Ang panunaw ay isang kumplikadong multi-stage na proseso ng physiological, kung saan ang pagkain (isang pinagmumulan ng enerhiya at nutrients para sa katawan) na pumapasok sa digestive tract ay sumasailalim sa mekanikal at kemikal na pagproseso.
Mga tampok ng proseso ng panunaw
Kasama sa pagtunaw ng pagkain ang mekanikal (pagbasa at paggiling) at pagproseso ng kemikal. Ang proseso ng kemikal ay nagsasangkot ng isang serye ng mga sunud-sunod na yugto ng pagbagsak ng mga kumplikadong sangkap sa mas simpleng mga elemento, na pagkatapos ay hinihigop sa dugo.
Mga uri ng coagulant curds at enzymes
May tatlong uri ng enzymes.
Ang Chymosin ay ginawa sa pamamagitan ng pagbuburo
Ang proseso ng pag-activate ay nangyayari sa pamamagitan ng isang mono- o bimolecular na reaksyon, depende sa enzyme at kundisyon. Ipinapahiwatig nito na sa karamihan ng mga kaso, hindi bababa sa 85% ng mga amino acid ay kinakailangang magkapareho sa mga immunochemical cross-reaksyon.Ang enzyme ay may pangunahing aktibidad ng endopeptide at napakakaunting aktibidad ng exopeptide, ito ay dahil sa ang katunayan na ang aktibong site ay malawak at maaaring maglaman ng pitong residue ng amino acid. Para sa kadahilanang ito, mayroon itong kumplikadong pagtitiyak at ang enzyme ay lumilitaw na hindi tiyak. Ang ilang mga umiiral na aspartic protease ay may mga molecular variant na naglalaman ng higit pa o mas kaunting mga enzymatic na komposisyon, ang microheterogeneity ay higit pa o mas kaunting ipinahayag ng hanay ng mga coagulant enzymes. Ang microheterogeneity ay nagdudulot ng glycolysis, phosphorylation, deamidation o bahagyang proteolysis.
Nangyayari ito kapag ipinag-uutos na paglahok mga enzyme na nagpapabilis ng mga proseso sa katawan. Ang mga katalista ay ginawa at bahagi ng mga katas na kanilang inilalabas. Ang pagbuo ng mga enzyme ay nakasalalay sa kung anong kapaligiran ang itinatag sa tiyan, oral cavity at iba pang bahagi ng digestive tract sa isang pagkakataon o iba pa.
Ang pagkakaroon ng pumasa sa bibig, pharynx at esophagus, ang pagkain ay pumapasok sa tiyan sa anyo ng isang halo ng likido at dinurog ng mga ngipin. Ang halo na ito, sa ilalim ng impluwensya ng gastric juice, ay nagiging likido at semi-likido na masa, na lubusan na halo-halong dahil sa peristalsis ng mga dingding. Susunod na pumapasok ito sa duodenum, kung saan ito ay higit na pinoproseso ng mga enzyme.
Mga tiyak na aspeto ng molekular
Ito ay nailalarawan sa pamamagitan ng mataas na pagtitiyak ng coagulation ng gatas at, bilang isang panuntunan, mababang aktibidad ng proteolytic. Ang Quimogen, na tinatawag ding prochymosin, ay na-convert sa isang aktibong enzyme sa pamamagitan ng acid treatment. Ito ay nangyayari sa pamamagitan ng pseudochymosin intermediate sa pH 2, kung saan ang rate ng activation ay mabilis, na nagko-convert sa chymosin sa mataas na pH. Ang mga ito ay nailalarawan sa pamamagitan ng isang mataas na antas ng aktibidad ng proteolytic at paglaban sa paggamot sa init. Ang mga enzyme na ito ay homologous ngunit may iba't ibang mga detalye. . Ang panunaw ng pagkain ay nangyayari bilang isang resulta ng isang reaksyon na tinatawag na hydrolysis, na kinabibilangan ng pagkasira ng ilang mga sangkap na may partisipasyon ng mga molekula ng tubig.
Ang likas na katangian ng pagkain ay tumutukoy kung anong uri ng kapaligiran ang itatatag sa bibig at tiyan. Normal sa oral cavity bahagyang alkalina na kapaligiran. Ang mga prutas at juice ay nagdudulot ng pagbaba sa pH likido sa bibig(3.0) at ang pagbuo ng isang acidic na kapaligiran. Ang mga produktong naglalaman ng ammonium at urea (menthol, cheese, nuts) ay maaaring maging sanhi ng reaksyon ng laway na maging alkaline (pH 8.0).
Istruktura ng tiyan
Ang tiyan ay isang guwang na organ kung saan ang pagkain ay iniimbak, bahagyang natutunaw at hinihigop. Ang organ ay matatagpuan sa itaas na kalahati ng lukab ng tiyan. Kung gumuhit ka ng isang patayong linya sa pamamagitan ng pusod at dibdib, pagkatapos ay humigit-kumulang 3/4 ng tiyan ay nasa kaliwa nito. Sa isang may sapat na gulang, ang dami ng tiyan ay nasa average na 2-3 litro. Kapag kumakain ng maraming pagkain, ito ay tumataas, at kung ang isang tao ay nagugutom, ito ay bumababa.
Ang mga reaksyong hydrolysis na ito ay na-catalyze ng mga enzyme na karaniwang tinatawag na hydrolytic enzymes. Ang mga digestive enzymes ay mga biological catalyst na inilabas sa mga organo ng digestive system na nagtataguyod ng mga reaksiyong kemikal na nagpapababa ng mga molekula, mas maliliit na organikong compound, na naroroon sa mga pagkain, na nagpapahintulot sa kanila na masipsip at magamit ng katawan.
Ang mga digestive enzyme ay pinangalanan ayon sa substrate kung saan sila kumikilos, maging carbohydrates, lipids o protina. Protease carbohydrase Lipase Nuclease Maltase Amylase. . Ang mga enzyme ay napakalaki at kumplikado mga molekula ng protina, na kumikilos bilang mga katalista sa mga reaksiyong biochemical. Sa almirol ay kumikilos sila sa pamamagitan ng pagpapakawala iba't ibang produkto, kabilang ang mga dextrin at unti-unting maliliit na polimer na binubuo ng mga yunit ng glucose. Ginawa sa laway at pancreas, ang amylase ay ginawa rin ng iba't ibang fungi, bacteria at gulay.
Ang hugis ng tiyan ay maaaring magbago alinsunod sa pagpuno nito sa pagkain at mga gas, pati na rin depende sa kondisyon ng mga kalapit na organo: pancreas, atay, bituka. Ang hugis ng tiyan ay naiimpluwensyahan din ng tono ng mga dingding nito.
Ang tiyan ay isang pinahabang bahagi ng digestive tract. Sa pasukan ay may sphincter (pyloric valve) na nagpapahintulot sa pagkain na dumaan mula sa esophagus papunta sa tiyan sa mga bahagi. Ang bahagi na katabi ng pasukan sa esophagus ay tinatawag na bahagi ng puso. Sa kaliwa nito ay ang fundus ng tiyan. Ang gitnang bahagi ay tinatawag na "katawan ng tiyan".
Ang mga amylase ay nahahati sa dalawang pangkat: endoamylases at exoamylases. Ang mga endoamylases ay nag-catalyze ng random na hydrolysis sa molekula ng starch. Eksklusibong nag-hydrolyze ang mga exoamylases -1,4 glycosidic linkage tulad ng α-amylase o parehong α-1,4 at α-1,6 linkage tulad ng amyloglucosidase at glycosidase. Ang Amylase, tulad ng lahat ng iba pang mga enzyme, ay kumikilos bilang isang katalista, ibig sabihin ay hindi ito binabago ng reaksyon ngunit pinapadali ito, na binabawasan ang dami ng enerhiya na kinakailangan upang makamit ito. Ang Amylase ay hinuhukay ang mga starch sa pamamagitan ng pag-catalyze ng hydrolysis, na siyang pagkasira sa pamamagitan ng pagdaragdag ng isang molekula ng tubig.
Sa pagitan ng antrum (dulo) ng organ at duodenum ay may isa pang pylorus. Ang pagbubukas at pagsasara nito ay kinokontrol ng mga kemikal na irritant na inilabas mula sa maliit na bituka.
Mga tampok ng istraktura ng dingding ng tiyan
Ang dingding ng tiyan ay may linya na may tatlong layer. Ang panloob na layer ay ang mauhog lamad. Ito ay bumubuo ng mga fold, at ang buong ibabaw nito ay natatakpan ng mga glandula (mga 35 milyon sa kabuuan), na naglalabas ng gastric juice, digestive enzymes, nilayon para sa pagproseso ng kemikal ng pagkain. Tinutukoy ng aktibidad ng mga glandula na ito kung anong kapaligiran sa tiyan - alkalina o acidic - ang itatatag sa isang tiyak na panahon.
Kaya, ang almirol kasama ang tubig ay nabuo sa maltose. Ang iba pang mga enzyme pagkatapos ay sinisira ang maltose sa glucose, na nasisipsip sa pamamagitan ng mga dingding maliit na bituka, at pagkatapos maipasok sa atay ito ay ginagamit bilang enerhiya. Bilang karagdagan sa catalytic breakdown ng mga molekula ng starch, ang fungal alpha-amylase ay isang multienzyme na may kakayahang magsagawa ng higit sa 30 enzymatic function, kabilang ang pagkasira ng mga molekula ng taba at protina. Ito rin ay may kakayahang mag-convert ng 450 beses na mas maraming starch sa maltose kaysa sariling timbang. -Amylase catalyzes ang hydrolysis ng taba, convert ang mga ito sa glycerol at mataba acids, protina sa proteoses at starch derivatives sa dextrin at mas simpleng sugars.
Ang submucosa ay may medyo makapal na istraktura, na natagos ng mga nerbiyos at mga sisidlan.
Ang ikatlong layer ay isang malakas na lamad, na binubuo ng makinis na mga hibla ng kalamnan na kinakailangan para sa pagproseso at pagtulak ng pagkain.
Ang labas ng tiyan ay natatakpan ng isang siksik na lamad - ang peritoneum.
Mayroon itong aktibidad na pH na malapit sa 7. Mga indikasyon:? -Amylase ay nagpapabilis at nagpapadali sa pagtunaw ng almirol, taba at protina. Kaya, maaari nitong palakihin ang paggamit ng katawan ng pagkain at magamit upang gamutin ang pancreatic secretion deficiency at talamak na pancreatic inflammation, bukod sa iba pang mga benepisyo.
Contraindications: Hindi dapat ibigay sa mga pasyente na may kilalang hypersensitivity sa fungal enzyme. Mga salungat na reaksyon: ang posibilidad ng mga reaksiyong alerdyi sa mga taong may hypersensitivity sa fungal enzyme. Ang mga lipase ay maaaring halaman, baboy o microbial na pinagmulan, at ang huli ay may malaking kalamangan. Nakatutulong kapag ang kakulangan sa produksyon ay nangyayari sa pancreas, ang lipase ay isang enzyme na ang supplementation ay maaaring maging kapaki-pakinabang sa mga kaso ng hindi pagkatunaw ng pagkain, celiac disease, cystic fibrosis at Crohn's disease.
Gastric juice: komposisyon at mga tampok
Ang pangunahing papel sa yugto ng panunaw ay nilalaro ng gastric juice. Ang mga glandula ng tiyan ay iba-iba sa kanilang istraktura, ngunit ang pangunahing papel sa pagbuo ng gastric fluid ay nilalaro ng mga cell na naglalabas ng pepsinogen, hydrochloric acid at mucoid substances (mucus).
Ang Lipase ay responsable para sa pagkasira at pagsipsip ng mga taba sa bituka. Isang enzyme na mahalaga para sa pagsipsip at pagtunaw ng mga sustansya sa bituka, na responsable para sa pagkasira ng mga lipid, lalo na ang mga triglycerides, ang lipase ay nagbibigay-daan sa katawan na mas madaling sumipsip ng pagkain sa pamamagitan ng pagpapanatili ng mga sustansya sa naaangkop na antas. Sa katawan ng tao, ang lipase ay pangunahing ginawa ng pancreas, ngunit inilalabas din ng oral cavity at tiyan. Karamihan sa mga tao ay gumagawa ng sapat na dami ng pancreatic lipase.
Ang paggamit ng mga pandagdag sa lipase ay maaaring kanais-nais sa mga kaso talamak na karamdaman tiyan. Sa isang pag-aaral ng 18 tao, ang mga suplemento na naglalaman ng lipase at iba pang pancreatic enzymes ay ipinakita upang mabawasan ang pagpi-print ng tiyan, pagkapunit, gas at kakulangan sa ginhawa pagkatapos kumain ng mataas na taba na pagkain. Dahil ang ilan sa mga sintomas na ito ay nauugnay sa irritable bowel syndrome, ang ilang mga tao na may ganitong kondisyon ay maaaring makaranas ng pagpapabuti sa paggamit ng pancreatic enzymes.
Ang digestive juice ay isang walang kulay, walang amoy na likido at tinutukoy kung anong uri ng kapaligiran ang dapat nasa tiyan. Mayroon itong binibigkas na acidic na reaksyon. Kapag nagsasagawa ng isang pag-aaral upang makita ang mga pathology, madali para sa isang espesyalista na matukoy kung anong uri ng kapaligiran ang umiiral sa isang walang laman (pag-aayuno) na tiyan. Ito ay isinasaalang-alang na ang kaasiman ng juice sa isang walang laman na tiyan ay medyo mababa, ngunit kapag ang pagtatago ay pinasigla ito ay tumataas nang malaki.
Iminumungkahi ng pananaliksik na ang lipase ay maaaring maging kapaki-pakinabang sa mga kaso ng celiac disease, isang kondisyon kung saan ang gluten mula sa pagkain ay nagdudulot ng pinsala sa bituka. Kasama sa mga sintomas ang pananakit ng tiyan, pagbaba ng timbang at pagkapagod. Sa isang pag-aaral ng 40 bata na may sakit na celiac, ang mga tumanggap ng pancreatic therapy ay nagpakita ng bahagyang pagtaas sa timbang kumpara sa placebo group. Ang mga taong may pancreatic insufficiency at cystic fibrosis ay kadalasang nangangailangan ng lipase at iba pang enzyme supplement. Ang mga taong may celiac disease, Crohn's disease, o digestive disorder ay maaaring kulang sa pancreatic enzymes, kabilang ang lipase.
Ang isang tao na sumusunod sa isang normal na diyeta ay gumagawa ng 1.5-2.5 litro ng gastric fluid sa araw. Ang pangunahing proseso na nagaganap sa tiyan ay ang paunang pagkasira ng mga protina. Dahil ang gastric juice ay nakakaapekto sa pagtatago ng mga catalyst para sa proseso ng panunaw, nagiging malinaw sa kung anong kapaligiran ang mga enzyme ng tiyan ay aktibo - sa isang acidic na kapaligiran.
Mga pahiwatig: Sa mga kaso ng pancreatic enzyme deficiency, dyspepsia, cystic fibrosis at celiac disease, Crohn's disease. Contraindications: walang mga sanggunian sa mga reference na libro. Mga Salungat na Reaksyon: Walang mga ulat ng mga side effect gamit ang dosis na iminungkahi sa itaas.
Pag-iingat: Ang lipase ay hindi dapat inumin nang kasabay ng betaine hydrochloride o hydrochloric acid, na maaaring sirain ang enzyme. Mga Pakikipag-ugnayan: Makipag-usap sa iyong doktor kung ang pasyente ay umiinom ng orlistat, dahil nakakasagabal ito sa aktibidad ng mga suplemento ng lipase, na humaharang sa kanilang kakayahang masira ang mga taba.
Mga enzyme na ginawa ng mga glandula ng gastric mucosa
Ang Pepsin ay ang pinakamahalagang enzyme sa digestive juice, na kasangkot sa pagkasira ng mga protina. Ginagawa ito sa ilalim ng impluwensya ng hydrochloric acid mula sa hinalinhan nito, pepsinogen. Ang pagkilos ng pepsin ay tungkol sa 95% ng paghahati ng juice. Ang mga aktwal na halimbawa ay nagpapakita kung gaano kataas ang aktibidad nito: Ang 1 g ng sangkap na ito ay sapat na upang matunaw ang 50 kg ng puti ng itlog at kulutin ang 100,000 litro ng gatas sa loob ng dalawang oras.
Ito ay isang enzyme na itinago ng pancreas na kasangkot sa pagkasira ng mga protina na nagreresulta mula sa pagkilos ng gastric pepsin. Ang protease ay tinatago bilang isang proenzyme at isinaaktibo ng katas ng bituka. Ito ay pinangangasiwaan kasama ng iba pang pancreatic amylases at propancin lipases kapag may pagbaba sa pancreatic secretion.
Ang mga protease ay mga enzyme na sumisira sa mga peptide bond sa pagitan ng mga amino acid sa mga protina. Ang prosesong ito ay tinatawag na proteolytic cleavage, isang karaniwang mekanismo para sa pag-activate o pag-inactivate ng mga enzyme na pangunahing kasangkot sa panunaw at pamumuo ng dugo.
Ang mucin (mucus ng tiyan) ay isang kumplikadong kumplikado ng mga sangkap ng protina. Sinasaklaw nito ang buong ibabaw ng gastric mucosa at pinoprotektahan ito mula sa parehong mekanikal na pinsala at self-digestion, dahil maaari nitong pahinain ang epekto ng hydrochloric acid, sa madaling salita, neutralisahin ito.
Ang lipase ay naroroon din sa tiyan - Ang gastric lipase ay hindi aktibo at pangunahing nakakaapekto sa mga taba ng gatas.
Ang mga protease ay natural na nangyayari sa lahat ng mga organismo at kumakatawan sa 1-5% ng kanilang genetic na nilalaman. Ang mga enzyme na ito ay kasangkot sa isang malawak na hanay ng mga metabolic na reaksyon, mula sa simpleng pagtunaw ng mga protina ng pagkain hanggang sa lubos na kinokontrol na mga kaskad. Ang mga protease ay matatagpuan sa iba't ibang microorganism tulad ng mga virus, bacteria, protozoa, yeast at fungi. Ang kawalan ng kakayahan ng mga protease ng halaman at hayop na matugunan ang pandaigdigang pangangailangan para sa mga enzyme ay humantong sa pagtaas ng interes sa mga protease na pinagmulan ng microbial.
Ang mga mikroorganismo ay isang mahusay na mapagkukunan ng mga protease dahil sa kanilang mahusay na biochemical diversity at kadalian genetic manipulasyon. Maraming mga proteinase ang ginawa ng mga indibidwal na microorganism, depende sa species, o kahit na sa pamamagitan ng iba't ibang mga strain ng parehong species. Ang iba't ibang mga protina ay maaari ding gawin ng parehong strain sa pamamagitan ng pagbabago ng mga kondisyon ng kultura.
Ang isa pang sangkap na nararapat na banggitin ay na ito ay nagtataguyod ng pagsipsip ng bitamina B12. panloob na kadahilanan Kastilyo. Paalalahanan ka namin na ang bitamina B 12 ay kinakailangan para sa transportasyon ng hemoglobin sa dugo.
Ang papel ng hydrochloric acid sa panunaw
Ang hydrochloric acid ay nagpapagana ng mga enzyme sa gastric juice at nagtataguyod ng panunaw ng mga protina, dahil nagiging sanhi ito ng pamamaga at pagluwag. Bilang karagdagan, pinapatay nito ang mga bakterya na pumapasok sa katawan kasama ng pagkain. Ang hydrochloric acid ay inilabas sa maliliit na dosis, anuman ang kapaligiran sa tiyan, kung mayroong pagkain dito o kung ito ay walang laman.
Dosis: Ang dosis ay nag-iiba mula 600 units hanggang 500 units. Contraindications: Hindi dapat ibigay sa mga pasyente na may kilalang hypersensitivity sa bacterial enzyme. Mga side effect: posibilidad ng mga allergic reaction sa mga taong may hypersensitivity sa bacterial enzyme.
Uminom ng 1 hanggang 2 kapsula sa bawat pagkain. Ang pepsinogen ay isang hindi aktibong anyo ng enzyme. Ang precursor na ito ay itinago ng gastric mucosa at dapat tratuhin ng hydrochloric acid upang maging aktibo. Humigit-kumulang 1% ng pepsinogen ang maaaring pumasok sa daloy ng dugo at maaaring maging isang kapaki-pakinabang na tagapagpahiwatig ng sakit sa tiyan. Sa partikular, ang mga halaga nito ay isinasaalang-alang sa layunin.
Ngunit ang pagtatago nito ay nakasalalay sa oras ng araw: ito ay itinatag na ang pinakamababang antas pagtatago ng o ukol sa sikmura naobserbahan sa pagitan ng 7 at 11 am, at maximum sa gabi. Kapag ang pagkain ay pumasok sa tiyan, ang pagtatago ng acid ay pinasigla dahil sa pagtaas ng aktibidad vagus nerve, paglaki ng tiyan at pagkakalantad sa kemikal mga bahagi ng pagkain sa mauhog lamad.
Pepsinogen at pepsin: biological na papel at panunaw ng protina
Subaybayan ang kalusugan at pag-andar ng gastric mucosa; Suriin ang panganib na magkaroon ng gastritis; Tukuyin ang proporsyon ng mga apektado bilang resulta ng ilang mga kondisyon ng pathological. Ang Pepsin ay itinago bilang isang zymogen, iyon ay, sa isang hindi aktibong anyo na nakakakuha ng functional na kapasidad lamang pagkatapos ng isang tumpak na pagbabago sa istruktura. Sa partikular, ang hydrochloric acid na itinago ng mga parietal cells ng tiyan ay nagko-convert ng pepsinogen, ang pasimula nito sa pepsin, sa pamamagitan ng isang proteolytic cut, na nagreresulta sa pag-alis ng humigit-kumulang apatnapung amino acid.
Anong kapaligiran sa tiyan ang itinuturing na pamantayan, pamantayan at mga paglihis
Kapag pinag-uusapan ang kapaligiran sa tiyan ng isang malusog na tao, dapat itong isaalang-alang na ang iba't ibang bahagi ng organ ay may iba't ibang mga halaga ng kaasiman. Kaya, pinakamataas na halaga ay 0.86 pH, at ang pinakamababa ay 8.3. Ang karaniwang tagapagpahiwatig ng kaasiman sa katawan ng tiyan sa isang walang laman na tiyan ay 1.5-2.0; sa ibabaw ng panloob na mauhog na layer ang pH ay 1.5-2.0, at sa kailaliman ng layer na ito - 7.0; sa huling bahagi ng tiyan ay nag-iiba mula 1.3 hanggang 7.4.
Ang mga sakit sa tiyan ay nabubuo bilang resulta ng kawalan ng balanse ng produksyon ng acid at neiolysis at direktang umaasa sa kapaligiran sa tiyan. Mahalaga na ang mga halaga ng pH ay palaging normal.
Ang matagal na hypersecretion ng hydrochloric acid o hindi sapat na neutralisasyon ng acid ay humahantong sa pagtaas ng kaasiman sa tiyan. Sa kasong ito, nabuo ang mga pathology na umaasa sa acid.
Ang mababang kaasiman ay katangian ng (gastroduodenitis) at kanser. Ang indicator para sa gastritis na may mababang kaasiman ay 5.0 pH o higit pa. Ang mga sakit ay pangunahing nagkakaroon ng pagkasayang ng mga selula ng gastric mucosa o ang kanilang dysfunction.
Gastritis na may matinding kakulangan sa pagtatago
Ang patolohiya ay nangyayari sa mga matanda at matatandang pasyente. Kadalasan, ito ay pangalawa, iyon ay, ito ay bubuo laban sa background ng isa pang sakit na nauna dito (halimbawa, isang benign na ulser sa tiyan) at ang resulta ng kapaligiran sa tiyan - alkalina, sa kasong ito.
Ang pag-unlad at kurso ng sakit ay nailalarawan sa pamamagitan ng kawalan ng seasonality at isang malinaw na periodicity ng exacerbations, iyon ay, ang oras ng kanilang paglitaw at tagal ay hindi mahuhulaan.
Mga sintomas ng kakulangan sa pagtatago
- Patuloy na belching na may bulok na lasa.
- Pagduduwal at pagsusuka sa panahon ng exacerbation.
- Anorexia (kawalan ng gana).
- Pakiramdam ng bigat sa rehiyon ng epigastriko.
- Alternating pagtatae at paninigas ng dumi.
- Utot, dagundong at mga pagsasalin sa tiyan.
- Dumping syndrome: isang pakiramdam ng pagkahilo pagkatapos kumain ng mga karbohidrat na pagkain, na nangyayari dahil sa mabilis na pagpasok ng chyme mula sa tiyan sa duodenum, na may pagbawas sa aktibidad ng o ukol sa sikmura.
- Pagbaba ng timbang (ang pagbaba ng timbang ay hanggang ilang kilo).
Ang gastrogenic na pagtatae ay maaaring sanhi ng:
- mahinang natutunaw na pagkain na pumapasok sa tiyan;
- isang matalim na kawalan ng timbang sa proseso ng pagtunaw ng hibla;
- pinabilis na pag-alis ng gastric sa kaso ng pagkagambala sa pagsasara ng function ng spinkter;
- paglabag sa bactericidal function;
- mga pathologies ng pancreas.
Gastritis na may normal o nadagdagan na pagpapaandar ng pagtatago
Ang sakit na ito ay mas karaniwan sa mga kabataan. Ito ay isang pangunahing kalikasan, iyon ay, ang mga unang sintomas ay lumilitaw nang hindi inaasahan para sa pasyente, dahil bago iyon ay hindi siya nakakaramdam ng anumang binibigkas na kakulangan sa ginhawa at subjectively itinuturing ang kanyang sarili na malusog. Ang sakit ay nangyayari sa alternating exacerbations at pahinga, nang walang binibigkas na seasonality. Upang tumpak na matukoy ang diagnosis, kailangan mong kumunsulta sa isang doktor upang magreseta siya ng isang pagsusuri, kabilang ang isang instrumental.
Sa talamak na yugto, namamayani ang sakit at dyspeptic syndromes. Ang sakit, bilang panuntunan, ay malinaw na nauugnay sa kapaligiran sa tiyan ng tao sa oras ng pagkain. Ang sakit ay nangyayari halos kaagad pagkatapos kumain. Ang sakit sa huli na pag-aayuno (ilang oras pagkatapos kumain) ay hindi gaanong karaniwan; posible ang kumbinasyon ng dalawa.
Mga sintomas ng tumaas na pagpapaandar ng secretory
- Ang sakit ay karaniwang katamtaman, kung minsan ay sinamahan ng presyon at bigat sa rehiyon ng epigastric.
- Matindi ang sakit sa huli.
- Ang dyspeptic syndrome ay ipinahayag sa pamamagitan ng belching "maasim" na hangin, masamang aftertaste sa bibig, mga karamdaman panlasa ng mga sensasyon, pagduduwal, pag-alis ng sakit sa pamamagitan ng pagsusuka.
- Ang mga pasyente ay nakakaranas ng heartburn, kung minsan ay masakit.
- Ang bituka dyspepsia syndrome ay ipinahayag sa pamamagitan ng paninigas ng dumi o pagtatae.
- Karaniwang nailalarawan sa pamamagitan ng pagiging agresibo, mood swings, hindi pagkakatulog at pagkapagod.
E) gastrogenic insufficiency sa panahon ng gastrectomy, gastrectomy, atrophic gastritis.
2. Paglabag sa parietal digestion dahil sa kakulangan ng disaccharidases (congenital, acquired lactase o iba pang disaccharidase deficiency), na may pagkagambala sa intracellular transport ng mga bahagi ng pagkain bilang resulta ng pagkamatay ng mga enterocytes (Crohn's disease, celiac enteropathy, sarcoidosis, radiation, ischemic at iba pang enteritis).
3. May kapansanan sa pag-agos ng lymph mula sa mga bituka - sagabal ng mga lymphatic duct na may lymphangectasia, lymphoma, bituka tuberculosis, carcinoid.
4. Pinagsamang mga karamdaman sa diabetes mellitus, giardiasis, hyperthyroidism, hypogammaglobulinemia, amyloidosis, AIDS, sepsis.
Ang lahat ng mga kondisyong nakalista sa itaas ay, sa isang antas o iba pa, mga indikasyon para sa enzyme therapy.
Sa kabila ng iba't ibang mga sanhi na nagdudulot ng mga karamdaman sa pagtunaw, ang pinakamalubhang mga karamdaman ay sanhi ng mga sakit ng pancreas, na sinamahan ng kakulangan ng exocrine. Ito ay nangyayari sa mga sakit ng pancreas na sinamahan ng kakulangan ng exocrine function nito (talamak na pancreatitis, pancreatic fibrosis, atbp.). Ang exocrine pancreatic insufficiency ay nananatiling isa sa pinakamarami kasalukuyang mga problema V makabagong gamot. Bawat taon sa Russia, higit sa 500 libong mga tao ang pumunta sa mga institusyong medikal dahil sa iba't ibang mga pathologies ng pancreas, na sinamahan ng exocrine insufficiency. Bilang karagdagan, kahit na ang mga menor de edad na paglihis sa kemikal na istraktura ng pagkain ay humantong sa pag-unlad ng exocrine pancreatic insufficiency. Sa talamak na pancreatitis, ang exocrine pancreatic insufficiency ay bubuo mga huling yugto sakit dahil sa progresibong pagkawala ng functionally active organ parenchyma at pagkasayang nito. Kasabay nito, ang mga klinikal na palatandaan ng maldigestion na may pagkawala ng timbang sa katawan ay nauuna; mga sistematikong komplikasyon(immunodeficiency, nakakahawang komplikasyon, mga sakit sa neurological, atbp.). Sa ilang mga kaso, ang mga pasyente na may talamak na pancreatitis sintomas ng sakit ay hindi nakakaabala at ang sakit ay nagpapakita ng sarili bilang exocrine at/o endocrine insufficiency. Ang isang pangmatagalang kasaysayan ng talamak na pancreatitis ay makabuluhang nagpapataas ng panganib na magkaroon ng pancreatic cancer. Sa ngayon, ito ay itinatag na ang pangunahing dahilan para sa pag-unlad talamak na pancreatitis na may exocrine insufficiency ay nakakalason-metabolic effect sa pancreas. Sa mga binuo bansa, ang pag-abuso sa alkohol ay ang pangunahing sanhi ng pag-unlad ng talamak na pancreatitis, lalo na sa kumbinasyon ng isang mataas na protina at taba na nilalaman sa diyeta ng mga umiinom. Sa 55-80% ng mga pasyente na may talamak na pancretitis na may exocrine pancreatic insufficiency, ang etiology ng sakit ay tinutukoy ng alkohol. Mayroon ding data na nagpapahiwatig genetic predisposition sa pag-unlad ng talamak na pancreatitis. Bukod, sa Kamakailan lamang Ang paninigarilyo ay naisangkot sa pagbuo ng talamak na pancreatitis. Ang mga klinikal na palatandaan ng exocrine pancreatic insufficiency ay kinabibilangan ng utot, steatorrhea, pagduduwal, pagbaba ng timbang, pananakit ng kasukasuan, kakulangan mga bitamina na natutunaw sa taba. Ang sintomas ng sakit ng tiyan na may exocrine pancreatic insufficiency ay maaaring sanhi hindi lamang ng concomitant pancreatitis, kundi pati na rin ng overstretching ng bituka na pader dahil sa labis na akumulasyon ng mga gas at pinabilis na pagpasa ng mga feces. Ayon sa ilang mga may-akda, ang sintomas ng sakit sa exocrine pancreatic insufficiency ay maaaring dahil sa ang katunayan na ang pagbawas ng pagtatago ng pancreatic enzymes sa exocrine insufficiency ay humahantong sa hyperstimulation ng pancreas sa pamamagitan ng mataas na antas ng cholecystokinin sa plasma ng dugo at, dahil dito, sa sakit ng tiyan syndrome . Upang masuri ang kakulangan sa exocrine, ginagamit din ang mga pamamaraan ng laboratoryo at instrumental na pananaliksik. Scatological na pananaliksik hanggang sa araw na ito ay hindi nawala ang kaugnayan nito at isang naa-access na paraan ng impormasyon para sa pagtukoy ng pagkakaroon ng exocrine pancreatic insufficiency. Sa kakulangan sa pag-andar, lumilitaw ang polyfecal matter, ang mga feces ay nakakakuha ng kulay-abo na kulay, may "mamantika" na hitsura, isang fetid, bulok na amoy, steatorrhea, creatorrhea, at bihirang lumitaw ang amilorrhea. Ang pagsusuri sa scatological ay hindi palaging nagbibigay-kaalaman sa kaso ng mga banayad na karamdaman ng exocrine function. Ang pagtukoy sa nilalaman ng elastase-1 sa mga feces ay isa sa mga modernong pamamaraan para sa pagtatasa ng kalubhaan ng exocrine pancreatic insufficiency, dahil hindi binabago ng pancreatic elastase ang istraktura nito habang dumadaan ito sa gastrointestinal tract. Gayundin ang mga kailangang-kailangan na pamamaraan para sa pag-diagnose ng sanhi na humantong sa pag-unlad ng exocrine pancreatic insufficiency ay ultrasonography pancreas, computed tomography, atbp.
Ang Therapy para sa digestive dysfunction ay batay sa paggamit ng mga paghahanda ng enzyme, ang pagpili kung saan dapat gawin na isinasaalang-alang ang uri, kalubhaan, reversibility ng mga pathological na pagbabago at mga karamdaman sa motor ng gastrointestinal tract. Karaniwan, ang mga paghahanda ng enzyme ay mga multicomponent na gamot, ang batayan nito ay isang kumplikadong mga enzyme ng hayop, halaman o fungal na pinagmulan sa purong anyo o kasama ng mga pantulong na bahagi (mga acid ng apdo, amino acid, hemicellulase, simethicone, adsorbents, atbp.).
SA klinikal na kasanayan Ang pagpili at dosis ng paghahanda ng enzyme ay tinutukoy ng mga sumusunod na pangunahing kadahilanan:
- komposisyon at dami ng mga aktibong digestive enzymes na tinitiyak ang pagkasira ng mga sustansya;
- release form ng gamot: tinitiyak ang paglaban ng mga enzyme sa pagkilos ng hydrochloric acid; pagbibigay ng mabilis na pagpapalabas ng mga enzyme sa duodenum; tinitiyak ang pagpapakawala ng mga enzyme sa hanay ng 5-7 yunit. pH;
- mahusay na disimulado at walang epekto;
- mahabang buhay sa istante.
Tingnan natin ang gamot na Unienzyme na may MPS na may natatanging kumplikadong komposisyon ng enzyme (Talahanayan 1).
Tatlong pangunahing pamantayan ang nalalapat din sa mga enzyme, na katangian din ng mga inorganikong catalyst. Sa partikular, sila ay nananatiling medyo hindi nagbabago pagkatapos ng reaksyon, ibig sabihin, sila ay inilabas muli at maaaring tumugon sa mga bagong molekula ng substrate (bagaman ang mga side effect ng mga kondisyon sa kapaligiran sa aktibidad ng enzyme ay hindi maaaring pinasiyahan). Ang mga enzyme ay nagsasagawa ng kanilang epekto sa mga hindi gaanong maliit na konsentrasyon (halimbawa, isang molekula ng enzyme rennin, na nakapaloob sa mauhog lamad ng tiyan ng guya, ay kumukulo ng mga 10 6 na molekula ng gatas na caseinogen sa loob ng 10 minuto sa 37 ° C). Ang pagkakaroon o kawalan ng isang enzyme o anumang iba pang katalista ay hindi nakakaapekto sa alinman sa halaga ng equilibrium constant o ang pagbabago sa libreng enerhiya (ΔG). Pinapataas lang ng mga catalyst ang rate kung saan lumalapit ang isang system sa thermodynamic equilibrium, nang hindi inililipat ang equilibrium point. Ang mga reaksiyong kemikal na may mataas na equilibrium constant at negatibong ΔG na halaga ay karaniwang tinatawag na exergonic. Ang mga reaksyon na may mababang equilibrium na pare-pareho at may katumbas na positibong ΔG na halaga (kadalasan ay hindi kusang nangyayari) ay tinatawag na endergonic. Upang simulan at makumpleto ang mga reaksyong ito, kinakailangan ang pagdagsa ng enerhiya mula sa labas. Gayunpaman, sa mga buhay na sistema, ang mga exergonic na proseso ay isinama sa mga endergonic na reaksyon, na nagbibigay sa huli ng kinakailangang halaga ng enerhiya.
Ang mga enzyme, bilang mga protina, ay may ilang mga katangian na katangian ng klase ng mga organikong compound na naiiba sa mga katangian ng mga di-organikong katalista.
Thermal lability ng enzymes
Dahil ang bilis ng mga reaksiyong kemikal ay nakasalalay sa temperatura, ang mga reaksyong na-catalyze ng mga enzyme ay sensitibo rin sa mga pagbabago sa temperatura. Ang bilis ng isang kemikal na reaksyon ay tumataas ng 2 beses kapag ang temperatura ay tumaas ng 10°C. Gayunpaman, dahil sa likas na protina ng enzyme, mababawasan ang thermal denaturation ng enzyme protein na may pagtaas ng temperatura epektibong konsentrasyon enzyme na may kasunod na pagbaba sa rate ng reaksyon. Kaya, hanggang sa humigit-kumulang 45-50 ° C, ang epekto ng pagtaas ng rate ng reaksyon, na hinulaang ng teorya ng kinetika ng kemikal, ay nananaig. Sa itaas ng 45°C, nagiging mas mahalaga ang thermal denaturation ng enzyme protein at ang mabilis na pagbaba ng reaction rate (Larawan 51).
Kaya, ang thermolability, o sensitivity sa tumaas na temperatura, ay isa sa mga katangian ng mga enzyme na malinaw na nakikilala ang mga ito mula sa mga inorganic na catalyst. Sa pagkakaroon ng huli, ang rate ng reaksyon ay tumataas nang malaki sa pagtaas ng temperatura (tingnan ang Fig. 51).
Sa 100°C, halos lahat ng enzyme ay nawawalan ng aktibidad (ang pagbubukod, malinaw naman, ay isang enzyme lamang tissue ng kalamnan- myokinase, na makatiis sa pag-init hanggang 100°C). Ang pinakamainam na temperatura para sa pagkilos ng karamihan sa mga enzyme sa mga hayop na may mainit na dugo ay 37-40°C. Sa mababang temperatura (0° o mas mababa), ang mga enzyme, bilang panuntunan, ay hindi nawasak (denatured), bagaman ang kanilang aktibidad ay bumaba ng halos sa zero. Sa lahat ng kaso, ang oras ng pagkakalantad sa naaangkop na temperatura ay mahalaga. Sa kasalukuyan, para sa pepsin, trypsin at isang bilang ng iba pang mga enzyme, ang pagkakaroon ng direktang kaugnayan sa pagitan ng rate ng hindi aktibo na enzyme at ang antas ng denaturation ng protina ay napatunayan. Itinuturo din namin na ang thermolability ng mga enzyme ay naiimpluwensyahan sa isang tiyak na lawak ng konsentrasyon ng substrate, ang pH ng medium, at iba pang mga kadahilanan.
Pag-asa ng aktibidad ng enzyme sa pH ng kapaligiran
Ang mga enzyme ay kadalasang pinakaaktibo sa loob ng isang makitid na zone ng konsentrasyon ng hydrogen ion, na para sa mga tisyu ng hayop ay tumutugma pangunahin sa mga halaga ng pisyolohikal na pH ng kapaligiran na binuo sa panahon ng ebolusyon (pH 6.0-8.0). Kapag inilalarawan nang grapiko, ang kurba na hugis kampana ay may isang tiyak na punto kung saan ang enzyme ay nagpapakita ng pinakamataas na aktibidad; ang puntong ito ay tinatawag na pinakamainam na pH ng kapaligiran para sa pagkilos ng enzyme na ito (Larawan 52). Kapag tinutukoy ang pag-asa ng aktibidad ng enzyme sa konsentrasyon ng mga hydrogen ions, ang reaksyon ay isinasagawa sa iba't ibang mga halaga ng pH ng daluyan, kadalasan sa isang pinakamainam na temperatura at sa pagkakaroon ng sapat na mataas na konsentrasyon ng substrate. Sa mesa Ipinapakita ng talahanayan 17 ang pinakamainam na mga limitasyon ng pH para sa isang bilang ng mga enzyme.
Mula sa mesa 17 makikita na ang pinakamainam na pH para sa pagkilos ng enzyme ay nasa loob mga halagang pisyolohikal. Ang pagbubukod ay ang pepsin, na ang pinakamainam na pH ay 2.0 (sa pH 6.0 ito ay hindi aktibo at matatag). Ito ay ipinaliwanag sa pamamagitan ng pag-andar ng pepsin, dahil ang gastric juice ay naglalaman ng libreng hydrochloric acid, na lumilikha ng isang kapaligiran ng humigit-kumulang na pH na halaga. Sa kabilang banda, ang pH optimum ng arginase ay nasa mataas na alkaline zone (mga 10.0); Walang ganoong kapaligiran sa mga selula ng atay; samakatuwid, sa vivo, ang arginase ay tila hindi gumagana sa pinakamainam na pH zone nito.
Ayon sa mga modernong konsepto, ang epekto ng mga pagbabago sa pH ng kapaligiran sa molekula ng enzyme ay upang maimpluwensyahan ang estado o antas ng ionization ng acidic at pangunahing mga grupo (sa partikular, ang COOH group ng dicarboxylic amino acids, ang SH group ng cysteine). , ang imidazole nitrogen ng histidine, ang NH 2 group ng lysine, atbp.). Sa iba't ibang mga halaga ng pH ng daluyan, ang aktibong sentro ay maaaring nasa isang bahagyang ionized o hindi-ionized na anyo, na nakakaapekto sa tertiary na istraktura ng protina at, nang naaayon, ang pagbuo ng aktibong enzyme-substrate complex. Bilang karagdagan, ang estado ng ionization ng mga substrate at cofactor ay mahalaga.
Pagtitiyak ng enzyme
Ang mga enzyme ay may mataas na pagtitiyak ng pagkilos. Sa ari-arian na ito madalas silang naiiba nang malaki mula sa mga di-organikong catalyst. Kaya, ang pinong giniling na platinum at palladium ay maaaring maging catalyze sa pagbawas (na may partisipasyon ng molecular hydrogen) ng sampu-sampung libong mga kemikal na compound ng iba't ibang mga istraktura. Ang mataas na pagtitiyak ng mga enzyme ay dahil, tulad ng nabanggit sa itaas, sa conformational at electrostatic complementarity sa pagitan ng mga molekula ng substrate at ng enzyme at ang natatanging istraktura ng aktibong sentro ng enzyme, na nagbibigay ng "pagkilala", mataas na pagkakaugnay at pagpili para sa paglitaw ng isang reaksyon sa libu-libong iba pang mga kemikal na reaksyon na nangyayari nang sabay-sabay sa mga buhay na selula.
Depende sa mekanismo ng pagkilos, ang mga enzyme na may kamag-anak o partikular na grupo at may ganap na pagtitiyak ay nakikilala. Kaya, para sa pagkilos ng ilang hydrolytic enzymes, ang uri ng chemical bond sa substrate molecule ay pinakamahalaga. Halimbawa, sinisira ng pepsin ang mga protina ng pinagmulan ng hayop at halaman, bagama't maaaring malaki ang pagkakaiba ng mga ito sa isa't isa sa parehong istrukturang kemikal parehong komposisyon ng amino acid at mga katangian ng physicochemical. Gayunpaman, hindi sinisira ng pepsin ang mga karbohidrat o taba. Ito ay ipinaliwanag sa pamamagitan ng katotohanan na ang site ng pagkilos ng pepsin ay ang peptide CO-NH bond. Para sa pagkilos ng lipase, na catalyzes ang hydrolysis ng taba sa gliserol at fatty acid, ang gayong lugar ay ang ester bond. Trypsin, chymotrypsin, peptidases, enzymes na nag-hydrolyze ng α-glycosidic bonds (ngunit hindi β-glycosidic bonds na nasa cellulose) sa polysaccharides, atbp. ay may katulad na group specificity. Kadalasan, ang mga enzyme na ito ay kasangkot sa proseso ng digestion, at ang kanilang group specificity ay mas malamang na ang lahat ay may tiyak na biological na kahulugan. Ang ilang mga intracellular enzyme ay mayroon ding magkatulad na kamag-anak na pagtitiyak, halimbawa hexokinase, na nag-catalyze sa phosphorylation ng halos lahat ng hexoses sa pagkakaroon ng ATP, bagaman sa parehong oras sa mga cell mayroong mga enzyme na tiyak para sa bawat hexose na gumaganap ng parehong phosphorylation.
Ang ganap na pagtitiyak ng pagkilos ay ang kakayahan ng isang enzyme na i-catalyze ang pagbabago ng isang substrate lamang. Ang anumang mga pagbabago (mga pagbabago) sa istraktura ng substrate ay ginagawa itong hindi naa-access sa pagkilos ng enzyme. Ang isang halimbawa ng naturang mga enzyme ay arginase, na sumisira sa arginine sa mga natural na kondisyon (sa katawan), urease, na nagpapagana sa pagkasira ng urea, atbp. (tingnan ang Metabolismo ng mga simpleng protina).
Mayroong pang-eksperimentong ebidensya ng pagkakaroon ng tinatawag na stereochemical specificity, dahil sa pagkakaroon ng optically isomeric L- at D-forms o geometric (cis- at trans-) isomer ng mga kemikal na sangkap. Kaya, ang mga oxidases ng L- at D-amino acid ay kilala, bagaman ang mga L-amino acid lamang ang matatagpuan sa mga natural na protina. Ang bawat uri ng oxidase ay kumikilos lamang sa partikular na stereoisomer 1 nito. (1 Mayroong, gayunpaman, ang isang maliit na grupo ng mga enzymes - racemases, na catalyze ng isang pagbabago sa steric configuration ng substrate. Kaya, binabaligtad ng bacterial alanine racemase ang parehong L- at D-alanine sa isang optically inactive na timpla ng parehong isomer: DL-alanine (racemate).)
Ang isang malinaw na halimbawa ng stereochemical specificity ay bacterial aspartate decarboxylase, na catalyzes ang pag-alis ng CO 2 lamang mula sa L-aspartic acid, na ginagawang L-alanine. Ang stereospecificity ay ipinakita sa pamamagitan ng mga enzyme na nag-catalyze at mga sintetikong reaksyon. Kaya, mula sa ammonia at α-ketoglutarate, ang L-isomer ng glutamic acid, na bahagi ng natural na mga protina, ay synthesize sa lahat ng nabubuhay na organismo. Kung ang isang tambalan ay umiiral sa anyo ng mga cis at trans isomer na may iba't ibang mga kaayusan ng mga grupo ng mga atomo sa paligid ng dobleng bono, kung gayon, bilang panuntunan, isa lamang sa mga geometric na isomer na ito ang maaaring magsilbi bilang isang substrate para sa pagkilos ng enzyme.
Halimbawa, ang fumarase ay nag-catalyze ng conversion ng fumaric acid lamang (trans isomer), ngunit hindi kumikilos sa maleic acid (cis isomer).
Kaya, dahil sa pagtitiyak ng pagkilos, tinitiyak ng mga enzyme ang paglitaw ng mataas na bilis ilang mga reaksyon lamang mula sa isang malaking pagkakaiba-iba ng mga posibleng pagbabago sa microspace ng mga cell at ang buong organismo, sa gayon ay kinokontrol ang intensity ng metabolismo.
Mga salik na tumutukoy sa aktibidad ng enzyme
Ang mga salik na tumutukoy sa rate ng mga reaksyon na na-catalyze ng mga enzyme ay tatalakayin dito sa madaling sabi, at ang mga tanong tungkol sa pag-activate at pagsugpo ng pagkilos ng enzyme ay tatalakayin nang mas detalyado.
Tulad ng nalalaman, ang rate ng anumang reaksiyong kemikal ay bumababa sa paglipas ng panahon, gayunpaman, ang kurba ng pag-unlad ng mga reaksyong enzymatic sa paglipas ng panahon (tingnan ang Fig. 53) ay walang pangkalahatang hugis na katangian ng mga homogenous na reaksiyong kemikal. Ang pagbaba sa rate ng mga reaksyon ng enzymatic sa paglipas ng panahon ay maaaring dahil sa pagsugpo ng mga produkto ng reaksyon, pagbaba sa antas ng saturation ng enzyme sa substrate (dahil bumababa ang konsentrasyon ng substrate habang nagpapatuloy ang reaksyon), at bahagyang hindi aktibo ng ang enzyme sa isang ibinigay na temperatura at pH ng kapaligiran.
Bilang karagdagan, dapat isaalang-alang ng isa ang rate ng reverse reaction, na maaaring mas makabuluhan kapag tumaas ang konsentrasyon ng mga produkto ng reaksyon ng enzymatic. Isinasaalang-alang ang mga pangyayaring ito, kapag pinag-aaralan ang rate ng mga reaksyon ng enzymatic sa mga tisyu at biological na likido, ang paunang rate ng reaksyon ay karaniwang tinutukoy sa ilalim ng mga kondisyon kapag ang rate ng reaksyon ng enzymatic ay lumalapit sa linear (kabilang ang kapag ang konsentrasyon ng substrate ay sapat na mataas upang mababad).
EPEKTO NG SUBSTRATE AT ENZYME CONCENTRATION
SA RATE NG ENZYMATIVE REACTION
Mula sa materyal sa itaas ito ay sumusunod mahalagang konklusyon na ang isa sa mga pinakamahalagang salik na tumutukoy sa rate ng isang reaksyong enzymatic ay ang konsentrasyon ng substrate. Sa isang pare-pareho na konsentrasyon ng enzyme, ang rate ng reaksyon ay unti-unting tumataas, na umaabot sa isang tiyak na maximum (Larawan 54), kapag ang karagdagang pagtaas sa dami ng substrate ay hindi na nakakaapekto sa rate ng reaksyon o, sa ilang mga kaso, kahit na pinipigilan ito. Tulad ng makikita mula sa curve ng ugnayan sa pagitan ng rate ng reaksyon ng enzymatic at ng konsentrasyon ng substrate, sa mababang konsentrasyon ng substrate mayroong direktang ugnayan sa pagitan ng mga tagapagpahiwatig na ito, ngunit sa mataas na konsentrasyon ang rate ng reaksyon ay nagiging independyente sa konsentrasyon ng substrate; sa mga kasong ito ay karaniwang ipinapalagay na ang substrate ay labis at ang enzyme ay ganap na puspos. Ang kadahilanan na naglilimita sa rate sa huling kaso ay ang konsentrasyon ng enzyme.
Ang rate ng anumang reaksyon ng enzymatic ay direktang nakasalalay sa konsentrasyon ng enzyme. Sa Fig. Ipinapakita ng 55 ang kaugnayan sa pagitan ng rate ng reaksyon at pagtaas ng dami ng enzyme sa pagkakaroon ng labis na substrate. Makikita na mayroong isang linear na relasyon sa pagitan ng mga dami na ito, ibig sabihin, ang rate ng reaksyon ay proporsyonal sa dami ng enzyme na naroroon.
Anumang pag-aaral ng mga katangian ng mga enzyme, anumang aplikasyon ng mga ito sa mga praktikal na aktibidad - sa medisina at sa Pambansang ekonomiya- ay palaging nauugnay sa pangangailangang malaman kung gaano kabilis ang reaksyon ng enzymatic. Upang maunawaan at tama na suriin ang mga resulta ng pagtukoy ng aktibidad ng enzymatic, kailangan mong malinaw na isipin kung anong mga kadahilanan ang nakasalalay sa rate ng reaksyon at kung anong mga kondisyon ang nakakaimpluwensya dito. Maraming ganyang kondisyon. Una sa lahat, ito ang ratio ng konsentrasyon ng mga tumutugon na sangkap sa kanilang sarili: enzyme at substrate. Dagdag pa, ito ang lahat ng uri ng mga tampok ng kapaligiran kung saan nagaganap ang reaksyon: temperatura, kaasiman, pagkakaroon ng mga asing-gamot o iba pang mga impurities na maaaring parehong mapabilis at mapabagal ang proseso ng enzymatic, at iba pa.
Ang pagkilos ng mga enzyme ay nakasalalay sa isang bilang ng mga kadahilanan, pangunahin sa temperatura at reaksyon ng kapaligiran (pH). Ang pinakamainam na temperatura kung saan pinakamataas ang aktibidad ng enzyme ay karaniwang nasa hanay na 37 – 50˚C. Sa mas mababang temperatura, ang rate ng mga reaksyon ng enzymatic ay bumababa, at sa mga temperatura na malapit sa 0˚C halos ganap itong huminto. Habang tumataas ang temperatura, bumababa rin ang bilis at tuluyang huminto. Ang pagbaba sa intensity ng enzyme na may pagtaas ng temperatura ay higit sa lahat dahil sa pagkasira ng protina na kasama sa enzyme. Dahil ang mga protina ay nagdenature sa tuyong estado nang mas mabagal kaysa kapag na-hydrated (sa anyo ng isang protina gel o solusyon), ang hindi aktibo na mga enzyme sa tuyong estado ay nangyayari nang mas mabagal kaysa sa pagkakaroon ng kahalumigmigan. Samakatuwid, ang mga tuyong bacterial spores o tuyong buto ay makatiis sa pag-init sa mas mataas na temperatura. mataas na temperatura, kaysa sa mga buto at spores ay mas basa.
Para sa karamihan sa kasalukuyang kilalang mga enzyme, ang pinakamabuting kalagayan na pH ay natukoy kung saan mayroon silang pinakamataas na aktibidad. Ang halagang ito ay isang mahalagang criterion para sa mga katangian ng enzyme. Minsan ang pag-aari na ito ng mga enzyme ay ginagamit para sa kanilang paghahanda sa paghihiwalay. Ang pagkakaroon ng pinakamainam na pH ay maaaring ipaliwanag sa pamamagitan ng katotohanan na ang mga enzyme ay polyelectrolytes at ang kanilang singil ay nakasalalay sa halaga ng pH. Minsan ang mga kasamang substance ay maaaring magbago ng pH optimum, tulad ng mga buffer solution. Sa ilang mga kaso, depende sa mga substrate, ang mga enzyme na may mahinang ipinahayag na pagtitiyak ay may ilang optima.
Ang isang mahalagang kadahilanan kung saan nakasalalay ang pagkilos ng mga enzyme, tulad ng unang itinatag ni Sørensen, ay ang aktibong reaksyon ng kapaligiran - pH. Ang mga indibidwal na enzyme ay naiiba sa pinakamainam na halaga ng pH para sa kanilang pagkilos. Halimbawa, ang pepsin na nasa gastric juice ay pinaka-aktibo sa isang malakas na acidic na kapaligiran (pH 1 – 2); trypsin - isang proteolytic enzyme na itinago ng pancreas, ay may pinakamainam na pagkilos sa isang bahagyang alkaline na kapaligiran (pH 8 - 9); Ang papain, isang enzyme na nagmula sa halaman, ay mahusay na gumagana sa isang bahagyang acidic na kapaligiran (pH 5 – 6).
Ito ay sumusunod na ang halaga (PH optimum) ay isang napakasensitibong tanda para sa enzyme na ito. Depende ito sa likas na katangian ng substrate at ang komposisyon ng buffer solution at samakatuwid ay hindi isang tunay na pare-pareho. Kinakailangan din na isaisip ang mga katangian ng mga enzyme bilang mga katawan ng protina na may kakayahang acid-base denaturation. Ang denaturation ng acid-base ay maaaring humantong sa hindi maibabalik na mga pagbabago sa istraktura ng enzyme na may pagkawala ng mga catalytic properties nito.
Ang rate ng anumang proseso ng enzymatic ay higit na nakasalalay sa konsentrasyon ng parehong substrate at enzyme. Karaniwan, ang rate ng reaksyon ay direktang proporsyonal sa dami ng enzyme, sa kondisyon na ang nilalaman ng substrate ay nasa loob ng pinakamainam na hanay o bahagyang mas mataas. Sa patuloy na dami ng enzyme, tumataas ang rate sa pagtaas ng konsentrasyon ng substrate. Ang reaksyong ito ay napapailalim sa batas ng mass action at isinasaalang-alang sa liwanag ng Michaelis-Menton theory, iyon ay,
V=K(F) ,
V - bilis ng reaksyon
K - pare-pareho ang rate
F - konsentrasyon ng enzyme.
Ang pagkakaroon ng ilang mga ion sa medium ng reaksyon ay maaaring maisaaktibo ang pagbuo ng aktibong substrate ng enzyme complex, kung saan ang rate ng reaksyon ng enzymatic ay tataas. Ang mga naturang sangkap ay tinatawag na mga activator. Sa kasong ito, ang mga sangkap na nag-catalyze ng mga reaksyon ng enzymatic ay hindi direktang nakikilahok sa kanila. Ang aktibidad ng ilang mga enzyme ay makabuluhang apektado ng konsentrasyon ng mga asing-gamot sa system, habang ang iba pang mga enzyme ay hindi sensitibo sa pagkakaroon ng mga ion. Gayunpaman, ang ilang mga ion ay talagang kailangan para sa normal na paggana ng ilang mga enzyme. Ang mga ion ay kilala na pumipigil sa aktibidad ng ilang mga enzyme at mga activator para sa iba. Kabilang sa mga partikular na activator ang mga metal na kasyon: Na + , K + , Rb + , Cs + , Mg2 + , Ca2 + , Zn2 + , Cd2 + , Cr2 + , Cu2 + , Mn2 + , Co2 + , Ni2 + , Al3 + . Alam din na ang Fe2 + , Rb + , Cs + cations ay kumikilos bilang mga activator lamang sa pagkakaroon ng Mg; sa ibang mga kaso, ang mga cation na ito ay hindi mga activator. Sa karamihan ng mga kaso, ang isa o dalawang ion ay maaaring mag-activate ng isang partikular na enzyme. Halimbawa, Mg2 + - isang karaniwang activator para sa maraming mga enzyme, na kumikilos sa phosphorimated substrates, sa halos lahat ng mga kaso ay maaaring mapalitan ng Mn2 +, bagaman ang ibang mga metal ay hindi maaaring palitan ito. Dapat pansinin na ang mga alkaline earth metal sa pangkalahatan ay nakikipagkumpitensya sa isa't isa, lalo na, pinipigilan ng Ca2 + ang aktibidad ng maraming mga enzyme na isinaaktibo ng Mg2 + at Zn2 +. Hindi pa rin malinaw ang dahilan nito. Ang mekanismo ng impluwensya ng mga metal ions - ang mga activator ay maaaring magkakaiba. Una sa lahat, ang metal ay maaaring isang bahagi ng aktibong site ng enzyme. Ngunit maaari itong kumilos bilang isang tulay na nagkokonekta sa pagitan ng enzyme at substrate, na humahawak sa substrate sa aktibong site ng enzyme. May katibayan na ang mga ion ng metal ay may kakayahang magbigkis organikong tambalan na may mga protina at, sa wakas, ang isa sa mga posibleng mekanismo ng pagkilos ng mga metal bilang mga activator ay isang pagbabago sa equilibrium constant ng enzymatic reaction. Napatunayan na ang mga anion ay nakakaapekto rin sa aktibidad ng isang bilang ng mga enzyme. Halimbawa, ang impluwensya ng CI sa aktibidad ng A-amylase ng pinagmulan ng hayop ay napakahusay.
Ang pagkilos ng mga enzyme ay nakasalalay din sa pagkakaroon ng mga tiyak na activator o inhibitor. Kaya, ang pancreatic enzyme enterokinase ay nagpapalit ng hindi aktibong trypsinogen sa aktibong trypsin. Ang ganitong mga hindi aktibong enzyme na nasa mga selula at sa mga pagtatago ng iba't ibang mga glandula ay tinatawag na proenzymes. Ang isang enzyme ay maaaring maging mapagkumpitensya o hindi mapagkumpitensya. Sa mapagkumpitensyang pagsugpo, ang inhibitor at substrate ay nakikipagkumpitensya sa isa't isa, sinusubukang i-displace ang isa't isa mula sa enzyme-substrate complex. Ang epekto ng isang mapagkumpitensyang inhibitor ay inalis ng mataas na konsentrasyon ng substrate, habang ang epekto ng isang hindi nakikipagkumpitensya na inhibitor ay nananatili sa ilalim ng mga kundisyong ito. Ang epekto ng mga partikular na activator at inhibitor sa enzyme ay pinakamahalaga upang ayusin ang mga enzymatic na proseso sa katawan.
Kasabay ng pagkakaroon ng mga enzyme activator, ang isang bilang ng mga sangkap ay kilala na ang presensya ay pumipigil sa catalytic action ng mga enzymes o ganap na hindi aktibo ito. Ang ganitong mga sangkap ay karaniwang tinatawag na mga inhibitor. Ang mga inhibitor ay mga sangkap na kumikilos sa isang tiyak na kemikal na paraan sa mga enzyme at, ayon sa likas na katangian ng kanilang pagkilos, ay maaaring nahahati sa nababaligtad at hindi maibabalik na mga inhibitor. Ang nababaligtad na pagsugpo ay nailalarawan sa pamamagitan ng isang equilibrium sa pagitan ng enzyme at ng inhibitor na may isang tiyak na equilibrium constant. Ang isang sistema ng ganitong uri ay nailalarawan sa pamamagitan ng isang tiyak na antas ng pagsugpo, depende sa konsentrasyon ng inhibitor, at ang pagsugpo ay mabilis na nakakamit at pagkatapos ay independiyenteng ng oras. Kapag ang inhibitor ay tinanggal sa pamamagitan ng dialysis, ang aktibidad ng enzyme ay naibalik. Ang hindi maibabalik na pagsugpo ay pangunahing ipinahayag sa katotohanan na ang dialysis ay hindi nagpapanumbalik ng aktibidad ng enzyme. At sa kaibahan sa nababaligtad na pagsugpo, ito ay tumataas sa paglipas ng panahon, upang ang kumpletong pagsugpo sa catalytic na aktibidad ng enzyme ay maaaring mangyari sa isang napakababang konsentrasyon ng inhibitor. Sa kasong ito, ang pagiging epektibo ng inhibitor ay hindi nakasalalay sa equilibrium constant, ngunit sa rate constant, na tumutukoy sa proporsyon ng enzyme na inhibited sa kasong ito.
Dahil dito, may kaugnayan sa pH ng kapaligiran, ang digestive enzymes ng isda ay kadalasang hindi gumagana sa ilalim ng pinakamainam na kondisyon. Ang "kakulangan" na ito sa paggana ng digestive tract ay binabayaran ng katotohanan na ang panunaw sa isda ay nangyayari sa patuloy na paghahalo ng pagkain at mga enzyme. gastrointestinal tract salamat sa peristalsis ng huli. Ang mga paggalaw ng gastrointestinal tract ay mahalaga hindi lamang para sa patuloy na paggalaw ng pagkain sa kahabaan ng tract, kundi pati na rin para sa paghahalo ng enzyme sa substrate (pagkain), para sa paggiling ng substrate at mas mahusay na saturating ito sa enzyme.[...]
Eksperimento na ipinakita ni Fonck na ang fibrin ay natutunaw ng pak-creatic juice na humigit-kumulang 2 beses na mas mabilis kung ang panunaw sa mga test tube ay isinasagawa nang may patuloy na pagpapakilos kumpara sa mga dark test tube kung saan walang ginagawang paghalo. [...]
Sa panahon ng proseso ng panunaw, mayroong patuloy na paglabas ng mga bagong bahagi ng mga enzyme sa digestive tract, na, siyempre, ay nagpapahusay sa kakayahan sa pagtunaw ng huli.[...]
Sa ilalim ng mga natural na kondisyon, ang mga produkto ng pakikipag-ugnayan ng kemikal: enzyme at substrate ay inalis mula sa reaction sphere at sa gayon ay lumikha ng mga kondisyon para sa isang mas kumpletong epekto ng enzyme sa substrate, ibig sabihin, walang reverse inhibitory effect ng kemikal na reaksyon ng produkto sa orihinal. tumutugon na mga sangkap.[...]
Ang bawat enzyme ay may sariling tiyak na activator, kung saan ang enzyme ay nagiging aktibo. Ang pepsin ay may hydrochloric acid, ang trypsin ay may enterokinase at apdo, ang lipase ay may chloride, magnesium at apdo.[...]
Ang trypsin ay karaniwang natutunaw ang mga protina sa isang bahagyang alkaline na kapaligiran, ngunit hindi natutunaw sa isang acidic na kapaligiran. Ngunit maaari itong matunaw ang fibrin sa isang bahagyang acidic na kapaligiran kung ang isang malaking halaga ng apdo ay idinagdag.[...]
Tulad ng makikita mo, ang pag-activate ng mga enzyme sa katawan ay maaaring isagawa sa iba't ibang paraan, at ang huling resulta ng panunaw, ang pagkakumpleto nito, ay nakasalalay hindi lamang sa enzyme mismo, kundi pati na rin sa kapaligiran kung saan ito gumagana, sa mga mga activator na inilalabas sa digestive tract at, bilang karagdagan, , ay nakasalalay din sa peristalsis ng digestive tract.[...]
Kaya, ang intensity ng panunaw ng pagkain ay nakasalalay hindi lamang sa kalidad nito, kundi pati na rin sa enzyme mismo. Ipagpalagay natin na ang konsentrasyon ng enzyme ay sapat na mataas at ito ay kumikilos sa isang partikular na substrate, kung gayon ang isang kanais-nais na kapaligiran ay kinakailangan din para sa matagumpay na panunaw ng pagkain." Kung ang kapaligiran ay hindi kanais-nais para sa pagkilos ng enzyme, kung gayon ang enzyme maaaring hindi kumilos o magkaroon ng mahinang epekto sa substrate.
