صفحه اصلی حذف واکنش احتراق پروتئین ساختار و خواص پروتئین ها

حذف

واکنش احتراق پروتئین ساختار و خواص پروتئین ها

سنجاب ها- ترکیبات آلی با مولکولی بالا متشکل از بقایای اسید آمینه که در یک زنجیره طولانی توسط یک پیوند پپتیدی به هم متصل شده اند.

ترکیب پروتئین ها در موجودات زنده تنها شامل 20 نوع اسید آمینه است که همگی از نوع اسیدهای آمینه آلفا هستند و ترکیب اسید آمینه پروتئین ها و ترتیب ارتباط آنها با یکدیگر توسط کد ژنتیکی فردی موجود زنده تعیین می شود.

یکی از ویژگی های پروتئین ها توانایی آنها در ایجاد خود به خود ساختارهای فضایی است که فقط مشخصه این پروتئین خاص است.

پروتئین ها به دلیل ویژگی ساختاری خود می توانند خواص مختلفی داشته باشند. به عنوان مثال، پروتئین هایی با ساختار چهارتایی کروی، به ویژه سفیده تخم مرغ، در آب حل می شوند و محلول های کلوئیدی تشکیل می دهند. پروتئین هایی با ساختار چهارتایی فیبریلار در آب حل نمی شوند. به ویژه پروتئین های فیبریلار ناخن، مو و غضروف را تشکیل می دهند.

خواص شیمیایی پروتئین ها

هیدرولیز

همه پروتئین ها قادر به انجام واکنش های هیدرولیز هستند. در صورت هیدرولیز کامل پروتئین ها، مخلوطی از اسیدهای آمینه α تشکیل می شود:

پروتئین + nH 2 O => مخلوطی از اسیدهای آمینه α

دناتوراسیون

تخریب ساختارهای ثانویه، سوم و چهارم پروتئین بدون از بین بردن ساختار اولیه آن را دناتوره می گویند. دناتوره شدن پروتئین می تواند تحت تأثیر محلول های نمک های سدیم، پتاسیم یا آمونیوم رخ دهد - چنین دناتوره سازی برگشت پذیر است:

دناتوره شدنی که تحت تأثیر تشعشع (به عنوان مثال، حرارت دادن) یا درمان پروتئین با نمک های فلزات سنگین رخ می دهد، برگشت ناپذیر است:

به عنوان مثال، دناتوره شدن غیرقابل برگشت پروتئین در طی عملیات حرارتی تخم مرغ ها در حین آماده سازی مشاهده می شود. در نتیجه دناتوره شدن سفیده تخم مرغ، توانایی آن برای حل شدن در آب برای تشکیل محلول کلوئیدی از بین می رود.

واکنش های کیفی به پروتئین ها

واکنش بیورت

اگر یک محلول هیدروکسید سدیم 10% به محلول حاوی پروتئین اضافه شود و سپس مقدار کمی از محلول سولفات مس 1% اضافه شود، رنگ بنفش ظاهر می شود.

محلول پروتئین + NaOH (محلول 10٪) + CuSO 4 = رنگ بنفش

واکنش زانتوپروتئین

محلول های پروتئینی وقتی با اسید نیتریک غلیظ می جوشند زرد می شوند:

محلول پروتئین + HNO 3 (conc.) => رنگ زرد

عملکردهای بیولوژیکی پروتئین ها

کاتالیزوری	تسریع واکنش های شیمیایی مختلف در موجودات زنده	آنزیم ها
ساختاری	مصالح ساختمانی سلول	کلاژن، پروتئین های غشای سلولی
محافظ	محافظت از بدن در برابر عفونت	ایمونوگلوبولین ها، اینترفرون
نظارتی	فرآیندهای متابولیک را تنظیم می کند	هورمون ها
حمل و نقل	انتقال مواد حیاتی از یک قسمت بدن به قسمت دیگر	هموگلوبین حامل اکسیژن است
انرژی	تامین انرژی بدن	1 گرم پروتئین می تواند 17.6 ژول انرژی برای بدن تامین کند
موتور (موتور)	هر گونه عملکرد حرکتی بدن	میوزین (پروتئین ماهیچه ای)

طبقه بندی پروتئین ها بر اساس ترکیب شیمیایی آنها است. طبق این طبقه بندی، پروتئین ها هستند سادهو مجتمع. پروتئین های ساده فقط از اسیدهای آمینه، یعنی از یک یا چند پلی پپتید تشکیل شده اند. پروتئین های ساده موجود در بدن انسان عبارتند از آلبومین ها، گلوبولین ها، هیستون ها، پروتئین های بافتی حمایت کننده.

در یک مولکول پروتئینی پیچیده، علاوه بر اسیدهای آمینه، بخشی غیر اسید آمینه نیز وجود دارد که به آن می گویند گروه پروتزبسته به ساختار این گروه، پروتئین های پیچیده ای مانند فسفوپروتئین ها (حاوی اسید فسفریک) نوکلئوپروتئین ها(حاوی اسید نوکلئیک) گلیکوپروتئین ها(حاوی کربوهیدرات) لیپوپروتئین ها(حاوی لیپوئید) و دیگران.

طبق طبقه بندی که بر اساس شکل فضایی پروتئین ها است، پروتئین ها به دو دسته تقسیم می شوند فیبریلارو کروی.

پروتئین های فیبریلار از مارپیچ تشکیل شده اند، یعنی عمدتاً از ساختار ثانویه. مولکول های پروتئین های کروی شکل کروی و بیضی شکل دارند.

نمونه ای از پروتئین های فیبریلار است کلاژن -فراوان ترین پروتئین در بدن انسان این پروتئین 25 تا 30 درصد از کل پروتئین های بدن را تشکیل می دهد. کلاژن استحکام و خاصیت ارتجاعی بالایی دارد. بخشی از رگ های خونی ماهیچه ها، تاندون ها، غضروف ها، استخوان ها و دیواره رگ ها است.

نمونه هایی از پروتئین های کروی هستند آلبومین ها و گلوبولین های پلاسمای خون

خواص فیزیکوشیمیایی پروتئین ها

یکی از ویژگی های اصلی پروتئین ها آنهاست وزن مولکولی بالا، که از 6000 تا چند میلیون دالتون متغیر است.

یکی دیگر از ویژگی های مهم فیزیکوشیمیایی پروتئین ها آنهاست آمفوتریکی،یعنی وجود هر دو خاصیت اسیدی و بازی.آمفوتریسیته با حضور در برخی از اسیدهای آمینه گروه‌های کربوکسیل آزاد، یعنی گروه‌های اسیدی و آمینه، یعنی قلیایی مرتبط است. این منجر به این واقعیت می شود که در یک محیط اسیدی پروتئین ها خواص قلیایی را نشان می دهند و در یک محیط قلیایی - اسیدی. با این حال، تحت شرایط خاص، پروتئین ها خواص خنثی از خود نشان می دهند. مقدار pH که در آن پروتئین ها خواص خنثی از خود نشان می دهند نامیده می شود نقطه ایزوالکتریک. نقطه ایزوالکتریک برای هر پروتئین فردی است. پروتئین ها با توجه به این شاخص به دو دسته بزرگ تقسیم می شوند - اسیدی و قلیایی،از آنجایی که نقطه ایزوالکتریک می تواند به یک طرف یا طرف دیگر منتقل شود.

یکی دیگر از خواص مهم مولکول های پروتئین است انحلال پذیری.با وجود اندازه بزرگ مولکول ها، پروتئین ها کاملاً در آب محلول هستند. علاوه بر این، محلول های پروتئین در آب بسیار پایدار هستند. اولین دلیل حلالیت پروتئین ها وجود بار روی سطح مولکول های پروتئین است که به دلیل آن مولکول های پروتئین عملاً دانه های نامحلول در آب را تشکیل نمی دهند. دلیل دوم پایداری محلول های پروتئینی وجود پوسته هیدراتاسیون (آب) در مولکول پروتئین است. پوسته هیدراتاسیون پروتئین ها را از یکدیگر جدا می کند.

سومین ویژگی مهم فیزیکوشیمیایی پروتئین ها است نمک زدن،یعنی توانایی رسوب تحت تاثیر عوامل حذف کننده آب.نمک زدایی یک فرآیند برگشت پذیر است. این توانایی حرکت در داخل و خارج از محلول برای تجلی بسیاری از خواص حیاتی بسیار مهم است.

در نهایت، مهمترین خاصیت پروتئین ها توانایی آنها در انجام این کار است دناتوراسیوندناتوره شدن از دست دادن بومی بودن توسط یک پروتئین است.وقتی تخم‌مرغ‌ها را در ماهیتابه هم‌زنی می‌کنیم، پروتئین غیرقابل برگشتی را تغییر می‌دهد. دناتوراسیون شامل اختلال دائم یا موقت ساختار ثانویه و سوم پروتئین است، اما ساختار اولیه حفظ می شود. علاوه بر دما (بالای 50 درجه)، دناتوره شدن می تواند توسط عوامل فیزیکی دیگری نیز ایجاد شود: تشعشع، امواج فراصوت، ارتعاش، اسیدهای قوی و مواد قلیایی. دناتوره شدن می تواند برگشت پذیر یا غیر قابل برگشت باشد. با ضربه های کوچک، تخریب ساختارهای ثانویه و سوم پروتئین به طور ناچیز رخ می دهد. بنابراین، در غیاب اثرات دناتوره، پروتئین می تواند ساختار اصلی خود را بازیابی کند. فرآیند معکوس دناتوراسیون نامیده می شود تجدید طبیعتبا این حال، با قرار گرفتن در معرض طولانی و قویتبدیل مجدد غیرممکن می شود و بنابراین دناتوره شدن غیر قابل برگشت است.

قبل از صحبت در مورد مهمترین خواص فیزیکی و شیمیایی پروتئین، باید بدانید که از چه چیزی تشکیل شده و ساختار آن چیست. پروتئین ها یک بیوپلیمر طبیعی مهم هستند.

اسیدهای آمینه چیست؟

اینها ترکیبات آلی هستند که حاوی گروه های کربوکسیل و آمین هستند. با تشکر از گروه اول آنها کربن، اکسیژن و هیدروژن، و دیگری - نیتروژن و هیدروژن دارند. اسیدهای آمینه آلفا مهمترین آنها در نظر گرفته می شوند زیرا برای تشکیل پروتئین ها مورد نیاز هستند.

اسیدهای آمینه ضروری به نام اسیدهای آمینه پروتئین زا وجود دارد. بنابراین آنها مسئول ظاهر پروتئین ها هستند. تنها 20 مورد از آنها وجود دارد، اما آنها می توانند ترکیبات پروتئینی بی شماری را تشکیل دهند. با این حال، هیچ یک از آنها کاملاً مشابه دیگری نخواهد بود. این به لطف ترکیب عناصر موجود در این اسیدهای آمینه امکان پذیر است.

سنتز آنها در بدن اتفاق نمی افتد. بنابراین همراه با غذا به آنجا می رسند. اگر فردی آنها را در مقادیر ناکافی دریافت کند، ممکن است عملکرد طبیعی سیستم های مختلف مختل شود. پروتئین ها از طریق واکنش پلی تراکم تشکیل می شوند.

پروتئین ها و ساختار آنها

قبل از اینکه به خواص فیزیکی پروتئین ها بپردازیم، ارزش دارد که تعریف دقیق تری از این ترکیب آلی ارائه دهیم. پروتئین ها یکی از مهم ترین ترکیبات بیورگانیک هستند که به لطف آمینو اسیدها تشکیل می شوند و در بسیاری از فرآیندهایی که در بدن اتفاق می افتد شرکت می کنند.

ساختار این ترکیبات به ترتیبی که بقایای اسید آمینه متناوب می شوند بستگی دارد. در نتیجه، به نظر می رسد این است:

اولیه (خطی)؛
ثانویه (مارپیچ)؛
سوم (کروی).

طبقه بندی آنها

با توجه به تنوع بسیار زیاد ترکیبات پروتئینی و درجات مختلف پیچیدگی ترکیب و ساختارهای مختلف آنها، برای راحتی، طبقه بندی هایی وجود دارد که بر این ویژگی ها تکیه دارند.

ترکیب آنها به شرح زیر است:

ساده؛
مجموعه ای که به نوبه خود به موارد زیر تقسیم می شوند:

ترکیبی از پروتئین و کربوهیدرات؛
ترکیبی از پروتئین و چربی؛
اتصال مولکول های پروتئین و اسیدهای نوکلئیک

بر حسب حلالیت:

محلول در آب؛
محلول در چربی

شرح مختصری از ترکیبات پروتئینی

قبل از پرداختن به خواص فیزیکی و شیمیایی پروتئین ها، توضیح مختصری به آنها مفید خواهد بود. البته خواص آنها برای عملکرد طبیعی یک موجود زنده مهم است. در حالت اولیه، اینها مواد جامدی هستند که یا در مایعات مختلف حل می شوند یا نه.

اگر به طور خلاصه در مورد خواص فیزیکی پروتئین ها صحبت کنیم، سپس بسیاری از مهمترین فرآیندهای بیولوژیکی بدن را تعیین می کنند. به عنوان مثال، مانند حمل و نقل مواد، عملکرد ساخت و ساز و غیره. خواص فیزیکی پروتئین ها به محلول بودن یا نبودن آنها بستگی دارد. در ادامه در مورد این ویژگی ها نوشته خواهد شد.

خواص فیزیکی پروتئین ها

قبلاً در مورد وضعیت تجمع و حلالیت آنها در بالا نوشته شده است. بنابراین به سراغ ویژگی های زیر می رویم:

آنها وزن مولکولی زیادی دارند که به شرایط محیطی خاصی بستگی دارد.
حلالیت آنها دامنه وسیعی دارد، در نتیجه الکتروفورز، روشی که توسط آن پروتئین ها از مخلوط جدا می شوند، امکان پذیر می شود.

خواص شیمیایی ترکیبات پروتئینی

خوانندگان اکنون می دانند که پروتئین ها چه خواص فیزیکی دارند. اکنون باید در مورد مواد شیمیایی به همان اندازه مهم صحبت کنیم. آنها در زیر فهرست شده اند:

دناتوراسیون. انعقاد پروتئین تحت تأثیر دمای بالا، اسیدهای قوی یا قلیاها. در طول دناتوره کردن، فقط ساختار اولیه حفظ می شود و تمام خواص بیولوژیکی پروتئین ها از بین می رود.
هیدرولیز. در نتیجه، پروتئین های ساده و اسیدهای آمینه تشکیل می شوند، زیرا ساختار اولیه از بین می رود. اساس فرآیند هضم است.
واکنش های کیفی برای تعیین پروتئین. تنها دو مورد از آنها وجود دارد و سومی برای شناسایی گوگرد در این ترکیبات مورد نیاز است.
واکنش بیورت.پروتئین ها در معرض رسوب هیدروکسید مس هستند. نتیجه یک رنگ بنفش است.
واکنش زانتوپروتئین. اثر با استفاده از اسید نیتریک غلیظ انجام می شود. این واکنش منجر به یک رسوب سفید می شود که با حرارت دادن زرد می شود. و اگر یک محلول آبی آمونیاک اضافه کنید، یک رنگ نارنجی ظاهر می شود.
تعیین گوگرد در پروتئین ها. هنگامی که پروتئین ها می سوزند، بوی "شاخ سوخته" شروع به احساس می کند. این پدیده با این واقعیت توضیح داده می شود که آنها حاوی گوگرد هستند.

بنابراین اینها همه خصوصیات فیزیکی و شیمیایی پروتئین ها بودند. اما، البته، تنها به خاطر آنها نیست که مهم ترین اجزای یک موجود زنده به حساب می آیند. آنها مهمترین عملکردهای بیولوژیکی را تعیین می کنند.

خواص بیولوژیکی پروتئین ها

ما خواص فیزیکی پروتئین ها را در شیمی بررسی کردیم. اما در مورد تأثیر آنها بر بدن و اینکه چرا بدون آنها به طور کامل عمل نمی کند نیز ارزش دارد. وظایف پروتئین ها به شرح زیر است:

آنزیمی بیشتر واکنش‌ها در بدن با مشارکت آنزیم‌هایی که منشا پروتئینی دارند، رخ می‌دهد.
حمل و نقل این عناصر مولکول های مهم دیگری را به بافت ها و اندام ها می رسانند. یکی از مهم ترین پروتئین های انتقال هموگلوبین است.
ساختاری. پروتئین ها ماده اصلی ساختمان برای بسیاری از بافت ها (عضله، پوشش، حمایت) هستند.
محافظ آنتی بادی ها و آنتی توکسین ها نوع خاصی از ترکیبات پروتئینی هستند که اساس ایمنی را تشکیل می دهند.
علامت گیرنده هایی که وظیفه عملکرد اندام های حسی را بر عهده دارند نیز در ساختار خود پروتئین دارند.
ذخیره سازی این عملکرد توسط پروتئین های خاصی انجام می شود که می توانند مواد ساختمانی و منابع انرژی اضافی در طول توسعه موجودات جدید باشند.

پروتئین ها می توانند به چربی ها و کربوهیدرات ها تبدیل شوند. اما آنها نمی توانند به سنجاب تبدیل شوند. بنابراین، فقدان این ترکیبات خاص برای یک موجود زنده خطرناک است. انرژی آزاد شده کم است و از این نظر نسبت به چربی ها و کربوهیدرات ها پایین تر است. با این حال، آنها منبع اسیدهای آمینه ضروری در بدن هستند.

چگونه بفهمیم که پروتئین کافی در بدن وجود ندارد؟ سلامتی فرد رو به وخامت می گذارد، خستگی و خستگی سریع وارد می شود. منابع عالی پروتئین انواع مختلف گندم، گوشت و محصولات ماهی، لبنیات، تخم مرغ و برخی از انواع حبوبات است.

دانستن نه تنها خواص فیزیکی پروتئین ها، بلکه خواص شیمیایی و همچنین اهمیت آنها برای بدن از نظر بیولوژیکی بسیار مهم است. ترکیبات پروتئینی منحصر به فرد هستند زیرا منابع اسیدهای آمینه ضروری هستند که برای عملکرد طبیعی بدن انسان ضروری هستند.

پروتئین ها (پروتئین ها)، دسته ای از ترکیبات پیچیده حاوی نیتروژن، مشخصه ترین و مهم ترین (همراه با اسیدهای نوکلئیک) اجزای ماده زنده. پروتئین ها عملکردهای متعدد و متنوعی را انجام می دهند. بیشتر پروتئین ها آنزیم هایی هستند که واکنش های شیمیایی را کاتالیز می کنند. بسیاری از هورمون هایی که فرآیندهای فیزیولوژیکی را تنظیم می کنند نیز پروتئین هستند. پروتئین های ساختاری مانند کلاژن و کراتین اجزای اصلی بافت استخوان، مو و ناخن هستند. پروتئین های انقباضی عضلانی توانایی تغییر طول خود را با استفاده از انرژی شیمیایی برای انجام کارهای مکانیکی دارند. پروتئین ها شامل آنتی بادی هایی هستند که مواد سمی را متصل کرده و خنثی می کنند. برخی از پروتئین ها که می توانند به تأثیرات خارجی (نور، بو) پاسخ دهند به عنوان گیرنده هایی در اندام های حسی عمل می کنند که تحریک را درک می کنند. بسیاری از پروتئین های واقع در داخل سلول و روی غشای سلولی عملکردهای تنظیمی را انجام می دهند.

در نیمه اول قرن نوزدهم. بسیاری از شیمیدانان، و در میان آنها در درجه اول J. von Liebig، به تدریج به این نتیجه رسیدند که پروتئین ها یک کلاس خاص از ترکیبات نیتروژن دار را نشان می دهند. نام "پروتئین" (از یونانی.

پروتوها اول) در سال 1840 توسط شیمیدان هلندی G. Mulder پیشنهاد شد. مشخصات فیزیکی پروتئین ها در حالت جامد سفید، اما در محلول بی رنگ هستند، مگر اینکه حامل نوعی گروه کروموفور (رنگی) مانند هموگلوبین باشند. حلالیت در آب در بین پروتئین های مختلف بسیار متفاوت است. همچنین بسته به PH و غلظت نمک‌های موجود در محلول تغییر می‌کند، بنابراین می‌توان شرایطی را انتخاب کرد که در آن یک پروتئین به صورت انتخابی در حضور پروتئین‌های دیگر رسوب کند. این روش "نمک کردن" به طور گسترده ای برای جداسازی و خالص سازی پروتئین ها استفاده می شود. پروتئین خالص شده اغلب از محلول به صورت کریستال رسوب می کند.

در مقایسه با سایر ترکیبات، وزن مولکولی پروتئین ها بسیار بزرگ است و از چندین هزار تا میلیون ها دالتون متغیر است. بنابراین، در طول اولتراسانتریفیوژ، پروتئین ها با سرعت های مختلف ته نشین می شوند. به دلیل وجود گروه های دارای بار مثبت و منفی در مولکول های پروتئین، آنها با سرعت های مختلف و در میدان الکتریکی حرکت می کنند. این اساس الکتروفورز است، روشی که برای جداسازی پروتئین های فردی از مخلوط های پیچیده استفاده می شود. پروتئین ها نیز با کروماتوگرافی خالص می شوند.

خواص شیمیایی ساختار. پروتئین ها پلیمر هستند، به عنوان مثال. مولکول‌هایی که مانند زنجیره‌هایی از واحدهای مونومر یا واحدهای فرعی تکرار شونده ساخته شده‌اند که نقش آن‌ها را بازی می‌کنند آ -آمینو اسید. فرمول کلی اسیدهای آمینهجایی که R یک اتم هیدروژن یا یک گروه آلی.

یک مولکول پروتئین (زنجیره پلی پپتیدی) می تواند فقط از تعداد نسبتا کمی اسید آمینه یا چندین هزار واحد مونومر تشکیل شده باشد. ترکیب اسیدهای آمینه در یک زنجیره امکان پذیر است، زیرا هر یک از آنها دارای دو گروه شیمیایی متفاوت است: یک گروه آمینه با خواص اساسی،

NH 2 و یک گروه کربوکسیل اسیدی، COOH. هر دوی این گروه ها وابسته هستند آ -اتم کربن گروه کربوکسیل یک اسید آمینه می تواند یک پیوند آمیدی (پپتیدی) با گروه آمینو اسید آمینه دیگر ایجاد کند:

پس از اینکه دو اسید آمینه به این طریق به هم متصل شدند، زنجیره را می توان با افزودن یک سوم به اسید آمینه دوم و غیره افزایش داد. همانطور که از معادله بالا مشاهده می شود، هنگامی که یک پیوند پپتیدی تشکیل می شود، یک مولکول آب آزاد می شود. در حضور اسیدها، قلیایی ها یا آنزیم های پروتئولیتیک، واکنش در جهت مخالف ادامه می یابد: زنجیره پلی پپتیدی با افزودن آب به اسیدهای آمینه تقسیم می شود. این واکنش هیدرولیز نامیده می شود. هیدرولیز خود به خود اتفاق می افتد و برای اتصال اسیدهای آمینه به یک زنجیره پلی پپتیدی انرژی لازم است.

یک گروه کربوکسیل و یک گروه آمید (یا یک گروه ایمید مشابه در مورد اسید آمینه پرولین) در همه اسیدهای آمینه وجود دارد، اما تفاوت بین اسیدهای آمینه توسط ماهیت گروه یا "زنجیره جانبی" تعیین می شود. که در بالا با حرف مشخص شده است

آر . نقش زنجیره جانبی را می توان با یک اتم هیدروژن، مانند اسید آمینه گلیسین، یا برخی از گروه های حجیم، مانند هیستیدین و تریپتوفان، ایفا کرد. برخی از زنجیره های جانبی از نظر شیمیایی بی اثر هستند، در حالی که برخی دیگر به طور قابل توجهی واکنش پذیر هستند.

هزاران آمینو اسید مختلف را می توان سنتز کرد و آمینو اسیدهای مختلفی در طبیعت وجود دارد، اما تنها 20 نوع اسید آمینه برای سنتز پروتئین استفاده می شود: آلانین، آرژنین، آسپاراژین، اسید آسپارتیک، والین، هیستیدین، گلیسین، گلوتامین، گلوتامیک. اسید، ایزولوسین، لوسین، لیزین، متیونین، پرولین، سرین، تیروزین، ترئونین، تریپتوفان، فنیل آلانین و سیستئین (در پروتئین ها، سیستئین ممکن است به صورت دایمر وجود داشته باشد.

سیستین). درست است، برخی از پروتئین ها علاوه بر بیست آمینو اسیدهای معمولی، حاوی اسیدهای آمینه دیگری نیز هستند، اما آنها در نتیجه تغییر یکی از بیست مورد ذکر شده پس از گنجاندن آن در پروتئین تشکیل می شوند.فعالیت نوری همه اسیدهای آمینه، به استثنای گلیسین، دارند آ اتم کربن دارای چهار گروه مختلف است که به آن متصل هستند. از نظر هندسه، چهار گروه مختلف را می توان به دو صورت متصل کرد و بر این اساس، دو پیکربندی ممکن یا دو ایزومر وجود دارد که به یکدیگر مرتبط هستند، همانطور که یک جسم به تصویر آینه ای خود است، یعنی. مثل دست چپ به راست یک پیکربندی به نام چپ یا چپ دست ( L و دیگری راست یا راست چرخشی ( D ، از آنجایی که دو ایزومر از این قبیل در جهت چرخش صفحه نور قطبی شده متفاوت هستند. فقط در پروتئین ها یافت می شود L اسیدهای آمینه (استثنا گلیسین است؛ می توان آن را فقط به یک شکل نشان داد، زیرا دو گروه از چهار گروه آن یکسان هستند) و همه آنها از نظر نوری فعال هستند (زیرا فقط یک ایزومر وجود دارد). D -اسیدهای آمینه در طبیعت نادر هستند. آنها در برخی از آنتی بیوتیک ها و دیواره سلولی باکتری ها یافت می شوند.توالی اسید آمینه اسیدهای آمینه در یک زنجیره پلی پپتیدی به طور تصادفی قرار نمی گیرند، بلکه در یک ترتیب ثابت مشخص قرار می گیرند و این ترتیب است که عملکرد و خواص پروتئین را تعیین می کند. با تغییر ترتیب 20 نوع اسید آمینه، می توانید تعداد زیادی پروتئین مختلف ایجاد کنید، همانطور که می توانید متن های مختلفی را از حروف الفبا ایجاد کنید.

در گذشته، تعیین توالی اسید آمینه یک پروتئین اغلب چندین سال طول می کشید. تعیین مستقیم هنوز یک کار کاملاً پر زحمت است، اگرچه دستگاه هایی ایجاد شده اند که امکان انجام خودکار آن را فراهم می کنند. معمولاً تعیین توالی نوکلئوتیدی ژن مربوطه و استنتاج توالی اسید آمینه پروتئین از آن آسانتر است. تا به امروز، توالی اسیدهای آمینه صدها پروتئین قبلاً تعیین شده است. عملکرد پروتئین های رمزگشایی شده معمولاً شناخته شده است، و این کمک می کند تا عملکردهای احتمالی پروتئین های مشابه تشکیل شده، به عنوان مثال، در نئوپلاسم های بدخیم را تصور کنیم.

پروتئین های پیچیده پروتئین هایی که فقط از اسیدهای آمینه تشکیل شده اند ساده نامیده می شوند. با این حال، اغلب یک اتم فلز یا برخی ترکیبات شیمیایی که اسید آمینه نیست به زنجیره پلی پپتیدی متصل می شود. چنین پروتئین هایی پیچیده نامیده می شوند. یک مثال هموگلوبین است: حاوی پورفیرین آهن است که رنگ قرمز آن را تعیین می کند و به آن اجازه می دهد به عنوان یک حامل اکسیژن عمل کند.

نام اکثر پروتئین های پیچیده ماهیت گروه های متصل را نشان می دهد: گلیکوپروتئین ها حاوی قند هستند، لیپوپروتئین ها حاوی چربی هستند. اگر فعالیت کاتالیزوری یک آنزیم به گروه متصل بستگی داشته باشد، آن را گروه پروتز می نامند. اغلب یک ویتامین نقش یک گروه پروتز را بازی می کند یا بخشی از آن است. به عنوان مثال، ویتامین A که به یکی از پروتئین های شبکیه متصل است، حساسیت آن را به نور تعیین می کند.

ساختار سوم. آنچه مهم است نه چندان توالی اسید آمینه خود پروتئین (ساختار اولیه)، بلکه نحوه قرار گرفتن آن در فضا است. در طول کل زنجیره پلی پپتیدی، یون های هیدروژن پیوندهای هیدروژنی منظمی را تشکیل می دهند که شکل یک مارپیچ یا لایه (ساختار ثانویه) را به آن می دهد. از ترکیب چنین مارپیچ ها و لایه هایی، شکل فشرده ای از مرتبه بعدی پدیدار می شود: ساختار سوم پروتئین. در اطراف پیوندهای نگهدارنده واحدهای مونومر زنجیره، چرخش در زوایای کوچک امکان پذیر است. بنابراین، از نقطه نظر هندسی خالص، تعداد تنظیمات ممکن برای هر زنجیره پلی پپتیدی بی نهایت زیاد است. در حقیقت، هر پروتئین به طور معمول تنها در یک پیکربندی وجود دارد که توسط توالی اسید آمینه آن تعیین می شود. این ساختار سفت و سخت نیست، انگار « تنفس می کند» حول یک پیکربندی میانگین مشخص در نوسان است. مدار به شکلی تا می شود که در آن انرژی آزاد (توانایی تولید کار) حداقل است، درست همانطور که یک فنر آزاد شده فقط به حالتی فشرده می شود که با حداقل انرژی آزاد مطابقت دارد. اغلب یک قسمت از زنجیره توسط دی سولفید به طور سفت و سخت به دیگری متصل می شود. SS) پیوند بین دو باقی مانده سیستئین به همین دلیل است که سیستئین نقش مهمی در بین اسیدهای آمینه دارد.

پیچیدگی ساختار پروتئین ها به حدی است که هنوز نمی توان ساختار سوم پروتئین را محاسبه کرد، حتی اگر توالی اسید آمینه آن مشخص باشد. اما اگر بتوان کریستال های پروتئینی را به دست آورد، ساختار سوم آن را می توان با پراش اشعه ایکس تعیین کرد.

در پروتئین‌های ساختاری، انقباضی و برخی پروتئین‌های دیگر، زنجیره‌ها دراز هستند و چندین زنجیره کمی تا شده که در نزدیکی آن‌ها قرار دارند، فیبریل‌ها را تشکیل می‌دهند. فیبریل ها به نوبه خود به شکل های بزرگتری از الیاف تا می شوند. با این حال، بیشتر پروتئین های موجود در محلول شکل کروی دارند: زنجیره ها در یک کروی پیچیده شده اند، مانند نخ در یک توپ. انرژی آزاد با این پیکربندی حداقل است، زیرا آمینو اسیدهای آبگریز ("دفع آب") در داخل گلبول پنهان هستند و اسیدهای آمینه آبدوست ("جذب آب") روی سطح آن هستند.

بسیاری از پروتئین ها مجتمع هایی از چندین زنجیره پلی پپتیدی هستند. این ساختار را ساختار چهارتایی پروتئین می نامند. به عنوان مثال، مولکول هموگلوبین از چهار زیر واحد تشکیل شده است که هر کدام یک پروتئین کروی است.

پروتئین های ساختاری، به دلیل پیکربندی خطی خود، الیافی را تشکیل می دهند که دارای استحکام کششی بسیار بالایی هستند، در حالی که پیکربندی کروی به پروتئین ها اجازه می دهد تا وارد برهمکنش های خاصی با سایر ترکیبات شوند. در سطح گلبول، هنگامی که زنجیره ها به درستی قرار می گیرند، حفره هایی با شکل خاصی ظاهر می شوند که در آنها گروه های شیمیایی واکنش دهنده قرار دارند. اگر پروتئین معین یک آنزیم باشد، مولکول دیگری معمولاً کوچکتر از یک ماده وارد چنین حفره ای می شود، درست همانطور که یک کلید وارد یک قفل می شود. در این حالت، پیکربندی ابر الکترونی مولکول تحت تأثیر گروه های شیمیایی واقع در حفره تغییر می کند و این باعث می شود که به روش خاصی واکنش نشان دهد. به این ترتیب آنزیم واکنش را کاتالیز می کند. مولکول‌های آنتی‌بادی همچنین دارای حفره‌هایی هستند که در آن مواد خارجی مختلف متصل می‌شوند و در نتیجه بی‌ضرر می‌شوند. مدل "قفل و کلید"، که تعامل پروتئین ها با سایر ترکیبات را توضیح می دهد، به ما اجازه می دهد تا ویژگی آنزیم ها و آنتی بادی ها را درک کنیم. توانایی آنها برای واکنش فقط با ترکیبات خاص.

پروتئین ها در انواع مختلف موجودات پروتئین هایی که عملکرد یکسانی را در گونه های مختلف گیاهان و جانوران انجام می دهند و بنابراین نام یکسانی دارند نیز دارای پیکربندی مشابهی هستند. با این حال، آنها تا حدودی در توالی اسید آمینه خود متفاوت هستند. از آنجایی که گونه ها از یک اجداد مشترک جدا می شوند، برخی از اسیدهای آمینه در موقعیت های خاص با جهش های دیگری جایگزین می شوند. جهش‌های مضری که باعث بیماری‌های ارثی می‌شوند با انتخاب طبیعی از بین می‌روند، اما جهش‌های مفید یا حداقل خنثی ممکن است باقی بمانند. هر چه دو گونه به یکدیگر نزدیکتر باشند، تفاوت های کمتری در پروتئین آنها یافت می شود.

برخی از پروتئین ها نسبتاً سریع تغییر می کنند، برخی دیگر بسیار محافظت می شوند. مورد دوم شامل سیتوکروم است بایک آنزیم تنفسی که در بیشتر موجودات زنده یافت می شود. در انسان و شامپانزه، توالی اسید آمینه آن یکسان است و در سیتوکروم بادر گندم تنها 38 درصد از اسیدهای آمینه متفاوت بود. حتی با مقایسه انسان و باکتری، شباهت سیتوکروم ها با(تفاوت ها بر 65 درصد آمینو اسیدها در اینجا تأثیر می گذارد) هنوز هم دیده می شود، اگرچه جد مشترک باکتری ها و انسان ها حدود دو میلیارد سال پیش روی زمین زندگی می کردند. امروزه از مقایسه توالی اسیدهای آمینه اغلب برای ساختن یک درخت فیلوژنتیک (خانواده) استفاده می شود که منعکس کننده روابط تکاملی بین موجودات مختلف است.

دناتوراسیون. مولکول پروتئین سنتز شده، تاشو، پیکربندی مشخصه خود را به دست می آورد. با این حال، این پیکربندی را می توان با حرارت دادن، با تغییر pH، قرار گرفتن در معرض حلال های آلی، و حتی با تکان دادن ساده محلول تا زمانی که حباب هایی روی سطح آن ظاهر شود، از بین برد. پروتئینی که به این روش اصلاح شده است، دناتوره نامیده می شود. فعالیت بیولوژیکی خود را از دست می دهد و معمولاً نامحلول می شود. نمونه های معروف پروتئین دناتوره شده تخم مرغ آب پز یا خامه فرم گرفته است. پروتئین های کوچکی که فقط حاوی حدود صد آمینو اسید هستند، قادر به بازسازی مجدد هستند، به عنوان مثال. دوباره پیکربندی اصلی را بدست آورید. اما بیشتر پروتئین ها به سادگی به توده ای از زنجیره های پلی پپتیدی درهم تبدیل می شوند و پیکربندی قبلی خود را بازسازی نمی کنند.

یکی از مشکلات اصلی در جداسازی پروتئین های فعال، حساسیت شدید آنها به دناتوره شدن است. این خاصیت پروتئین ها در نگهداری مواد غذایی کاربرد مفیدی پیدا می کند: دمای بالا به طور غیرقابل برگشتی آنزیم های میکروارگانیسم ها را دناتوره می کند و میکروارگانیسم ها می میرند.

سنتز پروتئین برای سنتز پروتئین، یک موجود زنده باید دارای سیستمی از آنزیم ها باشد که قادر به اتصال یک اسید آمینه به اسید آمینه دیگر باشد. همچنین برای تعیین اینکه کدام اسیدهای آمینه باید ترکیب شوند، به منبع اطلاعاتی نیاز است. از آنجایی که هزاران نوع پروتئین در بدن وجود دارد و هر یک از آنها به طور متوسط از چند صد اسید آمینه تشکیل شده است، اطلاعات مورد نیاز باید واقعاً عظیم باشد. در مولکول های اسید نوکلئیک که ژن ها را می سازند، ذخیره می شود (مشابه نحوه ذخیره ضبط روی نوار مغناطیسی). سانتی متر . همچنین ارثی; اسیدهای نوکلئیک.فعال سازی آنزیم یک زنجیره پلی پپتیدی سنتز شده از اسیدهای آمینه همیشه یک پروتئین در شکل نهایی خود نیست. بسیاری از آنزیم ها ابتدا به عنوان پیش سازهای غیر فعال سنتز می شوند و تنها پس از اینکه آنزیم دیگری چندین اسید آمینه را در یک انتهای زنجیره حذف کرد فعال می شوند. برخی از آنزیم های گوارشی، مانند تریپسین، در این شکل غیر فعال سنتز می شوند. این آنزیم ها در نتیجه حذف قطعه انتهایی زنجیره در دستگاه گوارش فعال می شوند. هورمون انسولین که مولکول آن در شکل فعال خود از دو زنجیره کوتاه تشکیل شده است به شکل یک زنجیره سنتز می شود که اصطلاحاً نامیده می شود. پروانسولین سپس قسمت میانی این زنجیره برداشته می شود و قطعات باقی مانده به یکدیگر متصل می شوند تا مولکول هورمون فعال را تشکیل دهند. پروتئین های پیچیده تنها پس از اتصال یک گروه شیمیایی خاص به پروتئین تشکیل می شوند و این اتصال اغلب به یک آنزیم نیز نیاز دارد.گردش متابولیک. پس از تغذیه حیوان با اسیدهای آمینه نشاندار شده با ایزوتوپ های رادیواکتیو کربن، نیتروژن یا هیدروژن، برچسب به سرعت در پروتئین های آن گنجانده می شود. اگر آمینو اسیدهای برچسب دار از ورود به بدن متوقف شوند، مقدار برچسب در پروتئین ها شروع به کاهش می کند. این آزمایشات نشان می دهد که پروتئین های حاصل تا پایان عمر در بدن باقی نمی مانند. همه آنها، به استثنای معدود، در یک حالت پویا هستند، به طور مداوم به اسیدهای آمینه تجزیه می شوند و سپس دوباره سنتز می شوند.

برخی از پروتئین ها با مرگ سلول ها تجزیه می شوند و از بین می روند. این اتفاق همیشه رخ می دهد، به عنوان مثال، با گلبول های قرمز خون و سلول های اپیتلیال که سطح داخلی روده را پوشانده اند. علاوه بر این، تجزیه و سنتز مجدد پروتئین ها نیز در سلول های زنده اتفاق می افتد. به اندازه کافی عجیب، کمتر در مورد تجزیه پروتئین ها نسبت به سنتز آنها شناخته شده است. با این حال، واضح است که تجزیه شامل آنزیم های پروتئولیتیک مشابه آنزیم هایی است که پروتئین ها را به اسیدهای آمینه در دستگاه گوارش تجزیه می کنند.

نیمه عمر پروتئین های مختلف از چند ساعت تا چندین ماه متفاوت است. تنها استثنا مولکول کلاژن است. پس از تشکیل، آنها پایدار می مانند و تجدید یا جایگزین نمی شوند. با گذشت زمان، اما برخی از خواص آنها تغییر می کند، به ویژه خاصیت ارتجاعی، و از آنجایی که آنها تجدید نمی شوند، منجر به تغییرات خاصی در رابطه با افزایش سن، مانند ظاهر شدن چین و چروک روی پوست می شود.

پروتئین های مصنوعی شیمیدانان مدتهاست یاد گرفته اند که اسیدهای آمینه را پلیمریزه کنند، اما اسیدهای آمینه به شیوه ای نامنظم با هم ترکیب می شوند، به طوری که محصولات چنین پلیمریزاسیون شباهت کمی به محصولات طبیعی دارند. درست است، ترکیب اسیدهای آمینه به ترتیب معین امکان پذیر است، که به دست آوردن برخی پروتئین های فعال بیولوژیکی، به ویژه انسولین، امکان پذیر است. این فرآیند کاملاً پیچیده است و از این طریق فقط می توان پروتئین هایی را به دست آورد که مولکول های آنها حدود صد اسید آمینه دارند. ترجیحاً سنتز یا جداسازی توالی نوکلئوتیدی یک ژن متناظر با توالی اسید آمینه مورد نظر و سپس وارد کردن این ژن به یک باکتری که با همانندسازی مقادیر زیادی از محصول مورد نظر را تولید می کند. این روش اما معایبی نیز دارد. سانتی متر . همچنین مهندسی ژنتیک پروتئین و تغذیه هنگامی که پروتئین ها در بدن به اسیدهای آمینه تجزیه می شوند، می توان از این اسیدهای آمینه دوباره برای سنتز پروتئین استفاده کرد. در عین حال، اسیدهای آمینه خود در معرض تجزیه هستند، بنابراین به طور کامل مورد استفاده مجدد قرار نمی گیرند. همچنین واضح است که در طول رشد، بارداری و بهبود زخم، سنتز پروتئین باید از تجزیه فراتر رود. بدن به طور مداوم برخی از پروتئین ها را از دست می دهد. اینها پروتئین های مو، ناخن و لایه سطحی پوست هستند. بنابراین، برای سنتز پروتئین ها، هر موجود زنده باید اسیدهای آمینه را از غذا دریافت کند. گیاهان سبز از CO سنتز می شوند 2 ، آب و آمونیاک یا نیترات ها همه 20 اسید آمینه موجود در پروتئین ها هستند. بسیاری از باکتری ها نیز قادر به سنتز اسیدهای آمینه در حضور قند (یا مقداری معادل) و نیتروژن ثابت هستند، اما قند در نهایت توسط گیاهان سبز تامین می شود. حیوانات توانایی محدودی برای سنتز اسیدهای آمینه دارند. آنها اسیدهای آمینه را با خوردن گیاهان سبز یا سایر حیوانات به دست می آورند. در دستگاه گوارش، پروتئین های جذب شده به اسیدهای آمینه شکسته می شوند، دومی جذب می شوند و از آنها پروتئین های مشخصه یک ارگانیسم خاص ساخته می شود. هیچ یک از پروتئین های جذب شده در ساختار بدن گنجانده نمی شود. تنها استثنا این است که در بسیاری از پستانداران، برخی از آنتی بادی های مادری می توانند از طریق جفت دست نخورده وارد جریان خون جنین شوند و از طریق شیر مادر (به ویژه در نشخوارکنندگان) بلافاصله پس از تولد به نوزاد منتقل شوند.نیاز به پروتئین واضح است که برای حفظ زندگی بدن باید مقدار مشخصی پروتئین از غذا دریافت کند. با این حال، میزان این نیاز به عوامل متعددی بستگی دارد. بدن هم به عنوان منبع انرژی (کالری) و هم به عنوان ماده ای برای ساختن ساختارهای خود به غذا نیاز دارد. نیاز به انرژی حرف اول را می زند. این بدان معناست که وقتی کربوهیدرات ها و چربی های کمی در رژیم غذایی وجود دارد، پروتئین های غذایی نه برای سنتز پروتئین های خود، بلکه به عنوان منبع کالری استفاده می شوند. در طول روزه‌داری طولانی‌مدت، حتی از پروتئین‌های خود برای رفع نیازهای انرژی استفاده می‌شود. اگر کربوهیدرات کافی در رژیم غذایی وجود داشته باشد، می توان مصرف پروتئین را کاهش داد.تعادل نیتروژن به طور متوسط تقریبا 16 درصد از کل جرم پروتئین نیتروژن است. هنگامی که اسیدهای آمینه موجود در پروتئین ها تجزیه می شوند، نیتروژن موجود در آنها از بدن از طریق ادرار و (به میزان کمتر) در مدفوع به شکل ترکیبات مختلف نیتروژن دار دفع می شود. بنابراین استفاده از شاخصی مانند تعادل نیتروژن برای ارزیابی کیفیت تغذیه پروتئین راحت است. تفاوت (بر حسب گرم) بین مقدار نیتروژن ورودی به بدن و مقدار نیتروژن دفع شده در روز. با تغذیه طبیعی در بزرگسالان، این مقادیر برابر است. در یک ارگانیسم در حال رشد، مقدار نیتروژن دفع شده کمتر از مقدار دریافتی است، یعنی. تراز مثبت است اگر کمبود پروتئین در رژیم غذایی وجود داشته باشد، تعادل منفی است. اگر در رژیم غذایی کالری کافی وجود داشته باشد، اما پروتئین در آن وجود نداشته باشد، بدن پروتئین ها را ذخیره می کند. در عین حال، متابولیسم پروتئین کاهش می یابد و استفاده مکرر از اسیدهای آمینه در سنتز پروتئین با بالاترین بازده ممکن رخ می دهد. با این حال، تلفات اجتناب ناپذیر است و ترکیبات نیتروژنی هنوز از طریق ادرار و بخشی از مدفوع دفع می شوند. مقدار نیتروژن دفع شده از بدن در روز در طول روزه پروتئین می تواند به عنوان معیاری برای کمبود پروتئین روزانه باشد. طبیعی است که فرض کنیم با وارد کردن مقدار پروتئینی معادل این کمبود به رژیم غذایی می توان تعادل نیتروژن را بازیابی کرد. با این حال، اینطور نیست. پس از دریافت این مقدار پروتئین، بدن شروع به استفاده کمتر از اسیدهای آمینه می کند، بنابراین مقداری پروتئین اضافی برای بازگرداندن تعادل نیتروژن مورد نیاز است.

اگر مقدار پروتئین در رژیم غذایی از مقدار لازم برای حفظ تعادل نیتروژن بیشتر باشد، به نظر می رسد که هیچ ضرری وجود ندارد. اسیدهای آمینه اضافی به سادگی به عنوان منبع انرژی استفاده می شوند. به عنوان یک مثال برجسته، اسکیموها کربوهیدرات کمی و حدود ده برابر مقدار پروتئین مورد نیاز برای حفظ تعادل نیتروژن مصرف می کنند. با این حال، در بیشتر موارد، استفاده از پروتئین به عنوان منبع انرژی مفید نیست زیرا مقدار معینی از کربوهیدرات می تواند کالری بسیار بیشتری نسبت به همان مقدار پروتئین تولید کند. در کشورهای فقیر، مردم کالری خود را از کربوهیدرات ها دریافت می کنند و حداقل مقدار پروتئین مصرف می کنند.

اگر بدن تعداد کالری مورد نیاز را در قالب محصولات غیر پروتئینی دریافت کند، حداقل مقدار پروتئین برای اطمینان از حفظ تعادل نیتروژن تقریباً می باشد. 30 گرم در روز. تقریباً این مقدار پروتئین در چهار برش نان یا 0.5 لیتر شیر وجود دارد. یک عدد کمی بزرگتر معمولاً بهینه در نظر گرفته می شود. از 50 تا 70 گرم توصیه می شود.

اسیدهای آمینه ضروری تا به حال پروتئین به عنوان یک کل در نظر گرفته می شد. در این میان برای اینکه سنتز پروتئین اتفاق بیفتد باید تمام اسیدهای آمینه لازم در بدن وجود داشته باشد. بدن حیوان خود قادر به سنتز برخی از اسیدهای آمینه است. آنها قابل تعویض نامیده می شوند زیرا لزوماً نباید در رژیم غذایی وجود داشته باشند، فقط مهم است که عرضه کلی پروتئین به عنوان منبع نیتروژن کافی باشد. سپس، اگر کمبود آمینواسیدهای غیر ضروری وجود داشته باشد، بدن می تواند آنها را به هزینه آمینواسیدهایی که بیش از حد وجود دارند، سنتز کند. اسیدهای آمینه "ضروری" باقی مانده را نمی توان سنتز کرد و باید از طریق غذا به بدن برسد. والین، لوسین، ایزولوسین، ترئونین، متیونین، فنیل آلانین، تریپتوفان، هیستیدین، لیزین و آرژنین برای انسان ضروری است. (اگرچه آرژنین را می توان در بدن سنتز کرد، اما به دلیل اینکه به مقدار کافی در نوزادان و کودکان در حال رشد تولید نمی شود، به عنوان یک اسید آمینه ضروری طبقه بندی می شود. از طرف دیگر، برخی از این اسیدهای آمینه موجود در غذا ممکن است برای بزرگسالان غیر ضروری شوند. شخص.)

این لیست از اسیدهای آمینه ضروری تقریباً در سایر مهره داران و حتی حشرات یکسان است. ارزش غذایی پروتئین ها معمولاً با تغذیه موش های در حال رشد و نظارت بر افزایش وزن حیوانات تعیین می شود.

ارزش غذایی پروتئین ها ارزش غذایی یک پروتئین توسط اسید آمینه ضروری تعیین می شود که بیشترین کمبود را دارد. اجازه دهید این موضوع را با یک مثال توضیح دهیم. پروتئین های موجود در بدن ما به طور متوسط حاوی حدود 2٪ تریپتوفان (از نظر وزن). بیایید بگوییم که رژیم غذایی شامل 10 گرم پروتئین حاوی 1٪ تریپتوفان است و به اندازه کافی اسیدهای آمینه ضروری دیگر در آن وجود دارد. در مورد ما، 10 گرم از این پروتئین ناقص اساساً معادل 5 گرم پروتئین کامل است. 5 گرم باقی مانده فقط می تواند به عنوان منبع انرژی باشد. توجه داشته باشید که از آنجایی که آمینو اسیدها عملاً در بدن ذخیره نمی شوند و برای اینکه سنتز پروتئین اتفاق بیفتد، باید همه اسیدهای آمینه به طور همزمان وجود داشته باشند، تأثیر دریافت آمینو اسیدهای ضروری را تنها در صورتی می توان تشخیص داد که همه آنها وجود داشته باشند. همزمان وارد بدن شود. میانگین ترکیب اکثر پروتئین های حیوانی نزدیک به میانگین ترکیب پروتئین ها در بدن انسان است، بنابراین اگر رژیم غذایی ما سرشار از مواد غذایی مانند گوشت، تخم مرغ، شیر و پنیر باشد، بعید است با کمبود اسید آمینه مواجه شویم. با این حال، پروتئین هایی مانند ژلاتین (محصول دناتوره شدن کلاژن) وجود دارند که حاوی اسیدهای آمینه ضروری بسیار کمی هستند. پروتئین های گیاهی، اگرچه از این نظر بهتر از ژلاتین هستند، از نظر آمینو اسیدهای ضروری نیز ضعیف هستند. آنها به خصوص لیزین و تریپتوفان کمی دارند. با این وجود، رژیم غذایی کاملاً گیاهی را نمی توان به هیچ وجه مضر تلقی کرد، مگر اینکه مقدار کمی پروتئین گیاهی بیشتری مصرف کند که برای تأمین اسیدهای آمینه ضروری بدن کافی باشد. گياهان بيشترين پروتئين را در دانه‌هاي خود دارند، به‌خصوص در دانه‌هاي گندم و حبوبات مختلف. شاخه های جوان مانند مارچوبه نیز سرشار از پروتئین هستند.پروتئین های مصنوعی در رژیم غذایی با افزودن مقادیر کمی از اسیدهای آمینه ضروری مصنوعی یا پروتئین‌های غنی از اسید آمینه به پروتئین‌های ناقص مانند پروتئین ذرت، می‌توان ارزش غذایی دومی را به میزان قابل توجهی افزایش داد. در نتیجه میزان پروتئین مصرفی افزایش می یابد. امکان دیگر رشد باکتری یا مخمر روی هیدروکربن های نفتی با افزودن نیترات یا آمونیاک به عنوان منبع نیتروژن است. پروتئین میکروبی به دست آمده از این طریق می تواند به عنوان خوراک طیور یا دام عمل کند و یا می تواند مستقیماً توسط انسان مصرف شود. سومین روش پرکاربرد از فیزیولوژی نشخوارکنندگان استفاده می کند. در نشخوارکنندگان در قسمت ابتدایی معده به اصطلاح. شکمبه توسط اشکال خاصی از باکتری‌ها و تک یاخته‌ها زندگی می‌کند که پروتئین‌های گیاهی ناقص را به پروتئین‌های میکروبی کامل‌تر تبدیل می‌کنند و این‌ها نیز به نوبه خود پس از هضم و جذب به پروتئین‌های حیوانی تبدیل می‌شوند. اوره، یک ترکیب نیتروژن مصنوعی ارزان قیمت، می تواند به خوراک دام اضافه شود. میکروارگانیسم هایی که در شکمبه زندگی می کنند از نیتروژن اوره برای تبدیل کربوهیدرات ها (که تعداد بیشتری در خوراک وجود دارد) به پروتئین استفاده می کنند. حدود یک سوم از کل نیتروژن موجود در خوراک دام می تواند به شکل اوره باشد که اساساً تا حدی به معنای سنتز شیمیایی پروتئین است. در ایالات متحده آمریکا این روش به عنوان یکی از راه های بدست آوردن پروتئین نقش مهمی ایفا می کند.ادبیات موری آر، گرنر دی.، مایس پی، رادول دبلیو. بیوشیمی انسان، جلد 12. م.، 1993
آلبرتز بی، بری دی، لوئیس جی، و همکاران. زیست شناسی سلولی مولکولی، جلد 13. م.، 1994

سنجاب ها-اینها پلیمرهای طبیعی با مولکولی بالا (وزن مولکولی از 5 تا 10 هزار تا 1 میلیون یا بیشتر) هستند که مولکولهای آنها از بقایای اسیدهای آمینه که توسط پیوند آمیدی (پپتیدی) به هم متصل شده اند ساخته شده اند.

پروتئین ها پروتئین نیز نامیده می شوند (یونانی "protos" - اول، مهم). تعداد باقی مانده های اسید آمینه در یک مولکول پروتئین بسیار متفاوت است و گاهی اوقات به چندین هزار می رسد. هر پروتئین توالی ذاتی خود را از باقی مانده اسیدهای آمینه دارد.

پروتئین ها عملکردهای بیولوژیکی مختلفی را انجام می دهند: کاتالیزوری (آنزیم ها)، تنظیمی (هورمون ها)، ساختاری (کلاژن، فیبروین)، حرکتی (میوزین)، انتقال (هموگلوبین، میوگلوبین)، حفاظتی (ایمونوگلوبولین ها، اینترفرون)، ذخیره سازی (کازئین، آلبومین، گلیادین) و دیگران.

پروتئین ها اساس غشاهای زیستی، مهم ترین جزء سلول و اجزای سلولی هستند. آنها نقشی کلیدی در زندگی سلول ایفا می کنند و به طور معمول پایه مادی فعالیت شیمیایی آن را تشکیل می دهند.

خاصیت استثنایی پروتئین است خود سازماندهی ساختار، یعنی توانایی آن برای ایجاد خود به خود یک ساختار فضایی خاص که فقط برای یک پروتئین مشخص است. اساساً تمام فعالیت های بدن (توسعه، حرکت، انجام عملکردهای مختلف و موارد دیگر) با مواد پروتئینی مرتبط است. تصور زندگی بدون پروتئین غیرممکن است.

پروتئین ها مهمترین جزء غذای انسان و حیوان و تامین کننده اسیدهای آمینه ضروری هستند.

ساختار پروتئین

در ساختار فضایی پروتئین ها، ماهیت رادیکال های R- (باقی مانده) در مولکول های اسید آمینه از اهمیت بالایی برخوردار است. رادیکال های اسید آمینه غیرقطبی معمولاً در داخل ماکرومولکول پروتئین قرار دارند و باعث فعل و انفعالات آبگریز می شوند. رادیکال‌های قطبی حاوی گروه‌های یونی (یونی‌ساز) معمولاً روی سطح یک ماکرومولکول پروتئینی یافت می‌شوند و برهمکنش‌های الکترواستاتیک (یونی) را مشخص می‌کنند. رادیکال های غیریونی قطبی (به عنوان مثال، حاوی گروه های OH الکل، گروه های آمید) می توانند هم روی سطح و هم در داخل مولکول پروتئین قرار گیرند. آنها در تشکیل پیوندهای هیدروژنی شرکت می کنند.

در مولکول های پروتئین، اسیدهای آمینه α توسط پیوندهای پپتیدی (-CO-NH-) به یکدیگر مرتبط می شوند:

زنجیره های پلی پپتیدی ساخته شده به این روش یا بخش های جداگانه در یک زنجیره پلی پپتیدی، در برخی موارد، می توانند علاوه بر این توسط پیوندهای دی سولفیدی (-S-S-) یا همانطور که اغلب به آنها پل های دی سولفیدی می گویند، به یکدیگر متصل شوند.

نقش اصلی در ایجاد ساختار پروتئین ها توسط پیوندهای یونی (نمک) و هیدروژنی و همچنین تعامل آبگریز - نوع خاصی از تماس بین اجزای آبگریز مولکول های پروتئین در یک محیط آبی است. همه این پیوندها دارای قدرت های متفاوتی هستند و تشکیل یک مولکول پروتئینی پیچیده و بزرگ را تضمین می کنند.

با وجود تفاوت در ساختار و عملکرد مواد پروتئینی، ترکیب عنصری آنها کمی متفاوت است (در٪ وزن خشک): کربن - 51-53. اکسیژن - 21.5-23.5؛ نیتروژن - 16.8-18.4؛ هیدروژن - 6.5-7.3؛ گوگرد - 0.3-2.5.

برخی از پروتئین ها حاوی مقادیر کمی فسفر، سلنیوم و سایر عناصر هستند.

توالی باقی مانده های اسید آمینه در یک زنجیره پلی پپتیدی نامیده می شود ساختار پروتئین اولیه

یک مولکول پروتئین می تواند از یک یا چند زنجیره پلی پپتیدی تشکیل شده باشد که هر کدام شامل تعداد متفاوتی از اسیدهای آمینه باقی مانده است. با توجه به تعداد ترکیبات ممکن، تنوع پروتئین ها تقریباً نامحدود است، اما همه آنها در طبیعت وجود ندارند.

تعداد کل انواع مختلف پروتئین در همه انواع موجودات زنده 10 11 -10 12 است. برای پروتئین هایی که ساختار آنها بسیار پیچیده است، علاوه بر اولیه، سطوح بالاتری از سازماندهی ساختاری نیز متمایز می شود: ساختار ثانویه، سوم و گاهی اوقات چهارتایی.

ساختار ثانویهاکثر پروتئین ها دارند، اگرچه نه همیشه در طول کل زنجیره پلی پپتیدی. زنجیره های پلی پپتیدی با ساختار ثانویه خاصی می توانند به طور متفاوتی در فضا قرار گیرند.

در شکل گیری ساختار سومعلاوه بر پیوندهای هیدروژنی، برهمکنش های یونی و آبگریز نقش مهمی دارند. بر اساس ماهیت "بسته بندی" مولکول پروتئین، آنها متمایز می شوند کروی، یا کروی، و فیبریلار، یا پروتئین های رشته ای (جدول 12).

برای پروتئین های کروی، ساختار a-مارپیچ معمولی تر است. ماکرومولکول دارای شکل کروی است. آنها در آب و محلول های نمکی حل می شوند و سیستم های کلوئیدی تشکیل می دهند. بیشتر پروتئین های موجود در حیوانات، گیاهان و میکروارگانیسم ها پروتئین های کروی هستند.

برای پروتئین های فیبریلار، ساختار رشته ای معمولی تر است. آنها به طور کلی در آب نامحلول هستند. پروتئین های فیبریلار معمولاً عملکردهای تشکیل دهنده ساختار را انجام می دهند. خواص آنها (استحکام، کشش پذیری) به روش بسته بندی زنجیره های پلی پپتیدی بستگی دارد. نمونه هایی از پروتئین های فیبریلار میوزین و کراتین هستند. در برخی موارد، واحدهای فرعی پروتئین با کمک پیوندهای هیدروژنی، الکترواستاتیک و سایر برهمکنش ها، مجموعه های پیچیده ای را تشکیل می دهند. در این صورت تشکیل می شود ساختار چهارتاییپروتئین ها

نمونه ای از پروتئین با ساختار چهارتایی هموگلوبین خون است. فقط با چنین ساختاری عملکردهای خود را انجام می دهد - اکسیژن را متصل می کند و آن را به بافت ها و اندام ها منتقل می کند.

اما باید توجه داشت که در سازماندهی ساختارهای پروتئینی بالاتر، نقش انحصاری متعلق به ساختار اولیه است.

طبقه بندی پروتئین

چندین طبقه بندی پروتئین وجود دارد:

بر اساس درجه سختی (ساده و پیچیده).
با توجه به شکل مولکول ها (پروتئین های کروی و فیبریلار).
با توجه به حلالیت در حلال های منفرد (محلول در آب، محلول در محلول های نمکی رقیق - آلبومین ها، محلول در الکل - پرولامین ها، محلول در قلیاهای رقیق و اسیدها - گلوتلین ها).
با توجه به عملکردهای انجام شده (به عنوان مثال، پروتئین های ذخیره، پروتئین های اسکلتی و غیره).

خواص پروتئین ها

پروتئین ها الکترولیت های آمفوتریک هستند. در یک مقدار pH معین (به نام نقطه ایزوالکتریک)، تعداد بارهای مثبت و منفی در مولکول پروتئین برابر است. این یکی از خواص اصلی پروتئین است. پروتئین ها در این نقطه از نظر الکتریکی خنثی هستند و حلالیت آنها در آب کمترین میزان است. توانایی پروتئین ها برای کاهش حلالیت زمانی که مولکول های آنها به خنثی الکتریکی می رسند، برای جداسازی از محلول ها، به عنوان مثال، در فناوری به دست آوردن محصولات پروتئینی استفاده می شود.

هیدراتاسیون. فرآیند هیدراتاسیون به معنای اتصال آب توسط پروتئین ها است و آنها خواص آبدوستی از خود نشان می دهند: متورم می شوند، جرم و حجم آنها افزایش می یابد. تورم تک تک پروتئین ها تنها به ساختار آنها بستگی دارد. گروه های آمید آبدوست (-CO-NH-، پیوند پپتیدی)، آمین (-NH 2) و کربوکسیل (-COOH) موجود در ترکیب و واقع در سطح ماکرومولکول پروتئین، مولکول های آب را جذب می کنند و آنها را به شدت روی سطح جهت می دهند. از مولکول پوسته هیدراتاسیون (آبی) اطراف گلبول های پروتئینی از تجمع و رسوب جلوگیری می کند و بنابراین به پایداری محلول های پروتئینی کمک می کند. در نقطه ایزوالکتریک، پروتئین ها کمترین توانایی را برای اتصال به آب دارند. تجمع مولکول‌های پروتئین نیز زمانی اتفاق می‌افتد که با کمک حلال‌های آلی خاص، به عنوان مثال، الکل اتیلیک، آب شوند. این منجر به رسوب پروتئین ها می شود. هنگامی که pH محیط تغییر می کند، ماکرومولکول پروتئین باردار می شود و ظرفیت هیدراتاسیون آن تغییر می کند.

با تورم محدود، محلول های پروتئین غلیظ سیستم های پیچیده ای را تشکیل می دهند که نامیده می شوند ژله ها.

ژله ها سیال، الاستیک نیستند، دارای انعطاف پذیری، استحکام مکانیکی خاصی هستند و می توانند شکل خود را حفظ کنند. پروتئین های کروی را می توان به طور کامل هیدراته کرد و در آب حل کرد (به عنوان مثال، پروتئین های شیر) و محلول هایی با غلظت های پایین تشکیل داد. خواص آبدوست پروتئین ها، یعنی توانایی آنها برای متورم شدن، تشکیل ژله، تثبیت سوسپانسیون، امولسیون و کف، در زیست شناسی و صنایع غذایی اهمیت زیادی دارد. یک ژله بسیار متحرک که عمدتاً از مولکول های پروتئین ساخته شده است سیتوپلاسم است - گلوتن خام جدا شده از خمیر گندم. تا 65 درصد آب دارد. آب دوستی متفاوت پروتئین های گلوتن یکی از نشانه های مشخص کننده کیفیت دانه گندم و آرد به دست آمده از آن (به اصطلاح گندم قوی و ضعیف) است. آب دوستی پروتئین های دانه و آرد نقش مهمی در ذخیره سازی و فرآوری دانه و در پخت دارد. خمیری که در نانوایی به دست می آید، پروتئینی است که در آب متورم شده است، یک ژله غلیظ حاوی دانه های نشاسته است.

دناتوره شدن پروتئین ها. در طول دناتوره شدن تحت تأثیر عوامل خارجی (دما، تنش مکانیکی، عمل عوامل شیمیایی و تعدادی از عوامل دیگر)، تغییری در ساختارهای ثانویه، سوم و چهارم ماکرومولکول پروتئین، یعنی ساختار فضایی بومی آن رخ می دهد. ساختار اولیه و در نتیجه ترکیب شیمیایی پروتئین تغییر نمی کند. خواص فیزیکی تغییر می کند: حلالیت و توانایی هیدراتاسیون کاهش می یابد، فعالیت بیولوژیکی از بین می رود. شکل ماکرومولکول پروتئین تغییر می کند و تجمع رخ می دهد. در همان زمان، فعالیت گروه های شیمیایی خاص افزایش می یابد، اثر آنزیم های پروتئولیتیک بر روی پروتئین ها تسهیل می شود و بنابراین هیدرولیز آن آسان تر است.

در فناوری مواد غذایی، دناتوره شدن حرارتی پروتئین ها از اهمیت عملی خاصی برخوردار است که درجه آن به دما، مدت زمان گرم شدن و رطوبت بستگی دارد. این را باید هنگام توسعه رژیم های عملیات حرارتی برای مواد خام غذایی، محصولات نیمه تمام و گاهی اوقات محصولات نهایی به خاطر داشت. فرآیندهای دناتوراسیون حرارتی نقش ویژه ای در بلانچ کردن مواد گیاهی، خشک کردن غلات، پخت نان و تولید ماکارونی دارند. دناتوره شدن پروتئین همچنین می تواند در اثر اعمال مکانیکی (فشار، مالش، تکان دادن، اولتراسوند) ایجاد شود. در نهایت، دناتوره شدن پروتئین ها در اثر عمل معرف های شیمیایی (اسیدها، قلیاها، الکل، استون) ایجاد می شود. همه این تکنیک ها به طور گسترده در مواد غذایی و بیوتکنولوژی استفاده می شود.

کف کردن. فرآیند کف کردن به توانایی پروتئین ها برای تشکیل سیستم های گاز مایع با غلظت بالا به نام فوم اشاره دارد. پایداری فوم که در آن پروتئین عامل کف کننده است، نه تنها به ماهیت و غلظت آن بستگی دارد، بلکه به دما نیز بستگی دارد. پروتئین ها به طور گسترده ای به عنوان عوامل کف کننده در صنعت شیرینی سازی (مارشملو، مارشمالو، سوفله) استفاده می شوند. نان دارای ساختار کف است و این بر طعم آن تأثیر می گذارد.

مولکول های پروتئین، تحت تأثیر تعدادی از عوامل، می توانند از بین بروند یا با مواد دیگر برهمکنش کنند و محصولات جدیدی را تشکیل دهند. برای صنایع غذایی، دو فرآیند مهم قابل تشخیص است:

1) هیدرولیز پروتئین ها تحت عمل آنزیم ها.

2) برهمکنش گروه های آمینه پروتئین ها یا اسیدهای آمینه با گروه های کربونیل قندهای کاهنده.

تحت تأثیر آنزیم‌های پروتئاز که تجزیه هیدرولیتیکی پروتئین‌ها را کاتالیز می‌کنند، پروتئین‌ها به محصولات ساده‌تر (پلی و دی پپتیدها) و در نهایت به اسیدهای آمینه تجزیه می‌شوند. سرعت هیدرولیز پروتئین به ترکیب، ساختار مولکولی، فعالیت آنزیم و شرایط آن بستگی دارد.

هیدرولیز پروتئینواکنش هیدرولیز با تشکیل اسیدهای آمینه به طور کلی می تواند به صورت زیر نوشته شود:

احتراق. پروتئین ها برای تولید نیتروژن، دی اکسید کربن و آب و همچنین برخی مواد دیگر می سوزند. احتراق با بوی مشخص پرهای سوخته همراه است.

واکنش های رنگی به پروتئین ها. برای تعیین کیفی پروتئین از واکنش های زیر استفاده می شود:

1) گزانتوپروتئین،که در آن برهمکنش چرخه های آروماتیک و هترواتمی در یک مولکول پروتئین با اسید نیتریک غلیظ رخ می دهد که همراه با ظاهر یک رنگ زرد است.

2) بیورتکه در آن محلول های ضعیف قلیایی پروتئین ها با محلول سولفات مس (II) برهمکنش می کنند و ترکیبات پیچیده ای بین یون های Cu 2+ و پلی پپتیدها تشکیل می دهند. این واکنش با ظاهر یک رنگ بنفش آبی همراه است.