Gemogramma

Gemogramma(yunoncha haima qon + gramma yozuvi) - klinik qon testi. Barcha qon hujayralari soni, ularning morfologik xususiyatlari, ESR, gemoglobin miqdori, rang indeksi, gematokrit soni, nisbati haqidagi ma'lumotlarni o'z ichiga oladi. har xil turlari leykotsitlar va boshqalar.

Tadqiqot uchun qon o'pkaning barmoqdan (yangi tug'ilgan chaqaloqlarda va yosh bolalarda quloq bo'shlig'i yoki tovonidan) 1 soat o'tgach olinadi. Teshilish joyi 70% etil spirti bilan namlangan paxta sumkasi bilan ishlanadi. Teri standart bir martalik skarifikator nayzasi bilan teshiladi. Qon erkin oqishi kerak. Siz venadan olingan qondan foydalanishingiz mumkin.

Qonning qalinlashishi bilan qon plazmasi hajmining oshishi bilan gemoglobin kontsentratsiyasi oshishi mumkin;

Qon hujayralari sonini aniqlash Goryaevning hisoblash kamerasida amalga oshiriladi. Kameraning balandligi, panjara va uning bo'linmalarining maydoni va sinov uchun olingan qonning suyultirilishi ma'lum miqdordagi qondagi hosil bo'lgan elementlarning sonini aniqlashga imkon beradi. Goryaevning kamerasi avtomatik hisoblagichlar bilan almashtirilishi mumkin. Ularning ishlash printsipi suyuqlikdagi to'xtatilgan zarrachalarning turli xil elektr o'tkazuvchanligiga asoslanadi.

1 litr qondagi qizil qon hujayralarining normal soni

	4,0–5,0×10 12
	3,7–4,7×10 12

Qizil qon hujayralari sonining kamayishi (eritrotsitopeniya) anemiyaga xosdir: gipoksiya, konjenital yurak nuqsonlari, yurak-qon tomir etishmovchiligi, eritremiya va boshqalar bilan ko'payish kuzatiladi.

Trombotsitlar soni turli usullar yordamida (qon surtmalarida, Goryaev kamerasida, avtomatik hisoblagichlar yordamida) hisoblanadi. Kattalardagi trombotsitlar soni 180,0–320,0×10 9 /l. Trombotsitlar sonining ko'payishi malign neoplazmalarda, surunkali miyeloid leykemiyada, osteomielofibrozda va boshqalarda kuzatiladi. Qisqartirilgan tarkib trombotsitlar soni turli kasalliklarning alomati bo'lishi mumkin, masalan, trombotsitopenik purpura. Immun trombotsitopeniya ko'pincha klinik amaliyotda uchraydi. Retikulotsitlar soni qon smearlarida yoki Goryaev kamerasida hisoblanadi. Katta yoshlilarda ularning mazmuni 2–10 ‰.

Kattalardagi oq qon hujayralarining normal soni o'zgarib turadi 4,0 uchun 9,0×10 9 /l. Bolalarda u biroz kattaroqdir. Leykotsitlar soni kamroq 4,0×10 9 /l"leykopeniya" atamasi bilan belgilanadi, ko'proq 10,0×10 9 /l- "leykotsitoz" atamasi. Sog'lom odamda leykotsitlar soni doimiy emas va kun davomida sezilarli darajada o'zgarishi mumkin (sirkadiyalik bioritmlar). Dalgalanishlar amplitudasi yoshga, jinsga, konstitutsiyaviy xususiyatlarga, turmush sharoitiga, jismoniy faoliyatga va boshqalarga bog'liq. Leykopeniya rivojlanishi bir necha mexanizmlar bilan bog'liq, masalan, gipoplastiyada yuzaga keladigan suyak iligi tomonidan leykotsitlar ishlab chiqarishning pasayishi. va temir tanqisligi anemiyasi. Leykotsitoz odatda neytrofillar sonining ko'payishi bilan bog'liq, ko'pincha leykotsitlar ishlab chiqarishning ko'payishi yoki ularning qayta taqsimlanishi tufayli. qon tomir to'shagi; tananing ko'plab sharoitlarida, masalan, hissiy yoki jismoniy stress bilan, bir qator yuqumli kasalliklar, intoksikatsiyalar va boshqalar bilan kuzatiladi. Odatda, kattalar qonida leykotsitlar ifodalanadi. turli shakllar, ular rangli preparatlarda quyidagi nisbatlarda taqsimlanadi:

Leykotsitlarning individual shakllari (leykotsitlar formulasi) o'rtasidagi miqdoriy munosabatlarni aniqlash klinik ahamiyatga ega. Leykotsitlar formulasining chapga siljishi ko'pincha kuzatiladi. Leykotsitlarning yetilmagan shakllari (tarmoqli hujayralar, metamiyelotsitlar, miyelotsitlar, blastlar va boshqalar) paydo bo'lishi bilan tavsiflanadi. Qachon kuzatilgan yallig'lanish jarayonlari turli xil etiologiyalar, leykemiya.

Hosil bo'lgan elementlarning morfologik rasmi mikroskop ostida bo'yalgan qon surtmalarida tekshiriladi. Hujayra elementlarining ma'lum anilin bo'yoqlariga kimyoviy yaqinligiga asoslangan qon smearlarini bo'yashning bir necha usullari mavjud. Shunday qilib, sitoplazmatik qo'shimchalar yorqin binafsha rangda (azurofiliya) organik bo'yoq azure bilan metakromatik bo'yalgan. Bo'yalgan qon surtmalarida leykotsitlar, limfotsitlar, eritrotsitlar (mikrotsitlar, makrotsitlar va megalotsitlar) hajmi, ularning shakli, rangi, masalan, eritrotsitning gemoglobin bilan to'yinganligi (rang ko'rsatkichi), leykotsitlar sitoplazmasining rangi, , belgilanadi. Past rang ko'rsatkichi gipoxromiyani ko'rsatadi, bu eritrotsitlarda temir tanqisligi yoki gemoglobin sintezi uchun ishlatilmasligi natijasida yuzaga kelgan anemiyada kuzatiladi; Yuqori rang indeksi vitamin etishmasligidan kelib chiqqan anemiyada giperxromiyani ko'rsatadi IN 12 va (yoki) foliy kislotasi, gemoliz.

Eritrositlarning cho'kish tezligi (ESR) Panchenkov usuli bilan aniqlanadi, bu esa qizil qon tanachalarining vertikal pipetkaga qo'yilmagan holda cho'kish xususiyatiga asoslangan. ESR qizil qon hujayralari soniga va ularning hajmiga bog'liq. Aglomeratlar hosil qilish hajmi va qobiliyati, atrof-muhit harorati, qon plazmasi oqsillari miqdori va ularning fraktsiyalarining nisbati. ESR ortishi infektsion, immunopatologik, yallig'lanish, nekrotik va o'sma jarayonlarida paydo bo'lishi mumkin. ESRning eng katta o'sishi miyeloma, Valdenströmning makroglobulinemiyasi, engil va og'ir zanjirli kasalliklar, shuningdek, giperfibrinogenemiya uchun xos bo'lgan patologik oqsil sintezi jarayonida kuzatiladi. Shuni yodda tutish kerakki, qondagi fibrinogen miqdorining pasayishi albumin va globulinlar nisbati o'zgarishini qoplashi mumkin, buning natijasida ESR normal bo'lib qoladi yoki sekinlashadi. O'tkir yuqumli kasalliklarda (masalan, gripp, tomoq og'rig'i) eng yuqori ESR tana haroratining pasayishi davrida, jarayonning teskari rivojlanishi bilan mumkin. Sekin ESR kamroq uchraydi, masalan, eritremiya, ikkilamchi eritrotsitoz, qonda safro kislotalari va o't pigmentlarining kontsentratsiyasining oshishi, gemoliz, qon ketish va boshqalar.

Gematokrit soni - qon va plazma hosil bo'lgan elementlarning hajmli nisbati - qizil qon hujayralarining umumiy hajmi haqida fikr beradi.

Oddiy gematokrit soni

Bu gematokrit yordamida aniqlanadi, bu maxsus ko'krakdagi ikkita qisqa shisha gradusli kapillyardir. Gematokrit soni qon oqimidagi qizil qon hujayralari hajmiga, qonning yopishqoqligiga, qon oqimi tezligiga va boshqa omillarga bog'liq. U suvsizlanish, tirotoksikoz, qandli diabet, ichak tutilishi, homiladorlik va boshqalar bilan kuchayadi. Qon ketish, yurak va buyrak etishmovchiligi, ro'za tutish va sepsis bilan past gematokrit soni kuzatiladi.

Gemogramma ko'rsatkichlari odatda patologik jarayonning o'ziga xos xususiyatlarini yo'naltirishga imkon beradi. Shunday qilib, yuqumli kasalliklar va yiringli jarayonlarning engil kursi bilan engil neytrofil leykotsitoz mumkin; og'irlashuvi neytrofil giperleykotsitoz bilan ko'rsatiladi. Ushbu gemogrammalar ba'zi dorilarning ta'sirini kuzatish uchun ishlatiladi. Shunday qilib, eritrotsitlarning gemoglobin miqdorini muntazam ravishda aniqlash temir tanqisligi kamqonligi bilan og'rigan bemorlarda temir preparatlarini qabul qilish tartibini, leykotsitlar va trombotsitlar sonini - leykemiyani sitostatik preparatlar bilan davolashda o'rnatish uchun zarur.

Gemoglobinning tuzilishi va funktsiyalari

Gemoglobin– asosiy komponent eritrotsitlar va asosiy nafas olish pigmenti, kislorodning o'tkazilishini ta'minlaydi ( HAQIDA 2 ) o'pkadan to'qimalarga va karbonat angidridga ( CO 2 ) to'qimalardan o'pkaga. Bundan tashqari, u qonning kislota-baz muvozanatini saqlashda muhim rol o'ynaydi. Taxminlarga ko'ra, bitta qizil qon tanachalarida ~ 340 000 000 gemoglobin molekulalari mavjud bo'lib, ularning har biri taxminan 103 atomdan iborat. O'rtacha odam qonida ~ 750 g gemoglobin mavjud.

Gemoglobin gemoproteinlar guruhiga mansub murakkab oqsil bo'lib, uning oqsil komponenti globin bilan, oqsil bo'lmagan komponent esa gemlar deb ataladigan to'rtta bir xil temir porfirin birikmalari bilan ifodalanadi. Gem markazida joylashgan temir (II) atomi qonga o'ziga xos qizil rang beradi ( rasmga qarang. 1). Gemoglobinning eng xarakterli xususiyati gazlarning teskari qo'shilishidir HAQIDA 2 , CO 2 va hokazo.

Guruch. 1. Gemoglobinning tuzilishi

Gemning tashish qobiliyatiga ega ekanligi aniqlandi HAQIDA 2 faqat o'ziga xos oqsil - globin bilan o'ralgan va himoyalangan bo'lsa (gemning o'zi kislorodni bog'lamaydi). Odatda ulanish paytida HAQIDA 2 temir bilan ( Fe) bir yoki bir nechta elektronlar atomlardan qaytmas tarzda o'tadi Fe atomlarga HAQIDA 2 . Boshqacha aytganda, kimyoviy reaktsiya sodir bo'ladi. Mioglobin va gemoglobinning teskari bog'lanish qobiliyatiga ega ekanligi eksperimental ravishda isbotlangan. O 2 gem oksidlanishisiz Fe 2+ Feda 3+ .

Shunday qilib, bir qarashda juda oddiy ko'rinadigan nafas olish jarayoni, aslida, o'ta murakkablikdagi ulkan molekulalardagi ko'plab turdagi atomlarning o'zaro ta'siri orqali amalga oshiriladi.

Qonda gemoglobin kamida to'rtta shaklda mavjud: oksigemoglobin, deoksigemoglobin, karboksigemoglobin va methemoglobin. Eritrositlarda gemoglobinning molekulyar shakllari o'zaro konversiyaga qodir, ularning nisbati organizmning individual xususiyatlari bilan belgilanadi;

Boshqa har qanday oqsil singari, gemoglobin ham ma'lum xususiyatlarga ega bo'lib, uni eritmadagi boshqa oqsil va oqsil bo'lmagan moddalardan ajratish mumkin. Bunday xususiyatlarga molekulyar og'irlik, aminokislotalar tarkibi, elektr zaryadi va kimyoviy xossalar kiradi.

Amalda gemoglobinning elektrolitlar xossalari ko'pincha qo'llaniladi (uni o'rganishning o'tkazuvchan usullari bunga asoslanadi) va gemning turli xil kimyoviy guruhlarni biriktirish qobiliyati valentlikning o'zgarishiga olib keladi. Fe va eritmani bo'yash (kalorimetrik usullar). Biroq, ko'plab tadqiqotlar shuni ko'rsatdiki, gemoglobinni aniqlash uchun o'tkazuvchan usullarning natijasi qonning elektrolitlar tarkibiga bog'liq, bu esa shoshilinch tibbiy yordamda bunday tadqiqotdan foydalanishni qiyinlashtiradi.

Suyak iligining tuzilishi va funktsiyalari

Suyak iligi(medulla ossium) - gematopoezning markaziy organi bo'lib, suyaklar va suyak iligi bo'shliqlarining gubka moddasida joylashgan. Shuningdek, u tananing biologik himoyasi va suyak shakllanishi funktsiyalarini bajaradi.

Odamlarda suyak iligi (KM) birinchi bo'lib embriogenezning 2-oyida klavikulada, 3-oyida - elka pichoqlari, qovurg'alar, to'sh suyagi, umurtqalar va boshqalarda paydo bo'ladi. granulotsitar, eritrotsitlar va megakartsiotsitlar qatori elementlari bilan suyak iligining differentsial gematopoezini ta'minlovchi asosiy gematopoetik organ.

Voyaga etgan inson tanasida faol gematopoetik to'qimalar bilan ifodalangan qizil BM va yog 'hujayralaridan iborat sariq rang o'rtasida farqlanadi. Qizil CM yassi suyaklarning shimgichli moddasining suyak trabekulalari va uzun suyaklarning epifizalari orasidagi bo'shliqlarni to'ldiradi. U quyuq qizil rangga va yarim suyuq konsistensiyaga ega, stroma va gematopoetik to'qimalarning hujayralaridan iborat. Stroma retikulyar to'qimalardan hosil bo'ladi, u fibroblastlar va endotelial hujayralar bilan ifodalanadi; ko'p sonli qon tomirlarini, asosan keng yupqa devorli sinusoidal kapillyarlarni o'z ichiga oladi. Stroma suyakning rivojlanishi va faoliyatida ishtirok etadi. Stroma tuzilmalari orasidagi bo'shliqlarda gematopoez jarayonlarida ishtirok etuvchi hujayralar: o'zak hujayralar, progenitor hujayralar, eritroblastlar, mieloblastlar, monoblastlar, megakaryoblastlar, promielotsitlar, miyelotsitlar, metamiyelotsitlar, megakaryotsitlar, makrofaglar va etuk qon hujayralari mavjud.

Qizil BMda hosil bo'lgan qon hujayralari orollar shaklida joylashgan. Bunday holda, eritroblastlar gemoglobinning gemin qismini qurish uchun zarur bo'lgan temirni o'z ichiga olgan makrofagni o'rab oladi. Yetilish jarayonida donador leykotsitlar (granulotsitlar) qizil BMda yotqiziladi, shuning uchun ularning tarkibi eritrokaryotsitlardan 3 baravar yuqori. Megakaryotsitlar sinusoidal kapillyarlar bilan chambarchas bog'liq; ularning sitoplazmasining bir qismi qon tomirining lümenine kirib boradi. Trombotsitlar ko'rinishidagi sitoplazmaning ajratilgan bo'laklari qon oqimiga o'tadi. Hosil bo'lgan limfotsitlar qon tomirlarini mahkam o'rab oladi. Qizil suyak iligida limfotsitlar prekursorlari va B limfotsitlari rivojlanadi. Odatda, faqat etuk qon hujayralari suyak iligidagi qon tomirlari devoriga kirib boradi, shuning uchun qon oqimida yetilmagan shakllarning paydo bo'lishi suyak iligi to'sig'ining funktsiyasining o'zgarishi yoki zararlanishini ko'rsatadi. CM o'zining reproduktiv xususiyatlari bo'yicha tanadagi birinchi o'rinlardan birini egallaydi. O'rtacha, bir kishi ishlab chiqaradi:

Bolalikda (4 yoshdan keyin) qizil BM asta-sekin yog 'hujayralari bilan almashtiriladi. 25 yoshga kelib, quvurli suyaklarning diafizi to'liq sariq ilik bilan to'ldiriladi, u suyak iligi hajmining taxminan 50% ni egallaydi. Sariq CM odatda gematopoetik funktsiyani bajarmaydi, lekin katta qon yo'qotish bilan unda gematopoez o'choqlari paydo bo'ladi. Yoshi bilan BM hajmi va massasi o'zgaradi. Agar yangi tug'ilgan chaqaloqlarda u tana vaznining taxminan 1,4% ni tashkil qilsa, kattalarda bu 4,6% ni tashkil qiladi.

Suyak iligi qizil qon hujayralarini yo'q qilishda, temirni qayta ishlashda, gemoglobin sintezida ham ishtirok etadi va zahira lipidlarini to'plash uchun joy bo'lib xizmat qiladi. U limfotsitlar va mononukulyar fagotsitlarni o'z ichiga olganligi sababli, u immunitet reaktsiyasida ishtirok etadi.

O'z-o'zini tartibga soluvchi tizim sifatida CM faoliyati qayta aloqa printsipi (raqam etuk hujayralar qon ularning shakllanishi intensivligiga ta'sir qiladi). Ushbu tartibga solish hujayralararo va gumoral (poetinlar, limfokinlar va monokinlar) ta'sirlarining murakkab majmuasi bilan ta'minlanadi. Hujayra gomeostazini tartibga soluvchi asosiy omil qon hujayralari soni deb taxmin qilinadi. Odatda, hujayralar qarishi bilan ular olib tashlanadi va ularning o'rnini boshqalar egallaydi. Ekstremal sharoitlarda (masalan, qon ketish, gemoliz) hujayralar konsentratsiyasi o'zgaradi va teskari aloqa paydo bo'ladi; kelajakda jarayon tizimning dinamik barqarorligiga va zararli omillar ta'sirining kuchiga bog'liq.

Endogen va ekzogen omillar ta'sirida BM ning gematopoetik funktsiyasi buziladi. Ko'pincha, BMda yuzaga keladigan patologik o'zgarishlar, ayniqsa kasallikning boshlanishida, qon holatini tavsiflovchi ko'rsatkichlarga ta'sir qilmaydi. BM hujayra elementlari sonining kamayishi (gipoplaziya) yoki ko'payishi (giperplaziya) mumkin. BM gipoplaziyasi bilan miyelokaryotsitlar soni kamayadi, sitopeniya qayd etiladi va ko'pincha yog 'to'qimalari miyeloid to'qimalarga ustunlik qiladi. Gematopoezning gipoplaziyasi mustaqil kasallik bo'lishi mumkin (masalan, aplastik anemiya). Kamdan kam hollarda surunkali gepatit, malign neoplazmalar kabi kasalliklarga hamroh bo'ladi va miyelofibroz, marmar kasalligi va otoimmün kasalliklarning ayrim shakllarida uchraydi. Ba'zi kasalliklarda bir qatordagi hujayralar soni, masalan, qizil (qisman qizil hujayra aplaziyasi) yoki granulotsitlar seriyasining hujayralari (agranulotsitoz) kamayadi. Bir qator patologik sharoitlarda, gematopoezning gipoplaziyasidan tashqari, samarasiz gematopoez mumkin, bu qon hosil qiluvchi hujayralarning kamolotga yetishi va qonga chiqishi va ularning intramedullar o'limi bilan tavsiflanadi.

CM giperplaziyasi turli leykemiyalarda uchraydi. Shunday qilib, o'tkir leykemiyada yetilmagan (blast) hujayralar paydo bo'ladi; surunkali leykemiyada morfologik yetuk hujayralar soni ortadi, masalan, limfotsitar leykemiyada limfotsitlar, eritremiyada eritrotsitlar, surunkali miyeloid leykemiyada granulotsitlar. Eritrosit hujayralarining giperplaziyasi ham xarakterlidir gemolitik anemiyalar,IN 12 - tanqislik anemiyasi.

Gemoglobin- molekulyar kislorodni teskari bog'lash qobiliyatiga ega bo'lgan globin oqsili (2a- va 2b-zanjirlar) va 4 pigment guruhi (gem) dan iborat molekula. Bitta qizil qon hujayrasida o'rtacha 400 million gemoglobin molekulasi mavjud. Kislorod bilan bog'langan gemoglobin deyiladi oksiheluglobin(qonga yorqin qizil rang beradi). Uning kislorod bilan bog'lanish jarayoni deyiladi kislorod bilan ta'minlash, va uning oke va gemoglobinga qaytishi - deoksigenatsiya. Kislorod bilan bog'lanmagan gemoglobin deyiladi deoksiheluglobin. Gemoglobin karbonat angidrid (karbaminggemoglobin) va karbon monoksit (karboksigemoglobin) bilan bog'lanishga qodir. Bundan tashqari, NO ushbu oqsil bilan o'zaro ta'sir qilib, turli xil NO shakllarini hosil qiladi: methemoglobin, nitrosilgemoglobin(HbFe 2+ NO) va S- nitrozogemoglobin(SNO-Hb), ular gemoglobinning funktsional faolligining allosterik regulyatori rolini o'ynaydi.

Gemoglobinning normasi va funktsiyalari

Erkaklarda gemoglobin miqdori 130-160 g/l, ayollarda 120-140 g/l. Kislorod va karbonat angidridni tashish gemoglobinning vazifasidir. Gemoglobin murakkab kimyoviy birikma, globin oqsili va to'rtta gem molekulasidan iborat.

Guruch. Erkaklar va ayollarda gemoglobinning normal darajasi

Asosiy funktsiyalari ularning tarkibida maxsus xromoprotein oqsili - gemoglobin mavjudligi bilan bog'liq. Inson gemoglobinining molekulyar og'irligi 68 800 Gemoglobin qon plazmasida emas, balki qizil qon tanachalarida joylashgan nafas olish fermentidir.

• qon yopishqoqligining pasayishini ta'minlaydi (plazmadagi gemoglobinning bir xil miqdorini eritib yuborish qon viskozitesini bir necha bor oshiradi va yurak va qon aylanishining ishiga to'sqinlik qiladi);
• plazma onkotik bosimini pasaytiradi, to'qimalarning suvsizlanishini oldini oladi;
• buyraklar glomeruliyalarida filtrlanishi va siydik bilan chiqarilishi tufayli tananing gemoglobinni yo'qotishiga to'sqinlik qiladi.

Gemoglobinning asosiy maqsadi- kislorod va karbonat angidridni tashish. Bundan tashqari, gemoglobin buferlik xususiyatiga ega, shuningdek, toksik moddalarni bog'lash qobiliyatiga ega.

Guruch. Gemoglobinning kislorod bilan o'zaro ta'siri. k - reaksiya tezligi konstantasi

Gemoglobin oqsil qismi (globin) va oqsil bo'lmagan temir qismidan (gem) iborat.. Globin molekulasida to'rtta gem molekulasi mavjud. Gemning bir qismi bo'lgan temir kislorodni biriktirish va chiqarishga qodir. Bunday holda, temirning valentligi o'zgarmaydi, ya'ni. u ikki valentli bo'lib qoladi. Temir barcha nafas olish fermentlarining bir qismidir.

Sog'lom odamning qonida gemoglobin miqdori 120-165 g/l (ayollarda 120-150 g/l, erkaklarda 130-160 g/l).

Odatda gemoglobin uchta fiziologik birikma shaklida bo'ladi: qaytarilgan, oksigemoglobin va karboksigemoglobin. Kislorod qo'shgan gemoglobin aylanadi oksigemoglobin - NbO2,. Bu arterial qonning rangini aniqlaydigan yorqin qizil birikma. Bir gramm gemoglobin 1,34 ml kislorod qo'shishi mumkin.

Kislorodni tashlab ketgan oksigemoglobinga kamaytirilgan gemoglobin (Hb) deyiladi. U quyuq gilos rangiga ega venoz qonda uchraydi. Bundan tashqari, venoz qonda karbonat angidrid bilan gemoglobin birikmasi mavjud - karbogemoglobin(HbCO 2), karbonat angidridni to'qimalardan o'pkaga o'tkazadi.

Gemoglobin patologik birikmalar hosil qilish qobiliyatiga ega. Ulardan biri karboksigemoglobin - gemoglobin bilan bog'lanishi uglerod oksidi(HbCO). Temir gemoglobinning uglerod oksidiga yaqinligi kislorodga yaqinligidan oshib ketadi, shuning uchun havodagi 0,1% uglerod oksidi ham gemoglobinning 80% karboksigemoglobinga aylanishiga olib keladi, bu esa hayot uchun xavfli bo'lgan kislorodni biriktira olmaydi. Uglerod oksidi bilan engil zaharlanish - bu qaytariladigan jarayon. Toza havodan nafas olayotganda uglerod oksidi chiqariladi. Nafas olish toza kislorod HbCO parchalanish tezligini 20 marta oshiradi.

Jadval. Gemoglobinlarning xususiyatlari

Methemoglobin(MetHb) ham patologik birikma bo'lib, u oksidlangan gemoglobin bo'lib, unda kuchli oksidlovchi moddalar (ferratsiyanid, kaliy permanganat, vodorod peroksid, anilin va boshqalar) ta'sirida gem temir ikki valentlidan uch valentliga aylanadi. Ko'p miqdorda methemoglobin qonda to'planganda, to'qimalar tomonidan kislorod tashish buziladi va o'lim paydo bo'lishi mumkin.

Miyokard mushak gemoglobinini o'z ichiga oladi, deyiladi miyoglobin. Uning oqsil bo'lmagan qismi qon gemoglobiniga o'xshaydi va oqsil qismi - globin - kamroq molekulyar og'irlikga ega. Inson miyoglobini 14% bog'laydi umumiy soni tanadagi kislorod. Bu xususiyat ishlaydigan mushaklarni ta'minlashda muhim rol o'ynaydi. Mushaklar qisqarganda, ularning qon kapillyarlari siqiladi va qon oqimi kamayadi yoki to'xtaydi. Shu bilan birga, miyoglobin bilan bog'langan kislorod mavjudligi tufayli mushak tolalarini kislorod bilan ta'minlash bir muncha vaqt saqlanadi.

GEMOGLOBIN, Hb (gemoglobin; yunoncha haima qon + lat. globus to'pi), gemoprotein, gem o'z ichiga olgan xromoproteinlar bilan bog'liq murakkab protein; kislorodni o'pkadan to'qimalarga o'tkazishni amalga oshiradi va karbonat angidridni to'qimalardan nafas olish organlariga o'tkazishda ishtirok etadi. Gemoglobin barcha umurtqalilar va ayrim umurtqasiz hayvonlarning (chuvalchanglar, mollyuskalar, artropodlar, echinodermlar) qizil qon hujayralarida, shuningdek, ba'zi dukkaklilarning ildiz tugunlarida uchraydi. Mol. inson eritrotsit gemoglobinining vazni (massasi) 64,458; Bitta eritrotsitda taxminan. 400 million gemoglobin molekulalari. Gemoglobin suvda yaxshi eriydi, spirtda, xloroformda, efirda erimaydi va yaxshi kristallanadi (gemoglobin kristallarining shakli hayvonlardan hayvonlarda farq qiladi).

Gemoglobin tarkibida oddiy oqsil - globin va temir o'z ichiga olgan protez (oqsil bo'lmagan) guruh - gem (molekulaning og'irligi bo'yicha 96 va 4%) mavjud. PH 2,0 dan past bo'lsa, gemoglobin molekulasi gem va globinga bo'linadi.

Heme

Gem (C 34 H 32 O 4 N 4) temir protoporfirin - protoporfirin IX ning ikki valentli temir bilan murakkab birikmasidir. Temir protoporfirin yadrosining markazida joylashgan va pirrol yadrolarining to'rtta azot atomi bilan bog'langan (1-rasm): ikkita koordinatsion aloqa va ikkita vodorod o'rnini bosuvchi aloqa.

Temirning koordinatsion soni 6 bo'lgani uchun ikkita valentlik ishlatilmay qoladi, ulardan biri gem globin bilan bog'langanda amalga oshadi, ikkinchisiga kislorod yoki boshqa ligandlar - CO, F +, azidlar, suv (2-rasm), va hokazo.

Protoporfin IX ning Fe 3+ bilan kompleksi gematin deb ataladi. Gematinning xlorid kislota tuzi (xlorgemin, gemin) osongina chiqariladi. kristall shakli (Teichmann kristallari deb ataladi). Gem azotli birikmalar (ammiak, piridin, gidrazin, aminlar, aminokislotalar, oqsillar va boshqalar) bilan murakkab birikmalar hosil qilish qobiliyatiga ega, shu bilan gemoxromogenlarga aylanadi (qarang). Gem barcha hayvonlar turlarida bir xil bo'lganligi sababli, gemoglobinlarning xossalaridagi farqlar gemoglobin molekulasining oqsil qismi - globinning strukturaviy xususiyatlari bilan bog'liq.

Globin

Globin - molekulasida to'rtta polipeptid zanjirini o'z ichiga olgan albumin tipidagi oqsil: ikkita alfa zanjiri (har biri 141 ta aminokislota qoldig'ini o'z ichiga oladi) va 146 ta aminokislota qoldig'ini o'z ichiga olgan ikkita beta zanjiri. Shunday qilib, G. molekulasining oqsil komponenti turli aminokislotalarning 574 ta qoldigʻidan qurilgan. Birlamchi tuzilishi, ya'ni odam va bir qator hayvonlarda globinning polipeptid zanjirlaridagi aminokislotalarning genetik jihatdan aniqlangan ketma-ketligi to'liq o'rganilgan. Inson globinining o'ziga xos xususiyati uning tarkibida izolösin va sistin aminokislotalarining yo'qligi. Alfa va beta zanjirlaridagi N-terminal qoldiqlari valin qoldiqlaridir. Alfa zanjirlarining C-terminal qoldiqlari arginin qoldiqlari bilan, beta-zanjirlari esa histidin qoldiqlari bilan ifodalanadi. Har bir zanjirdagi oxirgi pozitsiyani tirozin qoldiqlari egallaydi.

Kristallarning rentgen strukturaviy tahlili uning molekulasining fazoviy tuzilishining asosiy xususiyatlarini aniqlash imkonini berdi [M. Ma'lum bo'lishicha, alfa va beta zanjirlarida alfa spirallari (ikkinchi darajali tuzilish) printsipi bo'yicha qurilgan turli uzunlikdagi spiral segmentlar mavjud; Alfa zanjirida 7 ta, beta zanjirida esa spiral bo'lmagan qismlar bilan bog'langan 8 ta spiral segment mavjud. N-terminusdan boshlangan spiral segmentlar harflar bilan belgilanadi Lotin alifbosi(A, B, C, D, E, F, G, H) va spiral bo'lmagan qismlar yoki spirallarning aylanish burchaklari mos ravishda belgilanadi (AB, BC, CD, DE va ​​boshqalar). Globin zanjirining amin (N) yoki karboksil (C) uchidagi spiral bo'lmagan hududlar mos ravishda NA yoki HC bilan belgilanadi. Aminokislota qoldiqlari har bir segmentda raqamlangan va bundan tashqari, zanjirning N-uchidan bu qoldiqning raqamlanishi qavslar ichida berilgan.

Spiral va spiral bo'lmagan kesimlar fazoda ma'lum bir tarzda joylashtirilgan, bu globin zanjirlarining uchinchi darajali tuzilishini belgilaydi. Ikkinchisi G.ning alfa va beta zanjirlarida birlamchi tuzilishidagi sezilarli farqlarga qaramasdan deyarli bir xil. Bu aminokislotalarning qutbli va hidrofobik guruhlarining o'ziga xos joylashishi bilan bog'liq bo'lib, gidrofobik yadro hosil bo'lishi bilan globulaning ichki qismida qutbsiz guruhlarning to'planishiga olib keladi. Proteinning qutbli guruhlari suvli muhitga duch kelib, u bilan aloqada bo'ladi. Har bir globin zanjiri ichida, sirt yaqinida hidrofobik bo'shliq ("gem cho'ntagi") mavjud bo'lib, unda gem joylashgan bo'lib, uning qutbsiz o'rnini bosuvchi moddalar molekulaning ichki qismiga yo'naltirilib, hidrofobik yadroning bir qismiga aylanadi. Natija taxminan. Gem va globin o'rtasidagi 60 ta qutbsiz kontaktlar va gemning alfa va beta zanjirlari bilan bir yoki ikkita qutbli (ionli) kontaktlari, ular gidrofob "cho'ntak" dan chiqadigan gem propion kislotasi qoldiqlarini o'z ichiga oladi. Gemning globinning hidrofobik bo'shlig'ida joylashishi gemning Fe 2+ ga ikkinchisini Fe 3+ ga oksidlanmasdan kislorodning teskari qo'shilishi imkoniyatini beradi va turli xil hayvonlarning gemoglobinlariga xosdir. Buni G.ning gem yaqinidagi qutbsiz kontaktlarning har qanday oʻzgarishlariga oʻta sezgirligi tasdiqlaydi. Shunday qilib, gematopofirindagi gemning gematoporfirin bilan almashtirilishi gem xossalarining keskin buzilishiga olib keladi.

Hidrofob boʻshliqdagi gemni oʻrab turgan baʼzi aminokislotalar qoldiqlari oʻzgarmas aminokislotalar, yaʼni turli hayvonlar turlari uchun bir xil boʻlgan va G. funktsiyasi uchun muhim boʻlgan aminokislotalar qatoriga kiradi. katta qiymat uchta ajratilgan: histidin qoldiqlari, deb atalmish. proksimal histidinlar (P-zanjirlarida 87-o'rin va 92-o'rin), distal histidinlar (a-da 58-o'rin va (5-zanjirlarda 63-o'rin), shuningdek, valin qoldig'i E-11 (alfada 62-o'rin) zanjir va beta zanjirida 67-o'rin).

deb atalmish o'rtasidagi bog'liqlik proksimal histidin va gem temir yagona kimyoviy hisoblanadi. ular orasidagi bog'lanish (gemning Fe 2+ atomining beshinchi koordinatsion aloqasi amalga oshiriladi) va gemga kislorod qo'shilishiga bevosita ta'sir qiladi. "Distal" histidin gem bilan bevosita bog'liq emas va kislorod fiksatsiyasida ishtirok etmaydi. Uning ahamiyati Fe 2+ atomini qaytarilmas oksidlanishga qarshi barqarorlashtirishdir (ko'rinib turibdiki, kislorod va azot o'rtasida vodorod bog'ining shakllanishi tufayli). Valin qoldig'i (E-11) gemlarga kislorod qo'shilish tezligining o'ziga xos regulyatoridir: beta zanjirlarida u sterik tarzda joylashganki, kislorod qo'shilishi kerak bo'lgan joyni egallaydi, buning natijasida kislorod bilan ta'minlanish fla zanjirlari bilan boshlanadi. .

Molekulaning oqsil qismi va protez guruhi bir-biriga kuchli ta'sir ko'rsatadi. Globin gemning ko'pgina xususiyatlarini o'zgartirib, unga kislorodni bog'lash qobiliyatini beradi. Geme globinga qarshilik ko'rsatadi harakat, qizdirish, fermentlar yordamida hazm qilish va G.ning kristallanish xossalarining xususiyatlarini aniqlaydi.

Ularga gem molekulalari biriktirilgan polipeptid zanjirlari to'rtta asosiy qismni tashkil qiladi - gem molekulasining bir-biri bilan bog'lanish (yotqizish) tabiati va ularning kosmosda joylashishi gemning to'rtlamchi tuzilishining xususiyatlari bilan belgilanadi: a- va. P-zanjirlari simmetriya o'qi atrofida tetraedrning burchaklarida joylashgan, Bundan tashqari, alfa zanjirlari p-zanjirlarning tepasida yotadi va ular orasiga siqilganga o'xshaydi va barcha to'rtta gem bir-biridan uzoqda joylashgan (2-rasm). 3). Umuman olganda, o'lchamlari 6,4 X 5,5 X 5,0 nm bo'lgan tetramerik sferoid zarracha hosil bo'ladi. To'rtlamchi struktura a-a va b-b zanjirlar orasidagi tuz bog'lari va a va b zanjirlar orasidagi ikki turdagi kontaktlar (a1-b1 va a2-b2) bilan barqarorlashadi. a1-b1 kontaktlari eng keng tarqalgan bo'lib, ular 34 ta aminokislota qoldiqlarini o'z ichiga oladi va aksariyat o'zaro ta'sirlar qutbsizdir. a1-b2 kontakti 19 ta aminokislota qoldig'idan iborat bo'lib, bir nechta vodorod aloqalari bundan mustasno, aloqalarning aksariyati ham qutbsizdir. Ushbu kontaktda joylashgan barcha qoldiqlar o'rganilgan barcha hayvonlar turlarida bir xil, a1-b1 kontaktlaridagi qoldiqlarning 1/3 qismi o'zgaradi.

Inson bezi heterojendir, bu uning tarkibini tashkil etuvchi polipeptid zanjirlarining farqiga bog'liq. Shunday qilib, qon glyukozasining (HbA) 95-98% ni tashkil etadigan kattalar qon glyukozasi ikkita a- va ikkita b-zanjirni o'z ichiga oladi; G.ning kichik ulushi (HbA2), maksimal miqdori 2,0-2,5% ga etadi, ikkita a- va ikkita s-zanjirni o'z ichiga oladi; Homila gemoglobini (HbF) yoki kattalar qonida 0,1-2% ni tashkil etadigan xomilalik gemoglobin ikkita a- va ikkita g-zanjirdan iborat.

Xomilalik G. tugʻilgandan keyingi birinchi oylarda HbA bilan almashtiriladi. Bu issiqlik denaturatsiyasiga sezilarli qarshilik bilan tavsiflanadi, uning qondagi tarkibini aniqlash usullari asoslanadi.

Polipeptid zanjirlarining tarkibiga qarab G.ning sanab oʻtilgan turlari quyidagicha belgilanadi: HbA - Hba2b2, HbA2 - Hba2s2 va HbF - Hba2g. Konjenital anomaliyalar va gematopoetik apparatlarning kasalliklari bilan gematopoezning g'ayritabiiy turlari paydo bo'ladi, masalan, o'roqsimon hujayrali anemiya (qarang), talassemiya (qarang), fermentativ bo'lmagan tug'ma methemoglobinemiya (qarang. Methemoglobinemiya) va boshqalar. Eng keng tarqalgan almashtirish. bir juft polipeptid zanjirida bitta aminokislota.

Gem temir atomining valentligiga va gem molekulasidagi ligand turiga qarab, ikkinchisi bir necha shaklda bo'lishi mumkin. Qaytarilgan vodorod (deoksi-Hb) erkin oltinchi valentlik bilan Fe 2+ ga ega; unga O 2 qo'shilsa, vodorodning kislorodli shakli (HbO 2) hosil bo'ladi. HbO 2 ga bir qancha oksidlovchi moddalar (kaliy ferrisiyanid, nitritlar, xinonlar va boshqalar) ta’sirida Fe 2+ O 2 ni o‘tkazishga qodir bo‘lmagan methemoglobin hosil bo‘lishi bilan Fe 3+ gacha oksidlanadi. Muhitning pH qiymatiga qarab, oltinchi ligand sifatida H 2 O yoki OH guruhini o'z ichiga olgan methemoglobinning kislotali va ishqoriy shakllari mavjud. Sog'lom odamlarning qonida methemoglobin kontsentratsiyasi 0,83 + 0,42% ni tashkil qiladi.

Methemoglobin vodorod ftorid, gidrosiyan kislotasi va boshqa moddalarni mahkam bog'lash qobiliyatiga ega. Bu xususiyat asalda ishlatiladi. gidrosiyan bilan zaharlangan odamlarni qutqarish amaliyoti. G.ning turli hosilalari yutilish spektrlari bilan farqlanadi (jadval).

Gemoglobin hosilalarining so'rilish spektrlarining ba'zi xususiyatlari (1 gem uchun milliekvivalent xususiyatlar berilgan)

Gemoglobin hosilasi	To'lqin uzunligi (maksimal yutilishda), nm	Milliekvivalent nurni yutish koeffitsienti, E
Deoksigemoglobin
Oksigemoglobin (HbO2)
Karboksigemoglobin (HbCO)
Methemoglobin (met-Hb; pH 7,0-7,4)
Siyan-methemoglobin (CN-meth-Hb)

Gemoglobinning funksional xossalari. G.ning asosiy biol roli - organizm va oʻrtasidagi gaz almashinuvida ishtirok etish tashqi muhit. G. kislorodning qon orqali oʻpkadan toʻqimalarga oʻtishini va karbonat angidridning toʻqimalardan oʻpkaga oʻtishini taʼminlaydi (qarang Gaz almashinuvi ). Qonda kuchli gemoglobin va oksigemoglobin bufer tizimlarini hosil qiluvchi va shu bilan organizmdagi kislota-ishqor muvozanatini saqlashga hissa qo'shadigan gemoglobinning buferlik xususiyatlari ham muhimroqdir (qarang Bufer tizimlari, Kislota-ishqor balansi).

HbO 2 ning kislorod sig'imi 1 g HbO 2 uchun 1,39 ml O 2 ni tashkil qiladi. G.ning kislorodni bogʻlash va chiqarish qobiliyatini kislorodning dissotsilanish egri chizigʻi (ODC) aks ettiradi, bu O 2 ning parsial bosimiga (pO 2) qarab G.ning kislorod bilan toʻyinganlik foizini tavsiflaydi.

Kislorodning tetramerik molekulalari S-shaklidagi CDK ga ega, bu kislorod o'pkada nisbatan past qisman bosimda kislorodning optimal bog'lanishini va to'qimalarda kislorodning nisbatan yuqori qisman bosimida chiqarilishini ta'minlaydi (4-rasm). Kislorodni to'qimalarga maksimal darajada etkazib berish qonda yuqori qisman bosimni saqlab qolish bilan birlashtiriladi, bu kislorodning to'qimalarga chuqur kirib borishini ta'minlaydi. Kislorodning qisman bosimining mm Hg da qiymati. Art., gazning 50% kislorodga ega bo'lganda, gazning kislorodga yaqinligining o'lchovidir va P50 bilan belgilanadi.

G.ning toʻrt gemasiga kislorod qoʻshilishi ketma-ket sodir boʻladi. G. ning CDK ning S-shaklli boʻlishi shuni koʻrsatadiki, birinchi kislorod molekulasi G. bilan juda sekin birlashadi, yaʼni dezoksigemoglobin molekulasidagi tuz kontaktlarini uzish zarur boʻlganligi uchun uning G.ga yaqinligi past boʻladi. Biroq, birinchi kislorod molekulasining qo'shilishi unga qolgan uchta gemning yaqinligini oshiradi va gemning keyingi kislorodlanishi ancha tez sodir bo'ladi (to'rtinchi gemning kislorodlanishi birinchisiga qaraganda 500 marta tezroq sodir bo'ladi). Binobarin, kislorodni bog'lovchi markazlar o'rtasida kooperativ o'zaro ta'sir mavjud. Uglerod oksidi (CO) reaktsiyasining shakllari kislorod bilan bir xil, ammo karbon monoksitning CO ga yaqinligi O2 ga qaraganda deyarli 300 baravar yuqori, bu esa uglerod oksidini juda zaharli qiladi. Shunday qilib, havodagi CO kontsentratsiyasi 0,1% ga teng bo'lsa, qon gazining yarmidan ko'pi kislorod bilan emas, balki uglerod oksidi bilan bog'liq. Bunday holda, kislorodni tashishga qodir bo'lmagan karboksigemoglobin hosil bo'ladi.

Gemoglobinni kislorod bilan ta'minlash jarayonining regulyatorlari. Kislorod va deoksigenatsiya jarayonlariga vodorod ionlari, organik fosfatlar, noorganik tuzlar, harorat, karbonat angidrid va fiziolga muvofiq vodorodning kislorodga yaqinligi miqdorini boshqaradigan ba'zi boshqa moddalar katta ta'sir ko'rsatadi. tananing so'rovlari. Kislorodning kislorodga yaqinligining muhitning pH qiymatiga bog'liqligi Bor effekti deb ataladi (qarang Verigo effekti). "Nordon" mavjud (pH<6) и «щелочной» эффект Бора (pH>6). Eng katta fiziol. Eng muhimi, "ishqoriy" Bor effekti. Uning molekulyar mexanizmi molekulada bir qator musbat zaryadlanganlarning mavjudligi bilan bog'liq funktsional guruhlar, G molekulasi ichidagi qo'shni oqsil zanjirlarining manfiy zaryadlangan guruhlari o'rtasida tuz ko'priklari hosil bo'lishi tufayli deoksigemoglobinda dissotsiatsiya konstantalari sezilarli darajada yuqori bo'ladi, kislorodlanish jarayonida G molekulasida sodir bo'ladigan konformatsion o'zgarishlar tufayli tuz ko'prigi buziladi. manfiy zaryadlangan guruhlarning pH qiymati o'zgaradi va protonlar eritma ichiga chiqariladi. Binobarin, kislorodlanish gaz molekulasidan protonning (H +) ajralishiga olib keladi va aksincha, pH qiymatining o'zgarishi, ya'ni bilvosita muhitning H + ionlarining kontsentratsiyasi kislorodning gazga qo'shilishiga ta'sir qiladi. Shunday qilib, H + deoksigemoglobin bilan afzal bog'langan ligandga aylanadi va shu bilan uning kislorodga yaqinligini kamaytiradi, ya'ni pH ning kislotali tomonga o'zgarishi CDC ning o'ngga siljishiga olib keladi. Kislorodlanish jarayoni endotermik bo'lib, haroratning oshishi kislorodning G molekulasidan bo'linishiga yordam beradi, shuning uchun organlarning faolligi oshishi va qon haroratining ko'tarilishi CDC ning o'ngga siljishiga va kislorod etkazib berilishiga olib keladi. to'qimalarga ko'payadi.

Kislorodlanish jarayonining noyob regulyatsiyasi eritrotsitlarda lokalizatsiya qilingan organik fosfatlar tomonidan amalga oshiriladi. Xususan, 2,3-difosfogliserat (DPG) G.ning kislorodga yaqinligini sezilarli darajada kamaytiradi, oksigemoglobindan O 2 ning chiqarilishiga yordam beradi. DPG ning G.ga taʼsiri pH qiymatining pasayishi bilan kuchayadi (fiziol, mintaqa ichida), shuning uchun uning G.ning CDK ga taʼsiri koʻproq darajada past pH qiymatlarida namoyon boʻladi. DPG asosan deoksigemoglobin bilan 1: 1 molyar nisbatda bog'lanadi, uning molekulasining ichki bo'shlig'iga kiradi va beta zanjirlarining ikkita alfa-NH 2 valin qoldiqlari va, ehtimol, H- gistidlarining ikkita imidazol guruhi bilan 4 ta tuz ko'prigi hosil qiladi. 21 (143) beta zanjiri. DPG ning ta'siri harorat oshishi bilan kamayadi, ya'ni DPG ning G molekulasi bilan bog'lanish jarayoni ekzotermikdir. Bu DPG borligida kislorodlanish jarayonining haroratga bog'liqligi sezilarli darajada yo'qolishiga olib keladi. Shunday qilib, kislorodning qon tomonidan normal chiqishi keng harorat oralig'ida mumkin bo'ladi. Shunga o'xshash ta'sir ozroq bo'lsa ham, ATP, piridoksal fosfat va boshqa organik fosfatlar tomonidan amalga oshiriladi. Shunday qilib, eritrotsitlarda organik fosfatlarning kontsentratsiyasi G.ning nafas olish funktsiyasiga sezilarli ta'sir ko'rsatadi, uni turli xil fiziol va patollarga tez moslashtiradi, kislorod bilan ta'minlanishining buzilishi bilan bog'liq sharoit * (atmosferadagi kislorod miqdorining o'zgarishi, qon yo'qotish, onadan homilaga platsenta orqali kislorod tashishni tartibga solish va boshqalar). Shunday qilib, anemiya va gipoksiya bilan eritrotsitlardagi DPG miqdori oshadi, bu esa CDCni o'ngga siljitadi va to'qimalarga kislorodning ko'proq tarqalishiga olib keladi. Koʻpgina neytral tuzlar (atsetatlar, fosfatlar, kaliy va natriy xloridlar) ham G.ning kislorodga yaqinligini kamaytiradi. Bu ta'sir moddaning tabiatiga bog'liq va organik fosfatlarning ta'siriga o'xshaydi. Tuzning yuqori konsentratsiyasi mavjud boʻlganda G.ning kislorodga yaqinligi minimal darajaga etadi - turli tuzlar va DPG uchun bir xil darajada, yaʼni ikkala tuz ham, DPG ham G molekulasidagi bir xil bogʻlanish markazlari uchun bir-biri bilan raqobatlashadi. Shunday qilib, masalan, 0,5 M natriy xlorid ishtirokida G.ning kislorodga yaqinligiga ta'siri yo'qoladi.

1904 yilda Ch Bor va boshqalar. qondagi karbonat angidridning parsial bosimi ortishi bilan G.ning kislorodga yaqinligi pasayganini koʻrsatdi.

Karbonat angidrid miqdorining oshishi, birinchi navbatda, atrof-muhitning pH qiymatining o'zgarishiga olib keladi, ammo P50 qiymati qiymatning bunday pasayishi bilan kutilganidan ko'ra ko'proq darajada kamayadi.

pH qiymatlari. Bu quyidagi sxema bo'yicha karbamatlarning (karbgemoglobin) hosil bo'lishi bilan karbonat angidridning alfa zanjirlarining zaryadsiz alfa-NH2 guruhlari va ehtimol gazning beta zanjirlari bilan o'ziga xos munosabati bilan bog'liq:

HbNH 3+<->HbNH2+H+

HbNH 2 + CO 2<->HbNHCOO - + H +

Deoksigemoglobin HbO 2 ga qaraganda ko'proq karbonat angidridni bog'laydi. Eritrositlarda DPG ning mavjudligi raqobatbardosh ravishda karbamatlarning shakllanishiga to'sqinlik qiladi. Karbamat mexanizmi yordamida sog'lom odamlarning tanasidan 15% gacha karbonat angidrid chiqariladi. Qonning bufer sig'imining 70% dan ortig'i unda mavjud bo'lgan gaz bilan ta'minlanadi, bu ham gazning karbonat angidridni uzatishda sezilarli bilvosita ishtirok etishiga olib keladi. Qonning to'qimalardan oqib o'tishi bilan HbO 2 deoksigemoglobinga aylanadi, H+ ionlarini bog'laydi va shu bilan H 2 CO 3 ni HCO 3 - ga aylantiradi. Shunday qilib, G.ning bevosita va bilvosita ishtirokida toʻqimalardan qonga keladigan karbonat angidridning 90% dan ortigʻi bogʻlanib, oʻpkaga oʻtadi.

CDC siljishining barcha regulyatorlari (H +, DPG, CO 2) o'zaro bog'liq bo'lishi muhim, bu bir qator paydo bo'lgan patol sharoitlarida katta ahamiyatga ega. Shunday qilib, eritrotsitlarda DPG kontsentratsiyasining ortishi ularning metabolizmidagi murakkab o'zgarishlarning natijasidir, bunda pH qiymatining oshishi asosiy shartdir. Atsidoz va alkalozda, shuningdek, H + va DPG o'rtasidagi munosabat tufayli P50 qiymati tenglashadi.

Gemoglobin metabolizmi

G.ning biosintezi eritrotsitlarning yosh shakllarida (eritroblastlar, normoblastlar, retikulotsitlar) sodir boʻladi, bu yerda G. tarkibiga kiruvchi temir atomlari glitsin va suksin kislotasi porfirin halqasining sintezida d- hosil boʻladi. aminolevulin kislotasi. Ikkinchisining ikkita molekulasi pirol hosilasiga aylanadi - porfirinning kashshofi. Globin aminokislotalardan, ya'ni oqsil sintezining odatiy usuli bilan hosil bo'ladi. G.ning yemirilishi eritrotsitlarda boshlanib, ularning hayot aylanishini yakunlaydi. Gem alfa-metin ko'prigi orqali oksidlanib, tegishli pirol halqalari orasidagi bog'ni buzadi.

Hosil boʻlgan G. hosilasi verdoglobin (yashil pigment) deb ataladi. U juda beqaror va osonlik bilan temir ioniga (Fe 3+), denaturatsiyalangan globin va biliverdinga parchalanadi.

G.ning katabolizmida haptoglobin-gemoglobin kompleksi (Hp-Hb) katta ahamiyatga ega. Eritrositdan qon oqimiga chiqqach, G. Hp-Hb kompleksidagi haptoglobinga (qarang) qaytarilmas tarzda bog'lanadi. Plazmadagi Hp ning butun miqdori tugagandan soʻng, G. buyraklarning proksimal kanalchalari tomonidan soʻriladi. Globinning asosiy qismi buyraklarda 1 soat ichida parchalanadi.

Hp-Hb kompleksidagi gem katabolizmi jigar, suyak iligi va taloqning retikuloendotelial hujayralari tomonidan safro pigmentlarining shakllanishi bilan amalga oshiriladi (qarang). Bu holda bo'lingan temir juda tez metabolik hovuzga kiradi va yangi temir molekulalarini sintez qilishda ishlatiladi.

Gemoglobin kontsentratsiyasini aniqlash usullari. Takozlarda, amaliyotda G. odatda G.dan hosil boʻlgan gemin miqdorini oʻlchash asosida Sali gemometr yordamida kolorimetrik usul bilan aniqlanadi (qarang Gemoglobinometriya). Biroq, qondagi bilirubin va methemoglobinning tarkibiga qarab, shuningdek, ba'zi patol sharoitlarida usul xatosi +30% ga etadi. Spektrofotometrik tadqiqot usullari aniqroq (qarang Spektrofotometriya ).

Qonda umumiy gemoglobinni aniqlash uchun barcha gemoglobin hosilalarini (deoksi-Hb, HbO 2, HbCO, met-Hb va boshqalar) siyan-met-Hb ga aylantirish va optik zichlikni o'lchashga asoslangan siyanmethemoglobin usuli qo'llaniladi. eritmaning 540 nm. Xuddi shu maqsadda piridin-gemoxromogen usul qo'llaniladi. HbO 2 kontsentratsiyasi odatda 542 nm yorug'lik yutilishi yoki gazometrik usul bilan (bog'langan kislorod miqdori bo'yicha) aniqlanadi.

Klinik amaliyotda gemoglobin

G.ning miqdoriy tarkibi va sifat tarkibini aniqlash boshqa gematol bilan birgalikda qoʻllaniladi. ko'rsatkichlar (gematokrit, qizil qon tanachalari soni, ularning morfologiyasi va boshqalar) bir qator patollar, qizil qon kasalliklari (anemiya, eritremiya va ikkilamchi eritrotsitoz), qon yo'qotish darajasini baholash, suvsizlanish paytida qonning qalinlashishi. tana va kuyishlar va boshqalar), terapiya paytida gemo-transfuziya samaradorligini baholash uchun va hokazo.

Odatda, L. E. Yarustovskaya va boshqalarning ma'lumotlariga ko'ra, qondagi G. miqdori erkaklar uchun o'rtacha 14,5 + 0,06 g% (variatsiyalar 13,0-16,0 g%) va ayollar uchun 12,9 + 0,07 g% (12,0- 14,0 g%). (1969); tebranishlar yoshi va tananing konstitutsiyaviy xususiyatlariga bog'liq, jismoniy. faoliyat, ovqatlanish, iqlim, atrofdagi havodagi kislorodning qisman bosimi. G.ning qondagi konsentratsiyasi nisbiy qiymat boʻlib, u nafaqat qondagi umumiy G.ning mutlaq miqdoriga, balki plazma hajmiga ham bogʻliq. Qondagi G.ning doimiy miqdori bilan plazma hajmining oshishi G.ni aniqlashda kam baholangan koʻrsatkichlarni berishi va anemiyaga taqlid qilishi mumkin.

G. tarkibini toʻliqroq baholash uchun bilvosita koʻrsatkichlar ham qoʻllaniladi: rang koʻrsatkichini, bitta qizil qon tanachadagi oʻrtacha G. miqdorini, gematokrit koʻrsatkichiga nisbatan hujayradagi oʻrtacha G. konsentratsiyasini va boshqalarni aniqlash.

Qachon sodir bo'ladi og'ir shakllari kamqonlik, qondagi G. kontsentratsiyasining ma'lum bir kritik qiymatgacha pasayishi - 2-3 g% va undan past (gemoglobinopeniya, oligoxromemiya) - odatda o'limga olib keladi, ammo surunkali anemiyaning ayrim turlari bilan individual bemorlar, kompensatsiya mexanizmlarini ishlab chiqish, bunday konsentratsiyaga moslashish.

Patol, sharoitlarda G. tarkibi va eritrotsitlar soni har doim ham parallel ravishda oʻzgarmaydi, bu anemiya tasnifida namoyon boʻladi (anemiyaning normal, gipo- va giperxrom shakllari farqlanadi); Eritremiya va ikkilamchi eritrotsitoz G. kontsentratsiyasining oshishi (giperxromemiya) va bir vaqtning o'zida qizil qon tanachalari sonining ko'payishi bilan tavsiflanadi.

Deyarli barcha qon glyukoza qizil qon hujayralari ichida topilgan; uning bir qismi Hp-Hb kompleksi shaklida plazmada. Erkin plazma glyukozasi odatda 0,02-2,5 mg% ni tashkil qiladi (G.V.Derviz va N.K.Byalkolar bo'yicha). Ba'zi gemolitik anemiyalarda plazmadagi erkin gemoliz miqdori ortadi, ular asosan tomir ichidagi gemoliz bilan kechadi (qarang Gemoglobinemiya).

Bir nechta normal gemoglobin turlari mavjudligi, shuningdek, qonda turli xil kelib chiqadigan g'ayritabiiy gemoglobinlarning ayrim kasalliklari paydo bo'lishi tufayli (qarang Gemoglobinopatiyalar) katta e'tibor gemoglobin eritrotsitlarining sifat tarkibini aniqlashga beriladi (“gemoglobin formulasi”). Shunday qilib, G. tipidagi HbF va HbA2 ning ortib borayotgan miqdorini aniqlash odatda beta talassemiyaning ayrim shakllariga xosdir.

HbF tarkibining ortishi boshqa gematol bilan ham qayd etilgan. kasalliklar ( o'tkir leykemiya, aplastik anemiya, paroksismal tungi gemoglobinuriya va boshqalar), shuningdek, yuqumli gepatit bilan, homila gemoglobinining asemptomatik irsiy davom etishi va homiladorlik. Qonda HbA2 fraktsiyasining kontsentratsiyasi ma'lum beqaror gazlar va intoksikatsiyalar mavjudligida ortadi va temir tanqisligi kamqonligida pasayadi.

Odamlarda ontogenez jarayonida normal gemoglobinlarning har xil turlarida o'zgarish sodir bo'ladi homilada (18 haftagacha), birlamchi yoki ibtidoiy, gemoglobin P (ibtidoiy) topiladi. uning navlari Hb Gower1 va Hb Gower2 bilan bir xil belgilanadi.

Birlamchi gematopoezning ustunligi vitellin gematopoez davriga to'g'ri keladi va undan keyingi jigar gematopoez davrida HbF asosan sintezlanadi.

Suyak iligi gematopoez davrida "kattalar" HbA sintezi keskin kuchayadi; yangi tugʻilgan bolada HbF miqdori G.ning umumiy miqdoridan 70—90% gacha (qolgan 10—30% HbA fraksiyasiga toʻgʻri keladi). Hayotning birinchi yilining oxiriga kelib, HbF kontsentratsiyasi odatda 1-2% gacha kamayadi va HbA miqdori mos ravishda oshadi.

Ma'lumki, St. G.ning 200 ta gʻayritabiiy (patologik yoki noodatiy) variantlari, ularning paydo boʻlishi globin polipeptid zanjirlari hosil boʻlishining turli irsiy nuqsonlari tufayli yuzaga keladi.

L. Pauling, Itano (N. A. Itano) va boshqalarning kashfiyoti. 1949 yilda patol, gemoglobin S (inglizcha: o'roqsimon hujayrali o'roq hujayra) molekulyar kasalliklarni o'rganishga asos soldi. Qizil qon hujayralarida anormal qon hujayralari mavjudligi odatda (lekin har doim ham emas) irsiy gemolitik anemiya sindromining rivojlanishiga olib keladi (qarang).

Ta'riflangan gemoglobin variantlarining ko'pchiligi patologik emas, balki G. S asalining kam uchraydigan noodatiy shakllari deb hisoblanishi kerak. gemoglobinlar S, C, D, E, Bart, H, M va katta guruh(taxminan 60) beqaror G. Beqaror G. G.ning anormal variantlari deyiladi, ularda aminokislotalardan birini almashtirish natijasida molekula oksidlovchi moddalar, qizdirish va bir qator boshqa taʼsirlarga beqaror boʻlib qoladi. omillar. GM-guruhlari gem-globin aloqalari sohasida polipeptid zanjirlarida aminokislotalarni almashtirish natijasida paydo bo'ladi, bu nafaqat molekulaning beqarorligiga, balki methemoglobin hosil bo'lish tendentsiyasining kuchayishiga olib keladi. M-gemoglobinopatiya ko'pincha irsiy methemoglobinemiyaning sababi hisoblanadi (qarang).

G.ning tasnifi dastlab ularni lotin alifbosi harflari bilan ochish tartibida tasvirlashga asoslangan; A harfi bilan belgilangan oddiy "kattalar" G. va homila G. (HbF) uchun istisno qilinadi. S harfi gʻayritabiiy oʻroqsimon hujayra G.ni bildiradi (HbB bilan sinonim). Shunday qilib, lotin alifbosining A dan S gacha bo'lgan harflari X Xalqaro Gematolda qabul qilinganiga ko'ra, G.ning umumiy qabul qilingan belgilari deb hisoblangan. Kongress (Stokgolm, 1964) G. nomenklaturasi bundan buyon yangi variantlarni belgilash uchun alifboning qolgan harflaridan foydalanish tavsiya etilmaydi.

Endilikda G.ning yangi ochilgan shakllarini topilgan joy boʻyicha yangi G. kashf etilgan shahar (viloyat), shifoxona yoki laboratoriya nomidan foydalanib, uning biokimyoviy formulasi, joylashgan joyini (qavs ichida) koʻrsatib nomlash odat tusiga kirgan. va ta'sirlangan zanjirda aminokislotalarni almashtirish tabiati. Masalan, Hb Koln (alfa 2 beta 2 98 val->met) gemoglobin Kolnda 98-pog'onada aminokislota valinining beta-polipeptid zanjirlaridan birining metionin bilan almashtirilganligini anglatadi.

G.ning barcha navlari fizik-kimyoviy xususiyatlariga koʻra bir-biridan farq qiladi. va jismoniy xossalari, baʼzilari esa funksional xususiyatlari boʻyicha ham klinikada G.ning turli xil variantlarini aniqlash usullari asoslanadi. Kislorodga yaqinligi o'zgargan g'ayritabiiy gazlarning yangi sinfi topildi. G.ni tiplash elektroforez va boshqa bir qator laboratoriya usullari (ishqorlarga chidamlilik va issiqlik denaturatsiyasini tekshirish, spektrofotometriya va boshqalar) yordamida amalga oshiriladi.

Elektroforetik harakatchanligiga koʻra G. tez harakatlanuvchi, sekin va normal (HbA kabi harakatchanlikka ega) turlarga boʻlinadi. Biroq, aminokislota qoldiqlarini almashtirish har doim ham molekula zaryadining o'zgarishiga olib kelmaydi, shuning uchun elektroforez yordamida ba'zi variantlarni aniqlash mumkin emas.

Sud tibbiyotida gemoglobin

Sud tibbiyotida G. va uning hosilalari G.da oʻzgarishlarga olib keladigan moddalar bilan zaharlanish tashxisini qoʻyishda, homila yoki yangi tugʻilgan chaqaloqqa tegishli qonni kattalar qonidan farqlashda ashyoviy dalillarda yoki har qanday suyuqlikda qon borligini aniqlash uchun aniqlanadi. . Bahsli otalik, onalik va bolalarni almashtirish masalalarini tekshirishda, shuningdek, ashyoviy dalillar bo'yicha qonni individuallashtirish maqsadida irsiy xususiyatlardan foydalanish dalillari mavjud.

Hayvonlarni inson gemoglobini bilan immunizatsiya qilish orqali gemoglobinni cho'ktiruvchi sarumlar olindi. Bu zardoblar yordamida G.da tekshirilgan dogʻda odam qoni borligini aniqlash mumkin.

Dog'larda qon mavjudligini aniqlash uchun mikrospektral tahlil va mikrokristalin reaktsiyalari qo'llaniladi. Birinchi holda, gemoxromogen gidroksidi va qaytaruvchi vosita bilan xarakterli so'rilish spektriga ega bo'lgan gemoxromogenga aylanadi (qarang. Gemoxromogen) yoki gemoxromogenga konsentrlangan sulfat kislota ta'sir qiladi, bu esa gematoporfirin hosil bo'lishiga olib keladi spektrning ko'rinadigan qismida tipik yutilish spektri.

Qon mavjudligini aniqlash uchun mikrokristalli reaktsiyalardan ko'pincha gemoxromogen va gemin gidroxlorid kristallarini ishlab chiqarishga asoslangan testlar qo'llaniladi. G.ga tekshirilgan dogʻi boʻlgan toʻqimadan gemin kristallarini olish uchun ip olib, shisha slaydga oʻrnatiladi, unga bir necha tomchi natriy xlorid kristallari va bir necha tomchi konsentrlangan sirka kislotasi (Teyxman reaktivi) qoʻshiladi. Qizdirilganda (qon borligida) G.dan gemin gidroxlorid kristallari (Teyxman kristallari) — jigarrang qiya parallelogrammalar hosil boʻladi, baʼzan reaksiyalar natijasida G.dan yod-gemin kristallari olinadi - shakldagi mayda qora kristallar. rombik prizmalar.

G.ning hosilalari maʼlum zaharlanishlarda qonda spektroskopik usulda aniqlanadi. Masalan, uglerod oksidi bilan zaharlanganda, methemoglobin hosil qiluvchi moddalar bilan zaharlanganda, qurbonlarning qonida karboksigemoglobin topiladi, methemoglobin aniqlanadi.

Chaqaloqlarni o'ldirish holatlarida yangi tug'ilgan chaqaloq yoki homilaning qoni borligini turli xil ashyoviy dalillar bilan aniqlash kerak bo'lishi mumkin. Homila va yangi tug'ilgan chaqaloqning qonida HbF ning yuqori miqdori va kattalar qonida - HbA mavjudligi sababli, ularning fizik-kimyoviy xususiyatlari bilan ajralib turadi. xossalari, yangi tugʻilgan (homila) va katta yoshdagi G.ni osongina farqlash mumkin.

Amalda, ishqoriy denaturatsiya ko'pincha qo'llaniladi, chunki homila bezi kattalar beziga qaraganda gidroksidi ta'siriga ko'proq chidamli. G.ning oʻzgarishlari spektroskopik, spektrofotometrik yoki fotometrik usullar bilan aniqlanadi.

Polipeptid zanjirlarining sintezi strukturaviy va (ehtimol) tartibga soluvchi genlar nazorati ostida amalga oshiriladi. Strukturaviy genlar polipeptid zanjirlarining oʻziga xos aminokislotalar ketma-ketligini, tartibga soluvchi genlar esa ularning sintez tezligini aniqlaydi (qarang Gen).

Odamlarda mavjud bo'lgan 6 turdagi normal g zanjirlari (Hba, Hbb, Hby, Hb, Hbε, Hbζ) mos ravishda 6 gen lokusu (a, b, g, d, e, z) tomonidan kodlangan. A zanjirlar uchun ikkita lokus bo'lishi mumkin, deb ishoniladi. Bundan tashqari, turli lokuslar tomonidan kodlangan 5 xil g-zanjirlar topildi. Shunday qilib, jami odamda G sintezini boshqaradigan 7 dan 10 juftgacha strukturaviy genlar bo'lishi mumkin.

Rivojlanish bosqichlarini o'rganish shuni ko'rsatdiki, odamlarda turli G'lar sintezining aniq va muvozanatli genetik regulyatsiyasi mavjud bo'lib, odamlarda bachadon hayotining birinchi yarmida Gl. arr. loci a, g, z, e-zanjirlar (ikkinchisi faqat qisqa vaqt ichida, erta davr embrion hayot). Tug'ilgandan so'ng, gamma zanjiri lokusu o'chirilishi bilan bir vaqtda, b va d zanjir lokuslari faollashadi. Ushbu o'tish natijasida xomilalik gemoglobin (HbF) kattalar gemoglobinlari - HbA2 ning kichik bir qismi bilan HbA bilan almashtiriladi.

Noaniq savollar qolmoqda: Xromosomalarda G. sintezini belgilovchi gen lokuslarining joylashuvi, ularning bogʻlanishi, ontogenez davrlari bilan bogʻliq boʻlgan G.ning strukturaviy genlarining oʻziga xos faollashuvi va repressiyasining tartibga soluvchi genlar taʼsiriga bogʻliqligi, gumoral omillarning ta'siri (masalan, gormonlar) va boshqalar.

Globin zanjirlarining sintezi hujayradagi oqsil sintezining o'ziga xos namunasidir.

G. sintezini tartibga solishda hali koʻp narsa noaniq boʻlsa-da, asosiy mexanizmlar DNK dan mRNK (xabarchi RNK) transkripsiyasi tezligini nazorat qiluvchi mexanizmlar boʻlib koʻrinadi. Globin sintezi uchun maxsus mas'ul bo'lgan DNKning aniq tavsifi olinmagan. Biroq, 1972 yilda bir nechta laboratoriyalar bir vaqtning o'zida G sintezini tartibga soluvchi genni sintez qilishga muvaffaq bo'ldi. Bu teskari transkriptaza fermenti yordamida amalga oshirildi (qarang Genetika muhandisligi ).

Gem molekulasining gem qismi Krebs siklidagi faol suksinat (suksinat) dan boshlanib, markazida temir atomi boʻlgan murakkab protoporfirin halqasi bilan tugaydigan bir qator fermentativ reaksiyalar yordamida alohida sintezlanadi.

Protein sintezi jarayonida globin zanjirlari o'ziga xos konfiguratsiyani oladi va gem maxsus cho'ntagiga "qo'shiladi". Keyinchalik, tugallangan zanjirlar birikmasi tetramer hosil qiladi.

O'ziga xos DNK sintezi eritrotsitlar prekursorlarida faqat ortoxrom normoblast bosqichiga qadar sodir bo'ladi. Bu davrda globinning oxirgi polipeptid zanjiri hosil bo'ladi, u gem bilan birlashadi va RNKning barcha turlari va kerakli fermentlar hosil bo'ladi.

G. sintezining irsiy buzilishlari ikki katta guruhga boʻlinadi:

1) deb ataladigan gemoglobinning birlamchi tuzilishining strukturaviy variantlari yoki anomaliyalari - Hb, S, C, D, E, M kabi "sifatli" gemoglobinopatiyalar, shuningdek beqaror gemoglobin va O 2 ga yaqinligi yuqori bo'lgan gemoglobinopatiyalardan kelib chiqqan kasalliklar (qarang Gemoglobinopatiyalar),

2) globinning polipeptid zanjirlaridan birining sintez tezligining buzilishi natijasida yuzaga keladigan sharoitlar - "miqdoriy" gemoglobinopatiyalar yoki talassemiya (qarang).

Strukturaviy variantlar bilan G molekulasining barqarorligi va funktsiyasi o'zgarishi mumkin, talassemiyada globinning tuzilishi normal bo'lishi mumkin. Genetik nuqsonning ikkala turi ham koʻp odam populyatsiyalarida keng tarqalganligi sababli, G.ning strukturaviy varianti va talassemiya uchun bir vaqtning oʻzida geterozigota boʻlgan shaxslar koʻp kuzatiladi. Turli genlarning kombinatsiyasi gemoglobinopatiyalarning juda murakkab spektrini tashkil qiladi. Ayrim hollarda mutatsiyalar G. sintezini almashtirish mexanizmlariga taʼsir qilishi mumkin, bu esa, masalan, kattalardagi homila G. sintezining davom etishiga olib keladi. Ushbu shartlar birgalikda xomilalik gemoglobinning irsiy chidamliligi deb ataladi.

Fusion variantlariga Hb Lepore, anti-lepore va Keniya mutantlari kiradi. Katta ehtimol bilan bular strukturaviy anomaliyalar G. bir-biriga chambarchas bogʻlangan G genlari oʻrtasida teng boʻlmagan gomologik boʻlmagan meiotik kesishuv natijasida paydo boʻlgan, natijada, masalan, Hb Lepore da a-zanjirlar normal, boshqa polipeptid zanjirlari esa d- va ketma-ketlikning bir qismini oʻz ichiga oladi. b-polipeptid zanjirlari ketma-ketligining bir qismi.

Genlarning sintezini belgilaydigan genlarning har qandayida mutatsiyalar sodir bo'lishi mumkinligi sababli, bir yoki bir nechta lokuslarda g'ayritabiiy genlarning allellari uchun homozigotlar, geterozigotlar yoki juft geterozigotlar bo'ladigan bir nechta vaziyatlar yuzaga kelishi mumkin.

G.ning 200 dan ortiq tuzilish variantlari maʼlum, ularning 120 dan ortigʻi tavsiflangan, koʻp hollarda G.ning strukturaviy oʻzgarishini uning anomal funksiyasi bilan bogʻlash mumkin boʻlgan. Nuqta mutatsiyasi (genetik kodda bitta asosni almashtirish) natijasida G.ning yangi varianti paydo boʻlishining eng oddiy mexanizmini HbS (sxema) misolida koʻrsatish mumkin.

Aminokislotalarni almashtirishning fizik-kimyoviy ta'siri. G. molekulasining xossalari, barqarorligi va funksiyasi avvalgisining oʻrnini egallagan aminokislota turiga va uning molekuladagi holatiga bogʻliq. Bir qator mutatsiyalar (lekin hammasi emas) gemoglobin molekulasining funktsiyasi va barqarorligini (HbM, beqaror gemoglobinlar, O 2 ga o'zgargan yaqinligi bo'lgan gemoglobinlar) yoki uning konfiguratsiyasini va bir qator fizik-kimyoviy xususiyatlarini sezilarli darajada o'zgartiradi. xususiyatlari (HbS va HbC).

Gemoglobinlar barqaror emas

Stabil bo'lmagan gemoglobinlar - oksidlovchi moddalar, issiqlik va boshqa bir qator omillar ta'siriga ayniqsa sezgir bo'lgan g'ayritabiiy gemoglobinlar guruhi, bu ularning molekulalaridagi ba'zi aminokislotalar qoldiqlarining genetik jihatdan aniqlangan almashtirilishi bilan izohlanadi; bunday gemoglobinlarni tashish ko'pincha gemoglobinopatiya sifatida namoyon bo'ladi (qarang).

Beqaror G. tashuvchisi boʻlgan odamlarning eritrotsitlarida, deyiladi. Beqaror qon hujayralarining denatüratsiyalangan molekulalarining to'planishi bo'lgan Heinz tanalari (Heinz tanalari bilan tug'ma gemolitik anemiya). 1952 yilda I. A. Keti bu kasallik irsiy ekanligini aytdi. Frik (P. Frik), Gitzig (V. X. Xitsig) va Vetke (K. Betke) 1962 yilda birinchi marta Hb Tsyurix misolidan foydalanib, Heinz organlari bilan gemolitik anemiya beqaror gemoglobinlar mavjudligi bilan bog'liqligini isbotladilar. Karrel (R. V. Karrel) va G. Leman 1969 yilda bunday gemoglobinopatiyalarga yangi nom berishni taklif qilishdi - beqaror G.ni tashish natijasida kelib chiqqan gemolitik anemiya.

Gem molekulalarining beqarorligi gem bilan aloqada bo'lgan aminokislotalar qoldiqlarini almashtirish natijasida yuzaga kelishi mumkin; qutbsiz aminokislota qoldig'ini qutbli bilan almashtirish; har qanday aminokislota qoldig'ini prolin qoldig'i bilan almashtirish natijasida hosil bo'lgan molekulaning ikkilamchi tuzilishini buzish; a1b1- va a2b2-kontaktlar sohasidagi aminokislotalar qoldiqlarini almashtirish, bu gemoglobin molekulasining monomerlar va dimerlarga ajralishiga olib kelishi mumkin; ba'zi aminokislotalar qoldiqlarini yo'q qilish (yo'qotish); subunitlarning cho'zilishi, masalan, ikkita beqaror gemoglobin - Hb Cranston va Hb Tak C-terminaliga biriktirilgan hidrofobik segment tufayli oddiy gemoglobinga nisbatan cho'zilgan beta zanjirlariga ega.

J. V. Daci tomonidan taklif qilingan va Yu N. Tokarev va V. M. Belostotskiy tomonidan o'zgartirilgan beqaror gazlarning tasnifi gazni beqaror holga keltiradigan molekuladagi o'zgarishlarning tabiatiga asoslanadi.

Ta'riflangan taxminan. 90 beqaror G. va G. molekulasining beta zanjirlarida aminokislota qoldiqlari almashinadigan variantlar alfa zanjirlarida bunday qoldiqlarni almashtirishga qaraganda taxminan 4 marta tez-tez uchraydi.

Stabil boʻlmagan G.ning tashilishi avtosomal dominant tarzda meros boʻlib, tashuvchilari geterozigotlardir. Baʼzi hollarda beqaror G.ning tashilishining paydo boʻlishi spontan mutatsiya natijasidir. G. barqarorligining pasayishi nafaqat uning oson choʻkishiga, balki ayrim hollarda gemning yoʻqolishiga olib keladi. Gemoglobin molekulasining alfa va beta zanjirlarining aloqa joylarida aminokislotalar qoldiqlarini almashtirish molekulaning kislorodga yaqinligiga, gemlarning o'zaro ta'siriga va gemoglobinning tetramerlari, dimerlari va monomerlari o'rtasidagi muvozanatga ta'sir qilishi mumkin. Stabil gen uchun geterozigota bo'lgan odamlarda ham normal, ham g'ayritabiiy, beqaror oqsil sintezlanadi, ammo ikkinchisi tezda denatüratsiyalanadi va funktsional faol bo'lmaydi.

Ogʻir gemolitik anemiya odatda yuqori darajadagi molekulyar beqarorlik bilan beqaror G. tashuvchisi boʻlgan bemorlarda kuzatiladi.

Boshqa beqaror G. xanjarini olib yurganda, ko'rinishlar odatda o'rtacha zo'ravonlik yoki butunlay ahamiyatsiz bo'ladi. Ayrim hollarda (Hb Riverdale-Bronx, Hb Zurich va boshqalar) beqaror G.ni tashish maʼlum dori-darmonlarni (sulfanilamidlar, analjeziklar va boshqalar) qabul qilgandan yoki infektsiyalar taʼsiridan keyin gemolitik inqirozlar koʻrinishida namoyon boʻladi. Ba'zi bemorlar, masalan, Hb Hammersmit, Hb Bristol, Hb Sidney va boshqalarni tashuvchilar, met- va sulfgemoglobinlarning ko'payishi natijasida terining siyanozini boshdan kechiradilar. Stabil boʻlmagan G.ni olib oʻtish natijasida yuzaga keladigan gemoglobinopatiyalarni boshqa etiologiyali gemolitik va gipoxrom anemiyalardan va birinchi navbatda, pentoza-fosfat sikli fermentlarining genetik jihatdan aniqlangan tanqisligi, glikoliz va boshqalar bilan bogʻliq temir tanqisligi va gemolitik anemiyalar bilan farqlash kerak.

Stabil boʻlmagan G. tashuvchisi boʻlgan koʻpchilik odamlar maxsus davolashga muhtoj emas. Gemoliz uchun restorativ terapiya foydalidir. Beqaror G.ning barcha tashuvchilari gemolizni qoʻzgʻatuvchi oksidlovchi preparatlardan (sulfanilamidlar, sulfonlar, ogʻriq qoldiruvchi vositalar va boshqalar) saqlanish tavsiya etiladi. Qon quyish faqat chuqur anemiya rivojlanishi bilan ko'rsatiladi. Taloq va gipersplenizm tomonidan qizil qon hujayralarining sekvestrining kuchayishi bilan og'ir gemoliz bo'lsa, splenektomiya ko'rsatiladi (qarang). Biroq, bolalarda (6 yoshgacha) splenektomiya odatda septitsemiya rivojlanish xavfi tufayli amalga oshirilmaydi.

Stabil bo'lmagan gemoglobinlarni aniqlash usullari

Gemoglobinning issiqlikka chidamliligini o'rganish uning beqarorligini aniqlashning eng muhim sinovidir. U 1962 yilda A. G. Grimes va A. Meysler va 1964 yilda Deysi tomonidan taklif qilingan va 0,1 M fosfat yoki Tris-HCl buferi, pH 7,4, bir soat davomida 50-60 ° da suyultirilgan gemolizatlarni inkubatsiya qilishdan iborat. Bunday holda, beqaror glikozidlar denatüratsiyalanadi va cho'kadi va eritmada qolgan termostabil gidroksid miqdori 541 nm da spektrofotometrik tarzda aniqlanadi va quyidagi formula bo'yicha hisoblanadi:

/ * 100 = = termostabil gemoglobin (foiz),

bu erda E - 541 nm to'lqin uzunligidagi so'nish qiymati.

Termolabil G.ning nisbiy tarkibi 100% - termostabil G. miqdori (foizda) ga teng.

1972 yilda Carrell va Kay (R. Kau) gemolizatlarni 17% izopropanol-Tris buferi aralashmasida, pH 7,4 37° da 30 daqiqa davomida inkubatsiya qilishni taklif qildilar.

Eritrositlarning gemoliziga suv sabab bo'lishi mumkin, chunki bu maqsadda uglerod tetraklorid yoki xloroformdan foydalanish beqaror qon hujayralarining qisman denatürasyonuna va olingan ma'lumotlarning buzilishiga olib keladi.

Stabil boʻlmagan G.ni aniqlashning eng keng tarqalgan usuli gistokimyoviy, Geynts jismlarini aniqlash usuli hisoblanadi. Bunday holda, qizil qon tanachalari kristalli binafsha, metil binafsha rang bilan bo'yaladi yoki atsetilfenilgidrazin bilan reaktsiya qo'llaniladi. Qon oldindan 24 soat davomida 37° da saqlanadi. Shuni yodda tutish kerakki, Heinz tanasi boshqa gemolitik anemiyalarda, talassemiyada, methemoglobin hosil qiluvchi moddalar bilan zaharlanishda va ba'zi enzimopatiyalarda ham bo'lishi mumkin.

Qog'oz yoki tsellyuloza asetatda gemolizatlarni elektroforetik ajratish ko'pincha natija bermaydi, chunki ko'plab beqaror gemolizatlarda molekuladagi aminokislotalar qoldiqlarini almashtirish molekulaning elektroforetik xususiyatlarini o'zgartirmaydi. Bu borada ko'proq ma'lumot beruvchi poliakrilamid va kraxmal jellarida elektroforez (qarang: Elektroforez) yoki izoelektrik fokuslash.

Stabil boʻlmagan G. tashuvchisi boʻlgan koʻpgina bemorlarda siydik doimiy yoki vaqti-vaqti bilan dipirollar hosil boʻlishi tufayli toʻq rangga ega boʻladi, bu eritrotsitlarda beqaror G. borligining yetarlicha aniq belgisi boʻlib xizmat qiladi.

Bibliografiya: Vladimirov G. E. va Panteleeva N. S. Funktsional biokimyo, L., 1965;

Korjuev P. A. Gemoglobin, M., 1964, bibliogr.; Kushakovskiy M. S. Gemoglobin shikastlanishining klinik shakllari, L., 1968; Perutz M. Gemoglobin molekulasi, kitobda: Molekulalar va hujayralar, ed. G. M. Frank, trans. Ingliz tilidan, p. 7, M., 1966; Tumanov A.K.Ashyoviy dalillarning sud-tibbiy ekspertizasi asoslari, M., 1975, bibliogr.; Uspenskaya V.D. Gaptoglobinning sintezi va katabolizmi va uning gemoglobin almashinuvidagi roli haqida, Vopr. asal. kimyo, 16-jild, № 3, bet. 227, 1970, bibliogr.; Xarris G. Inson biokimyoviy genetikasi asoslari, trans. Ingliz tilidan, p. 15, M., 1973 yil; Sharonov A. va Sharonova N. A. Gemoglobinning tuzilishi va funktsiyalari, Molekulyar Biol., 9-son, s. 145, 1975, bibliogr.; Charache S. Kislorodga yaqinligi o'zgargan gemoglobinlar, Clin. Haemat., v. 3, p. 357, 1974, bibliogr.; Giblett E. R. Inson qonidagi genetik belgilar, Filadelfiya, 1969; Gemoglobin va qizil hujayra tuzilishi va funktsiyasi, ed. G. J. Brewer, N. Y.-L., 1972; HuehnsE. R. Gemoglobin alfa-zanjir sintezining genetik nazorati, Haematologia, v. 8, p. 61, 1974, bibliogr.; Lemann H.a. Huntsman R. G. Man gemoglobinlari, Filadelfiya, 1974; Perutz M. F. Kron ma'ruzasi, 1968 yil, Gemoglobin molekulasi, Proc, roy, Soc. V., v. 173, b. 113, 1969; Perutz M. F. a. Lehmann H. Inson gemoglobinining molekulyar patologiyasi, Tabiat (Lond.), v. 219, b. 902, 1968; RoughtonF. J. Kislorod, karbonat angidrid va gemoglobinning o'zaro ta'siriga oid ba'zi so'nggi ishlar, Biochem. J., v. 117, b. 801, 1970 yil Stamatoyannoponlos G. a. NuteP. E. Gemoglobinlarning genetik nazorati, Clin. Haemat., v. 3, p. 251, 1974, bibliogr.; Van Assendelft O. V. Gemoglobin hosilalarining spektrofotometriyasi, Assen, 1970; Weatherall D. J. Gemoglobinning ayrim buzilishlari uchun molekulyar asos, Brit, med. J., v. 4, p. 451, 516, 1974; Ob-havo D. J. a. Klegg J. B. Talassemiyaning molekulyar asoslari, Britaniya. J. Haemat., v. 31, qo'shimcha, b. 133, 1975; Wintro-b e M. M. Klinik gematologiya, Filadelfiya, 1974 yil.

Gemoglobinlar barqaror emas- Didkovsky N.A. va boshqalar Gemoglobin Volga 27 (B9) alanin->aspartik kislota (qattiq beqarorlik bilan yangi g'ayritabiiy gemoglobin), Muammolar, gematol va toshib ketish, qon, 22-jild, № 4, p. 30, 1977, bibliogr.; Idelson L.I., Didkovskiy N.A. va Ermilchenko G.V. Gemolitik anemiya, M., 1975, bibliogr.; VunnH. F., B. G. a unut. Ranney H. M. Inson gemoglobinlari, Filadelfiya, 1977, bibliogr.; Leman H. a. Kynoch P. A. Inson gemoglobin variantlari va ularning xususiyatlari, Amsterdam, 1976 yil.

A.P. Andreeva; Yu. N. Tokarev (gem. va gen.), A. K. Tumanov (sud.); Yu N. Tokarev, V. M. Belostotskiy.

Gemoglobinlar - bu gaz almashinuvi va barqaror metabolizmni ta'minlash uchun mas'ul bo'lgan murakkab tuzilishdagi temir o'z ichiga olgan qon oqsillari. Qon aylanish tizimida gemoglobin karbonat angidrid va kislorod almashinuvi jarayonida to'qimalar va o'pkalar o'rtasida vositachi vazifasini bajaradi.

Gemoglobinning ruxsat etilgan darajasi yoshga qarab o'zgaradi, ammo normal qiymatlarda ozgina og'ishlar mumkin. Nomutanosiblik rivojlanishga olib keladi jiddiy kasalliklar, va ularning ba'zilari qaytarib bo'lmaydigan patologik jarayon xarakteriga ega.

Ushbu proteinning me'yoridan chetga chiqish har qanday holatda ham mos keladigan bilan birga bo'ladi klinik rasm Shuning uchun, agar sizda boshqa alomatlar bo'lsa, o'zingiz davolanishdan ko'ra, darhol tibbiy yordamga murojaat qilishingiz kerak. Samarali davolanishni faqat gemoglobin uchun qon testini o'tkazgandan keyin aniqlash mumkin.

Funksiyalar

Gemoglobinning vazifalari tanadagi nafas olish jarayonini ta'minlashdan iborat bo'lib, u uch bosqichda amalga oshiriladi:

• hujayrali nafas olish - hujayralar kislorod bilan to'yingan;
• tashqi nafas olish - kislorod o'pkaga kiradi va karbonat angidrid tanadan chiqariladi;
• ichki nafas olish - o'pkada kislorod gemoglobinni ushlaydi, ular oksigemoglobinga aylanadi va barcha hujayralarga tarqaladi.

Shuning uchun bu oqsilning nomutanosibligi o'ta salbiy oqibatlarga olib kelishi mumkin va ba'zi hollarda hatto o'limga olib kelishi mumkin.

Turlar

Inson qoni tarkibida mavjud turli xil turlari gemoglobin:

• homila yoki homila - bu turdagi oqsil yangi tug'ilgan chaqaloqning qonida topiladi va bola hayotining beshinchi oyigacha tanadagi gemoglobinning umumiy miqdoridan 1% gacha kamayadi;
• oksigemoglobin - arterial qon hujayralarida topilgan va kislorod molekulalari bilan bog'liq;
• karboksigemoglobin - venoz qonda topilgan va karbonat angidrid molekulalari bilan bog'liq bo'lib, u bilan o'pkaga ko'chiriladi;
• glikatlangan - qonda aylanib yuradigan oqsil va glyukoza birikmasi. Ushbu turdagi protein shakar testlarida aniqlanadi;
• methemoglobin - kimyoviy moddalar bilan bog'liq, uning qondagi o'sishi tananing zaharlanishini ko'rsatishi mumkin;
• sulfgemoglobin - bu gemoglobin molekulasi faqat ma'lum dori-darmonlarni qabul qilganda qonda paydo bo'ladi. Ushbu turdagi gemoglobinning ruxsat etilgan darajasi 10% dan oshmaydi.

Gemoglobinning turlari, shuningdek, uning qancha miqdori qonda ekanligini aniqlash faqat laboratoriya diagnostikasi orqali aniqlanadi.

Normlar

Gemoglobin formulasi qizil qon tanachalari soni bilan uzviy bog'liqlikni nazarda tutadi, ular asosida normal ko'rsatkichlar tuziladi. O'rtacha optimal ko'rsatkich kattalar uchun bu protein darajasi:

• erkaklarda - 125-145 g / l;
• ayollarda gemoglobin 115-135 g / l ni tashkil qiladi.

Bundan tashqari, u ham qo'llaniladi rang indeksi qondagi bu oqsilning normasini aniqlash. Optimal to'yinganlik darajasi 0,8-1,1. Bundan tashqari, har bir qizil qon hujayralarining gemoglobin bilan to'yinganlik darajasi alohida belgilanadi o'rtacha norma 28-32 piktogramma;

Tuzilishdagi buzilishlar

Gemoglobinning tuzilishi beqaror va unda yuzaga keladigan har qanday buzilish ma'lum patologik jarayonlarning rivojlanishiga olib keladi. Muayyanlarning ta'siri natijasida etiologik omillar yuzaga kelishi mumkin:

• oqsilning g'ayritabiiy shakllarini shakllantirish - on hozirgi paytda Klinik jihatdan faqat 300 ta shakl yaratilgan;
• karbonat angidrid bilan zaharlanish paytida barqaror, kislorod o'tkazmaydigan birikma, karbogemoglobin hosil bo'lishi;
• qonning qalinlashishi;
• gemoglobinning kamayishi, ma'lum darajada anemiya rivojlanishiga olib keladi.

Proteinning ko'payishi quyidagi etiologik omillar tufayli mumkin:

• onkologik jarayonlarda qizil qon hujayralari sonining patologik ko'payishi;
• qon viskozitesini oshirish;
• yurak nuqsonlari;
• kuyishlar;
• ichak tutilishi;
• o'pka yurak etishmovchiligi.

Shu bilan birga, shuni ta'kidlash kerakki, tog'lilar orasida qondagi gemoglobin doimiy ravishda ko'tariladi, bu normal fiziologik ko'rsatkichdir. Shuningdek, bu oqsilning me'yorlari toza havoda uzoq vaqt o'tkazadigan odamlarda - uchuvchilar, alpinistlar, baland tog'li ishchilarda ortiqcha baholanadi.

Qonda gemoglobinning pasayishi sabab bo'lishi mumkin quyidagi omillar ta'sirlari:

• katta miqdorda plazma quyish;
• o'tkir qon yo'qotish;
• surunkali mikroqon ketishlar: gemorroy, gingival va bachadondan qon ketishi bilan;
• qizil qon hujayralarini yo'q qilishga olib keladigan gemoliz;
• temir va B12 vitamini etishmasligi;
• suyak iligidagi patologik jarayonlarda.

Bundan tashqari, ushbu proteinning kamayishi yoki ko'payishi noto'g'ri ovqatlanish tufayli bo'lishi mumkin - agar tanada etarli miqdorda bo'lmasa yoki aksincha, tegishli kimyoviy tarkibga ega bo'lgan ma'lum mahsulotlarning ortiqcha miqdori bo'lsa.

Mumkin bo'lgan klinik ko'rinish

Past gemoglobin bilan quyidagi alomatlar bo'lishi mumkin:

• charchoq;
• quruq teri va shilliq pardalar;
• zaiflik, umumiy buzuqlik;
• tez-tez bosh aylanishi;
• bolalarda aqliy va jismoniy rivojlanishning kechikishi;
• yuqumli kasalliklarga sezuvchanlikning oshishi;
• uyqu tsiklining buzilishi;
• yomon ishtaha yoki uning etishmasligi.

Shuni ta'kidlash kerak pasaytirilgan daraja sincap bolalar uchun eng xavflidir, chunki bu rivojlanish kechikishlariga olib keladi.

Tanadagi ushbu proteinning ko'payishi ham inson salomatligiga salbiy ta'sir qiladi, bu quyidagi klinik ko'rinishda namoyon bo'ladi:

• sariqlik teri va shilliq pardalar, til;
• rangpar teri;
• kam vazn;
• jigar kengayishi;
• kuchayib borayotgan zaiflik;
• kaftlarda va eski chandiqlar sohasida pigmentatsiya.

Birinchisi ham, ikkinchisi ham juda salbiy oqibatlarga olib kelishi mumkin.

Tahlil o'tkazish

Gemoglobinga qancha qizil qon tanachalari kiritilganligini aniqlash uchun qon namunasi, shuningdek, boshqa laboratoriya ma'lumotlari shifokor tomonidan belgilab qo'yilganidek amalga oshiriladi. Gemoglobin testi ertalab, och qoringa o'tkaziladi. Bundan tashqari, qon topshirishdan bir kun oldin, siz spirtli ichimliklar va gematopoetik tizimga ta'sir qiluvchi dori-darmonlardan voz kechishingiz kerak. Qon barmoqdan olinadi. Usullar ro'yxati quyidagilarni o'z ichiga oladi:

• kolorimetriya;
• gazni hisoblash;
• temirni aniqlash.

Faqatgina malakali mutaxassis bu yoki boshqa belgini to'g'ri talqin qilishi mumkin. Shuning uchun, test natijalarini olgandan so'ng, siz ularni shifokoringizga olib borishingiz kerak - u gemoglobin darajasini aniqlaydi va keyingi terapevtik choralarni belgilaydi.

Globus - to'p) qizil qon hujayralari - eritrotsitlar (odamlar va umurtqali hayvonlarda) ichidagi murakkab oqsil molekulasidir. Gemoglobin barcha qizil qon tanachalari oqsillari massasining taxminan 98% ni tashkil qiladi. Tuzilishi tufayli gemoglobin kislorodni o'pkadan to'qimalarga, karbon monoksitni esa orqaga o'tkazishda ishtirok etadi.

Gemoglobinning tuzilishi
Gemoglobin alfa tipidagi ikkita globin zanjiridan va boshqa turdagi ikkita zanjirdan (beta, gamma yoki sigma) iborat bo'lib, ular tarkibida temir mavjud bo'lgan gemning to'rt molekulasi bilan bog'langan. Gemoglobinning tuzilishi yunon alifbosi harflari bilan yozilgan: a2g2.

Gemoglobin almashinuvi
Gemoglobin qizil suyak iligidagi qizil qon hujayralari tomonidan hosil bo'ladi va ularning hayoti davomida hujayralar bilan birga aylanadi - 120 kun. Qadimgi hujayralar taloq tomonidan olib tashlanganida, gemoglobinning tarkibiy qismlari tanadan chiqariladi yoki yangi hujayralarga qo'shilish uchun qon oqimiga qaytariladi.

Gemoglobin turlari
TO normal turlari gemoglobin tarkibiga gemoglobin A yoki HbA (kattalardan - kattalardan) kiradi, tuzilishi a2b2, HbA2 (kichik kattalar gemoglobini, a2s2 tuzilishga ega va homila gemoglobini (HbF, a2g2. Gemoglobin F) homila gemoglobinidir. Kattalar gemoglobin bilan almashtirilishi butunlay sodir bo'ladi. -6 oy (bu yoshda xomilalik gemoglobin darajasi 1% dan kam) urug'lantirilgandan keyin 2 hafta o'tgach hosil bo'ladi, keyinchalik homila jigari hosil bo'lgandan so'ng, u xomilalik gemoglobin bilan almashtiriladi.

300 dan ortiq g'ayritabiiy gemoglobinlar mavjud bo'lib, ular kashf etilgan joy nomi bilan atalgan.

Gemoglobin funktsiyasi

Gemoglobinning asosiy vazifasi kislorodni o'pkadan to'qimalarga va karbonat angidridni qaytarib berishdir.

Gemoglobin shakllari

• Oksigemoglobin- gemoglobinning kislorod bilan birikmasi. O'pkadan to'qimalarga o'tadigan arterial qonda oksigemoglobin ustunlik qiladi. Oksigemoglobin miqdori tufayli arterial qon qizil rangga ega.
• Gemoglobinning pasayishi yoki deoksigemoglobin(HbH) - to'qimalarga kislorod beradigan gemoglobin
• Karboksigemoglobin- gemoglobinning karbonat angidrid bilan birikmasi. U venoz qonda topiladi va unga quyuq gilos rangini beradi.

Bu qanday sodir bo'ladi? Nima uchun gemoglobin o'pkada kislorodni oladi va to'qimalarda kislorodni beradi?

Bor effekti

Ta'sirni daniyalik fiziolog Kristian Bor http://en.wikipedia.org/wiki/Christian_Bohr (mashhur fizik Niels Borning otasi) tasvirlab bergan.
Kristian Borning ta'kidlashicha, ko'proq kislotalilik bilan (ko'proq past qiymat pH, masalan, to'qimalarda) gemoglobin kislorod bilan kamroq bog'lanadi, bu esa uni chiqarishga imkon beradi.

O'pkada, ortiqcha kislorod sharoitida, qizil qon hujayralari gemoglobin bilan birlashadi. Qizil qon hujayralari kislorodni qon oqimi orqali barcha organlar va to'qimalarga olib boradi. Oksidlanish reaktsiyalari kiruvchi kislorod ishtirokida tananing to'qimalarida sodir bo'ladi. Ushbu reaktsiyalar natijasida parchalanish mahsulotlari, shu jumladan karbonat angidrid hosil bo'ladi. To'qimalardan karbonat angidrid qizil qon hujayralariga o'tadi, buning natijasida kislorodga yaqinlik pasayadi, kislorod to'qimalarga chiqariladi.

Bor effekti organizmning faoliyati uchun katta ahamiyatga ega. Axir, agar hujayralar intensiv ishlasa va ko'proq CO2 chiqarsa, qizil qon hujayralari ularni ko'proq kislorod bilan ta'minlashi mumkin, bu esa kislorodning "ochligi" ning oldini oladi. Shuning uchun bu hujayralar yuqori tezlikda ishlashda davom etishi mumkin.

Oddiy gemoglobin darajasi qanday?

Har bir millilitr qonda taxminan 150 mg gemoglobin mavjud! Gemoglobin darajasi yoshga qarab o'zgaradi va jinsga bog'liq. Shunday qilib, yangi tug'ilgan chaqaloqlarda gemoglobin kattalarga qaraganda sezilarli darajada yuqori, erkaklarda esa ayollarga qaraganda yuqori.

Gemoglobin darajasiga yana nima ta'sir qiladi?

Ba'zi boshqa holatlar gemoglobin darajasiga ham ta'sir qiladi, masalan, balandlik, chekish va homiladorlik.

Gemoglobin miqdori yoki tuzilishidagi o'zgarishlar bilan bog'liq kasalliklar

• Eritrositoz va suvsizlanish bilan gemoglobin darajasining oshishi kuzatiladi.
• Turli xil anemiyalarda gemoglobin darajasining pasayishi kuzatiladi.
• Uglerod oksidi bilan zaharlanganda kislorodni biriktira olmaydigan karbgemoglobin hosil bo'ladi (karboksigemoglobin bilan adashtirmaslik kerak!).
• Ba'zi moddalar ta'sirida methemoglobin hosil bo'ladi.
• Gemoglobin tuzilishining o'zgarishiga gemoglobinopatiya deyiladi. Ushbu guruhning eng mashhur va keng tarqalgan kasalliklari o'roqsimon hujayrali anemiya, beta talassemiya va xomilalik gemoglobinning doimiyligidir. Jahon sog'liqni saqlash tashkilotining http://www.who.int/mediacentre/factsheets/fs308/ru/index.html veb-saytida gemoglobinopatiyalarni ko'ring.

Bilasizmi?

Ushbu bo'limdagi boshqa maqolalar

Umumiy infeksion agent nafas olish yo'llari(faringit, sinusit, otit, bronxit va pnevmoniya). Antikor testlari infektsiyani aniqlash uchun ishlatiladi ...

Mycoplasma pneumoniae - odam pnevmoniyasi, o'tkir respiratorli infektsiyalar (ARI), yuqori nafas yo'llarining kasalliklari (faringit, bronxit), shuningdek, ba'zi nafas olish yo'llari kasalliklarining qo'zg'atuvchisi.

Azospermiya - eyakulyatsiyada spermatozoidlarning yo'qligi

Bir hujayrali mikroorganizmlar, ularning ba'zilari kasallikka olib kelishi mumkin.

Mycoplasma pneumoniae (mycoplasma pneumoniae), Chlamydohpila pneumoniae (chlamydophila pneumoniae, ilgari Chlamydia pneumoniae deb ataladi)

•