घर निष्कासन प्रोटीन दहन प्रतिक्रिया. प्रोटीन की संरचना और गुण

निष्कासन

प्रोटीन दहन प्रतिक्रिया. प्रोटीन की संरचना और गुण

गिलहरी- पेप्टाइड बॉन्ड द्वारा लंबी श्रृंखला में जुड़े अमीनो एसिड अवशेषों से युक्त उच्च-आणविक कार्बनिक यौगिक।

जीवित जीवों में प्रोटीन की संरचना में केवल 20 प्रकार के अमीनो एसिड शामिल होते हैं, जिनमें से सभी अल्फा अमीनो एसिड होते हैं, और प्रोटीन की अमीनो एसिड संरचना और एक दूसरे के साथ उनके संबंध का क्रम जीवित जीव के व्यक्तिगत आनुवंशिक कोड द्वारा निर्धारित किया जाता है।

प्रोटीन की विशेषताओं में से एक केवल इस विशेष प्रोटीन की विशेषता वाली स्थानिक संरचनाओं को अनायास बनाने की उनकी क्षमता है।

उनकी संरचना की विशिष्टता के कारण, प्रोटीन में विभिन्न प्रकार के गुण हो सकते हैं। उदाहरण के लिए, गोलाकार चतुर्धातुक संरचना वाले प्रोटीन, विशेष रूप से चिकन अंडे का सफेद भाग, कोलाइडल घोल बनाने के लिए पानी में घुल जाते हैं। तंतुमय चतुर्धातुक संरचना वाले प्रोटीन पानी में नहीं घुलते हैं। फाइब्रिलर प्रोटीन, विशेष रूप से, नाखून, बाल और उपास्थि बनाते हैं।

प्रोटीन के रासायनिक गुण

हाइड्रोलिसिस

सभी प्रोटीन हाइड्रोलिसिस प्रतिक्रियाओं से गुजरने में सक्षम हैं। प्रोटीन के पूर्ण हाइड्रोलिसिस के मामले में, α-एमिनो एसिड का मिश्रण बनता है:

प्रोटीन + एनएच 2 ओ => α-अमीनो एसिड का मिश्रण

विकृतीकरण

किसी प्रोटीन की प्राथमिक संरचना को नष्ट किए बिना उसकी द्वितीयक, तृतीयक और चतुर्धातुक संरचनाओं के विनाश को विकृतीकरण कहा जाता है। प्रोटीन विकृतीकरण सोडियम, पोटेशियम या अमोनियम लवण के समाधान के प्रभाव में हो सकता है - ऐसा विकृतीकरण प्रतिवर्ती है:

विकिरण के प्रभाव में होने वाला विकृतीकरण (उदाहरण के लिए, गर्म करना) या भारी धातु के लवण के साथ प्रोटीन का उपचार अपरिवर्तनीय है:

उदाहरण के लिए, अंडों की तैयारी के दौरान गर्मी उपचार के दौरान अपरिवर्तनीय प्रोटीन विकृतीकरण देखा जाता है। अंडे की सफेदी के विकृतीकरण के परिणामस्वरूप, कोलाइडल घोल बनाने के लिए पानी में घुलने की इसकी क्षमता गायब हो जाती है।

प्रोटीन के प्रति गुणात्मक प्रतिक्रियाएँ

ब्यूरेट प्रतिक्रिया

यदि प्रोटीन युक्त घोल में 10% सोडियम हाइड्रॉक्साइड घोल और फिर 1% कॉपर सल्फेट घोल की थोड़ी मात्रा मिला दी जाए, तो बैंगनी रंग दिखाई देगा।

प्रोटीन घोल + NaOH (10% घोल) + CuSO 4 = बैंगनी रंग

ज़ैंथोप्रोटीन प्रतिक्रिया

सांद्र नाइट्रिक एसिड के साथ उबालने पर प्रोटीन के घोल पीले हो जाते हैं:

प्रोटीन घोल + HNO 3 (सांद्र) => पीला रंग

प्रोटीन के जैविक कार्य

उत्प्रेरक	जीवित जीवों में विभिन्न रासायनिक प्रतिक्रियाओं को तेज करना	एंजाइमों
संरचनात्मक	कोशिका निर्माण सामग्री	कोलेजन, कोशिका झिल्ली प्रोटीन
रक्षात्मक	शरीर को संक्रमण से बचाएं	इम्युनोग्लोबुलिन, इंटरफेरॉन
नियामक	चयापचय प्रक्रियाओं को विनियमित करें	हार्मोन
परिवहन	शरीर के एक भाग से दूसरे भाग में महत्वपूर्ण पदार्थों का स्थानांतरण	हीमोग्लोबिन ऑक्सीजन ले जाता है
ऊर्जा	शरीर को ऊर्जा प्रदान करें	1 ग्राम प्रोटीन शरीर को 17.6 J ऊर्जा प्रदान कर सकता है
मोटर (मोटर)	शरीर का कोई भी मोटर कार्य	मायोसिन (मांसपेशी प्रोटीन)

प्रोटीन का वर्गीकरण उनकी रासायनिक संरचना पर आधारित होता है। इस वर्गीकरण के अनुसार प्रोटीन हैं सरलऔर जटिल. सरल प्रोटीन में केवल अमीनो एसिड होते हैं, यानी एक या अधिक पॉलीपेप्टाइड्स। मानव शरीर में पाए जाने वाले सरल प्रोटीन में शामिल हैं एल्ब्यूमिन, ग्लोब्युलिन, हिस्टोन, सहायक ऊतक प्रोटीन।

एक जटिल प्रोटीन अणु में अमीनो एसिड के अलावा एक गैर-अमीनो एसिड भाग भी होता है कृत्रिम समूह।इस समूह की संरचना के आधार पर, जटिल प्रोटीन को प्रतिष्ठित किया जाता है जैसे फॉस्फोप्रोटीन(फॉस्फोरिक एसिड होता है) न्यूक्लियोप्रोटीन(न्यूक्लिक एसिड होता है), ग्लाइकोप्रोटीन(कार्बोहाइड्रेट होता है) लाइपोप्रोटीन(लिपॉइड युक्त) और अन्य।

वर्गीकरण के अनुसार, जो प्रोटीन के स्थानिक आकार पर आधारित है, प्रोटीन को विभाजित किया गया है तंतुमयऔर गोलाकार.

फाइब्रिलर प्रोटीन में हेलिक्स होते हैं, जो मुख्य रूप से द्वितीयक संरचना के होते हैं। गोलाकार प्रोटीन के अणुओं का आकार गोलाकार और दीर्घवृत्ताकार होता है।

फाइब्रिलर प्रोटीन का एक उदाहरण है कोलेजन -मानव शरीर में सबसे प्रचुर मात्रा में पाया जाने वाला प्रोटीन। यह प्रोटीन शरीर में प्रोटीन की कुल संख्या का 25-30% होता है। कोलेजन में उच्च शक्ति और लोच होती है। यह मांसपेशियों, टेंडन, उपास्थि, हड्डियों और वाहिका की दीवारों की रक्त वाहिकाओं का हिस्सा है।

गोलाकार प्रोटीन के उदाहरण हैं रक्त प्लाज्मा के एल्ब्यूमिन और ग्लोब्युलिन।

प्रोटीन के भौतिक रासायनिक गुण।

प्रोटीन की एक प्रमुख विशेषता यह है उच्च आणविक भार, जो 6000 से लेकर कई मिलियन डाल्टन तक होता है।

प्रोटीन का एक अन्य महत्वपूर्ण भौतिक-रासायनिक गुण है उभयचरता,अर्थात् अम्लीय और क्षारीय दोनों गुणों की उपस्थिति।एम्फोटेरिसिटी कुछ अमीनो एसिड में मुक्त कार्बोक्सिल समूहों, यानी अम्लीय, और अमीनो समूहों, यानी क्षारीय की उपस्थिति से जुड़ी है। यह इस तथ्य की ओर जाता है कि अम्लीय वातावरण में प्रोटीन क्षारीय गुण प्रदर्शित करते हैं, और क्षारीय वातावरण में - अम्लीय। हालाँकि, कुछ शर्तों के तहत, प्रोटीन तटस्थ गुण प्रदर्शित करते हैं। वह pH मान जिस पर प्रोटीन तटस्थ गुण प्रदर्शित करता है, कहलाता है समविभव बिंदु. प्रत्येक प्रोटीन के लिए आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु अलग-अलग होता है। इस सूचक के अनुसार प्रोटीन को दो बड़े वर्गों में बांटा गया है - अम्लीय और क्षारीय,चूँकि आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु को एक तरफ या दूसरी तरफ स्थानांतरित किया जा सकता है।

प्रोटीन अणुओं का एक अन्य महत्वपूर्ण गुण है घुलनशीलता.अणुओं के बड़े आकार के बावजूद, प्रोटीन पानी में काफी घुलनशील होते हैं। इसके अलावा, पानी में प्रोटीन के घोल बहुत स्थिर होते हैं। प्रोटीन की घुलनशीलता का पहला कारण प्रोटीन अणुओं की सतह पर एक चार्ज की उपस्थिति है, जिसके कारण प्रोटीन अणु व्यावहारिक रूप से पानी में अघुलनशील समुच्चय नहीं बनाते हैं। प्रोटीन समाधान की स्थिरता का दूसरा कारण प्रोटीन अणु में जलयोजन (पानी) खोल की उपस्थिति है। हाइड्रेशन शेल प्रोटीन को एक दूसरे से अलग करता है।

प्रोटीन का तीसरा महत्वपूर्ण भौतिक रासायनिक गुण है अलग कर रहा है,अर्थात्, पानी हटाने वाले एजेंटों के प्रभाव में अवक्षेपित होने की क्षमता।नमक निकालना एक प्रतिवर्ती प्रक्रिया है। समाधान के अंदर और बाहर जाने की यह क्षमता कई महत्वपूर्ण गुणों की अभिव्यक्ति के लिए बहुत महत्वपूर्ण है।

अंततः, प्रोटीन का सबसे महत्वपूर्ण गुण उनकी क्षमता है विकृतीकरणविकृतीकरण एक प्रोटीन द्वारा मूलत्व का नुकसान है।जब हम अंडे को फ्राइंग पैन में भूनते हैं, तो हमें प्रोटीन का अपरिवर्तनीय विकृतीकरण मिलता है। विकृतीकरण में प्रोटीन की द्वितीयक और तृतीयक संरचना का स्थायी या अस्थायी व्यवधान होता है, लेकिन प्राथमिक संरचना संरक्षित रहती है। तापमान (50 डिग्री से ऊपर) के अलावा, विकृतीकरण अन्य भौतिक कारकों के कारण हो सकता है: विकिरण, अल्ट्रासाउंड, कंपन, मजबूत एसिड और क्षार। विकृतीकरण प्रतिवर्ती या अपरिवर्तनीय हो सकता है। छोटे प्रभावों से, प्रोटीन की द्वितीयक और तृतीयक संरचनाओं का विनाश नगण्य रूप से होता है। इसलिए, विकृतीकरण प्रभाव की अनुपस्थिति में, प्रोटीन अपनी मूल संरचना को बहाल कर सकता है। विकृतीकरण की विपरीत प्रक्रिया कहलाती है पुनरुद्धार.हालाँकि, लंबे समय तक और मजबूत एक्सपोज़र के साथपुनरुद्धार असंभव हो जाता है, और विकृतीकरण इस प्रकार अपरिवर्तनीय है।

प्रोटीन के सबसे महत्वपूर्ण भौतिक और रासायनिक गुणों के बारे में बात करने से पहले, आपको यह जानना होगा कि इसमें क्या शामिल है और इसकी संरचना क्या है। प्रोटीन एक महत्वपूर्ण प्राकृतिक बायोपॉलिमर हैं जो उनके लिए आधार के रूप में काम करते हैं।

अमीनो एसिड क्या हैं

ये कार्बनिक यौगिक हैं जिनमें कार्बोक्सिल और अमीन समूह होते हैं। पहले समूह के लिए धन्यवाद, उनमें कार्बन, ऑक्सीजन और हाइड्रोजन हैं, और दूसरे में - नाइट्रोजन और हाइड्रोजन हैं। अल्फा अमीनो एसिड सबसे महत्वपूर्ण माने जाते हैं क्योंकि ये प्रोटीन के निर्माण के लिए आवश्यक होते हैं।

इसमें आवश्यक अमीनो एसिड होते हैं जिन्हें प्रोटीनोजेनिक अमीनो एसिड कहा जाता है। इसलिए वे प्रोटीन की उपस्थिति के लिए जिम्मेदार हैं। उनमें से केवल 20 हैं, लेकिन वे अनगिनत प्रोटीन यौगिक बना सकते हैं। हालाँकि, उनमें से कोई भी दूसरे के समान पूरी तरह से समान नहीं होगा। यह इन अमीनो एसिड में पाए जाने वाले तत्वों के संयोजन के कारण संभव है।

इनका संश्लेषण शरीर में नहीं होता है। इसलिए, वे भोजन के साथ वहां पहुंच जाते हैं। यदि कोई व्यक्ति इन्हें अपर्याप्त मात्रा में प्राप्त करता है, तो विभिन्न प्रणालियों का सामान्य कामकाज बाधित हो सकता है। प्रोटीन का निर्माण पॉलीकंडेनसेशन प्रतिक्रिया के माध्यम से होता है।

प्रोटीन और उनकी संरचना

प्रोटीन के भौतिक गुणों पर आगे बढ़ने से पहले, इस कार्बनिक यौगिक की अधिक सटीक परिभाषा देना उचित है। प्रोटीन सबसे महत्वपूर्ण बायोऑर्गेनिक यौगिकों में से एक है जो अमीनो एसिड के कारण बनता है और शरीर में होने वाली कई प्रक्रियाओं में भाग लेता है।

इन यौगिकों की संरचना उस क्रम पर निर्भर करती है जिसमें अमीनो एसिड अवशेष वैकल्पिक होते हैं। परिणामस्वरूप, यह इस प्रकार दिखता है:

प्राथमिक (रैखिक);
माध्यमिक (सर्पिल);
तृतीयक (गोलाकार)।

उनका वर्गीकरण

प्रोटीन यौगिकों की विशाल विविधता और उनकी संरचना और विभिन्न संरचनाओं की जटिलता की अलग-अलग डिग्री के कारण, सुविधा के लिए, ऐसे वर्गीकरण हैं जो इन विशेषताओं पर निर्भर करते हैं।

उनकी रचना इस प्रकार है:

सरल;
जटिल, जो बदले में विभाजित हैं:

प्रोटीन और कार्बोहाइड्रेट का संयोजन;
प्रोटीन और वसा का संयोजन;
प्रोटीन अणुओं और न्यूक्लिक एसिड का कनेक्शन।

घुलनशीलता द्वारा:

पानी में घुलनशील;
वसा में घुलनशील.

प्रोटीन यौगिकों का संक्षिप्त विवरण

प्रोटीन के भौतिक और रासायनिक गुणों पर आगे बढ़ने से पहले, उनका थोड़ा लक्षण वर्णन करना उपयोगी होगा। बेशक, उनके गुण जीवित जीव के सामान्य कामकाज के लिए महत्वपूर्ण हैं। अपनी मूल अवस्था में ये ठोस पदार्थ होते हैं जो या तो विभिन्न तरल पदार्थों में घुलते हैं या नहीं।

संक्षेप में प्रोटीन के भौतिक गुणों के बारे में बताते हुए, फिर वे शरीर में कई सबसे महत्वपूर्ण जैविक प्रक्रियाओं का निर्धारण करते हैं। उदाहरण के लिए, जैसे पदार्थों का परिवहन, निर्माण कार्य आदि। प्रोटीन के भौतिक गुण इस बात पर निर्भर करते हैं कि वे घुलनशील हैं या नहीं। इन्हीं विशेषताओं के बारे में आगे लिखा जाएगा।

प्रोटीन के भौतिक गुण

उनके एकत्रीकरण और घुलनशीलता की स्थिति के बारे में पहले ही ऊपर लिखा जा चुका है। इसलिए, हम निम्नलिखित गुणों की ओर बढ़ते हैं:

उनके पास एक बड़ा आणविक भार है, जो कुछ पर्यावरणीय स्थितियों पर निर्भर करता है।
उनकी घुलनशीलता की एक विस्तृत श्रृंखला होती है, जिसके परिणामस्वरूप इलेक्ट्रोफोरेसिस, एक विधि जिसके द्वारा प्रोटीन को मिश्रण से अलग किया जाता है, संभव हो जाता है।

प्रोटीन यौगिकों के रासायनिक गुण

पाठक अब जानते हैं कि प्रोटीन में कौन से भौतिक गुण होते हैं। अब हमें उतने ही महत्वपूर्ण रसायनों के बारे में बात करने की ज़रूरत है। वे नीचे सूचीबद्ध हैं:

विकृतीकरण. उच्च तापमान, मजबूत एसिड या क्षार के प्रभाव में प्रोटीन का जमाव। विकृतीकरण के दौरान, केवल प्राथमिक संरचना संरक्षित रहती है, और प्रोटीन के सभी जैविक गुण नष्ट हो जाते हैं।
हाइड्रोलिसिस. परिणामस्वरूप, सरल प्रोटीन और अमीनो एसिड बनते हैं, क्योंकि प्राथमिक संरचना नष्ट हो जाती है। यह पाचन क्रिया का आधार है।
प्रोटीन निर्धारण के लिए गुणात्मक प्रतिक्रियाएँ. उनमें से केवल दो हैं, और इन यौगिकों में सल्फर का पता लगाने के लिए तीसरे की आवश्यकता है।
ब्यूरेट प्रतिक्रिया.प्रोटीन कॉपर हाइड्रॉक्साइड अवक्षेप के संपर्क में आते हैं। परिणाम एक बैंगनी रंग है.
ज़ैंथोप्रोटीन प्रतिक्रिया. प्रभाव सांद्र नाइट्रिक एसिड का उपयोग करके किया जाता है। इस प्रतिक्रिया के परिणामस्वरूप एक सफेद अवक्षेप बनता है जो गर्म होने पर पीला हो जाता है। और यदि आप एक जलीय अमोनिया घोल मिलाते हैं, तो एक नारंगी रंग दिखाई देता है।
प्रोटीन में सल्फर का निर्धारण. जब प्रोटीन जलता है तो "जले हुए सींग" की गंध महसूस होने लगती है। इस घटना को इस तथ्य से समझाया गया है कि उनमें सल्फर होता है।

तो ये थे प्रोटीन के सभी भौतिक और रासायनिक गुण। लेकिन, निःसंदेह, केवल उनके कारण ही उन्हें जीवित जीव का सबसे महत्वपूर्ण घटक नहीं माना जाता है। वे सबसे महत्वपूर्ण जैविक कार्यों का निर्धारण करते हैं।

प्रोटीन के जैविक गुण

हमने रसायन विज्ञान में प्रोटीन के भौतिक गुणों की जांच की। लेकिन यह शरीर पर उनके प्रभाव के बारे में भी बात करने लायक है और यह उनके बिना पूरी तरह से काम क्यों नहीं करेगा। प्रोटीन के कार्य निम्नलिखित हैं:

एंजाइमैटिक. शरीर में अधिकांश प्रतिक्रियाएँ प्रोटीन मूल के एंजाइमों की भागीदारी से होती हैं;
परिवहन। ये तत्व अन्य महत्वपूर्ण अणुओं को ऊतकों और अंगों तक पहुंचाते हैं। सबसे महत्वपूर्ण परिवहन प्रोटीन में से एक हीमोग्लोबिन है;
संरचनात्मक। प्रोटीन कई ऊतकों (मांसपेशियों, पूर्णांक, सहायक) के लिए मुख्य निर्माण सामग्री हैं;
सुरक्षात्मक. एंटीबॉडी और एंटीटॉक्सिन एक विशेष प्रकार के प्रोटीन यौगिक हैं जो प्रतिरक्षा का आधार बनते हैं;
संकेत रिसेप्टर्स जो इंद्रियों के कामकाज के लिए जिम्मेदार हैं, उनकी संरचना में प्रोटीन भी होते हैं;
भंडारण. यह कार्य विशेष प्रोटीन द्वारा किया जाता है, जो नए जीवों के विकास के दौरान निर्माण सामग्री और अतिरिक्त ऊर्जा के स्रोत हो सकते हैं।

प्रोटीन को वसा और कार्बोहाइड्रेट में परिवर्तित किया जा सकता है। लेकिन वे गिलहरी नहीं बन पाएंगी. इसलिए, इन विशेष यौगिकों की कमी जीवित जीव के लिए विशेष रूप से खतरनाक है। जारी की गई ऊर्जा छोटी है और इस संबंध में वसा और कार्बोहाइड्रेट से कमतर है। हालाँकि, वे शरीर में आवश्यक अमीनो एसिड का स्रोत हैं।

कैसे समझें कि शरीर में पर्याप्त प्रोटीन नहीं है? व्यक्ति का स्वास्थ्य खराब हो जाता है, तेजी से थकावट और थकावट होने लगती है। प्रोटीन के उत्कृष्ट स्रोत विभिन्न प्रकार के गेहूं, मांस और मछली उत्पाद, डेयरी उत्पाद, अंडे और कुछ प्रकार की फलियां हैं।

न केवल प्रोटीन के भौतिक गुणों को जानना महत्वपूर्ण है, बल्कि रासायनिक गुणों के साथ-साथ जैविक दृष्टिकोण से शरीर के लिए उनका क्या महत्व है। प्रोटीन यौगिक इस मायने में अद्वितीय हैं कि वे आवश्यक अमीनो एसिड के स्रोत हैं जो मानव शरीर के सामान्य कामकाज के लिए आवश्यक हैं।

प्रोटीन (प्रोटीन), जटिल नाइट्रोजन युक्त यौगिकों का एक वर्ग, जीवित पदार्थ के सबसे विशिष्ट और महत्वपूर्ण (न्यूक्लिक एसिड के साथ) घटक। प्रोटीन असंख्य और विविध कार्य करते हैं। अधिकांश प्रोटीन एंजाइम होते हैं जो रासायनिक प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं। शारीरिक प्रक्रियाओं को नियंत्रित करने वाले कई हार्मोन भी प्रोटीन होते हैं। कोलेजन और केराटिन जैसे संरचनात्मक प्रोटीन हड्डी के ऊतकों, बालों और नाखूनों के मुख्य घटक हैं। मांसपेशियों के संकुचनशील प्रोटीन में यांत्रिक कार्य करने के लिए रासायनिक ऊर्जा का उपयोग करके अपनी लंबाई बदलने की क्षमता होती है। प्रोटीन में एंटीबॉडी शामिल होते हैं जो विषाक्त पदार्थों को बांधते हैं और बेअसर करते हैं। कुछ प्रोटीन जो बाहरी प्रभावों (प्रकाश, गंध) पर प्रतिक्रिया कर सकते हैं, जलन महसूस करने वाली इंद्रियों में रिसेप्टर्स के रूप में काम करते हैं। कोशिका के अंदर और कोशिका झिल्ली पर स्थित कई प्रोटीन नियामक कार्य करते हैं।

19वीं सदी के पूर्वार्ध में. कई रसायनज्ञ, और उनमें से मुख्य रूप से जे. वॉन लिबिग, धीरे-धीरे इस निष्कर्ष पर पहुंचे कि प्रोटीन नाइट्रोजन यौगिकों के एक विशेष वर्ग का प्रतिनिधित्व करते हैं। नाम "प्रोटीन" (ग्रीक से।

प्रोटो पहला) 1840 में डच रसायनज्ञ जी. मुल्डर द्वारा प्रस्तावित किया गया था। भौतिक गुण प्रोटीन ठोस अवस्था में सफेद होते हैं, लेकिन घोल में रंगहीन होते हैं, जब तक कि उनमें किसी प्रकार का क्रोमोफोर (रंगीन) समूह, जैसे हीमोग्लोबिन न हो। विभिन्न प्रोटीनों में पानी में घुलनशीलता बहुत भिन्न होती है। यह पीएच और घोल में लवण की सांद्रता के आधार पर भी बदलता है, इसलिए ऐसी स्थितियों का चयन करना संभव है जिसके तहत एक प्रोटीन अन्य प्रोटीन की उपस्थिति में चुनिंदा रूप से अवक्षेपित होगा। प्रोटीन को अलग करने और शुद्ध करने के लिए इस "नमकीन निकालने" विधि का व्यापक रूप से उपयोग किया जाता है। शुद्ध प्रोटीन अक्सर क्रिस्टल के रूप में घोल से बाहर निकल जाता है।

अन्य यौगिकों की तुलना में, प्रोटीन का आणविक भार बहुत बड़ा होता है, जो कई हजार से लेकर कई लाख डाल्टन तक होता है। इसलिए, अल्ट्रासेंट्रीफ्यूजेशन के दौरान, प्रोटीन अलग-अलग दरों पर अवसादित होते हैं। प्रोटीन अणुओं में धनात्मक और ऋणात्मक आवेशित समूहों की उपस्थिति के कारण, वे अलग-अलग गति से और विद्युत क्षेत्र में चलते हैं। यह वैद्युतकणसंचलन का आधार है, एक विधि जिसका उपयोग जटिल मिश्रण से व्यक्तिगत प्रोटीन को अलग करने के लिए किया जाता है। क्रोमैटोग्राफी द्वारा भी प्रोटीन को शुद्ध किया जाता है।

रासायनिक गुण संरचना। प्रोटीन पॉलिमर हैं, अर्थात्। अणु दोहराई जाने वाली मोनोमर इकाइयों या सबयूनिटों से श्रृंखला की तरह निर्मित होते हैं, जिसमें वे भूमिका निभाते हैं ए -अमीनो अम्ल। अमीनो एसिड का सामान्य सूत्रजहां आर एक हाइड्रोजन परमाणु या कुछ कार्बनिक समूह।

एक प्रोटीन अणु (पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला) में केवल अपेक्षाकृत कम संख्या में अमीनो एसिड या कई हजार मोनोमर इकाइयां शामिल हो सकती हैं। एक श्रृंखला में अमीनो एसिड का संयोजन संभव है क्योंकि उनमें से प्रत्येक में दो अलग-अलग रासायनिक समूह होते हैं: मूल गुणों वाला एक अमीनो समूह,

एनएच 2 , और एक अम्लीय कार्बोक्सिल समूह, COOH। ये दोनों समूह संबद्ध हैं ए -कार्बन परमाणु. एक अमीनो एसिड का कार्बोक्सिल समूह दूसरे अमीनो एसिड के अमीनो समूह के साथ एक एमाइड (पेप्टाइड) बंधन बना सकता है:

दो अमीनो एसिड इस तरह से जुड़ने के बाद, दूसरे अमीनो एसिड में एक तिहाई जोड़कर श्रृंखला को बढ़ाया जा सकता है, इत्यादि। जैसा कि उपरोक्त समीकरण से देखा जा सकता है, जब एक पेप्टाइड बंधन बनता है, तो एक पानी का अणु निकलता है। एसिड, क्षार या प्रोटियोलिटिक एंजाइमों की उपस्थिति में, प्रतिक्रिया विपरीत दिशा में आगे बढ़ती है: पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला पानी के अतिरिक्त अमीनो एसिड में विभाजित हो जाती है। इस प्रतिक्रिया को हाइड्रोलिसिस कहा जाता है। हाइड्रोलिसिस अनायास होता है, और अमीनो एसिड को पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में जोड़ने के लिए ऊर्जा की आवश्यकता होती है।

एक कार्बोक्सिल समूह और एक एमाइड समूह (या अमीनो एसिड प्रोलाइन के मामले में एक समान इमाइड समूह) सभी अमीनो एसिड में मौजूद होते हैं, लेकिन अमीनो एसिड के बीच अंतर समूह की प्रकृति, या "साइड चेन" द्वारा निर्धारित किया जाता है। जो ऊपर पत्र द्वारा दर्शाया गया है

आर . साइड चेन की भूमिका एक हाइड्रोजन परमाणु द्वारा निभाई जा सकती है, जैसे अमीनो एसिड ग्लाइसिन में, या कुछ भारी समूह द्वारा, जैसे हिस्टिडीन और ट्रिप्टोफैन में। कुछ साइड चेन रासायनिक रूप से निष्क्रिय हैं, जबकि अन्य स्पष्ट रूप से प्रतिक्रियाशील हैं।

कई हजारों अलग-अलग अमीनो एसिड को संश्लेषित किया जा सकता है, और कई अलग-अलग अमीनो एसिड प्रकृति में पाए जाते हैं, लेकिन प्रोटीन संश्लेषण के लिए केवल 20 प्रकार के अमीनो एसिड का उपयोग किया जाता है: एलानिन, आर्जिनिन, शतावरी, एस्पार्टिक एसिड, वेलिन, हिस्टिडाइन, ग्लाइसिन, ग्लूटामाइन, ग्लूटामिक एसिड, आइसोल्यूसिन, ल्यूसीन, लाइसिन, मेथियोनीन, प्रोलाइन, सेरीन, टायरोसिन, थ्रेओनीन, ट्रिप्टोफैन, फेनिलएलनिन और सिस्टीन (प्रोटीन में, सिस्टीन एक डिमर के रूप में मौजूद हो सकता है)

सिस्टीन)। सच है, कुछ प्रोटीनों में नियमित रूप से पाए जाने वाले बीस के अलावा अन्य अमीनो एसिड भी होते हैं, लेकिन वे प्रोटीन में शामिल होने के बाद सूचीबद्ध बीस में से एक के संशोधन के परिणामस्वरूप बनते हैं।ऑप्टिकल गतिविधि। ग्लाइसिन को छोड़कर, सभी अमीनो एसिड होते हैं ए -कार्बन परमाणु से चार अलग-अलग समूह जुड़े होते हैं। ज्यामिति के दृष्टिकोण से, चार अलग-अलग समूहों को दो तरीकों से जोड़ा जा सकता है, और तदनुसार दो संभावित विन्यास, या दो आइसोमर्स होते हैं, जो एक वस्तु के दर्पण छवि से संबंधित होते हैं, यानी। जैसे बायां हाथ दाहिनी ओर. एक विन्यास को बाएँ या बाएँ हाथ कहा जाता है (एल ), और दूसरा दायां, या डेक्सट्रोरोटेटरी (डी ), चूँकि ऐसे दो आइसोमर ध्रुवीकृत प्रकाश के तल के घूर्णन की दिशा में भिन्न होते हैं। केवल प्रोटीन में पाया जाता हैएल -अमीनो एसिड (अपवाद ग्लाइसिन है; इसे केवल एक ही रूप में दर्शाया जा सकता है, क्योंकि इसके चार समूहों में से दो समान हैं), और ये सभी वैकल्पिक रूप से सक्रिय हैं (क्योंकि केवल एक आइसोमर है)।डी -अमीनो एसिड प्रकृति में दुर्लभ हैं; वे कुछ एंटीबायोटिक्स और बैक्टीरिया की कोशिका भित्ति में पाए जाते हैं।अमीनो एसिड अनुक्रम. पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड को यादृच्छिक रूप से नहीं, बल्कि एक निश्चित निश्चित क्रम में व्यवस्थित किया जाता है, और यही क्रम प्रोटीन के कार्यों और गुणों को निर्धारित करता है। 20 प्रकार के अमीनो एसिड के क्रम को अलग-अलग करके, आप बड़ी संख्या में विभिन्न प्रोटीन बना सकते हैं, जैसे आप वर्णमाला के अक्षरों से कई अलग-अलग पाठ बना सकते हैं।

अतीत में, प्रोटीन के अमीनो एसिड अनुक्रम को निर्धारित करने में अक्सर कई साल लग जाते थे। प्रत्यक्ष निर्धारण अभी भी काफी श्रम-गहन कार्य है, हालाँकि ऐसे उपकरण बनाए गए हैं जो इसे स्वचालित रूप से पूरा करने की अनुमति देते हैं। आमतौर पर संबंधित जीन के न्यूक्लियोटाइड अनुक्रम को निर्धारित करना और उससे प्रोटीन के अमीनो एसिड अनुक्रम को निकालना आसान होता है। आज तक, कई सैकड़ों प्रोटीनों के अमीनो एसिड अनुक्रम पहले ही निर्धारित किए जा चुके हैं। समझे गए प्रोटीन के कार्य आमतौर पर ज्ञात होते हैं, और इससे बनने वाले समान प्रोटीन के संभावित कार्यों की कल्पना करने में मदद मिलती है, उदाहरण के लिए, घातक नियोप्लाज्म में।

जटिल प्रोटीन. केवल अमीनो एसिड से युक्त प्रोटीन सरल कहलाते हैं। हालाँकि, अक्सर एक धातु परमाणु या कुछ रासायनिक यौगिक जो अमीनो एसिड नहीं है, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला से जुड़ा होता है। ऐसे प्रोटीन को कॉम्प्लेक्स कहा जाता है। एक उदाहरण हीमोग्लोबिन है: इसमें आयरन पोर्फिरिन होता है, जो इसका लाल रंग निर्धारित करता है और इसे ऑक्सीजन वाहक के रूप में कार्य करने की अनुमति देता है।

अधिकांश जटिल प्रोटीनों के नाम संलग्न समूहों की प्रकृति को दर्शाते हैं: ग्लाइकोप्रोटीन में शर्करा होती है, लिपोप्रोटीन में वसा होती है। यदि किसी एंजाइम की उत्प्रेरक गतिविधि संलग्न समूह पर निर्भर करती है, तो इसे कृत्रिम समूह कहा जाता है। अक्सर एक विटामिन कृत्रिम समूह की भूमिका निभाता है या किसी एक का हिस्सा होता है। उदाहरण के लिए, विटामिन ए, रेटिना में प्रोटीनों में से एक से जुड़ा होता है, जो प्रकाश के प्रति इसकी संवेदनशीलता को निर्धारित करता है।

तृतीयक संरचना। जो महत्वपूर्ण है वह प्रोटीन का अमीनो एसिड अनुक्रम (प्राथमिक संरचना) इतना अधिक नहीं है, बल्कि जिस तरह से इसे अंतरिक्ष में रखा गया है। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की पूरी लंबाई के साथ, हाइड्रोजन आयन नियमित हाइड्रोजन बांड बनाते हैं, जो इसे एक हेलिक्स या परत (द्वितीयक संरचना) का आकार देते हैं। ऐसे हेलिक्स और परतों के संयोजन से, अगले क्रम का एक कॉम्पैक्ट रूप उभरता है: प्रोटीन की तृतीयक संरचना। श्रृंखला की मोनोमर इकाइयों को धारण करने वाले बंधों के चारों ओर छोटे कोणों पर घूमना संभव है। इसलिए, विशुद्ध रूप से ज्यामितीय दृष्टिकोण से, किसी भी पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के लिए संभावित विन्यासों की संख्या असीम रूप से बड़ी है। वास्तव में, प्रत्येक प्रोटीन आम तौर पर केवल एक ही विन्यास में मौजूद होता है, जो उसके अमीनो एसिड अनुक्रम द्वारा निर्धारित होता है। यह संरचना कठोर नहीं है, मानो ऐसी है « साँस लेता है" एक निश्चित औसत विन्यास के आसपास उतार-चढ़ाव होता है। सर्किट को एक कॉन्फ़िगरेशन में मोड़ा जाता है जिसमें मुक्त ऊर्जा (कार्य उत्पन्न करने की क्षमता) न्यूनतम होती है, जैसे एक जारी स्प्रिंग केवल न्यूनतम मुक्त ऊर्जा के अनुरूप स्थिति में संपीड़ित होता है। अक्सर श्रृंखला का एक भाग डाइसल्फ़ाइड द्वारा दूसरे से कठोरता से जुड़ा होता है (एसएस) दो सिस्टीन अवशेषों के बीच बंधन। आंशिक रूप से यही कारण है कि सिस्टीन अमीनो एसिड के बीच विशेष रूप से महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है।

प्रोटीन की संरचना की जटिलता इतनी अधिक है कि प्रोटीन की तृतीयक संरचना की गणना करना अभी तक संभव नहीं है, भले ही इसका अमीनो एसिड अनुक्रम ज्ञात हो। लेकिन यदि प्रोटीन क्रिस्टल प्राप्त करना संभव है, तो इसकी तृतीयक संरचना एक्स-रे विवर्तन द्वारा निर्धारित की जा सकती है।

संरचनात्मक, संकुचनशील और कुछ अन्य प्रोटीनों में, शृंखलाएँ लम्बी होती हैं और पास-पास पड़ी कई थोड़ी मुड़ी हुई शृंखलाएँ तंतु बनाती हैं; तंतु, बदले में, तंतुओं की बड़ी संरचनाओं में बदल जाते हैं। हालाँकि, घोल में अधिकांश प्रोटीन का आकार गोलाकार होता है: जंजीरें एक गोलाकार में कुंडलित होती हैं, जैसे एक गेंद में सूत। इस विन्यास के साथ मुक्त ऊर्जा न्यूनतम है, क्योंकि हाइड्रोफोबिक ("जल-विकर्षक") अमीनो एसिड ग्लोब्यूल के अंदर छिपे होते हैं, और हाइड्रोफिलिक ("पानी-आकर्षित करने वाले") अमीनो एसिड इसकी सतह पर होते हैं।

कई प्रोटीन कई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के कॉम्प्लेक्स होते हैं। इस संरचना को प्रोटीन की चतुर्धातुक संरचना कहा जाता है। उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन अणु में चार उपइकाइयाँ होती हैं, जिनमें से प्रत्येक एक गोलाकार प्रोटीन है।

संरचनात्मक प्रोटीन, अपने रैखिक विन्यास के कारण, ऐसे फाइबर बनाते हैं जिनमें बहुत अधिक तन्यता ताकत होती है, जबकि गोलाकार विन्यास प्रोटीन को अन्य यौगिकों के साथ विशिष्ट इंटरैक्शन में प्रवेश करने की अनुमति देता है। ग्लोब्यूल की सतह पर, जब श्रृंखलाएं सही ढंग से बिछाई जाती हैं, तो एक निश्चित आकार की गुहाएं दिखाई देती हैं जिनमें प्रतिक्रियाशील रासायनिक समूह स्थित होते हैं। यदि दिया गया प्रोटीन एक एंजाइम है, तो किसी पदार्थ का दूसरा, आमतौर पर छोटा, अणु ऐसी गुहा में प्रवेश करता है, जैसे एक चाबी ताले में प्रवेश करती है; इस मामले में, अणु के इलेक्ट्रॉन बादल का विन्यास गुहा में स्थित रासायनिक समूहों के प्रभाव में बदल जाता है, और यह इसे एक निश्चित तरीके से प्रतिक्रिया करने के लिए मजबूर करता है। इस प्रकार, एंजाइम प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करता है। एंटीबॉडी अणुओं में भी गुहाएं होती हैं जिनमें विभिन्न विदेशी पदार्थ बंधे होते हैं और इस तरह हानिरहित हो जाते हैं। "ताला और चाबी" मॉडल, जो अन्य यौगिकों के साथ प्रोटीन की परस्पर क्रिया की व्याख्या करता है, हमें एंजाइमों और एंटीबॉडी की विशिष्टता को समझने की अनुमति देता है, अर्थात। केवल कुछ यौगिकों के साथ प्रतिक्रिया करने की उनकी क्षमता।

विभिन्न प्रकार के जीवों में प्रोटीन। प्रोटीन जो पौधों और जानवरों की विभिन्न प्रजातियों में समान कार्य करते हैं और इसलिए एक ही नाम रखते हैं, उनका विन्यास भी समान होता है। हालाँकि, वे अपने अमीनो एसिड अनुक्रम में कुछ भिन्न हैं। जैसे ही प्रजातियाँ एक सामान्य पूर्वज से अलग होती हैं, कुछ अमीनो एसिड कुछ निश्चित स्थानों पर उत्परिवर्तन द्वारा प्रतिस्थापित हो जाते हैं। वंशानुगत बीमारियों का कारण बनने वाले हानिकारक उत्परिवर्तन प्राकृतिक चयन द्वारा समाप्त हो जाते हैं, लेकिन लाभकारी या कम से कम तटस्थ उत्परिवर्तन बने रह सकते हैं। दो जैविक प्रजातियाँ एक-दूसरे के जितनी करीब होती हैं, उनके प्रोटीन में उतना ही कम अंतर पाया जाता है।

कुछ प्रोटीन अपेक्षाकृत तेज़ी से बदलते हैं, अन्य बहुत संरक्षित होते हैं। उत्तरार्द्ध में, उदाहरण के लिए, साइटोक्रोम शामिल है साथअधिकांश जीवित जीवों में पाया जाने वाला एक श्वसन एंजाइम। मनुष्यों और चिंपैंजी में, इसके अमीनो एसिड अनुक्रम समान होते हैं, और साइटोक्रोम में साथगेहूं में केवल 38% अमीनो एसिड भिन्न थे। यहां तक कि इंसानों और बैक्टीरिया की तुलना करने पर भी साइटोक्रोम की समानता सामने आती है साथ(अंतर यहां 65% अमीनो एसिड को प्रभावित करते हैं) अभी भी देखे जा सकते हैं, हालांकि बैक्टीरिया और मनुष्यों के सामान्य पूर्वज लगभग दो अरब साल पहले पृथ्वी पर रहते थे। आजकल, अमीनो एसिड अनुक्रमों की तुलना का उपयोग अक्सर फ़ाइलोजेनेटिक (परिवार) वृक्ष के निर्माण के लिए किया जाता है, जो विभिन्न जीवों के बीच विकासवादी संबंधों को दर्शाता है।

विकृतीकरण। संश्लेषित प्रोटीन अणु, मुड़कर, अपना विशिष्ट विन्यास प्राप्त कर लेता है। हालाँकि, इस विन्यास को गर्म करने से, पीएच को बदलने से, कार्बनिक सॉल्वैंट्स के संपर्क में आने से और यहां तक कि घोल को तब तक हिलाने से नष्ट किया जा सकता है जब तक कि इसकी सतह पर बुलबुले दिखाई न दें। इस प्रकार संशोधित प्रोटीन को विकृतीकृत कहा जाता है; यह अपनी जैविक गतिविधि खो देता है और आमतौर पर अघुलनशील हो जाता है। विकृत प्रोटीन के प्रसिद्ध उदाहरण उबले अंडे या व्हीप्ड क्रीम हैं। केवल सौ अमीनो एसिड युक्त छोटे प्रोटीन पुनर्संरचना में सक्षम होते हैं, अर्थात। मूल कॉन्फ़िगरेशन पुनः प्राप्त करें. लेकिन अधिकांश प्रोटीन बस उलझी हुई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के एक समूह में बदल जाते हैं और अपने पिछले विन्यास को बहाल नहीं करते हैं।

सक्रिय प्रोटीन को अलग करने में मुख्य कठिनाइयों में से एक विकृतीकरण के प्रति उनकी अत्यधिक संवेदनशीलता है। प्रोटीन की यह संपत्ति खाद्य संरक्षण में उपयोगी अनुप्रयोग पाती है: उच्च तापमान अपरिवर्तनीय रूप से सूक्ष्मजीवों के एंजाइमों को विकृत कर देता है, और सूक्ष्मजीव मर जाते हैं।

प्रोटीन संश्लेषण प्रोटीन को संश्लेषित करने के लिए, एक जीवित जीव में एंजाइमों की एक प्रणाली होनी चाहिए जो एक अमीनो एसिड को दूसरे से जोड़ने में सक्षम हो। यह निर्धारित करने के लिए कि कौन से अमीनो एसिड को मिलाया जाना चाहिए, जानकारी के एक स्रोत की भी आवश्यकता है। चूँकि शरीर में हजारों प्रकार के प्रोटीन होते हैं और उनमें से प्रत्येक में औसतन कई सौ अमीनो एसिड होते हैं, इसलिए आवश्यक जानकारी वास्तव में बहुत बड़ी होनी चाहिए। यह जीन बनाने वाले न्यूक्लिक एसिड अणुओं में संग्रहीत होता है (जैसे चुंबकीय टेप पर रिकॉर्डिंग संग्रहीत की जाती है)। सेमी . वंशानुगत भी; न्यूक्लिक एसिड।एंजाइम सक्रियण. अमीनो एसिड से संश्लेषित एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला हमेशा अपने अंतिम रूप में प्रोटीन नहीं होती है। कई एंजाइम पहले निष्क्रिय अग्रदूतों के रूप में संश्लेषित होते हैं और तभी सक्रिय होते हैं जब कोई अन्य एंजाइम श्रृंखला के एक छोर पर कई अमीनो एसिड को हटा देता है। कुछ पाचन एंजाइम, जैसे ट्रिप्सिन, इस निष्क्रिय रूप में संश्लेषित होते हैं; श्रृंखला के अंतिम टुकड़े को हटाने के परिणामस्वरूप ये एंजाइम पाचन तंत्र में सक्रिय हो जाते हैं। हार्मोन इंसुलिन, जिसके सक्रिय रूप में अणु में दो छोटी श्रृंखलाएं होती हैं, को तथाकथित एक श्रृंखला के रूप में संश्लेषित किया जाता है। प्रोइंसुलिन फिर इस श्रृंखला का मध्य भाग हटा दिया जाता है, और शेष टुकड़े सक्रिय हार्मोन अणु बनाने के लिए एक साथ जुड़ जाते हैं। जटिल प्रोटीन एक विशिष्ट रासायनिक समूह के प्रोटीन से जुड़ने के बाद ही बनते हैं, और इस जुड़ाव के लिए अक्सर एक एंजाइम की भी आवश्यकता होती है।चयापचय परिसंचरण. किसी जानवर को कार्बन, नाइट्रोजन या हाइड्रोजन के रेडियोधर्मी आइसोटोप के साथ लेबल किए गए अमीनो एसिड खिलाने के बाद, लेबल जल्दी से उसके प्रोटीन में शामिल हो जाता है। यदि लेबल किए गए अमीनो एसिड शरीर में प्रवेश करना बंद कर देते हैं, तो प्रोटीन में लेबल की मात्रा कम होने लगती है। इन प्रयोगों से पता चलता है कि परिणामी प्रोटीन जीवन के अंत तक शरीर में बरकरार नहीं रहता है। वे सभी, कुछ अपवादों को छोड़कर, एक गतिशील अवस्था में हैं, लगातार अमीनो एसिड में टूटते हैं और फिर से संश्लेषित होते हैं।

जब कोशिकाएं मरती हैं और नष्ट हो जाती हैं तो कुछ प्रोटीन टूट जाते हैं। यह हर समय होता है, उदाहरण के लिए, लाल रक्त कोशिकाओं और आंत की आंतरिक सतह की परत वाली उपकला कोशिकाओं के साथ। इसके अलावा, जीवित कोशिकाओं में प्रोटीन का टूटना और पुनर्संश्लेषण भी होता है। अजीब बात है कि, प्रोटीन के टूटने के बारे में उनके संश्लेषण की तुलना में कम जानकारी है। हालाँकि, यह स्पष्ट है कि टूटने में प्रोटियोलिटिक एंजाइम शामिल होते हैं जो पाचन तंत्र में प्रोटीन को अमीनो एसिड में तोड़ते हैं।

विभिन्न प्रोटीनों का आधा जीवन कई घंटों से लेकर कई महीनों तक भिन्न होता है। एकमात्र अपवाद कोलेजन अणु है। एक बार बनने के बाद, वे स्थिर रहते हैं और उनका नवीनीकरण या प्रतिस्थापन नहीं किया जाता है। हालांकि, समय के साथ, उनके कुछ गुण बदल जाते हैं, विशेष रूप से लोच में, और चूंकि वे नवीनीकृत नहीं होते हैं, इसके परिणामस्वरूप उम्र से संबंधित कुछ परिवर्तन होते हैं, जैसे त्वचा पर झुर्रियों की उपस्थिति।

सिंथेटिक प्रोटीन. रसायनशास्त्रियों ने लंबे समय से अमीनो एसिड को पोलीमराइज़ करना सीखा है, लेकिन अमीनो एसिड को अव्यवस्थित तरीके से संयोजित किया जाता है, जिससे कि ऐसे पोलीमराइज़ेशन के उत्पाद प्राकृतिक लोगों से बहुत कम समानता रखते हैं। सच है, अमीनो एसिड को एक निश्चित क्रम में संयोजित करना संभव है, जिससे कुछ जैविक रूप से सक्रिय प्रोटीन, विशेष रूप से इंसुलिन प्राप्त करना संभव हो जाता है। यह प्रक्रिया काफी जटिल है और इस तरह केवल उन्हीं प्रोटीनों को प्राप्त करना संभव है जिनके अणुओं में लगभग सौ अमीनो एसिड होते हैं। इसके बजाय वांछित अमीनो एसिड अनुक्रम के अनुरूप जीन के न्यूक्लियोटाइड अनुक्रम को संश्लेषित या अलग करना बेहतर होता है, और फिर इस जीन को एक जीवाणु में पेश किया जाता है, जो प्रतिकृति द्वारा वांछित उत्पाद की बड़ी मात्रा का उत्पादन करेगा। हालाँकि, इस विधि की अपनी कमियाँ भी हैं। सेमी . जेनेटिक इंजीनियरिंग भी. प्रोटीन और पोषण जब शरीर में प्रोटीन अमीनो एसिड में टूट जाता है, तो इन अमीनो एसिड का उपयोग प्रोटीन को संश्लेषित करने के लिए फिर से किया जा सकता है। साथ ही, अमीनो एसिड स्वयं टूटने के अधीन होते हैं, इसलिए उनका पूरी तरह से पुन: उपयोग नहीं किया जाता है। यह भी स्पष्ट है कि विकास, गर्भावस्था और घाव भरने के दौरान, प्रोटीन संश्लेषण टूटने से अधिक होना चाहिए। शरीर लगातार कुछ प्रोटीन खोता रहता है; ये बाल, नाखून और त्वचा की सतह परत के प्रोटीन हैं। इसलिए, प्रोटीन को संश्लेषित करने के लिए, प्रत्येक जीव को भोजन से अमीनो एसिड प्राप्त करना चाहिए। हरे पौधे CO से संश्लेषण करते हैं 2 , पानी और अमोनिया या नाइट्रेट सभी 20 अमीनो एसिड प्रोटीन में पाए जाते हैं। कई बैक्टीरिया चीनी (या कुछ समकक्ष) और निश्चित नाइट्रोजन की उपस्थिति में अमीनो एसिड को संश्लेषित करने में भी सक्षम हैं, लेकिन चीनी अंततः हरे पौधों द्वारा आपूर्ति की जाती है। जानवरों में अमीनो एसिड को संश्लेषित करने की सीमित क्षमता होती है; वे हरे पौधों या अन्य जानवरों को खाकर अमीनो एसिड प्राप्त करते हैं। पाचन तंत्र में, अवशोषित प्रोटीन अमीनो एसिड में टूट जाते हैं, बाद वाले अवशोषित हो जाते हैं, और उनसे किसी दिए गए जीव की विशेषता वाले प्रोटीन का निर्माण होता है। अवशोषित प्रोटीन में से कोई भी शरीर संरचना में शामिल नहीं होता है। एकमात्र अपवाद यह है कि कई स्तनधारियों में, कुछ मातृ एंटीबॉडी प्लेसेंटा के माध्यम से भ्रूण के रक्तप्रवाह में बरकरार रह सकती हैं, और मातृ दूध के माध्यम से (विशेष रूप से जुगाली करने वालों में) जन्म के तुरंत बाद नवजात शिशु में स्थानांतरित हो सकती हैं।प्रोटीन की आवश्यकता. यह स्पष्ट है कि जीवन को बनाए रखने के लिए शरीर को भोजन से एक निश्चित मात्रा में प्रोटीन प्राप्त करना चाहिए। हालाँकि, इस आवश्यकता की सीमा कई कारकों पर निर्भर करती है। शरीर को ऊर्जा (कैलोरी) के स्रोत और इसकी संरचनाओं के निर्माण के लिए सामग्री दोनों के रूप में भोजन की आवश्यकता होती है। ऊर्जा की आवश्यकता सबसे पहले आती है। इसका मतलब यह है कि जब आहार में कम कार्बोहाइड्रेट और वसा होते हैं, तो आहार प्रोटीन का उपयोग अपने स्वयं के प्रोटीन के संश्लेषण के लिए नहीं, बल्कि कैलोरी के स्रोत के रूप में किया जाता है। लंबे समय तक उपवास के दौरान, ऊर्जा की जरूरतों को पूरा करने के लिए आपके स्वयं के प्रोटीन का भी उपयोग किया जाता है। यदि आहार में पर्याप्त कार्बोहाइड्रेट हों तो प्रोटीन की खपत कम की जा सकती है।नाइट्रोजन संतुलन. औसतन लगभग. प्रोटीन के कुल द्रव्यमान का 16% नाइट्रोजन है। जब प्रोटीन में मौजूद अमीनो एसिड टूट जाते हैं, तो उनमें मौजूद नाइट्रोजन शरीर से मूत्र में और (कुछ हद तक) मल में विभिन्न नाइट्रोजन यौगिकों के रूप में उत्सर्जित होता है। इसलिए प्रोटीन पोषण की गुणवत्ता का आकलन करने के लिए नाइट्रोजन संतुलन जैसे संकेतक का उपयोग करना सुविधाजनक है, अर्थात। शरीर में प्रवेश करने वाली नाइट्रोजन की मात्रा और प्रति दिन उत्सर्जित नाइट्रोजन की मात्रा के बीच का अंतर (ग्राम में)। एक वयस्क में सामान्य पोषण के साथ, ये मात्राएँ बराबर होती हैं। बढ़ते जीव में, उत्सर्जित नाइट्रोजन की मात्रा प्राप्त मात्रा से कम होती है, अर्थात। संतुलन सकारात्मक है. यदि आहार में प्रोटीन की कमी हो तो संतुलन नकारात्मक हो जाता है। यदि आहार में पर्याप्त कैलोरी है, लेकिन प्रोटीन नहीं है, तो शरीर प्रोटीन बचाता है। इसी समय, प्रोटीन चयापचय धीमा हो जाता है, और प्रोटीन संश्लेषण में अमीनो एसिड का बार-बार उपयोग उच्चतम संभव दक्षता के साथ होता है। हालाँकि, हानि अपरिहार्य है, और नाइट्रोजन यौगिक अभी भी मूत्र में और आंशिक रूप से मल में उत्सर्जित होते हैं। प्रोटीन उपवास के दौरान प्रतिदिन शरीर से उत्सर्जित नाइट्रोजन की मात्रा दैनिक प्रोटीन की कमी को मापने के रूप में काम कर सकती है। यह मान लेना स्वाभाविक है कि आहार में इस कमी के बराबर प्रोटीन की मात्रा शामिल करके नाइट्रोजन संतुलन बहाल किया जा सकता है। हालाँकि, ऐसा नहीं है. इस मात्रा में प्रोटीन प्राप्त करने के बाद, शरीर अमीनो एसिड का कम कुशलता से उपयोग करना शुरू कर देता है, इसलिए नाइट्रोजन संतुलन को बहाल करने के लिए कुछ अतिरिक्त प्रोटीन की आवश्यकता होती है।

यदि आहार में प्रोटीन की मात्रा नाइट्रोजन संतुलन बनाए रखने के लिए आवश्यक मात्रा से अधिक है, तो कोई नुकसान नहीं होता है। अतिरिक्त अमीनो एसिड का उपयोग केवल ऊर्जा स्रोत के रूप में किया जाता है। एक विशेष रूप से उल्लेखनीय उदाहरण के रूप में, एस्किमो नाइट्रोजन संतुलन बनाए रखने के लिए आवश्यक मात्रा से कम कार्बोहाइड्रेट और लगभग दस गुना अधिक प्रोटीन का उपभोग करते हैं। हालाँकि, ज्यादातर मामलों में, ऊर्जा स्रोत के रूप में प्रोटीन का उपयोग करना फायदेमंद नहीं है क्योंकि कार्बोहाइड्रेट की एक निश्चित मात्रा प्रोटीन की समान मात्रा की तुलना में कई अधिक कैलोरी पैदा कर सकती है। गरीब देशों में लोग अपनी कैलोरी कार्बोहाइड्रेट से प्राप्त करते हैं और न्यूनतम मात्रा में प्रोटीन का सेवन करते हैं।

यदि शरीर को गैर-प्रोटीन उत्पादों के रूप में आवश्यक संख्या में कैलोरी प्राप्त होती है, तो नाइट्रोजन संतुलन बनाए रखने के लिए प्रोटीन की न्यूनतम मात्रा लगभग होती है। प्रति दिन 30 ग्राम. लगभग इतना प्रोटीन ब्रेड के चार स्लाइस या 0.5 लीटर दूध में होता है। थोड़ी बड़ी संख्या को आमतौर पर इष्टतम माना जाता है; 50 से 70 ग्राम तक अनुशंसित।

तात्विक ऐमिनो अम्ल। अब तक प्रोटीन को संपूर्ण माना जाता था। इस बीच, प्रोटीन संश्लेषण होने के लिए, शरीर में सभी आवश्यक अमीनो एसिड मौजूद होने चाहिए। जानवर का शरीर स्वयं कुछ अमीनो एसिड को संश्लेषित करने में सक्षम है। उन्हें प्रतिस्थापन योग्य कहा जाता है क्योंकि उन्हें आहार में मौजूद होना जरूरी नहीं है, यह केवल महत्वपूर्ण है कि नाइट्रोजन के स्रोत के रूप में प्रोटीन की समग्र आपूर्ति पर्याप्त है; फिर, यदि गैर-आवश्यक अमीनो एसिड की कमी है, तो शरीर उन्हें अधिक मात्रा में मौजूद अमीनो एसिड की कीमत पर संश्लेषित कर सकता है। शेष, "आवश्यक" अमीनो एसिड को संश्लेषित नहीं किया जा सकता है और भोजन के माध्यम से शरीर को आपूर्ति की जानी चाहिए। मनुष्यों के लिए आवश्यक वेलिन, ल्यूसीन, आइसोल्यूसीन, थ्रेओनीन, मेथियोनीन, फेनिलएलनिन, ट्रिप्टोफैन, हिस्टिडीन, लाइसिन और आर्जिनिन हैं। (हालांकि आर्जिनिन को शरीर में संश्लेषित किया जा सकता है, इसे एक आवश्यक अमीनो एसिड के रूप में वर्गीकृत किया गया है क्योंकि यह नवजात शिशुओं और बढ़ते बच्चों में पर्याप्त मात्रा में उत्पन्न नहीं होता है। दूसरी ओर, भोजन से इनमें से कुछ अमीनो एसिड एक वयस्क के लिए अनावश्यक हो सकते हैं व्यक्ति।)

आवश्यक अमीनो एसिड की यह सूची अन्य कशेरुकियों और यहां तक कि कीड़ों में भी लगभग समान है। प्रोटीन का पोषण मूल्य आमतौर पर बढ़ते चूहों को खिलाने और जानवरों के वजन बढ़ने की निगरानी करके निर्धारित किया जाता है।

प्रोटीन का पोषण मूल्य. प्रोटीन का पोषण मूल्य आवश्यक अमीनो एसिड द्वारा निर्धारित होता है जिसकी सबसे अधिक कमी होती है। आइए इसे एक उदाहरण से स्पष्ट करें। हमारे शरीर में औसतन लगभग प्रोटीन होता है। 2% ट्रिप्टोफैन (वजन के अनुसार)। मान लीजिए कि आहार में 1% ट्रिप्टोफैन युक्त 10 ग्राम प्रोटीन शामिल है, और इसमें पर्याप्त अन्य आवश्यक अमीनो एसिड भी हैं। हमारे मामले में, इस अपूर्ण प्रोटीन का 10 ग्राम अनिवार्य रूप से 5 ग्राम पूर्ण प्रोटीन के बराबर है; शेष 5 ग्राम केवल ऊर्जा के स्रोत के रूप में काम कर सकता है। ध्यान दें कि चूंकि अमीनो एसिड व्यावहारिक रूप से शरीर में संग्रहीत नहीं होते हैं, और प्रोटीन संश्लेषण होने के लिए, सभी अमीनो एसिड एक ही समय में मौजूद होने चाहिए, आवश्यक अमीनो एसिड के सेवन के प्रभाव का पता केवल तभी लगाया जा सकता है जब वे सभी हों एक ही समय में शरीर में प्रवेश करें. अधिकांश पशु प्रोटीन की औसत संरचना मानव शरीर में प्रोटीन की औसत संरचना के करीब है, इसलिए यदि हमारा आहार मांस, अंडे, दूध और पनीर जैसे खाद्य पदार्थों से समृद्ध है तो हमें अमीनो एसिड की कमी का सामना करने की संभावना नहीं है। हालाँकि, जिलेटिन (कोलेजन विकृतीकरण का एक उत्पाद) जैसे प्रोटीन होते हैं, जिनमें बहुत कम आवश्यक अमीनो एसिड होते हैं। पादप प्रोटीन, हालांकि वे इस अर्थ में जिलेटिन से बेहतर हैं, आवश्यक अमीनो एसिड में भी कम हैं; उनमें विशेष रूप से लाइसिन और ट्रिप्टोफैन की मात्रा कम होती है। फिर भी, शुद्ध शाकाहारी भोजन को बिल्कुल भी हानिकारक नहीं माना जा सकता है, जब तक कि इसमें थोड़ी अधिक मात्रा में वनस्पति प्रोटीन का सेवन न किया जाए, जो शरीर को आवश्यक अमीनो एसिड प्रदान करने के लिए पर्याप्त हो। पौधों के बीजों में सबसे अधिक प्रोटीन होता है, विशेषकर गेहूं और विभिन्न फलियों के बीजों में। शतावरी जैसे युवा अंकुर भी प्रोटीन से भरपूर होते हैं।आहार में सिंथेटिक प्रोटीन. अपूर्ण प्रोटीन, जैसे मकई प्रोटीन, में थोड़ी मात्रा में सिंथेटिक आवश्यक अमीनो एसिड या अमीनो एसिड युक्त प्रोटीन जोड़कर, बाद के पोषण मूल्य को काफी बढ़ाया जा सकता है, यानी। जिससे उपभोग किये जाने वाले प्रोटीन की मात्रा बढ़ जाती है। एक अन्य संभावना नाइट्रोजन स्रोत के रूप में नाइट्रेट या अमोनिया के साथ पेट्रोलियम हाइड्रोकार्बन पर बैक्टीरिया या खमीर बढ़ने की है। इस तरह से प्राप्त माइक्रोबियल प्रोटीन मुर्गी या पशुधन के लिए चारे के रूप में काम कर सकता है, या सीधे मनुष्यों द्वारा खाया जा सकता है। तीसरी, व्यापक रूप से उपयोग की जाने वाली विधि जुगाली करने वालों के शरीर विज्ञान का उपयोग करती है। जुगाली करने वालों में, पेट के प्रारंभिक भाग में, तथाकथित। रुमेन में बैक्टीरिया और प्रोटोजोआ के विशेष रूप रहते हैं जो अपूर्ण पौधों के प्रोटीन को अधिक पूर्ण माइक्रोबियल प्रोटीन में परिवर्तित करते हैं, और ये बदले में, पाचन और अवशोषण के बाद पशु प्रोटीन में बदल जाते हैं। यूरिया, एक सस्ता सिंथेटिक नाइट्रोजन युक्त यौगिक, पशुओं के चारे में मिलाया जा सकता है। रुमेन में रहने वाले सूक्ष्मजीव कार्बोहाइड्रेट (जिनकी मात्रा फ़ीड में बहुत अधिक होती है) को प्रोटीन में बदलने के लिए यूरिया नाइट्रोजन का उपयोग करते हैं। पशुओं के चारे में लगभग एक तिहाई नाइट्रोजन यूरिया के रूप में आ सकता है, जिसका अनिवार्य रूप से मतलब, कुछ हद तक, प्रोटीन का रासायनिक संश्लेषण है। संयुक्त राज्य अमेरिका में, यह विधि प्रोटीन प्राप्त करने के तरीकों में से एक के रूप में एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाती है।साहित्य मरे आर., ग्रेनर डी., मेयस पी., रोडवेल डब्ल्यू. मानव जैव रसायन, वॉल्यूम। 12. एम., 1993
अल्बर्ट्स बी, ब्रे डी, लुईस जे, एट अल। आणविक कोशिका जीवविज्ञान, वॉल्यूम। 13. एम., 1994

गिलहरियाँ-ये उच्च-आणविक (आणविक भार 5-10 हजार से 1 मिलियन या अधिक तक भिन्न होता है) प्राकृतिक पॉलिमर हैं, जिनके अणु एमाइड (पेप्टाइड) बंधन से जुड़े अमीनो एसिड अवशेषों से निर्मित होते हैं।

प्रोटीन को प्रोटीन भी कहा जाता है (ग्रीक "प्रोटोस" - पहला, महत्वपूर्ण)। एक प्रोटीन अणु में अमीनो एसिड अवशेषों की संख्या बहुत भिन्न होती है और कभी-कभी कई हजार तक पहुंच जाती है। प्रत्येक प्रोटीन में अमीनो एसिड अवशेषों का अपना अंतर्निहित अनुक्रम होता है।

प्रोटीन विभिन्न प्रकार के जैविक कार्य करते हैं: उत्प्रेरक (एंजाइम), नियामक (हार्मोन), संरचनात्मक (कोलेजन, फाइब्रोइन), मोटर (मायोसिन), परिवहन (हीमोग्लोबिन, मायोग्लोबिन), सुरक्षात्मक (इम्युनोग्लोबुलिन, इंटरफेरॉन), भंडारण (कैसिइन, एल्ब्यूमिन, ग्लियाडिन) और अन्य।

प्रोटीन बायोमेम्ब्रेंस का आधार हैं, जो कोशिका और सेलुलर घटकों का सबसे महत्वपूर्ण घटक हैं। वे कोशिका के जीवन में एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं, जैसे कि इसकी रासायनिक गतिविधि का भौतिक आधार बनाते हैं।

प्रोटीन का असाधारण गुण है संरचना का स्व-संगठन, यानी किसी दिए गए प्रोटीन की विशेषता वाली एक निश्चित स्थानिक संरचना को अनायास बनाने की इसकी क्षमता। मूलतः, शरीर की सभी गतिविधियाँ (विकास, गति, विभिन्न कार्यों का प्रदर्शन और बहुत कुछ) प्रोटीन पदार्थों से जुड़ी होती हैं। प्रोटीन के बिना जीवन की कल्पना करना असंभव है।

प्रोटीन मानव और पशु भोजन का सबसे महत्वपूर्ण घटक और आवश्यक अमीनो एसिड का आपूर्तिकर्ता है।

प्रोटीन संरचना

प्रोटीन की स्थानिक संरचना में, अमीनो एसिड अणुओं में आर-रेडिकल्स (अवशेषों) की प्रकृति का बहुत महत्व है। नॉनपोलर अमीनो एसिड रेडिकल आमतौर पर प्रोटीन मैक्रोमोलेक्यूल के अंदर स्थित होते हैं और हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन का कारण बनते हैं; आयनिक (आयन-गठन) समूहों वाले ध्रुवीय रेडिकल आमतौर पर प्रोटीन मैक्रोमोलेक्यूल की सतह पर पाए जाते हैं और इलेक्ट्रोस्टैटिक (आयनिक) इंटरैक्शन की विशेषता बताते हैं। ध्रुवीय गैर-आयनिक रेडिकल (उदाहरण के लिए, अल्कोहल ओएच समूह, एमाइड समूह युक्त) सतह पर और प्रोटीन अणु के अंदर दोनों स्थित हो सकते हैं। वे हाइड्रोजन बांड के निर्माण में भाग लेते हैं।

प्रोटीन अणुओं में, α-अमीनो एसिड पेप्टाइड (-CO-NH-) बांड द्वारा एक दूसरे से जुड़े होते हैं:

इस तरह से निर्मित पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं या पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के भीतर अलग-अलग खंड, कुछ मामलों में, अतिरिक्त रूप से डाइसल्फ़ाइड (-एस-एस-) बांड द्वारा एक दूसरे से जुड़े हो सकते हैं या, जैसा कि उन्हें अक्सर डाइसल्फ़ाइड पुल कहा जाता है।

प्रोटीन की संरचना बनाने में एक प्रमुख भूमिका आयनिक (नमक) और हाइड्रोजन बांड के साथ-साथ हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन द्वारा निभाई जाती है - जलीय वातावरण में प्रोटीन अणुओं के हाइड्रोफोबिक घटकों के बीच एक विशेष प्रकार का संपर्क। इन सभी बंधनों में अलग-अलग ताकत होती है और यह एक जटिल, बड़े प्रोटीन अणु का निर्माण सुनिश्चित करते हैं।

प्रोटीन पदार्थों की संरचना और कार्यों में अंतर के बावजूद, उनकी मौलिक संरचना थोड़ी भिन्न होती है (सूखे वजन के अनुसार% में): कार्बन - 51-53; ऑक्सीजन - 21.5-23.5; नाइट्रोजन - 16.8-18.4; हाइड्रोजन - 6.5-7.3; सल्फर - 0.3-2.5.

कुछ प्रोटीनों में थोड़ी मात्रा में फॉस्फोरस, सेलेनियम और अन्य तत्व होते हैं।

पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड अवशेषों के अनुक्रम को कहा जाता है प्राथमिक प्रोटीन संरचना.

एक प्रोटीन अणु में एक या अधिक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं हो सकती हैं, जिनमें से प्रत्येक में अलग-अलग संख्या में अमीनो एसिड अवशेष होते हैं। संभावित संयोजनों की संख्या को देखते हुए, प्रोटीन की विविधता लगभग असीमित है, लेकिन उनमें से सभी प्रकृति में मौजूद नहीं हैं।

सभी प्रकार के जीवों में विभिन्न प्रकार के प्रोटीन की कुल संख्या 10 11 -10 12 होती है। प्रोटीन के लिए जिनकी संरचना बेहद जटिल है, प्राथमिक के अलावा, संरचनात्मक संगठन के उच्च स्तर भी प्रतिष्ठित हैं: माध्यमिक, तृतीयक और कभी-कभी चतुर्धातुक संरचना।

माध्यमिक संरचनाअधिकांश प्रोटीनों में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की पूरी लंबाई के साथ हमेशा नहीं होता है। एक निश्चित माध्यमिक संरचना वाली पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं अंतरिक्ष में अलग-अलग तरीके से स्थित हो सकती हैं।

जानकारी तृतीयक संरचनाहाइड्रोजन बांड के अलावा, आयनिक और हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं। प्रोटीन अणु की "पैकेजिंग" की प्रकृति के आधार पर, उन्हें प्रतिष्ठित किया जाता है गोलाकार, या गोलाकार, और तंतुमय, या फिलामेंटस प्रोटीन (तालिका 12)।

गोलाकार प्रोटीन के लिए, एक पेचदार संरचना अधिक विशिष्ट होती है; हेलिकॉप्टर घुमावदार, "मुड़े हुए" होते हैं; मैक्रोमोलेक्यूल का एक गोलाकार आकार होता है। वे कोलाइडल प्रणाली बनाने के लिए पानी और खारे घोल में घुल जाते हैं। जानवरों, पौधों और सूक्ष्मजीवों में अधिकांश प्रोटीन गोलाकार प्रोटीन होते हैं।

फाइब्रिलर प्रोटीन के लिए, एक फिलामेंटस संरचना अधिक विशिष्ट होती है। वे आम तौर पर पानी में अघुलनशील होते हैं। फाइब्रिलर प्रोटीन आमतौर पर संरचना-निर्माण कार्य करते हैं। उनके गुण (ताकत, खिंचाव) पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं को पैक करने की विधि पर निर्भर करते हैं। फाइब्रिलर प्रोटीन के उदाहरण मायोसिन और केराटिन हैं। कुछ मामलों में, व्यक्तिगत प्रोटीन सबयूनिट हाइड्रोजन बांड, इलेक्ट्रोस्टैटिक और अन्य इंटरैक्शन की मदद से जटिल समूह बनाते हैं। इस मामले में, यह बनता है चतुर्धातुक संरचनाप्रोटीन.

चतुर्धातुक संरचना वाले प्रोटीन का एक उदाहरण रक्त हीमोग्लोबिन है। केवल ऐसी संरचना के साथ ही यह अपना कार्य करता है - ऑक्सीजन को बांधना और इसे ऊतकों और अंगों तक पहुंचाना।

हालाँकि, यह ध्यान दिया जाना चाहिए कि उच्च प्रोटीन संरचनाओं के संगठन में, एक विशेष भूमिका प्राथमिक संरचना की होती है।

प्रोटीन वर्गीकरण

प्रोटीन के कई वर्गीकरण हैं:

कठिनाई की डिग्री के अनुसार (सरल और जटिल)।
अणुओं के आकार के अनुसार (गोलाकार और तंतुमय प्रोटीन)।
व्यक्तिगत सॉल्वैंट्स में घुलनशीलता के अनुसार (पानी में घुलनशील, पतला खारा घोल में घुलनशील - एल्ब्यूमिन, शराब में घुलनशील - प्रोलमिन, पतला क्षार और एसिड में घुलनशील - ग्लूटेलिन)।
निष्पादित कार्यों के अनुसार (उदाहरण के लिए, भंडारण प्रोटीन, कंकाल प्रोटीन, आदि)।

प्रोटीन के गुण

प्रोटीन उभयधर्मी इलेक्ट्रोलाइट्स हैं। एक निश्चित pH मान (जिसे आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु कहा जाता है) पर, प्रोटीन अणु में सकारात्मक और नकारात्मक आवेशों की संख्या बराबर होती है। यह प्रोटीन के प्रमुख गुणों में से एक है। इस बिंदु पर प्रोटीन विद्युत रूप से तटस्थ होते हैं, और पानी में उनकी घुलनशीलता सबसे कम होती है। प्रोटीन की घुलनशीलता को कम करने की क्षमता जब उनके अणु विद्युत तटस्थता तक पहुंचते हैं, तो समाधानों से अलगाव के लिए उपयोग किया जाता है, उदाहरण के लिए, प्रोटीन उत्पादों को प्राप्त करने की तकनीक में।

हाइड्रेशन. जलयोजन की प्रक्रिया का अर्थ है प्रोटीन द्वारा पानी को बांधना, और वे हाइड्रोफिलिक गुण प्रदर्शित करते हैं: वे फूल जाते हैं, उनका द्रव्यमान और मात्रा बढ़ जाती है। व्यक्तिगत प्रोटीन की सूजन पूरी तरह से उनकी संरचना पर निर्भर करती है। संरचना में मौजूद और प्रोटीन मैक्रोमोलेक्यूल की सतह पर स्थित हाइड्रोफिलिक एमाइड (-CO-NH-, पेप्टाइड बॉन्ड), अमाइन (-NH 2) और कार्बोक्सिल (-COOH) समूह पानी के अणुओं को आकर्षित करते हैं, उन्हें सख्ती से सतह पर उन्मुख करते हैं। अणु का. प्रोटीन ग्लोब्यूल्स के आसपास का जलयोजन (जलीय) खोल एकत्रीकरण और अवसादन को रोकता है, और इसलिए प्रोटीन समाधान की स्थिरता में योगदान देता है। आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु पर, प्रोटीन में पानी को बांधने की क्षमता सबसे कम होती है; प्रोटीन अणुओं के चारों ओर का जलयोजन आवरण नष्ट हो जाता है, इसलिए वे मिलकर बड़े समुच्चय बनाते हैं। प्रोटीन अणुओं का एकत्रीकरण तब भी होता है जब उन्हें कुछ कार्बनिक सॉल्वैंट्स, उदाहरण के लिए, एथिल अल्कोहल की मदद से निर्जलित किया जाता है। इससे प्रोटीन का अवक्षेपण होता है। जब पर्यावरण का पीएच बदलता है, तो प्रोटीन मैक्रोमोलेक्यूल चार्ज हो जाता है और इसकी जलयोजन क्षमता बदल जाती है।

सीमित सूजन के साथ, संकेंद्रित प्रोटीन घोल जटिल प्रणालियाँ बनाते हैं जिन्हें कहा जाता है जेली.

जेली तरल नहीं होती, लोचदार होती है, उनमें प्लास्टिसिटी होती है, एक निश्चित यांत्रिक शक्ति होती है और वे अपना आकार बनाए रखने में सक्षम होती हैं। गोलाकार प्रोटीन को पूरी तरह से हाइड्रेटेड किया जा सकता है और पानी में घोला जा सकता है (उदाहरण के लिए, दूध प्रोटीन), जिससे कम सांद्रता वाले घोल बनते हैं। प्रोटीन के हाइड्रोफिलिक गुण, यानी उनकी सूजन, जेली बनाने, सस्पेंशन, इमल्शन और फोम को स्थिर करने की क्षमता, जीव विज्ञान और खाद्य उद्योग में बहुत महत्व रखते हैं। एक बहुत ही मोबाइल जेली, जो मुख्य रूप से प्रोटीन अणुओं से निर्मित होती है, साइटोप्लाज्म है - गेहूं के आटे से अलग किया गया कच्चा ग्लूटेन; इसमें 65% तक पानी होता है। ग्लूटेन प्रोटीन की अलग-अलग हाइड्रोफिलिसिटी गेहूं के दाने और उससे प्राप्त आटे (तथाकथित मजबूत और कमजोर गेहूं) की गुणवत्ता को दर्शाने वाले संकेतों में से एक है। अनाज और आटे के प्रोटीन की हाइड्रोफिलिसिटी अनाज के भंडारण और प्रसंस्करण और बेकिंग में महत्वपूर्ण भूमिका निभाती है। आटा, जो बेकरी उत्पादन में प्राप्त होता है, पानी में फूला हुआ एक प्रोटीन है, एक केंद्रित जेली है जिसमें स्टार्च के दाने होते हैं।

प्रोटीन का विकृतीकरण. बाहरी कारकों (तापमान, यांत्रिक तनाव, रासायनिक एजेंटों की कार्रवाई और कई अन्य कारकों) के प्रभाव में विकृतीकरण के दौरान, प्रोटीन मैक्रोमोलेक्यूल की माध्यमिक, तृतीयक और चतुर्धातुक संरचनाओं में परिवर्तन होता है, यानी इसकी मूल स्थानिक संरचना। प्राथमिक संरचना, और इसलिए प्रोटीन की रासायनिक संरचना, नहीं बदलती है। भौतिक गुण बदलते हैं: घुलनशीलता और जलयोजन क्षमता कम हो जाती है, जैविक गतिविधि खो जाती है। प्रोटीन मैक्रोमोलेक्यूल का आकार बदलता है और एकत्रीकरण होता है। इसी समय, कुछ रासायनिक समूहों की गतिविधि बढ़ जाती है, प्रोटीन पर प्रोटीयोलाइटिक एंजाइमों का प्रभाव सुगम हो जाता है, और इसलिए हाइड्रोलाइज करना आसान हो जाता है।

खाद्य प्रौद्योगिकी में, प्रोटीन का थर्मल विकृतीकरण विशेष व्यावहारिक महत्व का है, जिसकी डिग्री तापमान, हीटिंग की अवधि और आर्द्रता पर निर्भर करती है। खाद्य कच्चे माल, अर्द्ध-तैयार उत्पादों और कभी-कभी तैयार उत्पादों के लिए ताप उपचार व्यवस्था विकसित करते समय इसे याद रखा जाना चाहिए। थर्मल विकृतीकरण प्रक्रियाएँ पौधों की सामग्री को ब्लैंचिंग, अनाज सुखाने, ब्रेड पकाने और पास्ता के उत्पादन में विशेष भूमिका निभाती हैं। प्रोटीन विकृतीकरण यांत्रिक क्रिया (दबाव, रगड़, झटकों, अल्ट्रासाउंड) के कारण भी हो सकता है। अंत में, प्रोटीन का विकृतीकरण रासायनिक अभिकर्मकों (एसिड, क्षार, अल्कोहल, एसीटोन) की क्रिया के कारण होता है। इन सभी तकनीकों का व्यापक रूप से भोजन और जैव प्रौद्योगिकी में उपयोग किया जाता है।

फोमिंग. फोमिंग प्रक्रिया प्रोटीन की अत्यधिक संकेंद्रित तरल-गैस प्रणाली बनाने की क्षमता को संदर्भित करती है जिसे फोम कहा जाता है। फोम की स्थिरता, जिसमें प्रोटीन एक फोमिंग एजेंट है, न केवल इसकी प्रकृति और एकाग्रता पर निर्भर करता है, बल्कि तापमान पर भी निर्भर करता है। कन्फेक्शनरी उद्योग (मार्शमैलो, मार्शमैलो, सूफले) में फोमिंग एजेंट के रूप में प्रोटीन का व्यापक रूप से उपयोग किया जाता है। ब्रेड में फोम की संरचना होती है, और यह इसके स्वाद को प्रभावित करती है।

प्रोटीन अणु, कई कारकों के प्रभाव में, नष्ट हो सकते हैं या नए उत्पाद बनाने के लिए अन्य पदार्थों के साथ बातचीत कर सकते हैं। खाद्य उद्योग के लिए, दो महत्वपूर्ण प्रक्रियाओं को प्रतिष्ठित किया जा सकता है:

1) एंजाइमों की क्रिया के तहत प्रोटीन का हाइड्रोलिसिस;

2) अपचायक शर्करा के कार्बोनिल समूहों के साथ प्रोटीन या अमीनो एसिड के अमीनो समूहों की परस्पर क्रिया।

प्रोटीज़ एंजाइमों के प्रभाव में जो प्रोटीन के हाइड्रोलाइटिक टूटने को उत्प्रेरित करते हैं, बाद वाले सरल उत्पादों (पॉली- और डाइपेप्टाइड्स) में और अंततः अमीनो एसिड में टूट जाते हैं। प्रोटीन हाइड्रोलिसिस की दर इसकी संरचना, आणविक संरचना, एंजाइम गतिविधि और स्थितियों पर निर्भर करती है।

प्रोटीन हाइड्रोलिसिस.आम तौर पर अमीनो एसिड के निर्माण के साथ हाइड्रोलिसिस प्रतिक्रिया को इस प्रकार लिखा जा सकता है:

दहन. प्रोटीन नाइट्रोजन, कार्बन डाइऑक्साइड और पानी के साथ-साथ कुछ अन्य पदार्थों का उत्पादन करने के लिए जलते हैं। दहन के साथ जले हुए पंखों की विशिष्ट गंध आती है।

प्रोटीन के प्रति रंग की प्रतिक्रिया. प्रोटीन के गुणात्मक निर्धारण के लिए निम्नलिखित प्रतिक्रियाओं का उपयोग किया जाता है:

1) ज़ैंथोप्रोटीन,जिसमें एक प्रोटीन अणु में केंद्रित नाइट्रिक एसिड के साथ सुगंधित और विषम परमाणु चक्रों की परस्पर क्रिया होती है, जिसके साथ पीला रंग दिखाई देता है।

2) ब्यूरेट, जिसमें प्रोटीन के कमजोर क्षारीय घोल कॉपर (II) सल्फेट के घोल के साथ परस्पर क्रिया करके Cu 2+ आयनों और पॉलीपेप्टाइड्स के बीच जटिल यौगिक बनाते हैं। प्रतिक्रिया बैंगनी-नीले रंग की उपस्थिति के साथ होती है।