അണ്ണാൻ- പെപ്റ്റൈഡ് ബോണ്ടുകളാൽ ഒരു നീണ്ട ശൃംഖലയിൽ ബന്ധിപ്പിച്ചിരിക്കുന്ന അമിനോ ആസിഡ് അവശിഷ്ടങ്ങൾ അടങ്ങിയ ഉയർന്ന തന്മാത്രാ ജൈവ സംയുക്തങ്ങൾ.
ജീവജാലങ്ങളിലെ പ്രോട്ടീനുകളുടെ ഘടനയിൽ 20 തരം അമിനോ ആസിഡുകൾ മാത്രമേ ഉൾപ്പെടുന്നുള്ളൂ, അവയെല്ലാം ആൽഫ അമിനോ ആസിഡുകളാണ്, കൂടാതെ പ്രോട്ടീനുകളുടെ അമിനോ ആസിഡ് ഘടനയും അവയുടെ പരസ്പര ബന്ധത്തിൻ്റെ ക്രമവും നിർണ്ണയിക്കുന്നത് ഒരു ജീവിയുടെ വ്യക്തിഗത ജനിതക കോഡാണ്.
പ്രോട്ടീനുകളുടെ സവിശേഷതകളിലൊന്ന് ഈ പ്രത്യേക പ്രോട്ടീൻ്റെ മാത്രം സവിശേഷതയായ സ്പേഷ്യൽ ഘടനകൾ സ്വയമേവ രൂപപ്പെടുത്താനുള്ള കഴിവാണ്.
അവയുടെ ഘടനയുടെ പ്രത്യേകത കാരണം, പ്രോട്ടീനുകൾക്ക് വിവിധ ഗുണങ്ങളുണ്ടാകും. ഉദാഹരണത്തിന്, ഗോളാകൃതിയിലുള്ള ക്വാട്ടേണറി ഘടനയുള്ള പ്രോട്ടീനുകൾ, പ്രത്യേകിച്ച് കോഴിമുട്ടയുടെ വെള്ള, വെള്ളത്തിൽ ലയിച്ച് കൊളോയ്ഡൽ ലായനികൾ ഉണ്ടാക്കുന്നു. ഫൈബ്രിലർ ക്വാട്ടേണറി ഘടനയുള്ള പ്രോട്ടീനുകൾ വെള്ളത്തിൽ ലയിക്കുന്നില്ല. ഫൈബ്രില്ലർ പ്രോട്ടീനുകൾ, പ്രത്യേകിച്ച്, നഖങ്ങൾ, മുടി, തരുണാസ്ഥി എന്നിവ ഉണ്ടാക്കുന്നു.
പ്രോട്ടീനുകളുടെ രാസ ഗുണങ്ങൾ
ജലവിശ്ലേഷണം
എല്ലാ പ്രോട്ടീനുകളും ഹൈഡ്രോളിസിസ് പ്രതിപ്രവർത്തനങ്ങൾക്ക് വിധേയമാണ്. പ്രോട്ടീനുകളുടെ പൂർണ്ണമായ ജലവിശ്ലേഷണത്തിൻ്റെ കാര്യത്തിൽ, α- അമിനോ ആസിഡുകളുടെ ഒരു മിശ്രിതം രൂപം കൊള്ളുന്നു:
പ്രോട്ടീൻ + nH 2 O => α-അമിനോ ആസിഡുകളുടെ മിശ്രിതം
ഡീനാറ്ററേഷൻ
ഒരു പ്രോട്ടീൻ്റെ പ്രാഥമിക ഘടനയെ നശിപ്പിക്കാതെ ദ്വിതീയ, ത്രിതീയ, ചതുരാകൃതിയിലുള്ള ഘടനകളെ നശിപ്പിക്കുന്നതിനെ ഡിനാറ്ററേഷൻ എന്ന് വിളിക്കുന്നു. സോഡിയം, പൊട്ടാസ്യം അല്ലെങ്കിൽ അമോണിയം ലവണങ്ങൾ എന്നിവയുടെ ലായനികളുടെ സ്വാധീനത്തിൽ പ്രോട്ടീൻ ഡീനാറ്ററേഷൻ സംഭവിക്കാം - അത്തരം ഡീനാറ്ററേഷൻ പഴയപടിയാക്കാവുന്നതാണ്:
റേഡിയേഷൻ (ഉദാഹരണത്തിന്, ചൂടാക്കൽ) അല്ലെങ്കിൽ ഹെവി ലോഹങ്ങളുടെ ലവണങ്ങൾ ഉപയോഗിച്ച് പ്രോട്ടീൻ്റെ ചികിത്സയുടെ സ്വാധീനത്തിൽ സംഭവിക്കുന്ന ഡീനാറ്ററേഷൻ മാറ്റാനാവാത്തതാണ്:
ഉദാഹരണത്തിന്, മുട്ടകൾ തയ്യാറാക്കുമ്പോൾ അവയുടെ ചൂട് ചികിത്സയ്ക്കിടെ മാറ്റാനാവാത്ത പ്രോട്ടീൻ ഡീനാറ്ററേഷൻ നിരീക്ഷിക്കപ്പെടുന്നു. മുട്ടയുടെ വെള്ള ഡീനാറ്ററേഷൻ്റെ ഫലമായി, ഒരു കൊളോയ്ഡൽ ലായനി രൂപപ്പെടുത്തുന്നതിന് വെള്ളത്തിൽ ലയിക്കുന്നതിനുള്ള അതിൻ്റെ കഴിവ് അപ്രത്യക്ഷമാകുന്നു.
പ്രോട്ടീനുകളോടുള്ള ഗുണപരമായ പ്രതികരണങ്ങൾ
ബ്യൂററ്റ് പ്രതികരണം
പ്രോട്ടീൻ അടങ്ങിയ ലായനിയിൽ 10% സോഡിയം ഹൈഡ്രോക്സൈഡ് ലായനി ചേർത്താൽ, ചെറിയ അളവിൽ 1% കോപ്പർ സൾഫേറ്റ് ലായനി, വയലറ്റ് നിറം പ്രത്യക്ഷപ്പെടും.
പ്രോട്ടീൻ ലായനി + NaOH (10% പരിഹാരം) + CuSO 4 = പർപ്പിൾ നിറം
സാന്തോപ്രോട്ടീൻ പ്രതികരണം
സാന്ദ്രീകൃത നൈട്രിക് ആസിഡ് ഉപയോഗിച്ച് തിളപ്പിക്കുമ്പോൾ പ്രോട്ടീൻ ലായനികൾ മഞ്ഞയായി മാറുന്നു:
പ്രോട്ടീൻ ലായനി + HNO 3 (conc.) => മഞ്ഞ നിറം
പ്രോട്ടീനുകളുടെ ജീവശാസ്ത്രപരമായ പ്രവർത്തനങ്ങൾ
| കാറ്റലറ്റിക് | ജീവജാലങ്ങളിൽ വിവിധ രാസപ്രവർത്തനങ്ങൾ ത്വരിതപ്പെടുത്തുക | എൻസൈമുകൾ |
| ഘടനാപരമായ | സെൽ നിർമ്മാണ വസ്തുക്കൾ | കൊളാജൻ, സെൽ മെംബ്രൻ പ്രോട്ടീനുകൾ |
| സംരക്ഷിത | അണുബാധകളിൽ നിന്ന് ശരീരത്തെ സംരക്ഷിക്കുക | ഇമ്യൂണോഗ്ലോബുലിൻസ്, ഇൻ്റർഫെറോൺ |
| റെഗുലേറ്ററി | ഉപാപചയ പ്രക്രിയകളെ നിയന്ത്രിക്കുക | ഹോർമോണുകൾ |
| ഗതാഗതം | ശരീരത്തിൻ്റെ ഒരു ഭാഗത്ത് നിന്ന് മറ്റൊന്നിലേക്ക് സുപ്രധാന വസ്തുക്കളുടെ കൈമാറ്റം | ഹീമോഗ്ലോബിൻ ഓക്സിജൻ വഹിക്കുന്നു |
| ഊർജ്ജം | ശരീരത്തിന് ഊർജ്ജം നൽകുക | 1 ഗ്രാം പ്രോട്ടീൻ ശരീരത്തിന് 17.6 ജെ ഊർജ്ജം നൽകും |
| മോട്ടോർ (മോട്ടോർ) | ശരീരത്തിൻ്റെ ഏതെങ്കിലും മോട്ടോർ പ്രവർത്തനങ്ങൾ | മയോസിൻ (പേശി പ്രോട്ടീൻ) |
പ്രോട്ടീനുകളുടെ വർഗ്ഗീകരണം അവയുടെ രാസഘടനയെ അടിസ്ഥാനമാക്കിയുള്ളതാണ്. ഈ വർഗ്ഗീകരണം അനുസരിച്ച്, പ്രോട്ടീനുകൾ ലളിതമായഒപ്പം സങ്കീർണ്ണമായ. ലളിതമായ പ്രോട്ടീനുകളിൽ അമിനോ ആസിഡുകൾ മാത്രമേ അടങ്ങിയിട്ടുള്ളൂ, അതായത് ഒന്നോ അതിലധികമോ പോളിപെപ്റ്റൈഡുകൾ. മനുഷ്യശരീരത്തിൽ കാണപ്പെടുന്ന ലളിതമായ പ്രോട്ടീനുകൾ ഉൾപ്പെടുന്നു ആൽബുമിൻ, ഗ്ലോബുലിൻസ്, ഹിസ്റ്റോണുകൾ, ടിഷ്യു പ്രോട്ടീനുകളെ പിന്തുണയ്ക്കുന്നു.
സങ്കീർണ്ണമായ ഒരു പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്രയിൽ, അമിനോ ആസിഡുകൾ കൂടാതെ, ഒരു നോൺ-അമിനോ ആസിഡ് ഭാഗവും ഉണ്ട്. പ്രോസ്തെറ്റിക് ഗ്രൂപ്പ്.ഈ ഗ്രൂപ്പിൻ്റെ ഘടനയെ ആശ്രയിച്ച്, സങ്കീർണ്ണമായ പ്രോട്ടീനുകൾ വേർതിരിച്ചിരിക്കുന്നു ഫോസ്ഫോപ്രോട്ടീൻ(ഫോസ്ഫോറിക് ആസിഡ് അടങ്ങിയിരിക്കുന്നു) ന്യൂക്ലിയോപ്രോട്ടീനുകൾ(ന്യൂക്ലിക് ആസിഡ് അടങ്ങിയിരിക്കുന്നു), ഗ്ലൈക്കോപ്രോട്ടീനുകൾ(കാർബോഹൈഡ്രേറ്റ് അടങ്ങിയിട്ടുണ്ട്) ലിപ്പോപ്രോട്ടീനുകൾ(ലിപ്പോയ്ഡ് അടങ്ങിയിരിക്കുന്നു) മറ്റുള്ളവരും.
പ്രോട്ടീനുകളുടെ സ്പേഷ്യൽ ആകൃതിയെ അടിസ്ഥാനമാക്കിയുള്ള വർഗ്ഗീകരണം അനുസരിച്ച്, പ്രോട്ടീനുകളെ തിരിച്ചിരിക്കുന്നു നാരുകളുള്ളഒപ്പം ഗോളാകൃതിയിലുള്ള.
ഫൈബ്രില്ലർ പ്രോട്ടീനുകളിൽ ഹെലിസുകൾ അടങ്ങിയിരിക്കുന്നു, അതായത്, പ്രധാനമായും ദ്വിതീയ ഘടന. ഗോളാകൃതിയിലുള്ള പ്രോട്ടീനുകളുടെ തന്മാത്രകൾക്ക് ഗോളാകൃതിയിലുള്ളതും ദീർഘവൃത്താകൃതിയിലുള്ളതുമായ ആകൃതിയുണ്ട്.
ഫൈബ്രിലർ പ്രോട്ടീനുകളുടെ ഒരു ഉദാഹരണം കൊളാജൻ -മനുഷ്യ ശരീരത്തിലെ ഏറ്റവും സമൃദ്ധമായ പ്രോട്ടീൻ. ഈ പ്രോട്ടീൻ ശരീരത്തിലെ മൊത്തം പ്രോട്ടീനുകളുടെ 25-30% വരും. കൊളാജൻ ഉയർന്ന ശക്തിയും ഇലാസ്തികതയും ഉണ്ട്. ഇത് പേശികൾ, ടെൻഡോണുകൾ, തരുണാസ്ഥി, അസ്ഥികൾ, പാത്രങ്ങളുടെ മതിലുകൾ എന്നിവയുടെ രക്തക്കുഴലുകളുടെ ഭാഗമാണ്.
ഗോളാകൃതിയിലുള്ള പ്രോട്ടീനുകളുടെ ഉദാഹരണങ്ങളാണ് രക്ത പ്ലാസ്മയുടെ ആൽബുമിനുകളും ഗ്ലോബുലിനുകളും.
പ്രോട്ടീനുകളുടെ ഫിസിക്കോകെമിക്കൽ ഗുണങ്ങൾ.
പ്രോട്ടീനുകളുടെ പ്രധാന സവിശേഷതകളിൽ ഒന്ന് അവയാണ് ഉയർന്ന തന്മാത്രാ ഭാരം, ഇത് 6000 മുതൽ നിരവധി ദശലക്ഷം ഡാൾട്ടൺ വരെയാണ്.
പ്രോട്ടീനുകളുടെ മറ്റൊരു പ്രധാന ഭൗതിക രാസവസ്തുവാണ് ആംഫോട്ടെറിസിറ്റി,അതായത്, അസിഡിക്, അടിസ്ഥാന ഗുണങ്ങളുടെ സാന്നിധ്യം.ഫ്രീ കാർബോക്സിൽ ഗ്രൂപ്പുകളുടെ ചില അമിനോ ആസിഡുകളിലെ സാന്നിധ്യവുമായി ആംഫോട്ടെറിസിറ്റി ബന്ധപ്പെട്ടിരിക്കുന്നു, അതായത് അസിഡിക്, അമിനോ ഗ്രൂപ്പുകൾ, അതായത് ആൽക്കലൈൻ. ഒരു അസിഡിക് പരിതസ്ഥിതിയിൽ പ്രോട്ടീനുകൾ ആൽക്കലൈൻ ഗുണങ്ങളും, ആൽക്കലൈൻ പരിതസ്ഥിതിയിൽ - അസിഡിറ്റിയും പ്രകടിപ്പിക്കുന്നു എന്ന വസ്തുതയിലേക്ക് ഇത് നയിക്കുന്നു. എന്നിരുന്നാലും, ചില വ്യവസ്ഥകളിൽ, പ്രോട്ടീനുകൾ നിഷ്പക്ഷ ഗുണങ്ങൾ പ്രകടിപ്പിക്കുന്നു. പ്രോട്ടീനുകൾ നിഷ്പക്ഷ ഗുണങ്ങൾ പ്രകടിപ്പിക്കുന്ന pH മൂല്യത്തെ വിളിക്കുന്നു ഐസോഇലക്ട്രിക് പോയിൻ്റ്. ഓരോ പ്രോട്ടീനിൻ്റെയും ഐസോ ഇലക്ട്രിക് പോയിൻ്റ് വ്യക്തിഗതമാണ്. ഈ സൂചകം അനുസരിച്ച് പ്രോട്ടീനുകളെ രണ്ട് വലിയ ക്ലാസുകളായി തിരിച്ചിരിക്കുന്നു - അമ്ലവും ക്ഷാരവും,ഐസോഇലക്ട്രിക് പോയിൻ്റ് ഒന്നുകിൽ ഒരു വശത്തേക്ക് അല്ലെങ്കിൽ മറ്റൊന്നിലേക്ക് മാറ്റാൻ കഴിയും.
പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്രകളുടെ മറ്റൊരു പ്രധാന സ്വത്ത് ദ്രവത്വം.തന്മാത്രകളുടെ വലിയ വലിപ്പം ഉണ്ടായിരുന്നിട്ടും, പ്രോട്ടീനുകൾ വെള്ളത്തിൽ വളരെ ലയിക്കുന്നു. കൂടാതെ, വെള്ളത്തിലെ പ്രോട്ടീനുകളുടെ പരിഹാരങ്ങൾ വളരെ സ്ഥിരതയുള്ളതാണ്. പ്രോട്ടീനുകളുടെ ലയിക്കുന്നതിൻ്റെ ആദ്യ കാരണം പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്രകളുടെ ഉപരിതലത്തിൽ ഒരു ചാർജിൻ്റെ സാന്നിധ്യമാണ്, അതിനാൽ പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്രകൾ പ്രായോഗികമായി വെള്ളത്തിൽ ലയിക്കാത്ത അഗ്രഗേറ്റുകൾ ഉണ്ടാക്കുന്നില്ല. പ്രോട്ടീൻ ലായനികളുടെ സ്ഥിരതയ്ക്കുള്ള രണ്ടാമത്തെ കാരണം പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്രയിൽ ഒരു ജലാംശം (വെള്ളം) ഷെല്ലിൻ്റെ സാന്നിധ്യമാണ്. ഹൈഡ്രേഷൻ ഷെൽ പ്രോട്ടീനുകളെ പരസ്പരം വേർതിരിക്കുന്നു.
പ്രോട്ടീനുകളുടെ മൂന്നാമത്തെ പ്രധാന ഫിസിക്കോകെമിക്കൽ പ്രോപ്പർട്ടി ഉപ്പിടൽ,അതായത്, വെള്ളം നീക്കം ചെയ്യുന്ന ഏജൻ്റുമാരുടെ സ്വാധീനത്തിൽ അടിഞ്ഞുകൂടാനുള്ള കഴിവ്.ഉപ്പിലിടുന്നത് പഴയപടിയാക്കാവുന്ന ഒരു പ്രക്രിയയാണ്. പല സുപ്രധാന ഗുണങ്ങളുടെയും പ്രകടനത്തിന് പരിഹാരം അകത്തേക്കും പുറത്തേക്കും നീങ്ങാനുള്ള ഈ കഴിവ് വളരെ പ്രധാനമാണ്.
അവസാനമായി, പ്രോട്ടീനുകളുടെ ഏറ്റവും പ്രധാനപ്പെട്ട സ്വത്ത് അവയുടെ കഴിവാണ് denaturation.ഒരു പ്രോട്ടീൻ മൂലം നേറ്റീവ് നഷ്‌ടപ്പെടുന്നതാണ് ഡിനാറ്ററേഷൻ.ഒരു ഫ്രൈയിംഗ് പാനിൽ മുട്ടകൾ ചുരണ്ടുമ്പോൾ, പ്രോട്ടീൻ്റെ മാറ്റാനാവാത്ത ഡീനാറ്ററേഷൻ നമുക്ക് ലഭിക്കും. ഒരു പ്രോട്ടീൻ്റെ ദ്വിതീയവും തൃതീയവുമായ ഘടനയുടെ ശാശ്വതമോ താൽക്കാലികമോ ആയ തടസ്സം ഡിനാറ്ററേഷൻ ഉൾക്കൊള്ളുന്നു, പക്ഷേ പ്രാഥമിക ഘടന സംരക്ഷിക്കപ്പെടുന്നു. താപനില (50 ഡിഗ്രിക്ക് മുകളിൽ) കൂടാതെ, ഡീനാറ്ററേഷൻ മറ്റ് ശാരീരിക ഘടകങ്ങളാൽ സംഭവിക്കാം: റേഡിയേഷൻ, അൾട്രാസൗണ്ട്, വൈബ്രേഷൻ, ശക്തമായ ആസിഡുകൾ, ക്ഷാരങ്ങൾ. ഡീനാറ്ററേഷൻ റിവേഴ്സിബിൾ അല്ലെങ്കിൽ റിവേഴ്സബിൾ ആകാം. ചെറിയ ആഘാതങ്ങളോടെ, പ്രോട്ടീൻ്റെ ദ്വിതീയ, തൃതീയ ഘടനകളുടെ നാശം അപ്രധാനമായി സംഭവിക്കുന്നു. അതിനാൽ, ഡിനാറ്ററിംഗ് ഇഫക്റ്റുകളുടെ അഭാവത്തിൽ, പ്രോട്ടീന് അതിൻ്റെ നേറ്റീവ് ഘടന പുനഃസ്ഥാപിക്കാൻ കഴിയും. ഡീനാറ്ററേഷൻ്റെ വിപരീത പ്രക്രിയയെ വിളിക്കുന്നു പുനർനിർമ്മാണം.എന്നിരുന്നാലും, ദീർഘവും ശക്തവുമായ എക്സ്പോഷർ ഉപയോഗിച്ച്പുനരാവിഷ്‌ക്കരണം അസാധ്യമായിത്തീരുന്നു, ഡീനാറ്ററേഷൻ അങ്ങനെ മാറ്റാനാവാത്തതാണ്.
പ്രോട്ടീൻ്റെ ഏറ്റവും പ്രധാനപ്പെട്ട ഭൗതികവും രാസപരവുമായ ഗുണങ്ങളെക്കുറിച്ച് സംസാരിക്കുന്നതിന് മുമ്പ്, അതിൽ എന്താണ് അടങ്ങിയിരിക്കുന്നതെന്നും അതിൻ്റെ ഘടന എന്താണെന്നും നിങ്ങൾ അറിയേണ്ടതുണ്ട്. പ്രോട്ടീനുകൾ ഒരു പ്രധാന പ്രകൃതിദത്ത ബയോപോളിമർ ആണ്;
എന്താണ് അമിനോ ആസിഡുകൾ
കാർബോക്സിൽ, അമിൻ ഗ്രൂപ്പുകൾ അടങ്ങിയ ജൈവ സംയുക്തങ്ങളാണ് ഇവ. ആദ്യ ഗ്രൂപ്പിന് നന്ദി അവർക്ക് കാർബൺ, ഓക്സിജൻ, ഹൈഡ്രജൻ, മറ്റൊന്ന് - നൈട്രജൻ, ഹൈഡ്രജൻ. ആൽഫ അമിനോ ആസിഡുകൾ ഏറ്റവും പ്രധാനപ്പെട്ടതായി കണക്കാക്കപ്പെടുന്നു, കാരണം അവ പ്രോട്ടീനുകളുടെ രൂപീകരണത്തിന് ആവശ്യമാണ്.
പ്രോട്ടീനോജെനിക് അമിനോ ആസിഡുകൾ എന്നറിയപ്പെടുന്ന അവശ്യ അമിനോ ആസിഡുകളുണ്ട്. അതിനാൽ പ്രോട്ടീനുകളുടെ രൂപത്തിന് അവർ ഉത്തരവാദികളാണ്. അവയിൽ 20 എണ്ണം മാത്രമേയുള്ളൂ, പക്ഷേ അവയ്ക്ക് എണ്ണമറ്റ പ്രോട്ടീൻ സംയുക്തങ്ങൾ ഉണ്ടാക്കാൻ കഴിയും. എന്നിരുന്നാലും, അവയൊന്നും മറ്റൊന്നുമായി പൂർണ്ണമായും സമാനമാകില്ല. ഈ അമിനോ ആസിഡുകളിൽ കാണപ്പെടുന്ന മൂലകങ്ങളുടെ സംയോജനത്തിന് നന്ദി.
അവയുടെ സമന്വയം ശരീരത്തിൽ സംഭവിക്കുന്നില്ല. അതിനാൽ, അവർ ഭക്ഷണത്തോടൊപ്പം അവിടെയെത്തുന്നു. ഒരു വ്യക്തിക്ക് അവ അപര്യാപ്തമായ അളവിൽ ലഭിക്കുകയാണെങ്കിൽ, വിവിധ സിസ്റ്റങ്ങളുടെ സാധാരണ പ്രവർത്തനം തടസ്സപ്പെട്ടേക്കാം. ഒരു പോളികണ്ടൻസേഷൻ പ്രതികരണത്തിലൂടെയാണ് പ്രോട്ടീനുകൾ രൂപപ്പെടുന്നത്.
പ്രോട്ടീനുകളും അവയുടെ ഘടനയും
പ്രോട്ടീനുകളുടെ ഭൗതിക സവിശേഷതകളിലേക്ക് പോകുന്നതിനുമുമ്പ്, ഈ ജൈവ സംയുക്തത്തിന് കൂടുതൽ കൃത്യമായ നിർവചനം നൽകുന്നത് മൂല്യവത്താണ്. അമിനോ ആസിഡുകൾ കാരണം രൂപം കൊള്ളുകയും ശരീരത്തിൽ സംഭവിക്കുന്ന നിരവധി പ്രക്രിയകളിൽ പങ്കെടുക്കുകയും ചെയ്യുന്ന ഏറ്റവും പ്രധാനപ്പെട്ട ബയോഓർഗാനിക് സംയുക്തങ്ങളിലൊന്നാണ് പ്രോട്ടീനുകൾ.
ഈ സംയുക്തങ്ങളുടെ ഘടന അമിനോ ആസിഡ് അവശിഷ്ടങ്ങൾ മാറിമാറി വരുന്ന ക്രമത്തെ ആശ്രയിച്ചിരിക്കുന്നു. തൽഫലമായി, ഇത് ഇതുപോലെ കാണപ്പെടുന്നു:
- പ്രാഥമിക (ലീനിയർ);
- ദ്വിതീയ (സർപ്പിളം);
- തൃതീയ (ഗോളാർ).
അവരുടെ വർഗ്ഗീകരണം
വൈവിധ്യമാർന്ന പ്രോട്ടീൻ സംയുക്തങ്ങളും അവയുടെ ഘടനയുടെയും വ്യത്യസ്ത ഘടനകളുടെയും സങ്കീർണ്ണതയുടെ വ്യത്യസ്ത അളവുകൾ കാരണം, സൗകര്യാർത്ഥം, ഈ സ്വഭാവസവിശേഷതകളെ ആശ്രയിക്കുന്ന വർഗ്ഗീകരണങ്ങളുണ്ട്.
അവയുടെ ഘടന ഇപ്രകാരമാണ്:
- ലളിതം;
- സമുച്ചയം, അവയെ തിരിച്ചിരിക്കുന്നു:
- പ്രോട്ടീൻ, കാർബോഹൈഡ്രേറ്റ് എന്നിവയുടെ സംയോജനം;
- പ്രോട്ടീനുകളുടെയും കൊഴുപ്പുകളുടെയും സംയോജനം;
- പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്രകളുടെയും ന്യൂക്ലിക് ആസിഡുകളുടെയും ബന്ധം.
ലയിക്കുന്നതനുസരിച്ച്:
- ജലത്തില് ലയിക്കുന്ന;
- കൊഴുപ്പ് ലയിക്കുന്ന.
പ്രോട്ടീൻ സംയുക്തങ്ങളുടെ ഒരു ചെറിയ വിവരണം
പ്രോട്ടീനുകളുടെ ഭൗതികവും രാസപരവുമായ ഗുണങ്ങളിലേക്ക് പോകുന്നതിനുമുമ്പ്, അവയ്ക്ക് ഒരു ചെറിയ സ്വഭാവം നൽകുന്നത് ഉപയോഗപ്രദമാകും. തീർച്ചയായും, ഒരു ജീവിയുടെ സാധാരണ പ്രവർത്തനത്തിന് അവയുടെ ഗുണങ്ങൾ പ്രധാനമാണ്. അവയുടെ യഥാർത്ഥ അവസ്ഥയിൽ, ഇവ വിവിധ ദ്രാവകങ്ങളിൽ ലയിക്കുന്നതോ അല്ലാത്തതോ ആയ ഖര പദാർത്ഥങ്ങളാണ്.
പ്രോട്ടീനുകളുടെ ഭൗതിക ഗുണങ്ങളെക്കുറിച്ച് ചുരുക്കത്തിൽ പറഞ്ഞാൽ, അപ്പോൾ അവ ശരീരത്തിലെ ഏറ്റവും പ്രധാനപ്പെട്ട പല ജൈവ പ്രക്രിയകളും നിർണ്ണയിക്കുന്നു. ഉദാഹരണത്തിന്, പദാർത്ഥങ്ങളുടെ ഗതാഗതം, നിർമ്മാണ പ്രവർത്തനം മുതലായവ. പ്രോട്ടീനുകളുടെ ഭൗതിക ഗുണങ്ങൾ അവ ലയിക്കുന്നതാണോ അല്ലയോ എന്നതിനെ ആശ്രയിച്ചിരിക്കുന്നു. ഈ സവിശേഷതകളെക്കുറിച്ച് കൂടുതൽ എഴുതപ്പെടും.
പ്രോട്ടീനുകളുടെ ഭൗതിക സവിശേഷതകൾ
അവയുടെ സംയോജനത്തിൻ്റെയും ലയിക്കുന്നതിൻ്റെയും അവസ്ഥയെക്കുറിച്ച് ഇതിനകം മുകളിൽ എഴുതിയിട്ടുണ്ട്. അതിനാൽ, ഞങ്ങൾ ഇനിപ്പറയുന്ന സവിശേഷതകളിലേക്ക് പോകുന്നു:
- അവയ്ക്ക് വലിയ തന്മാത്രാ ഭാരം ഉണ്ട്, അത് ചില പാരിസ്ഥിതിക സാഹചര്യങ്ങളെ ആശ്രയിച്ചിരിക്കുന്നു.
- അവയുടെ ലയിക്കുന്നതിന് വിശാലമായ ശ്രേണിയുണ്ട്, അതിൻ്റെ ഫലമായി ഇലക്ട്രോഫോറെസിസ്, പ്രോട്ടീനുകൾ മിശ്രിതങ്ങളിൽ നിന്ന് വേർതിരിച്ചെടുക്കുന്ന രീതി സാധ്യമാകുന്നു.
പ്രോട്ടീൻ സംയുക്തങ്ങളുടെ രാസ ഗുണങ്ങൾ
പ്രോട്ടീനുകളുടെ ഭൗതിക ഗുണങ്ങൾ എന്താണെന്ന് ഇപ്പോൾ വായനക്കാർക്ക് അറിയാം. ഇപ്പോൾ നമ്മൾ തുല്യ പ്രാധാന്യമുള്ള രാസവസ്തുക്കളെക്കുറിച്ച് സംസാരിക്കേണ്ടതുണ്ട്. അവ ചുവടെ പട്ടികപ്പെടുത്തിയിരിക്കുന്നു:
- ഡീനാറ്ററേഷൻ. ഉയർന്ന താപനില, ശക്തമായ ആസിഡുകൾ അല്ലെങ്കിൽ ആൽക്കലിസ് എന്നിവയുടെ സ്വാധീനത്തിൽ പ്രോട്ടീൻ കട്ടപിടിക്കൽ. ഡിനാറ്ററേഷൻ സമയത്ത്, പ്രാഥമിക ഘടന മാത്രം സംരക്ഷിക്കപ്പെടുന്നു, പ്രോട്ടീനുകളുടെ എല്ലാ ജൈവ ഗുണങ്ങളും നഷ്ടപ്പെടും.
- ജലവിശ്ലേഷണം. തത്ഫലമായി, ലളിതമായ പ്രോട്ടീനുകളും അമിനോ ആസിഡുകളും രൂപം കൊള്ളുന്നു, കാരണം പ്രാഥമിക ഘടന നശിപ്പിക്കപ്പെടുന്നു. ഇത് ദഹനപ്രക്രിയയുടെ അടിസ്ഥാനമാണ്.
- പ്രോട്ടീൻ നിർണ്ണയിക്കുന്നതിനുള്ള ഗുണപരമായ പ്രതികരണങ്ങൾ. അവയിൽ രണ്ടെണ്ണം മാത്രമേയുള്ളൂ, ഈ സംയുക്തങ്ങളിൽ സൾഫർ കണ്ടെത്തുന്നതിന് മൂന്നാമത്തേത് ആവശ്യമാണ്.
- ബ്യൂററ്റ് പ്രതികരണം.പ്രോട്ടീനുകൾ കോപ്പർ ഹൈഡ്രോക്സൈഡ് അവശിഷ്ടത്തിന് വിധേയമാകുന്നു. ഫലം ഒരു പർപ്പിൾ നിറമാണ്.
- സാന്തോപ്രോട്ടീൻ പ്രതികരണം. സാന്ദ്രീകൃത നൈട്രിക് ആസിഡ് ഉപയോഗിച്ചാണ് പ്രഭാവം നടത്തുന്നത്. ഈ പ്രതിപ്രവർത്തനം ഒരു വെളുത്ത അവശിഷ്ടം ഉണ്ടാക്കുന്നു, അത് ചൂടാക്കുമ്പോൾ മഞ്ഞയായി മാറുന്നു. നിങ്ങൾ ഒരു ജലീയ അമോണിയ ലായനി ചേർത്താൽ, ഒരു ഓറഞ്ച് നിറം ദൃശ്യമാകും.
- പ്രോട്ടീനുകളിലെ സൾഫറിൻ്റെ നിർണ്ണയം. പ്രോട്ടീനുകൾ കത്തുമ്പോൾ, "കത്തിയ കൊമ്പിൻ്റെ" ഗന്ധം അനുഭവപ്പെടാൻ തുടങ്ങുന്നു. അവയിൽ സൾഫർ അടങ്ങിയിട്ടുണ്ട് എന്ന വസ്തുതയാണ് ഈ പ്രതിഭാസം വിശദീകരിക്കുന്നത്.
അതിനാൽ ഇവയെല്ലാം പ്രോട്ടീനുകളുടെ ഭൗതികവും രാസപരവുമായ ഗുണങ്ങളായിരുന്നു. പക്ഷേ, തീർച്ചയായും, അവ കാരണം മാത്രമല്ല അവ ഒരു ജീവജാലത്തിൻ്റെ ഏറ്റവും പ്രധാനപ്പെട്ട ഘടകങ്ങളായി കണക്കാക്കപ്പെടുന്നത്. അവ ഏറ്റവും പ്രധാനപ്പെട്ട ജൈവ പ്രവർത്തനങ്ങൾ നിർണ്ണയിക്കുന്നു.
പ്രോട്ടീനുകളുടെ ജൈവ ഗുണങ്ങൾ
രസതന്ത്രത്തിലെ പ്രോട്ടീനുകളുടെ ഭൗതിക സവിശേഷതകൾ ഞങ്ങൾ പരിശോധിച്ചു. എന്നാൽ അവ ശരീരത്തിൽ ചെലുത്തുന്ന സ്വാധീനത്തെക്കുറിച്ചും അവ കൂടാതെ അത് പൂർണ്ണമായി പ്രവർത്തിക്കാത്തത് എന്തുകൊണ്ടാണെന്നും സംസാരിക്കുന്നത് മൂല്യവത്താണ്. പ്രോട്ടീനുകളുടെ പ്രവർത്തനങ്ങൾ ഇവയാണ്:
- എൻസൈമാറ്റിക്. ശരീരത്തിലെ മിക്ക പ്രതികരണങ്ങളും പ്രോട്ടീൻ ഉത്ഭവമുള്ള എൻസൈമുകളുടെ പങ്കാളിത്തത്തോടെയാണ് സംഭവിക്കുന്നത്;
- ഗതാഗതം. ഈ മൂലകങ്ങൾ മറ്റ് പ്രധാന തന്മാത്രകളെ ടിഷ്യൂകളിലേക്കും അവയവങ്ങളിലേക്കും എത്തിക്കുന്നു. ഏറ്റവും പ്രധാനപ്പെട്ട ഗതാഗത പ്രോട്ടീനുകളിൽ ഒന്ന് ഹീമോഗ്ലോബിൻ ആണ്;
- ഘടനാപരമായ. പല ടിഷ്യൂകൾക്കും (പേശി, സംയോജിത, പിന്തുണയ്ക്കുന്ന) പ്രധാന നിർമ്മാണ വസ്തുവാണ് പ്രോട്ടീനുകൾ;
- സംരക്ഷിത. ആൻറിബോഡികളും ആൻ്റിടോക്സിനുകളും ഒരു പ്രത്യേക തരം പ്രോട്ടീൻ സംയുക്തങ്ങളാണ്, അത് പ്രതിരോധശേഷിയുടെ അടിത്തറയാണ്;
- സിഗ്നൽ സെൻസറി അവയവങ്ങളുടെ പ്രവർത്തനത്തിന് ഉത്തരവാദികളായ റിസപ്റ്ററുകൾക്ക് അവയുടെ ഘടനയിൽ പ്രോട്ടീനുകളുണ്ട്;
- സംഭരിക്കുന്നു. ഈ പ്രവർത്തനം പ്രത്യേക പ്രോട്ടീനുകളാൽ നിർവ്വഹിക്കുന്നു, ഇത് പുതിയ ജീവികളുടെ വികസന സമയത്ത് നിർമ്മാണ സാമഗ്രികളും അധിക ഊർജ്ജ സ്രോതസ്സുകളും ആകാം.
പ്രോട്ടീനുകളെ കൊഴുപ്പും കാർബോഹൈഡ്രേറ്റും ആക്കി മാറ്റാം. പക്ഷേ, അവർക്ക് അണ്ണാൻ ആകാൻ കഴിയില്ല. അതിനാൽ, ഈ പ്രത്യേക സംയുക്തങ്ങളുടെ അഭാവം ഒരു ജീവജാലത്തിന് പ്രത്യേകിച്ച് അപകടകരമാണ്. പുറത്തുവിടുന്ന ഊർജ്ജം ചെറുതാണ്, കൊഴുപ്പ്, കാർബോഹൈഡ്രേറ്റ് എന്നിവയെ അപേക്ഷിച്ച് ഇത് താഴ്ന്നതാണ്. എന്നിരുന്നാലും, അവ ശരീരത്തിലെ അവശ്യ അമിനോ ആസിഡുകളുടെ ഉറവിടമാണ്.
ശരീരത്തിൽ ആവശ്യത്തിന് പ്രോട്ടീൻ ഇല്ലെന്ന് എങ്ങനെ മനസ്സിലാക്കാം? ഒരു വ്യക്തിയുടെ ആരോഗ്യം വഷളാകുന്നു, ദ്രുതഗതിയിലുള്ള ക്ഷീണവും ക്ഷീണവും ആരംഭിക്കുന്നു. വിവിധതരം ഗോതമ്പ്, മാംസം, മത്സ്യം ഉൽപന്നങ്ങൾ, പാലുൽപ്പന്നങ്ങൾ, മുട്ടകൾ, ചിലതരം പയർവർഗ്ഗങ്ങൾ എന്നിവയാണ് പ്രോട്ടീൻ്റെ മികച്ച ഉറവിടങ്ങൾ.
പ്രോട്ടീനുകളുടെ ഭൗതിക സവിശേഷതകൾ മാത്രമല്ല, രാസവസ്തുക്കളും അറിയേണ്ടത് പ്രധാനമാണ്, അതുപോലെ തന്നെ ജൈവശാസ്ത്രപരമായ വീക്ഷണകോണിൽ നിന്ന് ശരീരത്തിന് എന്ത് പ്രാധാന്യമാണുള്ളത്. മനുഷ്യ ശരീരത്തിൻ്റെ സാധാരണ പ്രവർത്തനത്തിന് ആവശ്യമായ അവശ്യ അമിനോ ആസിഡുകളുടെ ഉറവിടങ്ങളാണ് പ്രോട്ടീൻ സംയുക്തങ്ങൾ എന്നത് സവിശേഷമാണ്.
പ്രോട്ടീനുകൾ (പ്രോട്ടീനുകൾ), സങ്കീർണ്ണമായ നൈട്രജൻ അടങ്ങിയ സംയുക്തങ്ങളുടെ ഒരു ക്ലാസ്, ജീവജാലങ്ങളുടെ ഏറ്റവും സ്വഭാവവും പ്രധാനവുമായ (ന്യൂക്ലിക് ആസിഡുകൾക്കൊപ്പം) ഘടകങ്ങൾ. പ്രോട്ടീനുകൾ പലതും വ്യത്യസ്തവുമായ പ്രവർത്തനങ്ങൾ ചെയ്യുന്നു. മിക്ക പ്രോട്ടീനുകളും രാസപ്രവർത്തനങ്ങളെ ഉത്തേജിപ്പിക്കുന്ന എൻസൈമുകളാണ്. ഫിസിയോളജിക്കൽ പ്രക്രിയകളെ നിയന്ത്രിക്കുന്ന പല ഹോർമോണുകളും പ്രോട്ടീനുകളാണ്. കൊളാജൻ, കെരാറ്റിൻ തുടങ്ങിയ ഘടനാപരമായ പ്രോട്ടീനുകൾ അസ്ഥി ടിഷ്യു, മുടി, നഖം എന്നിവയുടെ പ്രധാന ഘടകങ്ങളാണ്. മെക്കാനിക്കൽ ജോലികൾ ചെയ്യുന്നതിനായി രാസ ഊർജ്ജം ഉപയോഗിച്ച് അവയുടെ നീളം മാറ്റാനുള്ള കഴിവ് പേശി സങ്കോച പ്രോട്ടീനുകൾക്ക് ഉണ്ട്. വിഷ പദാർത്ഥങ്ങളെ ബന്ധിപ്പിക്കുകയും നിർവീര്യമാക്കുകയും ചെയ്യുന്ന ആൻ്റിബോഡികൾ പ്രോട്ടീനുകളിൽ ഉൾപ്പെടുന്നു. ബാഹ്യ സ്വാധീനങ്ങളോട് പ്രതികരിക്കാൻ കഴിയുന്ന ചില പ്രോട്ടീനുകൾ (വെളിച്ചം, മണം) പ്രകോപനം മനസ്സിലാക്കുന്ന ഇന്ദ്രിയങ്ങളിൽ റിസപ്റ്ററുകളായി പ്രവർത്തിക്കുന്നു. കോശത്തിനുള്ളിലും കോശ സ്തരത്തിലും സ്ഥിതി ചെയ്യുന്ന പല പ്രോട്ടീനുകളും നിയന്ത്രണ പ്രവർത്തനങ്ങൾ ചെയ്യുന്നു.19-ആം നൂറ്റാണ്ടിൻ്റെ ആദ്യ പകുതിയിൽ. പല രസതന്ത്രജ്ഞരും അവരിൽ പ്രാഥമികമായി ജെ. വോൺ ലീബിഗ് പ്രോട്ടീനുകൾ ഒരു പ്രത്യേക തരം നൈട്രജൻ സംയുക്തങ്ങളെ പ്രതിനിധീകരിക്കുന്നു എന്ന നിഗമനത്തിലെത്തി. "പ്രോട്ടീൻ" എന്ന പേര് (ഗ്രീക്കിൽ നിന്ന്.
പ്രോട്ടോകൾ ആദ്യം) 1840-ൽ ഡച്ച് രസതന്ത്രജ്ഞനായ ജി. മൾഡർ നിർദ്ദേശിച്ചു. ഭൌതിക ഗുണങ്ങൾ സോളിഡ് സ്റ്റേറ്റിൽ പ്രോട്ടീനുകൾ വെളുത്തതാണ്, പക്ഷേ ലായനിയിൽ നിറമില്ലാത്തവയാണ്, അവ ഹീമോഗ്ലോബിൻ പോലുള്ള ഏതെങ്കിലും തരത്തിലുള്ള ക്രോമോഫോർ (നിറമുള്ള) ഗ്രൂപ്പ് വഹിക്കുന്നില്ലെങ്കിൽ. വിവിധ പ്രോട്ടീനുകൾക്കിടയിൽ വെള്ളത്തിലെ ലയിക്കുന്നതിലും വലിയ വ്യത്യാസമുണ്ട്. പിഎച്ച്, ലായനിയിലെ ലവണങ്ങളുടെ സാന്ദ്രത എന്നിവയെ ആശ്രയിച്ച് ഇത് മാറുന്നു, അതിനാൽ മറ്റ് പ്രോട്ടീനുകളുടെ സാന്നിധ്യത്തിൽ ഒരു പ്രോട്ടീൻ തിരഞ്ഞെടുത്ത് അവശിഷ്ടമാക്കുന്ന അവസ്ഥകൾ തിരഞ്ഞെടുക്കാൻ കഴിയും. ഈ "സാൾട്ടിംഗ് ഔട്ട്" രീതി പ്രോട്ടീനുകളെ വേർതിരിച്ചെടുക്കാനും ശുദ്ധീകരിക്കാനും വ്യാപകമായി ഉപയോഗിക്കുന്നു. ശുദ്ധീകരിച്ച പ്രോട്ടീൻ പലപ്പോഴും ലായനിയിൽ നിന്ന് ക്രിസ്റ്റലുകളായി അടിഞ്ഞു കൂടുന്നു.മറ്റ് സംയുക്തങ്ങളുമായി താരതമ്യപ്പെടുത്തുമ്പോൾ, പ്രോട്ടീനുകളുടെ തന്മാത്രാ ഭാരം വളരെ വലുതാണ്, ആയിരക്കണക്കിന് മുതൽ ദശലക്ഷക്കണക്കിന് ഡാൾട്ടണുകൾ വരെ. അതിനാൽ, അൾട്രാസെൻട്രിഫ്യൂഗേഷൻ സമയത്ത്, പ്രോട്ടീനുകൾ അവശിഷ്ടമാക്കപ്പെടുന്നു, വ്യത്യസ്ത നിരക്കുകളിൽ. പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്രകളിൽ പോസിറ്റീവ്, നെഗറ്റീവ് ചാർജ്ജ് ഉള്ള ഗ്രൂപ്പുകളുടെ സാന്നിധ്യം കാരണം, അവ വ്യത്യസ്ത വേഗതയിലും വൈദ്യുത മണ്ഡലത്തിലും നീങ്ങുന്നു. സങ്കീർണ്ണമായ മിശ്രിതങ്ങളിൽ നിന്ന് വ്യക്തിഗത പ്രോട്ടീനുകളെ വേർതിരിച്ചെടുക്കാൻ ഉപയോഗിക്കുന്ന ഇലക്ട്രോഫോറെസിസിൻ്റെ അടിസ്ഥാനം ഇതാണ്. പ്രോട്ടീനുകളും ക്രോമാറ്റോഗ്രാഫി വഴി ശുദ്ധീകരിക്കപ്പെടുന്നു.
കെമിക്കൽ പ്രോപ്പർട്ടികൾ ഘടന. പ്രോട്ടീനുകൾ പോളിമറുകളാണ്, അതായത്. ആവർത്തിച്ചുള്ള മോണോമർ യൂണിറ്റുകളിൽ നിന്നോ ഉപയൂണിറ്റുകളിൽ നിന്നോ ചങ്ങലകൾ പോലെ നിർമ്മിച്ച തന്മാത്രകൾ, അവ വഹിക്കുന്ന പങ്ക് എ -അമിനോ ആസിഡുകൾ. അമിനോ ആസിഡുകളുടെ പൊതു ഫോർമുലഎവിടെ ആർ ഒരു ഹൈഡ്രജൻ ആറ്റം അല്ലെങ്കിൽ ചില ഓർഗാനിക് ഗ്രൂപ്പ്.ഒരു പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്രയിൽ (പോളിപെപ്റ്റൈഡ് ചെയിൻ) താരതമ്യേന ചെറിയ എണ്ണം അമിനോ ആസിഡുകൾ അല്ലെങ്കിൽ ആയിരക്കണക്കിന് മോണോമർ യൂണിറ്റുകൾ മാത്രമേ ഉണ്ടാകൂ. ഒരു ശൃംഖലയിലെ അമിനോ ആസിഡുകളുടെ സംയോജനം സാധ്യമാണ്, കാരണം അവയിൽ ഓരോന്നിനും രണ്ട് വ്യത്യസ്ത രാസ ഗ്രൂപ്പുകൾ ഉണ്ട്: അടിസ്ഥാന ഗുണങ്ങളുള്ള ഒരു അമിനോ ഗ്രൂപ്പ്,
NH 2 , കൂടാതെ ഒരു അസിഡിക് കാർബോക്സിൽ ഗ്രൂപ്പ്, COOH. ഈ രണ്ട് ഗ്രൂപ്പുകളും ബന്ധപ്പെട്ടിരിക്കുന്നു എ - കാർബൺ ആറ്റം. ഒരു അമിനോ ആസിഡിൻ്റെ കാർബോക്സിൽ ഗ്രൂപ്പിന് മറ്റൊരു അമിനോ ആസിഡിൻ്റെ അമിനോ ഗ്രൂപ്പുമായി ഒരു അമൈഡ് (പെപ്റ്റൈഡ്) ബോണ്ട് ഉണ്ടാക്കാം:
രണ്ട് അമിനോ ആസിഡുകൾ ഈ രീതിയിൽ ബന്ധിപ്പിച്ച ശേഷം, രണ്ടാമത്തെ അമിനോ ആസിഡിലേക്ക് മൂന്നിലൊന്ന് ചേർത്ത് ചങ്ങല നീട്ടാം. മുകളിലുള്ള സമവാക്യത്തിൽ നിന്ന് കാണാൻ കഴിയുന്നതുപോലെ, ഒരു പെപ്റ്റൈഡ് ബോണ്ട് രൂപപ്പെടുമ്പോൾ, ഒരു ജല തന്മാത്ര പുറത്തുവരുന്നു. ആസിഡുകൾ, ക്ഷാരങ്ങൾ അല്ലെങ്കിൽ പ്രോട്ടിയോലൈറ്റിക് എൻസൈമുകൾ എന്നിവയുടെ സാന്നിധ്യത്തിൽ, പ്രതികരണം വിപരീത ദിശയിൽ തുടരുന്നു: പോളിപെപ്റ്റൈഡ് ചെയിൻ വെള്ളം ചേർത്ത് അമിനോ ആസിഡുകളായി വിഭജിക്കുന്നു. ഈ പ്രതികരണത്തെ ഹൈഡ്രോളിസിസ് എന്ന് വിളിക്കുന്നു. ജലവിശ്ലേഷണം സ്വയമേവ സംഭവിക്കുന്നു, അമിനോ ആസിഡുകളെ പോളിപെപ്റ്റൈഡ് ശൃംഖലയിലേക്ക് ബന്ധിപ്പിക്കുന്നതിന് ഊർജ്ജം ആവശ്യമാണ്. എല്ലാ അമിനോ ആസിഡുകളിലും ഒരു കാർബോക്സിൽ ഗ്രൂപ്പും അമൈഡ് ഗ്രൂപ്പും (അല്ലെങ്കിൽ അമിനോ ആസിഡ് പ്രോലൈനിൻ്റെ കാര്യത്തിൽ സമാനമായ ഇമൈഡ് ഗ്രൂപ്പും) ഉണ്ട്, എന്നാൽ അമിനോ ആസിഡുകൾ തമ്മിലുള്ള വ്യത്യാസങ്ങൾ നിർണ്ണയിക്കുന്നത് ഗ്രൂപ്പിൻ്റെ സ്വഭാവം അല്ലെങ്കിൽ "സൈഡ് ചെയിൻ" ആണ്, കത്തിൽ മുകളിൽ സൂചിപ്പിച്ചിരിക്കുന്നത്
ആർ . സൈഡ് ചെയിനിൻ്റെ പങ്ക് ഒരു ഹൈഡ്രജൻ ആറ്റത്തിന്, അമിനോ ആസിഡിലെ ഗ്ലൈസിൻ പോലെയോ അല്ലെങ്കിൽ ഹിസ്റ്റിഡിൻ, ട്രിപ്റ്റോഫാൻ എന്നിവയിലെ പോലെ ചില ബൾക്കി ഗ്രൂപ്പിനോ വഹിക്കാൻ കഴിയും. ചില സൈഡ് ചെയിനുകൾ രാസപരമായി നിർജ്ജീവമാണ്, മറ്റുള്ളവ ശ്രദ്ധേയമായി പ്രതികരിക്കുന്നു.ആയിരക്കണക്കിന് വ്യത്യസ്ത അമിനോ ആസിഡുകൾ സമന്വയിപ്പിക്കാൻ കഴിയും, കൂടാതെ നിരവധി വ്യത്യസ്ത അമിനോ ആസിഡുകൾ പ്രകൃതിയിൽ സംഭവിക്കുന്നു, എന്നാൽ പ്രോട്ടീൻ സമന്വയത്തിനായി 20 തരം അമിനോ ആസിഡുകൾ മാത്രമേ ഉപയോഗിക്കുന്നുള്ളൂ: അലനൈൻ, അർജിനൈൻ, ശതാവരി, അസ്പാർട്ടിക് ആസിഡ്, വാലൈൻ, ഹിസ്റ്റിഡിൻ, ഗ്ലൈസിൻ, ഗ്ലൂട്ടാമൈൻ, ഗ്ലൂട്ടാമിക്. ആസിഡ്, ഐസോലൂസിൻ, ല്യൂസിൻ, ലൈസിൻ, മെഥിയോണിൻ, പ്രോലൈൻ, സെറിൻ, ടൈറോസിൻ, ത്രിയോണിൻ, ട്രിപ്റ്റോഫാൻ, ഫെനിലലാനൈൻ, സിസ്റ്റൈൻ (പ്രോട്ടീനുകളിൽ, സിസ്റ്റൈൻ ഒരു ഡൈമറായി ഉണ്ടാകാം.
സിസ്റ്റിൻ). ശരിയാണ്, ചില പ്രോട്ടീനുകളിൽ പതിവായി സംഭവിക്കുന്ന ഇരുപതിന് പുറമേ മറ്റ് അമിനോ ആസിഡുകളും അടങ്ങിയിട്ടുണ്ട്, പക്ഷേ അവ പ്രോട്ടീനിൽ ഉൾപ്പെടുത്തിയതിന് ശേഷം ലിസ്റ്റുചെയ്ത ഇരുപതിൽ ഒന്നിൻ്റെ പരിഷ്ക്കരണത്തിൻ്റെ ഫലമായി രൂപം കൊള്ളുന്നു.ഒപ്റ്റിക്കൽ പ്രവർത്തനം. ഗ്ലൈസിൻ ഒഴികെയുള്ള എല്ലാ അമിനോ ആസിഡുകളും ഉണ്ട് എ -കാർബൺ ആറ്റത്തിന് നാല് വ്യത്യസ്ത ഗ്രൂപ്പുകൾ ഘടിപ്പിച്ചിരിക്കുന്നു. ജ്യാമിതിയുടെ വീക്ഷണകോണിൽ നിന്ന്, നാല് വ്യത്യസ്ത ഗ്രൂപ്പുകൾ രണ്ട് തരത്തിൽ അറ്റാച്ചുചെയ്യാം, അതിനനുസരിച്ച് രണ്ട് സാധ്യമായ കോൺഫിഗറേഷനുകൾ ഉണ്ട്, അല്ലെങ്കിൽ രണ്ട് ഐസോമറുകൾ, ഒരു വസ്തു അതിൻ്റെ മിറർ ഇമേജുമായി പരസ്പരം ബന്ധപ്പെട്ടിരിക്കുന്നു, അതായത്. ഇടതുകൈ വലത്തോട്ട് പോലെ. ഒരു കോൺഫിഗറേഷനെ ഇടത് അല്ലെങ്കിൽ ഇടത് കൈ എന്ന് വിളിക്കുന്നു (എൽ ), മറ്റ് അവകാശം, അല്ലെങ്കിൽ ഡെക്‌സ്ട്രോറോട്ടറി (ഡി ), കാരണം അത്തരം രണ്ട് ഐസോമറുകൾ ധ്രുവീകരിക്കപ്പെട്ട പ്രകാശത്തിൻ്റെ തലത്തിൻ്റെ ഭ്രമണ ദിശയിൽ വ്യത്യാസപ്പെട്ടിരിക്കുന്നു. പ്രോട്ടീനുകളിൽ മാത്രം കാണപ്പെടുന്നുഎൽ -അമിനോ ആസിഡുകൾ (അപവാദം ഗ്ലൈസിൻ ആണ്; ഇത് ഒരു രൂപത്തിൽ മാത്രമേ പ്രതിനിധീകരിക്കാൻ കഴിയൂ, കാരണം അതിൻ്റെ നാല് ഗ്രൂപ്പുകളിൽ രണ്ടെണ്ണം ഒന്നുതന്നെയാണ്), അവയെല്ലാം ഒപ്റ്റിക്കൽ സജീവമാണ് (ഒരു ഐസോമർ മാത്രമുള്ളതിനാൽ).ഡി അമിനോ ആസിഡുകൾ പ്രകൃതിയിൽ അപൂർവമാണ്; ചില ആൻറിബയോട്ടിക്കുകളിലും ബാക്ടീരിയയുടെ കോശഭിത്തിയിലും അവ കാണപ്പെടുന്നു.അമിനോ ആസിഡ് സീക്വൻസ്. ഒരു പോളിപെപ്റ്റൈഡ് ശൃംഖലയിലെ അമിനോ ആസിഡുകൾ ക്രമരഹിതമായി ക്രമീകരിച്ചിട്ടില്ല, മറിച്ച് ഒരു നിശ്ചിത ക്രമത്തിലാണ്, ഈ ക്രമമാണ് പ്രോട്ടീൻ്റെ പ്രവർത്തനങ്ങളും ഗുണങ്ങളും നിർണ്ണയിക്കുന്നത്. 20 തരം അമിനോ ആസിഡുകളുടെ ക്രമം വ്യത്യാസപ്പെടുത്തുന്നതിലൂടെ, നിങ്ങൾക്ക് അക്ഷരമാലയിലെ അക്ഷരങ്ങളിൽ നിന്ന് വ്യത്യസ്ത പാഠങ്ങൾ സൃഷ്ടിക്കാൻ കഴിയുന്നതുപോലെ, നിങ്ങൾക്ക് വ്യത്യസ്ത പ്രോട്ടീനുകളുടെ ഒരു വലിയ സംഖ്യ സൃഷ്ടിക്കാൻ കഴിയും.മുൻകാലങ്ങളിൽ, ഒരു പ്രോട്ടീൻ്റെ അമിനോ ആസിഡ് സീക്വൻസ് നിർണ്ണയിക്കാൻ പലപ്പോഴും വർഷങ്ങളെടുത്തു. നേരിട്ടുള്ള നിർണ്ണയം ഇപ്പോഴും തികച്ചും അധ്വാനമുള്ള ഒരു ജോലിയാണ്, എന്നിരുന്നാലും അത് യാന്ത്രികമായി നടപ്പിലാക്കാൻ അനുവദിക്കുന്ന ഉപകരണങ്ങൾ സൃഷ്ടിച്ചിട്ടുണ്ട്. അനുബന്ധ ജീനിൻ്റെ ന്യൂക്ലിയോടൈഡ് സീക്വൻസ് നിർണ്ണയിക്കാനും അതിൽ നിന്ന് പ്രോട്ടീൻ്റെ അമിനോ ആസിഡിൻ്റെ അനുക്രമം കുറയ്ക്കാനും സാധാരണയായി എളുപ്പമാണ്. ഇന്നുവരെ, നൂറുകണക്കിന് പ്രോട്ടീനുകളുടെ അമിനോ ആസിഡ് സീക്വൻസുകൾ ഇതിനകം നിശ്ചയിച്ചിട്ടുണ്ട്. ഡീക്രിപ്റ്റ് ചെയ്ത പ്രോട്ടീനുകളുടെ പ്രവർത്തനങ്ങൾ സാധാരണയായി അറിയപ്പെടുന്നു, ഇത് സമാനമായ പ്രോട്ടീനുകളുടെ സാധ്യമായ പ്രവർത്തനങ്ങൾ സങ്കൽപ്പിക്കാൻ സഹായിക്കുന്നു, ഉദാഹരണത്തിന്, മാരകമായ നിയോപ്ലാസങ്ങളിൽ.
സങ്കീർണ്ണമായ പ്രോട്ടീനുകൾ. അമിനോ ആസിഡുകൾ മാത്രം അടങ്ങിയ പ്രോട്ടീനുകളെ ലളിതമെന്ന് വിളിക്കുന്നു. എന്നിരുന്നാലും, പലപ്പോഴും, ഒരു ലോഹ ആറ്റമോ അമിനോ ആസിഡല്ലാത്ത ചില രാസ സംയുക്തങ്ങളോ പോളിപെപ്റ്റൈഡ് ശൃംഖലയിൽ ഘടിപ്പിച്ചിരിക്കുന്നു. അത്തരം പ്രോട്ടീനുകളെ കോംപ്ലക്സ് എന്ന് വിളിക്കുന്നു. ഒരു ഉദാഹരണം ഹീമോഗ്ലോബിൻ ആണ്: അതിൽ ഇരുമ്പ് പോർഫിറിൻ അടങ്ങിയിരിക്കുന്നു, ഇത് അതിൻ്റെ ചുവപ്പ് നിറം നിർണ്ണയിക്കുകയും ഓക്സിജൻ വാഹകനായി പ്രവർത്തിക്കാൻ അനുവദിക്കുകയും ചെയ്യുന്നു.ഏറ്റവും സങ്കീർണ്ണമായ പ്രോട്ടീനുകളുടെ പേരുകൾ ഘടിപ്പിച്ച ഗ്രൂപ്പുകളുടെ സ്വഭാവത്തെ സൂചിപ്പിക്കുന്നു: ഗ്ലൈക്കോപ്രോട്ടീനുകളിൽ പഞ്ചസാര അടങ്ങിയിട്ടുണ്ട്, ലിപ്പോപ്രോട്ടീനുകളിൽ കൊഴുപ്പ് അടങ്ങിയിരിക്കുന്നു. ഒരു എൻസൈമിൻ്റെ ഉത്തേജക പ്രവർത്തനം ഘടിപ്പിച്ച ഗ്രൂപ്പിനെ ആശ്രയിച്ചിരിക്കുന്നുവെങ്കിൽ, അതിനെ പ്രോസ്തെറ്റിക് ഗ്രൂപ്പ് എന്ന് വിളിക്കുന്നു. പലപ്പോഴും ഒരു വിറ്റാമിൻ ഒരു പ്രോസ്റ്റെറ്റിക് ഗ്രൂപ്പിൻ്റെ പങ്ക് വഹിക്കുന്നു അല്ലെങ്കിൽ ഒന്നിൻ്റെ ഭാഗമാണ്. വിറ്റാമിൻ എ, ഉദാഹരണത്തിന്, റെറ്റിനയിലെ പ്രോട്ടീനുകളിലൊന്നിൽ ഘടിപ്പിച്ചിരിക്കുന്നത്, പ്രകാശത്തോടുള്ള അതിൻ്റെ സംവേദനക്ഷമത നിർണ്ണയിക്കുന്നു.
ത്രിതീയ ഘടന. പ്രോട്ടീൻ്റെ തന്നെ (പ്രാഥമിക ഘടന) അമിനോ ആസിഡ് സീക്വൻസല്ല, അത് ബഹിരാകാശത്ത് സ്ഥാപിച്ചിരിക്കുന്ന രീതിയാണ് പ്രധാനം. പോളിപെപ്റ്റൈഡ് ശൃംഖലയുടെ മുഴുവൻ നീളത്തിലും, ഹൈഡ്രജൻ അയോണുകൾ സാധാരണ ഹൈഡ്രജൻ ബോണ്ടുകൾ ഉണ്ടാക്കുന്നു, ഇത് ഒരു ഹെലിക്സ് അല്ലെങ്കിൽ പാളിയുടെ (ദ്വിതീയ ഘടന) രൂപം നൽകുന്നു. അത്തരം ഹെലിസുകളുടെയും പാളികളുടെയും സംയോജനത്തിൽ നിന്ന്, അടുത്ത ക്രമത്തിൻ്റെ ഒരു കോംപാക്റ്റ് രൂപം ഉയർന്നുവരുന്നു: പ്രോട്ടീൻ്റെ ത്രിതീയ ഘടന. ശൃംഖലയുടെ മോണോമർ യൂണിറ്റുകൾ കൈവശമുള്ള ബോണ്ടുകൾക്ക് ചുറ്റും, ചെറിയ കോണുകളിൽ ഭ്രമണം സാധ്യമാണ്. അതിനാൽ, പൂർണ്ണമായും ജ്യാമിതീയ വീക്ഷണകോണിൽ നിന്ന്, ഏത് പോളിപെപ്റ്റൈഡ് ശൃംഖലയ്ക്കും സാധ്യമായ കോൺഫിഗറേഷനുകളുടെ എണ്ണം അനന്തമായി വലുതാണ്. വാസ്തവത്തിൽ, ഓരോ പ്രോട്ടീനും സാധാരണയായി ഒരു കോൺഫിഗറേഷനിൽ മാത്രമേ നിലനിൽക്കൂ, അതിൻ്റെ അമിനോ ആസിഡിൻ്റെ ക്രമം നിർണ്ണയിക്കുന്നു. ഈ ഘടന ദൃഢമല്ല, അത് പോലെയാണ് « ശ്വസിക്കുന്നു” ഒരു നിശ്ചിത ശരാശരി കോൺഫിഗറേഷനിൽ ചാഞ്ചാടുന്നു. സ്വതന്ത്ര ഊർജ്ജം (ജോലി ഉൽപ്പാദിപ്പിക്കാനുള്ള കഴിവ്) വളരെ കുറവുള്ള ഒരു കോൺഫിഗറേഷനിലേക്ക് സർക്യൂട്ട് മടക്കിക്കളയുന്നു, റിലീസ് ചെയ്ത സ്പ്രിംഗ് ഏറ്റവും കുറഞ്ഞ സ്വതന്ത്ര ഊർജ്ജത്തിന് അനുയോജ്യമായ ഒരു അവസ്ഥയിലേക്ക് മാത്രം കംപ്രസ് ചെയ്യുന്നു. പലപ്പോഴും ശൃംഖലയുടെ ഒരു ഭാഗം മറ്റൊന്നുമായി ഡിസൾഫൈഡ് ഉപയോഗിച്ച് കർശനമായി ബന്ധിപ്പിച്ചിരിക്കുന്നു ( SS) രണ്ട് സിസ്റ്റൈൻ അവശിഷ്ടങ്ങൾ തമ്മിലുള്ള ബോണ്ടുകൾ. അമിനോ ആസിഡുകൾക്കിടയിൽ സിസ്റ്റൈൻ ഒരു പ്രധാന പങ്ക് വഹിക്കുന്നത് ഇതുകൊണ്ടാണ്.പ്രോട്ടീനുകളുടെ ഘടനയുടെ സങ്കീർണ്ണത വളരെ വലുതാണ്, ഒരു പ്രോട്ടീൻ്റെ അമിനോ ആസിഡ് സീക്വൻസ് അറിയാമെങ്കിലും അതിൻ്റെ ത്രിതീയ ഘടന കണക്കാക്കാൻ ഇതുവരെ സാധ്യമല്ല. എന്നാൽ പ്രോട്ടീൻ പരലുകൾ ലഭിക്കാൻ കഴിയുമെങ്കിൽ, എക്സ്-റേ ഡിഫ്രാക്ഷൻ വഴി അതിൻ്റെ ത്രിതീയ ഘടന നിർണ്ണയിക്കാനാകും.
ഘടനാപരമായ, സങ്കോചപരമായ മറ്റ് ചില പ്രോട്ടീനുകളിൽ, ചങ്ങലകൾ നീളമേറിയതും ചെറുതായി മടക്കിയ നിരവധി ചങ്ങലകൾ സമീപത്ത് ഫൈബ്രിലുകളായി മാറുന്നു; നാരുകൾ, അതാകട്ടെ, നാരുകളുടെ വലിയ രൂപങ്ങളായി മടക്കിക്കളയുന്നു. എന്നിരുന്നാലും, ലായനിയിലെ മിക്ക പ്രോട്ടീനുകൾക്കും ഗോളാകൃതിയുണ്ട്: ചങ്ങലകൾ ഒരു പന്തിലെ നൂൽ പോലെ ഒരു ഗോളാകൃതിയിൽ ചുരുട്ടിയിരിക്കുന്നു. ഹൈഡ്രോഫോബിക് ("ജലത്തെ അകറ്റുന്ന") അമിനോ ആസിഡുകൾ ഗ്ലോബ്യൂളിനുള്ളിൽ മറഞ്ഞിരിക്കുന്നതിനാൽ, ഹൈഡ്രോഫിലിക് ("ജലത്തെ ആകർഷിക്കുന്ന") അമിനോ ആസിഡുകൾ അതിൻ്റെ ഉപരിതലത്തിൽ ഉള്ളതിനാൽ ഈ കോൺഫിഗറേഷനുള്ള സ്വതന്ത്ര ഊർജ്ജം വളരെ കുറവാണ്.
പല പ്രോട്ടീനുകളും നിരവധി പോളിപെപ്റ്റൈഡ് ശൃംഖലകളുടെ സമുച്ചയങ്ങളാണ്. ഈ ഘടനയെ പ്രോട്ടീൻ്റെ ക്വാട്ടർനറി ഘടന എന്ന് വിളിക്കുന്നു. ഉദാഹരണത്തിന്, ഹീമോഗ്ലോബിൻ തന്മാത്രയിൽ നാല് ഉപഘടകങ്ങൾ അടങ്ങിയിരിക്കുന്നു, അവയിൽ ഓരോന്നും ഗോളാകൃതിയിലുള്ള പ്രോട്ടീൻ ആണ്.
ഘടനാപരമായ പ്രോട്ടീനുകൾ, അവയുടെ രേഖീയ കോൺഫിഗറേഷൻ കാരണം, വളരെ ഉയർന്ന ടെൻസൈൽ ശക്തിയുള്ള നാരുകൾ ഉണ്ടാക്കുന്നു, അതേസമയം ഗ്ലോബുലാർ കോൺഫിഗറേഷൻ പ്രോട്ടീനുകളെ മറ്റ് സംയുക്തങ്ങളുമായി പ്രത്യേക ഇടപെടലുകളിൽ പ്രവേശിക്കാൻ അനുവദിക്കുന്നു. ഗ്ലോബ്യൂളിൻ്റെ ഉപരിതലത്തിൽ, ചങ്ങലകൾ ശരിയായി സ്ഥാപിക്കുമ്പോൾ, ഒരു പ്രത്യേക ആകൃതിയിലുള്ള അറകൾ പ്രത്യക്ഷപ്പെടുന്നു, അതിൽ റിയാക്ടീവ് കെമിക്കൽ ഗ്രൂപ്പുകൾ സ്ഥിതിചെയ്യുന്നു. നൽകിയിരിക്കുന്ന പ്രോട്ടീൻ ഒരു എൻസൈമാണെങ്കിൽ, ഒരു താക്കോൽ ഒരു ലോക്കിലേക്ക് പ്രവേശിക്കുന്നതുപോലെ, ചില പദാർത്ഥത്തിൻ്റെ മറ്റൊരു, സാധാരണയായി ചെറിയ, തന്മാത്ര അത്തരമൊരു അറയിൽ പ്രവേശിക്കുന്നു; ഈ സാഹചര്യത്തിൽ, തന്മാത്രയുടെ ഇലക്ട്രോൺ ക്ലൗഡിൻ്റെ കോൺഫിഗറേഷൻ അറയിൽ സ്ഥിതിചെയ്യുന്ന രാസ ഗ്രൂപ്പുകളുടെ സ്വാധീനത്തിൽ മാറുന്നു, ഇത് ഒരു പ്രത്യേക രീതിയിൽ പ്രതികരിക്കാൻ പ്രേരിപ്പിക്കുന്നു. ഈ രീതിയിൽ, എൻസൈം പ്രതികരണത്തെ ഉത്തേജിപ്പിക്കുന്നു. ആൻ്റിബോഡി തന്മാത്രകൾക്ക് വിവിധ വിദേശ പദാർത്ഥങ്ങൾ ബന്ധിപ്പിക്കുകയും അതുവഴി നിരുപദ്രവകരമാക്കുകയും ചെയ്യുന്ന അറകളുണ്ട്. മറ്റ് സംയുക്തങ്ങളുമായുള്ള പ്രോട്ടീനുകളുടെ പ്രതിപ്രവർത്തനം വിശദീകരിക്കുന്ന "ലോക്ക് ആൻഡ് കീ" മോഡൽ, എൻസൈമുകളുടെയും ആൻ്റിബോഡികളുടെയും പ്രത്യേകത മനസ്സിലാക്കാൻ ഞങ്ങളെ അനുവദിക്കുന്നു, അതായത്. ചില സംയുക്തങ്ങളുമായി മാത്രം പ്രതികരിക്കാനുള്ള അവരുടെ കഴിവ്.
വിവിധതരം ജീവികളിലെ പ്രോട്ടീനുകൾ. വ്യത്യസ്ത ഇനം സസ്യങ്ങളിലും ജന്തുക്കളിലും ഒരേ ധർമം നിർവഹിക്കുന്ന പ്രോട്ടീനുകൾക്കും ഒരേ പേരുതന്നെയുള്ളതും സമാനമായ കോൺഫിഗറേഷനാണ്. എന്നിരുന്നാലും, അവയുടെ അമിനോ ആസിഡുകളുടെ ക്രമത്തിൽ അവ വ്യത്യാസപ്പെട്ടിരിക്കുന്നു. ഒരു പൊതു പൂർവ്വികനിൽ നിന്ന് ജീവിവർഗ്ഗങ്ങൾ വ്യതിചലിക്കുന്നതിനാൽ, ചില സ്ഥാനങ്ങളിലുള്ള ചില അമിനോ ആസിഡുകൾ മറ്റുള്ളവയാൽ മ്യൂട്ടേഷനുകൾ വഴി മാറ്റിസ്ഥാപിക്കുന്നു. പാരമ്പര്യരോഗങ്ങൾക്ക് കാരണമാകുന്ന ഹാനികരമായ മ്യൂട്ടേഷനുകൾ സ്വാഭാവിക തിരഞ്ഞെടുപ്പിലൂടെ ഇല്ലാതാക്കുന്നു, എന്നാൽ പ്രയോജനകരമോ കുറഞ്ഞത് നിഷ്പക്ഷമോ നിലനിൽക്കും. രണ്ട് ജൈവ സ്പീഷീസുകൾ പരസ്പരം അടുക്കുമ്പോൾ അവയുടെ പ്രോട്ടീനുകളിൽ വ്യത്യാസങ്ങൾ കുറവാണ്.ചില പ്രോട്ടീനുകൾ താരതമ്യേന വേഗത്തിൽ മാറുന്നു, മറ്റുള്ളവ വളരെ സംരക്ഷിക്കപ്പെടുന്നു. രണ്ടാമത്തേതിൽ, ഉദാഹരണത്തിന്, സൈറ്റോക്രോം ഉൾപ്പെടുന്നു കൂടെമിക്ക ജീവജാലങ്ങളിലും കാണപ്പെടുന്ന ഒരു ശ്വസന എൻസൈം. മനുഷ്യരിലും ചിമ്പാൻസികളിലും അതിൻ്റെ അമിനോ ആസിഡ് സീക്വൻസുകൾ സമാനമാണ്, സൈറ്റോക്രോമിലും കൂടെഗോതമ്പിൽ, അമിനോ ആസിഡുകളുടെ 38% മാത്രമാണ് വ്യത്യസ്തമായത്. മനുഷ്യരെയും ബാക്ടീരിയകളെയും താരതമ്യം ചെയ്താൽ പോലും, സൈറ്റോക്രോമുകളുടെ സമാനത കൂടെ(വ്യത്യാസങ്ങൾ ഇവിടെയുള്ള അമിനോ ആസിഡുകളുടെ 65% ബാധിക്കുന്നു) ഇപ്പോഴും കാണാൻ കഴിയും, ബാക്ടീരിയയുടെയും മനുഷ്യരുടെയും പൊതു പൂർവ്വികർ ഏകദേശം രണ്ട് ബില്യൺ വർഷങ്ങൾക്ക് മുമ്പ് ഭൂമിയിൽ ജീവിച്ചിരുന്നുവെങ്കിലും. ഇക്കാലത്ത്, വ്യത്യസ്ത ജീവികൾ തമ്മിലുള്ള പരിണാമ ബന്ധങ്ങളെ പ്രതിഫലിപ്പിക്കുന്ന ഒരു ഫൈലോജെനെറ്റിക് (കുടുംബം) വൃക്ഷം നിർമ്മിക്കാൻ അമിനോ ആസിഡ് സീക്വൻസുകളുടെ താരതമ്യം പലപ്പോഴും ഉപയോഗിക്കുന്നു.
ഡീനാറ്ററേഷൻ. സമന്വയിപ്പിച്ച പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്ര, മടക്കിക്കളയുന്നു, അതിൻ്റെ സ്വഭാവ ക്രമീകരണം നേടുന്നു. എന്നിരുന്നാലും, ഈ കോൺഫിഗറേഷൻ ചൂടാക്കി, pH മാറ്റുന്നതിലൂടെ, ഓർഗാനിക് ലായകങ്ങളുമായുള്ള സമ്പർക്കം വഴിയും, അതിൻ്റെ ഉപരിതലത്തിൽ കുമിളകൾ പ്രത്യക്ഷപ്പെടുന്നതുവരെ ലായനി കുലുക്കുന്നതിലൂടെയും നശിപ്പിക്കാനാകും. ഈ രീതിയിൽ പരിഷ്കരിച്ച ഒരു പ്രോട്ടീനിനെ ഡിനേച്ചർഡ് എന്ന് വിളിക്കുന്നു; അത് അതിൻ്റെ ജൈവിക പ്രവർത്തനം നഷ്ടപ്പെടുകയും സാധാരണയായി ലയിക്കാത്തതായിത്തീരുകയും ചെയ്യുന്നു. വേവിച്ച മുട്ടകൾ അല്ലെങ്കിൽ ചമ്മട്ടി ക്രീം എന്നിവയാണ് ഡിനേച്ചർഡ് പ്രോട്ടീൻ്റെ അറിയപ്പെടുന്ന ഉദാഹരണങ്ങൾ. നൂറോളം അമിനോ ആസിഡുകൾ മാത്രം അടങ്ങിയ ചെറിയ പ്രോട്ടീനുകൾക്ക് പുനർനിർമ്മാണത്തിന് കഴിവുണ്ട്, അതായത്. യഥാർത്ഥ കോൺഫിഗറേഷൻ വീണ്ടെടുക്കുക. എന്നാൽ മിക്ക പ്രോട്ടീനുകളും പിണ്ഡമുള്ള പോളിപെപ്റ്റൈഡ് ശൃംഖലകളുടെ പിണ്ഡമായി മാറുകയും അവയുടെ മുൻ കോൺഫിഗറേഷൻ പുനഃസ്ഥാപിക്കാതിരിക്കുകയും ചെയ്യുന്നു.സജീവമായ പ്രോട്ടീനുകളെ വേർതിരിക്കുന്നതിലെ പ്രധാന ബുദ്ധിമുട്ടുകളിലൊന്ന് അവയുടെ ഡീനാറ്ററേഷനോടുള്ള അങ്ങേയറ്റം സംവേദനക്ഷമതയാണ്. പ്രോട്ടീനുകളുടെ ഈ ഗുണം ഭക്ഷണ സംരക്ഷണത്തിൽ ഉപയോഗപ്രദമായ പ്രയോഗം കണ്ടെത്തുന്നു: ഉയർന്ന താപനില സൂക്ഷ്മാണുക്കളുടെ എൻസൈമുകളെ മാറ്റാനാവാത്തവിധം ഇല്ലാതാക്കുന്നു, സൂക്ഷ്മാണുക്കൾ മരിക്കുന്നു.
പ്രോട്ടീൻ സിന്തസിസ് പ്രോട്ടീൻ സമന്വയിപ്പിക്കുന്നതിന്, ഒരു ജീവജാലത്തിന് ഒരു അമിനോ ആസിഡിനെ മറ്റൊന്നിലേക്ക് ബന്ധിപ്പിക്കാൻ കഴിവുള്ള എൻസൈമുകളുടെ ഒരു സംവിധാനം ഉണ്ടായിരിക്കണം. ഏതൊക്കെ അമിനോ ആസിഡുകൾ സംയോജിപ്പിക്കണമെന്ന് നിർണ്ണയിക്കാൻ വിവരങ്ങളുടെ ഉറവിടവും ആവശ്യമാണ്. ശരീരത്തിൽ ആയിരക്കണക്കിന് തരം പ്രോട്ടീനുകൾ ഉള്ളതിനാൽ അവയിൽ ഓരോന്നിനും ശരാശരി നൂറുകണക്കിന് അമിനോ ആസിഡുകൾ അടങ്ങിയിരിക്കുന്നതിനാൽ, ആവശ്യമായ വിവരങ്ങൾ വളരെ വലുതായിരിക്കണം. ജീനുകൾ നിർമ്മിക്കുന്ന ന്യൂക്ലിക് ആസിഡ് തന്മാത്രകളിൽ ഇത് സൂക്ഷിക്കുന്നു (ഒരു മാഗ്നറ്റിക് ടേപ്പിൽ ഒരു റെക്കോർഡിംഗ് എങ്ങനെ സംഭരിക്കപ്പെടുന്നു എന്നതിന് സമാനമാണ്). സെമി . കൂടാതെ പാരമ്പര്യം; ന്യൂക്ലിക് ആസിഡുകൾ.എൻസൈം സജീവമാക്കൽ. അമിനോ ആസിഡുകളിൽ നിന്ന് സമന്വയിപ്പിച്ച ഒരു പോളിപെപ്റ്റൈഡ് ശൃംഖല എല്ലായ്പ്പോഴും അതിൻ്റെ അന്തിമ രൂപത്തിൽ ഒരു പ്രോട്ടീൻ അല്ല. പല എൻസൈമുകളും ആദ്യം നിർജ്ജീവമായ മുൻഗാമികളായി സമന്വയിപ്പിക്കപ്പെടുകയും മറ്റൊരു എൻസൈം ശൃംഖലയുടെ ഒരറ്റത്തുള്ള നിരവധി അമിനോ ആസിഡുകൾ നീക്കം ചെയ്തതിന് ശേഷം മാത്രമേ സജീവമാകുകയും ചെയ്യുന്നു. ട്രിപ്സിൻ പോലെയുള്ള ചില ദഹന എൻസൈമുകൾ ഈ നിഷ്ക്രിയ രൂപത്തിൽ സമന്വയിപ്പിക്കപ്പെടുന്നു; ശൃംഖലയുടെ ടെർമിനൽ ശകലം നീക്കം ചെയ്തതിൻ്റെ ഫലമായി ഈ എൻസൈമുകൾ ദഹനനാളത്തിൽ സജീവമാകുന്നു. ഇൻസുലിൻ എന്ന ഹോർമോൺ, അതിൻ്റെ സജീവ രൂപത്തിൽ രണ്ട് ചെറിയ ശൃംഖലകൾ ഉൾക്കൊള്ളുന്ന തന്മാത്ര, ഒരു ചെയിൻ രൂപത്തിൽ സമന്വയിപ്പിക്കപ്പെടുന്നു, വിളിക്കപ്പെടുന്നവ. പ്രോഇൻസുലിൻ. ഈ ശൃംഖലയുടെ മധ്യഭാഗം പിന്നീട് നീക്കംചെയ്യുന്നു, ശേഷിക്കുന്ന ശകലങ്ങൾ ഒരുമിച്ച് ചേർന്ന് സജീവമായ ഹോർമോൺ തന്മാത്രയായി മാറുന്നു. ഒരു പ്രത്യേക രാസഗ്രൂപ്പ് പ്രോട്ടീനിൽ ഘടിപ്പിച്ചതിനുശേഷം മാത്രമേ സങ്കീർണ്ണമായ പ്രോട്ടീനുകൾ രൂപപ്പെടുന്നത്, ഈ അറ്റാച്ച്മെൻ്റിന് പലപ്പോഴും ഒരു എൻസൈം ആവശ്യമാണ്.ഉപാപചയ രക്തചംക്രമണം. കാർബൺ, നൈട്രജൻ അല്ലെങ്കിൽ ഹൈഡ്രജൻ എന്നിവയുടെ റേഡിയോ ആക്ടീവ് ഐസോടോപ്പുകൾ ഉപയോഗിച്ച് ലേബൽ ചെയ്ത അമിനോ ആസിഡുകൾ മൃഗത്തിന് നൽകിയ ശേഷം, ലേബൽ അതിൻ്റെ പ്രോട്ടീനുകളിൽ വേഗത്തിൽ സംയോജിപ്പിക്കപ്പെടുന്നു. ലേബൽ ചെയ്ത അമിനോ ആസിഡുകൾ ശരീരത്തിൽ പ്രവേശിക്കുന്നത് നിർത്തിയാൽ, പ്രോട്ടീനുകളിലെ ലേബലിൻ്റെ അളവ് കുറയാൻ തുടങ്ങും. തത്ഫലമായുണ്ടാകുന്ന പ്രോട്ടീനുകൾ ജീവിതാവസാനം വരെ ശരീരത്തിൽ നിലനിർത്തുന്നില്ലെന്ന് ഈ പരീക്ഷണങ്ങൾ കാണിക്കുന്നു. അവയെല്ലാം, കുറച്ച് ഒഴികെ, ചലനാത്മക അവസ്ഥയിലാണ്, നിരന്തരം അമിനോ ആസിഡുകളായി വിഘടിക്കുകയും പിന്നീട് വീണ്ടും സമന്വയിപ്പിക്കുകയും ചെയ്യുന്നു.കോശങ്ങൾ നശിക്കുമ്പോൾ ചില പ്രോട്ടീനുകൾ തകരുന്നു. ഇത് എല്ലായ്പ്പോഴും സംഭവിക്കുന്നു, ഉദാഹരണത്തിന്, ചുവന്ന രക്താണുക്കളും എപ്പിത്തീലിയൽ കോശങ്ങളും കുടലിൻ്റെ ആന്തരിക ഉപരിതലത്തിൽ വരയ്ക്കുന്നു. കൂടാതെ, പ്രോട്ടീനുകളുടെ തകർച്ചയും പുനഃസംശ്ലേഷണവും ജീവനുള്ള കോശങ്ങളിൽ സംഭവിക്കുന്നു. വിചിത്രമെന്നു പറയട്ടെ, പ്രോട്ടീനുകളുടെ തകർച്ചയെക്കുറിച്ച് അവയുടെ സമന്വയത്തേക്കാൾ കുറവാണ്. എന്നിരുന്നാലും, ദഹനനാളത്തിലെ പ്രോട്ടീനുകളെ അമിനോ ആസിഡുകളായി വിഘടിപ്പിക്കുന്നതിന് സമാനമായ പ്രോട്ടിയോലൈറ്റിക് എൻസൈമുകൾ തകർച്ചയിൽ ഉൾപ്പെടുന്നുവെന്ന് വ്യക്തമാണ്.
വ്യത്യസ്ത പ്രോട്ടീനുകളുടെ അർദ്ധായുസ്സ് നിരവധി മണിക്കൂർ മുതൽ നിരവധി മാസങ്ങൾ വരെ വ്യത്യാസപ്പെടുന്നു. കൊളാജൻ തന്മാത്ര മാത്രമാണ് അപവാദം. ഒരിക്കൽ രൂപപ്പെട്ടുകഴിഞ്ഞാൽ, അവ സ്ഥിരമായി നിലനിൽക്കും, അവ പുതുക്കുകയോ മാറ്റി സ്ഥാപിക്കുകയോ ചെയ്യുന്നില്ല. എന്നിരുന്നാലും, കാലക്രമേണ, അവയുടെ ചില ഗുണങ്ങൾ മാറുന്നു, പ്രത്യേകിച്ച് ഇലാസ്തികത, അവ പുതുക്കപ്പെടാത്തതിനാൽ, ഇത് ചർമ്മത്തിൽ ചുളിവുകൾ പ്രത്യക്ഷപ്പെടുന്നത് പോലുള്ള പ്രായവുമായി ബന്ധപ്പെട്ട ചില മാറ്റങ്ങൾക്ക് കാരണമാകുന്നു.
സിന്തറ്റിക് പ്രോട്ടീനുകൾ. അമിനോ ആസിഡുകൾ പോളിമറൈസ് ചെയ്യാൻ രസതന്ത്രജ്ഞർ വളരെക്കാലമായി പഠിച്ചിട്ടുണ്ട്, എന്നാൽ അമിനോ ആസിഡുകൾ ക്രമരഹിതമായ രീതിയിൽ സംയോജിപ്പിച്ചിരിക്കുന്നു, അതിനാൽ അത്തരം പോളിമറൈസേഷൻ്റെ ഉൽപ്പന്നങ്ങൾക്ക് സ്വാഭാവികമായവയുമായി സാമ്യമില്ല. ശരിയാണ്, ഒരു നിശ്ചിത ക്രമത്തിൽ അമിനോ ആസിഡുകൾ സംയോജിപ്പിക്കാൻ കഴിയും, ഇത് ചില ജൈവശാസ്ത്രപരമായി സജീവമായ പ്രോട്ടീനുകൾ, പ്രത്യേകിച്ച് ഇൻസുലിൻ ലഭിക്കുന്നത് സാധ്യമാക്കുന്നു. പ്രക്രിയ വളരെ സങ്കീർണ്ണമാണ്, ഈ രീതിയിൽ നൂറോളം അമിനോ ആസിഡുകൾ അടങ്ങിയ തന്മാത്രകളുള്ള പ്രോട്ടീനുകൾ മാത്രമേ ലഭിക്കൂ. പകരം ആവശ്യമുള്ള അമിനോ ആസിഡ് സീക്വൻസുമായി പൊരുത്തപ്പെടുന്ന ഒരു ജീനിൻ്റെ ന്യൂക്ലിയോടൈഡ് സീക്വൻസ് സമന്വയിപ്പിക്കുകയോ വേർതിരിക്കുകയോ ചെയ്യുന്നതാണ് അഭികാമ്യം, തുടർന്ന് ഈ ജീനിനെ ഒരു ബാക്ടീരിയയിലേക്ക് പരിചയപ്പെടുത്തുക, അത് പകർപ്പെടുക്കുന്നതിലൂടെ ആവശ്യമുള്ള ഉൽപ്പന്നത്തിൻ്റെ വലിയ അളവിൽ ഉത്പാദിപ്പിക്കും. എന്നിരുന്നാലും, ഈ രീതിക്ക് അതിൻ്റെ പോരായ്മകളും ഉണ്ട്. സെമി . ജനിതക എഞ്ചിനീയറിംഗും. പ്രോട്ടീനും പോഷകാഹാരവും ശരീരത്തിലെ പ്രോട്ടീനുകൾ അമിനോ ആസിഡുകളായി വിഭജിക്കുമ്പോൾ, ഈ അമിനോ ആസിഡുകൾ വീണ്ടും പ്രോട്ടീനുകളെ സമന്വയിപ്പിക്കാൻ ഉപയോഗിക്കാം. അതേ സമയം, അമിനോ ആസിഡുകൾ തന്നെ തകർച്ചയ്ക്ക് വിധേയമാണ്, അതിനാൽ അവ പൂർണ്ണമായും പുനരുപയോഗം ചെയ്യപ്പെടുന്നില്ല. വളർച്ച, ഗർഭധാരണം, മുറിവ് ഉണക്കൽ എന്നിവയ്ക്കിടെ പ്രോട്ടീൻ സമന്വയം തകർച്ചയെ കവിയണം എന്നതും വ്യക്തമാണ്. ശരീരത്തിന് തുടർച്ചയായി ചില പ്രോട്ടീനുകൾ നഷ്ടപ്പെടുന്നു; മുടി, നഖങ്ങൾ, ചർമ്മത്തിൻ്റെ ഉപരിതല പാളി എന്നിവയുടെ പ്രോട്ടീനുകളാണിവ. അതിനാൽ, പ്രോട്ടീനുകൾ സമന്വയിപ്പിക്കുന്നതിന്, ഓരോ ജീവജാലത്തിനും ഭക്ഷണത്തിൽ നിന്ന് അമിനോ ആസിഡുകൾ ലഭിക്കണം. പച്ച സസ്യങ്ങൾ CO യിൽ നിന്ന് സമന്വയിപ്പിക്കുന്നു 2 , വെള്ളവും അമോണിയ അല്ലെങ്കിൽ നൈട്രേറ്റുകളും പ്രോട്ടീനുകളിൽ കാണപ്പെടുന്ന 20 അമിനോ ആസിഡുകളാണ്. പല ബാക്ടീരിയകൾക്കും പഞ്ചസാരയുടെ (അല്ലെങ്കിൽ തത്തുല്യമായത്) സ്ഥിരമായ നൈട്രജൻ്റെ സാന്നിധ്യത്തിൽ അമിനോ ആസിഡുകളെ സമന്വയിപ്പിക്കാൻ കഴിയും, പക്ഷേ പഞ്ചസാര ആത്യന്തികമായി വിതരണം ചെയ്യുന്നത് പച്ച സസ്യങ്ങളാണ്. അമിനോ ആസിഡുകൾ സമന്വയിപ്പിക്കാൻ മൃഗങ്ങൾക്ക് പരിമിതമായ കഴിവുണ്ട്; പച്ച സസ്യങ്ങളോ മറ്റ് മൃഗങ്ങളോ കഴിക്കുന്നതിലൂടെ അവർ അമിനോ ആസിഡുകൾ നേടുന്നു. ദഹനനാളത്തിൽ, ആഗിരണം ചെയ്യപ്പെടുന്ന പ്രോട്ടീനുകൾ അമിനോ ആസിഡുകളായി വിഘടിക്കുന്നു, രണ്ടാമത്തേത് ആഗിരണം ചെയ്യപ്പെടുന്നു, അവയിൽ നിന്ന് ഒരു പ്രത്യേക ജീവിയുടെ സ്വഭാവ സവിശേഷതകളായ പ്രോട്ടീനുകൾ നിർമ്മിക്കപ്പെടുന്നു. ആഗിരണം ചെയ്യപ്പെടുന്ന പ്രോട്ടീനുകളൊന്നും ശരീരഘടനയിൽ ഉൾപ്പെടുത്തിയിട്ടില്ല. ഒരേയൊരു അപവാദം, പല സസ്തനികളിലും, ചില മാതൃ ആൻ്റിബോഡികൾ മറുപിള്ളയിലൂടെ ഗര്ഭപിണ്ഡത്തിൻ്റെ രക്തപ്രവാഹത്തിലേക്ക് കേടുകൂടാതെ കടന്നുപോകും, കൂടാതെ അമ്മയുടെ പാലിലൂടെ (പ്രത്യേകിച്ച് റുമിനൻ്റുകളിൽ) ജനിച്ചയുടനെ നവജാതശിശുവിലേക്ക് കൈമാറാൻ കഴിയും.പ്രോട്ടീൻ ആവശ്യകത. ജീവൻ നിലനിർത്താൻ ശരീരത്തിന് ഭക്ഷണത്തിൽ നിന്ന് ഒരു നിശ്ചിത അളവിൽ പ്രോട്ടീൻ ലഭിക്കണമെന്ന് വ്യക്തമാണ്. എന്നിരുന്നാലും, ഈ ആവശ്യകതയുടെ അളവ് പല ഘടകങ്ങളെ ആശ്രയിച്ചിരിക്കുന്നു. ഊർജത്തിൻ്റെ (കലോറി) സ്രോതസ്സായും അതിൻ്റെ ഘടനകൾ നിർമ്മിക്കുന്നതിനുള്ള പദാർത്ഥമായും ശരീരത്തിന് ഭക്ഷണം ആവശ്യമാണ്. ഊർജത്തിൻ്റെ ആവശ്യകതയാണ് ആദ്യം വരുന്നത്. ഇതിനർത്ഥം ഭക്ഷണത്തിൽ കുറച്ച് കാർബോഹൈഡ്രേറ്റുകളും കൊഴുപ്പുകളും ഉള്ളപ്പോൾ, ഭക്ഷണ പ്രോട്ടീനുകൾ അവരുടെ സ്വന്തം പ്രോട്ടീനുകളുടെ സമന്വയത്തിനല്ല, മറിച്ച് കലോറിയുടെ ഉറവിടമായാണ് ഉപയോഗിക്കുന്നത്. നീണ്ട ഉപവാസ സമയത്ത്, നിങ്ങളുടെ സ്വന്തം പ്രോട്ടീനുകൾ പോലും ഊർജ്ജ ആവശ്യങ്ങൾ തൃപ്തിപ്പെടുത്താൻ ഉപയോഗിക്കുന്നു. ഭക്ഷണത്തിൽ ആവശ്യത്തിന് കാർബോഹൈഡ്രേറ്റ് ഉണ്ടെങ്കിൽ, പ്രോട്ടീൻ ഉപഭോഗം കുറയ്ക്കാം.നൈട്രജൻ ബാലൻസ്. ശരാശരി ഏകദേശം. പ്രോട്ടീൻ്റെ മൊത്തം പിണ്ഡത്തിൻ്റെ 16% നൈട്രജനാണ്. പ്രോട്ടീനുകളിൽ അടങ്ങിയിരിക്കുന്ന അമിനോ ആസിഡുകൾ വിഘടിക്കുമ്പോൾ, അവയിൽ അടങ്ങിയിരിക്കുന്ന നൈട്രജൻ ശരീരത്തിൽ നിന്ന് മൂത്രത്തിലും (ഒരു പരിധിവരെ) മലത്തിലും വിവിധ നൈട്രജൻ സംയുക്തങ്ങളുടെ രൂപത്തിൽ പുറന്തള്ളപ്പെടുന്നു. അതിനാൽ പ്രോട്ടീൻ പോഷകാഹാരത്തിൻ്റെ ഗുണനിലവാരം വിലയിരുത്തുന്നതിന് നൈട്രജൻ ബാലൻസ് പോലുള്ള ഒരു സൂചകം ഉപയോഗിക്കുന്നത് സൗകര്യപ്രദമാണ്, അതായത്. ശരീരത്തിൽ പ്രവേശിക്കുന്ന നൈട്രജൻ്റെ അളവും പ്രതിദിനം പുറന്തള്ളുന്ന നൈട്രജൻ്റെ അളവും തമ്മിലുള്ള വ്യത്യാസം (ഗ്രാമിൽ). മുതിർന്നവരിൽ സാധാരണ പോഷകാഹാരം കൊണ്ട്, ഈ തുക തുല്യമാണ്. വളരുന്ന ഒരു ജീവിയിൽ, പുറന്തള്ളുന്ന നൈട്രജൻ്റെ അളവ് സ്വീകരിച്ച അളവിനേക്കാൾ കുറവാണ്, അതായത്. ബാലൻസ് പോസിറ്റീവ് ആണ്. ഭക്ഷണത്തിൽ പ്രോട്ടീൻ്റെ അഭാവം ഉണ്ടെങ്കിൽ, ബാലൻസ് നെഗറ്റീവ് ആണ്. ഭക്ഷണത്തിൽ ആവശ്യത്തിന് കലോറി ഉണ്ടെങ്കിൽ, അതിൽ പ്രോട്ടീനുകൾ ഇല്ലെങ്കിൽ, ശരീരം പ്രോട്ടീനുകളെ സംരക്ഷിക്കുന്നു. അതേസമയം, പ്രോട്ടീൻ മെറ്റബോളിസം മന്ദഗതിയിലാകുന്നു, പ്രോട്ടീൻ സിന്തസിസിൽ അമിനോ ആസിഡുകളുടെ ആവർത്തിച്ചുള്ള ഉപയോഗം സാധ്യമായ ഏറ്റവും ഉയർന്ന കാര്യക്ഷമതയോടെ സംഭവിക്കുന്നു. എന്നിരുന്നാലും, നഷ്ടങ്ങൾ അനിവാര്യമാണ്, നൈട്രജൻ സംയുക്തങ്ങൾ ഇപ്പോഴും മൂത്രത്തിലും ഭാഗികമായി മലത്തിലും പുറന്തള്ളപ്പെടുന്നു. പ്രോട്ടീൻ ഉപവാസ സമയത്ത് ശരീരത്തിൽ നിന്ന് പ്രതിദിനം പുറന്തള്ളുന്ന നൈട്രജൻ്റെ അളവ് പ്രതിദിന പ്രോട്ടീൻ കുറവിൻ്റെ അളവുകോലായി വർത്തിക്കും. ഈ കുറവിന് തുല്യമായ പ്രോട്ടീൻ്റെ അളവ് ഭക്ഷണത്തിൽ ഉൾപ്പെടുത്തുന്നതിലൂടെ നൈട്രജൻ ബാലൻസ് പുനഃസ്ഥാപിക്കാൻ കഴിയുമെന്ന് അനുമാനിക്കുന്നത് സ്വാഭാവികമാണ്. എന്നിരുന്നാലും, അങ്ങനെയല്ല. ഈ അളവിൽ പ്രോട്ടീൻ ലഭിച്ച ശേഷം, ശരീരം അമിനോ ആസിഡുകൾ കാര്യക്ഷമമായി ഉപയോഗിക്കാൻ തുടങ്ങുന്നു, അതിനാൽ നൈട്രജൻ ബാലൻസ് പുനഃസ്ഥാപിക്കാൻ കുറച്ച് അധിക പ്രോട്ടീൻ ആവശ്യമാണ്.ഭക്ഷണത്തിലെ പ്രോട്ടീൻ്റെ അളവ് നൈട്രജൻ ബാലൻസ് നിലനിർത്താൻ ആവശ്യമായതിനേക്കാൾ കൂടുതലാണെങ്കിൽ, ഒരു ദോഷവും ഇല്ലെന്ന് തോന്നുന്നു. അധിക അമിനോ ആസിഡുകൾ ഊർജ്ജ സ്രോതസ്സായി ഉപയോഗിക്കുന്നു. പ്രത്യേകിച്ച് ശ്രദ്ധേയമായ ഒരു ഉദാഹരണമെന്ന നിലയിൽ, എസ്കിമോകൾ കുറച്ച് കാർബോഹൈഡ്രേറ്റുകളും നൈട്രജൻ ബാലൻസ് നിലനിർത്താൻ ആവശ്യമായ പ്രോട്ടീൻ്റെ പത്തിരട്ടിയും ഉപയോഗിക്കുന്നു. എന്നിരുന്നാലും, മിക്ക കേസുകളിലും, പ്രോട്ടീൻ ഊർജ്ജ സ്രോതസ്സായി ഉപയോഗിക്കുന്നത് പ്രയോജനകരമല്ല, കാരണം ഒരു നിശ്ചിത അളവിൽ കാർബോഹൈഡ്രേറ്റിന് അതേ അളവിലുള്ള പ്രോട്ടീനേക്കാൾ കൂടുതൽ കലോറി ഉത്പാദിപ്പിക്കാൻ കഴിയും. ദരിദ്ര രാജ്യങ്ങളിൽ, ആളുകൾ കാർബോഹൈഡ്രേറ്റിൽ നിന്ന് കലോറി നേടുകയും കുറഞ്ഞ അളവിൽ പ്രോട്ടീൻ കഴിക്കുകയും ചെയ്യുന്നു.
നോൺ-പ്രോട്ടീൻ ഉൽപ്പന്നങ്ങളുടെ രൂപത്തിൽ ശരീരത്തിന് ആവശ്യമായ കലോറികൾ ലഭിക്കുകയാണെങ്കിൽ, നൈട്രജൻ ബാലൻസ് നിലനിർത്തുന്നതിനുള്ള പ്രോട്ടീൻ്റെ ഏറ്റവും കുറഞ്ഞ അളവ് ഏകദേശം. പ്രതിദിനം 30 ഗ്രാം. ഈ പ്രോട്ടീൻ നാല് കഷണങ്ങൾ ബ്രെഡ് അല്ലെങ്കിൽ 0.5 ലിറ്റർ പാലിൽ അടങ്ങിയിരിക്കുന്നു. അൽപ്പം വലിയ സംഖ്യ സാധാരണയായി ഒപ്റ്റിമൽ ആയി കണക്കാക്കപ്പെടുന്നു; 50 മുതൽ 70 ഗ്രാം വരെ ശുപാർശ ചെയ്യുന്നു.
അവശ്യ അമിനോ ആസിഡുകൾ. ഇതുവരെ, പ്രോട്ടീൻ മൊത്തത്തിൽ കണക്കാക്കപ്പെട്ടിരുന്നു. അതേസമയം, പ്രോട്ടീൻ സിന്തസിസ് സംഭവിക്കുന്നതിന്, ആവശ്യമായ എല്ലാ അമിനോ ആസിഡുകളും ശരീരത്തിൽ ഉണ്ടായിരിക്കണം. മൃഗത്തിൻ്റെ ശരീരം തന്നെ ചില അമിനോ ആസിഡുകളെ സമന്വയിപ്പിക്കാൻ പ്രാപ്തമാണ്. അവയെ മാറ്റിസ്ഥാപിക്കാവുന്നവ എന്ന് വിളിക്കുന്നു, കാരണം അവ ഭക്ഷണത്തിൽ ഉണ്ടായിരിക്കണമെന്നില്ല, നൈട്രജൻ്റെ ഉറവിടമെന്ന നിലയിൽ പ്രോട്ടീൻ്റെ മൊത്തത്തിലുള്ള വിതരണം മതിയാകുന്നത് പ്രധാനമാണ്; തുടർന്ന്, അവശ്യേതര അമിനോ ആസിഡുകളുടെ കുറവുണ്ടെങ്കിൽ, അധികമായി അടങ്ങിയിരിക്കുന്നവയുടെ ചെലവിൽ ശരീരത്തിന് അവയെ സമന്വയിപ്പിക്കാൻ കഴിയും. ശേഷിക്കുന്ന, "അവശ്യ" അമിനോ ആസിഡുകൾ സമന്വയിപ്പിക്കാൻ കഴിയില്ല, അവ ഭക്ഷണത്തിലൂടെ ശരീരത്തിന് നൽകണം. വാലൈൻ, ല്യൂസിൻ, ഐസോലൂസിൻ, ത്രിയോണിൻ, മെഥിയോണിൻ, ഫെനിലലാനൈൻ, ട്രിപ്റ്റോഫാൻ, ഹിസ്റ്റിഡിൻ, ലൈസിൻ, അർജിനൈൻ എന്നിവ മനുഷ്യർക്ക് അത്യന്താപേക്ഷിതമാണ്. (അർജിനൈൻ ശരീരത്തിൽ സംശ്ലേഷണം ചെയ്യപ്പെടുമെങ്കിലും, നവജാതശിശുക്കളിലും വളരുന്ന കുട്ടികളിലും വേണ്ടത്ര അളവിൽ ഉൽപ്പാദിപ്പിക്കപ്പെടാത്തതിനാൽ ഇത് ഒരു അവശ്യ അമിനോ ആസിഡായി തരംതിരിക്കുന്നു. മറുവശത്ത്, ഭക്ഷണത്തിൽ നിന്നുള്ള ഈ അമിനോ ആസിഡുകളിൽ ചിലത് മുതിർന്നവർക്ക് ആവശ്യമില്ല. വ്യക്തി.)അവശ്യ അമിനോ ആസിഡുകളുടെ ഈ പട്ടിക മറ്റ് കശേരുക്കളിലും പ്രാണികളിലും ഏതാണ്ട് സമാനമാണ്. പ്രോട്ടീനുകളുടെ പോഷകമൂല്യം സാധാരണയായി നിർണ്ണയിക്കുന്നത് വളരുന്ന എലികൾക്ക് ഭക്ഷണം നൽകുന്നതിലൂടെയും മൃഗങ്ങളുടെ ശരീരഭാരം നിരീക്ഷിക്കുന്നതിലൂടെയുമാണ്.
പ്രോട്ടീനുകളുടെ പോഷകമൂല്യം. ഒരു പ്രോട്ടീൻ്റെ പോഷക മൂല്യം നിർണ്ണയിക്കുന്നത് ഏറ്റവും കുറവുള്ള അവശ്യ അമിനോ ആസിഡാണ്. ഒരു ഉദാഹരണത്തിലൂടെ ഇത് വ്യക്തമാക്കാം. നമ്മുടെ ശരീരത്തിലെ പ്രോട്ടീനുകളിൽ ശരാശരി ഏകദേശം അടങ്ങിയിരിക്കുന്നു. 2% ട്രിപ്റ്റോഫാൻ (ഭാരം അനുസരിച്ച്). ഭക്ഷണത്തിൽ 1% ട്രിപ്റ്റോഫാൻ അടങ്ങിയ 10 ഗ്രാം പ്രോട്ടീൻ ഉൾപ്പെടുന്നുവെന്നും ആവശ്യത്തിന് മറ്റ് അവശ്യ അമിനോ ആസിഡുകൾ അതിൽ ഉണ്ടെന്നും പറയാം. ഞങ്ങളുടെ കാര്യത്തിൽ, ഈ അപൂർണ്ണമായ പ്രോട്ടീൻ്റെ 10 ഗ്രാം പ്രധാനമായും 5 ഗ്രാം സമ്പൂർണ്ണ പ്രോട്ടീന് തുല്യമാണ്; ശേഷിക്കുന്ന 5 ഗ്രാം ഊർജ്ജ സ്രോതസ്സായി മാത്രമേ പ്രവർത്തിക്കൂ. അമിനോ ആസിഡുകൾ ശരീരത്തിൽ പ്രായോഗികമായി സംഭരിക്കപ്പെടാത്തതിനാൽ, പ്രോട്ടീൻ സിന്തസിസ് സംഭവിക്കുന്നതിന്, എല്ലാ അമിനോ ആസിഡുകളും ഒരേ സമയം ഉണ്ടായിരിക്കണം, അവശ്യ അമിനോ ആസിഡുകൾ കഴിക്കുന്നതിൻ്റെ ഫലം അവയെല്ലാം കണ്ടെത്താനാകൂ. ഒരേ സമയം ശരീരത്തിൽ പ്രവേശിക്കുക. മിക്ക മൃഗ പ്രോട്ടീനുകളുടെയും ശരാശരി ഘടന മനുഷ്യ ശരീരത്തിലെ പ്രോട്ടീനുകളുടെ ശരാശരി ഘടനയോട് അടുത്താണ്, അതിനാൽ നമ്മുടെ ഭക്ഷണത്തിൽ മാംസം, മുട്ട, പാൽ, ചീസ് തുടങ്ങിയ ഭക്ഷണങ്ങൾ അടങ്ങിയിട്ടുണ്ടെങ്കിൽ അമിനോ ആസിഡിൻ്റെ കുറവ് നേരിടാൻ സാധ്യതയില്ല. എന്നിരുന്നാലും, വളരെ കുറച്ച് അവശ്യ അമിനോ ആസിഡുകൾ അടങ്ങിയ ജെലാറ്റിൻ (കൊളാജൻ ഡിനാറ്ററേഷൻ്റെ ഒരു ഉൽപ്പന്നം) പോലുള്ള പ്രോട്ടീനുകളുണ്ട്. സസ്യ പ്രോട്ടീനുകൾ, ഈ അർത്ഥത്തിൽ ജെലാറ്റിനേക്കാൾ മികച്ചതാണെങ്കിലും, അവശ്യ അമിനോ ആസിഡുകളിലും കുറവാണ്; അവയിൽ പ്രത്യേകിച്ച് ലൈസിൻ, ട്രിപ്റ്റോഫാൻ എന്നിവ കുറവാണ്. എന്നിരുന്നാലും, ശരീരത്തിന് ആവശ്യമായ അമിനോ ആസിഡുകൾ നൽകാൻ പര്യാപ്തമായ സസ്യ പ്രോട്ടീനുകൾ അൽപ്പം കൂടിയ അളവിൽ ഉപയോഗിക്കുന്നില്ലെങ്കിൽ, പൂർണ്ണമായും സസ്യാഹാരം ദോഷകരമാണെന്ന് കണക്കാക്കാനാവില്ല. സസ്യങ്ങളുടെ വിത്തുകളിൽ ഏറ്റവും കൂടുതൽ പ്രോട്ടീൻ അടങ്ങിയിട്ടുണ്ട്, പ്രത്യേകിച്ച് ഗോതമ്പിൻ്റെയും വിവിധ പയർവർഗ്ഗങ്ങളുടെയും വിത്തുകളിൽ. ശതാവരി പോലെയുള്ള ഇളം ചിനപ്പുപൊട്ടലും പ്രോട്ടീനാൽ സമ്പുഷ്ടമാണ്.ഭക്ഷണത്തിലെ സിന്തറ്റിക് പ്രോട്ടീനുകൾ. കോൺ പ്രോട്ടീനുകൾ പോലെയുള്ള അപൂർണ്ണമായ പ്രോട്ടീനുകളിലേക്ക് സിന്തറ്റിക് അവശ്യ അമിനോ ആസിഡുകളോ അമിനോ ആസിഡുകളാൽ സമ്പന്നമായ പ്രോട്ടീനുകളോ ചെറിയ അളവിൽ ചേർക്കുന്നതിലൂടെ, രണ്ടാമത്തേതിൻ്റെ പോഷകമൂല്യം ഗണ്യമായി വർദ്ധിപ്പിക്കാൻ കഴിയും, അതായത്. അതുവഴി പ്രോട്ടീൻ്റെ അളവ് വർദ്ധിപ്പിക്കും. നൈട്രജൻ സ്രോതസ്സായി നൈട്രേറ്റുകളോ അമോണിയയോ ചേർത്ത് പെട്രോളിയം ഹൈഡ്രോകാർബണുകളിൽ ബാക്ടീരിയ അല്ലെങ്കിൽ യീസ്റ്റ് വളർത്തുക എന്നതാണ് മറ്റൊരു സാധ്യത. ഈ രീതിയിൽ ലഭിക്കുന്ന മൈക്രോബയൽ പ്രോട്ടീൻ കോഴികൾക്കും കന്നുകാലികൾക്കും തീറ്റയായി വർത്തിക്കും, അല്ലെങ്കിൽ മനുഷ്യർക്ക് നേരിട്ട് കഴിക്കാം. മൂന്നാമത്തേതും വ്യാപകമായി ഉപയോഗിക്കുന്നതുമായ രീതി റൂമിനൻ്റുകളുടെ ഫിസിയോളജി ഉപയോഗിക്കുന്നു. റൂമിനൻ്റുകളിൽ, ആമാശയത്തിൻ്റെ പ്രാരംഭ ഭാഗത്ത്, വിളിക്കപ്പെടുന്നവ. അപൂർണ്ണമായ സസ്യ പ്രോട്ടീനുകളെ കൂടുതൽ പൂർണ്ണമായ സൂക്ഷ്മജീവ പ്രോട്ടീനുകളാക്കി മാറ്റുന്ന പ്രത്യേക രൂപത്തിലുള്ള ബാക്ടീരിയകളും പ്രോട്ടോസോവകളും റുമെനിൽ വസിക്കുന്നു, ഇത് ദഹനത്തിനും ആഗിരണത്തിനും ശേഷം മൃഗ പ്രോട്ടീനുകളായി മാറുന്നു. വിലകുറഞ്ഞ സിന്തറ്റിക് നൈട്രജൻ അടങ്ങിയ സംയുക്തമായ യൂറിയ കന്നുകാലി തീറ്റയിൽ ചേർക്കാം. റുമനിൽ വസിക്കുന്ന സൂക്ഷ്മാണുക്കൾ യൂറിയ നൈട്രജൻ ഉപയോഗിച്ച് കാർബോഹൈഡ്രേറ്റുകളെ (തീറ്റയിൽ കൂടുതൽ ഉള്ളത്) പ്രോട്ടീനാക്കി മാറ്റുന്നു. കന്നുകാലി തീറ്റയിലെ നൈട്രജൻ്റെ മൂന്നിലൊന്ന് യൂറിയയുടെ രൂപത്തിൽ വരാം, ഇത് ഒരു പരിധിവരെ പ്രോട്ടീൻ്റെ രാസ സമന്വയത്തെ അർത്ഥമാക്കുന്നു. യുഎസ്എയിൽ, പ്രോട്ടീൻ ലഭിക്കുന്നതിനുള്ള ഒരു മാർഗമായി ഈ രീതി ഒരു പ്രധാന പങ്ക് വഹിക്കുന്നു.സാഹിത്യം മുറെ ആർ., ഗ്രെന്നർ ഡി., മെയ്‌സ് പി., റോഡ്‌വെൽ ഡബ്ല്യു. ഹ്യൂമൻ ബയോകെമിസ്ട്രി, വാല്യം. 12. എം., 1993ആൽബർട്ട്സ് ബി, ബ്രേ ഡി, ലൂയിസ് ജെ, തുടങ്ങിയവർ. മോളിക്യുലാർ സെൽ ബയോളജി, വാല്യം. 13. എം., 1994
അണ്ണാൻ -ഇവ ഉയർന്ന തന്മാത്രകളാണ് (തന്മാത്രാ ഭാരം 5-10 ആയിരം മുതൽ 1 ദശലക്ഷമോ അതിലധികമോ വരെ വ്യത്യാസപ്പെടുന്നു) പ്രകൃതിദത്ത പോളിമറുകൾ, ഇവയുടെ തന്മാത്രകൾ ഒരു അമൈഡ് (പെപ്റ്റൈഡ്) ബോണ്ടുമായി ബന്ധിപ്പിച്ചിരിക്കുന്ന അമിനോ ആസിഡ് അവശിഷ്ടങ്ങളിൽ നിന്നാണ് നിർമ്മിച്ചിരിക്കുന്നത്.
പ്രോട്ടീനുകളെ പ്രോട്ടീൻ എന്നും വിളിക്കുന്നു (ഗ്രീക്ക് "പ്രോട്ടോസ്" - ആദ്യം, പ്രധാനമാണ്). ഒരു പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്രയിലെ അമിനോ ആസിഡ് അവശിഷ്ടങ്ങളുടെ എണ്ണം വളരെയധികം വ്യത്യാസപ്പെടുകയും ചിലപ്പോൾ ആയിരക്കണക്കിന് എത്തുകയും ചെയ്യുന്നു. ഓരോ പ്രോട്ടീനിനും അതിൻ്റേതായ അമിനോ ആസിഡുകളുടെ അവശിഷ്ടങ്ങൾ ഉണ്ട്.
പ്രോട്ടീനുകൾ വൈവിധ്യമാർന്ന ജൈവ പ്രവർത്തനങ്ങൾ ചെയ്യുന്നു: കാറ്റലിറ്റിക് (എൻസൈമുകൾ), റെഗുലേറ്ററി (ഹോർമോണുകൾ), ഘടനാപരമായ (കൊളാജൻ, ഫൈബ്രോയിൻ), മോട്ടോർ (മയോസിൻ), ഗതാഗതം (ഹീമോഗ്ലോബിൻ, മയോഗ്ലോബിൻ), സംരക്ഷിത (ഇമ്യൂണോഗ്ലോബുലിൻസ്, ഇൻ്റർഫെറോൺ), സംഭരണം (കസീൻ, ആൽബുമിൻ, ഗ്ലിയാഡിൻ) മറ്റുള്ളവരും.
കോശങ്ങളുടെയും സെല്ലുലാർ ഘടകങ്ങളുടെയും ഏറ്റവും പ്രധാനപ്പെട്ട ഘടകമായ ബയോമെംബ്രണുകളുടെ അടിസ്ഥാനം പ്രോട്ടീനുകളാണ്. സെല്ലിൻ്റെ ജീവിതത്തിൽ അവ ഒരു പ്രധാന പങ്ക് വഹിക്കുന്നു, അത് അതിൻ്റെ രാസ പ്രവർത്തനത്തിൻ്റെ ഭൗതിക അടിത്തറയായി മാറുന്നു.
പ്രോട്ടീൻ്റെ അസാധാരണമായ സ്വത്ത് ഘടനയുടെ സ്വയം-സംഘടന, അതായത് തന്നിരിക്കുന്ന പ്രോട്ടീൻ്റെ മാത്രം സ്വഭാവ സവിശേഷതയായ ഒരു പ്രത്യേക സ്പേഷ്യൽ ഘടന സ്വയമേവ സൃഷ്ടിക്കാനുള്ള അതിൻ്റെ കഴിവ്. അടിസ്ഥാനപരമായി, ശരീരത്തിൻ്റെ എല്ലാ പ്രവർത്തനങ്ങളും (വികസനം, ചലനം, വിവിധ പ്രവർത്തനങ്ങളുടെ പ്രകടനം എന്നിവയും അതിലേറെയും) പ്രോട്ടീൻ പദാർത്ഥങ്ങളുമായി ബന്ധപ്പെട്ടിരിക്കുന്നു. പ്രോട്ടീനുകളില്ലാത്ത ജീവിതം സങ്കൽപ്പിക്കാൻ കഴിയില്ല.
മനുഷ്യരുടെയും മൃഗങ്ങളുടെയും ഭക്ഷണത്തിലെ ഏറ്റവും പ്രധാനപ്പെട്ട ഘടകവും അവശ്യ അമിനോ ആസിഡുകളുടെ വിതരണക്കാരനുമാണ് പ്രോട്ടീനുകൾ.
പ്രോട്ടീൻ ഘടന
പ്രോട്ടീനുകളുടെ സ്പേഷ്യൽ ഘടനയിൽ, അമിനോ ആസിഡ് തന്മാത്രകളിലെ R- റാഡിക്കലുകളുടെ (അവശിഷ്ടങ്ങൾ) സ്വഭാവത്തിന് വലിയ പ്രാധാന്യമുണ്ട്. നോൺപോളാർ അമിനോ ആസിഡ് റാഡിക്കലുകൾ സാധാരണയായി പ്രോട്ടീൻ മാക്രോമോളിക്യൂളിനുള്ളിൽ സ്ഥിതിചെയ്യുകയും ഹൈഡ്രോഫോബിക് ഇടപെടലുകൾക്ക് കാരണമാകുകയും ചെയ്യുന്നു; അയോണിക് (അയൺ-രൂപീകരണ) ഗ്രൂപ്പുകൾ അടങ്ങിയ ധ്രുവീയ റാഡിക്കലുകൾ സാധാരണയായി ഒരു പ്രോട്ടീൻ മാക്രോമോളിക്യൂളിൻ്റെ ഉപരിതലത്തിൽ കാണപ്പെടുന്നു, കൂടാതെ ഇലക്ട്രോസ്റ്റാറ്റിക് (അയോണിക്) പ്രതിപ്രവർത്തനങ്ങളുടെ സവിശേഷതയാണ്. പോളാർ അയോണിക് റാഡിക്കലുകൾ (ഉദാഹരണത്തിന്, ആൽക്കഹോൾ OH ഗ്രൂപ്പുകൾ, അമൈഡ് ഗ്രൂപ്പുകൾ എന്നിവ അടങ്ങിയിരിക്കുന്നു) പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്രയുടെ ഉപരിതലത്തിലും അകത്തും സ്ഥിതിചെയ്യാം. ഹൈഡ്രജൻ ബോണ്ടുകളുടെ രൂപീകരണത്തിൽ അവർ പങ്കെടുക്കുന്നു.
പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്രകളിൽ, α-അമിനോ ആസിഡുകൾ പെപ്റ്റൈഡ് (-CO-NH-) ബോണ്ടുകൾ വഴി പരസ്പരം ബന്ധപ്പെട്ടിരിക്കുന്നു:
ഈ രീതിയിൽ നിർമ്മിച്ച പോളിപെപ്റ്റൈഡ് ശൃംഖലകൾ അല്ലെങ്കിൽ പോളിപെപ്റ്റൈഡ് ശൃംഖലയ്ക്കുള്ളിലെ വ്യക്തിഗത വിഭാഗങ്ങൾ, ചില സന്ദർഭങ്ങളിൽ, ഡൈസൾഫൈഡ് (-എസ്-എസ്-) ബോണ്ടുകൾ അല്ലെങ്കിൽ അവയെ പലപ്പോഴും വിളിക്കുന്നത് പോലെ, ഡൈസൾഫൈഡ് ബ്രിഡ്ജുകൾ വഴി പരസ്പരം ബന്ധിപ്പിക്കാം.
പ്രോട്ടീനുകളുടെ ഘടന സൃഷ്ടിക്കുന്നതിൽ ഒരു പ്രധാന പങ്ക് വഹിക്കുന്നത് അയോണിക് (ഉപ്പ്), ഹൈഡ്രജൻ ബോണ്ടുകൾ, അതുപോലെ ഹൈഡ്രോഫോബിക് ഇൻ്ററാക്ഷൻ എന്നിവയാണ് - ജലീയ അന്തരീക്ഷത്തിൽ പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്രകളുടെ ഹൈഡ്രോഫോബിക് ഘടകങ്ങൾ തമ്മിലുള്ള ഒരു പ്രത്യേക തരം സമ്പർക്കം. ഈ ബോണ്ടുകൾക്കെല്ലാം വ്യത്യസ്ത ശക്തികളുണ്ട്, കൂടാതെ സങ്കീർണ്ണവും വലിയതുമായ പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്രയുടെ രൂപീകരണം ഉറപ്പാക്കുന്നു.
പ്രോട്ടീൻ പദാർത്ഥങ്ങളുടെ ഘടനയിലും പ്രവർത്തനങ്ങളിലും വ്യത്യാസമുണ്ടെങ്കിലും, അവയുടെ മൂലക ഘടന അല്പം വ്യത്യാസപ്പെടുന്നു (വരണ്ട ഭാരം അനുസരിച്ച്% ൽ): കാർബൺ - 51-53; ഓക്സിജൻ - 21.5-23.5; നൈട്രജൻ - 16.8-18.4; ഹൈഡ്രജൻ - 6.5-7.3; സൾഫർ - 0.3-2.5.
ചില പ്രോട്ടീനുകളിൽ ചെറിയ അളവിൽ ഫോസ്ഫറസ്, സെലിനിയം, മറ്റ് ഘടകങ്ങൾ എന്നിവ അടങ്ങിയിട്ടുണ്ട്.
പോളിപെപ്റ്റൈഡ് ശൃംഖലയിലെ അമിനോ ആസിഡ് അവശിഷ്ടങ്ങളുടെ ക്രമം വിളിക്കുന്നു പ്രാഥമിക പ്രോട്ടീൻ ഘടന.
ഒരു പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്രയിൽ ഒന്നോ അതിലധികമോ പോളിപെപ്റ്റൈഡ് ശൃംഖലകൾ അടങ്ങിയിരിക്കാം, അവയിൽ ഓരോന്നിനും വ്യത്യസ്ത എണ്ണം അമിനോ ആസിഡ് അവശിഷ്ടങ്ങൾ അടങ്ങിയിരിക്കുന്നു. സാധ്യമായ കോമ്പിനേഷനുകളുടെ എണ്ണം കണക്കിലെടുക്കുമ്പോൾ, പ്രോട്ടീനുകളുടെ വൈവിധ്യം ഏതാണ്ട് പരിധിയില്ലാത്തതാണ്, എന്നാൽ അവയെല്ലാം പ്രകൃതിയിൽ നിലവിലില്ല.
എല്ലാത്തരം ജീവജാലങ്ങളിലെയും വിവിധ തരം പ്രോട്ടീനുകളുടെ ആകെ എണ്ണം 10 11 -10 12 ആണ്. ഘടന വളരെ സങ്കീർണ്ണമായ പ്രോട്ടീനുകൾക്ക്, പ്രാഥമികമായതിന് പുറമേ, ഉയർന്ന തലത്തിലുള്ള ഘടനാപരമായ ഓർഗനൈസേഷനും വേർതിരിച്ചിരിക്കുന്നു: ദ്വിതീയ, ത്രിതീയ, ചിലപ്പോൾ ചതുരാകൃതിയിലുള്ള ഘടന.
ദ്വിതീയ ഘടനഎല്ലായ്‌പ്പോഴും പോളിപെപ്റ്റൈഡ് ശൃംഖലയിലുടനീളം ഇല്ലെങ്കിലും മിക്ക പ്രോട്ടീനുകളും കൈവശം വയ്ക്കുന്നു. ഒരു നിശ്ചിത ദ്വിതീയ ഘടനയുള്ള പോളിപെപ്റ്റൈഡ് ശൃംഖലകൾ ബഹിരാകാശത്ത് വ്യത്യസ്തമായി സ്ഥിതിചെയ്യാം.
രൂപീകരണത്തിൽ ത്രിതീയ ഘടനഹൈഡ്രജൻ ബോണ്ടുകൾക്ക് പുറമേ, അയോണിക്, ഹൈഡ്രോഫോബിക് ഇടപെടലുകൾ ഒരു പ്രധാന പങ്ക് വഹിക്കുന്നു. പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്രയുടെ "പാക്കേജിംഗ്" സ്വഭാവത്തെ അടിസ്ഥാനമാക്കി, അവ വേർതിരിച്ചിരിക്കുന്നു ഗോളാകൃതിയിലുള്ള, അല്ലെങ്കിൽ ഗോളാകൃതി, ഒപ്പം നാരുകളുള്ള, അല്ലെങ്കിൽ ഫിലമെൻ്റസ് പ്രോട്ടീനുകൾ (പട്ടിക 12).
ഗ്ലോബുലാർ പ്രോട്ടീനുകൾക്ക്, ഒരു ഹെലിക്കൽ ഘടന കൂടുതൽ സാധാരണമാണ്, "മടക്കിയിരിക്കുന്നു." മാക്രോമോളിക്യൂളിന് ഒരു ഗോളാകൃതിയുണ്ട്. അവ വെള്ളത്തിലും ഉപ്പുവെള്ളത്തിലും ലയിച്ച് കൊളോയ്ഡൽ സംവിധാനങ്ങൾ ഉണ്ടാക്കുന്നു. മൃഗങ്ങൾ, സസ്യങ്ങൾ, സൂക്ഷ്മാണുക്കൾ എന്നിവയിലെ മിക്ക പ്രോട്ടീനുകളും ഗോളാകൃതിയിലുള്ള പ്രോട്ടീനുകളാണ്.
ഫൈബ്രിലർ പ്രോട്ടീനുകൾക്ക്, ഒരു ഫിലമെൻ്റസ് ഘടന കൂടുതൽ സാധാരണമാണ്. അവ പൊതുവെ വെള്ളത്തിൽ ലയിക്കില്ല. ഫൈബ്രില്ലർ പ്രോട്ടീനുകൾ സാധാരണയായി ഘടനാപരമായ പ്രവർത്തനങ്ങൾ ചെയ്യുന്നു. അവയുടെ ഗുണങ്ങൾ (ശക്തി, നീട്ടൽ) പോളിപെപ്റ്റൈഡ് ചങ്ങലകൾ പാക്ക് ചെയ്യുന്ന രീതിയെ ആശ്രയിച്ചിരിക്കുന്നു. ഫൈബ്രില്ലർ പ്രോട്ടീനുകളുടെ ഉദാഹരണങ്ങൾ മയോസിൻ, കെരാറ്റിൻ എന്നിവയാണ്. ചില സന്ദർഭങ്ങളിൽ, വ്യക്തിഗത പ്രോട്ടീൻ ഉപയൂണിറ്റുകൾ ഹൈഡ്രജൻ ബോണ്ടുകൾ, ഇലക്ട്രോസ്റ്റാറ്റിക്, മറ്റ് ഇടപെടലുകൾ എന്നിവയുടെ സഹായത്തോടെ സങ്കീർണ്ണമായ സമന്വയങ്ങൾ ഉണ്ടാക്കുന്നു. ഈ സാഹചര്യത്തിൽ, അത് രൂപപ്പെടുന്നു ചതുര് ഘടനപ്രോട്ടീനുകൾ.
ക്വാട്ടർനറി ഘടനയുള്ള ഒരു പ്രോട്ടീൻ്റെ ഉദാഹരണമാണ് രക്തത്തിലെ ഹീമോഗ്ലോബിൻ. അത്തരമൊരു ഘടനയോടെ മാത്രമേ അത് അതിൻ്റെ പ്രവർത്തനങ്ങൾ നിർവഹിക്കുകയുള്ളൂ - ഓക്സിജനെ ബന്ധിപ്പിക്കുകയും ടിഷ്യൂകളിലേക്കും അവയവങ്ങളിലേക്കും കൊണ്ടുപോകുകയും ചെയ്യുന്നു.
എന്നിരുന്നാലും, ഉയർന്ന പ്രോട്ടീൻ ഘടനകളുടെ ഓർഗനൈസേഷനിൽ, ഒരു പ്രത്യേക പങ്ക് പ്രാഥമിക ഘടനയുടേതാണ് എന്നത് ശ്രദ്ധിക്കേണ്ടതാണ്.
പ്രോട്ടീൻ വർഗ്ഗീകരണം
പ്രോട്ടീനുകളുടെ നിരവധി വർഗ്ഗീകരണങ്ങളുണ്ട്:
- ബുദ്ധിമുട്ടിൻ്റെ അളവ് അനുസരിച്ച് (ലളിതവും സങ്കീർണ്ണവും).
- തന്മാത്രകളുടെ ആകൃതി അനുസരിച്ച് (ഗ്ലോബുലാർ, ഫൈബ്രില്ലർ പ്രോട്ടീനുകൾ).
- വ്യക്തിഗത ലായകങ്ങളിലെ ലയിക്കുന്നതനുസരിച്ച് (ജലത്തിൽ ലയിക്കുന്നവ, നേർപ്പിച്ച സലൈൻ ലായനികളിൽ ലയിക്കുന്നവ - ആൽബുമിൻ, ആൽക്കഹോൾ-ലയിക്കുന്ന - പ്രോലാമിനുകൾ, നേർപ്പിച്ച ആൽക്കലിസിലും ആസിഡുകളിലും ലയിക്കുന്നവ - ഗ്ലൂട്ടെലിൻസ്).
- നിർവ്വഹിച്ച പ്രവർത്തനങ്ങൾ അനുസരിച്ച് (ഉദാഹരണത്തിന്, സ്റ്റോറേജ് പ്രോട്ടീനുകൾ, അസ്ഥികൂട പ്രോട്ടീനുകൾ മുതലായവ).
പ്രോട്ടീനുകളുടെ ഗുണങ്ങൾ
ആംഫോട്ടറിക് ഇലക്ട്രോലൈറ്റുകളാണ് പ്രോട്ടീനുകൾ. ഒരു നിശ്ചിത പിഎച്ച് മൂല്യത്തിൽ (ഐസോഇലക്ട്രിക് പോയിൻ്റ് എന്ന് വിളിക്കുന്നു), പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്രയിലെ പോസിറ്റീവ്, നെഗറ്റീവ് ചാർജുകളുടെ എണ്ണം തുല്യമാണ്. പ്രോട്ടീൻ്റെ പ്രധാന ഗുണങ്ങളിൽ ഒന്നാണിത്. ഈ ഘട്ടത്തിൽ പ്രോട്ടീനുകൾ വൈദ്യുതപരമായി നിഷ്പക്ഷമാണ്, കൂടാതെ വെള്ളത്തിൽ അവയുടെ ലയിക്കുന്നതും ഏറ്റവും കുറവാണ്. പ്രോട്ടീനുകളുടെ തന്മാത്രകൾ വൈദ്യുത ന്യൂട്രാലിറ്റിയിൽ എത്തുമ്പോൾ സോളിബിലിറ്റി കുറയ്ക്കുന്നതിനുള്ള കഴിവ് പരിഹാരങ്ങളിൽ നിന്ന് ഒറ്റപ്പെടുത്തുന്നതിന് ഉപയോഗിക്കുന്നു, ഉദാഹരണത്തിന്, പ്രോട്ടീൻ ഉൽപ്പന്നങ്ങൾ നേടുന്നതിനുള്ള സാങ്കേതികവിദ്യയിൽ.
ജലാംശം. ജലാംശം പ്രക്രിയ അർത്ഥമാക്കുന്നത് പ്രോട്ടീനുകളാൽ ജലത്തെ ബന്ധിപ്പിക്കുന്നു, അവ ഹൈഡ്രോഫിലിക് ഗുണങ്ങൾ പ്രകടിപ്പിക്കുന്നു: അവ വീർക്കുന്നു, അവയുടെ പിണ്ഡവും അളവും വർദ്ധിക്കുന്നു. വ്യക്തിഗത പ്രോട്ടീനുകളുടെ വീക്കം അവയുടെ ഘടനയെ മാത്രം ആശ്രയിച്ചിരിക്കുന്നു. ഹൈഡ്രോഫിലിക് അമൈഡ് (-CO-NH-, പെപ്റ്റൈഡ് ബോണ്ട്), അമിൻ (-NH 2), കാർബോക്സിൽ (-COOH) ഗ്രൂപ്പുകൾ ഘടനയിൽ അടങ്ങിയിരിക്കുന്നതും പ്രോട്ടീൻ മാക്രോമോളിക്യൂളിൻ്റെ ഉപരിതലത്തിൽ സ്ഥിതി ചെയ്യുന്നതുമായ ഗ്രൂപ്പുകൾ ജല തന്മാത്രകളെ ആകർഷിക്കുന്നു, അവയെ ഉപരിതലത്തിൽ കർശനമായി ഓറിയൻ്റുചെയ്യുന്നു. തന്മാത്രയുടെ. പ്രോട്ടീൻ ഗ്ലോബ്യൂളുകൾക്ക് ചുറ്റുമുള്ള ജലാംശം (ജല) ഷെൽ കൂട്ടിച്ചേർക്കലും അവശിഷ്ടവും തടയുന്നു, അതിനാൽ പ്രോട്ടീൻ ലായനികളുടെ സ്ഥിരതയ്ക്ക് കാരണമാകുന്നു. ഐസോഇലക്ട്രിക് പോയിൻ്റിൽ, പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്രകൾക്ക് ചുറ്റുമുള്ള ഹൈഡ്രേഷൻ ഷെൽ നശിപ്പിക്കപ്പെടുന്നു, അതിനാൽ അവ സംയോജിപ്പിച്ച് വലിയ അഗ്രഗേറ്റുകൾ ഉണ്ടാക്കുന്നു. ചില ജൈവ ലായകങ്ങളുടെ സഹായത്തോടെ നിർജ്ജലീകരണം ചെയ്യുമ്പോൾ പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്രകളുടെ സംയോജനവും സംഭവിക്കുന്നു, ഉദാഹരണത്തിന്, എഥൈൽ ആൽക്കഹോൾ. ഇത് പ്രോട്ടീനുകളുടെ മഴയിലേക്ക് നയിക്കുന്നു. പരിസ്ഥിതിയുടെ pH മാറുമ്പോൾ, പ്രോട്ടീൻ മാക്രോമോളിക്യൂൾ ചാർജ്ജ് ആകുകയും അതിൻ്റെ ജലാംശം മാറുകയും ചെയ്യുന്നു.
പരിമിതമായ വീക്കത്തോടെ, സാന്ദ്രീകൃത പ്രോട്ടീൻ ലായനികൾ വിളിക്കപ്പെടുന്ന സങ്കീർണ്ണ സംവിധാനങ്ങൾ ഉണ്ടാക്കുന്നു ജെല്ലികൾ.
ജെല്ലികൾ ദ്രാവകമല്ല, ഇലാസ്റ്റിക്, പ്ലാസ്റ്റിറ്റി, ഒരു നിശ്ചിത മെക്കാനിക്കൽ ശക്തി, അവയുടെ ആകൃതി നിലനിർത്താൻ കഴിയും. ഗ്ലോബുലാർ പ്രോട്ടീനുകൾ പൂർണ്ണമായും ജലാംശം നൽകുകയും വെള്ളത്തിൽ ലയിപ്പിക്കുകയും ചെയ്യാം (ഉദാഹരണത്തിന്, പാൽ പ്രോട്ടീനുകൾ), കുറഞ്ഞ സാന്ദ്രതയുള്ള പരിഹാരങ്ങൾ ഉണ്ടാക്കുന്നു. പ്രോട്ടീനുകളുടെ ഹൈഡ്രോഫിലിക് ഗുണങ്ങൾ, അതായത് വീർക്കാനും ജെല്ലി രൂപപ്പെടുത്താനും സസ്പെൻഷനുകൾ, എമൽഷനുകൾ, നുരകൾ എന്നിവ സ്ഥിരപ്പെടുത്താനുമുള്ള അവയുടെ കഴിവ്, ജീവശാസ്ത്രത്തിലും ഭക്ഷ്യ വ്യവസായത്തിലും വലിയ പ്രാധാന്യമുള്ളതാണ്. പ്രധാനമായും പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്രകളിൽ നിന്ന് നിർമ്മിച്ച വളരെ മൊബൈൽ ജെല്ലി, സൈറ്റോപ്ലാസ് ആണ് - ഗോതമ്പ് കുഴെച്ചതുമുതൽ വേർതിരിച്ചെടുത്ത അസംസ്കൃത ഗ്ലൂറ്റൻ; ഇതിൽ 65% വരെ വെള്ളം അടങ്ങിയിരിക്കുന്നു. ഗ്ലൂറ്റൻ പ്രോട്ടീനുകളുടെ വ്യത്യസ്ത ഹൈഡ്രോഫിലിസിറ്റി ഗോതമ്പ് ധാന്യത്തിൻ്റെയും അതിൽ നിന്ന് ലഭിക്കുന്ന മാവിൻ്റെയും (ശക്തവും ദുർബലവുമായ ഗോതമ്പ് എന്ന് വിളിക്കപ്പെടുന്നവ) ഗുണമേന്മയുള്ള അടയാളങ്ങളിലൊന്നാണ്. ധാന്യത്തിൻ്റെയും മാവ് പ്രോട്ടീനുകളുടെയും ഹൈഡ്രോഫിലിസിറ്റി ധാന്യങ്ങളുടെ സംഭരണത്തിലും സംസ്കരണത്തിലും ബേക്കിംഗിലും ഒരു പ്രധാന പങ്ക് വഹിക്കുന്നു. ബേക്കറി ഉൽപാദനത്തിൽ ലഭിക്കുന്ന കുഴെച്ച, വെള്ളത്തിൽ വീർത്ത പ്രോട്ടീൻ ആണ്, അന്നജം ധാന്യങ്ങൾ അടങ്ങിയ സാന്ദ്രീകൃത ജെല്ലി.
പ്രോട്ടീനുകളുടെ ഡീനാറ്ററേഷൻ. ബാഹ്യ ഘടകങ്ങളുടെ (താപനില, മെക്കാനിക്കൽ സമ്മർദ്ദം, കെമിക്കൽ ഏജൻ്റുമാരുടെ പ്രവർത്തനം, മറ്റ് നിരവധി ഘടകങ്ങൾ) സ്വാധീനത്തിൽ ഡീനാറ്ററേഷൻ സമയത്ത്, പ്രോട്ടീൻ മാക്രോമോളിക്യൂളിൻ്റെ ദ്വിതീയ, തൃതീയ, ക്വാട്ടേണറി ഘടനകളിൽ, അതായത് അതിൻ്റെ പ്രാദേശിക ഘടനയിൽ ഒരു മാറ്റം സംഭവിക്കുന്നു. പ്രാഥമിക ഘടനയും അതിനാൽ പ്രോട്ടീൻ്റെ രാസഘടനയും മാറില്ല. ഭൗതിക സവിശേഷതകൾ മാറുന്നു: ലയിക്കുന്നതും ജലാംശം കുറയുന്നതുമാണ്, ജൈവിക പ്രവർത്തനം നഷ്ടപ്പെടുന്നു. പ്രോട്ടീൻ മാക്രോമോളിക്യൂളിൻ്റെ ആകൃതി മാറുകയും അഗ്രഗേഷൻ സംഭവിക്കുകയും ചെയ്യുന്നു. അതേസമയം, ചില കെമിക്കൽ ഗ്രൂപ്പുകളുടെ പ്രവർത്തനം വർദ്ധിക്കുന്നു, പ്രോട്ടീനുകളിൽ പ്രോട്ടിയോലൈറ്റിക് എൻസൈമുകളുടെ പ്രഭാവം സുഗമമാക്കുന്നു, അതിനാൽ ഇത് ഹൈഡ്രോലൈസ് ചെയ്യുന്നത് എളുപ്പമാണ്.
ഭക്ഷ്യ സാങ്കേതികവിദ്യയിൽ, പ്രോട്ടീനുകളുടെ താപ ഡീനാറ്ററേഷൻ പ്രത്യേക പ്രായോഗിക പ്രാധാന്യമുള്ളതാണ്, ഇതിൻ്റെ അളവ് താപനില, ചൂടാക്കലിൻ്റെ ദൈർഘ്യം, ഈർപ്പം എന്നിവയെ ആശ്രയിച്ചിരിക്കുന്നു. ഭക്ഷ്യ അസംസ്കൃത വസ്തുക്കൾ, സെമി-ഫിനിഷ്ഡ് ഉൽപ്പന്നങ്ങൾ, ചിലപ്പോൾ പൂർത്തിയായ ഉൽപ്പന്നങ്ങൾ എന്നിവയ്ക്കായി ചൂട് ചികിത്സ വ്യവസ്ഥകൾ വികസിപ്പിക്കുമ്പോൾ ഇത് ഓർമ്മിക്കേണ്ടതാണ്. സസ്യ പദാർത്ഥങ്ങൾ ബ്ലാഞ്ചിംഗ്, ധാന്യം ഉണക്കൽ, ബ്രെഡ് ബേക്കിംഗ്, പാസ്ത ഉൽപ്പാദിപ്പിക്കൽ എന്നിവയിൽ താപ ഡീനാറ്ററേഷൻ പ്രക്രിയകൾ ഒരു പ്രത്യേക പങ്ക് വഹിക്കുന്നു. മെക്കാനിക്കൽ പ്രവർത്തനം (മർദ്ദം, ഉരസൽ, കുലുക്കം, അൾട്രാസൗണ്ട്) വഴിയും പ്രോട്ടീൻ ഡീനാറ്ററേഷൻ ഉണ്ടാകാം. അവസാനമായി, പ്രോട്ടീനുകളുടെ ഡീനാറ്ററേഷൻ കെമിക്കൽ റിയാക്ടറുകളുടെ (ആസിഡുകൾ, ക്ഷാരങ്ങൾ, മദ്യം, അസെറ്റോൺ) പ്രവർത്തനത്താൽ സംഭവിക്കുന്നു. ഈ സാങ്കേതികതകളെല്ലാം ഭക്ഷണത്തിലും ബയോടെക്നോളജിയിലും വ്യാപകമായി ഉപയോഗിക്കുന്നു.
നുരയുന്നു. നുരകൾ എന്ന് വിളിക്കപ്പെടുന്ന ഉയർന്ന സാന്ദ്രതയുള്ള ദ്രാവക-വാതക സംവിധാനങ്ങൾ രൂപപ്പെടുത്താനുള്ള പ്രോട്ടീനുകളുടെ കഴിവിനെയാണ് നുരയെടുക്കൽ പ്രക്രിയ സൂചിപ്പിക്കുന്നത്. നുരകളുടെ സ്ഥിരത, അതിൽ പ്രോട്ടീൻ ഒരു നുരയെ ഏജൻ്റ് ആണ്, അതിൻ്റെ സ്വഭാവവും ഏകാഗ്രതയും മാത്രമല്ല, താപനിലയും ആശ്രയിച്ചിരിക്കുന്നു. മിഠായി വ്യവസായത്തിൽ (മാർഷ്മാലോസ്, മാർഷ്മാലോസ്, സൗഫൽസ്) നുരയുന്ന ഏജൻ്റായി പ്രോട്ടീനുകൾ വ്യാപകമായി ഉപയോഗിക്കുന്നു. അപ്പത്തിന് ഒരു നുരയെ ഘടനയുണ്ട്, ഇത് അതിൻ്റെ രുചിയെ ബാധിക്കുന്നു.
നിരവധി ഘടകങ്ങളുടെ സ്വാധീനത്തിൽ പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്രകൾ നശിപ്പിക്കപ്പെടുകയോ മറ്റ് പദാർത്ഥങ്ങളുമായി സംവദിച്ച് പുതിയ ഉൽപ്പന്നങ്ങൾ രൂപപ്പെടുത്തുകയോ ചെയ്യാം. ഭക്ഷ്യ വ്യവസായത്തെ സംബന്ധിച്ചിടത്തോളം, രണ്ട് പ്രധാന പ്രക്രിയകൾ വേർതിരിച്ചറിയാൻ കഴിയും:
1) എൻസൈമുകളുടെ പ്രവർത്തനത്തിൽ പ്രോട്ടീനുകളുടെ ജലവിശ്ലേഷണം;
2) പ്രോട്ടീനുകളുടെ അമിനോ ഗ്രൂപ്പുകളുടെ അല്ലെങ്കിൽ പഞ്ചസാര കുറയ്ക്കുന്ന കാർബോണൈൽ ഗ്രൂപ്പുകളുമായുള്ള അമിനോ ആസിഡുകളുടെ പ്രതിപ്രവർത്തനം.
പ്രോട്ടീനുകളുടെ ഹൈഡ്രോലൈറ്റിക് തകർച്ചയെ ഉത്തേജിപ്പിക്കുന്ന പ്രോട്ടീസ് എൻസൈമുകളുടെ സ്വാധീനത്തിൽ, രണ്ടാമത്തേത് ലളിതമായ ഉൽപ്പന്നങ്ങളായും (പോളി-, ഡൈപെപ്റ്റൈഡുകൾ) ആത്യന്തികമായി അമിനോ ആസിഡുകളായും വിഘടിക്കുന്നു. പ്രോട്ടീൻ ജലവിശ്ലേഷണത്തിൻ്റെ നിരക്ക് അതിൻ്റെ ഘടന, തന്മാത്രാ ഘടന, എൻസൈം പ്രവർത്തനം, അവസ്ഥ എന്നിവയെ ആശ്രയിച്ചിരിക്കുന്നു.
പ്രോട്ടീൻ ഹൈഡ്രോളിസിസ്.അമിനോ ആസിഡുകളുടെ രൂപീകരണത്തോടുകൂടിയ ജലവിശ്ലേഷണ പ്രതികരണം പൊതുവായ രൂപത്തിൽ ഇനിപ്പറയുന്ന രീതിയിൽ എഴുതാം:
ജ്വലനം. നൈട്രജൻ, കാർബൺ ഡൈ ഓക്സൈഡ്, വെള്ളം എന്നിവയും മറ്റ് ചില പദാർത്ഥങ്ങളും ഉത്പാദിപ്പിക്കാൻ പ്രോട്ടീനുകൾ കത്തിക്കുന്നു. കത്തുന്ന തൂവലുകളുടെ സ്വഭാവ ഗന്ധത്തോടൊപ്പമാണ് ജ്വലനം.
പ്രോട്ടീനുകളോടുള്ള വർണ്ണ പ്രതികരണങ്ങൾ. പ്രോട്ടീൻ്റെ ഗുണപരമായ നിർണ്ണയത്തിനായി, ഇനിപ്പറയുന്ന പ്രതികരണങ്ങൾ ഉപയോഗിക്കുന്നു:
1) സാൻ്റോപ്രോട്ടീൻ,അതിൽ സാന്ദ്രീകൃത നൈട്രിക് ആസിഡുള്ള ഒരു പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്രയിലെ ആരോമാറ്റിക്, ഹെറ്ററോടോമിക് സൈക്കിളുകളുടെ പ്രതിപ്രവർത്തനം സംഭവിക്കുന്നു, ഒപ്പം മഞ്ഞ നിറത്തിൻ്റെ രൂപവും.
2) ബ്യൂററ്റ്, ഇതിൽ പ്രോട്ടീനുകളുടെ ദുർബലമായ ക്ഷാര ലായനികൾ കോപ്പർ (II) സൾഫേറ്റിൻ്റെ ഒരു ലായനിയുമായി സംവദിച്ച് Cu 2+ അയോണുകൾക്കും പോളിപെപ്റ്റൈഡുകൾക്കും ഇടയിൽ സങ്കീർണ്ണമായ സംയുക്തങ്ങൾ ഉണ്ടാക്കുന്നു. ഒരു വയലറ്റ്-നീല നിറത്തിൻ്റെ രൂപത്തോടൊപ്പമാണ് പ്രതികരണം.
