ખિસકોલી- પેપ્ટાઇડ બોન્ડ દ્વારા લાંબી સાંકળમાં જોડાયેલા એમિનો એસિડ અવશેષો ધરાવતા ઉચ્ચ-આણ્વિક કાર્બનિક સંયોજનો.
જીવંત સજીવોમાં પ્રોટીનની રચનામાં માત્ર 20 પ્રકારના એમિનો એસિડનો સમાવેશ થાય છે, જે તમામ આલ્ફા એમિનો એસિડ છે, અને પ્રોટીનની એમિનો એસિડ રચના અને એકબીજા સાથેના તેમના જોડાણનો ક્રમ જીવંત જીવના વ્યક્તિગત આનુવંશિક કોડ દ્વારા નક્કી કરવામાં આવે છે.
પ્રોટીનની વિશેષતાઓમાંની એક એ છે કે તેમની સ્વયંભૂ રીતે અવકાશી રચનાઓ બનાવવાની ક્ષમતા ફક્ત આ ચોક્કસ પ્રોટીનની લાક્ષણિકતા છે.
તેમની રચનાની વિશિષ્ટતાને લીધે, પ્રોટીનમાં વિવિધ ગુણધર્મો હોઈ શકે છે. ઉદાહરણ તરીકે, ગોળાકાર ચતુર્થાંશ માળખું ધરાવતા પ્રોટીન, ખાસ કરીને ચિકન ઈંડાનો સફેદ રંગ, પાણીમાં ભળીને કોલોઈડલ સોલ્યુશન બનાવે છે. ફાઇબરિલર ચતુર્થાંશ માળખું ધરાવતા પ્રોટીન પાણીમાં ઓગળતા નથી. ફાઈબ્રિલર પ્રોટીન, ખાસ કરીને, નખ, વાળ અને કોમલાસ્થિ બનાવે છે.
પ્રોટીનના રાસાયણિક ગુણધર્મો
હાઇડ્રોલિસિસ
બધા પ્રોટીન હાઇડ્રોલિસિસ પ્રતિક્રિયાઓમાંથી પસાર થવા માટે સક્ષમ છે. પ્રોટીનના સંપૂર્ણ હાઇડ્રોલિસિસના કિસ્સામાં, α-એમિનો એસિડનું મિશ્રણ રચાય છે:
પ્રોટીન + nH 2 O => α-એમિનો એસિડનું મિશ્રણ
વિકૃતિકરણ
પ્રોટીનની પ્રાથમિક રચનાને નષ્ટ કર્યા વિના તેની ગૌણ, તૃતીય અને ચતુર્થાંશ રચનાઓના વિનાશને વિકૃતિકરણ કહેવામાં આવે છે. સોડિયમ, પોટેશિયમ અથવા એમોનિયમ ક્ષારના દ્રાવણના પ્રભાવ હેઠળ પ્રોટીનનું વિકૃતિકરણ થઈ શકે છે - આવા વિકૃતિકરણ ઉલટાવી શકાય તેવું છે:
રેડિયેશન (ઉદાહરણ તરીકે, હીટિંગ) અથવા ભારે ધાતુઓના ક્ષાર સાથે પ્રોટીનની સારવારના પ્રભાવ હેઠળ બનતું વિકૃતિકરણ બદલી ન શકાય તેવું છે:
ઉદાહરણ તરીકે, ઇંડાની તૈયારી દરમિયાન ગરમીની સારવાર દરમિયાન બદલી ન શકાય તેવું પ્રોટીન વિકૃતિ જોવા મળે છે. ઇંડાના સફેદ રંગના વિકૃતિકરણના પરિણામે, કોલોઇડલ સોલ્યુશન બનાવવા માટે પાણીમાં ઓગળી જવાની તેની ક્ષમતા અદૃશ્ય થઈ જાય છે.
પ્રોટીન માટે ગુણાત્મક પ્રતિક્રિયાઓ
બ્યુરેટ પ્રતિક્રિયા
જો પ્રોટીન ધરાવતા સોલ્યુશનમાં 10% સોડિયમ હાઇડ્રોક્સાઇડ સોલ્યુશન ઉમેરવામાં આવે, અને પછી 1% કોપર સલ્ફેટ સોલ્યુશનની થોડી માત્રા, તો વાયોલેટ રંગ દેખાશે.
પ્રોટીન સોલ્યુશન + NaOH (10% સોલ્યુશન) + CuSO 4 = જાંબલી રંગ
ઝેન્થોપ્રોટીન પ્રતિક્રિયા
જ્યારે સાંદ્ર નાઈટ્રિક એસિડ સાથે ઉકાળવામાં આવે ત્યારે પ્રોટીન સોલ્યુશન પીળા થઈ જાય છે:
પ્રોટીન સોલ્યુશન + HNO 3 (conc.) => પીળો રંગ
પ્રોટીનના જૈવિક કાર્યો
| ઉત્પ્રેરક | જીવંત જીવોમાં વિવિધ રાસાયણિક પ્રતિક્રિયાઓને વેગ આપે છે | ઉત્સેચકો |
| માળખાકીય | સેલ નિર્માણ સામગ્રી | કોલેજન, કોષ પટલ પ્રોટીન |
| રક્ષણાત્મક | શરીરને ચેપથી બચાવો | ઇમ્યુનોગ્લોબ્યુલિન, ઇન્ટરફેરોન |
| નિયમનકારી | મેટાબોલિક પ્રક્રિયાઓનું નિયમન કરે છે | હોર્મોન્સ |
| પરિવહન | શરીરના એક ભાગમાંથી બીજા ભાગમાં મહત્વપૂર્ણ પદાર્થોનું ટ્રાન્સફર | હિમોગ્લોબિન ઓક્સિજન વહન કરે છે |
| ઊર્જા | શરીરને ઊર્જા પૂરી પાડે છે | 1 ગ્રામ પ્રોટીન શરીરને 17.6 J ઊર્જા પ્રદાન કરી શકે છે |
| મોટર (મોટર) | શરીરના કોઈપણ મોટર કાર્યો | માયોસિન (સ્નાયુ પ્રોટીન) |
પ્રોટીનનું વર્ગીકરણ તેમની રાસાયણિક રચના પર આધારિત છે. આ વર્ગીકરણ મુજબ, પ્રોટીન છે સરળઅને જટિલ. સરળ પ્રોટીનમાં માત્ર એમિનો એસિડ હોય છે, એટલે કે એક અથવા વધુ પોલિપેપ્ટાઈડ્સ. માનવ શરીરમાં જોવા મળતા સરળ પ્રોટીનનો સમાવેશ થાય છે આલ્બ્યુમિન્સ, ગ્લોબ્યુલિન, હિસ્ટોન્સ, સહાયક પેશી પ્રોટીન.
જટિલ પ્રોટીન પરમાણુમાં, એમિનો એસિડ ઉપરાંત, નોન-એમિનો એસિડ ભાગ પણ હોય છે જેને કહેવાય છે. કૃત્રિમ જૂથ.આ જૂથની રચનાના આધારે, જટિલ પ્રોટીનને અલગ પાડવામાં આવે છે જેમ કે ફોસ્ફોપ્રોટીન(ફોસ્ફોરિક એસિડ ધરાવે છે) ન્યુક્લિયોપ્રોટીન(ન્યુક્લિક એસિડ ધરાવે છે), ગ્લાયકોપ્રોટીન(કાર્બોહાઇડ્રેટ ધરાવે છે) લિપોપ્રોટીન(લિપોઇડ સમાવે છે) અને અન્ય.
વર્ગીકરણ મુજબ, જે પ્રોટીનના અવકાશી આકાર પર આધારિત છે, પ્રોટીનને વિભાજિત કરવામાં આવે છે ફાઇબરિલરઅને ગોળાકાર
ફાઈબ્રિલર પ્રોટીનમાં હેલિકોસનો સમાવેશ થાય છે, એટલે કે, મુખ્યત્વે ગૌણ માળખું. ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીનના પરમાણુઓ ગોળાકાર અને લંબગોળ આકાર ધરાવે છે.
ફાઈબ્રિલર પ્રોટીનનું ઉદાહરણ છે કોલેજન -માનવ શરીરમાં સૌથી વિપુલ પ્રમાણમાં પ્રોટીન. આ પ્રોટીન શરીરમાં પ્રોટીનની કુલ સંખ્યાના 25-30% જેટલો હિસ્સો ધરાવે છે. કોલેજન ઉચ્ચ શક્તિ અને સ્થિતિસ્થાપકતા ધરાવે છે. તે સ્નાયુઓ, રજ્જૂ, કોમલાસ્થિ, હાડકાં અને વાહિનીઓની દિવાલોની રક્તવાહિનીઓનો ભાગ છે.
ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીનનાં ઉદાહરણો છે બ્લડ પ્લાઝ્માના આલ્બ્યુમિન્સ અને ગ્લોબ્યુલિન.
પ્રોટીનના ભૌતિક રાસાયણિક ગુણધર્મો.
પ્રોટીનની મુખ્ય લાક્ષણિકતાઓમાંની એક તેમની છે ઉચ્ચ પરમાણુ વજન, જે 6000 થી કેટલાક મિલિયન ડાલ્ટન સુધીની છે.
પ્રોટીનની અન્ય મહત્વપૂર્ણ ભૌતિક રાસાયણિક મિલકત છે એમ્ફોટેરિસિટીએટલે કે, એસિડિક અને મૂળભૂત ગુણધર્મો બંનેની હાજરી.એમ્ફોટેરિસિટી મુક્ત કાર્બોક્સિલ જૂથોના કેટલાક એમિનો એસિડ્સમાં હાજરી સાથે સંકળાયેલ છે, એટલે કે, એસિડિક અને એમિનો જૂથો, એટલે કે, આલ્કલાઇન. આ એ હકીકત તરફ દોરી જાય છે કે એસિડિક વાતાવરણમાં પ્રોટીન આલ્કલાઇન ગુણધર્મો દર્શાવે છે, અને આલ્કલાઇન વાતાવરણમાં - એસિડિક. જો કે, અમુક શરતો હેઠળ, પ્રોટીન તટસ્થ ગુણધર્મો દર્શાવે છે. pH મૂલ્ય કે જેના પર પ્રોટીન તટસ્થ ગુણધર્મો દર્શાવે છે તેને કહેવામાં આવે છે આઇસોઇલેક્ટ્રિક બિંદુ. દરેક પ્રોટીન માટે આઇસોઇલેક્ટ્રિક બિંદુ વ્યક્તિગત છે. આ સૂચક અનુસાર પ્રોટીનને બે મોટા વર્ગોમાં વહેંચવામાં આવે છે - એસિડિક અને આલ્કલાઇન,કારણ કે આઇસોઇલેક્ટ્રિક બિંદુ ક્યાં તો એક બાજુ અથવા બીજી તરફ ખસેડી શકાય છે.
પ્રોટીન પરમાણુઓની બીજી મહત્વની મિલકત છે દ્રાવ્યતાઅણુઓના મોટા કદ હોવા છતાં, પ્રોટીન પાણીમાં તદ્દન દ્રાવ્ય હોય છે. તદુપરાંત, પાણીમાં પ્રોટીનના ઉકેલો ખૂબ જ સ્થિર છે. પ્રોટીનની દ્રાવ્યતા માટેનું પ્રથમ કારણ એ છે કે પ્રોટીન પરમાણુઓની સપાટી પર ચાર્જની હાજરી છે, જેના કારણે પ્રોટીન પરમાણુઓ વ્યવહારીક રીતે પાણીમાં અદ્રાવ્ય હોય તેવા એકંદર બનાવતા નથી. પ્રોટીન સોલ્યુશનની સ્થિરતા માટેનું બીજું કારણ પ્રોટીન પરમાણુમાં હાઇડ્રેશન (પાણી) શેલની હાજરી છે. હાઇડ્રેશન શેલ પ્રોટીનને એકબીજાથી અલગ કરે છે.
પ્રોટીનની ત્રીજી મહત્વની ભૌતિક રાસાયણિક મિલકત છે મીઠું ચડાવવું,એટલે કે, પાણી દૂર કરનારા એજન્ટોના પ્રભાવ હેઠળ અવક્ષેપ કરવાની ક્ષમતા.મીઠું ચડાવવું એ ઉલટાવી શકાય તેવી પ્રક્રિયા છે. ઉકેલની અંદર અને બહાર જવાની આ ક્ષમતા ઘણા મહત્વપૂર્ણ ગુણધર્મોના અભિવ્યક્તિ માટે ખૂબ જ મહત્વપૂર્ણ છે.
છેલ્લે, પ્રોટીનની સૌથી મહત્વની મિલકત તેમની ક્ષમતા છે વિકૃતિકરણડિનેચ્યુરેશન એ પ્રોટીન દ્વારા મૂળતાની ખોટ છે.જ્યારે આપણે ફ્રાઈંગ પેનમાં ઈંડાને સ્ક્રેબલ કરીએ છીએ, ત્યારે આપણને પ્રોટીનનું અફર ન થઈ શકે તેવું વિકૃતિ મળે છે. વિકૃતિકરણમાં પ્રોટીનની ગૌણ અને તૃતીય રચનામાં કાયમી અથવા અસ્થાયી વિક્ષેપનો સમાવેશ થાય છે, પરંતુ પ્રાથમિક માળખું સચવાય છે. તાપમાન (50 ડિગ્રીથી ઉપર) ઉપરાંત, વિકૃતિકરણ અન્ય ભૌતિક પરિબળોને કારણે થઈ શકે છે: રેડિયેશન, અલ્ટ્રાસાઉન્ડ, કંપન, મજબૂત એસિડ અને આલ્કલીસ. વિકૃતિકરણ ઉલટાવી શકાય તેવું અથવા ઉલટાવી શકાય તેવું હોઈ શકે છે. નાની અસરો સાથે, પ્રોટીનની ગૌણ અને તૃતીય રચનાઓનો વિનાશ નજીવી રીતે થાય છે. તેથી, વિકૃત અસરોની ગેરહાજરીમાં, પ્રોટીન તેની મૂળ રચનાને પુનઃસ્થાપિત કરી શકે છે. વિકૃતિકરણની વિપરીત પ્રક્રિયા કહેવામાં આવે છે પુનર્જન્મજો કે, લાંબા સમય સુધી અને મજબૂત એક્સપોઝર સાથેપુનઃપ્રાપ્તિ અશક્ય બની જાય છે, અને વિકૃતિકરણ આમ ઉલટાવી શકાય તેવું છે.
પ્રોટીનના સૌથી મહત્વપૂર્ણ ભૌતિક અને રાસાયણિક ગુણધર્મો વિશે વાત કરતા પહેલા, તમારે તે જાણવાની જરૂર છે કે તેમાં શું છે અને તેની રચના શું છે. પ્રોટીન એ એક મહત્વપૂર્ણ કુદરતી બાયોપોલિમર છે;
એમિનો એસિડ શું છે
આ કાર્બનિક સંયોજનો છે જેમાં કાર્બોક્સિલ અને એમાઈન જૂથો હોય છે. પ્રથમ જૂથને આભારી છે કે તેમની પાસે કાર્બન, ઓક્સિજન અને હાઇડ્રોજન છે, અને અન્ય - નાઇટ્રોજન અને હાઇડ્રોજન. આલ્ફા એમિનો એસિડને સૌથી મહત્વપૂર્ણ ગણવામાં આવે છે કારણ કે તે પ્રોટીનની રચના માટે જરૂરી છે.
પ્રોટીનજેનિક એમિનો એસિડ તરીકે ઓળખાતા આવશ્યક એમિનો એસિડ હોય છે. તેથી તેઓ પ્રોટીનના દેખાવ માટે જવાબદાર છે. તેમાંના માત્ર 20 છે, પરંતુ તેઓ અસંખ્ય પ્રોટીન સંયોજનો બનાવી શકે છે. જો કે, તેમાંથી કોઈ પણ બીજા સાથે સંપૂર્ણપણે સરખા નહીં હોય. આ એમિનો એસિડમાં જોવા મળતા તત્વોના સંયોજનોને કારણે આ શક્ય છે.
તેમનું સંશ્લેષણ શરીરમાં થતું નથી. તેથી, તેઓ ખોરાક સાથે ત્યાં પહોંચે છે. જો કોઈ વ્યક્તિ તેને અપૂરતી માત્રામાં મેળવે છે, તો પછી વિવિધ સિસ્ટમોની સામાન્ય કામગીરી ખોરવાઈ શકે છે. પોલીકન્ડેન્સેશન પ્રતિક્રિયા દ્વારા પ્રોટીનની રચના થાય છે.
પ્રોટીન અને તેમની રચના
પ્રોટીનના ભૌતિક ગુણધર્મો તરફ આગળ વધતા પહેલા, આ કાર્બનિક સંયોજનની વધુ ચોક્કસ વ્યાખ્યા આપવી યોગ્ય છે. પ્રોટીન એ સૌથી મહત્વપૂર્ણ બાયોઓર્ગેનિક સંયોજનોમાંનું એક છે જે એમિનો એસિડને કારણે રચાય છે અને શરીરમાં થતી ઘણી પ્રક્રિયાઓમાં ભાગ લે છે.
આ સંયોજનોની રચના એમિનો એસિડ અવશેષો વૈકલ્પિક ક્રમ પર આધારિત છે. પરિણામે, તે આના જેવો દેખાય છે:
- પ્રાથમિક (રેખીય);
- ગૌણ (સર્પાકાર);
- તૃતીય (ગ્લોબ્યુલર).
તેમનું વર્ગીકરણ
પ્રોટીન સંયોજનોની વિશાળ વિવિધતા અને તેમની રચના અને વિવિધ બંધારણોની જટિલતાની વિવિધ ડિગ્રીઓને લીધે, સગવડ માટે, ત્યાં વર્ગીકરણ છે જે આ લાક્ષણિકતાઓ પર આધાર રાખે છે.
તેમની રચના નીચે મુજબ છે:
- સરળ;
- જટિલ, જે બદલામાં વિભાજિત થાય છે:
- પ્રોટીન અને કાર્બોહાઇડ્રેટ્સનું સંયોજન;
- પ્રોટીન અને ચરબીનું સંયોજન;
- પ્રોટીન પરમાણુ અને ન્યુક્લિક એસિડનું જોડાણ.
દ્રાવ્યતા દ્વારા:
- પાણીમાં દ્રાવ્ય;
- ચરબીમાં દ્રાવ્ય.
પ્રોટીન સંયોજનોનું ટૂંકું વર્ણન
પ્રોટીનના ભૌતિક અને રાસાયણિક ગુણધર્મો તરફ આગળ વધતા પહેલા, તેમને થોડું પાત્રાલેખન આપવાનું ઉપયોગી થશે. અલબત્ત, તેમના ગુણધર્મો જીવંત જીવતંત્રની સામાન્ય કામગીરી માટે મહત્વપૂર્ણ છે. તેમની મૂળ સ્થિતિમાં, આ નક્કર પદાર્થો છે જે કાં તો વિવિધ પ્રવાહીમાં ઓગળી જાય છે અથવા નહીં.
જો આપણે પ્રોટીનના ભૌતિક ગુણધર્મો વિશે ટૂંકમાં વાત કરીએ, પછી તેઓ શરીરની ઘણી મહત્વપૂર્ણ જૈવિક પ્રક્રિયાઓ નક્કી કરે છે. ઉદાહરણ તરીકે, જેમ કે પદાર્થોનું પરિવહન, બાંધકામ કાર્ય વગેરે. પ્રોટીનના ભૌતિક ગુણધર્મો તે દ્રાવ્ય છે કે નહીં તેના પર આધાર રાખે છે. તે આ લક્ષણો છે જેના વિશે આગળ લખવામાં આવશે.
પ્રોટીનના ભૌતિક ગુણધર્મો
તેમની એકત્રીકરણ અને દ્રાવ્યતાની સ્થિતિ વિશે તે પહેલાથી જ ઉપર લખવામાં આવ્યું છે. તેથી, અમે નીચેના ગુણધર્મો પર આગળ વધીએ છીએ:
- તેમની પાસે મોટા પરમાણુ વજન છે, જે ચોક્કસ પર્યાવરણીય પરિસ્થિતિઓ પર આધારિત છે.
- તેમની દ્રાવ્યતા વિશાળ શ્રેણી ધરાવે છે, જેના પરિણામે ઇલેક્ટ્રોફોરેસીસ, એક પદ્ધતિ કે જેના દ્વારા પ્રોટીનને મિશ્રણમાંથી અલગ કરવામાં આવે છે, શક્ય બને છે.
પ્રોટીન સંયોજનોના રાસાયણિક ગુણધર્મો
વાચકો હવે જાણે છે કે પ્રોટીનમાં કયા ભૌતિક ગુણધર્મો છે. હવે આપણે સમાન મહત્વપૂર્ણ રાસાયણિક મુદ્દાઓ વિશે વાત કરવાની જરૂર છે. તેઓ નીચે સૂચિબદ્ધ છે:
- વિકૃતિકરણ. ઉચ્ચ તાપમાન, મજબૂત એસિડ અથવા આલ્કલીસના પ્રભાવ હેઠળ પ્રોટીન કોગ્યુલેશન. વિકૃતિકરણ દરમિયાન, માત્ર પ્રાથમિક માળખું જ સાચવવામાં આવે છે, અને પ્રોટીનના તમામ જૈવિક ગુણધર્મો ખોવાઈ જાય છે.
- હાઇડ્રોલિસિસ. પરિણામે, સરળ પ્રોટીન અને એમિનો એસિડ રચાય છે, કારણ કે પ્રાથમિક માળખું નાશ પામે છે. તે પાચન પ્રક્રિયાનો આધાર છે.
- પ્રોટીન નિર્ધારણ માટે ગુણાત્મક પ્રતિક્રિયાઓ. તેમાંના ફક્ત બે જ છે, અને આ સંયોજનોમાં સલ્ફર શોધવા માટે ત્રીજાની જરૂર છે.
- બ્યુરેટ પ્રતિક્રિયા.પ્રોટીન કોપર હાઇડ્રોક્સાઇડ અવક્ષેપના સંપર્કમાં આવે છે. પરિણામ એ જાંબલી રંગ છે.
- ઝેન્થોપ્રોટીન પ્રતિક્રિયા. અસર કેન્દ્રિત નાઈટ્રિક એસિડનો ઉપયોગ કરીને હાથ ધરવામાં આવે છે. આ પ્રતિક્રિયા સફેદ અવક્ષેપમાં પરિણમે છે જે ગરમ થાય ત્યારે પીળો થઈ જાય છે. અને જો તમે જલીય એમોનિયા સોલ્યુશન ઉમેરો છો, તો નારંગી રંગ દેખાય છે.
- પ્રોટીનમાં સલ્ફરનું નિર્ધારણ. જ્યારે પ્રોટીન બળી જાય છે, ત્યારે "બર્ન હોર્ન" ની ગંધ અનુભવાવાનું શરૂ થાય છે. આ ઘટના એ હકીકત દ્વારા સમજાવવામાં આવી છે કે તેમાં સલ્ફર છે.
તેથી આ બધા પ્રોટીનના ભૌતિક અને રાસાયણિક ગુણધર્મો હતા. પરંતુ, અલબત્ત, તે ફક્ત તેમના કારણે જ નથી કે તેઓ જીવંત જીવતંત્રના સૌથી મહત્વપૂર્ણ ઘટકો માનવામાં આવે છે. તેઓ સૌથી મહત્વપૂર્ણ જૈવિક કાર્યો નક્કી કરે છે.
પ્રોટીનના જૈવિક ગુણધર્મો
અમે રસાયણશાસ્ત્રમાં પ્રોટીનના ભૌતિક ગુણધર્મોની તપાસ કરી. પરંતુ તે શરીર પર તેમની અસર વિશે વાત કરવા યોગ્ય છે અને તે શા માટે તેમના વિના સંપૂર્ણ રીતે કાર્ય કરશે નહીં. પ્રોટીનના નીચેના કાર્યો છે:
- એન્ઝાઈમેટિક શરીરમાં મોટાભાગની પ્રતિક્રિયાઓ પ્રોટીન મૂળના ઉત્સેચકોની ભાગીદારી સાથે થાય છે;
- પરિવહન આ તત્વો પેશીઓ અને અવયવોમાં અન્ય મહત્વપૂર્ણ અણુઓ પહોંચાડે છે. સૌથી મહત્વપૂર્ણ પરિવહન પ્રોટીન પૈકી એક હિમોગ્લોબિન છે;
- માળખાકીય. ઘણા પેશીઓ (સ્નાયુ, ઇન્ટિગ્યુમેન્ટરી, સહાયક) માટે પ્રોટીન એ મુખ્ય નિર્માણ સામગ્રી છે;
- રક્ષણાત્મક. એન્ટિબોડીઝ અને એન્ટિટોક્સિન એ ખાસ પ્રકારના પ્રોટીન સંયોજનો છે જે રોગપ્રતિકારક શક્તિનો આધાર બનાવે છે;
- સંકેત ઇન્દ્રિય અંગોના કાર્ય માટે જવાબદાર રીસેપ્ટર્સ પણ તેમની રચનામાં પ્રોટીન ધરાવે છે;
- સંગ્રહ આ કાર્ય ખાસ પ્રોટીન દ્વારા કરવામાં આવે છે, જે નવા જીવોના વિકાસ દરમિયાન મકાન સામગ્રી અને વધારાની ઊર્જાના સ્ત્રોત બની શકે છે.
પ્રોટીનને ચરબી અને કાર્બોહાઇડ્રેટ્સમાં રૂપાંતરિત કરી શકાય છે. પરંતુ તેઓ ખિસકોલી બની શકશે નહીં. તેથી, આ ચોક્કસ સંયોજનોનો અભાવ જીવંત જીવતંત્ર માટે ખાસ કરીને જોખમી છે. છોડવામાં આવતી ઉર્જા ઓછી છે અને ચરબી અને કાર્બોહાઇડ્રેટ્સની તુલનામાં આ બાબતમાં હલકી ગુણવત્તાવાળી છે. જો કે, તેઓ શરીરમાં આવશ્યક એમિનો એસિડનો સ્ત્રોત છે.
કેવી રીતે સમજવું કે શરીરમાં પૂરતું પ્રોટીન નથી? વ્યક્તિનું સ્વાસ્થ્ય બગડે છે, ઝડપી થાક અને થાક આવે છે. પ્રોટીનના ઉત્કૃષ્ટ સ્ત્રોત ઘઉં, માંસ અને માછલીના ઉત્પાદનો, ડેરી ઉત્પાદનો, ઈંડા અને અમુક પ્રકારની કઠોળની વિવિધ જાતો છે.
માત્ર પ્રોટીનના ભૌતિક ગુણધર્મો જ નહીં, પણ રાસાયણિક ગુણધર્મો તેમજ જૈવિક દૃષ્ટિકોણથી શરીર માટે તેનું શું મહત્વ છે તે જાણવું મહત્વપૂર્ણ છે. પ્રોટીન સંયોજનો અનન્ય છે કારણ કે તે આવશ્યક એમિનો એસિડના સ્ત્રોત છે જે માનવ શરીરની સામાન્ય કામગીરી માટે જરૂરી છે.
પ્રોટીન્સ (પ્રોટીન), જટિલ નાઇટ્રોજન ધરાવતા સંયોજનોનો વર્ગ, જીવંત પદાર્થોના સૌથી લાક્ષણિક અને મહત્વપૂર્ણ (ન્યુક્લીક એસિડ સાથે) ઘટકો. પ્રોટીન અસંખ્ય અને વિવિધ કાર્યો કરે છે. મોટાભાગના પ્રોટીન એ ઉત્સેચકો છે જે રાસાયણિક પ્રતિક્રિયાઓને ઉત્પ્રેરિત કરે છે. ઘણા હોર્મોન્સ કે જે શારીરિક પ્રક્રિયાઓનું નિયમન કરે છે તે પ્રોટીન પણ છે. કોલેજન અને કેરાટિન જેવા માળખાકીય પ્રોટીન હાડકાની પેશી, વાળ અને નખના મુખ્ય ઘટકો છે. સ્નાયુ સંકોચનીય પ્રોટીન યાંત્રિક કાર્ય કરવા માટે રાસાયણિક ઊર્જાનો ઉપયોગ કરીને તેમની લંબાઈ બદલવાની ક્ષમતા ધરાવે છે. પ્રોટીનમાં એન્ટિબોડીઝનો સમાવેશ થાય છે જે ઝેરી પદાર્થોને બાંધે છે અને બેઅસર કરે છે. કેટલાક પ્રોટીન કે જે બાહ્ય પ્રભાવો (પ્રકાશ, ગંધ) ને પ્રતિક્રિયા આપી શકે છે તે ઇન્દ્રિયોમાં રીસેપ્ટર્સ તરીકે સેવા આપે છે જે બળતરા અનુભવે છે. કોષની અંદર અને કોષ પટલ પર સ્થિત ઘણા પ્રોટીન નિયમનકારી કાર્યો કરે છે.19મી સદીના પહેલા ભાગમાં. ઘણા રસાયણશાસ્ત્રીઓ, અને તેમાંથી મુખ્યત્વે જે. વોન લિબિગ, ધીમે ધીમે નિષ્કર્ષ પર આવ્યા કે પ્રોટીન નાઈટ્રોજનયુક્ત સંયોજનોના વિશિષ્ટ વર્ગનું પ્રતિનિધિત્વ કરે છે. નામ "પ્રોટીન" (ગ્રીકમાંથી.
પ્રોટો પ્રથમ) 1840 માં ડચ રસાયણશાસ્ત્રી જી. મુલ્ડર દ્વારા પ્રસ્તાવિત કરવામાં આવી હતી. ભૌતિક ગુણધર્મો પ્રોટીન ઘન અવસ્થામાં સફેદ હોય છે, પરંતુ દ્રાવણમાં રંગહીન હોય છે, સિવાય કે તે હિમોગ્લોબિન જેવા અમુક પ્રકારના ક્રોમોફોર (રંગીન) જૂથને વહન કરે છે. પાણીમાં દ્રાવ્યતા વિવિધ પ્રોટીનમાં મોટા પ્રમાણમાં બદલાય છે. તે pH અને દ્રાવણમાં ક્ષારની સાંદ્રતાના આધારે પણ બદલાય છે, તેથી એવી પરિસ્થિતિઓ પસંદ કરવી શક્ય છે કે જેમાં એક પ્રોટીન અન્ય પ્રોટીનની હાજરીમાં પસંદગીયુક્ત રીતે અવક્ષેપ કરશે. પ્રોટીનને અલગ કરવા અને શુદ્ધ કરવા માટે આ "સલ્ટિંગ આઉટ" પદ્ધતિનો વ્યાપકપણે ઉપયોગ થાય છે. શુદ્ધ પ્રોટીન ઘણીવાર સ્ફટિકો તરીકે ઉકેલમાંથી બહાર નીકળે છે.અન્ય સંયોજનોની તુલનામાં, પ્રોટીનનું પરમાણુ વજન ઘણું મોટું છે, જે હજારોથી લાખો ડાલ્ટન સુધીનું છે. તેથી, અલ્ટ્રાસેન્ટ્રીફ્યુગેશન દરમિયાન, પ્રોટીન સેડિમેન્ટ કરવામાં આવે છે, અને વિવિધ દરે. પ્રોટીન પરમાણુઓમાં સકારાત્મક અને નકારાત્મક ચાર્જવાળા જૂથોની હાજરીને કારણે, તેઓ વિવિધ ગતિએ અને ઇલેક્ટ્રિક ક્ષેત્રમાં આગળ વધે છે. આ ઇલેક્ટ્રોફોરેસીસનો આધાર છે, જે જટિલ મિશ્રણમાંથી વ્યક્તિગત પ્રોટીનને અલગ કરવા માટે વપરાતી પદ્ધતિ છે. ક્રોમેટોગ્રાફી દ્વારા પ્રોટીન પણ શુદ્ધ થાય છે.
રાસાયણિક ગુણધર્મો માળખું. પ્રોટીન પોલિમર છે, એટલે કે. પુનરાવર્તિત મોનોમર એકમો અથવા સબ્યુનિટ્સથી સાંકળો જેવા બનેલા અણુઓ, જેની ભૂમિકા તેઓ ભજવે છે a -એમિનો એસિડ. એમિનો એસિડનું સામાન્ય સૂત્રજ્યાં આર હાઇડ્રોજન અણુ અથવા અમુક કાર્બનિક જૂથ.પ્રોટીન પરમાણુ (પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળ) માત્ર પ્રમાણમાં ઓછી સંખ્યામાં એમિનો એસિડ અથવા હજારો મોનોમર એકમોનો સમાવેશ કરી શકે છે. સાંકળમાં એમિનો એસિડનું સંયોજન શક્ય છે કારણ કે તેમાંના દરેકમાં બે જુદા જુદા રાસાયણિક જૂથો છે: મૂળભૂત ગુણધર્મો સાથે એમિનો જૂથ,
NH 2 , અને એસિડિક કાર્બોક્સિલ જૂથ, COOH. આ બંને જૂથો સાથે જોડાયેલા છે a - કાર્બન અણુ. એક એમિનો એસિડનું કાર્બોક્સિલ જૂથ બીજા એમિનો એસિડના એમિનો જૂથ સાથે એમાઈડ (પેપ્ટાઈડ) બોન્ડ બનાવી શકે છે:
આ રીતે બે એમિનો એસિડને જોડવામાં આવ્યા પછી, બીજા એમિનો એસિડમાં ત્રીજો ઉમેરીને સાંકળને વિસ્તૃત કરી શકાય છે, વગેરે. ઉપરોક્ત સમીકરણ પરથી જોઈ શકાય છે, જ્યારે પેપ્ટાઈડ બોન્ડ રચાય છે, ત્યારે પાણીનો અણુ બહાર આવે છે. એસિડ, આલ્કલીસ અથવા પ્રોટીઓલિટીક એન્ઝાઇમ્સની હાજરીમાં, પ્રતિક્રિયા વિરુદ્ધ દિશામાં આગળ વધે છે: પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળ પાણીના ઉમેરા સાથે એમિનો એસિડમાં વિભાજિત થાય છે. આ પ્રતિક્રિયાને હાઇડ્રોલિસિસ કહેવામાં આવે છે. હાઇડ્રોલિસિસ સ્વયંભૂ થાય છે, અને એમિનો એસિડને પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળમાં જોડવા માટે ઊર્જાની જરૂર પડે છે. કાર્બોક્સિલ જૂથ અને એમાઈડ જૂથ (અથવા એમિનો એસિડ પ્રોલાઇનના કિસ્સામાં સમાન ઈમાઈડ જૂથ) બધા એમિનો એસિડમાં હાજર હોય છે, પરંતુ એમિનો એસિડ વચ્ચેનો તફાવત જૂથની પ્રકૃતિ અથવા "સાઇડ ચેઈન" દ્વારા નક્કી કરવામાં આવે છે, જે ઉપર પત્ર દ્વારા દર્શાવેલ છે
આર . બાજુની સાંકળની ભૂમિકા એક હાઇડ્રોજન અણુ દ્વારા ભજવી શકાય છે, જેમ કે એમિનો એસિડ ગ્લાયસીનમાં, અથવા હિસ્ટીડાઇન અને ટ્રિપ્ટોફેનની જેમ કેટલાક વિશાળ જૂથ દ્વારા. કેટલીક બાજુની સાંકળો રાસાયણિક રીતે નિષ્ક્રિય હોય છે, જ્યારે અન્ય સ્પષ્ટ રીતે પ્રતિક્રિયાશીલ હોય છે.ઘણા હજારો વિવિધ એમિનો એસિડનું સંશ્લેષણ કરી શકાય છે, અને ઘણાં વિવિધ એમિનો એસિડ પ્રકૃતિમાં જોવા મળે છે, પરંતુ પ્રોટીન સંશ્લેષણ માટે માત્ર 20 પ્રકારના એમિનો એસિડનો ઉપયોગ થાય છે: એલાનિન, આર્જિનિન, એસ્પેરાજીન, એસ્પાર્ટિક એસિડ, વેલિન, હિસ્ટીડિન, ગ્લુટામાઇન, ગ્લુટામાઇન એસિડ, આઇસોલ્યુસિન, લ્યુસીન, લાયસિન , મેથિઓનાઇન, પ્રોલાઇન, સેરીન, ટાયરોસિન, થ્રેઓનાઇન, ટ્રિપ્ટોફેન, ફેનીલાલેનાઇન અને સિસ્ટીન (પ્રોટીનમાં, સિસ્ટીન ડાયમર તરીકે હાજર હોઈ શકે છે.
સિસ્ટીન). સાચું, કેટલાક પ્રોટીનમાં નિયમિતપણે બનતા વીસ ઉપરાંત અન્ય એમિનો એસિડ હોય છે, પરંતુ તે પ્રોટીનમાં સમાવિષ્ટ થયા પછી સૂચિબદ્ધ વીસમાંથી એકમાં ફેરફારને પરિણામે બને છે.ઓપ્ટિકલ પ્રવૃત્તિ. ગ્લાયસીનના અપવાદ સિવાય તમામ એમિનો એસિડ હોય છે a -કાર્બન અણુ તેની સાથે ચાર જુદા જુદા જૂથો ધરાવે છે. ભૂમિતિના દૃષ્ટિકોણથી, ચાર જુદા જુદા જૂથોને બે રીતે જોડી શકાય છે, અને તે મુજબ બે સંભવિત રૂપરેખાંકનો, અથવા બે આઇસોમર, એકબીજા સાથે સંબંધિત છે કારણ કે ઑબ્જેક્ટ તેની અરીસાની છબી સાથે સંબંધિત છે, એટલે કે. જેમ કે ડાબા હાથને જમણે. એક રૂપરેખાંકનને ડાબેરી અથવા ડાબા હાથે (એલ ), અને અન્ય અધિકાર, અથવા dextrorotatory (ડી ), કારણ કે આવા બે આઇસોમર્સ ધ્રુવીકૃત પ્રકાશના વિમાનના પરિભ્રમણની દિશામાં અલગ પડે છે. પ્રોટીનમાં જ જોવા મળે છેએલ -એમિનો એસિડ (અપવાદ ગ્લાયસીન છે; તે ફક્ત એક સ્વરૂપમાં રજૂ કરી શકાય છે, કારણ કે તેના ચાર જૂથોમાંથી બે સમાન છે), અને તે બધા ઓપ્ટિકલી સક્રિય છે (કારણ કે ત્યાં ફક્ત એક જ આઇસોમર છે).ડી - એમિનો એસિડ પ્રકૃતિમાં દુર્લભ છે; તેઓ કેટલીક એન્ટિબાયોટિક્સ અને બેક્ટેરિયાની કોષ દિવાલમાં જોવા મળે છે.એમિનો એસિડ ક્રમ. પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળમાં એમિનો એસિડ અવ્યવસ્થિત રીતે ગોઠવાયેલા નથી, પરંતુ ચોક્કસ નિશ્ચિત ક્રમમાં, અને તે આ ક્રમ છે જે પ્રોટીનના કાર્યો અને ગુણધર્મોને નિર્ધારિત કરે છે. 20 પ્રકારના એમિનો એસિડના ક્રમમાં ફેરફાર કરીને, તમે વિવિધ પ્રોટીનની વિશાળ સંખ્યા બનાવી શકો છો, જેમ તમે મૂળાક્ષરોના અક્ષરોમાંથી ઘણાં વિવિધ ગ્રંથો બનાવી શકો છો.ભૂતકાળમાં, પ્રોટીનનો એમિનો એસિડ ક્રમ નક્કી કરવામાં ઘણીવાર ઘણા વર્ષો લાગ્યા હતા. પ્રત્યક્ષ નિર્ધારણ હજુ પણ એકદમ શ્રમ-સઘન કાર્ય છે, જો કે ઉપકરણો બનાવવામાં આવ્યા છે જે તેને આપમેળે હાથ ધરવા દે છે. અનુરૂપ જનીનનો ન્યુક્લિયોટાઇડ ક્રમ નક્કી કરવો અને તેમાંથી પ્રોટીનનો એમિનો એસિડ ક્રમ કાઢવો સામાન્ય રીતે સરળ છે. આજની તારીખે, ઘણા સેંકડો પ્રોટીનના એમિનો એસિડ સિક્વન્સ પહેલેથી જ નક્કી કરવામાં આવ્યા છે. ડિસિફર્ડ પ્રોટીનના કાર્યો સામાન્ય રીતે જાણીતા છે, અને આ રચના સમાન પ્રોટીનના સંભવિત કાર્યોની કલ્પના કરવામાં મદદ કરે છે, ઉદાહરણ તરીકે, જીવલેણ નિયોપ્લાઝમમાં.
જટિલ પ્રોટીન. માત્ર એમિનો એસિડ ધરાવતા પ્રોટીનને સરળ કહેવામાં આવે છે. ઘણીવાર, જોકે, ધાતુના અણુ અથવા અમુક રાસાયણિક સંયોજન કે જે એમિનો એસિડ નથી તે પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળ સાથે જોડાયેલ હોય છે. આવા પ્રોટીનને જટિલ કહેવામાં આવે છે. એક ઉદાહરણ હિમોગ્લોબિન છે: તેમાં આયર્ન પોર્ફિરિન હોય છે, જે તેનો લાલ રંગ નક્કી કરે છે અને તેને ઓક્સિજન વાહક તરીકે કામ કરવા દે છે.મોટાભાગના જટિલ પ્રોટીનના નામો જોડાયેલ જૂથોની પ્રકૃતિ સૂચવે છે: ગ્લાયકોપ્રોટીન શર્કરા ધરાવે છે, લિપોપ્રોટીનમાં ચરબી હોય છે. જો એન્ઝાઇમની ઉત્પ્રેરક પ્રવૃત્તિ જોડાયેલ જૂથ પર આધારિત હોય, તો તેને કૃત્રિમ જૂથ કહેવામાં આવે છે. ઘણીવાર વિટામિન કૃત્રિમ જૂથની ભૂમિકા ભજવે છે અથવા તેનો એક ભાગ છે. વિટામિન એ, ઉદાહરણ તરીકે, રેટિનામાંના એક પ્રોટીન સાથે જોડાયેલ, તેની પ્રકાશ પ્રત્યેની સંવેદનશીલતા નક્કી કરે છે.
તૃતીય માળખું. જે મહત્વનું છે તે પ્રોટીનની એમિનો એસિડ ક્રમ (પ્રાથમિક માળખું) નથી, પરંતુ તે અવકાશમાં કેવી રીતે ગોઠવાય છે તે છે. પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળની સમગ્ર લંબાઈ સાથે, હાઇડ્રોજન આયનો નિયમિત હાઇડ્રોજન બોન્ડ બનાવે છે, જે તેને હેલિક્સ અથવા સ્તર (ગૌણ માળખું) નો આકાર આપે છે. આવા હેલીસીસ અને સ્તરોના સંયોજનમાંથી, આગામી ક્રમનું એક કોમ્પેક્ટ સ્વરૂપ ઉભરી આવે છે: પ્રોટીનનું તૃતીય માળખું. સાંકળના મોનોમર એકમો ધરાવતા બોન્ડની આસપાસ, નાના ખૂણા પર પરિભ્રમણ શક્ય છે. તેથી, સંપૂર્ણ ભૌમિતિક દૃષ્ટિકોણથી, કોઈપણ પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળ માટે સંભવિત રૂપરેખાંકનોની સંખ્યા અનંત મોટી છે. વાસ્તવમાં, દરેક પ્રોટીન સામાન્ય રીતે માત્ર એક જ રૂપરેખામાં અસ્તિત્વ ધરાવે છે, જે તેના એમિનો એસિડ ક્રમ દ્વારા નિર્ધારિત થાય છે. આ માળખું કઠોર નથી, તે જાણે છે « ચોક્કસ સરેરાશ ગોઠવણીની આસપાસ વધઘટ થાય છે. સર્કિટને એક રૂપરેખાંકનમાં ફોલ્ડ કરવામાં આવે છે જેમાં મુક્ત ઊર્જા (કાર્ય ઉત્પન્ન કરવાની ક્ષમતા) ન્યૂનતમ હોય છે, જેમ કે પ્રકાશિત સ્પ્રિંગ ન્યૂનતમ મુક્ત ઊર્જાને અનુરૂપ સ્થિતિમાં માત્ર સંકુચિત થાય છે. ઘણીવાર સાંકળનો એક ભાગ બીજા સાથે ડાયસલ્ફાઇડ દ્વારા સખત રીતે જોડાયેલ હોય છે ( SS) બે સિસ્ટીન અવશેષો વચ્ચેના બોન્ડ. આ અંશતઃ શા માટે સિસ્ટીન એમિનો એસિડ્સમાં ખાસ કરીને મહત્વપૂર્ણ ભૂમિકા ભજવે છે.પ્રોટીનની રચનાની જટિલતા એટલી મહાન છે કે પ્રોટીનની તૃતીય રચનાની ગણતરી કરવી હજુ સુધી શક્ય નથી, પછી ભલે તેનો એમિનો એસિડ ક્રમ જાણીતો હોય. પરંતુ જો પ્રોટીન સ્ફટિકો મેળવવાનું શક્ય હોય, તો તેની તૃતીય રચના એક્સ-રે વિવર્તન દ્વારા નક્કી કરી શકાય છે.
માળખાકીય, સંકોચનીય અને કેટલાક અન્ય પ્રોટીનમાં, સાંકળો વિસ્તરેલી હોય છે અને નજીકમાં પડેલી કેટલીક થોડી ફોલ્ડ કરેલી સાંકળો ફાઈબ્રિલ બનાવે છે; તંતુઓ, બદલામાં, તંતુઓની મોટી રચનાઓમાં ફોલ્ડ થાય છે. જો કે, દ્રાવણમાં મોટા ભાગના પ્રોટીન ગોળાકાર આકાર ધરાવે છે: સાંકળો ગ્લોબ્યુલમાં બાંધવામાં આવે છે, જેમ કે બોલમાં યાર્ન. આ રૂપરેખાંકન સાથે મુક્ત ઊર્જા ન્યૂનતમ છે, કારણ કે હાઇડ્રોફોબિક ("વોટર-રિપેલિંગ") એમિનો એસિડ ગ્લોબ્યુલની અંદર છુપાયેલા છે, અને હાઇડ્રોફિલિક ("પાણી-આકર્ષક") એમિનો એસિડ તેની સપાટી પર છે.
ઘણા પ્રોટીન અનેક પોલીપેપ્ટાઈડ સાંકળોના સંકુલ છે. આ રચનાને પ્રોટીનની ચતુર્થાંશ રચના કહેવામાં આવે છે. હિમોગ્લોબિન પરમાણુ, ઉદાહરણ તરીકે, ચાર સબ્યુનિટ્સ ધરાવે છે, જેમાંથી દરેક એક ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીન છે.
માળખાકીય પ્રોટીન, તેમના રેખીય રૂપરેખાંકનને કારણે, ફાઇબર બનાવે છે જે ખૂબ જ ઊંચી તાણ શક્તિ ધરાવે છે, જ્યારે ગ્લોબ્યુલર રૂપરેખાંકન પ્રોટીનને અન્ય સંયોજનો સાથે ચોક્કસ ક્રિયાપ્રતિક્રિયામાં પ્રવેશવાની મંજૂરી આપે છે. ગ્લોબ્યુલની સપાટી પર, જ્યારે સાંકળો યોગ્ય રીતે નાખવામાં આવે છે, ત્યારે ચોક્કસ આકારની પોલાણ દેખાય છે જેમાં પ્રતિક્રિયાશીલ રાસાયણિક જૂથો સ્થિત છે. જો આપેલ પ્રોટીન એ એન્ઝાઇમ છે, તો પછી અન્ય, સામાન્ય રીતે નાના, અમુક પદાર્થના પરમાણુ આવા પોલાણમાં પ્રવેશ કરે છે, જેમ કે ચાવી તાળામાં પ્રવેશે છે; આ કિસ્સામાં, પોલાણમાં સ્થિત રાસાયણિક જૂથોના પ્રભાવ હેઠળ પરમાણુના ઇલેક્ટ્રોન વાદળનું રૂપરેખાંકન બદલાય છે, અને આ તેને ચોક્કસ રીતે પ્રતિક્રિયા કરવા દબાણ કરે છે. આ રીતે, એન્ઝાઇમ પ્રતિક્રિયાને ઉત્પ્રેરિત કરે છે. એન્ટિબોડી પરમાણુઓમાં પણ પોલાણ હોય છે જેમાં વિવિધ વિદેશી પદાર્થો જોડાય છે અને તેથી તે હાનિકારક બને છે. "લોક અને કી" મોડેલ, જે અન્ય સંયોજનો સાથે પ્રોટીનની ક્રિયાપ્રતિક્રિયાને સમજાવે છે, અમને ઉત્સેચકો અને એન્ટિબોડીઝની વિશિષ્ટતા સમજવા માટે પરવાનગી આપે છે, એટલે કે. માત્ર ચોક્કસ સંયોજનો સાથે પ્રતિક્રિયા કરવાની તેમની ક્ષમતા.
વિવિધ પ્રકારના સજીવોમાં પ્રોટીન. પ્રોટીન કે જે છોડ અને પ્રાણીઓની વિવિધ પ્રજાતિઓમાં સમાન કાર્ય કરે છે અને તેથી સમાન નામ ધરાવે છે તે પણ સમાન રૂપરેખાંકન ધરાવે છે. જો કે, તેઓ તેમના એમિનો એસિડ ક્રમમાં કંઈક અંશે અલગ છે. જેમ જેમ પ્રજાતિઓ સામાન્ય પૂર્વજથી અલગ થઈ જાય છે તેમ, અમુક સ્થાનો પર કેટલાક એમિનો એસિડ અન્ય લોકો દ્વારા પરિવર્તન દ્વારા બદલવામાં આવે છે. નુકસાનકારક પરિવર્તનો જે વારસાગત રોગોનું કારણ બને છે તે કુદરતી પસંદગી દ્વારા દૂર કરવામાં આવે છે, પરંતુ ફાયદાકારક અથવા ઓછામાં ઓછા તટસ્થ ચાલુ રહી શકે છે. બે જૈવિક પ્રજાતિઓ એકબીજાની જેટલી નજીક છે, તેમના પ્રોટીનમાં ઓછા તફાવતો જોવા મળે છે.કેટલાક પ્રોટીન પ્રમાણમાં ઝડપથી બદલાય છે, અન્ય ખૂબ જ સંરક્ષિત છે. બાદમાં સમાવેશ થાય છે, ઉદાહરણ તરીકે, સાયટોક્રોમ સાથેએક શ્વસન એન્ઝાઇમ મોટાભાગના જીવંત જીવોમાં જોવા મળે છે. મનુષ્યો અને ચિમ્પાન્ઝીમાં, તેના એમિનો એસિડ સિક્વન્સ સમાન હોય છે, અને સાયટોક્રોમમાં સાથેઘઉંમાં, માત્ર 38% એમિનો એસિડ અલગ હતા. માણસો અને બેક્ટેરિયાની સરખામણી કરીએ તો પણ, સાયટોક્રોમની સમાનતા સાથે(અહીં 65% એમિનો એસિડ પર તફાવતો અસર કરે છે) હજુ પણ જોઈ શકાય છે, જોકે બેક્ટેરિયા અને મનુષ્યોના સામાન્ય પૂર્વજ લગભગ બે અબજ વર્ષ પહેલાં પૃથ્વી પર રહેતા હતા. આજકાલ, એમિનો એસિડ સિક્વન્સની સરખામણીનો ઉપયોગ ઘણીવાર ફાયલોજેનેટિક (કુટુંબ) વૃક્ષ બનાવવા માટે થાય છે, જે વિવિધ સજીવો વચ્ચેના ઉત્ક્રાંતિ સંબંધોને પ્રતિબિંબિત કરે છે.
વિકૃતિકરણ. સંશ્લેષિત પ્રોટીન પરમાણુ, ફોલ્ડિંગ, તેની લાક્ષણિકતા રૂપરેખાંકન મેળવે છે. જો કે, આ રૂપરેખાંકનને ગરમ કરીને, pH બદલીને, કાર્બનિક દ્રાવકોના સંપર્કમાં આવવાથી અને તેની સપાટી પર પરપોટા દેખાય ત્યાં સુધી દ્રાવણને હલાવીને પણ નાશ કરી શકાય છે. આ રીતે સંશોધિત પ્રોટીનને વિકૃત કહેવામાં આવે છે; તે તેની જૈવિક પ્રવૃત્તિ ગુમાવે છે અને સામાન્ય રીતે અદ્રાવ્ય બની જાય છે. વિકૃત પ્રોટીનના જાણીતા ઉદાહરણો બાફેલા ઇંડા અથવા ચાબૂક મારી ક્રીમ છે. માત્ર સો એમિનો એસિડ ધરાવતા નાના પ્રોટીન પુનઃપ્રાપ્તિ માટે સક્ષમ છે, એટલે કે. મૂળ રૂપરેખાંકન ફરીથી મેળવો. પરંતુ મોટાભાગના પ્રોટીન ફક્ત ગંઠાયેલ પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળોના સમૂહમાં ફેરવાય છે અને તેમની અગાઉની ગોઠવણીને પુનઃસ્થાપિત કરતા નથી.સક્રિય પ્રોટીનને અલગ કરવામાં મુખ્ય મુશ્કેલીઓમાંની એક તેમની વિકૃતિકરણ પ્રત્યે અત્યંત સંવેદનશીલતા છે. પ્રોટીનની આ મિલકત ખોરાકની જાળવણીમાં ઉપયોગી થાય છે: ઉચ્ચ તાપમાન સુક્ષ્મસજીવોના ઉત્સેચકોને બદલી ન શકાય તેવી રીતે વિકૃત કરે છે અને સુક્ષ્મસજીવો મૃત્યુ પામે છે.
પ્રોટીન સંશ્લેષણ પ્રોટીનનું સંશ્લેષણ કરવા માટે, જીવંત જીવમાં એક એમિનો એસિડને બીજામાં જોડવામાં સક્ષમ ઉત્સેચકોની સિસ્ટમ હોવી જોઈએ. કયા એમિનો એસિડને જોડવા જોઈએ તે નક્કી કરવા માટે માહિતીના સ્ત્રોતની પણ જરૂર છે. શરીરમાં હજારો પ્રકારના પ્રોટીન હોવાથી અને તેમાંના દરેકમાં સરેરાશ કેટલાંક સો એમિનો એસિડ હોય છે, તેથી જરૂરી માહિતી ખરેખર પ્રચંડ હોવી જોઈએ. તે જનીનો બનાવે છે તેવા ન્યુક્લિક એસિડ પરમાણુઓમાં સંગ્રહિત થાય છે (મેગ્નેટિક ટેપ પર રેકોર્ડિંગ કેવી રીતે સંગ્રહિત થાય છે તેના જેવું જ). સેમી . વારસાગત પણ; ન્યુક્લિક એસિડ્સ.એન્ઝાઇમ સક્રિયકરણ. એમિનો એસિડમાંથી સંશ્લેષિત પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળ તેના અંતિમ સ્વરૂપમાં હંમેશા પ્રોટીન હોતી નથી. ઘણા ઉત્સેચકો પ્રથમ નિષ્ક્રિય પુરોગામી તરીકે સંશ્લેષણ કરવામાં આવે છે અને અન્ય એન્ઝાઇમ સાંકળના એક છેડે ઘણા એમિનો એસિડને દૂર કરે તે પછી જ સક્રિય બને છે. કેટલાક પાચન ઉત્સેચકો, જેમ કે ટ્રિપ્સિન, આ નિષ્ક્રિય સ્વરૂપમાં સંશ્લેષણ થાય છે; સાંકળના ટર્મિનલ ટુકડાને દૂર કરવાના પરિણામે આ ઉત્સેચકો પાચનતંત્રમાં સક્રિય થાય છે. હોર્મોન ઇન્સ્યુલિન, જે પરમાણુ તેના સક્રિય સ્વરૂપમાં બે ટૂંકી સાંકળો ધરાવે છે, તેને એક સાંકળના રૂપમાં સંશ્લેષણ કરવામાં આવે છે, કહેવાતા. પ્રોઇન્સ્યુલિન પછી આ સાંકળનો મધ્ય ભાગ દૂર કરવામાં આવે છે, અને બાકીના ટુકડાઓ સક્રિય હોર્મોન પરમાણુ બનાવવા માટે એકસાથે જોડાય છે. ચોક્કસ રાસાયણિક જૂથ પ્રોટીન સાથે જોડાયેલ હોય તે પછી જ જટિલ પ્રોટીન રચાય છે, અને આ જોડાણને ઘણીવાર એન્ઝાઇમની પણ જરૂર પડે છે.મેટાબોલિક પરિભ્રમણ. કાર્બન, નાઇટ્રોજન અથવા હાઇડ્રોજનના કિરણોત્સર્ગી આઇસોટોપ સાથે લેબલવાળા પ્રાણીને એમિનો એસિડ ખવડાવ્યા પછી, લેબલ ઝડપથી તેના પ્રોટીનમાં સમાવિષ્ટ થઈ જાય છે. જો લેબલવાળા એમિનો એસિડ શરીરમાં પ્રવેશવાનું બંધ કરે છે, તો પ્રોટીનમાં લેબલનું પ્રમાણ ઘટવા લાગે છે. આ પ્રયોગો દર્શાવે છે કે પરિણામી પ્રોટીન જીવનના અંત સુધી શરીરમાં જળવાઈ રહેતું નથી. તે બધા, થોડા અપવાદો સાથે, ગતિશીલ સ્થિતિમાં છે, સતત એમિનો એસિડમાં તૂટી જાય છે અને પછી ફરીથી સંશ્લેષણ કરવામાં આવે છે.જ્યારે કોષો મૃત્યુ પામે છે અને નાશ પામે છે ત્યારે કેટલાક પ્રોટીન તૂટી જાય છે. આ દરેક સમયે થાય છે, ઉદાહરણ તરીકે, લાલ રક્ત કોશિકાઓ અને ઉપકલા કોષો આંતરડાની આંતરિક સપાટીને અસ્તર કરે છે. વધુમાં, પ્રોટીનનું ભંગાણ અને પુનઃસંશ્લેષણ પણ જીવંત કોષોમાં થાય છે. વિચિત્ર રીતે, તેમના સંશ્લેષણ કરતાં પ્રોટીનના ભંગાણ વિશે ઓછું જાણીતું છે. જો કે, તે સ્પષ્ટ છે કે ભંગાણમાં પ્રોટીઓલિટીક ઉત્સેચકોનો સમાવેશ થાય છે જે પ્રોટીનને પાચન માર્ગમાં એમિનો એસિડમાં તોડી નાખે છે.
વિવિધ પ્રોટીનનું અર્ધ જીવન કેટલાક કલાકોથી ઘણા મહિનાઓ સુધી બદલાય છે. એકમાત્ર અપવાદ કોલેજન પરમાણુ છે. એકવાર રચના થઈ ગયા પછી, તેઓ સ્થિર રહે છે અને નવીકરણ અથવા બદલાતા નથી. સમય જતાં, જો કે, તેમના કેટલાક ગુણધર્મો બદલાય છે, ખાસ કરીને સ્થિતિસ્થાપકતામાં, અને કારણ કે તે નવીકરણ કરવામાં આવતાં નથી, આના પરિણામે ત્વચા પર કરચલીઓ દેખાવા જેવા ચોક્કસ વય-સંબંધિત ફેરફારો થાય છે.
કૃત્રિમ પ્રોટીન. રસાયણશાસ્ત્રીઓ લાંબા સમયથી એમિનો એસિડને પોલિમરાઇઝ કરવાનું શીખ્યા છે, પરંતુ એમિનો એસિડને અવ્યવસ્થિત રીતે જોડવામાં આવે છે, જેથી આવા પોલિમરાઇઝેશનના ઉત્પાદનો કુદરતી પદાર્થો સાથે થોડી સામ્યતા ધરાવતા હોય. સાચું છે, આપેલ ક્રમમાં એમિનો એસિડને જોડવાનું શક્ય છે, જે કેટલાક જૈવિક રીતે સક્રિય પ્રોટીન મેળવવાનું શક્ય બનાવે છે, ખાસ કરીને ઇન્સ્યુલિન. આ પ્રક્રિયા ખૂબ જ જટિલ છે, અને આ રીતે ફક્ત તે જ પ્રોટીન મેળવવાનું શક્ય છે જેના પરમાણુઓમાં લગભગ સો એમિનો એસિડ હોય છે. ઇચ્છિત એમિનો એસિડ ક્રમને અનુરૂપ જનીનના ન્યુક્લિયોટાઇડ ક્રમને સંશ્લેષણ અથવા અલગ કરવાને બદલે તે વધુ સારું છે, અને પછી આ જનીનને બેક્ટેરિયમમાં દાખલ કરો, જે પ્રતિકૃતિ દ્વારા ઇચ્છિત ઉત્પાદનની મોટી માત્રા ઉત્પન્ન કરશે. જો કે, આ પદ્ધતિમાં તેની ખામીઓ પણ છે. સેમી . આનુવંશિક એન્જિનિયરિંગ પણ. પ્રોટીન અને પોષણ જ્યારે શરીરમાં પ્રોટીનને એમિનો એસિડમાં વિભાજીત કરવામાં આવે છે, ત્યારે આ એમિનો એસિડનો ફરીથી પ્રોટીનને સંશ્લેષણ કરવા માટે ઉપયોગ કરી શકાય છે. તે જ સમયે, એમિનો એસિડ પોતે ભંગાણને આધિન છે, તેથી તે સંપૂર્ણપણે પુનઃઉપયોગમાં આવતા નથી. તે પણ સ્પષ્ટ છે કે વૃદ્ધિ, ગર્ભાવસ્થા અને ઘા હીલિંગ દરમિયાન, પ્રોટીન સંશ્લેષણ ભંગાણ કરતાં વધી જ જોઈએ. શરીર સતત કેટલાક પ્રોટીન ગુમાવે છે; આ વાળ, નખ અને ચામડીના સપાટીના સ્તરના પ્રોટીન છે. તેથી, પ્રોટીનનું સંશ્લેષણ કરવા માટે, દરેક જીવને ખોરાકમાંથી એમિનો એસિડ પ્રાપ્ત કરવું આવશ્યક છે. લીલા છોડ CO માંથી સંશ્લેષણ કરે છે 2 , પાણી અને એમોનિયા અથવા નાઈટ્રેટ્સ એ બધા 20 એમિનો એસિડ છે જે પ્રોટીનમાં જોવા મળે છે. ઘણા બેક્ટેરિયા ખાંડ (અથવા કેટલાક સમકક્ષ) અને નિશ્ચિત નાઇટ્રોજનની હાજરીમાં એમિનો એસિડનું સંશ્લેષણ કરવામાં પણ સક્ષમ છે, પરંતુ ખાંડ આખરે લીલા છોડ દ્વારા પૂરી પાડવામાં આવે છે. પ્રાણીઓમાં એમિનો એસિડનું સંશ્લેષણ કરવાની મર્યાદિત ક્ષમતા હોય છે; તેઓ લીલા છોડ અથવા અન્ય પ્રાણીઓ ખાવાથી એમિનો એસિડ મેળવે છે. પાચનતંત્રમાં, શોષિત પ્રોટીન એમિનો એસિડમાં વિભાજિત થાય છે, બાદમાં શોષાય છે, અને તેમાંથી આપેલ જીવતંત્રની લાક્ષણિકતા પ્રોટીન બનાવવામાં આવે છે. કોઈપણ શોષિત પ્રોટીન શરીરની રચનામાં સમાવિષ્ટ નથી. એકમાત્ર અપવાદ એ છે કે ઘણા સસ્તન પ્રાણીઓમાં, કેટલાક માતૃત્વ એન્ટિબોડીઝ ગર્ભના લોહીના પ્રવાહમાં પ્લેસેન્ટા દ્વારા અકબંધ પસાર થઈ શકે છે, અને માતાના દૂધ દ્વારા (ખાસ કરીને રુમિનાન્ટ્સમાં) જન્મ પછી તરત જ નવજાતમાં સ્થાનાંતરિત થઈ શકે છે.પ્રોટીનની જરૂરિયાત. તે સ્પષ્ટ છે કે જીવન જાળવવા માટે શરીરને ખોરાકમાંથી પ્રોટીનની ચોક્કસ માત્રા પ્રાપ્ત કરવી આવશ્યક છે. જો કે, આ જરૂરિયાતની હદ સંખ્યાબંધ પરિબળો પર આધારિત છે. શરીરને ઊર્જાના સ્ત્રોત (કેલરી) અને તેની રચનાઓ બનાવવા માટે સામગ્રી તરીકે બંને ખોરાકની જરૂર છે. ઊર્જાની જરૂરિયાત પ્રથમ આવે છે. આનો અર્થ એ છે કે જ્યારે ખોરાકમાં થોડા કાર્બોહાઇડ્રેટ્સ અને ચરબી હોય છે, ત્યારે આહાર પ્રોટીનનો ઉપયોગ તેમના પોતાના પ્રોટીનના સંશ્લેષણ માટે નહીં, પરંતુ કેલરીના સ્ત્રોત તરીકે થાય છે. લાંબા સમય સુધી ઉપવાસ દરમિયાન, તમારા પોતાના પ્રોટીનનો પણ ઊર્જા જરૂરિયાતો સંતોષવા માટે થાય છે. જો આહારમાં પૂરતા પ્રમાણમાં કાર્બોહાઇડ્રેટ્સ હોય, તો પ્રોટીનનો વપરાશ ઘટાડી શકાય છે.નાઇટ્રોજન સંતુલન. સરેરાશ આશરે. પ્રોટીનના કુલ સમૂહનો 16% નાઇટ્રોજન છે. જ્યારે પ્રોટીનમાં સમાયેલ એમિનો એસિડ તૂટી જાય છે, ત્યારે તેમાં જે નાઇટ્રોજન હોય છે તે શરીરમાંથી પેશાબમાં અને (ઓછા અંશે) મળમાં વિવિધ નાઇટ્રોજનયુક્ત સંયોજનોના રૂપમાં વિસર્જન થાય છે. તેથી પ્રોટીન પોષણની ગુણવત્તાનું મૂલ્યાંકન કરવા માટે નાઇટ્રોજન સંતુલન જેવા સૂચકનો ઉપયોગ કરવો અનુકૂળ છે, એટલે કે. શરીરમાં પ્રવેશતા નાઇટ્રોજનની માત્રા અને દરરોજ ઉત્સર્જન થતા નાઇટ્રોજનની માત્રા વચ્ચેનો તફાવત (ગ્રામમાં). પુખ્ત વયના લોકોમાં સામાન્ય પોષણ સાથે, આ રકમ સમાન હોય છે. વધતી જતી સજીવમાં, વિસર્જન કરાયેલ નાઇટ્રોજનની માત્રા પ્રાપ્ત રકમ કરતાં ઓછી હોય છે, એટલે કે. સંતુલન હકારાત્મક છે. જો ખોરાકમાં પ્રોટીનનો અભાવ હોય, તો સંતુલન નકારાત્મક છે. જો આહારમાં પૂરતી કેલરી હોય, પરંતુ તેમાં પ્રોટીન ન હોય, તો શરીર પ્રોટીન બચાવે છે. તે જ સમયે, પ્રોટીન ચયાપચય ધીમો પડી જાય છે, અને પ્રોટીન સંશ્લેષણમાં એમિનો એસિડનો પુનરાવર્તિત ઉપયોગ સૌથી વધુ શક્ય કાર્યક્ષમતા સાથે થાય છે. જો કે, નુકસાન અનિવાર્ય છે, અને નાઇટ્રોજનયુક્ત સંયોજનો હજુ પણ પેશાબમાં અને આંશિક રીતે મળમાં વિસર્જન થાય છે. પ્રોટીન ઉપવાસ દરમિયાન દરરોજ શરીરમાંથી વિસર્જન કરાયેલ નાઇટ્રોજનની માત્રા દૈનિક પ્રોટીનની ઉણપના માપદંડ તરીકે સેવા આપી શકે છે. એવું માનવું સ્વાભાવિક છે કે આહારમાં આ ઉણપની સમકક્ષ પ્રોટીનની માત્રા દાખલ કરીને, નાઇટ્રોજન સંતુલન પુનઃસ્થાપિત કરી શકાય છે. જો કે, તે નથી. પ્રોટીનની આ માત્રા પ્રાપ્ત કર્યા પછી, શરીર એમિનો એસિડનો ઓછા અસરકારક રીતે ઉપયોગ કરવાનું શરૂ કરે છે, તેથી નાઇટ્રોજન સંતુલન પુનઃસ્થાપિત કરવા માટે કેટલાક વધારાના પ્રોટીનની જરૂર પડે છે.જો ખોરાકમાં પ્રોટીનનું પ્રમાણ નાઈટ્રોજન સંતુલન જાળવવા માટે જરૂરી કરતાં વધી જાય, તો એવું લાગે છે કે કોઈ નુકસાન નથી. વધારાના એમિનો એસિડનો ઉપયોગ ઊર્જાના સ્ત્રોત તરીકે થાય છે. ખાસ કરીને આશ્ચર્યજનક ઉદાહરણ તરીકે, એસ્કિમો થોડા કાર્બોહાઇડ્રેટ્સ અને નાઇટ્રોજન સંતુલન જાળવવા માટે જરૂરી પ્રોટીનની માત્રા કરતાં દસ ગણો વપરાશ કરે છે. મોટા ભાગના કિસ્સાઓમાં, જો કે, ઉર્જા સ્ત્રોત તરીકે પ્રોટીનનો ઉપયોગ કરવો ફાયદાકારક નથી કારણ કે આપેલ કાર્બોહાઇડ્રેટની માત્રા પ્રોટીનની સમાન રકમ કરતાં ઘણી વધુ કેલરી પેદા કરી શકે છે. ગરીબ દેશોમાં, લોકો તેમની કેલરી કાર્બોહાઇડ્રેટ્સમાંથી મેળવે છે અને ન્યૂનતમ માત્રામાં પ્રોટીન લે છે.
જો શરીર બિન-પ્રોટીન ઉત્પાદનોના રૂપમાં જરૂરી સંખ્યામાં કેલરી મેળવે છે, તો નાઇટ્રોજન સંતુલન જાળવવા માટે પ્રોટીનની ન્યૂનતમ રકમ આશરે છે. દિવસ દીઠ 30 ગ્રામ. લગભગ આટલું પ્રોટીન બ્રેડની ચાર સ્લાઈસ અથવા 0.5 લિટર દૂધમાં હોય છે. થોડી મોટી સંખ્યાને સામાન્ય રીતે શ્રેષ્ઠ ગણવામાં આવે છે; 50 થી 70 ગ્રામ સુધી ભલામણ કરેલ.
આવશ્યક એમિનો એસિડ. અત્યાર સુધી, પ્રોટીનને સંપૂર્ણ માનવામાં આવતું હતું. દરમિયાન, પ્રોટીન સંશ્લેષણ થાય તે માટે, બધા જરૂરી એમિનો એસિડ શરીરમાં હાજર હોવા જોઈએ. પ્રાણીનું શરીર પોતે કેટલાક એમિનો એસિડનું સંશ્લેષણ કરવામાં સક્ષમ છે. તેમને બદલી શકાય તેવું કહેવામાં આવે છે કારણ કે તેઓ ખોરાકમાં હાજર હોવા જરૂરી નથી, તે માત્ર એટલું જ મહત્વપૂર્ણ છે કે નાઇટ્રોજનના સ્ત્રોત તરીકે પ્રોટીનનો એકંદર પુરવઠો પૂરતો હોય; પછી, જો બિન-આવશ્યક એમિનો એસિડની અછત હોય, તો શરીર વધુ પ્રમાણમાં હાજર હોય તેવા ખર્ચે તેમને સંશ્લેષણ કરી શકે છે. બાકીના, "આવશ્યક" એમિનો એસિડનું સંશ્લેષણ કરી શકાતું નથી અને તે ખોરાક દ્વારા શરીરને પૂરું પાડવું આવશ્યક છે. મનુષ્યો માટે આવશ્યક છે વેલિન, લ્યુસીન, આઇસોલ્યુસીન, થ્રેઓનાઇન, મેથિઓનાઇન, ફેનીલાલેનાઇન, ટ્રિપ્ટોફેન, હિસ્ટીડિન, લાયસિન અને આર્જીનાઇન. (જો કે આર્જિનિનને શરીરમાં સંશ્લેષણ કરી શકાય છે, તેને આવશ્યક એમિનો એસિડ તરીકે વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે કારણ કે તે નવજાત અને વધતા બાળકોમાં પૂરતી માત્રામાં ઉત્પન્ન થતું નથી. બીજી બાજુ, ખોરાકમાંથી આમાંથી કેટલાક એમિનો એસિડ પુખ્ત વયના લોકો માટે બિનજરૂરી બની શકે છે. વ્યક્તિ.)આવશ્યક એમિનો એસિડની આ સૂચિ અન્ય કરોડઅસ્થિધારી પ્રાણીઓ અને જંતુઓમાં પણ લગભગ સમાન છે. પ્રોટીનનું પોષક મૂલ્ય સામાન્ય રીતે તેમને વધતા ઉંદરોને ખવડાવીને અને પ્રાણીઓના વધતા વજનનું નિરીક્ષણ કરીને નક્કી કરવામાં આવે છે.
પ્રોટીનનું પોષણ મૂલ્ય. પ્રોટીનનું પોષણ મૂલ્ય એ આવશ્યક એમિનો એસિડ દ્વારા નક્કી કરવામાં આવે છે જેની સૌથી વધુ ઉણપ હોય છે. ચાલો આને એક ઉદાહરણથી સમજાવીએ. આપણા શરીરમાં પ્રોટીન સરેરાશ આશરે હોય છે. 2% ટ્રિપ્ટોફન (વજન દ્વારા). ચાલો કહીએ કે આહારમાં 1% ટ્રિપ્ટોફન ધરાવતા 10 ગ્રામ પ્રોટીનનો સમાવેશ થાય છે, અને તેમાં પૂરતા પ્રમાણમાં અન્ય આવશ્યક એમિનો એસિડ હોય છે. અમારા કિસ્સામાં, આ અપૂર્ણ પ્રોટીનનો 10 ગ્રામ આવશ્યકપણે 5 ગ્રામ સંપૂર્ણ પ્રોટીનની સમકક્ષ છે; બાકીના 5 ગ્રામ માત્ર ઊર્જાના સ્ત્રોત તરીકે સેવા આપી શકે છે. નોંધ કરો કે એમિનો એસિડ વ્યવહારીક રીતે શરીરમાં સંગ્રહિત થતા નથી, અને પ્રોટીન સંશ્લેષણ થાય તે માટે, બધા એમિનો એસિડ એક જ સમયે હાજર હોવા જોઈએ, આવશ્યક એમિનો એસિડના સેવનની અસર ત્યારે જ શોધી શકાય છે જો તે બધા તે જ સમયે શરીરમાં પ્રવેશ કરો. મોટાભાગના પ્રાણી પ્રોટીનની સરેરાશ રચના માનવ શરીરમાં પ્રોટીનની સરેરાશ રચનાની નજીક છે, તેથી જો આપણો આહાર માંસ, ઇંડા, દૂધ અને ચીઝ જેવા ખોરાકથી સમૃદ્ધ હોય તો આપણે એમિનો એસિડની ઉણપનો સામનો કરવાની શક્યતા નથી. જો કે, ત્યાં પ્રોટીન છે, જેમ કે જિલેટીન (કોલાજન ડિનેચરેશનનું ઉત્પાદન), જેમાં બહુ ઓછા આવશ્યક એમિનો એસિડ હોય છે. પ્લાન્ટ પ્રોટીન, જો કે તે આ અર્થમાં જિલેટીન કરતાં વધુ સારા છે, તે આવશ્યક એમિનો એસિડમાં પણ નબળા છે; તેમાં ખાસ કરીને લાયસિન અને ટ્રિપ્ટોફનનું પ્રમાણ ઓછું હોય છે. તેમ છતાં, શુદ્ધ શાકાહારી આહારને હાનિકારક ગણી શકાય નહીં, સિવાય કે તે વનસ્પતિ પ્રોટીનની થોડી મોટી માત્રાનો ઉપયોગ કરે, જે શરીરને આવશ્યક એમિનો એસિડ પ્રદાન કરવા માટે પૂરતો હોય. છોડના બીજમાં સૌથી વધુ પ્રોટીન હોય છે, ખાસ કરીને ઘઉંના બીજ અને વિવિધ કઠોળમાં. યુવાન અંકુરની જેમ કે શતાવરીનો છોડ પણ પ્રોટીનથી ભરપૂર હોય છે.આહારમાં કૃત્રિમ પ્રોટીન. મકાઈના પ્રોટીન જેવા અપૂર્ણ પ્રોટીનમાં થોડી માત્રામાં કૃત્રિમ આવશ્યક એમિનો એસિડ અથવા એમિનો એસિડ-સમૃદ્ધ પ્રોટીન ઉમેરીને, બાદમાંનું પોષણ મૂલ્ય નોંધપાત્ર રીતે વધારી શકાય છે, એટલે કે. તેથી વપરાશમાં લેવાયેલા પ્રોટીનની માત્રામાં વધારો થાય છે. બીજી શક્યતા એ છે કે પેટ્રોલિયમ હાઇડ્રોકાર્બન પર બેક્ટેરિયા અથવા યીસ્ટને નાઇટ્રોજન સ્ત્રોત તરીકે નાઈટ્રેટ્સ અથવા એમોનિયાના ઉમેરા સાથે ઉગાડવામાં આવે છે. આ રીતે મેળવેલ માઇક્રોબાયલ પ્રોટીન મરઘાં અથવા પશુધન માટે ખોરાક તરીકે સેવા આપી શકે છે અથવા મનુષ્યો દ્વારા સીધું જ ખાઈ શકે છે. ત્રીજી, વ્યાપકપણે ઉપયોગમાં લેવાતી પદ્ધતિ રુમિનેન્ટ્સના શરીરવિજ્ઞાનનો ઉપયોગ કરે છે. ruminants માં, પેટના પ્રારંભિક ભાગમાં, કહેવાતા. રુમેનમાં ખાસ પ્રકારના બેક્ટેરિયા અને પ્રોટોઝોઆનો વસવાટ છે જે અપૂર્ણ વનસ્પતિ પ્રોટીનને વધુ સંપૂર્ણ માઇક્રોબાયલ પ્રોટીનમાં રૂપાંતરિત કરે છે, અને તે બદલામાં, પાચન અને શોષણ પછી પ્રાણી પ્રોટીનમાં ફેરવાય છે. યુરિયા, એક સસ્તું કૃત્રિમ નાઇટ્રોજન ધરાવતું સંયોજન, પશુધનના ખોરાકમાં ઉમેરી શકાય છે. રુમેનમાં રહેતા સૂક્ષ્મજીવો યુરિયા નાઈટ્રોજનનો ઉપયોગ કાર્બોહાઈડ્રેટ્સને પ્રોટીનમાં રૂપાંતરિત કરવા માટે કરે છે (જેમાંથી ખોરાકમાં ઘણું બધું હોય છે). પશુધનના ખોરાકમાં લગભગ ત્રીજા ભાગના નાઇટ્રોજન યુરિયાના રૂપમાં આવી શકે છે, જેનો આવશ્યક અર્થ છે, અમુક હદ સુધી, પ્રોટીનનું રાસાયણિક સંશ્લેષણ. યુએસએમાં, આ પદ્ધતિ પ્રોટીન મેળવવાની એક રીત તરીકે મહત્વપૂર્ણ ભૂમિકા ભજવે છે.સાહિત્ય મુરે આર., ગ્રેનર ડી., મેયસ પી., રોડવેલ ડબલ્યુ. માનવ બાયોકેમિસ્ટ્રી, વોલ્યુમ. 12. એમ., 1993આલ્બર્ટ્સ બી, બ્રે ડી, લેવિસ જે, એટ અલ. મોલેક્યુલર સેલ બાયોલોજી, વોલ્યુમ. 13. એમ., 1994
ખિસકોલી-આ ઉચ્ચ-પરમાણુ છે (પરમાણુ વજન 5-10 હજારથી 1 મિલિયન કે તેથી વધુ સુધી બદલાય છે) કુદરતી પોલિમર, જેનાં પરમાણુઓ એમાઇડ (પેપ્ટાઇડ) બોન્ડ દ્વારા જોડાયેલા એમિનો એસિડ અવશેષોમાંથી બનાવવામાં આવે છે.
પ્રોટીનને પ્રોટીન પણ કહેવામાં આવે છે (ગ્રીક "પ્રોટોસ" - પ્રથમ, મહત્વપૂર્ણ). પ્રોટીન પરમાણુમાં એમિનો એસિડ અવશેષોની સંખ્યા મોટા પ્રમાણમાં બદલાય છે અને કેટલીકવાર હજારો સુધી પહોંચે છે. દરેક પ્રોટીનમાં એમિનો એસિડ અવશેષોનો પોતાનો સહજ ક્રમ હોય છે.
પ્રોટીન વિવિધ જૈવિક કાર્યો કરે છે: ઉત્પ્રેરક (ઉત્સેચકો), નિયમનકારી (હોર્મોન્સ), માળખાકીય (કોલેજન, ફાઈબ્રોઈન), મોટર (માયોસિન), પરિવહન (હિમોગ્લોબિન, મ્યોગ્લોબિન), રક્ષણાત્મક (ઇમ્યુનોગ્લોબ્યુલિન, ઇન્ટરફેરોન), સંગ્રહ (કેસીન, આલ્બ્યુમિન), gliadin) અને અન્ય.
પ્રોટીન એ બાયોમેમ્બ્રેનનો આધાર છે, જે કોષ અને સેલ્યુલર ઘટકોનો સૌથી મહત્વપૂર્ણ ઘટક છે. તેઓ કોષના જીવનમાં ચાવીરૂપ ભૂમિકા ભજવે છે, જેમ કે તેની રાસાયણિક પ્રવૃત્તિના ભૌતિક આધારની રચના કરે છે.
પ્રોટીનની અસાધારણ મિલકત છે બંધારણની સ્વ-સંગઠન, એટલે કે આપેલ પ્રોટીનની લાક્ષણિકતા ચોક્કસ અવકાશી માળખું સ્વયંભૂ બનાવવાની તેની ક્ષમતા. આવશ્યકપણે, શરીરની તમામ પ્રવૃત્તિઓ (વિકાસ, ચળવળ, વિવિધ કાર્યોનું પ્રદર્શન અને ઘણું બધું) પ્રોટીન પદાર્થો સાથે સંકળાયેલું છે. પ્રોટીન વિના જીવનની કલ્પના કરવી અશક્ય છે.
પ્રોટીન એ માનવ અને પ્રાણીઓના ખોરાકનો સૌથી મહત્વપૂર્ણ ઘટક છે અને આવશ્યક એમિનો એસિડનો સપ્લાયર છે.
પ્રોટીન માળખું
પ્રોટીનની અવકાશી રચનામાં, એમિનો એસિડ પરમાણુઓમાં આર-રેડિકલ (અવશેષો) ની પ્રકૃતિ ખૂબ મહત્વ ધરાવે છે. નોનપોલર એમિનો એસિડ રેડિકલ સામાન્ય રીતે પ્રોટીન મેક્રોમોલેક્યુલની અંદર સ્થિત હોય છે અને હાઇડ્રોફોબિક ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓનું કારણ બને છે; આયનીય (આયન-રચના) જૂથો ધરાવતા ધ્રુવીય રેડિકલ સામાન્ય રીતે પ્રોટીન મેક્રોમોલેક્યુલની સપાટી પર જોવા મળે છે અને ઇલેક્ટ્રોસ્ટેટિક (આયન) ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓનું લક્ષણ દર્શાવે છે. ધ્રુવીય નોનિયોનિક રેડિકલ (ઉદાહરણ તરીકે, આલ્કોહોલ OH જૂથો, એમાઈડ જૂથો) સપાટી પર અને પ્રોટીન પરમાણુની અંદર બંને સ્થિત હોઈ શકે છે. તેઓ હાઇડ્રોજન બોન્ડની રચનામાં ભાગ લે છે.
પ્રોટીન પરમાણુઓમાં, α-એમિનો એસિડ પેપ્ટાઈડ (-CO-NH-) બોન્ડ દ્વારા એકબીજા સાથે જોડાયેલા હોય છે:
આ રીતે બાંધવામાં આવેલી પોલીપેપ્ટાઈડ સાંકળો અથવા પોલીપેપ્ટાઈડ સાંકળની અંદરના વ્યક્તિગત વિભાગો, કેટલાક કિસ્સાઓમાં, ડિસલ્ફાઇડ (-S-S-) બોન્ડ્સ દ્વારા અથવા, જેમને ઘણી વાર, ડિસલ્ફાઇડ બ્રિજ તરીકે ઓળખવામાં આવે છે, તે એકબીજા સાથે જોડાઈ શકે છે.
પ્રોટીનનું માળખું બનાવવામાં મુખ્ય ભૂમિકા આયનીય (મીઠું) અને હાઇડ્રોજન બોન્ડ, તેમજ હાઇડ્રોફોબિક ક્રિયાપ્રતિક્રિયા દ્વારા ભજવવામાં આવે છે - જલીય વાતાવરણમાં પ્રોટીન પરમાણુઓના હાઇડ્રોફોબિક ઘટકો વચ્ચેનો એક ખાસ પ્રકારનો સંપર્ક. આ તમામ બોન્ડમાં વિવિધ શક્તિઓ હોય છે અને તે એક જટિલ, મોટા પ્રોટીન પરમાણુની રચનાને સુનિશ્ચિત કરે છે.
પ્રોટીન પદાર્થોની રચના અને કાર્યોમાં તફાવત હોવા છતાં, તેમની મૂળ રચના સહેજ બદલાય છે (સૂકા વજન દ્વારા% માં): કાર્બન - 51-53; ઓક્સિજન - 21.5-23.5; નાઇટ્રોજન - 16.8-18.4; હાઇડ્રોજન - 6.5-7.3; સલ્ફર - 0.3-2.5.
કેટલાક પ્રોટીનમાં ફોસ્ફરસ, સેલેનિયમ અને અન્ય તત્વો ઓછી માત્રામાં હોય છે.
પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળમાં એમિનો એસિડ અવશેષોનો ક્રમ કહેવામાં આવે છે પ્રાથમિક પ્રોટીન માળખું.
પ્રોટીન પરમાણુમાં એક અથવા વધુ પોલીપેપ્ટાઈડ સાંકળોનો સમાવેશ થઈ શકે છે, જેમાંના દરેકમાં એમિનો એસિડ અવશેષોની અલગ સંખ્યા હોય છે. સંભવિત સંયોજનોની સંખ્યાને જોતાં, પ્રોટીનની વિવિધતા લગભગ અમર્યાદિત છે, પરંતુ તે બધા પ્રકૃતિમાં અસ્તિત્વમાં નથી.
તમામ પ્રકારના જીવંત જીવોમાં વિવિધ પ્રકારના પ્રોટીનની કુલ સંખ્યા 10 11 -10 12 છે. પ્રોટીન માટે કે જેનું માળખું અત્યંત જટિલ છે, પ્રાથમિક ઉપરાંત, માળખાકીય સંસ્થાના ઉચ્ચ સ્તરોને પણ અલગ પાડવામાં આવે છે: ગૌણ, તૃતીય અને કેટલીકવાર ચતુર્થાંશ માળખું.
ગૌણ માળખુંમોટાભાગના પ્રોટીન ધરાવે છે, જોકે હંમેશા પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળની સમગ્ર લંબાઈ સાથે નથી. ચોક્કસ ગૌણ માળખું સાથે પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળો અવકાશમાં અલગ રીતે સ્થિત હોઈ શકે છે.
રચનામાં તૃતીય માળખુંહાઇડ્રોજન બોન્ડ ઉપરાંત, આયનીય અને હાઇડ્રોફોબિક ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ મહત્વપૂર્ણ ભૂમિકા ભજવે છે. પ્રોટીન પરમાણુના "પેકેજિંગ" ની પ્રકૃતિના આધારે, તેઓને અલગ પાડવામાં આવે છે ગોળાકાર, અથવા ગોળાકાર, અને ફાઇબરિલર, અથવા ફિલામેન્ટસ પ્રોટીન (કોષ્ટક 12).
ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીન માટે, એ-હેલિકલ સ્ટ્રક્ચર વધુ લાક્ષણિક છે, હેલિકો વક્ર, "ફોલ્ડ" છે. મેક્રોમોલેક્યુલ ગોળાકાર આકાર ધરાવે છે. તેઓ કોલોઇડલ સિસ્ટમ્સ બનાવવા માટે પાણી અને ખારા દ્રાવણમાં ઓગળી જાય છે. પ્રાણીઓ, છોડ અને સુક્ષ્મસજીવોમાં મોટાભાગના પ્રોટીન ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીન છે.
ફાઇબરિલર પ્રોટીન માટે, ફિલામેન્ટસ માળખું વધુ લાક્ષણિક છે. તેઓ સામાન્ય રીતે પાણીમાં અદ્રાવ્ય હોય છે. ફાઈબ્રિલર પ્રોટીન સામાન્ય રીતે માળખું-રચના કાર્યો કરે છે. તેમના ગુણધર્મો (તાકાત, ખેંચાણ) પોલિપેપ્ટાઇડ સાંકળોને પેક કરવાની પદ્ધતિ પર આધાર રાખે છે. ફાઈબ્રિલર પ્રોટીનનાં ઉદાહરણો માયોસિન અને કેરાટિન છે. કેટલાક કિસ્સાઓમાં, વ્યક્તિગત પ્રોટીન સબ્યુનિટ્સ હાઇડ્રોજન બોન્ડ્સ, ઇલેક્ટ્રોસ્ટેટિક અને અન્ય ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓની મદદથી જટિલ જોડાણો બનાવે છે. આ કિસ્સામાં, તે રચાય છે ચતુર્થાંશ માળખુંપ્રોટીન
ચતુર્થાંશ માળખું ધરાવતા પ્રોટીનનું ઉદાહરણ રક્ત હિમોગ્લોબિન છે. ફક્ત આવી રચના સાથે તે તેના કાર્યો કરે છે - ઓક્સિજનને બંધનકર્તા અને તેને પેશીઓ અને અવયવોમાં પરિવહન કરે છે.
જો કે, એ નોંધવું જોઇએ કે ઉચ્ચ પ્રોટીન માળખાના સંગઠનમાં, એક વિશિષ્ટ ભૂમિકા પ્રાથમિક રચનાની છે.
પ્રોટીનનું વર્ગીકરણ
પ્રોટીનના ઘણા વર્ગીકરણ છે:
- મુશ્કેલીની ડિગ્રી દ્વારા (સરળ અને જટિલ).
- પરમાણુઓના આકાર અનુસાર (ગ્લોબ્યુલર અને ફાઈબ્રિલર પ્રોટીન).
- વ્યક્તિગત દ્રાવકોમાં દ્રાવ્યતા અનુસાર (પાણીમાં દ્રાવ્ય, મંદ ખારા દ્રાવણમાં દ્રાવ્ય - આલ્બ્યુમિન્સ, આલ્કોહોલ-દ્રાવ્ય - પ્રોલામિન્સ, મંદ ક્ષાર અને એસિડમાં દ્રાવ્ય - ગ્લુટેલિન).
- કરવામાં આવેલ કાર્યો અનુસાર (ઉદાહરણ તરીકે, સ્ટોરેજ પ્રોટીન, હાડપિંજર પ્રોટીન, વગેરે).
પ્રોટીનના ગુણધર્મો
પ્રોટીન એમ્ફોટેરિક ઇલેક્ટ્રોલાઇટ્સ છે. ચોક્કસ pH મૂલ્ય પર (જેને આઇસોઇલેક્ટ્રિક બિંદુ કહેવાય છે), પ્રોટીન પરમાણુમાં હકારાત્મક અને નકારાત્મક શુલ્કની સંખ્યા સમાન હોય છે. આ પ્રોટીનના મુખ્ય ગુણધર્મોમાંનું એક છે. આ બિંદુએ પ્રોટીન ઇલેક્ટ્રિકલી તટસ્થ હોય છે, અને પાણીમાં તેમની દ્રાવ્યતા સૌથી ઓછી હોય છે. જ્યારે તેમના પરમાણુઓ વિદ્યુત તટસ્થતા સુધી પહોંચે છે ત્યારે દ્રાવ્યતા ઘટાડવાની પ્રોટીનની ક્ષમતાનો ઉપયોગ ઉકેલોમાંથી અલગ કરવા માટે થાય છે, ઉદાહરણ તરીકે, પ્રોટીન ઉત્પાદનો મેળવવા માટેની તકનીકમાં.
હાઇડ્રેશન. હાઇડ્રેશનની પ્રક્રિયાનો અર્થ છે પ્રોટીન દ્વારા પાણીનું બંધન, અને તેઓ હાઇડ્રોફિલિક ગુણધર્મો દર્શાવે છે: તેઓ ફૂલે છે, તેમનો સમૂહ અને વોલ્યુમ વધે છે. વ્યક્તિગત પ્રોટીનની સોજો ફક્ત તેમની રચના પર આધાર રાખે છે. હાઇડ્રોફિલિક એમાઇડ (-CO-NH-, પેપ્ટાઇડ બોન્ડ), એમાઇન (-NH 2) અને કાર્બોક્સિલ (-COOH) જૂથો રચનામાં હાજર છે અને પ્રોટીન મેક્રોમોલેક્યુલની સપાટી પર સ્થિત છે, પાણીના અણુઓને આકર્ષે છે, તેમને સપાટી પર સખત રીતે દિશામાન કરે છે. પરમાણુનું. પ્રોટીન ગ્લોબ્યુલ્સની આસપાસના હાઇડ્રેશન (જલીય) શેલ એકત્રીકરણ અને અવક્ષેપને અટકાવે છે, અને તેથી પ્રોટીન ઉકેલોની સ્થિરતામાં ફાળો આપે છે. આઇસોઇલેક્ટ્રિક બિંદુ પર, પ્રોટીનમાં પાણીને બાંધવાની ઓછામાં ઓછી ક્ષમતા હોય છે, પ્રોટીન પરમાણુઓની આસપાસના હાઇડ્રેશન શેલનો નાશ થાય છે, તેથી તેઓ મોટા એકંદર બનાવવા માટે ભેગા થાય છે. પ્રોટીન પરમાણુઓનું એકત્રીકરણ પણ ત્યારે થાય છે જ્યારે તેઓ અમુક કાર્બનિક દ્રાવકોની મદદથી નિર્જલીકૃત થાય છે, ઉદાહરણ તરીકે, ઇથિલ આલ્કોહોલ. આ પ્રોટીનના અવક્ષેપ તરફ દોરી જાય છે. જ્યારે પર્યાવરણનું pH બદલાય છે, ત્યારે પ્રોટીન મેક્રોમોલેક્યુલ ચાર્જ થાય છે અને તેની હાઇડ્રેશન ક્ષમતા બદલાય છે.
મર્યાદિત સોજો સાથે, કેન્દ્રિત પ્રોટીન સોલ્યુશન્સ જટિલ સિસ્ટમો બનાવે છે જેને કહેવાય છે જેલી.
જેલી પ્રવાહી, સ્થિતિસ્થાપક હોતી નથી, તેમાં પ્લાસ્ટિસિટી હોય છે, ચોક્કસ યાંત્રિક શક્તિ હોય છે અને તેનો આકાર જાળવી રાખવામાં સક્ષમ હોય છે. ગ્લોબ્યુલર પ્રોટીન સંપૂર્ણપણે હાઇડ્રેટેડ અને પાણીમાં ઓગળી શકાય છે (ઉદાહરણ તરીકે, દૂધ પ્રોટીન), ઓછી સાંદ્રતા સાથે ઉકેલો બનાવે છે. પ્રોટીનના હાઇડ્રોફિલિક ગુણધર્મો, એટલે કે તેમની ફૂલી જવાની, જેલી બનાવવાની, સસ્પેન્શન, ઇમલ્સન અને ફોમ્સને સ્થિર કરવાની ક્ષમતા, જીવવિજ્ઞાન અને ખાદ્ય ઉદ્યોગમાં ખૂબ મહત્વ ધરાવે છે. એક ખૂબ જ મોબાઇલ જેલી, મુખ્યત્વે પ્રોટીન પરમાણુઓમાંથી બનેલી છે, તે સાયટોપ્લાઝમ છે - કાચા ગ્લુટેન ઘઉંના કણકમાંથી અલગ કરવામાં આવે છે; તે 65% સુધી પાણી ધરાવે છે. ધાન્યના લોટમાં રહેલું નત્રિલ દ્રવ્ય પ્રોટીનની વિવિધ હાઇડ્રોફિલિસિટી એ ઘઉંના અનાજ અને તેમાંથી મેળવેલા લોટ (કહેવાતા મજબૂત અને નબળા ઘઉં) ની ગુણવત્તા દર્શાવતા ચિહ્નોમાંનું એક છે. અનાજ અને લોટના પ્રોટીનની હાઇડ્રોફિલિસિટી અનાજના સંગ્રહ અને પ્રક્રિયામાં અને પકવવામાં મહત્વની ભૂમિકા ભજવે છે. કણક, જે બેકરીના ઉત્પાદનમાં મેળવવામાં આવે છે, તે પાણીમાં ફૂલેલું પ્રોટીન છે, સ્ટાર્ચ અનાજ ધરાવતી કેન્દ્રિત જેલી છે.
પ્રોટીનનું વિકૃતિકરણ. બાહ્ય પરિબળો (તાપમાન, યાંત્રિક તાણ, રાસાયણિક એજન્ટોની ક્રિયા અને અન્ય ઘણા પરિબળો) ના પ્રભાવ હેઠળ વિકૃતિકરણ દરમિયાન, પ્રોટીન મેક્રોમોલેક્યુલની ગૌણ, તૃતીય અને ચતુર્થાંશ રચનાઓમાં ફેરફાર થાય છે, એટલે કે તેની મૂળ અવકાશી રચના. પ્રાથમિક માળખું, અને તેથી પ્રોટીનની રાસાયણિક રચના, બદલાતી નથી. ભૌતિક ગુણધર્મો બદલાય છે: દ્રાવ્યતા અને હાઇડ્રેશન ક્ષમતા ઘટે છે, જૈવિક પ્રવૃત્તિ ખોવાઈ જાય છે. પ્રોટીન મેક્રોમોલેક્યુલનો આકાર બદલાય છે અને એકત્રીકરણ થાય છે. તે જ સમયે, અમુક રાસાયણિક જૂથોની પ્રવૃત્તિ વધે છે, પ્રોટીન પર પ્રોટીઓલિટીક ઉત્સેચકોની અસરને સરળ બનાવવામાં આવે છે, અને તેથી તે વધુ સરળતાથી હાઇડ્રોલાઇઝ્ડ થાય છે.
ખાદ્ય તકનીકમાં, પ્રોટીનનું થર્મલ ડિનેટ્યુરેશન વિશેષ વ્યવહારુ મહત્વ ધરાવે છે, જેની ડિગ્રી તાપમાન, ગરમીની અવધિ અને ભેજ પર આધારિત છે. ખાદ્ય કાચી સામગ્રી, અર્ધ-તૈયાર ઉત્પાદનો અને કેટલીકવાર તૈયાર ઉત્પાદનો માટે હીટ ટ્રીટમેન્ટ સિસ્ટમ્સ વિકસાવતી વખતે આ યાદ રાખવું આવશ્યક છે. થર્મલ ડિનેચ્યુરેશન પ્રક્રિયાઓ છોડની સામગ્રીને બ્લેન્ચ કરવામાં, અનાજને સૂકવવા, બ્રેડ બનાવવા અને પાસ્તા બનાવવા માટે ખાસ ભૂમિકા ભજવે છે. પ્રોટીન વિકૃતિકરણ યાંત્રિક ક્રિયા (દબાણ, સળીયાથી, ધ્રુજારી, અલ્ટ્રાસાઉન્ડ) દ્વારા પણ થઈ શકે છે. છેલ્લે, પ્રોટીનનું વિકૃતિકરણ રાસાયણિક રીએજન્ટ્સ (એસિડ, આલ્કલીસ, આલ્કોહોલ, એસીટોન) ની ક્રિયાને કારણે થાય છે. આ તમામ તકનીકોનો ખોરાક અને બાયોટેકનોલોજીમાં વ્યાપકપણે ઉપયોગ થાય છે.
ફોમિંગ. ફોમિંગ પ્રક્રિયા એ ફોમ્સ તરીકે ઓળખાતી અત્યંત કેન્દ્રિત પ્રવાહી-ગેસ પ્રણાલીઓ બનાવવા માટે પ્રોટીનની ક્ષમતાનો સંદર્ભ આપે છે. ફીણની સ્થિરતા, જેમાં પ્રોટીન ફોમિંગ એજન્ટ છે, તે માત્ર તેની પ્રકૃતિ અને સાંદ્રતા પર જ નહીં, પણ તાપમાન પર પણ આધાર રાખે છે. કન્ફેક્શનરી ઉદ્યોગમાં ફોમિંગ એજન્ટ તરીકે પ્રોટીનનો વ્યાપકપણે ઉપયોગ થાય છે (માર્શમેલો, માર્શમેલો, સોફલે). બ્રેડમાં ફીણનું માળખું હોય છે, અને આ તેના સ્વાદને અસર કરે છે.
પ્રોટીન પરમાણુઓ, સંખ્યાબંધ પરિબળોના પ્રભાવ હેઠળ, નવા ઉત્પાદનો બનાવવા માટે નાશ પામી શકે છે અથવા અન્ય પદાર્થો સાથે ક્રિયાપ્રતિક્રિયા કરી શકે છે. ખાદ્ય ઉદ્યોગ માટે, બે મહત્વપૂર્ણ પ્રક્રિયાઓને ઓળખી શકાય છે:
1) ઉત્સેચકોની ક્રિયા હેઠળ પ્રોટીનનું હાઇડ્રોલિસિસ;
2) શર્કરા ઘટાડવાના કાર્બોનિલ જૂથો સાથે પ્રોટીન અથવા એમિનો એસિડના એમિનો જૂથોની ક્રિયાપ્રતિક્રિયા.
પ્રોટીઝ ઉત્સેચકોના પ્રભાવ હેઠળ જે પ્રોટીનના હાઇડ્રોલિટીક ભંગાણને ઉત્પ્રેરિત કરે છે, બાદમાં સરળ ઉત્પાદનો (પોલી- અને ડીપેપ્ટાઇડ્સ) અને અંતે એમિનો એસિડમાં વિભાજિત થાય છે. પ્રોટીન હાઇડ્રોલિસિસનો દર તેની રચના, મોલેક્યુલર માળખું, એન્ઝાઇમ પ્રવૃત્તિ અને શરતો પર આધારિત છે.
પ્રોટીન હાઇડ્રોલિસિસ.સામાન્ય રીતે એમિનો એસિડની રચના સાથે હાઇડ્રોલિસિસ પ્રતિક્રિયા નીચે પ્રમાણે લખી શકાય છે:
દહન. નાઇટ્રોજન, કાર્બન ડાયોક્સાઇડ અને પાણી તેમજ કેટલાક અન્ય પદાર્થો ઉત્પન્ન કરવા માટે પ્રોટીન બળી જાય છે. બળેલા પીછાઓની લાક્ષણિક ગંધ સાથે કમ્બશન છે.
પ્રોટીન માટે રંગ પ્રતિક્રિયાઓ. પ્રોટીનના ગુણાત્મક નિર્ધારણ માટે, નીચેની પ્રતિક્રિયાઓનો ઉપયોગ થાય છે:
1) ઝેન્ટોપ્રોટીન,જેમાં સંકેન્દ્રિત નાઈટ્રિક એસિડ સાથે પ્રોટીન પરમાણુમાં સુગંધિત અને વિષમ પરમાણુ ચક્રની ક્રિયાપ્રતિક્રિયા થાય છે, તેની સાથે પીળો રંગ દેખાય છે.
2) બ્યુરેટ, જેમાં પ્રોટીનના નબળા આલ્કલાઇન સોલ્યુશન કોપર (II) સલ્ફેટના દ્રાવણ સાથે ક્રિયાપ્રતિક્રિયા કરે છે જેથી Cu 2+ આયનો અને પોલિપેપ્ટાઇડ્સ વચ્ચે જટિલ સંયોજનો રચાય. પ્રતિક્રિયા વાયોલેટ-વાદળી રંગના દેખાવ સાથે છે.
