Uy Olib tashlash Proteinning yonish reaktsiyasi. Oqsillarning tuzilishi va xossalari

Olib tashlash

Proteinning yonish reaktsiyasi. Oqsillarning tuzilishi va xossalari

Sincaplar- aminokislotalar qoldiqlaridan tashkil topgan yuqori molekulyar organik birikmalar uzun zanjirda peptid bog'i bilan bog'langan.

Tirik organizmlardagi oqsillar tarkibiga atigi 20 turdagi aminokislotalar kiradi, ularning barchasi alfa-aminokislotalardir va oqsillarning aminokislotalar tarkibi va ularning bir-biri bilan bog'lanish tartibi tirik organizmning individual genetik kodi bilan belgilanadi.

Oqsillarning o'ziga xos xususiyatlaridan biri bu ularning o'z-o'zidan faqat shu oqsilga xos bo'lgan fazoviy tuzilmalarni hosil qilish qobiliyatidir.

Tuzilishining o'ziga xosligi tufayli oqsillar turli xil xususiyatlarga ega bo'lishi mumkin. Masalan, globulyar to'rtlamchi tuzilishga ega bo'lgan oqsillar, xususan, tovuq tuxumining oqi suvda eriydi va kolloid eritmalar hosil qiladi. Fibrillyar to'rtlamchi tuzilishga ega bo'lgan oqsillar suvda erimaydi. Fibrilyar oqsillar, xususan, tirnoqlar, sochlar va xaftaga tushadi.

Oqsillarning kimyoviy xossalari

Gidroliz

Barcha oqsillar gidroliz reaktsiyalarini boshdan kechirishga qodir. Proteinlarning to'liq gidrolizlanishida a-aminokislotalar aralashmasi hosil bo'ladi:

Protein + nH 2 O => a-aminokislotalar aralashmasi

Denaturatsiya

Oqsilning birlamchi tuzilishini buzmasdan uning ikkilamchi, uchlamchi va to‘rtlamchi tuzilmalarining buzilishi denaturatsiya deyiladi. Protein denaturatsiyasi natriy, kaliy yoki ammoniy tuzlari eritmalari ta'sirida sodir bo'lishi mumkin - bunday denatürasyon teskari bo'ladi:

Radiatsiya ta'sirida (masalan, isitish) yoki oqsilni og'ir metallar tuzlari bilan davolashda yuzaga keladigan denaturatsiya qaytarilmasdir:

Masalan, tuxumni tayyorlash jarayonida ularni issiqlik bilan ishlov berish jarayonida oqsilning qaytarilmas denaturatsiyasi kuzatiladi. Tuxum oqining denaturatsiyasi natijasida uning suvda kolloid eritma hosil qilish qobiliyati yo'qoladi.

Oqsillarga sifatli reaksiyalar

Biuret reaktsiyasi

Tarkibida oqsil bo‘lgan probirkaga 10% natriy gidroksid eritmasi, so‘ngra oz miqdorda 1% mis sulfat eritmasi qo‘shilsa binafsha rang paydo bo‘ladi.

oqsil eritmasi + NaOH (10% eritma) + CuSO 4 = binafsha rang

Ksantoprotein reaktsiyasi

Protein eritmalari konsentrlangan nitrat kislota bilan qaynatilganda sarg'ayadi:

oqsil eritmasi + HNO 3 (konk.) => sariq rang

Oqsillarning biologik funktsiyalari

katalitik	tirik organizmlarda turli kimyoviy reaktsiyalarni tezlashtiradi	fermentlar
tizimli	hujayra qurilish materiali	kollagen, hujayra membranasi oqsillari
himoya qiluvchi	tanani infektsiyalardan himoya qilish	immunoglobulinlar, interferon
tartibga soluvchi	metabolik jarayonlarni tartibga solish	gormonlar
transport	hayotiy moddalarni tananing bir qismidan boshqasiga o'tkazish	gemoglobin kislorodni tashiydi
energiya	tanani energiya bilan ta'minlash	1 gramm protein tanani 17,6 J energiya bilan ta'minlashi mumkin
motor (motor)	tananing har qanday motor funktsiyalari	miyozin (mushak oqsili)

Oqsillarning tasnifi ularning kimyoviy tarkibiga asoslanadi. Ushbu tasnifga ko'ra, oqsillar oddiy Va murakkab. Oddiy oqsillar faqat aminokislotalardan, ya'ni bir yoki bir nechta polipeptidlardan iborat. Inson tanasida topilgan oddiy oqsillar kiradi albuminlar, globulinlar, gistonlar, qo'llab-quvvatlovchi to'qimalar oqsillari.

Murakkab oqsil molekulasida aminokislotalardan tashqari, aminokislota bo'lmagan qism ham mavjud. protez guruhi. Ushbu guruhning tuzilishiga qarab, murakkab oqsillar kabilar ajratiladi fosfoproteinlar ( fosfor kislotasi mavjud) nukleoproteinlar(nuklein kislotasi mavjud), glikoproteinlar(tarkibida uglevod mavjud) lipoproteinlar(tarkibida lipoid mavjud) va boshqalar.

Oqsillarning fazoviy shakliga asoslangan tasnifga ko'ra, oqsillar quyidagilarga bo'linadi fibrillar Va sharsimon.

Fibrillyar oqsillar spirallardan, ya'ni asosan ikkilamchi tuzilishdan iborat. Globulyar oqsillarning molekulalari sharsimon va ellipsoidal shaklga ega.

Fibrillyar oqsillarga misol qilib keltirish mumkin kollagen - inson tanasida eng ko'p bo'lgan protein. Bu oqsil organizmdagi oqsillarning umumiy sonining 25-30% ni tashkil qiladi. Kollagen yuqori kuch va elastiklikka ega. U mushaklar, tendonlar, xaftaga, suyaklar va tomir devorlarining qon tomirlarining bir qismidir.

Globulyar oqsillarga misollar qon plazmasidagi albuminlar va globulinlar.

Oqsillarning fizik-kimyoviy xossalari.

Proteinlarning asosiy xususiyatlaridan biri ularning yuqori molekulyar og'irlik, bu 6000 dan bir necha million daltongacha.

Oqsillarning yana bir muhim fizik-kimyoviy xossasi ularningdir amfoterlik,ya'ni kislotali va asosli xususiyatlarning mavjudligi. Amfoterlik ba'zi aminokislotalarda erkin karboksil guruhlari, ya'ni kislotali va aminokislotalarning, ya'ni ishqoriylarning mavjudligi bilan bog'liq. Bu kislotali muhitda oqsillar ishqoriy xususiyatga ega, ishqoriy muhitda esa kislotali bo'lishiga olib keladi. Biroq, ma'lum sharoitlarda, oqsillar neytral xususiyatga ega. Proteinlar neytral xossalarni ko'rsatadigan pH qiymati deyiladi izoelektrik nuqta. Har bir oqsil uchun izoelektrik nuqta individualdir. Ushbu ko'rsatkich bo'yicha oqsillar ikkita katta sinfga bo'linadi - kislotali va gidroksidi, chunki izoelektrik nuqta bir tomonga yoki boshqa tomonga siljishi mumkin.

Protein molekulalarining yana bir muhim xususiyati eruvchanligi. Molekulalarning katta hajmiga qaramay, oqsillar suvda yaxshi eriydi. Bundan tashqari, oqsillarning suvdagi eritmalari juda barqaror. Oqsillarning eruvchanligining birinchi sababi bu oqsil molekulalari yuzasida zaryadning mavjudligi, buning natijasida oqsil molekulalari amalda suvda erimaydigan agregatlar hosil qilmaydi. Protein eritmalarining barqarorligining ikkinchi sababi - oqsil molekulasida hidratsiya (suv) qobig'ining mavjudligi. Hidratsiya qobig'i oqsillarni bir-biridan ajratib turadi.

Oqsillarning uchinchi muhim fizik-kimyoviy xossasi tuzlash,ya'ni suvni olib tashlaydigan moddalar ta'sirida cho'kma hosil qilish qobiliyati. Tuzlanish teskari jarayondir. Eritmaning ichida va tashqarisida harakat qilish qobiliyati ko'plab hayotiy xususiyatlarning namoyon bo'lishi uchun juda muhimdir.

Va nihoyat, oqsillarning eng muhim xususiyati ularning qobiliyatidir denaturatsiya.Denaturatsiya - bu oqsil tomonidan tabiiylikni yo'qotish. Tuxumni qovurilgan idishda pishirganimizda, biz oqsilning qaytarilmas denatüratsiyasini olamiz. Denaturatsiya oqsilning ikkilamchi va uchinchi darajali tuzilishining doimiy yoki vaqtincha buzilishidan iborat, lekin birlamchi strukturasi saqlanib qoladi. Haroratga qo'shimcha ravishda (50 darajadan yuqori) denatürasyona boshqa jismoniy omillar sabab bo'lishi mumkin: radiatsiya, ultratovush, tebranish, kuchli kislotalar va gidroksidi. Denaturatsiya qaytar yoki qaytarilmas bo'lishi mumkin. Kichkina ta'sirlar bilan oqsilning ikkilamchi va uchinchi darajali tuzilmalarini yo'q qilish ahamiyatsiz bo'ladi. Shuning uchun, denaturatsiya ta'siri bo'lmasa, oqsil o'zining tabiiy tuzilishini tiklashi mumkin. Denaturatsiyaning teskari jarayoni deyiladi renaturatsiya.Biroq, uzoq va kuchli ta'sir qilish bilan renaturatsiya imkonsiz bo'lib qoladi va shuning uchun denaturatsiya qaytarib bo'lmaydi.

Proteinning eng muhim fizik-kimyoviy xossalari haqida gapirishdan oldin uning nimadan iboratligini va uning tuzilishi nima ekanligini bilishingiz kerak. Proteinlar muhim tabiiy biopolimer bo'lib, ular uchun asos bo'lib xizmat qiladi.

Aminokislotalar nima

Bu karboksil va amin guruhlarini o'z ichiga olgan organik birikmalar. Birinchi guruh tufayli ular uglerod, kislorod va vodorodga, ikkinchisi - azot va vodorodga ega. Alfa aminokislotalar eng muhim hisoblanadi, chunki ular oqsillarni hosil qilish uchun zarurdir.

Proteinogen aminokislotalar deb ataladigan muhim aminokislotalar mavjud. Shuning uchun ular oqsillarning ko'rinishi uchun javobgardir. Ulardan faqat 20 tasi bor, lekin ular son-sanoqsiz protein birikmalarini hosil qilishi mumkin. Biroq, ularning hech biri boshqasiga mutlaqo o'xshash bo'lmaydi. Bu aminokislotalarda mavjud bo'lgan elementlarning kombinatsiyasi tufayli mumkin.

Ularning sintezi tanada sodir bo'lmaydi. Shuning uchun ular u erga ovqat bilan birga kelishadi. Agar biror kishi ularni etarli miqdorda qabul qilsa, unda turli tizimlarning normal ishlashi buzilishi mumkin. Proteinlar polikondensatsiya reaktsiyasi orqali hosil bo'ladi.

Proteinlar va ularning tuzilishi

Proteinlarning fizik xususiyatlariga o'tishdan oldin, bu organik birikmaning aniqroq ta'rifini berishga arziydi. Proteinlar aminokislotalar tufayli hosil bo'lgan va organizmda sodir bo'ladigan ko'plab jarayonlarda ishtirok etadigan eng muhim bioorganik birikmalardan biridir.

Ushbu birikmalarning tuzilishi aminokislotalar qoldiqlarining almashinish tartibiga bog'liq. Natijada, u quyidagicha ko'rinadi:

birlamchi (chiziqli);
ikkilamchi (spiral);
uchinchi darajali (globulyar).

Ularning tasnifi

Protein birikmalarining xilma-xilligi va ularning tarkibi va turli tuzilmalarining turli darajadagi murakkabligi tufayli, qulaylik uchun ushbu xususiyatlarga tayanadigan tasniflar mavjud.

Ularning tarkibi quyidagicha:

oddiy;
kompleks, ular o'z navbatida quyidagilarga bo'linadi:

oqsil va uglevodlarning kombinatsiyasi;
oqsillar va yog'larning kombinatsiyasi;
oqsil molekulalari va nuklein kislotalarning ulanishi.

Eruvchanligi bo'yicha:

suvda eriydi;
yog'da eriydi.

Protein birikmalarining qisqacha tavsifi

Oqsillarning fizik-kimyoviy xossalariga o'tishdan oldin ularga bir oz tavsif berish foydali bo'ladi. Albatta, ularning xossalari tirik organizmning normal faoliyati uchun muhimdir. Asl holatida bu turli suyuqliklarda eriydigan yoki erimaydigan qattiq moddalardir.

Proteinlarning fizik xususiyatlari haqida qisqacha gapiradigan bo'lsak, keyin ular tanadagi eng muhim biologik jarayonlarning ko'pini aniqlaydi. Masalan, moddalarni tashish, qurilish funktsiyasi va boshqalar.Oqsillarning fizik xossalari ularning eruvchan yoki eruvchanligiga bog'liq. Aynan shu xususiyatlar haqida keyinroq yoziladi.

Oqsillarning fizik xossalari

Ularning to'planish holati va eruvchanligi haqida allaqachon yuqorida yozilgan. Shunday qilib, biz quyidagi xususiyatlarga o'tamiz:

Ular katta molekulyar og'irlikka ega, bu muayyan atrof-muhit sharoitlariga bog'liq.
Ularning eruvchanligi keng diapazonga ega, buning natijasida elektroforez, oqsillarni aralashmalardan ajratib olish usuli mumkin bo'ladi.

Protein birikmalarining kimyoviy xossalari

O'quvchilar endi oqsillar qanday jismoniy xususiyatlarga ega ekanligini bilishadi. Endi biz bir xil darajada muhim kimyoviy moddalar haqida gapirishimiz kerak. Ular quyida keltirilgan:

Denaturatsiya. Yuqori haroratlar, kuchli kislotalar yoki gidroksidi ta'sirida oqsil koagulyatsiyasi. Denaturatsiya jarayonida faqat birlamchi strukturasi saqlanib qoladi va oqsillarning barcha biologik xossalari yo'qoladi.
Gidroliz. Natijada oddiy oqsillar va aminokislotalar hosil bo'ladi, chunki birlamchi struktura buziladi. Bu ovqat hazm qilish jarayonining asosidir.
Proteinni aniqlash uchun sifat reaksiyalari. Ulardan faqat ikkitasi bor, uchinchisi esa bu birikmalardagi oltingugurtni aniqlash uchun kerak.
Biuret reaktsiyasi. Proteinlar mis gidroksid cho'kmasiga ta'sir qiladi. Natijada binafsha rang paydo bo'ladi.
Ksantoprotein reaktsiyasi. Ta'sir konsentrlangan nitrat kislota yordamida amalga oshiriladi. Bu reaksiya natijasida qizdirilganda sarg‘aygan oq cho‘kma hosil bo‘ladi. Va agar siz suvli ammiak eritmasini qo'shsangiz, to'q sariq rang paydo bo'ladi.
Oqsillardagi oltingugurtni aniqlash. Proteinlar yonib ketganda, "kuygan shox" hidi sezila boshlaydi. Bu hodisa ular tarkibida oltingugurt borligi bilan izohlanadi.

Demak, bularning barchasi oqsillarning fizik va kimyoviy xossalari edi. Lekin, albatta, ular nafaqat ular tufayli tirik organizmning eng muhim tarkibiy qismlari hisoblanadi. Ular eng muhim biologik funktsiyalarni aniqlaydi.

Oqsillarning biologik xossalari

Biz kimyoda oqsillarning fizik xususiyatlarini ko'rib chiqdik. Ammo ularning tanaga ta'siri va nima uchun ularsiz to'liq ishlamasligi haqida gapirishga arziydi. Proteinlarning quyidagi funktsiyalari mavjud:

fermentativ. Tanadagi ko'pchilik reaktsiyalar oqsil kelib chiqishi bo'lgan fermentlar ishtirokida sodir bo'ladi;
transport. Ushbu elementlar boshqa muhim molekulalarni to'qimalar va organlarga etkazib beradi. Eng muhim transport oqsillaridan biri gemoglobindir;
tizimli. Proteinlar ko'plab to'qimalar uchun asosiy qurilish materialidir (mushak, integumentar, qo'llab-quvvatlovchi);
himoya qiluvchi. Antikorlar va antitoksinlar immunitetning asosini tashkil etuvchi oqsil birikmalarining maxsus turi;
signal Sezgi organlarining faoliyati uchun mas'ul bo'lgan retseptorlarning tuzilishida oqsillar ham mavjud;
saqlash. Bu vazifani maxsus oqsillar bajaradi, ular qurilish materiallari va yangi organizmlarning rivojlanishi jarayonida qo'shimcha energiya manbalari bo'lishi mumkin.

Proteinlar yog'lar va uglevodlarga aylanishi mumkin. Ammo ular sincapga aylana olmaydi. Shu sababli, ushbu maxsus birikmalarning etishmasligi tirik organizm uchun ayniqsa xavflidir. Chiqarilgan energiya kichik va bu jihatdan yog'lar va uglevodlardan past. Biroq, ular tanadagi muhim aminokislotalarning manbai hisoblanadi.

Tanadagi protein etarli emasligini qanday tushunish mumkin? Insonning sog'lig'i yomonlashadi, tez charchash va charchoq paydo bo'ladi. Proteinning ajoyib manbalari bug'doyning turli navlari, go'sht va baliq mahsulotlari, sut mahsulotlari, tuxum va dukkakli ekinlarning ayrim turlari hisoblanadi.

Oqsillarning nafaqat fizik xossalarini, balki kimyoviy xususiyatlarini, shuningdek, biologik nuqtai nazardan ularning organizm uchun qanday ahamiyati borligini bilish juda muhimdir. Protein birikmalari inson tanasining normal faoliyati uchun zarur bo'lgan muhim aminokislotalarning manbalari ekanligi bilan ajralib turadi.

PROTEINLAR (oqsillar), azotli murakkab birikmalar sinfi, tirik materiyaning eng xarakterli va muhim (nuklein kislotalar bilan birga) tarkibiy qismlari. Proteinlar ko'p va xilma-xil funktsiyalarni bajaradi. Aksariyat oqsillar kimyoviy reaktsiyalarni katalizlovchi fermentlardir. Fiziologik jarayonlarni tartibga soluvchi ko'plab gormonlar ham oqsillardir. Kollagen va keratin kabi strukturaviy oqsillar suyak to'qimasi, soch va tirnoqlarning asosiy komponentlari hisoblanadi. Mushak qisqarish oqsillari mexanik ishlarni bajarish uchun kimyoviy energiyadan foydalangan holda uzunligini o'zgartirish qobiliyatiga ega. Proteinlar toksik moddalarni bog'laydigan va zararsizlantiradigan antikorlarni o'z ichiga oladi. Tashqi ta'sirlarga (yorug'lik, hid) javob bera oladigan ba'zi oqsillar tirnash xususiyati sezadigan sezgilarda retseptorlar bo'lib xizmat qiladi. Hujayra ichida va hujayra membranasida joylashgan ko'plab oqsillar tartibga solish funktsiyalarini bajaradi.

19-asrning birinchi yarmida. ko'plab kimyogarlar va ular orasida birinchi navbatda J. von Liebig asta-sekin oqsillar azotli birikmalarning maxsus sinfini ifodalaydi degan xulosaga kelishdi. "Oqsillar" nomi (yunon tilidan.

protos birinchi) 1840 yilda golland kimyogari G. Mulder tomonidan taklif qilingan. Jismoniy xossalari Proteinlar qattiq holatda oq, ammo eritmada rangsiz, agar ular gemoglobin kabi xromofor (rangli) guruhni o'z ichiga olmaydi. Suvdagi eruvchanligi turli oqsillar orasida katta farq qiladi. Shuningdek, u pH va eritmadagi tuzlarning konsentratsiyasiga qarab o'zgaradi, shuning uchun boshqa oqsillar ishtirokida bitta oqsil tanlab cho'kmaga tushadigan sharoitlarni tanlash mumkin. Ushbu "tuzlash" usuli oqsillarni ajratish va tozalash uchun keng qo'llaniladi. Tozalangan oqsil ko'pincha eritmadan kristallar shaklida cho'kadi.

Boshqa birikmalar bilan solishtirganda, oqsillarning molekulyar og'irligi juda katta bo'lib, bir necha mingdan ko'p million daltongacha. Shuning uchun ultratsentrifugalash paytida oqsillar cho'kadi va har xil tezlikda. Protein molekulalarida musbat va manfiy zaryadlangan guruhlar mavjudligi sababli ular turli tezlikda va elektr maydonida harakatlanadi. Bu elektroforezning asosi bo'lib, murakkab aralashmalardan alohida oqsillarni ajratish uchun ishlatiladigan usul. Proteinlar xromatografiya yordamida ham tozalanadi.

KIMYOVIY XUSUSIYATLARI Tuzilishi. Proteinlar polimerlardir, ya'ni. takrorlanuvchi monomer birliklari yoki ular rolini o'ynaydigan bo'linmalardan zanjir kabi qurilgan molekulalar a -aminokislotalar. Aminokislotalarning umumiy formulasi qaerda R vodorod atomi yoki ba'zi bir organik guruh.

Protein molekulasi (polipeptid zanjiri) nisbatan kam miqdordagi aminokislotalardan yoki bir necha ming monomer birliklaridan iborat bo'lishi mumkin. Aminokislotalarning zanjirdagi birikmasi mumkin, chunki ularning har biri ikki xil kimyoviy guruhga ega: asosiy xususiyatlarga ega aminokislota,

NH 2 , va kislotali karboksil guruhi, COOH. Bu ikkala guruh ham unga aloqador a - uglerod atomi. Bitta aminokislotaning karboksil guruhi boshqa aminokislotalarning aminokislotalari bilan amid (peptid) bog‘ hosil qilishi mumkin:

Ikki aminokislota shu tarzda bog'langandan so'ng, ikkinchi aminokislotaga uchinchisini qo'shish orqali zanjir uzaytirilishi mumkin va hokazo. Yuqoridagi tenglamadan ko'rinib turibdiki, peptid bog'i hosil bo'lganda, suv molekulasi ajralib chiqadi. Kislotalar, ishqorlar yoki proteolitik fermentlar ishtirokida reaktsiya teskari yo'nalishda boradi: polipeptid zanjiri suv qo'shilishi bilan aminokislotalarga bo'linadi. Bu reaksiya gidroliz deb ataladi. Gidroliz o'z-o'zidan sodir bo'ladi va aminokislotalarni polipeptid zanjiriga ulash uchun energiya talab qilinadi.

Karboksil guruhi va amid guruhi (yoki aminokislota prolin holatida shunga o'xshash imid guruhi) barcha aminokislotalarda mavjud, ammo aminokislotalar orasidagi farqlar guruhning tabiati yoki "yon zanjir" bilan belgilanadi. yuqorida xat bilan ko'rsatilgan

R . Yon zanjirning rolini aminokislota glitsindagi kabi bitta vodorod atomi yoki histidin va triptofan kabi katta hajmli guruh o'ynashi mumkin. Ba'zi yon zanjirlar kimyoviy jihatdan inert, boshqalari esa sezilarli darajada reaktivdir.

Ko'p minglab turli xil aminokislotalar sintezlanishi mumkin va tabiatda juda ko'p turli xil aminokislotalar mavjud, ammo oqsil sintezi uchun faqat 20 turdagi aminokislotalar ishlatiladi: alanin, arginin, asparagin, aspartik kislota, valin, histidin, glisin, glutamin, glutamik. kislota, izolösin, leysin, lizin, metionin, prolin, serin, tirozin, treonin, triptofan, fenilalanin va sistein (oqsillarda sistein dimer sifatida mavjud bo'lishi mumkin)

sistin). To'g'ri, ba'zi oqsillar muntazam ravishda paydo bo'ladigan yigirmatadan tashqari boshqa aminokislotalarni ham o'z ichiga oladi, ammo ular protein tarkibiga kiritilgandan keyin sanab o'tilgan yigirmatadan birining modifikatsiyasi natijasida hosil bo'ladi.Optik faoliyat. Glitsindan tashqari barcha aminokislotalar mavjud a -uglerod atomiga to'rt xil guruh biriktirilgan. Geometriya nuqtai nazaridan, to'rt xil guruhni ikki yo'l bilan biriktirish mumkin va shunga mos ravishda ikkita mumkin bo'lgan konfiguratsiya yoki ikkita izomer mavjud bo'lib, ular bir-biriga bog'liq bo'lib, ob'ekt uning oyna tasviriga, ya'ni. chap qo'l kabi o'ngga. Bitta konfiguratsiya chap yoki chap qo'l deb ataladi ( L ) va boshqa o'ng yoki dekstrorotator ( D ), chunki ikkita bunday izomer qutblangan yorug'lik tekisligining aylanish yo'nalishi bo'yicha farqlanadi. Faqat oqsillarda topiladi L -aminokislotalar (glitsin bundan mustasno; u faqat bitta shaklda ifodalanishi mumkin, chunki uning to'rtta guruhidan ikkitasi bir xil) va ularning barchasi optik jihatdan faoldir (chunki bitta izomer mavjud). D -aminokislotalar tabiatda kam uchraydi; ular ba'zi antibiotiklarda va bakteriyalarning hujayra devorida uchraydi.Aminokislotalar ketma-ketligi. Polipeptid zanjiridagi aminokislotalar tasodifiy emas, balki ma'lum bir qat'iy tartibda joylashadi va oqsilning funktsiyalari va xususiyatlarini aynan shu tartib belgilaydi. 20 turdagi aminokislotalarning tartibini o'zgartirib, siz alifbo harflaridan juda ko'p turli xil matnlarni yaratishingiz mumkin bo'lganidek, juda ko'p turli xil oqsillarni yaratishingiz mumkin.

Ilgari, oqsilning aminokislotalar ketma-ketligini aniqlash ko'pincha bir necha yil davom etdi. To'g'ridan-to'g'ri aniqlash hali ham juda ko'p mehnat talab qiladigan ish bo'lib qolmoqda, garchi uni avtomatik ravishda amalga oshirishga imkon beruvchi qurilmalar yaratilgan. Odatda mos keladigan genning nukleotidlar ketma-ketligini aniqlash va undan oqsilning aminokislotalar ketma-ketligini chiqarish osonroq. Bugungi kunga kelib, ko'p yuzlab oqsillarning aminokislotalar ketma-ketligi allaqachon aniqlangan. Deshifrlangan oqsillarning funktsiyalari odatda ma'lum va bu, masalan, malign neoplazmalarda hosil bo'lgan o'xshash oqsillarning mumkin bo'lgan funktsiyalarini tasavvur qilishga yordam beradi.

Murakkab oqsillar. Faqat aminokislotalardan tashkil topgan oqsillar oddiy deyiladi. Biroq, ko'pincha, polipeptid zanjiriga metall atomi yoki aminokislota bo'lmagan ba'zi kimyoviy birikmalar biriktiriladi. Bunday oqsillar murakkab deyiladi. Masalan, gemoglobin: uning qizil rangini aniqlaydigan va kislorod tashuvchisi sifatida harakat qilish imkonini beruvchi temir porfirin mavjud.

Ko'pgina murakkab oqsillarning nomlari biriktirilgan guruhlarning tabiatini ko'rsatadi: glikoproteinlar shakar, lipoproteinlar yog'larni o'z ichiga oladi. Agar fermentning katalitik faolligi biriktirilgan guruhga bog'liq bo'lsa, u holda protez guruhi deyiladi. Ko'pincha vitamin protez guruhining rolini o'ynaydi yoki bir qismidir. Masalan, to'r pardadagi oqsillardan biriga biriktirilgan A vitamini uning nurga sezgirligini aniqlaydi.

Uchinchi darajali tuzilish. Eng muhimi, oqsilning aminokislotalar ketma-ketligi (birlamchi tuzilishi) emas, balki uning kosmosda joylashishi. Polipeptid zanjirining butun uzunligi bo'ylab vodorod ionlari muntazam vodorod bog'larini hosil qiladi, bu esa unga spiral yoki qatlam (ikkilamchi tuzilish) shaklini beradi. Bunday spiral va qatlamlarning birikmasidan keyingi tartibning ixcham shakli paydo bo'ladi: oqsilning uchinchi darajali tuzilishi. Zanjirning monomer birliklarini ushlab turadigan bog'lanishlar atrofida kichik burchaklardagi aylanishlar mumkin. Shuning uchun, sof geometrik nuqtai nazardan, har qanday polipeptid zanjiri uchun mumkin bo'lgan konfiguratsiyalar soni cheksiz katta. Haqiqatda, har bir protein odatda aminokislotalar ketma-ketligi bilan belgilanadigan faqat bitta konfiguratsiyada mavjud. Bu struktura qattiq emas, xuddi shunday « nafas oladi" ma'lum bir o'rtacha konfiguratsiya atrofida o'zgarib turadi. O'chirish konfiguratsiyasi bo'sh energiya (ish ishlab chiqarish qobiliyati) minimal bo'lgan konfiguratsiyaga o'ralgan, xuddi bo'shatilgan kamon faqat minimal bo'sh energiyaga mos keladigan holatga siqiladi. Ko'pincha zanjirning bir qismi disulfid bilan boshqasiga qattiq bog'langan ( SS) ikkita sistein qoldig'i orasidagi bog'lanish. Qisman shuning uchun sistein aminokislotalar orasida ayniqsa muhim rol o'ynaydi.

Oqsillar tuzilishining murakkabligi shunchalik kattaki, aminokislotalar ketma-ketligi ma'lum bo'lsa ham, oqsilning uchinchi darajali tuzilishini hisoblash hali mumkin emas. Ammo agar oqsil kristallarini olish mumkin bo'lsa, u holda uning uchinchi darajali tuzilishini rentgen nurlari diffraktsiyasi bilan aniqlash mumkin.

Strukturaviy, kontraktil va boshqa ba'zi oqsillarda zanjirlar cho'zilgan bo'lib, yaqin atrofda joylashgan bir nechta biroz buklangan zanjirlar fibrillalarni hosil qiladi; fibrillalar, o'z navbatida, tolalarning kattaroq shakllanishiga aylanadi. Biroq, eritmadagi oqsillarning ko'pchiligi globulyar shaklga ega: zanjirlar to'pdagi ip kabi globula shaklida o'ralgan. Ushbu konfiguratsiya bilan bo'sh energiya minimaldir, chunki globulaning ichida hidrofobik ("suvni qaytaruvchi") aminokislotalar yashiringan va uning yuzasida hidrofil ("suvni tortuvchi") aminokislotalar mavjud.

Ko'pgina oqsillar bir nechta polipeptid zanjirlarining komplekslari. Bu struktura oqsilning to'rtlamchi tuzilishi deb ataladi. Masalan, gemoglobin molekulasi to'rtta subbirlikdan iborat bo'lib, ularning har biri globulyar oqsildir.

Strukturaviy oqsillar chiziqli konfiguratsiyasi tufayli juda yuqori kuchlanish kuchiga ega bo'lgan tolalarni hosil qiladi, globulyar konfiguratsiya esa oqsillarni boshqa birikmalar bilan o'ziga xos o'zaro ta'sirga kirishiga imkon beradi. Globulaning yuzasida, zanjirlar to'g'ri yotqizilganida, reaktiv kimyoviy guruhlar joylashgan ma'lum bir shakldagi bo'shliqlar paydo bo'ladi. Agar berilgan oqsil ferment bo'lsa, kalit qulfga kirishi kabi, qandaydir moddaning boshqa, odatda kichikroq molekulasi shunday bo'shliqqa kiradi; bu holda bo'shliqda joylashgan kimyoviy guruhlar ta'sirida molekulaning elektron bulutining konfiguratsiyasi o'zgaradi va bu uni ma'lum bir tarzda reaksiyaga kirishga majbur qiladi. Shunday qilib, ferment reaksiyani katalizlaydi. Antikor molekulalarida turli xil begona moddalar bog'langan va shu bilan zararsiz bo'lgan bo'shliqlar ham mavjud. Proteinlarning boshqa birikmalar bilan o'zaro ta'sirini tushuntiruvchi "qulf va kalit" modeli bizga fermentlar va antikorlarning o'ziga xosligini tushunishga imkon beradi, ya'ni. ularning faqat ma'lum birikmalar bilan reaksiyaga kirishish qobiliyati.

Har xil turdagi organizmlardagi oqsillar. Turli xil o'simliklar va hayvonlarda bir xil funktsiyani bajaradigan va shuning uchun bir xil nomga ega bo'lgan oqsillar ham xuddi shunday konfiguratsiyaga ega. Biroq, ular aminokislotalar ketma-ketligida bir oz farq qiladi. Turlar umumiy ajdoddan ajralib chiqqanligi sababli, ma'lum bir pozitsiyadagi ba'zi aminokislotalar boshqalari tomonidan mutatsiyalar bilan almashtiriladi. Irsiy kasalliklarni keltirib chiqaradigan zararli mutatsiyalar tabiiy tanlanish orqali yo'q qilinadi, ammo foydali yoki hech bo'lmaganda neytral bo'lishi mumkin. Ikki biologik tur bir-biriga qanchalik yaqin bo'lsa, ularning oqsillarida kamroq farqlar topiladi.

Ba'zi oqsillar nisbatan tez o'zgaradi, boshqalari juda konservalangan. Ikkinchisi, masalan, sitoxromni o'z ichiga oladi Bilan ko'pchilik tirik organizmlarda uchraydigan nafas olish fermenti. Odamlarda va shimpanzelarda uning aminokislotalar ketma-ketligi bir xil, sitoxromda esa. Bilan Bug'doyda aminokislotalarning atigi 38 foizi boshqacha edi. Hatto odamlar va bakteriyalarni solishtirish, sitoxromlarning o'xshashligi Bilan(farqlar bu yerdagi aminokislotalarning 65 foiziga ta'sir qiladi) hali ham ko'rish mumkin, garchi bakteriyalar va odamlarning umumiy ajdodi Yerda taxminan ikki milliard yil oldin yashagan. Hozirgi vaqtda aminokislotalar ketma-ketligini taqqoslash ko'pincha turli organizmlar o'rtasidagi evolyutsion munosabatlarni aks ettiruvchi filogenetik (oilaviy) daraxtni qurish uchun ishlatiladi.

Denaturatsiya. Sintezlangan oqsil molekulasi buklanib, o'ziga xos konfiguratsiyaga ega bo'ladi. Biroq, bu konfiguratsiyani isitish, pH ni o'zgartirish, organik erituvchilar ta'sirida va hatto uning yuzasida pufakchalar paydo bo'lguncha shunchaki silkitib yo'q qilish mumkin. Shu tarzda o'zgartirilgan oqsil denaturatsiyalangan deb ataladi; u o'zining biologik faolligini yo'qotadi va odatda erimaydigan bo'ladi. Denatüratsiyalangan oqsilning taniqli misollari qaynatilgan tuxum yoki qaymoqdir. Faqat yuzga yaqin aminokislotalarni o'z ichiga olgan kichik oqsillar renaturatsiyaga qodir, ya'ni. asl konfiguratsiyani qaytarib oling. Ammo oqsillarning aksariyati shunchaki chigallashgan polipeptid zanjirlari massasiga aylanadi va ularning oldingi konfiguratsiyasini tiklamaydi.

Faol oqsillarni ajratib olishning asosiy qiyinchiliklaridan biri ularning denaturatsiyaga o'ta sezgirligidir. Proteinlarning bu xususiyati oziq-ovqat mahsulotlarini saqlashda foydali qo'llaniladi: yuqori harorat mikroorganizmlarning fermentlarini qaytarib bo'lmaydigan darajada denatüratsiya qiladi va mikroorganizmlar nobud bo'ladi.

PROTEINLAR SINTEZI Proteinni sintez qilish uchun tirik organizmda bir aminokislotani boshqasiga birlashtira oladigan fermentlar tizimi bo'lishi kerak. Qaysi aminokislotalarni birlashtirish kerakligini aniqlash uchun ma'lumot manbai ham kerak. Organizmda minglab turdagi oqsillar mavjudligi va ularning har biri o'rtacha bir necha yuz aminokislotadan iborat bo'lganligi sababli, talab qilinadigan ma'lumotlar haqiqatan ham juda katta bo'lishi kerak. U genlarni tashkil etuvchi nuklein kislota molekulalarida saqlanadi (yozuv magnit lentada qanday saqlanganiga o'xshash). Sm . shuningdek, irsiy; NUCLEIN KISLOTALAR.Ferment faollashuvi. Aminokislotalardan sintez qilingan polipeptid zanjiri har doim ham oxirgi shaklda oqsil bo'lavermaydi. Ko'pgina fermentlar birinchi navbatda faol bo'lmagan prekursorlar sifatida sintezlanadi va boshqa ferment zanjirning bir uchida bir nechta aminokislotalarni olib tashlaganidan keyingina faollashadi. Ovqat hazm qilish fermentlarining ba'zilari, masalan, tripsin, bu faol bo'lmagan shaklda sintezlanadi; bu fermentlar ovqat hazm qilish traktida zanjirning terminal qismini olib tashlash natijasida faollashadi. Insulin gormoni, uning molekulasi faol shaklda ikkita qisqa zanjirdan iborat bo'lib, bitta zanjir deb ataladigan shaklda sintezlanadi. proinsulin. Keyin bu zanjirning o'rta qismi chiqariladi va qolgan bo'laklar faol gormon molekulasini hosil qilish uchun bir-biriga bog'lanadi. Murakkab oqsillar oqsilga ma'lum bir kimyoviy guruh biriktirilgandan keyingina hosil bo'ladi va bu biriktirma ko'pincha fermentni ham talab qiladi.Metabolik qon aylanishi. Uglerod, azot yoki vodorodning radioaktiv izotoplari bilan etiketlangan hayvon aminokislotalarini oziqlantirgandan so'ng, etiket tezda uning oqsillariga kiritiladi. Belgilangan aminokislotalar tanaga kirishni to'xtatsa, oqsillardagi yorliq miqdori kamayishni boshlaydi. Ushbu tajribalar shuni ko'rsatadiki, hosil bo'lgan oqsillar hayotning oxirigacha tanada saqlanmaydi. Ularning barchasi, bir nechta istisnolardan tashqari, dinamik holatda bo'lib, doimo aminokislotalarga bo'linadi va keyin yana sintezlanadi.

Ba'zi oqsillar hujayralar nobud bo'lganda va yo'q qilinganda parchalanadi. Bu har doim sodir bo'ladi, masalan, qizil qon tanachalari va ichakning ichki yuzasini qoplaydigan epiteliya hujayralari. Bundan tashqari, oqsillarning parchalanishi va qayta sintezi ham tirik hujayralarda sodir bo'ladi. Ajablanarlisi shundaki, oqsillarning parchalanishi haqida ularning sintezi haqida kamroq ma'lumot mavjud. Shu bilan birga, parchalanish ovqat hazm qilish traktida oqsillarni aminokislotalarga parchalaydiganlarga o'xshash proteolitik fermentlarni o'z ichiga olishi aniq.

Turli xil oqsillarning yarimparchalanish davri bir necha soatdan bir necha oygacha o'zgarib turadi. Faqatgina istisno - bu kollagen molekulasi. Shakllanganidan keyin ular barqaror bo'lib qoladi va yangilanmaydi yoki almashtirilmaydi. Biroq, vaqt o'tishi bilan ularning ba'zi xususiyatlari, xususan, elastiklik o'zgaradi va ular yangilanmaganligi sababli, bu yoshga bog'liq ma'lum o'zgarishlarga olib keladi, masalan, terida ajinlar paydo bo'lishi.

Sintetik oqsillar. Kimyogarlar aminokislotalarni polimerizatsiya qilishni uzoq vaqtdan beri o'rganishgan, ammo aminokislotalar tartibsiz tarzda birlashtirilgan, shuning uchun bunday polimerizatsiya mahsulotlari tabiiy mahsulotlarga juda oz o'xshaydi. To'g'ri, aminokislotalarni ma'lum bir tartibda birlashtirish mumkin, bu ba'zi biologik faol oqsillarni, xususan, insulinni olish imkonini beradi. Jarayon ancha murakkab va shu tarzda faqat molekulalarida yuzga yaqin aminokislotalar mavjud bo'lgan oqsillarni olish mumkin. Buning o'rniga kerakli aminokislotalar ketma-ketligiga mos keladigan genning nukleotidlar ketma-ketligini sintez qilish yoki izolyatsiya qilish va keyin bu genni ko'paytirish orqali kerakli mahsulotni ko'p miqdorda ishlab chiqaradigan bakteriyaga kiritish afzalroqdir. Biroq, bu usul o'zining kamchiliklariga ham ega. Sm . shuningdek, GENETIK INJENERING. PROTEIN VA OZIQLANISH Tanadagi oqsillar aminokislotalarga parchalanganda, bu aminokislotalar yana oqsillarni sintez qilish uchun ishlatilishi mumkin. Shu bilan birga, aminokislotalarning o'zlari parchalanishga duchor bo'ladilar, shuning uchun ular butunlay qayta ishlatilmaydi. Bundan tashqari, o'sish, homiladorlik va jarohatni davolashda oqsil sintezi parchalanishdan oshib ketishi aniq. Tana doimiy ravishda ba'zi oqsillarni yo'qotadi; Bular sochlar, tirnoqlar va terining sirt qatlamining oqsillari. Shuning uchun oqsillarni sintez qilish uchun har bir organizm oziq-ovqatdan aminokislotalarni olishi kerak. Yashil o'simliklar CO dan sintezlanadi 2 , suv va ammiak yoki nitratlar oqsillarda joylashgan 20 ta aminokislotadir. Ko'pgina bakteriyalar shakar (yoki ba'zi ekvivalenti) va qattiq azot ishtirokida aminokislotalarni sintez qilishga qodir, ammo shakar oxir-oqibat yashil o'simliklar tomonidan ta'minlanadi. Hayvonlarning aminokislotalarni sintez qilish qobiliyati cheklangan; ular yashil o'simliklar yoki boshqa hayvonlarni iste'mol qilish orqali aminokislotalarni olishadi. Ovqat hazm qilish traktida so'rilgan oqsillar aminokislotalarga bo'linadi, ikkinchisi so'riladi va ulardan ma'lum bir organizmga xos bo'lgan oqsillar hosil bo'ladi. So'rilgan oqsillarning hech biri tana tuzilmalariga qo'shilmaydi. Faqatgina istisno shundaki, ko'plab sutemizuvchilarda onaning ba'zi antikorlari yo'ldosh orqali homila qon oqimiga buzilmagan holda o'tishi va ona suti orqali (ayniqsa kavsh qaytaruvchi hayvonlarda) tug'ilgandan keyin darhol yangi tug'ilgan chaqaloqqa o'tishi mumkin.Proteinga bo'lgan ehtiyoj. Hayotni saqlab qolish uchun organizm oziq-ovqatdan ma'lum miqdorda protein olishi kerakligi aniq. Biroq, bu ehtiyojning ko'lami bir qator omillarga bog'liq. Tana energiya manbai (kaloriya) sifatida ham, uning tuzilmalarini qurish uchun material sifatida ham oziq-ovqatga muhtoj. Energiyaga bo'lgan ehtiyoj birinchi o'rinda turadi. Bu shuni anglatadiki, dietada uglevodlar va yog'lar kam bo'lsa, parhez oqsillari o'z oqsillarini sintez qilish uchun emas, balki kaloriya manbai sifatida ishlatiladi. Uzoq muddatli ro'za paytida, hatto o'zingizning oqsillaringiz ham energiya ehtiyojlarini qondirish uchun ishlatiladi. Agar dietada uglevodlar etarli bo'lsa, unda protein iste'molini kamaytirish mumkin.Azot balansi. O'rtacha taxminan. Proteinning umumiy massasining 16% ni azot tashkil qiladi. Oqsillar tarkibidagi aminokislotalar parchalanganda ulardagi azot organizmdan siydik bilan va (kamroq darajada) najas bilan turli azotli birikmalar shaklida chiqariladi. Shuning uchun oqsillarni oziqlantirish sifatini baholash uchun azot balansi kabi ko'rsatkichdan foydalanish qulay, ya'ni. organizmga kiradigan azot miqdori va bir sutkada chiqariladigan azot miqdori o'rtasidagi farq (gramda). Katta yoshdagi normal ovqatlanish bilan bu miqdorlar tengdir. O'sayotgan organizmda chiqarilgan azot miqdori olingan miqdordan kamroq, ya'ni. balans ijobiy. Ratsionda protein etishmasligi bo'lsa, balans salbiy bo'ladi. Agar dietada kaloriyalar etarli bo'lsa, lekin unda oqsillar bo'lmasa, organizm oqsillarni saqlaydi. Shu bilan birga, oqsil almashinuvi sekinlashadi va oqsil sintezida aminokislotalarning takroriy ishlatilishi eng yuqori samaradorlik bilan sodir bo'ladi. Biroq, yo'qotishlar muqarrar va azotli birikmalar hali ham siydik bilan va qisman najas bilan chiqariladi. Proteinli ro'za tutish vaqtida tanadan bir kunda chiqariladigan azot miqdori kunlik protein etishmasligining o'lchovi bo'lib xizmat qilishi mumkin. Ushbu etishmovchilikka teng protein miqdorini dietaga kiritish orqali azot balansini tiklash mumkin, deb taxmin qilish tabiiydir. Biroq, unday emas. Ushbu miqdordagi proteinni olgandan so'ng, organizm aminokislotalarni kamroq samarali ishlata boshlaydi, shuning uchun azot muvozanatini tiklash uchun ba'zi qo'shimcha protein kerak bo'ladi.

Agar ratsiondagi protein miqdori azot muvozanatini saqlash uchun zarur bo'lganidan oshsa, unda hech qanday zarar yo'qdek ko'rinadi. Ortiqcha aminokislotalar oddiygina energiya manbai sifatida ishlatiladi. Ayniqsa, yorqin misol sifatida, Eskimoslar azot muvozanatini saqlash uchun zarur bo'lgan oz miqdordagi uglevodlarni va taxminan o'n baravar ko'p protein iste'mol qiladilar. Biroq, ko'p hollarda, proteinni energiya manbai sifatida ishlatish foydali emas, chunki ma'lum miqdordagi uglevod bir xil miqdordagi proteinga qaraganda ko'proq kaloriya ishlab chiqarishi mumkin. Kambag'al mamlakatlarda odamlar kaloriyalarni uglevodlardan olishadi va minimal miqdorda protein iste'mol qiladilar.

Agar tana protein bo'lmagan mahsulotlar shaklida kerakli miqdordagi kaloriyalarni qabul qilsa, u holda azot balansini saqlashni ta'minlash uchun minimal protein miqdori taxminan. Kuniga 30 g. Taxminan bu ko'p protein to'rt bo'lak non yoki 0,5 litr sutda mavjud. Bir oz kattaroq raqam odatda optimal hisoblanadi; 50 dan 70 g gacha tavsiya etiladi.

Muhim aminokislotalar. Hozirgacha protein bir butun sifatida ko'rib chiqildi. Ayni paytda, oqsil sintezi sodir bo'lishi uchun organizmda barcha kerakli aminokislotalar mavjud bo'lishi kerak. Hayvon tanasining o'zi aminokislotalarning bir qismini sintez qilishga qodir. Ular almashtiriladigan deb ataladi, chunki ular dietada bo'lishi shart emas, faqat azot manbai sifatida oqsilning umumiy ta'minoti etarli bo'lishi muhimdir; keyin, agar muhim bo'lmagan aminokislotalarning etishmasligi bo'lsa, organizm ularni ortiqcha mavjud bo'lganlar hisobiga sintez qilishi mumkin. Qolgan "asosiy" aminokislotalarni sintez qilib bo'lmaydi va ular organizmga oziq-ovqat bilan ta'minlanishi kerak. Odamlar uchun zarur bo'lgan moddalar valin, leysin, izolösin, treonin, metionin, fenilalanin, triptofan, histidin, lizin va arginindir. (Arginin organizmda sintezlanishi mumkin bo'lsa-da, u muhim aminokislotalarga kiradi, chunki u yangi tug'ilgan chaqaloqlarda va o'sayotgan bolalarda etarli miqdorda ishlab chiqarilmaydi. Boshqa tomondan, bu aminokislotalarning ba'zilari ovqatdan kattalar uchun keraksiz bo'lib qolishi mumkin. odam.)

Muhim aminokislotalarning ushbu ro'yxati boshqa umurtqali hayvonlarda va hatto hasharotlarda taxminan bir xil. Proteinlarning ozuqaviy qiymati odatda ularni o'sayotgan kalamushlarga boqish va hayvonlarning vaznini kuzatish orqali aniqlanadi.

Proteinlarning ozuqaviy qiymati. Proteinning ozuqaviy qiymati eng kam bo'lgan muhim aminokislota bilan belgilanadi. Buni misol bilan tushuntirib beraylik. Bizning tanamizdagi oqsillar o'rtacha taxminan o'z ichiga oladi. 2% triptofan (og'irlik bo'yicha). Aytaylik, dietada 1% triptofan bo'lgan 10 g protein mavjud va unda boshqa muhim aminokislotalar etarli. Bizning holatlarimizda, bu to'liq bo'lmagan oqsilning 10 g, asosan, 5 g to'liq proteinga teng; qolgan 5 g faqat energiya manbai bo'lib xizmat qilishi mumkin. E'tibor bering, aminokislotalar organizmda deyarli saqlanmaydi va oqsil sintezi sodir bo'lishi uchun barcha aminokislotalar bir vaqtning o'zida mavjud bo'lishi kerak, muhim aminokislotalarni qabul qilish ta'siri faqat ularning barchasi bo'lsa, aniqlanishi mumkin. bir vaqtning o'zida tanaga kiring. Ko'pgina hayvonlar oqsillarining o'rtacha tarkibi inson organizmidagi oqsillarning o'rtacha tarkibiga yaqin, shuning uchun bizning dietamiz go'sht, tuxum, sut va pishloq kabi oziq-ovqatlarga boy bo'lsa, biz aminokislota etishmovchiligiga duch kelmasligimiz mumkin. Shu bilan birga, juda oz miqdordagi muhim aminokislotalarni o'z ichiga olgan jelatin (kollagen denaturatsiyasi mahsuloti) kabi oqsillar mavjud. O'simlik oqsillari, bu ma'noda jelatindan yaxshiroq bo'lsa-da, muhim aminokislotalarda ham kambag'aldir; Ularda lizin va triptofan ayniqsa kam. Shunga qaramay, sof vegetarian dietani zararli deb hisoblash mumkin emas, agar u tanani muhim aminokislotalar bilan ta'minlash uchun etarli bo'lgan o'simlik oqsillarini biroz ko'proq iste'mol qilmasa. O'simliklar urug'larida, ayniqsa bug'doy va turli dukkaklilar urug'larida eng ko'p protein mavjud. Qushqo'nmas kabi yosh kurtaklar ham oqsilga boy.Ratsiondagi sintetik oqsillar. To'liq bo'lmagan oqsillarga, masalan, makkajo'xori oqsillariga oz miqdorda sintetik muhim aminokislotalar yoki aminokislotalarga boy oqsillarni qo'shib, ikkinchisining ozuqaviy qiymati sezilarli darajada oshishi mumkin, ya'ni. shu bilan iste'mol qilinadigan protein miqdorini oshiradi. Yana bir imkoniyat - azot manbai sifatida nitratlar yoki ammiak qo'shilishi bilan neft uglevodorodlarida bakteriyalar yoki xamirturushlarni etishtirishdir. Shu tarzda olingan mikrobial oqsil parranda yoki chorva uchun ozuqa sifatida xizmat qilishi yoki odamlar tomonidan bevosita iste'mol qilinishi mumkin. Uchinchi, keng qo'llaniladigan usul kavsh qaytaruvchi hayvonlarning fiziologiyasidan foydalanadi. Kavsh qaytaruvchi hayvonlarda, oshqozonning boshlang'ich qismida, deb ataladigan. Qorin bo'shlig'ida to'liq bo'lmagan o'simlik oqsillarini to'liqroq mikrobial oqsillarga aylantiradigan bakteriyalar va protozoalarning maxsus shakllari yashaydi va ular hazm qilish va so'rilgach, o'z navbatida hayvon oqsillariga aylanadi. Arzon sintetik azot o'z ichiga olgan karbamidni chorva ozuqasiga qo'shish mumkin. Qorin bo'shlig'ida yashovchi mikroorganizmlar uglevodlarni (ulardan ozuqada ko'proq) oqsilga aylantirish uchun karbamid azotidan foydalanadilar. Chorvachilik ozuqasi tarkibidagi barcha azotning taxminan uchdan bir qismi karbamid shaklida bo'lishi mumkin, bu esa ma'lum darajada oqsilning kimyoviy sintezini anglatadi. AQShda bu usul oqsil olish usullaridan biri sifatida muhim rol o'ynaydi.ADABIYOT Myurrey R., Grenner D., Mayes P., Rodwell V. Inson biokimyosi, jild. 12. M., 1993 yil
Alberts B, Bray D, Lyuis J va boshqalar. Molekulyar hujayra biologiyasi, jild. 13. M., 1994 yil

Sincaplar - Bular yuqori molekulyar (molekulyar og'irligi 5-10 mingdan 1 million va undan ortiqgacha o'zgaradi) tabiiy polimerlar bo'lib, ularning molekulalari amid (peptid) bog'i bilan bog'langan aminokislotalar qoldiqlaridan qurilgan.

Proteinlar oqsillar deb ham ataladi (yunoncha "protos" - birinchi, muhim). Protein molekulasidagi aminokislotalar qoldiqlari soni juda katta farq qiladi va ba'zan bir necha mingga etadi. Har bir protein aminokislotalar qoldiqlarining o'ziga xos ketma-ketligiga ega.

Белки выполняют разнообразные биологические функции: каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген, фиброин), двигательные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуноглобулины, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин) va boshqalar.

Proteinlar biomembranlarning asosi, hujayra va hujayra tarkibiy qismlarining eng muhim tarkibiy qismidir. Ular hujayra hayotida asosiy rol o'ynaydi, go'yo uning kimyoviy faoliyatining moddiy asosini tashkil qiladi.

Proteinning o'ziga xos xususiyati shundaki tuzilmaning o'zini o'zi tashkil etishi, ya'ni faqat ma'lum bir oqsilga xos bo'lgan ma'lum fazoviy strukturani o'z-o'zidan yaratish qobiliyati. Aslida, tananing barcha faoliyati (rivojlanish, harakatlanish, turli funktsiyalarni bajarish va boshqalar) oqsil moddalari bilan bog'liq. Hayotni oqsillarsiz tasavvur qilib bo'lmaydi.

Proteinlar inson va hayvonlarning oziq-ovqatlarining eng muhim tarkibiy qismi bo'lib, muhim aminokislotalarni yetkazib beruvchi hisoblanadi.

Protein tuzilishi

Oqsillarning fazoviy tuzilishida aminokislotalar molekulalaridagi R-radikallarning (qoldiqlarning) tabiati katta ahamiyatga ega. Polar bo'lmagan aminokislota radikallari odatda oqsil makromolekulasi ichida joylashgan va hidrofobik o'zaro ta'sirlarni keltirib chiqaradi; ionli (ion hosil qiluvchi) guruhlarni o'z ichiga olgan qutbli radikallar odatda oqsil makromolekulasi yuzasida topiladi va elektrostatik (ionli) o'zaro ta'sirlarni tavsiflaydi. Polar noionik radikallar (masalan, tarkibida alkogol OH guruhlari, amid guruhlari) oqsil molekulasi yuzasida ham, ichida ham joylashishi mumkin. Ular vodorod aloqalarini hosil qilishda ishtirok etadilar.

Protein molekulalarida a-aminokislotalar bir-biri bilan peptid (-CO-NH-) bog'lari bilan bog'langan:

Shu tarzda tuzilgan polipeptid zanjirlari yoki polipeptid zanjiridagi alohida bo'limlar, ba'zi hollarda, qo'shimcha ravishda bir-biri bilan disulfid (-S-S-) bog'lari yoki, odatda, disulfid ko'priklari bilan bog'lanishi mumkin.

Proteinlarning tuzilishini yaratishda ion (tuz) va vodorod aloqalari, shuningdek, gidrofobik o'zaro ta'sir - suvli muhitda oqsil molekulalarining hidrofobik komponentlari o'rtasidagi aloqaning maxsus turi katta rol o'ynaydi. Bu bog'larning barchasi turli kuchlarga ega va murakkab, yirik oqsil molekulasining shakllanishini ta'minlaydi.

Protein moddalarining tuzilishi va funktsiyalaridagi farqga qaramasdan, ularning elementar tarkibi biroz o'zgarib turadi (quruq vazn bo'yicha% da): uglerod - 51-53; kislorod - 21,5-23,5; azot - 16,8-18,4; vodorod - 6,5-7,3; oltingugurt - 0,3-2,5.

Ba'zi oqsillar oz miqdorda fosfor, selen va boshqa elementlarni o'z ichiga oladi.

Polipeptid zanjiridagi aminokislotalar qoldiqlarining ketma-ketligi deyiladi asosiy protein tuzilishi.

Protein molekulasi bir yoki bir nechta polipeptid zanjirlaridan iborat bo'lishi mumkin, ularning har biri turli xil miqdordagi aminokislotalar qoldiqlarini o'z ichiga oladi. Mumkin bo'lgan kombinatsiyalar sonini hisobga olgan holda, oqsillarning xilma-xilligi deyarli cheksizdir, ammo ularning hammasi ham tabiatda mavjud emas.

Barcha turdagi tirik organizmlarda har xil turdagi oqsillarning umumiy soni 10 11 -10 12 ni tashkil qiladi. Tuzilishi nihoyatda murakkab bo'lgan oqsillar uchun birlamchidan tashqari yuqori strukturaviy tashkiliy darajalar ham ajralib turadi: ikkilamchi, uchinchi darajali va ba'zan to'rtlamchi tuzilish.

Ikkilamchi tuzilma Aksariyat oqsillar har doim ham polipeptid zanjirining butun uzunligi bo'ylab bo'lmasa ham, ega. Muayyan ikkilamchi tuzilishga ega bo'lgan polipeptid zanjirlari kosmosda turlicha joylashishi mumkin.

Ma `lumot uchinchi darajali tuzilish Vodorod aloqalaridan tashqari, ion va hidrofobik o'zaro ta'sirlar muhim rol o'ynaydi. Protein molekulasining "qadoqlash" tabiatiga ko'ra, ular ajralib turadi sharsimon, yoki sharsimon, va fibrillar, yoki filamentli oqsillar (12-jadval).

Globulyar oqsillar uchun a-spiral struktura ko'proq xarakterlidir, ular egri, "buklangan". Makromolekulaning sferik shakli bor. Ular suv va tuz eritmalarida eriydi va kolloid sistemalarni hosil qiladi. Hayvonlar, o'simliklar va mikroorganizmlardagi oqsillarning aksariyati globulyar oqsillardir.

Fibrillyar oqsillar uchun filamentli struktura ko'proq xosdir. Ular odatda suvda erimaydi. Fibrillyar oqsillar odatda struktura hosil qiluvchi funktsiyalarni bajaradi. Ularning xossalari (kuchliligi, cho'ziluvchanligi) polipeptid zanjirlarini qadoqlash usuliga bog'liq. Fibrillyar oqsillarga misollar miyozin va keratindir. Ba'zi hollarda alohida oqsil bo'linmalari vodorod aloqalari, elektrostatik va boshqa o'zaro ta'sirlar yordamida murakkab ansambllarni hosil qiladi. Bunday holda, u shakllanadi to'rtlamchi tuzilish oqsillar.

To'rtlamchi tuzilishga ega bo'lgan oqsilga misol sifatida qon gemoglobinini keltirish mumkin. Faqatgina bunday tuzilish bilan u o'z vazifalarini bajaradi - kislorodni bog'lash va uni to'qimalar va organlarga tashish.

Ammo shuni ta'kidlash kerakki, yuqori proteinli tuzilmalarni tashkil qilishda birlamchi tuzilish eksklyuziv rolga ega.

Proteinlarning tasnifi

Proteinlarning bir nechta tasnifi mavjud:

Qiyinchilik darajasi bo'yicha (oddiy va murakkab).
Molekulalar shakliga ko'ra (globulyar va fibrillyar oqsillar).
Alohida erituvchilarda eruvchanligiga ko'ra (suvda eriydi, suyultirilgan tuz eritmalarida eriydi - albuminlar, spirtda eriydi - prolaminlar, suyultirilgan ishqorlarda va kislotalarda eriydi - glutelinlar).
Amalga oshirilgan funktsiyalariga ko'ra (masalan, saqlash oqsillari, skelet oqsillari va boshqalar).

Proteinlarning xossalari

Proteinlar amfoter elektrolitlardir. Ma'lum bir pH qiymatida (izoelektrik nuqta deb ataladi) oqsil molekulasidagi musbat va manfiy zaryadlar soni teng bo'ladi. Bu proteinning asosiy xususiyatlaridan biridir. Bu vaqtda oqsillar elektr jihatdan neytral bo'lib, ularning suvda eruvchanligi eng past bo'ladi. Oqsillarning molekulalari elektr neytralligiga erishganda eruvchanligini pasaytirish qobiliyati eritmalardan izolyatsiyalash uchun, masalan, oqsil mahsulotlarini olish texnologiyasida qo'llaniladi.

Hidratsiya. Hidratlanish jarayoni suvning oqsillar bilan bog'lanishini anglatadi va ular hidrofilik xususiyatni namoyon qiladi: ular shishiradi, ularning massasi va hajmi ortadi. Alohida oqsillarning shishishi faqat ularning tuzilishiga bog'liq. Tarkibida mavjud bo'lgan va oqsil makromolekulasi yuzasida joylashgan gidrofil amid (-CO-NH-, peptid bog'i), amin (-NH 2) va karboksil (-COOH) guruhlari suv molekulalarini o'ziga tortadi va ularni qat'iy ravishda sirtga yo'naltiradi. molekulasidan. Protein globullarini o'rab turgan hidratsiya (suvli) qobiq agregatsiya va cho'kishni oldini oladi va shuning uchun oqsil eritmalarining barqarorligiga hissa qo'shadi. Izoelektrik nuqtada oqsillar suvni eng kam bog'lash qobiliyatiga ega, oqsil molekulalari atrofidagi hidratsiya qobig'i yo'q qilinadi, shuning uchun ular katta agregatlar hosil qiladi. Protein molekulalarining agregatsiyasi, shuningdek, ular ma'lum organik erituvchilar, masalan, etil spirti yordamida suvsizlanganda sodir bo'ladi. Bu oqsillarning cho'kishiga olib keladi. Muhitning pH qiymati o'zgarganda oqsil makromolekulasi zaryadlanadi va uning hidratsiya qobiliyati o'zgaradi.

Cheklangan shish bilan, konsentrlangan protein eritmalari chaqirilgan murakkab tizimlarni hosil qiladi jele.

Jellylar suyuq, elastik emas, plastisitiv, ma'lum bir mexanik kuchga ega va o'z shakllarini saqlab qolishga qodir. Globulyar oqsillar to'liq gidratlanishi va suvda (masalan, sut oqsillari) eritilib, past konsentratsiyali eritmalar hosil qilishi mumkin. Oqsillarning gidrofil xossalari, ya'ni ularning shishishi, jele hosil qilish, suspenziyalar, emulsiyalar va ko'piklarni barqarorlashtirish qobiliyati biologiya va oziq-ovqat sanoatida katta ahamiyatga ega. Asosan oqsil molekulalaridan qurilgan juda mobil jele sitoplazma - bug'doy xamiridan ajratilgan xom kleykovina; uning tarkibida 65% gacha suv bor. Kleykovina oqsillarining turli xil gidrofilligi bug'doy donining va undan olingan unning (kuchli va zaif bug'doy deb ataladigan) sifatini tavsiflovchi belgilardan biridir. Don va un oqsillarining gidrofilligi donni saqlash va qayta ishlashda va non pishirishda muhim rol o'ynaydi. Non ishlab chiqarishda olinadigan xamir suvda shishgan oqsil, kraxmal donalarini o'z ichiga olgan konsentrlangan jele.

Proteinlarning denaturatsiyasi. Tashqi omillar (harorat, mexanik kuchlanish, kimyoviy moddalar ta'siri va boshqa bir qator omillar) ta'sirida denaturatsiya paytida oqsil makromolekulasining ikkilamchi, uchinchi va to'rtlamchi tuzilmalarida, ya'ni uning mahalliy fazoviy tuzilishida o'zgarish sodir bo'ladi. Proteinning birlamchi tuzilishi va shuning uchun kimyoviy tarkibi o'zgarmaydi. Jismoniy xususiyatlar o'zgaradi: eruvchanlik va hidratsiya qobiliyati pasayadi, biologik faollik yo'qoladi. Protein makromolekulasining shakli o'zgaradi va agregatsiya sodir bo'ladi. Shu bilan birga, ayrim kimyoviy guruhlarning faolligi oshadi, proteolitik fermentlarning oqsillarga ta'siri osonlashadi va shuning uchun gidrolizlanish osonroq bo'ladi.

Oziq-ovqat texnologiyasida oqsillarning issiqlik denaturatsiyasi alohida amaliy ahamiyatga ega bo'lib, uning darajasi harorat, isitish davomiyligi va namlikka bog'liq. Oziq-ovqat xom ashyosi, yarim tayyor mahsulotlar va ba'zan tayyor mahsulotlar uchun issiqlik bilan ishlov berish rejimlarini ishlab chiqishda buni esga olish kerak. Termik denaturatsiya jarayonlari o'simlik materiallarini oqartirish, donni quritish, non pishirish va makaron ishlab chiqarishda alohida rol o'ynaydi. Proteinning denaturatsiyasiga mexanik ta'sir (bosim, ishqalanish, silkitish, ultratovush) ham sabab bo'lishi mumkin. Nihoyat, oqsillarning denaturatsiyasi kimyoviy reagentlar (kislotalar, ishqorlar, spirt, aseton) ta'siridan kelib chiqadi. Bu usullarning barchasi oziq-ovqat va biotexnologiyada keng qo'llaniladi.

Ko'piklanish. Ko'piklanish jarayoni oqsillarning ko'pik deb ataladigan yuqori konsentrlangan suyuqlik-gaz tizimlarini hosil qilish qobiliyatini anglatadi. Protein ko'pikli vosita bo'lgan ko'pikning barqarorligi nafaqat uning tabiati va konsentratsiyasiga, balki haroratga ham bog'liq. Proteinlar qandolat sanoatida ko'pikli moddalar sifatida keng qo'llaniladi (zefir, marshmallow, sufle). Non ko'pikli tuzilishga ega va bu uning ta'miga ta'sir qiladi.

Protein molekulalari bir qator omillar ta'sirida yo'q qilinishi yoki yangi mahsulotlarni hosil qilish uchun boshqa moddalar bilan o'zaro ta'sir qilishi mumkin. Oziq-ovqat sanoati uchun ikkita muhim jarayonni ajratish mumkin:

1) fermentlar ta'sirida oqsillarni gidrolizlanishi;

2) oqsillar yoki aminokislotalarning aminokislotalar aminokislotalarining qaytaruvchi shakarlarning karbonil guruhlari bilan o'zaro ta'siri.

Oqsillarning gidrolitik parchalanishini katalizlovchi proteaz fermentlarining ta'siri ostida ikkinchisi oddiyroq mahsulotlarga (poli- va dipeptidlar) va oxir-oqibat aminokislotalarga bo'linadi. Oqsil gidroliz tezligi uning tarkibi, molekulyar tuzilishi, ferment faolligi va sharoitlariga bog'liq.

Protein gidrolizi. Umuman olganda, aminokislotalarning hosil bo'lishi bilan gidroliz reaktsiyasini quyidagicha yozish mumkin:

Yonish. Proteinlar yonib azot, karbonat angidrid va suv, shuningdek, ba'zi boshqa moddalarni hosil qiladi. Yonish kuygan patlarning xarakterli hidi bilan birga keladi.

Proteinlarga rangli reaktsiyalar. Proteinni sifat jihatidan aniqlash uchun quyidagi reaktsiyalar qo'llaniladi:

1) ksantoprotein, bunda oqsil molekulasidagi aromatik va geteroatomik sikllarning konsentrlangan nitrat kislota bilan o'zaro ta'siri sodir bo'lib, sariq rang paydo bo'lishi bilan birga keladi.

2) biuret, bunda oqsillarning kuchsiz ishqoriy eritmalari mis (II) sulfat eritmasi bilan oʻzaro taʼsirlashib Cu 2+ ionlari va polipeptidlar oʻrtasida murakkab birikmalar hosil qiladi. Reaktsiya binafsha-ko'k rangning paydo bo'lishi bilan birga keladi.