Hemogram

Hemogram(Greek haima blood + gramma notation) – klinikal na pagsusuri sa dugo. May kasamang data sa bilang ng lahat ng mga selula ng dugo, ang kanilang mga morphological feature, ESR, hemoglobin content, color index, hematocrit number, ratio iba't ibang uri leukocytes, atbp.

Ang dugo para sa pagsasaliksik ay kinukuha ng 1 oras pagkatapos ng turok sa baga mula sa isang daliri (earlobe o takong sa mga bagong silang at maliliit na bata). Ang lugar ng pagbutas ay ginagamot ng cotton swab na binasa ng 70% ethyl alcohol. Ang balat ay nabutas ng isang karaniwang disposable scarifier spear. Ang dugo ay dapat na malayang dumaloy. Maaari mong gamitin ang dugo na kinuha mula sa isang ugat.

Sa pagpapalapot ng dugo, maaaring tumaas ang mga konsentrasyon ng hemoglobin; sa pagtaas ng dami ng plasma ng dugo, maaaring mangyari ang pagbaba.

Ang pagpapasiya ng bilang ng mga selula ng dugo ay isinasagawa sa silid ng pagbibilang ng Goryaev. Ang taas ng silid, ang lugar ng grid at ang mga dibisyon nito, at ang pagbabanto ng dugo na kinuha para sa pagsubok ay posible upang matukoy ang bilang ng mga nabuong elemento sa isang tiyak na dami ng dugo. Ang camera ni Goryaev ay maaaring mapalitan ng mga awtomatikong counter. Ang prinsipyo ng kanilang operasyon ay batay sa iba't ibang electrical conductivity ng mga nasuspinde na particle sa isang likido.

Normal na bilang ng mga pulang selula ng dugo sa 1 litro ng dugo

	4.0–5.0×10 12
	3.7–4.7×10 12

Ang pagbawas sa bilang ng mga pulang selula ng dugo (erythrocytopenia) ay katangian ng anemia: ang pagtaas ay sinusunod sa hypoxia, congenital heart defects, cardiovascular failure, erythremia, atbp.

Ang bilang ng mga platelet ay binibilang gamit ang iba't ibang mga pamamaraan (sa blood smears, sa Goryaev chamber, gamit ang mga awtomatikong counter). Sa mga matatanda, ang bilang ng platelet ay 180.0–320.0×10 9 /l. Ang isang pagtaas sa bilang ng mga platelet ay sinusunod sa mga malignant neoplasms, talamak na myeloid leukemia, osteomyelofibrosis, atbp. Nabawasang nilalaman Ang bilang ng platelet ay maaaring sintomas ng iba't ibang sakit, tulad ng thrombocytopenic purpura. Ang immune thrombocytopenia ay madalas na nangyayari sa klinikal na kasanayan. Ang bilang ng mga reticulocytes ay binibilang sa blood smears o sa Goryaev chamber. Sa mga matatanda, ang kanilang nilalaman ay 2–10 ‰.

Ang normal na bilang ng white blood cell sa mga matatanda ay mula sa 4,0 dati 9.0×10 9 /l. Sa mga bata ito ay bahagyang mas malaki. Mas mababa ang bilang ng leukocyte 4.0×10 9 /l ay itinalaga ng terminong "leukopenia", higit pa 10.0×10 9 /l– ang terminong “leukocytosis”. Ang bilang ng mga leukocytes sa isang malusog na tao ay hindi pare-pareho at maaaring magbago nang malaki sa araw (circadian biorhythms). Ang amplitude ng pagbabagu-bago ay depende sa edad, kasarian, mga katangian ng konstitusyon, kondisyon ng pamumuhay, pisikal na aktibidad, atbp. Ang pag-unlad ng leukopenia ay sanhi ng ilang mga mekanismo, halimbawa, isang pagbawas sa produksyon ng mga leukocytes ng bone marrow, na nangyayari sa hypoplastic at iron deficiency anemia. Ang leukocytosis ay kadalasang nauugnay sa isang pagtaas sa bilang ng mga neutrophil, mas madalas dahil sa pagtaas ng produksyon ng mga leukocytes o ang kanilang muling pamamahagi sa vascular bed; naobserbahan sa maraming kondisyon ng katawan, halimbawa, na may emosyonal o pisikal na stress, na may maraming mga nakakahawang sakit, pagkalasing, atbp. Karaniwan, ang mga leukocytes sa dugo ng isang may sapat na gulang ay kinakatawan iba't ibang anyo, na ibinahagi sa mga may kulay na paghahanda sa mga sumusunod na ratio:

Ang pagtukoy sa dami ng ugnayan sa pagitan ng mga indibidwal na anyo ng mga leukocytes (pormula ng leukocyte) ay may kahalagahan sa klinikal. Ang tinatawag na shift sa leukocyte formula sa kaliwa ay madalas na sinusunod. Ito ay nailalarawan sa pamamagitan ng paglitaw ng mga immature forms ng leukocytes (band cells, metamyelocytes, myelocytes, blasts, atbp.). Naobserbahan kung kailan nagpapasiklab na proseso ng iba't ibang etiologies, leukemia.

Ang morphological na larawan ng mga nabuong elemento ay sinusuri sa mga stained blood smears sa ilalim ng mikroskopyo. Mayroong ilang mga paraan upang mantsang ang mga pahid ng dugo, batay sa kemikal na pagkakaugnay ng mga elemento ng cell sa ilang aniline dyes. Kaya, ang mga cytoplasmic inclusions ay metachromatically stained ng organic dye azure sa isang maliwanag na lilang kulay (azurophilia). Sa stained blood smears, ang laki ng leukocytes, lymphocytes, erythrocytes (microcytes, macrocytes at megalocytes), ang kanilang hugis, kulay, halimbawa, ang saturation ng isang erythrocyte na may hemoglobin (color indicator), ang kulay ng cytoplasm ng mga leukocytes, lymphocytes , ay tinutukoy. Ang mababang color index ay nagpapahiwatig ng hypochromia; ito ay sinusunod sa anemia na sanhi ng kakulangan sa iron sa mga erythrocytes o ang hindi paggamit nito para sa hemoglobin synthesis. Ang mataas na color index ay nagpapahiwatig ng hyperchromia sa anemia na dulot ng kakulangan sa bitamina SA 12 at (o) folic acid, hemolysis.

Ang erythrocyte sedimentation rate (ESR) ay tinutukoy ng pamamaraang Panchenkov, na nakabatay sa pag-aari ng mga pulang selula ng dugo upang manirahan kapag ang uncoagulated na dugo ay inilagay sa isang patayong pipette. Ang ESR ay nakasalalay sa bilang ng mga pulang selula ng dugo at ang kanilang laki. Ang dami at kakayahang bumuo ng mga agglomerates, sa ambient temperature, ang dami ng mga protina ng plasma ng dugo at ang ratio ng kanilang mga fraction. Ang pagtaas ng ESR ay maaaring mangyari sa panahon ng nakakahawa, immunopathological, nagpapasiklab, necrotic at mga proseso ng tumor. Ang pinakamalaking pagtaas sa ESR ay sinusunod sa panahon ng synthesis ng pathological protein, na tipikal para sa myeloma, macroglobulinemia ng Waldenström, light at heavy chain disease, pati na rin ang hyperfibrinogenemia. Dapat tandaan na ang pagbawas sa nilalaman ng fibrinogen sa dugo ay maaaring magbayad para sa isang pagbabago sa ratio ng albumin at globulin, bilang isang resulta kung saan ang ESR ay nananatiling normal o bumabagal. Sa talamak na mga nakakahawang sakit (halimbawa, trangkaso, namamagang lalamunan), ang pinakamataas na ESR ay posible sa panahon ng pagbaba ng temperatura ng katawan, na may kabaligtaran na pag-unlad ng proseso. Ang mabagal na ESR ay hindi gaanong karaniwan, halimbawa sa erythremia, pangalawang erythrocytosis, pagtaas ng konsentrasyon ng mga acid ng apdo at mga pigment ng apdo sa dugo, hemolysis, pagdurugo, atbp.

Ang numero ng hematocrit - ang volumetric ratio ng mga nabuong elemento ng dugo at plasma - ay nagbibigay ng ideya ng kabuuang dami ng mga pulang selula ng dugo.

Normal na numero ng hematocrit

Natutukoy ito gamit ang hematocrit, na dalawang maikling glass graduated capillaries sa isang espesyal na nozzle. Ang numero ng hematocrit ay nakasalalay sa dami ng mga pulang selula ng dugo sa daluyan ng dugo, lagkit ng dugo, bilis ng daloy ng dugo at iba pang mga kadahilanan. Nagdaragdag ito sa pag-aalis ng tubig, thyrotoxicosis, diabetes mellitus, sagabal sa bituka, pagbubuntis, atbp. Ang isang mababang numero ng hematocrit ay sinusunod na may pagdurugo, pagkabigo sa puso at bato, pag-aayuno, at sepsis.

Ang mga tagapagpahiwatig ng hemogram ay karaniwang nagpapahintulot sa isa na mag-navigate sa mga kakaiba ng proseso ng pathological. Kaya, ang isang bahagyang neutrophilic leukocytosis ay posible na may banayad na kurso ng mga nakakahawang sakit at purulent na proseso; Ang paglala ay ipinahiwatig ng neutrophilic hyperleukocytosis. Ang mga hemogram na ito ay ginagamit upang subaybayan ang epekto ng ilang mga gamot. Kaya, ang regular na pagpapasiya ng hemoglobin na nilalaman ng mga erythrocytes ay kinakailangan upang magtatag ng isang regimen para sa pagkuha ng mga suplementong bakal sa mga pasyente na may iron deficiency anemia, at ang bilang ng mga leukocytes at platelet sa paggamot ng leukemia na may mga cytostatic na gamot.

Istraktura at pag-andar ng hemoglobin

Hemoglobin– pangunahing sangkap erythrocyte at ang pangunahing pigment sa paghinga, tinitiyak ang paglipat ng oxygen ( TUNGKOL SA 2 ) mula sa baga hanggang sa tissue at carbon dioxide ( CO 2 ) mula sa mga tisyu hanggang sa baga. Bilang karagdagan, ito ay gumaganap ng isang makabuluhang papel sa pagpapanatili ng balanse ng acid-base ng dugo. Tinatayang ang isang pulang selula ng dugo ay naglalaman ng ~340,000,000 molekula ng hemoglobin, na ang bawat isa ay binubuo ng humigit-kumulang 103 mga atomo. Sa karaniwan, ang dugo ng tao ay naglalaman ng ~750 g ng hemoglobin.

Ang Hemoglobin ay isang kumplikadong protina na kabilang sa pangkat ng mga hemoprotein, ang bahagi ng protina na kinakatawan ng globin, at ang hindi protina na bahagi ng apat na magkakahawig na iron porphyrin compound na tinatawag na hemes. Ang iron (II) atom na matatagpuan sa gitna ng heme ay nagbibigay sa dugo ng katangian nitong pulang kulay ( tingnan ang fig. 1). Ang pinaka-katangian na pag-aari ng hemoglobin ay ang nababaligtad na pagdaragdag ng mga gas TUNGKOL SA 2 , CO 2 at iba pa.

kanin. 1. Istraktura ng hemoglobin

Napag-alaman na ang heme ay nakakakuha ng kakayahang mag-transport TUNGKOL SA 2 lamang kung ito ay napapalibutan at protektado ng isang tiyak na protina - globin (ang heme mismo ay hindi nagbubuklod ng oxygen). Kadalasan kapag kumokonekta TUNGKOL SA 2 may bakal ( Fe) ang isa o higit pang mga electron ay hindi maibabalik na inilipat mula sa mga atomo Fe sa mga atomo TUNGKOL SA 2 . Sa madaling salita, nangyayari ang isang kemikal na reaksyon. Napatunayan na sa eksperimento na ang myoglobin at hemoglobin ay may natatanging kakayahan na mabaligtad na magbigkis O 2 walang heme oxidation Fe 2+ sa Fe 3+ .

Kaya, ang proseso ng paghinga, na sa unang sulyap ay tila napakasimple, ay aktwal na isinasagawa sa pamamagitan ng pakikipag-ugnayan ng maraming uri ng mga atomo sa mga higanteng molekula ng matinding pagiging kumplikado.

Sa dugo, ang hemoglobin ay umiiral sa hindi bababa sa apat na anyo: oxyhemoglobin, deoxyhemoglobin, carboxyhemoglobin, at methemoglobin. Sa mga erythrocytes, ang mga molekular na anyo ng hemoglobin ay may kakayahang interconversion; ang kanilang ratio ay tinutukoy ng mga indibidwal na katangian ng organismo.

Tulad ng anumang iba pang protina, ang hemoglobin ay may isang tiyak na hanay ng mga katangian kung saan maaari itong makilala mula sa iba pang protina at hindi protina na mga sangkap sa solusyon. Kabilang sa mga katangiang ito ang bigat ng molekular, komposisyon ng amino acid, singil sa kuryente, at mga katangian ng kemikal.

Sa pagsasagawa, ang mga katangian ng electrolyte ng hemoglobin ay kadalasang ginagamit (nakabatay dito ang mga paraan ng konduktibong pag-aaral nito) at ang kakayahan ng heme na ilakip ang iba't ibang mga grupo ng kemikal na humahantong sa isang pagbabago sa valence. Fe at pangkulay ng solusyon (calorimetric na pamamaraan). Gayunpaman, maraming mga pag-aaral ang nagpakita na ang resulta ng mga conductive na pamamaraan para sa pagtukoy ng hemoglobin ay nakasalalay sa komposisyon ng electrolyte ng dugo, na nagpapahirap sa paggamit ng naturang pag-aaral sa emergency na gamot.

Istraktura at pag-andar ng bone marrow

Utak ng buto(medulla ossium) ay ang sentral na organ ng hematopoiesis, na matatagpuan sa spongy substance ng mga buto at bone marrow cavity. Ginagawa rin nito ang mga tungkulin ng biological na proteksyon ng katawan at pagbuo ng buto.

Sa mga tao, ang bone marrow (BM) ay unang lumilitaw sa ika-2 buwan ng embryogenesis sa clavicle, sa ika-3 buwan - sa shoulder blades, ribs, sternum, vertebrae, atbp. Sa ika-5 buwan ng embryogenesis, ang bone marrow ay gumaganap bilang ang pangunahing hematopoietic organ, na nagbibigay ng differentiated bone marrow hematopoiesis na may mga elemento ng granulocytic, erythrocyte at megacarciocytic series.

Sa pang-adultong katawan ng tao, ang isang pagkakaiba ay ginawa sa pagitan ng pulang BM, na kinakatawan ng aktibong hematopoietic tissue, at dilaw, na binubuo ng mga fat cell. Pinupuno ng pulang CM ang mga puwang sa pagitan ng bone trabeculae ng spongy substance ng flat bones at ang epiphyses ng long bones. Mayroon itong madilim na pulang kulay at semi-liquid consistency, na binubuo ng stroma at mga cell ng hematopoietic tissue. Ang stroma ay nabuo sa pamamagitan ng reticular tissue, ito ay kinakatawan ng fibroblasts at endothelial cells; naglalaman ng isang malaking bilang ng mga daluyan ng dugo, higit sa lahat ay malawak na manipis na pader na sinusoidal capillaries. Ang stroma ay nakikibahagi sa pag-unlad at paggana ng buto. Sa mga puwang sa pagitan ng mga istruktura ng stroma mayroong mga cell na kasangkot sa mga proseso ng hematopoiesis: stem cell, progenitor cells, erythroblasts, myeloblasts, monoblasts, megakaryoblasts, promyelocytes, myelocytes, metamyelocytes, megakaryocytes, macrophage at mature blood cells.

Ang pagbuo ng mga selula ng dugo sa pulang BM ay nakaayos sa anyo ng mga isla. Sa kasong ito, ang mga erythroblast ay pumapalibot sa macrophage, na naglalaman ng bakal, na kinakailangan para sa pagtatayo ng hemin na bahagi ng hemoglobin. Sa panahon ng proseso ng pagkahinog, ang mga butil na leukocytes (granulocytes) ay idineposito sa pulang BM, kaya ang kanilang nilalaman ay 3 beses na mas mataas kaysa sa mga erythrokaryocytes. Ang mga megakaryocytes ay malapit na nauugnay sa sinusoidal capillaries; ang bahagi ng kanilang cytoplasm ay tumagos sa lumen ng daluyan ng dugo. Ang mga hiwalay na fragment ng cytoplasm sa anyo ng mga platelet ay pumasa sa daluyan ng dugo. Ang pagbuo ng mga lymphocyte ay mahigpit na pumapalibot sa mga daluyan ng dugo. Ang mga lymphocyte precursor at B lymphocytes ay nabubuo sa pulang buto ng utak. Karaniwan, ang mga mature na selula lamang ng dugo ang tumagos sa dingding ng mga daluyan ng dugo ng utak ng buto, kaya ang hitsura ng mga hindi pa nabubuong anyo sa daluyan ng dugo ay nagpapahiwatig ng pagbabago sa paggana o pinsala sa bone marrow barrier. Sinasakop ng CM ang isa sa mga unang lugar sa katawan sa mga tuntunin ng mga katangian ng reproduktibo nito. Sa karaniwan, ang isang tao ay gumagawa ng:

Sa pagkabata (pagkatapos ng 4 na taon), ang pulang BM ay unti-unting pinapalitan ng mga fat cells. Sa edad na 25, ang diaphyses ng tubular bones ay ganap na napuno ng dilaw na utak; sa flat bones, sinasakop nito ang halos 50% ng dami ng bone marrow. Ang Yellow CM ay karaniwang hindi gumaganap ng isang hematopoietic function, ngunit may malaking pagkawala ng dugo, lumilitaw ang foci ng hematopoiesis dito. Sa edad, nagbabago ang dami at masa ng BM. Kung sa mga bagong silang ito ay nagkakahalaga ng humigit-kumulang 1.4% ng timbang ng katawan, kung gayon sa isang may sapat na gulang ito ay 4.6%.

Ang utak ng buto ay kasangkot din sa pagkasira ng mga pulang selula ng dugo, muling paggamit ng bakal, synthesis ng hemoglobin, at nagsisilbing lugar para sa akumulasyon ng mga reserbang lipid. Dahil naglalaman ito ng mga lymphocytes at mononuclear phagocytes, nakikibahagi ito sa immune response.

Ang aktibidad ng CM bilang isang self-regulating system ay kinokontrol ng prinsipyo ng feedback (number mga mature na selula nakakaapekto ang dugo sa intensity ng kanilang pagbuo). Ang regulasyong ito ay sinisiguro ng isang kumplikadong hanay ng mga intercellular at humoral (poetins, lymphokines at monokines) na mga impluwensya. Ipinapalagay na ang pangunahing kadahilanan na kumokontrol sa cellular homeostasis ay ang bilang ng mga selula ng dugo. Karaniwan, habang tumatanda ang mga selula, sila ay inaalis at ang iba ay pumapalit sa kanilang lugar. Sa matinding mga kondisyon (halimbawa, pagdurugo, hemolysis), ang konsentrasyon ng mga cell ay nagbabago at ang feedback ay na-trigger; sa hinaharap, ang proseso ay nakasalalay sa dinamikong katatagan ng system at ang lakas ng impluwensya ng mga nakakapinsalang salik.

Sa ilalim ng impluwensya ng endogenous at exogenous na mga kadahilanan, ang hematopoietic function ng BM ay nagambala. Kadalasan, ang mga pagbabago sa pathological na nagaganap sa BM, lalo na sa simula ng isang sakit, ay hindi nakakaapekto sa mga tagapagpahiwatig na nagpapakilala sa estado ng dugo. Posible ang pagbaba sa bilang ng mga elemento ng cellular ng BM (hypoplasia) o pagtaas (hyperplasia). Sa BM hypoplasia, bumababa ang bilang ng myelokaryocytes, napapansin ang cytopenia, at kadalasan ang adipose tissue ay nangingibabaw sa myeloid tissue. Ang hypoplasia ng hematopoiesis ay maaaring isang malayang sakit (halimbawa, aplastic anemia). Sa mga bihirang kaso, sinasamahan nito ang mga sakit tulad ng talamak na hepatitis, malignant neoplasms, at nangyayari sa ilang uri ng myelofibrosis, marble disease, at autoimmune disease. Sa ilang mga sakit, ang bilang ng mga cell ng isang serye, halimbawa red (partial red cell aplasia), o mga cell ng granulocytic series (agranulocytosis), ay bumababa. Sa isang bilang ng mga pathological na kondisyon, bilang karagdagan sa hypoplasia ng hematopoiesis, ang hindi epektibong hematopoiesis ay posible, na kung saan ay nailalarawan sa pamamagitan ng kapansanan sa pagkahinog at pagpapalabas ng mga hematopoietic na selula sa dugo at ang kanilang intramedullary na kamatayan.

Ang CM hyperplasia ay nangyayari sa iba't ibang leukemias. Kaya, sa talamak na leukemia, lumilitaw ang mga immature (sabog) na mga selula; sa talamak na leukemia, ang bilang ng mga morphologically mature na mga cell ay tumataas, halimbawa, mga lymphocytes sa lymphocytic leukemia, erythrocytes sa erythremia, granulocytes sa talamak na myeloid leukemia. Ang hyperplasia ng mga erythrocyte cells ay katangian din ng hemolytic anemia,SA 12 - kakulangan sa anemia.

Hemoglobin- isang molekula na binubuo ng globin protein (2a- at 2β-chain) at 4 na pigment group (heme), na may kakayahang reversibly binding molecular oxygen. Ang isang pulang selula ng dugo ay naglalaman ng average na 400 milyong molekula ng hemoglobin. Hemoglobin na nakagapos sa oxygen ay tinatawag oxyheluglobin(nagbibigay sa dugo ng maliwanag na iskarlata na kulay). Ang proseso ng pagbubuklod nito sa oxygen ay tinatawag oxygenation, at ang pagbabalik nito sa oke at hemoglobin - deoxygenation. Hemoglobin na hindi nakagapos sa oxygen ay tinatawag deoxyheluglobin. Ang Hemoglobin ay may kakayahang magbigkis sa carbon dioxide (carbaminghemoglobin) at carbon monoxide (carboxyhemoglobin). Bilang karagdagan, ang NO, na nakikipag-ugnayan sa protina na ito, ay bumubuo ng iba't ibang mga form na NO: methemoglobin, nitrosylhemoglobin(HbFe 2+ NO) at S-nitrosohemoglobin(SNO-Hb), na gumaganap ng papel ng isang uri ng allosteric regulator ng functional na aktibidad ng hemoglobin.

Pamantayan at pag-andar ng hemoglobin

Ang halaga ng hemoglobin sa mga lalaki ay 130-160 g / l, sa mga kababaihan - 120-140 g / l. Ang transportasyon ng oxygen at carbon dioxide ay ang function ng hemoglobin. Ang hemoglobin ay kumplikado tambalang kemikal, na binubuo ng isang globin protein at apat na molekula ng heme.

kanin. Normal na antas ng hemoglobin sa mga lalaki at babae

Ang mga pangunahing pag-andar ay dahil sa pagkakaroon sa kanilang komposisyon ng isang espesyal na protina ng chromoprotein - hemoglobin. Ang molecular weight ng hemoglobin ng tao ay 68,800. Ang Hemoglobin ay isang respiratory enzyme na matatagpuan sa mga pulang selula ng dugo at hindi sa plasma dahil:

• nagbibigay ng pagbaba sa lagkit ng dugo (pag-dissolve ng parehong dami ng hemoglobin sa plasma ay magpapataas ng lagkit ng dugo ng ilang beses at makahahadlang sa gawain ng puso at sirkulasyon ng dugo);
• binabawasan ang presyon ng oncotic ng plasma, pinipigilan ang pag-aalis ng tubig sa tissue;
• pinipigilan ang katawan na mawala ang hemoglobin dahil sa pagsasala nito sa glomeruli ng mga bato at paglabas sa ihi.

Ang pangunahing layunin ng hemoglobin- transportasyon ng oxygen at carbon dioxide. Bilang karagdagan, ang hemoglobin ay may mga katangian ng buffering, pati na rin ang kakayahang magbigkis ng mga nakakalason na sangkap.

kanin. Pakikipag-ugnayan ng hemoglobin sa oxygen. k ay pare-pareho ang rate ng reaksyon

Ang Hemoglobin ay binubuo ng isang bahagi ng protina (globin) at isang bahaging bakal na hindi protina (heme). Mayroong apat na molekula ng heme bawat molekula ng globin. Ang bakal, na bahagi ng heme, ay nakakabit at naglalabas ng oxygen. Sa kasong ito, ang valence ng bakal ay hindi nagbabago, i.e. nananatili itong divalent. Ang bakal ay bahagi ng lahat ng respiratory enzymes.

Sa dugo ng isang malusog na tao, ang nilalaman ng hemoglobin ay 120-165 g/l (120-150 g/l para sa mga babae, 130-160 g/l para sa mga lalaki).

Karaniwan, ang hemoglobin ay nakapaloob sa anyo ng tatlong physiological compound: nabawasan, oxyhemoglobin at carboxyhemoglobin. Ang hemoglobin, na nagdagdag ng oxygen, ay nagiging oxyhemoglobin -НbО2,. Ito ay isang maliwanag na scarlet compound na tumutukoy sa kulay ng arterial blood. Ang isang gramo ng hemoglobin ay may kakayahang mag-attach ng 1.34 ml ng oxygen.

Ang oxyhemoglobin na nagbigay ng oxygen ay tinatawag na pinababang hemoglobin (Hb). Ito ay matatagpuan sa venous blood, na may madilim na kulay ng cherry. Bilang karagdagan, ang venous blood ay naglalaman ng isang compound ng hemoglobin na may carbon dioxide - carbohemoglobin(HbCO 2), na nagdadala ng carbon dioxide mula sa mga tisyu patungo sa mga baga.

Ang Hemoglobin ay may kakayahang bumuo ng mga pathological compound. Ang isa sa kanila ay carboxyhemoglobin - koneksyon ng hemoglobin sa carbon monoxide(HbCO). Ang affinity ng iron hemoglobin para sa carbon monoxide ay lumampas sa affinity para sa oxygen, kaya kahit na 0.1% carbon monoxide sa hangin ay humahantong sa conversion ng 80% ng hemoglobin sa carboxyhemoglobin, na hindi nakakabit ng oxygen, na nagbabanta sa buhay. Ang mahinang pagkalason sa carbon monoxide ay isang prosesong nababaligtad. Kapag nakalanghap ka ng sariwang hangin, inilalabas ang carbon monoxide. Paglanghap purong oxygen pinapataas ng 20 beses ang rate ng pagkasira ng HbCO.

mesa. Mga katangian ng hemoglobin

Methemoglobin(MetHb) ay isa ring pathological compound, ito ay oxidized hemoglobin, kung saan, sa ilalim ng impluwensya ng malakas na oxidizing agent (ferracyanide, potassium permanganate, hydrogen peroxide, aniline, atbp.), Ang heme iron ay na-convert mula sa divalent hanggang trivalent. Kapag ang isang malaking halaga ng methemoglobin ay naipon sa dugo, ang transportasyon ng oxygen sa pamamagitan ng mga tisyu ay naantala at maaaring mangyari ang kamatayan.

Ang myocardium ay naglalaman ng hemoglobin ng kalamnan, na tinatawag na myoglobin. Ang bahaging hindi protina nito ay katulad ng hemoglobin ng dugo, at ang bahagi ng protina - globin - ay may mas mababang timbang ng molekular. Ang myoglobin ng tao ay nagbubuklod ng 14% kabuuang bilang oxygen sa katawan. Ang ari-arian na ito ay may mahalagang papel sa pagbibigay ng mga gumaganang kalamnan. Kapag ang mga kalamnan ay nagkontrata, ang kanilang mga capillary ng dugo ay na-compress at ang daloy ng dugo ay bumababa o humihinto. Gayunpaman, dahil sa pagkakaroon ng oxygen na nakagapos sa myoglobin, ang supply ng oxygen sa mga fibers ng kalamnan ay napanatili nang ilang panahon.

HEMOGLOBIN, Hb (hemoglobin; Griyego dugong haima + lat. globus ball), ay isang hemoprotein, isang kumplikadong protina na kabilang sa heme-containing chromoproteins; nagsasagawa ng paglipat ng oxygen mula sa mga baga patungo sa mga tisyu at kasangkot sa paglipat ng carbon dioxide mula sa mga tisyu patungo sa mga organ ng paghinga. Matatagpuan ang hemoglobin sa mga pulang selula ng dugo ng lahat ng vertebrates at ilang invertebrate na hayop (worm, mollusks, arthropod, echinoderms), gayundin sa root nodules ng ilang legume. Mol. ang timbang (mass) ng erythrocyte hemoglobin ng tao ay 64,458; Ang isang erythrocyte ay naglalaman ng humigit-kumulang. 400 milyong molekula ng hemoglobin. Ang Hemoglobin ay lubos na natutunaw sa tubig, hindi matutunaw sa alkohol, chloroform, eter, at mahusay na nag-kristal (ang hugis ng mga kristal ng Hemoglobin ay nag-iiba sa bawat hayop).

Ang Hemoglobin ay naglalaman ng isang simpleng protina - globin at isang pangkat na prosthetic (hindi protina) na naglalaman ng bakal - heme (96 at 4% ng timbang ng molekula, ayon sa pagkakabanggit). Sa pH na mas mababa sa 2.0, ang molekula ng hemoglobin ay nahahati sa heme at globin.

Heme

Ang Heme (C 34 H 32 O 4 N 4) ay isang iron protoporphyrin - isang komplikadong compound ng protoporphyrin IX na may divalent iron. Ang bakal ay matatagpuan sa gitna ng protoporphyrin core at konektado sa apat na nitrogen atoms ng pyrrole cores (Fig. 1): dalawang coordination bond at dalawang hydrogen substitution bond.

Dahil ang bilang ng koordinasyon ng bakal ay 6, dalawang valence ang nananatiling hindi ginagamit, ang isa sa mga ito ay natanto kapag ang heme ay nagbubuklod sa globin, at ang pangalawa ay pinagsama ng oxygen o iba pang mga ligand - CO, F +, azides, tubig (Fig. 2), atbp.

Ang complex ng protoporphin IX na may Fe 3+ ay tinatawag na hematin. Ang hydrochloric acid salt ng hematin (chlorhemin, hemin) ay madaling ilabas. kristal na anyo (tinatawag na Teichmann crystals). Ang heme ay may kakayahang bumuo ng mga kumplikadong compound na may mga nitrogenous compound (ammonia, pyridine, hydrazine, amines, amino acids, proteins, atbp.), at sa gayon ay nagiging hemochromogens (tingnan). Dahil ang heme ay pareho sa lahat ng mga species ng hayop, ang mga pagkakaiba sa mga katangian ng hemoglobin ay dahil sa mga tampok na istruktura ng bahagi ng protina ng molekula ng hemoglobin - globin.

Globin

Ang Globin ay isang albumin-type na protina na naglalaman ng apat na polypeptide chain sa molecule nito: dalawang alpha chain (bawat isa ay naglalaman ng 141 amino acid residues) at dalawang beta chain na naglalaman ng 146 amino acid residues. Kaya, ang bahagi ng protina ng molekula ng G. ay binuo mula sa 574 na nalalabi ng iba't ibang mga amino acid. Ang pangunahing istraktura, ibig sabihin, ang genetically natukoy na pagkakasunud-sunod ng mga amino acid sa polypeptide chain ng globin sa mga tao at isang bilang ng mga hayop, ay ganap na pinag-aralan. Ang isang natatanging tampok ng globin ng tao ay ang kawalan ng mga amino acid na isoleucine at cystine sa komposisyon nito. Ang mga residue ng N-terminal sa alpha at beta chain ay mga residue ng valine. Ang C-terminal residues ng alpha chain ay kinakatawan ng arginine residues, at ang beta chain ay kinakatawan ng histidine residues. Ang penultimate na posisyon sa bawat chain ay inookupahan ng tyrosine residues.

Ang pagsusuri sa istruktura ng X-ray ng mga kristal ay naging posible upang makilala ang mga pangunahing tampok ng spatial na istraktura ng molekula nito [M. Perutz]. Ito ay lumabas na ang mga alpha at beta chain ay naglalaman ng mga helical na mga segment ng iba't ibang haba, na itinayo ayon sa prinsipyo ng alpha helices (pangalawang istraktura); Ang alpha chain ay may 7 at ang beta chain ay may 8 helical na segment na konektado ng non-helical na mga seksyon. Ang mga helical na segment na nagsisimula sa N-terminus ay itinalaga ng mga titik alpabetong Latin(A, B, C, D, E, F, G, H), at mga di-spiral na seksyon o anggulo ng pag-ikot ng mga spiral ay itinalaga nang naaayon (AB, BC, CD, DE, atbp.). Ang mga non-helical na rehiyon sa amine (N) o carboxyl (C) na dulo ng globin chain ay itinalagang NA o HC, ayon sa pagkakabanggit. Ang mga residue ng amino acid ay binibilang sa bawat segment at, bilang karagdagan, ang pagnunumero ng residue na ito mula sa N-terminus ng chain ay ibinibigay sa mga panaklong.

Ang helical at non-helical na mga seksyon ay nakaayos sa isang tiyak na paraan sa espasyo, na tumutukoy sa tertiary na istraktura ng mga globin chain. Ang huli ay halos magkapareho sa alpha at beta chain ng G., sa kabila ng mga makabuluhang pagkakaiba sa kanilang pangunahing istraktura. Ito ay dahil sa tiyak na pag-aayos ng mga polar at hydrophobic na grupo ng mga amino acid, na humahantong sa akumulasyon ng mga non-polar na grupo sa panloob na bahagi ng globule na may pagbuo ng isang hydrophobic core. Ang mga polar group ng protina ay nakaharap sa may tubig na kapaligiran, na nakikipag-ugnayan dito. Sa loob ng bawat chain ng globin, malapit sa ibabaw, mayroong isang hydrophobic na lukab ("bulsa ng heme"), kung saan matatagpuan ang heme, na nakatuon upang ang mga nonpolar substituent nito ay nakadirekta sa loob ng molekula, na nagiging bahagi ng hydrophobic core. Ang resulta ay approx. 60 non-polar contact sa pagitan ng heme at globin at isa o dalawang polar (ionic) contact ng heme na may alpha at beta chain, na kinabibilangan ng mga residue ng propionic acid ng heme, na lumalabas sa hydrophobic na "bulsa". Ang lokasyon ng heme sa hydrophobic cavity ng globin ay nagbibigay ng posibilidad ng reversible na pagdaragdag ng oxygen sa Fe 2+ ng heme nang walang oksihenasyon ng huli sa Fe 3+ at katangian ng hemoglobin ng iba't ibang species ng hayop. Kinumpirma ito ng labis na pagiging sensitibo ni G. sa anumang mga pagbabago sa nonpolar contact na malapit sa heme. Kaya, ang pagpapalit ng heme sa hematopophyrin na may hematoporphyrin ay humahantong sa isang matalim na paglabag sa mga katangian ng heme.

Ang ilang mga residue ng amino acid na nakapalibot sa heme sa hydrophobic cavity ay kabilang sa mga invariant amino acid, ibig sabihin, mga amino acid na pareho para sa iba't ibang species ng hayop at mahalaga para sa function ng G. Kabilang sa mga invariant amino acids pinakamahalaga inilalaan sa tatlo: histidine residues, ang tinatawag na. proximal histidines (ika-87 na posisyon sa a- at 92nd na posisyon sa P-chain), distal histidines (58th position sa a- at 63rd position sa (5-chains), pati na rin ang valine residue E-11 (62nd position sa alpha chain at ika-67 na posisyon sa beta chain).

Ang koneksyon sa pagitan ng tinatawag na Ang proximal histidine at heme iron ay ang tanging kemikal. bono sa pagitan ng mga ito (ang ikalimang coordination bond ng Fe 2+ atom ng heme ay natanto) at direktang nakakaapekto sa pagdaragdag ng oxygen sa heme. Ang "distal" na histidine ay hindi direktang nauugnay sa heme at hindi nakikilahok sa pag-aayos ng oxygen. Ang kahalagahan nito ay ang patatagin ang Fe 2+ atom laban sa hindi maibabalik na oksihenasyon (tila dahil sa pagbuo ng isang hydrogen bond sa pagitan ng oxygen at nitrogen). Ang valine residue (E-11) ay isang uri ng regulator ng rate ng pagdaragdag ng oxygen sa mga hemes: sa mga beta chain ito ay sterically matatagpuan upang ito ay sumasakop sa lugar kung saan ang oxygen ay dapat sumali, bilang isang resulta kung saan ang oxygenation ay nagsisimula sa fla chain. .

Ang bahagi ng protina at ang prosthetic na grupo ng molekula ay may malakas na impluwensya sa isa't isa. Binabago ng Globin ang maraming katangian ng heme, na nagbibigay ng kakayahang magbigkis ng oxygen. Ang Heme ay nagbibigay ng globin resistance sa aksyon, pag-init, panunaw ng mga enzyme at tinutukoy ang mga katangian ng mga katangian ng pagkikristal ng G.

Ang mga polypeptide chain na may heme molecule na nakakabit sa kanila ay bumubuo ng apat na pangunahing bahagi - mga subunit ng heme molecule. Ang mga P-chain ay matatagpuan sa mga sulok ng tetrahedron sa paligid ng axis ng simetrya, Bukod dito, ang mga alpha chain ay nakahiga sa ibabaw ng mga p-chain at tila naipit sa pagitan nila, at ang lahat ng apat na heme ay malayo sa isa't isa (Fig . 3). Sa pangkalahatan, nabuo ang isang tetrameric spheroid particle na may sukat na 6.4 X 5.5 X 5.0 nm. Ang quaternary na istraktura ay nagpapatatag sa pamamagitan ng mga salt bond sa pagitan ng α-α at β-β chain at dalawang uri ng contact sa pagitan ng α at β chain (α1-β1 at α2-β2). Ang α1-β1 na mga contact ay ang pinakamalawak, na kinasasangkutan ng 34 na residue ng amino acid, at karamihan sa mga pakikipag-ugnayan ay nonpolar. Ang α1-β2 contact ay binubuo ng 19 amino acid residues, karamihan sa mga bond ay nonpolar din, maliban sa ilang hydrogen bond. Ang lahat ng residues na matatagpuan sa contact na ito ay pareho sa lahat ng species ng hayop na pinag-aralan, habang 1/3 ng residues sa α1-β1 contact ay nag-iiba.

Ang glandula ng tao ay heterogenous, na dahil sa pagkakaiba sa mga polypeptide chain na bumubuo sa komposisyon nito. Kaya, ang glucose ng dugo ng isang may sapat na gulang, na bumubuo ng 95-98% ng glucose sa dugo (HbA), ay naglalaman ng dalawang α- at dalawang β-chain; ang maliit na bahagi ng G. (HbA2), na umaabot sa pinakamataas na nilalaman ng 2.0-2.5%, ay naglalaman ng dalawang α- at dalawang σ-chain; Ang fetal hemoglobin (HbF), o fetal hemoglobin, na bumubuo ng 0.1-2% sa dugo ng isang may sapat na gulang, ay binubuo ng dalawang α- at dalawang γ-chain.

Ang Fetal G. ay pinalitan ng HbA sa mga unang buwan pagkatapos ng kapanganakan. Ito ay nailalarawan sa pamamagitan ng makabuluhang paglaban sa thermal denaturation, kung saan ang mga pamamaraan para sa pagtukoy ng nilalaman nito sa dugo ay batay.

Depende sa komposisyon ng mga polypeptide chain, ang mga nakalistang uri ng G. ay itinalaga bilang mga sumusunod: HbA - bilang Hbα2β2, HbA2 - bilang Hbα2σ2, at HbF - bilang Hbα2γ. Sa mga congenital anomalya at sakit ng hematopoietic apparatus, lumilitaw ang mga abnormal na uri ng hematopoiesis, halimbawa, na may sickle cell anemia (tingnan), thalassemia (tingnan), congenital methemoglobinemia ng non-enzymatic na pinagmulan (tingnan ang Methemoglobinemia), atbp. Ang pinakakaraniwang pagpapalit ng iisang amino acid sa isang pares na polypeptide chain.

Depende sa valency ng heme iron atom at ang uri ng ligand sa heme molecule, ang huli ay maaaring nasa ilang anyo. Ang pinababang hydrogen (deoxy-Hb) ay mayroong Fe 2+ na may libreng ikaanim na valency; kapag ang O 2 ay idinagdag dito, isang oxygenated na anyo ng hydrogen (HbO 2) ay nabuo. Kapag ang HbO 2 ay nalantad sa isang bilang ng mga ahente ng oxidizing (potassium ferricyanide, nitrites, quinones, atbp.), ang Fe 2+ ay na-oxidize sa Fe 3+ na may pagbuo ng methemoglobin, na hindi kayang ilipat ang O 2 . Depende sa pH value ng medium, mayroong acidic at alkaline na anyo ng methemoglobin, na naglalaman ng H 2 O o isang OH group bilang ikaanim na ligand. Sa dugo ng malusog na tao, ang konsentrasyon ng methemoglobin ay 0.83 + 0.42%.

Ang methemoglobin ay may kakayahang mahigpit na magbigkis ng hydrogen fluoride, hydrocyanic acid at iba pang mga sangkap. Ang ari-arian na ito ay ginagamit sa pulot. pagsasanay para sa pagliligtas ng mga taong nalason ng hydrocyanic. Iba't ibang derivatives ng G. ay naiiba sa spectra ng pagsipsip (Talahanayan).

Ang ilang mga katangian ng spectra ng pagsipsip ng mga hemoglobin derivatives (milliequivalent na katangian ay ibinibigay sa bawat 1 heme)

Hemoglobin derivative	Haba ng daluyong (sa maximum na pagsipsip), nm	Milliequivalent light absorption coefficient, E
Deoxyhemoglobin
Oxyhemoglobin (HbO2)
Carboxyhemoglobin (HbCO)
Methemoglobin (met-Hb; pH 7.0-7.4)
Cyan-methemoglobin (CN-meth-Hb)

Mga functional na katangian ng hemoglobin. Ang pangunahing papel ng biol ng G. ay ang pakikilahok sa pagpapalitan ng gas sa pagitan ng katawan at panlabas na kapaligiran. G. tinitiyak ang paglipat ng oxygen sa pamamagitan ng dugo mula sa mga baga patungo sa mga tisyu at ang pagdadala ng carbon dioxide mula sa mga tisyu patungo sa mga baga (tingnan ang Gas exchange). Hindi gaanong mahalaga ang mga buffering properties ng hemoglobin, na bumubuo ng malakas na hemoglobin at oxyhemoglobin buffer system sa dugo, kaya nag-aambag sa pagpapanatili ng balanse ng acid-base sa katawan (tingnan ang Buffer system, Acid-base balance).

Ang kapasidad ng oxygen ng HbO 2 ay 1.39 ml ng O 2 bawat 1 g ng HbO 2. Ang kakayahan ni G. na magbigkis at maglabas ng oxygen ay makikita sa pamamagitan ng oxygen dissociation curve (ODC), na nagpapakilala sa porsyento ng saturation ng G. na may oxygen depende sa partial pressure ng O 2 (pO 2).

Ang mga tetrameric na molekula ng oxygen ay may hugis-S na CDK, na nagpapahiwatig na ang oxygen ay nagbibigay ng pinakamainam na pagbubuklod ng oxygen sa medyo mababang partial pressure sa baga at naglalabas sa medyo mataas na partial pressure ng oxygen sa mga tisyu (Fig. 4). Ang pinakamataas na paghahatid ng oxygen sa mga tisyu ay pinagsama sa pagpapanatili ng isang mataas na bahagyang presyon sa dugo, na nagsisiguro sa pagtagos ng oxygen nang malalim sa mga tisyu. Ang halaga ng bahagyang presyon ng oxygen sa mm Hg. Art., kapag ang 50% ng gas ay oxygenated, ay isang sukatan ng affinity ng gas para sa oxygen at itinalagang P50.

Ang pagdaragdag ng oxygen sa apat na heme ng G. ay nangyayari nang sunud-sunod. Ang hugis-S na kalikasan ng CDK ni G. ay nagpapahiwatig na ang unang molekula ng oxygen ay pinagsama sa G. nang napakabagal, iyon ay, ang pagkakaugnay nito para sa G. ay mababa, dahil kinakailangan upang masira ang mga kontak ng asin sa molekula ng deoxyhemoglobin. Gayunpaman, ang pagdaragdag ng unang molekula ng oxygen ay nagpapataas ng pagkakaugnay ng natitirang tatlong heme para dito, at ang karagdagang oxygenation ng heme ay nangyayari nang mas mabilis (ang oxygenation ng ikaapat na heme ay nangyayari nang 500 beses na mas mabilis kaysa sa una). Dahil dito, mayroong pakikipag-ugnayan sa pagitan ng mga sentrong nagbubuklod ng oxygen. Ang mga pattern ng reaksyon ng carbon monoxide (CO) ay kapareho ng para sa oxygen, ngunit ang affinity ng carbon monoxide para sa CO ay halos 300 beses na mas mataas kaysa para sa O2, na ginagawang lubhang nakakalason ang carbon monoxide. Kaya, na may konsentrasyon ng CO sa hangin na katumbas ng 0.1%, higit sa kalahati ng gas ng dugo ay nauugnay hindi sa oxygen, ngunit sa carbon monoxide. Sa kasong ito, nabuo ang carboxyhemoglobin, na walang kakayahang maghatid ng oxygen.

Mga regulator ng proseso ng oxygenation ng hemoglobin. Ang mga proseso ng oxygenation at deoxygenation ay lubhang naiimpluwensyahan ng hydrogen ions, organic phosphates, inorganic salts, temperatura, carbon dioxide, at ilang iba pang substance na kumokontrol sa dami ng hydrogen's affinity para sa oxygen alinsunod sa physiol. mga kahilingan ng katawan. Ang pag-asa ng affinity ng oxygen para sa oxygen sa pH value ng medium ay tinatawag na Bohr effect (tingnan ang Verigo effect). May mga “maasim” (pH<6) и «щелочной» эффект Бора (pH>6). Ang pinakadakilang physiol. Ang mahalaga ay ang "alkaline" na epekto ng Bohr. Ang mekanismo ng molekular nito ay dahil sa presensya sa molekula ng isang bilang ng mga positibong sisingilin panksyunal na grupo, ang mga dissociation constant na kung saan ay makabuluhang mas mataas sa deoxyhemoglobin dahil sa pagbuo ng mga salt bridge sa pagitan ng mga negatibong sisingilin na grupo ng mga kalapit na chain ng protina sa loob ng G molecule. Sa panahon ng oxygenation, dahil sa mga nagaganap na conformational na pagbabago sa G molecule, ang mga salt bridge ay nawasak, ang pH ng mga negatibong sisingilin na grupo ay nagbabago at ang mga proton ay inilabas sa solusyon. Dahil dito, ang oxygenation ay humahantong sa detatsment ng isang proton (H +) mula sa molekula ng gas at, sa kabaligtaran, isang pagbabago sa halaga ng pH, ibig sabihin, hindi direktang ang konsentrasyon ng H + ions, ng medium ay nakakaapekto sa pagdaragdag ng oxygen sa gas. Kaya, ang H + ay nagiging isang ligand na mas nagbubuklod sa deoxyhemoglobin at sa gayon ay binabawasan ang pagkakaugnay nito para sa oxygen, ibig sabihin, ang pagbabago sa pH sa acidic na bahagi ay nagdudulot ng paglipat ng CDC sa kanan. Ang proseso ng oxygenation ay endothermic, at ang pagtaas ng temperatura ay nagtataguyod ng paghahati ng oxygen mula sa molekula ng G. Dahil dito, ang pagtaas ng aktibidad ng mga organo at pagtaas ng temperatura ng dugo ay magdudulot ng pagbabago sa CDC sa kanan, at ang paghahatid ng oxygen sa tissue ay tataas.

Ang isang natatanging regulasyon ng proseso ng oxygenation ay isinasagawa ng mga organikong pospeyt na naisalokal sa mga erythrocytes. Sa partikular, ang 2,3-diphosphoglycerate (DPG) ay makabuluhang binabawasan ang pagkakaugnay ni G. para sa oxygen, na nagsusulong ng pag-alis ng O 2 mula sa oxyhemoglobin. Ang impluwensya ng DPG sa G. ay tumataas kasabay ng pagbaba ng halaga ng pH (sa loob ng physiol, rehiyon), samakatuwid ang impluwensya nito sa CDK ng G. ay ipinapakita sa mas malaking lawak sa mababang halaga ng pH. Ang DPG ay pangunahing nagbubuklod sa deoxyhemoglobin sa isang 1:1 molar ratio, pumapasok sa panloob na lukab ng molekula nito at bumubuo ng 4 na tulay ng asin na may dalawang alpha-NH 2 na grupo ng mga residue ng valine ng mga beta chain at, tila, may dalawang imidazole na grupo ng histidines H- 21 (143) beta chain. Ang impluwensya ng DPG ay bumababa sa pagtaas ng temperatura, ibig sabihin, ang proseso ng pagbubuklod ng DPG sa G molekula ay exothermic. Ito ay humahantong sa katotohanan na sa pagkakaroon ng DPG, ang pag-asa ng proseso ng oxygenation sa temperatura ay higit na nawawala. Dahil dito, ang normal na paglabas ng oxygen ng dugo ay naging posible sa isang malawak na hanay ng temperatura. Ang isang katulad na epekto, bagaman sa isang mas mababang lawak, ay ibinibigay ng ATP, pyridoxal phosphate at iba pang mga organikong pospeyt. Kaya, ang konsentrasyon ng mga organic na phosphate sa erythrocytes ay may makabuluhang epekto sa respiratory function ng G., mabilis na iniangkop ito sa iba't ibang physiol, at patol, mga kondisyon na nauugnay sa kapansanan sa oxygenation * (mga pagbabago sa nilalaman ng oxygen sa kapaligiran, pagkawala ng dugo, regulasyon ng transportasyon ng oxygen mula sa ina patungo sa fetus sa pamamagitan ng inunan, atbp.). Kaya, sa anemia at hypoxia, ang nilalaman ng DPG sa mga erythrocytes ay tumataas, na naglilipat sa CDC sa kanan at nagiging sanhi ng mas malaking paglabas ng oxygen sa mga tisyu. Maraming neutral na salts (acetates, phosphates, potassium at sodium chlorides) ang nagpapababa din sa affinity ni G. sa oxygen. Ang epektong ito ay nakasalalay sa likas na katangian ng sangkap at katulad ng epekto ng mga organikong pospeyt. Sa pagkakaroon ng mataas na konsentrasyon ng asin, ang affinity ni G. para sa oxygen ay umaabot sa isang minimum - sa parehong lawak para sa iba't ibang mga asin at DPG, ibig sabihin, ang parehong mga asing-gamot at DPG ay nakikipagkumpitensya sa isa't isa para sa parehong mga nagbubuklod na sentro sa molekula ng G. Kaya, halimbawa. , ang epekto ng DPG sa pagkakaugnay ni G. para sa oxygen ay nawawala sa pagkakaroon ng 0.5 M sodium chloride.

Bumalik noong 1904, Ch. Bohr et al. nagpakita ng pagbaba sa affinity ni G. para sa oxygen na may pagtaas sa bahagyang presyon ng carbon dioxide sa dugo.

Ang pagtaas sa nilalaman ng carbon dioxide ay humahantong pangunahin sa isang pagbabago sa pH ng kapaligiran, ngunit ang halaga ng P50 ay bumababa sa mas malaking lawak kaysa sa inaasahan sa gayong pagbaba ng halaga

mga halaga ng pH. Ito ay dahil sa partikular na kaugnayan ng carbon dioxide sa mga hindi nakakargahang pangkat ng alpha-NH2 ng mga alpha chain, at posibleng mga beta chain ng gas, na may pagbuo ng mga carbamate (carbhemoglobin) ayon sa sumusunod na pamamaraan:

HbNH 3+<->HbNH2+H+

HbNH 2 + CO 2<->HbNHCOO - + H +

Ang deoxyhemoglobin ay nagbubuklod ng mas maraming carbon dioxide kaysa sa HbO 2 . Sa mga erythrocytes, ang pagkakaroon ng DPG ay mapagkumpitensyang pumipigil sa pagbuo ng mga carbamate. Sa tulong ng mekanismo ng carbamate, hanggang sa 15% ng carbon dioxide ay inalis mula sa katawan ng mga malulusog na tao sa pamamahinga. Higit sa 70% ng kapasidad ng buffer ng dugo ay ibinibigay ng gas na naroroon dito, na humahantong din sa makabuluhang hindi direktang paglahok ng gas sa paglipat ng carbon dioxide. Habang dumadaloy ang dugo sa pamamagitan ng mga tisyu, ang HbO 2 ay nagiging deoxyhemoglobin, habang nagbubuklod ng mga H+ ions at sa gayon ay kino-convert ang H 2 CO 3 sa HCO 3 -. Kaya, sa direkta at hindi direktang paglahok ng G., higit sa 90% ng carbon dioxide na nagmumula sa mga tisyu patungo sa dugo ay nakagapos at inililipat sa mga baga.

Mahalaga na ang lahat ng mga regulator na ito ng CDC shift (H + , DPG, CO 2) ay magkakaugnay, na napakahalaga sa isang bilang ng mga umuusbong na kondisyon ng pathol. Kaya, ang isang pagtaas sa konsentrasyon ng DPG sa mga erythrocytes ay ang resulta ng mga kumplikadong pagbabago sa kanilang metabolismo, kung saan ang isang pagtaas sa halaga ng pH ay ang pangunahing kondisyon. Sa acidosis at alkalosis, dahil din sa relasyon sa pagitan ng H + at DPG, ang halaga ng P50 ay katumbas.

Ang metabolismo ng hemoglobin

Ang biosynthesis ni G. ay nangyayari sa mga batang anyo ng erythrocytes (erythroblasts, normoblasts, reticulocytes), kung saan ang mga iron atoms na kasama sa komposisyon ng G. ay tumagos. Ang Glycine at succinic acid ay nakikibahagi sa synthesis ng porphyrin ring na may pagbuo ng δ- aminolevulinic acid. Dalawang molecule ng huli ay na-convert sa isang pyrrole derivative - isang precursor sa porphyrin. Ang globin ay nabuo mula sa mga amino acid, ibig sabihin, sa pamamagitan ng karaniwang paraan ng synthesis ng protina. Ang pagkabulok ni G. ay nagsisimula sa mga erythrocytes, na kumukumpleto ng kanilang ikot ng buhay. Ang heme ay na-oxidize sa pamamagitan ng alpha-methine bridge, na sinisira ang bono sa pagitan ng mga katumbas na pyrrole ring.

Ang nagreresultang G. derivative ay tinatawag na verdoglobin (berdeng pigment). Ito ay napaka-unstable at madaling masira sa iron ion (Fe 3+), denatured globin at biliverdin.

Ang haptoglobin-hemoglobin complex (Hp-Hb) ay may malaking kahalagahan sa catabolism ni G. Sa paglabas ng erythrocyte sa daloy ng dugo, ang G. ay hindi na maibabalik sa haptoglobin (tingnan) sa Hp-Hb complex. Pagkatapos ng pag-ubos ng buong halaga ng Hp sa plasma, ang G. ay hinihigop ng proximal tubules ng mga bato. Ang bulk ng globin ay nasira sa mga bato sa loob ng 1 oras.

Ang heme catabolism sa Hp-Hb complex ay isinasagawa ng mga reticuloendothelial cells ng atay, bone marrow at spleen na may pagbuo ng mga pigment ng apdo (tingnan). Ang iron na inilabas sa prosesong ito ay napakabilis na pumapasok sa metabolic pool at ginagamit sa synthesis ng mga bagong molekula ng bakal.

Mga pamamaraan para sa pagtukoy ng konsentrasyon ng hemoglobin. Sa wedges, practice, G. ay karaniwang tinutukoy ng colorimetric na paraan gamit ang Sali hemometer, batay sa pagsukat ng dami ng hemin na nabuo mula sa G. (tingnan ang Hemoglobinometry). Gayunpaman, depende sa nilalaman ng bilirubin at methemoglobin sa dugo, pati na rin sa ilang mga kondisyon ng patol, ang error sa pamamaraan ay umabot sa +30%. Ang mga pamamaraan ng pagsasaliksik ng spectrophotometric ay mas tumpak (tingnan ang Spectrophotometry).

Upang matukoy ang kabuuang hemoglobin sa dugo, ginagamit ang cyanmethemoglobin method, batay sa conversion ng lahat ng hemoglobin derivatives (deoxy-Hb, HbO 2, HbCO, met-Hb, atbp.) sa cyan-met-Hb at pagsukat ng optical density ng solusyon sa 540 nm. Para sa parehong layunin, ginagamit ang paraan ng pyridine-hemochromogenic. Ang konsentrasyon ng HbO 2 ay karaniwang tinutukoy ng light absorption sa 542 nm o ng gasometric method (sa dami ng nakatali na oxygen).

Hemoglobin sa klinikal na kasanayan

Ang pagpapasiya ng dami ng nilalaman at husay na komposisyon ng G. ay ginagamit kasama ng iba pang hematol. mga tagapagpahiwatig (hematocrit, bilang ng mga pulang selula ng dugo, ang kanilang morpolohiya, atbp.) para sa pagsusuri ng isang bilang ng mga pathol, mga kondisyon ng pulang dugo (anemia, erythremia at pangalawang erythrocytosis, pagtatasa ng antas ng pagkawala ng dugo, pampalapot ng dugo sa panahon ng pag-aalis ng tubig ng katawan at paso, atbp.), upang masuri ang pagiging epektibo ng hemo -transfusion sa panahon ng therapy, atbp.

Karaniwan, ang nilalaman ng G. sa dugo ay may average na 14.5 + 0.06 g% para sa mga lalaki (mga pagkakaiba-iba 13.0-16.0 g%) at para sa mga kababaihan 12.9 + 0.07 g% (12.0- 14.0 g%), ayon kay L. E. Yarustovskaya et al. (1969); ang pagbabagu-bago ay depende sa edad at konstitusyonal na katangian ng katawan, pisikal. aktibidad, diyeta, klima, bahagyang presyon ng oxygen sa nakapaligid na hangin. Ang konsentrasyon ni G. sa dugo ay isang kamag-anak na halaga, depende hindi lamang sa ganap na halaga ng kabuuang G. sa dugo, kundi pati na rin sa dami ng plasma. Ang pagtaas ng dami ng plasma na may pare-parehong halaga ng G. sa dugo ay maaaring magbigay ng mga underestimated na numero kapag tinutukoy ang G. at gayahin ang anemia.

Para sa isang mas kumpletong pagtatasa ng nilalaman ng G., ginagamit din ang mga hindi direktang tagapagpahiwatig: pagpapasiya ng tagapagpahiwatig ng kulay, ang average na nilalaman ng G. sa isang pulang selula ng dugo, ang average na konsentrasyon ng cellular G. na may kaugnayan sa index ng hematocrit, atbp.

Nangyayari kapag malubhang anyo anemia, isang pagbawas sa konsentrasyon ng G. sa dugo sa isang tiyak na kritikal na halaga - 2-3 g% at mas mababa (hemoglobinopenia, oligochromemia) - kadalasang humahantong sa kamatayan, gayunpaman, na may ilang mga uri ng talamak na anemia, mga indibidwal na pasyente, dahil sa pagbuo ng mga mekanismo ng compensatory, umangkop sa naturang konsentrasyon.

Sa patol, ang mga kondisyon, ang nilalaman ni G. at ang bilang ng mga pulang selula ng dugo ay hindi palaging nagbabago nang magkatulad, na makikita sa pag-uuri ng anemia (normal, hypo- at hyperchromic na mga anyo ng anemia ay nakikilala); Ang erythremia at pangalawang erythrocytosis ay nailalarawan sa pamamagitan ng pagtaas ng konsentrasyon ng G. (hyperchromemia) at pagtaas ng bilang ng mga pulang selula ng dugo sa parehong oras.

Halos lahat ng glucose sa dugo ay matatagpuan sa loob ng mga pulang selula ng dugo; bahagi nito ay nasa plasma sa anyo ng Hp-Hb complex. Ang libreng plasma glucose ay karaniwang 0.02-2.5 mg% (ayon sa G.V. Derviz at N.K. Byalko). Ang nilalaman ng libreng hemolysis sa plasma ay tumataas sa ilang mga hemolytic anemia, na nangyayari pangunahin sa intravascular hemolysis (tingnan ang Hemoglobinemia).

Dahil sa pagkakaroon ng ilang normal na uri ng hemoglobin, pati na rin ang paglitaw sa dugo ng ilang mga sakit ng abnormal na hemoglobin ng iba't ibang pinagmulan (tingnan ang Hemoglobinopathies) malaking atensyon ay ibinibigay sa pagtukoy ng husay na komposisyon ng hemoglobin erythrocytes ("hemoglobin formula"). Kaya, ang pagtuklas ng tumaas na halaga ng G. type HbF at HbA2 ay karaniwang katangian ng ilang anyo ng beta thalassemia.

Ang isang pagtaas sa nilalaman ng HbF ay nabanggit din sa iba pang hematol. sakit ( talamak na leukemia, aplastic anemia, paroxysmal nocturnal hemoglobinuria, atbp.), pati na rin sa nakakahawang hepatitis, na may asymptomatic hereditary persistence ng fetal hemoglobin at pagbubuntis. Ang konsentrasyon ng bahagi ng HbA2 sa dugo ay tumataas sa pagkakaroon ng ilang hindi matatag na mga gas at pagkalasing at bumababa sa iron deficiency anemia.

Sa panahon ng ontogenesis sa mga tao, mayroong pagbabago ng iba't ibang uri ng normal na hemoglobin. Sa fetus (hanggang 18 linggo), pangunahin, o primitive, ang hemoglobin P (primitive) ay natukoy; ang mga uri nito ay itinalagang kapareho ng Hb Gower1 at Hb Gower2.

Ang pamamayani ng pangunahing hematopoiesis ay tumutugma sa panahon ng vitelline hematopoiesis, at sa panahon ng hepatic hematopoiesis na sumusunod, ang HbF ay nakararami na na-synthesize.

Ang synthesis ng "pang-adulto" na HbA ay tumindi nang husto sa panahon ng hematopoiesis ng bone marrow; ang nilalaman ng HbF sa isang bagong panganak na bata ay hanggang sa 70-90% ng kabuuang halaga ng G. (ang natitirang 10-30% ay nahuhulog sa bahagi ng HbA). Sa pagtatapos ng unang taon ng buhay, ang konsentrasyon ng HbF ay karaniwang bumababa sa 1-2%, at ang nilalaman ng HbA ay tumataas nang naaayon.

Nabatid na ang St. 200 abnormal (pathological o hindi pangkaraniwang) variant ng G., ang hitsura nito ay sanhi ng iba't ibang namamana na mga depekto sa pagbuo ng mga globin polypeptide chain.

Pagtuklas kay L. Pauling, Itano (N. A. Itano) et al. noong 1949, inilatag ni patol, hemoglobin S (Ingles: sickle cell sickle cell) ang pundasyon para sa pag-aaral ng mga molecular disease. Ang pagkakaroon ng abnormal na mga selula ng dugo sa mga pulang selula ng dugo ay karaniwang (ngunit hindi palaging) ay humahantong sa pagbuo ng namamana na hemolytic anemia syndrome (tingnan).

Karamihan sa mga inilarawan na mga variant ng hemoglobin ay dapat isaalang-alang na hindi pathological, ngunit sa halip ay bihirang hindi pangkaraniwang mga anyo ng G. S honey. hemoglobin S, C, D, E, Bart, H, M at malaking grupo(approx. 60) unstable G. Unstable G. ay tinatawag na abnormal na variant ng G., kung saan, bilang resulta ng pagpapalit ng isa sa mga amino acid, ang molekula ay nagiging hindi matatag sa pagkilos ng mga oxidizing agent, pag-init at ilang iba pang mga kadahilanan. Ang mga pangkat ng GM ay lumitaw bilang isang resulta ng mga pagpapalit ng amino acid sa mga polypeptide chain sa lugar ng mga contact ng heme-globin, na humahantong hindi lamang sa kawalang-tatag ng molekula, kundi pati na rin sa isang pagtaas ng pagkahilig sa pagbuo ng methemoglobin. Ang M-hemoglobinopathy ay kadalasang sanhi ng namamana na methemoglobinemia (tingnan).

Ang klasipikasyon ni G. sa simula ay batay sa paglalarawan sa kanila sa pagkakasunud-sunod ng pambungad na may mga titik ng alpabetong Latin; ang isang pagbubukod ay ginawa para sa normal na "pang-adulto" G., na itinalaga ng titik A, at pangsanggol G. (HbF). Ang letrang S ay nagpapahiwatig ng abnormal na sickle cell G. (kasingkahulugan ng HbB). Kaya, ang mga titik ng alpabetong Latin mula A hanggang S ay itinuturing na karaniwang tinatanggap na mga pagtatalaga ng G. Ayon sa isa na pinagtibay sa X International Hematol. Congress (Stockholm, 1964) G. katawagan mula ngayon ay hindi inirerekomenda na gamitin ang natitirang mga titik ng alpabeto upang magtalaga ng mga bagong variant.

Nakaugalian na ngayon na pangalanan ang mga bagong natuklasang anyo ng G. sa pamamagitan ng lugar ng pagtuklas gamit ang pangalan ng lungsod (rehiyon), ospital o laboratoryo kung saan unang natuklasan ang bagong G., at ipinapahiwatig (sa panaklong) ang biochemical formula nito, lokasyon. at likas na katangian ng pagpapalit ng amino acid sa apektadong circuit. Halimbawa, ang Hb Koln (alpha 2 beta 2 98 val->met) ay nangangahulugan na sa hemoglobin Koln ay nagkaroon ng kapalit sa ika-98 na posisyon ng isa sa mga beta polypeptide chain ng amino acid valine na may methionine.

Ang lahat ng mga varieties ng G. ay naiiba sa bawat isa sa pisikal at kemikal na mga katangian. at pisikal properties, at ang ilan ay sa pamamagitan din ng functional properties, kung saan nakabatay ang mga pamamaraan para sa pag-detect ng iba't ibang variant ng G. sa klinika. Isang bagong klase ng mga abnormal na gas na may binagong affinity para sa oxygen ay natuklasan. Ang pag-type ni G. ay isinasagawa gamit ang electrophoresis at isang bilang ng iba pang mga pamamaraan sa laboratoryo (mga pagsubok para sa alkali resistance at thermal denaturation, spectrophotometry, atbp.).

Batay sa kanilang electrophoretic mobility, nahahati ang G. sa mabilis na paggalaw, mabagal, at normal (na may parehong mobility gaya ng HbA). Gayunpaman, ang pagpapalit ng mga residue ng amino acid ay hindi palaging humahantong sa isang pagbabago sa singil ng molekula, kaya ang ilang mga variant ay hindi matukoy gamit ang electrophoresis.

Hemoglobin sa forensic na gamot

Ang G. at ang mga derivatives nito sa forensic na gamot ay tinutukoy na magtatag ng pagkakaroon ng dugo sa pisikal na ebidensya o sa anumang likido kapag nag-diagnose ng pagkalason sa mga sangkap na nagdudulot ng mga pagbabago sa G., upang makilala ang dugo na kabilang sa isang fetus o bagong panganak mula sa dugo ng isang nasa hustong gulang. . Mayroong katibayan ng paggamit ng mga namamana na katangian sa pagsusuri ng pinagtatalunang paternity, maternity at pagpapalit ng mga bata, gayundin para sa layunin ng pag-indibidwal ng dugo sa pisikal na ebidensya.

Sa pamamagitan ng pagbabakuna sa mga hayop na may hemoglobin ng tao, nakuha ang hemoglobin-precipitating sera. Sa tulong ng mga sera na ito, ang pagkakaroon ng dugo ng tao ay maaaring maitatag sa mantsa na sinuri sa G.

Upang matukoy ang pagkakaroon ng dugo sa mga mantsa, ginagamit ang microspectral analysis at microcrystalline reactions. Sa unang kaso, ang hemochromogen ay binago ng alkali at isang reducing agent sa hemochromogen, na may katangian na spectrum ng absorption (tingnan ang Hemochromogen), o ang hemochromogen ay ginagampanan ng concentrated sulfuric acid, na humahantong sa pagbuo ng hematoporphyrin. Ang huli ay may tipikal na spectrum ng pagsipsip sa nakikitang bahagi ng spectrum .

Sa mga reaksyon ng microcrystalline upang matukoy ang pagkakaroon ng dugo, ang kadalasang ginagamit ay mga pagsusuri batay sa paggawa ng mga kristal ng hemochromogen at hemin hydrochloride. Upang makakuha ng hemin crystals mula sa tissue na may mantsa na sinuri para sa G., kumuha ng sinulid at ilagay ito sa isang glass slide, magdagdag ng ilang kristal ng sodium chloride at ilang patak ng concentrated acetic acid (Teichmann's reagent). Kapag pinainit (sa pagkakaroon ng dugo), ang mga kristal ng hemin hydrochloride (Teichmann crystals) - brown oblique parallelograms - ay nabuo mula sa G., kung minsan ang mga reaksyon ay ginagamit upang makakuha ng iodine-hemin crystals mula sa G. - maliliit na itim na kristal sa anyo ng rhombic prism.

Ang mga derivatives ng G. ay nakikita sa spectroscopically sa dugo sa panahon ng ilang mga pagkalason. Halimbawa, sa kaso ng pagkalason sa carbon monoxide, ang carboxyhemoglobin ay matatagpuan sa dugo ng mga biktima; sa kaso ng pagkalason sa mga sangkap na bumubuo ng methemoglobin, ang methemoglobin ay napansin.

Sa mga kaso ng infanticide, maaaring kailanganing itatag ang pagkakaroon ng dugo ng isang bagong panganak o fetus sa iba't ibang pisikal na ebidensya. Dahil mayroong mataas na nilalaman ng HbF sa dugo ng fetus at bagong panganak, at HbA sa dugo ng isang may sapat na gulang, sila ay nakikilala sa pamamagitan ng kanilang pisikal at kemikal na mga katangian. mga katangian, G. ng isang bagong panganak (fetus) at isang nasa hustong gulang ay madaling maiiba.

Sa pagsasagawa, ang alkaline denaturation ay kadalasang ginagamit, dahil ang fetal gland ay mas lumalaban sa pagkilos ng alkalis kaysa sa pang-adultong glandula. Ang mga pagbabago ni G. ay tinutukoy sa spectroscopically, spectrophotometrically, o photometrically.

Ang synthesis ng mga polypeptide chain ay isinasagawa sa ilalim ng kontrol ng structural at (maaaring) regulatory genes. Tinutukoy ng mga istrukturang gene ang tiyak na pagkakasunud-sunod ng amino acid ng mga polypeptide chain, habang tinutukoy ng mga regulatory gene ang rate ng kanilang synthesis (tingnan ang Gene).

Ang umiiral na 6 na uri ng normal na g chain (Hbα, Hbβ, Hbγ, Hbδ, Hbε, Hbζ) sa mga tao ay ayon sa pagkaka-encode ng 6 gene loci (α, β, γ, δ, ε, ζ). Ito ay pinaniniwalaan na maaaring mayroong dalawang loci para sa α chain. Bilang karagdagan, 5 iba't ibang mga γ-chain ang natuklasan, na naka-encode ng iba't ibang loci. Kaya, sa kabuuan, ang isang tao ay maaaring magkaroon ng 7 hanggang 10 pares ng structural genes na kumokontrol sa synthesis ng G.

Ang pag-aaral ng mga yugto ng pag-unlad ay nagpakita na sa mga tao ay may malinaw at balanseng genetic na regulasyon ng synthesis ng iba't ibang G. Sa unang kalahati ng buhay ng may isang ina sa mga tao, si Gl. arr. loci α, γ, ζ, ε-chain (ang huli ay sa maikling panahon lamang, sa maagang panahon buhay ng embryo). Pagkatapos ng kapanganakan, kasabay ng pag-off ng gamma chain locus, ang β at δ chain loci ay isinaaktibo. Bilang resulta ng switch na ito, ang fetal hemoglobin (HbF) ay pinalitan ng mga adult hemoglobin - HbA na may maliit na bahagi ng HbA2.

Ang mga hindi malinaw na katanungan ay nananatili: ang lokasyon ng gene loci na tumutukoy sa synthesis ni G. sa mga chromosome, ang kanilang pagkakaugnay, ang pag-asa sa tiyak na pag-activate at pagsupil sa mga istrukturang gene ni G. na nauugnay sa mga panahon ng ontogenesis sa pagkilos ng mga regulatory genes, ang impluwensya ng mga humoral na kadahilanan (halimbawa, mga hormone), atbp.

Ang synthesis ng mga globin chain ay isang partikular na halimbawa ng synthesis ng protina sa cell.

Bagama't marami pa ring hindi malinaw sa regulasyon ng G. synthesis, ang mga pangunahing mekanismo ay tila ang mga kumokontrol sa rate ng transkripsyon ng mRNA (messenger RNA) mula sa DNA. Ang isang eksaktong paglalarawan ng DNA na partikular na responsable para sa globin synthesis ay hindi nakuha. Gayunpaman, noong 1972, maraming laboratoryo ang sabay-sabay na nagtagumpay sa pag-synthesize ng gene na kumokontrol sa synthesis ng G. Ginawa ito gamit ang enzyme reverse transcriptase (tingnan ang Genetic engineering).

Ang heme na bahagi ng molekula ng heme ay hiwalay na na-synthesize gamit ang isang serye ng mga reaksyong enzymatic, na nagsisimula sa aktibong succinate (succinate) mula sa Krebs cycle at nagtatapos sa isang kumplikadong protoporphyrin ring na may iron atom sa gitna.

Sa panahon ng proseso ng synthesis ng protina, ang mga kadena ng globin ay tumatagal sa kanilang katangian na pagsasaayos, at ang heme ay "ipinasok" sa isang espesyal na bulsa. Susunod, ang isang kumbinasyon ng mga natapos na kadena ay nangyayari upang bumuo ng isang tetramer.

Ang synthesis ng tiyak na DNA ay nangyayari sa mga precursor ng erythrocytes hanggang sa orthochromic normoblast stage lamang. Sa panahong ito, ang pangwakas na hanay ng mga polypeptide chain ng globin ay nilikha, ito ay pinagsama sa heme, at lahat ng uri ng RNA at ang mga kinakailangang enzyme ay nabuo.

Ang mga namamana na karamdaman ng G. synthesis ay nahahati sa dalawang malalaking grupo:

1) tinatawag na mga variant ng istruktura o anomalya ng pangunahing istraktura ng hemoglobin - "kalidad" na hemoglobinopathies tulad ng Hb, S, C, D, E, M, pati na rin ang mga sakit na sanhi ng hindi matatag na hemoglobin at hemoglobinopathies na may tumaas na pagkakaugnay para sa O 2 (tingnan ang Hemoglobinopathies),

2) mga kondisyon na nagmumula bilang isang resulta ng isang kapansanan na rate ng synthesis ng isa sa mga polypeptide chain ng globin - "quantitative" hemoglobinopathies o thalassemia (tingnan).

Sa mga variant ng istruktura, maaaring magbago ang katatagan at paggana ng molekula ng G. Sa thalassemia, maaaring normal ang istraktura ng globin. Dahil ang parehong uri ng genetic defect ay karaniwan sa maraming populasyon ng tao, ang mga indibidwal na sabay-sabay na heterozygous para sa structural variant ng G. at para sa thalassemia ay madalas na sinusunod. Ang mga kumbinasyon ng iba't ibang mga gene ay bumubuo ng isang napakakomplikadong spectrum ng hemoglobinopathies. Sa ilang mga kaso, maaaring makaapekto ang mga mutasyon sa mga mekanismo para sa paglipat ng synthesis ni G., na humahantong, halimbawa, sa pagpapatuloy ng synthesis ng fetal G. sa mga nasa hustong gulang. Ang mga kundisyong ito ay sama-samang tinatawag na hereditary persistence ng fetal hemoglobin.

Kasama sa mga variant ng fusion ang Hb Lepore, anti-Lepore, at Kenya mutants. Malamang ang mga ito mga abnormalidad sa istruktura G. lumitaw bilang isang resulta ng hindi pantay na non-homologous meiotic crossing sa pagitan ng malapit na nauugnay na G genes. Bilang resulta, halimbawa, sa Hb Lepore ang α-chain ay normal, at ang iba pang polypeptide chain ay naglalaman ng bahagi ng sequence ng δ- at bahagi ng sequence ng β-polypeptide chain.

Dahil ang mga mutasyon ay maaaring mangyari sa alinman sa mga gene na tumutukoy sa synthesis ng mga gene, maraming mga sitwasyon ang maaaring lumitaw kung saan ang mga indibidwal ay magiging homozygotes, heterozygotes, o double heterozygotes para sa mga alleles ng abnormal na mga gene sa isa o higit pang loci.

Mahigit sa 200 mga variant ng istruktura ng G. ang kilala, higit sa 120 sa kanila ang nailalarawan, at sa maraming mga kaso posible na maiugnay ang pagbabago sa istruktura ng G. sa maanomalyang pag-andar nito. Ang pinakasimpleng mekanismo para sa paglitaw ng isang bagong variant ng G. bilang isang resulta ng isang point mutation (pagpapalit ng isang solong base sa genetic code) ay maaaring ipakita gamit ang halimbawa ng HbS (scheme).

Ang impluwensya ng pagpapalit ng amino acid sa pisikal-kemikal. ang mga katangian, katatagan at paggana ng molekula ng G. ay nakasalalay sa uri ng amino acid na pinalitan ang nauna, at ang posisyon nito sa molekula. Ang isang bilang ng mga mutasyon (ngunit hindi lahat) ay makabuluhang nagbabago sa paggana at katatagan ng molekula ng hemoglobin (HbM, mga hindi matatag na hemoglobin, mga hemoglobin na may binagong affinity para sa O 2) o ang pagsasaayos nito at isang bilang ng pisikal na kemikal. mga katangian (HbS at HbC).

Ang mga hemoglobin ay hindi matatag

Ang mga hindi matatag na hemoglobin ay isang pangkat ng mga abnormal na hemoglobin na partikular na sensitibo sa pagkilos ng mga ahente ng oxidizing, init at ilang iba pang mga kadahilanan, na ipinaliwanag ng genetically determined na pagpapalit ng ilang residue ng amino acid sa kanilang mga molekula sa iba; Ang karwahe ng naturang mga hemoglobin ay madalas na nagpapakita ng sarili bilang hemoglobinopathy (tingnan).

Sa mga erythrocytes ng mga tao na mga carrier ng hindi matatag na G., ang tinatawag na. Heinz bodies, na mga akumulasyon ng mga denatured molecule ng hindi matatag na mga selula ng dugo (congenital hemolytic anemia na may Heinz bodies). Noong 1952, iminungkahi ni I. A. Cathie na ang sakit na ito ay namamana. Frick (P. Frick), Gitzig (W. H. Hitzig) at Vetke (K. Betke) noong 1962 sa unang pagkakataon, gamit ang halimbawa ng Hb Zurich, pinatunayan na ang hemolytic anemia na may mga katawan ng Heinz ay nauugnay sa pagkakaroon ng hindi matatag na hemoglobin. Si Carrell (R. W. Carrell) at G. Lehmann noong 1969 ay nagmungkahi ng isang bagong pangalan para sa naturang hemoglobinopathies - hemolytic anemia na sanhi ng karwahe ng hindi matatag na G.

Ang kawalang-tatag ng mga molekula ng heme ay maaaring sanhi ng pagpapalit ng mga residue ng amino acid sa pakikipag-ugnay sa heme; pagpapalit ng isang nonpolar amino acid residue ng isang polar; paglabag sa pangalawang istraktura ng molekula na sanhi ng pagpapalit ng anumang residue ng amino acid na may nalalabi na proline; pagpapalit ng mga residue ng amino acid sa lugar ng α1β1- at α2β2-contact, na maaaring humantong sa paghihiwalay ng molekula ng hemoglobin sa mga monomer at dimer; pagtanggal (pagkawala) ng ilang residue ng amino acid; pagpapahaba ng mga subunit, halimbawa, dalawang hindi matatag na hemoglobin - ang Hb Cranston at Hb Tak ay may pinahabang beta chain kumpara sa normal na hemoglobin dahil sa isang hydrophobic segment na nakakabit sa kanilang C-terminus.

Ang pag-uuri ng mga hindi matatag na gas, na iminungkahi ni J. V. Dacie at binago ni Yu. N. Tokarev at V. M. Belostotsky, ay batay sa likas na katangian ng mga pagbabago sa molekula na ginagawang hindi matatag ang gas.

Inilarawan ang approx. 90 hindi matatag G., at ang mga variant na may kapalit ng mga residue ng amino acid sa mga beta chain ng molekulang G. ay matatagpuan humigit-kumulang 4 na beses na mas madalas kaysa sa pagpapalit ng naturang mga residue sa mga alpha chain.

Ang karwahe ng hindi matatag na G. ay minana sa isang autosomal na nangingibabaw na paraan, at ang mga carrier ay heterozygotes. Sa ilang mga kaso, ang paglitaw ng karwahe ng hindi matatag na G. ay resulta ng isang kusang mutation. Ang pagbaba sa katatagan ni G. ay hindi lamang humahantong sa madaling pag-ulan nito, ngunit sa ilang mga kaso sa pagkawala ng heme. Ang mga pagpapalit ng mga residue ng amino acid sa mga contact site ng alpha at beta chain ng hemoglobin molecule ay maaaring makaapekto sa affinity ng molekula para sa oxygen, ang interaksyon ng hemes, at ang equilibrium sa pagitan ng mga tetramer, dimer, at monomer ng hemoglobin. Sa mga taong heterozygous para sa hindi matatag na gene, ang parehong normal at abnormal, hindi matatag na protina ay na-synthesize, ngunit ang huli ay mabilis na nagdenature at nagiging hindi aktibo sa pagganap.

Ang matinding hemolytic anemia ay kadalasang sinusunod sa mga pasyente na mga carrier ng hindi matatag na G. na may mataas na antas ng molecular instability.

Kapag nagdadala ng iba pang hindi matatag na G. wedge, ang mga pagpapakita ay kadalasang may katamtamang kalubhaan o ganap na hindi gaanong mahalaga. Sa ilang mga kaso (Hb Riverdale-Bronx, Hb Zurich, atbp.), ang karwahe ng hindi matatag na G. ay nagpapakita ng sarili sa anyo ng mga hemolytic crises pagkatapos uminom ng ilang mga gamot (sulfonamides, analgesics, atbp.) o pagkakalantad sa mga impeksiyon. Ang ilang mga pasyente, halimbawa, ang mga carrier ng Hb Hammersmith, Hb Bristol, Hb Sydney, atbp., ay nakakaranas ng cyanosis ng balat na dulot ng pagtaas ng pagbuo ng met- at sulfhemoglobins. Ang mga Hemoglobinopathies na dulot ng karwahe ng hindi matatag na G. ay dapat na naiiba mula sa hemolytic at hypochromic anemias ng iba pang mga etiologies at, una sa lahat, na may kakulangan sa iron at hemolytic anemias na nauugnay sa genetically determined deficiency ng enzymes ng pentose-phosphate cycle, glycolysis, atbp.

Karamihan sa mga tao na mga carrier ng hindi matatag na G. ay hindi nangangailangan ng espesyal na paggamot. Para sa hemolysis, kapaki-pakinabang ang restorative therapy. Ang lahat ng mga carrier ng hindi matatag na G. ay inirerekomenda na umiwas sa mga oxidizing na gamot na pumupukaw ng hemolysis (sulfonamides, sulfones, analgesics, atbp.). Ang mga pagsasalin ng dugo ay ipinahiwatig lamang sa pag-unlad ng malalim na anemia. Sa kaso ng malubhang hemolysis na may pagtaas ng sequestration ng mga pulang selula ng dugo sa pamamagitan ng pali at hypersplenism, ang splenectomy ay ipinahiwatig (tingnan). Gayunpaman, ang splenectomy sa mga bata (sa ilalim ng 6 na taong gulang) ay karaniwang hindi ginagawa dahil sa panganib na magkaroon ng septicemia.

Mga pamamaraan para sa pagtukoy ng hindi matatag na hemoglobin

Ang pag-aaral ng hemoglobin thermolability ay ang pinakamahalagang pagsubok para matukoy ang kawalang-tatag nito. Ito ay iminungkahi nina A. G. Grimes at A. Meisler noong 1962 at Dacey noong 1964 at binubuo ng incubating hemolysates na diluted na may 0.1 M phosphate o Tris-HCl buffer, pH 7.4, sa 50- 60° sa loob ng isang oras. Kasabay nito, ang hindi matatag na G. ay na-denatured at namuo, at ang halaga ng thermostable G. na natitira sa solusyon ay tinutukoy ng spectrophotometrically sa 541 nm at kinakalkula ng formula:

/ * 100 = = thermostable hemoglobin (porsiyento),

kung saan ang E ay ang extinction value sa wavelength na 541 nm.

Ang kamag-anak na nilalaman ng thermolabile G. ay katumbas ng 100% - ang halaga ng thermostable G. (sa porsyento).

Iminungkahi nina Carrell at Kay (R. Kau) noong 1972 ang pagpapapisa ng mga hemolysate sa isang halo ng 17% isopropanol solution-Tris buffer, pH 7.4 sa 37° sa loob ng 30 minuto.

Ang hemolysis ng mga erythrocytes ay maaaring sanhi ng tubig, dahil ang paggamit ng carbon tetrachloride o chloroform para sa layuning ito ay humahantong sa bahagyang denaturation ng hindi matatag na mga selula ng dugo at pagbaluktot ng data na nakuha.

Ang pinakakaraniwang paraan para sa pagtukoy ng hindi matatag na G. ay histochemical, ang paraan para sa pagtukoy ng mga katawan ng Heinz. Sa kasong ito, ang mga pulang selula ng dugo ay nabahiran ng crystal violet, methyl violet, o isang reaksyon na may acetylphenylhydrazine ay ginagamit. Ang dugo ay preliminarily na pinananatili sa loob ng 24 na oras sa 37°. Dapat tandaan na ang mga katawan ng Heinz ay maaari ding matagpuan sa iba pang hemolytic anemia, thalassemia, pagkalason sa mga ahente na bumubuo ng methemoglobin at sa ilang mga enzymopathies.

Ang electrophoretic separation ng hemolysates sa papel o cellulose acetate ay madalas na hindi nagbibigay ng mga resulta, dahil sa maraming hindi matatag na hemolysates, ang pagpapalit ng mga residue ng amino acid sa molekula ay hindi nagbabago sa mga electrophoretic na katangian ng molekula. Higit na nagbibigay kaalaman sa bagay na ito ay ang electrophoresis sa polyacrylamide at starch gels (tingnan ang Electrophoresis) o isoelectric focusing.

Sa maraming mga pasyente na mga carrier ng hindi matatag na G., ang ihi ay patuloy o kung minsan ay nakakakuha ng isang madilim na kulay dahil sa pagbuo ng mga dipyrroles, na nagsisilbing isang medyo tumpak na tanda ng pagkakaroon ng hindi matatag na G. sa mga erythrocytes.

Bibliograpiya: Vladimirov G. E. at Panteleeva N. S. Functional biochemistry, L., 1965;

Korzhuev P. A. Hemoglobin, M., 1964, bibliogr.; Kushakovsky M. S. Mga klinikal na anyo ng pinsala sa hemoglobin, L., 1968; Perutz M. Hemoglobin molecule, sa aklat: Molecules and Cells, ed. G. M. Frank, trans. mula sa Ingles, p. 7, M., 1966; Tumanov A.K. Fundamentals of forensic medical examination ng materyal na ebidensya, M., 1975, bibliogr.; Uspenskaya V.D. Sa lugar ng synthesis at catabolism ng haptoglobin at ang papel nito sa metabolismo ng hemoglobin, Vopr. honey. kimika, tomo 16, blg. 3, p. 227, 1970, bibliogr.; Harris G. Fundamentals ng human biochemical genetics, trans. mula sa Ingles, p. 15, M., 1973; Sharonov Yu. A. at Sharonova N. A. Istraktura at pag-andar ng hemoglobin, Molecular Biol., v. 9, no. 1, p. 145, 1975, bibliogr.; Charache S. Haemoglobins na may binagong oxygen affinity, Clin. Haemat., v. 3, p. 357, 1974, bibliogr.; Giblett E. R. Genetic marker sa dugo ng tao, Philadelphia, 1969; Hemoglobin at pulang selula ng istraktura at pag-andar, ed. ni G. J. Brewer, N. Y.-L., 1972; HuehnsE. R. Genetic na kontrol ng hemoglobin alpha-chain synthesis, Haematologia, v. 8, p. 61, 1974, bibliogr.; Lehmann H. a. Huntsman R. G. Hemoglobin ng tao, Philadelphia, 1974; Perutz M. F. The croonian lecture, 1968, The hemoglobin molecule, Proc, roy, Soc. V., v. 173, p. 113, 1969; Perutz M. F. a. Lehmann H. Molecular pathology ng human hemoglobin, Kalikasan (Lond.), v. 219, p. 902, 1968; RoughtonF. J. Ilang kamakailang trabaho sa pakikipag-ugnayan ng oxygen, carbon dioxide at hemoglobin, Biochem. J., v. 117, p. 801, 1970; Stamatoyannoponlos G. a. NuteP. E. Genetic na kontrol ng hemoglobin, Clin. Haemat., v. 3, p. 251, 1974, bibliogr.; Van Assendelft O. W. Spectrophotometry ng hemoglobin derivatives, Assen, 1970; Weatherall D. J. Molecular na batayan para sa ilang mga karamdaman ng haemoglobin, Brit, med. J., v. 4, p. 451, 516, 1974; Weatherall D. J. a. Clegg J. B. Molecular na batayan ng thalassemia, Brit. J. Haemat., v. 31, suppl., p. 133, 1975; Wintro-b e M. M. Clinical hematology, Philadelphia, 1974.

Ang mga hemoglobin ay hindi matatag- Didkovsky N.A. et al Hemoglobin Volga 27 (B9) alanine->aspartic acid (bagong abnormal hemoglobin na may matinding kawalang-tatag), Problema, hematol, at overflow, dugo, tomo 22, No. 4, p. 30, 1977, bibliogr.; Idelson L. I., Didkovsky N. A. at Ermilchenko G. V. Hemolytic anemia, M., 1975, bibliogr.; ВunnH. F., Kalimutan ang B. G. a. Ranney H. M. Human hemoglobins, Philadelphia, 1977, bibliogr.; Lehmann H. a. Kynoch P. A. Mga variant ng hemoglobin ng tao at ang kanilang mga katangian, Amsterdam, 1976.

A.P. Andreeva; Yu. N. Tokarev (hiyas. at gene.), A. K. Tumanov (korte.); Yu. N. Tokarev, V. M. Belostotsky.

Ang mga hemoglobin ay mga protina ng dugo na naglalaman ng bakal ng isang kumplikadong istraktura na responsable para sa pagpapalitan ng gas at pagpapanatili ng isang matatag na metabolismo. Sa sistema ng sirkulasyon, ang hemoglobin ay gumaganap bilang isang uri ng tagapamagitan sa pagitan ng mga tisyu at baga sa proseso ng pagpapalitan ng carbon dioxide at oxygen.

Ang pinahihintulutang antas ng hemoglobin ay nagbabago sa edad, ngunit posible ang bahagyang paglihis sa mga normal na halaga. Ang kawalan ng timbang ay humahantong sa pag-unlad malubhang sakit, at ang ilan sa mga ito ay nasa likas na katangian ng isang hindi maibabalik na proseso ng pathological.

Ang paglihis mula sa pamantayan ng protina na ito ay sa anumang kaso ay sinamahan ng isang kaukulang klinikal na larawan Samakatuwid, kung mayroon kang anumang iba pang mga sintomas, dapat kang agad na humingi ng medikal na tulong sa halip na magsagawa ng paggamot sa iyong sarili. Ang mabisang paggamot ay matutukoy lamang pagkatapos ng pagsusuri ng dugo para sa hemoglobin.

Mga pag-andar

Ang mga pag-andar ng hemoglobin ay upang matiyak ang proseso ng paghinga sa katawan, na isinasagawa sa tatlong yugto:

• cellular respiration - ang mga cell ay puspos ng oxygen;
• panlabas na paghinga - pumapasok ang oxygen sa mga baga, at ang carbon dioxide ay inilabas ng katawan;
• panloob na paghinga - sa mga baga, ang oxygen ay kumukuha ng hemoglobin, sila ay binago sa oxyhemoglobin at ipinamamahagi sa lahat ng mga selula.

Iyon ang dahilan kung bakit ang kawalan ng timbang ng protina na ito ay maaaring humantong sa labis na negatibong kahihinatnan, at sa ilang mga kaso kahit kamatayan.

Mga uri

Naglalaman ang dugo ng tao iba't ibang uri hemoglobin:

• fetal o fetal - ang ganitong uri ng protina ay matatagpuan sa dugo ng isang bagong panganak at bumababa sa 1% ng kabuuang halaga ng hemoglobin sa katawan sa ikalimang buwan ng buhay ng isang bata;
• oxyhemoglobin - matatagpuan sa mga arterial blood cells at nauugnay sa mga molecule ng oxygen;
• carboxyhemoglobin - matatagpuan sa venous blood at nauugnay sa mga molekula ng carbon dioxide, kung saan dinadala ito sa mga baga;
• glycated - isang tambalan ng protina at glucose na umiikot sa dugo. Ang ganitong uri ng protina ay nakita sa mga pagsubok sa asukal;
• methemoglobin - nauugnay sa mga kemikal, ang paglaki nito sa dugo ay maaaring magpahiwatig ng pagkalason sa katawan;
• sulfhemoglobin - ang molekulang hemoglobin na ito ay lumilitaw lamang sa dugo kapag umiinom ng ilang mga gamot. Ang pinahihintulutang antas ng hemoglobin ng ganitong uri ay hindi hihigit sa 10%.

Ang mga uri ng hemoglobin, pati na rin ang pagtukoy kung gaano karami nito ang nasa dugo, ay nakikita lamang sa pamamagitan ng mga diagnostic ng laboratoryo.

Mga pamantayan

Ang pormula ng hemoglobin ay nagpapahiwatig ng isang hindi maihihiwalay na koneksyon sa bilang ng mga pulang selula ng dugo, batay sa kung saan ang mga normal na tagapagpahiwatig ay pinagsama-sama. Katamtaman pinakamainam na tagapagpahiwatig ang antas ng protina na ito para sa isang may sapat na gulang:

• sa mga lalaki - 125-145 g / l;
• hemoglobin sa mga kababaihan ay 115-135 g/l.

Bilang karagdagan, ginagamit din ito index ng kulay upang matukoy ang pamantayan ng protina na ito sa dugo. Ang pinakamainam na antas ng saturation ay 0.8-1.1. Bilang karagdagan, ang antas ng saturation ng bawat pulang selula ng dugo na may hemoglobin ay tinutukoy nang hiwalay; ang average na pamantayan ay 28-32 pictograms.

Mga paglabag sa istraktura

Ang istraktura ng hemoglobin ay hindi matatag, at ang anumang kaguluhan na nagaganap dito ay humahantong sa pag-unlad ng ilang mga proseso ng pathological. Bilang resulta ng impluwensya ng ilang etiological na mga kadahilanan maaring mangyari:

• pagbuo ng mga abnormal na anyo ng protina - sa sa sandaling ito Tanging 300 na mga form ang naitatag sa klinika;
• ang pagbuo ng isang matatag, oxygen-impermeable compound, carbohemoglobin, sa panahon ng pagkalason sa carbon dioxide;
• pampalapot ng dugo;
• pagbaba sa hemoglobin, na humahantong sa pagbuo ng isang tiyak na antas ng anemia.

Ang pagtaas ng protina ay posible dahil sa mga sumusunod na etiological na kadahilanan:

• pathological na pagtaas sa bilang ng mga pulang selula ng dugo sa panahon ng mga proseso ng oncological;
• nadagdagan ang lagkit ng dugo;
• mga depekto sa puso;
• paso;
• sagabal sa bituka;
• pulmonary heart failure.

Kasabay nito, dapat tandaan na sa mga residente ng bundok, ang hemoglobin sa dugo ay patuloy na nakataas, na isang normal na tagapagpahiwatig ng physiological. Gayundin, ang mga pamantayan ng protina na ito ay overestimated sa mga taong gumugugol ng mahabang panahon sa sariwang hangin - mga piloto, umaakyat, mga manggagawa sa mataas na altitude.

Ang pagbaba ng hemoglobin sa dugo ay maaaring dahil sa ang mga sumusunod na salik mga epekto:

• pagsasalin ng malaking halaga ng plasma;
• talamak na pagkawala ng dugo;
• talamak na microbleedings: may almuranas, gingival at pagdurugo ng matris;
• hemolysis, na humahantong sa pagkasira ng mga pulang selula ng dugo;
• kakulangan ng iron at bitamina B12;
• sa mga pathological na proseso sa bone marrow.

Bilang karagdagan, ang pagbaba o pagtaas sa protina na ito ay maaaring dahil sa hindi tamang nutrisyon - kung ang katawan ay may hindi sapat na halaga o, sa kabaligtaran, isang labis na halaga ng ilang mga produkto na may kaukulang komposisyon ng kemikal.

Posibleng klinikal na larawan

Sa mababang hemoglobin, ang mga sumusunod na sintomas ay maaaring naroroon:

• mabilis na pagkapagod;
• tuyong balat at mauhog na lamad;
• kahinaan, pangkalahatang karamdaman;
• madalas na pagkahilo;
• naantala ang pag-unlad ng kaisipan at pisikal sa mga bata;
• nadagdagan ang pagkamaramdamin sa mga nakakahawang sakit;
• kaguluhan sa ikot ng pagtulog;
• mahinang gana o kakulangan nito.

Dapat ito ay nabanggit na pinababang antas Ang ardilya ay pinaka-mapanganib para sa mga bata, dahil ito ay humahantong sa mga pagkaantala sa pag-unlad.

Ang pagtaas ng antas ng protina na ito sa katawan ay negatibong nakakaapekto sa kalusugan ng tao, na magpapakita mismo sa sumusunod na klinikal na larawan:

• paninilaw ng balat balat at mauhog lamad, dila;
• maputlang balat;
• kulang sa timbang;
• pagpapalaki ng atay;
• pagtaas ng kahinaan;
• pigmentation sa mga palad at sa lugar ng mga lumang peklat.

Parehong ang una at pangalawa ay maaaring humantong sa labis na negatibong kahihinatnan.

Nagsasagawa ng pagsusuri

Ang pag-sample ng dugo upang matukoy kung gaano karaming mga pulang selula ng dugo ang kasama sa hemoglobin, pati na rin ang iba pang data ng laboratoryo, ay isinasagawa ayon sa inireseta ng isang doktor. Kinukuha ang hemoglobin test sa umaga, sa walang laman na tiyan. Gayundin, sa araw bago mag-donate ng dugo, kailangan mong isuko ang alkohol at mga gamot na nakakaapekto sa hematopoietic system. Ang dugo ay kinuha mula sa isang daliri. Kasama sa listahan ng mga pamamaraan ang sumusunod:

• colorimetry;
• pagsukat ng gas;
• pagpapasiya ng bakal.

Ang isang kwalipikadong espesyalista lamang ang makakapag-interpret ng ito o ang pagtatalagang iyon nang tama. Samakatuwid, pagkatapos matanggap ang mga resulta ng pagsubok, dapat mong dalhin ang mga ito sa iyong doktor - matutukoy niya ang iyong antas ng hemoglobin at magreseta ng karagdagang mga therapeutic na hakbang.

Ang Globus - bola) ay isang kumplikadong molekula ng protina sa loob ng mga pulang selula ng dugo - mga erythrocytes (sa mga tao at vertebrates). Ang Hemoglobin ay bumubuo ng humigit-kumulang 98% ng masa ng lahat ng mga protina ng pulang selula ng dugo. Dahil sa istraktura nito, ang hemoglobin ay kasangkot sa paglipat ng oxygen mula sa mga baga patungo sa mga tisyu, at pabalik ang carbon monoxide.

Ang istraktura ng hemoglobin
Ang hemoglobin ay binubuo ng dalawang globin chain ng alpha type at dalawang chain ng ibang uri (beta, gamma o sigma), na konektado sa apat na molekula ng heme, na naglalaman ng bakal. Ang istraktura ng hemoglobin ay nakasulat sa mga titik ng alpabetong Griyego: α2γ2.

Pagpapalit ng hemoglobin
Ang Hemoglobin ay nabuo ng mga pulang selula ng dugo sa pulang buto ng utak at umiikot kasama ng mga selula sa buong buhay nila - 120 araw. Kapag ang mga lumang selula ay inalis ng pali, ang mga bahagi ng hemoglobin ay aalisin sa katawan o ilalabas pabalik sa daluyan ng dugo upang maisama sa mga bagong selula.

Mga uri ng hemoglobin
SA mga normal na uri Kasama sa hemoglobin ang hemoglobin A o HbA (mula sa nasa hustong gulang - nasa hustong gulang), pagkakaroon ng istrakturang α2β2, HbA2 (menor de edad na hemoglobin, pagkakaroon ng istrakturang α2σ2 at fetal hemoglobin (HbF, α2γ2. Ang Hemoglobin F ay fetal hemoglobin. Ang pagpapalit ng hemoglobin na may sapat na gulang ay ganap na nagaganap ng 4 -6 na buwan (ang antas ng fetal hemoglobin sa edad na ito ay mas mababa sa 1%). Ang embryonic hemoglobin ay nabuo 2 linggo pagkatapos ng fertilization, mamaya, pagkatapos ng pagbuo ng fetal liver, ito ay pinalitan ng fetal hemoglobin.

Mayroong higit sa 300 abnormal na hemoglobin, pinangalanan ang mga ito sa lugar ng pagtuklas.

Hemoglobin function

Ang pangunahing pag-andar ng hemoglobin ay upang maghatid ng oxygen mula sa mga baga patungo sa mga tisyu at carbon dioxide pabalik.

Mga anyo ng hemoglobin

• Oxyhemoglobin- kumbinasyon ng hemoglobin na may oxygen. Ang oxyhemoglobin ay nangingibabaw sa arterial na dugo mula sa mga baga patungo sa mga tisyu. Dahil sa nilalaman ng oxyhemoglobin, ang arterial blood ay may iskarlata na kulay.
• Nabawasan ang hemoglobin o deoxyhemoglobin(HbH) - hemoglobin na nagbibigay ng oxygen sa mga tisyu
• Carboxyhemoglobin- kumbinasyon ng hemoglobin na may carbon dioxide. Ito ay matatagpuan sa venous blood at binibigyan ito ng madilim na kulay ng cherry.

Paano ito nangyayari? Bakit kumukuha ang hemoglobin ng oxygen sa mga baga at nagbibigay ng oxygen sa mga tisyu?

Epekto ng Bohr

Ang epekto ay inilarawan ng Danish na physiologist na si Christian Bohr http://en.wikipedia.org/wiki/Christian_Bohr (ama ng sikat na physicist na si Niels Bohr).
Sinabi ni Christian Bohr na may higit na kaasiman (more mababang halaga pH, halimbawa, sa mga tisyu) ang hemoglobin ay magbubuklod ng mas kaunti sa oxygen, na magpapahintulot na ito ay mailabas.

Sa mga baga, sa ilalim ng mga kondisyon ng labis na oxygen, ito ay pinagsama sa hemoglobin ng mga pulang selula ng dugo. Ang mga pulang selula ng dugo ay nagdadala ng oxygen sa pamamagitan ng daloy ng dugo sa lahat ng mga organo at tisyu. Ang mga reaksyon ng oksihenasyon ay nagaganap sa mga tisyu ng katawan na may partisipasyon ng papasok na oxygen. Bilang resulta ng mga reaksyong ito, nabuo ang mga produkto ng agnas, kabilang ang carbon dioxide. Ang carbon dioxide mula sa mga tisyu ay inililipat sa mga pulang selula ng dugo, dahil kung saan bumababa ang pagkakaugnay para sa oxygen, ang oxygen ay inilabas sa mga tisyu.

Epekto ng Bohr ay may malaking kahalagahan para sa paggana ng katawan. Pagkatapos ng lahat, kung ang mga cell ay gumagana nang masinsinan at naglalabas ng mas maraming CO2, ang mga pulang selula ng dugo ay maaaring magbigay sa kanila ng mas maraming oxygen, na pumipigil sa "gutom" ng oxygen. Samakatuwid, ang mga cell na ito ay maaaring patuloy na gumana sa isang mataas na rate.

Ano ang normal na antas ng hemoglobin?

Ang bawat mililitro ng dugo ay naglalaman ng mga 150 mg ng hemoglobin! Ang mga antas ng hemoglobin ay nagbabago sa edad at depende sa kasarian. Kaya, ang hemoglobin sa mga bagong silang ay makabuluhang mas mataas kaysa sa mga matatanda, at sa mga lalaki ito ay mas mataas kaysa sa mga kababaihan.

Ano pa ang nakakaapekto sa mga antas ng hemoglobin?

Ang ilang iba pang mga kondisyon ay nakakaapekto rin sa mga antas ng hemoglobin, tulad ng pagkakalantad sa altitude, paninigarilyo, at pagbubuntis.

Mga sakit na nauugnay sa mga pagbabago sa dami o istraktura ng hemoglobin

• Ang isang pagtaas sa mga antas ng hemoglobin ay sinusunod sa erythrocytosis at dehydration.
• Ang pagbaba sa mga antas ng hemoglobin ay sinusunod sa iba't ibang anemia.
• Sa kaso ng pagkalason sa carbon monoxide, ang carbhemoglobin ay nabuo (hindi dapat malito sa carboxyhemoglobin!), na hindi makakabit ng oxygen.
• Sa ilalim ng impluwensya ng ilang mga sangkap, nabuo ang methemoglobin.
• Ang pagbabago sa istraktura ng hemoglobin ay tinatawag na hemoglobinopathy. Ang pinakatanyag at karaniwang sakit ng grupong ito ay sickle cell anemia, beta thalassemia, at pagtitiyaga ng fetal hemoglobin. Tingnan ang hemoglobinopathies sa website ng World Health Organization http://www.who.int/mediacentre/factsheets/fs308/ru/index.html

Alam mo ba?

Iba pang mga artikulo sa seksyong ito

Karaniwang nakakahawang ahente respiratory tract(pharyngitis, sinusitis, otitis, brongkitis at pulmonya). Ang mga pagsusuri sa antibody ay ginagamit upang masuri ang impeksyon...

Ang Mycoplasma pneumoniae ay ang causative agent ng human pneumonia, acute respiratory infections (ARI), mga sakit sa upper respiratory tract (pharyngitis, bronchitis), pati na rin ang ilang mga non-respiratory disease.

Azoospermia - kawalan ng tamud sa ejaculate

Mga single-celled microorganism, na ang ilan ay maaaring magdulot ng sakit.

Mycoplasma pneumoniae (mycoplasma pneumoniae), Chlamydohpila pneumoniae (chlamydophila pneumoniae, dating tinatawag na Chlamydia pneumoniae)

•