Domov Odstranění Reakce spalování bílkovin. Struktura a vlastnosti bílkovin

Odstranění

Reakce spalování bílkovin. Struktura a vlastnosti bílkovin

Veverky- vysokomolekulární organické sloučeniny sestávající z aminokyselinových zbytků spojených v dlouhém řetězci peptidovou vazbou.

Složení bílkovin v živých organismech zahrnuje pouze 20 typů aminokyselin, z nichž všechny jsou alfa aminokyseliny, a aminokyselinové složení bílkovin a pořadí jejich vzájemného spojení jsou určeny individuálním genetickým kódem živého organismu.

Jedním z rysů proteinů je jejich schopnost spontánně vytvářet prostorové struktury charakteristické pouze pro tento konkrétní protein.

Vzhledem ke specifičnosti své struktury mohou mít proteiny různé vlastnosti. Například proteiny s globulární kvartérní strukturou, zejména slepičí vaječný bílek, se rozpouštějí ve vodě za vzniku koloidních roztoků. Proteiny s fibrilární kvartérní strukturou se ve vodě nerozpouštějí. Fibrilární proteiny tvoří zejména nehty, vlasy a chrupavky.

Chemické vlastnosti proteinů

Hydrolýza

Všechny proteiny jsou schopné podstoupit hydrolytické reakce. V případě úplné hydrolýzy bílkovin vzniká směs α-aminokyselin:

Protein + nH 2 O => směs α-aminokyselin

Denaturace

Destrukce sekundární, terciární a kvartérní struktury proteinu bez zničení jeho primární struktury se nazývá denaturace. K denaturaci bílkovin může dojít pod vlivem roztoků sodných, draselných nebo amonných solí - taková denaturace je vratná:

Denaturace, ke které dochází vlivem záření (například zahřátím) nebo ošetřením proteinu solemi těžkých kovů, je nevratná:

Například při tepelné úpravě vajec při jejich přípravě je pozorována nevratná denaturace bílkovin. V důsledku denaturace vaječného bílku zaniká jeho schopnost rozpouštět se ve vodě za vzniku koloidního roztoku.

Kvalitativní reakce na bílkoviny

Biuretová reakce

Pokud se k roztoku obsahujícímu protein přidá 10% roztok hydroxidu sodného a poté malé množství 1% roztoku síranu měďnatého, objeví se fialová barva.

proteinový roztok + NaOH (10% roztok) + CuSO 4 = fialová barva

Xantoproteinová reakce

Roztoky bílkovin žloutnou, když se vaří s koncentrovanou kyselinou dusičnou:

roztok bílkovin + HNO 3 (konc.) => žlutá barva

Biologické funkce bílkovin

katalytické	urychlují různé chemické reakce v živých organismech	enzymy
strukturální	materiál pro stavbu buněk	kolagen, proteiny buněčné membrány
ochranný	chránit tělo před infekcemi	imunoglobuliny, interferon
regulační	regulovat metabolické procesy	hormony
doprava	přenos životně důležitých látek z jedné části těla do druhé	hemoglobin přenáší kyslík
energie	dodávat tělu energii	1 gram bílkovin může poskytnout tělu 17,6 J energie
motor (motor)	jakékoli motorické funkce těla	myosin (svalový protein)

Klasifikace proteinů je založena na jejich chemickém složení. Podle této klasifikace jsou bílkoviny jednoduchý A komplex. Jednoduché proteiny se skládají pouze z aminokyselin, to znamená z jednoho nebo více polypeptidů. Mezi jednoduché proteiny nalezené v lidském těle patří albuminy, globuliny, histony, podpůrné tkáňové proteiny.

Ve složité molekule proteinu se kromě aminokyselin nachází i neaminokyselinová část tzv protetická skupina. Podle struktury této skupiny se rozlišují komplexní proteiny jako např fosfoproteiny ( obsahují kyselinu fosforečnou) nukleoproteiny(obsahuje nukleovou kyselinu), glykoproteiny(obsahuje sacharidy) lipoproteiny(obsahují lipoid) a další.

Podle klasifikace, která vychází z prostorového tvaru bílkovin, se bílkoviny dělí na fibrilární A kulovitý.

Fibrilární proteiny se skládají ze šroubovic, tedy převážně sekundární struktury. Molekuly globulárních proteinů mají kulovitý a elipsoidní tvar.

Příkladem fibrilárních proteinů je kolagen – nejhojnější bílkovina v lidském těle. Tato bílkovina tvoří 25-30 % z celkového počtu bílkovin v těle. Kolagen má vysokou pevnost a elasticitu. Je součástí krevních cév svalů, šlach, chrupavek, kostí a cévních stěn.

Příklady globulárních proteinů jsou albuminy a globuliny krevní plazmy.

Fyzikálně chemické vlastnosti bílkovin.

Jednou z hlavních vlastností bílkovin je jejich vysokou molekulovou hmotností, která se pohybuje od 6000 do několika milionů daltonů.

Další důležitou fyzikálně-chemickou vlastností proteinů je jejich amfoterita,tedy přítomnost jak kyselých, tak zásaditých vlastností. Amfoterita je spojena s přítomností volných karboxylových skupin, tj. kyselých, a aminoskupin, tj. alkalických, v některých aminokyselinách. To vede k tomu, že v kyselém prostředí vykazují proteiny alkalické vlastnosti a v alkalickém prostředí - kyselé. Za určitých podmínek však proteiny vykazují neutrální vlastnosti. Hodnota pH, při které proteiny vykazují neutrální vlastnosti, se nazývá izoelektrický bod. Izoelektrický bod pro každý protein je individuální. Proteiny se podle tohoto ukazatele dělí do dvou velkých tříd - kyselé a zásadité, protože izoelektrický bod může být posunut buď na jednu nebo na druhou stranu.

Další důležitou vlastností proteinových molekul je rozpustnost. Navzdory velké velikosti molekul jsou proteiny dobře rozpustné ve vodě. Navíc jsou roztoky proteinů ve vodě velmi stabilní. Prvním důvodem rozpustnosti proteinů je přítomnost náboje na povrchu molekul proteinu, díky kterému molekuly proteinu prakticky netvoří agregáty, které jsou nerozpustné ve vodě. Druhým důvodem stability proteinových roztoků je přítomnost hydratačního (vodného) obalu v molekule proteinu. Hydratační obal odděluje proteiny od sebe.

Třetí důležitou fyzikálně-chemickou vlastností proteinů je vysolování,to znamená schopnost srážet se pod vlivem činidel odstraňujících vodu. Vysolování je vratný proces. Tato schopnost vstupovat a vystupovat z roztoku je velmi důležitá pro projev mnoha životně důležitých vlastností.

A konečně nejdůležitější vlastností bílkovin je jejich schopnost denaturace.Denaturace je ztráta přirozeného původu proteinem. Když na pánvi rozšleháme vejce, dojde k nevratné denaturaci bílkovin. Denaturace spočívá v trvalém nebo dočasném narušení sekundární a terciární struktury proteinu, ale primární struktura je zachována. Kromě teploty (nad 50 stupňů) mohou denaturaci způsobit i další fyzikální faktory: záření, ultrazvuk, vibrace, silné kyseliny a zásady. Denaturace může být vratná nebo nevratná. Při malých nárazech dochází k destrukci sekundárních a terciárních struktur proteinu nevýznamně. Proto při absenci denaturačních účinků může protein obnovit svou nativní strukturu. Opačný proces denaturace se nazývá renaturace.Ovšem při dlouhodobé a silné expozici renaturace se stává nemožnou a denaturace je tak nevratná.

Než budete mluvit o nejdůležitějších fyzikálních a chemických vlastnostech proteinu, musíte vědět, z čeho se skládá a jaká je jeho struktura. Jako základ pro ně slouží bílkoviny, důležitý přírodní biopolymer;

Co jsou aminokyseliny

Jedná se o organické sloučeniny, které obsahují karboxylové a aminové skupiny. Díky první skupině mají uhlík, kyslík a vodík a další - dusík a vodík. Alfa aminokyseliny jsou považovány za nejdůležitější, protože jsou potřebné pro tvorbu bílkovin.

Existují esenciální aminokyseliny nazývané proteinogenní aminokyseliny. Jsou tedy zodpovědné za vzhled bílkovin. Je jich jen 20, ale mohou tvořit nespočet proteinových sloučenin. Žádný z nich však nebude zcela totožný s druhým. To je možné díky kombinacím prvků, které se v těchto aminokyselinách nacházejí.

K jejich syntéze v těle nedochází. Proto se tam dostávají spolu s jídlem. Pokud je člověk dostává v nedostatečném množství, může být narušeno normální fungování různých systémů. Proteiny vznikají polykondenzační reakcí.

Bílkoviny a jejich struktura

Než přejdeme k fyzikálním vlastnostem proteinů, stojí za to podat přesnější definici této organické sloučeniny. Proteiny jsou jednou z nejvýznamnějších bioorganických sloučenin, které se tvoří díky aminokyselinám a účastní se mnoha procesů probíhajících v těle.

Struktura těchto sloučenin závisí na pořadí, ve kterém se aminokyselinové zbytky střídají. Ve výsledku to vypadá takto:

primární (lineární);
sekundární (spirála);
terciární (globulární).

Jejich klasifikace

Vzhledem k obrovské rozmanitosti proteinových sloučenin a různému stupni složitosti jejich složení a různých struktur existují pro pohodlí klasifikace, které se opírají o tyto vlastnosti.

Jejich složení je následující:

jednoduchý;
komplexy, které se zase dělí na:

kombinace bílkovin a sacharidů;
kombinace bílkovin a tuků;
spojení proteinových molekul a nukleových kyselin.

Podle rozpustnosti:

rozpustné ve vodě;
rozpustný v tucích.

Krátký popis proteinových sloučenin

Než přejdeme k fyzikálním a chemickým vlastnostem proteinů, bude užitečné je trochu charakterizovat. Jejich vlastnosti jsou samozřejmě důležité pro normální fungování živého organismu. V původním stavu se jedná o pevné látky, které se v různých kapalinách buď rozpouštějí, nebo ne.

Stručně řečeno o fyzikálních vlastnostech bílkovin, pak určují mnohé z nejdůležitějších biologických procesů v těle. Například jako transport látek, konstrukční funkce atd. Fyzikální vlastnosti bílkovin závisí na tom, zda jsou rozpustné nebo ne. Právě o těchto vlastnostech se bude dále psát.

Fyzikální vlastnosti bílkovin

O jejich stavu agregace a rozpustnosti již bylo psáno výše. Proto přejdeme k následujícím vlastnostem:

Mají velkou molekulovou hmotnost, která závisí na určitých podmínkách prostředí.
Jejich rozpustnost má široký rozsah, v důsledku čehož je možná elektroforéza, metoda, kterou jsou proteiny izolovány ze směsí.

Chemické vlastnosti proteinových sloučenin

Čtenáři nyní vědí, jaké fyzikální vlastnosti mají proteiny. Nyní musíme mluvit o neméně důležitých chemických. Jsou uvedeny níže:

Denaturace. Srážení bílkovin vlivem vysokých teplot, silných kyselin nebo zásad. Při denaturaci je zachována pouze primární struktura a všechny biologické vlastnosti proteinů jsou ztraceny.
Hydrolýza. V důsledku toho vznikají jednoduché bílkoviny a aminokyseliny, protože je zničena primární struktura. Je základem procesu trávení.
Kvalitativní reakce pro stanovení bílkovin. Jsou pouze dva z nich a třetí je potřebný k detekci síry v těchto sloučeninách.
Biuretová reakce. Proteiny jsou vystaveny sraženině hydroxidu měďnatého. Výsledkem je fialové zbarvení.
Xantoproteinová reakce. Účinek se provádí pomocí koncentrované kyseliny dusičné. Tato reakce vytváří bílou sraženinu, která při zahřívání zežloutne. A pokud přidáte vodný roztok amoniaku, objeví se oranžová barva.
Stanovení síry v bílkovinách. Když se proteiny spálí, začne být cítit zápach „spálené rohoviny“. Tento jev se vysvětluje tím, že obsahují síru.

Takže to byly všechny fyzikální a chemické vlastnosti proteinů. Ale samozřejmě nejen kvůli nim jsou považovány za nejdůležitější součásti živého organismu. Určují nejdůležitější biologické funkce.

Biologické vlastnosti bílkovin

Zkoumali jsme fyzikální vlastnosti proteinů v chemii. Ale také stojí za to mluvit o tom, jaký dopad mají na tělo a proč bez nich nebude plně fungovat. Funkce proteinů jsou následující:

enzymatické. Většina reakcí v těle probíhá za účasti enzymů, které jsou proteinového původu;
doprava. Tyto prvky dodávají další důležité molekuly do tkání a orgánů. Jedním z nejdůležitějších transportních proteinů je hemoglobin;
strukturální. Proteiny jsou hlavním stavebním materiálem pro mnoho tkání (svalové, kožní, podpůrné);
ochranný. Protilátky a antitoxiny jsou zvláštním typem proteinových sloučenin, které tvoří základ imunity;
signál Receptory, které jsou zodpovědné za fungování smyslových orgánů, mají ve své struktuře také proteiny;
ukládání. Tuto funkci plní speciální proteiny, které mohou být stavebními materiály a zdroji dodatečné energie při vývoji nových organismů.

Bílkoviny mohou být přeměněny na tuky a sacharidy. Ale nebudou se moci stát veverkami. Proto je nedostatek těchto konkrétních sloučenin zvláště nebezpečný pro živý organismus. Uvolňovaná energie je malá a v tomto ohledu je horší než tuky a sacharidy. Jsou však zdrojem esenciálních aminokyselin v těle.

Jak pochopit, že v těle není dostatek bílkovin? Zdravotní stav člověka se zhoršuje, dostavuje se rychlé vyčerpání a únava. Vynikajícími zdroji bílkovin jsou různé druhy pšenice, masné a rybí výrobky, mléčné výrobky, vejce a některé druhy luštěnin.

Je důležité znát nejen fyzikální vlastnosti bílkovin, ale i ty chemické a také jaký mají pro tělo význam z biologického hlediska. Proteinové sloučeniny jsou jedinečné v tom, že jsou zdrojem esenciálních aminokyselin, které jsou nezbytné pro normální fungování lidského těla.

PROTEINY (proteiny), třída komplexních sloučenin obsahujících dusík, nejcharakterističtější a nejdůležitější (spolu s nukleovými kyselinami) složky živé hmoty. Proteiny plní četné a rozmanité funkce. Většina proteinů jsou enzymy, které katalyzují chemické reakce. Mnoho hormonů, které regulují fyziologické procesy, jsou také proteiny. Strukturní proteiny, jako je kolagen a keratin, jsou hlavními složkami kostní tkáně, vlasů a nehtů. Svalové kontraktilní proteiny mají schopnost měnit svou délku pomocí chemické energie k provedení mechanické práce. Mezi proteiny patří protilátky, které vážou a neutralizují toxické látky. Některé proteiny, které mohou reagovat na vnější vlivy (světlo, čich), slouží jako receptory ve smyslech vnímajících podráždění. Mnoho proteinů umístěných uvnitř buňky a na buněčné membráně plní regulační funkce.

V první polovině 19. stol. řada chemiků, mezi nimi především J. von Liebig, postupně dospěla k závěru, že proteiny představují zvláštní třídu dusíkatých sloučenin. Název „proteiny“ (z řečtiny.

protos první) navrhl v roce 1840 holandský chemik G. Mulder. FYZIKÁLNÍ VLASTNOSTI Proteiny jsou bílé v pevném stavu, ale bezbarvé v roztoku, pokud nenesou nějaký druh chromoforové (barevné) skupiny, jako je hemoglobin. Rozpustnost ve vodě se mezi různými proteiny velmi liší. Mění se také v závislosti na pH a koncentraci solí v roztoku, takže je možné zvolit podmínky, za kterých se bude jeden protein selektivně vysrážet v přítomnosti jiných proteinů. Tato metoda „vysolení“ se široce používá k izolaci a čištění proteinů. Purifikovaný protein se často vysráží z roztoku jako krystaly.

Ve srovnání s jinými sloučeninami je molekulová hmotnost proteinů velmi velká, pohybuje se od několika tisíc do mnoha milionů daltonů. Proto během ultracentrifugace dochází k sedimentaci proteinů, a to různou rychlostí. Vzhledem k přítomnosti kladně a záporně nabitých skupin v molekulách bílkovin se tyto pohybují různou rychlostí a v elektrickém poli. To je základem elektroforézy, metody používané k izolaci jednotlivých proteinů z komplexních směsí. Proteiny se také čistí chromatografií.

CHEMICKÉ VLASTNOSTI Struktura. Proteiny jsou polymery, tzn. molekuly postavené jako řetězce z opakujících se monomerních jednotek nebo podjednotek, jejichž roli hrají A -aminokyseliny. Obecný vzorec aminokyselin kde R atom vodíku nebo nějaká organická skupina.

Molekula proteinu (polypeptidový řetězec) se může skládat pouze z relativně malého počtu aminokyselin nebo několika tisíc monomerních jednotek. Kombinace aminokyselin v řetězci je možná, protože každá z nich má dvě různé chemické skupiny: aminoskupinu se základními vlastnostmi,

NH 2 a kyselá karboxylová skupina, COOH. Obě tyto skupiny jsou přidruženy A - atom uhlíku. Karboxylová skupina jedné aminokyseliny může tvořit amidovou (peptidovou) vazbu s aminoskupinou jiné aminokyseliny:

Poté, co byly dvě aminokyseliny spojeny tímto způsobem, lze řetězec prodloužit přidáním třetí k druhé aminokyselině a tak dále. Jak je vidět z výše uvedené rovnice, když se vytvoří peptidová vazba, uvolní se molekula vody. V přítomnosti kyselin, alkálií nebo proteolytických enzymů probíhá reakce opačným směrem: polypeptidový řetězec se za přidání vody rozštěpí na aminokyseliny. Tato reakce se nazývá hydrolýza. K hydrolýze dochází spontánně a ke spojení aminokyselin do polypeptidového řetězce je zapotřebí energie.

Karboxylová skupina a amidová skupina (nebo podobná imidová skupina v případě aminokyseliny prolin) jsou přítomny ve všech aminokyselinách, ale rozdíly mezi aminokyselinami jsou určeny povahou skupiny nebo „postranního řetězce“. což je uvedeno výše písmenem

R . Roli postranního řetězce může hrát jeden atom vodíku, jako v aminokyselině glycinu, nebo nějaká objemná skupina, jako je histidin a tryptofan. Některé postranní řetězce jsou chemicky inertní, zatímco jiné jsou výrazně reaktivní.

Lze syntetizovat mnoho tisíc různých aminokyselin a v přírodě se vyskytuje mnoho různých aminokyselin, ale pro syntézu bílkovin se používá pouze 20 typů aminokyselin: alanin, arginin, asparagin, kyselina asparagová, valin, histidin, glycin, glutamin, glutamová kyselina, isoleucin, leucin, lysin, methionin, prolin, serin, tyrosin, threonin, tryptofan, fenylalanin a cystein (v proteinech může být cystein přítomen jako dimer

cystin). Pravda, některé proteiny obsahují kromě pravidelně se vyskytujících dvaceti ještě další aminokyseliny, ale ty vznikají modifikací jedné z dvaceti uvedených po jejím zařazení do proteinu.Optická aktivita. Všechny aminokyseliny, s výjimkou glycinu, mají A K atomu uhlíku jsou připojeny čtyři různé skupiny. Z hlediska geometrie mohou být čtyři různé skupiny připojeny dvěma způsoby a podle toho existují dvě možné konfigurace nebo dva izomery, které spolu souvisí jako objekt ke svému zrcadlovému obrazu, tzn. jako levá ruka doprava. Jedna konfigurace se nazývá levá nebo levá ( L ), a druhý pravý nebo pravotočivý ( D ), protože dva takové izomery se liší ve směru rotace roviny polarizovaného světla. Nachází se pouze v bílkovinách L -aminokyseliny (výjimkou je glycin; může být zastoupen pouze v jedné formě, protože dvě z jeho čtyř skupin jsou stejné) a všechny jsou opticky aktivní (protože existuje pouze jeden izomer). D -aminokyseliny jsou v přírodě vzácné; nacházejí se v některých antibiotikách a buněčné stěně bakterií.Sekvence aminokyselin. Aminokyseliny v polypeptidovém řetězci nejsou uspořádány náhodně, ale v určitém pevném pořadí a právě toto pořadí určuje funkce a vlastnosti proteinu. Změnou pořadí 20 druhů aminokyselin můžete vytvořit obrovské množství různých proteinů, stejně jako můžete vytvořit mnoho různých textů z písmen abecedy.

V minulosti trvalo určení aminokyselinové sekvence proteinu často několik let. Přímé stanovení je stále poměrně pracný úkol, i když byla vytvořena zařízení, která umožňují jeho automatické provádění. Obvykle je jednodušší určit nukleotidovou sekvenci odpovídajícího genu a odvodit z ní aminokyselinovou sekvenci proteinu. K dnešnímu dni již byly stanoveny aminokyselinové sekvence mnoha stovek proteinů. Funkce dešifrovaných proteinů jsou obvykle známé, což pomáhá představit si možné funkce podobných proteinů vytvořených například u maligních novotvarů.

Komplexní proteiny. Proteiny skládající se pouze z aminokyselin se nazývají jednoduché. Často je však k polypeptidovému řetězci připojen atom kovu nebo nějaká chemická sloučenina, která není aminokyselinou. Takové proteiny se nazývají komplexní. Příkladem je hemoglobin: obsahuje porfyrin železa, který určuje jeho červenou barvu a umožňuje mu fungovat jako přenašeč kyslíku.

Názvy nejsložitějších proteinů naznačují povahu připojených skupin: glykoproteiny obsahují cukry, lipoproteiny obsahují tuky. Pokud katalytická aktivita enzymu závisí na připojené skupině, pak se nazývá protetická skupina. Vitamín často hraje roli protetické skupiny nebo je součástí jedné. Například vitamín A navázaný na jeden z proteinů v sítnici určuje jeho citlivost na světlo.

Terciární struktura. Důležitá není ani tak sekvence aminokyselin samotného proteinu (primární struktura), ale způsob, jakým je rozložen v prostoru. Po celé délce polypeptidového řetězce tvoří vodíkové ionty pravidelné vodíkové vazby, které mu dávají tvar šroubovice nebo vrstvy (sekundární struktura). Z kombinace takových šroubovic a vrstev vzniká kompaktní forma dalšího řádu: terciární struktura proteinu. Kolem vazeb držících monomerní jednotky řetězce jsou možné rotace pod malými úhly. Z čistě geometrického hlediska je tedy počet možných konfigurací pro jakýkoli polypeptidový řetězec nekonečně velký. Ve skutečnosti každý protein normálně existuje pouze v jedné konfiguraci, určené jeho aminokyselinovou sekvencí. Tato struktura není tuhá, je jakoby « dýchá“ kolísá kolem určité průměrné konfigurace. Obvod je složen do konfigurace, ve které je volná energie (schopnost produkovat práci) minimální, stejně jako se uvolněná pružina stlačuje pouze do stavu odpovídajícího minimu volné energie. Často je jedna část řetězce pevně spojena s druhou disulfidem ( SS) vazby mezi dvěma cysteinovými zbytky. To je částečně důvod, proč cystein hraje zvláště důležitou roli mezi aminokyselinami.

Složitost struktury proteinů je tak velká, že zatím není možné vypočítat terciární strukturu proteinu, i když je známa jeho aminokyselinová sekvence. Ale pokud je možné získat krystaly proteinu, pak lze jeho terciární strukturu určit pomocí rentgenové difrakce.

Ve strukturálních, kontraktilních a některých jiných proteinech jsou řetězce prodloužené a několik lehce složených řetězců ležících poblíž tvoří fibrily; fibrily se zase skládají do větších útvarů vláken. Většina proteinů v roztoku má však kulovitý tvar: řetězce jsou stočeny do globule, jako příze v klubíčku. Volná energie s touto konfigurací je minimální, protože hydrofobní („vodu odpuzující“) aminokyseliny jsou ukryty uvnitř globule a hydrofilní („vodu přitahující“) aminokyseliny jsou na jejím povrchu.

Mnoho proteinů jsou komplexy několika polypeptidových řetězců. Tato struktura se nazývá kvartérní struktura proteinu. Molekula hemoglobinu se například skládá ze čtyř podjednotek, z nichž každá je globulární protein.

Strukturní proteiny díky své lineární konfiguraci tvoří vlákna, která mají velmi vysokou pevnost v tahu, zatímco globulární konfigurace umožňuje proteinům vstupovat do specifických interakcí s jinými sloučeninami. Na povrchu globule se při správném rozložení řetězců objevují dutiny určitého tvaru, ve kterých jsou umístěny reaktivní chemické skupiny. Je-li daný protein enzym, pak se do takové dutiny dostane další, obvykle menší, molekula nějaké látky, stejně jako klíč do zámku; v tomto případě se vlivem chemických skupin umístěných v dutině mění konfigurace elektronového oblaku molekuly a to ji nutí k určité reakci. Tímto způsobem enzym katalyzuje reakci. Molekuly protilátek mají také dutiny, ve kterých se vážou různé cizorodé látky, a tím se stávají neškodnými. Model „zámek a klíč“, který vysvětluje interakci proteinů s jinými sloučeninami, nám umožňuje pochopit specifičnost enzymů a protilátek, tzn. jejich schopnost reagovat pouze s určitými sloučeninami.

Proteiny v různých typech organismů. Podobnou konfiguraci mají také proteiny, které plní stejnou funkci u různých druhů rostlin a živočichů, a proto nesou stejné jméno. Ty se však poněkud liší ve své aminokyselinové sekvenci. Jak se druhy liší od společného předka, jsou některé aminokyseliny na určitých pozicích nahrazeny mutacemi jinými. Škodlivé mutace, které způsobují dědičná onemocnění, jsou eliminovány přirozeným výběrem, ale prospěšné nebo alespoň neutrální mohou přetrvávat. Čím blíže jsou dva biologické druhy k sobě, tím menší rozdíly jsou v jejich proteinech.

Některé proteiny se mění poměrně rychle, jiné jsou velmi konzervativní. K těm posledním patří například cytochrom S respirační enzym vyskytující se ve většině živých organismů. U lidí a šimpanzů jsou jeho aminokyselinové sekvence totožné a v cytochromu S V pšenici se lišilo pouze 38 % aminokyselin. I při srovnání lidí a bakterií podobnost cytochromů S(rozdíly zde postihují 65 % aminokyselin) je stále vidět, ačkoli společný předek bakterií a lidí žil na Zemi asi před dvěma miliardami let. V dnešní době se ke konstrukci fylogenetického (rodinného) stromu, odrážejícího evoluční vztahy mezi různými organismy, často používá srovnání aminokyselinových sekvencí.

Denaturace. Syntetizovaná molekula proteinu, sbalení, získává svou charakteristickou konfiguraci. Tato konfigurace však může být zničena zahříváním, změnou pH, vystavením organickým rozpouštědlům a dokonce i jednoduchým protřepáváním roztoku, dokud se na jeho povrchu neobjeví bubliny. Takto upravený protein se nazývá denaturovaný; ztrácí svou biologickou aktivitu a obvykle se stává nerozpustným. Známými příklady denaturovaných bílkovin jsou vařená vejce nebo šlehačka. Malé bílkoviny obsahující jen asi sto aminokyselin jsou schopné renaturace, tzn. znovu získat původní konfiguraci. Ale většina proteinů se jednoduše změní na masu zamotaných polypeptidových řetězců a neobnoví svou předchozí konfiguraci.

Jednou z hlavních obtíží při izolaci aktivních proteinů je jejich extrémní citlivost na denaturaci. Tato vlastnost proteinů nachází užitečné uplatnění při konzervaci potravin: vysoká teplota nevratně denaturuje enzymy mikroorganismů a mikroorganismy odumírají.

PROTEOSYNTÉZA Pro syntézu bílkovin musí mít živý organismus systém enzymů schopných spojit jednu aminokyselinu s druhou. K určení, které aminokyseliny by měly být kombinovány, je také zapotřebí zdroj informací. Vzhledem k tomu, že v těle existují tisíce druhů bílkovin a každý z nich se skládá v průměru z několika stovek aminokyselin, musí být požadované informace skutečně obrovské. Je uložen (podobně jako záznam na magnetické pásce) v molekulách nukleových kyselin, které tvoří geny. Cm . též DĚDIČNÍ; NUKLEOVÉ KYSELINY.Aktivace enzymů. Polypeptidový řetězec syntetizovaný z aminokyselin není vždy protein ve své konečné podobě. Mnoho enzymů je syntetizováno nejprve jako neaktivní prekurzory a stávají se aktivními až poté, co jiný enzym odstraní několik aminokyselin na jednom konci řetězce. Některé z trávicích enzymů, jako je trypsin, jsou syntetizovány v této neaktivní formě; tyto enzymy jsou aktivovány v trávicím traktu v důsledku odstranění koncového fragmentu řetězce. Hormon inzulín, jehož molekula se v aktivní formě skládá ze dvou krátkých řetězců, je syntetizována ve formě jednoho řetězce, tzv. proinzulin. Střední část tohoto řetězce je poté odstraněna a zbývající fragmenty se spojí a vytvoří aktivní molekulu hormonu. Komplexní proteiny se tvoří až po připojení specifické chemické skupiny k proteinu a toto připojení často vyžaduje také enzym.Metabolický oběh. Po krmení zvířete aminokyselinami značenými radioaktivními izotopy uhlíku, dusíku nebo vodíku se značka rychle začlení do jeho proteinů. Pokud značené aminokyseliny přestanou vstupovat do těla, množství značených bílkovin v bílkovinách začne klesat. Tyto experimenty ukazují, že výsledné proteiny se v těle neudrží až do konce života. Všechny, až na výjimky, jsou v dynamickém stavu, neustále se rozkládají na aminokyseliny a pak jsou znovu syntetizovány.

Některé proteiny se při odumírání buněk rozkládají a jsou zničeny. To se děje neustále, například u červených krvinek a epiteliálních buněk, které lemují vnitřní povrch střev. Kromě toho dochází k rozkladu a resyntéze proteinů také v živých buňkách. Kupodivu se o rozkladu bílkovin ví méně než o jejich syntéze. Je však jasné, že na rozkladu se podílejí proteolytické enzymy podobné těm, které v trávicím traktu štěpí bílkoviny na aminokyseliny.

Poločas rozpadu různých proteinů se pohybuje od několika hodin po mnoho měsíců. Jedinou výjimkou je molekula kolagenu. Jakmile se vytvoří, zůstávají stabilní a nejsou obnovovány ani nahrazovány. Postupem času se však mění některé jejich vlastnosti, zejména elasticita, a protože se neobnovují, dochází k určitým změnám souvisejícím s věkem, jako je například výskyt vrásek na pokožce.

Syntetické proteiny. Chemici se již dlouho naučili polymerovat aminokyseliny, ale aminokyseliny se spojují neuspořádaným způsobem, takže produkty takové polymerace se jen málo podobají těm přírodním. Je pravda, že je možné kombinovat aminokyseliny v daném pořadí, což umožňuje získat některé biologicky aktivní proteiny, zejména inzulín. Proces je poměrně komplikovaný a tímto způsobem je možné získat pouze ty bílkoviny, jejichž molekuly obsahují asi sto aminokyselin. Místo toho je výhodné syntetizovat nebo izolovat nukleotidovou sekvenci genu odpovídající požadované aminokyselinové sekvenci a poté zavést tento gen do bakterie, která bude replikací produkovat velká množství požadovaného produktu. Tato metoda má však i své nevýhody. Cm . také GENETICKÉ INŽENÝRSTVÍ. PROTEINY A VÝŽIVA Když se bílkoviny v těle rozloží na aminokyseliny, mohou být tyto aminokyseliny znovu použity k syntéze bílkovin. Přitom samotné aminokyseliny podléhají rozkladu, takže nejsou zcela znovu využity. Je také jasné, že během růstu, těhotenství a hojení ran musí syntéza bílkovin převýšit rozklad. Tělo neustále ztrácí některé bílkoviny; Jsou to bílkoviny vlasů, nehtů a povrchové vrstvy kůže. Proto, aby mohl syntetizovat bílkoviny, musí každý organismus přijímat aminokyseliny z potravy. Zelené rostliny se syntetizují z CO 2 , voda a čpavek nebo dusičnany jsou všech 20 aminokyselin nalezených v bílkovinách. Mnoho bakterií je také schopno syntetizovat aminokyseliny v přítomnosti cukru (nebo nějakého ekvivalentu) a fixovaného dusíku, ale cukr je nakonec dodáván zelenými rostlinami. Zvířata mají omezenou schopnost syntetizovat aminokyseliny; aminokyseliny získávají konzumací zelených rostlin nebo jiných živočichů. V trávicím traktu se vstřebané bílkoviny štěpí na aminokyseliny, ty se vstřebávají a z nich se staví bílkoviny charakteristické pro daný organismus. Žádný z absorbovaných proteinů není zabudován do tělesných struktur jako takových. Jedinou výjimkou je, že u mnoha savců mohou některé mateřské protilátky procházet neporušené přes placentu do krevního oběhu plodu a prostřednictvím mateřského mléka (zejména u přežvýkavců) mohou být přeneseny na novorozence ihned po narození.Potřeba bílkovin. Je jasné, že pro udržení života musí tělo přijímat určité množství bílkovin z potravy. Rozsah této potřeby však závisí na řadě faktorů. Tělo potřebuje potravu jednak jako zdroj energie (kalorií) a jednak jako materiál pro stavbu svých struktur. Potřeba energie je na prvním místě. To znamená, že když je ve stravě málo sacharidů a tuků, dietní bílkoviny se nepoužívají pro syntézu vlastních bílkovin, ale jako zdroj kalorií. Během dlouhodobého půstu jsou dokonce vaše vlastní bílkoviny využívány k uspokojení energetických potřeb. Pokud je ve stravě dostatek sacharidů, pak lze snížit spotřebu bílkovin.Rovnováha dusíku. V průměru cca. 16 % z celkové hmotnosti bílkovin tvoří dusík. Při štěpení aminokyselin obsažených v bílkovinách se dusík, který obsahují, vylučuje z těla močí a (v menší míře) stolicí ve formě různých dusíkatých sloučenin. Pro posouzení kvality bílkovinné výživy je tedy vhodné použít indikátor jako je dusíková bilance, tzn. rozdíl (v gramech) mezi množstvím dusíku vstupujícího do těla a množstvím dusíku vyloučeného za den. Při normální výživě u dospělého jsou tato množství stejná. V rostoucím organismu je množství vyloučeného dusíku menší než množství přijatého, tzn. bilance je kladná. Pokud je ve stravě nedostatek bílkovin, je bilance negativní. Pokud je ve stravě dostatek kalorií, ale nejsou v ní žádné bílkoviny, tělo bílkovinami šetří. Současně se zpomaluje metabolismus bílkovin a opakované využití aminokyselin při syntéze bílkovin probíhá s nejvyšší možnou účinností. Ztráty jsou však nevyhnutelné a dusíkaté sloučeniny se stále vylučují močí a částečně stolicí. Množství dusíku vyloučeného z těla za den během proteinového půstu může sloužit jako měřítko denního nedostatku proteinů. Je přirozené předpokládat, že zavedením množství bílkovin odpovídající tomuto nedostatku do stravy lze obnovit dusíkovou bilanci. Nicméně není. Po přijetí tohoto množství bílkovin začne tělo využívat aminokyseliny méně efektivně, takže k obnovení dusíkové rovnováhy je potřeba nějaký další protein.

Pokud množství bílkovin ve stravě překročí to, co je nezbytné pro udržení dusíkové bilance, zdá se, že k žádné škodě nedošlo. Přebytečné aminokyseliny se jednoduše využívají jako zdroj energie. Zvláště nápadným příkladem je, že Eskymáci konzumují málo sacharidů a asi desetinásobek množství bílkovin potřebného k udržení dusíkové rovnováhy. Ve většině případů však použití bílkovin jako zdroje energie není výhodné, protože dané množství sacharidů může vyprodukovat mnohem více kalorií než stejné množství bílkovin. V chudých zemích lidé získávají kalorie ze sacharidů a konzumují minimální množství bílkovin.

Pokud tělo přijímá potřebný počet kalorií ve formě nebílkovinných produktů, pak minimální množství bílkovin pro zajištění udržení dusíkové bilance je cca. 30 g denně. Asi tolik bílkovin obsahují čtyři krajíce chleba nebo 0,5 litru mléka. O něco větší číslo je obvykle považováno za optimální; doporučeno od 50 do 70 g.

Esenciální aminokyseliny. Dosud byl protein považován za celek. Mezitím, aby došlo k syntéze bílkovin, musí být v těle přítomny všechny potřebné aminokyseliny. Samotné tělo zvířete je schopno syntetizovat některé aminokyseliny. Nahraditelnými se nazývají proto, že nemusí být nutně přítomny ve stravě, důležité je pouze to, aby byl celkový přísun bílkovin jako zdroje dusíku dostatečný; pak, pokud je nedostatek neesenciálních aminokyselin, tělo je může syntetizovat na úkor těch, které jsou přítomny v nadbytku. Zbývající „esenciální“ aminokyseliny se nedají syntetizovat a musí být tělu dodány potravou. Pro člověka jsou nezbytné valin, leucin, isoleucin, threonin, methionin, fenylalanin, tryptofan, histidin, lysin a arginin. (Ačkoli se arginin může syntetizovat v těle, je klasifikován jako esenciální aminokyselina, protože u novorozenců a rostoucích dětí není produkován v dostatečném množství. Na druhou stranu se některé z těchto aminokyselin z potravy mohou stát pro dospělého nepotřebnými osoba.)

Tento seznam esenciálních aminokyselin je přibližně stejný u jiných obratlovců a dokonce i hmyzu. Nutriční hodnota bílkovin se obvykle určuje jejich krmením rostoucím potkanům a sledováním přírůstku hmotnosti zvířat.

Nutriční hodnota bílkovin. Nutriční hodnota proteinu je určena esenciální aminokyselinou, která je nejvíce deficitní. Ukažme si to na příkladu. Bílkoviny v našem těle obsahují v průměru cca. 2 % tryptofanu (hmotnostní). Řekněme, že dieta obsahuje 10 g bílkovin obsahujících 1 % tryptofanu a že je v ní dostatek dalších esenciálních aminokyselin. V našem případě je 10 g této neúplné bílkoviny v podstatě ekvivalentní 5 g kompletní bílkoviny; zbývajících 5 g může sloužit pouze jako zdroj energie. Všimněte si, že vzhledem k tomu, že aminokyseliny se v těle prakticky neukládají, a aby došlo k syntéze bílkovin, musí být všechny aminokyseliny přítomny současně, lze účinek příjmu esenciálních aminokyselin zjistit pouze tehdy, pokud jsou všechny současně vstoupit do těla. Průměrné složení většiny živočišných bílkovin se blíží průměrnému složení bílkovin v lidském těle, takže je nepravděpodobné, že bychom čelili nedostatku aminokyselin, pokud je naše strava bohatá na potraviny, jako je maso, vejce, mléko a sýry. Existují však proteiny, jako je želatina (produkt denaturace kolagenu), které obsahují velmi málo esenciálních aminokyselin. Rostlinné bílkoviny, i když jsou v tomto smyslu lepší než želatina, jsou také chudé na esenciální aminokyseliny; Mají obzvláště nízký obsah lysinu a tryptofanu. Přesto nelze čistě vegetariánskou stravu vůbec považovat za škodlivou, pokud se při ní nekonzumuje o něco větší množství rostlinných bílkovin, dostatečné pro zásobení organismu esenciálními aminokyselinami. Rostliny obsahují nejvíce bílkovin ve svých semenech, zejména v semenech pšenice a různých luštěnin. Mladé výhonky, jako je chřest, jsou také bohaté na bílkoviny.Syntetické bílkoviny ve stravě. Přidáním malého množství syntetických esenciálních aminokyselin nebo proteinů bohatých na aminokyseliny k neplnohodnotným proteinům, jako jsou kukuřičné proteiny, lze výrazně zvýšit nutriční hodnotu kukuřičných proteinů, tzn. čímž se zvyšuje množství konzumovaných bílkovin. Další možností je pěstování bakterií nebo kvasinek na ropných uhlovodících s přídavkem dusičnanů nebo čpavku jako zdroje dusíku. Takto získaný mikrobiální protein může sloužit jako krmivo pro drůbež nebo hospodářská zvířata, nebo může být přímo konzumován lidmi. Třetí, široce používaná metoda využívá fyziologii přežvýkavců. U přežvýkavců dochází v počáteční části žaludku k tzv. V bachoru žijí speciální formy bakterií a prvoků, které přeměňují neúplné rostlinné bílkoviny na úplnější mikrobiální bílkoviny a ty se zase po trávení a vstřebání mění na bílkoviny živočišné. Močovina, levná syntetická sloučenina obsahující dusík, se může přidávat do krmiva pro hospodářská zvířata. Mikroorganismy žijící v bachoru využívají močovinový dusík k přeměně sacharidů (kterých je v krmivu mnohem více) na bílkoviny. Asi třetina veškerého dusíku v krmivu pro hospodářská zvířata může pocházet ve formě močoviny, což v podstatě do určité míry znamená chemickou syntézu bílkovin. V USA hraje tato metoda důležitou roli jako jeden ze způsobů získávání bílkovin.LITERATURA Murray R., Grenner D., Mayes P., Rodwell W. Lidská biochemie, sv. 12. M., 1993
Alberts B, Bray D, Lewis J a kol. Molekulární buněčná biologie, sv. 13. M., 1994

veverky- Jedná se o vysokomolekulární (molekulární hmotnost se pohybuje od 5-10 tisíc do 1 milionu nebo více) přírodní polymery, jejichž molekuly jsou sestaveny z aminokyselinových zbytků spojených amidovou (peptidovou) vazbou.

Proteiny se také nazývají proteiny (řecky „protos“ - první, důležité). Počet aminokyselinových zbytků v molekule proteinu se velmi liší a někdy dosahuje několika tisíc. Každý protein má svou vlastní sekvenci aminokyselinových zbytků.

Proteiny plní různé biologické funkce: katalytické (enzymy), regulační (hormony), strukturální (kolagen, fibroin), motorické (myosin), transportní (hemoglobin, myoglobin), ochranné (imunoglobuliny, interferon), zásobní (kasein, albumin, gliadin) a další.

Proteiny jsou základem biomembrán, nejdůležitější složky buňky a buněčných složek. Hrají klíčovou roli v životě buňky, tvoří jakoby materiální základ její chemické aktivity.

Výjimečnou vlastností bílkovin je sebeorganizace struktury, tedy jeho schopnost spontánně vytvořit určitou prostorovou strukturu charakteristickou pouze pro daný protein. V podstatě všechny činnosti těla (vývoj, pohyb, plnění různých funkcí a mnoho dalšího) jsou spojeny s bílkovinnými látkami. Bez bílkovin si život nelze představit.

Bílkoviny jsou nejdůležitější složkou lidské a zvířecí potravy a dodavatelem esenciálních aminokyselin.

Struktura bílkovin

V prostorové struktuře proteinů má velký význam povaha R- radikálů (zbytků) v molekulách aminokyselin. Nepolární aminokyselinové radikály se obvykle nacházejí uvnitř makromolekuly proteinu a způsobují hydrofobní interakce; polární radikály obsahující iontové (iontové) skupiny se obvykle nacházejí na povrchu makromolekuly proteinu a charakterizují elektrostatické (iontové) interakce. Polární neiontové radikály (například obsahující alkoholové OH skupiny, amidové skupiny) mohou být umístěny jak na povrchu, tak uvnitř molekuly proteinu. Podílejí se na tvorbě vodíkových vazeb.

V molekulách proteinů jsou a-aminokyseliny navzájem spojeny peptidovými vazbami (-CO-NH-):

Polypeptidové řetězce konstruované tímto způsobem nebo jednotlivé úseky v rámci polypeptidového řetězce mohou být v některých případech navíc vzájemně spojeny disulfidovými (-S-S-) vazbami nebo, jak se často nazývají, disulfidovými můstky.

Velkou roli při vytváření struktury bílkovin hrají iontové (sůl) a vodíkové vazby a také hydrofobní interakce – speciální typ kontaktu mezi hydrofobními složkami molekul bílkovin ve vodném prostředí. Všechny tyto vazby mají různou sílu a zajišťují vytvoření komplexní velké molekuly proteinu.

Přes rozdíl ve struktuře a funkcích bílkovinných látek se jejich elementární složení mírně liší (v % suché hmotnosti): uhlík - 51-53; kyslík - 21,5-23,5; dusík - 16,8-18,4; vodík - 6,5-7,3; síra - 0,3-2,5.

Některé bílkoviny obsahují malé množství fosforu, selenu a dalších prvků.

Sekvence aminokyselinových zbytků v polypeptidovém řetězci se nazývá primární proteinová struktura.

Molekula proteinu se může skládat z jednoho nebo více polypeptidových řetězců, z nichž každý obsahuje jiný počet aminokyselinových zbytků. Vzhledem k množství možných kombinací je rozmanitost proteinů téměř neomezená, ale ne všechny v přírodě existují.

Celkový počet různých typů bílkovin ve všech typech živých organismů je 10 11 -10 12. U proteinů, jejichž struktura je extrémně složitá, se kromě primární rozlišují i vyšší úrovně strukturní organizace: sekundární, terciární a někdy i kvartérní struktura.

Sekundární struktura většina proteinů má, i když ne vždy po celé délce polypeptidového řetězce. Polypeptidové řetězce s určitou sekundární strukturou mohou být v prostoru různě umístěny.

Ve formaci terciární struktura Kromě vodíkových vazeb hrají důležitou roli iontové a hydrofobní interakce. Podle povahy „obalu“ molekuly proteinu se rozlišují kulovitý, nebo kulový, a fibrilární nebo vláknité proteiny (tabulka 12).

Pro globulární proteiny je typičtější a-helikální struktura, šroubovice jsou zakřivené, „složené“. Makromolekula má kulovitý tvar. Rozpouštějí se ve vodě a solných roztocích za vzniku koloidních systémů. Většina proteinů u zvířat, rostlin a mikroorganismů jsou globulární proteiny.

Pro fibrilární proteiny je typičtější vláknitá struktura. Obecně jsou nerozpustné ve vodě. Fibrilární proteiny obvykle plní strukturotvorné funkce. Jejich vlastnosti (pevnost, roztažnost) závisí na způsobu balení polypeptidových řetězců. Příklady fibrilárních proteinů jsou myosin a keratin. V některých případech tvoří jednotlivé proteinové podjednotky složité celky za pomoci vodíkových vazeb, elektrostatických a jiných interakcí. V tomto případě se tvoří kvartérní struktura proteiny.

Příkladem proteinu s kvartérní strukturou je krevní hemoglobin. Pouze s takovou strukturou plní své funkce - váže kyslík a transportuje ho do tkání a orgánů.

Je však třeba poznamenat, že v organizaci vyšších proteinových struktur náleží výlučná role primární struktuře.

Klasifikace bílkovin

Existuje několik klasifikací proteinů:

Podle stupně obtížnosti (jednoduché a složité).
Podle tvaru molekul (globulární a fibrilární proteiny).
Podle rozpustnosti v jednotlivých rozpouštědlech (rozpustné ve vodě, rozpustné ve zředěných solných roztocích - albuminy, rozpustné v alkoholu - prolaminy, rozpustné ve zředěných alkáliích a kyselinách - gluteliny).
Podle vykonávaných funkcí (například zásobní bílkoviny, kosterní bílkoviny atd.).

Vlastnosti bílkovin

Proteiny jsou amfoterní elektrolyty. Při určité hodnotě pH (nazývané izoelektrický bod) je počet kladných a záporných nábojů v molekule proteinu stejný. To je jedna z hlavních vlastností bílkovin. Proteiny jsou v tomto bodě elektricky neutrální a jejich rozpustnost ve vodě je nejnižší. Schopnost proteinů snižovat rozpustnost, když jejich molekuly dosáhnou elektrické neutrality, se využívá k izolaci z roztoků, například v technologii získávání proteinových produktů.

Hydratace. Proces hydratace znamená navázání vody na bílkoviny, které vykazují hydrofilní vlastnosti: bobtnají, zvětšuje se jejich hmotnost a objem. Bobtnání jednotlivých bílkovin závisí pouze na jejich struktuře. Hydrofilní amidové (-CO-NH-, peptidová vazba), aminové (-NH 2) a karboxylové (-COOH) skupiny přítomné v kompozici a umístěné na povrchu makromolekuly proteinu přitahují molekuly vody a striktně je orientují na povrchu molekuly. Hydratační (vodný) obal obklopující proteinové globule zabraňuje agregaci a sedimentaci, a proto přispívá ke stabilitě proteinových roztoků. V izoelektrickém bodě mají bílkoviny nejmenší schopnost vázat vodu, hydratační obal kolem molekul bílkovin je zničen, takže se spojují a tvoří velké agregáty. K agregaci proteinových molekul také dochází, když jsou dehydratovány pomocí určitých organických rozpouštědel, například ethylalkoholu. To vede k vysrážení proteinů. Při změně pH prostředí se makromolekula proteinu nabije a změní se její hydratační kapacita.

Při omezeném bobtnání tvoří koncentrované proteinové roztoky složité systémy tzv želé.

Želé nejsou tekuté, elastické, mají plasticitu, určitou mechanickou pevnost a jsou schopné udržet si svůj tvar. Globulární proteiny mohou být zcela hydratovány a rozpuštěny ve vodě (například mléčné proteiny), čímž vznikají roztoky s nízkými koncentracemi. V biologii a potravinářském průmyslu mají velký význam hydrofilní vlastnosti proteinů, tj. jejich schopnost bobtnat, tvořit želé, stabilizovat suspenze, emulze a pěny. Velmi pohyblivé želé, postavené převážně z proteinových molekul, je cytoplazma – surový lepek izolovaný z pšeničného těsta; obsahuje až 65 % vody. Rozdílná hydrofilita lepkových bílkovin je jedním ze znaků charakterizujících kvalitu pšeničného zrna a mouky z něj získané (tzv. silná a slabá pšenice). Hydrofilita obilných a moučných bílkovin hraje důležitou roli při skladování a zpracování obilí a při pečení. Těsto, které se získává v pekařské výrobě, je bílkovina nabobtnalá ve vodě, koncentrované želé obsahující škrobová zrna.

Denaturace bílkovin. Při denaturaci vlivem vnějších faktorů (teplota, mechanické namáhání, působení chemických činidel a řada dalších faktorů) dochází ke změně sekundární, terciární a kvartérní struktury makromolekuly bílkoviny, tedy její nativní prostorové struktury. Primární struktura a tím i chemické složení proteinu se nemění. Mění se fyzikální vlastnosti: snižuje se rozpustnost a hydratační schopnost, ztrácí se biologická aktivita. Mění se tvar makromolekuly proteinu a dochází k agregaci. Zároveň se zvyšuje aktivita určitých chemických skupin, usnadňuje se účinek proteolytických enzymů na bílkoviny, a proto se snadněji hydrolyzuje.

V potravinářské technologii má praktický význam zejména tepelná denaturace bílkovin, jejíž stupeň závisí na teplotě, době zahřívání a vlhkosti. Na to je třeba pamatovat při vývoji režimů tepelného zpracování potravinářských surovin, polotovarů a někdy i hotových výrobků. Procesy tepelné denaturace hrají zvláštní roli při blanšírování rostlinných materiálů, sušení obilí, pečení chleba a výrobě těstovin. Denaturace bílkovin může být způsobena i mechanickým působením (tlak, tření, třepání, ultrazvuk). Konečně denaturace bílkovin je způsobena působením chemických činidel (kyseliny, zásady, alkohol, aceton). Všechny tyto techniky jsou široce používány v potravinářství a biotechnologii.

Pění. Proces pěnění se týká schopnosti proteinů vytvářet vysoce koncentrované systémy kapalina-plyn nazývané pěny. Stabilita pěny, ve které je protein pěnicím činidlem, závisí nejen na její povaze a koncentraci, ale také na teplotě. Proteiny jsou široce používány jako pěnidla v cukrářském průmyslu (marshmallows, marshmallows, soufflé). Chléb má pěnovou strukturu, což ovlivňuje jeho chuť.

Molekuly bílkovin mohou být pod vlivem řady faktorů zničeny nebo interagovat s jinými látkami za vzniku nových produktů. Pro potravinářský průmysl lze rozlišit dva důležité procesy:

1) hydrolýza proteinů působením enzymů;

2) interakce aminoskupin proteinů nebo aminokyselin s karbonylovými skupinami redukujících cukrů.

Pod vlivem proteázových enzymů, které katalyzují hydrolytické štěpení proteinů, se proteiny rozkládají na jednodušší produkty (poly- a dipeptidy) a nakonec na aminokyseliny. Rychlost hydrolýzy proteinu závisí na jeho složení, molekulární struktuře, enzymové aktivitě a podmínkách.

Hydrolýza bílkovin. Hydrolyzační reakci s tvorbou aminokyselin lze obecně zapsat takto:

Spalování. Spalováním bílkovin vzniká dusík, oxid uhličitý a voda a také některé další látky. Spalování je doprovázeno charakteristickým zápachem spáleného peří.

Barevné reakce na bílkoviny. Pro kvalitativní stanovení bílkovin se používají následující reakce:

1) xantoprotein, při kterém dochází k interakci aromatických a heteroatomických cyklů v molekule proteinu s koncentrovanou kyselinou dusičnou doprovázenou výskytem žlutého zbarvení.

2) biuret, ve kterých slabě alkalické roztoky proteinů interagují s roztokem síranu měďnatého za vzniku komplexních sloučenin mezi ionty Cu 2+ a polypeptidy. Reakce je doprovázena výskytem fialově modré barvy.