Sindirim, sindirim sistemine giren gıdanın (vücut için bir enerji ve besin kaynağı) mekanik ve kimyasal işlemlere tabi tutulduğu karmaşık, çok aşamalı bir fizyolojik süreçtir.
Sindirim sürecinin özellikleri
Gıdanın sindirimi mekanik (nemlendirme ve öğütme) ve kimyasal işlemleri içerir. Kimyasal süreç, karmaşık maddelerin daha sonra kana emilecek daha basit elementlere parçalandığı bir dizi ardışık aşamayı içerir.
Pıhtılaştırıcı lor ve enzim türleri
Üç tip enzim vardır.
Fermantasyonla üretilen kimozin
Aktivasyon süreci, enzime ve koşullara bağlı olarak mono veya bimoleküler reaksiyonla gerçekleşir. Bu, çoğu durumda amino asitlerin en az %85'inin immünokimyasal çapraz reaksiyonlarla aynı olmasının gerekli olduğunu gösterir.Enzim esas olarak endopeptid aktiviteye sahiptir ve çok az ekzopeptid aktiviteye sahiptir, bunun nedeni aktif bölgenin geniş olması ve yedi amino asit kalıntısı içerebilmesidir. Bu nedenle kompleks özgüllüğe sahiptir ve enzimin özgül olmadığı görülmektedir. Mevcut bazı aspartik proteazlar, daha fazla veya daha az enzimatik bileşimler içeren moleküler varyantlara sahiptir; mikroheterojenlik, pıhtılaştırıcı enzimler dizisi tarafından az çok ifade edilir. Mikroheterojenlik glikolize, fosforilasyona, deamidasyona veya kısmi proteolize neden olur.
Bu ne zaman olur zorunlu katılım vücuttaki süreçleri hızlandıran enzimler. Katalizörler üretilir ve salgıladıkları meyve sularının bir parçasıdır. Enzimlerin oluşumu midede, ağız boşluğunda ve sindirim sisteminin diğer kısımlarında belirli bir anda hangi ortamın oluştuğuna bağlıdır.
Yiyecek, ağız, farenks ve yemek borusunu geçtikten sonra sıvı karışımı halinde mideye girer ve dişler tarafından ezilir.Bu karışım mide suyunun etkisi altında iyice karıştırılan sıvı ve yarı sıvı bir kütleye dönüşür. duvarların peristaltizmi nedeniyle. Daha sonra enzimler tarafından daha fazla işleneceği duodenuma girer.
Spesifik moleküler yönler
Süt pıhtılaşmasının yüksek özgüllüğü ve kural olarak düşük proteolitik aktivite ile karakterize edilir. Prokimozin olarak da adlandırılan Quimogen, asit muamelesi ile aktif bir enzime dönüştürülür. Bu, aktivasyon hızının hızlı olduğu ve yüksek pH'ta kimozine dönüşen pH 2'deki psödokimozin ara maddesi aracılığıyla meydana gelir. Yüksek derecede proteolitik aktivite ve ısıl işleme direnç ile karakterize edilirler. Bu enzimler homologdur ancak farklı özelliklere sahiptirler. . Yiyeceklerin sindirimi, hidroliz adı verilen ve belirli maddelerin su moleküllerinin katılımıyla parçalanmasını içeren bir reaksiyonun sonucu olarak ortaya çıkar.
Yemeğin niteliği ağızda ve midede nasıl bir ortam oluşacağını belirler. Normal giriş ağız boşluğu hafif alkali ortam. Meyve ve meyve suları pH'ın düşmesine neden olur ağız sıvısı(3.0) ve asidik bir ortamın oluşması. Amonyum ve üre içeren ürünler (mentol, peynir, fındık) tükürük reaksiyonunun alkalin olmasına (pH 8,0) neden olabilir.
Midenin yapısı
Mide, yiyeceklerin depolandığı, kısmen sindirildiği ve emildiği içi boş bir organdır. Organ karın boşluğunun üst yarısında bulunur. Göbek ve göğüsten dikey bir çizgi çizerseniz, midenin yaklaşık 3/4'ü solunda olacaktır. Bir yetişkinde mide hacmi ortalama 2-3 litredir. Çok miktarda yiyecek tüketildiğinde artar, kişi açlıktan ölüyorsa azalır.
Bu hidroliz reaksiyonları, yaygın olarak hidrolitik enzimler olarak adlandırılan enzimler tarafından katalize edilir. Sindirim enzimleri, sindirim sistemi organlarında salınan, gıdalarda bulunan molekülleri, daha küçük organik bileşikleri azaltan ve bunların vücut tarafından emilip kullanılmasını sağlayan kimyasal reaksiyonları teşvik eden biyolojik katalizörlerdir.
Sindirim enzimleri, üzerinde etki gösterdikleri substrata (karbonhidrat, lipit veya protein) göre adlandırılır. Proteaz karbohidraz Lipaz Nükleaz Maltaz Amilaz. . Enzimler çok büyük ve karmaşıktır protein molekülleri Biyokimyasal reaksiyonlarda katalizör görevi gören maddeler. Nişasta üzerinde serbest bırakarak etki ederler çeşitli ürünler dekstrinler ve glikoz birimlerinden oluşan yavaş yavaş küçük polimerler dahil. Tükürük ve pankreasta üretilen amilaz aynı zamanda çeşitli mantar, bakteri ve sebzeler tarafından da üretilmektedir.
Midenin şekli, yiyecek ve gazlarla dolmasının yanı sıra komşu organların durumuna göre de değişebilir: pankreas, karaciğer, bağırsaklar. Midenin şekli aynı zamanda duvarlarının tonundan da etkilenir.
Mide sindirim sisteminin uzatılmış bir parçasıdır. Girişte, yiyeceklerin yemek borusundan mideye porsiyonlar halinde geçmesini sağlayan bir sfinkter (pilorik valf) bulunmaktadır. Yemek borusunun girişine bitişik olan kısma kalp kısmı denir. Solunda midenin fundusu var. Orta kısma “midenin gövdesi” denir.
Amilazlar iki gruba ayrılır: endoamilazlar ve ekzoamilazlar. Endoamilazlar nişasta molekülündeki rastgele hidrolizi katalize eder. Ekzoamilazlar, a-amilaz gibi -1,4 glikosidik bağları veya amiloglukosidaz ve glikosidaz gibi hem a-1,4 hem de a-1,6 bağlarını yalnızca hidrolize eder. Amilaz, diğer tüm enzimler gibi, bir katalizör görevi görür; yani reaksiyon tarafından değişmez, ancak bunu gerçekleştirmek için gereken enerji miktarını azaltarak reaksiyonu kolaylaştırır. Amilaz, bir molekül su ilavesiyle yıkım olan hidrolizi katalize ederek nişastaları sindirir.
Organın antrum (ucu) ile duodenum arasında başka bir pilor vardır. Açılması ve kapanması, ortamdan salınan kimyasal tahriş edici maddelerle kontrol edilir. ince bağırsak.
Mide duvarının yapısının özellikleri
Midenin duvarı üç katmanla kaplıdır. İç tabaka mukozadır. Kıvrımlar oluşturur ve tüm yüzeyi mide suyu salgılayan bezlerle (toplamda yaklaşık 35 milyon) kaplıdır. sindirim enzimleri, gıdanın kimyasal olarak işlenmesine yöneliktir. Bu bezlerin aktivitesi, belirli bir dönemde midede nasıl bir ortamın (alkali veya asidik) oluşacağını belirler.
Böylece maltozda nişasta artı su oluşur. Daha sonra diğer enzimler maltozu glikoza parçalayarak duvarlardan emilir. ince bağırsak Karaciğere alındıktan sonra enerji olarak kullanılır. Nişasta moleküllerinin katalitik parçalanmasına ek olarak, mantar alfa-amilaz, yağ ve protein moleküllerinin parçalanması da dahil olmak üzere 30'dan fazla enzimatik işlevi gerçekleştirebilen bir çoklu enzimdir. Aynı zamanda 450 kat daha fazla nişastayı maltoza dönüştürme kapasitesine sahiptir. Özkütle. -Amilaz, yağların hidrolizini katalize ederek onları gliserol ve yağ asitlerine, proteinleri proteozlara ve nişasta türevlerini dekstrin ve daha basit şekerlere dönüştürür.
Submukoza, sinirlerin ve damarların nüfuz ettiği oldukça kalın bir yapıya sahiptir.
Üçüncü katman, gıdanın işlenmesi ve itilmesi için gerekli olan düz kas liflerinden oluşan güçlü bir zardır.
Midenin dışı yoğun bir zarla (periton) kaplıdır.
pH'ı 7'ye yakın bir aktiviteye sahiptir. Endikasyonları:? -Amilaz nişasta, yağ ve proteinlerin sindirimini hızlandırır ve kolaylaştırır. Böylece vücudun gıda kullanımını artırabilir ve diğer faydalarının yanı sıra pankreas salgısı eksikliğini ve kronik pankreas iltihabını tedavi etmek için kullanılabilir.
Kontrendikasyonları: Mantar enzimlerine karşı aşırı duyarlılığı olduğu bilinen hastalarda uygulanmamalıdır. Olumsuz reaksiyonlar: Mantar enzimine aşırı duyarlılığı olan kişilerde alerjik reaksiyon olasılığı. Lipazlar bitki, domuz veya mikrobiyal kökenli olabilir ve ikincisi önemli bir avantaja sahiptir. Pankreasta üretim eksikliği meydana geldiğinde yararlı olan lipaz, hazımsızlık, çölyak hastalığı, kistik fibrozis ve Crohn hastalığı.
Mide suyu: kompozisyon ve özellikler
Sindirim aşamasındaki ana rol mide suyu tarafından oynanır. Mide bezleri yapı bakımından farklılık gösterir, ancak mide sıvısının oluşumundaki ana rol, pepsinojen, hidroklorik asit ve mukoid maddeleri (mukus) salgılayan hücreler tarafından oynanır.
Lipaz, bağırsaklardaki yağların parçalanmasından ve emilmesinden sorumludur. Bağırsaklardaki besin maddelerinin emilmesi ve sindirimi için gerekli olan, lipitlerin, özellikle de trigliseritlerin parçalanmasından sorumlu bir enzim olan lipaz, besin maddelerini uygun seviyelerde tutarak vücudun gıdaları daha kolay emmesine olanak sağlar. İnsan vücudunda lipaz esas olarak pankreas tarafından üretilir, fakat aynı zamanda ağız boşluğu ve mide tarafından da salgılanır. Çoğu insan yeterli miktarda pankreatik lipaz üretir.
Bazı durumlarda lipaz takviyelerinin kullanılması istenebilir. kronik bozukluk karın. 18 kişi üzerinde yapılan bir çalışmada, lipaz ve diğer pankreatik enzimleri içeren takviyelerin, yüksek yağlı bir yemek yedikten sonra mide baskısını, yırtılmayı, gazı ve rahatsızlığı azalttığı gösterilmiştir. Bu semptomların bazıları irritabl bağırsak sendromuyla ilişkili olduğundan, bu duruma sahip bazı kişiler pankreas enzimlerinin kullanımıyla iyileşme yaşayabilir.
Sindirim suyu renksiz, kokusuz bir sıvıdır ve midede nasıl bir ortamın olması gerektiğini belirler. Belirgin bir asidik reaksiyona sahiptir. Patolojileri tespit etmek için bir çalışma yaparken, bir uzmanın aç (aç) midede nasıl bir ortamın bulunduğunu belirlemesi kolaydır. Normalde aç karnına meyve suyunun asitliğinin nispeten düşük olduğu, ancak salgı uyarıldığında önemli ölçüde arttığı dikkate alınır.
Araştırmalar, gıdalardaki glutenin bağırsak yoluna zarar verdiği bir durum olan çölyak hastalığı vakalarında lipazın faydalı olabileceğini düşündürmektedir. Semptomlar karın ağrısı, kilo kaybı ve yorgunluğu içerir. Çölyak hastalığı olan 40 çocuk üzerinde yapılan bir çalışmada, pankreatik tedavi görenlerin kilolarında plasebo grubuna göre hafif bir artış görülmüştür. Pankreas yetmezliği ve kistik fibrozisi olan kişilerin sıklıkla lipaz ve diğer enzim takviyelerine ihtiyacı vardır. Çölyak hastalığı, Crohn hastalığı veya sindirim bozuklukları olan kişiler, lipaz da dahil olmak üzere pankreas enzimlerinde eksik olabilir.
Normal beslenmeye bağlı kalan bir kişi gün içerisinde 1,5-2,5 litre mide sıvısı üretir. Midede meydana gelen ana süreç, proteinlerin ilk parçalanmasıdır. Mide suyu, sindirim süreci için katalizörlerin salgılanmasını etkilediğinden, mide enzimlerinin hangi ortamda, asidik bir ortamda aktif olduğu ortaya çıkar.
Endikasyonları: Pankreas enzim eksikliği, dispepsi, kistik fibroz ve çölyak hastalığı, Crohn hastalığı durumlarında. Kontrendikasyonlar: Referans kitaplarında referans yoktur. Olumsuz Reaksiyonlar: Yukarıda önerilen dozajın kullanılmasıyla ilgili herhangi bir yan etki raporu bulunmamaktadır.
Önlemler: Lipaz, enzime zarar verebileceği için betain hidroklorür veya hidroklorik asit ile birlikte alınmamalıdır. Etkileşimler: Hasta orlistat alıyorsa doktorunuzla konuşun; çünkü lipaz takviyelerinin aktivitesine müdahale ederek yağları parçalama yeteneklerini bloke eder.
Mide mukozasının bezleri tarafından üretilen enzimler
Pepsin, proteinlerin parçalanmasında rol oynayan sindirim suyundaki en önemli enzimdir. Selefi pepsinojenden hidroklorik asidin etkisi altında üretilir. Pepsinin etkisi, parçalanan meyve suyunun yaklaşık %95'idir. Gerçek örnekler, aktivitesinin ne kadar yüksek olduğunu göstermektedir: Bu maddenin 1 gramı, 50 kg yumurta beyazını sindirmeye ve 100.000 litre sütü iki saatte kesmeye yeterlidir.
Mide pepsinin etkisinden kaynaklanan proteinlerin parçalanmasında rol oynayan, pankreas tarafından salgılanan bir enzimdir. Proteaz bir proenzim olarak salgılanır ve bağırsak suyuyla aktive edilir. Pankreas sekresyonunda azalma olduğunda diğer pankreas amilazları ve propansin lipazları ile birlikte uygulanır.
Proteazlar, proteinlerdeki amino asitler arasındaki peptit bağlarını parçalayan enzimlerdir. Bu sürece proteolitik bölünme denir; bu, esas olarak sindirim ve kanın pıhtılaşmasında rol oynayan enzimleri aktive etmek veya etkisiz hale getirmek için yaygın bir mekanizmadır.
Müsin (mide mukusu), protein maddelerinin karmaşık bir kompleksidir. Mide mukozasının tüm yüzeyini kaplar ve hidroklorik asidin etkisini zayıflatabildiği, yani nötralize edebildiği için onu hem mekanik hasarlardan hem de kendi kendine sindirimden korur.
Lipaz midede de bulunur - Gastrik lipaz aktif değildir ve esas olarak süt yağlarını etkiler.
Proteazlar tüm organizmalarda doğal olarak bulunur ve genetik içeriğinin %1-5'ini temsil eder. Bu enzimler, gıda proteinlerinin basit sindiriminden yüksek düzeyde düzenlenmiş basamaklara kadar çok çeşitli metabolik reaksiyonlarda rol oynar. Proteazlar virüsler, bakteriler, protozoalar, mayalar ve mantarlar gibi çeşitli mikroorganizmalarda bulunur. Bitki ve hayvan proteazlarının küresel enzim talebini karşılayamaması, mikrobiyal kökenli proteazlara olan ilginin artmasına neden olmuştur.
Mikroorganizmalar, büyük biyokimyasal çeşitlilikleri ve kullanım kolaylığı nedeniyle mükemmel bir proteaz kaynağıdır. genetik manipülasyon. Türlere bağlı olarak tek tek mikroorganizmalar tarafından, hatta aynı türün farklı suşları tarafından çok sayıda proteinaz üretilir. Kültür koşulları değiştirilerek aynı suş tarafından farklı proteinazlar da üretilebilir.
Bahsetmeyi hak eden bir diğer madde ise B12 vitamininin emilimini desteklemesidir. iç faktör Kale. Kanda hemoglobinin taşınması için B 12 vitamininin gerekli olduğunu hatırlatalım.
Hidroklorik asidin sindirimdeki rolü
Hidroklorik asit, mide suyundaki enzimleri aktive eder ve proteinlerin şişmesine ve gevşemesine neden olduğundan sindirimini destekler. Ayrıca besinlerle vücuda giren bakterileri de öldürür. Hidroklorik asit, midedeki ortama, içinde yiyecek olup olmamasına bakılmaksızın küçük dozlarda salınır.
Dozaj: Doz 600 üniteden 500 üniteye kadar değişir. Kontrendikasyonları: Bakteriyel enzime karşı bilinen aşırı duyarlılığı olan hastalarda kullanılmamalıdır. Yan etkiler: Bakteriyel enzime aşırı duyarlılığı olan kişilerde alerjik reaksiyon olasılığı.
Her öğünde 1 ila 2 kapsül alın. Pepsinojen, enzimin aktif olmayan bir formudur. Bu öncü mide mukozası tarafından salgılanır ve aktif olabilmesi için hidroklorik asit ile işlenmesi gerekir. Pepsinojenin yaklaşık %1'i kan dolaşımına girebilir ve mide hastalığının yararlı bir göstergesi olabilir. Özellikle değerleri amaç doğrultusunda dikkate alınır.
Ancak salgılanması günün saatine bağlıdır: minimum seviyenin olduğu tespit edilmiştir. mide salgısı sabah 7 ile 11 arasında ve en fazla geceleri gözlemlenir. Yiyecek mideye girdiğinde artan aktivite nedeniyle asit salgısı uyarılır. vagus siniri, mide şişkinliği ve Kimyasal maruz kalma mukoza zarındaki gıda bileşenleri.
Pepsinojen ve pepsin: biyolojik rol ve protein sindirimi
Mide mukozasının sağlığını ve işlevselliğini izleyin; Gastrit gelişme riskini değerlendirin; Belirli patolojik durumların bir sonucu olarak etkilenenlerin oranını belirleyin. Pepsin, bir zimojen olarak, yani ancak kesin bir yapısal değişiklik sonrasında işlevsel kapasite kazanan inaktif formda salgılanır. Spesifik olarak, midenin parietal hücreleri tarafından salgılanan hidroklorik asit, proteolitik bir kesim yoluyla öncüsü olan pepsinojeni pepsine dönüştürür ve bu da yaklaşık kırk amino asidin çıkarılmasıyla sonuçlanır.
Midede hangi ortam standart, norm ve sapma olarak kabul edilir?
Sağlıklı bir insanın midesindeki ortamdan bahsederken organın farklı bölümlerinin farklı asitlik değerlerine sahip olduğu dikkate alınmalıdır. Bu yüzden, en yüksek değer pH 0,86 ve minimum 8,3'tür. Aç karnına mide gövdesindeki asitliğin standart göstergesi 1,5-2,0'dır; iç mukoza tabakasının yüzeyinde pH 1,5-2,0'dır ve bu tabakanın derinliklerinde - 7,0; midenin son kısmında ise 1,3 ila 7,4 arasında değişmektedir.
Mide hastalıkları asit üretimi ve neiyoliz arasındaki dengesizlik sonucu gelişir ve doğrudan midedeki ortama bağlıdır. PH değerlerinin her zaman normal olması önemlidir.
Hidroklorik asidin uzun süreli aşırı salgılanması veya asit nötralizasyonunun yetersiz olması midede asitliğin artmasına neden olur. Bu durumda asit bağımlı patolojiler gelişir.
Düşük asitlik (gastroduodenit) ve kanserin karakteristiğidir. Düşük asitli gastrit göstergesi 5,0 pH veya daha fazladır. Hastalıklar esas olarak mide mukozasındaki hücrelerin atrofisi veya fonksiyon bozuklukları ile gelişir.
Şiddetli salgı yetersizliği olan gastrit
Patoloji olgun ve yaşlı hastalarda ortaya çıkar. Çoğu zaman, ikincildir, yani kendisinden önce gelen başka bir hastalığın (örneğin iyi huylu bir mide ülseri) arka planında gelişir ve bu durumda mide - alkalin ortamın sonucudur.
Hastalığın gelişimi ve seyri, mevsimselliğin olmaması ve alevlenmelerin açık bir periyodikliği ile karakterize edilir, yani bunların ortaya çıkma zamanı ve süresi tahmin edilemez.
Salgı yetersizliği belirtileri
- Çürük bir tada sahip sürekli geğirme.
- Alevlenme sırasında bulantı ve kusma.
- Anoreksiya (iştahsızlık).
- Epigastrik bölgede ağırlık hissi.
- Alternatif ishal ve kabızlık.
- Midede şişkinlik, guruldama ve kan nakli.
- Dumping sendromu: Kimusun mideden duodenuma hızla girmesi ve mide aktivitesinde azalma nedeniyle ortaya çıkan karbonhidratlı yiyecekler yedikten sonra baş dönmesi hissi.
- Kilo kaybı (kilo kaybı birkaç kilograma kadardır).
Gastrojenik ishale şunlar neden olabilir:
- mideye giren zayıf sindirilmiş yiyecekler;
- lif sindirimi sürecinde keskin bir dengesizlik;
- sfinkterin kapanma fonksiyonunun bozulması durumunda hızlandırılmış mide boşalması;
- bakteri yok edici fonksiyonun ihlali;
- pankreasın patolojileri.
Normal veya artmış salgı fonksiyonu olan gastrit
Bu hastalık gençlerde daha sık görülüyor. Birincil niteliktedir, yani ilk belirtiler hasta için beklenmedik bir şekilde ortaya çıkar, çünkü ondan önce belirgin bir rahatsızlık hissetmemiş ve öznel olarak kendisini sağlıklı saymıştır. Hastalık, belirgin bir mevsimsellik olmaksızın, değişen alevlenmeler ve molalarla ortaya çıkar. Teşhisi doğru bir şekilde belirlemek için, enstrümantal muayene de dahil olmak üzere bir muayene yazabilmesi için bir doktora danışmanız gerekir.
Akut fazda ağrı ve dispeptik sendromlar baskındır. Ağrı, kural olarak, yemek yeme sırasında insan midesindeki ortamla açıkça ilgilidir. Ağrı yemekten hemen sonra ortaya çıkar. Geç açlık ağrısı (yemekten bir süre sonra) daha az görülür; her ikisinin bir kombinasyonu mümkündür.
Artan salgı fonksiyonunun belirtileri
- Ağrı genellikle orta şiddettedir, bazen epigastrik bölgede baskı ve ağırlık da eşlik eder.
- Geç ağrı yoğundur.
- Dispeptik sendrom “ekşi” havanın püskürtülmesiyle kendini gösterir; ağızda kalan kötü tat ağızda bozukluklar tat duyumları, mide bulantısı, kusmayla ağrının giderilmesi.
- Hastalar bazen ağrılı olan mide ekşimesi yaşarlar.
- Bağırsak dispepsi sendromu kabızlık veya ishal ile kendini gösterir.
- Tipik olarak saldırganlık, ruh hali değişimleri, uykusuzluk ve yorgunluk ile karakterizedir.
E) gastrektomi, gastrektomi, atrofik gastrit sırasında gastrojenik yetmezlik.
2. Enterositlerin ölümü (Crohn hastalığı, çölyak enteropatisi, sarkoidoz, radyasyon, iskemik ve diğer enterit).
3. Bağırsaklardan lenf çıkışının bozulması - lenfatik kanalların lenfanjektazi, lenfoma, bağırsak tüberkülozu, karsinoid ile tıkanması.
4. Diyabet, giardiasis, hipertiroidizm, hipogamaglobulinemi, amiloidoz, AIDS, sepsiste kombine bozukluklar.
Yukarıda sıralanan koşulların tümü, bir dereceye kadar enzim tedavisinin endikasyonlarıdır.
Sindirim bozukluklarına neden olan nedenlerin çeşitliliğine rağmen en ciddi bozukluklar, ekzokrin yetmezliğinin eşlik ettiği pankreas hastalıklarından kaynaklanmaktadır. Ekzokrin fonksiyonunun yetersizliği (kronik pankreatit, pankreas fibrozisi, vb.) ile birlikte pankreas hastalıklarında ortaya çıkar. Ekzokrin pankreas yetmezliği en sık görülenlerden biri olmaya devam ediyor Güncel problemler V modern tıp. Rusya'da her yıl 500 binden fazla kişi ekzokrin yetmezliğinin eşlik ettiği pankreasın çeşitli patolojileri nedeniyle tıbbi kurumlara gidiyor. Ayrıca gıdanın kimyasal yapısındaki küçük sapmalar bile ekzokrin pankreas yetmezliğinin gelişmesine yol açmaktadır. Kronik pankreatitte ekzokrin pankreas yetmezliği gelişir. geç aşamalar fonksiyonel olarak aktif organ parankiminin ilerleyici kaybı ve atrofisine bağlı hastalıklar. Aynı zamanda kilo kaybıyla birlikte sindirim bozukluğunun klinik belirtileri de ön plana çıkıyor; sistemik komplikasyonlar(bağışıklık yetmezliği, bulaşıcı komplikasyonlar, nörolojik bozukluklar vb.). Bazı durumlarda kronik pankreatitli hastalar ağrı semptomu rahatsızlık vermez ve hastalık ekzokrin ve/veya endokrin yetmezlik şeklinde kendini gösterir. Uzun süreli kronik pankreatit öyküsü, pankreas kanseri gelişme riskini önemli ölçüde artırır. Bugüne kadar bu gelişmenin ana sebebinin olduğu tespit edilmiştir. kronik pankreatit ekzokrin yetmezliği ile pankreas üzerinde toksik-metabolik etkiler vardır. Gelişmiş ülkelerde alkol kötüye kullanımı, özellikle içenlerin diyetindeki yüksek protein ve yağ içeriğiyle birlikte kronik pankreatit gelişiminin ana nedenidir. Ekzokrin pankreas yetmezliği olan kronik pankretitli hastaların %55-80'inde hastalığın etiyolojisi alkol tarafından belirlenir. gösteren veriler de var genetik eğilim kronik pankreatit gelişimine. Ayrıca, Son zamanlarda Sigara içmenin kronik pankreatit gelişiminde rol oynadığı gösterilmiştir. Ekzokrin pankreas yetmezliğinin klinik belirtileri arasında şişkinlik, steatore, bulantı, kilo kaybı, kas atrofisi, açık yağda çözünen vitaminler. Ekzokrin pankreas yetmezliği ile karın ağrısı semptomu sadece eşlik eden pankreatit nedeniyle değil, aynı zamanda aşırı gaz birikimi ve dışkı geçişinin hızlanması nedeniyle bağırsak duvarının aşırı gerilmesinden de kaynaklanabilir. Bazı yazarlara göre, ekzokrin pankreas yetmezliğindeki ağrı semptomu, ekzokrin yetmezlik durumunda pankreas enzimlerinin salgılanmasının azalmasının, kan plazmasındaki yüksek kolesistokinin düzeyleri nedeniyle pankreasın hiperstimülasyonuna ve dolayısıyla karın ağrısı sendromuna yol açmasından kaynaklanıyor olabilir. . Ekzokrin yetmezliğini teşhis etmek için laboratuvar ve enstrümantal araştırma yöntemleri de kullanılır. Skatolojik araştırma bugüne kadar alaka düzeyini kaybetmedi ve ekzokrin pankreas yetmezliğinin varlığını belirlemek için erişilebilir bir bilgilendirici yöntemdir. Fonksiyonel eksiklik ile polifekal madde ortaya çıkar, dışkı grimsi bir renk tonu alır, "yağlı" bir görünüme sahip olur, pis kokulu, kokuşmuş bir koku, steatore, yaratıcı akıntı ve nadiren amilore ortaya çıkar. Hafif ekzokrin fonksiyon bozuklukları durumunda skatolojik inceleme her zaman bilgilendirici değildir. Dışkıda elastaz-1 içeriğinin belirlenmesi, ekzokrin pankreas yetmezliğinin ciddiyetini değerlendirmenin modern yöntemlerinden biridir, çünkü pankreas elastazı gastrointestinal sistemden geçerken yapısını değiştirmez. Ayrıca ekzokrin pankreas yetmezliğinin gelişmesine yol açan nedeni teşhis etmek için vazgeçilmez yöntemler ultrasonografi pankreas, bilgisayarlı tomografi vb.
Sindirim fonksiyon bozukluğu tedavisi, patolojik değişikliklerin tipi, ciddiyeti, geri döndürülebilirliği ve gastrointestinal sistemin motor bozuklukları dikkate alınarak seçimi yapılması gereken enzim preparatlarının kullanımına dayanır. Tipik olarak enzim preparatları, temeli hayvan, bitki veya mantar kökenli bir enzim kompleksi olan çok bileşenli ilaçlardır. saf formu veya yardımcı bileşenlerle (safra asitleri, amino asitler, hemiselülaz, simetikon, adsorbanlar vb.) kombinasyon halinde.
İÇİNDE klinik uygulama enzim preparatlarının seçimi ve dozajı aşağıdaki ana faktörlere göre belirlenir:
- besinlerin parçalanmasını sağlayan aktif sindirim enzimlerinin bileşimi ve miktarı;
- İlacın salım formu: enzimlerin hidroklorik asit etkisine karşı direncinin sağlanması; duodenumda enzimlerin hızlı salınmasını sağlamak; 5-7 birim aralığında enzim salınımının sağlanması. pH'ı;
- iyi tolere edilir ve hiçbir yan etkisi yoktur;
- uzun raf ömrü.
Eşsiz kompleks enzim bileşimine sahip MPS'li Unienzyme ilacına daha yakından bakalım (Tablo 1).
İnorganik katalizörlerin de özelliği olan enzimler için üç ana kriter geçerlidir. Özellikle reaksiyondan sonra nispeten değişmeden kalırlar, yani tekrar salınırlar ve yeni substrat molekülleri ile reaksiyona girebilirler (her ne kadar çevresel koşulların enzim aktivitesi üzerindeki yan etkileri göz ardı edilemezse de). Enzimler etkilerini ihmal edilebilecek kadar küçük konsantrasyonlarda gösterir (örneğin, buzağı midesinin mukozasında bulunan bir molekül rennin enzimi, 37 ° C'de 10 dakika içinde yaklaşık 106 molekül süt kazeinojenini keser). Bir enzimin veya başka bir katalizörün varlığı veya yokluğu, denge sabitinin değerini veya serbest enerjideki (ΔG) değişimi etkilemez. Katalizörler denge noktasını değiştirmeden yalnızca sistemin termodinamik dengeye yaklaşma hızını artırır. Yüksek denge sabiti ve negatif ΔG değeri olan kimyasal reaksiyonlara genellikle ekzergonik denir. Düşük denge sabiti ve buna karşılık gelen pozitif ΔG değeri olan reaksiyonlara (genellikle kendiliğinden oluşmazlar) endergonik denir. Bu reaksiyonların başlaması ve tamamlanması için dışarıdan bir enerji akışına ihtiyaç vardır. Bununla birlikte, canlı sistemlerde ekzergonik süreçler endergonik reaksiyonlarla birleşerek ikincisine gerekli miktarda enerji sağlar.
Protein olan enzimler, inorganik katalizörlerin özelliklerinden farklı olan bu organik bileşik sınıfının karakteristik özelliklerine sahiptir.
Enzimlerin termal kararsızlığı
Kimyasal reaksiyonların hızı sıcaklığa bağlı olduğundan, enzimler tarafından katalize edilen reaksiyonlar da sıcaklık değişimlerine karşı duyarlıdır. Sıcaklık 10°C arttığında kimyasal reaksiyonun hızı 2 kat artar. Ancak enzimin protein yapısından dolayı artan sıcaklıkla enzim proteininin termal denatürasyonu azalacaktır. etkili konsantrasyon enzimin reaksiyon hızı daha sonra azalır. Böylece, yaklaşık 45-50°C'ye kadar, kimyasal kinetik teorisinin öngördüğü reaksiyon hızını artırma etkisi hakim olur. 45°C'nin üzerinde enzim proteininin termal denatürasyonu ve reaksiyon hızında hızlı bir düşüş daha önemli hale gelir (Şekil 51).
Bu nedenle, termolabilite veya artan sıcaklığa duyarlılık, enzimleri inorganik katalizörlerden keskin bir şekilde ayıran karakteristik özelliklerden biridir. İkincisinin varlığında reaksiyon hızı artan sıcaklıkla birlikte üstel olarak artar (bkz. Şekil 51).
100°C'de hemen hemen tüm enzimler aktivitelerini kaybeder (tabii ki tek bir enzim istisnadır). kas dokusu- 100°C'ye kadar ısınmaya dayanabilen miyokinaz). Sıcakkanlı hayvanlarda çoğu enzimin faaliyeti için en uygun sıcaklık 37-40°C'dir. Düşük sıcaklıklarda (0° veya altı), aktiviteleri neredeyse sıfıra düşmesine rağmen, enzimler kural olarak yok edilmez (denatüre olmaz). Her durumda uygun sıcaklığa maruz kalma süresi önemlidir. Şu anda, pepsin, trypsin ve diğer bazı enzimler için, enzim inaktivasyon hızı ile protein denatürasyon derecesi arasında doğrudan bir ilişkinin varlığı kanıtlanmıştır. Ayrıca enzimlerin termolabilitesinin substratın konsantrasyonu, ortamın pH'ı ve diğer faktörlerden belirli bir dereceye kadar etkilendiğine de dikkat çekiyoruz.
Enzim aktivitesinin ortamın pH'ına bağımlılığı
Enzimler genellikle hidrojen iyonu konsantrasyonunun dar bir bölgesinde en aktiftir; bu, hayvan dokuları için esas olarak evrim sırasında gelişen çevrenin fizyolojik pH değerlerine (pH 6,0-8,0) karşılık gelir. Grafiksel olarak gösterildiğinde çan şeklindeki eğri, enzimin maksimum aktivite gösterdiği belirli bir noktaya sahiptir; bu noktaya, bu enzimin faaliyeti için ortamın optimum pH'ı denir (Şekil 52). Enzim aktivitesinin hidrojen iyonlarının konsantrasyonuna bağımlılığını belirlerken reaksiyon, ortamın farklı pH değerlerinde, genellikle optimal bir sıcaklıkta ve yeterince yüksek substrat konsantrasyonlarının varlığında gerçekleştirilir. Masada Tablo 17'de bir takım enzimler için optimal pH sınırları gösterilmektedir.
Masadan Şekil 17'de enzim etkisi için optimum pH'ın fizyolojik değerler. Bunun istisnası, optimum pH değeri 2,0 olan pepsindir (pH 6,0'da aktif ve stabil değildir). Bu, pepsinin işleviyle açıklanır, çünkü mide suyu serbest hidroklorik asit içerir ve yaklaşık olarak bu pH değerinde bir ortam yaratır. Öte yandan, arginazın optimum pH'ı oldukça alkalin bölgededir (yaklaşık 10.0); Karaciğer hücrelerinde böyle bir ortam yoktur; bu nedenle in vivo olarak arginaz, görünüşe göre optimal pH bölgesinde işlev görmez.
Modern kavramlara göre, ortamın pH'ındaki değişikliklerin enzim molekülü üzerindeki etkisi, asidik ve bazik grupların (özellikle dikarboksilik amino asitlerin COOH grubu, sisteinin SH grubu) iyonizasyon durumunu veya derecesini etkilemektir. , histidinin imidazol nitrojeni, lisinin NH2 grubu, vb.). Ortamın farklı pH değerlerinde aktif merkez, proteinin üçüncül yapısını ve buna bağlı olarak aktif enzim-substrat kompleksinin oluşumunu etkileyen kısmen iyonize veya iyonize olmayan bir formda olabilir. Ayrıca substratların ve kofaktörlerin iyonlaşma durumu da önemlidir.
Enzim özgüllüğü
Enzimlerin etki özgüllüğü yüksektir. Bu özellik bakımından genellikle inorganik katalizörlerden önemli ölçüde farklılık gösterirler. Böylece, ince öğütülmüş platin ve paladyum, çeşitli yapılardaki on binlerce kimyasal bileşiğin (moleküler hidrojenin katılımıyla) indirgenmesini katalize edebilir. Enzimlerin yüksek özgüllüğü, yukarıda bahsedildiği gibi, substrat molekülleri ile enzim arasındaki konformasyonel ve elektrostatik tamamlayıcılığa ve enzimin aktif merkezinin benzersiz yapısına bağlıdır; bu da enzim için "tanınma", yüksek afinite ve seçicilik sağlar. Canlı hücrelerde eş zamanlı olarak meydana gelen binlerce başka kimyasal reaksiyon arasında bir reaksiyonun ortaya çıkması.
Etki mekanizmasına bağlı olarak, göreceli veya grup spesifikliğine ve mutlak spesifikliğe sahip enzimler ayırt edilir. Bu nedenle, bazı hidrolitik enzimlerin etkisi için substrat molekülündeki kimyasal bağın türü büyük önem taşımaktadır. Örneğin pepsin, hayvan ve bitki kaynaklı proteinleri parçalar, ancak her ikisinde de birbirinden önemli ölçüde farklılık gösterebilir. kimyasal yapı Hem amino asit bileşimi hem de fizikokimyasal özellikler. Ancak pepsin karbonhidratları veya yağları parçalamaz. Bu, pepsinin etki bölgesinin peptit CO-NH bağı olmasıyla açıklanmaktadır. Yağların gliserole hidrolizini katalize eden lipazın etkisi için yağ asidi böyle bir yer ester bağıdır. Tripsin, kimotripsin, peptidazlar, polisakkaritlerdeki a-glikosidik bağları (ancak selülozda bulunan β-glikosidik bağları değil) hidrolize eden enzimler benzer grup özgüllüğüne sahiptir. Tipik olarak bu enzimler sindirim sürecinde yer alır ve grup özgüllüğü şu şekildedir: büyük olasılıkla her şeyin belirli bir biyolojik anlamı vardır. Bazı hücre içi enzimler de benzer bağıl özgüllüğe sahiptir; örneğin, ATP varlığında hemen hemen tüm heksozların fosforilasyonunu katalize eden heksokinaz, ancak aynı zamanda hücrelerde aynı fosforilasyonu gerçekleştiren her heksoz için spesifik enzimler vardır.
Etkinin mutlak özgüllüğü, bir enzimin yalnızca tek bir substratın dönüşümünü katalize etme yeteneğidir. Substratın yapısındaki herhangi bir değişiklik (modifikasyon), onu enzimin etkisine erişilemez hale getirir. Bu tür enzimlerin bir örneği, arginini doğal koşullarda (vücutta) parçalayan arginaz, üre parçalanmasını katalize eden üreaz vb.'dir (bkz. Basit proteinlerin metabolizması).
Kimyasal maddelerin optik izomerik L- ve D-formlarının veya geometrik (cis- ve trans-) izomerlerinin varlığına bağlı olarak sözde stereokimyasal özgüllüğün varlığına dair deneysel kanıtlar vardır. Dolayısıyla, doğal proteinlerde yalnızca L-amino asitler bulunmasına rağmen, L- ve D-amino asitlerin oksidazları bilinmektedir. Her oksidaz türü yalnızca kendi spesifik stereoizomeri 1'e etki eder. (1 Bununla birlikte, substratın sterik konfigürasyonunda bir değişikliği katalize eden küçük bir enzim grubu (rasemazlar) vardır. Böylece, bakteriyel alanin rasemaz, hem L- hem de D-alanin'i, her iki izomerin optik olarak aktif olmayan bir karışımına geri dönüşümlü olarak dönüştürür: DL-alanin (rasemat).)
Stereokimyasal spesifikliğin açık bir örneği, CO2'nin yalnızca L-aspartik asitten uzaklaştırılmasını ve onu L-alanine dönüştürmesini katalize eden bakteriyel aspartat dekarboksilazdır. Stereospesifiklik, katalize eden enzimler ve sentetik reaksiyonlar tarafından sergilenir. Böylece, tüm canlı organizmalarda, doğal proteinlerin bir parçası olan glutamik asidin L-izomeri, amonyak ve a-ketoglutarattan sentezlenir. Bir bileşik, çift bağın etrafındaki atom gruplarının farklı düzenlemelerine sahip cis ve trans izomerler formunda mevcutsa, kural olarak bu geometrik izomerlerden yalnızca biri, enzimin etkisi için bir substrat görevi görebilir.
Örneğin, fumaraz yalnızca fumarik asidin (trans izomer) dönüşümünü katalize eder, ancak maleik asit (cis izomeri) üzerinde etki göstermez.
Böylece, etkinin özgüllüğü nedeniyle, enzimler aşağıdakilerin oluşmasını sağlar: yüksek hız hücrelerin mikrouzayındaki ve tüm organizmadaki çok çeşitli olası dönüşümlerden yalnızca belirli reaksiyonlar, böylece metabolizmanın yoğunluğunu düzenler.
Enzim aktivitesini belirleyen faktörler
Enzimler tarafından katalize edilen reaksiyonların hızını belirleyen faktörler burada kısaca tartışılacak ve enzim etkisinin aktivasyonu ve inhibisyonu ile ilgili sorular daha ayrıntılı olarak tartışılacaktır.
Bilindiği gibi, herhangi bir kimyasal reaksiyonun hızı zamanla azalır, ancak enzimatik reaksiyonların zaman içindeki ilerleme eğrisi (bkz. Şekil 53), homojen kimyasal reaksiyonların karakteristiği olan genel şekle sahip değildir. Zaman içinde enzimatik reaksiyonların hızındaki bir azalma, reaksiyon ürünleri tarafından inhibisyona, enzimin substratla doygunluk derecesindeki bir azalmaya (reaksiyon ilerledikçe substratın konsantrasyonu azaldığından) ve enzimin kısmi inaktivasyonuna bağlı olabilir. Enzim belirli bir sıcaklık ve ortamın pH'ında.
Ek olarak, enzimatik reaksiyon ürünlerinin konsantrasyonu arttığında daha önemli olabilecek ters reaksiyon hızı da dikkate alınmalıdır. Bu koşullar dikkate alındığında, dokularda ve biyolojik sıvılarda enzimatik reaksiyonların hızı incelenirken, başlangıç reaksiyon hızı genellikle enzimatik reaksiyon hızının doğrusala yaklaştığı koşullar altında belirlenir (substrat konsantrasyonunun doymaya yetecek kadar yüksek olduğu durumlar dahil).
SUBSTRAT VE ENZİM KONSANTRASYONUNUN ETKİSİ
ENZİMATİF REAKSİYON HIZI ÜZERİNDE
Yukarıdaki materyalden şu sonuç çıkıyor önemli sonuç Bir enzimatik reaksiyonun hızını belirleyen en önemli faktörlerden biri substrat konsantrasyonudur. Sabit bir enzim konsantrasyonunda, substrat miktarındaki daha fazla artış artık reaksiyon hızını etkilemediğinde veya hatta bazı durumlarda onu engellemediğinde reaksiyon hızı belirli bir maksimuma ulaşarak kademeli olarak artar (Şekil 54). Enzimatik reaksiyonun hızı ile substrat konsantrasyonu arasındaki ilişkinin eğrisinden görülebileceği gibi, substratın düşük konsantrasyonlarında bu göstergeler arasında doğrudan bir ilişki vardır, ancak yüksek konsantrasyonlarda reaksiyon hızı, substratın konsantrasyonundan bağımsız hale gelir. substratın konsantrasyonu; bu durumlarda genellikle substratın fazla olduğu ve enzimin tamamen doymuş olduğu varsayılır. İkinci durumda hız sınırlayıcı faktör enzimin konsantrasyonudur.
Herhangi bir enzimatik reaksiyonun hızı doğrudan enzimin konsantrasyonuna bağlıdır. İncirde. Şekil 55, reaksiyon hızı ile fazla substrat varlığında artan enzim miktarı arasındaki ilişkiyi göstermektedir. Bu miktarlar arasında doğrusal bir ilişki olduğu, yani reaksiyon hızının mevcut enzim miktarıyla orantılı olduğu görülebilir.
Enzimlerin özelliklerine ilişkin herhangi bir çalışma, bunların pratik faaliyetlerde - tıpta ve endüstride - uygulanması ulusal ekonomi- her zaman enzimatik reaksiyonun hangi hızda ilerlediğini bilme ihtiyacı ile ilişkilidir. Enzimatik aktiviteyi belirlemenin sonuçlarını anlamak ve doğru bir şekilde değerlendirmek için, reaksiyon hızının hangi faktörlere bağlı olduğunu ve hangi koşulların onu etkilediğini açıkça hayal etmeniz gerekir. Bunun gibi birçok durum var. Her şeyden önce bu, reaksiyona giren maddelerin kendilerinin konsantrasyonunun oranıdır: enzim ve substrat. Dahası, bunlar reaksiyonun gerçekleştiği ortamın her türlü özelliğidir: sıcaklık, asitlik, enzimatik süreci hem hızlandırabilen hem de yavaşlatabilen tuzların veya diğer yabancı maddelerin varlığı vb.
Enzimlerin etkisi, başta sıcaklık ve çevrenin reaksiyonu (pH) olmak üzere bir dizi faktöre bağlıdır. Enzim aktivitesinin en yüksek olduğu optimal sıcaklık genellikle 37 – 50˚C aralığıdır. Daha düşük sıcaklıklarda enzimatik reaksiyonların hızı azalır ve 0˚C'ye yakın sıcaklıklarda neredeyse tamamen durur. Sıcaklık arttıkça hız da azalır ve sonunda tamamen durur. Artan sıcaklıkla enzim yoğunluğunun azalması esas olarak enzimin içerdiği proteinin tahrip olmasından kaynaklanmaktadır. Proteinler kuru halde hidratlanmış (protein jeli veya solüsyon formunda) duruma göre çok daha yavaş denatüre olduğundan, kuru halde enzimlerin inaktivasyonu, nemin varlığında olduğundan çok daha yavaş gerçekleşir. Bu nedenle kuru bakteri sporları veya kuru tohumlar çok daha yüksek sıcaklıklara kadar ısınmaya dayanabilir. yüksek sıcaklıklar Tohumlar ve sporlar daha nemlidir.
Şu anda bilinen enzimlerin çoğu için, maksimum aktiviteye sahip oldukları optimum pH belirlenmiştir. Bu değer enzimin özellikleri açısından önemli bir kriterdir. Bazen enzimlerin bu özelliği, preparatif ayırma için kullanılır. Optimum pH'ın varlığı, enzimlerin polielektrolit olması ve yüklerinin pH değerine bağlı olmasıyla açıklanabilir. Bazen eşlik eden maddeler, tampon çözeltileri gibi pH optimumunu değiştirebilir. Bazı durumlarda substratlara bağlı olarak spesifikliği zayıf şekilde ifade edilen enzimlerin birkaç optima değeri vardır.
Sørensen'in ilk kez tespit ettiği gibi, enzimlerin etkisinin bağlı olduğu önemli bir faktör, ortamın aktif reaksiyonudur - pH. Bireysel enzimler, eylemleri için optimal pH değerinde farklılık gösterir. Örneğin mide suyunda bulunan pepsin, kuvvetli asidik ortamda (pH 1 – 2) en aktif olanıdır; Tripsin - pankreas tarafından salgılanan bir proteolitik enzim, hafif alkali bir ortamda (pH 8 - 9) optimum etkiye sahiptir; Bitki kökenli bir enzim olan papain, hafif asidik bir ortamda (pH 5 – 6) en iyi şekilde çalışır.
Buradan, değerin (PH optimum) bu enzim için çok hassas bir işaret olduğu anlaşılmaktadır. Substratın doğasına ve tampon çözeltinin bileşimine bağlıdır ve bu nedenle gerçek bir sabit değildir. Enzimlerin, asit-baz denatürasyonu yapabilen protein gövdeleri olarak özelliklerini de akılda tutmak gerekir. Asit-baz denatürasyonu, enzimin katalitik özelliklerinin kaybıyla birlikte yapısında geri dönüşü olmayan değişikliklere yol açabilir.
Herhangi bir enzimatik prosesin hızı büyük ölçüde hem substratın hem de enzimin konsantrasyonuna bağlıdır. Tipik olarak reaksiyon hızı, substrat içeriğinin optimum aralıkta veya biraz daha yüksek olması koşuluyla enzim miktarıyla doğrudan orantılıdır. Sabit miktarda enzimde substrat konsantrasyonu arttıkça hız artar. Bu tepki kitle eylemi yasasına tabidir ve Michaelis-Menton teorisinin ışığında değerlendirilir;
V=K(F) ,
V - reaksiyon hızı
K - hız sabiti
F - enzim konsantrasyonu.
Reaksiyon ortamında belirli iyonların varlığı, enzim kompleksinin aktif substratının oluşumunu aktive edebilir, bu durumda enzimatik reaksiyonun hızı artacaktır. Bu tür maddelere aktivatörler denir. Bu durumda enzimatik reaksiyonları katalize eden maddeler bunlara doğrudan katılmaz. Bazı enzimlerin aktivitesi sistemdeki tuzların konsantrasyonundan önemli ölçüde etkilenirken, diğer enzimler iyonların varlığına duyarlı değildir. Ancak bazı enzimlerin normal çalışması için bazı iyonlara mutlaka ihtiyaç vardır. İyonların bazı enzimlerin aktivitesini inhibe ettiği ve diğerlerinin aktivatörü olduğu bilinmektedir. Spesifik aktivatörler metal katyonlarını içerir: Na+, K+, Rb+, Cs+, Mg2+, Ca2+, Zn2+, Cd2+, Cr2+, Cu2+, Mn2+, Co2+, Ni2+, Al3+. Ayrıca Fe2+, Rb+, Cs+ katyonlarının yalnızca Mg varlığında aktivatör görevi gördüğü, diğer durumlarda bu katyonların aktivatör olmadığı da bilinmektedir. Çoğu durumda bir veya iki iyon belirli bir enzimi aktive edebilir. Örneğin, birçok enzim için ortak bir aktivatör olan ve fosforlanmış substratlar üzerinde etkili olan Mg2 +, neredeyse tüm durumlarda Mn2 + ile değiştirilebilir, ancak diğer metaller bunun yerini alamaz. Alkali toprak metallerinin genel olarak birbirleriyle rekabet ettiği, özellikle Ca2+'nın Mg2+ ve Zn2+ tarafından aktive edilen birçok enzimin aktivitesini baskıladığı unutulmamalıdır. Bunun nedeni ise hala belirsiz. Metal iyonlarının - aktivatörlerin etki mekanizması farklı olabilir. Her şeyden önce metal, enzimin aktif bölgesinin bir bileşeni olabilir. Ancak enzim ile substrat arasında bir bağlantı köprüsü görevi görebilir ve substratı enzimin aktif bölgesinde tutabilir. Metal iyonlarının bağlanabildiğine dair kanıtlar var organik bileşik proteinlerle ve son olarak metallerin aktivatör olarak olası etki mekanizmalarından biri, enzimatik reaksiyonun denge sabitindeki bir değişikliktir. Anyonların aynı zamanda bir takım enzimlerin aktivitesini de etkilediği kanıtlanmıştır. Örneğin CI'nin hayvan kökenli A-amilazın aktivitesi üzerindeki etkisi çok büyüktür.
Enzimlerin etkisi ayrıca spesifik aktivatörlerin veya inhibitörlerin varlığına da bağlıdır. Böylece pankreatik enzim enterokinaz, aktif olmayan trypsinojeni aktif trypsine dönüştürür. Hücrelerde ve çeşitli bezlerin salgılarında bulunan bu tür inaktif enzimlere proenzimler denir. Bir enzim rekabetçi olabilir veya olmayabilir. Yarışmalı inhibisyonda, inhibitör ve substrat birbirleriyle rekabet ederek birbirlerini enzim-substrat kompleksinden çıkarmaya çalışırlar. Rekabetçi bir inhibitörün etkisi, substratın yüksek konsantrasyonları ile ortadan kaldırılırken, rekabetçi olmayan bir inhibitörün etkisi bu koşullar altında kalır. Spesifik aktivatörlerin ve inhibitörlerin enzim üzerindeki etkisi büyük önem vücuttaki enzimatik süreçleri düzenlemek.
Enzim aktivatörlerinin yanı sıra, varlığı enzimlerin katalitik etkisini engelleyen veya tamamen etkisiz hale getiren çok sayıda madde bilinmektedir. Bu tür maddelere genellikle inhibitörler adı verilir. İnhibitörler, enzimler üzerinde belirli bir kimyasal şekilde etki eden maddelerdir ve etkilerinin niteliğine göre geri dönüşümlü ve geri dönüşümsüz inhibitörler olarak ikiye ayrılabilirler. Tersinir inhibisyon, enzim ve inhibitör arasında belirli bir denge sabiti ile bir denge ile karakterize edilir. Bu tip bir sistem, inhibitörün konsantrasyonuna bağlı olarak belirli bir derecede inhibisyon ile karakterize edilir ve inhibisyon hızlı bir şekilde elde edilir ve bu durumda zamandan bağımsız olur. İnhibitör diyalizle uzaklaştırıldığında enzim aktivitesi geri yüklenir. Geri dönüşü olmayan inhibisyon öncelikle diyalizin enzim aktivitesini geri getirmemesiyle ifade edilir. Ve geri dönüşümlü inhibisyonun aksine zamanla artar, böylece enzimin katalitik aktivitesinin tamamen inhibisyonu çok düşük bir inhibitör konsantrasyonunda meydana gelebilir. Bu durumda inhibitörün etkinliği denge sabitine değil, bu durumda inhibe edilen enzimin oranını belirleyen hız sabitine bağlıdır.
Sonuç olarak, ortamın pH'ına bağlı olarak balığın sindirim enzimleri çoğunlukla optimal koşullar altında çalışmaz. Sindirim sisteminin işleyişindeki bu "eksiklik", balıklarda sindirimin, yiyecek ve enzimlerin sürekli karıştırılmasıyla gerçekleşmesiyle telafi edilir. gastrointestinal sistem ikincisinin peristaltizmi sayesinde. Gastrointestinal sistemin hareketleri, yalnızca gıdanın kanal boyunca sürekli hareketi için değil, aynı zamanda enzimin substratla (gıda) karışması, substratın öğütülmesi ve enzimle daha iyi doyurulması için de önemlidir.[...]
Fonck deneysel olarak, test tüplerinde sindirimin, karıştırma yapılmayan karanlık test tüplerine kıyasla sürekli karıştırılarak gerçekleştirilmesi durumunda fibrinin pak-kreatik meyve suyu tarafından yaklaşık 2 kat daha hızlı sindirildiğini gösterdi.
Sindirim süreci sırasında, sindirim sistemine sürekli olarak yeni enzim bölümleri salınır ve bu da elbette ikincisinin sindirim yeteneğini arttırır.[...]
Doğal koşullar altında, kimyasal etkileşimin ürünleri: enzim ve substrat reaksiyon alanından çıkarılır ve böylece enzimin substrat üzerinde daha eksiksiz bir etkisi için koşullar yaratılır, yani. kimyasal reaksiyon ürününün orijinal üzerinde ters önleyici etkisi yoktur. reaksiyona giren maddeler. [...]
Her enzimin kendine özgü bir aktivatörü vardır ve onun varlığında enzim aktif hale gelir. Pepsin hidroklorik asit, trypsin enterokinaz ve safra, lipaz ise klorür, magnezyum ve safra içerir.[...]
Tripsin genellikle proteinleri hafif alkali bir ortamda sindirir, ancak asidik bir ortamda sindirmez. Ancak hafif asidik ortamda önemli miktarda safra eklenirse fibrini sindirebilir.[...]
Gördüğünüz gibi vücuttaki enzimlerin aktivasyonu farklı şekillerde gerçekleştirilebilir ve sindirimin nihai sonucu, bütünlüğü sadece enzimin kendisine değil, aynı zamanda içinde çalıştığı ortama da bağlıdır. Sindirim sistemine salınan aktivatörler ayrıca sindirim sisteminin peristaltizmine de bağlıdır.[...]
Yani gıdanın sindiriminin yoğunluğu sadece kalitesine değil aynı zamanda enzimin kendisine de bağlıdır. Enzim konsantrasyonunun yeterince yüksek olduğunu ve belirli bir substrata etki ettiğini varsayalım, o zaman gıdanın başarılı bir şekilde sindirilmesi için uygun bir ortam da gereklidir." Ortam, enzimin çalışması için elverişsizse o zaman enzim alt tabaka üzerinde hiç etkili olmayabilir veya zayıf bir etkiye sahip olabilir.
