Среди многих миллионов видов молекул, составляющих биохимическую среду организма, имеются многие тысячи, выполняющие информационную роль. Даже если не рассматривать те вещества, которые организм выделяет в окружающую среду, сообщая о себе другим живым существам: соплеменникам, врагам и жертвам, - огромное разнообразие молекул может быть отнесено к различным классам биологически активных веществ (сокращенно - БАВ), циркулирующих в жидких средах организма и передающих ту или иную информацию от центра к периферии, от одной клетки к другой, либо от периферии к центру. Несмотря на разнообразие состава и химического строения, все эти молекулы так или иначе влияют непосредственно на обменные процессы, осуществляемые конкретными клетками организма.

Наиболее важными для физиологической регуляции БАВ являются медиаторы, гормоны, ферменты и витамины.

Медиаторы - это вещества небелковой природы, имеющие сравнительно простое строение и небольшой молекулярный вес. Они выделяются окончаниями нервных клеток под влиянием поступившего туда очередного нервного импульса (из специальных пузырьков, в которых они скапливаются в промежутках между нервными импульсами). Деполяризация мембраны нервного волокна приводит к разрыву созревшего пузырька, и капли медиатора поступают в синаптическую щель. Синапс - это место соединения двух нервных волокон или нервного волокна с клеткой другой ткани. Хотя по нервному волокну сигнал передается в электрическом виде, в отличие от обычных металлических проводов нервные волокна нельзя просто механически между собой соединить: импульс таким образом передаваться не может, поскольку оболочка нервного волокна не проводник, а изолятор. В этом смысле нервное волокно больше похоже не на провод, а на кабель, окруженный слоем электроизолятора. Вот почему нужен химический посредник. Эту роль как раз и выполняет молекула медиатора. Оказавшись в синаптической щели, медиатор воздействует на постсинаптическую мембрану, приводя к местному изменению ее поляризации, и таким образом зарождается электрический импульс в той клетке, на которую нужно передать возбуждение. Чаще всего в организме человека в качестве медиаторов выступают молекулы ацетилхолина, адреналина, норадреналина, дофамина и гамма-аминомасляной кислоты (ГАМК). Как только действие медиатора на постсинаптическую мембрану завершилось, молекула медиатора разрушается с помощью специальных ферментов, постоянно присутствующих в этом месте соединения клеток, - таким образом предотвращается перевозбуждение постсинаптической мембраны и соответственно клеток, на которые оказывается информационное воздействие. Именно по этой причине один импульс, дошедший до пресинаптической мембраны, порождает единственный импульс в постсинаптической мембране. Истощение запасов медиатора в пресинаптической мембране может иногда служить причиной нарушения проведения нервного импульса.

Гормоны - высокомолекулярные вещества, вырабатываемые железами внутренней секреции для управления активностью других органов и систем организма.

По своему химическому составу гормоны могут относиться к различным классам органических соединений, существенно различающихся по размеру молекул (табл. 13). Химический состав гормона определяет механизм его взаимодействия с клетками-мишенями.

Гормоны могут быть двух типов - прямого действия либо тропные. Первые непосредственно воздействуют на соматические клетки, изменяя их метаболическое состояние и заставляя их менять свою функциональную активность. Вторые предназначены для воздействия на другие железы внутренней секреции, в которых под влиянием тропных гормонов ускоряется либо замедляется выработка собственных гормонов, которые обычно действуют уже непосредственно на соматические клетки.

Федеральное агентство по образованию

Государственное образовательное учреждение

высшего профессионального образования «Пермский государственный технический университет» Кафедра химии и биотехнологии

Химия биологически активных соединений

Конспект лекций для студентов очной формы обучения

по специальности 070100 «Биотехнология»

Издательство

Пермского государственного технического университета

Составитель: канд. Биол. Наук л.В. Аникина

Рецензент

канд. хим. наук, доц. И.А.Толмачева

(Пермский государственный университет)

Химия биологически активных веществ /сост. Л.В. Аникина – Пермь: Изд-во Перм. гос. техн. ун-та, 2009. – 109 с.

Представлен конспект лекций по программе курса «Химия биологически активных веществ».

Предназначено для студентов очной формы обучения по направлению 550800 «Химическая технология и биотехнология», специальности 070100 «Биотехнология».

© ГОУ ВПО

«Пермский государственный

технический университет», 2009

Введение…………………………………………………………………………..4

Лекция 1. Химические компоненты живого…………………………………….7

Лекция 2. Углеводы…………………………………………………………… .12

Лекция 3. Липиды………………………………………………………………..20

Лекция 4. Аминокислоты……………………………………………………..…35

Лекция 5. Белки……………………………………………………………….….43

Лекция 6. Свойства белков……………………………………………………...57

Лекция 7. Простые и сложные белки…………………………………………...61

Лекция 8. Нуклеиновые кислоты и нуклеопротеиды………………………….72

Лекция 9. Ферменты………………………………………………………….….85

Лекция 10. Классификация ферментов………………………………………... 94

Введение

При подготовке специалистов по биотехнологии важнейшими базовыми дисциплинами являются биохимия, органическая химия и химия биологически активных веществ. Эти дисциплины составляют фундаментальную основу биотехнологии, с развитием которой связывают решение таких важнейших социальных проблем современности, как обеспечение энергией, кормовыми и пищевыми ресурсами, охрана окружающей среды и здоровья человека.

Согласно требованиям Государственного Стандарта высшего профессионального образования к обязательному минимуму содержания основных образовательных программ по направлению 550800 «Химическая технология и биотехнология», специальности 070100 «Биотехнология» дисциплина «Химия биологически активных веществ» включает в себя следующие дидактические единицы: структура и пространственная организация белков, нуклеиновых кислот, углеводов, липидов, низкомолекулярных биорегуляторов и антибиотиков; понятие о ферментах, антителах, структурных белках; ферментативный катализ.

Цель преподавания дисциплины «Химия биологически активных веществ» заключается в формировании у студентов представлений о струк-туре и основах функционирования биологически активных веществ, о фер-ментативном катализе.

Лекции по дисциплине «Химия биологически активных веществ» базируется на знании студентами курсов «Общая химия», «Неорганическая химия», «Физическая химия», «Аналитическая химия» и «Химия координационных соединений». Положения данной дисциплины используются для дальнейшего изучения курсов «Биохимия», «Микробиология», «Биотехнология».

Предлагаемый конспект лекций раскрывает следующие темы, читаемые в курсе «Химия биологически активных веществ»:

Углеводы, классификация, химическое строение и биологическая роль, химические реакции, свойственные углеводам. Моносахариды, дисахариды, полисахариды.

Липиды. Классификация по химическому строению, биологические функции липидов и их производных – витаминов, гормонов, биорегуляторов.

Аминокислоты, общая формула, классификация и бологическая роль. Физико-химические свойства аминокислот. Протеиногенные аминокислоты, аминокислоты как предшественники биологически активных молекул – коферментов, желчных кислот, нейромедиаторов, гормонов, гистогормонов, алкалоидов, и некоторых антибиотиков.

Белки, элементный состав и функции белков. Первичная структура белка. Характеристика пептидной связи. Вторичная структура белка: α-спираль и β-складчатость. Надвторичная структура белка, доменный принцип эволюции белков. Третичная структура белка и связи, ее стабили-зирующие. Понятие о фибриллярных и глобулярных белках. Четвертичная структура белка.

Физико-химические и биологические свойства белков. Денатурация. Шапероны.

Простые белки: гистоны, протамины, проламины, глютеины, альбумины, глобулины, склеропротеиды, токсины.

Сложные белки: хромопротеиды, металлопротеиды, липопротеиды, гликопротеиды, протеогликаны, нуклеопротеиды.

Нуклеиновые кислоты, биологическая роль в клетке. Азотистые основания, нуклеозиды, нуклеотиды, полинуклеотиды ДНК и РНК. Виды РНК. Пространственная структура ДНК, уровни компактизации ДНК в хроматине.

Ферменты как биологические катализаторы, их отличие от катализаторов небелковой природы. Простые и сложные ферменты. Активный центр фермента. Механизм действия ферментов, снижение энергии активации, образование фермент-субстратного комплекса, теория деформации связей, кислотно-основной и ковалентный катализ. Изоформы ферментов. Полиферментные системы.

Регуляция активности ферментов на клеточном уровне: ограниченный протеолиз, агрегация молекул, химическая модификация, аллостерическое ингибирование. Типы ингибирования: обратимое и необратимое, конкурентное и неконкурентное. Активаторы и ингибиторы ферментов.

Номенклатура ферментов. Международная классификация ферментов.

Оксидоредуктазы: НАД-зависимые дегидрогеназы, флавинзависимые дегидрогеназы, хиноны, система цитохромов, оксидазы.

Трансферазы: фосфотрансферазы, ацилтрансферазы и коэнзим-А, аминотрансферазы, использующие пиридоксальфосфат, С 1 -трансферазы, содержащие в качестве коферментов активные формы фолиевой кислоты и цианокобаламина, гликозилтрансферазы.

Гидролазы: эстеразы, фосфатазы, гликозидазы, пептидазы, амидазы.

Лиазы: декарбоксилазы, использующие в качестве кофермента тиаминпирофосфат, альдолаза, гидратазы, дезаминазы, синтазы.

Изомеразы: перенос водорода, фосфатных и ацильных групп, перемещение двойных связей, стереоизомеразы.

Лигазы: сопряженность синтеза с распадом АТФ, карбоксилазы и роль карбоксибиотина, ацил-коэнзим А-синтетазы.

В конце конспекта лекций приведен список литературы, которой необходимо пользоваться для успешного освоения курса «Химия биологически активных веществ».

Неспецифические метаболиты .

Специфические метаболиты :

а). тканевые гормоны (парагормоны);

б). истинные гормоны.

Неспецифические метаболиты - продукты метаболизма, вырабатываемые любой клеткой в процессе жизнедеятельности и обладающие биологической активностью (СО 2 , молочная кислота).

Специфические метаболиты - продукты жизнедеятельности, вырабатываемые определенными специализированными видами клеток, обладающие биологической активностью и специфичностью действия:

а) тканевые гормоны - БАВ, вырабатывающиеся специализированными клетками, оказывают эффект в основном на месте выработки.

б) истинные гормоны - вырабатываются железами внутренней секреции

Участие БАВ на различных уровнях нейро-гуморальной регуляции:

I уровень : местная или локальная регуляция Обеспечивается гуморальными факторами: в основном - неспецифическими метаболитами ив меньшей степени - специфическими метаболитами (тканевыми гормонами).

II уровень регуляции : региональный (органный). тканевыми гормонами.

III уровень - межорганное, межсистемное регулирование. Гуморальная регуляция представлена железами внутренней секреции.

IV уровень. Уровень целостного организма. Нервная и гуморальная регуляция соподчинены на этом уровне поведенческой регуляции.

Регулирующее влияние на любом уровне определяется рядом факторов:

количество биологически активного вещества;

2. количество рецепторов;

3. чувствительность рецепторов.

В свою очередь чувствительность зависит:

а). от функционального состояния клетки;

б). от состояния микросреды (рН, концентрация ионов и т.д.);

в). от длительности воздействия возмущающего фактора.

Местная регуляция (1 уровень регуляции)

Средой является тканевая жидкость. Основные факторы:

Креаторные связи.

2. Неспецифические метаболиты .

Креаторные связи - обмен между клетками макромолекулами, несущими информацию о клеточных процессах, позволяющую клеткам ткани функционировать содружественно. Это один из наиболее эволюционно старых способов регуляции.

Кейлоны - вещества, обеспечивающие креаторные связи. Представлены простыми белками или гликопротеидами, влияющими на деление клеток и синтез ДНК. Нарушение креаторных связей может лежать в основе ряда заболеваний (опухолевый рост) а также процесса старения.

Неспецифические метаболиты - СО 2 , молочная кислота - действуют в месте образования на соседние группы клеток.

Региональная (органная) регуляция (2 уровень регуляции)

1. неспецифические метаболиты,

2. специфические метаболиты (тканевые гормоны).

Система тканевых гормонов

Вещество	Место выработки	Эффект
Сератонин	слизистая кишечника (энтерохромафинная ткань), головной мозг, тромбоциты	медиатор ЦНС, сосудосуживающий эффект, сосудисто-тромбоци­тар­ный гемостаз
Простаглан-дины	производное арахидоновой и линоленовой кислоты, ткани организма	Сосудодвигательное действие, и дилятаторный и констрикторный эффект, усиливает сокращения матки, усиливает выведение воды и натрия, снижает секрецию ферментов и HCl желудком
Брадикинин	Пептид, плазма крови, слюнные железы, легкие	сосудорасширяющее действие, повышает сосудистую проницаемость
Ацетилхолин	головной мозг, ганглии, нервно-мышечные синапсы	расслабляет гладкую мускулатуру сосудов, урежает сердечные сокращения
Гистамин	производное гистидина, желудок и кишечник, кожа, тучные клетки, базофилы	медиатор болевых рецепторов, расширяет микрососуды, повышает секрецию желез желудка
Эндорфины, энкефалины	головной мозг	обезболивающий и адаптивный эффекты
Гастроинтестинальные гормоны	вырабатываются в различных отделах ЖКТ	участвуют в регуляции процессов секреции, моторики и всасывания

доктор биологических наук, профессор В. М. Шкуматов ;

заместитель генерального директора по вопросам

инновационного развития РУП «Белмедпрепараты»

кандидат технических наук Т. В. Трухачева

Леонтьев, В. Н.

Химия биологически активных веществ: электронный курс текстов лекций для студентов специальности 1-48 02 01 «Биотехнология» очной и заочной форм обучения / В. Н. Леонтьев, О. С. Игнатовец. – Минск: БГТУ, 2013. – 129 с.

Электронный курс текстов лекций посвящен структурно-функциональным особенностям и химическим свойствам основных классов биологически активных веществ (белков, углеводов, липидов, витаминов, антибиотиков и др.). Описаны методы химического синтеза и структурного анализа перечисленных классов соединений, их свойства и воздействие на биологические системы, а также распространение в природе.

Тема 1. Введение	4
Тема 2. Белки и пептиды. Первичная структура белков и пептидов
Тема 3. Структурная организация белков и пептидов. Методы выделения
Тема 4. Химический синтез и химическая модификация белков и пептидов
Тема 5. Ферменты	45
Тема 6. Некоторые биологически важные белки	68
Тема 7. Структура нуклеиновых кислот	76
Тема 8. Строение углеводов и углеводсодержащих биополимеров
Тема 9. Структура, свойства и химический синтез липидов	104
Тема 10. Стероиды	117
Тема 11. Витамины	120
Тема 12. Введение в фармакологию. Фармакокинетика	134
Тема 13. Противомалярийные препараты	137
Тема 14. Средства, влияющие на центральную нервную систему
Тема 15. Сульфаниламидные препараты	144
Тема 16. Антибиотики	146
Список литературы	157

Тема 1. Введение
Химия биологически активных веществ изучает строение и биологические функции важнейших компонентов живой материи, в первую очередь биополимеров и низкомолекулярных биорегуляторов, уделяя осное внимание выяснению закономерностей взаимосвязи между структурой и биологическим действием. По существу, она является химическим фундаментом современной биологии. Разрабатывая основополагающие проблемы химии живого мира, биоорганическая химия способствует решению задач получения практически важных препаратов для медицины, сельского хозяйства, ряда отраслей промышленности.

Объекты изучения: белки и пептиды, нуклеиновые кислоты, углеводы, липиды, биополимеры смешанного типа – гликопротеины, нуклеопротеины, липопротеины, гликолипиды и т. п.; алкалоиды, терпеноиды, витамины, антибиотики, гормоны, простагландины, ростовые вещества, феромоны, токсины, а также синтетические лекарственные препараты, пестициды и др.

Методы исследования: основной арсенал составляют методы органической химии, однако для решения структурно-функциональных задач привлекаются и разнообразные физические, физико-химические, математические и биологические методы.

Основные задачи: выделение в индивидуальном состоянии изучаемых соединений с помощью кристаллизации, перегонки, различных видов хроматографии, электрофореза, ультрафильтрации, ультрацентрифугирования, противоточного распределения и т. п.; установление структуры, включая пространственное строение, на основе подходов органической и физико-органической химии с применением масс-спектрометрии , различных видов оптической спектроскопии (ИК, УФ, лазерной и др.), рентгеноструктурного анализа, ядерного магнитного резонанса, электронного парамагнитного резонанса, дисперсии оптического вращения и кругового дихроизма, методов быстрой кинетики и т. п. в сочетании с расчетами на ЭВМ; химический синтез и химическая модификация изучаемых соединений, включая полный синтез, синтез аналогов и производных, – с целью подтверждения структуры, выяснения связи строения и биологической функции, получения практически ценных препаратов; биологическое тестирование полученных соединений in vitro и in vivo .

Наиболее часто встречающиеся в биомолекулах функциональные группы:

гидроксильная (спирты)	аминогруппа (амины)
альдегидная (альдегиды)	амидная (амиды)
карбонильная (кетоны)	сложно-эфирная
карбоксильная (кислоты)	эфирная
сульфгидрильная (тиолы)	метильная
дисульфидная	этильная
фосфатная	фенильная
гуанидиновая	имидазольная

Тема 2. Белки и пептиды . Первичная структура белков и пептидов
Белки – высокомолекулярные биополимеры, построенные из остатков аминокислот. Молекулярная масса белков колеблется в пределах от 6 000 до 2 000 000 Да. Именно белки являются продуктом генетической информации, передаваемой из поколения в поколение, и осуществляют все процессы жизнедеятельности в клетке. Этим удивительным по разнообразию полимерам присущи одни из наиболее важных и разносторонних клеточных функций.

Белки можно разделить:
1) по строению : простые белки построены из остатков аминокислот и при гидролизе распадаются, соответственно, только на свободные аминокислоты или их производные.

Сложные белки – это двухкомпонентные белки, которые состоят из какого-либо простого белка и небелкового компонента, называемого простетической группой. При гидролизе сложных белков, помимо свободных аминокислот, образуются небелковая часть или продукты ее распада. В их состав могут входить ионы металлов (металлопротеины), молекулы пигментов (хромопротеины), они могут образовывать комплексы с другими молекулами (липо-, нуклео-, гликопротеины), а также ковалентно связывать неорганический фосфат (фосфопротеины);

2. растворимости в воде :

– водорастворимые,

– солерастворимые,

– спирторастворимые,

– нерастворимые;

3. выполняемым функциям : к биологическим функциям белков относятся:

– каталитическая (ферментативная),

– регуляторная (способность регулировать скорость химических реакций в клетке и уровень метаболизма в целом организме),

– транспортная (транспорт веществ в организме и перенос их через биомембраны),

– структурная (в составе хромосом, цитоскелета, соединительных, мышечных, опорных тканей),

– рецепторная (взаимодействие рецепторных молекул с внеклеточными компонентами и инициирование специфического клеточного ответа).

Кроме этого, белки выполняют защитные, запасные, токсические, сократительные и другие функции;

4) в зависимости от пространственной структуры:

– фибриллярные (они используются природой как структурный материал),

– глобулярные (ферменты, антитела, некоторые гормоны и др.).

АМИНОКИСЛОТЫ, ИХ СВОЙСТВА
Аминокислотами называются карбоновые кислоты, содержащие аминогруппу и карбоксильную группу. Природные аминокислоты являются 2-аминокарбоновыми кислотами, или α-аминокислотами, хотя существуют такие аминокислоты, как β-аланин, таурин, γ-аминомасляная кислота. В общем случае формула α-аминокислоты выглядит так:


У α-аминокислот при 2-м атоме углерода имеются четыре разных заместителя, т. е. все α-аминокислоты, кроме глицина, имеют асимметрический (хиральный) атом углерода и существуют в виде двух энантиомеров – L - и D -аминокислот. Природные аминокислоты относятся к L -ряду. D -аминокислоты встречаются в бактериях и пептидных антибиотиках.

Все аминокислоты в водных растворах могут существовать в виде биполярных ионов, причем их суммарный заряд зависит от рН среды. Величина рН, при которой суммарный заряд равен нулю, называется изоэлектрической точкой . В изоэлектрической точке аминокислота является цвиттер-ионом , т. е. аминная группа у нее протонирована, а карбоксильная – диссоциирована. В нейтральной области рН большинство аминокислот являются цвиттер-ионами:


Аминокислоты не поглощают свет в видимой области спектра, ароматические аминокислоты поглощают свет в УФ области спектра: триптофан и тирозин при 280 нм, фенилаланин при 260 нм.

Белки дают ряд цветных реакций, обусловленных наличием определенных аминокислотных остатков или общих химических группировок. Эти реакции широко используются для аналитических целей. Среди них наиболее известны нингидриновая реакция, позволяющая проводить количественное определение аминогрупп в белках, пептидах и аминокислотах, а также биуретовая реакция, применяемая для качественного и количественного определения белков и пептидов. При нагревании белка или пептида, но не аминокислоты, с CuSO 4 в щелочном растворе образуется окрашенное в фиолетовый цвет комплексное соединение меди, количество которого можно определить спектрофотометрически. Цветные реакции на отдельные аминокислоты используются для обнаружения пептидов, содержащих соответствующие аминокислотные остатки. Для идентификации гуанидиновой группы аргинина применяется реакция Сакагучи – при взаимодействии с а-нафтолом и гипохлоритом натрия гуанидины в щелочной среде дают красное окрашивание. Индольное кольцо триптофана может быть обнаружено реакцией Эрлиха – красно-фиолетовое окрашивание при реакции с п-диметиламино-бензальдегидом в H 2 SO 4 . Реакция Паули позволяет выявить остатки гистидина и тирозина, которые в щелочных растворах реагируют с диазобензол-сульфокислотой, образуя производные, окрашенные в красный цвет.

Биологическая роль аминокислот:

1) структурные элементы пептидов и белков, так называемые протеиногенные аминокислоты. В состав белков входят 20 аминокислот, которые кодируются генетическим кодом и включаются в белки в процессе трансляции, некоторые из них могут быть фосфорилированы, ацилированы или гидроксилированы;

2) структурные элементы других природных соединений – коферментов, желчных кислот, антибиотиков;

3) сигнальные молекулы. Некоторые из аминокислот являются нейромедиаторами или предшественниками нейромедиаторов, гормонов и гистогормонов;

4) важнейшие метаболиты, например, некоторые аминокислоты являются предшественниками алкалоидов растений, или служат донорами азота, или являются жизненно важными компонентами питания.

Номенклатура, молекулярная масса и значения pK аминокислот приведены в таблице 1.

Таблица 1
Номенклатура, молекулярная масса и значения pK аминокислот

Аминокислота	Обозначение	Молеку-лярная масса	pK 1 (−СООН)	pK 2 (−NH3+)	pK R (R -группы)
Глицин	Gly G	75	2,34	9,60	−
Аланин	Ala A	89	2,34	9,69	−
Валин	Val V	117	2,32	9,62	−
Лейцин	Leu L	131	2,36	9,60	−
Изолейцин	Ile I	131	2,36	9,68	−
Пролин	Pro P	115	1,99	10,96	−
Фенилаланин	Phe F	165	1,83	9,13	−
Тирозин	Tyr Y	181	2,20	9,11	10,07
Триптофан	Trp W	204	2,38	9,39	−
Серин	Ser S	105	2,21	9,15	13,60
Треонин	Thr T	119	2,11	9,62	13,60
Цистеин	Cys C	121	1,96	10,78	10,28
Метионин	Met M	149	2,28	9,21	−
Аспарагин	Asn N	132	2,02	8,80	−
Глутамин	Gln Q	146	2,17	9,13	−
Аспартат	Asp D	133	1,88	9,60	3,65
Глутамат	Glu E	147	2,19	9,67	4,25
Лизин	Lys K	146	2,18	8,95	10,53
Аргинин	Arg R	174	2,17	9,04	12,48
Гистидин	His H	155	1,82	9,17	6,00

Аминокислоты различаются по растворимости в воде. Это связано с их цвиттерионным характером, а также со способностью радикалов взаимодействовать с водой (гидратироваться). К гидрофильным относятся радикалы, содержащие катионные, анионные и полярные незаряженные функциональные группы. К гидрофобным – радикалы, содержащие алкильные или арильные группы.

В зависимости от полярности R -групп выделяют четыре класса аминокислот: неполярные, полярные незаряженные, отрицательно заряженные и положительно заряженные.

К неполярным аминокислотам относятся: глицин; аминокислоты с алкильными и арильными боковыми цепями – аланин, валин, лейцин, изолейцин; тирозин, триптофан, фенилаланин; иминокислота – пролин. Они стремятся попасть в гидрофобное окружение «внутри» молекулы белка (рис.1).

Рис. 1. Неполярные аминокислоты
К полярным заряженным аминокислотам относятся: положительно заряженные аминокислоты – гистидин, лизин, аргинин (рис. 2); отрицательно заряженные аминокислоты – аспарагиновая и глутаминовая кислота (рис. 3). Они обычно выступают наружу, в водное окружение белка.

Остальные аминокислоты образуют категорию полярных незаряженных: серин и треонин (аминокислоты-спирты); аспарагин и глутамин (амиды аспарагиновой и глутаминовой кислот); цистеин и метионин (серосодержащие аминокислоты).

Поскольку при нейтральном значении рН СООН-группы глутаминовой и аспарагиновой кислот полностью диссоциированы, их принято называть глутаматом и аспартатом независимо от природы присутствующих в среде катионов.

В ряде белков содержатся особые аминокислоты, образующиеся путем модификации обычных аминокислот после их включения в полипептидную цепь, например, 4-гидроксипролин, фосфосерин, -карбоксиглутаминовая кислота и др.

Рис. 2. Аминокислоты с заряженными боковыми группами
Все аминокислоты, образующиеся при гидролизе белков в достаточно мягких условиях, обнаруживают оптическую активность, т. е. способность вращать плоскость поляризованного света (за исключением глицина).

Рис. 3. Аминокислоты с заряженными боковыми группами
Оптической активностью обладают все соединения, способные существовать в двух стереоизомерных формах L- и D-изомеры (рис. 4). В состав белков входят только L -аминокислоты.

L -аланин D -аланин
Рис. 4. Оптические изомеры аланина

Глицин не имеет асимметрического атома углерода, а треонин и изолейцин содержат по два асимметрических атома углерода. Все остальные аминокислоты имеют один асимметрический атом углерода.

Оптически неактивная форма аминокислоты называется рацематом, представляющим собой эквимолярную смесь D - и L -изомеров, и обозначается символом DL -.

М

ономеры аминокислот, входящих в состав полипептидов, называются аминокислотными остатками. Остатки аминокислот соединяются друг с другом пептидной связью (рис. 5), в формировании которой принимает участие -карбоксильная группа одной аминокислоты и α-аминогруппа другой.
Рис. 5. Образование пептидной связи
Равновесие этой реакции сдвинуто в сторону образования свободных аминокислот, а не пептида. Поэтому биосинтез полипептидов требует катализа и затрат энергии.

Поскольку дипептид содержит реакционноспособные карбоксильную и аминогруппу, то к нему с помощью новых пептидных связей могут присоединяться другие аминокислотные остатки, в результате образуется полипептид – белок.

Полипептидная цепь состоит из регулярно повторяющихся участков – групп NHCHRCO, образующих основную цепь (скелет или остов молекулы), и вариабельной части, включающей характерные боковые цепи. R -группы аминокислотных остатков выступают из пептидного остова и формируют в значительной степени поверхность полимера, определяя многие физические и химические свойства белков. Свободное вращение в пептидном остове возможно между атомом азота пептидной группы и соседним -углеродным атомом, а также между -углеродным атомом и углеродом карбонильной группы. Благодаря этому линейная структура может приобретать более сложную пространственную конформацию.

Аминокислотный остаток, имеющий свободную -аминогруппу, называется N -концевым, а имеющий свободную -карбоксильную группу – С -концевым.

Структуру пептидов принято изображать с N -конца.

Иногда концевые -амино- и -карбоксильная группы связываются одна с другой, образуя циклические пептиды.

Пептиды различаются количеством аминокислот, аминокислотным составом и порядком соединения аминокислот.

Пептидные связи очень прочные, и для их химического гидролиза требуются жесткие условия: высокие температура и давление, кислая среда и длительное время.

В живой клетке пептидные связи могут разрываться с помощью протеолитических ферментов, называемых протеазами , или пептидгидролазами.

Так же, как и аминокислоты, белки являются амфотерными соединениями и в водных растворах заряжены. Для каждого белка существует своя изоэлектрическая точка – значение рН, при котором положительные и отрицательные заряды белка полностью скомпенсированы и суммарный заряд молекулы равен нулю. При значениях рН выше изоэлектрической точки белок несет отрицательный заряд, а при значениях рН ниже изоэлектрической точки – положительный.
СЕКВЕНАТОРЫ. СТРАТЕГИЯ И ТАКТИКА АНАЛИЗА ПЕРВИЧНОЙ СТРУКТУРЫ
Определение первичной структуры белков сводится к выяснению порядка расположения аминокислот в полипептидной цепочке. Эту задачу решают с помощью метода секвенирования (от англ. sequence –последовательность).

Принципиально первичную структуру белков можно определять путем непосредственного анализа аминокислотной последовательности или путем расшифровки нуклеотидной последовательности соответствующих генов с помощью генетического кода. Естественно, наибольшую надежность обеспечивает сочетание этих методов.

Собственно секвенирование на его сегодняшнем уровне позволяет определить аминокислотную последовательность в полипептидах, размер которых не превышает несколько десятков аминокислотных остатков. В то же время исследуемые полипептидные фрагменты значительно короче тех природных белков, с которыми приходится иметь дело. Поэтому необходимо предварительное разрезание исходного полипептида на короткие фрагменты. После секвенирования полученных фрагментов их необходимо снова сшить в первоначальной последовательности.

Таким образом, определение первичной последовательности белка сводится к следующим основным этапам:

1) расщепление белка на несколько фрагментов длиной, доступной для секвенирования;

2) секвенирование каждого из полученных фрагментов;

3) сборка полной структуры белка из установленных структур его фрагментов.

Исследование первичной структуры белка состоит из следующих стадий:

– определение его молекулярной массы;

– определение удельного аминокислотного состава (АК-состава);

– определение N - и С -концевых аминокислотных остатков;

– расщепление полипептидной цепи на фрагменты;

– расщепление исходной полипептидной цепи еще одним способом;

– разделение полученных фрагментов;

– аминокислотный анализ каждого фрагмента;

– установление первичной структуры полипептида с учетом перекрывающихся последовательностей фрагментов обоих расщеплений.

Поскольку пока не существует метода, позволяющего установить полную первичную структуру белка на целой молекуле, полипептидную цепь подвергают специфичному расщеплению химическими реагентами или протеолитическими ферментами. Смесь образовавшихся пептидных фрагментов разделяют и для каждого из них определяют аминокислотный состав и аминокислотную последовательность. После того как структура всех фрагментов установлена, необходимо выяснить порядок их расположения в исходной полипептидной цепи. Для этого белок подвергают расщеплению при помощи другого агента и получают второй, отличный от первого набор пептидных фрагментов, которые разделяют и анализируют аналогичным образом.

1. Определение молекулярной массы (нижеперечисленные методы подробно рассмотрены в теме 3):

– по вязкости;

– по скорости седиментации (метод ультрацентрифугирования);

– гельхроматография;

– электрофорез в ПААГ в диссоциирующих условиях.

2. Определение АК-состава. Анализ аминокислотного состава включает полный кислотный гидролиз исследуемого белка или пептида с помощью 6 н. соляной кислоты и количественное определение всех аминокислот в гидролизате. Гидролиз образца проводится в запаянных ампулах в вакууме при 150°С в течение 6 ч. Количественное определение аминокислот в гидролизате белка или пептида проводится с помощью аминокислотного анализатора.

3. Определение N- и С-аминокислотных остатков. В полипептидной цепи белка с одной стороны расположен аминокислотный остаток, несущий свободную α-аминогруппу (амино- или N -концевой остаток), а с другой – остаток со свободной α-карбоксильной группой (карбоксильный, или С -концевой остаток). Анализ концевых остатков играет важную роль в процессе определения аминокислотной последовательности белка. На первом этапе исследования он дает возможность оценить число полипептидных цепей, составляющих молекулу белка, и степень гомогенности исследуемого препарата. На последующих этапах с помощью анализа N -концевых аминокислотных остатков осуществляется контроль за процессом разделения пептидных фрагментов.

Реакции определения N-концевых аминокислотных остатков:

1) один из первых методов определения N -концевых аминокислотных остатков был предложен Ф. Сенгером в 1945 г. При реакции α- аминогруппы пептида или белка с 2,4-динитрофторбензолом получается динитрофенильное (ДНФ) производное, окрашенное в желтый цвет. Последующий кислотный гидролиз (5,7 н. НСl) приводит к разрыву пептидных связей и образованию ДНФ-производного N -концевой аминокислоты. ДНФ-аминокислота экстрагируется эфиром и идентифицируется хроматографическим методом в присутствии стандартов.

2) метод дансилирования. Наибольшее применение для определения N -концевых остатков в настоящее время находит разработанный в 1963 г. В. Греем и Б. Хартли дансильный метод. Как и метод динитрофенилирования, основан на введении в аминогруппы белка «метки», не удаляющейся при последующем гидролизе. Его первая стадия – реакция дансилхлорида (1-диметиламинонафталин-5-сульфохлорида) с непротонированной а-амино-группой пептида или белка с образованием дансилпептида (ДНС-пептида). На следующей стадии ДНС-пептид гидролизуется (5,7 н. НС1, 105°С, 12 - 16 ч) и освобождается N -концевая α-ДНС-аминокислота. ДНС-аминокислоты обладают интенсивной флуоресценцией в ультрафиолетовой области спектра (365 нм); обычно для их идентификации достаточно 0,1 - 0,5 нмоль вещества.

Имеется ряд методов, с помощью которых можно определять как N -концевой аминокислотный остаток, так и аминокислотную последовательность. К ним относятся деградация по методу Эдмана и ферментативный гидролиз аминопептидазами. Эти методы будут подробно рассмотрены ниже при описании аминокислотной последовательности пептидов.

Реакции определения С-концевых аминокислотных остатков:

1) среди химических методов определения С -концевых аминокислотных остатков заслуживают внимания метод гидразинолиза, предложенный С. Акабори, и оксазолоновый. В первом из них при нагревании пептида или белка с безводным гидразином при 100 - 120°С пептидные связи гидролизуются с образованием гидразидов аминокислот. С -концевая аминокислота остается в виде свободной аминокислоты и может быть выделена из реакционной смеси и идентифицирована (рис. 6).

Рис. 6. Расщепление пептидной связи гидразином
Метод имеет ряд ограничений. При гидразинолизе разрушаются глутамин, аспарагин, цистеин и цистин; аргинин теряет гуанидиновую группировку с образованием орнитина. Гидразиды серина, треонина и глицина лабильны и легко превращаются в свободные аминокислоты, что затрудняет интерпретацию результатов;

2) оксазолоновый метод, часто называемый методом тритиевой метки, основан на способности С -концевого аминокислотного остатка под действием уксусного ангидрида подвергаться циклизации с образованием оксазолона. В щелочных условиях резко увеличивается подвижность атомов водорода в положении 4 оксазолонового кольца и они могут быть легко заменена тритием. Образующиеся в результате последующего кислотного гидролиза тритиированного пептида или белка продукты реакции содержат радиоактивно меченную С -концевую аминокислоту. Хроматографирование гидролизата и измерение радиоактивности позволяют идентифицировать С -концевую аминокислоту пептида или белка;

3) чаще всего для определения С -концевых аминокислотных остатков используют ферментативный гидролиз карбоксипептидазами, позволяющий анализировать также и С-концевую аминокислотную последовательность. Карбоксипептидаза гидролизует только те пептидные связи, которые образованы С -концевой аминокислотой, имеющей свободную α-карбоксильную группу. Поэтому под действием этого фермента от пептида последовательно отщепляются аминокислоты, начиная с С -концевой. Это позволяет определить взаимное расположение чередующихся аминокислотных остатков.

В результате идентификации N - и С -концевых остатков полипептида получают две важных реперных точки для определения его аминокислотной последовательности (первичной структуры).

4. Фрагментация полипептидной цепи.

Ферментативные методы. Для специфического расщепления белков по определенным точкам применяются как ферментативные, так и химические методы. Из ферментов, катализирующих гидролиз белков по определенным точкам, наиболее широко используют трипсин и химотрипсин. Трипсин катализирует гидролиз пептидных связей, расположенных после остатков лизина и аргинина. Химотрипсин преимущественно расщепляет белки после остатков ароматических аминокислот – фенилаланина, тирозина и триптофана. При необходимости специфичность трипсина может быть повышена или изменена. Например, обработка цитраконовым ангидридом исследуемого белка приводит к ацилированию остатков лизина. В таком модифицированном белке расщепление будет проходить только по остаткам аргинина. Также при исследовании первичной структуры белков широкое применение находит протеиназа, которая также относится к классу сериновых протеиназ. Фермент имеет два максимума протеолитической активности при рН 4,0 и 7,8. Протеиназа с высоким выходом расщепляет пептидные связи, образованные карбоксильной группой глутаминовой кислоты.

В распоряжении исследователей имеется также большой набор менее специфичных протеолитических ферментов (пепсин, эластаза, субтилизин, папаин, проназа и др.). Эти ферменты используются в основном при дополнительной фрагментации пептидов. Их субстратная специфичность определяется природой аминокислотных остатков , не только образующих гидролизуемую связь, но и более удаленных по цепи.

Химические методы.

1) среди химических методов фрагментации белков наиболее специфичным и чаще всего применяемым является расщепление бромцианом по остаткам метионина (рис 7).

Реакция с бромцианом проходит с образованием промежуточного циансульфониевого производного метионина, спонтанно превращающегося в кислых условиях в иминолактон гомосерина, который, в свою очередь, быстро гидролизуется с разрывом иминной связи. Получающийся на С -конце пептидов лактон гомосерина далее частично гидролизуется до гомосерина (HSer), в результате чего каждый пептидный фрагмент, за исключением С -концевого, существует в двух формах – гомосериновой и гомосеринлактоновой;

Рис. 7. Расщепление полипептидной цепи бромцианом
2) большое число методов предложено для расщепления белка по карбонильной группе остатка триптофана. Одним из используемых для этой цели реагентов является N -бромсукцинимид;

3) реакция тиолдисульфидного обмена. В качестве реагентов используют восстановленный глутатион, 2-меркаптоэтанол, дитиотреитол.

5. Определение последовательности пептидных фрагментов. На этой стадии устанавливается аминокислотная последовательность в каждом из пептидных фрагментов, полученных на предыдущей стадии. Для этой цели обычно используют химический метод, разработанный Пером Эдманом. Расщепление по Эдману сводится к тому, что метится и отщепляется только N -концевой остаток пептида, а все остальные пептидные связи не затрагиваются. После идентификации отщепленного N -концевого остатка метка вводится в следующий, ставший теперь N -концевым, остаток, который точно так же отщепляется, проходя через ту же серию реакций. Так, отщепляя остаток за остатком, можно определить всю аминокислотную последовательность пептида, используя для этой цели всего одну пробу. В методе Эдмана вначале пептид взаимодействует с фенилизотиоционатом, который присоединяется к свободной α-аминогруппе N -концевого остатка. Обработка пептида холодной разбовленной кислотой приводит к отщеплению N -концевого остатка в виде фенилтиогидантоинового производного, которое можно идентифицировать хроматографическими методами. Остальная часть пептидной цени после удаления N -концевого остатка оказывается неповрежденной. Операция повторяется столько раз, сколько остатков содержит пептид. Таким способом можно легко определить аминокислотную последовательность пептидов, содержащих 10 - 20 аминокислотных остатков. Определение аминокислотной последовательности проводится для всех фрагментов, образовавшихся при расщеплении. После этого возникает следующая проблема – определить, в каком порядке располагались фрагменты в первоначальной полипептидной цепи.

Автоматическое определение аминокислотной последовательности . Крупным достижением в области структурных исследований белков явилось создание в 1967 г. П. Эдманом и Дж. Бэггом секвенатора – прибора, который с высокой эффективностью осуществляет последовательное автоматическое отщепление N -концевых аминокислотных остатков по методу Эдмана. В современных секвенаторах реализованы различные методы определения аминокислотной последовательности.

6. Расщепление исходной полипептидной цепи еще одним способом. Чтобы установить порядок расположения образовавшихся пептидных фрагментов, берут новую порцию препарата исходного полипептида и расщепляют его на более мелкие фрагменты каким-либо другим способом, при помощи которого расщепляются пептидные связи, устойчивые к действию предыдущего реагента. Каждый из полученных коротких пептидов подвергается последовательному расщеплению по методу Эдмана (так же, как на предыдущей стадии), и таким путем устанавливают их аминокислотную последовательность.

7. Установление первичной структуры полипептида с учетом перекрывающихся последовательностей фрагментов обоих расщеплений. Аминокислотные последовательности в пептидных фрагментах, полученных двумя способами, сравнивают, чтобы во втором наборе найти пептиды, в которых последовательности отдельных участков совпадали бы с последовательностями тех или иных участков пептидов первого набора. Пептиды из второго набора с перекрывающимися участками позволяют соединить в правильном порядке пептидные фрагменты, полученные в результате первого расщепления исходной полипептидной цепи.

Иногда второго расщепления полипептида на фрагменты оказывается недостаточно, для того чтобы найти перекрывающиеся участки для всех пептидов, полученных после первого расщепления. В этом случае применяется третий, а иногда и четвертый способ расщепления, чтобы получить набор пептидов, обеспечивающих полное перекрывание всех участков и установление полной последовательности аминокислот в исходной полипептидной цепи.

Слово «бады» в последнее время становится у некоторых врачей чуть ли не ругательным. Между тем биологически активные добавки вовсе не являются бесполезными и могут приносить ощутимую пользу. Пренебрежительное же отношение к ним и потеря доверия у людей связаны с тем, что на гребне увлечения биологически активными веществами появилось много фальсификаций. Так как наш сайт часто рассказывает о профилактических мерах, помогающих сохранить здоровье, стоит коснуться этого вопроса подробнее - что же относится к биологически активным веществам и где их искать.

Что такое биологически активные вещества?

Под биологически активными веществами подразумевают вещества, которые обладают высокой физиологической активностью и воздействуют на организм в самых малых дозах. Они могут ускорять обменные процессы, улучшать метаболизм, участвовать в синтезе витаминов, способствовать регулировке правильной работы систем организма.

БАВы могут играть различные роли. Ряд подобных веществ при детальном изучении показал свою способность подавлять рост раковых опухолей. Другие вещества, такие как аскорбиновая кислота, участвуют в огромном количестве процессов, протекающих в организме, и способствуют укреплению иммунитета.

БАДы, или биологически активные добавки, представляют собой препараты на основе повышенной концентрации определенных биологически активных веществ. Они не считаются лекарством, но при этом могут успешно лечить заболевания, связанные с нарушением баланса веществ в организме.

Как правило, БАВы содержатся в растениях и животных продуктах, поэтому многие препараты сделаны на их основе.

Виды биологически активных веществ

Лечебное действие фитотерапии и различных биологически активных добавок объясняется комбинацией содержащихся активных веществ. Какие же вещества относятся современной медициной к биологически активным? Это всем известные витамины, жирные кислоты, микро- и макроэлементы, органические кислоты, гликозиды, алкалоиды, фитонциды, ферменты, аминокислоты и ряд других. О роли микроэлементов мы уже писали в статье , теперь более конкретно поговорим о других биологически активных веществах.

Аминокислоты

Из курса школьной биологии мы знаем, что аминокислоты входят в состав белков, ферментов, многих витаминов и других органических соединений. В человеческом организме синтезируется 12 из 20 необходимых аминокислот, то есть существует ряд незаменимых аминокислот, которые мы можем получить лишь с пищей.

Аминокислоты служат для синтеза белков, из которых в свою очередь формируются железы, мышцы, сухожилия, волосы - словом, все части организма. Без определенных аминокислот невозможно нормальное функционирование головного мозга, так как именно аминокислота позволяет передавать нервные импульсы от одной нервной клетки к другой. Кроме того, аминокислоты регулируют энергетический обмен и способствуют тому, чтобы витамины и микроэлементы усваивались и работали в полной мере.

К наиболее важным аминокислотам относятся триптофан, метионин и лизин, которые как раз не синтезируются человеком и должны поступать с пищей. Если их не хватает, то нужно принимать их в составе БАД.

Триптофан содержится в мясе, бананах, овсе, финиках, кунжуте, арахисе; метионин - в рыбе, молочных продуктах, яйцах; лизин - в мясе, рыбе, молочных продуктах, пшенице.

Если не хватает аминокислот, организм пытается извлечь их сначала из собственных тканей. А это ведет к их повреждению. В первую очередь организм извлекает аминокислоты из мышц - для него важнее прокормить мозг, чем бицепсы. Отсюда первым симптомом нехватки незаменимых аминокислот являются слабость, быстрая утомляемость, истощение, затем к этому присоединяются анемия, потеря аппетита и ухудшение состояния кожи.

Очень опасна нехватка незаменимых аминокислот в детстве - это может привести к задержке роста и психического развития.

Углеводы

Про углеводы все наслышаны из глянцевых журналов - худеющие дамы считают их своим врагом номер один. Между тем углеводы играют важнейшую роль в построении тканей тела и их нехватка ведет к печальным последствиям - низкоуглеводные диеты это демонстрируют постоянно.

К углеводам относятся моносахариды (глюкоза, фруктоза), олигосахариды (сахароза, мальтоза, стахиоза), полисахариды (крахмал, клетчатка, инулин, пектин и пр.).

Клетчатка выполняет роль естественного очистительного средства от токсинов. Инулин снижает в крови уровень холестерина и сахара, способствует повышению плотности костной массы, укрепляет иммунную систему. Пектин обладает антитоксическим действием, снижает уровень холестерина, благотворно действует на сердечно-сосудистую систему и укрепляет иммунитет. Пектин содержится в яблоках, ягодах, многих фруктах. Инулина много в цикории и топинамбуре. Клетчаткой богаты овощи, злаки. В качестве эффективной БАД, содержащей клетчатку, чаще всего используются отруби.

Глюкоза обязательно нужна для правильной работы мозга. Содержится она во фруктах и овощах.

Органические кислоты

Органические кислоты поддерживают в организме кислотно-щелочное равновесие и участвуют во многих обменных процессах. Каждая кислота имеет свой спектр действия. Аскорбиновая и янтарная кислоты обладают мощным антиоксидантным действием, за что их еще называют эликсиром молодости. Бензойная кислота обладает антисептическим действием и помогает бороться с воспалительными процессами. Олеиновая кислота улучшает работу сердечной мышцы, препятствует атрофии мышц. Ряд кислот входит в состав гормонов.

Много органических кислот входит в состав овощей и фруктов. Следует знать, что употребление слишком большого количества БАДов, содержащих органические кислоты, может привести к тому, что организму будет оказана медвежья услуга - произойдет излишне ощелачивание организма, что приведет к нарушению работы печени, ухудшению вывода токсинов.

Жирные кислоты

Многие жирные кислоты организм может синтезировать самостоятельно. Не может он производить только полиненасыщенные кислоты, которые названы омега-3 и 6. О пользе ненасыщенных жирных кислот омега-3 и омега-6 не слышал только ленивый.

Хотя открыли их в начале XX века, но их роль стали изучать только в 70-х годах прошедшего столетия. Диетологи выяснили, что питающиеся рыбой народы редко страдают гипертонией и атеросклерозом. Так как рыба богата кислотами омега-3, ими быстро заинтересовались. Выяснилось, что омега-3 благотворно воздействует на суставы, сосуды, состав крови, состояние кожи. Выяснено, что эта кислота восстанавливает гормональный баланс, а также позволяет регулировать уровень кальция - сегодня ее с успехом применяют для лечения и профилактики раннего старения, болезни Альцгеймера, мигреней, остеопроза, сахарного диабета, гипертонии, атеросклероза.

Омега-6 помогает регулировать работу гормональной системы, улучшить состояние кожи, суставов, особенно при заболеваниях артритом. Омега-9 является прекрасным профилактическим средством раковых заболеваний.

Много омеги-6 и 9 содержится в свином сале, орехах, семечках. Омега-3 содержится, кроме рыбы и морепродуктов, в растительных маслах, рыбьем жире, яйцах, бобовых.

Смолы

Как ни удивительно, они тоже являются биологически активными веществами. Они содержатся во многих растениях и обладают ценными лечебными свойствами. Так, смолы, содержащиеся в березовых почках, имеют антисептическое действие, а смолы хвойных деревьев обладают противовоспалительным, антисклеротическим, ранозаживляющим действием. Особенно много полезных свойств у живицы, используемой для приготовления пихтовых и кедровых бальзамов.

Фитонциды

Фитонциды обладают способностью уничтожать или тормозить размножение бактерий, микроорганизмов, грибков. Известно, что они убивают вирус гриппа, дизентерийную и туберкулезную палочку, обладают ранозаживляющим действием, регулируют секреторную функцию желудочно-кишечного тракта, улучшают сердечную деятельность. Особенно ценятся фитонцидные свойства чеснока, лука, сосны, ели, эвкалипта.

Ферменты

Ферменты являются биологическими катализаторами многих процессов, протекающих в организме. Иногда их называют энзимами. Они помогают улучшить пищеварение, выводят токсины из организма, стимулируют мозговую деятельность, укрепляют иммунитет, участвуют в обновлении организма. Могут быть растительного или животного происхождения.

Последние исследования недвусмысленно утверждают, что для того, чтобы растительные энзимы работали, растение не должно быть подвергнуто перед едой термической обработке. Готовка убивает энзимы и делает их бесполезными.

Особенно важен для организма коэнзим Q10 - витаминоподобное соединение, которое в норме вырабатывается в печени. Оно является мощным катализатором ряда жизненно важных процессов, особенно образования молекулы АТФ–о источника энергии. С годами процесс выработки коэнзима замедляется, и в пожилом возрасте его содержится совсем мало. Считается, что недостаток коэнзима повинен в старении.

Сегодня предлагается вводить в рацион коэнзим Q10 искусственно с БАДами. Такие препараты широко используются для улучшения деятельности сердца, улучшения внешнего вида кожи, улучшения работы иммунной системы, в целях борьбы с лишним весом. Мы как-то писали про , здесь добавим, что, принимая коэнзим, стоит учитывать эти рекомендации тоже.

Гликозиды

Гликозиды представляют собой соединения глюкозы и других сахаров с несахаристой частью. Сердечные гликозиды, содержащиеся в растениях, полезны при заболеваниях сердца и нормализуют его работу. Такие гликозиды содержатся в наперстянке, ландыше, желтушнике.

Антрагликозиды обладают слабительным действием, а также способны растворять камни в почках. Антрагликозиды содержатся в коре крушины, корнях ревеня, конского щавеля, в марене красильной.

Сапонины имеют различное действие. Так, сапонины хвоща отличаются мочегонным действием, солодки - отхаркивающим, женьшеня и аралии - тонизирующим.

Есть еще горечи, которые стимулируют выделение желудочного сока и нормализуют пищеварение. Интересно, что их химическое строение до сих пор не изучено. Горечи содержатся в полыни.

Флавоноиды

Флавоноиды являются фенольными соединениями и содержатся во многих растениях. По лечебному действию флавоноиды похожи на витамин Р - рутин. Флавоноиды имеют сосудорасширяющие, противовоспалительные, желчегонные, сосудоукрепляющие свойства.

Дубильные вещества тоже относят к фенольным соединениям. Эти биологически активные вещества имеют кровоостанавливающее, вяжущее и антимикробное действие. Эти вещества содержат кора дуба, кровохлебка, листья брусники, корень бадана, ольховые шишки.

Алкалоиды

Алкалоиды - это биологически активные азотсодержащие вещества, содержащиеся в растениях. Они очень активны, большинство алкалоидов в большой дозе ядовиты. В небольшой же это ценнейшее лечебное средство. Как правило алкалоиды обладают избирательным воздействием. К алкалоидам относятся такие вещества, как кофеин, атропин, хинин, кодеин, теобромин. Кофеин оказывает возбуждающее воздействие на нервную систему, а кодеин, к примеру, подавляет кашель.

Зная, какими бывают биологически активные вещества и как они действуют, можно более осмысленно выбирать биологически активные добавки. Это в свою очередь позволит подбирать именно тот препарат, который действительно поможет справиться с проблемами со здоровьем и улучшить качество жизни.