Dom Odstranjivanje Reakcija sagorevanja proteina. Struktura i svojstva proteina

Odstranjivanje

Reakcija sagorevanja proteina. Struktura i svojstva proteina

Vjeverice- visokomolekularna organska jedinjenja koja se sastoje od aminokiselinskih ostataka povezanih u dugi lanac peptidnom vezom.

Sastav proteina u živim organizmima uključuje samo 20 vrsta aminokiselina, od kojih su sve alfa aminokiseline, a aminokiselinski sastav proteina i njihov redoslijed međusobnog povezivanja određuju se individualnim genetskim kodom živog organizma.

Jedna od karakteristika proteina je njihova sposobnost da spontano formiraju prostorne strukture karakteristične samo za ovaj protein.

Zbog specifičnosti svoje strukture, proteini mogu imati različita svojstva. Na primjer, proteini s globularnom kvaternarnom strukturom, posebno bjelanjak pilećeg jajeta, otapaju se u vodi i formiraju koloidne otopine. Proteini sa fibrilarnom kvaternarnom strukturom ne otapaju se u vodi. Fibrilarni proteini, posebno, formiraju nokte, kosu i hrskavicu.

Hemijska svojstva proteina

Hidroliza

Svi proteini su sposobni da se podvrgnu reakcijama hidrolize. U slučaju potpune hidrolize proteina nastaje mješavina α-aminokiselina:

Protein + nH 2 O => mješavina α-amino kiselina

Denaturacija

Uništavanje sekundarne, tercijarne i kvartarne strukture proteina bez uništavanja njegove primarne strukture naziva se denaturacija. Denaturacija proteina može nastati pod uticajem rastvora natrijuma, kalijuma ili amonijumovih soli - takva denaturacija je reverzibilna:

Denaturacija koja nastaje pod utjecajem zračenja (na primjer, zagrijavanje) ili tretmana proteina solima teških metala je nepovratna:

Na primjer, uočena je ireverzibilna denaturacija proteina tokom termičke obrade jaja tokom njihove pripreme. Kao rezultat denaturacije bjelanjka jajeta, njegova sposobnost da se otapa u vodi i formira koloidnu otopinu nestaje.

Kvalitativne reakcije na proteine

Biuretna reakcija

Ako se otopini koja sadrži protein doda 10% otopina natrijevog hidroksida, a zatim mala količina 1% otopine bakar sulfata, pojavit će se ljubičasta boja.

rastvor proteina + NaOH (10% rastvor) + CuSO 4 = ljubičasta boja

Ksantoproteinska reakcija

Proteinske otopine postaju žute kada se kuhaju s koncentriranom dušičnom kiselinom:

rastvor proteina + HNO 3 (konc.) => žuta boja

Biološke funkcije proteina

katalitički	ubrzavaju različite hemijske reakcije u živim organizmima	enzimi
strukturalni	materijal za izgradnju ćelija	kolagen, proteini ćelijske membrane
zaštitni	štiti organizam od infekcija	imunoglobulini, interferon
regulatorni	regulišu metaboličke procese	hormoni
transport	prijenos vitalnih supstanci iz jednog dijela tijela u drugi	hemoglobin prenosi kiseonik
energije	snabdjeti tijelo energijom	1 gram proteina može tijelu obezbijediti 17,6 J energije
motor (motor)	bilo koje motoričke funkcije tijela	miozin (mišićni protein)

Klasifikacija proteina se zasniva na njihovom hemijskom sastavu. Prema ovoj klasifikaciji, proteini su jednostavno I kompleks. Jednostavni proteini se sastoje samo od aminokiselina, odnosno od jednog ili više polipeptida. Jednostavni proteini koji se nalaze u ljudskom tijelu uključuju albumini, globulini, histoni, potporni proteini tkiva.

U složenom proteinskom molekulu, osim aminokiselina, postoji i dio koji nije aminokiselina tzv protetska grupa. U zavisnosti od strukture ove grupe razlikuju se kompleksni proteini kao npr fosfoproteini ( sadrže fosfornu kiselinu) nukleoproteini(sadrže nukleinsku kiselinu), glikoproteini(sadrže ugljikohidrate) lipoproteini(sadrže lipoid) i druge.

Prema klasifikaciji, koja se zasniva na prostornom obliku proteina, proteini se dele na fibrilar I globularni.

Fibrilarni proteini se sastoje od spirala, odnosno pretežno sekundarne strukture. Molekuli globularnih proteina imaju sferni i elipsoidni oblik.

Primjer fibrilarnih proteina je kolagen - najzastupljeniji protein u ljudskom tijelu. Ovaj protein čini 25-30% ukupnog broja proteina u tijelu. Kolagen ima visoku čvrstoću i elastičnost. Dio je krvnih sudova mišića, tetiva, hrskavice, kostiju i zidova krvnih žila.

Primjeri globularnih proteina su albumini i globulini krvne plazme.

Fizičko-hemijska svojstva proteina.

Jedna od glavnih karakteristika proteina je njihova visoke molekularne težine, koji se kreće od 6000 do nekoliko miliona daltona.

Još jedno važno fizičko-hemijsko svojstvo proteina je njihovo amfoternost,odnosno prisustvo i kiselih i baznih svojstava. Amfoternost je povezana sa prisustvom u nekim aminokiselinama slobodnih karboksilnih grupa, odnosno kiselih, i amino grupa, odnosno alkalnih. To dovodi do činjenice da u kiseloj sredini proteini pokazuju alkalna svojstva, au alkalnoj sredini - kisela. Međutim, pod određenim uslovima, proteini pokazuju neutralna svojstva. pH vrijednost pri kojoj proteini pokazuju neutralna svojstva naziva se izoelektrična tačka. Izoelektrična tačka za svaki protein je individualna. Proteini se prema ovom pokazatelju dijele u dvije velike klase - kiseli i alkalni, pošto se izoelektrična tačka može pomeriti na jednu ili drugu stranu.

Još jedno važno svojstvo proteinskih molekula je rastvorljivost. Unatoč velikoj veličini molekula, proteini su prilično topljivi u vodi. Štaviše, rastvori proteina u vodi su veoma stabilni. Prvi razlog za topljivost proteina je prisustvo naboja na površini proteinskih molekula, zbog čega proteinski molekuli praktički ne stvaraju agregate koji su netopivi u vodi. Drugi razlog stabilnosti proteinskih rastvora je prisustvo hidratantne (vodene) ljuske u proteinskom molekulu. Hidracijska ljuska odvaja proteine jedan od drugog.

Treće važno fizičko-hemijsko svojstvo proteina je soljenje,odnosno sposobnost taloženja pod uticajem sredstava za uklanjanje vode. Soljenje je reverzibilan proces. Ova sposobnost ulaska i izlaska iz rastvora je veoma važna za ispoljavanje mnogih vitalnih svojstava.

Konačno, najvažnije svojstvo proteina je njihova sposobnost da denaturacija.Denaturacija je gubitak nativnosti proteinom. Kada umutimo jaja u tiganju, dolazimo do nepovratne denaturacije proteina. Denaturacija se sastoji od trajnog ili privremenog narušavanja sekundarne i tercijarne strukture proteina, ali je primarna struktura očuvana. Osim temperature (iznad 50 stepeni), denaturaciju mogu izazvati i drugi fizički faktori: zračenje, ultrazvuk, vibracije, jake kiseline i lužine. Denaturacija može biti reverzibilna ili ireverzibilna. Uz male utjecaje, uništavanje sekundarnih i tercijarnih struktura proteina se događa beznačajno. Stoga, u odsustvu denaturirajućih efekata, protein može obnoviti svoju nativnu strukturu. Obrnuti proces denaturacije se naziva renaturacija.Međutim, uz produženo i snažno izlaganje renaturacija postaje nemoguća, a denaturacija je stoga nepovratna.

Prije nego što govorimo o najvažnijim fizičkim i kemijskim svojstvima proteina, morate znati od čega se sastoji i kakva je njegova struktura. Proteini su važan prirodni biopolimer aminokiselina služe kao osnova za njih.

Šta su aminokiseline

To su organska jedinjenja koja sadrže karboksilne i aminske grupe. Zahvaljujući prvoj grupi imaju ugljenik, kiseonik i vodonik, a drugoj - azot i vodonik. Alfa aminokiseline se smatraju najvažnijim jer su potrebne za stvaranje proteina.

Postoje esencijalne aminokiseline koje se nazivaju proteinogene aminokiseline. Dakle, oni su odgovorni za pojavu proteina. Ima ih samo 20, ali mogu formirati bezbroj proteinskih spojeva. Međutim, nijedan od njih neće biti potpuno identičan drugom. To je moguće zahvaljujući kombinacijama elemenata koji se nalaze u ovim aminokiselinama.

Njihova sinteza se ne odvija u tijelu. Stoga tamo stižu zajedno s hranom. Ako ih osoba primi u nedovoljnim količinama, tada može biti poremećeno normalno funkcioniranje različitih sistema. Proteini nastaju reakcijom polikondenzacije.

Proteini i njihova struktura

Prije nego što pređemo na fizička svojstva proteina, vrijedi dati precizniju definiciju ovog organskog spoja. Proteini su jedan od najznačajnijih bioorganskih spojeva koji nastaju zahvaljujući aminokiselinama i učestvuju u mnogim procesima koji se odvijaju u tijelu.

Struktura ovih spojeva ovisi o redoslijedu kojim se aminokiselinski ostaci izmjenjuju. Kao rezultat, to izgleda ovako:

primarni (linearni);
sekundarni (spiralni);
tercijarni (globularni).

Njihova klasifikacija

Zbog ogromne raznolikosti proteinskih spojeva i različitog stepena složenosti njihovog sastava i različitih struktura, radi praktičnosti, postoje klasifikacije koje se oslanjaju na ove karakteristike.

Njihov sastav je sljedeći:

jednostavan;
kompleksa, koji se dijele na:

kombinacija proteina i ugljikohidrata;
kombinacija proteina i masti;
povezanost proteinskih molekula i nukleinskih kiselina.

Po rastvorljivosti:

rastvorljiv u vodi;
rastvorljiv u mastima.

Kratak opis proteinskih spojeva

Prije nego što pređemo na fizička i kemijska svojstva proteina, bit će korisno dati im malu karakterizaciju. Naravno, njihova svojstva su važna za normalno funkcioniranje živog organizma. U svom izvornom stanju to su čvrste tvari koje se ili otapaju u raznim tekućinama ili ne.

Ako ukratko govorimo o fizičkim svojstvima proteina, tada određuju mnoge od najvažnijih bioloških procesa u tijelu. Na primjer, kao što je transport supstanci, konstrukcijska funkcija itd. Fizička svojstva proteina zavise od toga da li su rastvorljivi ili ne. O ovim karakteristikama će biti pisano dalje.

Fizička svojstva proteina

O njihovom stanju agregacije i rastvorljivosti je već pisano. Stoga prelazimo na sljedeća svojstva:

Imaju veliku molekularnu težinu, koja zavisi od određenih uslova okoline.
Njihova topljivost ima širok raspon, zbog čega postaje moguća elektroforeza, metoda kojom se proteini izoluju iz mješavina.

Hemijska svojstva proteinskih jedinjenja

Čitaoci sada znaju koja fizička svojstva imaju proteini. Sada treba da govorimo o podjednako važnim hemijskim. Oni su navedeni u nastavku:

Denaturacija. Koagulacija proteina pod uticajem visokih temperatura, jakih kiselina ili lužina. Prilikom denaturacije samo je primarna struktura očuvana, a sva biološka svojstva proteina se gube.
Hidroliza. Kao rezultat, nastaju jednostavni proteini i aminokiseline, jer se primarna struktura uništava. To je osnova procesa probave.
Kvalitativne reakcije za određivanje proteina. Ima ih samo dva, a treći je potreban da bi se otkrio sumpor u ovim spojevima.
Biuretna reakcija. Proteini su izloženi precipitatu bakarnog hidroksida. Rezultat je ljubičasta boja.
Ksantoproteinska reakcija. Učinak se ostvaruje upotrebom koncentrirane dušične kiseline. Ova reakcija proizvodi bijeli talog koji postaje žut kada se zagrijava. A ako dodate vodenu otopinu amonijaka, pojavljuje se narančasta boja.
Određivanje sumpora u proteinima. Kada proteini izgore, počinje da se oseća miris „izgorelog roga“. Ovaj fenomen se objašnjava činjenicom da sadrže sumpor.

Dakle, to su sva fizička i hemijska svojstva proteina. Ali, naravno, ne samo zbog njih se smatraju najvažnijim komponentama živog organizma. Oni određuju najvažnije biološke funkcije.

Biološka svojstva proteina

Ispitivali smo fizička svojstva proteina u hemiji. Ali vrijedi razgovarati i o utjecaju koji imaju na tijelo i zašto ono neće u potpunosti funkcionirati bez njih. Sledeće su funkcije proteina:

enzimski. Većina reakcija u tijelu se odvija uz učešće enzima proteinskog porijekla;
transport. Ovi elementi isporučuju druge važne molekule u tkiva i organe. Jedan od najvažnijih transportnih proteina je hemoglobin;
strukturalni. Proteini su glavni građevinski materijal za mnoga tkiva (mišićna, integumentarna, potporna);
zaštitni. Antitijela i antitoksini su posebna vrsta proteinskih spojeva koji čine osnovu imuniteta;
signal Receptori koji su odgovorni za funkcionisanje čulnih organa takođe imaju proteine u svojoj strukturi;
skladištenje. Ovu funkciju obavljaju posebni proteini, koji mogu biti građevinski materijali i izvori dodatne energije tokom razvoja novih organizama.

Proteini se mogu pretvoriti u masti i ugljikohidrate. Ali neće moći postati vjeverice. Stoga je nedostatak ovih jedinjenja posebno opasan za živi organizam. Oslobođena energija je mala i u tom pogledu je inferiorna u odnosu na masti i ugljikohidrate. Međutim, oni su izvor esencijalnih aminokiselina u tijelu.

Kako shvatiti da u tijelu nema dovoljno proteina? Zdravstveno stanje osobe se pogoršava, nastupa brza iscrpljenost i umor. Odličan izvor proteina su razne sorte pšenice, proizvodi od mesa i ribe, mliječni proizvodi, jaja i neke vrste mahunarki.

Važno je znati ne samo fizička svojstva proteina, već i hemijska, kao i njihov značaj za organizam sa biološke tačke gledišta. Proteinski spojevi su jedinstveni po tome što su izvori esencijalnih aminokiselina koje su neophodne za normalno funkcioniranje ljudskog tijela.

PROTEINI (proteini), klasa složenih spojeva koji sadrže dušik, najkarakterističnije i najvažnije (uz nukleinske kiseline) komponente žive tvari. Proteini obavljaju brojne i različite funkcije. Većina proteina su enzimi koji kataliziraju kemijske reakcije. Mnogi hormoni koji regulišu fiziološke procese su takođe proteini. Strukturni proteini poput kolagena i keratina su glavne komponente koštanog tkiva, kose i noktiju. Mišićni kontraktilni proteini imaju sposobnost da mijenjaju svoju dužinu koristeći hemijsku energiju za obavljanje mehaničkog rada. Proteini uključuju antitijela koja vežu i neutraliziraju toksične tvari. Neki proteini koji mogu reagirati na vanjske utjecaje (svjetlo, miris) služe kao receptori u osjetilnim organima koji percipiraju iritaciju. Mnogi proteini koji se nalaze unutar ćelije i na ćelijskoj membrani obavljaju regulatorne funkcije.

U prvoj polovini 19. vijeka. mnogi hemičari, a među njima prvenstveno J. von Liebig, postepeno su došli do zaključka da proteini predstavljaju posebnu klasu azotnih jedinjenja. Naziv "proteini" (od grč.

protos prvi) predložio je 1840. holandski hemičar G. Mulder. FIZIČKA SVOJSTVA Proteini su bijeli u čvrstom stanju, ali bezbojni u otopini, osim ako ne nose neku vrstu hromofora (obojene) grupe, kao što je hemoglobin. Rastvorljivost u vodi uvelike varira među različitim proteinima. Takođe se menja u zavisnosti od pH vrednosti i koncentracije soli u rastvoru, pa je moguće odabrati uslove pod kojima će se jedan protein selektivno taložiti u prisustvu drugih proteina. Ova metoda "soljenja" se široko koristi za izolaciju i pročišćavanje proteina. Pročišćeni protein se često taloži iz otopine u obliku kristala.

U poređenju sa drugim jedinjenjima, molekularna težina proteina je veoma velika, u rasponu od nekoliko hiljada do mnogo miliona daltona. Zbog toga se tokom ultracentrifugiranja proteini sedimentiraju, i to različitim brzinama. Zbog prisutnosti pozitivno i negativno nabijenih grupa u proteinskim molekulima, one se kreću različitim brzinama iu električnom polju. Ovo je osnova elektroforeze, metode koja se koristi za izolaciju pojedinačnih proteina iz složenih mješavina. Proteini se također pročišćavaju hromatografijom.

HEMIJSKA SVOJSTVA Struktura. Proteini su polimeri, tj. molekule izgrađene poput lanaca od ponavljajućih monomernih jedinica, ili podjedinica, čiju ulogu igraju a -amino kiseline. Opća formula aminokiselina gdje je R atom vodika ili neku organsku grupu.

Molekul proteina (polipeptidni lanac) može se sastojati od samo relativno malog broja aminokiselina ili nekoliko hiljada monomernih jedinica. Kombinacija aminokiselina u lancu je moguća jer svaka od njih ima dvije različite hemijske grupe: amino grupu sa osnovnim svojstvima,

NH 2 i kiselu karboksilnu grupu, COOH. Obje ove grupe su povezane sa a - atom ugljenika. Karboksilna grupa jedne amino kiseline može formirati amidnu (peptidnu) vezu sa amino grupom druge amino kiseline:

Nakon što su dvije aminokiseline povezane na ovaj način, lanac se može produžiti dodavanjem treće drugoj aminokiselini, i tako dalje. Kao što se može vidjeti iz gornje jednadžbe, kada se formira peptidna veza, oslobađa se molekul vode. U prisustvu kiselina, lužina ili proteolitičkih enzima, reakcija se odvija u suprotnom smjeru: polipeptidni lanac se dijeli na aminokiseline uz dodatak vode. Ova reakcija se naziva hidroliza. Hidroliza se javlja spontano, a energija je potrebna za povezivanje aminokiselina u polipeptidni lanac.

Karboksilna grupa i amidna grupa (ili slična imidna grupa u slučaju aminokiselina prolina) su prisutne u svim aminokiselinama, ali razlike između aminokiselina su određene prirodom grupe, ili „bočnog lanca“, što je gore naznačeno slovom

R . Ulogu bočnog lanca može imati jedan atom vodika, kao u aminokiselini glicin, ili neka glomazna grupa, kao u histidinu i triptofanu. Neki bočni lanci su hemijski inertni, dok su drugi izrazito reaktivni.

Mnogo hiljada različitih aminokiselina se može sintetizirati, i mnogo različitih aminokiselina se javlja u prirodi, ali samo 20 vrsta aminokiselina se koristi za sintezu proteina: alanin, arginin, asparagin, asparaginska kiselina, valin, histidin, glicin, glutamin, glutamin kiselina, izoleucin, leucin, lizin, metionin, prolin, serin, tirozin, treonin, triptofan, fenilalanin i cistein (u proteinima, cistein može biti prisutan kao dimer

cistin). Istina, neki proteini sadrže i druge aminokiseline pored dvadesetak koje se redovno pojavljuju, ali nastaju kao rezultat modifikacije jedne od dvadeset navedenih nakon što je uključena u protein.Optička aktivnost. Sve aminokiseline, osim glicina, imaju a Atom ugljika ima četiri različite grupe vezane za njega. Sa stanovišta geometrije, četiri različite grupe se mogu vezati na dva načina, pa su prema tome moguće dvije konfiguracije, odnosno dva izomera, međusobno povezani kao što je objekt sa svojom slikom u ogledalu, tj. kao leva ruka na desnu. Jedna konfiguracija se zove lijeva ili ljevoruka ( L ), a drugi desni, ili desnorotirajući ( D ), budući da se dva takva izomera razlikuju u smjeru rotacije ravnine polarizirane svjetlosti. Nalazi se samo u proteinima L -aminokiseline (izuzetak je glicin; može se predstaviti samo u jednom obliku, jer su mu dvije od četiri grupe iste), a sve su optički aktivne (jer postoji samo jedan izomer). D -aminokiseline su rijetke u prirodi; nalaze se u nekim antibioticima i ćelijskom zidu bakterija.Aminokiselinska sekvenca. Aminokiseline u polipeptidnom lancu nisu raspoređene nasumično, već određenim fiksnim redoslijedom i upravo taj redoslijed određuje funkcije i svojstva proteina. Promjenom redoslijeda od 20 vrsta aminokiselina, možete stvoriti ogroman broj različitih proteina, baš kao što možete stvoriti mnogo različitih tekstova od slova abecede.

U prošlosti je određivanje sekvence aminokiselina proteina često trajalo nekoliko godina. Direktno određivanje je još uvijek prilično radno intenzivan zadatak, iako su stvoreni uređaji koji omogućavaju da se izvrši automatski. Obično je lakše odrediti nukleotidnu sekvencu odgovarajućeg gena i iz nje zaključiti sekvencu aminokiselina proteina. Do danas su aminokiselinske sekvence mnogih stotina proteina već određene. Funkcije dešifrovanih proteina su obično poznate, a to pomaže da se zamisle moguće funkcije sličnih proteina nastalih, na primjer, kod malignih neoplazmi.

Kompleksni proteini. Proteini koji se sastoje samo od aminokiselina nazivaju se jednostavnim. Međutim, često je atom metala ili neko hemijsko jedinjenje koje nije aminokiselina vezano za polipeptidni lanac. Takvi proteini se nazivaju kompleksni. Primjer je hemoglobin: sadrži željezni porfirin, koji određuje njegovu crvenu boju i omogućava mu da djeluje kao prijenosnik kisika.

Nazivi najsloženijih proteina ukazuju na prirodu povezanih grupa: glikoproteini sadrže šećere, lipoproteini sadrže masti. Ako katalitička aktivnost enzima ovisi o spojenoj grupi, onda se to naziva prostetičkom grupom. Često vitamin igra ulogu protetske grupe ili je dio jedne. Vitamin A, na primjer, vezan za jedan od proteina u retini, određuje njegovu osjetljivost na svjetlost.

Tercijarna struktura. Ono što je važno nije toliko aminokiselinska sekvenca samog proteina (primarna struktura), već način na koji je raspoređen u prostoru. Po cijeloj dužini polipeptidnog lanca, vodikovi joni formiraju pravilne vodikove veze, koje mu daju oblik spirale ili sloja (sekundarna struktura). Iz kombinacije takvih spirala i slojeva nastaje kompaktni oblik sljedećeg reda: tercijarna struktura proteina. Oko veza koje drže monomerne jedinice lanca moguće su rotacije pod malim uglovima. Stoga, sa čisto geometrijske tačke gledišta, broj mogućih konfiguracija za bilo koji polipeptidni lanac je beskonačno velik. U stvarnosti, svaki protein normalno postoji u samo jednoj konfiguraciji, određenoj njegovom aminokiselinskom sekvencom. Ova struktura nije kruta, kao da je « diše” fluktuira oko određene prosječne konfiguracije. Kolo je presavijeno u konfiguraciju u kojoj je slobodna energija (sposobnost da proizvede rad) minimalna, baš kao što se oslobođena opruga komprimira samo do stanja koje odgovara minimalnoj slobodnoj energiji. Često je jedan dio lanca čvrsto vezan za drugi disulfidom ( SS) veze između dva cisteinska ostatka. To je dijelom razlog zašto cistein igra posebno važnu ulogu među aminokiselinama.

Složenost strukture proteina je toliko velika da još nije moguće izračunati tercijarnu strukturu proteina, čak i ako je poznata njegova aminokiselinska sekvenca. Ali ako je moguće dobiti proteinske kristale, onda se njegova tercijarna struktura može odrediti difrakcijom X zraka.

Kod strukturnih, kontraktilnih i nekih drugih proteina lanci su izduženi i nekoliko blago presavijenih lanaca koji leže u blizini formiraju fibrile; vlakna se zauzvrat savijaju u veće formacije vlakana. Međutim, većina proteina u otopini ima globularni oblik: lanci su umotani u kuglu, poput pređe u klupko. Slobodna energija s ovom konfiguracijom je minimalna, budući da su hidrofobne ("vodoodbojne") aminokiseline skrivene unutar globule, a hidrofilne ("privlače vodu") aminokiseline su na njenoj površini.

Mnogi proteini su kompleksi nekoliko polipeptidnih lanaca. Ova struktura se naziva kvartarna struktura proteina. Molekul hemoglobina, na primjer, sastoji se od četiri podjedinice, od kojih je svaka globularni protein.

Strukturni proteini, zbog svoje linearne konfiguracije, formiraju vlakna koja imaju vrlo visoku vlačnu čvrstoću, dok globularna konfiguracija omogućava proteinima da uđu u specifične interakcije sa drugim spojevima. Na površini globule, kada su lanci pravilno postavljeni, pojavljuju se šupljine određenog oblika u kojima se nalaze reaktivne kemijske grupe. Ako je dati protein enzim, onda drugi, obično manji, molekul neke supstance ulazi u takvu šupljinu, baš kao što ključ ulazi u bravu; u ovom slučaju, konfiguracija elektronskog oblaka molekula se mijenja pod utjecajem kemijskih grupa koje se nalaze u šupljini, a to ga prisiljava da reagira na određeni način. Na taj način enzim katalizuje reakciju. Molekuli antitijela također imaju šupljine u koje se vežu različite strane tvari i na taj način postaju bezopasne. Model „ključ i ključ“, koji objašnjava interakciju proteina sa drugim spojevima, omogućava nam da razumijemo specifičnost enzima i antitijela, tj. njihova sposobnost da reaguju samo sa određenim jedinjenjima.

Proteini u različitim vrstama organizama. Proteini koji obavljaju istu funkciju u različitim vrstama biljaka i životinja i stoga nose isto ime također imaju sličnu konfiguraciju. Oni se, međutim, donekle razlikuju u sekvenci aminokiselina. Kako se vrste razlikuju od zajedničkog pretka, neke aminokiseline na određenim pozicijama zamjenjuju se mutacijama drugim. Štetne mutacije koje uzrokuju nasljedne bolesti eliminiraju se prirodnom selekcijom, ali one korisne ili barem neutralne mogu opstati. Što su dvije vrste bliže jedna drugoj, manje se razlike nalaze u njihovim proteinima.

Neki proteini se mijenjaju relativno brzo, drugi su vrlo konzervirani. Potonji uključuje, na primjer, citokrom With respiratorni enzim koji se nalazi u većini živih organizama. Kod ljudi i čimpanzi, njegove aminokiselinske sekvence su identične, au citokromu With U pšenici je samo 38% aminokiselina bilo drugačije. Čak i poredeći ljude i bakterije, sličnost citokroma With(razlike utječu na 65% aminokiselina ovdje) se još uvijek mogu vidjeti, iako je zajednički predak bakterija i ljudi živio na Zemlji prije otprilike dvije milijarde godina. Danas se poređenje aminokiselinskih sekvenci često koristi za konstruiranje filogenetskog (porodičnog) stabla, odražavajući evolucijske odnose između različitih organizama.

Denaturacija. Sintetizirani proteinski molekul, savijajući se, poprima svoju karakterističnu konfiguraciju. Ova se konfiguracija, međutim, može uništiti zagrijavanjem, promjenom pH, izlaganjem organskim rastvaračima, pa čak i jednostavnim protresanjem otopine dok se na njenoj površini ne pojave mjehurići. Protein modificiran na ovaj način naziva se denaturirani; gubi svoju biološku aktivnost i obično postaje nerastvorljiv. Dobro poznati primjeri denaturiranih proteina su kuhana jaja ili šlag. Mali proteini koji sadrže samo stotinjak aminokiselina su sposobni za renaturaciju, tj. ponovo nabavite originalnu konfiguraciju. Ali većina proteina se jednostavno pretvara u masu zamršenih polipeptidnih lanaca i ne obnavlja svoju prethodnu konfiguraciju.

Jedna od glavnih poteškoća u izolaciji aktivnih proteina je njihova ekstremna osjetljivost na denaturaciju. Ovo svojstvo proteina nalazi korisnu primjenu u konzerviranju hrane: visoka temperatura nepovratno denaturira enzime mikroorganizama i mikroorganizmi umiru.

SINTEZA PROTEINA Da bi sintetizovao proteine, živi organizam mora imati sistem enzima koji su sposobni da spoje jednu aminokiselinu s drugom. Potreban je i izvor informacija kako bi se odredilo koje aminokiseline treba kombinirati. Budući da u tijelu postoje hiljade vrsta proteina i svaki od njih se sastoji u prosjeku od nekoliko stotina aminokiselina, potrebne informacije moraju biti zaista ogromne. Pohranjuje se (slično kao što je snimak pohranjen na magnetnoj traci) u molekulima nukleinske kiseline koji čine gene. Cm . takođe NASLJEDNO; NUKLEINSKE KISELINE.Aktivacija enzima. Polipeptidni lanac sintetiziran iz aminokiselina nije uvijek protein u svom konačnom obliku. Mnogi enzimi se prvo sintetiziraju kao neaktivni prekursori i postaju aktivni tek nakon što drugi enzim ukloni nekoliko aminokiselina na jednom kraju lanca. Neki od probavnih enzima, kao što je tripsin, sintetiziraju se u ovom neaktivnom obliku; ovi enzimi se aktiviraju u probavnom traktu kao rezultat uklanjanja terminalnog fragmenta lanca. Hormon inzulin, čija se molekula u svom aktivnom obliku sastoji od dva kratka lanca, sintetizira se u obliku jednog lanca, tzv. proinsulin. Srednji dio ovog lanca se zatim uklanja, a preostali fragmenti se vežu zajedno kako bi formirali aktivni molekul hormona. Kompleksni proteini nastaju tek nakon što je određena hemijska grupa vezana za protein, a za to vezivanje često je potreban i enzim.Metabolička cirkulacija. Nakon hranjenja životinje aminokiselinama označenim radioaktivnim izotopima ugljika, dušika ili vodika, oznaka se brzo ugrađuje u njene proteine. Ako označene aminokiseline prestanu da ulaze u tijelo, količina obilježenih u proteinima počinje da se smanjuje. Ovi eksperimenti pokazuju da se dobijeni proteini ne zadržavaju u tijelu do kraja života. Svi su oni, osim nekoliko izuzetaka, u dinamičnom stanju, neprestano se razlažu na aminokiseline i potom se ponovo sintetiziraju.

Neki proteini se razgrađuju kada ćelije umru i budu uništene. To se stalno događa, na primjer, s crvenim krvnim stanicama i epitelnim stanicama koje oblažu unutrašnju površinu crijeva. Osim toga, razgradnja i resinteza proteina se također dešava u živim stanicama. Začudo, manje se zna o razgradnji proteina nego o njihovoj sintezi. Jasno je, međutim, da razgradnja uključuje proteolitičke enzime slične onima koji razlažu proteine u aminokiseline u probavnom traktu.

Poluživot različitih proteina varira od nekoliko sati do nekoliko mjeseci. Jedini izuzetak je molekul kolagena. Jednom formirane, ostaju stabilne i ne obnavljaju se ili zamjenjuju. Međutim, s vremenom se mijenjaju neka njihova svojstva, posebno elastičnost, a kako se ne obnavljaju, to rezultira određenim promjenama vezanim za starenje, poput pojave bora na koži.

Sintetički proteini. Hemičari su odavno naučili da polimeriziraju aminokiseline, ali se aminokiseline kombinuju na neuređen način, tako da proizvodi takve polimerizacije malo liče na prirodne. Istina, moguće je kombinirati aminokiseline određenim redoslijedom, što omogućava dobivanje nekih biološki aktivnih proteina, posebno inzulina. Proces je prilično kompliciran i na taj način se mogu dobiti samo oni proteini čiji molekuli sadrže oko stotinu aminokiselina. Umjesto toga, poželjno je sintetizirati ili izolirati nukleotidnu sekvencu gena koja odgovara željenoj sekvenci aminokiselina, a zatim uvesti ovaj gen u bakteriju, koja će replikacijom proizvesti velike količine željenog proizvoda. Ova metoda, međutim, ima i svoje nedostatke. Cm . takođe GENETSKI INŽENJERING. PROTEIN I ISHRANA Kada se proteini u tijelu razgrade na aminokiseline, ove aminokiseline se mogu ponovo koristiti za sintezu proteina. U isto vrijeme, same aminokiseline su podložne razgradnji, tako da se ne koriste u potpunosti. Takođe je jasno da tokom rasta, trudnoće i zarastanja rana, sinteza proteina mora biti veća od razgradnje. Tijelo kontinuirano gubi neke proteine; To su proteini kose, noktiju i površinskog sloja kože. Stoga, da bi sintetizirao proteine, svaki organizam mora primiti aminokiseline iz hrane. Zelene biljke sintetiziraju iz CO 2 , voda i amonijak ili nitrati su svih 20 aminokiselina koje se nalaze u proteinima. Mnoge bakterije su također sposobne sintetizirati aminokiseline u prisustvu šećera (ili nekog ekvivalenta) i fiksiranog dušika, ali šećer u konačnici isporučuju zelene biljke. Životinje imaju ograničenu sposobnost sinteze aminokiselina; dobijaju aminokiseline jedući zelene biljke ili druge životinje. U probavnom traktu apsorbirani proteini se razlažu na aminokiseline, potonje se apsorbiraju i od njih se grade proteini karakteristični za određeni organizam. Nijedan od apsorbiranih proteina nije ugrađen u strukture tijela kao takve. Jedini izuzetak je da kod mnogih sisara neka majčina antitijela mogu proći netaknuta kroz placentu u fetalni krvotok, a kroz majčino mlijeko (posebno kod preživara) mogu se prenijeti na novorođenče odmah nakon rođenja.Potrebe za proteinima. Jasno je da za održavanje života tijelo mora primiti određenu količinu proteina iz hrane. Međutim, obim ove potrebe zavisi od brojnih faktora. Tijelu je potrebna hrana i kao izvor energije (kalorije) i kao materijal za izgradnju svojih struktura. Potreba za energijom je na prvom mjestu. To znači da kada u prehrani ima malo ugljikohidrata i masti, dijetetski proteini se ne koriste za sintezu vlastitih proteina, već kao izvor kalorija. Tokom dugotrajnog posta, čak se i vaši vlastiti proteini koriste za zadovoljavanje energetskih potreba. Ako u prehrani ima dovoljno ugljikohidrata, onda se potrošnja proteina može smanjiti.Balans azota. U prosjeku cca. 16% ukupne mase proteina je dušik. Kada se aminokiseline sadržane u proteinima razgrađuju, dušik koji sadrže izlučuje se iz tijela mokraćom i (u manjoj mjeri) izmetom u obliku različitih azotnih spojeva. Stoga je zgodno koristiti indikator kao što je balans dušika za procjenu kvaliteta proteinske ishrane, tj. razlika (u gramima) između količine dušika koji ulazi u tijelo i količine azota koji se izlučuje dnevno. Uz normalnu ishranu odrasle osobe, ove količine su jednake. U rastućem organizmu količina izlučenog azota je manja od primljene, tj. bilans je pozitivan. Ako postoji nedostatak proteina u ishrani, balans je negativan. Ako u ishrani ima dovoljno kalorija, ali u njoj nema proteina, tijelo štedi proteine. Istovremeno, metabolizam proteina se usporava, a opetovano korištenje aminokiselina u sintezi proteina odvija se s najvećom mogućom efikasnošću. Međutim, gubici su neizbježni, a dušična jedinjenja se i dalje izlučuju urinom, a dijelom i izmetom. Količina azota koji se dnevno izluči iz organizma tokom proteinskog gladovanja može poslužiti kao mjera dnevnog nedostatka proteina. Prirodno je pretpostaviti da se unošenjem u ishranu količine proteina koja je ekvivalentna ovom nedostatku, ravnoteža dušika može biti obnovljena. Međutim, nije. Nakon što primi ovu količinu proteina, tijelo počinje manje efikasno da koristi aminokiseline, pa je potreban dodatni protein da bi se uspostavila ravnoteža dušika.

Ako količina proteina u prehrani premašuje ono što je potrebno za održavanje ravnoteže dušika, onda izgleda da nema štete. Višak aminokiselina jednostavno se koristi kao izvor energije. Kao posebno upečatljiv primjer, Eskimi konzumiraju malo ugljikohidrata i oko deset puta više proteina potrebnih za održavanje ravnoteže dušika. U većini slučajeva, međutim, korištenje proteina kao izvora energije nije korisno jer određena količina ugljikohidrata može proizvesti mnogo više kalorija od iste količine proteina. U siromašnim zemljama ljudi dobijaju kalorije iz ugljikohidrata i unose minimalne količine proteina.

Ako tijelo dobije potreban broj kalorija u obliku neproteinskih proizvoda, tada je minimalna količina proteina za održavanje ravnoteže dušika cca. 30 g dnevno. Otprilike ovoliko proteina sadrži četiri kriške hljeba ili 0,5 litara mlijeka. Nešto veći broj se obično smatra optimalnim; preporučuje se od 50 do 70 g.

Esencijalne aminokiseline. Do sada se protein smatrao kao cjelina. U međuvremenu, da bi došlo do sinteze proteina, u tijelu moraju biti prisutne sve potrebne aminokiseline. Sam organizam životinje sposoban je sintetizirati neke od aminokiselina. Nazivaju se zamjenjivim jer ne moraju nužno biti prisutni u ishrani, važno je samo da je ukupna zaliha proteina kao izvora dušika dovoljna; onda, ako postoji manjak neesencijalnih aminokiselina, tijelo ih može sintetizirati na račun onih koje su prisutne u višku. Preostale, “esencijalne” aminokiseline se ne mogu sintetizirati i moraju se u organizam unijeti hranom. Neophodni za ljude su valin, leucin, izoleucin, treonin, metionin, fenilalanin, triptofan, histidin, lizin i arginin. (Iako se arginin može sintetizirati u tijelu, on je klasifikovan kao esencijalna aminokiselina jer se ne proizvodi u dovoljnim količinama kod novorođenčadi i djece koja rastu. S druge strane, neke od ovih aminokiselina iz hrane mogu postati nepotrebne odrasloj osobi. osoba.)

Ova lista esencijalnih aminokiselina je približno ista kod drugih kralježnjaka, pa čak i kod insekata. Nutritivna vrijednost proteina se obično određuje hranjenjem pacova koji rastu i praćenjem povećanja tjelesne težine životinja.

Nutritivna vrijednost proteina. Nutritivnu vrijednost proteina određuje esencijalna aminokiselina koja je najnedostatnija. Ilustrujmo to primjerom. Proteini u našem tijelu sadrže u prosjeku cca. 2% triptofana (po težini). Recimo da ishrana uključuje 10 g proteina koji sadrže 1% triptofana i da u njoj ima dovoljno drugih esencijalnih aminokiselina. U našem slučaju, 10 g ovog nepotpunog proteina je u suštini ekvivalentno 5 g kompletnog proteina; preostalih 5 g može poslužiti samo kao izvor energije. Imajte na umu da s obzirom da se aminokiseline praktički ne pohranjuju u tijelu, a da bi došlo do sinteze proteina, sve aminokiseline moraju biti prisutne u isto vrijeme, učinak unosa esencijalnih aminokiselina može se otkriti samo ako sve uđu u telo u isto vreme. Prosječan sastav većine životinjskih bjelančevina je blizak prosječnom sastavu proteina u ljudskom tijelu, pa je malo vjerovatno da ćemo se suočiti s nedostatkom aminokiselina ako je naša ishrana bogata namirnicama poput mesa, jaja, mlijeka i sira. Međutim, postoje proteini, poput želatine (proizvod denaturacije kolagena), koji sadrže vrlo malo esencijalnih aminokiselina. Biljni proteini, iako su bolji od želatine u tom smislu, takođe su siromašni esencijalnim aminokiselinama; Posebno imaju malo lizina i triptofana. Ipak, čisto vegetarijanska ishrana ne može se smatrati nimalo štetnom, osim ako ne konzumira nešto veću količinu biljnih proteina, dovoljnu da obezbedi organizam esencijalnim aminokiselinama. Biljke sadrže najviše proteina u svom sjemenu, posebno u sjemenu pšenice i raznih mahunarki. Mladi izdanci, kao što su špargle, takođe su bogati proteinima.Sintetički proteini u ishrani. Dodavanjem malih količina sintetičkih esencijalnih aminokiselina ili proteina bogatih aminokiselinama nepotpunim proteinima, kao što su proteini kukuruza, može se značajno povećati nutritivna vrijednost ovih potonjih, tj. čime se povećava količina konzumiranih proteina. Druga mogućnost je uzgoj bakterija ili kvasca na naftnim ugljovodonicima uz dodatak nitrata ili amonijaka kao izvora dušika. Ovako dobiveni mikrobni proteini mogu poslužiti kao hrana za živinu ili stoku, ili ih mogu direktno konzumirati ljudi. Treća, široko korištena metoda koristi fiziologiju preživača. Kod preživara se u početnom dijelu želuca javlja tzv. U buragu žive posebni oblici bakterija i protozoa koji nepotpune biljne proteine pretvaraju u potpunije mikrobne proteine, a ovi se, nakon probave i apsorpcije, pretvaraju u životinjske proteine. Urea, jeftino sintetičko jedinjenje koje sadrži dušik, može se dodati hrani za stoku. Mikroorganizmi koji žive u buragu koriste dušik uree za pretvaranje ugljikohidrata (kojih u hrani ima mnogo više) u proteine. Otprilike trećina ukupnog dušika u stočnoj hrani može doći u obliku uree, što u suštini znači, u određenoj mjeri, hemijsku sintezu proteina. U SAD-u ova metoda igra važnu ulogu kao jedan od načina dobivanja proteina.LITERATURA Murray R., Grenner D., Mayes P., Rodwell W. Ljudska biohemija, vol. 12. M., 1993
Alberts B, Bray D, Lewis J, et al. Molekularna biologija ćelije, vol. 13. M., 1994

vjeverice- To su visokomolekularni (molekularna masa varira od 5-10 hiljada do 1 milion ili više) prirodni polimeri, čiji su molekuli izgrađeni od ostataka aminokiselina povezanih amidnom (peptidnom) vezom.

Proteini se nazivaju i proteini (grčki "protos" - prvi, važan). Broj aminokiselinskih ostataka u proteinskom molekulu uvelike varira i ponekad doseže nekoliko hiljada. Svaki protein ima svoju inherentnu sekvencu aminokiselinskih ostataka.

Proteini obavljaju različite biološke funkcije: katalitičke (enzimi), regulatorne (hormoni), strukturne (kolagen, fibroin), motoričke (miozin), transportne (hemoglobin, mioglobin), zaštitne (imunoglobulini, interferon), skladištenje (kazein, albumin, gliadin) i drugi.

Proteini su osnova biomembrana, najvažnije komponente ćelije i ćelijskih komponenti. Oni igraju ključnu ulogu u životu ćelije, čineći, takoreći, materijalnu osnovu njene hemijske aktivnosti.

Izuzetno svojstvo proteina je samoorganizacija strukture, odnosno njegovu sposobnost da spontano stvori određenu prostornu strukturu karakterističnu samo za dati protein. U suštini, sve aktivnosti tijela (razvoj, kretanje, obavljanje raznih funkcija i još mnogo toga) povezane su s proteinskim supstancama. Nemoguće je zamisliti život bez proteina.

Proteini su najvažnija komponenta ljudske i životinjske hrane i dobavljač esencijalnih aminokiselina.

Struktura proteina

U prostornoj strukturi proteina, priroda R-radikala (ostataka) u molekulima aminokiselina je od velike važnosti. Nepolarni radikali aminokiselina obično se nalaze unutar proteinske makromolekule i uzrokuju hidrofobne interakcije; polarni radikali koji sadrže jonske (jonske) grupe obično se nalaze na površini proteinske makromolekule i karakteriziraju elektrostatičke (jonske) interakcije. Polarni nejonski radikali (na primjer, koji sadrže alkoholne OH grupe, amidne grupe) mogu se nalaziti i na površini i unutar proteinske molekule. Učestvuju u stvaranju vodoničnih veza.

U proteinskim molekulima, α-amino kiseline su međusobno povezane peptidnim (-CO-NH-) vezama:

Ovako konstruisani polipeptidni lanci ili pojedinačne sekcije unutar polipeptidnog lanca mogu u nekim slučajevima biti dodatno međusobno povezane disulfidnim (-S-S-) vezama ili, kako se često nazivaju, disulfidnim mostovima.

Veliku ulogu u stvaranju strukture proteina igraju jonske (solne) i vodonične veze, kao i hidrofobna interakcija - posebna vrsta kontakta između hidrofobnih komponenti proteinskih molekula u vodenoj sredini. Sve ove veze imaju različite jačine i osiguravaju formiranje složenog, velikog proteinskog molekula.

Uprkos razlici u strukturi i funkcijama proteinskih supstanci, njihov elementarni sastav neznatno varira (u % po suvoj težini): ugljenik - 51-53; kiseonik - 21,5-23,5; azot - 16,8-18,4; vodonik - 6,5-7,3; sumpor - 0,3-2,5.

Neki proteini sadrže male količine fosfora, selena i drugih elemenata.

Redoslijed aminokiselinskih ostataka u polipeptidnom lancu naziva se primarnu strukturu proteina.

Molekul proteina može se sastojati od jednog ili više polipeptidnih lanaca, od kojih svaki sadrži različit broj aminokiselinskih ostataka. S obzirom na broj mogućih kombinacija, raznolikost proteina je gotovo neograničena, ali ne postoje svi u prirodi.

Ukupan broj različitih vrsta proteina u svim vrstama živih organizama je 10 11 -10 12. Za proteine čija je struktura izuzetno složena, osim primarne, razlikuju se i viši nivoi strukturne organizacije: sekundarna, tercijarna, a ponekad i kvartarna struktura.

Sekundarna struktura većina proteina posjeduje, iako ne uvijek duž cijele dužine polipeptidnog lanca. Polipeptidni lanci sa određenom sekundarnom strukturom mogu biti različito locirani u prostoru.

U formaciji tercijarne strukture Pored vodoničnih veza, važnu ulogu imaju ionske i hidrofobne interakcije. Na osnovu prirode "pakiranja" proteinske molekule razlikuju se globularni, ili sferni, i fibrilar, ili filamentozni proteini (tabela 12).

Za globularne proteine, a-helikalna struktura je tipičnija, zavojnice su zakrivljene, "savijene". Makromolekula ima sferni oblik. Otapaju se u vodi i fiziološkim rastvorima i formiraju koloidne sisteme. Većina proteina u životinjama, biljkama i mikroorganizmima su globularni proteini.

Za fibrilarne proteine tipičnija je filamentozna struktura. Općenito su nerastvorljivi u vodi. Fibrilarni proteini obično obavljaju funkcije formiranja strukture. Njihova svojstva (snaga, rastezljivost) zavise od načina pakovanja polipeptidnih lanaca. Primjeri fibrilarnih proteina su miozin i keratin. U nekim slučajevima, pojedinačne proteinske podjedinice formiraju složene ansamble uz pomoć vodikovih veza, elektrostatičkih i drugih interakcija. U ovom slučaju se formira kvartarne strukture proteini.

Primjer proteina s kvaternarnom strukturom je hemoglobin u krvi. Samo s takvom strukturom obavlja svoje funkcije - vezuje kisik i prenosi ga do tkiva i organa.

Međutim, treba napomenuti da u organizaciji viših proteinskih struktura isključiva uloga pripada primarnoj strukturi.

Klasifikacija proteina

Postoji nekoliko klasifikacija proteina:

Po stepenu težine (jednostavne i složene).
Prema obliku molekula (globularni i fibrilarni proteini).
Prema rastvorljivosti u pojedinačnim rastvaračima (topivi u vodi, rastvorljivi u razblaženim slanim rastvorima - albumini, rastvorljivi u alkoholu - prolamini, rastvorljivi u razblaženim alkalijama i kiselinama - glutelini).
Prema izvršenim funkcijama (na primjer, skladišteni proteini, proteini skeleta, itd.).

Osobine proteina

Proteini su amfoterni elektroliti. Pri određenoj pH vrijednosti (koja se naziva izoelektrična tačka), broj pozitivnih i negativnih naboja u molekuli proteina je jednak. Ovo je jedno od glavnih svojstava proteina. Proteini su u ovom trenutku električno neutralni, a njihova topljivost u vodi je najniža. Sposobnost proteina da smanje rastvorljivost kada njihovi molekuli dostignu električnu neutralnost koristi se za izolaciju iz rastvora, na primer, u tehnologiji dobijanja proteinskih proizvoda.

Hidratacija. Proces hidratacije podrazumijeva vezivanje vode proteinima, a oni pokazuju hidrofilna svojstva: bubre, povećavaju se njihova masa i volumen. Bubrenje pojedinih proteina ovisi isključivo o njihovoj strukturi. Hidrofilne amidne (-CO-NH-, peptidna veza), aminske (-NH 2) i karboksilne (-COOH) grupe prisutne u sastavu i smještene na površini proteinske makromolekule privlače molekule vode, striktno ih orijentirajući na površini molekula. Hidracijska (vodena) ljuska koja okružuje proteinske globule sprečava agregaciju i sedimentaciju, te stoga doprinosi stabilnosti proteinskih otopina. Na izoelektričnoj tački, proteini imaju najmanju sposobnost da vežu vodu, hidrataciona ljuska oko proteinskih molekula je uništena, tako da se kombinuju u velike agregate. Do agregacije proteinskih molekula dolazi i kada se dehidriraju uz pomoć određenih organskih rastvarača, na primjer, etil alkohola. To dovodi do taloženja proteina. Kada se pH okoline promijeni, proteinska makromolekula postaje nabijena i njen hidratacijski kapacitet se mijenja.

Uz ograničeno bubrenje, koncentrirani proteinski rastvori formiraju složene sisteme tzv žele.

Želei nisu tečni, elastični, imaju plastičnost, određenu mehaničku čvrstoću i mogu zadržati svoj oblik. Globularni proteini mogu biti potpuno hidratizirani i otopljeni u vodi (na primjer, mliječni proteini), formirajući otopine niskih koncentracija. Hidrofilna svojstva proteina, odnosno njihova sposobnost bubrenja, formiranja želea, stabilizacije suspenzija, emulzija i pjena, od velikog su značaja u biologiji i prehrambenoj industriji. Vrlo pokretljiv žele, izgrađen uglavnom od proteinskih molekula, je citoplazma - sirovi gluten izolovan iz pšeničnog tijesta; sadrži do 65% vode. Različita hidrofilnost proteina glutena jedan je od znakova koji karakterišu kvalitet pšeničnog zrna i brašna dobijenog iz njega (tzv. jaka i slaba pšenica). Hidrofilnost proteina zrna i brašna igra važnu ulogu u skladištenju i preradi žitarica i pečenju. Tijesto koje se dobiva u pekarskoj proizvodnji je protein nabubren u vodi, koncentrirani žele koji sadrži zrna škroba.

Denaturacija proteina. Prilikom denaturacije pod uticajem spoljašnjih faktora (temperatura, mehanički stres, dejstvo hemijskih agenasa i niz drugih faktora), dolazi do promene sekundarne, tercijarne i kvarterne strukture proteinske makromolekule, odnosno njene nativne prostorne strukture. Primarna struktura, a samim tim i hemijski sastav proteina, se ne menja. Fizička svojstva se mijenjaju: topljivost i sposobnost hidratacije se smanjuju, biološka aktivnost se gubi. Oblik proteinske makromolekule se mijenja i dolazi do agregacije. Istovremeno se povećava aktivnost određenih hemijskih grupa, olakšava se dejstvo proteolitičkih enzima na proteine, pa se stoga lakše hidroliziraju.

U prehrambenoj tehnologiji od posebnog je praktičnog značaja termička denaturacija proteina, čiji stepen zavisi od temperature, trajanja zagrevanja i vlažnosti. Ovo se mora imati na umu kada se razvijaju režimi toplinske obrade prehrambenih sirovina, poluproizvoda, a ponekad i gotovih proizvoda. Procesi termičke denaturacije igraju posebnu ulogu u blanširanju biljnog materijala, sušenju žitarica, pečenju kruha i proizvodnji tjestenine. Denaturacija proteina može biti uzrokovana i mehaničkim djelovanjem (pritisak, trljanje, tresenje, ultrazvuk). Konačno, denaturacija proteina je uzrokovana djelovanjem kemijskih reagensa (kiseline, lužine, alkohol, aceton). Sve ove tehnike se široko koriste u hrani i biotehnologiji.

Pjenjenje. Proces pjene se odnosi na sposobnost proteina da formiraju visoko koncentrirane tečno-gasne sisteme zvane pjene. Stabilnost pjene, u kojoj je protein sredstvo za pjenjenje, ne zavisi samo od njene prirode i koncentracije, već i od temperature. Proteini se široko koriste kao sredstva za pjenjenje u konditorskoj industriji (marshmallows, marshmallows, sufle). Hleb ima pjenastu strukturu, a to utiče na njegov ukus.

Proteinski molekuli, pod uticajem brojnih faktora, mogu biti uništeni ili stupiti u interakciju sa drugim supstancama da bi se formirali novi proizvodi. Za prehrambenu industriju mogu se razlikovati dva važna procesa:

1) hidroliza proteina pod dejstvom enzima;

2) interakcija amino grupa proteina ili aminokiselina sa karbonil grupama redukujućih šećera.

Pod uticajem enzima proteaze koji katalizuju hidrolitičku razgradnju proteina, potonji se razlažu na jednostavnije proizvode (poli- i dipeptide) i na kraju na aminokiseline. Brzina hidrolize proteina zavisi od njegovog sastava, molekularne strukture, aktivnosti enzima i uslova.

Hidroliza proteina. Reakcija hidrolize sa stvaranjem aminokiselina može se u opštem obliku zapisati na sledeći način:

Sagorijevanje. Proteini sagorevaju i proizvode dušik, ugljični dioksid i vodu, kao i neke druge tvari. Izgaranje je praćeno karakterističnim mirisom spaljenog perja.

Reakcije boje na proteine. Za kvalitativno određivanje proteina koriste se sljedeće reakcije:

1) ksantoprotein, u kojoj dolazi do interakcije aromatskih i heteroatomskih ciklusa u proteinskoj molekuli sa koncentriranom dušičnom kiselinom, praćeno pojavom žute boje.

2) biuret, u kojem slabo alkalne otopine proteina stupaju u interakciju s otopinom bakar (II) sulfata i formiraju kompleksna jedinjenja između Cu 2+ jona i polipeptida. Reakcija je praćena pojavom ljubičasto-plave boje.