Vücudun biyokimyasal ortamını oluşturan milyonlarca molekül türü arasında bilgilendirici rol oynayan binlercesi vardır. Vücudun çevreye saldığı ve diğer canlılarla (kabile üyeleri, düşmanlar ve kurbanlar) iletişim kuran maddeleri dikkate almasak bile, çok çeşitli moleküller biyolojik olarak farklı sınıflara sınıflandırılabilir. aktif maddeler(BAS olarak kısaltılır), vücudun sıvı ortamında dolaşan ve şu veya bu bilgiyi merkezden çevreye, bir hücreden diğerine veya çevreden merkeze ileten. Bileşim ve kimyasal yapı çeşitliliğine rağmen, tüm bu moleküller bir şekilde vücudun belirli hücreleri tarafından gerçekleştirilen metabolik süreçleri doğrudan etkiler.
Biyolojik olarak aktif maddelerin fizyolojik düzenlenmesinde en önemlileri aracılar, hormonlar, enzimler ve vitaminlerdir.
Arabulucular - Bunlar, nispeten basit bir yapıya ve düşük moleküler ağırlığa sahip, protein olmayan nitelikteki maddelerdir. Orada alınan bir sonraki sinir uyarısının etkisi altında sinir hücrelerinin uçları tarafından salınırlar (sinir uyarıları arasındaki aralıklarla biriktikleri özel keseciklerden). Sinir lifi zarının depolarizasyonu, olgun keseciğin yırtılmasına yol açar ve vericinin damlaları sinaptik yarığa girer. Sinaps, iki sinir lifinin veya bir sinir lifinin başka bir doku hücresiyle birleşimidir. Her ne kadar sinyal sinir lifi boyunca elektriksel olarak iletilse de, geleneksel metal tellerden farklı olarak sinir lifleri basitçe mekanik olarak birbirine bağlanamaz: sinir lifi kılıfı bir iletken değil, yalıtkan olduğundan bir dürtü bu şekilde iletilemez. Bu anlamda sinir lifi bir telden çok, bir elektrik yalıtkan tabakasıyla çevrelenmiş bir kabloya benzer. Bu nedenle kimyasal bir arabulucuya ihtiyaç vardır. Bu rol tam olarak aracı molekül tarafından gerçekleştirilir. Sinaptik yarığa girdikten sonra verici, postsinaptik membran üzerinde etki ederek polarizasyonunda lokal bir değişikliğe yol açar ve böylece uyarının aktarılması gereken hücrede bir elektriksel uyarı üretilir. Çoğu zaman asetilkolin, adrenalin, norepinefrin, dopamin ve gama-aminobütirik asit (GABA) molekülleri insan vücudunda aracı görevi görür. Mediatörün postsinaptik membran üzerindeki etkisi tamamlanır tamamlanmaz, bu hücre kavşağında sürekli olarak bulunan özel enzimler yardımıyla mediatör molekülü yok edilir, böylece postsinaptik membranın ve dolayısıyla üzerinde bulunduğu hücrelerin aşırı uyarılması önlenir. bilgi etkisi uygulanır. Bu nedenle presinaptik membrana ulaşan bir impuls, postsinaptik membranda tek bir impuls üretir. Presinaptik membrandaki verici rezervlerinin tükenmesi bazen sinir uyarılarının iletiminin bozulmasına neden olabilir.
Hormonlar - Vücudun diğer organlarının ve sistemlerinin aktivitesini kontrol etmek için endokrin bezleri tarafından üretilen yüksek moleküler ağırlıklı maddeler.
Hormonlar kimyasal bileşimlerine göre farklı sınıflara ait olabilirler. organik bileşikler, moleküler boyutta önemli ölçüde farklıdır (Tablo 13). Kimyasal bileşim Hormon, hedef hücrelerle etkileşiminin mekanizmasını belirler.
Hormonlar iki tip olabilir: doğrudan etkili veya tropik. Birincisi somatik hücreleri doğrudan etkileyerek metabolik durumlarını değiştirir ve fonksiyonel aktivitelerini değiştirmelerine neden olur. İkincisi, tropik hormonların etkisi altında, genellikle doğrudan somatik hücrelere etki eden kendi hormonlarının üretiminin hızlandırıldığı veya yavaşladığı diğer endokrin bezlerini etkilemeyi amaçlamaktadır.
Federal Eğitim Ajansı
Devlet eğitim kurumu
yüksek mesleki eğitim "Perm Devlet Teknik Üniversitesi" Kimya ve Biyoteknoloji Bölümü
Biyolojik olarak aktif bileşiklerin kimyası
Tam zamanlı öğrenciler için ders notları
uzmanlık 070100 “Biyoteknoloji”
Yayınevi
Perm Devlet Teknik Üniversitesi
Derleyen: Ph.D. Biyol. Bilimler L.V. Anikina
İnceleyen
Doktora kimya Bilimler, Doçent I.A.
(Perm Devlet Üniversitesi)
Biyolojik olarak aktif maddelerin kimyası/comp. L.V. Anikina - Perm: Perm Yayınevi. durum teknoloji. Üniv., 2009. – 109 s.
“Biyolojik Aktif Maddelerin Kimyası” ders programına ilişkin ders notları sunulmuştur.
550800 “Kimya teknolojisi ve biyoteknoloji”, uzmanlık 070100 “Biyoteknoloji” yönündeki tam zamanlı öğrencilere yöneliktir.
© Yüksek Mesleki Eğitim Devlet Eğitim Kurumu
"Perma Eyaleti
Teknik Üniversite", 2009
Giriş………………………………………………………………………………….4
Ders 1. Canlıların kimyasal bileşenleri…………………………………….7
Ders 2. Karbonhidratlar…………………………………………………………….12
Ders 3. Lipitler………………………………………………………………..20
Ders 4. Amino asitler……………………………………………………..…35
Ders 5. Proteinler……………………………………………………………….….43
Ders 6. Proteinlerin özellikleri……………………………………………………...57
Ders 7. Basit ve karmaşık proteinler………………………………………………………61
Ders 8. Nükleik asitler ve nükleoproteinler………………………….72
Ders 9. Enzimler……………………………………………………….….85
Ders 10. Enzimlerin sınıflandırılması………………………………………………………… 94
giriiş
Biyoteknoloji alanında uzman yetiştirirken en önemli temel disiplinler biyokimya, organik kimya ve biyolojik olarak aktif maddelerin kimyasıdır. Bu disiplinler, gelişimi enerji, yem ve gıda kaynaklarının sağlanması, çevrenin korunması ve insan sağlığı gibi çağımızın önemli sosyal sorunlarının çözümüyle ilişkili olan biyoteknolojinin temel temelini oluşturmaktadır.
550800 “Kimyasal teknoloji ve biyoteknoloji”, uzmanlık 070100 “Biyoteknoloji” yönündeki temel eğitim programlarının zorunlu asgari içeriğine ilişkin Devlet Yüksek Mesleki Eğitim Standardı gerekliliklerine göre, “Biyolojik olarak aktif maddelerin kimyası” disiplini aşağıdakileri içerir: didaktik birimler: proteinlerin, nükleik asit asitlerinin, karbonhidratların, lipitlerin, düşük moleküler ağırlıklı biyodüzenleyicilerin ve antibiyotiklerin yapısı ve mekansal organizasyonu; enzim kavramı, antikorlar, yapısal proteinler; enzimatik kataliz.
“Biyolojik Olarak Aktif Maddelerin Kimyası” disiplinini öğretmenin amacı, öğrencilerin biyolojik olarak aktif maddelerin yapısı ve işleyişinin temelleri, enzimatik kataliz hakkında fikirlerini oluşturmaktır.
“Biyolojik Olarak Aktif Maddelerin Kimyası” disiplinine ilişkin dersler, öğrencilerin “Genel Kimya”, “Anorganik Kimya”, “Fiziksel Kimya”, “Analitik Kimya” ve “Koordinasyon Bileşiklerinin Kimyası” derslerine ilişkin bilgilerine dayanmaktadır. Bu disiplinin hükümlerinden “Biyokimya”, “Mikrobiyoloji”, “Biyoteknoloji” derslerinin ileriki çalışmalarında kullanılır.
Önerilen ders notları “Biyolojik Olarak Aktif Maddelerin Kimyası” dersinde öğretilen aşağıdaki konuları kapsamaktadır:
Karbonhidratlar, sınıflandırılması, kimyasal yapısı ve biyolojik rolü, karbonhidratların kimyasal reaksiyonları. Monosakkaritler, disakkaritler, polisakkaritler.
Lipitler. Kimyasal yapıya göre sınıflandırma, lipitlerin ve türevlerinin biyolojik fonksiyonları - vitaminler, hormonlar, biyodüzenleyiciler.
Amino asitler, genel formülü, sınıflandırılması ve biyolojik rolü. Amino asitlerin fizikokimyasal özellikleri. Proteinojenik amino asitler, biyolojik olarak aktif moleküllerin öncüleri olarak amino asitler - koenzimler, safra asitleri, nörotransmiterler, hormonlar, histohormonlar, alkaloidler ve bazı antibiyotikler.
Proteinler, elementel bileşimleri ve proteinlerin fonksiyonları. Bir proteinin birincil yapısı. Peptit bağının özellikleri. Protein ikincil yapısı: α-sarmal ve β-tabaka.
Süper ikincil protein yapısı, protein evriminin etki alanı ilkesi. Bir proteinin üçüncül yapısı ve onu stabilize eden bağlar.
Fibril ve küresel protein kavramı. Proteinin dördüncül yapısı.
Proteinlerin fizikokimyasal ve biyolojik özellikleri.
Nükleik asitlerin hücredeki biyolojik rolü.
Azot bazları, nükleozitler, nükleotitler, DNA ve RNA'nın polinükleotitleri.
RNA türleri. DNA'nın uzaysal yapısı, kromatindeki DNA sıkışma seviyeleri.
Biyolojik katalizör olarak enzimler, protein olmayan katalizörlerden farkları.
Basit ve karmaşık enzimler. Enzimin aktif bölgesi. Enzimlerin etki mekanizması, aktivasyon enerjisinin azaltılması, enzim-substrat kompleksi oluşumu, bağ deformasyon teorisi, asit-baz ve kovalent kataliz.
Enzim izoformları. Çoklu enzim sistemleri. Enzim aktivitesinin hücresel düzeyde düzenlenmesi: sınırlı proteoliz, moleküler toplanma, kimyasal modifikasyon, allosterik inhibisyon. İnhibisyon türleri: geri dönüşümlü ve geri döndürülemez, rekabetçi ve rekabetçi olmayan. Enzim aktivatörleri ve inhibitörleri. Enzimlerin isimlendirilmesi. Enzimlerin uluslararası sınıflandırması.
Oksidoredüktazlar: NAD'a bağlı dehidrojenazlar, flavin bağımlı dehidrojenazlar, kinonlar, sitokrom sistemi, oksidazlar.
Transferazlar: fosfotransferazlar, asiltransferazlar ve koenzim A, piridoksal fosfat kullanan aminotransferazlar, koenzim olarak aktif formları içeren C1-transferazlar
folik asit
ve bir glikosiltransferaz olan siyanokobalamin.
Hidrolazlar: esterazlar, fosfatazlar, glikosidazlar, peptidazlar, amidazlar.
Liyazlar: koenzim olarak tiamin pirofosfatı kullanan dekarboksilazlar, aldolaz, hidratazlar, deaminazlar, sentazlar. .
İzomerazlar: Hidrojen, fosfat ve asil gruplarının transferi, çift bağların hareketi, stereoizomerazlar. :
Ligazlar: ATP, karboksilazın sentezi ve parçalanması arasındaki ilişki ve karboksibiyotin, asil-koenzim A sentetazın rolü.
Ders notlarının sonunda “Biyolojik Olarak Aktif Maddelerin Kimyası” dersinde başarılı bir şekilde uzmanlaşmak için kullanılması gereken bir literatür listesi bulunmaktadır.
Spesifik olmayan metabolitler Spesifik metabolitler
A). doku hormonları (parahormonlar); B). gerçek hormonlar.
Spesifik olmayan metabolitler - yaşam boyunca herhangi bir hücre tarafından üretilen ve biyolojik aktiviteye sahip olan metabolik ürünler (CO2, laktik asit). Spesifik metabolitler
- biyolojik aktiviteye ve etki spesifikliğine sahip belirli özel hücre türleri tarafından üretilen atık ürünler: A) doku hormonları
Biyolojik olarak aktif maddelerin çeşitli nörohumoral düzenleme seviyelerine katılımı:
ben seviye : yerel veya yerel düzenleme Humoral faktörler tarafından sağlanır : çoğunlukla - spesifik olmayan metabolitler ve daha az ölçüde - spesifik metabolitler (doku hormonları).
II düzenleme düzeyi : bölgesel (organ).doku hormonları.
Seviye III - organlar arası, sistemler arası düzenleme. Humoral düzenleme temsil edilir endokrin bezleri.
Seviye IV. Tüm organizma seviyesi. Sinirli ve humoral düzenleme Davranışsal düzenlemenin bu düzeyinde ikincil konumdadırlar.
Herhangi bir düzeydeki düzenleyici etki bir dizi faktör tarafından belirlenir:
miktar biyolojik olarak aktif madde;
2. miktar reseptörler;
3. hassasiyet reseptörler.
Sıraylahassasiyet şunlara bağlıdır:
A). itibaren işlevsel durum hücreler;
B). mikro ortamın durumu (pH, iyon konsantrasyonu, vb.);
V). rahatsız edici faktöre maruz kalma süresine bağlıdır.
Yerel düzenleme (1 düzey düzenleme)
Çarşambaöyle doku sıvısı. Ana faktörler:
Yaratıcı bağlantılar.
2. Spesifik olmayan metabolitler.
Yaratıcı bağlantılar- Hücresel süreçler hakkında bilgi taşıyan makromoleküllerin hücreleri arasındaki alışverişi, doku hücrelerinin işbirliği içinde çalışmasına olanak tanır. Bu, evrimsel açıdan en eski düzenleme yöntemlerinden biridir.
Keylon'lar- yaratıcı bağlantılar sağlayan maddeler. Hücre bölünmesini ve DNA sentezini etkileyen basit proteinler veya glikoproteinlerle temsil edilirler. Yaratıcı bağlantıların ihlali yaşlanma sürecinin yanı sıra bir dizi hastalığın (tümör büyümesi) altında yatan neden olabilir.
Spesifik olmayan metabolitler - CO 2, laktik asit - komşu hücre grupları üzerinde oluşum yerinde etki eder.
Bölgesel (organ) düzenleme (2. düzey düzenleme)
1. spesifik olmayan metabolitler,
2. spesifik metabolitler (doku hormonları).
Doku hormon sistemi
|
Madde |
Üretim yeri |
Etki |
|
seratonin |
bağırsak mukozası (enterokromafin dokusu), beyin, trombositler |
CNS aracısı, vazokonstriktör etkisi, vasküler-trombosit hemostazı |
|
Prostaglandinler |
araşidonik ve linolenik asit türevi, vücut dokusu |
Vazomotor etkisi ve genişletici ve daraltıcı etkisi artar. rahim kasılmaları, su ve sodyumun atılımını artırır, mide tarafından enzimlerin ve HCl'nin salgılanmasını azaltır |
|
Bradikinin |
Peptit, kan plazması, tükürük bezleri, akciğerler |
vazodilatör etkisi, damar geçirgenliğini artırır |
|
Asetilkolin |
beyin, ganglionlar, nöromüsküler kavşaklar |
kan damarlarının düz kaslarını gevşetir, kalp kasılmalarını azaltır |
|
Histamin |
histidin türevi, mide ve bağırsaklar, deri, mast hücreleri, bazofiller |
ağrı reseptörlerinin aracısı, mikrodamarları genişletir, mide bezlerinin salgısını arttırır |
|
Endorfinler, enkefalinler |
beyin |
analjezik ve adaptif etkiler |
|
Gastrointestinal hormonlar |
üretilir çeşitli departmanlar Gastrointestinal sistem |
Salgı, hareketlilik ve emilim süreçlerinin düzenlenmesine katılmak |
Biyolojik Bilimler Doktoru, Profesör V. M. Shkumatov;
milletvekili genel müdür sorular hakkında
RUE "Belmedpreparaty"nin yenilikçi gelişimi
Teknik Bilimler Adayı T. V. Trukhacheva
Leontiev, V.N.
Biyolojik olarak aktif maddelerin kimyası: 1-48 02 01 tam zamanlı ve yarı zamanlı eğitimin “Biyoteknoloji” uzmanlık alanı öğrencileri için elektronik ders metinleri dersi / V. N. Leontiev, O. S. Ignatovets. – Minsk: BSTU, 2013. – 129 s.
Ders metinlerinin elektronik kursu, biyolojik olarak aktif maddelerin ana sınıflarının (proteinler, karbonhidratlar, lipitler, vitaminler, antibiyotikler vb.) yapısal ve işlevsel özelliklerine ve kimyasal özelliklerine ayrılmıştır. Listelenen bileşik sınıflarının kimyasal sentez ve yapısal analiz yöntemleri, özellikleri ve etkileri biyolojik sistemler ve doğada dağılım.
| Konu 1. Giriş | 4 |
| Konu 2. Proteinler ve peptidler. Proteinlerin ve peptidlerin birincil yapısı | |
| Konu 3. Proteinlerin ve peptidlerin yapısal organizasyonu. Seçim yöntemleri | |
| Konu 4. Proteinlerin ve peptidlerin kimyasal sentezi ve kimyasal modifikasyonu | |
| Konu 5. Enzimler | 45 |
| Konu 6. Biyolojik açıdan önemli bazı proteinler | 68 |
| Konu 7. Nükleik asitlerin yapısı | 76 |
| Konu 8. Karbonhidratların ve karbonhidrat içeren biyopolimerlerin yapısı | |
| Konu 9. Lipitlerin yapısı, özellikleri ve kimyasal sentezi | 104 |
| Konu 10. Steroidler | 117 |
| Konu 11. Vitaminler | 120 |
| Konu 12. Farmakolojiye giriş. Farmakokinetik | 134 |
| Konu 13. Antimalaryal ilaçlar | 137 |
| Konu 14. Merkezi etkileyen araçlar sinir sistemi | |
| Konu 15. Sülfonamid ilaçları | 144 |
| Konu 16. Antibiyotikler | 146 |
| Referanslar | 157 |
Konu 1. giriiş
Biyolojik olarak aktif maddelerin kimyası, yapı ve biyolojik etki arasındaki ilişkinin modellerini açıklamaya odaklanarak, başta biyopolimerler ve düşük moleküllü biyodüzenleyiciler olmak üzere canlı maddenin en önemli bileşenlerinin yapısını ve biyolojik işlevlerini inceler. Esas itibariyle kimyasal temeldir. modern biyoloji. Biyoorganik kimya, canlılar dünyasının kimyasının temel problemlerini geliştirerek, pratik olarak elde etme problemlerinin çözülmesine katkıda bulunur. önemli ilaçlar tıp, tarım ve çeşitli endüstriler için.
Çalışmanın nesneleri: proteinler ve peptitler, nükleik asitler, karbonhidratlar, lipitler, karışık biyopolimerler - glikoproteinler, nükleoproteinler, lipoproteinler, glikolipitler, vb.; alkaloidler, terpenoidler, vitaminler, antibiyotikler, hormonlar, prostaglandinler, büyüme maddeleri, feromonlar, toksinler ve ayrıca sentetik ilaçlar, pestisitler vb.
Araştırma yöntemleri: ana cephanelik yöntemlerden oluşur organik kimya Ancak yapısal ve işlevsel problemleri çözmek için çeşitli fiziksel, fizikokimyasal, matematiksel ve biyolojik yöntemler.
Ana görevler: incelenen bileşiklerin kristalizasyon, damıtma, çeşitli kromatografi türleri, elektroforez, ultrafiltrasyon, ultrasantrifüjleme, karşı akım dağıtımı vb. kullanılarak ayrı bir durumda izolasyonu; Kütle spektrometrisi, çeşitli optik spektroskopi türleri (IR, UV, lazer, vb.), X-ışını kırınım analizi, nükleer manyetik rezonans, elektron paramanyetik kullanılarak organik ve fiziksel-organik kimya yaklaşımlarına dayalı olarak uzaysal yapı dahil olmak üzere yapının oluşturulması rezonans, optik dağılım rotasyonu ve dairesel dikroizm, hızlı kinetik yöntemler vb. bilgisayar hesaplamalarıyla birlikte; Yapıyı doğrulamak, yapı ile biyolojik fonksiyon arasındaki ilişkiyi açıklığa kavuşturmak ve pratik olarak değerli ilaçlar elde etmek için tam sentez, analogların ve türevlerin sentezi dahil olmak üzere incelenen bileşiklerin kimyasal sentezi ve kimyasal modifikasyonu; elde edilen bileşiklerin biyolojik testi in vitro Ve in vivo.
Biyomoleküllerde en yaygın olanı fonksiyonel gruplar:
| hidroksil (alkoller) |  amino grubu (aminler) |
 aldehit (aldehitler) |  amid (amidler) |
 karbonil (ketonlar) |  ester |
 karboksilik (asit) |  ruhani |
 sülfhidril (tioller) |  metil |
 disülfit |  etil |
 fosfat |  fenil |
 guanidin |  imidazol |
Konu 2. Proteinler ve peptidler. Proteinlerin ve peptidlerin birincil yapısı
Sincaplar– amino asit kalıntılarından oluşturulan yüksek moleküler ağırlıklı biyopolimerler. Proteinlerin moleküler ağırlığı 6.000 ila 2.000.000 Da arasında değişmektedir. Proteinler nesilden nesile aktarılan genetik bilginin ürünüdür ve hücredeki tüm yaşam süreçlerini yürütür. Bu şaşırtıcı derecede çeşitli polimerler, en önemli ve çok yönlü hücresel işlevlerden bazılarına sahiptir.
Proteinler bölünebilir:
1) yapıya göre
:
basit proteinler amino asit kalıntılarından oluşur ve hidroliz sonrasında yalnızca serbest amino asitlere veya bunların türevlerine ayrışır.
Karmaşık proteinler basit bir protein ve protez grubu adı verilen protein olmayan bir bileşenden oluşan iki bileşenli proteinlerdir. Kompleks proteinlerin hidrolizi sırasında serbest amino asitlere ek olarak protein olmayan bir kısım veya onun parçalanma ürünleri oluşur. Metal iyonları (metaloproteinler), pigment molekülleri (kromoproteinler) içerebilirler, diğer moleküllerle (lipo-, nükleo-, glikoproteinler) kompleksler oluşturabilirler ve ayrıca inorganik fosfata (fosfoproteinler) kovalent olarak bağlanabilirler;
2. suda çözünürlük:
– suda çözünür,
– tuzda çözünür,
– alkolde çözünür,
– çözünmez;
3. gerçekleştirilen işlevler : Proteinlerin biyolojik fonksiyonları şunları içerir:
– katalitik (enzimatik),
– düzenleyici (hızı düzenleme yeteneği kimyasal reaksiyonlar hücrede ve tüm organizmadaki metabolizma düzeyinde),
– taşıma (vücuttaki maddelerin taşınması ve biyomembranlar yoluyla aktarılması),
– yapısal (kromozomlar, hücre iskeleti, bağ, kas, destek dokulardan oluşur),
– reseptör (reseptör moleküllerinin hücre dışı bileşenlerle etkileşimi ve spesifik bir hücresel tepkinin başlatılması).
Ayrıca proteinler koruyucu, depolama, toksik, kasılma ve diğer işlevleri yerine getirir;
4) mekansal yapıya bağlı olarak:
– fibriller (doğası gereği yapısal malzeme olarak kullanılırlar),
– küresel (enzimler, antikorlar, bazı hormonlar vb.).
AMİNO ASİTLER, ÖZELLİKLERİ
Amino asitler Bir amino grubu ve bir karboksil grubu içeren karboksilik asitlere denir. Doğal amino asitler 2-aminokarboksilik asitler veya a-amino asitlerdir, ancak β-alanin, taurin, y-aminobutirik asit gibi amino asitler de vardır. İÇİNDE genel durumα-amino asit formülü şuna benzer: 
a-amino asitlerin 2. karbon atomunda dört farklı ikame edicisi vardır, yani. glisin hariç tüm a-amino asitler asimetrik (kiral) bir karbon atomuna sahiptir ve iki enantiyomer formunda bulunur - L- Ve D-amino asitler. Doğal amino asitler L-sıra. D-amino asitler bakterilerde ve peptid antibiyotiklerde bulunur.
İçindeki tüm amino asitler sulu çözeltiler bipolar iyonlar şeklinde bulunabilir ve bunların toplam yükü ortamın pH'ına bağlıdır. Toplam yükün sıfır olduğu pH değerine denir izoelektrik nokta. İzoelektrik noktada amino asit bir zwitteriondur, yani amin grubu protonlanır ve karboksil grubu ayrışır. Nötr pH bölgesinde çoğu amino asit zwitteriondur: 
Amino asitler spektrumun görünür bölgesindeki ışığı emmez, aromatik amino asitler spektrumun UV bölgesindeki ışığı emer: 280 nm'de triptofan ve tirozin, 260 nm'de fenilalanin.
Proteinler, belirli amino asit kalıntılarının veya genel kimyasal grupların varlığına bağlı olarak bir takım renk reaksiyonları verir. Bu reaksiyonlar analitik amaçlar için yaygın olarak kullanılmaktadır. Bunlar arasında en ünlüsü, proteinler, peptitler ve amino asitlerdeki amino gruplarının kantitatif olarak belirlenmesine olanak tanıyan ninhidrin reaksiyonunun yanı sıra proteinlerin ve peptitlerin kalitatif ve kantitatif olarak belirlenmesi için kullanılan biüre reaksiyonudur. Bir amino asit değil, bir protein veya peptid, alkalin bir çözelti içinde CuS04 ile ısıtıldığında, miktarı spektrofotometrik olarak belirlenebilen mor renkli bir bakır kompleksi bileşiği oluşur. Tek tek amino asitlere verilen renk reaksiyonları, karşılık gelen amino asit kalıntılarını içeren peptitleri tespit etmek için kullanılır. Argininin guanidin grubunu tanımlamak için Sakaguchi reaksiyonu kullanılır - a-naftol ve sodyum hipoklorit, guanidinler ile etkileşime girdiğinde alkali ortam kırmızı bir renk verin. Triptofanın indol halkası, H2S04'te p-dimetilamino-benzaldehid ile reaksiyona girdiğinde kırmızı-mor bir renk olan Ehrlich reaksiyonuyla tespit edilebilir. Pauli reaksiyonu, alkali çözeltilerde diazobenzen sülfonik asit ile reaksiyona girerek kırmızı renkli türevler oluşturan histidin ve tirozin kalıntılarını ortaya çıkarır.
Amino asitlerin biyolojik rolü:
1) proteinojenik amino asitler olarak adlandırılan peptitlerin ve proteinlerin yapısal elemanları. Proteinler, genetik kod tarafından kodlanan ve çeviri sırasında proteinlere dahil edilen 20 amino asit içerir; bunlardan bazıları fosforile edilebilir, açillenebilir veya hidroksillenebilir;
2) diğer doğal bileşiklerin yapısal elemanları - koenzimler, safra asitleri, antibiyotikler;
3) sinyal molekülleri. Amino asitlerden bazıları nörotransmiterler veya nörotransmitterlerin, hormonların ve histohormonların öncüleridir;
4) en önemli metabolitler, örneğin bazı amino asitler bitki alkaloitlerinin öncüleridir veya nitrojen donörleri olarak görev yapar veya beslenmenin hayati bileşenleridir.
Amino asitlerin isimlendirilmesi, molekül ağırlığı ve pK değerleri Tablo 1'de verilmiştir.
Tablo 1
Amino asitlerin isimlendirilmesi, moleküler ağırlığı ve pK değerleri
| Amino asit | Tanım | Moleküler ağırlık | P k 1 (−COOH) | P k 2 (−NH3+) | P k R (R-gruplar) |
| Glisin | Gly G | 75 | 2,34 | 9,60 | − |
| Alanin | Ala A | 89 | 2,34 | 9,69 | − |
| Valin | Val V | 117 | 2,32 | 9,62 | − |
| Lösin | Leu L | 131 | 2,36 | 9,60 | − |
| izolösin | Ile I | 131 | 2,36 | 9,68 | − |
| Prolin | Profesyonel P | 115 | 1,99 | 10,96 | − |
| Fenilalanin | Phe F | 165 | 1,83 | 9,13 | − |
| Tirozin | Tyr Y | 181 | 2,20 | 9,11 | 10,07 |
| Triptofan | Trp W | 204 | 2,38 | 9,39 | − |
| Serin | Ser S | 105 | 2,21 | 9,15 | 13,60 |
| Treonin | Th T | 119 | 2,11 | 9,62 | 13,60 |
| Sistein | Cys C | 121 | 1,96 | 10,78 | 10,28 |
| metiyonin | M ile tanıştım | 149 | 2,28 | 9,21 | − |
| Asparajin | Asn N | 132 | 2,02 | 8,80 | − |
| Glutamin | Gln Q | 146 | 2,17 | 9,13 | − |
| Aspartat | Asp-D | 133 | 1,88 | 9,60 | 3,65 |
| Glutamat | Zamk | 147 | 2,19 | 9,67 | 4,25 |
| Lizin | Lys K | 146 | 2,18 | 8,95 | 10,53 |
| Arginin | Arg R | 174 | 2,17 | 9,04 | 12,48 |
| Histidin | Onun H'si | 155 | 1,82 | 9,17 | 6,00 |
Amino asitlerin sudaki çözünürlükleri farklılık gösterir. Bunun nedeni zwitteriyonik doğalarının yanı sıra radikallerin su (hidrat) ile etkileşime girme yeteneğidir. İLE hidrofilik katyonik, anyonik ve polar yüksüz fonksiyonel grupları içeren radikalleri içerir. İLE hidrofobik– alkil veya aril grupları içeren radikaller.
Polariteye bağlı olarak R-gruplarda dört amino asit sınıfı vardır: polar olmayan, polar yüksüz, negatif yüklü ve pozitif yüklü.
Polar olmayan amino asitler şunları içerir: glisin; alkil ve aril yan zincirlerine sahip amino asitler - alanin, valin, lösin, izolösin; tirozin, triptofan, fenilalanin; imino asit - prolin. Protein molekülünün "içerisindeki" hidrofobik ortama girmeye çalışırlar (Şekil 1).
Pirinç. 1. Polar olmayan amino asitler
Polar yüklü amino asitler şunları içerir: pozitif yüklü amino asitler – histidin, lizin, arginin (Şekil 2); negatif yüklü amino asitler - aspartik ve glutamik asit(Şekil 3). Genellikle proteinin sulu ortamına doğru dışarı doğru çıkıntı yaparlar.
Geriye kalan amino asitler polar yüksüz kategorisini oluşturur: serin ve treonin (amino asitler-alkoller); asparajin ve glutamin (aspartik ve glutamik asitlerin amidleri); sistein ve metiyonin (kükürt içeren amino asitler).
Nötr pH'ta glutamik ve aspartik asitlerin COOH grupları tamamen ayrıştığı için bunlara genellikle denir. glutamat Ve aspartat ortamda bulunan katyonların doğasından bağımsız olarak.
Bir dizi protein, sıradan amino asitlerin polipeptit zincirine dahil edildikten sonra değiştirilmesiyle oluşturulan özel amino asitler içerir; örneğin 4-hidroksiprolin, fosfoserin, -karboksiglutamik asit, vb. 
Pirinç. 2. Yüklü yan gruplara sahip amino asitler
Oldukça ılımlı koşullar altında proteinlerin hidrolizi sırasında oluşan tüm amino asitler, optik aktivite, yani polarize ışık düzlemini döndürme yeteneği (glisin hariç) sergiler.
Pirinç. 3. Yüklü yan gruplara sahip amino asitler
L- ve D-izomerleri olmak üzere iki stereoizomerik formda bulunabilen tüm bileşikler optik aktiviteye sahiptir (Şekil 4). Proteinler yalnızca içerir L-amino asitler. 
L-alanin D-alanin
Pirinç. 4. Alaninin optik izomerleri
Glisin asimetrik karbon atomuna sahip değildir, treonin ve izolösin ise iki asimetrik karbon atomu içerir. Diğer tüm amino asitlerin bir asimetrik karbon atomu vardır.
Bir amino asidin optik olarak aktif olmayan formuna eşmolar bir karışım olan rasemat adı verilir. D- Ve L-izomerler ve sembolle gösterilir D.L.-.
M 
Polipeptitleri oluşturan amino asit sayılarına amino asit kalıntıları denir. Amino asit kalıntıları, oluşumunda bir amino asidin a-karboksil grubunun ve diğerinin a-amino grubunun yer aldığı bir peptid bağı (Şekil 5) ile birbirine bağlanır.
Pirinç. 5. Peptit bağı oluşumu
Bu reaksiyonun dengesi, peptit yerine serbest amino asitlerin oluşumuna doğru kaydırılır. Bu nedenle polipeptitlerin biyosentezi kataliz ve enerji harcaması gerektirir.
Dipeptit reaktif bir karboksil ve amino grubu içerdiğinden, yeni peptit bağlarının yardımıyla ona başka amino asit kalıntıları eklenebilir, bu da bir polipeptit - bir protein oluşumuyla sonuçlanır.
Polipeptit zinciri, ana zinciri (molekülün iskeleti veya omurgası) oluşturan, düzenli olarak tekrarlanan bölümler - NHCHRCO gruplarından ve karakteristik yan zincirleri içeren değişken bir kısımdan oluşur. R Amino asit kalıntılarının grupları, peptit omurgasından çıkıntı yapar ve büyük ölçüde polimerin yüzeyini oluşturur; bu da birçok fiziksel ve kimyasal özellikler proteinler. Peptit omurgasında, peptid grubunun nitrojen atomu ile komşu a-karbon atomu arasında ve ayrıca a-karbon atomu ile karbonil grubunun karbonu arasında serbest dönüş mümkündür. Bu sayede doğrusal yapı daha karmaşık bir uzaysal konformasyon elde edebilir.
Serbest bir a-amino grubu içeren bir amino asit kalıntısına denir. N-terminal ve serbest bir -karboksil grubuna sahip - İLE-son.
Peptitlerin yapısı genellikle şu şekilde gösterilir: N-son.
Bazen terminal -amino ve -karboksil grupları birbirine bağlanarak siklik peptitler oluşturur.
Peptitler, amino asit sayısı, amino asit bileşimi ve amino asit bağlantı sırası bakımından farklılık gösterir.
Peptit bağları çok güçlüdür ve bunların kimyasal hidrolizi zorlu koşullar gerektirir: yüksek sıcaklık ve basınç, asidik ortam ve uzun süre.
Canlı bir hücrede peptit bağları, proteazlar veya peptit hidrolazlar adı verilen proteolitik enzimler tarafından kırılabilir.
Amino asitler gibi proteinler de amfoterik bileşiklerdir ve sulu çözeltilerde yüklüdür. Her proteinin kendi izoelektrik noktası vardır; proteinin pozitif ve negatif yüklerinin tamamen telafi edildiği ve molekülün toplam yükünün sıfır olduğu pH değeri. İzoelektrik noktanın üzerindeki pH değerlerinde protein negatif yük taşır, izoelektrik noktanın altındaki pH değerlerinde ise pozitif yük taşır.
SEKENATÖRLER. TEMEL YAPI ANALİZİNİN STRATEJİSİ VE TAKTİKLERİ
Proteinlerin birincil yapısının belirlenmesi, polipeptit zincirindeki amino asitlerin sırasının belirlenmesine bağlıdır. Bu sorun şu yöntemle çözülür: sıralama(İngilizce'den sekans-sonraki).
Prensip olarak proteinlerin birincil yapısı şu şekilde belirlenebilir: doğrudan analiz amino asit dizisi veya genetik kod kullanılarak karşılık gelen genlerin nükleotid dizisinin kodunun çözülmesi yoluyla. Doğal olarak en yüksek güvenilirlik bu yöntemlerin bir kombinasyonu ile sağlanır.
Kendisini mevcut seviyesinde dizilemek, boyutu birkaç on amino asit kalıntısını aşmayan polipeptitlerdeki amino asit dizisinin belirlenmesini mümkün kılar. Aynı zamanda, incelenmekte olan polipeptit fragmanları, uğraşmamız gereken doğal proteinlerden çok daha kısadır. Bu nedenle orijinal polipeptidin kısa parçalara önceden kesilmesi gereklidir. Ortaya çıkan parçalar sıralandıktan sonra orijinal sıraya göre tekrar dikilmeleri gerekir.
Dolayısıyla bir proteinin birincil dizisinin belirlenmesi aşağıdaki ana adımlara iner:
1) proteinin sekanslama için erişilebilir uzunluktaki birkaç parçaya bölünmesi;
2) elde edilen parçaların her birinin sekanslanması;
3) tam protein yapısının, fragmanlarının yerleşik yapılarından birleştirilmesi.
Bir proteinin birincil yapısının incelenmesi aşağıdaki aşamalardan oluşur:
– moleküler ağırlığının belirlenmesi;
– spesifik amino asit kompozisyonunun (AA kompozisyonu) belirlenmesi;
- tanım N- Ve İLE-terminal amino asit kalıntıları;
– polipeptit zincirinin parçalara bölünmesi;
– orijinal polipeptit zincirinin başka bir şekilde bölünmesi;
– ortaya çıkan parçaların ayrılması;
– her bir parçanın amino asit analizi;
- her iki bölünmenin fragmanlarının örtüşen dizileri dikkate alınarak polipeptidin birincil yapısının oluşturulması.
Bir proteinin tüm birincil yapısının tüm molekül üzerinde oluşturulmasına olanak tanıyan bir yöntem henüz bulunmadığından, polipeptit zinciri, kimyasal reaktifler veya proteolitik enzimler ile spesifik bölünmeye tabi tutulur. Elde edilen peptid fragmanlarının karışımı ayrılır ve her biri için amino asit bileşimi ve amino asit dizisi belirlenir. Tüm fragmanların yapısı oluşturulduktan sonra orijinal polipeptit zincirindeki konumlarının sırasının belirlenmesi gerekir. Bunu yapmak için, protein başka bir madde kullanılarak bölünmeye tabi tutulur ve benzer şekilde ayrılan ve analiz edilen ikinci, farklı bir peptid fragman seti elde edilir.
1. Molekül ağırlığının belirlenmesi (aşağıdaki yöntemler konu 3'te ayrıntılı olarak tartışılmaktadır):
– viskoziteye göre;
– sedimantasyon hızına göre (ultrasantrifüjleme yöntemi);
– jel kromatografisi;
– ayrışma koşulları altında PAGE'de elektroforez.
2. AA kompozisyonunun belirlenmesi. Amino asit bileşiminin analizi, 6 n kullanılarak incelenen protein veya peptidin tam asit hidrolizini içerir. hidroklorik asit ve hidrolizattaki tüm amino asitlerin miktarının belirlenmesi. Numunenin hidrolizi, 150°C'de bir vakumda, 6 saat boyunca kapalı ampullerde gerçekleştirilir. Bir protein veya peptid hidrolizatındaki amino asitlerin kantitatif tespiti, bir amino asit analizörü kullanılarak gerçekleştirilir.
3. N- ve C-amino asit kalıntılarının belirlenmesi. Bir proteinin polipeptit zincirinin bir tarafında serbest bir α-amino grubu (amino veya amino) taşıyan bir amino asit kalıntısı bulunur. N-terminal kalıntısı) ve diğer tarafta - serbest bir a-karboksil grubuna (karboksil veya İLE-terminal kalıntısı). Terminal kalıntılarının analizi, bir proteinin amino asit dizisinin belirlenmesi sürecinde önemli bir rol oynar. Çalışmanın ilk aşamasında, protein molekülünü oluşturan polipeptit zincirlerinin sayısını ve incelenen ilacın homojenlik derecesini tahmin etmek mümkün olur. Sonraki aşamalarda analiz kullanılarak N-terminal amino asit kalıntıları, peptid fragmanlarının ayrılma sürecini kontrol eder.
N-terminal amino asit kalıntılarının belirlenmesine yönelik reaksiyonlar:
1) belirlemenin ilk yöntemlerinden biri N-terminal amino asit kalıntıları 1945 yılında F. Sanger tarafından önerilmiştir. Bir peptidin veya proteinin a-amino grubu 2,4-dinitroflorobenzen ile reaksiyona girdiğinde renkli bir dinitrofenil (DNP) türevi elde edilir. sarı. Daha sonraki asit hidrolizi (5,7 N HCl), peptid bağlarının bölünmesine ve bir DNP türevinin oluşumuna yol açar N-terminal amino asit. DNP amino asidi eter ile ekstrakte edilir ve standartların varlığında kromatografi ile tanımlanır.
2) dansilasyon yöntemi. Belirlemek için en iyi uygulama N-terminal kalıntıları şu anda 1963 yılında W. Gray ve B. Hartley tarafından geliştirilen dansil yöntemiyle bulunmaktadır. Dinitrofenilasyon yöntemi gibi, proteinin amino gruplarına daha sonraki hidroliz sırasında çıkarılmayan bir "etiketin" eklenmesine dayanır. İlk adımı, dansil klorürün (1-dimetilaminonaftalin-5-sülfoklorür) bir peptidin veya proteinin protonlanmamış a-amino grubu ile dansil peptidi (DNS peptidi) oluşturmak üzere reaksiyonudur. Bir sonraki aşamada DNS peptidi hidrolize edilir (5,7 N HC1, 105°C, 12 - 16 saat) ve serbest bırakılır N-terminal a-DNS amino asidi. DNS amino asitleri spektrumun ultraviyole bölgesinde (365 nm) yoğun floresans sergiler; Genellikle maddenin 0,1 - 0,5 nmol'ü bunların tanımlanması için yeterlidir.
nasıl yapılacağını belirlemek için kullanılabilecek çeşitli yöntemler vardır. N-terminal amino asit kalıntısı ve amino asit dizisi. Bunlar arasında Edman yöntemiyle bozunma ve aminopeptidazlarla enzimatik hidroliz yer alır. Bu yöntemler aşağıda peptitlerin amino asit sekansı açıklanırken ayrıntılı olarak tartışılacaktır.
C-terminal amino asit kalıntılarının belirlenmesine yönelik reaksiyonlar:
1) kimyasal belirleme yöntemleri arasında İLE-terminal amino asit kalıntıları, S. Akabori tarafından önerilen hidrazinoliz yöntemi ve oksazolon yöntemi dikkate değerdir. Bunlardan ilkinde, bir peptit veya protein, susuz hidrazin ile 100 - 120°C'de ısıtıldığında, peptit bağları amino asit hidrazitleri oluşturmak üzere hidrolize edilir. İLE-terminal amino asit, serbest bir amino asit olarak kalır ve reaksiyon karışımından izole edilebilir ve tanımlanabilir (Şekil 6).
Pirinç. 6. Peptit bağının hidrazin ile bölünmesi
Yöntemin bir takım sınırlamaları vardır. Hidrazinoliz glutamin, asparajin, sistein ve sistini yok eder; arginin, guanidin kısmını kaybederek ornitin oluşturur. Serin, treonin ve glisin hidrazidler kararsızdır ve kolayca serbest amino asitlere dönüştürülür, bu da sonuçların yorumlanmasını zorlaştırır;
2) Genellikle trityum etiket yöntemi olarak adlandırılan oksazolon yöntemi, yeteneğe dayanmaktadır. İLE-terminal amino asit kalıntısı, oksazolon oluşturmak üzere asetik anhidritin etkisi altında siklizasyona uğrar. Alkali koşullar altında, oksazolon halkasının 4. pozisyonundaki hidrojen atomlarının hareketliliği keskin bir şekilde artar ve kolaylıkla trityum ile değiştirilebilir. Trityumlanmış peptid veya proteinin daha sonra asit hidrolizinin bir sonucu olarak oluşan reaksiyon ürünleri, radyoaktif olarak etiketlenmiş içerir. İLE-terminal amino asit. Hidrolizatın kromatografisi ve radyoaktivite ölçümü tanımlamaya olanak sağlar İLE bir peptidin veya proteinin terminal amino asidi;
3) çoğunlukla belirlemek için İLE-terminal amino asit kalıntıları, karboksipeptidazlar tarafından enzimatik olarak hidrolize edilir; bu aynı zamanda C-terminal amino asit dizisinin analiz edilmesine de olanak tanır. Karboksipeptidaz yalnızca oluşan peptid bağlarını hidrolize eder İLE-serbest bir a-karboksil grubuna sahip terminal amino asit. Bu nedenle, bu enzimin etkisi altında, amino asitler peptitten başlayarak sırayla ayrılır. İLE-terminal. Bu, şunları belirlemenizi sağlar: göreceli konum değişen amino asit kalıntıları.
Kimlik tespiti sonucunda N- Ve İLE Polipeptidin terminal kalıntıları, amino asit dizisini (birincil yapı) belirlemek için iki önemli referans noktası sağlar.
4. Polipeptit zincirinin parçalanması.
Enzimatik yöntemler. Proteinlerin belirli noktalarda spesifik olarak parçalanması için hem enzimatik hem de kimyasal yöntemler kullanılır. Proteinlerin belirli noktalarda hidrolizini katalize eden enzimler arasında en yaygın kullanılanlar trypsin ve kimotripsindir. Tripsin, lizin ve arginin kalıntılarından sonra bulunan peptid bağlarının hidrolizini katalize eder. Kimotripsin tercihen aromatik amino asit kalıntılarından (fenilalanin, tirozin ve triptofan) sonra proteinleri parçalar. Gerekirse tripsinin özgüllüğü artırılabilir veya değiştirilebilir. Örneğin, incelenmekte olan proteinin sitrakonik anhidrit ile işlenmesi, lizin kalıntılarının asilasyonuna yol açar. Böyle değiştirilmiş bir proteinde bölünme yalnızca arginin kalıntılarında meydana gelecektir. Ayrıca proteinlerin birincil yapısını incelerken geniş uygulama yine serin proteinaz sınıfına ait olan bir proteinaz bulur. Enzim, pH 4.0 ve 7.8'de iki maksimum proteolitik aktiviteye sahiptir. Proteinaz, glutamik asidin karboksil grubunun oluşturduğu peptid bağlarını yüksek verimle keser.
Araştırmacıların elinde ayrıca daha az spesifik proteolitik enzimlerden oluşan geniş bir set (pepsin, elastaz, subtilisin, papain, pronaz, vb.) bulunmaktadır. Bu enzimler esas olarak peptidlerin ilave parçalanması için kullanılır. Substrat spesifikliği, yalnızca hidrolize edilebilir bir bağ oluşturmakla kalmayıp aynı zamanda zincir boyunca daha uzak olan amino asit kalıntılarının doğasına göre belirlenir.
Kimyasal yöntemler.
1) Protein parçalanmasının kimyasal yöntemleri arasında en spesifik ve en sık kullanılanı, metionin kalıntılarındaki siyanojen bromürün bölünmesidir (Şekil 7).
Siyanojen bromür ile reaksiyon, metioninin ara siyanosülfonyum türevinin oluşmasıyla sonuçlanır; bu türev, asidik koşullar altında kendiliğinden homoserin iminolaktona dönüşür ve bu da imin bağının bölünmesiyle hızla hidrolize olur. Sonuç olarak İLE Peptitlerin terminal ucunda, homoserin lakton ayrıca kısmen homoserine (HSer) hidrolize edilir, bu da her bir peptit fragmanının elde edilmesiyle sonuçlanır. İLE-terminal, iki formda bulunur - homoserin ve homoserin lakton; 
Pirinç. 7. Polipeptit zincirinin siyanojen bromür ile bölünmesi
2) triptofan kalıntısının karbonil grubundaki protein bölünmesi için çok sayıda yöntem önerilmiştir. Bu amaçla kullanılan reaktiflerden biri N-bromosüksinimid;
3) tiyol-disülfür değişim reaksiyonu. Reaktif olarak indirgenmiş glutatyon, 2-merkaptoetanol ve ditiyotreitol kullanılır.
5. Peptit fragmanlarının dizisinin belirlenmesi. Bu aşamada, önceki aşamada elde edilen peptid fragmanlarının her birindeki amino asit dizisi oluşturulur. Bu amaçla genellikle kullanırlar kimyasal yöntem Per Edman tarafından tasarlandı. Edman'ın dekoltesi, yalnızca N Peptitin terminal kalıntısı ve diğer tüm peptid bağları etkilenmez. Bölünmeyi belirledikten sonra N- etiketin terminal geri kalanı bir sonrakine dahil edilir; bu artık şu şekildedir: N-terminal, aynı şekilde parçalanan ve aynı dizi reaksiyondan geçen bir kalıntı. Böylece, kalıntı kalıntı ortadan kaldırılarak, bu amaç için sadece bir örnek kullanılarak bir peptidin tüm amino asit dizisinin belirlenmesi mümkün olur. Edman yönteminde, peptit ilk olarak serbest a-amino grubuna bağlanan fenil izotiyosiyanat ile reaksiyona girer. N-terminal kalıntısı. Peptitin soğuk seyreltik asitle işlenmesi eliminasyona yol açar N- kromatografik yöntemlerle tanımlanabilen bir feniltiyohidantoin türevi formundaki terminal kalıntısı. Çıkarıldıktan sonra peptid değerinin geri kalanı N-terminal kalıntısı sağlam görünüyor. Peptitte kalıntı sayısı kadar işlem tekrarlanır. Bu sayede 10 – 20 aminoasit kalıntısı içeren peptidlerin aminoasit dizilimi kolaylıkla belirlenebilmektedir. Bölünme sırasında oluşan tüm parçalar için amino asit dizisi belirlenir. Bundan sonra bir sonraki sorun ortaya çıkıyor - parçaların orijinal polipeptit zincirinde hangi sırayla bulunduğunu belirlemek.
Amino asit dizisinin otomatik belirlenmesi . Proteinlerin yapısal çalışmaları alanında büyük bir başarı, 1967'de P. Edman ve J. Begg tarafından yaratılmasıydı. sıralayıcı– yüksek verimlilikle sıralı otomatik eleme gerçekleştiren bir cihaz N Edman yöntemi kullanılarak -terminal amino asit kalıntıları. Modern sıralayıcılar uygulanır çeşitli yöntemler Amino asit dizisinin belirlenmesi.
6. Orijinal polipeptit zincirinin başka bir şekilde bölünmesi. Ortaya çıkan peptit fragmanlarının düzenlenme sırasını belirlemek için, orijinal polipeptit preparasyonunun yeni bir kısmını alın ve bunu, önceki reaktifin etkisine dirençli olan peptit bağlarının parçalandığı başka bir şekilde daha küçük parçalara bölün. Ortaya çıkan kısa peptitlerin her biri, Edman yöntemi (önceki aşamada olduğu gibi) kullanılarak sıralı bölünmeye tabi tutulur ve bu şekilde amino asit dizileri belirlenir.
7. Her iki bölünmenin fragmanlarının örtüşen dizileri dikkate alınarak polipeptidin birincil yapısının oluşturulması. İki yöntemle elde edilen peptit fragmanlarındaki amino asit sekansları, bireysel bölümlerin sekanslarının, birinci setin peptidlerinin belirli bölümlerinin sekanslarıyla eşleşeceği ikinci setteki peptitleri bulmak amacıyla karşılaştırılır. Üst üste binen bölgelere sahip ikinci setteki peptitler, orijinal polipeptit zincirinin ilk bölünmesi sonucunda elde edilen peptit fragmanlarının doğru sırayla bağlanmasını sağlar.
Bazen bir polipeptidin parçalara ikinci bir bölünmesi, birinci bölünmeden sonra elde edilen tüm peptitler için örtüşen bölgeleri bulmak için yeterli değildir. Bu durumda, tüm bölgelerin tamamen örtüşmesini sağlayan ve orijinal polipeptit zincirinde tam amino asit dizisini oluşturan bir dizi peptit elde etmek için üçüncü ve bazen dördüncü bir bölünme yöntemi kullanılır.
"Takviyeler" kelimesi son zamanlarda bazı doktorlar arasında neredeyse kirli bir kelime haline geldi. Bu arada, besin takviyeleri hiç de yararsız değildir ve somut faydalar sağlayabilir. Onlara karşı küçümseyici tutum ve insanlar arasındaki güven kaybı, biyolojik olarak aktif maddelere yönelik çılgınlığın zirvesinde birçok sahtekarlığın ortaya çıkmasından kaynaklanmaktadır. Sitemiz sık sık bahsettiğinden önleyici tedbirler Sağlığın korunmasına yardımcı olmak için, bu konuya daha ayrıntılı olarak değinmeye değer - biyolojik olarak aktif maddelerin ne anlama geldiği ve bunların nerede aranacağı.
Biyolojik olarak aktif maddeler nelerdir?
Biyolojik olarak aktif maddeler, yüksek fizyolojik aktiviteye sahip olan ve vücuda en küçük dozlarda etki eden maddeler anlamına gelir. Metabolik süreçleri hızlandırabilir, metabolizmayı iyileştirebilir, vitamin sentezine katılabilir, vücut sistemlerinin düzgün işleyişini düzenlemeye yardımcı olabilirler.
BAV'lar farklı roller oynayabilir. Ayrıntılı olarak incelendiğinde bir dizi benzer maddenin büyümeyi baskılama yetenekleri olduğu gösterilmiştir. kanserli tümörler. Gibi diğer maddeler askorbik asit, katılmak çok büyük bir sayı vücutta meydana gelen süreçler ve bağışıklık sisteminin güçlendirilmesine yardımcı olur.
Diyet takviyeleri veya diyet takviyeleri, belirli biyolojik olarak aktif maddelerin artan konsantrasyonuna dayanan preparatlardır. İlaç olarak kabul edilmezler ancak vücuttaki madde dengesizliğinden kaynaklanan hastalıkları başarılı bir şekilde tedavi edebilirler.
Kural olarak, bitkilerde ve hayvansal ürünlerde biyolojik olarak aktif maddeler bulunur, pek çok ilaç bunlara dayalı olarak yapılır.
Biyolojik olarak aktif madde türleri
Bitkisel ilaçların ve çeşitli besin takviyelerinin tedavi edici etkisi, içerdiği aktif maddelerin kombinasyonu ile açıklanmaktadır. Modern tıp tarafından biyolojik olarak aktif kabul edilen maddeler nelerdir? Bunlar iyi bilinen vitaminler, yağ asitleri, mikro ve makro elementler, organik asitler, glikozitler, alkaloidler, fitositler, enzimler, amino asitler ve diğerleridir. Makalede mikro elementlerin rolü hakkında zaten yazmıştık, şimdi diğer biyolojik olarak aktif maddeler hakkında daha spesifik olarak konuşalım.
Amino asitler
Okul biyolojisi dersinden amino asitlerin proteinlerin, enzimlerin, birçok vitaminin ve diğer organik bileşiklerin parçası olduğunu biliyoruz. İÇİNDE insan vücudu 20 esansiyel amino asitten 12'si sentezlenir, yani yalnızca yiyeceklerden alabileceğimiz çok sayıda esansiyel amino asit vardır.
Amino asitler, sırasıyla bezleri, kasları, tendonları, saçları, yani vücudun tüm kısımlarını oluşturan proteinlerin sentezine hizmet eder. Belirli amino asitler olmadan beynin normal çalışması mümkün değildir, çünkü sinir uyarılarının bir kişiden iletilmesine izin veren amino asittir. sinir hücresi diğerine. Ayrıca amino asitler enerji metabolizmasını düzenleyerek vitaminlerin ve mikro elementlerin emilmesini ve tam olarak çalışmasını sağlar.
En önemli amino asitler, insanlar tarafından sentezlenmeyen ve gıdayla sağlanması gereken triptofan, metiyonin ve lizini içerir. Yeterli değilse, bunları bir besin takviyesinin parçası olarak almanız gerekir.
Triptofan et, muz, yulaf, hurma, susam ve yer fıstığında bulunur; metiyonin - balıkta, süt ürünlerinde, yumurtalarda; lisin - et, balık, süt ürünleri, buğdayda.
Yeterli amino asit yoksa vücut bunları önce kendi dokularından çıkarmaya çalışır. Bu da onların zarar görmesine neden olur. Her şeyden önce vücut amino asitleri kaslardan çıkarır - beyni beslemek onun için pazılardan daha önemlidir. Bu nedenle, esansiyel amino asit eksikliğinin ilk belirtisi zayıflıktır. tükenmişlik Buna bitkinlik, ardından kansızlık, iştahsızlık ve cilt durumunun bozulması eşlik ediyor.
Çocuklukta esansiyel amino asitlerin eksikliği çok tehlikelidir; bu, büyümenin ve zihinsel gelişimin gecikmesine yol açabilir.
Karbonhidratlar
Karbonhidratları hepimiz parlak dergilerden duymuşuzdur; kilo veren kadınlar, karbonhidratları bir numaralı düşmanları olarak görürler. Bu arada karbonhidratlar oyun oynuyor hayati rol vücut dokularının yapımında ve bunların eksikliği üzücü sonuçlara yol açmaktadır - düşük karbonhidratlı diyetler bunu sürekli göstermektedir.
Karbonhidratlar arasında monosakkaritler (glikoz, fruktoz), oligosakkaritler (sakkaroz, maltoz, stakiyoz), polisakkaritler (nişasta, lif, inülin, pektin vb.) bulunur.
Lif, doğal bir detokslayıcı görevi görür. İnülin kandaki kolesterol ve şeker seviyesini düşürür, kemik yoğunluğunun artmasına yardımcı olur ve bağışıklık sistemini güçlendirir. Pektin antitoksik etkiye sahiptir, kolesterol seviyesini düşürür, kardiyovasküler sistem üzerinde faydalı bir etkiye sahiptir ve bağışıklık sistemini güçlendirir. Pektin elmalarda, meyvelerde ve birçok meyvede bulunur. Hindiba ve Kudüs enginarında bol miktarda inülin bulunur. Sebzeler ve tahıllar lif açısından zengindir. Kepek çoğunlukla lif içeren etkili bir besin takviyesi olarak kullanılır.
Glikoz uygun beyin fonksiyonu için gereklidir. Meyve ve sebzelerde bulunur.
Organik asitler
Organik asitler vücudu destekler asit-baz dengesi ve çoğuna katılmak metabolik süreçler. Her asidin kendine ait etki spektrumu vardır. Askorbik ve süksinik asitler, gençlik iksiri olarak da adlandırılan güçlü bir antioksidan etkiye sahiptir. Benzoik asit antiseptik etkiye sahiptir ve savaşmaya yardımcı olur inflamatuar süreçler. Oleik asit kalp kasının işleyişini iyileştirir ve kas atrofisini önler. Bazı asitler hormonların bir parçasıdır.
Sebze ve meyvelerde birçok organik asit bulunur. Organik asit içeren çok fazla besin takviyesi tüketmenin vücuda zarar verebileceğini bilmelisiniz - vücut aşırı alkalileşecek, bu da karaciğerin bozulmasına ve toksinlerin atılmasında bozulmaya yol açacaktır.
Yağ asitleri
Vücut birçok yağ asidini kendi başına sentezleyebilir. Sadece omega-3 ve 6 olarak adlandırılan çoklu doymamış asitleri üretemez. Doymamışlığın faydaları hakkında yağ asitleri Sadece tembeller omega-3 ve omega-6'yı duymamıştır.
20. yüzyılın başında keşfedilmiş olmalarına rağmen rolleri ancak geçen yüzyılın 70'li yıllarında incelenmeye başlandı. Beslenme uzmanları, balık yiyen insanların nadiren hipertansiyon ve aterosklerozdan muzdarip olduğunu bulmuşlardır. Balıklar omega-3 asitleri açısından zengin olduğundan insanlar hızla balıklara ilgi duymaya başladı. Omega-3'ün eklemler, kan damarları, kan bileşimi ve cilt durumu üzerinde faydalı bir etkiye sahip olduğu ortaya çıktı. Bu asidin hormonal dengeyi yeniden sağladığı ve aynı zamanda kalsiyum seviyelerini düzenlemenize de izin verdiği bulundu - bugün erken yaşlanma, Alzheimer hastalığı, migren, osteoproz tedavisinde ve önlenmesinde başarıyla kullanılmaktadır. şeker hastalığı, hipertansiyon, ateroskleroz.
Omega-6, özellikle artrit vakalarında hormonal sistemin işleyişini düzenlemeye, cilt ve eklemlerin durumunu iyileştirmeye yardımcı olur. Omega-9 mükemmel bir kanser önleyicidir.
Domuz yağı, fındık ve tohumlarda bol miktarda Omega-6 ve 9 bulunur. Omega-3 balık ve deniz ürünlerinin yanı sıra deniz ürünlerinde de bulunur. bitkisel yağlar, balık yağı, yumurta, baklagiller.
Reçineler
Şaşırtıcı bir şekilde bunlar aynı zamanda biyolojik olarak aktif maddelerdir. Birçok bitkide bulunurlar ve değerli tıbbi özelliklere sahiptirler. Böylece huş tomurcuklarında bulunan reçineler antiseptik etkiye sahiptir ve iğne yapraklı ağaçların reçineleri antiinflamatuar, antisklerotik ve yara iyileştirici etkiye sahiptir. Özellikle çok faydalı özellikler köknar ve sedir balsamlarının hazırlanmasında kullanılan oleoresin.
Fitositler
Fitositler bakterilerin, mikroorganizmaların ve mantarların çoğalmasını yok etme veya engelleme yeteneğine sahiptir. İnfluenza virüsü, dizanteri ve tüberküloz basilini öldürdüğü, yara iyileştirici etkisi olduğu ve regüle ettiği bilinmektedir. salgı fonksiyonu gastrointestinal sistem, kalp aktivitesini iyileştirin. Sarımsak, soğan, çam, ladin ve okaliptüsün fitocidal özellikleri özellikle değerlidir.
Enzimler
Enzimler vücutta meydana gelen birçok işlemin biyolojik katalizörleridir. Bunlara bazen enzimler denir. Sindirimi iyileştirmeye, toksinleri vücuttan çıkarmaya, uyarmaya yardımcı olurlar. beyin aktivitesi, bağışıklık sistemini güçlendirir, vücudun yenilenmesine katılır. Bitki veya hayvan kökenli olabilir.
Son araştırmalar, bitki enzimlerinin çalışabilmesi için bitkinin yemeden önce pişirilmemesi gerektiğini açıkça belirtmektedir. Pişirmek enzimleri öldürür ve onları işe yaramaz hale getirir.
Vücut için özellikle önemli olan, normalde karaciğerde üretilen vitamin benzeri bir bileşik olan koenzim Q10'dur. Bir enerji kaynağı olan ATP-o molekülünün oluşumu başta olmak üzere bir dizi hayati süreç için güçlü bir katalizördür. Yıllar geçtikçe koenzim üretim süreci yavaşlar ve yaşlılıkta çok az olur. Yaşlanmanın sorumlusunun koenzim eksikliği olduğuna inanılıyor.
Günümüzde koenzim Q10'un diyet takviyeleri ile yapay olarak diyete dahil edilmesi önerilmektedir. Bu tür ilaçlar kalp fonksiyonunu iyileştirmek, iyileştirmek için yaygın olarak kullanılmaktadır. dış görünüş cilt, geliştirilmiş performans bağışıklık sistemi Aşırı kiloyla mücadele etmek için. Daha önce yazmıştık, burada ekleyelim ki koenzim alırken bu önerileri de dikkate almalısınız.
Glikozitler
Glikozitler, glikoz ve diğer şekerlerin şeker olmayan bir kısmı olan bileşikleridir. Bitkilerde bulunan kardiyak glikozitler kalp hastalıklarına faydalıdır ve işleyişini normalleştirir. Bu tür glikozitler digitalis, vadi zambağı ve sarılıkta bulunur.
Anthraglikozidlerin müshil etkisi vardır ve ayrıca böbrek taşlarını eritme yeteneğine de sahiptirler. Anthraglikozidler cehri kabuğu, ravent kökleri, at kuzukulağı ve kök boyada bulunur.
Saponinlerin farklı etkileri vardır. Böylece at kuyruğu saponinlerinin idrar söktürücü etkisi, meyan kökü balgam söktürücü etkisi, ginseng ve aralia tonik etkisi vardır.
Mide suyunun salgılanmasını uyaran ve sindirimi normalleştiren acılar da vardır. İlginçtir ki, kimyasal yapıları henüz araştırılmamıştır. Acılık pelin ağacında bulunur.
Flavonoidler
Flavonoidler fenolik bileşiklerdir ve birçok bitkide bulunur. İle terapötik etki flavonoidler P vitamini - rutine benzer. Flavonoidlerin damar genişletici, antiinflamatuar, kolleretik ve damar güçlendirici özellikleri vardır.
Tanenler ayrıca fenolik bileşikler olarak da sınıflandırılır. Bu biyolojik olarak aktif maddeler hemostatik, büzücü ve antimikrobiyal etkiye sahiptir. Bu maddeler meşe kabuğu, burnet, yaban mersini yaprakları, bergenia kökü ve kızılağaç kozalakları içerir.
Alkaloidler
Alkaloidler bitkilerde bulunan biyolojik olarak aktif nitrojen içeren maddelerdir. Çok aktiftirler, alkaloitlerin çoğu yüksek doz zehirli. Küçük bir alanda bu en değerli şeydir çare. Kural olarak alkaloidlerin seçici bir etkisi vardır. Alkaloitler arasında kafein, atropin, kinin, kodein ve teobromin gibi maddeler bulunur. Kafeinin sinir sistemi üzerinde uyarıcı etkisi vardır ve örneğin kodein öksürüğü bastırır.
Biyolojik olarak aktif maddelerin neler olduğunu ve nasıl çalıştıklarını bilerek besin takviyelerini daha akıllıca seçebilirsiniz. Bu da sağlık sorunlarınızla başa çıkmanıza ve yaşam kalitenizi artırmanıza gerçekten yardımcı olacak ilacı tam olarak seçmenize olanak sağlayacaktır.
