Starp daudziem miljoniem molekulu veidu, kas veido ķermeņa bioķīmisko vidi, ir daudzi tūkstoši, kuriem ir informatīva nozīme. Pat ja neņemam vērā tās vielas, kuras organisms izdala vidē, nododot sevi citām dzīvām būtnēm: cilts biedriem, ienaidniekiem un upuriem, bioloģiski dažādās klasēs var iedalīt milzīgu daudzumu molekulu. aktīvās vielas(saīsināti kā BAS), kas cirkulē ķermeņa šķidrajos barotnēs un pārraida to vai citu informāciju no centra uz perifēriju, no vienas šūnas uz otru vai no perifērijas uz centru. Neskatoties uz sastāva un ķīmiskās struktūras daudzveidību, visas šīs molekulas vienā vai otrā veidā tieši ietekmē vielmaiņas procesus, ko veic konkrētas ķermeņa šūnas.
Bioloģiski aktīvo vielu fizioloģiskajai regulācijai svarīgākie ir mediatori, hormoni, fermenti un vitamīni.
Starpnieki - Tās ir vielas, kas nav olbaltumvielas, ar salīdzinoši vienkāršu struktūru un zemu molekulmasu. Tos atbrīvo nervu šūnu gali nākamā tur saņemtā nervu impulsa ietekmē (no īpašām pūslīšiem, kuros tie uzkrājas intervālos starp nervu impulsiem). Nervu šķiedru membrānas depolarizācija noved pie nobriedušā pūslīša plīsuma, un raidītāja pilieni nonāk sinaptiskajā plaisā. Sinapse ir divu nervu šķiedru vai nervu šķiedras savienojums ar citu audu šūnu. Lai gan signāls tiek pārraidīts elektriski pa nervu šķiedru, atšķirībā no parastajiem metāla vadiem, nervu šķiedras nevar vienkārši mehāniski savienot viena ar otru: impulsu šādā veidā nevar pārraidīt, jo nervu šķiedras apvalks ir nevis vadītājs, bet gan izolators. Šajā ziņā nervu šķiedra ir mazāk kā vads un vairāk kā kabelis, ko ieskauj elektriskā izolatora slānis. Tāpēc ir nepieciešams ķīmiskais starpnieks. Šo lomu precīzi veic mediatora molekula. Nokļūstot sinaptiskajā spraugā, raidītājs iedarbojas uz postsinaptisko membrānu, izraisot lokālas tās polarizācijas izmaiņas, un tādējādi šūnā tiek ģenerēts elektrisks impulss, uz kuru ir jāpārnes ierosme. Visbiežāk kā mediatori cilvēka organismā darbojas acetilholīna, adrenalīna, norepinefrīna, dopamīna un gamma-aminosviestskābes (GABA) molekulas. Tiklīdz mediatora darbība uz postsinaptisko membrānu ir pabeigta, mediatora molekula tiek iznīcināta ar īpašu enzīmu palīdzību, kas pastāvīgi atrodas šajā šūnu savienojumā, tādējādi novēršot postsinaptiskās membrānas un attiecīgi arī šūnu, uz kurām atrodas, pārmērīgu uzbudinājumu. tiek veikta informatīvā ietekme. Šī iemesla dēļ viens impulss, kas sasniedz presinaptisko membrānu, rada vienu impulsu postsinaptiskajā membrānā. Raidītāja rezervju izsīkšana presinaptiskajā membrānā dažkārt var izraisīt nervu impulsu vadīšanas traucējumus.
Hormoni - augstas molekulmasas vielas, ko ražo endokrīnie dziedzeri, lai kontrolētu citu ķermeņa orgānu un sistēmu darbību.
Saskaņā ar to ķīmisko sastāvu hormoni var piederēt dažādām klasēm. organiskie savienojumi, būtiski atšķiras pēc molekulārā izmēra (13. tabula). Ķīmiskais sastāvs Hormons nosaka tā mijiedarbības mehānismu ar mērķa šūnām.
Hormoni var būt divu veidu - tiešas darbības vai tropiski. Pirmie tieši ietekmē somatiskās šūnas, mainot to vielmaiņas stāvokli un izraisot to funkcionālās aktivitātes izmaiņas. Pēdējie ir paredzēti, lai ietekmētu citus endokrīnos dziedzerus, kuros tropisko hormonu ietekmē tiek paātrināta vai palēnināta savu hormonu ražošana, kas parasti iedarbojas tieši uz somatiskajām šūnām.
Federālā izglītības aģentūra
Valsts izglītības iestāde
augstākā profesionālā izglītība "Permas Valsts tehniskā universitāte" Ķīmijas un biotehnoloģijas katedra
Bioloģiski aktīvo savienojumu ķīmija
Lekciju konspekti pilna laika studentiem
specialitāte 070100 “Biotehnoloģija”
Izdevniecība
Permas Valsts tehniskā universitāte
Sastādījis: Ph.D. Biol. Zinātnes L.V. Anikina
Recenzents
Ph.D. chem. Zinātnes, asociētais profesors I.A. Tolmačova
(Permas Valsts universitāte)
Bioloģiski aktīvo vielu ķīmija/komp. L.V. Anikina — Perma: Permas izdevniecība. Valsts tech. Univ., 2009. – 109 lpp.
Tiek prezentēti lekciju konspekti par kursa programmu “Bioloģiski aktīvo vielu ķīmija”.
Paredzēts pilna laika studentiem virzienā 550800 “Ķīmiskā tehnoloģija un biotehnoloģija”, specialitāte 070100 “Biotehnoloģija”.
© Valsts profesionālās augstākās izglītības iestāde
"Permas štats
Tehniskā universitāte", 2009
Ievads……………………………………………………………………………………..4
Lekcija 1. Dzīvu būtņu ķīmiskās sastāvdaļas……………………………………….7
Lekcija 2. Ogļhidrāti……………………………………………………………….12
Lekcija 3. Lipīdi…………………………………………………………………..20
Lekcija 4. Aminoskābes……………………………………………………..…35
5. lekcija. Olbaltumvielas……………………………………………………………….….43
Lekcija 6. Olbaltumvielu īpašības…………………………………………………………57
7. lekcija. Vienkāršas un sarežģītas olbaltumvielas…………………………………………………………61
Lekcija 8. Nukleīnskābes un nukleoproteīni…………………………….72
9. lekcija. Fermenti………………………………………………………..85
Lekcija 10. Fermentu klasifikācija………………………………………………………… 94
Ievads
Sagatavojot speciālistus biotehnoloģijā, svarīgākās pamatdisciplīnas ir bioķīmija, organiskā ķīmija un bioloģiski aktīvo vielu ķīmija. Šīs disciplīnas veido biotehnoloģijas fundamentālo pamatu, kuras attīstība ir saistīta ar tādu mūsdienu sociālo problēmu risināšanu kā enerģijas, barības un pārtikas resursu nodrošināšana, vides aizsardzība un cilvēku veselība.
Atbilstoši Profesionālās augstākās izglītības valsts standarta prasībām virziena 550800 “Ķīmiskās tehnoloģijas un biotehnoloģijas” specialitātē 070100 “Biotehnoloģija” pamatizglītības programmu obligātajam minimālajam saturam disciplīna “Bioloģiski aktīvo vielu ķīmija” ietver: didaktiskās vienības: proteīnu, nukleīnskābju skābju, ogļhidrātu, lipīdu, zemas molekulmasas bioregulatoru un antibiotiku struktūra un telpiskā organizācija; fermentu, antivielu, strukturālo proteīnu jēdziens; fermentatīvā katalīze.
Disciplīnas “Bioloģiski aktīvo vielu ķīmija” pasniegšanas mērķis ir veidot studentos priekšstatus par bioloģiski aktīvo vielu uzbūvi un funkcionēšanas pamatiem, par fermentatīvo katalīzi.
Lekcijas par disciplīnu “Bioloģiski aktīvo vielu ķīmija” balstās uz studentu zināšanām kursos “Vispārējā ķīmija”, “Neorganiskā ķīmija”, “Fizikālā ķīmija”, “Analītiskā ķīmija” un “Koordinācijas savienojumu ķīmija”. Šīs disciplīnas nosacījumi tiek izmantoti kursu “Bioķīmija”, “Mikrobioloģija”, “Biotehnoloģija” tālākai apguvei.
Piedāvātie lekciju konspekti aptver šādas kursā “Bioloģiski aktīvo vielu ķīmija” apgūtās tēmas:
Ogļhidrāti, klasifikācija, ķīmiskā struktūra un bioloģiskā loma, ogļhidrātiem raksturīgās ķīmiskās reakcijas. Monosaharīdi, disaharīdi, polisaharīdi.
Lipīdi. Klasifikācija pēc ķīmiskās struktūras, lipīdu un to atvasinājumu bioloģiskajām funkcijām - vitamīni, hormoni, bioregulatori.
Aminoskābes, vispārējā formula, klasifikācija un bioloģiskā loma. Aminoskābju fizikāli ķīmiskās īpašības. Proteinogēnās aminoskābes, aminoskābes kā bioloģiski aktīvo molekulu prekursori - koenzīmi, žultsskābes, neirotransmiteri, hormoni, histohormoni, alkaloīdi un dažas antibiotikas.
Olbaltumvielas, elementu sastāvs un proteīnu funkcijas. Olbaltumvielu primārā struktūra. Peptīdu saites raksturojums. Olbaltumvielu sekundārā struktūra: α-spirāle un β-loksne. Supersekundārā proteīna struktūra, olbaltumvielu evolūcijas domēna princips. Olbaltumvielu terciārā struktūra un saites, kas to stabilizē. Fibrilāro un lodveida proteīnu jēdziens. Olbaltumvielu kvartārā struktūra.
Olbaltumvielu fizikāli ķīmiskās un bioloģiskās īpašības. Denaturācija. Pavadoņi.
Vienkāršie proteīni: histoni, protamīni, prolamīni, gluteīni, albumīni, globulīni, skleroproteīni, toksīni.
Kompleksie proteīni: hromoproteīni, metaloproteīni, lipoproteīni, glikoproteīni, proteoglikāni, nukleoproteīni.
Nukleīnskābes, bioloģiskā loma šūnā. Slāpekļa bāzes, nukleozīdi, nukleotīdi, DNS un RNS polinukleotīdi. RNS veidi. DNS telpiskā struktūra, DNS sablīvēšanās līmeņi hromatīnā.
Fermenti kā bioloģiskie katalizatori, to atšķirība no neolbaltumvielu katalizatoriem. Vienkārši un sarežģīti fermenti. Fermenta aktīvā vieta. Fermentu darbības mehānisms, aktivācijas enerģijas samazināšana, enzīmu-substrāta kompleksa veidošanās, saišu deformācijas teorija, skābju-bāzes un kovalentā katalīze. Enzīmu izoformas. Multienzīmu sistēmas.
Fermentu aktivitātes regulēšana šūnu līmenī: ierobežota proteolīze, molekulārā agregācija, ķīmiskā modifikācija, allosteriskā inhibīcija. Inhibīcijas veidi: atgriezenisks un neatgriezenisks, konkurējošs un nekonkurējošs. Enzīmu aktivatori un inhibitori.
Fermentu nomenklatūra. Starptautiskā fermentu klasifikācija.
Oksidoreduktāzes: no NAD atkarīgās dehidrogenāzes, no flavīna atkarīgās dehidrogenāzes, hinoni, citohroma sistēma, oksidāzes.
Transferāzes: fosfotransferāzes, aciltransferāzes un koenzīms A, aminotransferāzes, izmantojot piridoksāla fosfātu, C 1 -transferāzes, kas satur aktīvās formas kā koenzīmus folijskābe un cianokobalamīns, glikoziltransferāze.
Hidrolāzes: esterāzes, fosfatāzes, glikozidāzes, peptidāzes, amidāzes.
Liāzes: dekarboksilāzes, izmantojot tiamīna pirofosfātu kā koenzīmu, aldolāze, hidratāzes, deamināzes, sintāzes.
Izomerāzes: ūdeņraža, fosfātu un acilgrupu pārnese, dubultsaišu kustība, stereoizomerāzes.
Ligāzes: saistība starp sintēzi un ATP, karboksilāzes sadalīšanos un karboksibiotīna, acilkoenzīma A sintetāzes lomu.
Lekciju konspektu beigās ir literatūras saraksts, kas jāizmanto, lai sekmīgi apgūtu kursu “Bioloģiski aktīvo vielu ķīmija”.
Nespecifiski metabolīti .
Specifiski metabolīti :
A). audu hormoni (parahormoni);
b). īstie hormoni.
Nespecifiski metabolīti- vielmaiņas produkti, ko rada jebkura šūna dzīvībai svarīgās aktivitātes procesā un kam piemīt bioloģiska aktivitāte (CO 2, pienskābe).
Specifiski metabolīti- atkritumi, ko rada daži specializēti šūnu veidi, kuriem ir bioloģiskā aktivitāte un darbības specifika:
A) audu hormoni- BAS, ko ražo specializētas šūnas, iedarbojas galvenokārt ražošanas vietā.
b) īstie hormoni- ražo endokrīnie dziedzeri
Bioloģiski aktīvo vielu līdzdalība dažādos neirohumorālās regulēšanas līmeņos:
I līmenis : vietējais vai vietējais regulējums Nodrošina humorālie faktori : pārsvarā - nespecifiski metabolīti un mazākā mērā - specifiski metabolīti (audu hormoni).
II līmeņa regulējums : reģionālais (orgāns).audu hormoni.
III līmenis - starporgānu, starpsistēmu regulēšana. Pārstāvēts humorālais regulējums endokrīnie dziedzeri.
IV līmenis. Visa organisma līmenis. Nervu un humorālā regulēšana ir pakārtoti šajā uzvedības regulēšanas līmenī.
Regulatīvo ietekmi jebkurā līmenī nosaka vairāki faktori:
daudzums bioloģiski aktīva viela;
2. daudzums receptori;
3. jutīgums receptoriem.
Savukārtjutība ir atkarīga:
A). no funkcionālais stāvoklisšūnas;
b). par mikrovides stāvokli (pH, jonu koncentrācija utt.);
V). par traucējošā faktora iedarbības ilgumu.
Vietējais regulējums (1 līmeņa regulējums)
trešdiena ir audu šķidrums. Galvenie faktori:
Radošie savienojumi.
2. Nespecifiski metabolīti.
Radošie savienojumi- makromolekulu apmaiņa starp šūnām, kas satur informāciju par šūnu procesiem, ļaujot audu šūnām darboties kooperatīvi. Šī ir viena no evolucionāri senākajām regulēšanas metodēm.
Keylons- vielas, kas nodrošina radošus savienojumus. Tos attēlo vienkārši proteīni vai glikoproteīni, kas ietekmē šūnu dalīšanos un DNS sintēzi. Radošo sakaru pārkāpšana var būt par pamatu vairākām slimībām (audzēja augšanai), kā arī novecošanās procesam.
Nespecifiski metabolīti - CO 2, pienskābe - iedarbojas veidošanās vietā uz blakus esošajām šūnu grupām.
Reģionālais (orgānu) regulējums (regulācijas 2. līmenis)
1. nespecifiski metabolīti,
2. specifiski metabolīti (audu hormoni).
Audu hormonu sistēma
|
Viela |
Paaudzes vieta |
Efekts |
|
Seratonīns |
zarnu gļotāda (enterohromafīna audi), smadzenes, trombocīti |
CNS mediators, vazokonstriktora efekts, asinsvadu-trombocītu hemostāze |
|
Prostaglandīni |
arahidonskābes un linolēnskābes atvasinājums, ķermeņa audi |
Pastiprinās vazomotoriskais efekts, kā arī paplašinātājs un sašaurinošais efekts dzemdes kontrakcijas, uzlabo ūdens un nātrija izdalīšanos, samazina enzīmu un HCl sekrēciju kuņģī |
|
Bradikinīns |
Peptīds, asins plazma, siekalu dziedzeri, plaušas |
vazodilatatora iedarbība, palielina asinsvadu caurlaidību |
|
Acetilholīns |
smadzenes, gangliji, neiromuskulārie savienojumi |
atslābina asinsvadu gludos muskuļus, samazina sirdsdarbības kontrakcijas |
|
Histamīns |
histidīna atvasinājums, kuņģis un zarnas, āda, tuklo šūnas, bazofīli |
sāpju receptoru mediators, paplašina mikrovaskulārus, palielina kuņģa dziedzeru sekrēciju |
|
Endorfīni, enkefalīni |
smadzenes |
pretsāpju un adaptīvā iedarbība |
|
Kuņģa-zarnu trakta hormoni |
tiek ražoti dažādas nodaļas Kuņģa-zarnu trakta |
piedalīties sekrēcijas, kustīguma un uzsūkšanās procesu regulēšanā |
Bioloģijas zinātņu doktors, profesors V. M. Škumatovs;
vietnieks ģenerāldirektors uz jautājumiem
inovatīva RUE "Belmedpreparaty" attīstība
Tehnisko zinātņu kandidāts T. V. Truhačova
Ļeontjevs, V.N.
Bioloģiski aktīvo vielu ķīmija: elektronisks lekciju tekstu kurss pilna un nepilna laika studiju formu specialitātes 1-48 02 01 “Biotehnoloģija” studentiem / V. N. Leontiev, O. S. Ignatovets. – Minska: BSTU, 2013. – 129 lpp.
Lekciju tekstu elektroniskais kurss ir veltīts galveno bioloģiski aktīvo vielu (olbaltumvielu, ogļhidrātu, lipīdu, vitamīnu, antibiotiku u.c.) strukturālajām un funkcionālajām iezīmēm un ķīmiskajām īpašībām. Uzskaitīto savienojumu klašu ķīmiskās sintēzes un strukturālās analīzes metodes, to īpašības un ietekme uz bioloģiskās sistēmas, kā arī izplatība dabā.
| 1. tēma. Ievads | 4 |
| 2. tēma. Olbaltumvielas un peptīdi. Olbaltumvielu un peptīdu primārā struktūra | |
| 3. tēma. Olbaltumvielu un peptīdu strukturālā organizācija. Atlases metodes | |
| 4. tēma. Olbaltumvielu un peptīdu ķīmiskā sintēze un ķīmiskā modifikācija | |
| 5. tēma. Fermenti | 45 |
| 6. tēma. Daži bioloģiski svarīgi proteīni | 68 |
| 7. tēma. Nukleīnskābju struktūra | 76 |
| 8. tēma. Ogļhidrātu un ogļhidrātus saturošu biopolimēru struktūra | |
| 9. tēma. Lipīdu struktūra, īpašības un ķīmiskā sintēze | 104 |
| 10. tēma. Steroīdi | 117 |
| 11. tēma. Vitamīni | 120 |
| 12. tēma. Ievads farmakoloģijā. Farmakokinētika | 134 |
| 13. tēma. Pretmalārijas zāles | 137 |
| 14. tēma. Līdzekļi, kas ietekmē centrālo nervu sistēma | |
| 15. tēma. Sulfonamīdu zāles | 144 |
| 16. tēma. Antibiotikas | 146 |
| Bibliogrāfija | 157 |
1. tēma. Ievads
Bioloģiski aktīvo vielu ķīmija pēta dzīvās vielas svarīgāko komponentu, pirmkārt, biopolimēru un mazmolekulāro bioregulatoru struktūru un bioloģiskās funkcijas, īpašu uzmanību pievēršot struktūras un bioloģiskās iedarbības attiecību modeļu noskaidrošanai. Būtībā tas ir ķīmiskais pamats mūsdienu bioloģija. Attīstot dzīvās pasaules ķīmijas pamatproblēmas, bioorganiskā ķīmija sniedz ieguldījumu praktiski iegūšanas problēmu risināšanā. svarīgas zāles medicīnai, lauksaimniecībai un vairākām nozarēm.
Studiju objekti: olbaltumvielas un peptīdi, nukleīnskābes, ogļhidrāti, lipīdi, jauktie biopolimēri - glikoproteīni, nukleoproteīni, lipoproteīni, glikolipīdi utt.; alkaloīdi, terpenoīdi, vitamīni, antibiotikas, hormoni, prostaglandīni, augšanas vielas, feromoni, toksīni, kā arī sintētiskie medikamentiem, pesticīdi utt.
Pētījuma metodes: galvenais arsenāls sastāv no metodēm organiskā ķīmija, tomēr, lai risinātu strukturālās un funkcionālās problēmas, dažādas fizikālās, fizikāli ķīmiskās, matemātiskās un bioloģiskās metodes.
Galvenie mērķi: pētāmo savienojumu izolēšana individuālā stāvoklī, izmantojot kristalizāciju, destilāciju, dažāda veida hromatogrāfiju, elektroforēzi, ultrafiltrāciju, ultracentrifugēšanu, pretstrāvas sadali u.c.; struktūras, tai skaitā telpiskās struktūras, noteikšana, pamatojoties uz organiskās un fizikāli-organiskās ķīmijas pieejām, izmantojot masu spektrometriju, dažāda veida optisko spektroskopiju (IR, UV, lāzeru uc), rentgenstaru difrakcijas analīzi, kodolmagnētisko rezonansi, elektronu paramagnētisko. rezonanse, optiskās dispersijas rotācija un cirkulārais dihroisms, ātrās kinētikas metodes u.c. kombinācijā ar datora aprēķiniem; pētāmo savienojumu ķīmiskā sintēze un ķīmiskā modificēšana, tai skaitā pilnīga sintēze, analogu un atvasinājumu sintēze, lai apstiprinātu struktūru, noskaidrotu struktūras un bioloģiskās funkcijas saistību un iegūtu praktiski vērtīgas zāles; iegūto savienojumu bioloģiskā pārbaude in vitro Un in vivo.
Visbiežāk sastopams biomolekulās funkcionālās grupas:
| hidroksilgrupa (spirti) |  aminogrupa (amīni) |
 aldehīdi (aldehīdi) |  amīds (amīdi) |
 karbonilgrupa (ketoni) |  esteris |
 karbonskābe (skābe) |  ēterisks |
 sulfhidrils (tioli) |  metils |
 disulfīds |  etil |
 fosfāts |  fenils |
 guanidīns |  imidazols |
2. tēma. Olbaltumvielas un peptīdi. Olbaltumvielu un peptīdu primārā struktūra
Vāveres– augstas molekulmasas biopolimēri, kas veidoti no aminoskābju atlikumiem. Olbaltumvielu molekulmasa svārstās no 6 000 līdz 2 000 000 Da. Tieši olbaltumvielas ir ģenētiskās informācijas produkts, kas tiek pārraidīts no paaudzes paaudzē un veic visus dzīvības procesus šūnā. Šiem pārsteidzoši daudzveidīgajiem polimēriem ir dažas no vissvarīgākajām un daudzpusīgākajām šūnu funkcijām.
Olbaltumvielas var iedalīt:
1) pēc struktūras
:
vienkāršie proteīni tiek veidoti no aminoskābju atlikumiem un hidrolīzes laikā sadalās tikai brīvās aminoskābēs vai to atvasinājumos.
Kompleksie proteīni ir divkomponentu proteīni, kas sastāv no vienkārša proteīna un komponenta, kas nav proteīns, ko sauc par protezēšanas grupu. Sarežģītu proteīnu hidrolīzes laikā papildus brīvajām aminoskābēm veidojas neolbaltumvielu daļa vai tās sadalīšanās produkti. Tie var saturēt metālu jonus (metalloproteīnus), pigmenta molekulas (hromoproteīnus), var veidot kompleksus ar citām molekulām (lipo-, nukleo-, glikoproteīniem), kā arī kovalenti saistīt neorganiskos fosfātus (fosfoproteīnus);
2. šķīdība ūdenī:
- ūdenī šķīstošs,
- sālī šķīstošs,
- spirtā šķīstošs,
– nešķīstošs;
3. veiktās funkcijas : Olbaltumvielu bioloģiskās funkcijas ietver:
- katalītisks (enzīmu),
– regulējoša (spēja regulēt ātrumu ķīmiskās reakcijasšūnā un vielmaiņas līmeni visā organismā),
– transportēšana (vielu transportēšana organismā un to pārnešana caur biomembrānu),
– strukturāli (sastāv no hromosomām, citoskeleta, saistaudiem, muskuļiem, atbalsta audiem),
– receptors (receptoru molekulu mijiedarbība ar ārpusšūnu komponentiem un specifiskas šūnu reakcijas ierosināšana).
Turklāt olbaltumvielas veic aizsargājošas, uzglabāšanas, toksiskas, kontrakcijas un citas funkcijas;
4) atkarībā no telpiskās struktūras:
– fibrilāri (dabā tos izmanto kā strukturālu materiālu),
– lodveida (enzīmi, antivielas, daži hormoni utt.).
AMINOKĀBES, TO ĪPAŠĪBAS
Aminoskābes sauc par karbonskābēm, kas satur aminogrupu un karboksilgrupu. Dabiskās aminoskābes ir 2-aminokarbonskābes jeb α-aminoskābes, lai gan ir arī tādas aminoskābes kā β-alanīns, taurīns, γ-aminosviestskābe. IN vispārējs gadījumsα-aminoskābes formula izskatās šādi: 
α-aminoskābēm ir četri dažādi aizvietotāji pie 2. oglekļa atoma, t.i., visām α-aminoskābēm, izņemot glicīnu, ir asimetrisks (hirāls) oglekļa atoms un tās pastāv divu enantiomēru formā. L- Un D-aminoskābes. Dabiskās aminoskābes ir L-rinda. D-aminoskābes ir atrodamas baktērijās un peptīdu antibiotikās.
Visas aminoskābes ir ūdens šķīdumi var pastāvēt bipolāru jonu formā, un to kopējais lādiņš ir atkarīgs no vides pH. Tiek saukta pH vērtība, pie kuras kopējais lādiņš ir nulle izoelektriskais punkts. Izoelektriskajā punktā aminoskābe ir cviterjons, t.i., tās amīna grupa ir protonēta, un tās karboksilgrupa ir disociēta. Neitrālā pH reģionā lielākā daļa aminoskābju ir cviterioni: 
Aminoskābes neuzsūc gaismu spektra redzamajā apgabalā, aromātiskās aminoskābes absorbē gaismu spektra UV apgabalā: triptofāns un tirozīns pie 280 nm, fenilalanīns pie 260 nm.
Proteīni rada vairākas krāsu reakcijas noteiktu aminoskābju atlikumu vai vispārīgu ķīmisko grupu klātbūtnes dēļ. Šīs reakcijas tiek plaši izmantotas analītiskiem nolūkiem. Starp tiem slavenākā ir ninhidrīna reakcija, kas ļauj kvantitatīvi noteikt aminogrupas olbaltumvielās, peptīdos un aminoskābēs, kā arī biureta reakcija, ko izmanto proteīnu un peptīdu kvalitatīvai un kvantitatīvai noteikšanai. Karsējot ar CuSO 4 sārmainā šķīdumā proteīnu vai peptīdu, bet ne aminoskābi, veidojas violetas krāsas vara kompleksais savienojums, kura daudzumu var noteikt spektrofotometriski. Krāsu reakcijas uz atsevišķām aminoskābēm tiek izmantotas, lai noteiktu peptīdus, kas satur atbilstošās aminoskābju atliekas. Lai identificētu arginīna guanidīna grupu, tiek izmantota Sakaguchi reakcija - mijiedarbojoties ar a-naftolu un nātrija hipohlorītu, guanidīni sārmaina vide piešķir sarkanu krāsu. Triptofāna indola gredzenu var noteikt ar Ērliha reakciju - sarkani violetu krāsu, reaģējot ar p-dimetilaminobenzaldehīdu H2SO4. Pauli reakcija atklāj histidīna un tirozīna atlikumus, kas sārmainos šķīdumos reaģē ar diazobenzolsulfonskābi, veidojot sarkanas krāsas atvasinājumus.
Aminoskābju bioloģiskā loma:
1) peptīdu un proteīnu strukturālie elementi, tā sauktās proteinogēnās aminoskābes. Olbaltumvielas satur 20 aminoskābes, kuras kodē ģenētiskais kods un tiek iekļautas olbaltumvielās translācijas laikā, dažas no tām var būt fosforilētas, acilētas vai hidroksilētas;
2) citu dabisko savienojumu strukturālie elementi - koenzīmi, žultsskābes, antibiotikas;
3) signalizācijas molekulas. Dažas no aminoskābēm ir neirotransmiteri vai neirotransmiteru, hormonu un histohormonu prekursori;
4) svarīgākie metabolīti, piemēram, dažas aminoskābes ir augu alkaloīdu prekursori, vai kalpo kā slāpekļa donori, vai ir vitāli svarīgas uztura sastāvdaļas.
Aminoskābju nomenklatūra, molekulmasa un pK vērtības ir norādītas 1. tabulā.
1. tabula
Aminoskābju nomenklatūra, molekulmasa un pK vērtības
| Aminoskābe | Apzīmējums | Molekulārā svars | lpp K 1 (−COOH) | lpp K 2 (−NH3+) | lpp K R (R-grupas) |
| Glicīns | Glija G | 75 | 2,34 | 9,60 | − |
| Alanīns | Ala A | 89 | 2,34 | 9,69 | − |
| Valin | Val V | 117 | 2,32 | 9,62 | − |
| Leicīns | Leu L | 131 | 2,36 | 9,60 | − |
| Izoleicīns | Ile I | 131 | 2,36 | 9,68 | − |
| Prolīns | Pro P | 115 | 1,99 | 10,96 | − |
| Fenilalanīns | PheF | 165 | 1,83 | 9,13 | − |
| Tirozīns | Tyr Y | 181 | 2,20 | 9,11 | 10,07 |
| Triptofāns | Trp W | 204 | 2,38 | 9,39 | − |
| Serīns | Ser S | 105 | 2,21 | 9,15 | 13,60 |
| Treonīns | Thr T | 119 | 2,11 | 9,62 | 13,60 |
| Cisteīns | Cys C | 121 | 1,96 | 10,78 | 10,28 |
| Metionīns | Satiku M | 149 | 2,28 | 9,21 | − |
| Asparagīns | Kā N | 132 | 2,02 | 8,80 | − |
| Glutamīns | Gln Q | 146 | 2,17 | 9,13 | − |
| Aspartāts | Asp D | 133 | 1,88 | 9,60 | 3,65 |
| Glutamāts | Glu E | 147 | 2,19 | 9,67 | 4,25 |
| Lizīns | Līsa K | 146 | 2,18 | 8,95 | 10,53 |
| Arginīns | Args R | 174 | 2,17 | 9,04 | 12,48 |
| Histidīns | Viņa H | 155 | 1,82 | 9,17 | 6,00 |
Aminoskābēm ir atšķirīga šķīdība ūdenī. Tas ir saistīts ar to cviterionisko raksturu, kā arī radikāļu spēju mijiedarboties ar ūdeni (hidrātu). UZ hidrofils ietver radikāļus, kas satur katjonu, anjonu un polāru neuzlādētas funkcionālās grupas. UZ hidrofobs– radikāļi, kas satur alkil- vai arilgrupas.
Atkarībā no polaritātes R-grupas ir četras aminoskābju klases: nepolāras, polāras neuzlādētas, negatīvi lādētas un pozitīvi lādētas.
Pie nepolārajām aminoskābēm pieder: glicīns; aminoskābes ar alkil- un arilsānu ķēdēm - alanīns, valīns, leicīns, izoleicīns; tirozīns, triptofāns, fenilalanīns; iminoskābe - prolīns. Viņi cenšas iekļūt hidrofobajā vidē proteīna molekulas “iekšā” (1. att.).
Rīsi. 1. Nepolārās aminoskābes
Pie polāri lādētām aminoskābēm pieder: pozitīvi lādētas aminoskābes – histidīns, lizīns, arginīns (2. att.); negatīvi lādētas aminoskābes – asparagīns un glutamīnskābe(3. att.). Tie parasti izvirzās uz āru proteīna ūdens vidē.
Atlikušās aminoskābes veido polāro neuzlādēto kategoriju: serīns un treonīns (aminoskābes-spirti); asparagīns un glutamīns (asparagīnskābes un glutamīnskābes amīdi); cisteīns un metionīns (sēru saturošas aminoskābes).
Tā kā pie neitrāla pH glutamīnskābes un asparagīnskābes COOH grupas ir pilnībā disocītas, tās parasti sauc glutamāts Un aspartāts neatkarīgi no barotnē esošo katjonu veida.
Vairāki proteīni satur īpašas aminoskābes, kas veidojas, modificējot parastās aminoskābes pēc to iekļaušanas polipeptīdu ķēdē, piemēram, 4-hidroksiprolīns, fosfoserīns, -karboksiglutamīnskābe u.c. 
Rīsi. 2. Aminoskābes ar lādētām sānu grupām
Visām aminoskābēm, kas veidojas proteīnu hidrolīzes laikā diezgan vieglos apstākļos, piemīt optiskā aktivitāte, t.i., spēja pagriezt polarizētās gaismas plakni (izņemot glicīnu).
Rīsi. 3. Aminoskābes ar lādētām sānu grupām
Visiem savienojumiem, kas var pastāvēt divās stereoizomēru formās, L- un D-izomēros, ir optiskā aktivitāte (4. att.). Olbaltumvielas satur tikai L-aminoskābes. 
L-alanīns D-alanīns
Rīsi. 4. Alanīna optiskie izomēri
Glicīnam nav asimetriska oglekļa atoma, savukārt treonīns un izoleicīns satur divus asimetriskus oglekļa atomus. Visām pārējām aminoskābēm ir viens asimetrisks oglekļa atoms.
Aminoskābes optiski neaktīvo formu sauc par racemātu, kas ir ekvimolārs maisījums D- Un L-izomēri, un to apzīmē ar simbolu D.L.-.
M 
Aminoskābju skaitļus, kas veido polipeptīdus, sauc par aminoskābju atlikumiem. Aminoskābju atlikumus savā starpā savieno peptīdsaite (5. att.), kuras veidošanā piedalās vienas aminoskābes α-karboksilgrupa un citas aminoskābes α-aminogrupa.
Rīsi. 5. Peptīdu saišu veidošanās
Šīs reakcijas līdzsvars tiek novirzīts uz brīvo aminoskābju veidošanos, nevis peptīdu. Tāpēc polipeptīdu biosintēzei ir nepieciešama katalīze un enerģijas patēriņš.
Tā kā dipeptīds satur reaktīvo karboksilgrupu un aminogrupu, ar jaunu peptīdu saišu palīdzību tam var piesaistīt citus aminoskābju atlikumus, kā rezultātā veidojas polipeptīds - proteīns.
Polipeptīdu ķēde sastāv no regulāri atkārtojošām sekcijām – NHCHRCO grupām, kas veido galveno ķēdi (molekulas skeletu vai mugurkaulu), un mainīgas daļas, ieskaitot raksturīgās sānu ķēdes. R- aminoskābju atlikumu grupas izvirzās no peptīda mugurkaula un lielā mērā veido polimēra virsmu, nosakot daudzas fizikālās un Ķīmiskās īpašības olbaltumvielas. Brīva rotācija peptīdu mugurkaulā ir iespējama starp peptīdu grupas slāpekļa atomu un blakus esošo α-oglekļa atomu, kā arī starp α-oglekļa atomu un karbonilgrupas oglekli. Pateicoties tam, lineārā struktūra var iegūt sarežģītāku telpisko konformāciju.
Tiek saukts aminoskābes atlikums, kas satur brīvu α-aminogrupu N-gals un ar brīvu -karboksilgrupu - AR- beigas.
Peptīdu struktūra parasti tiek attēlota ar N- beigas.
Dažreiz terminālās -amino un -karboksilgrupas saistās viena ar otru, veidojot cikliskus peptīdus.
Peptīdi atšķiras pēc aminoskābju skaita, aminoskābju sastāva un aminoskābju savienojuma secības.
Peptīdu saites ir ļoti spēcīgas, un to ķīmiskajai hidrolīzei ir nepieciešami skarbi apstākļi: augsta temperatūra un spiediens, skāba vide un ilgs laiks.
Dzīvā šūnā peptīdu saites var saraut proteolītiskie enzīmi, ko sauc par proteāzēm vai peptīdu hidrolāzēm.
Tāpat kā aminoskābes, olbaltumvielas ir amfoteriski savienojumi un tiek uzlādēti ūdens šķīdumos. Katram proteīnam ir savs izoelektriskais punkts – pH vērtība, pie kuras proteīna pozitīvais un negatīvais lādiņš ir pilnībā kompensēts un molekulas kopējais lādiņš ir nulle. Pie pH vērtībām virs izoelektriskā punkta proteīnam ir negatīvs lādiņš, un pie pH vērtībām zem izoelektriskā punkta - pozitīvs lādiņš.
SEKVENĀTORI. PRIMĀRĀS STRUKTŪRAS ANALĪZES STRATĒĢIJA UN TAKTIKA
Olbaltumvielu primārās struktūras noteikšana ir saistīta ar aminoskābju secības noteikšanu polipeptīdu ķēdē. Šī problēma tiek atrisināta, izmantojot metodi sekvencēšana(no angļu valodas secība-secība).
Principā proteīnu primāro struktūru var noteikt ar tieša analīze aminoskābju secību vai atšifrējot atbilstošo gēnu nukleotīdu secību, izmantojot ģenētisko kodu. Protams, vislielāko uzticamību nodrošina šo metožu kombinācija.
Pati sekvencēšana tās pašreizējā līmenī ļauj noteikt aminoskābju secību polipeptīdos, kuru izmērs nepārsniedz vairākus desmitus aminoskābju atlikumu. Tajā pašā laikā pētāmie polipeptīdu fragmenti ir daudz īsāki nekā tie dabiskie proteīni, ar kuriem mums ir jātiek galā. Tāpēc ir nepieciešama sākotnējā polipeptīda iepriekšēja sagriešana īsos fragmentos. Pēc iegūto fragmentu sekvencēšanas tie ir jāsašuj atpakaļ sākotnējā secībā.
Tādējādi proteīna primārās secības noteikšana ir saistīta ar šādiem galvenajiem soļiem:
1) proteīna šķelšanās vairākos sekvencēšanai pieejamos garuma fragmentos;
2) katra iegūtā fragmenta sekvencēšana;
3) pilnīgas proteīna struktūras salikšana no izveidotajām tā fragmentu struktūrām.
Olbaltumvielu primārās struktūras izpēte sastāv no šādiem posmiem:
– tā molekulmasas noteikšana;
– specifiskā aminoskābju sastāva (AA sastāva) noteikšana;
- definīcija N- Un AR-terminālie aminoskābju atlikumi;
– polipeptīdu ķēdes sadalīšana fragmentos;
– sākotnējās polipeptīdu ķēdes šķelšana citā veidā;
– iegūto fragmentu atdalīšana;
– katra fragmenta aminoskābju analīze;
– polipeptīda primārās struktūras noteikšana, ņemot vērā abu šķelšanās fragmentu secības, kas pārklājas.
Tā kā vēl nav metodes, kas ļautu noteikt proteīna pilnīgu primāro struktūru uz visas molekulas, polipeptīdu ķēde tiek pakļauta specifiskai šķelšanai ar ķīmiskiem reaģentiem vai proteolītiskiem enzīmiem. Iegūto peptīdu fragmentu maisījumu atdala un katram no tiem nosaka aminoskābju sastāvu un aminoskābju secību. Pēc visu fragmentu struktūras noteikšanas ir jānosaka to atrašanās vietas secība sākotnējā polipeptīdu ķēdē. Lai to izdarītu, proteīns tiek šķelts, izmantojot citu līdzekli, un tiek iegūts otrs, atšķirīgs peptīdu fragmentu komplekts, kas tiek atdalīts un analizēts līdzīgi.
1. Molekulmasas noteikšana (šādas metodes ir detalizēti apskatītas 3. tēmā):
- pēc viskozitātes;
– pēc sedimentācijas ātruma (ultracentrifugēšanas metode);
– gēla hromatogrāfija;
– elektroforēze PAGE disociācijas apstākļos.
2. AA sastāva noteikšana. Aminoskābju sastāva analīze ietver pētāmā proteīna vai peptīda pilnīgu skābes hidrolīzi, izmantojot 6 n. sālsskābes un visu hidrolizātā esošo aminoskābju kvantitatīva noteikšana. Parauga hidrolīzi veic slēgtās ampulās vakuumā 150°C 6 stundas.. Kvantitatīvo aminoskābju noteikšanu proteīna vai peptīda hidrolizātā veic ar aminoskābju analizatoru.
3. N- un C-aminoskābju atlikumu noteikšana. Proteīna polipeptīdu ķēdē vienā pusē ir aminoskābes atlikums, kas satur brīvu α-aminogrupu (amino vai N-gala atlikums), un no otras puses - atlikums ar brīvu α-karboksilgrupu (karboksilgrupa vai AR-termināla atlikums). Terminālo atlieku analīzei ir svarīga loma proteīna aminoskābju secības noteikšanas procesā. Pirmajā pētījuma posmā tas ļauj novērtēt polipeptīdu ķēžu skaitu, kas veido proteīna molekulu, un pētāmās zāles homogenitātes pakāpi. Turpmākajos posmos, izmantojot analīzi N-terminālie aminoskābju atlikumi kontrolē peptīdu fragmentu atdalīšanas procesu.
N-gala aminoskābju atlikumu noteikšanas reakcijas:
1) viena no pirmajām noteikšanas metodēm N-gala aminoskābju atlikumus ierosināja F. Sangers 1945. gadā. Peptīda vai proteīna α-aminogrupai reaģējot ar 2,4-dinitrofluorbenzolu, tiek iegūts dinitrofenila (DNP) atvasinājums, krāsots. dzeltens. Sekojošā skābes hidrolīze (5,7 N HCl) noved pie peptīdu saišu šķelšanās un DNP atvasinājuma veidošanās N- termināla aminoskābe. DNP aminoskābi ekstrahē ar ēteri un identificē ar hromatogrāfiju standartu klātbūtnē.
2) dansilācijas metode. Lielākais pielietojums noteikšanai N-termināla atliekas pašlaik atrod ar dansil metodi, ko 1963. gadā izstrādāja V. Grejs un B. Hārtlijs. Tāpat kā dinitrofenilēšanas metode, tā ir balstīta uz “birkas” ievadīšanu proteīna aminogrupās, kas netiek noņemtas turpmākās hidrolīzes laikā. Tās pirmais solis ir dansilhlorīda (1-dimetilaminonaftalīna-5-sulfohlorīda) reakcija ar peptīda vai proteīna neprotonēto α-aminogrupu, veidojot dansilpeptīdu (DNS peptīdu). Nākamajā posmā DNS peptīds tiek hidrolizēts (5,7 N HC1, 105°C, 12-16 h) un atbrīvots N-termināla α-DNS aminoskābe. DNS aminoskābes uzrāda intensīvu fluorescenci spektra ultravioletajā reģionā (365 nm); Parasti to identificēšanai pietiek ar 0,1 - 0,5 nmol vielas.
Ir vairākas metodes, kuras var izmantot, lai noteiktu, kā N-terminālais aminoskābju atlikums un aminoskābju secība. Tie ietver noārdīšanos ar Edmana metodi un fermentatīvo hidrolīzi, ko veic aminopeptidāzes. Šīs metodes tiks detalizēti aplūkotas turpmāk, aprakstot peptīdu aminoskābju secību.
Reakcijas C-gala aminoskābju atlikumu noteikšanai:
1) starp ķīmiskajām noteikšanas metodēm AR-termināla aminoskābju atlikumi, S. Akabori piedāvātā hidrazinolīzes metode un oksazolona metode ir pelnījuši uzmanību. Pirmajā no tiem, karsējot peptīdu vai proteīnu ar bezūdens hidrazīnu 100 - 120°C temperatūrā, peptīdu saites tiek hidrolizētas, veidojot aminoskābju hidrazīdus. AR-terminālā aminoskābe paliek kā brīva aminoskābe, un to var izolēt no reakcijas maisījuma un identificēt (6. att.).
Rīsi. 6. Peptīdu saites šķelšana ar hidrazīnu
Metodei ir vairāki ierobežojumi. Hidrazinolīze iznīcina glutamīnu, asparagīnu, cisteīnu un cistīnu; arginīns zaudē savu guanidīna daļu, veidojot ornitīnu. Serīna, treonīna un glicīna hidrazīdi ir labili un viegli pārvēršas brīvās aminoskābēs, tāpēc rezultātus ir grūti interpretēt;
2) Oksazolona metode, ko bieži sauc par tritija tagu metodi, ir balstīta uz spēju AR-gala aminoskābju atlikums tiek pakļauts ciklizācijai etiķskābes anhidrīda ietekmē, veidojot oksazolonu. Sārmainos apstākļos strauji palielinās ūdeņraža atomu mobilitāte oksazolona gredzena 4. pozīcijā, un tos var viegli aizstāt ar tritiju. Tritiēta peptīda vai proteīna sekojošās skābes hidrolīzes rezultātā radušies reakcijas produkti satur radioaktīvi iezīmētus AR- termināla aminoskābe. Hidrolizāta hromatogrāfija un radioaktivitātes mērīšana ļauj identificēt AR-peptīda vai proteīna gala aminoskābe;
3) visbiežāk noteikt AR-gala aminoskābju atlikumus fermentatīvi hidrolizē karboksipeptidāzes, kas arī ļauj analizēt C-gala aminoskābju secību. Karboksipeptidāze hidrolizē tikai tās peptīdu saites, kas veidojas AR-termināla aminoskābe ar brīvu α-karboksilgrupu. Tāpēc šī enzīma iedarbībā aminoskābes secīgi tiek atdalītas no peptīda, sākot ar AR- terminālis. Tas ļauj noteikt savstarpēja vienošanās pārmaiņus aminoskābju atlikumi.
Identifikācijas rezultātā N- Un AR-polipeptīda gala atlikumi nodrošina divus svarīgus atskaites punktus tā aminoskābju secības (primārās struktūras) noteikšanai.
4. Polipeptīdu ķēdes fragmentācija.
Enzīmu metodes. Proteīnu specifiskai sadalīšanai noteiktos punktos tiek izmantotas gan fermentatīvās, gan ķīmiskās metodes. No fermentiem, kas katalizē proteīnu hidrolīzi noteiktos punktos, visplašāk izmanto tripsīnu un himotripsīnu. Tripsīns katalizē peptīdu saišu hidrolīzi, kas atrodas pēc lizīna un arginīna atlikumiem. Himotripsīns galvenokārt sadala olbaltumvielas pēc aromātisko aminoskābju atlikumiem - fenilalanīna, tirozīna un triptofāna. Ja nepieciešams, tripsīna specifiku var palielināt vai mainīt. Piemēram, pētāmā proteīna apstrāde ar citrakonanhidrīdu izraisa lizīna atlikumu acilēšanu. Šādā modificētā proteīnā šķelšanās notiks tikai pie arginīna atliekām. Arī pētot olbaltumvielu primāro struktūru plašs pielietojums atrod proteināzi, kas arī pieder pie serīna proteināžu klases. Enzīmam ir divi proteolītiskās aktivitātes maksimumi pie pH 4,0 un 7,8. Proteināze ar augstu ražu sašķeļ peptīdu saites, ko veido glutamīnskābes karboksilgrupa.
Pētnieku rīcībā ir arī liels mazāk specifisku proteolītisko enzīmu komplekts (pepsīns, elastāze, subtilizīns, papaīns, pronāze utt.). Šos fermentus galvenokārt izmanto peptīdu papildu fragmentācijai. To substrāta specifiku nosaka aminoskābju atlieku raksturs, veidojot ne tikai hidrolizējamu saiti, bet arī tālāk gar ķēdi.
Ķīmiskās metodes.
1) starp olbaltumvielu fragmentācijas ķīmiskajām metodēm visspecifiskākā un visbiežāk izmantotā ir ciānbromīda šķelšana pie metionīna atliekām (7. attēls).
Reakcijā ar ciānbromīdu veidojas metionīna starpprodukts ciānsulfonija atvasinājums, kas skābos apstākļos spontāni pārvēršas par homoserīna iminolaktonu, kas, savukārt, tiek ātri hidrolizēts, sadalot imīna saiti. Rezultāts ir AR-peptīdu galā, homoserīna laktons tiek tālāk daļēji hidrolizēts līdz homoserīnam (HSer), kā rezultātā katrs peptīda fragments, izņemot AR-termināls, pastāv divos veidos - homoserīns un homoserīna laktons; 
Rīsi. 7. Polipeptīdu ķēdes šķelšana ar bromcianogēnu
2) ir ierosināts liels skaits metožu proteīna šķelšanai triptofāna atlikuma karbonilgrupā. Viens no šim nolūkam izmantotajiem reaģentiem ir N-bromsukcinimīds;
3) tiola-disulfīda apmaiņas reakcija. Kā reaģenti izmanto samazinātu glutationu, 2-merkaptoetanolu un ditiotreitolu.
5. Peptīdu fragmentu secības noteikšana. Šajā posmā tiek noteikta aminoskābju secība katrā peptīda fragmentā, kas iegūts iepriekšējā posmā. Šim nolūkam viņi parasti izmanto ķīmiskā metode, ko izstrādājis Pērs Edmans. Edmana šķelšanās ir saistīta ar to, ka tikai N-peptīda gala atlikums un visas pārējās peptīdu saites netiek ietekmētas. Pēc atdalīšanas identificēšanas N- etiķetes gala atlikums tiek ievadīts nākamajā, kas tagad ir kļuvusi N-termināls, atlikums, kas tiek atdalīts tādā pašā veidā, izejot cauri tai pašai reakciju sērijai. Tādējādi, likvidējot atlikumu pēc atlikuma, ir iespējams noteikt visu peptīda aminoskābju secību, šim nolūkam izmantojot tikai vienu paraugu. Edmana metodē peptīds vispirms reaģē ar fenilizotiocianātu, kas saistās ar brīvo α-aminogrupu. N-termināla atlikums. Peptīda apstrāde ar aukstu atšķaidītu skābi noved pie eliminācijas N-gala atlikums feniltiohidantoīna atvasinājuma veidā, ko var identificēt ar hromatogrāfiskām metodēm. Pārējā peptīda vērtība pēc noņemšanas N-termināla atlikums šķiet neskarts. Darbību atkārto tik reižu, cik peptīdā ir atlikumu. Tādā veidā var viegli noteikt aminoskābju secību peptīdiem, kas satur 10 - 20 aminoskābju atlikumus. Aminoskābju secība tiek noteikta visiem fragmentiem, kas veidojas šķelšanās laikā. Pēc tam rodas nākamā problēma - noteikt, kādā secībā fragmenti atradās sākotnējā polipeptīdu ķēdē.
Automātiska aminoskābju secības noteikšana . Liels sasniegums proteīnu strukturālo pētījumu jomā bija P. Edmana un J. Bega radītais 1967. gadā. sekvencētājs– iekārta, kas ar augstu efektivitāti veic secīgu automātisku likvidēšanu N-termināla aminoskābju atlikumi, izmantojot Edmana metodi. Mūsdienu sekvenceri ievieš dažādas metodes aminoskābju secības noteikšana.
6. Sākotnējās polipeptīdu ķēdes šķelšana citā veidā. Lai noteiktu iegūto peptīdu fragmentu izkārtojuma secību, ņem jaunu oriģinālā polipeptīda preparāta porciju un citā veidā sadala to mazākos fragmentos, ar kuru palīdzību tiek atdalītas peptīdu saites, kas ir izturīgas pret iepriekšējā reaģenta iedarbību. Katrs no iegūtajiem īsajiem peptīdiem tiek pakļauts secīgai šķelšanai, izmantojot Edmana metodi (tā pati kā iepriekšējā posmā), un tādā veidā tiek noteikta to aminoskābju secība.
7. Polipeptīda primārās struktūras noteikšana, ņemot vērā abu šķelšanās fragmentu pārklāšanās secības. Ar abām metodēm iegūto peptīdu fragmentu aminoskābju sekvences tiek salīdzinātas, lai otrajā komplektā atrastu peptīdus, kuros atsevišķu sekciju sekvences atbilstu pirmās kopas peptīdu noteiktu sekvenču sekvencēm. Otrā komplekta peptīdi ar pārklājošiem reģioniem ļauj pareizā secībā savienot peptīdu fragmentus, kas iegūti sākotnējās polipeptīdu ķēdes pirmās šķelšanās rezultātā.
Dažreiz ar otru polipeptīda šķelšanu fragmentos nepietiek, lai atrastu pārklājošus reģionus visiem peptīdiem, kas iegūti pēc pirmās šķelšanās. Šajā gadījumā tiek izmantota trešā un dažreiz arī ceturtā šķelšanās metode, lai iegūtu peptīdu kopu, kas nodrošina pilnīgu visu reģionu pārklāšanos un izveido pilnīgu aminoskābju secību sākotnējā polipeptīdu ķēdē.
Vārds “uztura bagātinātāji” dažu ārstu vidū pēdējā laikā ir kļuvis gandrīz netīrs vārds. Tikmēr uztura bagātinātāji nebūt nav bezjēdzīgi un var dot taustāmu labumu. Nicinošā attieksme pret viņiem un uzticības zaudēšana cilvēku vidū ir saistīta ar to, ka uz bioloģiski aktīvo vielu trakuma virsotnes ir parādījušies daudzi viltojumi. Tā kā mūsu vietnē bieži tiek runāts par preventīvie pasākumi, palīdzot saglabāt veselību, ir vērts pieskarties šim jautājumam plašāk - kas attiecas uz bioloģiski aktīvām vielām un kur tās meklēt.
Kas ir bioloģiski aktīvās vielas?
Bioloģiski aktīvās vielas ir vielas, kurām ir augsta fizioloģiska aktivitāte un kuras iedarbojas uz organismu mazākās devās. Tie var paātrināt vielmaiņas procesus, uzlabot vielmaiņu, piedalīties vitamīnu sintēzē un palīdzēt regulēt pareizu ķermeņa sistēmu darbību.
BAV var spēlēt dažādas lomas. Vairākas līdzīgas vielas, detalizēti pētot, ir parādījušas savu spēju nomākt augšanu vēža audzēji. Citas vielas, piemēram askorbīnskābe, piedalīties milzīgs skaits organismā notiekošajiem procesiem un palīdz stiprināt imūnsistēmu.
Uztura bagātinātāji jeb uztura bagātinātāji ir preparāti, kuru pamatā ir paaugstināta noteiktu bioloģiski aktīvo vielu koncentrācija. Tās netiek uzskatītas par zālēm, taču tās var veiksmīgi ārstēt slimības, kas saistītas ar vielu nelīdzsvarotību organismā.
Parasti bioloģiski aktīvās vielas ir atrodamas augos un dzīvnieku izcelsmes produktos, tāpēc uz tām tiek izgatavotas daudzas zāles.
Bioloģiski aktīvo vielu veidi
Augu izcelsmes zāļu un dažādu uztura bagātinātāju terapeitiskā iedarbība ir izskaidrojama ar tajā esošo aktīvo vielu kombināciju. Kādas vielas mūsdienu medicīna uzskata par bioloģiski aktīvām? Tie ir labi zināmi vitamīni, taukskābes, mikro- un makroelementi, organiskās skābes, glikozīdi, alkaloīdi, fitoncīdi, fermenti, aminoskābes un virkne citu. Rakstā jau rakstījām par mikroelementu lomu, tagad parunāsim konkrētāk par citām bioloģiski aktīvām vielām.
Aminoskābes
No skolas bioloģijas kursa mēs zinām, ka aminoskābes ir daļa no olbaltumvielām, fermentiem, daudziem vitamīniem un citiem organiskiem savienojumiem. IN cilvēka ķermenis 12 no 20 neaizvietojamajām aminoskābēm tiek sintezētas, tas ir, ir vairākas neaizvietojamās aminoskābes, kuras mēs varam iegūt tikai ar pārtiku.
Aminoskābes kalpo olbaltumvielu sintēzei, kas savukārt veido dziedzerus, muskuļus, cīpslas, matus – vārdu sakot, visas ķermeņa daļas. Bez noteiktām aminoskābēm normāla smadzeņu darbība nav iespējama, jo tā ir aminoskābe, kas ļauj pārraidīt nervu impulsus no viena. nervu šūna citam. Turklāt aminoskābes regulē enerģijas vielmaiņu un nodrošina vitamīnu un mikroelementu uzsūkšanos un pilnvērtīgu darbību.
No svarīgākajām aminoskābēm ir jāmin triptofāns, metionīns un lizīns, ko cilvēks nesintezē un ir jāsagādā ar pārtiku. Ja to nav pietiekami daudz, tad tie ir jāuzņem kā daļa no uztura bagātinātāja.
Triptofāns ir atrodams gaļā, banānos, auzās, datelēs, sezama sēklās un zemesriekstos; metionīns - zivīs, piena produktos, olās; lizīns - gaļā, zivīs, piena produktos, kviešos.
Ja aminoskābju nav pietiekami daudz, organisms mēģina tās vispirms iegūt no saviem audiem. Un tas noved pie viņu bojājumiem. Pirmkārt, organisms aminoskābes iegūst no muskuļiem – tam svarīgāk ir barot smadzenes, nevis bicepsu. Tādējādi pirmais neaizvietojamo aminoskābju trūkuma simptoms ir vājums, ātra noguruma spēja, tam pievienojas izsīkums, tad anēmija, apetītes zudums un ādas stāvokļa pasliktināšanās.
Neaizvietojamo aminoskābju trūkums bērnībā ir ļoti bīstams – tas var novest pie aizkavētas augšanas un garīgās attīstības.
Ogļhidrāti
Par ogļhidrātiem visi ir dzirdējuši no glancētajiem žurnāliem – sievietes, kuras zaudē svaru, uzskata tos par savu ienaidnieku numur viens. Tikmēr ogļhidrāti spēlē svarīga lomaķermeņa audu konstrukcijā un to trūkums noved pie bēdīgām sekām - zemu ogļhidrātu diētas to pierāda pastāvīgi.
Pie ogļhidrātiem pieder monosaharīdi (glikoze, fruktoze), oligosaharīdi (saharoze, maltoze, stahioze), polisaharīdi (ciete, šķiedra, inulīns, pektīns utt.).
Šķiedra darbojas kā dabisks detoksikācijas līdzeklis. Inulīns samazina holesterīna un cukura līmeni asinīs, palīdz palielināt kaulu blīvumu un stiprina imūnsistēmu. Pektīnam piemīt antitoksiska iedarbība, pazemina holesterīna līmeni, labvēlīgi iedarbojas uz sirds un asinsvadu sistēmu un stiprina imūnsistēmu. Pektīns ir atrodams ābolos, ogās un daudzos augļos. Daudz inulīna ir cigoriņos un topinambūrā. Dārzeņi un graudi ir bagāti ar šķiedrvielām. Klijas visbiežāk izmanto kā efektīvu uztura bagātinātāju, kas satur šķiedrvielas.
Glikoze ir nepieciešama pareizai smadzeņu darbībai. Tas ir atrodams augļos un dārzeņos.
Organiskās skābes
Organiskās skābes atbalsta ķermeni skābju-bāzes līdzsvars un piedalīties daudzās vielmaiņas procesi. Katrai skābei ir savs darbības spektrs. Askorbīnskābei un dzintarskābei piemīt spēcīga antioksidanta iedarbība, tādēļ tās sauc arī par jaunības eliksīru. Benzoskābei piemīt antiseptiska iedarbība un palīdz cīnīties iekaisuma procesi. Oleīnskābe uzlabo sirds muskuļa darbību un novērš muskuļu atrofiju. Daudzas skābes ir daļa no hormoniem.
Daudzas organiskās skābes ir atrodamas dārzeņos un augļos. Jāapzinās, ka, lietojot pārāk daudz organiskās skābes saturošu uztura bagātinātāju, var tikt nodarīts kaitējums organismam – organisms tiks pārmērīgi sārmains, kas novedīs pie aknu darbības traucējumiem un toksīnu izvadīšanas pasliktināšanās.
Taukskābju
Ķermenis pats var sintezēt daudzas taukskābes. Tas nevar ražot tikai polinepiesātinātās skābes, kuras sauc par omega-3 un 6. Par nepiesātināto priekšrocībām taukskābes Tikai slinkie nav dzirdējuši par omega-3 un omega-6.
Lai gan tie tika atklāti 20. gadsimta sākumā, to lomu sāka pētīt tikai pagājušā gadsimta 70. gados. Uztura speciālisti ir atklājuši, ka cilvēki, kas ēd zivis, reti cieš no hipertensijas un aterosklerozes. Tā kā zivis ir bagātas ar omega-3 skābēm, cilvēki ātri sāka par tām interesēties. Izrādījās, ka omega-3 labvēlīgi ietekmē locītavas, asinsvadus, asins sastāvu un ādas stāvokli. Tika konstatēts, ka šī skābe atjauno hormonālo līdzsvaru un arī ļauj regulēt kalcija līmeni – mūsdienās to veiksmīgi izmanto agrīnas novecošanas, Alcheimera slimības, migrēnas, osteoprozes ārstēšanai un profilaksei, cukura diabēts, hipertensija, ateroskleroze.
Omega-6 palīdz regulēt hormonālās sistēmas darbību, uzlabo ādas un locītavu stāvokli, īpaši artrīta gadījumos. Omega-9 ir lielisks vēža profilakses līdzeklis.
Daudz omega-6 un 9 ir atrodami speķos, riekstos un sēklās. Omega-3 papildus zivīm un jūras veltēm ir atrodamas augu eļļas, zivju eļļa, olas, pākšaugi.
Sveķi
Pārsteidzoši, ka tās ir arī bioloģiski aktīvas vielas. Tie ir atrodami daudzos augos un tiem ir vērtīgas ārstnieciskas īpašības. Tādējādi bērzu pumpuru sastāvā esošajiem sveķiem piemīt antiseptiska iedarbība, bet skuju koku sveķiem – pretiekaisuma, pretsklerozes un brūces dziedinoša iedarbība. Īpaši daudz noderīgas īpašības oleosveķos, ko izmanto egļu un ciedra balzamu pagatavošanai.
Fitoncīdi
Fitoncīdiem ir spēja iznīcināt vai kavēt baktēriju, mikroorganismu un sēnīšu vairošanos. Ir zināms, ka tie iznīcina gripas vīrusu, dizentērijas un tuberkulozes baciļus, tiem piemīt brūču dzīšanas efekts un regulē sekrēcijas funkcija kuņģa-zarnu trakta, uzlabo sirds darbību. Īpaši tiek novērtētas ķiploku, sīpolu, priežu, egļu un eikalipta fitoncīdās īpašības.
Fermenti
Fermenti ir bioloģiski katalizatori daudziem procesiem, kas notiek organismā. Tos dažreiz sauc par fermentiem. Tie palīdz uzlabot gremošanu, izvada no organisma toksīnus, stimulē smadzeņu darbība, stiprina imūnsistēmu, piedalās organisma atjaunošanā. Var būt augu vai dzīvnieku izcelsmes.
Jaunākie pētījumi skaidri norāda, ka, lai augu fermenti darbotos, augu pirms ēšanas nedrīkst pagatavot. Ēdienu gatavošana nogalina fermentus un padara tos nederīgus.
Īpaši svarīgs organismam ir koenzīms Q10, vitamīniem līdzīgs savienojums, kas parasti tiek ražots aknās. Tas ir spēcīgs katalizators vairākiem dzīvībai svarīgiem procesiem, īpaši ATP-o molekulas, enerģijas avota, veidošanai. Ar gadiem koenzīma veidošanās process palēninās, un vecumdienās to ir ļoti maz. Tiek uzskatīts, ka novecošanā vainojams koenzīma trūkums.
Šodien tiek ierosināts koenzīmu Q10 ieviest uzturā mākslīgi ar uztura bagātinātājiem. Šādas zāles plaši izmanto, lai uzlabotu sirds darbību, uzlabotu izskatsāda, uzlabota veiktspēja imūnsistēma, lai cīnītos pret lieko svaru. Kādreiz rakstījām, šeit piebildīsim, ka, lietojot koenzīmu, jāņem vērā arī šie ieteikumi.
Glikozīdi
Glikozīdi ir glikozes un citu cukuru savienojumi, kuru daļa nav cukura. Sirds glikozīdi, ko satur augi, ir noderīgi sirds slimībām un normalizē tās darbību. Šādi glikozīdi ir sastopami uzpirkstīzē, maijpuķītē un dzeltenumā.
Antraglikozīdiem ir caureju veicinoša iedarbība, un tie spēj arī izšķīdināt nierakmeņus. Antraglikozīdi ir atrodami smiltsērkšķu mizā, rabarberu saknēs, zirgskābēs un ārmās.
Saponīniem ir dažāda iedarbība. Tādējādi kosa saponīniem ir diurētiska iedarbība, lakricai ir atkrēpošanas efekts, žeņšeņam un arālijai ir tonizējoša iedarbība.
Ir arī rūgti, kas stimulē kuņģa sulas izdalīšanos un normalizē gremošanu. Interesanti, ka to ķīmiskā struktūra vēl nav pētīta. Rūgtumu satur vērmeles.
Flavonoīdi
Flavonoīdi ir fenola savienojumi, kas atrodami daudzos augos. Autors terapeitiskais efekts flavonoīdi ir līdzīgi P vitamīnam - rutīnam. Flavonoīdiem ir vazodilatējošas, pretiekaisuma, choleretic un asinsvadus stiprinošas īpašības.
Tanīnus klasificē arī kā fenola savienojumus. Šīm bioloģiski aktīvajām vielām ir hemostatiska, savelkoša un pretmikrobu iedarbība. Šīs vielas satur ozola mizu, brūklenes, brūkleņu lapas, bergēnijas saknes un alkšņu čiekurus.
Alkaloīdi
Alkaloīdi ir bioloģiski aktīvas slāpekli saturošas vielas, kas atrodamas augos. Tie ir ļoti aktīvi, lielākā daļa alkaloīdu liela deva indīgs. Mazā telpā tas ir visvērtīgākais līdzeklis. Kā likums, alkaloīdiem ir selektīva iedarbība. Alkaloīdi ietver tādas vielas kā kofeīns, atropīns, hinīns, kodeīns un teobromīns. Kofeīnam ir stimulējoša iedarbība uz nervu sistēmu, un kodeīns, piemēram, nomāc klepu.
Zinot, kas ir bioloģiski aktīvās vielas un kā tās darbojas, uztura bagātinātājus var izvēlēties saprātīgāk. Tas, savukārt, ļaus izvēlēties tieši tās zāles, kas patiešām palīdzēs tikt galā ar veselības problēmām un uzlabos dzīves kvalitāti.
