السناجب- مركبات عضوية عالية الجزيئية تتكون من بقايا الأحماض الأمينية المرتبطة في سلسلة طويلة بواسطة رابطة الببتيد.
يتضمن تكوين البروتينات في الكائنات الحية 20 نوعًا فقط من الأحماض الأمينية، كلها أحماض أمينية ألفا، ويتم تحديد تكوين الأحماض الأمينية للبروتينات وترتيب ارتباطها ببعضها البعض من خلال الشفرة الوراثية الفردية للكائن الحي.
إحدى ميزات البروتينات هي قدرتها على تكوين هياكل مكانية تلقائيًا مميزة لهذا البروتين المعين فقط.
نظرًا لخصوصية بنيتها، يمكن أن تحتوي البروتينات على مجموعة متنوعة من الخصائص. على سبيل المثال، البروتينات ذات البنية الرباعية الكروية، وخاصة بياض بيض الدجاج، تذوب في الماء لتشكل محاليل غروية. البروتينات ذات البنية الرباعية الليفية لا تذوب في الماء. تشكل البروتينات الليفية، على وجه الخصوص، الأظافر والشعر والغضاريف.
الخصائص الكيميائية للبروتينات
التحلل المائي
جميع البروتينات قادرة على الخضوع لتفاعلات التحلل المائي. في حالة التحلل المائي الكامل للبروتينات، يتم تشكيل خليط من الأحماض الأمينية ألفا:
بروتين + nH 2 O => خليط من أحماض ألفا الأمينية
تمسخ
يسمى تدمير الهياكل الثانوية والثالثية والرباعية للبروتين دون تدمير بنيته الأساسية بالتمسخ. يمكن أن يحدث تمسخ البروتين تحت تأثير محاليل أملاح الصوديوم أو البوتاسيوم أو الأمونيوم - وهذا التمسخ يمكن عكسه:
إن تمسخ الطبيعة الذي يحدث تحت تأثير الإشعاع (على سبيل المثال، التسخين) أو معالجة البروتين بأملاح المعادن الثقيلة أمر لا رجعة فيه:
على سبيل المثال، لوحظ تمسخ البروتين الذي لا رجعة فيه أثناء المعالجة الحرارية للبيض أثناء تحضيره. نتيجة تمسخ بياض البيض، تختفي قدرته على الذوبان في الماء لتكوين محلول غرواني.
ردود الفعل النوعية للبروتينات
رد فعل بيوريت
إذا أضيف محلول هيدروكسيد الصوديوم 10% إلى محلول يحتوي على بروتين، ثم كمية قليلة من محلول كبريتات النحاس 1%، فسيظهر اللون البنفسجي.
محلول البروتين + NaOH (محلول 10%) + CuSO 4 = اللون الأرجواني
تفاعل بروتين الزانثوبروتين
تتحول محاليل البروتين إلى اللون الأصفر عند غليها بحمض النيتريك المركز:
محلول البروتين + HNO 3 (الخلاصة) => لون أصفر
الوظائف البيولوجية للبروتينات
| المحفز | تسريع التفاعلات الكيميائية المختلفة في الكائنات الحية | الانزيمات |
| الهيكلي | مواد بناء الخلية | الكولاجين، بروتينات غشاء الخلية |
| محمي | حماية الجسم من الالتهابات | الغلوبولين المناعي، الانترفيرون |
| التنظيمية | تنظيم العمليات الأيضية | الهرمونات |
| ينقل | نقل المواد الحيوية من جزء من الجسم إلى آخر | الهيموجلوبين يحمل الأكسجين |
| طاقة | إمداد الجسم بالطاقة | 1 جرام من البروتين يمكن أن يزود الجسم بـ 17.6 جول من الطاقة |
| محرك (محرك) | أي وظائف حركية للجسم | الميوسين (بروتين العضلات) |
يعتمد تصنيف البروتينات على تركيبها الكيميائي. وفقا لهذا التصنيف، البروتينات هي بسيطو معقد. تتكون البروتينات البسيطة فقط من أحماض أمينية، أي من واحد أو أكثر من عديدات الببتيد. وتشمل البروتينات البسيطة الموجودة في جسم الإنسان الألبومين، الجلوبيولين، الهستونات، بروتينات الأنسجة الداعمة.
في جزيء البروتين المعقد، بالإضافة إلى الأحماض الأمينية، يوجد أيضًا جزء غير حمض أميني يسمى مجموعه اطراف صناعيه.اعتمادا على هيكل هذه المجموعة، تتميز البروتينات المعقدة مثل البروتينات الفسفورية(تحتوي على حمض الفوسفوريك) البروتينات النووية(تحتوي على الحمض النووي)، البروتينات السكرية(تحتوي على الكربوهيدرات) البروتينات الدهنية(تحتوي على مادة دهنية) وغيرها.
وفقا للتصنيف الذي يعتمد على الشكل المكاني للبروتينات، يتم تقسيم البروتينات إلى ليفيو كروي.
تتكون البروتينات الليفية من حلزونات، أي في الغالب ذات بنية ثانوية. جزيئات البروتينات الكروية لها شكل كروي وإهليلجي.
مثال على البروتينات الليفية هو الكولاجين –البروتين الأكثر وفرة في جسم الإنسان. يمثل هذا البروتين 25-30٪ من إجمالي عدد البروتينات في الجسم. يتمتع الكولاجين بقوة ومرونة عالية. وهو جزء من الأوعية الدموية للعضلات والأوتار والغضاريف والعظام وجدران الأوعية الدموية.
ومن أمثلة البروتينات الكروية الألبومين والجلوبيولين في بلازما الدم.
الخصائص الفيزيائية والكيميائية للبروتينات.
واحدة من السمات الرئيسية للبروتينات هي وزن جزيئي مرتفعوالتي تتراوح من 6000 إلى عدة ملايين دالتون.
خاصية فيزيائية كيميائية مهمة أخرى للبروتينات هي الأمفوتيرية,أي وجود كل من الخصائص الحمضية والأساسية.يرتبط الأمفوتريتي بوجود مجموعات كربوكسيل حرة في بعض الأحماض الأمينية أي مجموعات حمضية وأمينية أي قلوية. وهذا يؤدي إلى حقيقة أن البروتينات تظهر خصائص قلوية في البيئة الحمضية، وفي بيئة قلوية - حمضية. ومع ذلك، في ظل ظروف معينة، تظهر البروتينات خصائص محايدة. تسمى قيمة الرقم الهيدروجيني التي تظهر عندها البروتينات خصائص محايدة نقطة تساوي الجهد الكهربي. النقطة الكهربية لكل بروتين فردية. تنقسم البروتينات وفقًا لهذا المؤشر إلى فئتين كبيرتين - الحمضية والقلوية،حيث يمكن تحويل نقطة الجهد الكهربي إما إلى جانب أو آخر.
خاصية أخرى مهمة لجزيئات البروتين هي الذوبان.على الرغم من الحجم الكبير للجزيئات، إلا أن البروتينات قابلة للذوبان في الماء تمامًا. علاوة على ذلك، فإن محاليل البروتينات في الماء مستقرة جدًا. السبب الأول للذوبان في البروتينات هو وجود شحنة على سطح جزيئات البروتين، بحيث لا تشكل جزيئات البروتين عمليا مجاميع غير قابلة للذوبان في الماء. السبب الثاني لثبات المحاليل البروتينية هو وجود غلاف مائي (ماء) في جزيء البروتين. تفصل القشرة المائية البروتينات عن بعضها البعض.
الخاصية الفيزيائية والكيميائية المهمة الثالثة للبروتينات هي يملح،أي القدرة على الترسيب تحت تأثير عوامل إزالة الماء.التمليح هو عملية عكسية. تعد هذه القدرة على التحرك داخل وخارج المحلول أمرًا مهمًا للغاية لإظهار العديد من الخصائص الحيوية.
وأخيرًا، فإن الخاصية الأكثر أهمية للبروتينات هي قدرتها على ذلك تمسخ.تمسخ الطبيعة هو فقدان الأصالة بواسطة البروتين.عندما نخفق البيض في مقلاة، نحصل على تمسخ لا رجعة فيه للبروتين. يتكون تمسخ البروتين من تعطيل دائم أو مؤقت للبنية الثانوية والثالثية للبروتين، ولكن يتم الحفاظ على البنية الأولية. بالإضافة إلى درجة الحرارة (أعلى من 50 درجة)، يمكن أن يكون سبب تمسخ الطبيعة عوامل فيزيائية أخرى: الإشعاع، الموجات فوق الصوتية، الاهتزاز، الأحماض القوية والقلويات. يمكن أن يكون تمسخ الطبيعة قابلاً للعكس أو لا رجعة فيه. مع التأثيرات الصغيرة، يحدث تدمير الهياكل الثانوية والثالثية للبروتين بشكل ضئيل. لذلك، في غياب تأثيرات تغيير الطبيعة، يمكن للبروتين استعادة بنيته الأصلية. تسمى العملية العكسية للتسخين إعادة التطبيع.ومع ذلك، مع التعرض لفترات طويلة وقويةتصبح عملية إعادة الطبيعة مستحيلة، وبالتالي فإن عملية إعادة الطبيعة لا رجعة فيها.
قبل الحديث عن أهم الخصائص الفيزيائية والكيميائية للبروتين، عليك أن تعرف مما يتكون وما هي بنيته. تعتبر البروتينات بوليمرًا حيويًا طبيعيًا مهمًا، وهي بمثابة الأساس لها.
ما هي الأحماض الأمينية
هذه هي المركبات العضوية التي تحتوي على مجموعات الكربوكسيل والأمين. بفضل المجموعة الأولى لديهم الكربون والأكسجين والهيدروجين، والآخر - النيتروجين والهيدروجين. تعتبر أحماض ألفا الأمينية الأكثر أهمية لأنها ضرورية لتكوين البروتينات.
هناك أحماض أمينية أساسية تسمى الأحماض الأمينية البروتينية. لذا فهم مسؤولون عن ظهور البروتينات. هناك 20 منها فقط، لكن يمكنها تكوين عدد لا يحصى من مركبات البروتين. ومع ذلك، لن يكون أي منهما متطابقًا تمامًا مع الآخر. وهذا ممكن بفضل مجموعات العناصر الموجودة في هذه الأحماض الأمينية.
تركيبهم لا يحدث في الجسم. لذلك، يصلون إلى هناك مع الطعام. إذا كان الشخص يحصل عليها بكميات غير كافية، فقد يتم انتهاك الأداء الطبيعي للأنظمة المختلفة. تتشكل البروتينات من خلال تفاعل التكثيف المتعدد.
البروتينات وبنيتها
قبل الانتقال إلى الخصائص الفيزيائية للبروتينات، يجدر إعطاء تعريف أكثر دقة لهذا المركب العضوي. البروتينات هي واحدة من أهم المركبات العضوية الحيوية التي تتشكل بسبب الأحماض الأمينية وتشارك في العديد من العمليات التي تحدث في الجسم.
يعتمد هيكل هذه المركبات على الترتيب الذي تتناوب به بقايا الأحماض الأمينية. ونتيجة لذلك، يبدو مثل هذا:
- الابتدائي (الخطي)؛
- ثانوي (دوامة) ؛
- التعليم العالي (كروي).
تصنيفهم
نظرًا للتنوع الكبير في مركبات البروتين والدرجات المتفاوتة من التعقيد في تركيبها وبنيتها المختلفة، من أجل الراحة، هناك تصنيفات تعتمد على هذه الخصائص.
تكوينها هو كما يلي:
- بسيط؛
- المعقدة، والتي تنقسم بدورها إلى:
- مزيج من البروتين والكربوهيدرات.
- مزيج من البروتينات والدهون.
- اتصال جزيئات البروتين والأحماض النووية.
عن طريق الذوبان:
- ذوبان في الماء؛
- قابل للذوبان في الدهون.
وصف موجز لمركبات البروتين
قبل الانتقال إلى الخصائص الفيزيائية والكيميائية للبروتينات، سيكون من المفيد منحها القليل من التوصيف. وبطبيعة الحال، خصائصها مهمة للأداء الطبيعي للكائن الحي. وهي في حالتها الأصلية عبارة عن مواد صلبة تذوب في سوائل مختلفة أو لا تذوب.
إذا تحدثنا بإيجاز عن الخصائص الفيزيائية للبروتينات، ومن ثم فهي تحدد العديد من أهم العمليات البيولوجية في الجسم. على سبيل المثال، مثل نقل المواد، ووظيفة البناء، وما إلى ذلك. وتعتمد الخصائص الفيزيائية للبروتينات على ما إذا كانت قابلة للذوبان أم لا. هذه هي الميزات التي سيتم كتابتها أكثر.
الخصائص الفيزيائية للبروتينات
لقد سبق أن كتبنا أعلاه عن حالة التجميع والذوبان. ولذلك ننتقل إلى الخصائص التالية:
- لديهم وزن جزيئي كبير، والذي يعتمد على ظروف بيئية معينة.
- إن قابليتها للذوبان لديها نطاق واسع، ونتيجة لذلك يصبح من الممكن إجراء عملية الرحلان الكهربائي، وهي طريقة يتم من خلالها عزل البروتينات عن المخاليط.
الخواص الكيميائية لمركبات البروتين
يعرف القراء الآن ما هي الخصائص الفيزيائية التي تمتلكها البروتينات. الآن نحن بحاجة للحديث عن المواد الكيميائية التي لا تقل أهمية. وهي مدرجة أدناه:
- تمسخ. تخثر البروتين تحت تأثير درجات الحرارة المرتفعة أو الأحماض القوية أو القلويات. أثناء عملية تمسخ الطبيعة، يتم الحفاظ على البنية الأساسية فقط، ويتم فقدان جميع الخصائص البيولوجية للبروتينات.
- التحلل المائي. ونتيجة لذلك، يتم تشكيل البروتينات والأحماض الأمينية البسيطة، بسبب تدمير البنية الأساسية. وهو أساس عملية الهضم.
- ردود الفعل النوعية لتحديد البروتين. يوجد اثنان منهم فقط، والثالث ضروري للكشف عن الكبريت في هذه المركبات.
- رد فعل بيوريت.تتعرض البروتينات لترسبات هيدروكسيد النحاس. والنتيجة هي اللون الأرجواني.
- تفاعل بروتين الزانثوبروتين. يتم التأثير باستخدام حمض النيتريك المركز. وينتج عن هذا التفاعل راسب أبيض يتحول إلى اللون الأصفر عند تسخينه. وإذا أضفت محلول الأمونيا المائي، يظهر لون برتقالي.
- تحديد الكبريت في البروتينات. عندما تحترق البروتينات، تبدأ رائحة "القرن المحترق" في الشعور. وتفسر هذه الظاهرة باحتوائها على الكبريت.
إذن هذه كانت كل الخصائص الفيزيائية والكيميائية للبروتينات. ولكن، بالطبع، ليس فقط بسببهم يعتبرون أهم مكونات الكائن الحي. يحددون أهم الوظائف البيولوجية.
الخصائص البيولوجية للبروتينات
درسنا الخصائص الفيزيائية للبروتينات في الكيمياء. ولكن من المفيد أيضًا الحديث عن تأثيرها على الجسم ولماذا لا يعمل بشكل كامل بدونها. فيما يلي وظائف البروتينات:
- الأنزيمية. تحدث معظم التفاعلات في الجسم بمشاركة إنزيمات ذات أصل بروتيني؛
- ينقل. تقوم هذه العناصر بتوصيل جزيئات مهمة أخرى إلى الأنسجة والأعضاء. أحد أهم بروتينات النقل هو الهيموجلوبين.
- الهيكلي. البروتينات هي مادة البناء الرئيسية للعديد من الأنسجة (العضلات، غلافي، داعمة)؛
- محمي. الأجسام المضادة ومضادات السموم هي نوع خاص من المركبات البروتينية التي تشكل أساس المناعة؛
- الإشارة تحتوي المستقبلات المسؤولة عن عمل أعضاء الحواس أيضًا على بروتينات في بنيتها؛
- تخزين. يتم تنفيذ هذه الوظيفة بواسطة بروتينات خاصة يمكن أن تكون مواد بناء ومصادر للطاقة الإضافية أثناء نمو الكائنات الحية الجديدة.
يمكن تحويل البروتينات إلى دهون وكربوهيدرات. لكنهم لن يكونوا قادرين على أن يصبحوا سناجب. ولذلك، فإن عدم وجود هذه المركبات بالذات يشكل خطورة خاصة على الكائن الحي. الطاقة المنطلقة صغيرة وهي أقل شأنا في هذا الصدد من الدهون والكربوهيدرات. ومع ذلك، فهي مصدر الأحماض الأمينية الأساسية في الجسم.
كيف نفهم أنه لا يوجد ما يكفي من البروتين في الجسم؟ تتدهور صحة الشخص، ويبدأ الإرهاق والتعب السريع. المصادر الممتازة للبروتين هي أصناف مختلفة من القمح ومنتجات اللحوم والأسماك ومنتجات الألبان والبيض وبعض أنواع البقوليات.
من المهم أن نعرف ليس فقط الخصائص الفيزيائية للبروتينات، ولكن أيضًا الخصائص الكيميائية، بالإضافة إلى أهميتها للجسم من وجهة نظر بيولوجية. تعتبر مركبات البروتين فريدة من نوعها من حيث أنها مصادر للأحماض الأمينية الأساسية الضرورية للعمل الطبيعي لجسم الإنسان.
البروتينات (البروتينات)، فئة من المركبات المعقدة المحتوية على النيتروجين، وهي أكثر مكونات المادة الحية تميزًا وأهمية (مع الأحماض النووية). تؤدي البروتينات وظائف عديدة ومتنوعة. معظم البروتينات عبارة عن إنزيمات تحفز التفاعلات الكيميائية. العديد من الهرمونات التي تنظم العمليات الفسيولوجية هي أيضًا بروتينات. البروتينات الهيكلية مثل الكولاجين والكيراتين هي المكونات الرئيسية لأنسجة العظام والشعر والأظافر. تتمتع بروتينات العضلات المقلصة بالقدرة على تغيير طولها باستخدام الطاقة الكيميائية لأداء الأعمال الميكانيكية. تشمل البروتينات الأجسام المضادة التي تربط المواد السامة وتحييدها. تعمل بعض البروتينات التي يمكنها الاستجابة للمؤثرات الخارجية (الضوء والرائحة) كمستقبلات في الحواس التي تدرك التهيج. تؤدي العديد من البروتينات الموجودة داخل الخلية وعلى غشاء الخلية وظائف تنظيمية.في النصف الأول من القرن التاسع عشر. توصل العديد من الكيميائيين، ومن بينهم في المقام الأول ج. فون ليبج، تدريجيًا إلى استنتاج مفاده أن البروتينات تمثل فئة خاصة من المركبات النيتروجينية. اسم "البروتينات" (من اليونانية.
بروتوس أولاً) تم اقتراحه في عام 1840 من قبل الكيميائي الهولندي جي مولدر. الخصائص الفيزيائية تكون البروتينات بيضاء في الحالة الصلبة، ولكنها عديمة اللون في المحلول، إلا إذا كانت تحمل نوعًا ما من مجموعة الكروموفور (الملونة)، مثل الهيموجلوبين. تختلف قابلية الذوبان في الماء بشكل كبير بين البروتينات المختلفة. يتغير أيضًا اعتمادًا على الرقم الهيدروجيني وتركيز الأملاح في المحلول، لذلك من الممكن اختيار الظروف التي يترسب فيها بروتين واحد بشكل انتقائي في وجود بروتينات أخرى. تُستخدم طريقة "التمليح" هذه على نطاق واسع لعزل البروتينات وتنقيتها. غالبًا ما يترسب البروتين المنقى من المحلول على شكل بلورات.بالمقارنة مع المركبات الأخرى، فإن الوزن الجزيئي للبروتينات كبير جدًا، ويتراوح من عدة آلاف إلى عدة ملايين من الدالتونات. لذلك، أثناء الطرد المركزي الفائق، يتم ترسيب البروتينات، وبمعدلات مختلفة. ونظراً لوجود مجموعات موجبة وسالبة الشحنة في جزيئات البروتين، فإنها تتحرك بسرعات مختلفة وفي مجال كهربائي. هذا هو أساس الرحلان الكهربائي، وهي طريقة تستخدم لعزل البروتينات الفردية من الخلائط المعقدة. تتم تنقية البروتينات أيضًا بواسطة اللوني.
الخواص الكيميائية بناء. البروتينات هي بوليمرات، أي. يتم بناء الجزيئات على شكل سلاسل من وحدات المونومر المتكررة، أو الوحدات الفرعية، التي تلعب الدور الذي تؤديه أ -أحماض أمينية. الصيغة العامة للأحماض الأمينيةحيث ر ذرة هيدروجين أو مجموعة عضوية ما.يمكن أن يتكون جزيء البروتين (سلسلة عديد الببتيد) من عدد صغير نسبيًا من الأحماض الأمينية أو عدة آلاف من وحدات المونومر. من الممكن دمج الأحماض الأمينية في سلسلة لأن كل منها يحتوي على مجموعتين كيميائيتين مختلفتين: مجموعة أمينية ذات خصائص أساسية،
نه 2 ومجموعة الكربوكسيل الحمضية COOH. كل من هذه المجموعات تابعة ل أ - ذرة الكربون . يمكن لمجموعة الكربوكسيل لحمض أميني واحد أن تشكل رابطة أميد (ببتيد) مع المجموعة الأمينية لحمض أميني آخر:
وبعد ربط حمضين أمينيين بهذه الطريقة، يمكن تمديد السلسلة بإضافة حمض ثالث إلى الحمض الأميني الثاني، وهكذا. كما يتبين من المعادلة أعلاه، عندما تتشكل الرابطة الببتيدية، يتم تحرير جزيء الماء. في وجود الأحماض أو القلويات أو الإنزيمات المحللة للبروتين، يستمر التفاعل في الاتجاه المعاكس: يتم تقسيم سلسلة البولي ببتيد إلى أحماض أمينية مع إضافة الماء. ويسمى هذا التفاعل التحلل المائي. يحدث التحلل المائي تلقائيًا، ويلزم توفير الطاقة لربط الأحماض الأمينية بسلسلة متعددة الببتيد. توجد مجموعة كربوكسيل ومجموعة أميد (أو مجموعة إيميد مماثلة في حالة الحمض الأميني برولين) في جميع الأحماض الأمينية، لكن الاختلافات بين الأحماض الأمينية تتحدد حسب طبيعة المجموعة أو "السلسلة الجانبية"، وهو ما هو موضح أعلاه بالحرف
ر . يمكن أن تلعب ذرة هيدروجين واحدة دور السلسلة الجانبية، كما هو الحال في الحمض الأميني الجلايسين، أو بواسطة مجموعة كبيرة الحجم، كما هو الحال في الهيستدين والتربتوفان. بعض السلاسل الجانبية خاملة كيميائيًا، بينما بعضها الآخر متفاعل بشكل ملحوظ.يمكن تصنيع عدة آلاف من الأحماض الأمينية المختلفة، ويوجد العديد من الأحماض الأمينية المختلفة في الطبيعة، ولكن يتم استخدام 20 نوعًا فقط من الأحماض الأمينية لتخليق البروتين: ألانين، أرجينين، أسباراجين، حمض الأسبارتيك، فالين، هيستيدين، جلايسين، جلوتامين، جلوتاميك. حمض، آيزوليوسين، ليوسين، ليسين، ميثيونين، برولين، سيرين، تيروزين، ثريونين، تريبتوفان، فينيل ألانين وسيستين (في البروتينات، قد يكون السيستين موجودًا على شكل ديمر
السيستين). صحيح أن بعض البروتينات تحتوي على أحماض أمينية أخرى بالإضافة إلى الأحماض الأمينية العشرين الموجودة بانتظام، ولكنها تتشكل نتيجة تعديل أحد الأحماض الأمينية العشرين المدرجة بعد إدراجه في البروتين.النشاط البصري. جميع الأحماض الأمينية، باستثناء الجلايسين، لديها أ تحتوي ذرة الكربون على أربع مجموعات مختلفة مرتبطة بها. من وجهة نظر الهندسة، يمكن ربط أربع مجموعات مختلفة بطريقتين، وبناءً على ذلك هناك تكوينان محتملان، أو متصاوغان، يرتبطان ببعضهما البعض كما يرتبط الجسم بصورته في المرآة، أي. مثل اليد اليسرى على اليمين. يُطلق على أحد التكوينات اسم اليد اليسرى أو اليد اليسرى (ل )، والحق الآخر، أو dextrorotatory (د )، لأن اثنين من هذه الأيزومرات يختلفان في اتجاه دوران مستوى الضوء المستقطب. وجدت فقط في البروتيناتل - الأحماض الأمينية (الاستثناء هو الجليسين؛ يمكن تمثيله في شكل واحد فقط، حيث أن مجموعتين من مجموعاته الأربع متماثلتان)، وجميعها نشطة بصريًا (نظرًا لوجود أيزومر واحد فقط).د -الأحماض الأمينية نادرة في الطبيعة؛ وهي موجودة في بعض المضادات الحيوية وفي جدار خلايا البكتيريا.تسلسل الأحماض الأمينية. لا يتم ترتيب الأحماض الأمينية في سلسلة البولي ببتيد بشكل عشوائي، بل بترتيب ثابت معين، وهذا الترتيب هو الذي يحدد وظائف البروتين وخصائصه. ومن خلال تغيير ترتيب الأنواع العشرين من الأحماض الأمينية، يمكنك إنشاء عدد كبير من البروتينات المختلفة، تمامًا كما يمكنك إنشاء العديد من النصوص المختلفة من الحروف الأبجدية.في الماضي، كان تحديد تسلسل الأحماض الأمينية للبروتين يستغرق في كثير من الأحيان عدة سنوات. لا يزال التحديد المباشر مهمة كثيفة العمالة، على الرغم من إنشاء أجهزة تسمح بتنفيذها تلقائيًا. عادة ما يكون من الأسهل تحديد تسلسل النيوكليوتيدات للجين المقابل واستنتاج تسلسل الأحماض الأمينية للبروتين منه. حتى الآن، تم بالفعل تحديد تسلسل الأحماض الأمينية لمئات البروتينات. عادة ما تكون وظائف البروتينات التي تم فك شفرتها معروفة، وهذا يساعد على تصور الوظائف المحتملة للبروتينات المماثلة التي تتشكل، على سبيل المثال، في الأورام الخبيثة.
البروتينات المعقدة. تسمى البروتينات التي تتكون من الأحماض الأمينية فقط بالبسيطة. ومع ذلك، في كثير من الأحيان، ترتبط ذرة معدنية أو مركب كيميائي ليس حمضًا أمينيًا بسلسلة البولي ببتيد. تسمى هذه البروتينات معقدة. ومثال على ذلك الهيموجلوبين: فهو يحتوي على بورفيرين الحديد الذي يحدد لونه الأحمر ويسمح له بالعمل كحامل للأكسجين.تشير أسماء معظم البروتينات المعقدة إلى طبيعة المجموعات المرتبطة بها: البروتينات السكرية تحتوي على سكريات، والبروتينات الدهنية تحتوي على دهون. إذا كان النشاط التحفيزي للإنزيم يعتمد على المجموعة المرتبطة، فإنه يسمى مجموعة صناعية. غالبًا ما يلعب الفيتامين دور مجموعة صناعية أو يكون جزءًا من مجموعة. ففيتامين أ، على سبيل المثال، المرتبط بأحد البروتينات الموجودة في شبكية العين، يحدد حساسيتها للضوء.
هيكل التعليم العالي. ما يهم ليس تسلسل الأحماض الأمينية للبروتين نفسه (البنية الأولية)، ولكن الطريقة التي يتم بها وضعها في الفضاء. على طول طول سلسلة البولي ببتيد، تشكل أيونات الهيدروجين روابط هيدروجينية منتظمة، مما يمنحها شكل الحلزون أو الطبقة (البنية الثانوية). من مزيج هذه الحلزونات والطبقات، يظهر شكل مدمج من الترتيب التالي: البنية الثلاثية للبروتين. حول الروابط التي تحمل وحدات المونومر في السلسلة، من الممكن إجراء دورات بزوايا صغيرة. لذلك، من وجهة نظر هندسية بحتة، فإن عدد التكوينات الممكنة لأي سلسلة بولي ببتيد كبير بلا حدود. في الواقع، يوجد كل بروتين عادة في تكوين واحد فقط، يحدده تسلسل الأحماض الأمينية الخاصة به. هذا الهيكل ليس جامدا، كما لو كان « يتقلب "التنفس" حول تكوين متوسط معين. يتم طي الدائرة في تكوين تكون فيه الطاقة الحرة (القدرة على إنتاج شغل) في حدها الأدنى، تمامًا كما يضغط الزنبرك المتحرر فقط إلى حالة تتوافق مع الحد الأدنى من الطاقة الحرة. في كثير من الأحيان يتم ربط جزء من السلسلة بشكل صارم بآخر بواسطة ثاني كبريتيد (سس) الروابط بين اثنين من بقايا السيستين. وهذا هو السبب الذي يجعل السيستين يلعب دورًا مهمًا بشكل خاص بين الأحماض الأمينية.إن تعقيد بنية البروتينات كبير جدًا لدرجة أنه ليس من الممكن حتى الآن حساب البنية الثلاثية للبروتين، حتى لو كان تسلسل الأحماض الأمينية الخاص به معروفًا. ولكن إذا كان من الممكن الحصول على بلورات البروتين، فيمكن تحديد هيكلها الثالث عن طريق حيود الأشعة السينية.
في البروتينات الهيكلية والمقلصة وبعض البروتينات الأخرى، تكون السلاسل ممدودة والعديد من السلاسل المطوية قليلاً التي تقع بالقرب منها تشكل أليافًا ليفية؛ وتنطوي الألياف بدورها إلى تشكيلات أكبر من الألياف. ومع ذلك، فإن معظم البروتينات الموجودة في المحلول لها شكل كروي: حيث تلتف السلاسل في شكل كروي، مثل الخيوط في الكرة. تكون الطاقة الحرة بهذا التكوين ضئيلة، نظرًا لأن الأحماض الأمينية الكارهة للماء ("طاردة للماء") مخفية داخل الكرية، والأحماض الأمينية المحبة للماء ("جاذبة للماء") موجودة على سطحها.
العديد من البروتينات عبارة عن مجمعات من عدة سلاسل بولي ببتيد. ويسمى هذا الهيكل الهيكل الرباعي للبروتين. على سبيل المثال، يتكون جزيء الهيموجلوبين من أربع وحدات فرعية، كل منها عبارة عن بروتين كروي.
تشكل البروتينات الهيكلية، بسبب تكوينها الخطي، أليافًا ذات قوة شد عالية جدًا، بينما يسمح التكوين الكروي للبروتينات بالدخول في تفاعلات محددة مع مركبات أخرى. على سطح الكرة الأرضية، عندما يتم وضع السلاسل بشكل صحيح، تظهر تجاويف ذات شكل معين توجد فيها مجموعات كيميائية تفاعلية. إذا كان بروتين معين عبارة عن إنزيم، فإن جزيءًا آخر، عادةً ما يكون أصغر، من مادة ما يدخل مثل هذا التجويف، تمامًا كما يدخل المفتاح في القفل؛ في هذه الحالة، يتغير تكوين السحابة الإلكترونية للجزيء تحت تأثير المجموعات الكيميائية الموجودة في التجويف، وهذا يجبره على التفاعل بطريقة معينة. بهذه الطريقة، يحفز الإنزيم التفاعل. تحتوي جزيئات الجسم المضاد أيضًا على تجاويف ترتبط فيها مواد غريبة مختلفة وبالتالي تصبح غير ضارة. نموذج "القفل والمفتاح"، الذي يشرح تفاعل البروتينات مع المركبات الأخرى، يسمح لنا بفهم خصوصية الإنزيمات والأجسام المضادة، أي. قدرتها على التفاعل فقط مع مركبات معينة.
البروتينات في أنواع مختلفة من الكائنات الحية. البروتينات التي تؤدي نفس الوظيفة في أنواع مختلفة من النباتات والحيوانات وبالتالي تحمل نفس الاسم لها أيضًا تكوين مماثل. ومع ذلك، فهي تختلف إلى حد ما في تسلسل الأحماض الأمينية الخاصة بها. مع اختلاف الأنواع عن سلف مشترك، يتم استبدال بعض الأحماض الأمينية في مواقع معينة بطفرات بأخرى. يتم القضاء على الطفرات الضارة التي تسبب الأمراض الوراثية عن طريق الانتقاء الطبيعي، ولكن قد تستمر الطفرات المفيدة أو المحايدة على الأقل. كلما اقترب النوعان البيولوجيان من بعضهما البعض، قلت الاختلافات في بروتيناتهما.تتغير بعض البروتينات بسرعة نسبية، والبعض الآخر محفوظ للغاية. وهذا الأخير يشمل، على سبيل المثال، السيتوكروم معإنزيم تنفسي موجود في معظم الكائنات الحية. في البشر والشمبانزي، تسلسل الأحماض الأمينية متطابقة، وفي السيتوكروم معأما في القمح، فإن 38% فقط من الأحماض الأمينية كانت مختلفة. وحتى مقارنة البشر والبكتيريا، فإن تشابه السيتوكرومات مع(الاختلافات تؤثر على 65% من الأحماض الأمينية هنا) ولا يزال من الممكن رؤيتها، على الرغم من أن السلف المشترك للبكتيريا والبشر عاش على الأرض منذ حوالي ملياري سنة. في الوقت الحاضر، غالبًا ما تُستخدم مقارنة تسلسل الأحماض الأمينية لبناء شجرة النشوء والتطور (العائلة)، مما يعكس العلاقات التطورية بين الكائنات الحية المختلفة.
تمسخ. يكتسب جزيء البروتين المركب القابل للطي تكوينه المميز. ومع ذلك، يمكن تدمير هذا التكوين عن طريق التسخين، وتغيير الرقم الهيدروجيني، والتعرض للمذيبات العضوية، وحتى عن طريق هز المحلول ببساطة حتى تظهر الفقاعات على سطحه. يسمى البروتين المعدل بهذه الطريقة بالتحريف. فإنه يفقد نشاطه البيولوجي وعادة ما يصبح غير قابل للذوبان. من الأمثلة المعروفة على البروتين المشوه هو البيض المسلوق أو الكريمة المخفوقة. البروتينات الصغيرة التي تحتوي فقط على حوالي مائة من الأحماض الأمينية قادرة على إعادة تكوين طبيعتها، أي. استعادة التكوين الأصلي. لكن معظم البروتينات تتحول ببساطة إلى كتلة من سلاسل البولي ببتيد المتشابكة ولا تستعيد تكوينها السابق.إحدى الصعوبات الرئيسية في عزل البروتينات النشطة هي حساسيتها الشديدة للتمسخ. تجد خاصية البروتينات هذه تطبيقًا مفيدًا في حفظ الأغذية: حيث تؤدي درجة الحرارة المرتفعة إلى تغيير طبيعة إنزيمات الكائنات الحية الدقيقة بشكل لا رجعة فيه، وتموت الكائنات الحية الدقيقة.
تخليق البروتين لتخليق البروتين، يجب أن يكون لدى الكائن الحي نظام من الإنزيمات القادرة على ضم حمض أميني إلى آخر. هناك حاجة أيضًا إلى مصدر للمعلومات لتحديد الأحماض الأمينية التي يجب دمجها. نظرًا لوجود الآلاف من أنواع البروتينات في الجسم، ويتكون كل منها في المتوسط من عدة مئات من الأحماض الأمينية، فإن المعلومات المطلوبة يجب أن تكون هائلة حقًا. يتم تخزينه (على غرار كيفية تخزين التسجيل على شريط مغناطيسي) في جزيئات الحمض النووي التي تشكل الجينات. سم . وراثي أيضًا احماض نووية.تنشيط الانزيم. إن سلسلة البولي ببتيد التي يتم تصنيعها من الأحماض الأمينية لا تكون دائمًا بروتينًا في شكلها النهائي. يتم تصنيع العديد من الإنزيمات أولاً كسلائف غير نشطة وتصبح نشطة فقط بعد أن يزيل إنزيم آخر العديد من الأحماض الأمينية في أحد طرفي السلسلة. يتم تصنيع بعض الإنزيمات الهاضمة، مثل التربسين، في هذا الشكل غير النشط. يتم تنشيط هذه الإنزيمات في الجهاز الهضمي نتيجة إزالة الجزء الطرفي من السلسلة. يتم تصنيع هرمون الأنسولين، الذي يتكون جزيئه في شكله النشط من سلسلتين قصيرتين، في شكل سلسلة واحدة، ما يسمى. طليعة الأنسولين. يتم بعد ذلك إزالة الجزء الأوسط من هذه السلسلة، وترتبط الأجزاء المتبقية معًا لتشكل جزيء الهرمون النشط. تتشكل البروتينات المعقدة فقط بعد ارتباط مجموعة كيميائية معينة بالبروتين، وغالبًا ما يتطلب هذا الارتباط أيضًا إنزيمًا.الدورة الأيضية. بعد تغذية الحيوان بالأحماض الأمينية الموسومة بالنظائر المشعة للكربون أو النيتروجين أو الهيدروجين، يتم دمج الملصق بسرعة في بروتيناته. إذا توقفت الأحماض الأمينية المسماة عن دخول الجسم، فإن كمية التسمية في البروتينات تبدأ في الانخفاض. وتظهر هذه التجارب أن البروتينات الناتجة لا يتم الاحتفاظ بها في الجسم حتى نهاية الحياة. جميعها، مع استثناءات قليلة، في حالة ديناميكية، تتحلل باستمرار إلى أحماض أمينية ثم يتم تصنيعها مرة أخرى.تتحلل بعض البروتينات عندما تموت الخلايا ويتم تدميرها. يحدث هذا طوال الوقت، على سبيل المثال، مع خلايا الدم الحمراء والخلايا الظهارية التي تبطن السطح الداخلي للأمعاء. بالإضافة إلى ذلك، يحدث أيضًا تحلل البروتينات وإعادة تركيبها في الخلايا الحية. ومن الغريب أن ما نعرفه عن تحلل البروتينات أقل بكثير من ما نعرفه عن تركيبها. ومع ذلك، فمن الواضح أن التحلل يتضمن إنزيمات محللة للبروتين مشابهة لتلك التي تحلل البروتينات إلى أحماض أمينية في الجهاز الهضمي.
يختلف عمر النصف للبروتينات المختلفة من عدة ساعات إلى عدة أشهر. الاستثناء الوحيد هو جزيء الكولاجين. وبمجرد تكوينها، تظل مستقرة ولا يتم تجديدها أو استبدالها. ولكن مع مرور الوقت، تتغير بعض خصائصها، وخاصة المرونة، وبما أنها لا تتجدد، فإن ذلك يؤدي إلى حدوث بعض التغييرات المرتبطة بالعمر، مثل ظهور التجاعيد على الجلد.
البروتينات الاصطناعية. لقد تعلم الكيميائيون منذ زمن طويل بلمرة الأحماض الأمينية، ولكن يتم دمج الأحماض الأمينية بطريقة غير منظمة، بحيث لا تشبه منتجات هذه البلمرة المنتجات الطبيعية إلا قليلاً. صحيح أنه من الممكن دمج الأحماض الأمينية بترتيب معين، مما يجعل من الممكن الحصول على بعض البروتينات النشطة بيولوجيا، وخاصة الأنسولين. العملية معقدة للغاية، وبهذه الطريقة من الممكن الحصول فقط على تلك البروتينات التي تحتوي جزيئاتها على حوالي مائة من الأحماض الأمينية. ويفضل بدلاً من ذلك تصنيع أو عزل تسلسل النيوكليوتيدات لجين يتوافق مع تسلسل الأحماض الأمينية المطلوبة، ثم إدخال هذا الجين في بكتيريا، والتي ستنتج كميات كبيرة من المنتج المطلوب عن طريق التكرار. لكن هذه الطريقة لها عيوبها أيضًا. سم . وكذلك الهندسة الوراثية. البروتين والتغذية عندما يتم تقسيم البروتينات الموجودة في الجسم إلى أحماض أمينية، يمكن استخدام هذه الأحماض الأمينية مرة أخرى لتركيب البروتينات. وفي الوقت نفسه، تكون الأحماض الأمينية نفسها عرضة للانهيار، لذلك لا يتم إعادة استخدامها بالكامل. ومن الواضح أيضًا أنه أثناء النمو والحمل والتئام الجروح، يجب أن يتجاوز تخليق البروتين عملية التحلل. يفقد الجسم بعض البروتينات بشكل مستمر؛ هذه هي بروتينات الشعر والأظافر والطبقة السطحية من الجلد. لذلك، من أجل تصنيع البروتينات، يجب على كل كائن حي أن يتلقى الأحماض الأمينية من الغذاء. يتم تصنيع النباتات الخضراء من ثاني أكسيد الكربون 2 والماء والأمونيا أو النترات كلها من الأحماض الأمينية العشرين الموجودة في البروتينات. العديد من البكتيريا قادرة أيضًا على تصنيع الأحماض الأمينية في وجود السكر (أو ما يعادله) والنيتروجين الثابت، ولكن يتم توفير السكر في النهاية عن طريق النباتات الخضراء. لدى الحيوانات قدرة محدودة على تصنيع الأحماض الأمينية؛ يحصلون على الأحماض الأمينية عن طريق تناول النباتات الخضراء أو الحيوانات الأخرى. في الجهاز الهضمي، يتم تقسيم البروتينات الممتصة إلى أحماض أمينية، ويتم امتصاص هذه الأخيرة، ومنها يتم بناء البروتينات المميزة لكائن معين. لا يتم دمج أي من البروتين الممتص في هياكل الجسم على هذا النحو. الاستثناء الوحيد هو أنه في العديد من الثدييات، يمكن لبعض الأجسام المضادة الأمومية المرور سليمة عبر المشيمة إلى مجرى دم الجنين، ومن خلال حليب الأم (خاصة في المجترات) يمكن نقلها إلى الوليد مباشرة بعد الولادة.متطلبات البروتين. من الواضح أنه للحفاظ على الحياة، يجب أن يحصل الجسم على كمية معينة من البروتين من الطعام. ومع ذلك، فإن مدى هذه الحاجة يعتمد على عدد من العوامل. يحتاج الجسم إلى الغذاء كمصدر للطاقة (السعرات الحرارية) وكمادة لبناء هياكله. الحاجة إلى الطاقة تأتي في المقام الأول. وهذا يعني أنه عندما يكون هناك عدد قليل من الكربوهيدرات والدهون في النظام الغذائي، يتم استخدام البروتينات الغذائية ليس لتخليق البروتينات الخاصة بها، ولكن كمصدر للسعرات الحرارية. أثناء الصيام لفترات طويلة، يتم استخدام البروتينات الخاصة بك لتلبية احتياجات الطاقة. إذا كان هناك ما يكفي من الكربوهيدرات في النظام الغذائي، فيمكن تقليل استهلاك البروتين.توازن النيتروجين. في المتوسط تقريبا. 16% من الكتلة الكلية للبروتين عبارة عن نيتروجين. عندما يتم تكسير الأحماض الأمينية الموجودة في البروتينات، يتم إخراج النيتروجين الذي تحتويه من الجسم في البول و(بدرجة أقل) في البراز على شكل مركبات نيتروجينية مختلفة. ولذلك فمن المناسب استخدام مؤشر مثل توازن النيتروجين لتقييم جودة تغذية البروتين، أي. الفرق (بالجرام) بين كمية النيتروجين التي تدخل الجسم وكمية النيتروجين التي تفرز يوميًا. مع التغذية الطبيعية لدى شخص بالغ، تكون هذه المبالغ متساوية. في الكائن الحي المتنامي، تكون كمية النيتروجين المفرزة أقل من الكمية المتلقاة، أي. الرصيد إيجابي. إذا كان هناك نقص في البروتين في النظام الغذائي، فإن الرصيد سلبي. إذا كان هناك ما يكفي من السعرات الحرارية في النظام الغذائي، ولكن لا يوجد بروتينات فيه، فإن الجسم يحفظ البروتينات. وفي الوقت نفسه، يتباطأ استقلاب البروتين، ويحدث الاستخدام المتكرر للأحماض الأمينية في تخليق البروتين بأعلى كفاءة ممكنة. ومع ذلك، فإن الخسائر لا مفر منها، ولا تزال المركبات النيتروجينية تفرز في البول وجزئيًا في البراز. يمكن أن تكون كمية النيتروجين التي تفرز من الجسم يوميًا أثناء صيام البروتين بمثابة مقياس لنقص البروتين اليومي. ومن الطبيعي الافتراض أنه من خلال إدخال كمية من البروتين تعادل هذا النقص في النظام الغذائي، يمكن استعادة توازن النيتروجين. ومع ذلك، فهو ليس كذلك. بعد تلقي هذه الكمية من البروتين، يبدأ الجسم في استخدام الأحماض الأمينية بكفاءة أقل، لذلك يلزم بعض البروتين الإضافي لاستعادة توازن النيتروجين.إذا تجاوزت كمية البروتين في النظام الغذائي ما هو ضروري للحفاظ على توازن النيتروجين، فلا يبدو أن هناك أي ضرر. يتم استخدام الأحماض الأمينية الزائدة ببساطة كمصدر للطاقة. وكمثال صارخ بشكل خاص، يستهلك الأسكيمو القليل من الكربوهيدرات وحوالي عشرة أضعاف كمية البروتين اللازمة للحفاظ على توازن النيتروجين. ومع ذلك، في معظم الحالات، فإن استخدام البروتين كمصدر للطاقة ليس مفيدًا لأن كمية معينة من الكربوهيدرات يمكن أن تنتج سعرات حرارية أكثر بكثير من نفس الكمية من البروتين. في البلدان الفقيرة، يحصل الناس على السعرات الحرارية من الكربوهيدرات ويستهلكون كميات قليلة من البروتين.
إذا حصل الجسم على العدد المطلوب من السعرات الحرارية على شكل منتجات غير بروتينية، فإن الحد الأدنى لكمية البروتين لضمان الحفاظ على توازن النيتروجين هو تقريبًا. 30 جرام يوميا. يوجد هذا القدر من البروتين في أربع شرائح من الخبز أو 0.5 لتر من الحليب. عادةً ما يعتبر الرقم الأكبر قليلاً هو الأمثل؛ يوصى به من 50 إلى 70 جم.
الأحماض الأمينية الأساسية. حتى الآن، كان يعتبر البروتين ككل. وفي الوقت نفسه، لكي يحدث تخليق البروتين، يجب أن تكون جميع الأحماض الأمينية الضرورية موجودة في الجسم. جسم الحيوان نفسه قادر على تصنيع بعض الأحماض الأمينية. يطلق عليها اسم قابلة للاستبدال لأنه ليس من الضروري أن تكون موجودة في النظام الغذائي، فمن المهم فقط أن يكون الإمداد الإجمالي بالبروتين كمصدر للنيتروجين كافيًا؛ ومن ثم، إذا كان هناك نقص في الأحماض الأمينية غير الأساسية، فيمكن للجسم تصنيعها على حساب تلك الموجودة بكثرة. لا يمكن تصنيع الأحماض الأمينية "الأساسية" المتبقية ويجب توفيرها للجسم عن طريق الطعام. العناصر الأساسية للبشر هي حمض الفالين، والليوسين، والآيزوليوسين، والثريونين، والميثيونين، والفينيل ألانين، والتربتوفان، والهستيدين، والليسين، والأرجينين. (على الرغم من إمكانية تصنيع الأرجينين في الجسم، إلا أنه يصنف على أنه حمض أميني أساسي لأنه لا يتم إنتاجه بكميات كافية عند الأطفال حديثي الولادة والأطفال في مرحلة النمو. ومن ناحية أخرى، قد تصبح بعض هذه الأحماض الأمينية من الطعام غير ضرورية لشخص بالغ شخص.)هذه القائمة من الأحماض الأمينية الأساسية هي نفسها تقريبًا في الفقاريات الأخرى وحتى الحشرات. عادة ما يتم تحديد القيمة الغذائية للبروتينات عن طريق إطعامها للفئران النامية ومراقبة زيادة وزن الحيوانات.
القيمة الغذائية للبروتينات. يتم تحديد القيمة الغذائية للبروتين من خلال الأحماض الأمينية الأساسية الأكثر نقصًا. دعونا نوضح هذا بمثال. تحتوي البروتينات الموجودة في أجسامنا في المتوسط على حوالي. 2% تريبتوفان (بالوزن). لنفترض أن النظام الغذائي يتضمن 10 جرام من البروتين يحتوي على 1% تريبتوفان، وأنه يحتوي على ما يكفي من الأحماض الأمينية الأساسية الأخرى. في حالتنا، 10 جرام من هذا البروتين غير المكتمل يعادل بشكل أساسي 5 جرام من البروتين الكامل؛ أما الـ 5 جرام المتبقية فيمكن استخدامها فقط كمصدر للطاقة. لاحظ أنه بما أن الأحماض الأمينية لا يتم تخزينها عمليا في الجسم، ولكي يحدث تخليق البروتين، يجب أن تكون جميع الأحماض الأمينية موجودة في نفس الوقت، ولا يمكن اكتشاف تأثير تناول الأحماض الأمينية الأساسية إلا إذا كانت جميعها دخول الجسم في نفس الوقت. متوسط تركيب معظم البروتينات الحيوانية قريب من متوسط تركيب البروتينات في جسم الإنسان، لذلك من غير المرجح أن نواجه نقص الأحماض الأمينية إذا كان نظامنا الغذائي غنيًا بأطعمة مثل اللحوم والبيض والحليب والجبن. ومع ذلك، هناك بروتينات، مثل الجيلاتين (منتج تمسخ الكولاجين)، التي تحتوي على عدد قليل جدًا من الأحماض الأمينية الأساسية. البروتينات النباتية، على الرغم من أنها أفضل من الجيلاتين بهذا المعنى، إلا أنها فقيرة أيضًا بالأحماض الأمينية الأساسية؛ فهي منخفضة بشكل خاص في اللايسين والتربتوفان. ومع ذلك، لا يمكن اعتبار النظام الغذائي النباتي البحت ضارًا على الإطلاق، إلا إذا كان يستهلك كمية أكبر قليلاً من البروتينات النباتية، كافية لتزويد الجسم بالأحماض الأمينية الأساسية. تحتوي النباتات على أكبر قدر من البروتين في بذورها، وخاصة في بذور القمح والبقوليات المختلفة. البراعم الصغيرة، مثل الهليون، غنية أيضًا بالبروتين.البروتينات الاصطناعية في النظام الغذائي. عن طريق إضافة كميات صغيرة من الأحماض الأمينية الأساسية الاصطناعية أو البروتينات الغنية بالأحماض الأمينية إلى البروتينات غير الكاملة، مثل بروتينات الذرة، يمكن زيادة القيمة الغذائية للأخيرة بشكل كبير، أي. وبالتالي زيادة كمية البروتين المستهلكة. والاحتمال الآخر هو نمو البكتيريا أو الخميرة على الهيدروكربونات النفطية مع إضافة النترات أو الأمونيا كمصدر للنيتروجين. يمكن أن يكون البروتين الميكروبي الذي يتم الحصول عليه بهذه الطريقة بمثابة علف للدواجن أو الماشية، أو يمكن أن يستهلكه الإنسان مباشرة. الطريقة الثالثة المستخدمة على نطاق واسع تستخدم فسيولوجيا الحيوانات المجترة. في المجترات، في الجزء الأولي من المعدة، ما يسمى. يسكن الكرش أشكال خاصة من البكتيريا والأوليات التي تحول البروتينات النباتية غير الكاملة إلى بروتينات ميكروبية أكثر اكتمالا، وهذه بدورها بعد الهضم والامتصاص تتحول إلى بروتينات حيوانية. ويمكن إضافة اليوريا، وهو مركب اصطناعي رخيص الثمن يحتوي على النيتروجين، إلى علف الماشية. تستخدم الكائنات الحية الدقيقة التي تعيش في الكرش نيتروجين اليوريا لتحويل الكربوهيدرات (التي يوجد منها الكثير في العلف) إلى بروتين. يمكن أن يأتي حوالي ثلث إجمالي النيتروجين الموجود في علف الماشية على شكل يوريا، وهو ما يعني بشكل أساسي، إلى حد ما، التخليق الكيميائي للبروتين. وفي الولايات المتحدة الأمريكية، تلعب هذه الطريقة دورًا مهمًا كإحدى طرق الحصول على البروتين.الأدب موراي آر، غرينر دي، مايز بي، رودويل دبليو. الكيمياء الحيوية البشرية، المجلد. 12. م، 1993ألبرتس ب، براي د، لويس ج، وآخرون. بيولوجيا الخلية الجزيئية، المجلد. 13. م، 1994
السناجب-هذه عبارة عن بوليمرات طبيعية عالية الجزيئية (يتراوح الوزن الجزيئي من 5 إلى 10 آلاف إلى مليون أو أكثر)، ويتم بناء جزيئاتها من بقايا الأحماض الأمينية المرتبطة برابطة أميد (الببتيد).
تسمى البروتينات أيضًا بالبروتينات ("protos" اليونانية - أولاً، مهم). يختلف عدد بقايا الأحماض الأمينية في جزيء البروتين بشكل كبير ويصل في بعض الأحيان إلى عدة آلاف. كل بروتين له تسلسل متأصل خاص به من بقايا الأحماض الأمينية.
تؤدي البروتينات مجموعة متنوعة من الوظائف البيولوجية: التحفيزية (الإنزيمات)، والتنظيمية (الهرمونات)، والهيكلية (الكولاجين، والفيبروين)، والحركية (الميوسين)، والنقل (الهيموجلوبين، والميوجلوبين)، والوقائية (الجلوبيولين المناعي، والإنترفيرون)، والتخزين (الكازين، والزلال، والبروتينات). جليادين) وغيرها.
البروتينات هي أساس الأغشية الحيوية، وهي العنصر الأكثر أهمية في الخلية والمكونات الخلوية. إنها تلعب دورًا رئيسيًا في حياة الخلية، وتشكل الأساس المادي لنشاطها الكيميائي.
الخاصية الاستثنائية للبروتين هي التنظيم الذاتي للهيكل، أي قدرتها على إنشاء بنية مكانية معينة مميزة فقط لبروتين معين. في الأساس، ترتبط جميع أنشطة الجسم (النمو والحركة وأداء الوظائف المختلفة وغير ذلك الكثير) بالمواد البروتينية. من المستحيل تخيل الحياة بدون البروتينات.
البروتينات هي أهم عنصر في غذاء الإنسان والحيوان ومورد للأحماض الأمينية الأساسية.
هيكل البروتين
في التركيب المكاني للبروتينات، فإن طبيعة جذور R (البقايا) في جزيئات الأحماض الأمينية لها أهمية كبيرة. عادة ما توجد جذور الأحماض الأمينية غير القطبية داخل جزيء البروتين الكبير وتسبب تفاعلات كارهة للماء؛ عادة ما توجد الجذور القطبية التي تحتوي على مجموعات أيونية (مكونة للأيونات) على سطح جزيء البروتين الكبير وتميز التفاعلات الكهروستاتيكية (الأيونية). يمكن أن توجد الجذور القطبية غير الأيونية (على سبيل المثال، التي تحتوي على مجموعات كحول OH، ومجموعات أميد) على السطح وداخل جزيء البروتين. يشاركون في تكوين روابط الهيدروجين.
في جزيئات البروتين، ترتبط الأحماض الأمينية ألفا ببعضها البعض بواسطة روابط الببتيد (-CO-NH-):
يمكن في بعض الحالات ربط سلاسل البولي ببتيد المبنية بهذه الطريقة أو المقاطع الفردية داخل سلسلة البولي ببتيد ببعضها البعض بواسطة روابط ثاني كبريتيد (-S-S-) أو، كما يطلق عليها غالبًا، جسور ثاني كبريتيد.
تلعب الروابط الأيونية (الملح) والهيدروجين دورًا رئيسيًا في تكوين بنية البروتينات، بالإضافة إلى التفاعل الكاره للماء - وهو نوع خاص من الاتصال بين المكونات الكارهة للماء لجزيئات البروتين في بيئة مائية. كل هذه الروابط لها نقاط قوة متفاوتة وتضمن تكوين جزيء بروتين كبير ومعقد.
على الرغم من الاختلاف في بنية ووظائف المواد البروتينية، فإن تركيبتها الأولية تختلف قليلاً (% بالوزن الجاف): الكربون - 51-53؛ الأكسجين - 21.5-23.5؛ النيتروجين - 16.8-18.4؛ الهيدروجين - 6.5-7.3؛ الكبريت - 0.3-2.5.
تحتوي بعض البروتينات على كميات صغيرة من الفوسفور والسيلينيوم وعناصر أخرى.
يسمى تسلسل بقايا الأحماض الأمينية في سلسلة عديد الببتيد هيكل البروتين الأساسي.
يمكن أن يتكون جزيء البروتين من سلسلة بولي ببتيد واحدة أو أكثر، تحتوي كل منها على عدد مختلف من بقايا الأحماض الأمينية. ونظرًا لعدد التركيبات الممكنة، فإن تنوع البروتينات لا حدود له تقريبًا، ولكن ليست جميعها موجودة في الطبيعة.
إجمالي عدد أنواع البروتينات المختلفة في جميع أنواع الكائنات الحية هو 10 11 -10 12. بالنسبة للبروتينات التي يكون هيكلها معقدًا للغاية، بالإضافة إلى المستوى الأساسي، تتميز أيضًا مستويات أعلى من التنظيم الهيكلي: البنية الثانوية والثالثية وأحيانًا الرباعية.
الهيكل الثانويتمتلك معظم البروتينات، وإن لم يكن دائمًا على طول سلسلة البولي ببتيد بالكامل. يمكن أن توجد سلاسل البولي ببتيد ذات البنية الثانوية المحددة بشكل مختلف في الفضاء.
معلومة هيكل التعليم العاليبالإضافة إلى الروابط الهيدروجينية، تلعب التفاعلات الأيونية والكارهة للماء دورًا مهمًا. بناءً على طبيعة "تغليف" جزيء البروتين، يتم تمييزها كروي، أو كروية، و ليفيأو البروتينات الخيطية (الجدول 12).
بالنسبة للبروتينات الكروية، يكون الهيكل الحلزوني أكثر شيوعًا؛ وتكون الحلزونات منحنية و"مطوية". الجزيء الكبير له شكل كروي. تذوب في الماء والمحاليل المالحة لتشكل أنظمة غروانية. معظم البروتينات الموجودة في الحيوانات والنباتات والكائنات الحية الدقيقة هي بروتينات كروية.
بالنسبة للبروتينات الليفية، يكون الهيكل الخيطي أكثر شيوعًا. وهي عموما غير قابلة للذوبان في الماء. تؤدي البروتينات الليفية عادة وظائف تشكيل البنية. تعتمد خصائصها (القوة والمرونة) على طريقة تعبئة سلاسل البولي ببتيد. ومن أمثلة البروتينات الليفية الميوسين والكيراتين. في بعض الحالات، تشكل الوحدات الفرعية الفردية للبروتين مجموعات معقدة بمساعدة الروابط الهيدروجينية والتفاعلات الكهروستاتيكية وغيرها. وفي هذه الحالة يتم تشكيله هيكل رباعيالبروتينات.
مثال على البروتين ذو البنية الرباعية هو الهيموجلوبين في الدم. فقط مع مثل هذا الهيكل يؤدي وظائفه - ربط الأكسجين ونقله إلى الأنسجة والأعضاء.
ومع ذلك، تجدر الإشارة إلى أنه في تنظيم هياكل البروتين العليا، ينتمي الدور الحصري إلى الهيكل الأساسي.
تصنيف البروتينات
هناك عدة تصنيفات للبروتينات:
- حسب درجة الصعوبة (البسيطة والمعقدة).
- حسب شكل الجزيئات (البروتينات الكروية والليفية).
- حسب قابلية الذوبان في المذيبات الفردية (قابل للذوبان في الماء، قابل للذوبان في المحاليل الملحية المخففة - الألبومين، قابل للذوبان في الكحول - البرولامينات، قابل للذوبان في القلويات والأحماض المخففة - الغلوتين).
- وفقًا للوظائف المنجزة (على سبيل المثال، بروتينات التخزين، بروتينات الهيكل العظمي، وما إلى ذلك).
خصائص البروتينات
البروتينات هي إلكتروليتات مذبذبة. عند قيمة معينة من الرقم الهيدروجيني (تسمى نقطة التساوي الكهربي)، يكون عدد الشحنات الموجبة والسالبة في جزيء البروتين متساويًا. هذه هي واحدة من الخصائص الرئيسية للبروتين. تكون البروتينات في هذه المرحلة محايدة كهربائيًا، وقابلية ذوبانها في الماء هي الأدنى. يتم استخدام قدرة البروتينات على تقليل قابلية الذوبان عندما تصل جزيئاتها إلى الحياد الكهربائي للعزل عن المحاليل، على سبيل المثال، في تكنولوجيا الحصول على منتجات البروتين.
الترطيب. تعني عملية الترطيب ربط الماء بالبروتينات، وهي تظهر خصائص محبة للماء: فهي تنتفخ وتزداد كتلتها وحجمها. يعتمد تورم البروتينات الفردية فقط على بنيتها. مجموعات الأميد المحبة للماء (-CO-NH-، رابطة الببتيد)، والأمين (-NH 2) والكربوكسيل (-COOH) الموجودة في التركيبة والموجودة على سطح جزيء البروتين الكبير تجذب جزيئات الماء، وتوجهها بشكل صارم على السطح من الجزيء. تمنع القشرة المائية (المائية) المحيطة بكريات البروتين التجمع والترسيب، وبالتالي تساهم في استقرار محاليل البروتين. عند نقطة الجهد الكهربي، تكون البروتينات لديها أقل قدرة على ربط الماء؛ ويتم تدمير الغلاف المائي حول جزيئات البروتين، لذلك تتحد لتشكل مجاميع كبيرة. ويحدث تجميع جزيئات البروتين أيضًا عندما يتم تجفيفها بمساعدة مذيبات عضوية معينة، على سبيل المثال، الكحول الإيثيلي. وهذا يؤدي إلى هطول البروتينات. عندما يتغير الرقم الهيدروجيني للبيئة، يصبح جزيء البروتين مشحونًا وتتغير قدرته على الترطيب.
مع تورم محدود، تشكل محاليل البروتين المركزة أنظمة معقدة تسمى الهلام.
الهلام ليس سائلاً ومرنًا وله مرونة وقوة ميكانيكية معينة وقادر على الاحتفاظ بشكله. يمكن ترطيب البروتينات الكروية بالكامل وتذويبها في الماء (على سبيل المثال، بروتينات الحليب)، وتشكيل محاليل ذات تركيزات منخفضة. إن الخصائص المحبة للماء للبروتينات، أي قدرتها على الانتفاخ وتكوين الهلام وتثبيت المعلقات والمستحلبات والرغاوي، لها أهمية كبيرة في علم الأحياء وصناعة الأغذية. الهلام المتحرك للغاية، المبني بشكل رئيسي من جزيئات البروتين، هو السيتوبلازم - الغلوتين الخام المعزول من عجينة القمح؛ فهو يحتوي على ما يصل إلى 65% من الماء. يعد اختلاف بروتينات الغلوتين المائية أحد العلامات التي تميز جودة حبوب القمح والدقيق الذي يتم الحصول عليه منه (ما يسمى بالقمح القوي والضعيف). تلعب محبة بروتينات الحبوب والدقيق دورًا مهمًا في تخزين ومعالجة الحبوب وفي الخبز. العجين الذي يتم الحصول عليه في إنتاج المخابز عبارة عن بروتين منتفخ في الماء، وهو هلام مركز يحتوي على حبيبات النشا.
تمسخ البروتينات. أثناء تمسخ الطبيعة تحت تأثير العوامل الخارجية (درجة الحرارة، والضغط الميكانيكي، وعمل العوامل الكيميائية وعدد من العوامل الأخرى)، يحدث تغيير في الهياكل الثانوية والثالثية والرباعية لجزيء البروتين الكبير، أي بنيته المكانية الأصلية. لا يتغير التركيب الأساسي، وبالتالي التركيب الكيميائي للبروتين. تتغير الخواص الفيزيائية: تنخفض قابلية الذوبان والقدرة على الماء، ويفقد النشاط البيولوجي. يتغير شكل جزيء البروتين ويحدث التجميع. في الوقت نفسه، يزداد نشاط مجموعات كيميائية معينة، ويتم تسهيل عمل الإنزيمات المحللة للبروتين على البروتينات، وبالتالي يتم تحللها بسهولة أكبر.
في تكنولوجيا الأغذية، يعد التمسخ الحراري للبروتينات ذا أهمية عملية خاصة، حيث تعتمد درجته على درجة الحرارة ومدة التسخين والرطوبة. يجب أن نتذكر ذلك عند تطوير أنظمة المعالجة الحرارية للمواد الخام الغذائية، والمنتجات شبه المصنعة، والمنتجات النهائية في بعض الأحيان. تلعب عمليات التسخين الحراري دورًا خاصًا في سلق المواد النباتية وتجفيف الحبوب وخبز الخبز وإنتاج المعكرونة. يمكن أيضًا أن يحدث تمسخ البروتين نتيجة لتأثير ميكانيكي (الضغط، الفرك، الاهتزاز، الموجات فوق الصوتية). أخيرًا، يحدث تمسخ البروتينات بسبب عمل الكواشف الكيميائية (الأحماض والقلويات والكحول والأسيتون). وتستخدم كل هذه التقنيات على نطاق واسع في الغذاء والتكنولوجيا الحيوية.
رغوة. تشير عملية الرغوة إلى قدرة البروتينات على تكوين أنظمة غاز سائل عالية التركيز تسمى الرغاوي. إن استقرار الرغوة، التي يكون فيها البروتين عامل رغوة، لا يعتمد فقط على طبيعتها وتركيزها، ولكن أيضًا على درجة الحرارة. تستخدم البروتينات على نطاق واسع كعوامل رغوية في صناعة الحلويات (أعشاب من الفصيلة الخبازية، أعشاب من الفصيلة الخبازية، سوفليه). الخبز له بنية رغوية، وهذا يؤثر على مذاقه.
يمكن تدمير جزيئات البروتين، تحت تأثير عدد من العوامل، أو التفاعل مع مواد أخرى لتكوين منتجات جديدة. بالنسبة لصناعة الأغذية، يمكن التمييز بين عمليتين مهمتين:
1) التحلل المائي للبروتينات تحت تأثير الإنزيمات.
2) تفاعل المجموعات الأمينية من البروتينات أو الأحماض الأمينية مع مجموعات الكربونيل من السكريات المختزلة.
تحت تأثير إنزيمات البروتياز التي تحفز التحلل المائي للبروتينات، تتحلل الأخيرة إلى منتجات أبسط (بولي وثنائي الببتيدات) وفي النهاية إلى أحماض أمينية. يعتمد معدل التحلل المائي للبروتين على تركيبته وبنيته الجزيئية ونشاط الإنزيم وظروفه.
التحلل المائي للبروتين.يمكن كتابة تفاعل التحلل المائي مع تكوين الأحماض الأمينية بشكل عام على النحو التالي:
الإحتراق. تحترق البروتينات لإنتاج النيتروجين وثاني أكسيد الكربون والماء بالإضافة إلى بعض المواد الأخرى. ويصاحب الاحتراق رائحة مميزة للريش المحترق.
ردود الفعل اللونية للبروتينات. لتحديد نوعية البروتين، يتم استخدام التفاعلات التالية:
1) بروتين زانوبروتين,يحدث فيها تفاعل الدورات العطرية والذرية غير المتجانسة في جزيء البروتين مع حمض النيتريك المركز، ويصاحبه ظهور اللون الأصفر.
2) com.biuret، حيث تتفاعل المحاليل القلوية الضعيفة للبروتينات مع محلول كبريتات النحاس (II) لتكوين مركبات معقدة بين أيونات Cu 2+ والبيبتيدات. ويصاحب التفاعل ظهور لون أزرق بنفسجي.
