hemograma

hemograma(sangre griega haima + notación gramatical) – análisis de sangre clínico. Incluye datos sobre el número de todas las células sanguíneas, sus características morfológicas, VSG, contenido de hemoglobina, índice de color, número de hematocrito, proporción. varios tipos leucocitos, etc.

La sangre para la investigación se extrae 1 hora después de una punción pulmonar con un dedo (lóbulo de la oreja o talón en recién nacidos y niños pequeños). El lugar de la punción se trata con un hisopo de algodón humedecido con alcohol etílico al 70%. La piel se perfora con una lanza escarificadora desechable estándar. La sangre debe fluir libremente. Puede utilizar sangre extraída de una vena.

Con el espesamiento de la sangre, las concentraciones de hemoglobina pueden aumentar; con un aumento en el volumen de plasma sanguíneo, puede ocurrir una disminución.

La determinación del número de células sanguíneas se lleva a cabo en la cámara de conteo de Goryaev. La altura de la cámara, el área de la rejilla y sus divisiones y la dilución de la sangre extraída para la prueba permiten determinar la cantidad de elementos formados en un cierto volumen de sangre. La cámara de Goryaev puede ser reemplazada por contadores automáticos. El principio de su funcionamiento se basa en la diferente conductividad eléctrica de las partículas suspendidas en un líquido.

Número normal de glóbulos rojos en 1 litro de sangre.

	4,0–5,0×10 12
	3,7–4,7×10 12

Una disminución en el número de glóbulos rojos (eritrocitopenia) es característica de la anemia: se observa un aumento con hipoxia, defectos cardíacos congénitos, insuficiencia cardiovascular, eritremia, etc.

El número de plaquetas se cuenta mediante varios métodos (en frotis de sangre, en la cámara de Goryaev, mediante contadores automáticos). En los adultos, el recuento de plaquetas es 180,0–320,0×10 9 /l. Se observa un aumento del número de plaquetas en neoplasias malignas, leucemia mieloide crónica, osteomielofibrosis, etc. Contenido reducido El recuento de plaquetas puede ser un síntoma de diversas enfermedades, como la púrpura trombocitopénica. La trombocitopenia inmunitaria ocurre con mayor frecuencia en la práctica clínica. El número de reticulocitos se cuenta en frotis de sangre o en la cámara de Goryaev. En los adultos, su contenido es 2–10 ‰.

Los recuentos normales de glóbulos blancos en adultos oscilan entre 4,0 antes 9.0×10 9 /l. En los niños es un poco más grande. El recuento de leucocitos es menor. 4.0×10 9 /l se designa con el término “leucopenia”, más 10.0×10 9 /l– el término “leucocitosis”. La cantidad de leucocitos en una persona sana no es constante y puede fluctuar significativamente durante el día (biorritmos circadianos). La amplitud de las fluctuaciones depende de la edad, el sexo, las características constitucionales, las condiciones de vida, la actividad física, etc. El desarrollo de la leucopenia es causado por varios mecanismos, por ejemplo, una disminución en la producción de leucocitos por la médula ósea, que ocurre en pacientes hipoplásicos. y anemia por deficiencia de hierro. La leucocitosis generalmente se asocia con un aumento en la cantidad de neutrófilos, más a menudo debido a un aumento en la producción de leucocitos o su redistribución en lecho vascular; observado en muchas condiciones del cuerpo, por ejemplo, con estrés emocional o físico, con una serie de enfermedades infecciosas, intoxicaciones, etc. Normalmente, los leucocitos en la sangre de un adulto están representados diversas formas, que se distribuyen en preparaciones coloreadas en las siguientes proporciones:

La determinación de la relación cuantitativa entre las formas individuales de leucocitos (fórmula de leucocitos) es de importancia clínica. Con mayor frecuencia se observa el llamado desplazamiento de la fórmula de leucocitos hacia la izquierda. Se caracteriza por la aparición de formas inmaduras de leucocitos (células en banda, metamielocitos, mielocitos, blastos, etc.). Observado cuando procesos inflamatorios de diversas etiologías, leucemia.

La imagen morfológica de los elementos formados se examina en frotis de sangre teñidos bajo un microscopio. Hay varias formas de teñir frotis de sangre, según la afinidad química de los elementos celulares por ciertos tintes de anilina. Así, las inclusiones citoplasmáticas se tiñen metacromáticamente con el colorante orgánico azul de un color púrpura brillante (azurofilia). En frotis de sangre teñidos, el tamaño de los leucocitos, linfocitos, eritrocitos (microcitos, macrocitos y megalocitos), su forma, color, por ejemplo, la saturación de un eritrocito con hemoglobina (indicador de color), el color del citoplasma de leucocitos, linfocitos. , están determinadas. Un índice de color bajo indica hipocromía, se observa en la anemia causada por la deficiencia de hierro en los eritrocitos o su falta de uso para la síntesis de hemoglobina. Un índice de color alto indica hipercromía en la anemia causada por deficiencia de vitaminas. EN 12 y (o) ácido fólico, hemólisis.

La velocidad de sedimentación globular (VSG) se determina mediante el método de Panchenkov, que se basa en la propiedad de los glóbulos rojos de sedimentarse cuando se coloca sangre no coagulada en una pipeta vertical. La VSG depende de la cantidad de glóbulos rojos y de su tamaño. El volumen y la capacidad de formar aglomerados, de la temperatura ambiente, de la cantidad de proteínas del plasma sanguíneo y de la proporción de sus fracciones. El aumento de la VSG puede ocurrir durante procesos infecciosos, inmunopatológicos, inflamatorios, necróticos y tumorales. El mayor aumento de la VSG se observa durante la síntesis de proteínas patológicas, que es típica del mieloma, la macroglobulinemia de Waldenström, la enfermedad de las cadenas ligeras y pesadas, así como la hiperfibrinogenemia. Debe tenerse en cuenta que una disminución en el contenido de fibrinógeno en la sangre puede compensar un cambio en la proporción de albúmina y globulinas, como resultado de lo cual la VSG permanece normal o disminuye. En enfermedades infecciosas agudas (por ejemplo, influenza, dolor de garganta), la VSG más alta es posible durante el período de disminución de la temperatura corporal, con el desarrollo inverso del proceso. La VSG lenta es mucho menos común, por ejemplo, con eritremia, eritrocitosis secundaria, aumento de la concentración de ácidos biliares y pigmentos biliares en la sangre, hemólisis, sangrado, etc.

El número de hematocrito, la proporción volumétrica de los elementos formados de sangre y plasma, da una idea del volumen total de glóbulos rojos.

Número de hematocrito normal

Se determina mediante hematocrito, que son dos capilares cortos graduados de vidrio en una boquilla especial. El número de hematocrito depende del volumen de glóbulos rojos en el torrente sanguíneo, la viscosidad de la sangre, la velocidad del flujo sanguíneo y otros factores. Aumenta con deshidratación, tirotoxicosis, diabetes mellitus, obstrucción intestinal, embarazo, etc. Se observa un hematocrito bajo en hemorragia, insuficiencia cardíaca y renal, ayuno y sepsis.

Los indicadores del hemograma suelen permitir navegar por las peculiaridades del proceso patológico. Por tanto, es posible una ligera leucocitosis neutrofílica en un curso leve de enfermedades infecciosas y procesos purulentos; el agravamiento está indicado por hiperleucocitosis neutrofílica. Estos hemogramas se utilizan para controlar el efecto de ciertos medicamentos. Por tanto, es necesaria una determinación regular del contenido de hemoglobina de los eritrocitos para establecer un régimen de ingesta de suplementos de hierro en pacientes con anemia ferropénica y del número de leucocitos y plaquetas en el tratamiento de la leucemia con fármacos citostáticos.

Estructura y funciones de la hemoglobina.

Hemoglobina– componente principal eritrocitos y principal pigmento respiratorio, asegura la transferencia de oxígeno ( ACERCA DE 2 ) de los pulmones al tejido y al dióxido de carbono ( CO 2 ) desde los tejidos hasta los pulmones. Además, juega un papel importante en el mantenimiento del equilibrio ácido-base de la sangre. Se estima que un glóbulo rojo contiene aproximadamente 340.000.000 de moléculas de hemoglobina, cada una de las cuales consta de aproximadamente 103 átomos. En promedio, la sangre humana contiene ~750 g de hemoglobina.

La hemoglobina es una proteína compleja que pertenece al grupo de las hemoproteínas, cuyo componente proteico está representado por la globina y el componente no proteico por cuatro compuestos idénticos de porfirina de hierro llamados hemo. El átomo de hierro (II) ubicado en el centro del hemo le da a la sangre su característico color rojo ( ver fig. 1). La propiedad más característica de la hemoglobina es la adición reversible de gases. ACERCA DE 2 , CO 2 y etc.

Arroz. 1. Estructura de la hemoglobina

Se encontró que el hemo adquiere la capacidad de transportar ACERCA DE 2 solo si está rodeado y protegido por una proteína específica: la globina (el hemo en sí no se une al oxígeno). Generalmente al conectar ACERCA DE 2 con hierro ( fe) uno o más electrones se transfieren irreversiblemente desde los átomos fe a los átomos ACERCA DE 2 . En otras palabras, se produce una reacción química. Se ha demostrado experimentalmente que la mioglobina y la hemoglobina tienen una capacidad única para unirse de forma reversible. oh 2 sin oxidación hemo fe 2+ en fe 3+ .

Así, el proceso de respiración, que a primera vista parece tan sencillo, en realidad se lleva a cabo mediante la interacción de muchos tipos de átomos en moléculas gigantes de extrema complejidad.

En la sangre, la hemoglobina existe al menos en cuatro formas: oxihemoglobina, desoxihemoglobina, carboxihemoglobina y metahemoglobina. En los eritrocitos, las formas moleculares de la hemoglobina son capaces de interconvertirse; su proporción está determinada por las características individuales del organismo.

Como cualquier otra proteína, la hemoglobina tiene un cierto conjunto de características por las que se puede distinguir de otras sustancias proteicas y no proteicas en solución. Dichas características incluyen peso molecular, composición de aminoácidos, carga eléctrica y propiedades químicas.

En la práctica, las propiedades electrolíticas de la hemoglobina se utilizan con mayor frecuencia (en esto se basan los métodos conductores para su estudio) y la capacidad del hemo para unir varios grupos químicos, lo que conduce a un cambio en la valencia. fe y coloración en solución (métodos calorimétricos). Sin embargo, numerosos estudios han demostrado que el resultado de los métodos conductivos para determinar la hemoglobina depende de la composición de electrolitos de la sangre, lo que dificulta el uso de dicho estudio en medicina de emergencia.

Estructura y funciones de la médula ósea.

Médula ósea(médulla ossium) es el órgano central de la hematopoyesis, ubicado en la sustancia esponjosa de los huesos y las cavidades de la médula ósea. También realiza las funciones de protección biológica del organismo y formación de huesos.

En los seres humanos, la médula ósea (MO) aparece por primera vez en el segundo mes de embriogénesis en la clavícula, en el tercer mes, en los omóplatos, costillas, esternón, vértebras, etc. En el quinto mes de embriogénesis, la médula ósea funciona como órgano hematopoyético principal, que proporciona hematopoyesis diferenciada de la médula ósea con elementos de las series granulocítica, eritrocitaria y megacarciocítica.

En el cuerpo humano adulto, se hace una distinción entre la MO roja, representada por tejido hematopoyético activo, y la amarilla, formada por células grasas. El CM rojo llena los espacios entre las trabéculas óseas de la sustancia esponjosa de los huesos planos y las epífisis de los huesos largos. Tiene un color rojo oscuro y consistencia semilíquida, está formado por estroma y células de tejido hematopoyético. El estroma está formado por tejido reticular, está representado por fibroblastos y células endoteliales; Contiene una gran cantidad de vasos sanguíneos, principalmente capilares sinusoidales anchos y de paredes delgadas. El estroma participa en el desarrollo y funcionamiento del hueso. En los espacios entre las estructuras del estroma se encuentran células involucradas en los procesos de hematopoyesis: células madre, células progenitoras, eritroblastos, mieloblastos, monoblastos, megacarioblastos, promielocitos, mielocitos, metamielocitos, megacariocitos, macrófagos y células sanguíneas maduras.

Los glóbulos que se forman en la MO roja están dispuestos en forma de islas. En este caso, los eritroblastos rodean el macrófago, que contiene hierro, necesario para la construcción de la parte hemina de la hemoglobina. Durante el proceso de maduración, los leucocitos granulares (granulocitos) se depositan en la MO roja, por lo que su contenido es 3 veces mayor que el de los eritrocariocitos. Los megacariocitos están estrechamente asociados con los capilares sinusoidales; parte de su citoplasma penetra la luz del vaso sanguíneo. Los fragmentos separados de citoplasma en forma de plaquetas pasan al torrente sanguíneo. Los linfocitos en formación rodean estrechamente los vasos sanguíneos. En la médula ósea roja se desarrollan precursores de linfocitos y linfocitos B. Normalmente, sólo las células sanguíneas maduras penetran la pared de los vasos sanguíneos de la médula ósea, por lo que la aparición de formas inmaduras en el torrente sanguíneo indica un cambio en la función o daño a la barrera de la médula ósea. CM ocupa uno de los primeros lugares del cuerpo en cuanto a sus propiedades reproductivas. En promedio, una persona produce:

En la infancia (después de los 4 años), la MO roja es reemplazada gradualmente por células grasas. A la edad de 25 años, las diáfisis de los huesos tubulares están completamente llenas de médula amarilla; en los huesos planos ocupa aproximadamente el 50% del volumen de la MO. El CM amarillo normalmente no realiza una función hematopoyética, pero con grandes pérdidas de sangre, aparecen focos de hematopoyesis en él. Con la edad, el volumen y la masa de la MO cambian. Si en los recién nacidos representa aproximadamente el 1,4% del peso corporal, en un adulto es el 4,6%.

La médula ósea también participa en la destrucción de los glóbulos rojos, la reutilización del hierro, la síntesis de hemoglobina y sirve como lugar para la acumulación de lípidos de reserva. Al contener linfocitos y fagocitos mononucleares, participa en la respuesta inmunitaria.

La actividad de CM como sistema autorregulador está controlada por el principio de retroalimentación (número células maduras la sangre afecta la intensidad de su formación). Esta regulación está garantizada por un conjunto complejo de influencias intercelulares y humorales (poetinas, linfocinas y monocinas). Se supone que el principal factor que regula la homeostasis celular es el número de células sanguíneas. Normalmente, a medida que las células envejecen, se eliminan y otras ocupan su lugar. En condiciones extremas (por ejemplo, sangrado, hemólisis), la concentración de células cambia y se desencadena la retroalimentación; en el futuro, el proceso depende de la estabilidad dinámica del sistema y de la fuerza de la influencia de factores dañinos.

Bajo la influencia de factores endógenos y exógenos, se altera la función hematopoyética de la MO. A menudo, los cambios patológicos que ocurren en la MO, especialmente al inicio de una enfermedad, no afectan los indicadores que caracterizan el estado de la sangre. Es posible una disminución del número de elementos celulares de la MO (hipoplasia) o un aumento (hiperplasia). Con la hipoplasia de MO, la cantidad de mielocariocitos disminuye, se observa citopenia y, a menudo, el tejido adiposo predomina sobre el tejido mieloide. La hipoplasia de la hematopoyesis puede ser una enfermedad independiente (por ejemplo, anemia aplásica). En casos raros, acompaña a enfermedades como la hepatitis crónica, las neoplasias malignas y se presenta en algunas formas de mielofibrosis, enfermedad de mármol y enfermedades autoinmunes. En algunas enfermedades, disminuye el número de células de una serie, por ejemplo rojas (aplasia parcial de glóbulos rojos) o células de la serie granulocítica (agranulocitosis). En una serie de condiciones patológicas, además de la hipoplasia de la hematopoyesis, es posible una hematopoyesis ineficaz, que se caracteriza por una maduración deficiente y la liberación de células hematopoyéticas en la sangre y su muerte intramedular.

La hiperplasia CM ocurre en varias leucemias. Así, en la leucemia aguda aparecen células inmaduras (blastos); en la leucemia crónica, aumenta el número de células morfológicamente maduras, por ejemplo, linfocitos en la leucemia linfocítica, eritrocitos en la eritremia, granulocitos en la leucemia mieloide crónica. La hiperplasia de los eritrocitos también es característica de anemias hemolíticas,EN 12 -anemia por deficiencia.

Hemoglobina- una molécula que consta de proteína globina (cadenas 2a y 2β) y 4 grupos de pigmentos (hemo), que son capaces de unirse reversiblemente al oxígeno molecular. Un glóbulo rojo contiene una media de 400 millones de moléculas de hemoglobina. La hemoglobina unida al oxígeno se llama oxiheluglobina(le da a la sangre un color escarlata brillante). El proceso de su unión con el oxígeno se llama. oxigenación, y su regreso a oke y hemoglobina - desoxigenación. La hemoglobina no unida al oxígeno se llama desoxiheluglobina. La hemoglobina es capaz de unirse con dióxido de carbono (carbaminghemoglobina) y monóxido de carbono (carboxihemoglobina). Además, el NO, al interactuar con esta proteína, forma varias formas de NO: metahemoglobina, nitrosilhemoglobina(HbFe 2+ NO) y S-nitrosohemoglobina(SNO-Hb), que desempeñan el papel de una especie de regulador alostérico de la actividad funcional de la hemoglobina.

Norma y funciones de la hemoglobina.

La cantidad de hemoglobina en los hombres es de 130-160 g/l, en las mujeres, de 120-140 g/l. El transporte de oxígeno y dióxido de carbono es función de la hemoglobina. La hemoglobina es compleja. compuesto químico, que consta de una proteína globina y cuatro moléculas de hemo.

Arroz. Niveles normales de hemoglobina en hombres y mujeres.

Las funciones principales se deben a la presencia en su composición de una proteína cromoproteína especial: la hemoglobina. El peso molecular de la hemoglobina humana es 68 800. La hemoglobina es una enzima respiratoria que se encuentra en los glóbulos rojos y no en el plasma porque:

• proporciona una disminución de la viscosidad de la sangre (disolver la misma cantidad de hemoglobina en el plasma aumentaría la viscosidad de la sangre varias veces e impediría el trabajo del corazón y la circulación sanguínea);
• reduce la presión oncótica plasmática, previniendo la deshidratación de los tejidos;
• evita que el cuerpo pierda hemoglobina debido a su filtración en los glomérulos de los riñones y su excreción en la orina.

El objetivo principal de la hemoglobina.- transporte de oxígeno y dióxido de carbono. Además, la hemoglobina tiene propiedades tampón, así como la capacidad de unir sustancias tóxicas.

Arroz. Interacción de la hemoglobina con el oxígeno. k es la constante de velocidad de reacción

La hemoglobina consta de una parte proteica (globina) y una parte no proteica de hierro (hemo).. Hay cuatro moléculas de hemo por molécula de globina. El hierro, que forma parte del hemo, puede unirse y liberar oxígeno. En este caso, la valencia del hierro no cambia, es decir. sigue siendo divalente. El hierro forma parte de todas las enzimas respiratorias.

En la sangre de una persona sana, el contenido de hemoglobina es de 120-165 g/l (120-150 g/l para mujeres, 130-160 g/l para hombres).

Normalmente, la hemoglobina está contenida en forma de tres compuestos fisiológicos: reducida, oxihemoglobina y carboxihemoglobina. La hemoglobina, a la que se le ha añadido oxígeno, se convierte en oxihemoglobina -НbО2,. Este es un compuesto escarlata brillante que determina el color de la sangre arterial. Un gramo de hemoglobina es capaz de absorber 1,34 ml de oxígeno.

La oxihemoglobina que ha cedido oxígeno se llama hemoglobina reducida (Hb). Se encuentra en la sangre venosa, que tiene un color cereza oscuro. Además, la sangre venosa contiene un compuesto de hemoglobina con dióxido de carbono. carbohemoglobina(HbCO 2), que transporta dióxido de carbono desde los tejidos a los pulmones.

La hemoglobina tiene la capacidad de formar compuestos patológicos. Uno de ellos es carboxihemoglobina - conexión de la hemoglobina con monóxido de carbono(HbCO). La afinidad de la hemoglobina de hierro por el monóxido de carbono excede la afinidad por el oxígeno, por lo que incluso un 0,1% de monóxido de carbono en el aire conduce a la conversión del 80% de la hemoglobina en carboxihemoglobina, que no es capaz de unir oxígeno, lo que pone en peligro la vida. La intoxicación leve por monóxido de carbono es un proceso reversible. Cuando se respira aire fresco, se libera monóxido de carbono. Inhalación oxígeno puro aumenta la tasa de descomposición de HbCO en 20 veces.

Mesa. Características de las hemoglobinas.

metahemoglobina(MetHb) también es un compuesto patológico, es hemoglobina oxidada, en la que, bajo la influencia de agentes oxidantes fuertes (ferracianuro, permanganato de potasio, peróxido de hidrógeno, anilina, etc.), el hierro hemo se convierte de divalente a trivalente. Cuando se acumula una gran cantidad de metahemoglobina en la sangre, se altera el transporte de oxígeno por los tejidos y puede producirse la muerte.

El miocardio contiene hemoglobina muscular, llamada mioglobina. Su parte no proteica es similar a la hemoglobina sanguínea y la parte proteica, la globina, tiene un peso molecular más bajo. La mioglobina humana se une al 14% numero total oxígeno en el cuerpo. Esta propiedad juega un papel importante en el suministro de músculos que trabajan. Cuando los músculos se contraen, sus capilares sanguíneos se comprimen y el flujo sanguíneo disminuye o se detiene. Sin embargo, debido a la presencia de oxígeno unido a la mioglobina, el suministro de oxígeno a las fibras musculares se mantiene durante algún tiempo.

HEMOGLOBINA, Media pensión (hemoglobina; Griego sangre haima + lat. bola de globo), es una hemoproteína, una proteína compleja que pertenece a las cromoproteínas que contienen hemo; Realiza la transferencia de oxígeno de los pulmones a los tejidos y participa en la transferencia de dióxido de carbono de los tejidos a los órganos respiratorios. La hemoglobina se encuentra en los glóbulos rojos de todos los vertebrados y de algunos animales invertebrados (gusanos, moluscos, artrópodos, equinodermos), así como en los nódulos de las raíces de algunas leguminosas. Mol. el peso (masa) de la hemoglobina de los eritrocitos humanos es 64.458; Un eritrocito contiene aprox. 400 millones de moléculas de hemoglobina. La hemoglobina es muy soluble en agua, insoluble en alcohol, cloroformo, éter y cristaliza bien (la forma de los cristales de hemoglobina varía de un animal a otro).

La hemoglobina contiene una proteína simple: la globina y un grupo protésico (no proteico) que contiene hierro: el hemo (96 y 4% en peso de la molécula, respectivamente). A un pH inferior a 2,0, la molécula de hemoglobina se divide en hemo y globina.

hemo

El hemo (C 34 H 32 O 4 N 4) es una protoporfirina de hierro, un compuesto complejo de protoporfirina IX con hierro divalente. El hierro se encuentra en el centro del núcleo de protoporfirina y está conectado a cuatro átomos de nitrógeno de los núcleos de pirrol (Fig. 1): dos enlaces de coordinación y dos enlaces de sustitución de hidrógeno.

Dado que el número de coordinación del hierro es 6, quedan dos valencias sin usar, una de ellas se realiza cuando el hemo se une a la globina y la segunda se une mediante oxígeno u otros ligandos: CO, F +, azidas, agua (Fig.2). etc.

El complejo de protoporfina IX con Fe 3+ se llama hematina. La sal de hematina del ácido clorhídrico (clorhemina, hemina) se excreta fácilmente. forma cristalina (los llamados cristales de Teichmann). El hemo tiene la capacidad de formar compuestos complejos con compuestos nitrogenados (amoníaco, piridina, hidracina, aminas, aminoácidos, proteínas, etc.), convirtiéndose así en hemocromógenos (ver). Dado que el hemo es el mismo en todas las especies animales, las diferencias en las propiedades de las hemoglobinas se deben a las características estructurales de la parte proteica de la molécula de hemoglobina: la globina.

globina

La globina es una proteína de tipo albúmina que contiene cuatro cadenas polipeptídicas en su molécula: dos cadenas alfa (cada una con 141 residuos de aminoácidos) y dos cadenas beta que contienen 146 residuos de aminoácidos. Por tanto, el componente proteico de la molécula G. se construye a partir de 574 residuos de varios aminoácidos. La estructura primaria, es decir, la secuencia genéticamente determinada de aminoácidos en las cadenas polipeptídicas de la globina en humanos y en varios animales, ha sido completamente estudiada. Una característica distintiva de la globina humana es la ausencia de los aminoácidos isoleucina y cistina en su composición. Los residuos N-terminales de las cadenas alfa y beta son residuos de valina. Los residuos C-terminales de las cadenas alfa están representados por residuos de arginina y las cadenas beta están representadas por residuos de histidina. La penúltima posición en cada cadena está ocupada por residuos de tirosina.

El análisis estructural de rayos X de cristales permitió identificar las principales características de la estructura espacial de su molécula [M. Perutz]. Resultó que las cadenas alfa y beta contienen segmentos helicoidales de varias longitudes, que están construidos según el principio de las hélices alfa (estructura secundaria); La cadena alfa tiene 7 y la cadena beta tiene 8 segmentos helicoidales conectados por secciones no helicoidales. Los segmentos helicoidales que comienzan en el extremo N se designan con letras alfabeto latino(A, B, C, D, E, F, G, H), y las secciones no espirales o los ángulos de rotación de las espirales se designan en consecuencia (AB, BC, CD, DE, etc.). Las regiones no helicoidales en el extremo amina (N) o carboxilo (C) de la cadena de globina se denominan NA o HC, respectivamente. Los residuos de aminoácidos están numerados en cada segmento y, además, la numeración de este residuo del extremo N de la cadena se da entre paréntesis.

Las secciones helicoidales y no helicoidales están dispuestas de cierta manera en el espacio, lo que determina la estructura terciaria de las cadenas de globina. Este último es casi idéntico en las cadenas alfa y beta de G., a pesar de diferencias significativas en su estructura primaria. Esto se debe a la disposición específica de los grupos polares e hidrofóbicos de los aminoácidos, lo que conduce a la acumulación de grupos no polares en la parte interna del glóbulo con la formación de un núcleo hidrofóbico. Los grupos polares de la proteína se enfrentan al medio acuoso, estando en contacto con él. Dentro de cada cadena de globina, cerca de la superficie, hay una cavidad hidrofóbica ("bolsillo hemo"), en la que se ubica el hemo, orientado de modo que sus sustituyentes no polares se dirijan al interior de la molécula, convirtiéndose en parte del núcleo hidrofóbico. El resultado es aprox. 60 contactos no polares entre el hemo y la globina y uno o dos contactos polares (iónicos) del hemo con cadenas alfa y beta, que involucran residuos del ácido propiónico del hemo, que salen del “bolsillo” hidrofóbico. La ubicación del hemo en la cavidad hidrófoba de la globina proporciona la posibilidad de adición reversible de oxígeno al Fe 2+ del hemo sin oxidación de este último a Fe 3+ y es característica de las hemoglobinas de diversas especies animales. Esto lo confirma la extrema sensibilidad de G. a cualquier cambio en los contactos no polares cerca del hemo. Por tanto, la sustitución del hemo en la hematopofirina por hematoporfirina conduce a una grave violación de las propiedades del hemo.

Algunos residuos de aminoácidos que rodean el hemo en la cavidad hidrófoba se encuentran entre los aminoácidos invariantes, es decir, aminoácidos que son iguales para diferentes especies animales y son esenciales para la función de G. Entre los aminoácidos invariantes gran importancia asignado a tres: residuos de histidina, los llamados. histidinas proximales (posición 87 en a y 92 en cadenas P), histidinas distales (posición 58 en a y 63 en (5 cadenas), así como el residuo de valina E-11 (posición 62 en alfa cadena y posición 67 en la cadena beta).

La conexión entre los llamados la histidina proximal y el hierro hemo es la única sustancia química. enlace entre ellos (se realiza el quinto enlace de coordinación del átomo Fe 2+ del hemo) y afecta directamente la adición de oxígeno al hemo. La histidina “distal” no está directamente asociada con el hemo y no participa en la fijación de oxígeno. Su importancia es estabilizar el átomo de Fe 2+ frente a una oxidación irreversible (aparentemente debido a la formación de un enlace de hidrógeno entre oxígeno y nitrógeno). El residuo de valina (E-11) es una especie de regulador de la velocidad de adición de oxígeno a los hemos: en las cadenas beta está ubicado estéricamente de modo que ocupe el lugar donde debe unirse el oxígeno, por lo que comienza la oxigenación en las cadenas fla. .

La parte proteica y el grupo protésico de la molécula tienen una fuerte influencia mutua. La globina cambia muchas propiedades del hemo, dándole la capacidad de unirse al oxígeno. El hemo proporciona resistencia a las globinas. acción, calentamiento, digestión por enzimas y determina las características de las propiedades de cristalización de G.

Las cadenas polipeptídicas con moléculas de hemo unidas forman cuatro partes principales: subunidades de la molécula de hemo. La naturaleza de su conexión (tendido) entre sí y su ubicación en el espacio están determinadas por las características de la estructura cuaternaria del hemo: a- y Las cadenas P están ubicadas en las esquinas del tetraedro alrededor del eje de simetría. Además, las cadenas alfa se encuentran encima de las cadenas P y parecen estar apretadas entre ellas, y los cuatro hemo están muy alejados entre sí (Fig. .3). En general, se forma una partícula esferoide tetramérica con dimensiones de 6,4 X 5,5 X 5,0 nm. La estructura cuaternaria se estabiliza mediante enlaces salinos entre las cadenas α-α y β-β y dos tipos de contactos entre las cadenas α y β (α1-β1 y α2-β2). Los contactos α1-β1 son los más extensos, involucran 34 residuos de aminoácidos y la mayoría de las interacciones son no polares. El contacto α1-β2 consta de 19 residuos de aminoácidos; la mayoría de los enlaces también son apolares, con la excepción de unos pocos enlaces de hidrógeno. Todos los residuos localizados en este contacto son los mismos en todas las especies animales estudiadas, mientras que 1/3 de los residuos en los contactos α1-β1 varían.

La glándula humana es heterogénea, lo que se debe a la diferencia en las cadenas polipeptídicas que componen su composición. Por tanto, la glucosa en sangre de un adulto, que constituye entre el 95 y el 98% de la glucosa en sangre (HbA), contiene dos cadenas α y dos cadenas β; la pequeña fracción de G. (HbA2), que alcanza un contenido máximo de 2,0-2,5%, contiene dos cadenas α y dos σ; La hemoglobina fetal (HbF), o hemoglobina fetal, que representa entre el 0,1 y el 2% en la sangre de un adulto, consta de dos cadenas α y dos cadenas γ.

La G. fetal es reemplazada por HbA en los primeros meses después del nacimiento. Se caracteriza por una importante resistencia a la desnaturalización térmica, en la que se basan los métodos para determinar su contenido en la sangre.

Dependiendo de la composición de las cadenas polipeptídicas, los tipos enumerados de G. se designan de la siguiente manera: HbA - como Hbα2β2, HbA2 - como Hbα2σ2 y HbF - como Hbα2γ. Con anomalías congénitas y enfermedades del aparato hematopoyético, aparecen tipos anormales de hematopoyesis, por ejemplo, con anemia de células falciformes (ver), talasemia (ver), metahemoglobinemia congénita de origen no enzimático (ver Metahemoglobinemia), etc. La sustitución más común de un solo aminoácido en un par de cadenas polipeptídicas.

Dependiendo de la valencia del átomo de hierro hemo y del tipo de ligando en la molécula hemo, esta última puede adoptar varias formas. El hidrógeno reducido (desoxi-Hb) tiene Fe 2+ con una sexta valencia libre; cuando se le agrega O 2, se forma una forma oxigenada de hidrógeno (HbO 2). Cuando la HbO 2 se expone a varios agentes oxidantes (ferricianuro de potasio, nitritos, quinonas, etc.), el Fe 2+ se oxida a Fe 3+ con la formación de metahemoglobina, que es incapaz de transferir O 2 . Dependiendo del valor del pH del medio, existen formas ácidas y alcalinas de metahemoglobina que contienen H 2 O o un grupo OH como sexto ligando. En la sangre de personas sanas, la concentración de metahemoglobina es 0,83 + 0,42%.

La metahemoglobina tiene la capacidad de unirse firmemente al fluoruro de hidrógeno, al ácido cianhídrico y a otras sustancias. Esta propiedad se utiliza en la miel. práctica para salvar a personas envenenadas con cianhídrico. Varios derivados de G. difieren en los espectros de absorción (Tabla).

Algunas características de los espectros de absorción de los derivados de la hemoglobina (las características miliequivalentes se dan por 1 hemo)

derivado de hemoglobina	Longitud de onda (a máxima absorción), nm	Coeficiente de absorción de luz miliequivalente, E
Desoxihemoglobina
Oxihemoglobina (HbO2)
Carboxihemoglobina (HbCO)
Metahemoglobina (met-Hb; pH 7,0-7,4)
Cian-metahemoglobina (CN-met-Hb)

Propiedades funcionales de la hemoglobina. El principal papel biológico de G. es la participación en el intercambio de gases entre el cuerpo y ambiente externo. G. asegura la transferencia de oxígeno por la sangre desde los pulmones a los tejidos y el transporte de dióxido de carbono desde los tejidos a los pulmones (ver Intercambio de gases). No menos importantes son las propiedades tampón de la hemoglobina, que forma potentes sistemas tampón de hemoglobina y oxihemoglobina en la sangre, contribuyendo así al mantenimiento del equilibrio ácido-base en el cuerpo (ver Sistemas tampón, Equilibrio ácido-base).

La capacidad de oxígeno de la HbO 2 es de 1,39 ml de O 2 por 1 g de HbO 2. La capacidad de G. para unir y liberar oxígeno se refleja en su curva de disociación de oxígeno (ODC), que caracteriza el porcentaje de saturación de oxígeno de G. en función de la presión parcial de O 2 (pO 2).

Las moléculas tetraméricas de oxígeno tienen una CDK en forma de S, lo que indica que el oxígeno proporciona una unión óptima del oxígeno a una presión parcial relativamente baja en los pulmones y se libera a una presión parcial relativamente alta de oxígeno en los tejidos (Fig. 4). El suministro máximo de oxígeno a los tejidos se combina con el mantenimiento de una presión parcial alta en la sangre, lo que asegura la penetración profunda del oxígeno en los tejidos. El valor de la presión parcial de oxígeno en mm Hg. Art., cuando el 50% del gas está oxigenado, es una medida de la afinidad del gas por el oxígeno y se denomina P50.

La adición de oxígeno a los cuatro hemos de G. se produce de forma secuencial. La naturaleza en forma de S de la CDK de G. indica que la primera molécula de oxígeno se combina con G. muy lentamente, es decir, su afinidad por G. es baja, ya que es necesario romper los contactos de sal en la molécula de desoxihemoglobina. Sin embargo, la adición de la primera molécula de oxígeno aumenta la afinidad de los tres hemo restantes por ella y la oxigenación adicional del hemo se produce mucho más rápido (la oxigenación del cuarto hemo ocurre 500 veces más rápido que la del primero). En consecuencia, existe una interacción cooperativa entre los centros de unión de oxígeno. Los patrones de reacción del monóxido de carbono (CO) son los mismos que los del oxígeno, pero la afinidad del monóxido de carbono por el CO es casi 300 veces mayor que por el O2, lo que hace que el monóxido de carbono sea altamente tóxico. Así, con una concentración de CO en el aire igual al 0,1%, más de la mitad de los gases en sangre no están asociados con oxígeno, sino con monóxido de carbono. En este caso se forma carboxihemoglobina, que es incapaz de transportar oxígeno.

Reguladores del proceso de oxigenación de la hemoglobina. Los procesos de oxigenación y desoxigenación están muy influenciados por los iones de hidrógeno, los fosfatos orgánicos, las sales inorgánicas, la temperatura, el dióxido de carbono y algunas otras sustancias que controlan la cantidad de afinidad del hidrógeno por el oxígeno de acuerdo con el fisiol. peticiones del cuerpo. La dependencia de la afinidad del oxígeno por el oxígeno del valor de pH del medio se denomina efecto Bohr (ver efecto Verigo). Hay "ácidos" (pH<6) и «щелочной» эффект Бора (pH>6). El mayor fisiol. Lo que importa es el efecto Bohr “alcalino”. Su mecanismo molecular se debe a la presencia en la molécula de una serie de cargadas positivamente. grupos funcionales, cuyas constantes de disociación son significativamente mayores en la desoxihemoglobina debido a la formación de puentes salinos entre grupos cargados negativamente de cadenas de proteínas vecinas dentro de la molécula G. Durante la oxigenación, debido a los cambios conformacionales que ocurren en la molécula G, los puentes salinos se destruyen. el pH de los grupos cargados negativamente cambia y se liberan protones en la solución. En consecuencia, la oxigenación provoca el desprendimiento de un protón (H +) de la molécula de gas y, a la inversa, un cambio en el valor del pH, es decir, indirectamente la concentración de iones H +, del medio afecta la adición de oxígeno al gas. Así, H+ se convierte en un ligando que se une preferentemente a la desoxihemoglobina y, por tanto, reduce su afinidad por el oxígeno, es decir, un cambio de pH hacia el lado ácido provoca un desplazamiento de la CDC hacia la derecha. El proceso de oxigenación es endotérmico y un aumento de temperatura promueve la división del oxígeno de la molécula G. En consecuencia, una mayor actividad de los órganos y un aumento de la temperatura de la sangre provocarán un desplazamiento del CDC hacia la derecha y el suministro de oxígeno. a los tejidos aumentará.

Una regulación única del proceso de oxigenación la llevan a cabo los fosfatos orgánicos localizados en los eritrocitos. En particular, el 2,3-difosfoglicerato (DPG) reduce significativamente la afinidad de G. por el oxígeno, favoreciendo la eliminación de O 2 de la oxihemoglobina. La influencia de DPG sobre G. aumenta al disminuir el valor del pH (dentro de la región del fisiol), por lo que su influencia sobre la CDK de G. se manifiesta en mayor medida a valores de pH bajos. El DPG se une predominantemente a la desoxihemoglobina en una proporción molar de 1:1, ingresando a la cavidad interna de su molécula y formando 4 puentes salinos con dos grupos alfa-NH 2 de residuos de valina de cadenas beta y, aparentemente, con dos grupos imidazol de histidinas H- 21 (143) cadenas beta. La influencia del DPG disminuye al aumentar la temperatura, es decir, el proceso de unión del DPG a la molécula de G es exotérmico. Esto lleva al hecho de que, en presencia de DPG, la dependencia del proceso de oxigenación de la temperatura desaparece en gran medida. De este modo, la liberación normal de oxígeno por la sangre es posible en un amplio rango de temperaturas. Un efecto similar, aunque en menor medida, lo ejercen el ATP, el fosfato de piridoxal y otros fosfatos orgánicos. Así, la concentración de fosfatos orgánicos en los eritrocitos tiene un efecto significativo sobre la función respiratoria de G., adaptándola rápidamente a diversas condiciones fisiológicas y patol asociadas con una oxigenación deficiente * (cambios en el contenido de oxígeno en la atmósfera, pérdida de sangre, regulación del transporte de oxígeno de la madre al feto a través de la placenta, etc.). Así, con anemia e hipoxia, aumenta el contenido de DPG en los eritrocitos, lo que desplaza el CDC hacia la derecha y provoca una mayor liberación de oxígeno a los tejidos. Muchas sales neutras (acetatos, fosfatos, cloruros de potasio y sodio) también reducen la afinidad de G. por el oxígeno. Este efecto depende de la naturaleza de la sustancia y es similar al efecto de los fosfatos orgánicos. En presencia de una alta concentración de sal, la afinidad de G. por el oxígeno alcanza un mínimo: en la misma medida para diferentes sales y DPG, es decir, tanto las sales como el DPG compiten entre sí por los mismos centros de unión en la molécula de G. Así, por ejemplo, el efecto del DPG sobre la afinidad de G. por el oxígeno desaparece en presencia de cloruro de sodio 0,5 M.

En 1904, Ch. Bohr et al. mostró una disminución en la afinidad de G. por el oxígeno con un aumento en la presión parcial de dióxido de carbono en la sangre.

Un aumento en el contenido de dióxido de carbono conduce principalmente a un cambio en el pH del medio ambiente, pero el valor de P50 disminuye en mayor medida de lo que se esperaría con tal disminución en el valor.

Valores de pH. Esto se debe a la relación específica del dióxido de carbono con los grupos alfa-NH2 no cargados de las cadenas alfa, y posiblemente con las cadenas beta del gas, con la formación de carbamatos (carbhemoglobina) según el siguiente esquema:

HbNH 3+<->HbNH2+H+

HbNH2 + CO2<->HbNHCOO - + H +

La desoxihemoglobina une más dióxido de carbono que la HbO 2 . En los eritrocitos, la presencia de DPG inhibe competitivamente la formación de carbamatos. Con la ayuda del mecanismo carbamato, se elimina hasta el 15% del dióxido de carbono del cuerpo de personas sanas en reposo. Más del 70% de la capacidad tampón de la sangre la proporciona el gas presente en ella, lo que también conduce a una importante participación indirecta del gas en la transferencia de dióxido de carbono. A medida que la sangre fluye a través de los tejidos, la HbO 2 se convierte en desoxihemoglobina, al tiempo que se une a los iones H+ y, por lo tanto, convierte el H 2 CO 3 en HCO 3 -. Así, con la participación directa e indirecta de G., más del 90% del dióxido de carbono que pasa de los tejidos a la sangre se une y se transfiere a los pulmones.

Es importante que todos estos reguladores del cambio CDC (H + , DPG, CO 2) estén interconectados, lo cual es de gran importancia en una serie de enfermedades patológicas emergentes. Por tanto, un aumento de la concentración de DPG en los eritrocitos es el resultado de cambios complejos en su metabolismo, en los que la condición principal es un aumento del valor del pH. En acidosis y alcalosis, también debido a la relación entre H+ y DPG, el valor de P50 se iguala.

Metabolismo de la hemoglobina.

La biosíntesis de G. ocurre en formas jóvenes de eritrocitos (eritroblastos, normoblastos, reticulocitos), donde penetran los átomos de hierro incluidos en la composición de G. La glicina y el ácido succínico participan en la síntesis del anillo de porfirina con la formación de δ- ácido aminolevulínico. Dos moléculas de este último se convierten en un derivado de pirrol, un precursor de la porfirina. La globina se forma a partir de aminoácidos, es decir, mediante la forma habitual de síntesis de proteínas. La descomposición de G. comienza en los eritrocitos, completando su ciclo de vida. El hemo se oxida a través del puente alfa-metino, rompiendo el enlace entre los anillos de pirrol correspondientes.

El derivado de G. resultante se llama verdoglobina (pigmento verde). Es muy inestable y se descompone fácilmente en iones de hierro (Fe 3+), globina desnaturalizada y biliverdina.

De gran importancia en el catabolismo de G. es el complejo haptoglobina-hemoglobina (Hp-Hb). Al salir de los eritrocitos al torrente sanguíneo, G. se une irreversiblemente a la haptoglobina (ver) en el complejo Hp-Hb. Después del agotamiento de toda la cantidad de Hp en el plasma, G. es absorbido por los túbulos proximales de los riñones. La mayor parte de la globina se descompone en los riñones en 1 hora.

El catabolismo del hemo en el complejo Hp-Hb lo llevan a cabo las células reticuloendoteliales del hígado, la médula ósea y el bazo con la formación de pigmentos biliares (ver). El hierro liberado en este proceso ingresa muy rápidamente al grupo metabólico y se utiliza en la síntesis de nuevas moléculas de hierro.

Métodos para determinar la concentración de hemoglobina. En la práctica, en cuñas, G. generalmente se determina mediante el método colorimétrico utilizando un hemómetro Sali, basado en la medición de la cantidad de hemina formada a partir de G. (ver Hemoglobinometría). Sin embargo, dependiendo del contenido de bilirrubina y metahemoglobina en la sangre, así como en algunas condiciones patol, el error del método alcanza +30%. Los métodos de investigación espectrofotométrica son más precisos (ver Espectrofotometría).

Para determinar la hemoglobina total en sangre se utiliza el método de la cianmetahemoglobina, basado en la conversión de todos los derivados de la hemoglobina (desoxi-Hb, HbO 2, HbCO, met-Hb, etc.) en cian-met-Hb y midiendo la densidad óptica. de la solución a 540 nm. Con el mismo fin se utiliza el método hemocromogénico de piridina. La concentración de HbO 2 generalmente se determina mediante absorción de luz a 542 nm o mediante el método gasométrico (por la cantidad de oxígeno unido).

Hemoglobina en la práctica clínica.

La determinación del contenido cuantitativo y la composición cualitativa de G. se utiliza en combinación con otros hematoles. indicadores (hematocrito, número de glóbulos rojos, su morfología, etc.) para el diagnóstico de una serie de patologías, enfermedades de los glóbulos rojos (anemia, eritremia y eritrocitosis secundaria, evaluación del grado de pérdida de sangre, espesamiento de la sangre durante la deshidratación de la cuerpo y quemaduras, etc.), para evaluar la eficacia de las hemotransfusiones durante la terapia, etc.

Normalmente, el contenido de G. en la sangre es en promedio 14,5 + 0,06 g% para los hombres (variaciones 13,0-16,0 g%) y para las mujeres 12,9 + 0,07 g% (12,0-14,0 g%), según L. E. Yarustovskaya et al. (1969); las fluctuaciones dependen de la edad y las características constitucionales del cuerpo, físico. actividad, dieta, clima, presión parcial de oxígeno en el aire circundante. La concentración de G. en la sangre es un valor relativo, que depende no solo de la cantidad absoluta de G. total en la sangre, sino también del volumen de plasma. Un aumento en el volumen de plasma con una cantidad constante de G. en la sangre puede dar cifras subestimadas al determinar G. e imitar la anemia.

Para una evaluación más completa del contenido de G. también se utilizan indicadores indirectos: determinación del indicador de color, contenido promedio de G. en un glóbulo rojo, concentración celular promedio de G. en relación al índice de hematocrito, etc.

Ocurre cuando formas severas anemia, una disminución en la concentración de G. en la sangre a un cierto valor crítico (2-3 g% o menos (hemoglobinopenia, oligocromemia)) generalmente conduce a la muerte, sin embargo, con algunos tipos de anemia crónica, pacientes individuales, debido al desarrollo de mecanismos compensatorios, adaptarse a tal concentración.

En patol, las condiciones, el contenido de G. y la cantidad de glóbulos rojos no siempre cambian en paralelo, lo que se refleja en la clasificación de la anemia (se distinguen las formas de anemia normal, hipo e hipercrómica); La eritremia y la eritrocitosis secundaria se caracterizan por una mayor concentración de G. (hipercromemia) y un aumento en la cantidad de glóbulos rojos al mismo tiempo.

Casi toda la glucosa en sangre se encuentra dentro de los glóbulos rojos; parte de ella se encuentra en el plasma en forma de complejo Hp-Hb. La glucosa plasmática libre normalmente es de 0,02 a 2,5 mg% (según G.V. Derviz y N.K. Byalko). El contenido de hemólisis libre en plasma aumenta en algunas anemias hemolíticas, que ocurren predominantemente con hemólisis intravascular (ver Hemoglobinemia).

Debido a la presencia de varios tipos normales de hemoglobina, así como a la aparición en la sangre de algunas enfermedades de hemoglobinas anormales de diversos orígenes (ver Hemoglobinopatías) gran atención se da para determinar la composición cualitativa de los eritrocitos de hemoglobina (“fórmula de hemoglobina”). Por tanto, la detección de cantidades elevadas de HbF y HbA2 de tipo G. suele ser característica de algunas formas de beta talasemia.

También se observó un aumento en el contenido de HbF con otros hematoles. enfermedades ( leucemia aguda, anemia aplásica, hemoglobinuria paroxística nocturna, etc.), así como en hepatitis infecciosa, con persistencia hereditaria asintomática de hemoglobina fetal y embarazo. La concentración de la fracción HbA2 en sangre aumenta en presencia de ciertos gases inestables e intoxicaciones y disminuye en la anemia ferropénica.

Durante la ontogénesis en humanos, hay un cambio en diferentes tipos de hemoglobinas normales: en el feto (hasta las 18 semanas), se detecta hemoglobina P primaria o primitiva (primitiva); sus variedades se denominan igual que Hb Gower1 y Hb Gower2.

El predominio de la hematopoyesis primaria corresponde al período de hematopoyesis vitelina, y en el período de hematopoyesis hepática siguiente, la HbF se sintetiza predominantemente.

La síntesis de HbA "adulta" se intensifica drásticamente durante el período de hematopoyesis de la médula ósea; el contenido de HbF en un recién nacido es hasta el 70-90% de la cantidad total de G. (el 10-30% restante corresponde a la fracción de HbA). Al final del primer año de vida, la concentración de HbF suele disminuir al 1-2% y el contenido de HbA aumenta en consecuencia.

Se sabe que St. 200 variantes anormales (patológicas o inusuales) de G., cuya aparición es causada por diversos defectos hereditarios en la formación de cadenas polipeptídicas de globina.

Descubrimiento de L. Pauling, Itano (N. A. Itano) et al. En 1949, el patol, hemoglobina S (inglés: drepanocitos, células falciformes) sentó las bases para el estudio de las enfermedades moleculares. La presencia de células sanguíneas anormales en los glóbulos rojos generalmente (pero no siempre) conduce al desarrollo del síndrome de anemia hemolítica hereditaria (ver).

La mayoría de las variantes de hemoglobina descritas no deben considerarse patológicas, sino formas raras e inusuales de miel G. S. hemoglobinas S, C, D, E, Bart, H, M y grupo grande(nota 60) G. inestable Los G. inestables se denominan variantes anormales de G., en las que, como resultado de la sustitución de uno de los aminoácidos, la molécula se vuelve inestable a la acción de agentes oxidantes, calentamiento y varios otros. factores. Los grupos GM surgen como resultado de sustituciones de aminoácidos en las cadenas polipeptídicas en el área de contacto entre la hemo y la globina, lo que conduce no solo a la inestabilidad de la molécula, sino también a una mayor tendencia a la formación de metahemoglobina. La M-hemoglobinopatía es a menudo la causa de la metahemoglobinemia hereditaria (ver).

La clasificación de G. se basó inicialmente en representarlos en el orden de apertura con letras del alfabeto latino; se hace una excepción para la G. “adulta” normal, designada con la letra A, y la G. fetal (HbF). La letra S indica anemia falciforme G. anormal (sinónimo de HbB). Así, las letras del alfabeto latino de la A a la S se consideraron designaciones de G generalmente aceptadas, según la adoptada en el X Hematol Internacional. Congreso (Estocolmo, 1964) G. nomenclatura en adelante no se recomienda utilizar las letras restantes del alfabeto para designar nuevas variantes.

Ahora es costumbre nombrar las formas recién descubiertas de G. según el lugar de descubrimiento utilizando el nombre de la ciudad (región), hospital o laboratorio donde se descubrió por primera vez la nueva G. e indicando (entre paréntesis) su fórmula bioquímica, ubicación. y naturaleza de la sustitución de aminoácidos en el circuito afectado. Por ejemplo, Hb Koln (alfa 2 beta 2 98 val->met) significa que en la hemoglobina Koln hubo un reemplazo en la posición 98 de una de las cadenas polipeptídicas beta del aminoácido valina con metionina.

Todas las variedades de G. se diferencian entre sí en características físicas y químicas. y físico propiedades, y algunas también por propiedades funcionales, en las que se basan los métodos para detectar diversas variantes de G. en la clínica. Se ha descubierto una nueva clase de gases anormales con afinidad alterada por el oxígeno. La tipificación de G. se lleva a cabo mediante electroforesis y otros métodos de laboratorio (pruebas de resistencia a los álcalis y desnaturalización térmica, espectrofotometría, etc.).

Según su movilidad electroforética, los G. se dividen en rápidos, lentos y normales (tienen la misma movilidad que la HbA). Sin embargo, la sustitución de residuos de aminoácidos no siempre conduce a un cambio en la carga de la molécula, por lo que algunas variantes no se pueden detectar mediante electroforesis.

Hemoglobina en medicina forense

G. y sus derivados en medicina forense se determinan para establecer la presencia de sangre en pruebas físicas o en cualquier líquido al diagnosticar intoxicaciones con sustancias que provocan cambios en G., para distinguir la sangre de un feto o recién nacido de la sangre de un adulto. . Hay pruebas del uso de características hereditarias en el examen de paternidad, maternidad y sustitución de hijos en disputa, así como con el fin de individualizar la sangre a partir de pruebas físicas.

Inmunizando animales con hemoglobina humana se obtuvieron sueros precipitadores de hemoglobina. Con la ayuda de estos sueros se puede determinar la presencia de sangre humana en la tinción examinada en G.

Para determinar la presencia de sangre en las manchas se utilizan análisis microespectrales y reacciones microcristalinas. En el primer caso, el hemocromógeno se convierte mediante un álcali y un agente reductor en hemocromógeno, que tiene un espectro de absorción característico (ver Hemocromógeno), o el hemocromógeno actúa sobre el ácido sulfúrico concentrado, lo que conduce a la formación de hematoporfirina. Espectro de absorción típico en la parte visible del espectro.

De las reacciones microcristalinas para determinar la presencia de sangre, las más utilizadas son las pruebas basadas en la producción de cristales de hemocromógeno y clorhidrato de hemina. Para obtener cristales de hemina del tejido examinado con tinción para detectar G., tome un hilo y colóquelo en un portaobjetos de vidrio, agregue varios cristales de cloruro de sodio y unas gotas de ácido acético concentrado (reactivo de Teichmann). Cuando se calienta (en presencia de sangre), a partir de G. se forman cristales de clorhidrato de hemina (cristales de Teichmann), paralelogramos oblicuos de color marrón, a veces se utilizan reacciones para obtener cristales de yodo-hemina de G., pequeños cristales negros en forma de Prismas rómbicos.

Los derivados de G. se detectan espectroscópicamente en la sangre durante determinadas intoxicaciones. Por ejemplo, en caso de intoxicación por monóxido de carbono, se encuentra carboxihemoglobina en la sangre de las víctimas; en caso de intoxicación por sustancias formadoras de metahemoglobina, se detecta metahemoglobina.

En casos de infanticidio, puede ser necesario establecer la presencia de sangre de un recién nacido o del feto mediante diversas pruebas físicas. Dado que existe un alto contenido de HbF en la sangre del feto y del recién nacido, y en la sangre de un adulto, HbA, se distingue por su composición físico-química. propiedades, G. de un recién nacido (feto) y un adulto se pueden diferenciar fácilmente.

En la práctica, la desnaturalización alcalina se utiliza con mayor frecuencia, ya que la glándula fetal es más resistente a la acción de los álcalis que la glándula adulta. Los cambios de G. se determinan espectroscópica, espectrofotométrica o fotométricamente.

La síntesis de cadenas polipeptídicas se lleva a cabo bajo el control de genes estructurales y (posiblemente) reguladores. Los genes estructurales determinan la secuencia de aminoácidos específica de las cadenas polipeptídicas, mientras que los genes reguladores determinan la velocidad de su síntesis (ver Gen).

Los 6 tipos de cadenas g normales existentes (Hbα, Hbβ, Hbγ, Hbδ, Hbε, Hbζ) en humanos están codificados respectivamente por 6 loci genéticos (α, β, γ, δ, ε, ζ). Se cree que puede haber dos loci para las cadenas α. Además, se descubrieron 5 cadenas γ diferentes, que están codificadas por loci diferentes. Así, en total, una persona puede tener de 7 a 10 pares de genes estructurales que controlan la síntesis de G.

El estudio de las etapas de desarrollo ha demostrado que en el ser humano existe una regulación genética clara y equilibrada de la síntesis de varios G. En la primera mitad de la vida uterina en el ser humano, Gl. Arr. loci α, γ, ζ, ε-cadenas (estas últimas sólo por un corto tiempo, en período temprano vida embrionaria). Después del nacimiento, simultáneamente con la desactivación del locus de la cadena gamma, se activan los loci de las cadenas β y δ. Como resultado de este cambio, la hemoglobina fetal (HbF) es reemplazada por hemoglobina adulta: HbA con una pequeña fracción de HbA2.

Quedan preguntas poco claras: la ubicación de los loci de genes que determinan la síntesis de G. en los cromosomas, su vinculación, la dependencia de la activación y represión específicas de los genes estructurales de G. asociados con los períodos de ontogénesis de la acción de los genes reguladores, la influencia de factores humorales (por ejemplo, hormonas), etc.

La síntesis de cadenas de globina es un ejemplo particular de síntesis de proteínas en la célula.

Aunque todavía hay mucho que no está claro en la regulación de la síntesis de G., los mecanismos clave parecen ser aquellos que controlan la tasa de transcripción del ARNm (ARN mensajero) a partir del ADN. No se ha obtenido una caracterización exacta del ADN específicamente responsable de la síntesis de globina. Sin embargo, en 1972, varios laboratorios lograron simultáneamente sintetizar un gen que regula la síntesis de G. Esto se hizo utilizando la enzima transcriptasa inversa (ver Ingeniería genética).

La parte hemo de la molécula hemo se sintetiza por separado mediante una serie de reacciones enzimáticas, comenzando con succinato activo (succinato) del ciclo de Krebs y terminando con un anillo complejo de protoporfirina con un átomo de hierro en el centro.

Durante el proceso de síntesis de proteínas, las cadenas de globina adquieren su configuración característica y el hemo se "inserta" en un bolsillo especial. A continuación, se produce una combinación de cadenas completas para formar un tetrámero.

La síntesis de ADN específico ocurre en los precursores de los eritrocitos solo hasta la etapa de normoblasto ortocrómico. Durante este período, se crea el conjunto final de cadenas polipeptídicas de globina, se combina con el hemo y se forman todo tipo de ARN y las enzimas necesarias.

Los trastornos hereditarios de la síntesis de G. se dividen en dos grandes grupos:

1) llamado variantes estructurales o anomalías de la estructura primaria de la hemoglobina: hemoglobinopatías "cualitativas" como Hb, S, C, D, E, M, así como enfermedades causadas por hemoglobina inestable y hemoglobinopatías con mayor afinidad por el O 2 (ver Hemoglobinopatías),

2) condiciones que surgen como resultado de una alteración de la tasa de síntesis de una de las cadenas polipeptídicas de globina: hemoglobinopatías "cuantitativas" o talasemia (ver).

Con variantes estructurales, la estabilidad y función de la molécula G pueden cambiar. En la talasemia, la estructura de la globina puede ser normal. Dado que ambos tipos de defectos genéticos son comunes en muchas poblaciones humanas, a menudo se observan individuos que son simultáneamente heterocigotos para la variante estructural de G. y para la talasemia. Las combinaciones de diferentes genes constituyen un espectro muy complejo de hemoglobinopatías. En algunos casos, las mutaciones pueden afectar los mecanismos de cambio de la síntesis de G., lo que conduce, por ejemplo, a la continuación de la síntesis de G. fetal en adultos. Estas condiciones se denominan colectivamente persistencia hereditaria de la hemoglobina fetal.

Las variantes de fusión incluyen mutantes Hb Lepore, anti-Lepore y Kenya. Lo más probable es que estos anomalías estructurales G. surgió como resultado de un cruce meiótico desigual no homólogo entre genes G estrechamente vinculados. Como resultado, por ejemplo, en Hb Lepore las cadenas α son normales y otras cadenas polipeptídicas contienen parte de la secuencia de δ- y parte de la secuencia de cadenas polipeptídicas β.

Dado que pueden ocurrir mutaciones en cualquiera de los genes que determinan la síntesis de genes, pueden surgir varias situaciones en las que los individuos serán homocigotos, heterocigotos o doble heterocigotos para alelos de genes anormales en uno o más loci.

Se conocen más de 200 variantes estructurales de G., más de 120 de ellas han sido caracterizadas y en muchos casos se ha podido vincular el cambio estructural de G. con su función anómala. El mecanismo más simple para la aparición de una nueva variante de G. como resultado de una mutación puntual (reemplazo de una sola base en el código genético) se puede demostrar usando el ejemplo de HbS (esquema).

La influencia de la sustitución de aminoácidos en el plano físico-químico. las propiedades, estabilidad y función de la molécula de G. dependen del tipo de aminoácido que reemplazó al anterior y de su posición en la molécula. Varias mutaciones (pero no todas) cambian significativamente la función y la estabilidad de la molécula de hemoglobina (HbM, hemoglobinas inestables, hemoglobinas con afinidad alterada por el O 2) o su configuración y una serie de cambios físico-químicos. propiedades (HbS y HbC).

Las hemoglobinas son inestables.

Las hemoglobinas inestables son un grupo de hemoglobinas anormales que son particularmente sensibles a la acción de agentes oxidantes, al calor y a varios otros factores, lo que se explica por la sustitución genéticamente determinada de algunos residuos de aminoácidos en sus moléculas por otros; El transporte de tales hemoglobinas a menudo se manifiesta como hemoglobinopatía (ver).

En los eritrocitos de personas portadoras de G. inestable, la llamada. Cuerpos de Heinz, que son acumulaciones de moléculas desnaturalizadas de células sanguíneas inestables (anemia hemolítica congénita con cuerpos de Heinz). En 1952, I. A. Cathie sugirió que esta enfermedad era hereditaria. Frick (P. Frick), Gitzig (W. H. Hitzig) y Vetke (K. Betke) en 1962 por primera vez, utilizando el ejemplo de la Hb Zurich, demostraron que la anemia hemolítica con cuerpos de Heinz está asociada con la presencia de hemoglobinas inestables. Carrell (R. W. Carrell) y G. Lehmann en 1969 propusieron un nuevo nombre para tales hemoglobinopatías: anemia hemolítica causada por el transporte de G. inestable.

La inestabilidad de las moléculas de hemo puede deberse a la sustitución de residuos de aminoácidos en contacto con el hemo; sustituir un residuo de aminoácido no polar por uno polar; violación de la estructura secundaria de la molécula causada por la sustitución de cualquier residuo de aminoácido por un residuo de prolina; sustitución de residuos de aminoácidos en el área de los contactos α1β1 y α2β2, lo que puede conducir a la disociación de la molécula de hemoglobina en monómeros y dímeros; eliminación (pérdida) de algunos residuos de aminoácidos; alargamiento de subunidades, por ejemplo, dos hemoglobinas inestables: Hb Cranston y Hb Tak tienen cadenas beta alargadas en comparación con la hemoglobina normal debido a un segmento hidrofóbico unido a su extremo C.

La clasificación de los gases inestables, propuesta por J. V. Dacie y modificada por Yu. N. Tokarev y V. M. Belostotsky, se basa en la naturaleza de los cambios en la molécula que hacen que el gas sea inestable.

Descrito aprox. 90 G. inestable, y las variantes con el reemplazo de residuos de aminoácidos en las cadenas beta de la molécula G. se encuentran aproximadamente 4 veces más a menudo que con el reemplazo de dichos residuos en las cadenas alfa.

El portador de G. inestable se hereda de forma autosómica dominante y los portadores son heterocigotos. En algunos casos, la aparición de transporte de G. inestable es el resultado de una mutación espontánea. Una disminución en la estabilidad de G. no solo conduce a su fácil precipitación, sino en algunos casos a la pérdida de hemo. Las sustituciones de residuos de aminoácidos en los sitios de contacto de las cadenas alfa y beta de la molécula de hemoglobina pueden afectar la afinidad de la molécula por el oxígeno, la interacción de los hemos y el equilibrio entre tetrámeros, dímeros y monómeros de la hemoglobina. En las personas que son heterocigotas para el gen inestable, se sintetizan proteínas inestables tanto normales como anormales, pero esta última se desnaturaliza rápidamente y se vuelve funcionalmente inactiva.

La anemia hemolítica grave generalmente se observa en pacientes portadores de G. inestable con un alto grado de inestabilidad molecular.

Cuando se porta otra G. cuña inestable, las manifestaciones suelen ser de gravedad moderada o completamente insignificantes. En algunos casos (Hb Riverdale-Bronx, Hb Zurich, etc.), el transporte de G. inestable se manifiesta en forma de crisis hemolíticas tras la toma de determinados medicamentos (sulfonamidas, analgésicos, etc.) o exposición a infecciones. Algunos pacientes, por ejemplo, portadores de Hb Hammersmith, Hb Bristol, Hb Sydney, etc., experimentan cianosis de la piel causada por una mayor formación de met y sulfhemoglobinas. Las hemoglobinopatías causadas por el transporte de G. inestable deben diferenciarse de las anemias hemolíticas e hipocrómicas de otras etiologías y, en primer lugar, de la deficiencia de hierro y las anemias hemolíticas asociadas con una deficiencia genéticamente determinada de las enzimas del ciclo de las pentosas-fosfato, glucólisis, etc.

La mayoría de las personas portadoras de G. inestable no necesitan un tratamiento especial. Para la hemólisis, la terapia reconstituyente es útil. Se recomienda a todos los portadores de G. inestable que se abstengan de utilizar fármacos oxidantes que provoquen hemólisis (sulfonamidas, sulfonas, analgésicos, etc.). Las transfusiones de sangre están indicadas solo cuando se desarrolla anemia profunda. En caso de hemólisis grave con aumento del secuestro de glóbulos rojos por el bazo e hiperesplenismo, está indicada la esplenectomía (ver). Sin embargo, la esplenectomía en niños (menores de 6 años) no suele realizarse debido al riesgo de desarrollar septicemia.

Métodos para identificar hemoglobinas inestables.

El estudio de la termolabilidad de la hemoglobina es la prueba más importante para identificar su inestabilidad. Fue propuesto por A. G. Grimes y A. Meisler en 1962 y Dacey en 1964 y consiste en incubar hemolizados diluidos con tampón fosfato o Tris-HCl 0,1 M, pH 7,4, a 50-60° durante una hora. Al mismo tiempo, los G. inestables se desnaturalizan y precipitan, y la cantidad de G. termoestable que queda en la solución se determina espectrofotométricamente a 541 nm y se calcula mediante la fórmula:

/ * 100 = = hemoglobina termoestable (porcentaje),

donde E es el valor de extinción a una longitud de onda de 541 nm.

El contenido relativo de G. termolábil es igual al 100%: la cantidad de G. termoestable (en porcentaje).

Carrell y Kay (R. Kau) en 1972 propusieron incubar hemolizados en una mezcla de solución de isopropanol al 17%-tampón Tris, pH 7,4 a 37° durante 30 minutos.

La hemólisis de los eritrocitos puede ser causada por el agua, ya que el uso de tetracloruro de carbono o cloroformo para este fin conduce a la desnaturalización parcial de las células sanguíneas inestables y a la distorsión de los datos obtenidos.

El método más común para determinar G. inestable es la histoquímica, el método para identificar cuerpos de Heinz. En este caso, los glóbulos rojos se tiñen con cristal violeta, violeta de metilo o se utiliza una reacción con acetilfenilhidrazina. La sangre se mantiene preliminarmente durante 24 horas a 37°. Hay que tener en cuenta que los cuerpos de Heinz también se pueden encontrar en otras anemias hemolíticas, talasemia, intoxicaciones por agentes formadores de metahemoglobina y en algunas enzimopatías.

La separación electroforética de hemolizados en papel o acetato de celulosa a menudo no da resultados, ya que en muchos hemolizados inestables, la sustitución de residuos de aminoácidos en la molécula no cambia las propiedades electroforéticas de la molécula. Más informativos a este respecto son la electroforesis en poliacrilamida y geles de almidón (ver Electroforesis) o el enfoque isoeléctrico.

En muchos pacientes portadores de G. inestable, la orina adquiere constantemente o en ocasiones un color oscuro debido a la formación de dipirroles, lo que sirve como un signo bastante preciso de la presencia de G. inestable en los eritrocitos.

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Las hemoglobinas son proteínas sanguíneas de estructura compleja que contienen hierro y que son responsables del intercambio de gases y del mantenimiento de un metabolismo estable. En el sistema circulatorio, la hemoglobina actúa como una especie de intermediario entre los tejidos y los pulmones en el proceso de intercambio de dióxido de carbono y oxígeno.

El nivel permitido de hemoglobina cambia con la edad, pero son posibles ligeras desviaciones en los valores normales. El desequilibrio conduce al desarrollo enfermedades graves, y algunos de ellos tienen la naturaleza de un proceso patológico irreversible.

La desviación de la norma de esta proteína irá acompañada en cualquier caso de la correspondiente cuadro clinico Por lo tanto, si usted tiene otros síntomas, debe buscar ayuda médica inmediatamente en lugar de realizar el tratamiento usted mismo. El tratamiento eficaz solo se puede determinar después de realizar un análisis de sangre para detectar hemoglobina.

Funciones

Las funciones de la hemoglobina son asegurar el proceso respiratorio en el cuerpo, que se lleva a cabo en tres etapas:

• respiración celular: las células están saturadas de oxígeno;
• respiración externa: el oxígeno ingresa a los pulmones y el cuerpo libera dióxido de carbono;
• respiración interna: en los pulmones, el oxígeno captura la hemoglobina, se transforma en oxihemoglobina y se distribuye a todas las células.

Por eso, un desequilibrio de esta proteína puede tener consecuencias extremadamente negativas y, en algunos casos, incluso la muerte.

tipos

La sangre humana contiene diferentes tipos hemoglobina:

• fetal o fetal: este tipo de proteína se encuentra en la sangre de un recién nacido y disminuye al 1% de la cantidad total de hemoglobina en el cuerpo hacia el quinto mes de vida del niño;
• oxihemoglobina: se encuentra en las células sanguíneas arteriales y está asociada con moléculas de oxígeno;
• carboxihemoglobina: se encuentra en la sangre venosa y está asociada con moléculas de dióxido de carbono, con las que se transporta a los pulmones;
• glicado: un compuesto de proteína y glucosa que circula en la sangre. Este tipo de proteína se detecta en las pruebas de azúcar;
• metahemoglobina: asociada con sustancias químicas, su crecimiento en la sangre puede indicar envenenamiento del cuerpo;
• Sulfahemoglobina: esta molécula de hemoglobina aparece en la sangre solo cuando se toman ciertos medicamentos. El nivel permitido de hemoglobina de este tipo no es más del 10%.

Los tipos de hemoglobina, además de determinar su cantidad en la sangre, se detectan únicamente mediante diagnósticos de laboratorio.

Normas

La fórmula de la hemoglobina implica una conexión inextricable con la cantidad de glóbulos rojos, a partir de la cual se elaboran los indicadores normales. Promedio indicador óptimo el nivel de esta proteína para un adulto:

• en los hombres – 125-145 g/l;
• La hemoglobina en las mujeres es de 115-135 g/l.

Además, también se utiliza Indice de color para determinar la norma de esta proteína en la sangre. El grado óptimo de saturación es 0,8-1,1. Además, el grado de saturación de cada glóbulo rojo con hemoglobina se determina por separado, la norma promedio es de 28 a 32 pictogramas.

Violaciones en la estructura.

La estructura de la hemoglobina es inestable y cualquier alteración que se produzca en ella conduce al desarrollo de ciertos procesos patológicos. Como resultado de la influencia de ciertos factores etiológicos puede ocurrir:

• formación de formas anormales de proteínas - en este momento Sólo se han establecido clínicamente 300 formas;
• la formación de un compuesto estable e impermeable al oxígeno, la carbohemoglobina, durante la intoxicación por dióxido de carbono;
• espesamiento de la sangre;
• Disminución de la hemoglobina, lo que conduce al desarrollo de un cierto grado de anemia.

Es posible un aumento de proteínas debido a los siguientes factores etiológicos:

• aumento patológico en la cantidad de glóbulos rojos durante procesos oncológicos;
• aumento de la viscosidad de la sangre;
• defectos cardíacos;
• quemaduras;
• obstrucción intestinal;
• insuficiencia cardiaca pulmonar.

Al mismo tiempo, cabe señalar que entre los habitantes de las montañas la hemoglobina en la sangre está constantemente elevada, lo que es un indicador fisiológico normal. Además, los niveles de esta proteína están sobreestimados en personas que pasan mucho tiempo al aire libre: pilotos, escaladores, trabajadores de grandes altitudes.

Una disminución de la hemoglobina en la sangre puede deberse a los siguientes factores impactos:

• transfusión de grandes cantidades de plasma;
• pérdida aguda de sangre;
• microsangrados crónicos: con hemorroides, sangrado gingival y uterino;
• hemólisis, que conduce a la destrucción de los glóbulos rojos;
• deficiencia de hierro y vitamina B12;
• en procesos patológicos en la médula ósea.

Además, una disminución o un aumento de esta proteína puede deberse a una nutrición inadecuada, si el cuerpo tiene una cantidad insuficiente o, por el contrario, excesiva de ciertos productos con la composición química correspondiente.

Posible cuadro clínico.

Con hemoglobina baja, pueden presentarse los siguientes síntomas:

• fatigabilidad rápida;
• piel seca y membranas mucosas;
• debilidad, malestar general;
• mareos frecuentes;
• retraso en el desarrollo físico y mental de los niños;
• mayor susceptibilidad a enfermedades infecciosas;
• alteración del ciclo del sueño;
• falta de apetito o falta del mismo.

se debe notar que nivel reducido La ardilla es más peligrosa para los niños, ya que provoca retrasos en el desarrollo.

Un nivel elevado de esta proteína en el cuerpo también afecta negativamente a la salud humana, lo que se manifestará en el siguiente cuadro clínico:

• ictericia piel y membranas mucosas, lengua;
• piel pálida;
• peso insuficiente;
• agrandamiento del hígado;
• debilidad creciente;
• pigmentación en las palmas y en la zona de cicatrices antiguas.

Tanto el primero como el segundo pueden tener consecuencias extremadamente negativas.

Realización de análisis

La toma de muestras de sangre para determinar cuántos glóbulos rojos contiene la hemoglobina, así como otros datos de laboratorio, se realiza según lo prescrito por un médico. La prueba de hemoglobina se realiza por la mañana, con el estómago vacío. Además, el día antes de donar sangre, es necesario dejar el alcohol y las drogas que afecten el sistema hematopoyético. La sangre se extrae de un dedo. La lista de métodos incluye lo siguiente:

• colorimetría;
• medición de gases;
• determinación del hierro.

Sólo un especialista calificado puede interpretar correctamente tal o cual designación. Por lo tanto, después de recibir los resultados de la prueba, debe llevarlos a su médico; él determinará su nivel de hemoglobina y le recetará medidas terapéuticas adicionales.

Globus - bola) es una molécula de proteína compleja dentro de los glóbulos rojos: eritrocitos (en humanos y vertebrados). La hemoglobina constituye aproximadamente el 98% de la masa de todas las proteínas de los glóbulos rojos. Debido a su estructura, la hemoglobina participa en la transferencia de oxígeno de los pulmones a los tejidos y de monóxido de carbono de regreso.

La estructura de la hemoglobina.
La hemoglobina consta de dos cadenas de globina del tipo alfa y dos cadenas del otro tipo (beta, gamma o sigma), conectadas a cuatro moléculas de hemo, que contiene hierro. La estructura de la hemoglobina está escrita con las letras del alfabeto griego: α2γ2.

intercambio de hemoglobina
La hemoglobina se forma a partir de glóbulos rojos en la médula ósea roja y circula con las células durante toda su vida: 120 días. Cuando el bazo elimina las células viejas, los componentes de la hemoglobina se eliminan del cuerpo o se liberan nuevamente al torrente sanguíneo para incorporarlos a células nuevas.

tipos de hemoglobina
A tipos normales La hemoglobina incluye hemoglobina A o HbA (de adulto a adulto), que tiene la estructura α2β2, HbA2 (hemoglobina adulta menor, que tiene la estructura α2σ2 y hemoglobina fetal (HbF, α2γ2). La hemoglobina F es la hemoglobina fetal. El reemplazo por la hemoglobina adulta se produce por completo en 4 -6 meses (el nivel de hemoglobina fetal a esta edad es inferior al 1%). La hemoglobina embrionaria se forma 2 semanas después de la fertilización, más tarde, después de la formación del hígado fetal, es reemplazada por hemoglobina fetal.

Hay más de 300 hemoglobinas anormales y llevan el nombre del lugar de descubrimiento.

función de la hemoglobina

La función principal de la hemoglobina es transportar oxígeno desde los pulmones a los tejidos y devolver dióxido de carbono.

Formas de hemoglobina

• oxihemoglobina- combinación de hemoglobina con oxígeno. La oxihemoglobina predomina en la sangre arterial que va de los pulmones a los tejidos. Debido al contenido de oxihemoglobina, la sangre arterial tiene un color escarlata.
• Hemoglobina reducida o desoxihemoglobina(HbH): hemoglobina que proporciona oxígeno a los tejidos.
• carboxihemoglobina- combinación de hemoglobina con dióxido de carbono. Se encuentra en la sangre venosa y le confiere un color cereza oscuro.

¿Como sucedió esto? ¿Por qué la hemoglobina capta oxígeno en los pulmones y cede oxígeno en los tejidos?

efecto bohr

El efecto fue descrito por el fisiólogo danés Christian Bohr http://en.wikipedia.org/wiki/Christian_Bohr (padre del famoso físico Niels Bohr).
Christian Bohr afirmó que a mayor acidez (más bajo valor pH, por ejemplo, en los tejidos) la hemoglobina se unirá menos al oxígeno, lo que permitirá su liberación.

En los pulmones, en condiciones de exceso de oxígeno, se combina con la hemoglobina de los glóbulos rojos. Los glóbulos rojos transportan oxígeno a través del torrente sanguíneo a todos los órganos y tejidos. Las reacciones de oxidación tienen lugar en los tejidos del cuerpo con la participación del oxígeno entrante. Como resultado de estas reacciones, se forman productos de descomposición, incluido el dióxido de carbono. El dióxido de carbono de los tejidos se transfiere a los glóbulos rojos, por lo que la afinidad por el oxígeno disminuye y se libera oxígeno en los tejidos.

efecto bohr es de gran importancia para el funcionamiento del organismo. Después de todo, si las células trabajan intensamente y liberan más CO2, los glóbulos rojos pueden suministrarles más oxígeno, evitando la "falta de oxígeno". Por tanto, estas células pueden seguir trabajando a un ritmo elevado.

¿Cuál es el nivel normal de hemoglobina?

¡Cada mililitro de sangre contiene alrededor de 150 mg de hemoglobina! Los niveles de hemoglobina cambian con la edad y dependen del sexo. Por tanto, la hemoglobina en los recién nacidos es significativamente mayor que en los adultos y en los hombres es mayor que en las mujeres.

¿Qué más afecta los niveles de hemoglobina?

Algunas otras condiciones también afectan los niveles de hemoglobina, como la exposición a la altitud, el tabaquismo y el embarazo.

Enfermedades asociadas con cambios en la cantidad o estructura de la hemoglobina.

• Se observa un aumento en los niveles de hemoglobina con eritrocitosis y deshidratación.
• Se observa una disminución de los niveles de hemoglobina en diversas anemias.
• En caso de intoxicación por monóxido de carbono, se forma carbhemoglobina (¡no confundir con carboxihemoglobina!), que no puede fijar oxígeno.
• Bajo la influencia de determinadas sustancias, se forma metahemoglobina.
• Un cambio en la estructura de la hemoglobina se llama hemoglobinopatía. Las enfermedades más famosas y comunes de este grupo son la anemia falciforme, la beta talasemia y la persistencia de la hemoglobina fetal. Consulte hemoglobinopatías en el sitio web de la Organización Mundial de la Salud http://www.who.int/mediacentre/factsheets/fs308/ru/index.html

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