কাঠবিড়ালি- উচ্চ-আণবিক জৈব যৌগগুলি একটি পেপটাইড বন্ড দ্বারা একটি দীর্ঘ শৃঙ্খলে সংযুক্ত অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ নিয়ে গঠিত।
জীবন্ত প্রাণীর প্রোটিনের সংমিশ্রণে শুধুমাত্র 20 ধরনের অ্যামিনো অ্যাসিড অন্তর্ভুক্ত থাকে, যার সবকটিই আলফা অ্যামিনো অ্যাসিড, এবং প্রোটিনের অ্যামিনো অ্যাসিড গঠন এবং একে অপরের সাথে তাদের সংযোগের ক্রম একটি জীবন্ত জীবের পৃথক জেনেটিক কোড দ্বারা নির্ধারিত হয়।
প্রোটিনের বৈশিষ্ট্যগুলির মধ্যে একটি হল তাদের স্বতঃস্ফূর্তভাবে স্থানিক কাঠামো গঠন করার ক্ষমতা শুধুমাত্র এই বিশেষ প্রোটিনের বৈশিষ্ট্য।
তাদের গঠনের নির্দিষ্টতার কারণে, প্রোটিনের বিভিন্ন বৈশিষ্ট্য থাকতে পারে। উদাহরণস্বরূপ, একটি গ্লোবুলার চতুর্মুখী গঠন বিশিষ্ট প্রোটিন, বিশেষ করে মুরগির ডিমের সাদা অংশ, জলে দ্রবীভূত হয়ে কলয়েডাল দ্রবণ তৈরি করে। একটি ফাইব্রিলার চতুর্মুখী কাঠামো সহ প্রোটিনগুলি জলে দ্রবীভূত হয় না। ফাইব্রিলার প্রোটিন, বিশেষ করে, নখ, চুল এবং তরুণাস্থি গঠন করে।
প্রোটিনের রাসায়নিক বৈশিষ্ট্য
হাইড্রোলাইসিস
সমস্ত প্রোটিন হাইড্রোলাইসিস প্রতিক্রিয়া সহ্য করতে সক্ষম। প্রোটিনের সম্পূর্ণ হাইড্রোলাইসিসের ক্ষেত্রে, α-অ্যামিনো অ্যাসিডের মিশ্রণ তৈরি হয়:
প্রোটিন + nH 2 O => α-অ্যামিনো অ্যাসিডের মিশ্রণ
বিকৃতকরণ
প্রোটিনের প্রাথমিক গঠনকে ধ্বংস না করে তার গৌণ, তৃতীয় এবং চতুর্মুখী কাঠামোর ধ্বংসকে বিকৃতকরণ বলে। সোডিয়াম, পটাসিয়াম বা অ্যামোনিয়াম লবণের দ্রবণের প্রভাবে প্রোটিন বিকৃতকরণ ঘটতে পারে - এই ধরনের বিকৃতকরণ বিপরীতমুখী:
বিকিরণের প্রভাবে (উদাহরণস্বরূপ, গরম করা) বা ভারী ধাতুর লবণের সাথে প্রোটিনের চিকিত্সার ক্ষেত্রে বিকৃতকরণ অপরিবর্তনীয়:
উদাহরণস্বরূপ, ডিমের তাপ চিকিত্সার সময় তাদের প্রস্তুতির সময় অপরিবর্তনীয় প্রোটিন বিকৃতকরণ পরিলক্ষিত হয়। ডিমের সাদা অংশের বিকৃতকরণের ফলে, জলে দ্রবীভূত হয়ে একটি কলয়েডাল দ্রবণ তৈরি করার ক্ষমতা অদৃশ্য হয়ে যায়।
প্রোটিনের গুণগত প্রতিক্রিয়া
Biuret প্রতিক্রিয়া
যদি 10% সোডিয়াম হাইড্রোক্সাইড দ্রবণ প্রোটিনযুক্ত দ্রবণে যোগ করা হয় এবং তারপরে অল্প পরিমাণে 1% কপার সালফেট দ্রবণ, একটি বেগুনি রঙ প্রদর্শিত হবে।
প্রোটিন দ্রবণ + NaOH (10% সমাধান) + CuSO 4 = বেগুনি রঙ
জ্যান্থোপ্রোটিন প্রতিক্রিয়া
ঘনীভূত নাইট্রিক অ্যাসিড দিয়ে সিদ্ধ করলে প্রোটিন দ্রবণগুলি হলুদ হয়ে যায়:
প্রোটিন দ্রবণ + HNO 3 (conc.) => হলুদ রঙ
প্রোটিনের জৈবিক কাজ
| অনুঘটক | জীবন্ত প্রাণীর বিভিন্ন রাসায়নিক বিক্রিয়াকে ত্বরান্বিত করে | এনজাইম |
| কাঠামোগত | সেল বিল্ডিং উপাদান | কোলাজেন, কোষের ঝিল্লি প্রোটিন |
| প্রতিরক্ষামূলক | সংক্রমণ থেকে শরীর রক্ষা করুন | ইমিউনোগ্লোবুলিন, ইন্টারফেরন |
| নিয়ন্ত্রক | বিপাকীয় প্রক্রিয়া নিয়ন্ত্রণ করে | হরমোন |
| পরিবহন | শরীরের এক অংশ থেকে অন্য অংশে গুরুত্বপূর্ণ পদার্থ স্থানান্তর | হিমোগ্লোবিন অক্সিজেন বহন করে |
| শক্তি | শরীরকে শক্তি সরবরাহ করে | 1 গ্রাম প্রোটিন শরীরকে 17.6 J শক্তি সরবরাহ করতে পারে |
| মোটর (মোটর) | শরীরের কোনো মোটর ফাংশন | মায়োসিন (পেশী প্রোটিন) |
প্রোটিনের শ্রেণীবিভাগ তাদের রাসায়নিক গঠনের উপর ভিত্তি করে। এই শ্রেণীবিভাগ অনুযায়ী, প্রোটিন হয় সহজএবং জটিল. সরল প্রোটিন শুধুমাত্র অ্যামিনো অ্যাসিড, অর্থাৎ এক বা একাধিক পলিপেপটাইড নিয়ে গঠিত। মানবদেহে পাওয়া সাধারণ প্রোটিন অন্তর্ভুক্ত অ্যালবুমিন, গ্লোবুলিন, হিস্টোন, সহায়ক টিস্যু প্রোটিন।
একটি জটিল প্রোটিন অণুতে অ্যামিনো অ্যাসিড ছাড়াও একটি নন-অ্যামিনো অ্যাসিড অংশ থাকে যাকে বলা হয় কৃত্রিম শ্রেণী.এই গ্রুপের গঠনের উপর নির্ভর করে, জটিল প্রোটিন যেমন আলাদা করা হয় ফসফোপ্রোটিন(ফসফরিক এসিড থাকে) নিউক্লিওপ্রোটিন(নিউক্লিক এসিড থাকে), গ্লাইকোপ্রোটিন(কার্বোহাইড্রেট থাকে) লাইপোপ্রোটিন(লিপয়েড ধারণ করে) এবং অন্যান্য।
শ্রেণীবিভাগ অনুসারে, যা প্রোটিনের স্থানিক আকৃতির উপর ভিত্তি করে, প্রোটিনগুলিকে ভাগ করা হয় ফাইব্রিলারএবং গোলাকার
ফাইব্রিলার প্রোটিনগুলি হেলিস নিয়ে গঠিত, যা প্রধানত গৌণ কাঠামোর। গ্লোবুলার প্রোটিনের অণুগুলির একটি গোলাকার এবং উপবৃত্তাকার আকৃতি রয়েছে।
ফাইব্রিলার প্রোটিনের উদাহরণ কোলাজেন -মানবদেহে সর্বাধিক প্রচুর প্রোটিন। এই প্রোটিনটি শরীরের মোট প্রোটিনের 25-30% জন্য দায়ী। কোলাজেনের উচ্চ শক্তি এবং স্থিতিস্থাপকতা রয়েছে। এটি পেশী, টেন্ডন, তরুণাস্থি, হাড় এবং জাহাজের দেয়ালের রক্তনালীগুলির অংশ।
গ্লাবুলার প্রোটিনের উদাহরণ হল অ্যালবুমিন এবং রক্তের প্লাজমার গ্লোবুলিন।
প্রোটিনের ভৌত রাসায়নিক বৈশিষ্ট্য।
প্রোটিন প্রধান বৈশিষ্ট্য এক তাদের উচ্চ আণবিক ওজন, যা 6000 থেকে কয়েক মিলিয়ন ডাল্টন পর্যন্ত।
প্রোটিনের আরেকটি গুরুত্বপূর্ণ ভৌত রাসায়নিক বৈশিষ্ট্য হল তাদের উম্ফোটেরিসিটি,অর্থাৎ, অম্লীয় এবং মৌলিক উভয় বৈশিষ্ট্যের উপস্থিতি।অ্যামফোটেরিসিটি ফ্রি কার্বক্সিল গ্রুপের কিছু অ্যামিনো অ্যাসিডের উপস্থিতির সাথে সম্পর্কিত, অর্থাৎ অ্যাসিডিক এবং অ্যামিনো গ্রুপ, অর্থাৎ ক্ষারীয়। এটি এই সত্যের দিকে পরিচালিত করে যে একটি অম্লীয় পরিবেশে প্রোটিনগুলি ক্ষারীয় বৈশিষ্ট্য প্রদর্শন করে এবং একটি ক্ষারীয় পরিবেশে - অম্লীয়। যাইহোক, নির্দিষ্ট অবস্থার অধীনে, প্রোটিন নিরপেক্ষ বৈশিষ্ট্য প্রদর্শন করে। পিএইচ মান যেখানে প্রোটিন নিরপেক্ষ বৈশিষ্ট্য প্রদর্শন করে তাকে বলা হয় সমবৈদ্দুতিক বিন্দু. প্রতিটি প্রোটিনের জন্য আইসোইলেকট্রিক পয়েন্ট পৃথক। এই সূচক অনুসারে প্রোটিন দুটি বড় শ্রেণীতে বিভক্ত - অম্লীয় এবং ক্ষারীয়,যেহেতু আইসোইলেকট্রিক পয়েন্টটি একপাশে বা অন্য দিকে স্থানান্তরিত হতে পারে।
প্রোটিন অণুর আরেকটি গুরুত্বপূর্ণ বৈশিষ্ট্য হল দ্রাব্যতাঅণুর আকার বড় হওয়া সত্ত্বেও, প্রোটিনগুলি পানিতে বেশ দ্রবণীয়। তাছাড়া পানিতে প্রোটিনের দ্রবণ খুবই স্থিতিশীল। প্রোটিনের দ্রবণীয়তার প্রথম কারণ হল প্রোটিন অণুর পৃষ্ঠে চার্জের উপস্থিতি, যার কারণে প্রোটিন অণুগুলি কার্যত জলে অদ্রবণীয় সমষ্টি তৈরি করে না। প্রোটিন দ্রবণের স্থায়িত্বের দ্বিতীয় কারণ হল প্রোটিন অণুতে একটি হাইড্রেশন (জল) শেলের উপস্থিতি। হাইড্রেশন শেল প্রোটিনকে একে অপরের থেকে আলাদা করে।
প্রোটিনের তৃতীয় গুরুত্বপূর্ণ ভৌত রাসায়নিক বৈশিষ্ট্য হল লবণ আউট,যে, জল অপসারণ এজেন্ট প্রভাব অধীন precipitate ক্ষমতা.লবণ আউট একটি বিপরীত প্রক্রিয়া. সমাধানের ভিতরে এবং বাইরে যাওয়ার এই ক্ষমতাটি অনেকগুলি অত্যাবশ্যক বৈশিষ্ট্যের প্রকাশের জন্য অত্যন্ত গুরুত্বপূর্ণ।
অবশেষে, প্রোটিনের সবচেয়ে গুরুত্বপূর্ণ বৈশিষ্ট্য হল তাদের ক্ষমতা বিকৃতকরণDenaturation হল একটি প্রোটিন দ্বারা স্বদেশীয়তা হারানো।যখন আমরা একটি ফ্রাইং প্যানে ডিম আঁচড়াই, তখন আমরা প্রোটিনের অপরিবর্তনীয় বিকৃতকরণ পাই। Denaturation একটি প্রোটিনের গৌণ এবং তৃতীয় কাঠামোর স্থায়ী বা অস্থায়ী ব্যাঘাত নিয়ে গঠিত, কিন্তু প্রাথমিক গঠন সংরক্ষিত হয়। তাপমাত্রা (50 ডিগ্রির উপরে) ছাড়াও, অন্যান্য শারীরিক কারণগুলির কারণে বিকৃতকরণ হতে পারে: বিকিরণ, আল্ট্রাসাউন্ড, কম্পন, শক্তিশালী অ্যাসিড এবং ক্ষার। Denaturation বিপরীত বা অপরিবর্তনীয় হতে পারে. ছোট প্রভাবের সাথে, প্রোটিনের গৌণ এবং তৃতীয় কাঠামোর ধ্বংস খুব সামান্যই ঘটে। অতএব, বিকৃত প্রভাবের অনুপস্থিতিতে, প্রোটিন তার স্থানীয় গঠন পুনরুদ্ধার করতে পারে। বিকৃতকরণের বিপরীত প্রক্রিয়াকে বলা হয় পুনর্নির্মাণযাইহোক, দীর্ঘায়িত এবং শক্তিশালী এক্সপোজার সঙ্গেপুনর্নবীকরণ অসম্ভব হয়ে ওঠে, এবং বিকৃতকরণ এইভাবে অপরিবর্তনীয়।
প্রোটিনের সবচেয়ে গুরুত্বপূর্ণ ভৌত এবং রাসায়নিক বৈশিষ্ট্য সম্পর্কে কথা বলার আগে, আপনাকে এটি কী নিয়ে গঠিত এবং এর গঠন কী তা জানতে হবে। প্রোটিন একটি গুরুত্বপূর্ণ প্রাকৃতিক বায়োপলিমার; অ্যামিনো অ্যাসিড তাদের জন্য ভিত্তি হিসাবে কাজ করে।
অ্যামিনো অ্যাসিড কি?
এগুলি হল জৈব যৌগ যা কার্বক্সিল এবং অ্যামাইন গ্রুপ ধারণ করে। প্রথম গ্রুপের জন্য ধন্যবাদ তারা কার্বন, অক্সিজেন এবং হাইড্রোজেন আছে, এবং অন্য - নাইট্রোজেন এবং হাইড্রোজেন। আলফা অ্যামিনো অ্যাসিডগুলিকে সবচেয়ে গুরুত্বপূর্ণ হিসাবে বিবেচনা করা হয় কারণ তারা প্রোটিন গঠনের জন্য প্রয়োজনীয়।
প্রোটিনোজেনিক অ্যামিনো অ্যাসিড নামে প্রয়োজনীয় অ্যামিনো অ্যাসিড রয়েছে। তাই তারা প্রোটিন চেহারা জন্য দায়ী. তাদের মধ্যে মাত্র 20টি আছে, কিন্তু তারা অগণিত প্রোটিন যৌগ গঠন করতে পারে। যাইহোক, তাদের কোনটিই অন্যটির সাথে সম্পূর্ণ অভিন্ন হবে না। এই অ্যামিনো অ্যাসিডগুলিতে পাওয়া উপাদানগুলির সংমিশ্রণের জন্য এটি সম্ভব।
তাদের সংশ্লেষণ শরীরে ঘটে না। অতএব, তারা খাবারের সাথে সেখানে যায়। যদি একজন ব্যক্তি তাদের অপর্যাপ্ত পরিমাণে গ্রহণ করেন, তাহলে বিভিন্ন সিস্টেমের স্বাভাবিক কার্যকারিতা ব্যাহত হতে পারে। প্রোটিন একটি পলিকনডেনসেশন বিক্রিয়ার মাধ্যমে গঠিত হয়।
প্রোটিন এবং তাদের গঠন
প্রোটিনের ভৌত বৈশিষ্ট্যে যাওয়ার আগে, এই জৈব যৌগের আরও সুনির্দিষ্ট সংজ্ঞা দেওয়া মূল্যবান। প্রোটিন হল সবচেয়ে উল্লেখযোগ্য জৈব যৌগগুলির মধ্যে একটি যা অ্যামিনো অ্যাসিডের কারণে গঠিত হয় এবং শরীরে ঘটে যাওয়া অনেক প্রক্রিয়ায় অংশ নেয়।
এই যৌগগুলির গঠন নির্ভর করে যে ক্রমানুসারে অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ পর্যায়ক্রমে। ফলস্বরূপ, এটি এই মত দেখায়:
- প্রাথমিক (রৈখিক);
- মাধ্যমিক (সর্পিল);
- তৃতীয় (গ্লোবুলার)
তাদের শ্রেণীবিভাগ
প্রোটিন যৌগগুলির বিশাল বৈচিত্র্য এবং তাদের গঠন এবং বিভিন্ন কাঠামোর জটিলতার বিভিন্ন মাত্রার কারণে, সুবিধার জন্য, এই বৈশিষ্ট্যগুলির উপর নির্ভর করে এমন শ্রেণীবিভাগ রয়েছে।
তাদের গঠন নিম্নরূপ:
- সহজ
- জটিল, যা ঘুরে বিভক্ত:
- প্রোটিন এবং কার্বোহাইড্রেটের সংমিশ্রণ;
- প্রোটিন এবং চর্বি সমন্বয়;
- প্রোটিন অণু এবং নিউক্লিক অ্যাসিডের সংযোগ।
দ্রবণীয়তা দ্বারা:
- জল দ্রবণীয়;
- চর্বি-দ্রবণীয়
প্রোটিন যৌগের একটি সংক্ষিপ্ত বিবরণ
প্রোটিনের ভৌত ও রাসায়নিক বৈশিষ্ট্যের দিকে যাওয়ার আগে, তাদের একটু চরিত্রায়ন করা উপযোগী হবে। অবশ্যই, তাদের বৈশিষ্ট্য একটি জীবন্ত জীবের স্বাভাবিক ক্রিয়াকলাপের জন্য গুরুত্বপূর্ণ। তাদের আসল অবস্থায়, এগুলি কঠিন পদার্থ যা হয় বিভিন্ন তরলে দ্রবীভূত হয় বা না হয়।
যদি আমরা প্রোটিনের শারীরিক বৈশিষ্ট্য সম্পর্কে সংক্ষেপে বলি, তারপর তারা শরীরের অনেক গুরুত্বপূর্ণ জৈবিক প্রক্রিয়া নির্ধারণ করে। যেমন, পদার্থের পরিবহন, নির্মাণ কাজ ইত্যাদি। প্রোটিনের ভৌত বৈশিষ্ট্য নির্ভর করে তারা দ্রবণীয় কি না তার উপর। এটি এই বৈশিষ্ট্যগুলি যা সম্পর্কে আরও লেখা হবে।
প্রোটিনের শারীরিক বৈশিষ্ট্য
তাদের একত্রীকরণ এবং দ্রবণীয়তার অবস্থা সম্পর্কে এটি ইতিমধ্যে উপরে লেখা হয়েছে। অতএব, আমরা নিম্নলিখিত বৈশিষ্ট্যগুলিতে এগিয়ে যাই:
- তাদের একটি বড় আণবিক ওজন আছে, যা নির্দিষ্ট পরিবেশগত অবস্থার উপর নির্ভর করে।
- তাদের দ্রবণীয়তার বিস্তৃত পরিসর রয়েছে, যার ফলস্বরূপ ইলেক্ট্রোফোরেসিস, একটি পদ্ধতি যার মাধ্যমে প্রোটিনগুলি মিশ্রণ থেকে বিচ্ছিন্ন করা সম্ভব হয়।
প্রোটিন যৌগের রাসায়নিক বৈশিষ্ট্য
পাঠকরা এখন জানেন প্রোটিনের শারীরিক বৈশিষ্ট্য কী। এখন আমাদের সমান গুরুত্বপূর্ণ রাসায়নিক সম্পর্কে কথা বলা দরকার। তারা নীচে তালিকাভুক্ত করা হয়:
- বিকৃতকরণ. উচ্চ তাপমাত্রা, শক্তিশালী অ্যাসিড বা ক্ষার প্রভাবের অধীনে প্রোটিন জমাট বাঁধা। বিকৃতকরণের সময়, শুধুমাত্র প্রাথমিক কাঠামো সংরক্ষণ করা হয়, এবং প্রোটিনের সমস্ত জৈবিক বৈশিষ্ট্য হারিয়ে যায়।
- হাইড্রোলাইসিস. ফলস্বরূপ, সাধারণ প্রোটিন এবং অ্যামিনো অ্যাসিড গঠিত হয়, কারণ প্রাথমিক কাঠামোটি ধ্বংস হয়ে যায়। এটি হজম প্রক্রিয়ার ভিত্তি।
- প্রোটিন নির্ধারণের জন্য গুণগত প্রতিক্রিয়া. তাদের মধ্যে মাত্র দুটি আছে, এবং এই যৌগগুলিতে সালফার সনাক্ত করার জন্য তৃতীয়টির প্রয়োজন।
- Biuret প্রতিক্রিয়া।প্রোটিনগুলি কপার হাইড্রক্সাইড অবক্ষেপের সংস্পর্শে আসে। ফলাফল একটি বেগুনি রঙ হয়.
- জ্যান্থোপ্রোটিন প্রতিক্রিয়া. প্রভাব ঘনীভূত নাইট্রিক অ্যাসিড ব্যবহার করে বাহিত হয়। এই প্রতিক্রিয়ার ফলে একটি সাদা বর্ষণ হয় যা উত্তপ্ত হলে হলুদ হয়ে যায়। এবং যদি আপনি একটি জলীয় অ্যামোনিয়া সমাধান যোগ করেন, একটি কমলা রঙ প্রদর্শিত হবে।
- প্রোটিনে সালফার নির্ধারণ. প্রোটিন পুড়ে গেলে, "পোড়া শিং" এর গন্ধ অনুভূত হতে শুরু করে। এই ঘটনাটি ব্যাখ্যা করা হয়েছে যে তারা সালফার ধারণ করে।
তাই এগুলোই ছিল প্রোটিনের ভৌত ও রাসায়নিক বৈশিষ্ট্য। কিন্তু, অবশ্যই, এটি শুধুমাত্র তাদের কারণে নয় যে তারা একটি জীবন্ত জীবের সবচেয়ে গুরুত্বপূর্ণ উপাদান হিসাবে বিবেচিত হয়। তারা সবচেয়ে গুরুত্বপূর্ণ জৈবিক ফাংশন নির্ধারণ করে।
প্রোটিনের জৈবিক বৈশিষ্ট্য
আমরা রসায়নে প্রোটিনের ভৌত বৈশিষ্ট্য পরীক্ষা করেছি। কিন্তু এটি শরীরের উপর তাদের প্রভাব সম্পর্কে কথা বলা মূল্যবান এবং কেন এটি তাদের ছাড়া সম্পূর্ণরূপে কাজ করবে না। প্রোটিনের কাজগুলি নিম্নরূপ:
- এনজাইমেটিক শরীরের বেশিরভাগ প্রতিক্রিয়া প্রোটিন উত্সের এনজাইমগুলির অংশগ্রহণের সাথে ঘটে;
- পরিবহন এই উপাদানগুলি টিস্যু এবং অঙ্গগুলিতে অন্যান্য গুরুত্বপূর্ণ অণু সরবরাহ করে। সবচেয়ে গুরুত্বপূর্ণ পরিবহন প্রোটিনগুলির মধ্যে একটি হল হিমোগ্লোবিন;
- কাঠামোগত প্রোটিন হল অনেক টিস্যুর জন্য প্রধান বিল্ডিং উপাদান (পেশী, ইন্টিগুমেন্টারি, সাপোর্টিং);
- প্রতিরক্ষামূলক অ্যান্টিবডি এবং অ্যান্টিটক্সিন হল একটি বিশেষ ধরনের প্রোটিন যৌগ যা অনাক্রম্যতার ভিত্তি তৈরি করে;
- সংকেত ইন্দ্রিয় অঙ্গগুলির কার্যকারিতার জন্য দায়ী রিসেপ্টরগুলির গঠনেও প্রোটিন থাকে;
- সঞ্চয় এই ফাংশনটি বিশেষ প্রোটিন দ্বারা সঞ্চালিত হয়, যা নতুন জীবের বিকাশের সময় বিল্ডিং উপকরণ এবং অতিরিক্ত শক্তির উত্স হতে পারে।
প্রোটিন চর্বি এবং কার্বোহাইড্রেটে রূপান্তরিত হতে পারে। কিন্তু তারা কাঠবিড়ালি হতে পারবে না। অতএব, এই নির্দিষ্ট যৌগগুলির অভাব একটি জীবন্ত প্রাণীর জন্য বিশেষভাবে বিপজ্জনক। নিঃসৃত শক্তি ছোট এবং এই ক্ষেত্রে চর্বি এবং কার্বোহাইড্রেটের তুলনায় নিকৃষ্ট। যাইহোক, তারা শরীরের প্রয়োজনীয় অ্যামিনো অ্যাসিডের উৎস।
কিভাবে বুঝবেন যে শরীরে পর্যাপ্ত প্রোটিন নেই? একজন ব্যক্তির স্বাস্থ্যের অবনতি হয়, দ্রুত ক্লান্তি এবং ক্লান্তি শুরু হয়। প্রোটিনের উৎকৃষ্ট উৎস হল বিভিন্ন জাতের গম, মাংস ও মাছের দ্রব্য, দুগ্ধজাত দ্রব্য, ডিম এবং কিছু ধরনের লেবু।
শুধুমাত্র প্রোটিনের ভৌত বৈশিষ্ট্যই নয়, রাসায়নিকগুলিও, সেইসাথে জৈবিক দৃষ্টিকোণ থেকে শরীরের জন্য তাদের কী তাত্পর্য রয়েছে তা জানা গুরুত্বপূর্ণ। প্রোটিন যৌগগুলি অনন্য যে তারা অপরিহার্য অ্যামিনো অ্যাসিডের উত্স যা মানব দেহের স্বাভাবিক কার্যকারিতার জন্য প্রয়োজনীয়।
প্রোটিন (প্রোটিন), জটিল নাইট্রোজেনযুক্ত যৌগগুলির একটি শ্রেণি, জীবন্ত পদার্থের সবচেয়ে বৈশিষ্ট্যযুক্ত এবং গুরুত্বপূর্ণ (নিউক্লিক অ্যাসিড সহ) উপাদান। প্রোটিন অসংখ্য এবং বৈচিত্র্যময় কার্য সম্পাদন করে। বেশিরভাগ প্রোটিন হল এনজাইম যা রাসায়নিক বিক্রিয়াকে অনুঘটক করে। শারীরবৃত্তীয় প্রক্রিয়া নিয়ন্ত্রণ করে এমন অনেক হরমোনও প্রোটিন। স্ট্রাকচারাল প্রোটিন যেমন কোলাজেন এবং কেরাটিন হাড়ের টিস্যু, চুল এবং নখের প্রধান উপাদান। পেশী সংকোচনশীল প্রোটিন যান্ত্রিক কাজ সম্পাদন করার জন্য রাসায়নিক শক্তি ব্যবহার করে তাদের দৈর্ঘ্য পরিবর্তন করার ক্ষমতা রাখে। প্রোটিনের মধ্যে রয়েছে অ্যান্টিবডি যা বিষাক্ত পদার্থকে আবদ্ধ ও নিরপেক্ষ করে। কিছু প্রোটিন যা বাহ্যিক প্রভাবে সাড়া দিতে পারে (আলো, গন্ধ) ইন্দ্রিয়ের রিসেপ্টর হিসাবে কাজ করে যা জ্বালা অনুভব করে। কোষের ভিতরে এবং কোষের ঝিল্লিতে অবস্থিত অনেক প্রোটিন নিয়ন্ত্রক কার্য সম্পাদন করে।19 শতকের প্রথমার্ধে। অনেক রসায়নবিদ, এবং তাদের মধ্যে প্রাথমিকভাবে জে. ভন লিবিগ, ধীরে ধীরে এই সিদ্ধান্তে উপনীত হন যে প্রোটিনগুলি নাইট্রোজেনাস যৌগের একটি বিশেষ শ্রেণীর প্রতিনিধিত্ব করে। নাম "প্রোটিন" (গ্রীক থেকে।
প্রোটো প্রথম) 1840 সালে ডাচ রসায়নবিদ জি. মুল্ডার দ্বারা প্রস্তাবিত হয়েছিল। শারীরিক বৈশিষ্ট্য প্রোটিন শক্ত অবস্থায় সাদা, কিন্তু দ্রবণে বর্ণহীন, যদি না তারা হিমোগ্লোবিনের মতো ক্রোমোফোর (রঙিন) গ্রুপ বহন করে। পানিতে দ্রবণীয়তা বিভিন্ন প্রোটিনের মধ্যে ব্যাপকভাবে পরিবর্তিত হয়। এটি pH এবং দ্রবণে লবণের ঘনত্বের উপর নির্ভর করেও পরিবর্তিত হয়, তাই এমন অবস্থা নির্বাচন করা সম্ভব যার অধীনে একটি প্রোটিন নির্বাচনীভাবে অন্যান্য প্রোটিনের উপস্থিতিতে অবক্ষয় করবে। এই "সল্টিং আউট" পদ্ধতিটি প্রোটিনকে বিচ্ছিন্ন এবং বিশুদ্ধ করতে ব্যাপকভাবে ব্যবহৃত হয়। বিশুদ্ধ প্রোটিন প্রায়শই স্ফটিক হিসাবে দ্রবণ থেকে বের হয়ে যায়।অন্যান্য যৌগগুলির তুলনায়, প্রোটিনের আণবিক ওজন অনেক বড়, কয়েক হাজার থেকে কয়েক মিলিয়ন ডাল্টন পর্যন্ত। অতএব, আল্ট্রাসেন্ট্রিফিউগেশনের সময়, প্রোটিনগুলি অবক্ষেপিত হয় এবং বিভিন্ন হারে। প্রোটিন অণুতে ইতিবাচক এবং নেতিবাচক চার্জযুক্ত গ্রুপগুলির উপস্থিতির কারণে, তারা বিভিন্ন গতিতে এবং বৈদ্যুতিক ক্ষেত্রে চলে। এটি ইলেক্ট্রোফোরসিসের ভিত্তি, একটি পদ্ধতি যা জটিল মিশ্রণ থেকে পৃথক প্রোটিনকে বিচ্ছিন্ন করতে ব্যবহৃত হয়। ক্রোমাটোগ্রাফি দ্বারা প্রোটিনগুলিও পরিশোধিত হয়।
রাসায়নিক বৈশিষ্ট্য গঠন। প্রোটিন হল পলিমার, যেমন পুনরাবৃত্ত মনোমার ইউনিট বা সাবুনিট থেকে চেইনের মতো তৈরি অণুগুলি, যার ভূমিকা তারা পালন করে ক -অ্যামিনো অ্যাসিড. অ্যামিনো অ্যাসিডের সাধারণ সূত্রযেখানে আর একটি হাইড্রোজেন পরমাণু বা কিছু জৈব গ্রুপ।একটি প্রোটিন অণু (পলিপেপটাইড চেইন) শুধুমাত্র একটি অপেক্ষাকৃত কম সংখ্যক অ্যামিনো অ্যাসিড বা কয়েক হাজার মনোমার ইউনিট নিয়ে গঠিত হতে পারে। একটি শৃঙ্খলে অ্যামিনো অ্যাসিডের সংমিশ্রণ সম্ভব কারণ তাদের প্রত্যেকের দুটি ভিন্ন রাসায়নিক গ্রুপ রয়েছে: মৌলিক বৈশিষ্ট্য সহ একটি অ্যামিনো গ্রুপ,
NH 2 , এবং একটি অ্যাসিডিক কার্বক্সিল গ্রুপ, COOH। এই দুটি গ্রুপই এর সাথে যুক্ত ক - কার্বন পরমাণু। একটি অ্যামিনো অ্যাসিডের কার্বক্সিল গ্রুপ অন্য অ্যামিনো অ্যাসিডের অ্যামিনো গ্রুপের সাথে একটি অ্যামাইড (পেপটাইড) বন্ধন তৈরি করতে পারে:
দুটি অ্যামিনো অ্যাসিড এইভাবে যুক্ত হওয়ার পরে, দ্বিতীয় অ্যামিনো অ্যাসিডের সাথে তৃতীয়টি যোগ করে চেইনটি প্রসারিত করা যেতে পারে, ইত্যাদি। উপরের সমীকরণ থেকে দেখা যায়, যখন একটি পেপটাইড বন্ধন তৈরি হয়, তখন একটি জলের অণু নির্গত হয়। অ্যাসিড, ক্ষার বা প্রোটিওলাইটিক এনজাইমের উপস্থিতিতে, প্রতিক্রিয়া বিপরীত দিকে এগিয়ে যায়: পলিপেপটাইড চেইনটি জল যোগ করার সাথে অ্যামিনো অ্যাসিডে বিভক্ত হয়। এই প্রতিক্রিয়াকে হাইড্রোলাইসিস বলা হয়। হাইড্রোলাইসিস স্বতঃস্ফূর্তভাবে ঘটে এবং অ্যামিনো অ্যাসিডকে একটি পলিপেপটাইড চেইনে সংযুক্ত করতে শক্তির প্রয়োজন হয়। একটি কার্বক্সিল গ্রুপ এবং একটি অ্যামাইড গ্রুপ (অথবা অ্যামিনো অ্যাসিড প্রোলিনের ক্ষেত্রে অনুরূপ ইমাইড গ্রুপ) সমস্ত অ্যামিনো অ্যাসিডে উপস্থিত থাকে, তবে অ্যামিনো অ্যাসিডের মধ্যে পার্থক্যগুলি গ্রুপের প্রকৃতি বা "সাইড চেইন" দ্বারা নির্ধারিত হয়। যা উপরে চিঠি দ্বারা নির্দেশিত হয়েছে
আর . সাইড চেইনের ভূমিকা একটি হাইড্রোজেন পরমাণু দ্বারা পালন করা যেতে পারে, যেমন অ্যামিনো অ্যাসিড গ্লাইসিনে, বা হিস্টিডিন এবং ট্রিপটোফ্যানের মতো কিছু বিশাল গোষ্ঠী দ্বারা। কিছু পার্শ্ব শৃঙ্খল রাসায়নিকভাবে জড়, অন্যগুলি লক্ষণীয়ভাবে প্রতিক্রিয়াশীল।হাজার হাজার বিভিন্ন অ্যামিনো অ্যাসিড সংশ্লেষিত হতে পারে, এবং প্রকৃতিতে অনেকগুলি অ্যামিনো অ্যাসিড দেখা যায়, কিন্তু প্রোটিন সংশ্লেষণের জন্য শুধুমাত্র 20 ধরনের অ্যামিনো অ্যাসিড ব্যবহার করা হয়: অ্যালানাইন, আর্জিনাইন, অ্যাসপারাজিন, অ্যাসপার্টিক অ্যাসিড, ভ্যালাইন, হিস্টিডিন, গ্লাইসিন, গ্লুটামাইন, গ্লুটামাইন। অ্যাসিড, আইসোলিউসিন, লিউসিন, লাইসিন, মেথিওনাইন, প্রোলিন, সেরিন, টাইরোসিন, থ্রোনাইন, ট্রিপটোফ্যান, ফেনিল্যালানিন এবং সিস্টাইন (প্রোটিনে, সিস্টাইন একটি ডাইমার হিসাবে উপস্থিত থাকতে পারে
সিস্টাইন)। সত্য, কিছু প্রোটিনে নিয়মিত বিশটি ছাড়াও অন্যান্য অ্যামিনো অ্যাসিড থাকে, কিন্তু প্রোটিনের অন্তর্ভুক্ত হওয়ার পরে তালিকাভুক্ত বিশটির মধ্যে একটির পরিবর্তনের ফলে সেগুলি গঠিত হয়।চাক্ষুষ কার্যকলাপ. গ্লাইসিন বাদে সমস্ত অ্যামিনো অ্যাসিড থাকে ক -কার্বন পরমাণুর সাথে চারটি ভিন্ন গ্রুপ যুক্ত থাকে। জ্যামিতির দৃষ্টিকোণ থেকে, চারটি ভিন্ন গোষ্ঠীকে দুটি উপায়ে সংযুক্ত করা যেতে পারে এবং সেই অনুযায়ী দুটি সম্ভাব্য কনফিগারেশন বা দুটি আইসোমার একে অপরের সাথে সম্পর্কিত কারণ একটি বস্তু তার মিরর ইমেজের সাথে সম্পর্কিত, অর্থাৎ যেমন বাম হাত ডানে। একটি কনফিগারেশনকে বাম, বা বাম-হাতে বলা হয় (এল ), এবং অন্য ডান, বা dextrorotatory (ডি ), যেহেতু এই জাতীয় দুটি আইসোমার মেরুকৃত আলোর সমতলের ঘূর্ণনের দিক থেকে পৃথক। শুধুমাত্র প্রোটিন পাওয়া যায়এল -অ্যামিনো অ্যাসিড (ব্যতিক্রম হল গ্লাইসিন; এটি শুধুমাত্র একটি রূপে উপস্থাপিত হতে পারে, যেহেতু এর চারটি গ্রুপের মধ্যে দুটি একই), এবং তাদের সবগুলি অপটিক্যালি সক্রিয় (যেহেতু শুধুমাত্র একটি আইসোমার আছে)।ডি অ্যামিনো অ্যাসিড প্রকৃতিতে বিরল; এগুলি কিছু অ্যান্টিবায়োটিক এবং ব্যাকটেরিয়ার কোষ প্রাচীরে পাওয়া যায়।অ্যামিনো অ্যাসিড ক্রম। একটি পলিপেপটাইড চেইনের অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি এলোমেলোভাবে সাজানো হয় না, তবে একটি নির্দিষ্ট ক্রমানুসারে, এবং এই ক্রমটিই প্রোটিনের কাজ এবং বৈশিষ্ট্যগুলি নির্ধারণ করে। 20 ধরনের অ্যামিনো অ্যাসিডের ক্রম পরিবর্তন করে, আপনি যেমন বর্ণমালার অক্ষর থেকে অনেকগুলি ভিন্ন পাঠ্য তৈরি করতে পারেন, ঠিক তেমনি আপনি বিপুল সংখ্যক বিভিন্ন প্রোটিন তৈরি করতে পারেন।অতীতে, একটি প্রোটিনের অ্যামিনো অ্যাসিড ক্রম নির্ধারণ করতে প্রায়শই বেশ কয়েক বছর সময় লাগত। সরাসরি সংকল্প এখনও একটি শ্রম-নিবিড় কাজ, যদিও ডিভাইসগুলি তৈরি করা হয়েছে যা এটি স্বয়ংক্রিয়ভাবে সম্পন্ন করার অনুমতি দেয়। সাধারণত সংশ্লিষ্ট জিনের নিউক্লিওটাইড ক্রম নির্ধারণ করা এবং এটি থেকে প্রোটিনের অ্যামিনো অ্যাসিড ক্রম নির্ণয় করা সহজ। আজ অবধি, বহু শত প্রোটিনের অ্যামিনো অ্যাসিড ক্রম ইতিমধ্যেই নির্ধারিত হয়েছে। পাঠোদ্ধার করা প্রোটিনগুলির কার্যাবলী সাধারণত পরিচিত হয় এবং এটি অনুরূপ প্রোটিনের সম্ভাব্য কার্যাবলী কল্পনা করতে সাহায্য করে, উদাহরণস্বরূপ, ম্যালিগন্যান্ট নিওপ্লাজমগুলিতে।
জটিল প্রোটিন। শুধুমাত্র অ্যামিনো অ্যাসিড নিয়ে গঠিত প্রোটিনকে সরল বলা হয়। তবে প্রায়শই, একটি ধাতব পরমাণু বা কিছু রাসায়নিক যৌগ যা অ্যামিনো অ্যাসিড নয়, পলিপেপটাইড চেইনের সাথে সংযুক্ত থাকে। এই জাতীয় প্রোটিনকে জটিল বলা হয়। একটি উদাহরণ হল হিমোগ্লোবিন: এতে রয়েছে আয়রন পোরফাইরিন, যা এর লাল রঙ নির্ধারণ করে এবং এটিকে অক্সিজেন বাহক হিসেবে কাজ করতে দেয়।বেশিরভাগ জটিল প্রোটিনের নাম সংযুক্ত গ্রুপগুলির প্রকৃতি নির্দেশ করে: গ্লাইকোপ্রোটিনগুলিতে শর্করা থাকে, লিপোপ্রোটিনে চর্বি থাকে। যদি একটি এনজাইমের অনুঘটক কার্যকলাপ সংযুক্ত গ্রুপের উপর নির্ভর করে, তাহলে একে কৃত্রিম গোষ্ঠী বলা হয়। প্রায়শই একটি ভিটামিন একটি কৃত্রিম গোষ্ঠীর ভূমিকা পালন করে বা একটির অংশ। ভিটামিন এ, উদাহরণস্বরূপ, রেটিনার একটি প্রোটিনের সাথে সংযুক্ত, আলোর প্রতি এর সংবেদনশীলতা নির্ধারণ করে।
তৃতীয় কাঠামো। যেটি গুরুত্বপূর্ণ তা হল প্রোটিনের অ্যামিনো অ্যাসিডের ক্রম (প্রাথমিক কাঠামো) নয়, কিন্তু মহাকাশে এটি যেভাবে স্থাপন করা হয়েছে তা হল। পলিপেপটাইড চেইনের পুরো দৈর্ঘ্য বরাবর, হাইড্রোজেন আয়নগুলি নিয়মিত হাইড্রোজেন বন্ধন তৈরি করে, যা এটিকে একটি হেলিক্স বা স্তরের (সেকেন্ডারি গঠন) আকার দেয়। এই জাতীয় হেলিস এবং স্তরগুলির সংমিশ্রণ থেকে, পরবর্তী ক্রমটির একটি কম্প্যাক্ট ফর্ম উদ্ভূত হয়: প্রোটিনের তৃতীয় কাঠামো। চেইনের মনোমার একক ধারণ করা বন্ধনের চারপাশে, ছোট কোণে ঘূর্ণন সম্ভব। অতএব, সম্পূর্ণরূপে জ্যামিতিক দৃষ্টিকোণ থেকে, যেকোনো পলিপেপটাইড চেইনের সম্ভাব্য কনফিগারেশনের সংখ্যা অসীমভাবে বড়। বাস্তবে, প্রতিটি প্রোটিন সাধারণত শুধুমাত্র একটি কনফিগারেশনে বিদ্যমান থাকে, যা তার অ্যামিনো অ্যাসিড ক্রম দ্বারা নির্ধারিত হয়। এই কাঠামো অনমনীয় নয়, এটি যেন « একটি নির্দিষ্ট গড় কনফিগারেশনের চারপাশে ওঠানামা করে। সার্কিটটি এমন একটি কনফিগারেশনে ভাঁজ করা হয় যেখানে মুক্ত শক্তি (কাজ উত্পাদন করার ক্ষমতা) ন্যূনতম হয়, ঠিক যেমন একটি রিলিজ স্প্রিং ন্যূনতম মুক্ত শক্তির সাথে সামঞ্জস্যপূর্ণ অবস্থার সাথে সংকুচিত হয়। প্রায়শই শৃঙ্খলের একটি অংশ অন্যটির সাথে ডাইসালফাইড দ্বারা কঠোরভাবে সংযুক্ত থাকে (এসএস) দুটি সিস্টাইনের অবশিষ্টাংশের মধ্যে বন্ধন। এই কারণেই আংশিকভাবে অ্যামিনো অ্যাসিডগুলির মধ্যে সিস্টাইন একটি বিশেষ গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে।প্রোটিনের গঠনের জটিলতা এতটাই বেশি যে প্রোটিনের তৃতীয় কাঠামোর হিসাব করা এখনও সম্ভব নয়, যদিও এর অ্যামিনো অ্যাসিডের ক্রম জানা থাকে। কিন্তু যদি প্রোটিন স্ফটিক পাওয়া সম্ভব হয়, তবে এর তৃতীয় কাঠামো এক্স-রে বিচ্ছুরণ দ্বারা নির্ধারণ করা যেতে পারে।
কাঠামোগত, সংকোচনশীল এবং অন্যান্য কিছু প্রোটিনে, চেইনগুলি দীর্ঘায়িত হয় এবং কাছাকাছি কয়েকটি সামান্য ভাঁজ করা চেইনগুলি ফাইব্রিল তৈরি করে; ফাইব্রিলগুলি, পালাক্রমে, তন্তুগুলির বৃহত্তর গঠনে ভাঁজ করে। যাইহোক, দ্রবণে থাকা বেশিরভাগ প্রোটিনের একটি গ্লোবুলার আকৃতি থাকে: চেইনগুলি একটি গ্লোবুলে কুণ্ডলী করা হয়, যেমন একটি বলের সুতার মতো। এই কনফিগারেশনের সাথে মুক্ত শক্তি ন্যূনতম, যেহেতু হাইড্রোফোবিক ("জল-প্রতিরোধকারী") অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি গ্লোবুলের ভিতরে লুকিয়ে থাকে এবং হাইড্রোফিলিক ("জল-আকর্ষণকারী") অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি এর পৃষ্ঠে থাকে।
অনেক প্রোটিন বিভিন্ন পলিপেপটাইড চেইনের কমপ্লেক্স। এই গঠনকে প্রোটিনের চতুর্মুখী গঠন বলা হয়। হিমোগ্লোবিন অণু, উদাহরণস্বরূপ, চারটি সাবুনিট নিয়ে গঠিত, যার প্রতিটি একটি গ্লোবুলার প্রোটিন।
স্ট্রাকচারাল প্রোটিন, তাদের রৈখিক কনফিগারেশনের কারণে, ফাইবার তৈরি করে যেগুলির একটি খুব উচ্চ প্রসার্য শক্তি রয়েছে, যখন গ্লোবুলার কনফিগারেশন প্রোটিনগুলিকে অন্যান্য যৌগের সাথে নির্দিষ্ট মিথস্ক্রিয়ায় প্রবেশ করতে দেয়। গ্লোবুলের পৃষ্ঠে, যখন চেইনগুলি সঠিকভাবে স্থাপন করা হয়, তখন একটি নির্দিষ্ট আকৃতির গহ্বর উপস্থিত হয় যেখানে প্রতিক্রিয়াশীল রাসায়নিক গ্রুপগুলি অবস্থিত। যদি একটি প্রদত্ত প্রোটিন একটি এনজাইম হয়, তবে অন্য একটি, সাধারণত ছোট, কিছু পদার্থের অণু এমন একটি গহ্বরে প্রবেশ করে, ঠিক যেমন একটি চাবি একটি তালায় প্রবেশ করে; এই ক্ষেত্রে, গহ্বরে অবস্থিত রাসায়নিক গোষ্ঠীগুলির প্রভাবের অধীনে অণুর ইলেক্ট্রন মেঘের কনফিগারেশন পরিবর্তিত হয় এবং এটি একটি নির্দিষ্ট উপায়ে প্রতিক্রিয়া করতে বাধ্য করে। এইভাবে, এনজাইম প্রতিক্রিয়া অনুঘটক. অ্যান্টিবডি অণুতেও এমন গহ্বর রয়েছে যেখানে বিভিন্ন বিদেশী পদার্থ আবদ্ধ হয় এবং এর ফলে ক্ষতিকারক হয়। "লক এবং কী" মডেল, যা অন্যান্য যৌগের সাথে প্রোটিনের মিথস্ক্রিয়া ব্যাখ্যা করে, আমাদের এনজাইম এবং অ্যান্টিবডিগুলির নির্দিষ্টতা বোঝার অনুমতি দেয়, যেমন শুধুমাত্র নির্দিষ্ট যৌগের সাথে প্রতিক্রিয়া করার ক্ষমতা।
বিভিন্ন ধরণের জীবের প্রোটিন। প্রোটিন যা বিভিন্ন প্রজাতির উদ্ভিদ এবং প্রাণীতে একই কাজ করে এবং সেইজন্য একই নাম বহন করে তাদেরও একই কনফিগারেশন রয়েছে। তবে তারা তাদের অ্যামিনো অ্যাসিড ক্রমানুসারে কিছুটা আলাদা। যেহেতু প্রজাতিগুলি একটি সাধারণ পূর্বপুরুষ থেকে বিচ্ছিন্ন হয়, কিছু নির্দিষ্ট অবস্থানে কিছু অ্যামিনো অ্যাসিড অন্যদের দ্বারা মিউটেশন দ্বারা প্রতিস্থাপিত হয়। ক্ষতিকারক মিউটেশন যা বংশগত রোগের কারণ হয় তা প্রাকৃতিক নির্বাচনের মাধ্যমে নির্মূল করা হয়, কিন্তু উপকারী বা অন্ততপক্ষে নিরপেক্ষগুলি টিকে থাকতে পারে। দুটি জৈবিক প্রজাতি একে অপরের যত কাছাকাছি, তাদের প্রোটিনের মধ্যে কম পার্থক্য পাওয়া যায়।কিছু প্রোটিন তুলনামূলকভাবে দ্রুত পরিবর্তিত হয়, অন্যরা খুব সংরক্ষিত হয়। পরেরটির মধ্যে রয়েছে, উদাহরণস্বরূপ, সাইটোক্রোম সঙ্গেবেশিরভাগ জীবন্ত প্রাণীর মধ্যে পাওয়া একটি শ্বাসযন্ত্রের এনজাইম। মানুষ এবং শিম্পাঞ্জিতে, এর অ্যামিনো অ্যাসিডের ক্রম অভিন্ন এবং সাইটোক্রোমে সঙ্গেগমের মধ্যে, মাত্র 38% অ্যামিনো অ্যাসিড আলাদা ছিল। এমনকি মানুষ এবং ব্যাকটেরিয়া তুলনা, সাইটোক্রোম সাদৃশ্য সঙ্গে(পার্থক্যগুলি এখানে 65% অ্যামিনো অ্যাসিডকে প্রভাবিত করে) এখনও দেখা যায়, যদিও ব্যাকটেরিয়া এবং মানুষের সাধারণ পূর্বপুরুষ প্রায় দুই বিলিয়ন বছর আগে পৃথিবীতে বাস করত। আজকাল, অ্যামিনো অ্যাসিড সিকোয়েন্সের তুলনা প্রায়ই একটি ফাইলোজেনেটিক (পরিবার) গাছ তৈরি করতে ব্যবহৃত হয়, যা বিভিন্ন জীবের মধ্যে বিবর্তনীয় সম্পর্ককে প্রতিফলিত করে।
বিকৃতকরণ। সংশ্লেষিত প্রোটিন অণু, ভাঁজ, তার বৈশিষ্ট্যগত কনফিগারেশন অর্জন করে। তবে, এই কনফিগারেশনটি গরম করার মাধ্যমে, pH পরিবর্তন করে, জৈব দ্রাবকের সংস্পর্শে আসার মাধ্যমে এবং এমনকি বুদবুদ এর পৃষ্ঠে উপস্থিত না হওয়া পর্যন্ত দ্রবণটিকে কেবল ঝাঁকিয়ে ধ্বংস করা যেতে পারে। এইভাবে পরিবর্তিত একটি প্রোটিনকে বলা হয় denatured; এটি তার জৈবিক কার্যকলাপ হারায় এবং সাধারণত অদ্রবণীয় হয়ে যায়। বিকৃত প্রোটিনের সুপরিচিত উদাহরণ হল সেদ্ধ ডিম বা হুইপড ক্রিম। মাত্র একশত অ্যামিনো অ্যাসিড ধারণকারী ছোট প্রোটিন পুনর্নবীকরণ করতে সক্ষম, যেমন মূল কনফিগারেশন পুনরায় অর্জন করুন। কিন্তু বেশিরভাগ প্রোটিন কেবল জটবদ্ধ পলিপেপটাইড চেইনের ভরে পরিণত হয় এবং তাদের পূর্বের কনফিগারেশন পুনরুদ্ধার করে না।সক্রিয় প্রোটিন বিচ্ছিন্ন করার প্রধান অসুবিধাগুলির মধ্যে একটি হল তাদের বিকৃতকরণের প্রতি চরম সংবেদনশীলতা। প্রোটিনের এই বৈশিষ্ট্যটি খাদ্য সংরক্ষণে দরকারী প্রয়োগ খুঁজে পায়: উচ্চ তাপমাত্রা অপরিবর্তনীয়ভাবে অণুজীবের এনজাইমগুলিকে হ্রাস করে এবং অণুজীবগুলি মারা যায়।
প্রোটিন সংশ্লেষণ প্রোটিন সংশ্লেষিত করার জন্য, একটি জীবন্ত প্রাণীর অবশ্যই একটি এনজাইমের একটি সিস্টেম থাকতে হবে যা একটি অ্যামিনো অ্যাসিডের সাথে অন্যটিতে যোগ দিতে সক্ষম। কোন অ্যামিনো অ্যাসিড একত্রিত করা উচিত তা নির্ধারণ করার জন্য তথ্যের একটি উত্সও প্রয়োজন। যেহেতু শরীরে হাজার হাজার ধরণের প্রোটিন রয়েছে এবং সেগুলির প্রতিটিতে গড়ে কয়েকশ অ্যামিনো অ্যাসিড থাকে, তাই প্রয়োজনীয় তথ্য অবশ্যই প্রচুর হতে হবে। এটি সংরক্ষিত হয় (যেভাবে একটি রেকর্ডিং একটি চৌম্বক টেপে সংরক্ষণ করা হয়) সেই অনুরূপ নিউক্লিক অ্যাসিড অণুতে যা জিন তৈরি করে। সেমি . এছাড়াও বংশগত; নিউক্লিক অ্যাসিড.এনজাইম সক্রিয়করণ। অ্যামিনো অ্যাসিড থেকে সংশ্লেষিত একটি পলিপেপটাইড চেইন সর্বদা তার চূড়ান্ত আকারে প্রোটিন হয় না। অনেক এনজাইম প্রথমে নিষ্ক্রিয় অগ্রদূত হিসাবে সংশ্লেষিত হয় এবং অন্য এনজাইম শৃঙ্খলের এক প্রান্তে বেশ কয়েকটি অ্যামিনো অ্যাসিড সরিয়ে দেওয়ার পরেই সক্রিয় হয়। কিছু পরিপাক এনজাইম, যেমন ট্রিপসিন, এই নিষ্ক্রিয় আকারে সংশ্লেষিত হয়; চেইনের টার্মিনাল টুকরো অপসারণের ফলে এই এনজাইমগুলি পরিপাকতন্ত্রে সক্রিয় হয়। হরমোন ইনসুলিন, যার অণু সক্রিয় আকারে দুটি ছোট চেইন নিয়ে গঠিত, একটি চেইন আকারে সংশ্লেষিত হয়, তথাকথিত। প্রোইনসুলিন এই শৃঙ্খলের মাঝখানের অংশটি তখন সরানো হয় এবং অবশিষ্ট খণ্ডগুলো একত্রে আবদ্ধ হয়ে সক্রিয় হরমোন অণু গঠন করে। একটি নির্দিষ্ট রাসায়নিক গোষ্ঠী প্রোটিনের সাথে সংযুক্ত হওয়ার পরেই জটিল প্রোটিন গঠিত হয় এবং এই সংযুক্তির জন্য প্রায়শই একটি এনজাইমেরও প্রয়োজন হয়।বিপাকীয় সঞ্চালন। কার্বন, নাইট্রোজেন বা হাইড্রোজেনের তেজস্ক্রিয় আইসোটোপ দিয়ে লেবেলযুক্ত একটি প্রাণীকে অ্যামিনো অ্যাসিড খাওয়ানোর পরে, লেবেলটি দ্রুত তার প্রোটিনে অন্তর্ভুক্ত করা হয়। লেবেলযুক্ত অ্যামিনো অ্যাসিড শরীরে প্রবেশ করা বন্ধ করলে, প্রোটিনে লেবেলের পরিমাণ কমতে শুরু করে। এই পরীক্ষাগুলি দেখায় যে ফলস্বরূপ প্রোটিনগুলি জীবনের শেষ অবধি শরীরে ধরে রাখা হয় না। কিছু ব্যতিক্রম ছাড়া এগুলির সবগুলিই একটি গতিশীল অবস্থায় রয়েছে, ক্রমাগত অ্যামিনো অ্যাসিডে ভেঙে যায় এবং তারপরে আবার সংশ্লেষিত হয়।কোষ মারা গেলে এবং ধ্বংস হয়ে গেলে কিছু প্রোটিন ভেঙে যায়। এটি সর্বদা ঘটে, উদাহরণস্বরূপ, লোহিত রক্তকণিকা এবং এপিথেলিয়াল কোষগুলি অন্ত্রের অভ্যন্তরীণ পৃষ্ঠকে আস্তরণ করে। উপরন্তু, প্রোটিনের ভাঙ্গন এবং পুনঃসংশ্লেষণ জীবিত কোষগুলিতেও ঘটে। অদ্ভুতভাবে যথেষ্ট, প্রোটিনের ভাঙ্গন সম্পর্কে তাদের সংশ্লেষণ সম্পর্কে কম জানা যায়। তবে এটা স্পষ্ট যে, ভাঙ্গনের সাথে প্রোটিওলাইটিক এনজাইমগুলি জড়িত যা প্রোটিনগুলিকে পাচনতন্ত্রে অ্যামিনো অ্যাসিডে পরিণত করে।
বিভিন্ন প্রোটিনের অর্ধ-জীবন কয়েক ঘন্টা থেকে অনেক মাস পর্যন্ত পরিবর্তিত হয়। একমাত্র ব্যতিক্রম হল কোলাজেন অণু। একবার গঠিত হলে, তারা স্থিতিশীল থাকে এবং পুনর্নবীকরণ বা প্রতিস্থাপিত হয় না। সময়ের সাথে সাথে, তবে, তাদের কিছু বৈশিষ্ট্য পরিবর্তিত হয়, বিশেষ স্থিতিস্থাপকতায়, এবং যেহেতু সেগুলি পুনর্নবীকরণ করা হয় না, এর ফলে কিছু বয়স-সম্পর্কিত পরিবর্তন ঘটে, যেমন ত্বকে বলিরেখা দেখা দেয়।
সিন্থেটিক প্রোটিন। রসায়নবিদরা দীর্ঘকাল ধরে অ্যামিনো অ্যাসিড পলিমারাইজ করতে শিখেছেন, কিন্তু অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি একটি বিশৃঙ্খলভাবে একত্রিত হয়, যাতে এই জাতীয় পলিমারাইজেশনের পণ্যগুলি প্রাকৃতিক জিনিসগুলির সাথে সামান্য সাদৃশ্য রাখে। সত্য, একটি প্রদত্ত ক্রমে অ্যামিনো অ্যাসিড একত্রিত করা সম্ভব, যা কিছু জৈবিকভাবে সক্রিয় প্রোটিন, বিশেষ করে ইনসুলিন পাওয়া সম্ভব করে তোলে। প্রক্রিয়াটি বেশ জটিল, এবং এইভাবে কেবলমাত্র সেই প্রোটিনগুলি পাওয়া সম্ভব যার অণুতে প্রায় একশটি অ্যামিনো অ্যাসিড থাকে। পছন্দসই অ্যামাইনো অ্যাসিড ক্রম অনুসারে একটি জিনের নিউক্লিওটাইড ক্রম সংশ্লেষিত বা বিচ্ছিন্ন করা এবং তারপর এই জিনটিকে একটি ব্যাকটেরিয়ামে প্রবর্তন করা, যা প্রতিলিপির মাধ্যমে প্রচুর পরিমাণে পছন্দসই পণ্য তৈরি করবে। এই পদ্ধতির অবশ্য তার অসুবিধাও রয়েছে। সেমি . এছাড়াও জেনেটিক ইঞ্জিনিয়ারিং। প্রোটিন এবং পুষ্টি যখন শরীরের প্রোটিনগুলি অ্যামিনো অ্যাসিডে ভেঙ্গে যায়, তখন এই অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি আবার প্রোটিন সংশ্লেষণ করতে ব্যবহার করা যেতে পারে। একই সময়ে, অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি নিজেই ভাঙ্গনের সাপেক্ষে, তাই সেগুলি সম্পূর্ণরূপে পুনরায় ব্যবহার করা হয় না। এটাও স্পষ্ট যে বৃদ্ধি, গর্ভাবস্থা এবং ক্ষত নিরাময়, প্রোটিন সংশ্লেষণ ভাঙ্গন অতিক্রম করতে হবে। শরীর ক্রমাগত কিছু প্রোটিন হারায়; এগুলি হল চুল, নখ এবং ত্বকের পৃষ্ঠের স্তরের প্রোটিন। অতএব, প্রোটিন সংশ্লেষণ করার জন্য, প্রতিটি জীবকে অবশ্যই খাদ্য থেকে অ্যামিনো অ্যাসিড গ্রহণ করতে হবে। সবুজ গাছপালা CO থেকে সংশ্লেষিত হয় 2 , জল এবং অ্যামোনিয়া বা নাইট্রেট হল প্রোটিনে পাওয়া 20টি অ্যামিনো অ্যাসিড। অনেক ব্যাকটেরিয়া চিনি (বা কিছু সমতুল্য) এবং নির্দিষ্ট নাইট্রোজেনের উপস্থিতিতে অ্যামিনো অ্যাসিড সংশ্লেষণ করতেও সক্ষম, তবে চিনি শেষ পর্যন্ত সবুজ উদ্ভিদ দ্বারা সরবরাহ করা হয়। প্রাণীদের অ্যামিনো অ্যাসিড সংশ্লেষণ করার ক্ষমতা সীমিত থাকে; তারা সবুজ গাছপালা বা অন্যান্য প্রাণী খেয়ে অ্যামিনো অ্যাসিড পায়। পরিপাকতন্ত্রে, শোষিত প্রোটিনগুলিকে অ্যামিনো অ্যাসিডে ভেঙ্গে ফেলা হয়, পরেরটি শোষিত হয় এবং তাদের থেকে একটি নির্দিষ্ট জীবের বৈশিষ্ট্যযুক্ত প্রোটিন তৈরি হয়। শোষিত প্রোটিনগুলির কোনওটিই দেহের কাঠামোতে এমনভাবে একত্রিত হয় না। একমাত্র ব্যতিক্রম হল যে অনেক স্তন্যপায়ী প্রাণীর মধ্যে, কিছু মাতৃত্বের অ্যান্টিবডি প্ল্যাসেন্টার মাধ্যমে ভ্রূণের রক্তপ্রবাহে অক্ষতভাবে প্রবেশ করতে পারে এবং মাতৃদুগ্ধের মাধ্যমে (বিশেষ করে রুমিন্যান্টস) জন্মের পরপরই নবজাতকের কাছে স্থানান্তরিত হতে পারে।প্রোটিনের প্রয়োজনীয়তা। এটা স্পষ্ট যে জীবন বজায় রাখার জন্য শরীরকে খাদ্য থেকে একটি নির্দিষ্ট পরিমাণ প্রোটিন গ্রহণ করতে হবে। যাইহোক, এই প্রয়োজনের পরিমাণ বিভিন্ন কারণের উপর নির্ভর করে। শরীরের শক্তির উত্স (ক্যালোরি) এবং এর কাঠামো তৈরির জন্য উপাদান হিসাবে উভয়ই খাদ্যের প্রয়োজন। শক্তির প্রয়োজন প্রথমে আসে। এর মানে হল যে যখন খাদ্যে অল্প পরিমাণে কার্বোহাইড্রেট এবং চর্বি থাকে, তখন খাদ্যতালিকাগত প্রোটিনগুলি তাদের নিজস্ব প্রোটিনের সংশ্লেষণের জন্য নয়, ক্যালোরির উত্স হিসাবে ব্যবহৃত হয়। দীর্ঘায়িত উপবাসের সময়, এমনকি আপনার নিজের প্রোটিনগুলি শক্তির চাহিদা মেটাতে ব্যবহৃত হয়। খাদ্যতালিকায় পর্যাপ্ত পরিমাণে কার্বোহাইড্রেট থাকলে প্রোটিনের পরিমাণ কমানো যায়।নাইট্রোজেন ভারসাম্য। গড়ে প্রায়. প্রোটিনের মোট ভরের 16% নাইট্রোজেন। প্রোটিনের মধ্যে থাকা অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি ভেঙে গেলে, এতে থাকা নাইট্রোজেন শরীর থেকে প্রস্রাবের মাধ্যমে এবং (অল্প পরিমাণে) বিভিন্ন নাইট্রোজেনাস যৌগের আকারে মল থেকে নির্গত হয়। তাই প্রোটিন পুষ্টির মান নির্ণয়ের জন্য নাইট্রোজেন ভারসাম্যের মতো একটি সূচক ব্যবহার করা সুবিধাজনক, যেমন শরীরে প্রবেশকারী নাইট্রোজেনের পরিমাণ এবং প্রতিদিন নিঃসৃত নাইট্রোজেনের পরিমাণের মধ্যে পার্থক্য (গ্রামে)। একজন প্রাপ্তবয়স্কের স্বাভাবিক পুষ্টির সাথে, এই পরিমাণগুলি সমান। একটি ক্রমবর্ধমান জীবের মধ্যে, নিঃসৃত নাইট্রোজেনের পরিমাণ প্রাপ্ত পরিমাণের চেয়ে কম, যেমন ভারসাম্য ইতিবাচক। খাবারে প্রোটিনের অভাব থাকলে ভারসাম্য নেতিবাচক। যদি খাদ্যে পর্যাপ্ত ক্যালোরি থাকে, কিন্তু এতে প্রোটিন না থাকে, তাহলে শরীর প্রোটিন সংরক্ষণ করে। একই সময়ে, প্রোটিন বিপাক ধীর হয়ে যায় এবং প্রোটিন সংশ্লেষণে অ্যামিনো অ্যাসিডের বারবার ব্যবহার সর্বোচ্চ সম্ভাব্য দক্ষতার সাথে ঘটে। যাইহোক, ক্ষতি অনিবার্য, এবং নাইট্রোজেনাস যৌগগুলি এখনও প্রস্রাবে এবং আংশিকভাবে মলের মধ্যে নির্গত হয়। প্রোটিন উপবাসের সময় শরীর থেকে প্রতিদিন যে পরিমাণ নাইট্রোজেন নির্গত হয় তা প্রতিদিনের প্রোটিনের ঘাটতির পরিমাপ হিসাবে কাজ করতে পারে। এটা অনুমান করা স্বাভাবিক যে খাদ্যের মধ্যে এই অভাবের সমতুল্য পরিমাণ প্রোটিন প্রবর্তন করে নাইট্রোজেনের ভারসাম্য পুনরুদ্ধার করা যেতে পারে। তবে, তা নয়। এই পরিমাণ প্রোটিন পাওয়ার পরে, শরীর কম দক্ষতার সাথে অ্যামিনো অ্যাসিড ব্যবহার করতে শুরু করে, তাই নাইট্রোজেনের ভারসাম্য পুনরুদ্ধার করতে কিছু অতিরিক্ত প্রোটিন প্রয়োজন।যদি ডায়েটে প্রোটিনের পরিমাণ নাইট্রোজেনের ভারসাম্য বজায় রাখার জন্য প্রয়োজনীয় তার চেয়ে বেশি হয় তবে কোনও ক্ষতি নেই বলে মনে হয়। অতিরিক্ত অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি কেবল শক্তির উত্স হিসাবে ব্যবহৃত হয়। একটি বিশেষ আকর্ষণীয় উদাহরণ হিসাবে, এস্কিমোরা নাইট্রোজেনের ভারসাম্য বজায় রাখার জন্য প্রয়োজনীয় পরিমাণে কম কার্বোহাইড্রেট এবং প্রায় দশগুণ প্রোটিন গ্রহণ করে। বেশিরভাগ ক্ষেত্রে, তবে, শক্তির উৎস হিসাবে প্রোটিন ব্যবহার করা উপকারী নয় কারণ একটি নির্দিষ্ট পরিমাণ কার্বোহাইড্রেট একই পরিমাণ প্রোটিনের চেয়ে অনেক বেশি ক্যালোরি তৈরি করতে পারে। দরিদ্র দেশগুলিতে, লোকেরা কার্বোহাইড্রেট থেকে তাদের ক্যালোরি পায় এবং ন্যূনতম পরিমাণে প্রোটিন গ্রহণ করে।
যদি শরীর নন-প্রোটিন পণ্যের আকারে প্রয়োজনীয় সংখ্যক ক্যালোরি পায়, তাহলে নাইট্রোজেনের ভারসাম্য বজায় রাখার জন্য প্রোটিনের ন্যূনতম পরিমাণ প্রায়। প্রতিদিন 30 গ্রাম। পাউরুটির চার স্লাইস বা ০.৫ লিটার দুধে এত বেশি প্রোটিন থাকে। একটি সামান্য বড় সংখ্যা সাধারণত সর্বোত্তম বিবেচনা করা হয়; 50 থেকে 70 গ্রাম সুপারিশ করা হয়।
অপরিহার্য অ্যামিনো অ্যাসিড। এখন পর্যন্ত, প্রোটিন সামগ্রিক হিসাবে বিবেচিত হত। এদিকে, প্রোটিন সংশ্লেষণের জন্য, সমস্ত প্রয়োজনীয় অ্যামিনো অ্যাসিড শরীরে উপস্থিত থাকতে হবে। প্রাণীর শরীর নিজেই কিছু অ্যামিনো অ্যাসিড সংশ্লেষণ করতে সক্ষম। এগুলিকে প্রতিস্থাপনযোগ্য বলা হয় কারণ তাদের খাদ্যে উপস্থিত থাকতে হবে না, এটি শুধুমাত্র গুরুত্বপূর্ণ যে নাইট্রোজেনের উত্স হিসাবে প্রোটিনের সামগ্রিক সরবরাহ যথেষ্ট; তারপর, যদি অ-প্রয়োজনীয় অ্যামিনো অ্যাসিডের ঘাটতি থাকে, তবে শরীর অতিরিক্ত পরিমাণে উপস্থিত থাকা খরচে সেগুলিকে সংশ্লেষিত করতে পারে। অবশিষ্ট, "প্রয়োজনীয়" অ্যামিনো অ্যাসিড সংশ্লেষিত করা যায় না এবং খাদ্যের মাধ্যমে শরীরে সরবরাহ করা আবশ্যক। মানুষের জন্য অপরিহার্য হল ভ্যালাইন, লিউসিন, আইসোলিউসিন, থ্রোনাইন, মেথিওনিন, ফেনিল্যালানাইন, ট্রিপটোফান, হিস্টিডিন, লাইসিন এবং আরজিনাইন। (যদিও আর্জিনাইন শরীরে সংশ্লেষিত হতে পারে, তবে এটি একটি অপরিহার্য অ্যামিনো অ্যাসিড হিসাবে শ্রেণীবদ্ধ করা হয় কারণ এটি নবজাতক এবং ক্রমবর্ধমান শিশুদের মধ্যে পর্যাপ্ত পরিমাণে উত্পাদিত হয় না। অন্যদিকে, খাদ্য থেকে এই অ্যামিনো অ্যাসিডগুলির মধ্যে কিছু প্রাপ্তবয়স্কদের জন্য অপ্রয়োজনীয় হয়ে উঠতে পারে। ব্যক্তি।)অত্যাবশ্যকীয় অ্যামিনো অ্যাসিডের এই তালিকাটি অন্যান্য মেরুদণ্ডী প্রাণী এমনকি পোকামাকড়ের ক্ষেত্রেও প্রায় একই রকম। প্রোটিনের পুষ্টির মান সাধারণত ক্রমবর্ধমান ইঁদুরকে খাওয়ানো এবং পশুদের ওজন বৃদ্ধির উপর নজরদারির মাধ্যমে নির্ধারণ করা হয়।
প্রোটিনের পুষ্টির মান। একটি প্রোটিনের পুষ্টির মান অত্যাবশ্যকীয় অ্যামিনো অ্যাসিড দ্বারা নির্ধারিত হয় যা সবচেয়ে বেশি ঘাটতিপূর্ণ। একটি উদাহরণ দিয়ে এটি ব্যাখ্যা করা যাক। আমাদের শরীরে প্রোটিন থাকে গড়ে প্রায়। 2% ট্রিপটোফান (ওজন অনুসারে)। ধরা যাক যে ডায়েটে রয়েছে 10 গ্রাম প্রোটিন যার মধ্যে 1% ট্রিপটোফেন রয়েছে এবং এটিতে যথেষ্ট অন্যান্য প্রয়োজনীয় অ্যামিনো অ্যাসিড রয়েছে। আমাদের ক্ষেত্রে, এই অসম্পূর্ণ প্রোটিনের 10 গ্রাম মূলত সম্পূর্ণ প্রোটিনের 5 গ্রাম সমতুল্য; অবশিষ্ট 5 গ্রাম শুধুমাত্র শক্তির উৎস হিসেবে কাজ করতে পারে। উল্লেখ্য যে যেহেতু অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি কার্যত শরীরে জমা হয় না, এবং প্রোটিন সংশ্লেষণ ঘটানোর জন্য, সমস্ত অ্যামিনো অ্যাসিড একই সময়ে উপস্থিত থাকতে হবে, অপরিহার্য অ্যামিনো অ্যাসিড গ্রহণের প্রভাব শুধুমাত্র তখনই সনাক্ত করা যেতে পারে যদি সেগুলি সমস্ত একই সময়ে শরীরে প্রবেশ করুন. বেশিরভাগ প্রাণীর প্রোটিনের গড় গঠন মানবদেহে প্রোটিনের গড় সংমিশ্রণের কাছাকাছি, তাই যদি আমাদের খাদ্য মাংস, ডিম, দুধ এবং পনিরের মতো খাবারে সমৃদ্ধ হয় তবে আমরা অ্যামিনো অ্যাসিডের অভাবের মুখোমুখি হওয়ার সম্ভাবনা কম। যাইহোক, প্রোটিন আছে, যেমন জেলটিন (কোলাজেন ডিনাচুরেশনের একটি পণ্য), যাতে খুব কম প্রয়োজনীয় অ্যামিনো অ্যাসিড থাকে। উদ্ভিদ প্রোটিন, যদিও তারা এই অর্থে জেলটিনের চেয়ে ভাল, প্রয়োজনীয় অ্যামিনো অ্যাসিডের ক্ষেত্রেও দুর্বল; এগুলিতে বিশেষ করে লাইসিন এবং ট্রিপটোফেনের পরিমাণ কম। তা সত্ত্বেও, একটি বিশুদ্ধ নিরামিষ খাদ্যকে মোটেই ক্ষতিকারক হিসাবে বিবেচনা করা যায় না, যদি না এটি একটি সামান্য বড় পরিমাণে উদ্ভিদ প্রোটিন গ্রহণ করে, যা শরীরকে প্রয়োজনীয় অ্যামিনো অ্যাসিড সরবরাহ করার জন্য যথেষ্ট। উদ্ভিদের বীজে সবচেয়ে বেশি প্রোটিন থাকে, বিশেষ করে গমের বীজ এবং বিভিন্ন লেবুতে। তরুণ অঙ্কুর, যেমন অ্যাসপারাগাস, এছাড়াও প্রোটিন সমৃদ্ধ।খাদ্যে কৃত্রিম প্রোটিন। ভুট্টার প্রোটিনের মতো অসম্পূর্ণ প্রোটিনে অল্প পরিমাণে কৃত্রিম অপরিহার্য অ্যামিনো অ্যাসিড বা অ্যামিনো অ্যাসিড-সমৃদ্ধ প্রোটিন যোগ করে, পরবর্তীটির পুষ্টির মান উল্লেখযোগ্যভাবে বৃদ্ধি করা যেতে পারে, অর্থাৎ ফলে প্রোটিনের পরিমাণ বেড়ে যায়। আরেকটি সম্ভাবনা হল নাইট্রোজেনের উৎস হিসেবে নাইট্রেট বা অ্যামোনিয়া যোগ করে পেট্রোলিয়াম হাইড্রোকার্বনে ব্যাকটেরিয়া বা খামির জন্মানো। এইভাবে প্রাপ্ত মাইক্রোবিয়াল প্রোটিন হাঁস-মুরগি বা গবাদি পশুর খাদ্য হিসেবে কাজ করতে পারে বা সরাসরি মানুষের দ্বারা খাওয়া যেতে পারে। তৃতীয়, ব্যাপকভাবে ব্যবহৃত পদ্ধতিটি রুমিন্যান্টের শারীরবৃত্তি ব্যবহার করে। ruminants মধ্যে, পেটের প্রাথমিক অংশে, তথাকথিত। রুমেনে বিশেষ ধরনের ব্যাকটেরিয়া এবং প্রোটোজোয়া বসবাস করে যা অসম্পূর্ণ উদ্ভিদ প্রোটিনকে আরও সম্পূর্ণ মাইক্রোবিয়াল প্রোটিনে রূপান্তরিত করে এবং এগুলি পরিপাক ও শোষণের পর প্রাণীজ প্রোটিনে পরিণত হয়। ইউরিয়া, একটি সস্তা সিন্থেটিক নাইট্রোজেন-যুক্ত যৌগ, গবাদি পশুর খাদ্যে যোগ করা যেতে পারে। রুমেনে বসবাসকারী অণুজীব ইউরিয়া নাইট্রোজেন ব্যবহার করে কার্বোহাইড্রেটকে (যার মধ্যে ফিডে অনেক বেশি থাকে) প্রোটিনে রূপান্তরিত করে। গবাদি পশুর খাদ্যে সমস্ত নাইট্রোজেনের প্রায় এক তৃতীয়াংশ ইউরিয়া আকারে আসতে পারে, যার অর্থ একটি নির্দিষ্ট পরিমাণে, প্রোটিনের রাসায়নিক সংশ্লেষণ। মার্কিন যুক্তরাষ্ট্রে, এই পদ্ধতিটি প্রোটিন পাওয়ার অন্যতম উপায় হিসাবে একটি গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে।সাহিত্য মারে আর., গ্রেনার ডি., মায়েস পি., রডওয়েল ডব্লিউ। মানুষের জৈব রসায়ন, ভলিউম। 12। এম।, 1993আলবার্টস বি, ব্রে ডি, লুইস জে, এবং অন্যান্য। আণবিক কোষ জীববিজ্ঞান, ভলিউম। 13. এম।, 1994
কাঠবিড়ালি-এগুলি হল উচ্চ-আণবিক (আণবিক ওজন 5-10 হাজার থেকে 1 মিলিয়ন বা তার বেশি পর্যন্ত পরিবর্তিত হয়) প্রাকৃতিক পলিমার, যার অণুগুলি একটি অ্যামাইড (পেপটাইড) বন্ড দ্বারা সংযুক্ত অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ থেকে তৈরি।
প্রোটিনকে প্রোটিনও বলা হয় (গ্রীক "প্রোটোস" - প্রথম, গুরুত্বপূর্ণ)। একটি প্রোটিন অণুতে অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশের সংখ্যা ব্যাপকভাবে পরিবর্তিত হয় এবং কখনও কখনও কয়েক হাজারে পৌঁছায়। প্রতিটি প্রোটিনের অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশের নিজস্ব অন্তর্নিহিত ক্রম রয়েছে।
প্রোটিন বিভিন্ন ধরনের জৈবিক কার্য সম্পাদন করে: অনুঘটক (এনজাইম), নিয়ন্ত্রক (হরমোন), কাঠামোগত (কোলাজেন, ফাইব্রোইন), মোটর (মায়োসিন), পরিবহন (হিমোগ্লোবিন, মায়োগ্লোবিন), প্রতিরক্ষামূলক (ইমিউনোগ্লোবুলিন, ইন্টারফেরন), স্টোরেজ (কেসিন, অ্যালবুমিন), গ্লিয়াডিন) এবং অন্যান্য।
প্রোটিন বায়োমেমব্রেনের ভিত্তি, কোষ এবং সেলুলার উপাদানগুলির সবচেয়ে গুরুত্বপূর্ণ উপাদান। তারা কোষের জীবনে একটি মূল ভূমিকা পালন করে, গঠন করে, যেমনটি ছিল, এর রাসায়নিক কার্যকলাপের উপাদান ভিত্তি।
প্রোটিনের ব্যতিক্রমী বৈশিষ্ট্য হল কাঠামোর স্ব-সংগঠন, অর্থাৎ স্বতঃস্ফূর্তভাবে একটি নির্দিষ্ট স্থানিক গঠন তৈরি করার ক্ষমতা শুধুমাত্র একটি প্রদত্ত প্রোটিনের বৈশিষ্ট্য। মূলত, শরীরের সমস্ত ক্রিয়াকলাপ (উন্নয়ন, আন্দোলন, বিভিন্ন ফাংশনের কর্মক্ষমতা এবং আরও অনেক কিছু) প্রোটিন পদার্থের সাথে যুক্ত। প্রোটিন ছাড়া জীবন কল্পনা করা অসম্ভব।
প্রোটিন হল মানব ও প্রাণীর খাদ্যের সবচেয়ে গুরুত্বপূর্ণ উপাদান এবং অপরিহার্য অ্যামিনো অ্যাসিডের সরবরাহকারী।
প্রোটিন গঠন
প্রোটিনের স্থানিক কাঠামোতে, অ্যামিনো অ্যাসিড অণুতে আর-র্যাডিকালের (অবশিষ্ট) প্রকৃতি অত্যন্ত গুরুত্বপূর্ণ। ননপোলার অ্যামিনো অ্যাসিড র্যাডিকালগুলি সাধারণত প্রোটিন ম্যাক্রোমোলিকুলের ভিতরে থাকে এবং হাইড্রোফোবিক মিথস্ক্রিয়া ঘটায়; আয়নিক (আয়ন-গঠন) গ্রুপ ধারণকারী পোলার র্যাডিকালগুলি সাধারণত প্রোটিন ম্যাক্রোমোলিকুলের পৃষ্ঠে পাওয়া যায় এবং ইলেক্ট্রোস্ট্যাটিক (আয়নিক) মিথস্ক্রিয়াকে চিহ্নিত করে। পোলার ননিওনিক র্যাডিকেল (উদাহরণস্বরূপ, অ্যালকোহল ওএইচ গ্রুপ, অ্যামাইড গ্রুপ রয়েছে) প্রোটিন অণুর পৃষ্ঠে এবং ভিতরে উভয়ই অবস্থিত হতে পারে। তারা হাইড্রোজেন বন্ড গঠনে অংশগ্রহণ করে।
প্রোটিন অণুতে, α-অ্যামিনো অ্যাসিড পেপটাইড (-CO-NH-) বন্ড দ্বারা একে অপরের সাথে সংযুক্ত থাকে:
এইভাবে নির্মিত পলিপেপটাইড চেইন বা একটি পলিপেপটাইড চেইনের মধ্যে পৃথক বিভাগগুলি, কিছু ক্ষেত্রে, অতিরিক্তভাবে একে অপরের সাথে ডিসালফাইড (-S-S-) বন্ধন দ্বারা বা, যেমনটি প্রায়শই, ডিসালফাইড ব্রিজ নামে পরিচিত হতে পারে।
প্রোটিনের গঠন তৈরিতে একটি প্রধান ভূমিকা আয়নিক (লবণ) এবং হাইড্রোজেন বন্ড, সেইসাথে হাইড্রোফোবিক মিথস্ক্রিয়া দ্বারা অভিনয় করা হয় - একটি জলীয় পরিবেশে প্রোটিন অণুর হাইড্রোফোবিক উপাদানগুলির মধ্যে একটি বিশেষ ধরনের যোগাযোগ। এই সমস্ত বন্ধনের বিভিন্ন শক্তি রয়েছে এবং একটি জটিল, বড় প্রোটিন অণু গঠন নিশ্চিত করে।
প্রোটিন পদার্থের গঠন এবং কার্যকারিতার মধ্যে পার্থক্য থাকা সত্ত্বেও, তাদের মৌলিক গঠন সামান্য পরিবর্তিত হয় (শুষ্ক ওজন দ্বারা% মধ্যে): কার্বন - 51-53; অক্সিজেন - 21.5-23.5; নাইট্রোজেন - 16.8-18.4; হাইড্রোজেন - 6.5-7.3; সালফার - 0.3-2.5।
কিছু প্রোটিনে অল্প পরিমাণে ফসফরাস, সেলেনিয়াম এবং অন্যান্য উপাদান থাকে।
পলিপেপটাইড চেইনে অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশের ক্রম বলা হয় প্রাথমিক প্রোটিন গঠন।
একটি প্রোটিন অণুতে এক বা একাধিক পলিপেপটাইড চেইন থাকতে পারে, যার প্রতিটিতে আলাদা সংখ্যক অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ থাকে। সম্ভাব্য সংমিশ্রণের সংখ্যা দেওয়া হলে, প্রোটিনের বৈচিত্র্য প্রায় সীমাহীন, তবে তাদের সবগুলিই প্রকৃতিতে বিদ্যমান নয়।
সব ধরনের জীবের মধ্যে বিভিন্ন ধরনের প্রোটিনের মোট সংখ্যা 10 11 -10 12। প্রোটিনগুলির জন্য যার গঠন অত্যন্ত জটিল, প্রাথমিকটি ছাড়াও, কাঠামোগত সংগঠনের উচ্চ স্তরগুলিও আলাদা করা হয়: মাধ্যমিক, তৃতীয় এবং কখনও কখনও চতুর্মুখী কাঠামো।
মাধ্যমিক কাঠামোবেশিরভাগ প্রোটিনই থাকে, যদিও পলিপেপটাইড চেইনের পুরো দৈর্ঘ্য বরাবর থাকে না। একটি নির্দিষ্ট গৌণ কাঠামো সহ পলিপেপটাইড চেইন মহাকাশে ভিন্নভাবে অবস্থিত হতে পারে।
গঠনে তৃতীয় কাঠামোহাইড্রোজেন বন্ড ছাড়াও, আয়নিক এবং হাইড্রোফোবিক মিথস্ক্রিয়া একটি গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে। প্রোটিন অণুর "প্যাকেজিং" প্রকৃতির উপর ভিত্তি করে, তারা আলাদা করা হয় গোলাকার, বা গোলাকার, এবং ফাইব্রিলার, বা ফিলামেন্টাস প্রোটিন (সারণী 12)।
গ্লোবুলার প্রোটিনগুলির জন্য, একটি-হেলিকাল গঠন আরও সাধারণ; হেলিসগুলি বাঁকা, "ভাঁজ"। ম্যাক্রোমোলিকিউলের একটি গোলাকার আকৃতি রয়েছে। এগুলি জল এবং লবণাক্ত দ্রবণে দ্রবীভূত হয়ে কলয়েডাল সিস্টেম তৈরি করে। প্রাণী, উদ্ভিদ এবং অণুজীবের বেশিরভাগ প্রোটিন হল গ্লোবুলার প্রোটিন।
ফাইব্রিলার প্রোটিনের জন্য, একটি ফিলামেন্টাস গঠন আরও সাধারণ। এগুলি সাধারণত জলে অদ্রবণীয়। ফাইব্রিলার প্রোটিন সাধারণত কাঠামো গঠনের কাজ করে। তাদের বৈশিষ্ট্য (শক্তি, প্রসারিততা) পলিপেপটাইড চেইনগুলি প্যাক করার পদ্ধতির উপর নির্ভর করে। ফাইব্রিলার প্রোটিনের উদাহরণ হল মায়োসিন এবং কেরাটিন। কিছু ক্ষেত্রে, স্বতন্ত্র প্রোটিন সাবুনিটগুলি হাইড্রোজেন বন্ড, ইলেক্ট্রোস্ট্যাটিক এবং অন্যান্য মিথস্ক্রিয়াগুলির সাহায্যে জটিল ensembles গঠন করে। এই ক্ষেত্রে, এটি গঠিত হয় চতুর্মুখী কাঠামোপ্রোটিন
চতুর্মুখী গঠন সহ প্রোটিনের উদাহরণ হল রক্তের হিমোগ্লোবিন। শুধুমাত্র এই ধরনের কাঠামোর সাথে এটি তার কার্য সম্পাদন করে - অক্সিজেনকে বাঁধাই এবং এটি টিস্যু এবং অঙ্গগুলিতে পরিবহন করে।
যাইহোক, এটি লক্ষ করা উচিত যে উচ্চ প্রোটিন কাঠামোর সংগঠনে, একটি একচেটিয়া ভূমিকা প্রাথমিক কাঠামোর অন্তর্গত।
প্রোটিন শ্রেণীবিভাগ
প্রোটিনের বিভিন্ন শ্রেণিবিন্যাস রয়েছে:
- অসুবিধা ডিগ্রী দ্বারা (সহজ এবং জটিল)।
- অণুর আকার অনুযায়ী (গ্লোবুলার এবং ফাইব্রিলার প্রোটিন)।
- পৃথক দ্রাবকগুলিতে দ্রবণীয়তা অনুসারে (জল-দ্রবণীয়, পাতলা লবণাক্ত দ্রবণে দ্রবণীয় - অ্যালবুমিন, অ্যালকোহল-দ্রবণীয় - প্রোলামিন, পাতলা ক্ষার এবং অ্যাসিডে দ্রবণীয় - গ্লুটেলিন)।
- সঞ্চালিত ফাংশন অনুযায়ী (উদাহরণস্বরূপ, স্টোরেজ প্রোটিন, কঙ্কাল প্রোটিন, ইত্যাদি)।
প্রোটিনের বৈশিষ্ট্য
প্রোটিন হল অ্যামফোটেরিক ইলেক্ট্রোলাইট। একটি নির্দিষ্ট pH মান (যাকে আইসোইলেক্ট্রিক পয়েন্ট বলা হয়), প্রোটিন অণুতে ধনাত্মক এবং ঋণাত্মক চার্জের সংখ্যা সমান। এটি প্রোটিনের অন্যতম প্রধান বৈশিষ্ট্য। এই মুহুর্তে প্রোটিনগুলি বৈদ্যুতিকভাবে নিরপেক্ষ, এবং জলে তাদের দ্রবণীয়তা সবচেয়ে কম। প্রোটিনের অণুগুলি যখন বৈদ্যুতিক নিরপেক্ষতায় পৌঁছায় তখন দ্রবণীয়তা হ্রাস করার ক্ষমতা দ্রবণ থেকে বিচ্ছিন্ন করার জন্য ব্যবহৃত হয়, উদাহরণস্বরূপ, প্রোটিন পণ্যগুলি পাওয়ার প্রযুক্তিতে।
হাইড্রেশন. হাইড্রেশন প্রক্রিয়া মানে প্রোটিন দ্বারা জলের বাঁধন, এবং তারা হাইড্রোফিলিক বৈশিষ্ট্য প্রদর্শন করে: তারা ফুলে যায়, তাদের ভর এবং আয়তন বৃদ্ধি পায়। পৃথক প্রোটিন ফুলে যাওয়া শুধুমাত্র তাদের গঠন উপর নির্ভর করে। হাইড্রোফিলিক অ্যামাইড (-CO-NH-, পেপটাইড বন্ড), অ্যামাইন (-NH 2) এবং কার্বক্সিল (-COOH) গোষ্ঠীগুলি রচনায় উপস্থিত এবং প্রোটিন ম্যাক্রোমোলিকিউলের পৃষ্ঠে অবস্থিত জলের অণুগুলিকে আকৃষ্ট করে, কঠোরভাবে তাদের পৃষ্ঠের দিকে নির্দেশ করে। অণুর প্রোটিন গ্লোবুলসের আশেপাশে থাকা হাইড্রেশন (জলীয়) শেল একত্রীকরণ এবং অবক্ষেপণ প্রতিরোধ করে এবং তাই প্রোটিন দ্রবণের স্থিতিশীলতায় অবদান রাখে। আইসোইলেক্ট্রিক পয়েন্টে, প্রোটিনগুলির জলকে আবদ্ধ করার সর্বনিম্ন ক্ষমতা থাকে; প্রোটিন অণুর চারপাশের হাইড্রেশন শেলটি ধ্বংস হয়ে যায়, তাই তারা একত্রিত হয়ে বড় সমষ্টি তৈরি করে। প্রোটিন অণুগুলির একত্রীকরণও ঘটে যখন তারা নির্দিষ্ট জৈব দ্রাবকের সাহায্যে পানিশূন্য হয়, উদাহরণস্বরূপ, ইথাইল অ্যালকোহল। এটি প্রোটিনের বৃষ্টিপাতের দিকে পরিচালিত করে। যখন পরিবেশের pH পরিবর্তিত হয়, তখন প্রোটিন ম্যাক্রোমোলিকুল চার্জ হয়ে যায় এবং এর হাইড্রেশন ক্ষমতা পরিবর্তিত হয়।
সীমিত ফোলা সহ, ঘনীভূত প্রোটিন সমাধানগুলি নামক জটিল সিস্টেম গঠন করে জেলি.
জেলি তরল নয়, স্থিতিস্থাপক, প্লাস্টিকতা, একটি নির্দিষ্ট যান্ত্রিক শক্তি এবং তাদের আকৃতি ধরে রাখতে সক্ষম। গ্লোবুলার প্রোটিনগুলি সম্পূর্ণ হাইড্রেটেড এবং জলে দ্রবীভূত হতে পারে (উদাহরণস্বরূপ, দুধের প্রোটিন), কম ঘনত্বের সাথে সমাধান তৈরি করে। প্রোটিনের হাইড্রোফিলিক বৈশিষ্ট্য, যেমন তাদের ফুলে ওঠা, জেলি গঠন, সাসপেনশন, ইমালসন এবং ফোম স্থিতিশীল করার ক্ষমতা জীববিজ্ঞান এবং খাদ্য শিল্পে অত্যন্ত গুরুত্বপূর্ণ। একটি খুব মোবাইল জেলি, প্রধানত প্রোটিন অণু থেকে তৈরি, সাইটোপ্লাজম - গমের ময়দা থেকে বিচ্ছিন্ন কাঁচা গ্লুটেন; এটিতে 65% পর্যন্ত জল রয়েছে। গ্লুটেন প্রোটিনের বিভিন্ন হাইড্রোফিলিসিটি হল গমের দানা এবং তা থেকে প্রাপ্ত ময়দা (তথাকথিত শক্তিশালী এবং দুর্বল গম) এর গুণমানের বৈশিষ্ট্যগুলির মধ্যে একটি। শস্য এবং ময়দা প্রোটিনের হাইড্রোফিলিসিটি শস্য সংরক্ষণ এবং প্রক্রিয়াকরণে এবং বেকিংয়ে গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে। ময়দা, যা বেকারি উৎপাদনে প্রাপ্ত হয়, এটি পানিতে ফোলা প্রোটিন, স্টার্চ দানাযুক্ত একটি ঘনীভূত জেলি।
প্রোটিনের বিকৃতকরণ. বাহ্যিক কারণগুলির (তাপমাত্রা, যান্ত্রিক চাপ, রাসায়নিক এজেন্টের ক্রিয়া এবং অন্যান্য অনেক কারণের) প্রভাবের অধীনে বিকৃতকরণের সময়, প্রোটিন ম্যাক্রোমোলিকুলের গৌণ, তৃতীয় এবং চতুর্মুখী কাঠামোতে, অর্থাৎ এর স্থানীয় স্থানিক কাঠামোতে একটি পরিবর্তন ঘটে। প্রাথমিক গঠন, এবং সেইজন্য প্রোটিনের রাসায়নিক গঠন পরিবর্তন হয় না। দৈহিক বৈশিষ্ট্যের পরিবর্তন: দ্রবণীয়তা এবং হাইড্রেশন ক্ষমতা হ্রাস পায়, জৈবিক কার্যকলাপ হারিয়ে যায়। প্রোটিন ম্যাক্রোমোলিকুলের আকৃতি পরিবর্তিত হয় এবং একত্রিত হয়। একই সময়ে, কিছু রাসায়নিক গোষ্ঠীর কার্যকলাপ বৃদ্ধি পায়, প্রোটিনগুলিতে প্রোটিওলাইটিক এনজাইমের প্রভাব সহজতর হয় এবং তাই এটি হাইড্রোলাইজ করা সহজ।
খাদ্য প্রযুক্তিতে, প্রোটিনের তাপীয় বিকৃতকরণ বিশেষ ব্যবহারিক গুরুত্ব, যার মাত্রা তাপমাত্রা, উত্তাপের সময়কাল এবং আর্দ্রতার উপর নির্ভর করে। খাদ্যের কাঁচামাল, আধা-সমাপ্ত পণ্য এবং কখনও কখনও সমাপ্ত পণ্যগুলির জন্য তাপ চিকিত্সা ব্যবস্থা বিকাশ করার সময় এটি অবশ্যই মনে রাখতে হবে। থার্মাল ডিনাচুরেশন প্রক্রিয়াগুলি উদ্ভিদের উপাদান ব্লাঞ্চিং, শস্য শুকানো, রুটি বেকিং এবং পাস্তা তৈরিতে বিশেষ ভূমিকা পালন করে। যান্ত্রিক ক্রিয়া (চাপ, ঘষা, ঝাঁকুনি, আল্ট্রাসাউন্ড) দ্বারাও প্রোটিন বিকৃতকরণ হতে পারে। অবশেষে, রাসায়নিক বিকারক (অ্যাসিড, ক্ষার, অ্যালকোহল, অ্যাসিটোন) এর ক্রিয়া দ্বারা প্রোটিনের বিকৃতি ঘটে। এই সমস্ত কৌশলগুলি খাদ্য এবং জৈবপ্রযুক্তিতে ব্যাপকভাবে ব্যবহৃত হয়।
ফোমিং. ফোমিং প্রক্রিয়াটি ফোম নামক উচ্চ ঘনীভূত তরল-গ্যাস সিস্টেম গঠনের জন্য প্রোটিনের ক্ষমতাকে বোঝায়। ফোমের স্থায়িত্ব, যেখানে প্রোটিন একটি ফোমিং এজেন্ট, শুধুমাত্র তার প্রকৃতি এবং ঘনত্বের উপর নয়, তাপমাত্রার উপরও নির্ভর করে। প্রোটিনগুলি মিষ্টান্ন শিল্পে ফোমিং এজেন্ট হিসাবে ব্যাপকভাবে ব্যবহৃত হয় (মার্শম্যালো, মার্শম্যালো, সফেল)। রুটির একটি ফেনা গঠন আছে, এবং এটি এর স্বাদ প্রভাবিত করে।
প্রোটিন অণু, বিভিন্ন কারণের প্রভাবের অধীনে, নতুন পণ্য তৈরি করতে ধ্বংস হতে পারে বা অন্যান্য পদার্থের সাথে যোগাযোগ করতে পারে। খাদ্য শিল্পের জন্য, দুটি গুরুত্বপূর্ণ প্রক্রিয়া আলাদা করা যেতে পারে:
1) এনজাইমের কর্মের অধীনে প্রোটিনগুলির হাইড্রোলাইসিস;
2) শর্করা কমানোর কার্বনাইল গ্রুপের সাথে প্রোটিন বা অ্যামিনো অ্যাসিডের অ্যামিনো গ্রুপের মিথস্ক্রিয়া।
প্রোটিজ এনজাইমগুলির প্রভাবের অধীনে যা প্রোটিনের হাইড্রোলাইটিক ভাঙ্গনকে অনুঘটক করে, পরবর্তীগুলি সরল পণ্যগুলিতে (পলি- এবং ডিপেপটাইড) এবং শেষ পর্যন্ত অ্যামিনো অ্যাসিডে পরিণত হয়। প্রোটিন হাইড্রোলাইসিসের হার তার গঠন, আণবিক গঠন, এনজাইমের কার্যকলাপ এবং অবস্থার উপর নির্ভর করে।
প্রোটিন হাইড্রোলাইসিস।সাধারণভাবে অ্যামিনো অ্যাসিড গঠনের সাথে হাইড্রোলাইসিস প্রতিক্রিয়া নিম্নরূপ লেখা যেতে পারে:
দহন. প্রোটিন পোড়ে নাইট্রোজেন, কার্বন ডাই অক্সাইড এবং জল, সেইসাথে কিছু অন্যান্য পদার্থ তৈরি করে। দহন পোড়া পালকের চরিত্রগত গন্ধ দ্বারা অনুষঙ্গী হয়।
প্রোটিনের রঙের প্রতিক্রিয়া. প্রোটিনের গুণগত সংকল্পের জন্য, নিম্নলিখিত প্রতিক্রিয়াগুলি ব্যবহার করা হয়:
1) জ্যান্টোপ্রোটিন,যেটিতে ঘনীভূত নাইট্রিক অ্যাসিডের সাথে প্রোটিন অণুতে সুগন্ধযুক্ত এবং হেটেরোটমিক চক্রের মিথস্ক্রিয়া ঘটে, যার সাথে একটি হলুদ রঙ দেখা যায়।
2) বিউরেট, যেখানে প্রোটিনের দুর্বলভাবে ক্ষারীয় দ্রবণ কপার (II) সালফেটের দ্রবণের সাথে মিথস্ক্রিয়া করে Cu 2+ আয়ন এবং পলিপেপটাইডের মধ্যে জটিল যৌগ গঠন করে। প্রতিক্রিয়া একটি বেগুনি-নীল রঙের চেহারা দ্বারা অনুষঙ্গী হয়।
