катерици- високомолекулни органични съединения, състоящи се от аминокиселинни остатъци, свързани в дълга верига чрез пептидна връзка.
Съставът на протеините в живите организми включва само 20 вида аминокиселини, всички от които са алфа-аминокиселини, а аминокиселинният състав на протеините и редът на тяхното свързване помежду си се определят от индивидуалния генетичен код на живия организъм.
Една от характеристиките на протеините е способността им спонтанно да образуват пространствени структури, характерни само за този конкретен протеин.
Поради спецификата на тяхната структура, протеините могат да имат различни свойства. Например, протеини с глобуларна кватернерна структура, по-специално белтък от пилешко яйце, се разтварят във вода, за да образуват колоидни разтвори. Протеините с фибриларна кватернерна структура не се разтварят във вода. Фибриларните протеини, по-специално, образуват нокти, коса и хрущял.
Химични свойства на протеините
Хидролиза
Всички протеини са способни да претърпят реакции на хидролиза. В случай на пълна хидролиза на протеини се образува смес от α-аминокиселини:
Протеин + nH 2 O => смес от α-аминокиселини
Денатурация
Разрушаването на вторичната, третичната и кватернерната структура на протеина без разрушаване на неговата първична структура се нарича денатурация. Денатурацията на протеина може да настъпи под въздействието на разтвори на натриеви, калиеви или амониеви соли - такава денатурация е обратима:
Денатурацията, възникваща под въздействието на радиация (например нагряване) или обработка на протеина със соли на тежки метали, е необратима:
Например необратима денатурация на протеина се наблюдава при термична обработка на яйца по време на тяхното приготвяне. В резултат на денатурация на яйчен белтък изчезва способността му да се разтваря във вода, за да образува колоиден разтвор.
Качествени реакции към протеини
Биуретова реакция
Ако 10% разтвор на натриев хидроксид се добави към разтвор, съдържащ протеин, и след това малко количество 1% разтвор на меден сулфат, ще се появи виолетов цвят.
протеинов разтвор + NaOH (10% разтвор) + CuSO 4 = лилав цвят
Ксантопротеинова реакция
Протеиновите разтвори пожълтяват при кипене с концентрирана азотна киселина:
протеинов разтвор + HNO 3 (конц.) => жълт цвят
Биологични функции на протеините
| каталитичен | ускоряват различни химични реакции в живите организми | ензими |
| структурен | клетъчен строителен материал | колаген, протеини на клетъчната мембрана |
| защитен | защита на организма от инфекции | имуноглобулини, интерферон |
| регулаторен | регулират метаболитните процеси | хормони |
| транспорт | прехвърляне на жизненоважни вещества от една част на тялото в друга | хемоглобинът пренася кислород |
| енергия | захранва тялото с енергия | 1 грам протеин може да осигури на тялото 17,6 J енергия |
| мотор (мотор) | всякакви двигателни функции на тялото | миозин (мускулен протеин) |
Класификацията на протеините се основава на техния химичен състав. Според тази класификация протеините са простоИ комплекс. Простите протеини се състоят само от аминокиселини, тоест от един или повече полипептиди. Простите протеини, открити в човешкото тяло, включват албумини, глобулини, хистони, поддържащи тъканни протеини.
В сложната белтъчна молекула освен аминокиселини има и неаминокиселинна част, т.нар протезна група.В зависимост от структурата на тази група се разграничават сложни протеини като напр фосфопротеини (съдържат фосфорна киселина) нуклеопротеини(съдържат нуклеинова киселина), гликопротеини(съдържат въглехидрати) липопротеини(съдържат липоид) и др.
Според класификацията, която се основава на пространствената форма на протеините, протеините се разделят на фибриларенИ кълбовиден.
Фибриларните протеини се състоят от спирали, тоест предимно от вторична структура. Молекулите на глобуларните протеини имат сферична и елипсоидална форма.
Пример за фибриларни протеини е колаген –най-изобилният протеин в човешкото тяло. Този протеин представлява 25-30% от общия брой протеини в тялото. Колагенът има висока якост и еластичност. Той е част от кръвоносните съдове на мускулите, сухожилията, хрущялите, костите и стените на съдовете.
Примери за глобуларни протеини са албумини и глобулини на кръвната плазма.
Физикохимични свойства на протеините.
Една от основните характеристики на протеините е тяхната високо молекулно тегло, която варира от 6000 до няколко милиона далтона.
Друго важно физикохимично свойство на протеините е тяхното амфотерност,тоест наличието както на киселинни, така и на основни свойства.Амфотерността се свързва с наличието в някои аминокиселини на свободни карбоксилни групи, т.е. киселинни и аминогрупи, т.е. алкални. Това води до факта, че в кисела среда протеините проявяват алкални свойства, а в алкална среда - киселинни. Въпреки това, при определени условия, протеините проявяват неутрални свойства. Стойността на pH, при която протеините проявяват неутрални свойства, се нарича изоелектрична точка. Изоелектричната точка за всеки протеин е индивидуална. Протеините по този показател се разделят на два големи класа - кисели и алкални,тъй като изоелектричната точка може да бъде изместена или на едната, или на другата страна.
Друго важно свойство на протеиновите молекули е разтворимост.Въпреки големия размер на молекулите, протеините са доста разтворими във вода. Освен това разтворите на протеини във вода са много стабилни. Първата причина за разтворимостта на протеините е наличието на заряд на повърхността на протеиновите молекули, поради което протеиновите молекули практически не образуват агрегати, които са неразтворими във вода. Втората причина за стабилността на протеиновите разтвори е наличието на хидратна (водна) обвивка в протеиновата молекула. Хидратиращата обвивка разделя протеините един от друг.
Третото важно физикохимично свойство на протеините е изсоляване,способността за утаяване под въздействието на средства за отстраняване на водата.Осоляването е обратим процес. Тази способност за влизане и излизане от разтвора е много важна за проявата на много жизненоважни свойства.
И накрая, най-важното свойство на протеините е способността им да денатурация.Денатурацията е загуба на нативност от протеин.Когато бъркаме яйца в тиган, получаваме необратима денатурация на протеина. Денатурацията се състои в постоянно или временно разрушаване на вторичната и третичната структура на протеина, но първичната структура се запазва. В допълнение към температурата (над 50 градуса), денатурацията може да бъде причинена от други физически фактори: радиация, ултразвук, вибрации, силни киселини и основи. Денатурацията може да бъде обратима или необратима. При малки въздействия разрушаването на вторичната и третичната структура на протеина става незначително. Следователно, при липса на денатуриращи ефекти, протеинът може да възстанови естествената си структура. Обратният процес на денатурация се нарича ренатурация.Въпреки това, при продължителна и силна експозицияренатурацията става невъзможна и следователно денатурацията е необратима.
Преди да говорите за най-важните физични и химични свойства на протеина, трябва да знаете от какво се състои и каква е неговата структура. Протеините са важен естествен биополимер;
Какво представляват аминокиселините
Това са органични съединения, които съдържат карбоксилни и аминови групи. Благодарение на първата група те имат въглерод, кислород и водород, а другата - азот и водород. Алфа аминокиселините се считат за най-важни, защото са необходими за образуването на протеини.
Има незаменими аминокиселини, наречени протеиногенни аминокиселини. Така че те са отговорни за появата на протеини. Има само 20 от тях, но могат да образуват безброй протеинови съединения. Никой от тях обаче няма да бъде напълно идентичен с другия. Това е възможно благодарение на комбинациите от елементи, които се намират в тези аминокиселини.
Техният синтез не се случва в тялото. Следователно те попадат там заедно с храната. Ако човек ги получи в недостатъчни количества, тогава нормалното функциониране на различни системи може да бъде нарушено. Протеините се образуват чрез реакция на поликондензация.
Протеини и тяхната структура
Преди да преминете към физичните свойства на протеините, си струва да дадем по-точна дефиниция на това органично съединение. Протеините са едни от най-значимите биоорганични съединения, които се образуват от аминокиселини и участват в много процеси, протичащи в тялото.
Структурата на тези съединения зависи от реда, в който се редуват аминокиселинните остатъци. В резултат на това изглежда така:
- първичен (линеен);
- вторичен (спирала);
- третичен (кълбовиден).
Тяхната класификация
Поради огромното разнообразие от протеинови съединения и различната степен на сложност на техния състав и различни структури, за удобство има класификации, които разчитат на тези характеристики.
Съставът им е както следва:
- просто;
- комплекс, които от своя страна се делят на:
- комбинация от протеини и въглехидрати;
- комбинация от протеини и мазнини;
- свързване на протеинови молекули и нуклеинови киселини.
По разтворимост:
- водоразтворим;
- мастноразтворими.
Кратко описание на протеиновите съединения
Преди да преминем към физичните и химичните свойства на протеините, ще бъде полезно да им дадем малка характеристика. Разбира се, техните свойства са важни за нормалното функциониране на живия организъм. В първоначалното си състояние това са твърди вещества, които или се разтварят в различни течности, или не.
Ако говорим накратко за физичните свойства на протеините, тогава те определят много от най-важните биологични процеси в тялото. Например, като транспорт на вещества, конструктивна функция и т.н. Физичните свойства на протеините зависят от това дали са разтворими или не. Именно за тези функции ще се пише по-нататък.
Физични свойства на протеините
Вече беше писано по-горе за тяхното агрегатно състояние и разтворимост. Затова преминаваме към следните свойства:
- Те имат голямо молекулно тегло, което зависи от определени условия на околната среда.
- Тяхната разтворимост има широк диапазон, в резултат на което става възможна електрофорезата - метод, чрез който се изолират протеини от смеси.
Химични свойства на протеинови съединения
Читателите вече знаят какви физични свойства имат протеините. Сега трябва да говорим за също толкова важни химически. Те са изброени по-долу:
- Денатурация. Коагулация на протеини под въздействието на високи температури, силни киселини или основи. По време на денатурацията се запазва само първичната структура и всички биологични свойства на протеините се губят.
- Хидролиза. В резултат на това се образуват прости протеини и аминокиселини, тъй като първичната структура е разрушена. Той е в основата на процеса на храносмилане.
- Качествени реакции за определяне на протеини. Има само два от тях, а третият е необходим, за да се открие сяра в тези съединения.
- Биуретова реакция.Протеините са изложени на утайка от меден хидроксид. Резултатът е лилаво оцветяване.
- Ксантопротеинова реакция. Въздействието се осъществява с помощта на концентрирана азотна киселина. Тази реакция води до бяла утайка, която става жълта при нагряване. И ако добавите воден разтвор на амоняк, се появява оранжев цвят.
- Определяне на сяра в протеини. Когато протеините изгорят, започва да се усеща миризмата на "изгорял рог". Това явление се обяснява с факта, че те съдържат сяра.
Така че това бяха всички физични и химични свойства на протеините. Но, разбира се, не само заради тях те се считат за най-важните компоненти на живия организъм. Те определят най-важните биологични функции.
Биологични свойства на протеините
Разгледахме физичните свойства на протеините в химията. Но също така си струва да поговорим за въздействието, което имат върху тялото и защо то няма да функционира напълно без тях. Следните са функциите на протеините:
- ензимен. Повечето реакции в организма протичат с участието на ензими, които имат протеинов произход;
- транспорт. Тези елементи доставят други важни молекули до тъканите и органите. Един от най-важните транспортни протеини е хемоглобинът;
- структурен. Протеините са основният строителен материал за много тъкани (мускулни, покривни, поддържащи);
- защитен. Антителата и антитоксините са специален вид протеинови съединения, които формират основата на имунитета;
- сигнал Рецепторите, които отговарят за функционирането на сетивните органи, също имат протеини в структурата си;
- съхраняване. Тази функция се изпълнява от специални протеини, които могат да бъдат строителни материали и източници на допълнителна енергия по време на развитието на нови организми.
Протеините могат да се превръщат в мазнини и въглехидрати. Но те няма да могат да станат катерици. Следователно липсата на тези съединения е особено опасна за живия организъм. Освободената енергия е малка и отстъпва в това отношение на мазнините и въглехидратите. Въпреки това, те са източник на незаменими аминокиселини в тялото.
Как да разберем, че в тялото няма достатъчно протеин? Здравето на човек се влошава, настъпва бързо изтощение и умора. Отлични източници на протеин са различни сортове пшеница, месни и рибни продукти, млечни продукти, яйца и някои видове бобови растения.
Важно е да се познават не само физичните свойства на протеините, но и химичните, както и какво значение имат те за организма от биологична гледна точка. Протеиновите съединения са уникални с това, че са източници на незаменими аминокиселини, които са необходими за нормалното функциониране на човешкото тяло.
ПРОТЕИНИ (протеини), клас сложни азотсъдържащи съединения, най-характерните и важни (заедно с нуклеиновите киселини) компоненти на живата материя. Протеините изпълняват многобройни и разнообразни функции. Повечето протеини са ензими, които катализират химичните реакции. Много хормони, които регулират физиологичните процеси, също са протеини. Структурни протеини като колаген и кератин са основните компоненти на костната тъкан, косата и ноктите. Мускулните контрактилни протеини имат способността да променят дължината си чрез използване на химическа енергия за извършване на механична работа. Протеините включват антитела, които свързват и неутрализират токсични вещества. Някои протеини, които могат да реагират на външни влияния (светлина, миризма), служат като рецептори в сетивата, които възприемат дразнене. Много протеини, разположени вътре в клетката и върху клетъчната мембрана, изпълняват регулаторни функции.През първата половина на 19в. много химици, и сред тях преди всичко J. von Liebig, постепенно стигнаха до извода, че протеините представляват специален клас азотни съединения. Името "протеини" (от гръцки.
протос първи) е предложен през 1840 г. от холандския химик Г. Мулдер. ФИЗИЧНИ СВОЙСТВА Протеините са бели в твърдо състояние, но безцветни в разтвор, освен ако не носят някакъв вид хромофорна (цветна) група, като хемоглобин. Разтворимостта във вода варира значително между различните протеини. Той също така се променя в зависимост от pH и концентрацията на соли в разтвора, така че е възможно да се изберат условия, при които един протеин ще се утаи избирателно в присъствието на други протеини. Този метод на "осоляване" се използва широко за изолиране и пречистване на протеини. Пречистеният протеин често се утаява от разтвора като кристали.В сравнение с други съединения, молекулното тегло на протеините е много голямо, вариращо от няколко хиляди до много милиони далтона. Следователно по време на ултрацентрофугиране протеините се утаяват и то с различни скорости. Поради наличието на положително и отрицателно заредени групи в белтъчните молекули, те се движат с различна скорост и в електрическо поле. Това е в основата на електрофорезата, метод, използван за изолиране на отделни протеини от сложни смеси. Протеините също се пречистват чрез хроматография.
ХИМИЧНИ СВОЙСТВА Структура. Протеините са полимери, т.е. молекули, изградени като вериги от повтарящи се мономерни единици или субединици, чиято роля играят а -аминокиселини. Обща формула на аминокиселинитекъдето R водороден атом или някаква органична група.Една протеинова молекула (полипептидна верига) може да се състои само от относително малък брой аминокиселини или няколко хиляди мономерни единици. Комбинацията от аминокиселини във верига е възможна, защото всяка от тях има две различни химични групи: аминогрупа с основни свойства,
NH 2 и киселинна карбоксилна група, COOH. И двете групи са свързани с а - въглероден атом. Карбоксилната група на една аминокиселина може да образува амидна (пептидна) връзка с аминогрупата на друга аминокиселина:
След като две аминокиселини са свързани по този начин, веригата може да бъде удължена чрез добавяне на трета към втората аминокиселина и т.н. Както може да се види от горното уравнение, когато се образува пептидна връзка, се освобождава водна молекула. В присъствието на киселини, основи или протеолитични ензими реакцията протича в обратна посока: полипептидната верига се разделя на аминокиселини с добавяне на вода. Тази реакция се нарича хидролиза. Хидролизата настъпва спонтанно и е необходима енергия за свързване на аминокиселините в полипептидна верига. Карбоксилна група и амидна група (или подобна имидна група в случая на аминокиселината пролин) присъстват във всички аминокиселини, но разликите между аминокиселините се определят от естеството на групата или "страничната верига", което е посочено по-горе с буквата
Р . Ролята на страничната верига може да се играе от един водороден атом, както в аминокиселината глицин, или от някаква обемна група, като в хистидина и триптофана. Някои странични вериги са химически инертни, докато други са подчертано реактивни.Могат да се синтезират много хиляди различни аминокиселини и много различни аминокиселини се срещат в природата, но само 20 вида аминокиселини се използват за синтеза на протеини: аланин, аргинин, аспарагин, аспарагинова киселина, валин, хистидин, глицин, глутамин, глутаминова киселина, изолевцин, левцин, лизин, метионин, пролин, серин, тирозин, треонин, триптофан, фенилаланин и цистеин (в протеините цистеинът може да присъства като димер
цистин). Вярно е, че някои протеини съдържат други аминокиселини в допълнение към редовно срещащите се двадесет, но те се образуват в резултат на модификация на една от изброените двадесет, след като е била включена в протеина.Оптична дейност. Всички аминокиселини, с изключение на глицина, имат а -Въглеродният атом има четири различни групи, свързани с него. От гледна точка на геометрията, четири различни групи могат да бъдат прикрепени по два начина и съответно има две възможни конфигурации, или два изомера, свързани един с друг, както един обект е с огледалния си образ, т.е. като лявата ръка надясно. Една конфигурация се нарича лява или лява ръка (Л ), а другата дясна или дясновъртяща (д ), тъй като два такива изомера се различават по посоката на въртене на равнината на поляризирана светлина. Среща се само в протеиниЛ -аминокиселини (изключение е глицинът; той може да бъде представен само в една форма, тъй като две от четирите му групи са еднакви) и всички те са оптически активни (тъй като има само един изомер).д -аминокиселините са рядкост в природата; те се намират в някои антибиотици и клетъчната стена на бактериите.Аминокиселинна последователност. Аминокиселините в полипептидната верига не са подредени произволно, а в определен фиксиран ред и именно този ред определя функциите и свойствата на протеина. Променяйки реда на 20-те вида аминокиселини, можете да създадете огромен брой различни протеини, точно както можете да създадете много различни текстове от буквите на азбуката.В миналото определянето на аминокиселинната последователност на протеин често отнемаше няколко години. Директното определяне все още е доста трудоемка задача, въпреки че са създадени устройства, които позволяват то да се извършва автоматично. Обикновено е по-лесно да се определи нуклеотидната последователност на съответния ген и от нея да се изведе аминокиселинната последователност на протеина. Към днешна дата аминокиселинните последователности на много стотици протеини вече са определени. Функциите на дешифрираните протеини обикновено са известни и това помага да си представим възможните функции на подобни протеини, образувани например при злокачествени новообразувания.
Сложни протеини. Протеините, състоящи се само от аминокиселини, се наричат прости. Често обаче метален атом или някакво химично съединение, което не е аминокиселина, е свързано с полипептидната верига. Такива протеини се наричат сложни. Пример е хемоглобинът: той съдържа железен порфирин, който определя червения му цвят и му позволява да действа като преносител на кислород.Имената на повечето сложни протеини показват естеството на свързаните групи: гликопротеините съдържат захари, липопротеините съдържат мазнини. Ако каталитичната активност на ензима зависи от прикрепената група, тогава тя се нарича простетична група. Често витамин играе ролята на протетична група или е част от такава. Витамин А, например, прикрепен към един от протеините в ретината, определя нейната чувствителност към светлина.
Третична структура. Важна е не толкова аминокиселинната последователност на самия протеин (първичната структура), а начинът, по който той е разположен в пространството. По цялата дължина на полипептидната верига водородните йони образуват правилни водородни връзки, които й придават формата на спирала или слой (вторична структура). От комбинацията на такива спирали и слоеве се появява компактна форма от следващия ред: третичната структура на протеина. Около връзките, държащи мономерните звена на веригата, са възможни завъртания под малки ъгли. Следователно, от чисто геометрична гледна точка, броят на възможните конфигурации за всяка полипептидна верига е безкрайно голям. В действителност всеки протеин обикновено съществува само в една конфигурация, определена от неговата аминокиселинна последователност. Тази структура не е твърда, тя е сякаш « диша” се колебае около определена средна конфигурация. Веригата е сгъната в конфигурация, в която свободната енергия (способността да се произвежда работа) е минимална, точно както освободената пружина се компресира само до състояние, съответстващо на минималната свободна енергия. Често една част от веригата е твърдо свързана с друга чрез дисулфид ( SS) връзки между два цистеинови остатъка. Отчасти това е причината цистеинът да играе особено важна роля сред аминокиселините.Сложността на структурата на протеините е толкова голяма, че все още не е възможно да се изчисли третичната структура на протеина, дори ако неговата аминокиселинна последователност е известна. Но ако е възможно да се получат протеинови кристали, тогава неговата третична структура може да се определи чрез рентгенова дифракция.
В структурните, контрактилните и някои други протеини веригите са удължени и няколко леко нагънати вериги, разположени в близост, образуват фибрили; фибрилите от своя страна се сгъват в по-големи образувания от влакна. Въпреки това, повечето протеини в разтвора имат кълбовидна форма: веригите са навити в глобула, като преждата в кълбо. Свободната енергия с тази конфигурация е минимална, тъй като хидрофобните („водоотблъскващи“) аминокиселини са скрити вътре в глобулата, а хидрофилните („привличащи водата“) аминокиселини са на нейната повърхност.
Много протеини са комплекси от няколко полипептидни вериги. Тази структура се нарича кватернерна структура на протеина. Молекулата на хемоглобина, например, се състои от четири субединици, всяка от които е глобуларен протеин.
Структурните протеини, поради тяхната линейна конфигурация, образуват влакна, които имат много висока якост на опън, докато глобуларната конфигурация позволява на протеините да влизат в специфични взаимодействия с други съединения. На повърхността на глобулата, когато веригите са правилно разположени, се появяват кухини с определена форма, в които са разположени реактивни химични групи. Ако даден протеин е ензим, тогава друга, обикновено по-малка, молекула от някакво вещество влиза в такава кухина, точно както ключът влиза в ключалка; в този случай конфигурацията на електронния облак на молекулата се променя под въздействието на химическите групи, разположени в кухината, и това я принуждава да реагира по определен начин. По този начин ензимът катализира реакцията. Молекулите на антителата също имат кухини, в които се свързват различни чужди вещества и по този начин се обезвреждат. Моделът „заключване и ключ“, който обяснява взаимодействието на протеини с други съединения, ни позволява да разберем спецификата на ензимите и антителата, т.е. способността им да реагират само с определени съединения.
Протеини в различни видове организми. Протеините, които изпълняват една и съща функция в различни видове растения и животни и следователно носят едно и също име, също имат подобна конфигурация. Те обаче се различават донякъде в своята аминокиселинна последователност. Тъй като видовете се отделят от общ прародител, някои аминокиселини на определени позиции се заменят с мутации от други. Вредните мутации, които причиняват наследствени заболявания, се елиминират чрез естествен подбор, но полезните или поне неутралните могат да продължат да съществуват. Колкото по-близо са два вида един до друг, толкова по-малко разлики се откриват в техните протеини.Някои протеини се променят относително бързо, други са много запазени. Последният включва, например, цитохром среспираторен ензим, открит в повечето живи организми. При хората и шимпанзетата неговите аминокиселинни последователности са идентични, а в цитохрома сВ пшеницата само 38% от аминокиселините са различни. Дори при сравняване на хора и бактерии, сходството на цитохромите с(разликите засягат 65% от аминокиселините тук) все още може да се види, въпреки че общият прародител на бактериите и хората е живял на Земята преди около два милиарда години. В днешно време сравнението на аминокиселинни последователности често се използва за изграждане на филогенетично (родословно) дърво, отразяващо еволюционните връзки между различни организми.
Денатурация. Синтезираната протеинова молекула, сгъвайки се, придобива характерната си конфигурация. Тази конфигурация обаче може да бъде разрушена чрез нагряване, чрез промяна на pH, чрез излагане на органични разтворители и дори чрез просто разклащане на разтвора, докато на повърхността му се появят мехурчета. Белтък, модифициран по този начин, се нарича денатуриран; той губи своята биологична активност и обикновено става неразтворим. Добре известни примери за денатуриран протеин са варени яйца или бита сметана. Малки протеини, съдържащи само около сто аминокиселини, са способни на ренатурация, т.е. възстановете оригиналната конфигурация. Но повечето протеини просто се превръщат в маса от заплетени полипептидни вериги и не възстановяват предишната си конфигурация.Една от основните трудности при изолирането на активни протеини е тяхната изключителна чувствителност към денатурация. Това свойство на протеините намира полезно приложение при консервирането на храни: високата температура необратимо денатурира ензимите на микроорганизмите и микроорганизмите умират.
СИНТЕЗ НА ПРОТЕИН За да синтезира протеин, живият организъм трябва да има система от ензими, способни да свързват една аминокиселина с друга. Също така е необходим източник на информация, за да се определи кои аминокиселини трябва да се комбинират. Тъй като в тялото има хиляди видове протеини и всеки от тях се състои средно от няколкостотин аминокиселини, необходимата информация трябва да е наистина огромна. Той се съхранява (подобно на това как се съхранява запис на магнитна лента) в молекулите на нуклеиновата киселина, които изграждат гените. См . също НАСЛЕДСТВЕН; НУКЛЕИНОВА КИСЕЛИНА.Ензимна активация. Полипептидната верига, синтезирана от аминокиселини, не винаги е протеин в крайната си форма. Много ензими се синтезират първо като неактивни прекурсори и стават активни едва след като друг ензим отстрани няколко аминокиселини в единия край на веригата. Някои от храносмилателните ензими, като трипсин, се синтезират в тази неактивна форма; тези ензими се активират в храносмилателния тракт в резултат на отстраняването на крайния фрагмент на веригата. Хормонът инсулин, чиято молекула в активната си форма се състои от две къси вериги, се синтезира под формата на една верига, т.нар. проинсулин. След това средната част на тази верига се отстранява, а останалите фрагменти се свързват заедно, за да образуват активната хормонална молекула. Сложните протеини се образуват само след като специфична химична група е прикрепена към протеина и това прикрепване често също изисква ензим.Метаболитна циркулация. След хранене на животно с аминокиселини, маркирани с радиоактивни изотопи на въглерод, азот или водород, етикетът бързо се включва в неговите протеини. Ако белязаните аминокиселини спрат да навлизат в тялото, количеството на етикетите в протеините започва да намалява. Тези експерименти показват, че получените протеини не се задържат в тялото до края на живота. Всички те, с малки изключения, са в динамично състояние, непрекъснато се разграждат на аминокиселини и след това отново се синтезират.Някои протеини се разпадат, когато клетките умират и се унищожават. Това се случва през цялото време, например с червените кръвни клетки и епителните клетки, покриващи вътрешната повърхност на червата. В допълнение, разграждането и ресинтезата на протеини също се случва в живите клетки. Колкото и да е странно, по-малко се знае за разграждането на протеините, отколкото за техния синтез. Ясно е обаче, че разграждането включва протеолитични ензими, подобни на тези, които разграждат протеините до аминокиселини в храносмилателния тракт.
Полуживотът на различните протеини варира от няколко часа до много месеци. Единственото изключение е молекулата на колагена. Веднъж образувани, те остават стабилни и не се подновяват или заменят. С течение на времето обаче някои от свойствата им се променят, по-специално еластичността, и тъй като не се обновяват, това води до някои промени, свързани с възрастта, като появата на бръчки по кожата.
Синтетични протеини. Химиците отдавна са се научили да полимеризират аминокиселини, но аминокиселините се комбинират по хаотичен начин, така че продуктите от такава полимеризация малко приличат на естествените. Вярно е, че е възможно да се комбинират аминокиселини в определен ред, което прави възможно получаването на някои биологично активни протеини, по-специално инсулин. Процесът е доста сложен и по този начин е възможно да се получат само тези протеини, чиито молекули съдържат около сто аминокиселини. За предпочитане е вместо това да се синтезира или изолира нуклеотидната последователност на ген, съответстваща на желаната аминокиселинна последователност, и след това да се въведе този ген в бактерия, която ще произведе големи количества от желания продукт чрез репликация. Този метод обаче има и своите недостатъци. См . също и ГЕННО ИНЖЕНЕРСТВО. ПРОТЕИНИ И ХРАНЕНИЕ Когато протеините в тялото се разграждат на аминокиселини, тези аминокиселини могат да се използват отново за синтезиране на протеини. В същото време самите аминокиселини са обект на разграждане, така че не се използват напълно. Също така е ясно, че по време на растеж, бременност и зарастване на рани, протеиновият синтез трябва да надвишава разграждането. Тялото непрекъснато губи някои протеини; Това са протеините на косата, ноктите и повърхностния слой на кожата. Следователно, за да синтезира протеини, всеки организъм трябва да получава аминокиселини от храната. Зелените растения синтезират от CO 2 вода и амоняк или нитрати са всичките 20 аминокиселини, открити в протеините. Много бактерии също са способни да синтезират аминокиселини в присъствието на захар (или някакъв еквивалент) и фиксиран азот, но захарта в крайна сметка се доставя от зелени растения. Животните имат ограничена способност да синтезират аминокиселини; те получават аминокиселини, като ядат зелени растения или други животни. В храносмилателния тракт абсорбираните протеини се разграждат до аминокиселини, последните се абсорбират и от тях се изграждат протеини, характерни за даден организъм. Нито един от абсорбираните протеини не е включен в телесните структури като такъв. Единственото изключение е, че при много бозайници някои майчини антитела могат да преминат непокътнати през плацентата в кръвния поток на плода и чрез майчиното мляко (особено при преживните) могат да бъдат прехвърлени на новороденото веднага след раждането.Изискване за протеини. Ясно е, че за поддържане на живота тялото трябва да получава определено количество протеин от храната. Степента на тази нужда обаче зависи от редица фактори. Тялото се нуждае от храна както като източник на енергия (калории), така и като материал за изграждане на своите структури. Нуждата от енергия е на първо място. Това означава, че когато в диетата има малко въглехидрати и мазнини, диетичните протеини се използват не за синтеза на собствени протеини, а като източник на калории. По време на продължително гладуване дори вашите собствени протеини се използват за задоволяване на енергийните нужди. Ако в диетата има достатъчно въглехидрати, тогава консумацията на протеини може да бъде намалена.Азотния баланс. Средно ок. 16% от общата маса на протеина е азот. Когато аминокиселините, съдържащи се в протеините, се разграждат, съдържащият се в тях азот се отделя от тялото чрез урината и (в по-малка степен) с изпражненията под формата на различни азотни съединения. Поради това е удобно да се използва индикатор като азотен баланс за оценка на качеството на протеиновото хранене, т.е. разликата (в грамове) между количеството азот, постъпил в тялото, и количеството азот, отделен на ден. При нормално хранене при възрастен тези количества са равни. В растящия организъм количеството отделен азот е по-малко от полученото, т.е. балансът е положителен. При недостиг на белтъчини в диетата балансът е отрицателен. Ако в диетата има достатъчно калории, но в нея няма протеини, тялото спестява протеини. В същото време протеиновият метаболизъм се забавя и повторното използване на аминокиселини в протеиновия синтез се извършва с възможно най-висока ефективност. Загубите обаче са неизбежни и азотните съединения все още се екскретират в урината и отчасти в изпражненията. Количеството азот, отделено от тялото на ден по време на протеиновото гладуване, може да служи като мярка за дневния протеинов дефицит. Естествено е да се предположи, че чрез въвеждане в диетата на количество протеин, еквивалентно на този дефицит, може да се възстанови азотният баланс. Обаче не е така. След като получи това количество протеин, тялото започва да използва аминокиселините по-малко ефективно, така че е необходим допълнителен протеин за възстановяване на азотния баланс.Ако количеството протеин в диетата надвишава необходимото за поддържане на азотния баланс, тогава изглежда няма вреда. Излишните аминокиселини просто се използват като източник на енергия. Като особено поразителен пример, ескимосите консумират малко въглехидрати и около десет пъти повече протеини, необходими за поддържане на азотния баланс. В повечето случаи обаче използването на протеин като източник на енергия не е от полза, тъй като дадено количество въглехидрат може да произведе много повече калории, отколкото същото количество протеин. В бедните страни хората получават калориите си от въглехидрати и консумират минимални количества протеини.
Ако тялото получава необходимия брой калории под формата на непротеинови продукти, тогава минималното количество протеин, за да се осигури поддържането на азотния баланс, е приблизително. 30 г на ден. Приблизително толкова протеин се съдържа в четири филийки хляб или 0,5 литра мляко. Малко по-голям брой обикновено се счита за оптимален; Препоръчва се от 50 до 70 g.
Есенциални аминокиселини. Досега протеинът се разглеждаше като цяло. Междувременно, за да се осъществи протеиновият синтез, всички необходими аминокиселини трябва да присъстват в тялото. Самото тяло на животното е в състояние да синтезира някои от аминокиселините. Те се наричат заменими, защото не е задължително да присъстват в диетата, важно е само общият запас от протеини като източник на азот да е достатъчен; след това, ако има недостиг на незаменими аминокиселини, тялото може да ги синтезира за сметка на тези, които са в излишък. Останалите „незаменими” аминокиселини не могат да бъдат синтезирани и трябва да бъдат доставени на тялото чрез храната. Основни за хората са валин, левцин, изолевцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, хистидин, лизин и аргинин. (Въпреки че аргининът може да се синтезира в тялото, той се класифицира като незаменима аминокиселина, тъй като не се произвежда в достатъчни количества при новородени и растящи деца. От друга страна, някои от тези аминокиселини от храната може да станат ненужни за възрастен човек.)Този списък от незаменими аминокиселини е приблизително същият при други гръбначни и дори насекоми. Хранителната стойност на протеините обикновено се определя чрез хранене на подрастващи плъхове и следене на наддаването на тегло на животните.
Хранителна стойност на протеините. Хранителната стойност на протеина се определя от незаменимата аминокиселина, която е най-дефицитна. Нека илюстрираме това с пример. Протеините в тялото ни съдържат средно ок. 2% триптофан (тегловни). Да кажем, че диетата включва 10 g протеин, съдържащ 1% триптофан, и че в него има достатъчно други незаменими аминокиселини. В нашия случай 10 g от този непълен протеин е по същество еквивалентен на 5 g пълен протеин; останалите 5 g могат да служат само като източник на енергия. Имайте предвид, че тъй като аминокиселините практически не се съхраняват в тялото и за да се осъществи протеиновият синтез, всички аминокиселини трябва да присъстват едновременно, ефектът от приема на незаменими аминокиселини може да бъде открит само ако всички те влизат в тялото едновременно. Средният състав на повечето животински протеини е близък до средния състав на протеините в човешкото тяло, така че е малко вероятно да се сблъскаме с дефицит на аминокиселини, ако диетата ни е богата на храни като месо, яйца, мляко и сирене. Въпреки това, има протеини, като желатин (продукт от денатурацията на колаген), които съдържат много малко незаменими аминокиселини. Растителните протеини, въпреки че са по-добри от желатина в този смисъл, също са бедни на незаменими аминокиселини; Те са особено бедни на лизин и триптофан. Независимо от това, чисто вегетарианската диета изобщо не може да се счита за вредна, освен ако не се консумират малко по-големи количества растителни протеини, достатъчни да осигурят на тялото незаменими аминокиселини. Растенията съдържат най-много протеини в семената си, особено в семената на пшеницата и различните бобови растения. Младите филизи, като аспержи, също са богати на протеини.Синтетични протеини в диетата. Чрез добавяне на малки количества синтетични незаменими аминокиселини или богати на аминокиселини протеини към непълни протеини, като царевични протеини, хранителната стойност на последните може значително да се увеличи, т.е. като по този начин увеличава количеството консумиран протеин. Друга възможност е да се отглеждат бактерии или дрожди върху петролни въглеводороди с добавяне на нитрати или амоняк като източник на азот. Микробният протеин, получен по този начин, може да служи като храна за домашни птици или добитък или може да бъде директно консумиран от хората. Третият, широко използван метод използва физиологията на преживните животни. При преживните животни в началната част на стомаха, т.нар. Търбухът е обитаван от специални форми на бактерии и протозои, които превръщат непълните растителни протеини в по-пълни микробни протеини, а те от своя страна след смилане и усвояване се превръщат в животински протеини. Уреята, евтино синтетично азотсъдържащо съединение, може да се добави към храната за добитък. Микроорганизмите, живеещи в търбуха, използват карбамиден азот, за да превърнат въглехидратите (от които има много повече във фуража) в протеини. Около една трета от целия азот в храната за животни може да дойде под формата на урея, което по същество означава, до известна степен, химическия синтез на протеини. В САЩ този метод играе важна роля като един от начините за получаване на протеин.ЛИТЕРАТУРА Мъри Р., Гренър Д., Мейс П., Родуел У. Биохимия на човека, кн. 12. М., 1993Alberts B, Bray D, Lewis J, et al. Молекулярна клетъчна биология, кн. 13. М., 1994
катерици-Това са високомолекулни (молекулно тегло варира от 5-10 хиляди до 1 милион или повече) естествени полимери, чиито молекули са изградени от аминокиселинни остатъци, свързани с амидна (пептидна) връзка.
Протеините се наричат още протеини (на гръцки „protos“ - първи, важен). Броят на аминокиселинните остатъци в една протеинова молекула варира значително и понякога достига няколко хиляди. Всеки протеин има своя присъща последователност от аминокиселинни остатъци.
Протеините изпълняват различни биологични функции: каталитични (ензими), регулаторни (хормони), структурни (колаген, фиброин), двигателни (миозин), транспортни (хемоглобин, миоглобин), защитни (имуноглобулини, интерферон), складови (казеин, албумин, глиадин) и други.
Протеините са в основата на биомембраните, най-важният компонент на клетката и клетъчните компоненти. Те играят ключова роля в живота на клетката, съставлявайки, така да се каже, материалната основа на нейната химическа дейност.
Изключителното свойство на протеина е самоорганизация на структурата, т.е. способността му спонтанно да създава определена пространствена структура, характерна само за даден протеин. По същество всички дейности на тялото (развитие, движение, изпълнение на различни функции и много други) са свързани с протеинови вещества. Невъзможно е да си представим живота без протеини.
Протеините са най-важният компонент на храната за хора и животни и доставчик на незаменими аминокиселини.
Структура на протеина
В пространствената структура на протеините естеството на R-радикалите (остатъците) в молекулите на аминокиселините е от голямо значение. Неполярните аминокиселинни радикали обикновено се намират вътре в протеиновата макромолекула и причиняват хидрофобни взаимодействия; полярните радикали, съдържащи йонни (йонообразуващи) групи, обикновено се намират на повърхността на протеинова макромолекула и характеризират електростатични (йонни) взаимодействия. Полярните нейонни радикали (например съдържащи алкохолни ОН групи, амидни групи) могат да бъдат разположени както на повърхността, така и вътре в протеиновата молекула. Те участват в образуването на водородни връзки.
В протеиновите молекули α-аминокиселините са свързани една с друга чрез пептидни (-CO-NH-) връзки:
Конструираните по този начин полипептидни вериги или отделни участъци в полипептидна верига могат в някои случаи да бъдат допълнително свързани помежду си чрез дисулфидни (-S-S-) връзки или, както често се наричат, дисулфидни мостове.
Основна роля в създаването на структурата на протеините играят йонните (солеви) и водородните връзки, както и хидрофобното взаимодействие - специален вид контакт между хидрофобните компоненти на протеиновите молекули във водна среда. Всички тези връзки имат различна сила и осигуряват образуването на сложна, голяма протеинова молекула.
Въпреки разликата в структурата и функциите на протеиновите вещества, техният елементен състав варира леко (в% от сухото тегло): въглерод - 51-53; кислород - 21,5-23,5; азот - 16,8-18,4; водород - 6,5-7,3; сяра - 0,3-2,5.
Някои протеини съдържат малки количества фосфор, селен и други елементи.
Последователността на аминокиселинните остатъци в полипептидната верига се нарича първична протеинова структура.
Една протеинова молекула може да се състои от една или повече полипептидни вериги, всяка от които съдържа различен брой аминокиселинни остатъци. Имайки предвид броя на възможните комбинации, разнообразието от протеини е почти неограничено, но не всички от тях съществуват в природата.
Общият брой на различните видове протеини във всички видове живи организми е 10 11 -10 12. За протеини, чиято структура е изключително сложна, в допълнение към първичната се разграничават и по-високи нива на структурна организация: вторична, третична и понякога кватернерна структура.
Вторична структураповечето протеини притежават, макар и не винаги по цялата дължина на полипептидната верига. Полипептидните вериги с определена вторична структура могат да бъдат различно разположени в пространството.
Информация третична структураВ допълнение към водородните връзки важна роля играят йонните и хидрофобните взаимодействия. Въз основа на естеството на "опаковката" на протеиновата молекула те се разграничават кълбовиден, или сферична, и фибриларен, или нишковидни протеини (Таблица 12).
За глобуларните протеини а-спиралната структура е по-типична; Макромолекулата има сферична форма. Те се разтварят във вода и солеви разтвори, за да образуват колоидни системи. Повечето протеини в животни, растения и микроорганизми са глобуларни протеини.
За фибриларните протеини е по-типична нишковидната структура. Те обикновено са неразтворими във вода. Фибриларните протеини обикновено изпълняват структурообразуващи функции. Техните свойства (якост, разтегливост) зависят от метода на опаковане на полипептидните вериги. Примери за фибриларни протеини са миозин и кератин. В някои случаи отделните протеинови субединици образуват сложни ансамбли с помощта на водородни връзки, електростатични и други взаимодействия. В този случай се формира кватернерна структурапротеини.
Пример за протеин с кватернерна структура е кръвният хемоглобин. Само с такава структура той изпълнява функциите си – свързва кислорода и го транспортира до тъканите и органите.
Трябва обаче да се отбележи, че в организацията на висшите протеинови структури изключителна роля принадлежи на първичната структура.
Класификация на протеините
Има няколко класификации на протеини:
- По степен на трудност (прости и сложни).
- Според формата на молекулите (глобуларни и фибриларни протеини).
- Според разтворимостта в отделни разтворители (водоразтворими, разтворими в разредени солеви разтвори - албумини, алкохолоразтворими - проламини, разтворими в разредени основи и киселини - глутелини).
- Според изпълняваните функции (например складови протеини, скелетни протеини и др.).
Свойства на протеините
Протеините са амфотерни електролити. При определена стойност на pH (наречена изоелектрична точка) броят на положителните и отрицателните заряди в протеиновата молекула е равен. Това е едно от основните свойства на протеина. Протеините в този момент са електрически неутрални и разтворимостта им във вода е най-ниска. Способността на протеините да намаляват разтворимостта, когато техните молекули достигнат електрическа неутралност, се използва за изолиране от разтвори, например в технологията за получаване на протеинови продукти.
Хидратация. Процесът на хидратация означава свързване на вода с протеини и те проявяват хидрофилни свойства: набъбват, увеличават масата и обема си. Набъбването на отделните протеини зависи единствено от тяхната структура. Хидрофилните амидни (-CO-NH-, пептидна връзка), аминни (-NH 2) и карбоксилни (-COOH) групи, присъстващи в състава и разположени на повърхността на протеиновата макромолекула, привличат водни молекули, строго ги ориентират на повърхността на молекулата. Хидратиращата (водна) обвивка, обграждаща протеиновите глобули, предотвратява агрегацията и утаяването и следователно допринася за стабилността на протеиновите разтвори. В изоелектричната точка протеините имат най-малка способност да свързват вода; хидратната обвивка около протеиновите молекули се разрушава, така че те се комбинират, за да образуват големи агрегати. Агрегацията на протеинови молекули възниква и когато те се дехидратират с помощта на определени органични разтворители, например етилов алкохол. Това води до утаяване на протеини. Когато рН на околната среда се промени, протеиновата макромолекула се зарежда и нейният хидратиращ капацитет се променя.
При ограничено набъбване концентрираните протеинови разтвори образуват сложни системи, т.нар желета.
Желета не са течни, еластични, имат пластичност, определена механична якост и могат да запазят формата си. Глобуларните протеини могат да бъдат напълно хидратирани и разтворени във вода (например млечни протеини), образувайки разтвори с ниски концентрации. Хидрофилните свойства на протеините, т.е. способността им да набъбват, да образуват желета, да стабилизират суспензии, емулсии и пени, са от голямо значение в биологията и хранителната промишленост. Много подвижно желе, изградено главно от протеинови молекули, е цитоплазмата - суров глутен, изолиран от пшенично тесто; съдържа до 65% вода. Различната хидрофилност на глутеновите протеини е един от признаците, характеризиращи качеството на пшеничното зърно и полученото от него брашно (т.нар. силна и слаба пшеница). Хидрофилността на протеините от зърно и брашно играе важна роля при съхранението и обработката на зърното и при печенето. Тестото, което се получава в хлебопекарното производство, е протеин, набъбнал във вода, концентрирано желе, съдържащо нишестени зърна.
Денатурация на протеини. По време на денатурация под въздействието на външни фактори (температура, механичен стрес, действие на химически агенти и редица други фактори) настъпва промяна във вторичната, третичната и кватернерната структура на протеиновата макромолекула, т.е. нейната естествена пространствена структура. Първичната структура и следователно химичният състав на протеина не се променя. Физичните свойства се променят: разтворимостта и способността за хидратация намаляват, биологичната активност се губи. Формата на протеиновата макромолекула се променя и настъпва агрегация. В същото време се повишава активността на определени химични групи, улеснява се ефектът на протеолитичните ензими върху протеините и следователно се хидролизира по-лесно.
В хранително-вкусовата технология от особено практическо значение е термичната денатурация на протеините, чиято степен зависи от температурата, продължителността на нагряване и влажността. Това трябва да се помни при разработването на режими за топлинна обработка на хранителни суровини, полуготови продукти, а понякога и готови продукти. Процесите на термична денатурация играят специална роля при бланширане на растителни материали, сушене на зърно, печене на хляб и производство на тестени изделия. Денатурацията на белтъците може да бъде причинена и от механично въздействие (натиск, триене, разклащане, ултразвук). И накрая, денатурацията на протеините се причинява от действието на химически реагенти (киселини, основи, алкохол, ацетон). Всички тези техники се използват широко в хранителните и биотехнологиите.
Разпенване. Процесът на разпенване се отнася до способността на протеините да образуват силно концентрирани системи течност-газ, наречени пени. Стабилността на пяната, в която протеинът е пенообразуващ агент, зависи не само от нейното естество и концентрация, но и от температурата. Протеините се използват широко като пенители в сладкарската промишленост (маршмелоу, маршмелоу, суфлета). Хлябът има структура на пяна и това се отразява на вкуса му.
Протеиновите молекули, под въздействието на редица фактори, могат да бъдат унищожени или да взаимодействат с други вещества, за да образуват нови продукти. За хранително-вкусовата промишленост могат да се разграничат два важни процеса:
1) хидролиза на протеини под действието на ензими;
2) взаимодействие на аминогрупи на протеини или аминокиселини с карбонилни групи на редуциращи захари.
Под въздействието на протеазни ензими, които катализират хидролитичното разграждане на протеините, последните се разпадат на по-прости продукти (поли- и дипептиди) и в крайна сметка на аминокиселини. Скоростта на хидролизата на протеина зависи от неговия състав, молекулна структура, ензимна активност и условия.
Протеинова хидролиза.Реакцията на хидролиза с образуването на аминокиселини като цяло може да се напише по следния начин:
Изгаряне. Протеините изгарят, за да произвеждат азот, въглероден диоксид и вода, както и някои други вещества. Изгарянето е придружено от характерната миризма на изгорели пера.
Цветни реакции към протеини. За качествено определяне на протеина се използват следните реакции:
1) ксантопротеин,при което възниква взаимодействието на ароматни и хетероатомни цикли в протеинова молекула с концентрирана азотна киселина, придружено от появата на жълт цвят.
2) биурет, при който слабо алкални разтвори на протеини взаимодействат с разтвор на меден (II) сулфат, за да образуват комплексни съединения между Cu 2+ йони и полипептиди. Реакцията е придружена от появата на виолетово-син цвят.
