Rumah Pemindahan Reaksi pembakaran protein. Struktur dan sifat protein

Pemindahan

Reaksi pembakaran protein. Struktur dan sifat protein

Tupai- senyawa organik bermolekul tinggi yang terdiri dari residu asam amino yang dihubungkan dalam rantai panjang melalui ikatan peptida.

Komposisi protein pada makhluk hidup hanya mencakup 20 jenis asam amino yang kesemuanya merupakan asam amino alfa, dan komposisi asam amino protein serta urutan hubungannya satu sama lain ditentukan oleh kode genetik individu suatu organisme hidup.

Salah satu ciri protein adalah kemampuannya untuk secara spontan membentuk struktur spasial yang hanya menjadi ciri khas protein tertentu.

Karena kekhususan strukturnya, protein dapat memiliki beragam sifat. Misalnya protein dengan struktur kuaterner globular, khususnya putih telur ayam, larut dalam air membentuk larutan koloid. Protein dengan struktur kuaterner fibrilar tidak larut dalam air. Protein fibrilar, khususnya, membentuk kuku, rambut, dan tulang rawan.

Sifat kimia protein

Hidrolisis

Semua protein mampu mengalami reaksi hidrolisis. Dalam kasus hidrolisis protein lengkap, campuran asam α-amino terbentuk:

Protein + nH 2 O => campuran asam α-amino

Denaturasi

Penghancuran struktur sekunder, tersier, dan kuaterner suatu protein tanpa merusak struktur primernya disebut denaturasi. Denaturasi protein dapat terjadi di bawah pengaruh larutan garam natrium, kalium atau amonium - denaturasi tersebut bersifat reversibel:

Denaturasi yang terjadi di bawah pengaruh radiasi (misalnya pemanasan) atau perlakuan protein dengan garam logam berat bersifat ireversibel:

Misalnya, denaturasi protein ireversibel diamati selama perlakuan panas pada telur selama persiapannya. Akibat denaturasi putih telur, kemampuannya untuk larut dalam air membentuk larutan koloid menghilang.

Reaksi kualitatif terhadap protein

Reaksi Biuret

Jika larutan natrium hidroksida 10% ditambahkan ke dalam larutan yang mengandung protein, dan kemudian sedikit larutan tembaga sulfat 1%, akan muncul warna ungu.

larutan protein + NaOH (larutan 10%) + CuSO 4 = warna ungu

Reaksi Xantoprotein

Larutan protein menguning bila direbus dengan asam nitrat pekat:

larutan protein + HNO 3 (conc.) => warna kuning

Fungsi biologis protein

katalis	mempercepat berbagai reaksi kimia pada organisme hidup	enzim
struktural	bahan pembangun sel	kolagen, protein membran sel
protektif	melindungi tubuh dari infeksi	imunoglobulin, interferon
peraturan	mengatur proses metabolisme	hormon
mengangkut	perpindahan zat-zat penting dari satu bagian tubuh ke bagian tubuh lainnya	hemoglobin membawa oksigen
energi	menyuplai tubuh dengan energi	1 gram protein dapat memberi tubuh energi sebesar 17,6 J
motorik (motorik)	setiap fungsi motorik tubuh	miosin (protein otot)

Klasifikasi protein didasarkan pada komposisi kimianya. Menurut klasifikasi ini, protein adalah sederhana Dan kompleks. Protein sederhana hanya terdiri dari asam amino, yaitu satu atau lebih polipeptida. Protein sederhana yang terdapat dalam tubuh manusia antara lain albumin, globulin, histon, protein jaringan pendukung.

Dalam suatu molekul protein yang kompleks, selain asam amino juga terdapat bagian non-asam amino yang disebut kelompok prostetik. Tergantung pada struktur kelompok ini, protein kompleks seperti fosfoprotein( mengandung asam fosfat) nukleoprotein(mengandung asam nukleat), glikoprotein(mengandung karbohidrat) lipoprotein(mengandung lipoid) dan lain-lain.

Menurut klasifikasinya berdasarkan bentuk spasial protein, protein dibedakan menjadi berhubung dgn urat saraf Dan bulat.

Protein fibrilar terdiri dari heliks, yang sebagian besar merupakan struktur sekunder. Molekul protein globular berbentuk bulat dan ellipsoidal.

Contoh protein fibrilar adalah kolagen – protein paling melimpah dalam tubuh manusia. Protein ini menyumbang 25-30% dari total jumlah protein dalam tubuh. Kolagen memiliki kekuatan dan elastisitas yang tinggi. Ini adalah bagian dari pembuluh darah otot, tendon, tulang rawan, tulang, dan dinding pembuluh darah.

Contoh protein globular adalah albumin dan globulin plasma darah.

Sifat fisikokimia protein.

Salah satu fitur utama protein adalah mereka berat molekul tinggi, yang berkisar antara 6000 hingga beberapa juta dalton.

Sifat fisikokimia penting lainnya dari protein adalah sifatnya amfoterisitas,yaitu adanya sifat asam dan basa. Amfoterisitas dikaitkan dengan adanya gugus karboksil bebas pada beberapa asam amino, yaitu asam, dan gugus amino, yaitu basa. Hal ini mengarah pada fakta bahwa dalam lingkungan asam, protein menunjukkan sifat basa, dan dalam lingkungan basa, sifat asam. Namun pada kondisi tertentu, protein menunjukkan sifat netral. Nilai pH di mana protein menunjukkan sifat netral disebut titik isoelektrik. Titik isoelektrik untuk setiap protein bersifat individual. Protein menurut indikator ini dibagi menjadi dua kelas besar - asam dan basa, karena titik isoelektrik dapat digeser ke satu sisi atau sisi lainnya.

Sifat penting lainnya dari molekul protein adalah kelarutan. Meskipun ukuran molekulnya besar, protein cukup larut dalam air. Selain itu, larutan protein dalam air sangat stabil. Alasan pertama kelarutan protein adalah adanya muatan pada permukaan molekul protein, sehingga molekul protein praktis tidak membentuk agregat yang tidak larut dalam air. Alasan kedua stabilitas larutan protein adalah adanya cangkang hidrasi (air) dalam molekul protein. Cangkang hidrasi memisahkan protein satu sama lain.

Sifat fisikokimia penting ketiga dari protein adalah pengasinan,yaitu kemampuan untuk mengendap di bawah pengaruh bahan penghilang air. Pengasinan adalah proses yang dapat dibalik. Kemampuan untuk keluar masuk larutan ini sangat penting untuk perwujudan banyak sifat vital.

Terakhir, sifat terpenting protein adalah kemampuannya denaturasi.Denaturasi adalah hilangnya sifat asli suatu protein. Saat kita mengaduk telur di penggorengan, kita mengalami denaturasi protein yang tidak dapat diubah. Denaturasi terdiri dari gangguan permanen atau sementara terhadap struktur sekunder dan tersier suatu protein, tetapi struktur primernya tetap dipertahankan. Selain suhu (di atas 50 derajat), denaturasi dapat disebabkan oleh faktor fisik lainnya: radiasi, ultrasonografi, getaran, asam kuat dan basa. Denaturasi dapat bersifat reversibel atau ireversibel. Dengan dampak kecil, penghancuran struktur protein sekunder dan tersier terjadi secara tidak signifikan. Oleh karena itu, tanpa adanya efek denaturasi, protein dapat mengembalikan struktur aslinya. Proses kebalikan dari denaturasi disebut renaturasi.Namun dengan paparan yang lama dan kuat renaturasi menjadi tidak mungkin, dan denaturasi menjadi tidak dapat diubah.

Sebelum berbicara tentang sifat fisik dan kimia protein yang paling penting, Anda perlu mengetahui apa saja kandungannya dan apa strukturnya. Protein adalah biopolimer alami yang penting; asam amino berfungsi sebagai dasarnya.

Apa itu asam amino

Ini adalah senyawa organik yang mengandung gugus karboksil dan amina. Berkat kelompok pertama mereka memiliki karbon, oksigen dan hidrogen, dan kelompok lainnya - nitrogen dan hidrogen. Asam alfa amino dianggap paling penting karena dibutuhkan untuk pembentukan protein.

Ada asam amino esensial yang disebut asam amino proteinogenik. Jadi mereka bertanggung jawab atas munculnya protein. Jumlahnya hanya 20, tetapi dapat membentuk senyawa protein yang tak terhitung jumlahnya. Namun, tidak satupun dari mereka akan benar-benar identik satu sama lain. Hal ini dimungkinkan berkat kombinasi unsur-unsur yang ditemukan dalam asam amino tersebut.

Sintesisnya tidak terjadi di dalam tubuh. Oleh karena itu, mereka sampai di sana dengan membawa makanan. Jika seseorang menerimanya dalam jumlah yang tidak mencukupi, maka fungsi normal berbagai sistem mungkin terganggu. Protein terbentuk melalui reaksi polikondensasi.

Protein dan strukturnya

Sebelum beralih ke sifat fisik protein, ada baiknya memberikan definisi yang lebih tepat tentang senyawa organik ini. Protein adalah salah satu senyawa bioorganik terpenting yang terbentuk karena asam amino dan berperan dalam banyak proses yang terjadi di dalam tubuh.

Struktur senyawa ini bergantung pada urutan pergantian residu asam amino. Hasilnya, tampilannya seperti ini:

primer (linier);
sekunder (spiral);
tersier (bulat).

Klasifikasi mereka

Karena banyaknya variasi senyawa protein dan berbagai tingkat kompleksitas komposisi dan struktur yang berbeda, untuk kenyamanan, ada klasifikasi yang didasarkan pada karakteristik ini.

Komposisinya adalah sebagai berikut:

sederhana;
kompleks, yang pada gilirannya dibagi menjadi:

kombinasi protein dan karbohidrat;
kombinasi protein dan lemak;
hubungan molekul protein dan asam nukleat.

Berdasarkan kelarutan:

larut dalam air;
larut dalam lemak.

Penjelasan singkat tentang senyawa protein

Sebelum beralih ke sifat fisik dan kimia protein, ada baiknya kita memberikan sedikit karakterisasi. Tentu saja, sifat-sifatnya penting untuk fungsi normal organisme hidup. Dalam keadaan aslinya, ini adalah zat padat yang larut dalam berbagai cairan atau tidak.

Jika kita berbicara secara singkat tentang sifat fisik protein, kemudian mereka menentukan banyak proses biologis terpenting dalam tubuh. Misalnya seperti pengangkutan zat, fungsi konstruksi, dll. Sifat fisik protein bergantung pada larut atau tidaknya. Fitur-fitur inilah yang akan ditulis lebih lanjut.

Sifat fisik protein

Telah ditulis di atas tentang keadaan agregasi dan kelarutannya. Oleh karena itu, kami beralih ke properti berikut:

Mereka memiliki berat molekul yang besar, yang bergantung pada kondisi lingkungan tertentu.
Kelarutannya memiliki jangkauan yang luas, sehingga elektroforesis, suatu metode dimana protein diisolasi dari campuran, menjadi mungkin.

Sifat kimia senyawa protein

Pembaca sekarang mengetahui sifat fisik apa yang dimiliki protein. Sekarang kita perlu membicarakan hal-hal kimia yang sama pentingnya. Mereka tercantum di bawah ini:

Denaturasi. Koagulasi protein di bawah pengaruh suhu tinggi, asam kuat atau basa. Selama denaturasi, hanya struktur primer yang dipertahankan, dan semua sifat biologis protein hilang.
Hidrolisis. Akibatnya, protein sederhana dan asam amino terbentuk, karena struktur primernya hancur. Ini adalah dasar dari proses pencernaan.
Reaksi kualitatif untuk penentuan protein. Hanya ada dua, dan yang ketiga diperlukan untuk mendeteksi sulfur dalam senyawa tersebut.
Reaksi Biuret. Protein terkena endapan tembaga hidroksida. Hasilnya adalah warna ungu.
Reaksi Xantoprotein. Efeknya dilakukan dengan menggunakan asam nitrat pekat. Reaksi ini menghasilkan endapan putih yang berubah menjadi kuning jika dipanaskan. Dan jika Anda menambahkan larutan amonia berair, warna oranye akan muncul.
Penentuan sulfur dalam protein. Saat protein terbakar, bau “tanduk terbakar” mulai terasa. Fenomena ini dijelaskan oleh fakta bahwa mereka mengandung belerang.

Jadi ini semua adalah sifat fisik dan kimia protein. Namun, tentu saja, bukan hanya karena mereka mereka dianggap sebagai komponen terpenting dalam organisme hidup. Mereka menentukan fungsi biologis yang paling penting.

Sifat biologis protein

Kami memeriksa sifat fisik protein dalam kimia. Namun ada baiknya juga membicarakan dampaknya terhadap tubuh dan mengapa tubuh tidak akan berfungsi sepenuhnya tanpanya. Berikut fungsi protein:

enzimatis. Sebagian besar reaksi dalam tubuh terjadi dengan partisipasi enzim yang berasal dari protein;
mengangkut. Unsur-unsur ini mengantarkan molekul penting lainnya ke jaringan dan organ. Salah satu protein transpor terpenting adalah hemoglobin;
struktural. Protein adalah bahan bangunan utama bagi banyak jaringan (otot, yg menutupi, pendukung);
protektif. Antibodi dan antitoksin adalah jenis senyawa protein khusus yang menjadi dasar kekebalan;
sinyal Reseptor yang bertanggung jawab atas berfungsinya organ indera juga memiliki protein dalam strukturnya;
menyimpan. Fungsi ini dilakukan oleh protein khusus, yang dapat menjadi bahan pembangun dan sumber energi tambahan selama perkembangan organisme baru.

Protein dapat diubah menjadi lemak dan karbohidrat. Tapi mereka tidak akan bisa menjadi tupai. Oleh karena itu, kekurangan senyawa ini sangat berbahaya bagi organisme hidup. Energi yang dilepaskan kecil dan lebih rendah dibandingkan lemak dan karbohidrat. Namun, mereka adalah sumber asam amino esensial dalam tubuh.

Bagaimana memahami bahwa tubuh kekurangan protein? Kesehatan seseorang memburuk, kelelahan dan kelelahan terjadi dengan cepat. Sumber protein yang sangat baik adalah berbagai jenis gandum, daging dan produk ikan, produk susu, telur dan beberapa jenis kacang-kacangan.

Penting untuk mengetahui tidak hanya sifat fisik protein, tetapi juga sifat kimianya, serta signifikansinya bagi tubuh dari sudut pandang biologis. Senyawa protein unik karena merupakan sumber asam amino esensial yang diperlukan untuk fungsi normal tubuh manusia.

PROTEIN (protein), suatu kelas senyawa kompleks yang mengandung nitrogen, komponen makhluk hidup yang paling khas dan penting (bersama dengan asam nukleat). Protein melakukan banyak dan beragam fungsi. Kebanyakan protein adalah enzim yang mengkatalisis reaksi kimia. Banyak hormon yang mengatur proses fisiologis juga merupakan protein. Protein struktural seperti kolagen dan keratin merupakan komponen utama jaringan tulang, rambut dan kuku. Protein kontraktil otot memiliki kemampuan untuk mengubah panjangnya dengan menggunakan energi kimia untuk melakukan kerja mekanis. Protein termasuk antibodi yang mengikat dan menetralkan zat beracun. Beberapa protein yang mampu merespon pengaruh luar (cahaya, bau) berfungsi sebagai reseptor pada indera yang merasakan iritasi. Banyak protein yang terletak di dalam sel dan di membran sel melakukan fungsi pengaturan.

Pada paruh pertama abad ke-19. banyak ahli kimia, dan di antaranya terutama J. von Liebig, secara bertahap sampai pada kesimpulan bahwa protein mewakili kelas khusus senyawa nitrogen. Nama "protein" (dari bahasa Yunani.

proto pertama) diusulkan pada tahun 1840 oleh ahli kimia Belanda G. Mulder. PROPERTI FISIK Protein berwarna putih dalam keadaan padat, tetapi tidak berwarna dalam larutan, kecuali jika protein tersebut membawa sejenis gugus kromofor (berwarna), seperti hemoglobin. Kelarutan dalam air sangat bervariasi antar protein. Hal ini juga berubah tergantung pada pH dan konsentrasi garam dalam larutan, sehingga dimungkinkan untuk memilih kondisi di mana satu protein akan mengendap secara selektif dengan adanya protein lain. Metode "salting out" ini banyak digunakan untuk mengisolasi dan memurnikan protein. Protein yang dimurnikan sering kali mengendap dari larutan sebagai kristal.

Dibandingkan dengan senyawa lain, berat molekul protein sangat besar, berkisar antara beberapa ribu hingga jutaan dalton. Oleh karena itu, selama ultrasentrifugasi, protein diendapkan, dan dengan kecepatan yang berbeda. Karena adanya gugus bermuatan positif dan negatif dalam molekul protein, mereka bergerak dengan kecepatan berbeda dan dalam medan listrik. Ini adalah dasar dari elektroforesis, suatu metode yang digunakan untuk mengisolasi protein individu dari campuran kompleks. Protein juga dimurnikan dengan kromatografi.

SIFAT KIMIA Struktur. Protein adalah polimer, mis. molekul dibangun seperti rantai dari unit monomer atau subunit yang berulang, peran yang dimainkannya A -asam amino. Rumus umum asam amino dimana R atom hidrogen atau gugus organik tertentu.

Sebuah molekul protein (rantai polipeptida) hanya dapat terdiri dari sejumlah kecil asam amino atau beberapa ribu unit monomer. Penggabungan asam amino dalam suatu rantai dimungkinkan karena masing-masing asam amino mempunyai dua gugus kimia yang berbeda: gugus amino dengan sifat basa,

NH 2 , dan gugus karboksil asam, COOH. Kedua kelompok ini berafiliasi dengan A -atom karbon. Gugus karboksil dari satu asam amino dapat membentuk ikatan Amida (peptida) dengan gugus amino dari asam amino lain:

Setelah dua asam amino dihubungkan dengan cara ini, rantainya dapat diperpanjang dengan menambahkan sepertiga asam amino kedua, dan seterusnya. Seperti terlihat dari persamaan di atas, ketika ikatan peptida terbentuk, molekul air dilepaskan. Dengan adanya asam, basa atau enzim proteolitik, reaksi berlangsung dalam arah yang berlawanan: rantai polipeptida dipecah menjadi asam amino dengan penambahan air. Reaksi ini disebut hidrolisis. Hidrolisis terjadi secara spontan, dan energi diperlukan untuk menghubungkan asam amino menjadi rantai polipeptida.

Gugus karboksil dan gugus amino (atau gugus imida serupa pada asam amino prolin) terdapat pada semua asam amino, namun perbedaan antara asam amino ditentukan oleh sifat gugusnya, atau “rantai samping”. yang ditunjukkan di atas dengan surat itu

R . Peran rantai samping dapat dimainkan oleh satu atom hidrogen, seperti pada asam amino glisin, atau oleh beberapa gugus besar, seperti pada histidin dan triptofan. Beberapa rantai samping bersifat inert secara kimia, sedangkan rantai samping lainnya sangat reaktif.

Ribuan asam amino berbeda dapat disintesis, dan banyak asam amino berbeda terdapat di alam, namun hanya 20 jenis asam amino yang digunakan untuk sintesis protein: alanin, arginin, asparagin, asam aspartat, valin, histidin, glisin, glutamin, glutamat asam, isoleusin, leusin, lisin , metionin, prolin, serin, tirosin, treonin, triptofan, fenilalanin, dan sistein (dalam protein, sistein dapat hadir sebagai dimer

sistin). Benar, beberapa protein mengandung asam amino lain selain dua puluh asam amino yang biasa terdapat, tetapi asam amino tersebut terbentuk sebagai hasil modifikasi salah satu dari dua puluh asam amino yang terdaftar setelah dimasukkan ke dalam protein.Aktivitas optik. Semua asam amino, kecuali glisin, memiliki A Atom -karbon memiliki empat kelompok berbeda yang melekat padanya. Dari sudut pandang geometri, empat kelompok berbeda dapat dilekatkan dengan dua cara, dan oleh karena itu ada dua kemungkinan konfigurasi, atau dua isomer, yang saling berhubungan seperti suatu benda dengan bayangan cerminnya, yaitu. seperti tangan kiri ke kanan. Satu konfigurasi disebut kiri, atau kidal ( L ), dan hak lainnya, atau dekstrorotatori ( D ), karena dua isomer tersebut berbeda dalam arah putaran bidang cahaya terpolarisasi. Hanya ditemukan pada protein L -asam amino (pengecualian adalah glisin; hanya dapat direpresentasikan dalam satu bentuk, karena dua dari empat gugusnya sama), dan semuanya aktif secara optik (karena hanya ada satu isomer). D -asam amino jarang ditemukan di alam; mereka ditemukan di beberapa antibiotik dan dinding sel bakteri.Urutan asam amino. Asam amino dalam rantai polipeptida tidak tersusun secara acak, melainkan dalam urutan tertentu yang tetap, dan urutan inilah yang menentukan fungsi dan sifat protein. Dengan memvariasikan urutan 20 jenis asam amino, Anda dapat membuat sejumlah besar protein berbeda, sama seperti Anda dapat membuat banyak teks berbeda dari huruf-huruf alfabet.

Di masa lalu, penentuan urutan asam amino suatu protein seringkali memerlukan waktu beberapa tahun. Penentuan langsung masih merupakan tugas yang memakan banyak tenaga, meskipun telah diciptakan perangkat yang memungkinkannya dilakukan secara otomatis. Biasanya lebih mudah untuk menentukan urutan nukleotida dari gen yang sesuai dan menyimpulkan urutan asam amino protein dari gen tersebut. Sampai saat ini, rangkaian asam amino dari ratusan protein telah ditentukan. Fungsi protein yang diuraikan biasanya diketahui, dan ini membantu untuk membayangkan kemungkinan fungsi protein serupa yang terbentuk, misalnya, pada neoplasma ganas.

Protein kompleks. Protein yang hanya terdiri dari asam amino disebut sederhana. Namun seringkali, atom logam atau senyawa kimia tertentu yang bukan asam amino terikat pada rantai polipeptida. Protein seperti ini disebut kompleks. Contohnya adalah hemoglobin: mengandung besi porfirin, yang menentukan warna merahnya dan memungkinkannya bertindak sebagai pembawa oksigen.

Nama-nama protein paling kompleks menunjukkan sifat gugus yang terikat: glikoprotein mengandung gula, lipoprotein mengandung lemak. Jika aktivitas katalitik suatu enzim bergantung pada gugus yang terikat, maka disebut gugus prostetik. Seringkali vitamin berperan sebagai kelompok prostetik atau menjadi bagian dari kelompok prostetik. Vitamin A, misalnya, yang menempel pada salah satu protein di retina, menentukan kepekaannya terhadap cahaya.

Struktur tersier. Yang penting bukanlah urutan asam amino dari protein itu sendiri (struktur primernya), melainkan cara penyusunannya dalam ruang. Di sepanjang rantai polipeptida, ion hidrogen membentuk ikatan hidrogen teratur, yang memberikan bentuk heliks atau lapisan (struktur sekunder). Dari kombinasi heliks dan lapisan tersebut, muncullah bentuk kompak dari tatanan berikutnya: struktur protein tersier. Di sekitar ikatan yang menahan unit monomer rantai, rotasi dengan sudut kecil dimungkinkan. Oleh karena itu, dari sudut pandang geometri murni, jumlah konfigurasi yang mungkin untuk setiap rantai polipeptida sangatlah besar. Pada kenyataannya, setiap protein biasanya hanya ada dalam satu konfigurasi, ditentukan oleh urutan asam aminonya. Struktur ini tidak kaku, melainkan seolah-olah « bernafas” berfluktuasi di sekitar konfigurasi rata-rata tertentu. Sirkuit dilipat menjadi konfigurasi di mana energi bebas (kemampuan untuk menghasilkan kerja) minimal, seperti halnya pegas yang dilepaskan hanya memampatkan ke keadaan yang sesuai dengan energi bebas minimum. Seringkali satu bagian rantai terikat secara kaku dengan bagian lainnya melalui disulfida ( SS) ikatan antara dua residu sistein. Inilah sebabnya mengapa sistein memainkan peran yang sangat penting di antara asam amino.

Kompleksitas struktur protein begitu besar sehingga struktur tersier suatu protein masih belum dapat dihitung, meskipun urutan asam aminonya diketahui. Tetapi jika kristal protein dapat diperoleh, maka struktur tersiernya dapat ditentukan dengan difraksi sinar-X.

Pada protein struktural, kontraktil, dan beberapa protein lainnya, rantainya memanjang dan beberapa rantai sedikit terlipat yang terletak di dekatnya membentuk fibril; fibril, pada gilirannya, terlipat menjadi formasi serat yang lebih besar. Namun, sebagian besar protein dalam larutan berbentuk globular: rantainya digulung menjadi globule, seperti benang dalam bola. Energi bebas dengan konfigurasi ini minimal, karena asam amino hidrofobik (“menolak air”) tersembunyi di dalam globul, dan asam amino hidrofilik (“menarik air”) ada di permukaannya.

Banyak protein merupakan kompleks dari beberapa rantai polipeptida. Struktur ini disebut struktur kuaterner protein. Molekul hemoglobin, misalnya, terdiri dari empat subunit, yang masing-masing merupakan protein globular.

Protein struktural, karena konfigurasi liniernya, membentuk serat yang memiliki kekuatan tarik sangat tinggi, sedangkan konfigurasi globular memungkinkan protein untuk melakukan interaksi spesifik dengan senyawa lain. Pada permukaan globul, ketika rantai disusun dengan benar, rongga dengan bentuk tertentu muncul di mana gugus kimia reaktif berada. Jika protein tertentu adalah enzim, maka molekul lain, biasanya lebih kecil, dari suatu zat memasuki rongga tersebut, seperti halnya kunci memasuki gembok; dalam hal ini, konfigurasi awan elektron suatu molekul berubah di bawah pengaruh gugus kimia yang terletak di dalam rongga, dan ini memaksanya untuk bereaksi dengan cara tertentu. Dengan cara ini, enzim mengkatalisis reaksi. Molekul antibodi juga memiliki rongga tempat berbagai zat asing berikatan sehingga tidak berbahaya. Model “gembok dan kunci”, yang menjelaskan interaksi protein dengan senyawa lain, memungkinkan kita memahami kekhususan enzim dan antibodi, yaitu kemampuannya untuk bereaksi hanya dengan senyawa tertentu.

Protein dalam berbagai jenis organisme. Protein yang menjalankan fungsi yang sama pada spesies tumbuhan dan hewan yang berbeda sehingga memiliki nama yang sama juga memiliki konfigurasi yang serupa. Namun keduanya agak berbeda dalam urutan asam aminonya. Ketika spesies menyimpang dari nenek moyang yang sama, beberapa asam amino pada posisi tertentu digantikan oleh mutasi oleh asam amino lain. Mutasi berbahaya yang menyebabkan penyakit keturunan dihilangkan melalui seleksi alam, namun mutasi yang menguntungkan atau setidaknya netral mungkin tetap ada. Semakin dekat jarak dua spesies satu sama lain, semakin sedikit perbedaan yang ditemukan pada proteinnya.

Beberapa protein berubah relatif cepat, sementara yang lain sangat kekal. Yang terakhir ini mencakup, misalnya, sitokrom Dengan enzim pernapasan yang ditemukan di sebagian besar organisme hidup. Pada manusia dan simpanse, urutan asam aminonya identik, dan pada sitokrom Dengan Dalam gandum, hanya 38% asam amino yang berbeda. Bahkan membandingkan manusia dan bakteri, kesamaan sitokromnya Dengan(perbedaannya mempengaruhi 65% asam amino di sini) masih dapat dilihat, meskipun nenek moyang bakteri dan manusia hidup di Bumi sekitar dua miliar tahun yang lalu. Saat ini, perbandingan urutan asam amino sering digunakan untuk membangun pohon filogenetik (keluarga), yang mencerminkan hubungan evolusi antara organisme yang berbeda.

Denaturasi. Molekul protein yang disintesis, ketika dilipat, memperoleh konfigurasi karakteristiknya. Konfigurasi ini, bagaimanapun, dapat dihancurkan dengan pemanasan, dengan mengubah pH, dengan paparan pelarut organik, dan bahkan dengan hanya mengocok larutan sampai muncul gelembung di permukaannya. Protein yang dimodifikasi dengan cara ini disebut terdenaturasi; ia kehilangan aktivitas biologisnya dan biasanya menjadi tidak larut. Contoh protein terdenaturasi yang terkenal adalah telur rebus atau krim kocok. Protein kecil yang hanya mengandung sekitar seratus asam amino mampu melakukan renaturasi, yaitu. mendapatkan kembali konfigurasi aslinya. Namun sebagian besar protein hanya berubah menjadi kumpulan rantai polipeptida yang kusut dan tidak mengembalikan konfigurasi sebelumnya.

Salah satu kesulitan utama dalam mengisolasi protein aktif adalah sensitivitasnya yang ekstrim terhadap denaturasi. Sifat protein ini berguna dalam pengawetan makanan: suhu tinggi mengubah sifat enzim mikroorganisme secara permanen, dan mikroorganisme mati.

SINTESIS PROTEIN Untuk mensintesis protein, organisme hidup harus memiliki sistem enzim yang mampu menggabungkan satu asam amino dengan asam amino lainnya. Sumber informasi juga diperlukan untuk menentukan asam amino mana yang harus digabungkan. Karena terdapat ribuan jenis protein di dalam tubuh dan masing-masing protein rata-rata terdiri dari beberapa ratus asam amino, informasi yang dibutuhkan pasti sangat banyak. Itu disimpan (mirip dengan bagaimana rekaman disimpan pada pita magnetik) dalam molekul asam nukleat yang membentuk gen. Cm . juga KETURUNAN; ASAM NUKLEAT.Aktivasi enzim. Rantai polipeptida yang disintesis dari asam amino tidak selalu berupa protein dalam bentuk akhirnya. Banyak enzim disintesis pertama kali sebagai prekursor tidak aktif dan menjadi aktif hanya setelah enzim lain menghilangkan beberapa asam amino di salah satu ujung rantai. Beberapa enzim pencernaan, seperti trypsin, disintesis dalam bentuk tidak aktif ini; enzim-enzim ini diaktifkan di saluran pencernaan sebagai akibat dari penghilangan fragmen terminal rantai. Hormon insulin, yang molekulnya dalam bentuk aktifnya terdiri dari dua rantai pendek, disintesis dalam bentuk satu rantai, yang disebut. proinsulin. Bagian tengah rantai ini kemudian dilepas, dan sisa fragmennya berikatan membentuk molekul hormon aktif. Protein kompleks terbentuk hanya setelah gugus kimia tertentu melekat pada protein, dan penambahan ini seringkali juga memerlukan enzim.Sirkulasi metabolisme. Setelah memberi makan asam amino hewani yang diberi label isotop radioaktif karbon, nitrogen, atau hidrogen, label tersebut dengan cepat dimasukkan ke dalam proteinnya. Jika asam amino berlabel berhenti masuk ke dalam tubuh, jumlah label dalam protein mulai berkurang. Eksperimen ini menunjukkan bahwa protein yang dihasilkan tidak disimpan di dalam tubuh sampai akhir hayat. Semuanya, dengan sedikit pengecualian, berada dalam keadaan dinamis, terus-menerus terurai menjadi asam amino dan kemudian disintesis kembali.

Beberapa protein terurai ketika sel mati dan dihancurkan. Hal ini terjadi sepanjang waktu, misalnya pada sel darah merah dan sel epitel yang melapisi permukaan bagian dalam usus. Selain itu, pemecahan dan resintesis protein juga terjadi pada sel hidup. Anehnya, lebih sedikit yang diketahui tentang pemecahan protein dibandingkan sintesisnya. Namun jelas bahwa pemecahannya melibatkan enzim proteolitik yang mirip dengan enzim yang memecah protein menjadi asam amino di saluran pencernaan.

Waktu paruh berbagai protein bervariasi dari beberapa jam hingga beberapa bulan. Satu-satunya pengecualian adalah molekul kolagen. Setelah terbentuk, mereka tetap stabil dan tidak diperbarui atau diganti. Namun seiring berjalannya waktu, beberapa sifat-sifatnya berubah, khususnya elastisitas, dan karena tidak diperbarui, hal ini menyebabkan perubahan tertentu yang berkaitan dengan usia, seperti munculnya kerutan pada kulit.

Protein sintetik. Ahli kimia telah lama mempelajari cara mempolimerisasi asam amino, namun asam amino tersebut digabungkan secara tidak teratur, sehingga produk polimerisasi tersebut memiliki sedikit kemiripan dengan produk alami. Benar, asam amino dapat digabungkan dalam urutan tertentu, yang memungkinkan diperolehnya beberapa protein yang aktif secara biologis, khususnya insulin. Prosesnya cukup rumit, dan dengan cara ini hanya protein yang molekulnya mengandung sekitar seratus asam amino yang dapat diperoleh. Lebih disukai daripada mensintesis atau mengisolasi urutan nukleotida dari suatu gen yang sesuai dengan urutan asam amino yang diinginkan, dan kemudian memasukkan gen ini ke dalam bakteri, yang akan menghasilkan produk yang diinginkan dalam jumlah besar melalui replikasi. Namun metode ini juga mempunyai kelemahan. Cm . juga REKAYASA GENETIK. PROTEIN DAN GIZI Ketika protein dalam tubuh dipecah menjadi asam amino, asam amino tersebut dapat digunakan kembali untuk mensintesis protein. Pada saat yang sama, asam amino itu sendiri dapat terurai, sehingga tidak dapat digunakan kembali sepenuhnya. Jelas juga bahwa selama pertumbuhan, kehamilan dan penyembuhan luka, sintesis protein harus melebihi pemecahannya. Tubuh terus menerus kehilangan sejumlah protein; Ini adalah protein rambut, kuku dan lapisan permukaan kulit. Oleh karena itu, untuk mensintesis protein, setiap organisme harus menerima asam amino dari makanan. Tumbuhan hijau mensintesis dari CO 2 , air dan amonia atau nitrat adalah 20 asam amino yang ditemukan dalam protein. Banyak bakteri juga mampu mensintesis asam amino dengan adanya gula (atau sejenisnya) dan nitrogen tetap, namun gula pada akhirnya dipasok oleh tumbuhan hijau. Hewan memiliki kemampuan terbatas untuk mensintesis asam amino; mereka memperoleh asam amino dengan memakan tumbuhan hijau atau hewan lain. Di saluran pencernaan, protein yang diserap dipecah menjadi asam amino, asam amino diserap, dan darinya protein yang menjadi ciri khas organisme tertentu dibangun. Tak satu pun dari protein yang diserap dimasukkan ke dalam struktur tubuh seperti itu. Satu-satunya pengecualian adalah bahwa pada banyak mamalia, beberapa antibodi ibu dapat melewati plasenta secara utuh ke dalam aliran darah janin, dan melalui ASI (terutama pada hewan ruminansia) dapat ditransfer ke bayi baru lahir segera setelah lahir.Kebutuhan protein. Jelas bahwa untuk mempertahankan kehidupan, tubuh harus menerima sejumlah protein dari makanan. Namun, besarnya kebutuhan ini bergantung pada sejumlah faktor. Tubuh membutuhkan makanan baik sebagai sumber energi (kalori) maupun sebagai bahan untuk membangun strukturnya. Kebutuhan akan energi adalah yang utama. Ini berarti bahwa ketika makanan mengandung sedikit karbohidrat dan lemak, protein makanan digunakan bukan untuk sintesis proteinnya sendiri, tetapi sebagai sumber kalori. Selama puasa berkepanjangan, bahkan protein Anda sendiri digunakan untuk memenuhi kebutuhan energi. Jika karbohidrat dalam makanan cukup, maka konsumsi protein bisa dikurangi.Keseimbangan nitrogen. Rata-rata sekitar. 16% dari total massa protein adalah nitrogen. Ketika asam amino yang terkandung dalam protein dipecah, nitrogen yang dikandungnya dikeluarkan dari tubuh melalui urin dan (pada tingkat lebih rendah) melalui tinja dalam bentuk berbagai senyawa nitrogen. Oleh karena itu, akan lebih mudah untuk menggunakan indikator seperti keseimbangan nitrogen untuk menilai kualitas nutrisi protein, yaitu. perbedaan (dalam gram) antara jumlah nitrogen yang masuk ke dalam tubuh dan jumlah nitrogen yang dikeluarkan per hari. Dengan nutrisi normal pada orang dewasa, jumlah ini sama. Dalam organisme yang sedang tumbuh, jumlah nitrogen yang dikeluarkan lebih sedikit dari jumlah yang diterima, yaitu. saldonya positif. Jika makanan kekurangan protein, keseimbangannya negatif. Jika ada cukup kalori dalam makanan, tetapi tidak ada protein di dalamnya, tubuh akan menghemat protein. Pada saat yang sama, metabolisme protein melambat, dan pemanfaatan kembali asam amino dalam sintesis protein terjadi dengan efisiensi setinggi mungkin. Namun, kehilangan tidak dapat dihindari, dan senyawa nitrogen masih dikeluarkan melalui urin dan sebagian melalui feses. Jumlah nitrogen yang dikeluarkan dari tubuh per hari selama puasa protein dapat menjadi ukuran kekurangan protein harian. Wajar untuk berasumsi bahwa dengan memasukkan ke dalam makanan sejumlah protein yang setara dengan kekurangan ini, keseimbangan nitrogen dapat dipulihkan. Namun ternyata tidak. Setelah menerima jumlah protein ini, tubuh mulai menggunakan asam amino dengan kurang efisien, sehingga diperlukan beberapa protein tambahan untuk mengembalikan keseimbangan nitrogen.

Jika jumlah protein dalam makanan melebihi jumlah yang diperlukan untuk menjaga keseimbangan nitrogen, maka tampaknya tidak ada salahnya. Asam amino berlebih hanya digunakan sebagai sumber energi. Contoh yang sangat mencolok adalah orang Eskimo mengonsumsi sedikit karbohidrat dan sekitar sepuluh kali lipat jumlah protein yang dibutuhkan untuk menjaga keseimbangan nitrogen. Namun dalam kebanyakan kasus, penggunaan protein sebagai sumber energi tidak bermanfaat karena jumlah karbohidrat tertentu dapat menghasilkan lebih banyak kalori dibandingkan jumlah protein yang sama. Di negara-negara miskin, orang memperoleh kalori dari karbohidrat dan mengonsumsi protein dalam jumlah minimal.

Jika tubuh menerima jumlah kalori yang dibutuhkan dalam bentuk produk non-protein, maka jumlah minimum protein untuk menjaga keseimbangan nitrogen adalah kira-kira. 30 gram per hari. Protein sebanyak itu terkandung dalam empat potong roti atau 0,5 liter susu. Jumlah yang sedikit lebih besar biasanya dianggap optimal; 50 hingga 70 g dianjurkan.

Asam amino esensial. Sampai saat ini, protein dianggap sebagai satu kesatuan. Sedangkan agar sintesis protein dapat terjadi, semua asam amino yang diperlukan harus ada di dalam tubuh. Tubuh hewan sendiri mampu mensintesis beberapa asam amino. Mereka disebut dapat diganti karena tidak harus ada dalam makanan, yang penting adalah pasokan protein secara keseluruhan sebagai sumber nitrogen mencukupi; kemudian, jika terdapat kekurangan asam amino non-esensial, tubuh dapat mensintesisnya dengan mengorbankan asam amino yang jumlahnya berlebih. Sisanya, asam amino “esensial” tidak dapat disintesis dan harus disuplai ke tubuh melalui makanan. Penting bagi manusia adalah valin, leusin, isoleusin, treonin, metionin, fenilalanin, triptofan, histidin, lisin dan arginin. (Meskipun arginin dapat disintesis di dalam tubuh, arginin diklasifikasikan sebagai asam amino esensial karena tidak diproduksi dalam jumlah yang cukup pada bayi baru lahir dan anak-anak yang sedang dalam masa pertumbuhan. Di sisi lain, beberapa asam amino dari makanan ini mungkin tidak diperlukan oleh orang dewasa. orang.)

Daftar asam amino esensial ini kira-kira sama pada vertebrata lain dan bahkan serangga. Nilai gizi protein biasanya ditentukan dengan memberikannya kepada tikus yang sedang tumbuh dan memantau pertambahan berat badan hewan.

Nilai gizi protein. Nilai gizi suatu protein ditentukan oleh asam amino esensial yang paling banyak kekurangannya. Mari kita ilustrasikan hal ini dengan sebuah contoh. Protein dalam tubuh kita rata-rata mengandung sekitar. 2% triptofan (berdasarkan berat). Katakanlah makanan tersebut mengandung 10 g protein yang mengandung 1% triptofan, dan terdapat cukup asam amino esensial lainnya di dalamnya. Dalam kasus kami, 10 g protein tidak lengkap ini pada dasarnya setara dengan 5 g protein lengkap; sisa 5 gramnya hanya dapat berfungsi sebagai sumber energi. Perhatikan bahwa karena asam amino praktis tidak disimpan di dalam tubuh, dan agar sintesis protein dapat terjadi, semua asam amino harus ada pada saat yang sama, efek dari asupan asam amino esensial hanya dapat dideteksi jika semuanya ada. masuk ke dalam tubuh secara bersamaan. Rata-rata komposisi sebagian besar protein hewani mendekati rata-rata komposisi protein tubuh manusia, sehingga kecil kemungkinan kita akan mengalami kekurangan asam amino jika pola makan kita kaya akan makanan seperti daging, telur, susu, dan keju. Namun, ada protein, seperti gelatin (produk denaturasi kolagen), yang mengandung sedikit asam amino esensial. Protein nabati, meskipun dalam hal ini lebih baik daripada gelatin, juga miskin asam amino esensial; Mereka sangat rendah lisin dan triptofan. Namun demikian, pola makan vegetarian murni tidak dapat dianggap berbahaya sama sekali, kecuali jika pola makan tersebut mengonsumsi protein nabati dalam jumlah yang sedikit lebih banyak, cukup untuk menyediakan asam amino esensial bagi tubuh. Tumbuhan mengandung protein paling banyak pada bijinya, terutama pada biji gandum dan berbagai kacang-kacangan. Tunas muda, seperti asparagus, juga kaya akan protein.Protein sintetis dalam makanan. Dengan menambahkan sejumlah kecil asam amino esensial sintetik atau protein kaya asam amino ke protein tidak lengkap, seperti protein jagung, nilai gizi protein jagung dapat ditingkatkan secara signifikan, yaitu. sehingga meningkatkan jumlah protein yang dikonsumsi. Kemungkinan lainnya adalah menumbuhkan bakteri atau ragi pada hidrokarbon minyak bumi dengan penambahan nitrat atau amonia sebagai sumber nitrogen. Protein mikroba yang diperoleh dengan cara ini dapat dijadikan sebagai pakan unggas atau ternak, atau dapat langsung dikonsumsi manusia. Metode ketiga yang banyak digunakan menggunakan fisiologi ruminansia. Pada hewan ruminansia, pada bagian awal lambung disebut. Rumen dihuni oleh bakteri dan protozoa bentuk khusus yang mengubah protein nabati yang tidak lengkap menjadi protein mikroba yang lebih lengkap, dan kemudian, setelah pencernaan dan penyerapan, berubah menjadi protein hewani. Urea, senyawa sintetis murah yang mengandung nitrogen, dapat ditambahkan ke pakan ternak. Mikroorganisme yang hidup di rumen menggunakan nitrogen urea untuk mengubah karbohidrat (yang lebih banyak terdapat dalam pakan) menjadi protein. Sekitar sepertiga dari seluruh nitrogen dalam pakan ternak dapat berbentuk urea, yang pada dasarnya berarti, sampai batas tertentu, sintesis kimiawi protein. Di Amerika, cara ini berperan penting sebagai salah satu cara memperoleh protein.LITERATUR Murray R., Grenner D., Mayes P., Rodwell W. Biokimia manusia, jilid. 12. M., 1993
Alberts B, Bray D, Lewis J, dkk. Biologi sel molekuler, jilid. 13. M., 1994

Tupai- Ini adalah polimer alami dengan berat molekul tinggi (berat molekul bervariasi dari 5-10 ribu hingga 1 juta atau lebih), yang molekulnya dibangun dari residu asam amino yang dihubungkan oleh ikatan amino (peptida).

Protein juga disebut protein (Yunani “protos” - pertama, penting). Jumlah residu asam amino dalam suatu molekul protein sangat bervariasi dan terkadang mencapai beberapa ribu. Setiap protein memiliki urutan residu asam amino yang melekat.

Protein melakukan berbagai fungsi biologis: katalitik (enzim), pengatur (hormon), struktural (kolagen, fibroin), motorik (miosin), transportasi (hemoglobin, mioglobin), pelindung (imunoglobulin, interferon), penyimpanan (kasein, albumin, gliadin) dan lain-lain.

Protein adalah dasar dari biomembran, komponen terpenting dari sel dan komponen seluler. Mereka memainkan peran kunci dalam kehidupan sel, seolah-olah merupakan bahan dasar aktivitas kimianya.

Sifat luar biasa dari protein adalah pengorganisasian struktur secara mandiri, yaitu kemampuannya untuk secara spontan menciptakan struktur spasial tertentu yang hanya merupakan karakteristik protein tertentu. Pada hakikatnya segala aktivitas tubuh (perkembangan, pergerakan, pelaksanaan berbagai fungsi, dan masih banyak lagi) berhubungan dengan zat protein. Mustahil membayangkan hidup tanpa protein.

Protein merupakan komponen terpenting dalam makanan manusia dan hewan serta pemasok asam amino esensial.

Struktur protein

Dalam struktur spasial protein, sifat radikal R (residu) dalam molekul asam amino sangatlah penting. Radikal asam amino nonpolar biasanya terletak di dalam makromolekul protein dan menyebabkan interaksi hidrofobik; radikal polar yang mengandung gugus ionik (pembentuk ion) biasanya ditemukan pada permukaan makromolekul protein dan mencirikan interaksi elektrostatik (ionik). Radikal nonionik polar (misalnya, mengandung gugus OH alkohol, gugus amino) dapat ditemukan baik di permukaan maupun di dalam molekul protein. Mereka berpartisipasi dalam pembentukan ikatan hidrogen.

Dalam molekul protein, asam α-amino dihubungkan satu sama lain melalui ikatan peptida (-CO-NH-):

Rantai polipeptida yang dibangun dengan cara ini atau bagian-bagian individual dalam rantai polipeptida, dalam beberapa kasus, juga dapat dihubungkan satu sama lain melalui ikatan disulfida (-S-S-) atau, sebagaimana sering disebut, jembatan disulfida.

Peran penting dalam menciptakan struktur protein dimainkan oleh ikatan ionik (garam) dan hidrogen, serta interaksi hidrofobik - jenis kontak khusus antara komponen hidrofobik molekul protein dalam lingkungan berair. Semua ikatan ini memiliki kekuatan yang bervariasi dan memastikan pembentukan molekul protein besar yang kompleks.

Meskipun ada perbedaan dalam struktur dan fungsi zat protein, komposisi unsurnya sedikit berbeda (dalam% berat kering): karbon - 51-53; oksigen - 21,5-23,5; nitrogen - 16,8-18,4; hidrogen - 6,5-7,3; belerang - 0,3-2,5.

Beberapa protein mengandung sejumlah kecil fosfor, selenium, dan elemen lainnya.

Urutan residu asam amino dalam rantai polipeptida disebut struktur protein primer.

Molekul protein dapat terdiri dari satu atau lebih rantai polipeptida, yang masing-masing mengandung jumlah residu asam amino yang berbeda. Mengingat banyaknya kemungkinan kombinasi, variasi protein hampir tidak terbatas, namun tidak semuanya ada di alam.

Jumlah total berbagai jenis protein pada semua jenis organisme hidup adalah 10 11 -10 12. Untuk protein yang strukturnya sangat kompleks, selain protein primer, tingkat organisasi struktural yang lebih tinggi juga dibedakan: struktur sekunder, tersier, dan terkadang kuaterner.

Struktur sekunder sebagian besar protein dimiliki, meskipun tidak selalu di seluruh rantai polipeptida. Rantai polipeptida dengan struktur sekunder tertentu dapat ditempatkan secara berbeda dalam ruang.

Dalam formasi struktur tersier Selain ikatan hidrogen, interaksi ionik dan hidrofobik memainkan peran penting. Berdasarkan sifat “pengemasan” molekul protein, mereka dibedakan bulat, atau bulat, dan berhubung dgn urat saraf, atau protein berfilamen (Tabel 12).

Untuk protein globular, struktur heliks lebih khas; heliksnya melengkung, “terlipat”. Makromolekul mempunyai bentuk bulat. Mereka larut dalam air dan larutan garam untuk membentuk sistem koloid. Sebagian besar protein pada hewan, tumbuhan dan mikroorganisme adalah protein globular.

Untuk protein fibrilar, struktur berserabut lebih khas. Umumnya tidak larut dalam air. Protein fibrilar biasanya melakukan fungsi pembentuk struktur. Sifatnya (kekuatan, kelenturan) bergantung pada metode pengemasan rantai polipeptida. Contoh protein fibrilar adalah miosin dan keratin. Dalam beberapa kasus, subunit protein individu membentuk ansambel kompleks melalui ikatan hidrogen, elektrostatik, dan interaksi lainnya. Dalam hal ini, itu terbentuk struktur kuaterner protein.

Contoh protein dengan struktur kuaterner adalah hemoglobin darah. Hanya dengan struktur seperti itu ia menjalankan fungsinya - mengikat oksigen dan mengangkutnya ke jaringan dan organ.

Namun, perlu dicatat bahwa dalam pengorganisasian struktur protein yang lebih tinggi, peran eksklusif dimiliki oleh struktur primer.

Klasifikasi protein

Ada beberapa klasifikasi protein:

Berdasarkan tingkat kesulitannya (sederhana dan kompleks).
Menurut bentuk molekulnya (protein globular dan fibrilar).
Menurut kelarutan dalam pelarut individu (larut dalam air, larut dalam larutan garam encer - albumin, larut dalam alkohol - prolamin, larut dalam alkali encer dan asam - glutelin).
Menurut fungsi yang dilakukan (misalnya, protein penyimpanan, protein rangka, dll.).

Sifat-sifat protein

Protein adalah elektrolit amfoter. Pada nilai pH tertentu (disebut titik isoelektrik), jumlah muatan positif dan negatif dalam molekul protein adalah sama. Ini adalah salah satu sifat utama protein. Protein pada titik ini bersifat netral secara listrik, dan kelarutannya dalam air paling rendah. Kemampuan protein untuk mengurangi kelarutan ketika molekulnya mencapai netralitas listrik digunakan untuk isolasi dari larutan, misalnya dalam teknologi produksi produk protein.

Hidrasi. Proses hidrasi berarti pengikatan air dengan protein, dan mereka menunjukkan sifat hidrofilik: mereka membengkak, massa dan volumenya meningkat. Pembengkakan protein individu hanya bergantung pada strukturnya. Amida hidrofilik (-CO-NH-, ikatan peptida), gugus amina (-NH 2) dan karboksil (-COOH) yang ada dalam komposisi dan terletak di permukaan makromolekul protein menarik molekul air, mengarahkannya secara ketat ke permukaan. dari molekul tersebut. Cangkang hidrasi (berair) yang mengelilingi butiran protein mencegah agregasi dan sedimentasi, dan oleh karena itu berkontribusi terhadap stabilitas larutan protein. Pada titik isoelektrik, protein memiliki kemampuan paling kecil untuk mengikat air; cangkang hidrasi di sekitar molekul protein dihancurkan, sehingga mereka bergabung membentuk agregat besar. Agregasi molekul protein juga terjadi ketika mereka mengalami dehidrasi dengan bantuan pelarut organik tertentu, misalnya etil alkohol. Hal ini menyebabkan pengendapan protein. Ketika pH lingkungan berubah, makromolekul protein menjadi bermuatan dan kapasitas hidrasinya berubah.

Dengan pembengkakan terbatas, larutan protein pekat membentuk sistem kompleks yang disebut jeli.

Jeli tidak cair, elastis, memiliki plastisitas, kekuatan mekanik tertentu, dan mampu mempertahankan bentuknya. Protein globular dapat terhidrasi sempurna dan larut dalam air (misalnya protein susu), membentuk larutan dengan konsentrasi rendah. Sifat hidrofilik protein, yaitu kemampuannya untuk membengkak, membentuk jeli, menstabilkan suspensi, emulsi dan busa, sangat penting dalam biologi dan industri makanan. Jeli yang sangat mobile, terutama terbuat dari molekul protein, adalah sitoplasma - gluten mentah yang diisolasi dari adonan gandum; mengandung hingga 65% air. Perbedaan hidrofilisitas protein gluten merupakan salah satu ciri yang mencirikan kualitas biji gandum dan tepung yang diperoleh darinya (yang disebut gandum kuat dan lemah). Hidrofilisitas protein biji-bijian dan tepung memainkan peran penting dalam penyimpanan dan pengolahan biji-bijian dan dalam pemanggangan. Adonan yang diperoleh dalam produksi roti adalah protein yang dibengkak dalam air, jeli pekat yang mengandung butiran pati.

Denaturasi protein. Selama denaturasi di bawah pengaruh faktor eksternal (suhu, tekanan mekanis, aksi bahan kimia, dan sejumlah faktor lainnya), terjadi perubahan pada struktur makromolekul protein sekunder, tersier, dan kuaterner, yaitu struktur spasial aslinya. Struktur primer, dan karenanya komposisi kimia protein, tidak berubah. Perubahan sifat fisik: kelarutan dan kemampuan hidrasi menurun, aktivitas biologis hilang. Bentuk makromolekul protein berubah dan terjadi agregasi. Pada saat yang sama, aktivitas kelompok kimia tertentu meningkat, efek enzim proteolitik pada protein difasilitasi, dan oleh karena itu lebih mudah dihidrolisis.

Dalam teknologi pangan, denaturasi termal protein sangat penting secara praktis, yang derajatnya bergantung pada suhu, durasi pemanasan, dan kelembapan. Hal ini harus diingat ketika mengembangkan sistem perlakuan panas untuk bahan mentah makanan, produk setengah jadi, dan terkadang produk jadi. Proses denaturasi termal memainkan peran khusus dalam blansing bahan tanaman, pengeringan biji-bijian, pembuatan roti, dan produksi pasta. Denaturasi protein juga dapat disebabkan oleh tindakan mekanis (tekanan, gesekan, pengocokan, USG). Terakhir, denaturasi protein disebabkan oleh aksi reagen kimia (asam, basa, alkohol, aseton). Semua teknik ini banyak digunakan dalam pangan dan bioteknologi.

Berbusa. Proses berbusa mengacu pada kemampuan protein untuk membentuk sistem gas cair dengan konsentrasi tinggi yang disebut busa. Stabilitas busa, di mana protein merupakan bahan pembusa, tidak hanya bergantung pada sifat dan konsentrasinya, tetapi juga pada suhu. Protein banyak digunakan sebagai bahan pembusa dalam industri gula-gula (marshmallow, marshmallow, souffle). Roti memiliki struktur berbusa dan hal ini mempengaruhi rasanya.

Molekul protein, di bawah pengaruh sejumlah faktor, dapat dihancurkan atau berinteraksi dengan zat lain untuk membentuk produk baru. Untuk industri makanan, dua proses penting dapat dibedakan:

1) hidrolisis protein di bawah pengaruh enzim;

2) interaksi gugus amino protein atau asam amino dengan gugus karbonil gula pereduksi.

Di bawah pengaruh enzim protease yang mengkatalisis pemecahan hidrolitik protein, protein terurai menjadi produk yang lebih sederhana (poli dan dipeptida) dan akhirnya menjadi asam amino. Laju hidrolisis protein bergantung pada komposisi, struktur molekul, aktivitas enzim, dan kondisi.

Hidrolisis protein. Reaksi hidrolisis dengan terbentuknya asam amino secara umum dapat dituliskan sebagai berikut:

Pembakaran. Protein terbakar untuk menghasilkan nitrogen, karbon dioksida dan air, serta beberapa zat lainnya. Pembakaran disertai dengan bau khas bulu yang terbakar.

Reaksi warna terhadap protein. Untuk penentuan kualitatif protein, reaksi berikut digunakan:

1) xantoprotein, dimana terjadi interaksi siklus aromatik dan heteroatomik dalam molekul protein dengan asam nitrat pekat yang disertai dengan munculnya warna kuning.

2) biuret, di mana larutan protein yang bersifat basa lemah berinteraksi dengan larutan tembaga (II) sulfat untuk membentuk senyawa kompleks antara ion Cu 2+ dan polipeptida. Reaksi tersebut disertai dengan munculnya warna ungu-biru.