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Reacción de combustión de proteínas. Estructura y propiedades de las proteínas.

Ardillas- compuestos orgánicos de alto peso molecular que consisten en residuos de aminoácidos conectados en una cadena larga por enlaces peptídicos.

Las proteínas de los organismos vivos contienen solo 20 tipos de aminoácidos, todos los cuales son alfa aminoácidos, y la composición de aminoácidos de las proteínas y su orden de conexión entre sí están determinadas por el código genético individual de un organismo vivo.

Una de las características de las proteínas es su capacidad para formar espontáneamente estructuras espaciales características únicamente de esta proteína en particular.

Debido a la especificidad de su estructura, las proteínas pueden tener diversas propiedades. Por ejemplo, las proteínas con estructura cuaternaria globular, en particular la clara de huevo de gallina, se disuelven en agua para formar soluciones coloidales. Las proteínas con estructura cuaternaria fibrilar no se disuelven en agua. Las proteínas fibrilares, en particular, forman uñas, cabello y cartílagos.

Propiedades químicas de las proteínas.

Hidrólisis

Todas las proteínas son capaces de sufrir reacciones de hidrólisis. En el caso de una hidrólisis completa de proteínas, se forma una mezcla de α-aminoácidos:

Proteína + nH 2 O => mezcla de α-aminoácidos

Desnaturalización

La destrucción de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de una proteína sin destruir su estructura primaria se llama desnaturalización. La desnaturalización de las proteínas puede ocurrir bajo la influencia de soluciones de sales de sodio, potasio o amonio; dicha desnaturalización es reversible:

La desnaturalización que se produce bajo la influencia de la radiación (por ejemplo, calentamiento) o el tratamiento de la proteína con sales de metales pesados es irreversible:

Por ejemplo, se observa una desnaturalización irreversible de las proteínas durante el tratamiento térmico de los huevos durante su preparación. Como resultado de la desnaturalización de la clara de huevo, desaparece su capacidad de disolverse en agua para formar una solución coloidal.

Reacciones cualitativas a las proteínas.

reacción de biuret

Si se agrega una solución de hidróxido de sodio al 10% a una solución que contiene proteínas y luego una pequeña cantidad de una solución de sulfato de cobre al 1%, aparecerá un color violeta.

solución de proteína + NaOH (solución al 10%) + CuSO 4 = color violeta

Reacción de xantoproteína

Las soluciones de proteínas se vuelven amarillas cuando se hierven con ácido nítrico concentrado:

solución proteica + HNO 3 (conc.) => color amarillo

Funciones biológicas de las proteínas.

catalítico	acelerar diversas reacciones químicas en los organismos vivos	enzimas
estructural	material de construcción celular	colágeno, proteínas de la membrana celular
protector	proteger el cuerpo de infecciones	inmunoglobulinas, interferón
regulador	regular los procesos metabólicos	hormonas
transporte	transferencia de sustancias vitales de una parte del cuerpo a otra	la hemoglobina transporta oxígeno
energía	suministrar energía al cuerpo	1 gramo de proteína puede aportar al organismo 17,6 J de energía
motor (motor)	cualquier función motora del cuerpo	miosina (proteína muscular)

La clasificación de las proteínas se basa en su composición química. Según esta clasificación, las proteínas son simple Y complejo. Las proteínas simples constan únicamente de aminoácidos, es decir, de uno o más polipéptidos. Las proteínas simples que se encuentran en el cuerpo humano incluyen albúminas, globulinas, histonas, proteínas del tejido de sostén.

En una molécula de proteína compleja, además de los aminoácidos, también hay una parte que no es aminoácido llamada grupo prostético. Dependiendo de la estructura de este grupo, se distinguen proteínas complejas como fosfoproteínas ( contiene ácido fosfórico) nucleoproteínas(contiene ácido nucleico), glicoproteínas(contiene carbohidratos) lipoproteínas(contiene lipoide) y otros.

Según la clasificación, que se basa en la forma espacial de las proteínas, las proteínas se dividen en fibrilar Y globular.

Las proteínas fibrilares están constituidas por hélices, es decir, predominantemente de estructura secundaria. Las moléculas de proteínas globulares tienen forma esférica y elipsoidal.

Un ejemplo de proteínas fibrilares es colágeno – la proteína más abundante en el cuerpo humano. Esta proteína representa del 25 al 30% del número total de proteínas del organismo. El colágeno tiene alta resistencia y elasticidad. Es parte de los vasos sanguíneos de músculos, tendones, cartílagos, huesos y paredes de los vasos.

Ejemplos de proteínas globulares son albúminas y globulinas del plasma sanguíneo.

Propiedades fisicoquímicas de las proteínas.

Una de las principales características de las proteínas es su alto peso molecular, que oscila entre 6.000 y varios millones de daltons.

Otra propiedad fisicoquímica importante de las proteínas es su anfotericidad,es decir, la presencia de propiedades tanto ácidas como básicas. La anfotericidad está asociada a la presencia en algunos aminoácidos de grupos carboxilo libres, es decir, ácidos, y grupos amino, es decir, alcalinos. Esto lleva al hecho de que en un ambiente ácido las proteínas exhiben propiedades alcalinas, y en un ambiente alcalino, ácidas. Sin embargo, bajo determinadas condiciones, las proteínas presentan propiedades neutras. El valor de pH al que las proteínas exhiben propiedades neutras se llama punto isoeléctrico. El punto isoeléctrico de cada proteína es individual. Según este indicador, las proteínas se dividen en dos grandes clases: ácido y alcalino, ya que el punto isoeléctrico se puede desplazar hacia un lado o hacia el otro.

Otra propiedad importante de las moléculas de proteínas es solubilidad. A pesar del gran tamaño de las moléculas, las proteínas son bastante solubles en agua. Además, las soluciones de proteínas en agua son muy estables. La primera razón de la solubilidad de las proteínas es la presencia de una carga en la superficie de las moléculas de proteínas, por lo que las moléculas de proteínas prácticamente no forman agregados insolubles en agua. La segunda razón de la estabilidad de las soluciones de proteínas es la presencia de una capa de hidratación (agua) en la molécula de proteína. La capa de hidratación separa las proteínas entre sí.

La tercera propiedad fisicoquímica importante de las proteínas es salar,es decir, la capacidad de precipitar bajo la influencia de agentes eliminadores de agua. La salazón es un proceso reversible. Esta capacidad de entrar y salir de la solución es muy importante para la manifestación de muchas propiedades vitales.

Finalmente, la propiedad más importante de las proteínas es su capacidad para desnaturalización.La desnaturalización es la pérdida de su carácter nativo por parte de una proteína. Cuando batimos huevos en una sartén, se produce una desnaturalización irreversible de la proteína. La desnaturalización consiste en la alteración permanente o temporal de la estructura secundaria y terciaria de una proteína, pero se conserva la estructura primaria. Además de la temperatura (por encima de 50 grados), la desnaturalización puede deberse a otros factores físicos: radiación, ultrasonidos, vibraciones, ácidos fuertes y álcalis. La desnaturalización puede ser reversible o irreversible. Con pequeños impactos, la destrucción de las estructuras secundarias y terciarias de la proteína ocurre de manera insignificante. Por tanto, en ausencia de efectos desnaturalizantes, la proteína puede restaurar su estructura nativa. El proceso inverso de desnaturalización se llama renaturalización.Sin embargo, con una exposición prolongada y fuerte la renaturalización se vuelve imposible y, por tanto, la desnaturalización es irreversible.

Antes de hablar de las propiedades físicas y químicas más importantes de las proteínas, es necesario saber en qué consiste y cuál es su estructura. Las proteínas son un importante biopolímero natural; los aminoácidos les sirven de base.

¿Qué son los aminoácidos?

Son compuestos orgánicos que contienen grupos carboxilo y amina. Gracias al primer grupo tienen carbono, oxígeno e hidrógeno, y al otro, nitrógeno e hidrógeno. Los alfa aminoácidos se consideran los más importantes porque son necesarios para la formación de proteínas.

Existen aminoácidos esenciales llamados aminoácidos proteinogénicos. Por lo que son responsables de la aparición de proteínas. Sólo hay 20 de ellos, pero pueden formar innumerables compuestos proteicos. Sin embargo, ninguno de ellos será completamente idéntico al otro. Esto es posible gracias a las combinaciones de elementos que se encuentran en estos aminoácidos.

Su síntesis no ocurre en el cuerpo. Por tanto, llegan allí junto con la comida. Si una persona los recibe en cantidades insuficientes, puede verse alterado el funcionamiento normal de varios sistemas. Las proteínas se forman mediante una reacción de policondensación.

Proteínas y su estructura.

Antes de pasar a las propiedades físicas de las proteínas, conviene dar una definición más precisa de este compuesto orgánico. Las proteínas son uno de los compuestos bioorgánicos más importantes que se forman a partir de aminoácidos y participan en muchos procesos que ocurren en el cuerpo.

La estructura de estos compuestos depende del orden en que se alternan los residuos de aminoácidos. Como resultado, se ve así:

primario (lineal);
secundario (espiral);
terciario (globular).

Su clasificación

Debido a la gran variedad de compuestos proteicos y a los distintos grados de complejidad de su composición y diferentes estructuras, por conveniencia, existen clasificaciones que se basan en estas características.

Su composición es la siguiente:

simple;
complejos, que a su vez se dividen en:

combinación de proteínas y carbohidratos;
combinación de proteínas y grasas;
conexión de moléculas de proteínas y ácidos nucleicos.

Por solubilidad:

Agua soluble;
soluble en grasa.

Una breve descripción de los compuestos proteicos.

Antes de pasar a las propiedades físicas y químicas de las proteínas, será útil caracterizarlas un poco. Por supuesto, sus propiedades son importantes para el funcionamiento normal de un organismo vivo. En su estado original, se trata de sustancias sólidas que se disuelven en diversos líquidos o no.

Si hablamos brevemente de las propiedades físicas de las proteínas, luego determinan muchos de los procesos biológicos más importantes del cuerpo. Por ejemplo, como transporte de sustancias, función constructiva, etc. Las propiedades físicas de las proteínas dependen de si son solubles o no. Son estas características sobre las que se escribirá más adelante.

Propiedades físicas de las proteínas.

Ya se ha escrito anteriormente sobre su estado de agregación y solubilidad. Por tanto, pasamos a las siguientes propiedades:

Tienen un gran peso molecular, que depende de determinadas condiciones ambientales.
Su solubilidad tiene un amplio rango, lo que hace posible la electroforesis, un método mediante el cual se aíslan proteínas de mezclas.

Propiedades químicas de los compuestos proteicos.

Los lectores ahora saben qué propiedades físicas tienen las proteínas. Ahora tenemos que hablar de sustancias químicas igualmente importantes. Se enumeran a continuación:

Desnaturalización. Coagulación de proteínas bajo la influencia de altas temperaturas, ácidos fuertes o álcalis. Durante la desnaturalización, solo se conserva la estructura primaria y se pierden todas las propiedades biológicas de las proteínas.
Hidrólisis. Como resultado, se forman proteínas simples y aminoácidos, porque se destruye la estructura primaria. Es la base del proceso de digestión.
Reacciones cualitativas para la determinación de proteínas.. Solo hay dos y el tercero es necesario para detectar azufre en estos compuestos.
Reacción de Biuret. Las proteínas están expuestas al precipitado de hidróxido de cobre. El resultado es una coloración violeta.
Reacción de xantoproteína. El efecto se lleva a cabo utilizando ácido nítrico concentrado. Esta reacción da como resultado un precipitado blanco que se vuelve amarillo cuando se calienta. Y si agrega una solución acuosa de amoníaco, aparece un color naranja.
Determinación de azufre en proteínas.. Cuando las proteínas se queman, se empieza a sentir el olor a “cuerno quemado”. Este fenómeno se explica por el hecho de que contienen azufre.

Estas eran todas las propiedades físicas y químicas de las proteínas. Pero, por supuesto, no es sólo por ellos que se les considera los componentes más importantes de un organismo vivo. Determinan las funciones biológicas más importantes.

Propiedades biológicas de las proteínas.

Examinamos las propiedades físicas de las proteínas en química. Pero también vale la pena hablar del impacto que tienen en el cuerpo y de por qué este no funcionará plenamente sin ellos. Las siguientes son las funciones de las proteínas:

enzimático. La mayoría de las reacciones en el cuerpo ocurren con la participación de enzimas que son de origen proteico;
transporte. Estos elementos entregan otras moléculas importantes a los tejidos y órganos. Una de las proteínas de transporte más importantes es la hemoglobina;
estructural. Las proteínas son el principal material de construcción de muchos tejidos (músculo, tegumentario, de soporte);
protector. Los anticuerpos y las antitoxinas son un tipo especial de compuestos proteicos que forman la base de la inmunidad;
señal Los receptores que se encargan del funcionamiento de los órganos de los sentidos también tienen proteínas en su estructura;
almacenar. Esta función la realizan proteínas especiales, que pueden ser materiales de construcción y fuentes de energía adicional durante el desarrollo de nuevos organismos.

Las proteínas se pueden convertir en grasas y carbohidratos. Pero no podrán convertirse en ardillas. Por tanto, la falta de estos compuestos es especialmente peligrosa para un organismo vivo. La energía liberada es pequeña y es inferior en este sentido a las grasas y los carbohidratos. Sin embargo, son la fuente de aminoácidos esenciales del organismo.

¿Cómo entender que no hay suficiente proteína en el cuerpo? La salud de una persona se deteriora, aparece un rápido agotamiento y fatiga. Excelentes fuentes de proteínas son diversas variedades de trigo, productos cárnicos y pesqueros, productos lácteos, huevos y algunos tipos de legumbres.

Es importante conocer no sólo las propiedades físicas de las proteínas, sino también las químicas, así como qué significado tienen para el organismo desde el punto de vista biológico. Los compuestos proteicos son únicos porque son fuentes de aminoácidos esenciales necesarios para el funcionamiento normal del cuerpo humano.

PROTEÍNAS (proteínas), una clase de compuestos complejos que contienen nitrógeno, los componentes más característicos e importantes (junto con los ácidos nucleicos) de la materia viva. Las proteínas realizan numerosas y variadas funciones. La mayoría de las proteínas son enzimas que catalizan reacciones químicas. Muchas hormonas que regulan los procesos fisiológicos también son proteínas. Las proteínas estructurales como el colágeno y la queratina son los componentes principales del tejido óseo, el cabello y las uñas. Las proteínas contráctiles de los músculos tienen la capacidad de cambiar su longitud mediante el uso de energía química para realizar trabajo mecánico. Las proteínas incluyen anticuerpos que se unen y neutralizan sustancias tóxicas. Algunas proteínas que pueden responder a influencias externas (luz, olfato) sirven como receptores en los sentidos que perciben la irritación. Muchas proteínas ubicadas dentro de la célula y en la membrana celular realizan funciones reguladoras.

En la primera mitad del siglo XIX. Muchos químicos, entre ellos principalmente J. von Liebig, llegaron gradualmente a la conclusión de que las proteínas representan una clase especial de compuestos nitrogenados. El nombre "proteínas" (del griego.

proto primero) fue propuesto en 1840 por el químico holandés G. Mulder. PROPIEDADES FÍSICAS Las proteínas son blancas en estado sólido, pero incoloras en solución, a menos que lleven algún tipo de grupo cromóforo (coloreado), como la hemoglobina. La solubilidad en agua varía mucho entre las diferentes proteínas. También cambia según el pH y la concentración de sales en la solución, por lo que es posible seleccionar condiciones bajo las cuales una proteína precipitará selectivamente en presencia de otras proteínas. Este método de "salación" se utiliza ampliamente para aislar y purificar proteínas. La proteína purificada a menudo precipita de la solución en forma de cristales.

En comparación con otros compuestos, el peso molecular de las proteínas es muy grande, oscilando entre varios miles y muchos millones de daltons. Por tanto, durante la ultracentrifugación, las proteínas se sedimentan y a diferentes velocidades. Debido a la presencia de grupos cargados positiva y negativamente en las moléculas de proteínas, se mueven a diferentes velocidades y en un campo eléctrico. Ésta es la base de la electroforesis, un método utilizado para aislar proteínas individuales a partir de mezclas complejas. Las proteínas también se purifican mediante cromatografía.

PROPIEDADES QUÍMICAS Estructura. Las proteínas son polímeros, es decir. Moléculas construidas como cadenas a partir de unidades o subunidades monoméricas repetidas, cuyo papel desempeñan. a -aminoácidos. Fórmula general de aminoácidos. donde R un átomo de hidrógeno o algún grupo orgánico.

Una molécula de proteína (cadena polipeptídica) puede constar sólo de un número relativamente pequeño de aminoácidos o de varios miles de unidades monoméricas. La combinación de aminoácidos en cadena es posible porque cada uno de ellos tiene dos grupos químicos diferentes: un grupo amino con propiedades básicas,

NH2 , y un grupo carboxilo ácido, COOH. Ambos grupos están afiliados a a -átomo de carbono. El grupo carboxilo de un aminoácido puede formar un enlace amida (péptido) con el grupo amino de otro aminoácido:

Después de unir dos aminoácidos de esta manera, la cadena se puede extender agregando un tercero al segundo aminoácido, y así sucesivamente. Como puede verse en la ecuación anterior, cuando se forma un enlace peptídico, se libera una molécula de agua. En presencia de ácidos, álcalis o enzimas proteolíticas, la reacción procede en la dirección opuesta: la cadena polipeptídica se divide en aminoácidos con la adición de agua. Esta reacción se llama hidrólisis. La hidrólisis se produce de forma espontánea y se requiere energía para conectar los aminoácidos en una cadena polipeptídica.

Un grupo carboxilo y un grupo amida (o un grupo imida similar en el caso del aminoácido prolina) están presentes en todos los aminoácidos, pero las diferencias entre aminoácidos están determinadas por la naturaleza del grupo, o "cadena lateral", que se indica arriba con la letra

R . El papel de la cadena lateral puede desempeñarlo un átomo de hidrógeno, como en el aminoácido glicina, o algún grupo voluminoso, como en la histidina y el triptófano. Algunas cadenas laterales son químicamente inertes, mientras que otras son marcadamente reactivas.

Se pueden sintetizar muchos miles de aminoácidos diferentes, y en la naturaleza se encuentran muchos aminoácidos diferentes, pero sólo se utilizan 20 tipos de aminoácidos para la síntesis de proteínas: alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, valina, histidina, glicina, glutamina, ácido glutámico. ácido, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptófano, fenilalanina y cisteína (en las proteínas, la cisteína puede estar presente como un dímero

cistina). Es cierto que algunas proteínas contienen otros aminoácidos además de los veinte que aparecen habitualmente, pero se forman como resultado de la modificación de uno de los veinte enumerados después de haber sido incluido en la proteína.Actividad óptica. Todos los aminoácidos, a excepción de la glicina, tienen a El átomo de carbono tiene cuatro grupos diferentes unidos a él. Desde el punto de vista de la geometría, cuatro grupos diferentes se pueden unir de dos maneras y, en consecuencia, hay dos configuraciones posibles, o dos isómeros, relacionados entre sí como lo es un objeto con su imagen especular, es decir, como la mano izquierda a la derecha. Una configuración se llama izquierda o zurda ( l ), y el otro derecho, o dextrógiro ( D ), ya que dos de estos isómeros difieren en la dirección de rotación del plano de luz polarizada. Se encuentra sólo en las proteínas. l -aminoácidos (la excepción es la glicina; solo se puede representar en una forma, ya que dos de sus cuatro grupos son iguales), y todos ellos son ópticamente activos (ya que solo hay un isómero). D -los aminoácidos son raros en la naturaleza; se encuentran en algunos antibióticos y en la pared celular de las bacterias.Secuencia de aminoácidos. Los aminoácidos en una cadena polipeptídica no están dispuestos al azar, sino en un orden fijo determinado, y es este orden el que determina las funciones y propiedades de la proteína. Al variar el orden de los 20 tipos de aminoácidos, puedes crear una gran cantidad de proteínas diferentes, del mismo modo que puedes crear muchos textos diferentes a partir de las letras del alfabeto.

En el pasado, determinar la secuencia de aminoácidos de una proteína solía llevar varios años. La determinación directa sigue siendo una tarea bastante laboriosa, aunque se han creado dispositivos que permiten realizarla de forma automática. Generalmente es más fácil determinar la secuencia de nucleótidos del gen correspondiente y deducir de ella la secuencia de aminoácidos de la proteína. Hasta la fecha ya se han determinado las secuencias de aminoácidos de muchos cientos de proteínas. Las funciones de las proteínas descifradas suelen ser conocidas, lo que ayuda a imaginar las posibles funciones de proteínas similares que se forman, por ejemplo, en neoplasias malignas.

Proteínas complejas. Las proteínas que consisten únicamente en aminoácidos se llaman simples. Sin embargo, a menudo, un átomo de metal o algún compuesto químico que no es un aminoácido está unido a la cadena polipeptídica. Estas proteínas se denominan complejas. Un ejemplo es la hemoglobina: contiene porfirina de hierro, que determina su color rojo y le permite actuar como transportador de oxígeno.

Los nombres de las proteínas más complejas indican la naturaleza de los grupos adjuntos: las glicoproteínas contienen azúcares, las lipoproteínas contienen grasas. Si la actividad catalítica de una enzima depende del grupo adjunto, entonces se llama grupo protésico. A menudo, una vitamina desempeña el papel de un grupo protésico o forma parte de uno. La vitamina A, por ejemplo, unida a una de las proteínas de la retina, determina su sensibilidad a la luz.

Estructura terciaria. Lo importante no es tanto la secuencia de aminoácidos de la proteína en sí (la estructura primaria), sino la forma en que se distribuye en el espacio. A lo largo de toda la cadena polipeptídica, los iones de hidrógeno forman enlaces de hidrógeno regulares, que le dan la forma de una hélice o capa (estructura secundaria). De la combinación de tales hélices y capas surge una forma compacta del siguiente orden: la estructura terciaria de la proteína. Alrededor de los enlaces que sujetan las unidades monoméricas de la cadena, son posibles rotaciones en ángulos pequeños. Por tanto, desde un punto de vista puramente geométrico, el número de configuraciones posibles para cualquier cadena polipeptídica es infinitamente grande. En realidad, cada proteína normalmente existe en una sola configuración, determinada por su secuencia de aminoácidos. Esta estructura no es rígida, es como si « respira” fluctúa alrededor de una determinada configuración promedio. El circuito se pliega en una configuración en la que la energía libre (la capacidad de producir trabajo) es mínima, del mismo modo que un resorte liberado se comprime sólo hasta un estado correspondiente a la energía libre mínima. A menudo, una parte de la cadena está unida rígidamente a otra mediante disulfuro ( SS) enlaces entre dos residuos de cisteína. En parte, esta es la razón por la que la cisteína juega un papel particularmente importante entre los aminoácidos.

La complejidad de la estructura de las proteínas es tan grande que aún no es posible calcular la estructura terciaria de una proteína, incluso si se conoce su secuencia de aminoácidos. Pero si es posible obtener cristales de proteínas, entonces su estructura terciaria puede determinarse mediante difracción de rayos X.

En las proteínas estructurales, contráctiles y algunas otras, las cadenas son alargadas y varias cadenas ligeramente plegadas que se encuentran cerca forman fibrillas; las fibrillas, a su vez, se pliegan formando formaciones de fibras más grandes. Sin embargo, la mayoría de las proteínas en solución tienen forma globular: las cadenas están enrolladas en un glóbulo, como el hilo en un ovillo. La energía libre con esta configuración es mínima, ya que los aminoácidos hidrofóbicos (“que repelen el agua”) están ocultos dentro del glóbulo y los aminoácidos hidrofílicos (“que atraen el agua”) están en su superficie.

Muchas proteínas son complejos de varias cadenas polipeptídicas. Esta estructura se llama estructura cuaternaria de la proteína. La molécula de hemoglobina, por ejemplo, consta de cuatro subunidades, cada una de las cuales es una proteína globular.

Las proteínas estructurales, debido a su configuración lineal, forman fibras que tienen una resistencia a la tracción muy alta, mientras que la configuración globular permite que las proteínas entren en interacciones específicas con otros compuestos. En la superficie del glóbulo, cuando las cadenas están correctamente dispuestas, aparecen cavidades de cierta forma en las que se ubican grupos químicos reactivos. Si una proteína dada es una enzima, entonces otra molécula, generalmente más pequeña, de alguna sustancia ingresa en dicha cavidad, del mismo modo que una llave entra en una cerradura; en este caso, la configuración de la nube de electrones de la molécula cambia bajo la influencia de los grupos químicos ubicados en la cavidad, y esto la obliga a reaccionar de cierta manera. De esta forma, la enzima cataliza la reacción. Las moléculas de anticuerpos también tienen cavidades en las que se unen diversas sustancias extrañas y, por tanto, se vuelven inofensivas. El modelo de “llave y candado”, que explica la interacción de las proteínas con otros compuestos, permite comprender la especificidad de las enzimas y los anticuerpos, es decir. su capacidad para reaccionar sólo con ciertos compuestos.

Proteínas en diferentes tipos de organismos. Las proteínas que realizan la misma función en diferentes especies de plantas y animales y por tanto llevan el mismo nombre también tienen una configuración similar. Sin embargo, difieren algo en su secuencia de aminoácidos. A medida que las especies divergen de un ancestro común, algunos aminoácidos en ciertas posiciones son reemplazados por mutaciones en otros. Las mutaciones dañinas que causan enfermedades hereditarias son eliminadas por selección natural, pero las beneficiosas o al menos neutrales pueden persistir. Cuanto más cercanas están dos especies, menos diferencias se encuentran en sus proteínas.

Algunas proteínas cambian relativamente rápido, otras están muy conservadas. Este último incluye, por ejemplo, el citocromo. Con una enzima respiratoria que se encuentra en la mayoría de los organismos vivos. En humanos y chimpancés, sus secuencias de aminoácidos son idénticas y en el citocromo. Con En el trigo, sólo el 38% de los aminoácidos eran diferentes. Incluso comparando humanos y bacterias, la similitud de los citocromos Con(Aquí las diferencias afectan al 65% de los aminoácidos) todavía se pueden observar, aunque el ancestro común de las bacterias y los humanos vivió en la Tierra hace unos dos mil millones de años. Hoy en día, la comparación de secuencias de aminoácidos se utiliza a menudo para construir un árbol filogenético (genealógico), que refleja las relaciones evolutivas entre diferentes organismos.

Desnaturalización. La molécula de proteína sintetizada, al plegarse, adquiere su configuración característica. Esta configuración, sin embargo, puede destruirse calentando, cambiando el pH, exponiéndola a disolventes orgánicos e incluso simplemente agitando la solución hasta que aparezcan burbujas en su superficie. Una proteína modificada de esta manera se llama desnaturalizada; pierde su actividad biológica y normalmente se vuelve insoluble. Ejemplos bien conocidos de proteínas desnaturalizadas son los huevos cocidos o la nata montada. Las proteínas pequeñas que contienen sólo unos cien aminoácidos son capaces de renaturalizarse, es decir, recuperar la configuración original. Pero la mayoría de las proteínas simplemente se convierten en una masa de cadenas polipeptídicas enredadas y no restauran su configuración anterior.

Una de las principales dificultades para aislar proteínas activas es su extrema sensibilidad a la desnaturalización. Esta propiedad de las proteínas encuentra una aplicación útil en la conservación de alimentos: las altas temperaturas desnaturalizan irreversiblemente las enzimas de los microorganismos y estos mueren.

SÍNTESIS DE PROTEÍNAS Para sintetizar proteínas, un organismo vivo debe disponer de un sistema de enzimas capaces de unir un aminoácido a otro. También se necesita una fuente de información para determinar qué aminoácidos se deben combinar. Dado que en el cuerpo hay miles de tipos de proteínas y cada una de ellas consta en promedio de varios cientos de aminoácidos, la información necesaria debe ser realmente enorme. Se almacena (de forma similar a cómo se almacena una grabación en una cinta magnética) en las moléculas de ácido nucleico que forman los genes. Cm . también HEREDITARIO; ÁCIDOS NUCLEICOS.Activación enzimática. Una cadena polipeptídica sintetizada a partir de aminoácidos no siempre es una proteína en su forma final. Muchas enzimas se sintetizan primero como precursores inactivos y se vuelven activas sólo después de que otra enzima elimina varios aminoácidos en un extremo de la cadena. Algunas de las enzimas digestivas, como la tripsina, se sintetizan en esta forma inactiva; estas enzimas se activan en el tracto digestivo como resultado de la eliminación del fragmento terminal de la cadena. La hormona insulina, cuya molécula en su forma activa consta de dos cadenas cortas, se sintetiza en forma de una cadena, la llamada. proinsulina. Luego se elimina la parte media de esta cadena y los fragmentos restantes se unen para formar la molécula de hormona activa. Las proteínas complejas se forman sólo después de que se une un grupo químico específico a la proteína, y esta unión a menudo también requiere una enzima.Circulación metabólica. Después de alimentar a un animal con aminoácidos marcados con isótopos radiactivos de carbono, nitrógeno o hidrógeno, la etiqueta se incorpora rápidamente a sus proteínas. Si los aminoácidos marcados dejan de ingresar al cuerpo, la cantidad de aminoácidos marcados en las proteínas comienza a disminuir. Estos experimentos muestran que las proteínas resultantes no se retienen en el cuerpo hasta el final de la vida. Todos ellos, con pocas excepciones, se encuentran en un estado dinámico, descomponiéndose constantemente en aminoácidos y luego siendo sintetizados nuevamente.

Algunas proteínas se descomponen cuando las células mueren y se destruyen. Esto sucede todo el tiempo, por ejemplo, con los glóbulos rojos y las células epiteliales que recubren la superficie interna del intestino. Además, la degradación y resíntesis de proteínas también se produce en las células vivas. Por extraño que parezca, se sabe menos sobre la descomposición de las proteínas que sobre su síntesis. Está claro, sin embargo, que la descomposición involucra enzimas proteolíticas similares a las que descomponen las proteínas en aminoácidos en el tracto digestivo.

La vida media de diferentes proteínas varía desde varias horas hasta muchos meses. La única excepción es la molécula de colágeno. Una vez formados, permanecen estables y no se renuevan ni reemplazan. Sin embargo, con el tiempo algunas de sus propiedades cambian, en particular la elasticidad, y al no renovarse, se producen ciertos cambios relacionados con la edad, como la aparición de arrugas en la piel.

Proteínas sintéticas. Los químicos han aprendido desde hace mucho tiempo a polimerizar aminoácidos, pero los aminoácidos se combinan de manera desordenada, de modo que los productos de dicha polimerización se parecen poco a los naturales. Es cierto que es posible combinar aminoácidos en un orden determinado, lo que permite obtener algunas proteínas biológicamente activas, en particular la insulina. El proceso es bastante complicado y de esta forma sólo se pueden obtener aquellas proteínas cuyas moléculas contengan alrededor de cien aminoácidos. En cambio, es preferible sintetizar o aislar la secuencia de nucleótidos de un gen correspondiente a la secuencia de aminoácidos deseada y luego introducir este gen en una bacteria, que producirá grandes cantidades del producto deseado mediante replicación. Este método, sin embargo, también tiene sus inconvenientes. Cm . también INGENIERÍA GENÉTICA. PROTEÍNAS Y NUTRICIÓN Cuando las proteínas del cuerpo se descomponen en aminoácidos, estos aminoácidos se pueden utilizar nuevamente para sintetizar proteínas. Al mismo tiempo, los propios aminoácidos están sujetos a degradación, por lo que no se reutilizan por completo. También está claro que durante el crecimiento, el embarazo y la cicatrización de heridas, la síntesis de proteínas debe exceder la descomposición. El cuerpo pierde continuamente algunas proteínas; Estas son las proteínas del cabello, las uñas y la capa superficial de la piel. Por tanto, para poder sintetizar proteínas, cada organismo debe recibir aminoácidos de los alimentos. Las plantas verdes sintetizan a partir de CO 2 , agua y amoníaco o nitratos son los 20 aminoácidos que se encuentran en las proteínas. Muchas bacterias también son capaces de sintetizar aminoácidos en presencia de azúcar (o algún equivalente) y nitrógeno fijo, pero en última instancia el azúcar lo proporcionan las plantas verdes. Los animales tienen una capacidad limitada para sintetizar aminoácidos; obtienen aminoácidos comiendo plantas verdes u otros animales. En el tracto digestivo, las proteínas absorbidas se descomponen en aminoácidos, estos últimos se absorben y a partir de ellos se construyen las proteínas características de un organismo determinado. Ninguna de las proteínas absorbidas se incorpora a las estructuras corporales como tales. La única excepción es que en muchos mamíferos parte de los anticuerpos maternos pueden pasar intactos a través de la placenta al torrente sanguíneo del feto y, a través de la leche materna (especialmente en rumiantes), pueden transferirse al recién nacido inmediatamente después del nacimiento.Requerimiento de proteínas. Está claro que para mantener la vida, el cuerpo debe recibir una cierta cantidad de proteínas de los alimentos. Sin embargo, el alcance de esta necesidad depende de varios factores. El cuerpo necesita alimentos como fuente de energía (calorías) y como material para construir sus estructuras. La necesidad de energía es lo primero. Esto significa que cuando hay pocos carbohidratos y grasas en la dieta, las proteínas dietéticas no se utilizan para la síntesis de sus propias proteínas, sino como fuente de calorías. Durante el ayuno prolongado, incluso se utilizan las propias proteínas para satisfacer las necesidades energéticas. Si hay suficientes carbohidratos en la dieta, se puede reducir el consumo de proteínas.Equilibrio de nitrógeno. En promedio aprox. El 16% de la masa total de proteínas es nitrógeno. Cuando los aminoácidos contenidos en las proteínas se descomponen, el nitrógeno que contienen se excreta del organismo a través de la orina y (en menor medida) con las heces en forma de diversos compuestos nitrogenados. Por tanto, es conveniente utilizar un indicador como el balance de nitrógeno para evaluar la calidad de la nutrición proteica, es decir, la diferencia (en gramos) entre la cantidad de nitrógeno que ingresa al cuerpo y la cantidad de nitrógeno excretado por día. Con una nutrición normal en un adulto, estas cantidades son iguales. En un organismo en crecimiento, la cantidad de nitrógeno excretada es menor que la cantidad recibida, es decir el saldo es positivo. Si faltan proteínas en la dieta, el saldo es negativo. Si hay suficientes calorías en la dieta, pero no proteínas, el cuerpo ahorra proteínas. Al mismo tiempo, el metabolismo de las proteínas se ralentiza y la utilización repetida de aminoácidos en la síntesis de proteínas se produce con la mayor eficacia posible. Sin embargo, las pérdidas son inevitables y los compuestos nitrogenados todavía se excretan por la orina y parcialmente por las heces. La cantidad de nitrógeno excretada del cuerpo por día durante el ayuno de proteínas puede servir como medida de la deficiencia proteica diaria. Es natural suponer que al introducir en la dieta una cantidad de proteínas equivalente a esta deficiencia, se puede restablecer el equilibrio de nitrógeno. Sin embargo, no lo es. Después de recibir esta cantidad de proteína, el cuerpo comienza a utilizar los aminoácidos de manera menos eficiente, por lo que se requiere algo de proteína adicional para restablecer el equilibrio de nitrógeno.

Si la cantidad de proteínas en la dieta excede lo necesario para mantener el equilibrio de nitrógeno, entonces no parece haber ningún daño. El exceso de aminoácidos se utiliza simplemente como fuente de energía. Como ejemplo particularmente sorprendente, los esquimales consumen pocos carbohidratos y aproximadamente diez veces la cantidad de proteínas necesaria para mantener el equilibrio de nitrógeno. Sin embargo, en la mayoría de los casos, utilizar proteínas como fuente de energía no es beneficioso porque una determinada cantidad de carbohidratos puede producir muchas más calorías que la misma cantidad de proteínas. En los países pobres, la gente obtiene sus calorías de los carbohidratos y consume cantidades mínimas de proteínas.

Si el cuerpo recibe la cantidad necesaria de calorías en forma de productos no proteicos, entonces la cantidad mínima de proteína para garantizar el mantenimiento del equilibrio de nitrógeno es de aprox. 30 gramos por día. Aproximadamente esta cantidad de proteína se encuentra en cuatro rebanadas de pan o 0,5 litros de leche. Un número ligeramente mayor suele considerarse óptimo; Se recomiendan de 50 a 70 g.

Aminoácidos esenciales. Hasta ahora, las proteínas se consideraban como un todo. Mientras tanto, para que se produzca la síntesis de proteínas, todos los aminoácidos necesarios deben estar presentes en el organismo. El propio cuerpo del animal es capaz de sintetizar algunos de los aminoácidos. Se les llama reemplazables porque no necesariamente tienen que estar presentes en la dieta, solo es importante que el aporte global de proteínas como fuente de nitrógeno sea suficiente; luego, si hay escasez de aminoácidos no esenciales, el organismo puede sintetizarlos a expensas de los que están presentes en exceso. Los aminoácidos restantes, “esenciales”, no se pueden sintetizar y deben llegar al cuerpo a través de los alimentos. Esenciales para el ser humano son la valina, leucina, isoleucina, treonina, metionina, fenilalanina, triptófano, histidina, lisina y arginina. (Aunque la arginina se puede sintetizar en el cuerpo, se clasifica como un aminoácido esencial porque no se produce en cantidades suficientes en los recién nacidos y los niños en crecimiento. Por otro lado, algunos de estos aminoácidos de los alimentos pueden volverse innecesarios para un adulto. persona.)

Esta lista de aminoácidos esenciales es aproximadamente la misma en otros vertebrados e incluso insectos. El valor nutricional de las proteínas generalmente se determina alimentándolas con ratas en crecimiento y monitoreando el aumento de peso de los animales.

Valor nutricional de las proteínas. El valor nutricional de una proteína está determinado por el aminoácido esencial que presenta mayor deficiencia. Ilustremos esto con un ejemplo. Las proteínas de nuestro cuerpo contienen en promedio aprox. 2% triptófano (en peso). Digamos que la dieta incluye 10 g de proteína que contiene un 1% de triptófano y que contiene suficientes otros aminoácidos esenciales. En nuestro caso, 10 g de esta proteína incompleta equivalen esencialmente a 5 g de proteína completa; los 5 g restantes sólo pueden servir como fuente de energía. Tenga en cuenta que, dado que los aminoácidos prácticamente no se almacenan en el cuerpo y para que se produzca la síntesis de proteínas, todos los aminoácidos deben estar presentes al mismo tiempo, el efecto de la ingesta de aminoácidos esenciales solo se puede detectar si todos ellos entrar al cuerpo al mismo tiempo. La composición promedio de la mayoría de las proteínas animales es cercana a la composición promedio de las proteínas del cuerpo humano, por lo que es poco probable que enfrentemos una deficiencia de aminoácidos si nuestra dieta es rica en alimentos como carne, huevos, leche y queso. Sin embargo, existen proteínas, como la gelatina (producto de la desnaturalización del colágeno), que contienen muy pocos aminoácidos esenciales. Las proteínas vegetales, aunque son mejores que la gelatina en este sentido, también son pobres en aminoácidos esenciales; Son especialmente bajos en lisina y triptófano. Sin embargo, una dieta puramente vegetariana no puede considerarse perjudicial en absoluto, a menos que consuma una cantidad ligeramente mayor de proteínas vegetales, suficiente para proporcionar al organismo los aminoácidos esenciales. Las plantas contienen la mayor cantidad de proteínas en sus semillas, especialmente en las semillas de trigo y diversas legumbres. Los brotes tiernos, como los espárragos, también son ricos en proteínas.Proteínas sintéticas en la dieta. Añadiendo pequeñas cantidades de aminoácidos esenciales sintéticos o proteínas ricas en aminoácidos a proteínas incompletas, como las proteínas del maíz, se puede aumentar significativamente el valor nutricional de estas últimas, es decir, aumentando así la cantidad de proteína consumida. Otra posibilidad es cultivar bacterias o levaduras en hidrocarburos de petróleo con la adición de nitratos o amoníaco como fuente de nitrógeno. La proteína microbiana obtenida de esta manera puede servir como alimento para aves o ganado, o puede ser consumida directamente por los humanos. El tercer método, ampliamente utilizado, utiliza la fisiología de los rumiantes. En los rumiantes, en la parte inicial del estómago, el llamado. El rumen está habitado por formas especiales de bacterias y protozoos que convierten las proteínas vegetales incompletas en proteínas microbianas más completas, y éstas, a su vez, después de la digestión y absorción, se convierten en proteínas animales. La urea, un compuesto sintético barato que contiene nitrógeno, se puede añadir a la alimentación del ganado. Los microorganismos que viven en el rumen utilizan el nitrógeno ureico para convertir los carbohidratos (de los cuales hay muchos más en el alimento) en proteínas. Aproximadamente un tercio de todo el nitrógeno presente en los piensos del ganado puede presentarse en forma de urea, lo que esencialmente significa, hasta cierto punto, la síntesis química de proteínas. En Estados Unidos, este método juega un papel importante como una de las formas de obtener proteínas.LITERATURA Murray R., Grenner D., Mayes P., Rodwell W. Bioquímica humana, vol. 12. M., 1993
Alberts B, Bray D, Lewis J, et al. Biología celular molecular, vol. 13. M., 1994

Ardillas- Se trata de polímeros naturales de alto peso molecular (el peso molecular varía de 5 a 10 mil a 1 millón o más), cuyas moléculas se construyen a partir de residuos de aminoácidos conectados por un enlace amida (péptido).

Las proteínas también se llaman proteínas (del griego "protos" - primero, importante). El número de residuos de aminoácidos en una molécula de proteína varía mucho y, en ocasiones, alcanza varios miles. Cada proteína tiene su propia secuencia inherente de residuos de aminoácidos.

Las proteínas realizan una variedad de funciones biológicas: catalíticas (enzimas), reguladoras (hormonas), estructurales (colágeno, fibroína), motoras (miosina), de transporte (hemoglobina, mioglobina), protectoras (inmunoglobulinas, interferón), de almacenamiento (caseína, albúmina, gliadina) y otros.

Las proteínas son la base de las biomembranas, el componente más importante de la célula y los componentes celulares. Desempeñan un papel clave en la vida de la célula y constituyen, por así decirlo, la base material de su actividad química.

La propiedad excepcional de la proteína es autoorganización de la estructura, es decir, su capacidad para crear espontáneamente una determinada estructura espacial característica únicamente de una proteína determinada. Esencialmente, todas las actividades del cuerpo (desarrollo, movimiento, desempeño de diversas funciones y mucho más) están asociadas con sustancias proteicas. Es imposible imaginar la vida sin proteínas.

Las proteínas son el componente más importante de la alimentación humana y animal y un proveedor de aminoácidos esenciales.

Estructura proteica

En la estructura espacial de las proteínas, la naturaleza de los radicales R (residuos) en las moléculas de aminoácidos es de gran importancia. Los radicales de aminoácidos no polares suelen ubicarse dentro de la macromolécula proteica y provocan interacciones hidrofóbicas; Los radicales polares que contienen grupos iónicos (formadores de iones) generalmente se encuentran en la superficie de una macromolécula de proteína y caracterizan interacciones electrostáticas (iónicas). Los radicales no iónicos polares (por ejemplo, los que contienen grupos alcohol OH, grupos amida) pueden ubicarse tanto en la superficie como en el interior de la molécula de proteína. Participan en la formación de enlaces de hidrógeno.

En las moléculas de proteínas, los α-aminoácidos están unidos entre sí mediante enlaces peptídicos (-CO-NH-):

Las cadenas polipeptídicas construidas de esta manera o secciones individuales dentro de una cadena polipeptídica pueden estar unidas adicionalmente entre sí en algunos casos mediante enlaces disulfuro (-S-S-) o, como se denominan a menudo, puentes disulfuro.

Los enlaces iónicos (sal) y de hidrógeno desempeñan un papel importante en la creación de la estructura de las proteínas, así como la interacción hidrófoba, un tipo especial de contacto entre los componentes hidrófobos de las moléculas de proteínas en un ambiente acuoso. Todos estos enlaces tienen diferentes fuerzas y aseguran la formación de una molécula de proteína grande y compleja.

A pesar de la diferencia en la estructura y funciones de las sustancias proteicas, su composición elemental varía ligeramente (en% en peso seco): carbono - 51-53; oxígeno - 21,5-23,5; nitrógeno - 16,8-18,4; hidrógeno - 6,5-7,3; azufre - 0,3-2,5.

Algunas proteínas contienen pequeñas cantidades de fósforo, selenio y otros elementos.

La secuencia de residuos de aminoácidos en una cadena polipeptídica se llama estructura proteica primaria.

Una molécula de proteína puede constar de una o más cadenas polipeptídicas, cada una de las cuales contiene un número diferente de residuos de aminoácidos. Dada la cantidad de combinaciones posibles, la variedad de proteínas es casi ilimitada, pero no todas existen en la naturaleza.

El número total de diferentes tipos de proteínas en todos los tipos de organismos vivos es 10 11 -10 12. Para las proteínas cuya estructura es extremadamente compleja, además de la primaria, también se distinguen niveles superiores de organización estructural: estructura secundaria, terciaria y, en ocasiones, cuaternaria.

Estructura secundaria la mayoría de las proteínas poseen, aunque no siempre a lo largo de toda la cadena polipeptídica. Las cadenas polipeptídicas con una determinada estructura secundaria pueden ubicarse de diferentes maneras en el espacio.

Información estructura terciaria Además de los enlaces de hidrógeno, las interacciones iónicas e hidrofóbicas desempeñan un papel importante. Según la naturaleza del "envase" de la molécula de proteína, se distinguen globular, o esférico, y fibrilar, o proteínas filamentosas (Tabla 12).

Para las proteínas globulares, es más típica una estructura de hélice a; las hélices están curvadas, "plegadas". La macromolécula tiene forma esférica. Se disuelven en agua y soluciones salinas para formar sistemas coloidales. La mayoría de las proteínas de animales, plantas y microorganismos son proteínas globulares.

Para las proteínas fibrilares, la estructura filamentosa es más típica. Generalmente son insolubles en agua. Las proteínas fibrilares suelen realizar funciones formadoras de estructuras. Sus propiedades (resistencia, capacidad de estiramiento) dependen del método de empaquetamiento de las cadenas polipeptídicas. Ejemplos de proteínas fibrilares son la miosina y la queratina. En algunos casos, las subunidades de proteínas individuales forman conjuntos complejos mediante enlaces de hidrógeno, interacciones electrostáticas y de otro tipo. En este caso se forma Estructura cuaternaria proteínas.

Un ejemplo de proteína con estructura cuaternaria es la hemoglobina sanguínea. Sólo con tal estructura cumple sus funciones: unir oxígeno y transportarlo a tejidos y órganos.

Sin embargo, cabe señalar que en la organización de estructuras proteicas superiores, la estructura primaria desempeña un papel exclusivo.

Clasificación de proteínas

Existen varias clasificaciones de proteínas:

Por grado de dificultad (simple y complejo).
Según la forma de las moléculas (proteínas globulares y fibrilares).
Según la solubilidad en disolventes individuales (soluble en agua, soluble en soluciones salinas diluidas - albúminas, soluble en alcohol - prolaminas, soluble en álcalis y ácidos diluidos - glutelinas).
Según las funciones realizadas (por ejemplo, proteínas de almacenamiento, proteínas esqueléticas, etc.).

Propiedades de las proteínas

Las proteínas son electrolitos anfóteros. A un determinado valor de pH (llamado punto isoeléctrico), el número de cargas positivas y negativas en la molécula de proteína es igual. Esta es una de las principales propiedades de las proteínas. En este punto, las proteínas son eléctricamente neutras y su solubilidad en agua es la más baja. La capacidad de las proteínas para reducir la solubilidad cuando sus moléculas alcanzan la neutralidad eléctrica se utiliza para el aislamiento de soluciones, por ejemplo, en la tecnología de obtención de productos proteicos.

Hidratación. El proceso de hidratación implica la unión del agua a las proteínas, que exhiben propiedades hidrófilas: se hinchan, aumentan su masa y su volumen. La hinchazón de las proteínas individuales depende únicamente de su estructura. Los grupos hidrófilos amida (-CO-NH-, enlace peptídico), amina (-NH 2) y carboxilo (-COOH) presentes en la composición y ubicados en la superficie de la macromolécula proteica atraen moléculas de agua, orientándolas estrictamente en la superficie. de la molécula. La capa de hidratación (acuosa) que rodea los glóbulos de proteínas previene la agregación y la sedimentación y, por lo tanto, contribuye a la estabilidad de las soluciones de proteínas. En el punto isoeléctrico, las proteínas tienen la menor capacidad para unir agua; la capa de hidratación alrededor de las moléculas de proteínas se destruye, por lo que se combinan para formar grandes agregados. La agregación de moléculas de proteínas también se produce cuando se deshidratan con la ayuda de ciertos disolventes orgánicos, por ejemplo, el alcohol etílico. Esto conduce a la precipitación de proteínas. Cuando cambia el pH del ambiente, la macromolécula proteica se carga y cambia su capacidad de hidratación.

Con una hinchazón limitada, las soluciones de proteínas concentradas forman sistemas complejos llamados jaleas.

Las gelatinas no son fluidas, elásticas, tienen plasticidad, cierta resistencia mecánica y son capaces de conservar su forma. Las proteínas globulares pueden hidratarse completamente y disolverse en agua (por ejemplo, proteínas de la leche), formando soluciones con bajas concentraciones. Las propiedades hidrófilas de las proteínas, es decir, su capacidad para hincharse, formar gelatinas, estabilizar suspensiones, emulsiones y espumas, son de gran importancia en biología y en la industria alimentaria. Una gelatina muy móvil, formada principalmente a partir de moléculas de proteínas, es el citoplasma: gluten crudo aislado de masa de trigo; contiene hasta un 65% de agua. La diferente hidrofilicidad de las proteínas del gluten es uno de los signos que caracterizan la calidad del grano de trigo y de la harina que se obtiene de él (el llamado trigo fuerte y débil). La hidrofilicidad de las proteínas de los cereales y la harina juega un papel importante en el almacenamiento y procesamiento de los cereales y en la panificación. La masa que se obtiene en la producción de panadería es una proteína hinchada en agua, una gelatina concentrada que contiene granos de almidón.

Desnaturalización de proteínas. Durante la desnaturalización bajo la influencia de factores externos (temperatura, estrés mecánico, acción de agentes químicos y varios otros factores), se produce un cambio en las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de la macromolécula proteica, es decir, su estructura espacial nativa. La estructura primaria y, por tanto, la composición química de la proteína, no cambia. Las propiedades físicas cambian: la solubilidad y la capacidad de hidratación disminuyen, se pierde la actividad biológica. La forma de la macromolécula proteica cambia y se produce agregación. Al mismo tiempo, aumenta la actividad de determinados grupos químicos, se facilita el efecto de las enzimas proteolíticas sobre las proteínas y, por tanto, se hidrolizan más fácilmente.

En la tecnología alimentaria, de especial importancia práctica tiene la desnaturalización térmica de las proteínas, cuyo grado depende de la temperatura, la duración del calentamiento y la humedad. Esto debe tenerse en cuenta al desarrollar regímenes de tratamiento térmico de materias primas alimentarias, productos semiacabados y, a veces, productos terminados. Los procesos de desnaturalización térmica desempeñan un papel especial en el escaldado de materiales vegetales, el secado de cereales, la cocción de pan y la producción de pasta. La desnaturalización de las proteínas también puede deberse a acciones mecánicas (presión, frotamiento, sacudidas, ultrasonidos). Finalmente, la desnaturalización de las proteínas se produce por la acción de reactivos químicos (ácidos, álcalis, alcohol, acetona). Todas estas técnicas son ampliamente utilizadas en alimentación y biotecnología.

Espumoso. El proceso de formación de espuma se refiere a la capacidad de las proteínas para formar sistemas líquido-gas altamente concentrados llamados espumas. La estabilidad de la espuma, en la que la proteína es un agente espumante, depende no sólo de su naturaleza y concentración, sino también de la temperatura. Las proteínas se utilizan ampliamente como agentes espumantes en la industria de la confitería (malvaviscos, malvaviscos, soufflés). El pan tiene una estructura espumosa y esto afecta su sabor.

Las moléculas de proteínas, bajo la influencia de varios factores, pueden destruirse o interactuar con otras sustancias para formar nuevos productos. Para la industria alimentaria se pueden distinguir dos procesos importantes:

1) hidrólisis de proteínas bajo la acción de enzimas;

2) interacción de grupos amino de proteínas o aminoácidos con grupos carbonilo de azúcares reductores.

Bajo la influencia de enzimas proteasas que catalizan la degradación hidrolítica de las proteínas, estas últimas se descomponen en productos más simples (polipéptidos y dipéptidos) y, finalmente, en aminoácidos. La tasa de hidrólisis de proteínas depende de su composición, estructura molecular, actividad enzimática y condiciones.

Hidrólisis de proteínas. La reacción de hidrólisis con formación de aminoácidos se puede escribir en forma general de la siguiente manera:

Combustión. Las proteínas se queman para producir nitrógeno, dióxido de carbono y agua, así como algunas otras sustancias. La combustión va acompañada del característico olor a plumas quemadas.

Reacciones de color a las proteínas.. Para la determinación cualitativa de proteínas se utilizan las siguientes reacciones:

1) xantoproteína, en el que se produce la interacción de ciclos aromáticos y heteroatómicos en una molécula de proteína con ácido nítrico concentrado, acompañada de la aparición de un color amarillo.

2) biuret, en el que soluciones de proteínas débilmente alcalinas interactúan con una solución de sulfato de cobre (II) para formar compuestos complejos entre iones Cu 2+ y polipéptidos. La reacción va acompañada de la aparición de un color azul violeta.