Olbaltumvielu sadegšanas reakcija. Olbaltumvielu struktūra un īpašības

Vāveres- lielmolekulārie organiskie savienojumi, kas sastāv no aminoskābju atlikumiem, kas savienoti garā ķēdē ar peptīdu saiti.

Dzīvu organismu olbaltumvielu sastāvs ietver tikai 20 veidu aminoskābes, no kurām visas ir alfa aminoskābes, un proteīnu aminoskābju sastāvu un to savstarpējo savienojuma secību nosaka dzīva organisma individuālais ģenētiskais kods.

Viena no proteīnu iezīmēm ir to spēja spontāni veidot telpiskas struktūras, kas raksturīgas tikai šim konkrētajam proteīnam.

Pateicoties to struktūras specifikai, proteīniem var būt dažādas īpašības. Piemēram, olbaltumvielas ar lodveida kvartāru struktūru, jo īpaši vistas olu baltums, izšķīst ūdenī, veidojot koloidālus šķīdumus. Olbaltumvielas ar fibrilāru kvartāru struktūru ūdenī nešķīst. Fibrilārie proteīni jo īpaši veido nagus, matus un skrimšļus.

Olbaltumvielu ķīmiskās īpašības

Hidrolīze

Visas olbaltumvielas spēj iziet hidrolīzes reakcijas. Olbaltumvielu pilnīgas hidrolīzes gadījumā veidojas α-aminoskābju maisījums:

Olbaltumvielas + nH 2 O => α-aminoskābju maisījums

Denaturācija

Olbaltumvielu sekundāro, terciāro un kvartāro struktūru iznīcināšanu, neiznīcinot tās primāro struktūru, sauc par denaturāciju. Olbaltumvielu denaturācija var notikt nātrija, kālija vai amonija sāļu šķīdumu ietekmē - šāda denaturācija ir atgriezeniska:

Denaturācija, kas notiek starojuma (piemēram, karsēšanas) vai proteīna apstrādes ar smago metālu sāļiem ietekmē, ir neatgriezeniska:

Piemēram, olu termiskās apstrādes laikā to sagatavošanas laikā tiek novērota neatgriezeniska olbaltumvielu denaturācija. Olu baltuma denaturācijas rezultātā zūd tā spēja izšķīst ūdenī, veidojot koloidālu šķīdumu.

Kvalitatīvas reakcijas uz olbaltumvielām

Biureta reakcija

Ja šķīdumam, kas satur proteīnu, pievieno 10% nātrija hidroksīda šķīdumu un pēc tam nelielu daudzumu 1% vara sulfāta šķīduma, parādīsies violeta krāsa.

proteīna šķīdums + NaOH (10% šķīdums) + CuSO 4 = purpursarkana krāsa

Ksantoproteīna reakcija

Olbaltumvielu šķīdumi kļūst dzelteni, vārot ar koncentrētu slāpekļskābi:

proteīna šķīdums + HNO 3 (konc.) => dzeltena krāsa

Olbaltumvielu bioloģiskās funkcijas

katalītisks	paātrina dažādas ķīmiskās reakcijas dzīvajos organismos	fermenti
strukturāli	šūnu celtniecības materiāls	kolagēns, šūnu membrānas proteīni
aizsargājošs	aizsargāt ķermeni no infekcijām	imūnglobulīni, interferons
regulējošas	regulē vielmaiņas procesus	hormoni
transports	vitāli svarīgu vielu pārnešana no vienas ķermeņa daļas uz citu	hemoglobīns nes skābekli
enerģiju	apgādā ķermeni ar enerģiju	1 grams olbaltumvielu var nodrošināt ķermeni ar 17,6 J enerģijas
motors (motors)	jebkuras ķermeņa motoriskās funkcijas	miozīns (muskuļu proteīns)

Olbaltumvielu klasifikācija balstās uz to ķīmisko sastāvu. Saskaņā ar šo klasifikāciju olbaltumvielas ir vienkārši Un komplekss. Vienkāršie proteīni sastāv tikai no aminoskābēm, tas ir, no viena vai vairākiem polipeptīdiem. Vienkāršās olbaltumvielas, kas atrodamas cilvēka organismā, ietver albumīni, globulīni, histoni, balstaudu proteīni.

Sarežģītā proteīna molekulā papildus aminoskābēm ir arī daļa, kas nav aminoskābes, ko sauc protezēšanas grupa. Atkarībā no šīs grupas struktūras izšķir sarežģītus proteīnus, piemēram, fosfoproteīni ( satur fosforskābi) nukleoproteīni(satur nukleīnskābi), glikoproteīni(satur ogļhidrātus) lipoproteīni(satur lipoīdus) un citus.

Atbilstoši klasifikācijai, kuras pamatā ir olbaltumvielu telpiskā forma, olbaltumvielas iedala fibrillars Un lodveida.

Fibrilārie proteīni sastāv no spirālēm, tas ir, pārsvarā no sekundārās struktūras. Lodveida proteīnu molekulām ir sfēriska un elipsoidāla forma.

Fibrilāro proteīnu piemērs ir kolagēns - visbagātākais proteīns cilvēka organismā. Šis proteīns veido 25-30% no kopējā olbaltumvielu skaita organismā. Kolagēnam ir augsta izturība un elastība. Tā ir daļa no muskuļu, cīpslu, skrimšļu, kaulu un asinsvadu sieniņu asinsvadiem.

Globulāro proteīnu piemēri ir asins plazmas albumīni un globulīni.

Olbaltumvielu fizikāli ķīmiskās īpašības.

Viena no galvenajām olbaltumvielu iezīmēm ir to augsta molekulmasa, kas svārstās no 6000 līdz vairākiem miljoniem daltonu.

Vēl viena svarīga olbaltumvielu fizikāli ķīmiskā īpašība ir to amfoteriskums,tas ir, gan skābu, gan bāzisku īpašību klātbūtne. Amfoteritāte ir saistīta ar brīvu karboksilgrupu, tas ir, skābu, un aminogrupu, tas ir, sārmainu, klātbūtni dažās aminoskābēs. Tas noved pie tā, ka skābā vidē olbaltumvielām ir sārmainas īpašības, bet sārmainā vidē - skābas. Tomēr noteiktos apstākļos proteīniem piemīt neitrālas īpašības. Tiek saukta pH vērtība, pie kuras olbaltumvielām piemīt neitrālas īpašības izoelektriskais punkts. Katra proteīna izoelektriskais punkts ir individuāls. Olbaltumvielas saskaņā ar šo rādītāju ir sadalītas divās lielās klasēs - skābs un sārmains, jo izoelektrisko punktu var nobīdīt vai nu uz vienu vai otru pusi.

Vēl viena svarīga olbaltumvielu molekulu īpašība ir šķīdība. Neskatoties uz lielo molekulu izmēru, olbaltumvielas labi šķīst ūdenī. Turklāt olbaltumvielu šķīdumi ūdenī ir ļoti stabili. Pirmais olbaltumvielu šķīdības iemesls ir lādiņa klātbūtne uz olbaltumvielu molekulu virsmas, kā rezultātā olbaltumvielu molekulas praktiski neveido ūdenī nešķīstošus agregātus. Otrs olbaltumvielu šķīdumu stabilitātes iemesls ir hidratācijas (ūdens) apvalka klātbūtne proteīna molekulā. Hidratācijas apvalks atdala olbaltumvielas vienu no otras.

Trešā svarīgā olbaltumvielu fizikāli ķīmiskā īpašība ir izsālīt,tas ir, spēja izgulsnēties ūdeni atdalošu līdzekļu ietekmē. Izsālīšana ir atgriezenisks process. Šī spēja pārvietoties šķīdumā un izkļūt no tā ir ļoti svarīga daudzu dzīvībai svarīgu īpašību izpausmei.

Visbeidzot, vissvarīgākā olbaltumvielu īpašība ir to spēja denaturācija.Denaturācija ir olbaltumvielas dabiskās izcelsmes zaudēšana. Sakuļot olas pannā, mēs iegūstam neatgriezenisku olbaltumvielu denaturāciju. Denaturācija sastāv no pastāvīga vai īslaicīga proteīna sekundārās un terciārās struktūras izjaukšanas, bet primārā struktūra tiek saglabāta. Papildus temperatūrai (virs 50 grādiem) denaturāciju var izraisīt arī citi fizikāli faktori: starojums, ultraskaņa, vibrācija, spēcīgas skābes un sārmi. Denaturācija var būt atgriezeniska vai neatgriezeniska. Ar nelielu ietekmi proteīna sekundāro un terciāro struktūru iznīcināšana notiek nenozīmīgi. Tāpēc, ja nav denaturējošas iedarbības, proteīns var atjaunot savu dabisko struktūru. Tiek saukts apgrieztais denaturācijas process renaturācija.Tomēr ar ilgstošu un spēcīgu iedarbību renaturācija kļūst neiespējama, un tādējādi denaturācija ir neatgriezeniska.

Pirms runāt par svarīgākajām olbaltumvielu fizikālajām un ķīmiskajām īpašībām, jums jāzina, no kā tas sastāv un kāda ir tā struktūra. Olbaltumvielas ir nozīmīgs dabisks biopolimērs; aminoskābes kalpo par pamatu tiem.

Kas ir aminoskābes

Tie ir organiskie savienojumi, kas satur karboksilgrupas un amīnu grupas. Pateicoties pirmajai grupai, tiem ir ogleklis, skābeklis un ūdeņradis, bet otra - slāpeklis un ūdeņradis. Alfa aminoskābes tiek uzskatītas par vissvarīgākajām, jo ​​tās ir nepieciešamas olbaltumvielu veidošanai.

Ir neaizvietojamās aminoskābes, ko sauc par proteinogēnām aminoskābēm. Tātad viņi ir atbildīgi par olbaltumvielu parādīšanos. Tie ir tikai 20, bet tie var veidot neskaitāmus olbaltumvielu savienojumus. Tomēr neviens no tiem nebūs pilnīgi identisks otram. Tas ir iespējams, pateicoties elementu kombinācijām, kas atrodamas šajās aminoskābēs.

To sintēze organismā nenotiek. Tāpēc viņi tur nokļūst kopā ar pārtiku. Ja cilvēks tos saņem nepietiekamā daudzumā, tad var tikt traucēta dažādu sistēmu normāla darbība. Olbaltumvielas veidojas polikondensācijas reakcijas rezultātā.

Olbaltumvielas un to struktūra

Pirms pāriet uz olbaltumvielu fizikālajām īpašībām, ir vērts sniegt precīzāku šī organiskā savienojuma definīciju. Olbaltumvielas ir viens no nozīmīgākajiem bioorganiskajiem savienojumiem, kas veidojas aminoskābju ietekmē un piedalās daudzos organismā notiekošos procesos.

Šo savienojumu struktūra ir atkarīga no secības, kādā mainās aminoskābju atlikumi. Rezultātā tas izskatās šādi:

• primārais (lineārs);
• sekundāra (spirāle);
• terciārais (globulārs).

To klasifikācija

Sakarā ar milzīgo olbaltumvielu savienojumu daudzveidību un to sastāva un dažādu struktūru dažādo sarežģītības pakāpi, ērtības labad ir klasifikācijas, kas balstās uz šīm īpašībām.

To sastāvs ir šāds:

• vienkāršs;
• komplekss, kas savukārt ir sadalīts:

1. olbaltumvielu un ogļhidrātu kombinācija;
2. olbaltumvielu un tauku kombinācija;
3. olbaltumvielu molekulu un nukleīnskābju savienojums.

Pēc šķīdības:

• ūdenī šķīstošs;
• taukos šķīstošs.

Īss olbaltumvielu savienojumu apraksts

Pirms pāriet uz olbaltumvielu fizikālajām un ķīmiskajām īpašībām, būs lietderīgi tos nedaudz raksturot. Protams, to īpašības ir svarīgas dzīva organisma normālai darbībai. Sākotnējā stāvoklī tās ir cietas vielas, kas vai nu šķīst dažādos šķidrumos, vai nešķīst.

Ja mēs īsi runājam par olbaltumvielu fizikālajām īpašībām, tad tie nosaka daudzus svarīgākos bioloģiskos procesus organismā. Piemēram, piemēram, vielu transportēšana, uzbūves funkcija utt. Olbaltumvielu fizikālās īpašības ir atkarīgas no tā, vai tās ir vai nešķīst. Tieši par šīm funkcijām tiks rakstīts tālāk.

Olbaltumvielu fizikālās īpašības

Iepriekš jau tika rakstīts par to agregācijas stāvokli un šķīdību. Tāpēc mēs pārejam pie šādām īpašībām:

1. Viņiem ir liela molekulmasa, kas ir atkarīga no noteiktiem vides apstākļiem.
2. To šķīdības diapazons ir plašs, kā rezultātā kļūst iespējama elektroforēze, metode, ar kuras palīdzību olbaltumvielas tiek izolētas no maisījumiem.

Olbaltumvielu savienojumu ķīmiskās īpašības

Lasītāji tagad zina, kādas fizikālās īpašības piemīt proteīniem. Tagad mums jārunā par tikpat svarīgām ķīmiskajām. Tie ir uzskaitīti zemāk:

1. Denaturācija. Olbaltumvielu koagulācija augstas temperatūras, spēcīgu skābju vai sārmu ietekmē. Denaturācijas laikā tiek saglabāta tikai primārā struktūra, un tiek zaudētas visas olbaltumvielu bioloģiskās īpašības.
2. Hidrolīze. Rezultātā veidojas vienkāršas olbaltumvielas un aminoskābes, jo tiek iznīcināta primārā struktūra. Tas ir gremošanas procesa pamats.
3. Kvalitatīvas reakcijas olbaltumvielu noteikšanai. Ir tikai divi no tiem, un trešais ir nepieciešams, lai šajos savienojumos noteiktu sēru.
4. Biureta reakcija. Olbaltumvielas tiek pakļautas vara hidroksīda nogulsnēm. Rezultāts ir violeta krāsa.
5. Ksantoproteīna reakcija. Ietekme tiek veikta, izmantojot koncentrētu slāpekļskābi. Šīs reakcijas rezultātā veidojas baltas nogulsnes, kas karsējot kļūst dzeltenas. Un, ja pievienojat amonjaka ūdens šķīdumu, parādās oranža krāsa.
6. Sēra noteikšana olbaltumvielās. Kad olbaltumvielas sadedzina, sāk justies “sadedzināta raga” smarža. Šī parādība ir izskaidrojama ar to, ka tie satur sēru.

Tātad šīs bija visas olbaltumvielu fizikālās un ķīmiskās īpašības. Bet, protams, ne tikai to dēļ tās tiek uzskatītas par dzīvā organisma svarīgākajām sastāvdaļām. Tie nosaka svarīgākās bioloģiskās funkcijas.

Olbaltumvielu bioloģiskās īpašības

Mēs pārbaudījām olbaltumvielu fizikālās īpašības ķīmijā. Bet ir arī vērts runāt par to ietekmi uz ķermeni un to, kāpēc tas nedarbosies pilnībā bez tiem. Tālāk ir norādītas olbaltumvielu funkcijas:

1. fermentatīvs. Lielākā daļa ķermeņa reakciju notiek, piedaloties proteīnu izcelsmes fermentiem;
2. transports. Šie elementi piegādā citas svarīgas molekulas audos un orgānos. Viens no svarīgākajiem transporta proteīniem ir hemoglobīns;
3. strukturāli. Olbaltumvielas ir galvenais daudzu audu (muskuļu, audu, balsta) būvmateriāls;
4. aizsargājošs. Antivielas un antitoksīni ir īpašs olbaltumvielu savienojumu veids, kas veido imunitātes pamatu;
5. signāls Receptoriem, kas ir atbildīgi par maņu orgānu darbību, struktūrā ir arī proteīni;
6. uzglabāšanu. Šo funkciju veic īpaši proteīni, kas var būt būvmateriāli un papildu enerģijas avoti jaunu organismu attīstības laikā.

Olbaltumvielas var pārvērst taukos un ogļhidrātos. Bet viņi nevarēs kļūt par vāverēm. Tāpēc šo konkrēto savienojumu trūkums ir īpaši bīstams dzīvam organismam. Izdalītā enerģija ir maza un šajā ziņā ir zemāka par taukiem un ogļhidrātiem. Tomēr tie ir neaizvietojamo aminoskābju avots organismā.

Kā saprast, ka organismā nav pietiekami daudz olbaltumvielu? Cilvēkam pasliktinās veselība, iestājas ātrs izsīkums un nogurums. Lieliski olbaltumvielu avoti ir dažādu šķirņu kvieši, gaļas un zivju produkti, piena produkti, olas un daži pākšaugu veidi.

Ir svarīgi zināt ne tikai olbaltumvielu fizikālās īpašības, bet arī ķīmiskās, kā arī to, kāda nozīme tiem ir organismam no bioloģiskā viedokļa. Olbaltumvielu savienojumi ir unikāli ar to, ka tie ir neaizvietojamo aminoskābju avoti, kas nepieciešamas normālai cilvēka organisma darbībai.

PROTEĪNI (olbaltumvielas), kompleksu slāpekli saturošu savienojumu klase, dzīvās vielas raksturīgākās un svarīgākās (kopā ar nukleīnskābēm) sastāvdaļas. Olbaltumvielas pilda daudzas un dažādas funkcijas. Lielākā daļa olbaltumvielu ir fermenti, kas katalizē ķīmiskās reakcijas. Daudzi hormoni, kas regulē fizioloģiskos procesus, arī ir olbaltumvielas. Strukturālie proteīni, piemēram, kolagēns un keratīns, ir galvenās kaulu audu, matu un nagu sastāvdaļas. Muskuļu saraušanās proteīniem ir iespēja mainīt savu garumu, izmantojot ķīmisko enerģiju mehāniskā darba veikšanai. Olbaltumvielas ietver antivielas, kas saistās un neitralizē toksiskas vielas. Daži proteīni, kas spēj reaģēt uz ārējām ietekmēm (gaisma, smarža), kalpo kā receptori maņās, kas uztver kairinājumu. Daudzi proteīni, kas atrodas šūnas iekšpusē un uz šūnas membrānas, veic regulēšanas funkcijas.

19. gadsimta pirmajā pusē. daudzi ķīmiķi, starp tiem galvenokārt J. fon Lībigs, pamazām nonāca pie secinājuma, ka olbaltumvielas ir īpaša slāpekļa savienojumu klase. Nosaukums "olbaltumvielas" (no grieķu valodas.

protos pirmais) 1840. gadā ierosināja holandiešu ķīmiķis G. Mulders. FIZISKĀS ĪPAŠĪBAS Proteīni ir balti cietā stāvoklī, bet bezkrāsaini šķīdumā, ja vien tiem nav kāda veida hromoforu (krāsainu) grupu, piemēram, hemoglobīna. Dažādu proteīnu šķīdība ūdenī ļoti atšķiras. Tas mainās arī atkarībā no pH un sāļu koncentrācijas šķīdumā, tāpēc ir iespējams izvēlēties apstākļus, kādos viens proteīns selektīvi nogulsnēs citu olbaltumvielu klātbūtnē. Šo "izsālīšanas" metodi plaši izmanto proteīnu izolēšanai un attīrīšanai. Attīrītais proteīns bieži izgulsnējas no šķīduma kā kristāli.

Salīdzinot ar citiem savienojumiem, olbaltumvielu molekulmasa ir ļoti liela, svārstās no vairākiem tūkstošiem līdz daudziem miljoniem daltonu. Tāpēc ultracentrifugēšanas laikā olbaltumvielas tiek nogulsnētas un dažādos ātrumos. Tā kā olbaltumvielu molekulās ir pozitīvi un negatīvi lādētas grupas, tās pārvietojas ar dažādu ātrumu un elektriskajā laukā. Tas ir elektroforēzes pamatā - metode, ko izmanto atsevišķu proteīnu izolēšanai no sarežģītiem maisījumiem. Proteīnus attīra arī ar hromatogrāfiju.

ĶĪMISKĀS ĪPAŠĪBAS Struktūra. Olbaltumvielas ir polimēri, t.i. molekulas, kas veidotas kā ķēdes no atkārtotām monomēru vienībām vai apakšvienībām, kuru lomu tās spēlē a -aminoskābes. Vispārīgā aminoskābju formula kur R ūdeņraža atoms vai kāda organiska grupa.

Olbaltumvielu molekula (polipeptīdu ķēde) var sastāvēt tikai no salīdzinoši neliela aminoskābju skaita vai vairākiem tūkstošiem monomēru vienību. Aminoskābju kombinācija ķēdē ir iespējama, jo katrai no tām ir divas dažādas ķīmiskās grupas: aminogrupa ar pamata īpašībām,

NH 2 un skābā karboksilgrupa COOH. Abas šīs grupas ir saistītas ar a - oglekļa atoms. Vienas aminoskābes karboksilgrupa var veidot amīda (peptīda) saiti ar citas aminoskābes aminogrupu:
Pēc tam, kad šādā veidā ir savienotas divas aminoskābes, ķēdi var pagarināt, otrai aminoskābei pievienojot trešo utt. Kā redzams no iepriekš minētā vienādojuma, veidojoties peptīdu saitei, tiek atbrīvota ūdens molekula. Skābju, sārmu vai proteolītisko enzīmu klātbūtnē reakcija notiek pretējā virzienā: polipeptīdu ķēde tiek sadalīta aminoskābēs, pievienojot ūdeni. Šo reakciju sauc par hidrolīzi. Hidrolīze notiek spontāni, un ir nepieciešama enerģija, lai aminoskābes savienotu polipeptīdu ķēdē.

Karboksilgrupa un amīda grupa (vai līdzīga imīdu grupa aminoskābes prolīna gadījumā) ir visās aminoskābēs, bet atšķirības starp aminoskābēm nosaka grupas vai “sānu ķēdes” raksturs. kas norādīts iepriekš ar vēstuli

R . Sānu ķēdes lomu var spēlēt viens ūdeņraža atoms, piemēram, aminoskābē glicīns, vai kāda liela apjoma grupa, piemēram, histidīnā un triptofānā. Dažas sānu ķēdes ir ķīmiski inertas, bet citas ir izteikti reaģējošas.

Var sintezēt daudzus tūkstošus dažādu aminoskābju, un dabā sastopamas daudzas dažādas aminoskābes, bet olbaltumvielu sintēzei izmanto tikai 20 veidu aminoskābes: alanīns, arginīns, asparagīns, asparagīnskābe, valīns, histidīns, glicīns, glutamīns, glutamīns. skābe, izoleicīns, leicīns, lizīns, metionīns, prolīns, serīns, tirozīns, treonīns, triptofāns, fenilalanīns un cisteīns (olbaltumvielās cisteīns var būt kā dimērs

– cistīns). Tiesa, dažās olbaltumvielās papildus regulāri sastopamajām divdesmit aminoskābēm ir arī citas aminoskābes, taču tās veidojas, modificējot kādu no divdesmit uzskaitītajām pēc tā iekļaušanas olbaltumvielās.Optiskā darbība. Visām aminoskābēm, izņemot glicīnu, ir a Oglekļa atomam ir pievienotas četras dažādas grupas. No ģeometrijas viedokļa četras dažādas grupas var piesaistīt divos veidos, un attiecīgi ir iespējamas divas konfigurācijas jeb divi izomēri, kas viens ar otru ir saistīti kā priekšmets ir tā spoguļattēlam, t.i. tāpat kā kreiso roku uz labo. Vienu konfigurāciju sauc par kreiso vai kreiso ( L ), un otra labā vai pa labi rotējošā ( D ), jo divi šādi izomēri atšķiras pēc polarizētās gaismas plaknes rotācijas virziena. Atrodas tikai olbaltumvielās L -aminoskābes (izņēmums ir glicīns; to var attēlot tikai vienā formā, jo divas no četrām tā grupām ir vienādas), un visas ir optiski aktīvas (jo ir tikai viens izomērs). D -aminoskābes dabā ir reti sastopamas; tie ir atrodami dažās antibiotikās un baktēriju šūnu sieniņās.Aminoskābju secība. Aminoskābes polipeptīdu ķēdē nav izkārtotas nejauši, bet noteiktā fiksētā secībā, un tieši šī secība nosaka proteīna funkcijas un īpašības. Mainot 20 veidu aminoskābju secību, jūs varat izveidot milzīgu skaitu dažādu proteīnu, tāpat kā jūs varat izveidot daudz dažādu tekstu no alfabēta burtiem.

Agrāk proteīna aminoskābju secības noteikšana bieži prasīja vairākus gadus. Tiešā noteikšana joprojām ir diezgan darbietilpīgs uzdevums, lai gan ir radītas ierīces, kas ļauj to veikt automātiski. Parasti ir vieglāk noteikt atbilstošā gēna nukleotīdu secību un no tās izsecināt proteīna aminoskābju secību. Līdz šim jau ir noteiktas daudzu simtu olbaltumvielu aminoskābju secības. Atšifrēto proteīnu funkcijas parasti ir zināmas, un tas palīdz iedomāties līdzīgu proteīnu iespējamās funkcijas, kas veidojas, piemēram, ļaundabīgos audzējos.

Kompleksie proteīni. Olbaltumvielas, kas sastāv tikai no aminoskābēm, sauc par vienkāršiem. Tomēr bieži vien pie polipeptīdu ķēdes tiek pievienots metāla atoms vai kāds ķīmisks savienojums, kas nav aminoskābe. Šādus proteīnus sauc par kompleksiem. Piemērs ir hemoglobīns: tas satur dzelzs porfirīnu, kas nosaka tā sarkano krāsu un ļauj tam darboties kā skābekļa nesējam.

Sarežģītāko olbaltumvielu nosaukumi norāda uz pievienoto grupu būtību: glikoproteīni satur cukurus, lipoproteīni satur taukus. Ja fermenta katalītiskā aktivitāte ir atkarīga no pievienotās grupas, tad to sauc par protezēšanas grupu. Bieži vien vitamīns spēlē protezēšanas grupas lomu vai ir daļa no tās. Piemēram, A vitamīns, kas pievienots kādam no tīklenes proteīniem, nosaka tās jutīgumu pret gaismu.

Terciārā struktūra. Svarīga ir ne tik daudz paša proteīna aminoskābju secība (primārā struktūra), bet gan veids, kā tā ir izkārtota telpā. Visā polipeptīda ķēdes garumā ūdeņraža joni veido regulāras ūdeņraža saites, kas tai piešķir spirāles vai slāņa formu (sekundārā struktūra). No šādu spirāļu un slāņu kombinācijas rodas nākamās kārtas kompakta forma: proteīna terciārā struktūra. Ap saitēm, kas satur ķēdes monomēra vienības, ir iespējamas rotācijas nelielos leņķos. Tāpēc no tīri ģeometriskā viedokļa jebkuras polipeptīdu ķēdes iespējamo konfigurāciju skaits ir bezgalīgi liels. Patiesībā katrs proteīns parasti pastāv tikai vienā konfigurācijā, ko nosaka tā aminoskābju secība. Šī struktūra nav stingra, it kā « elpo” svārstās ap noteiktu vidējo konfigurāciju. Ķēde ir salocīta konfigurācijā, kurā brīvā enerģija (spēja ražot darbu) ir minimāla, tāpat kā atbrīvota atspere saspiežas tikai līdz stāvoklim, kas atbilst minimālajai brīvajai enerģijai. Bieži viena ķēdes daļa ir cieši saistīta ar otru ar disulfīdu ( SS) saites starp diviem cisteīna atlikumiem. Daļēji tāpēc cisteīnam ir īpaši svarīga loma starp aminoskābēm.

Olbaltumvielu struktūras sarežģītība ir tik liela, ka vēl nav iespējams aprēķināt proteīna terciāro struktūru, pat ja ir zināma tā aminoskābju secība. Bet, ja ir iespējams iegūt proteīna kristālus, tad to terciāro struktūru var noteikt ar rentgenstaru difrakciju.

Strukturālajos, saraušanās un dažos citos proteīnos ķēdes ir izstieptas, un vairākas nedaudz salocītas ķēdes, kas atrodas blakus, veido fibrilus; fibrillas savukārt salocās lielākos šķiedru veidojumos. Tomēr lielākajai daļai šķīdumā esošo olbaltumvielu ir lodveida forma: ķēdes ir saritinātas lodiņā, tāpat kā dzija lodītē. Brīvā enerģija ar šo konfigurāciju ir minimāla, jo hidrofobās (“ūdeni atgrūdošās”) aminoskābes ir paslēptas lodītes iekšpusē, un hidrofilās (“ūdeni piesaistošās”) aminoskābes atrodas uz tās virsmas.

Daudzi proteīni ir vairāku polipeptīdu ķēžu kompleksi. Šo struktūru sauc par proteīna kvartāro struktūru. Piemēram, hemoglobīna molekula sastāv no četrām apakšvienībām, no kurām katra ir lodveida proteīns.

Strukturālie proteīni to lineārās konfigurācijas dēļ veido šķiedras, kurām ir ļoti augsta stiepes izturība, savukārt globulārā konfigurācija ļauj olbaltumvielām nonākt specifiskā mijiedarbībā ar citiem savienojumiem. Uz globulas virsmas, kad ķēdes ir pareizi izliktas, parādās noteiktas formas dobumi, kuros atrodas reaktīvās ķīmiskās grupas. Ja dotais proteīns ir ferments, tad šādā dobumā nonāk cita, parasti mazāka, kādas vielas molekula, tāpat kā atslēga iekļūst slēdzenē; šajā gadījumā molekulas elektronu mākoņa konfigurācija mainās dobumā esošo ķīmisko grupu ietekmē, un tas liek tam noteiktā veidā reaģēt. Tādā veidā ferments katalizē reakciju. Antivielu molekulās ir arī dobumi, kuros saistās dažādas svešas vielas un tādējādi tiek padarītas nekaitīgas. “Atslēgas un atslēgas” modelis, kas izskaidro proteīnu mijiedarbību ar citiem savienojumiem, ļauj izprast fermentu un antivielu specifiku, t.i. to spēja reaģēt tikai ar noteiktiem savienojumiem.

Olbaltumvielas dažāda veida organismos. Proteīniem, kas pilda vienu un to pašu funkciju dažādās augu un dzīvnieku sugās un tāpēc tiem ir viens un tas pats nosaukums, arī ir līdzīga konfigurācija. Tomēr tie nedaudz atšķiras pēc to aminoskābju secības. Tā kā sugas atšķiras no kopējā priekšteča, dažas aminoskābes noteiktās pozīcijās tiek aizstātas ar mutācijām ar citām. Kaitīgās mutācijas, kas izraisa iedzimtas slimības, tiek likvidētas dabiskās atlases ceļā, bet labvēlīgās vai vismaz neitrālas var saglabāties. Jo tuvāk divas sugas atrodas viena otrai, jo mazākas atšķirības tiek konstatētas to proteīnos.

Daži proteīni mainās salīdzinoši ātri, citi ir ļoti konservēti. Pēdējais ietver, piemēram, citohromu Ar elpošanas enzīms, kas atrodams lielākajā daļā dzīvo organismu. Cilvēkiem un šimpanzēm tā aminoskābju secības ir identiskas, un citohromā Ar Kviešos tikai 38% aminoskābju bija atšķirīgas. Pat salīdzinot cilvēkus un baktērijas, citohromu līdzība Ar(šeit atšķirības skar 65% aminoskābju) joprojām var redzēt, lai gan baktēriju un cilvēku kopīgais sencis dzīvoja uz Zemes pirms aptuveni diviem miljardiem gadu. Mūsdienās aminoskābju secību salīdzināšanu bieži izmanto, lai izveidotu filoģenētisku (dzimtas) koku, atspoguļojot evolūcijas attiecības starp dažādiem organismiem.

Denaturācija. Sintezētā proteīna molekula, salocīšana, iegūst tai raksturīgo konfigurāciju. Tomēr šo konfigurāciju var iznīcināt, karsējot, mainot pH, pakļaujot organiskajiem šķīdinātājiem un pat vienkārši kratot šķīdumu, līdz uz tā virsmas parādās burbuļi. Šādā veidā modificētu proteīnu sauc par denaturētu; tas zaudē savu bioloģisko aktivitāti un parasti kļūst nešķīstošs. Labi zināmi denaturētu proteīnu piemēri ir vārītas olas vai putukrējums. Mazie proteīni, kas satur tikai aptuveni simts aminoskābes, spēj renaturēties, t.i. atgūt sākotnējo konfigurāciju. Bet lielākā daļa olbaltumvielu vienkārši pārvēršas samezglotu polipeptīdu ķēžu masā un neatjauno savu iepriekšējo konfigurāciju.

Viena no galvenajām grūtībām aktīvo proteīnu izolēšanā ir to ārkārtējā jutība pret denaturāciju. Šī olbaltumvielu īpašība ir noderīga pārtikas konservēšanā: augsta temperatūra neatgriezeniski denaturē mikroorganismu fermentus, un mikroorganismi iet bojā.

PROTEĪNU SINTĒZE Lai sintezētu olbaltumvielas, dzīvam organismam ir jābūt fermentu sistēmai, kas spēj savienot vienu aminoskābi ar otru. Ir nepieciešams arī informācijas avots, lai noteiktu, kuras aminoskābes ir jāapvieno. Tā kā organismā ir tūkstošiem olbaltumvielu veidu un katrs no tiem vidēji sastāv no vairākiem simtiem aminoskābju, nepieciešamajai informācijai ir jābūt patiesi milzīgai. Tas tiek saglabāts (līdzīgi kā ieraksts tiek saglabāts magnētiskajā lentē) nukleīnskābju molekulās, kas veido gēnus. Cm . arī IESPĒJAMS; NUKLEĪNSKĀBES.Enzīmu aktivizēšana. No aminoskābēm sintezēta polipeptīdu ķēde ne vienmēr ir proteīns galīgajā formā. Daudzi fermenti vispirms tiek sintezēti kā neaktīvi prekursori un kļūst aktīvi tikai pēc tam, kad cits enzīms noņem vairākas aminoskābes vienā ķēdes galā. Daži gremošanas enzīmi, piemēram, tripsīns, tiek sintezēti šajā neaktīvā formā; šie enzīmi tiek aktivizēti gremošanas traktā ķēdes gala fragmenta noņemšanas rezultātā. Hormona insulīns, kura molekula aktīvajā formā sastāv no divām īsām ķēdēm, tiek sintezēts vienas ķēdes veidā, t.s. proinsulīns. Pēc tam šīs ķēdes vidusdaļa tiek noņemta, un atlikušie fragmenti saistās kopā, veidojot aktīvo hormona molekulu. Kompleksie proteīni veidojas tikai pēc tam, kad olbaltumvielai ir pievienota noteikta ķīmiskā grupa, un šai piesaistei bieži vien ir nepieciešams arī ferments.Metaboliskā cirkulācija. Pēc dzīvnieku barošanas ar aminoskābēm, kas marķētas ar radioaktīviem oglekļa, slāpekļa vai ūdeņraža izotopiem, etiķete ātri tiek iekļauta tā olbaltumvielās. Ja iezīmētās aminoskābes pārstāj iekļūt organismā, marķējuma daudzums olbaltumvielās sāk samazināties. Šie eksperimenti liecina, ka iegūtie proteīni organismā netiek saglabāti līdz dzīves beigām. Tās visas, ar dažiem izņēmumiem, atrodas dinamiskā stāvoklī, nepārtraukti sadaloties aminoskābēs un pēc tam atkal tiek sintezētas.

Daži proteīni sadalās, kad šūnas mirst un tiek iznīcinātas. Tas notiek visu laiku, piemēram, ar sarkanajām asins šūnām un epitēlija šūnām, kas klāj zarnu iekšējo virsmu. Turklāt olbaltumvielu sadalīšanās un resintēze notiek arī dzīvās šūnās. Savādi, ka par olbaltumvielu sadalīšanos ir zināms mazāk nekā par to sintēzi. Tomēr ir skaidrs, ka sadalīšanās ir saistīta ar proteolītiskajiem enzīmiem, kas ir līdzīgi tiem, kas gremošanas traktā sadala olbaltumvielas aminoskābēs.

Dažādu olbaltumvielu pussabrukšanas periods svārstās no vairākām stundām līdz vairākiem mēnešiem. Vienīgais izņēmums ir kolagēna molekula. Kad tie ir izveidoti, tie paliek stabili un netiek atjaunoti vai aizstāti. Tomēr laika gaitā mainās dažas to īpašības, jo īpaši elastība, un, tā kā tie netiek atjaunoti, tas izraisa noteiktas ar vecumu saistītas izmaiņas, piemēram, grumbu parādīšanos uz ādas.

Sintētiskie proteīni. Ķīmiķi jau sen ir iemācījušies polimerizēt aminoskābes, taču aminoskābes tiek apvienotas nesakārtotā veidā, tāpēc šādas polimerizācijas produkti maz līdzinās dabiskajiem. Tiesa, aminoskābes ir iespējams apvienot noteiktā secībā, kas ļauj iegūt dažus bioloģiski aktīvus proteīnus, jo īpaši insulīnu. Process ir diezgan sarežģīts, un tādā veidā iespējams iegūt tikai tās olbaltumvielas, kuru molekulās ir ap simts aminoskābēm. Tā vietā ir vēlams sintezēt vai izolēt gēna nukleotīdu secību, kas atbilst vēlamajai aminoskābju secībai, un pēc tam ievadīt šo gēnu baktērijās, kas replikācijas ceļā radīs lielu daudzumu vēlamā produkta. Tomēr šai metodei ir arī savi trūkumi. Cm . arī ĢENĒTISKĀ INŽENERIJA. PROTEĪNS UN UZTURS Kad olbaltumvielas organismā tiek sadalītas aminoskābēs, šīs aminoskābes var atkal izmantot proteīnu sintezēšanai. Tajā pašā laikā pašas aminoskābes tiek sadalītas, tāpēc tās netiek pilnībā izmantotas. Ir arī skaidrs, ka augšanas, grūtniecības un brūču dzīšanas laikā olbaltumvielu sintēzei jāpārsniedz sadalīšanās. Ķermenis nepārtraukti zaudē dažus proteīnus; Tie ir matu, nagu un ādas virsmas slāņa proteīni. Tāpēc, lai sintezētu olbaltumvielas, katram organismam aminoskābes jāsaņem no pārtikas. Zaļie augi sintezējas no CO 2 , ūdens un amonjaks vai nitrāti ir visas 20 aminoskābes, kas atrodamas olbaltumvielās. Daudzas baktērijas spēj arī sintezēt aminoskābes cukura (vai līdzvērtīga) un fiksētā slāpekļa klātbūtnē, bet cukuru galu galā piegādā zaļie augi. Dzīvniekiem ir ierobežota spēja sintezēt aminoskābes; aminoskābes viņi iegūst, ēdot zaļus augus vai citus dzīvniekus. Gremošanas traktā absorbētās olbaltumvielas tiek sadalītas aminoskābēs, pēdējās tiek absorbētas, un no tām tiek veidotas konkrētam organismam raksturīgās olbaltumvielas. Neviens no absorbētajiem proteīniem nav iekļauts ķermeņa struktūrās kā tāds. Vienīgais izņēmums ir tas, ka daudziem zīdītājiem dažas mātes antivielas var nonākt neskartas caur placentu augļa asinsritē un caur mātes pienu (īpaši atgremotājiem) var tikt pārnestas uz jaundzimušo tūlīt pēc piedzimšanas.Nepieciešamība pēc olbaltumvielām. Ir skaidrs, ka dzīvības uzturēšanai ķermenim ir jāsaņem noteikts olbaltumvielu daudzums no pārtikas. Tomēr šīs vajadzības apjoms ir atkarīgs no vairākiem faktoriem. Pārtika ķermenim ir nepieciešama gan kā enerģijas (kaloriju) avots, gan kā materiāls savu struktūru veidošanai. Enerģijas nepieciešamība ir pirmajā vietā. Tas nozīmē, ka tad, kad uzturā ir maz ogļhidrātu un tauku, uztura olbaltumvielas tiek izmantotas nevis pašu olbaltumvielu sintēzei, bet gan kā kaloriju avots. Ilgstošas ​​badošanās laikā enerģijas vajadzību apmierināšanai tiek izmantoti pat jūsu pašu proteīni. Ja uzturā ir pietiekami daudz ogļhidrātu, tad olbaltumvielu patēriņu var samazināt.Slāpekļa līdzsvars. Vidēji apm. 16% no kopējās olbaltumvielu masas ir slāpeklis. Sadalot olbaltumvielās esošās aminoskābes, tajos esošais slāpeklis tiek izvadīts no organisma ar urīnu un (mazākā mērā) ar izkārnījumiem dažādu slāpekļa savienojumu veidā. Tāpēc proteīna uztura kvalitātes novērtēšanai ir ērti izmantot tādu indikatoru kā slāpekļa līdzsvars, t.i. starpība (gramos) starp slāpekļa daudzumu, kas nonāk organismā, un slāpekļa daudzumu, kas izdalās dienā. Ar normālu uzturu pieaugušam cilvēkam šīs summas ir vienādas. Augošā organismā izdalītā slāpekļa daudzums ir mazāks par saņemto, t.i. bilance ir pozitīva. Ja uzturā trūkst olbaltumvielu, bilance ir negatīva. Ja uzturā ir pietiekami daudz kaloriju, bet tajā nav olbaltumvielu, organisms ietaupa olbaltumvielas. Tajā pašā laikā olbaltumvielu metabolisms palēninās, un atkārtota aminoskābju izmantošana olbaltumvielu sintēzē notiek ar visaugstāko iespējamo efektivitāti. Tomēr zaudējumi ir neizbēgami, un slāpekļa savienojumi joprojām tiek izvadīti ar urīnu un daļēji ar izkārnījumiem. Slāpekļa daudzums, kas dienā izdalās no organisma olbaltumvielu badošanās laikā, var kalpot kā ikdienas olbaltumvielu deficīta mērs. Ir dabiski pieņemt, ka, ieviešot uzturā proteīna daudzumu, kas līdzvērtīgs šim trūkumam, var atjaunot slāpekļa līdzsvaru. Tomēr tā nav. Pēc šāda proteīna daudzuma saņemšanas organisms sāk mazāk efektīvi izmantot aminoskābes, tāpēc slāpekļa līdzsvara atjaunošanai ir nepieciešams kāds papildu proteīns.

Ja olbaltumvielu daudzums uzturā pārsniedz to, kas nepieciešams, lai uzturētu slāpekļa līdzsvaru, šķiet, ka nav nekāda kaitējuma. Aminoskābju pārpalikums tiek vienkārši izmantots kā enerģijas avots. Īpaši spilgts piemērs ir tas, ka eskimosi patērē maz ogļhidrātu un apmēram desmit reizes vairāk olbaltumvielu, kas nepieciešams slāpekļa līdzsvara uzturēšanai. Tomēr vairumā gadījumu olbaltumvielu kā enerģijas avota izmantošana nav izdevīga, jo noteikts ogļhidrātu daudzums var saražot daudz vairāk kaloriju nekā tāds pats olbaltumvielu daudzums. Nabadzīgajās valstīs cilvēki uzņem kalorijas no ogļhidrātiem un patērē minimālu olbaltumvielu daudzumu.

Ja organisms nepieciešamo kaloriju skaitu saņem neolbaltumvielu produktu veidā, tad minimālais olbaltumvielu daudzums, lai nodrošinātu slāpekļa līdzsvara uzturēšanu, ir apm. 30 g dienā. Apmēram tik daudz olbaltumvielu satur četras maizes šķēles vai 0,5 litri piena. Nedaudz lielāks skaits parasti tiek uzskatīts par optimālu; Ieteicams no 50 līdz 70 g.

Neaizstājamās aminoskābes. Līdz šim olbaltumvielas tika uzskatītas par veselumu. Tikmēr, lai proteīnu sintēze notiktu, organismā ir jābūt visām nepieciešamajām aminoskābēm. Dzīvnieka ķermenis pats spēj sintezēt dažas aminoskābes. Tos sauc par aizvietojamiem, jo ​​tiem nav obligāti jābūt uzturā, svarīgi tikai, lai kopējais olbaltumvielu kā slāpekļa avota daudzums būtu pietiekams; tad, ja trūkst neaizstājamo aminoskābju, organisms var tās sintezēt uz to rēķina, kuras ir pārpalikumā. Atlikušās, “neaizstājamās” aminoskābes nevar sintezēt, un tās ir jāpiegādā ķermenim ar pārtiku. Cilvēkiem būtiski ir valīns, leicīns, izoleicīns, treonīns, metionīns, fenilalanīns, triptofāns, histidīns, lizīns un arginīns. (Lai gan arginīns var tikt sintezēts organismā, tas tiek klasificēts kā neaizvietojamās aminoskābes, jo jaundzimušajiem un augošajiem bērniem tas netiek ražots pietiekamā daudzumā. No otras puses, daļa no šīm aminoskābēm ar pārtiku var kļūt nevajadzīgas pieaugušam cilvēkam persona.)

Šis neaizvietojamo aminoskābju saraksts ir aptuveni vienāds citiem mugurkaulniekiem un pat kukaiņiem. Olbaltumvielu uzturvērtību parasti nosaka, izbarojot tos augošām žurkām un sekojot līdzi dzīvnieku svara pieaugumam.

Olbaltumvielu uzturvērtība. Olbaltumvielu uzturvērtību nosaka neaizstājamā aminoskābe, kuras trūkums ir visvairāk. Ilustrēsim to ar piemēru. Mūsu organismā esošās olbaltumvielas satur vidēji apm. 2% triptofāna (pēc svara). Pieņemsim, ka uzturā ir 10 g proteīna, kas satur 1% triptofāna, un tajā ir pietiekami daudz citu neaizvietojamo aminoskābju. Mūsu gadījumā 10 g šī nepilnīgā proteīna būtībā ir līdzvērtīgi 5 g pilnvērtīga proteīna; atlikušie 5 g var kalpot tikai kā enerģijas avots. Ņemiet vērā, ka, tā kā aminoskābes organismā praktiski netiek uzkrātas un, lai notiktu proteīnu sintēze, visām aminoskābēm jābūt klāt vienlaikus, neaizvietojamo aminoskābju uzņemšanas ietekmi var noteikt tikai tad, ja visas tās tajā pašā laikā iekļūt ķermenī. Lielākajai daļai dzīvnieku olbaltumvielu vidējais sastāvs ir tuvs vidējam olbaltumvielu sastāvam cilvēka organismā, tāpēc diez vai mēs saskarsimies ar aminoskābju deficītu, ja mūsu uzturs ir bagāts ar tādiem pārtikas produktiem kā gaļa, olas, piens un siers. Tomēr ir olbaltumvielas, piemēram, želatīns (kolagēna denaturācijas produkts), kas satur ļoti maz neaizstājamo aminoskābju. Augu proteīni, lai gan šajā ziņā ir labāki par želatīnu, ir arī nabadzīgi ar neaizvietojamām aminoskābēm; Tajos ir īpaši maz lizīna un triptofāna. Tomēr tīri veģetāru diētu nemaz nevar uzskatīt par kaitīgu, ja vien tajā netiek patērēts nedaudz lielāks augu olbaltumvielu daudzums, kas ir pietiekams, lai nodrošinātu organismu ar neaizvietojamām aminoskābēm. Visvairāk proteīna augi satur to sēklās, īpaši kviešu un dažādu pākšaugu sēklās. Arī jaunie dzinumi, piemēram, sparģeļi, ir bagāti ar olbaltumvielām.Sintētiskie proteīni uzturā. Nepilnīgiem proteīniem, piemēram, kukurūzas proteīniem, pievienojot nelielu daudzumu sintētiskās neaizvietojamās aminoskābes vai ar aminoskābēm bagātās olbaltumvielas, pēdējo uzturvērtību var ievērojami palielināt, t.i. tādējādi palielinot patērēto olbaltumvielu daudzumu. Vēl viena iespēja ir audzēt baktērijas vai raugu uz naftas ogļūdeņražiem, kā slāpekļa avotu pievienojot nitrātus vai amonjaku. Tādā veidā iegūtās mikrobu olbaltumvielas var kalpot kā barība mājputniem vai mājlopiem, vai arī to var lietot tieši cilvēki. Trešā, plaši izmantotā metode izmanto atgremotāju fizioloģiju. Atgremotājiem kuņģa sākuma daļā, t.s. Spureklī dzīvo īpašas baktēriju un vienšūņu formas, kas nepilnīgās augu olbaltumvielas pārvērš pilnīgākās mikrobu olbaltumvielās, kas savukārt pēc sagremošanas un uzsūkšanās pārvēršas dzīvnieku olbaltumvielās. Dzīvnieku barībai var pievienot urīnvielu, lētu sintētisko slāpekli saturošu savienojumu. Spureklī dzīvojošie mikroorganismi izmanto urīnvielas slāpekli, lai ogļhidrātus (kuru barībā ir daudz vairāk) pārvērstu olbaltumvielās. Apmēram trešdaļa no visa lopbarībā esošā slāpekļa var būt urīnvielas veidā, kas būtībā zināmā mērā nozīmē olbaltumvielu ķīmisko sintēzi. ASV šai metodei ir liela nozīme kā vienam no proteīna iegūšanas veidiem.LITERATŪRA Marejs R., Grenners D., Mejs P., Rodvels V. Cilvēka bioķīmija, sēj. 12. M., 1993. gads
Alberts B, Bray D, Lewis J u.c. Molekulārā šūnu bioloģija, sēj. 13. M., 1994. gads

Vāveres- Tie ir lielmolekulārie (molekulārā masa svārstās no 5-10 tūkstošiem līdz 1 miljonam vai vairāk) dabiskie polimēri, kuru molekulas ir veidotas no aminoskābju atlikumiem, kas savienoti ar amīda (peptīdu) saiti.

Olbaltumvielas sauc arī par proteīniem (grieķu "protos" - pirmkārt, svarīgi). Aminoskābju atlikumu skaits proteīna molekulā ir ļoti atšķirīgs un dažreiz sasniedz vairākus tūkstošus. Katram proteīnam ir sava raksturīgā aminoskābju atlikumu secība.

Olbaltumvielas pilda dažādas bioloģiskas funkcijas: katalītiskas (enzīmi), regulējošas (hormoni), strukturālas (kolagēns, fibroīns), motora (miozīns), transportēšanas (hemoglobīns, mioglobīns), aizsargājošas (imūnglobulīni, interferons), uzglabāšanas (kazeīns, albumīns, gliadīns) un citi.

Olbaltumvielas ir biomembrānu pamats, svarīgākā šūnas un šūnu komponentu sastāvdaļa. Viņiem ir galvenā loma šūnas dzīvē, it kā veidojot tās ķīmiskās aktivitātes materiālo pamatu.

Proteīna īpašā īpašība ir struktūras pašorganizācija, t.i., tā spēja spontāni radīt noteiktu telpisku struktūru, kas raksturīga tikai konkrētam proteīnam. Būtībā visas ķermeņa darbības (attīstība, kustība, dažādu funkciju veikšana un daudz kas cits) ir saistītas ar olbaltumvielām. Nav iespējams iedomāties dzīvi bez olbaltumvielām.

Olbaltumvielas ir vissvarīgākā cilvēku un dzīvnieku pārtikas sastāvdaļa un neaizvietojamo aminoskābju piegādātājs.

Olbaltumvielu struktūra

Olbaltumvielu telpiskajā struktūrā liela nozīme ir aminoskābju molekulās esošo R-radikāļu (atlieku) dabai. Nepolāri aminoskābju radikāļi parasti atrodas proteīna makromolekulā un izraisa hidrofobu mijiedarbību; polārie radikāļi, kas satur jonu (jonu veidojošās) grupas, parasti atrodas uz proteīna makromolekulas virsmas un raksturo elektrostatisko (jonu) mijiedarbību. Polārie nejonu radikāļi (piemēram, satur spirta OH grupas, amīdu grupas) var atrasties gan proteīna molekulas virspusē, gan iekšpusē. Viņi piedalās ūdeņraža saišu veidošanā.

Olbaltumvielu molekulās α-aminoskābes ir savstarpēji saistītas ar peptīdu (-CO-NH-) saitēm:

Šādā veidā konstruētas polipeptīdu ķēdes vai atsevišķas polipeptīdu ķēdes sadaļas dažos gadījumos var būt papildus saistītas viena ar otru ar disulfīda (-S-S-) saitēm vai, kā tos bieži sauc, disulfīda tiltiem.

Liela loma olbaltumvielu struktūras veidošanā ir jonu (sāls) un ūdeņraža saitēm, kā arī hidrofobajai mijiedarbībai - īpašam kontakta veidam starp olbaltumvielu molekulu hidrofobajām sastāvdaļām ūdens vidē. Visas šīs saites ir dažāda stipruma un nodrošina sarežģītas, lielas proteīna molekulas veidošanos.

Neskatoties uz olbaltumvielu vielu struktūras un funkciju atšķirībām, to elementārais sastāvs nedaudz atšķiras (% no sausnas masas): ogleklis - 51-53; skābeklis - 21,5-23,5; slāpeklis - 16,8-18,4; ūdeņradis - 6,5-7,3; sērs - 0,3-2,5.

Dažas olbaltumvielas satur nelielu daudzumu fosfora, selēna un citu elementu.

Aminoskābju atlikumu secību polipeptīdu ķēdē sauc primārā proteīna struktūra.

Olbaltumvielu molekula var sastāvēt no vienas vai vairākām polipeptīdu ķēdēm, no kurām katra satur atšķirīgu aminoskābju atlikumu skaitu. Ņemot vērā iespējamo kombināciju skaitu, olbaltumvielu daudzveidība ir gandrīz neierobežota, taču ne visas no tām pastāv dabā.

Kopējais dažādu veidu proteīnu skaits visu veidu dzīvajos organismos ir 10 11 -10 12. Olbaltumvielām, kuru struktūra ir ārkārtīgi sarežģīta, papildus primārajai tiek izdalīti arī augstāki strukturālās organizācijas līmeņi: sekundārā, terciārā un dažreiz ceturtdaļējā struktūra.

Sekundārā struktūra vairumam olbaltumvielu piemīt, lai gan ne vienmēr visā polipeptīdu ķēdes garumā. Polipeptīdu ķēdes ar noteiktu sekundāro struktūru telpā var atrasties dažādi.

Formēšanā terciārā struktūra Papildus ūdeņraža saitēm svarīga loma ir jonu un hidrofobām mijiedarbībām. Pamatojoties uz proteīna molekulas “iepakojuma” raksturu, tie tiek izšķirti lodveida, vai sfērisku, un fibrillars vai pavedienveida proteīniem (12. tabula).

Globulāriem proteīniem tipiskāka ir a-spirālveida struktūra; spirāles ir izliektas, “salocītas”. Makromolekulai ir sfēriska forma. Tie izšķīst ūdenī un sāls šķīdumos, veidojot koloidālas sistēmas. Lielākā daļa dzīvnieku, augu un mikroorganismu olbaltumvielu ir lodveida proteīni.

Fibrilāriem proteīniem raksturīgāka ir pavedienveida struktūra. Tie parasti nešķīst ūdenī. Fibrilārie proteīni parasti veic struktūras veidošanas funkcijas. To īpašības (stiprums, stiepjamība) ir atkarīgas no polipeptīdu ķēžu iepakošanas metodes. Fibrilāro proteīnu piemēri ir miozīns un keratīns. Dažos gadījumos atsevišķas olbaltumvielu apakšvienības ar ūdeņraža saišu, elektrostatiskās un citas mijiedarbības palīdzību veido kompleksus ansambļus. Šajā gadījumā tas veidojas kvartāra struktūra olbaltumvielas.

Kvartāra struktūras proteīna piemērs ir hemoglobīns asinīs. Tikai ar šādu struktūru tas pilda savas funkcijas - saista skābekli un transportē to uz audiem un orgāniem.

Tomēr jāatzīmē, ka augstāku olbaltumvielu struktūru organizācijā ekskluzīva loma pieder primārajai struktūrai.

Olbaltumvielu klasifikācija

Ir vairākas olbaltumvielu klasifikācijas:

1. Pēc grūtības pakāpes (vienkāršs un sarežģīts).
2. Atbilstoši molekulu formai (globulārie un fibrilārie proteīni).
3. Pēc šķīdības atsevišķos šķīdinātājos (šķīst ūdenī, šķīst atšķaidītos sāls šķīdumos - albumīni, spirtā šķīstoši - prolamīni, šķīst atšķaidītos sārmos un skābēs - glutelīni).
4. Atbilstoši veiktajām funkcijām (piemēram, uzglabāšanas proteīni, skeleta proteīni utt.).

Olbaltumvielu īpašības

Olbaltumvielas ir amfoteriski elektrolīti. Pie noteiktas pH vērtības (ko sauc par izoelektrisko punktu) pozitīvo un negatīvo lādiņu skaits proteīna molekulā ir vienāds. Šī ir viena no galvenajām olbaltumvielu īpašībām. Proteīni šajā brīdī ir elektriski neitrāli, un to šķīdība ūdenī ir viszemākā. Olbaltumvielu spēja samazināt šķīdību, kad to molekulas sasniedz elektrisko neitralitāti, tiek izmantota izolēšanai no šķīdumiem, piemēram, proteīna produktu iegūšanas tehnoloģijā.

Hidratācija. Hidratācijas process nozīmē ūdens saistīšanu ar olbaltumvielām, un tiem piemīt hidrofilas īpašības: tie uzbriest, palielinās to masa un tilpums. Atsevišķu olbaltumvielu pietūkums ir atkarīgs tikai no to struktūras. Sastāvā esošās un uz proteīna makromolekulas virsmas esošās hidrofilās amīda (-CO-NH-, peptīdu saites), amīna (-NH 2) un karboksilgrupas (-COOH) piesaista ūdens molekulas, stingri orientējot tās uz virsmas. no molekulas. Hidratācijas (ūdens) apvalks, kas ieskauj proteīna globulas, novērš agregāciju un sedimentāciju, un tādējādi veicina olbaltumvielu šķīdumu stabilitāti. Izoelektriskajā punktā olbaltumvielām ir vismazākā spēja saistīt ūdeni; hidratācijas apvalks ap olbaltumvielu molekulām tiek iznīcināts, tāpēc tie apvienojas, veidojot lielus agregātus. Olbaltumvielu molekulu agregācija notiek arī tad, ja tās tiek dehidrētas ar noteiktu organisko šķīdinātāju, piemēram, etilspirta, palīdzību. Tas noved pie olbaltumvielu nogulsnēšanās. Mainoties vides pH līmenim, proteīna makromolekula uzlādējas un mainās tās hidratācijas spēja.

Ar ierobežotu pietūkumu koncentrēti olbaltumvielu šķīdumi veido sarežģītas sistēmas, ko sauc želejas.

Želejas nav šķidras, elastīgas, tām piemīt plastiskums, noteikta mehāniskā izturība, un tās spēj saglabāt formu. Globulāros proteīnus var pilnībā hidratēt un izšķīdināt ūdenī (piemēram, piena olbaltumvielas), veidojot šķīdumus ar zemu koncentrāciju. Olbaltumvielu hidrofilajām īpašībām, t.i., spējai uzbriest, veidot želejas, stabilizēt suspensijas, emulsijas un putas, ir liela nozīme bioloģijā un pārtikas rūpniecībā. Ļoti kustīga želeja, kas veidota galvenokārt no olbaltumvielu molekulām, ir citoplazma – neapstrādāts lipeklis, kas izolēts no kviešu mīklas; tajā ir līdz 65% ūdens. Lipekļa proteīnu atšķirīgā hidrofilitāte ir viena no pazīmēm, kas raksturo kviešu graudu un no tiem iegūto miltu (tā saukto stipro un vājo kviešu) kvalitāti. Graudu un miltu proteīnu hidrofilitātei ir liela nozīme graudu uzglabāšanā un pārstrādē, kā arī cepšanā. Mīkla, ko iegūst maizes ceptuvē, ir ūdenī uzbriedināta olbaltumviela, koncentrēta želeja, kas satur cietes graudus.

Olbaltumvielu denaturācija. Denaturācijas laikā ārēju faktoru (temperatūra, mehāniskais spriegums, ķīmisko vielu iedarbība un virkne citu faktoru) ietekmē notiek izmaiņas proteīna makromolekulas sekundārajā, terciārajā un ceturtajā struktūrā, t.i., tās dabiskajā telpiskajā struktūrā. Primārā struktūra un līdz ar to arī proteīna ķīmiskais sastāvs nemainās. Mainās fizikālās īpašības: samazinās šķīdība un hidratācijas spēja, zūd bioloģiskā aktivitāte. Proteīna makromolekulas forma mainās un notiek agregācija. Tajā pašā laikā paaugstinās atsevišķu ķīmisko grupu aktivitāte, tiek atvieglota proteolītisko enzīmu ietekme uz olbaltumvielām, līdz ar to ir vieglāk hidrolizēt.

Pārtikas tehnoloģijā īpaša praktiska nozīme ir proteīnu termiskajai denaturācijai, kuras pakāpe ir atkarīga no temperatūras, karsēšanas ilguma un mitruma. Tas ir jāatceras, izstrādājot pārtikas izejvielu, pusfabrikātu un dažreiz arī gatavās produkcijas termiskās apstrādes režīmus. Termiskās denaturācijas procesiem ir īpaša nozīme augu materiālu blanšēšanā, graudu kaltēšanā, maizes cepšanā un makaronu ražošanā. Olbaltumvielu denaturāciju var izraisīt arī mehāniska iedarbība (spiediens, berze, kratīšana, ultraskaņa). Visbeidzot, proteīnu denaturāciju izraisa ķīmisko reaģentu (skābju, sārmu, spirta, acetona) darbība. Visas šīs metodes plaši izmanto pārtikā un biotehnoloģijā.

Putošana. Putošanas process attiecas uz olbaltumvielu spēju veidot ļoti koncentrētas šķidrās gāzes sistēmas, ko sauc par putām. Putu stabilitāte, kurā olbaltumvielas ir putotājs, ir atkarīga ne tikai no to rakstura un koncentrācijas, bet arī no temperatūras. Olbaltumvielas plaši izmanto kā putotājus konditorejas izstrādājumu rūpniecībā (zefīri, zefīri, suflē). Maizei ir putu struktūra, un tas ietekmē tās garšu.

Olbaltumvielu molekulas vairāku faktoru ietekmē var tikt iznīcinātas vai mijiedarboties ar citām vielām, veidojot jaunus produktus. Pārtikas rūpniecībai var izdalīt divus svarīgus procesus:

1) olbaltumvielu hidrolīze fermentu ietekmē;

2) olbaltumvielu vai aminoskābju aminogrupu mijiedarbība ar reducējošo cukuru karbonilgrupām.

Proteāzes enzīmu ietekmē, kas katalizē proteīnu hidrolītisko sadalīšanos, pēdējie sadalās vienkāršākos produktos (poli- un dipeptīdos) un galu galā aminoskābēs. Olbaltumvielu hidrolīzes ātrums ir atkarīgs no tā sastāva, molekulārās struktūras, enzīmu aktivitātes un apstākļiem.

Olbaltumvielu hidrolīze. Hidrolīzes reakciju ar aminoskābju veidošanos kopumā var uzrakstīt šādi:

Degšana. Olbaltumvielas sadedzina, veidojot slāpekli, oglekļa dioksīdu un ūdeni, kā arī dažas citas vielas. Degšanu pavada raksturīgā apdegušām spalvām smarža.

Krāsu reakcijas uz olbaltumvielām. Olbaltumvielu kvalitatīvai noteikšanai izmanto šādas reakcijas:

1) ksantoproteīns, kurā notiek aromātisko un heteroatomu ciklu mijiedarbība proteīna molekulā ar koncentrētu slāpekļskābi, ko pavada dzeltenas krāsas parādīšanās.

2) biurets, kurā vāji sārmaini proteīnu šķīdumi mijiedarbojas ar vara (II) sulfāta šķīdumu, veidojot kompleksus savienojumus starp Cu 2+ joniem un polipeptīdiem. Reakciju pavada violeti zilas krāsas parādīšanās.