Pencernaan adalah proses fisiologis multi-tahap yang kompleks, di mana makanan (sumber energi dan nutrisi bagi tubuh) yang masuk ke saluran pencernaan mengalami proses mekanis dan kimia.
Fitur dari proses pencernaan
Pencernaan makanan meliputi proses mekanis (pelembapan dan penggilingan) dan kimia. Proses kimianya melibatkan serangkaian tahapan berturut-turut untuk memecah zat kompleks menjadi unsur yang lebih sederhana, yang kemudian diserap ke dalam darah.
Jenis dadih koagulan dan enzim
Ada tiga jenis enzim.
Chymosin dihasilkan melalui fermentasi
Proses aktivasi terjadi melalui reaksi mono atau bimolekuler, tergantung pada enzim dan kondisinya. Hal ini menunjukkan bahwa dalam banyak kasus, setidaknya 85% asam amino harus identik dengan reaksi silang imunokimia.Enzim ini sebagian besar memiliki aktivitas endopeptida dan aktivitas eksopeptida yang sangat sedikit, hal ini disebabkan karena situs aktifnya luas dan dapat mengandung tujuh residu asam amino. Oleh karena itu, ia mempunyai spesifisitas yang kompleks dan enzimnya tampak tidak spesifik. Beberapa protease aspartik yang ada mempunyai varian molekul yang mengandung lebih banyak atau lebih sedikit komposisi enzimatik, mikroheterogenitasnya lebih atau kurang diekspresikan oleh kumpulan enzim koagulan. Mikroheterogenitas menyebabkan glikolisis, fosforilasi, deamidasi atau proteolisis parsial.
Ini terjadi ketika partisipasi wajib enzim yang mempercepat proses dalam tubuh. Katalis diproduksi dan merupakan bagian dari jus yang dikeluarkannya. Pembentukan enzim bergantung pada lingkungan yang terbentuk di lambung, rongga mulut, dan bagian lain saluran pencernaan pada satu waktu atau lainnya.
Setelah melewati mulut, faring dan kerongkongan, makanan masuk ke lambung dalam bentuk campuran cairan dan dihancurkan oleh gigi.Campuran ini, di bawah pengaruh getah lambung, berubah menjadi massa cair dan semi cair, yang tercampur rata. karena peristaltik dinding. Selanjutnya memasuki duodenum, dimana diproses lebih lanjut oleh enzim.
Aspek molekuler tertentu
Hal ini ditandai dengan spesifisitas koagulasi susu yang tinggi dan, biasanya, aktivitas proteolitik yang rendah. Quimogen, juga disebut prochymosin, diubah menjadi enzim aktif melalui perlakuan asam. Hal ini terjadi melalui zat antara pseudokimosin pada pH 2, yang laju aktivasinya cepat, yang diubah menjadi kimosin pada pH tinggi. Mereka dicirikan oleh aktivitas proteolitik tingkat tinggi dan ketahanan terhadap perlakuan panas. Enzim-enzim ini homolog tetapi memiliki spesifisitas yang berbeda. . Pencernaan makanan terjadi sebagai akibat dari reaksi yang disebut hidrolisis, yang melibatkan pemecahan zat tertentu dengan partisipasi molekul air.
Sifat makanan menentukan lingkungan seperti apa yang akan terbentuk di mulut dan perut. Biasa dalam rongga mulut lingkungan yang sedikit basa. Buah-buahan dan jus menyebabkan penurunan pH cairan mulut(3.0) dan terbentuknya lingkungan asam. Produk yang mengandung amonium dan urea (menthol, keju, kacang-kacangan) dapat menyebabkan reaksi air liur menjadi basa (pH 8,0).
Struktur lambung
Lambung adalah organ berongga tempat makanan disimpan, dicerna sebagian, dan diserap. Organ tersebut terletak di bagian atas rongga perut. Jika Anda menggambar garis vertikal melalui pusar dan dada, maka kira-kira 3/4 bagian perut berada di sebelah kirinya. Pada orang dewasa, volume lambung rata-rata 2-3 liter. Saat mengonsumsi makanan dalam jumlah besar, jumlahnya meningkat, dan jika seseorang kelaparan, jumlahnya berkurang.
Reaksi hidrolisis ini dikatalisis oleh enzim yang biasa disebut enzim hidrolitik. Enzim pencernaan adalah katalis biologis yang dilepaskan di organ sistem pencernaan yang mendorong reaksi kimia yang mengurangi molekul, senyawa organik yang lebih kecil, yang ada dalam makanan, sehingga memungkinkannya diserap dan digunakan oleh tubuh.
Enzim pencernaan diberi nama berdasarkan substrat tempatnya bekerja, baik karbohidrat, lipid, atau protein. Protease karbohidrase Lipase Nuklease Maltase Amilase. . Enzim sangat besar dan kompleks molekul protein, yang bertindak sebagai katalis dalam reaksi biokimia. Pada pati mereka bertindak dengan melepaskan berbagai produk, termasuk dekstrin dan polimer kecil bertahap yang terdiri dari unit glukosa. Diproduksi di air liur dan pankreas, amilase juga diproduksi oleh berbagai jamur, bakteri, dan sayuran.
Bentuk lambung dapat berubah sesuai dengan pengisiannya dengan makanan dan gas, serta tergantung pada kondisi organ di sekitarnya: pankreas, hati, usus. Bentuk perut juga dipengaruhi oleh warna dindingnya.
Lambung adalah bagian saluran pencernaan yang diperluas. Pada pintu masuk terdapat sfingter (katup pilorus) yang memungkinkan makanan mengalir dari kerongkongan ke lambung dalam porsi tertentu. Bagian yang berdekatan dengan pintu masuk kerongkongan disebut bagian jantung. Di sebelah kirinya adalah fundus lambung. Bagian tengahnya disebut “badan perut”.
Amilase dibagi menjadi dua kelompok: endoamilase dan eksoamilase. Endoamilase mengkatalisis hidrolisis acak pada molekul pati. Eksoamilase secara eksklusif menghidrolisis ikatan -1,4 glikosidik seperti α-amilase atau kedua ikatan α-1,4 dan α-1,6 seperti amiloglukosidase dan glikosidase. Amilase, seperti semua enzim lainnya, bertindak sebagai katalis, artinya amilase tidak diubah oleh reaksi tetapi memfasilitasi reaksi, sehingga mengurangi jumlah energi yang dibutuhkan untuk mencapainya. Amilase mencerna pati dengan mengkatalisis hidrolisis, yang merupakan penghancuran dengan penambahan satu molekul air.
Di antara antrum (ujung) organ dan duodenum terdapat pilorus lain. Pembukaan dan penutupannya dikendalikan oleh bahan kimia pengiritasi yang dilepaskan usus halus.
Ciri-ciri struktur dinding lambung
Dinding lambung dilapisi tiga lapisan. Lapisan bagian dalam adalah selaput lendir. Ini membentuk lipatan, dan seluruh permukaannya ditutupi dengan kelenjar (total sekitar 35 juta), yang mengeluarkan cairan lambung, enzim pencernaan, dimaksudkan untuk pengolahan makanan secara kimia. Aktivitas kelenjar ini menentukan lingkungan apa di perut - basa atau asam - yang akan terbentuk dalam jangka waktu tertentu.
Jadi, pati ditambah air terbentuk dalam maltosa. Enzim lain kemudian memecah maltosa menjadi glukosa, yang diserap melalui dinding usus halus, dan setelah dimasukkan ke dalam hati digunakan sebagai energi. Selain pemecahan katalitik molekul pati, alfa-amilase jamur adalah multienzim yang mampu melakukan lebih dari 30 fungsi enzimatik, termasuk pemecahan molekul lemak dan protein. Ia juga mampu mengubah 450 kali lebih banyak pati menjadi maltosa dibandingkan berat badan sendiri. -Amilase mengkatalisis hidrolisis lemak, mengubahnya menjadi gliserol dan asam lemak, protein menjadi proteosa dan turunan pati menjadi dekstrin dan gula sederhana.
Submukosa memiliki struktur yang agak tebal, ditembus oleh saraf dan pembuluh darah.
Lapisan ketiga adalah membran kuat yang terdiri dari serat otot polos yang diperlukan untuk memproses dan mendorong makanan.
Bagian luar lambung ditutupi dengan selaput padat - peritoneum.
Ia memiliki aktivitas pH mendekati 7. Indikasi :? -Amilase mempercepat dan memfasilitasi pencernaan pati, lemak dan protein. Dengan demikian, dapat meningkatkan pemanfaatan makanan oleh tubuh dan digunakan untuk mengobati defisiensi sekresi pankreas dan peradangan pankreas kronis, di antara manfaat lainnya.
Kontraindikasi: Tidak boleh diberikan pada pasien yang diketahui hipersensitif terhadap enzim jamur. Reaksi yang merugikan: kemungkinan reaksi alergi pada orang dengan hipersensitivitas terhadap enzim jamur. Lipase dapat berasal dari tumbuhan, babi, atau mikroba, dan mikroba memiliki keuntungan yang signifikan. Bermanfaat ketika terjadi defisiensi produksi di pankreas, lipase adalah enzim yang suplementasinya mungkin bermanfaat dalam kasus gangguan pencernaan, penyakit celiac, fibrosis kistik dan penyakit Crohn.
Jus lambung: komposisi dan fitur
Peran utama pada tahap pencernaan dimainkan oleh jus lambung. Kelenjar lambung memiliki struktur yang bervariasi, namun peran utama dalam pembentukan cairan lambung dimainkan oleh sel-sel yang mensekresi pepsinogen, asam klorida dan zat mukoid (lendir).
Lipase bertanggung jawab atas pemecahan dan penyerapan lemak di usus. Enzim penting untuk penyerapan dan pencernaan nutrisi di usus, bertanggung jawab atas pemecahan lipid, terutama trigliserida, lipase memungkinkan tubuh menyerap makanan lebih mudah dengan menjaga nutrisi pada tingkat yang sesuai. Dalam tubuh manusia, lipase diproduksi terutama oleh pankreas, tetapi juga disekresikan oleh rongga mulut dan lambung. Kebanyakan orang memproduksi lipase pankreas dalam jumlah yang cukup.
Penggunaan suplemen lipase mungkin diinginkan dalam beberapa kasus kelainan kronis perut. Dalam penelitian terhadap 18 orang, suplemen yang mengandung lipase dan enzim pankreas lainnya terbukti mengurangi rasa sakit di perut, robek, gas, dan rasa tidak nyaman setelah makan makanan tinggi lemak. Karena beberapa gejala ini berhubungan dengan sindrom iritasi usus besar, beberapa orang dengan kondisi ini mungkin mengalami perbaikan dengan penggunaan enzim pankreas.
Jus pencernaan adalah cairan yang tidak berwarna dan tidak berbau dan menentukan lingkungan seperti apa yang seharusnya ada di dalam perut. Ini memiliki reaksi asam yang nyata. Saat melakukan penelitian untuk mendeteksi patologi, mudah bagi seorang spesialis untuk menentukan lingkungan seperti apa yang ada dalam perut kosong (puasa). Perlu diingat bahwa biasanya keasaman jus saat perut kosong relatif rendah, namun bila sekresi distimulasi, keasamannya meningkat secara signifikan.
Penelitian menunjukkan bahwa lipase mungkin bermanfaat dalam kasus penyakit celiac, suatu kondisi di mana gluten dari makanan menyebabkan kerusakan pada saluran usus. Gejalanya meliputi sakit perut, penurunan berat badan, dan kelelahan. Dalam sebuah penelitian terhadap 40 anak penderita penyakit celiac, mereka yang menerima terapi pankreas menunjukkan sedikit peningkatan berat badan dibandingkan dengan kelompok plasebo. Orang dengan insufisiensi pankreas dan fibrosis kistik sering kali memerlukan lipase dan suplemen enzim lainnya. Orang dengan penyakit celiac, penyakit Crohn, atau gangguan pencernaan mungkin kekurangan enzim pankreas, termasuk lipase.
Seseorang yang menganut pola makan normal menghasilkan 1,5-2,5 liter cairan lambung di siang hari. Proses utama yang terjadi di lambung adalah pemecahan awal protein. Karena jus lambung mempengaruhi sekresi katalis untuk proses pencernaan, menjadi jelas di lingkungan mana enzim lambung aktif - dalam lingkungan asam.
Indikasi: Pada kasus defisiensi enzim pankreas, dispepsia, fibrosis kistik dan penyakit celiac, penyakit Crohn. Kontraindikasi: tidak ada referensi di buku referensi. Reaksi Merugikan: Tidak ada laporan efek samping menggunakan dosis yang disarankan di atas.
Perhatian: Lipase tidak boleh dikonsumsi bersamaan dengan betaine hidroklorida atau asam klorida, karena dapat merusak enzim. Interaksi: Bicarakan dengan dokter Anda jika pasien menggunakan orlistat, karena obat ini mengganggu aktivitas suplemen lipase, menghalangi kemampuan mereka untuk memecah lemak.
Enzim yang diproduksi oleh kelenjar mukosa lambung
Pepsin adalah enzim terpenting dalam cairan pencernaan, yang terlibat dalam pemecahan protein. Ini diproduksi di bawah pengaruh asam klorida dari pendahulunya, pepsinogen. Aksi pepsin menyumbang sekitar 95% dari pemecahan jus. Contoh faktual menunjukkan betapa tinggi aktivitasnya: 1 g zat ini cukup untuk mencerna 50 kg putih telur dan mengental 100.000 liter susu dalam dua jam.
Ini adalah enzim yang disekresikan oleh pankreas yang terlibat dalam degradasi protein akibat aksi pepsin lambung. Protease disekresikan sebagai proenzim dan diaktifkan oleh jus usus. Ini diberikan bersama dengan amilase pankreas lainnya dan lipase propancin ketika terjadi penurunan sekresi pankreas.
Protease adalah enzim yang memecah ikatan peptida antara asam amino dalam protein. Proses ini disebut pembelahan proteolitik, suatu mekanisme umum untuk mengaktifkan atau menonaktifkan enzim yang terutama terlibat dalam pencernaan dan pembekuan darah.
Musin (lendir lambung) merupakan zat protein kompleks yang kompleks. Ini menutupi seluruh permukaan mukosa lambung dan melindunginya dari kerusakan mekanis dan pencernaan sendiri, karena dapat melemahkan efek asam klorida, dengan kata lain, menetralkannya.
Lipase juga terdapat di lambung - Lipase lambung tidak aktif dan terutama mempengaruhi lemak susu.
Protease terjadi secara alami di semua organisme dan mewakili 1-5% kandungan genetiknya. Enzim-enzim ini terlibat dalam berbagai reaksi metabolisme, mulai dari pencernaan sederhana protein makanan hingga proses yang diatur secara ketat. Protease ditemukan dalam berbagai mikroorganisme seperti virus, bakteri, protozoa, ragi dan jamur. Ketidakmampuan protease tumbuhan dan hewan untuk memenuhi permintaan enzim global telah menyebabkan meningkatnya minat terhadap protease yang berasal dari mikroba.
Mikroorganisme adalah sumber protease yang sangat baik karena keanekaragaman biokimia dan kemudahannya manipulasi genetik. Banyak proteinase diproduksi oleh mikroorganisme individu, bergantung pada spesiesnya, atau bahkan oleh strain berbeda dari spesies yang sama. Proteinase yang berbeda juga dapat diproduksi oleh strain yang sama dengan mengubah kondisi kultur.
Zat lain yang patut disebutkan adalah meningkatkan penyerapan vitamin B12. faktor internal Kastil. Izinkan kami mengingatkan Anda bahwa vitamin B 12 diperlukan untuk pengangkutan hemoglobin dalam darah.
Peran asam klorida dalam pencernaan
Asam klorida mengaktifkan enzim dalam jus lambung dan meningkatkan pencernaan protein, karena menyebabkannya membengkak dan mengendur. Selain itu, membunuh bakteri yang masuk ke dalam tubuh melalui makanan. Asam klorida dilepaskan dalam dosis kecil, terlepas dari lingkungan di dalam lambung, apakah ada makanan di dalamnya atau kosong.
Dosis: Dosis bervariasi dari 600 unit hingga 500 unit. Kontraindikasi: Tidak boleh diberikan pada pasien yang diketahui hipersensitif terhadap enzim bakteri. Efek samping: kemungkinan reaksi alergi pada orang yang hipersensitif terhadap enzim bakteri.
Ambil 1 hingga 2 kapsul setiap kali makan. Pepsinogen adalah bentuk enzim yang tidak aktif. Prekursor ini disekresikan oleh mukosa lambung dan harus diolah dengan asam klorida agar aktif. Sekitar 1% pepsinogen dapat memasuki aliran darah dan mungkin merupakan indikator penyakit lambung yang berguna. Secara khusus, nilai-nilainya diperhitungkan dengan tujuannya.
Tetapi sekresinya tergantung pada waktu: telah ditetapkan bahwa tingkat minimumnya sekresi lambung diamati antara jam 7 dan 11 pagi, dan maksimal pada malam hari. Saat makanan masuk ke lambung, sekresi asam dirangsang karena peningkatan aktivitas saraf vagus, perut kembung dan paparan bahan kimia komponen makanan pada selaput lendir.
Pepsinogen dan pepsin: peran biologis dan pencernaan protein
Pantau kesehatan dan fungsi mukosa lambung; Kaji risiko terjadinya maag; Tentukan proporsi mereka yang terkena dampak akibat kondisi patologis tertentu. Pepsin disekresikan sebagai zimogen, yaitu dalam bentuk tidak aktif yang memperoleh kapasitas fungsional hanya setelah perubahan struktural yang tepat. Secara khusus, asam klorida yang disekresikan oleh sel parietal lambung mengubah pepsinogen, prekursornya menjadi pepsin, melalui pemotongan proteolitik, menghasilkan penghilangan sekitar empat puluh asam amino.
Lingkungan apa di dalam perut yang dianggap standar, norma dan penyimpangan
Ketika berbicara tentang lingkungan di dalam perut orang yang sehat, harus diingat bahwa bagian organ yang berbeda memiliki nilai keasaman yang berbeda. Jadi, nilai tertinggi adalah 0,86 pH, dan minimumnya adalah 8,3. Indikator standar keasaman tubuh lambung saat perut kosong adalah 1,5-2,0; pada permukaan lapisan mukosa bagian dalam, pHnya 1,5-2,0, dan di kedalaman lapisan ini - 7,0; di bagian akhir perut bervariasi dari 1,3 hingga 7,4.
Penyakit lambung berkembang sebagai akibat dari ketidakseimbangan produksi asam dan neolisis dan secara langsung bergantung pada lingkungan di dalam lambung. Penting agar nilai pH selalu normal.
Hipersekresi asam klorida yang berkepanjangan atau netralisasi asam yang tidak memadai menyebabkan peningkatan keasaman lambung. Dalam hal ini, patologi yang bergantung pada asam berkembang.
Keasaman yang rendah merupakan ciri khas (gastroduodenitis) dan kanker. Indikator maag dengan keasaman rendah adalah pH 5,0 atau lebih. Penyakit terutama berkembang dengan atrofi sel-sel mukosa lambung atau disfungsinya.
Gastritis dengan insufisiensi sekretorik yang parah
Patologi terjadi pada pasien dewasa dan lanjut usia. Paling sering, ini bersifat sekunder, yaitu berkembang dengan latar belakang penyakit lain yang mendahuluinya (misalnya, tukak lambung jinak) dan merupakan akibat dari lingkungan di dalam lambung - basa, dalam hal ini.
Perkembangan dan perjalanan penyakit ini ditandai dengan tidak adanya musim dan frekuensi eksaserbasi yang jelas, yaitu waktu terjadinya dan durasinya tidak dapat diprediksi.
Gejala insufisiensi sekretori
- Bersendawa terus-menerus dengan rasa busuk.
- Mual dan muntah selama eksaserbasi.
- Anoreksia (kurang nafsu makan).
- Perasaan berat di daerah epigastrium.
- Diare dan sembelit bergantian.
- Perut kembung, keroncongan dan transfusi di perut.
- Sindrom Dumping: perasaan pusing setelah makan makanan berkarbohidrat, yang terjadi akibat cepatnya masuknya kimus dari lambung ke duodenum, disertai penurunan aktivitas lambung.
- Penurunan berat badan (penurunan berat badan hingga beberapa kilogram).
Diare gastrogenik dapat disebabkan oleh:
- makanan yang dicerna dengan buruk masuk ke perut;
- ketidakseimbangan tajam dalam proses pencernaan serat;
- percepatan pengosongan lambung jika terjadi pelanggaran fungsi penutupan sfingter;
- pelanggaran fungsi bakterisida;
- patologi pankreas.
Gastritis dengan fungsi sekretori normal atau meningkat
Penyakit ini lebih sering terjadi pada usia muda. Ini bersifat primer, yaitu gejala pertama muncul secara tidak terduga bagi pasien, karena sebelumnya ia tidak merasakan ketidaknyamanan yang nyata dan secara subyektif menganggap dirinya sehat. Penyakit ini terjadi dengan eksaserbasi dan jeda yang bergantian, tanpa musim yang jelas. Untuk menentukan diagnosis secara akurat, Anda perlu berkonsultasi dengan dokter agar ia dapat meresepkan pemeriksaan, termasuk pemeriksaan instrumental.
Pada fase akut, sindrom nyeri dan dispepsia mendominasi. Rasa sakit biasanya jelas berkaitan dengan lingkungan di perut manusia pada saat makan. Rasa sakit terjadi segera setelah makan. Nyeri saat puasa terlambat (beberapa saat setelah makan) lebih jarang terjadi; kombinasi keduanya mungkin terjadi.
Gejala peningkatan fungsi sekretori
- Nyeri biasanya ringan, terkadang disertai tekanan dan rasa berat di daerah epigastrium.
- Rasa sakit yang terlambat sangat hebat.
- Sindrom dispepsia dimanifestasikan dengan bersendawa dengan udara “asam”, sisa rasa yang buruk di mulut, kelainan sensasi rasa, mual, pereda nyeri dengan muntah.
- Pasien mengalami mulas, terkadang nyeri.
- Sindrom dispepsia usus dimanifestasikan oleh sembelit atau diare.
- Biasanya ditandai dengan agresivitas, perubahan suasana hati, susah tidur, dan kelelahan.
E) insufisiensi gastrogenik selama gastrektomi, gastrektomi, gastritis atrofi.
2. Pelanggaran pencernaan parietal karena defisiensi disakaridase (bawaan, didapat laktase atau defisiensi disakaridase lainnya), dengan terganggunya transportasi intraseluler komponen makanan akibat kematian enterosit (penyakit Crohn, enteropati celiac, sarkoidosis, radiasi, iskemik dan enteritis lainnya).
3. Gangguan aliran getah bening dari usus - penyumbatan saluran limfatik dengan limfangektasia, limfoma, tuberkulosis usus, karsinoid.
4. Gangguan gabungan pada diabetes melitus, giardiasis, hipertiroidisme, hipogammaglobulinemia, amiloidosis, AIDS, sepsis.
Semua kondisi yang tercantum di atas, pada tingkat tertentu, merupakan indikasi untuk terapi enzim.
Meskipun penyebab gangguan pencernaan beragam, gangguan yang paling parah disebabkan oleh penyakit pankreas yang disertai dengan insufisiensi eksokrin. Ini terjadi pada penyakit pankreas yang dikombinasikan dengan ketidakcukupan fungsi eksokrinnya (pankreatitis kronis, fibrosis pankreas, dll.). Insufisiensi eksokrin pankreas masih menjadi salah satu masalah terbesar masalah saat ini V pengobatan modern. Setiap tahun di Rusia, lebih dari 500 ribu orang berobat ke institusi medis karena berbagai patologi pankreas, disertai dengan insufisiensi eksokrin. Selain itu, bahkan penyimpangan kecil dalam struktur kimia makanan menyebabkan perkembangan insufisiensi eksokrin pankreas. Pada pankreatitis kronis, insufisiensi eksokrin pankreas berkembang tahap akhir penyakit karena hilangnya progresif parenkim organ yang aktif secara fungsional dan atrofinya. Pada saat yang sama, tanda-tanda klinis gangguan pencernaan dengan penurunan berat badan mengemuka; komplikasi sistemik(defisiensi imun, komplikasi infeksi, gangguan saraf, dll). Dalam beberapa kasus, pasien dengan pankreatitis kronis gejala nyeri tidak mengganggu dan penyakit ini bermanifestasi sebagai insufisiensi eksokrin dan/atau endokrin. Riwayat pankreatitis kronis jangka panjang secara signifikan meningkatkan risiko terkena kanker pankreas. Sampai saat ini, telah ditetapkan apa alasan utama pembangunan tersebut pankreatitis kronis dengan insufisiensi eksokrin adalah efek metabolik toksik pada pankreas. Di negara maju, penyalahgunaan alkohol adalah penyebab utama berkembangnya pankreatitis kronis, terutama jika dikombinasikan dengan kandungan protein dan lemak yang tinggi dalam makanan peminumnya. Pada 55-80% pasien pankretitis kronis dengan insufisiensi eksokrin pankreas, etiologi penyakit ini ditentukan oleh alkohol. Ada juga data yang menunjukkan kecenderungan genetik untuk perkembangan pankreatitis kronis. Selain itu, di Akhir-akhir ini Merokok telah terlibat dalam perkembangan pankreatitis kronis. Tanda-tanda klinis insufisiensi eksokrin pankreas meliputi perut kembung, steatorrhea, mual, penurunan berat badan, atrofi otot, defisit vitamin yang larut dalam lemak. Gejala sakit perut pada insufisiensi eksokrin pankreas tidak hanya disebabkan oleh pankreatitis yang terjadi bersamaan, tetapi juga oleh peregangan berlebihan pada dinding usus karena akumulasi gas yang berlebihan dan percepatan pengeluaran tinja. Menurut beberapa penulis, gejala nyeri pada insufisiensi eksokrin pankreas mungkin disebabkan oleh fakta bahwa berkurangnya sekresi enzim pankreas pada insufisiensi eksokrin menyebabkan hiperstimulasi pankreas oleh tingginya kadar kolesistokinin dalam plasma darah dan, akibatnya, sindrom nyeri perut. . Untuk mendiagnosis insufisiensi eksokrin, metode penelitian laboratorium dan instrumental juga digunakan. Penelitian penyebaran sampai hari ini belum kehilangan relevansinya dan merupakan metode informatif yang dapat diakses untuk menentukan adanya insufisiensi eksokrin pankreas. Dengan defisiensi fungsional, muncul zat polifekal, tinja berwarna keabu-abuan, tampak “berminyak”, berbau busuk, berbau busuk, steatorrhea, creatorrhea, dan jarang muncul amilorrhea. Pemeriksaan skatologis tidak selalu informatif jika terjadi gangguan fungsi eksokrin ringan. Penentuan kandungan elastase-1 dalam tinja adalah salah satu metode modern untuk menilai tingkat keparahan insufisiensi eksokrin pankreas, karena elastase pankreas tidak mengubah strukturnya saat melewati saluran pencernaan. Juga metode yang sangat diperlukan untuk mendiagnosis penyebab yang menyebabkan perkembangan insufisiensi pankreas eksokrin adalah ultrasonografi pankreas, tomografi komputer, dll.
Terapi disfungsi pencernaan didasarkan pada penggunaan sediaan enzim, pilihannya harus dibuat dengan mempertimbangkan jenis, tingkat keparahan, reversibilitas perubahan patologis dan gangguan motorik pada saluran pencernaan. Biasanya, sediaan enzim adalah obat multikomponen, yang dasarnya adalah kompleks enzim yang berasal dari hewan, tumbuhan atau jamur di bentuk murni atau dalam kombinasi dengan komponen pembantu (asam empedu, asam amino, hemiselulase, simetikon, adsorben, dll).
DI DALAM praktek klinis pilihan dan dosis sediaan enzim ditentukan oleh faktor utama berikut:
- komposisi dan kuantitas enzim pencernaan aktif yang menjamin pemecahan nutrisi;
- bentuk pelepasan obat: memastikan ketahanan enzim terhadap aksi asam klorida; memberikan pelepasan enzim yang cepat di duodenum; memastikan pelepasan enzim dalam kisaran 5-7 unit. pH;
- ditoleransi dengan baik dan tidak ada efek samping;
- umur simpan yang lama.
Mari kita lihat lebih dekat obat Unienzyme dengan MPS dengan komposisi enzim kompleks yang unik (Tabel 1).
Tiga kriteria utama juga berlaku untuk enzim, yang juga merupakan karakteristik katalis anorganik. Secara khusus, mereka relatif tidak berubah setelah reaksi, yaitu mereka dilepaskan kembali dan dapat bereaksi dengan molekul substrat baru (walaupun efek samping dari kondisi lingkungan terhadap aktivitas enzim tidak dapat dikesampingkan). Enzim memberikan efeknya dalam konsentrasi yang sangat kecil (misalnya, satu molekul enzim rennin, yang terkandung dalam selaput lendir perut anak sapi, mengental sekitar 10 6 molekul kaseinogen susu dalam 10 menit pada suhu 37°C). Ada tidaknya enzim atau katalis lainnya tidak mempengaruhi nilai konstanta kesetimbangan maupun perubahan energi bebas (ΔG). Katalis hanya meningkatkan laju suatu sistem mendekati kesetimbangan termodinamika, tanpa menggeser titik kesetimbangan. Reaksi kimia dengan konstanta kesetimbangan tinggi dan nilai ΔG negatif biasanya disebut eksergonik. Reaksi dengan konstanta kesetimbangan rendah dan nilai ΔG positif (biasanya tidak terjadi secara spontan) disebut endergonik. Untuk memulai dan menyelesaikan reaksi ini, diperlukan aliran energi dari luar. Namun, dalam sistem kehidupan, proses eksergonik digabungkan dengan reaksi endergonik, sehingga menghasilkan sejumlah energi yang diperlukan.
Enzim, sebagai protein, memiliki sejumlah sifat yang khas dari golongan senyawa organik ini yang berbeda dengan sifat katalis anorganik.
Labilitas termal enzim
Karena laju reaksi kimia bergantung pada suhu, reaksi yang dikatalisis oleh enzim juga sensitif terhadap perubahan suhu. Laju reaksi kimia meningkat 2 kali lipat jika suhu dinaikkan 10°C. Namun karena sifat protein dari enzim, denaturasi termal protein enzim dengan meningkatnya suhu akan berkurang konsentrasi efektif enzim yang selanjutnya menurunkan laju reaksi. Jadi, hingga sekitar 45-50°C, efek peningkatan laju reaksi, yang diprediksi oleh teori kinetika kimia, akan berlaku. Di atas 45°C, denaturasi termal protein enzim dan penurunan cepat laju reaksi menjadi lebih penting (Gbr. 51).
Jadi, termolabilitas, atau kepekaan terhadap peningkatan suhu, adalah salah satu sifat khas enzim yang membedakannya dengan katalis anorganik. Dengan adanya zat terakhir, laju reaksi meningkat secara eksponensial dengan meningkatnya suhu (lihat Gambar 51).
Pada suhu 100°C, hampir semua enzim kehilangan aktivitasnya (kecuali satu enzim saja jaringan otot- Myokinase yang mampu menahan pemanasan hingga 100°C). Suhu optimal untuk kerja sebagian besar enzim pada hewan berdarah panas adalah 37-40°C. Pada suhu rendah (0° atau lebih rendah), enzim, pada umumnya, tidak hancur (denaturasi), meskipun aktivitasnya turun hampir nol. Dalam semua kasus, waktu pemaparan pada suhu yang sesuai adalah penting. Saat ini, untuk pepsin, trypsin dan sejumlah enzim lainnya, telah terbukti adanya hubungan langsung antara laju inaktivasi enzim dan derajat denaturasi protein. Kami juga menunjukkan bahwa termolabilitas enzim sampai batas tertentu dipengaruhi oleh konsentrasi substrat, pH medium, dan faktor lainnya.
Ketergantungan aktivitas enzim pada pH lingkungan
Enzim biasanya paling aktif dalam zona sempit konsentrasi ion hidrogen, yang untuk jaringan hewan terutama berhubungan dengan nilai pH fisiologis lingkungan yang berkembang selama evolusi (pH 6,0-8,0). Jika digambarkan secara grafis, kurva berbentuk lonceng memiliki titik tertentu di mana enzim menunjukkan aktivitas maksimum; titik ini disebut pH optimum lingkungan untuk kerja enzim ini (Gbr. 52). Saat menentukan ketergantungan aktivitas enzim pada konsentrasi ion hidrogen, reaksi dilakukan pada nilai pH medium yang berbeda, biasanya pada suhu optimal dan dengan adanya konsentrasi substrat yang cukup tinggi. Di meja Tabel 17 menunjukkan batas pH optimal untuk sejumlah enzim.
Dari meja 17 dapat dilihat bahwa pH optimum untuk kerja enzim terletak di dalamnya nilai fisiologis. Pengecualian adalah pepsin, yang pH optimumnya adalah 2,0 (pada pH 6,0 tidak aktif dan stabil). Hal ini dijelaskan oleh fungsi pepsin, karena getah lambung mengandung asam klorida bebas, sehingga menciptakan lingkungan dengan nilai pH kira-kira sama. Sebaliknya, pH optimum arginase terletak pada zona sangat basa (sekitar 10,0); Tidak ada lingkungan seperti itu di sel hati; oleh karena itu, secara in vivo, arginase tampaknya tidak berfungsi pada zona pH optimalnya.
Menurut konsep modern, pengaruh perubahan pH lingkungan terhadap molekul enzim adalah mempengaruhi keadaan atau derajat ionisasi gugus asam dan basa (khususnya gugus COOH asam amino dikarboksilat, gugus SH dari sistein. , nitrogen imidazol dari histidin, gugus NH 2 lisin, dll. ). Pada nilai pH medium yang berbeda, pusat aktif dapat berada dalam bentuk terionisasi sebagian atau tidak terionisasi, yang mempengaruhi struktur tersier protein dan, karenanya, pembentukan kompleks enzim-substrat aktif. Selain itu, keadaan ionisasi substrat dan kofaktor juga penting.
Spesifisitas enzim
Enzim mempunyai spesifisitas tindakan yang tinggi. Dalam sifat ini mereka sering berbeda secara signifikan dari katalis anorganik. Jadi, platina dan paladium yang digiling halus dapat mengkatalisis reduksi (dengan partisipasi molekul hidrogen) puluhan ribu senyawa kimia dari berbagai struktur. Spesifisitas enzim yang tinggi disebabkan, seperti disebutkan di atas, pada komplementaritas konformasi dan elektrostatik antara molekul substrat dan enzim dan struktur unik dari pusat aktif enzim, yang memberikan “pengenalan”, afinitas dan selektivitas yang tinggi untuk enzim. terjadinya satu reaksi di antara ribuan reaksi kimia lainnya yang terjadi secara bersamaan dalam sel hidup.
Tergantung pada mekanisme kerjanya, enzim dengan spesifisitas relatif atau kelompok dan spesifisitas absolut dibedakan. Jadi, untuk kerja beberapa enzim hidrolitik, jenis ikatan kimia dalam molekul substrat adalah yang paling penting. Misalnya, pepsin memecah protein yang berasal dari hewan dan tumbuhan, meskipun keduanya mungkin berbeda secara signifikan satu sama lain struktur kimia komposisi asam amino dan sifat fisikokimia. Namun pepsin tidak memecah karbohidrat atau lemak. Hal ini dijelaskan oleh fakta bahwa tempat kerja pepsin adalah ikatan peptida CO-NH. Untuk aksi lipase, yang mengkatalisis hidrolisis lemak menjadi gliserol dan asam lemak, tempat seperti itu adalah ikatan ester. Tripsin, kimotripsin, peptidase, enzim yang menghidrolisis ikatan α-glikosidik (tetapi bukan ikatan β-glikosidik yang ada dalam selulosa) dalam polisakarida, dll. Memiliki spesifisitas kelompok yang serupa. Biasanya, enzim-enzim ini terlibat dalam proses pencernaan, dan spesifisitas kelompoknya adalah kemungkinan besar segala sesuatu memiliki makna biologis tertentu. Beberapa enzim intraseluler juga memiliki spesifisitas relatif yang serupa, misalnya heksokinase, yang mengkatalisis fosforilasi hampir semua heksosa dengan adanya ATP, meskipun pada saat yang sama di dalam sel terdapat enzim spesifik untuk setiap heksosa yang melakukan fosforilasi yang sama.
Spesifisitas tindakan absolut adalah kemampuan suatu enzim untuk mengkatalisis transformasi hanya satu substrat. Setiap perubahan (modifikasi) pada struktur substrat membuatnya tidak dapat diakses oleh enzim. Contoh enzim tersebut adalah arginase, yang memecah arginin dalam kondisi alami (di dalam tubuh), urease, yang mengkatalisis pemecahan urea, dll. (lihat Metabolisme protein sederhana).
Ada bukti eksperimental adanya apa yang disebut spesifisitas stereokimia, karena adanya isomer optik L- dan D-bentuk atau isomer geometris (cis- dan trans-) zat kimia. Dengan demikian, oksidase asam amino L dan D telah diketahui, meskipun hanya asam L-amino yang ditemukan dalam protein alami. Setiap jenis oksidase hanya bekerja pada stereoisomer spesifiknya 1. (1 Namun, ada sekelompok kecil enzim - rasemase, yang mengkatalisis perubahan konfigurasi sterik substrat. Dengan demikian, bakteri alanine racemase secara reversibel mengubah L- dan D-alanine menjadi campuran yang tidak aktif secara optik dari kedua isomer: DL-alanine (racemate).)
Contoh nyata dari spesifisitas stereokimia adalah dekarboksilase aspartat bakteri, yang mengkatalisis penghilangan CO2 hanya dari asam L-aspartat, mengubahnya menjadi L-alanin. Stereospesifisitas ditunjukkan oleh enzim yang mengkatalisis dan reaksi sintetik. Jadi, dari amonia dan α-ketoglutarat, isomer L asam glutamat, yang merupakan bagian dari protein alami, disintesis di semua organisme hidup. Jika suatu senyawa terdapat dalam bentuk isomer cis dan trans dengan susunan kelompok atom yang berbeda di sekitar ikatan rangkap, maka, biasanya, hanya satu dari isomer geometri ini yang dapat berfungsi sebagai substrat untuk kerja enzim.
Misalnya, fumarase hanya mengkatalisis konversi asam fumarat (isomer trans), tetapi tidak bekerja pada asam maleat (isomer cis).
Jadi, karena kekhususan kerjanya, enzim memastikan terjadinya kecepatan tinggi hanya reaksi tertentu dari berbagai kemungkinan transformasi dalam ruang mikro sel dan seluruh organisme, sehingga mengatur intensitas metabolisme.
Faktor penentu aktivitas enzim
Faktor-faktor yang menentukan laju reaksi yang dikatalisis oleh enzim akan dibahas secara singkat di sini, dan pertanyaan tentang aktivasi dan penghambatan kerja enzim akan dibahas lebih rinci.
Seperti diketahui, laju reaksi kimia menurun seiring waktu, namun kurva perkembangan reaksi enzimatik dari waktu ke waktu (lihat Gambar 53) tidak memiliki bentuk umum yang menjadi ciri reaksi kimia homogen. Penurunan laju reaksi enzimatik dari waktu ke waktu mungkin disebabkan oleh penghambatan produk reaksi, penurunan derajat kejenuhan enzim dengan substrat (karena konsentrasi substrat menurun seiring berlangsungnya reaksi), dan inaktivasi parsial dari enzim. enzim pada suhu dan pH lingkungan tertentu.
Selain itu, laju reaksi balik harus diperhitungkan, yang mungkin lebih signifikan bila konsentrasi produk reaksi enzimatik meningkat. Dengan mempertimbangkan keadaan ini, ketika mempelajari laju reaksi enzimatik dalam jaringan dan cairan biologis, laju reaksi awal biasanya ditentukan dalam kondisi ketika laju reaksi enzimatik mendekati linier (termasuk ketika konsentrasi substrat cukup tinggi hingga jenuh).
PENGARUH KONSENTRASI SUBSTRAT DAN ENZIM
TERHADAP KECEPATAN REAKSI ENZIM
Dari materi di atas berikut ini kesimpulan penting bahwa salah satu faktor terpenting yang menentukan laju reaksi enzimatik adalah konsentrasi substrat. Pada konsentrasi enzim yang konstan, laju reaksi meningkat secara bertahap, mencapai maksimum tertentu (Gbr. 54), ketika peningkatan lebih lanjut dalam jumlah substrat tidak lagi mempengaruhi laju reaksi atau, dalam beberapa kasus, bahkan menghambatnya. Terlihat dari kurva hubungan antara laju reaksi enzimatik dan konsentrasi substrat, pada konsentrasi substrat yang rendah terdapat hubungan langsung antara indikator-indikator tersebut, tetapi pada konsentrasi tinggi laju reaksi menjadi tidak tergantung pada laju reaksi. konsentrasi substrat; dalam kasus ini umumnya diasumsikan bahwa substrat berlebih dan enzim jenuh sempurna. Faktor pembatas laju dalam kasus terakhir adalah konsentrasi enzim.
Laju reaksi enzimatik secara langsung bergantung pada konsentrasi enzim. Pada Gambar. Gambar 55 menunjukkan hubungan antara laju reaksi dan peningkatan jumlah enzim dengan adanya substrat berlebih. Terlihat adanya hubungan linier antara besaran-besaran tersebut, yaitu laju reaksi sebanding dengan jumlah enzim yang ada.
Setiap studi tentang sifat-sifat enzim, setiap penerapannya dalam kegiatan praktis - dalam pengobatan dan dalam ekonomi Nasional- selalu dikaitkan dengan kebutuhan untuk mengetahui seberapa cepat reaksi enzimatik berlangsung. Untuk memahami dan mengevaluasi dengan benar hasil penentuan aktivitas enzimatik, Anda perlu memahami dengan jelas faktor apa yang bergantung pada laju reaksi dan kondisi apa yang mempengaruhinya. Ada banyak kondisi seperti itu. Pertama-tama, ini adalah rasio konsentrasi zat yang bereaksi itu sendiri: enzim dan substrat. Selanjutnya, ini adalah segala macam ciri-ciri lingkungan di mana reaksi berlangsung: suhu, keasaman, adanya garam atau pengotor lainnya yang dapat mempercepat dan memperlambat proses enzimatik, dan sebagainya.
Kerja enzim bergantung pada sejumlah faktor, terutama suhu dan reaksi lingkungan (pH). Suhu optimal di mana aktivitas enzim paling tinggi biasanya berkisar antara 37 – 50˚C. Pada suhu yang lebih rendah, laju reaksi enzimatik menurun, dan pada suhu mendekati 0˚C hampir berhenti total. Ketika suhu meningkat, kecepatannya pun menurun dan akhirnya berhenti total. Penurunan intensitas enzim dengan meningkatnya suhu terutama disebabkan oleh rusaknya protein yang menyusun enzim. Karena protein terdenaturasi dalam keadaan kering jauh lebih lambat dibandingkan ketika terhidrasi (dalam bentuk gel atau larutan protein), inaktivasi enzim dalam keadaan kering terjadi jauh lebih lambat dibandingkan dengan adanya uap air. Oleh karena itu, spora bakteri kering atau biji kering dapat menahan pemanasan hingga suhu yang jauh lebih tinggi. suhu tinggi, dibandingkan biji dan spora lebih lembab.
Untuk sebagian besar enzim yang dikenal saat ini, pH optimum telah ditentukan dimana enzim tersebut memiliki aktivitas maksimum. Nilai ini merupakan kriteria penting untuk karakteristik enzim. Terkadang sifat enzim ini digunakan untuk pemisahan preparatifnya. Adanya pH optimum dapat dijelaskan oleh fakta bahwa enzim bersifat polielektrolit dan muatannya bergantung pada nilai pH. Terkadang zat penyerta dapat mengubah pH optimum, misalnya larutan buffer. Dalam beberapa kasus, tergantung pada substratnya, enzim dengan spesifisitas yang lemah memiliki beberapa optima.
Faktor penting yang menjadi sandaran kerja enzim, seperti yang pertama kali ditetapkan Sørensen, adalah reaksi aktif lingkungan - pH. Masing-masing enzim berbeda dalam nilai pH optimal untuk kerjanya. Misalnya, pepsin yang terkandung dalam getah lambung paling aktif dalam lingkungan asam kuat (pH 1 – 2); trypsin - enzim proteolitik yang disekresikan oleh pankreas, memiliki efek optimal dalam lingkungan yang sedikit basa (pH 8 - 9); papain, enzim yang berasal dari tumbuhan, bekerja optimal pada lingkungan yang sedikit asam (pH 5 – 6).
Oleh karena itu, nilai (PH optimum) merupakan tanda yang sangat sensitif untuk enzim ini. Hal ini tergantung pada sifat substrat dan komposisi larutan buffer dan oleh karena itu bukan merupakan konstanta yang sebenarnya. Perlu juga diingat sifat-sifat enzim sebagai badan protein yang mampu melakukan denaturasi asam basa. Denaturasi asam-basa dapat menyebabkan perubahan permanen pada struktur enzim dengan hilangnya sifat katalitiknya.
Laju proses enzimatik sangat bergantung pada konsentrasi substrat dan enzim. Biasanya, laju reaksi berbanding lurus dengan jumlah enzim, asalkan kandungan substrat berada dalam kisaran optimal atau sedikit lebih tinggi. Pada jumlah enzim yang konstan, lajunya meningkat seiring dengan meningkatnya konsentrasi substrat. Reaksi ini tunduk pada hukum aksi massa dan dipertimbangkan berdasarkan teori Michaelis-Menton, yaitu,
V=K(F) ,
V - kecepatan reaksi
K - konstanta laju
F - konsentrasi enzim.
Adanya ion-ion tertentu dalam media reaksi dapat mengaktifkan pembentukan substrat aktif kompleks enzim, sehingga laju reaksi enzimatik akan meningkat. Zat seperti ini disebut aktivator. Dalam hal ini, zat yang mengkatalisis reaksi enzimatik tidak berpartisipasi langsung di dalamnya. Aktivitas beberapa enzim sangat dipengaruhi oleh konsentrasi garam dalam sistem, sedangkan enzim lain tidak sensitif terhadap keberadaan ion. Namun, beberapa ion mutlak diperlukan untuk berfungsinya beberapa enzim secara normal. Ion diketahui menghambat aktivitas beberapa enzim dan merupakan aktivator enzim lain. Aktivator spesifik antara lain kation logam: Na+, K+, Rb+, Cs+, Mg2+, Ca2+, Zn2+, Cd2+, Cr2+, Cu2+, Mn2+, Co2+, Ni2+, Al3+. Diketahui juga bahwa kation Fe2+, Rb+, Cs+ bertindak sebagai aktivator hanya dengan adanya Mg; dalam kasus lain, kation-kation ini bukan merupakan aktivator. Dalam kebanyakan kasus, satu atau dua ion dapat mengaktifkan enzim tertentu. Misalnya, Mg2 + - aktivator umum untuk banyak enzim, yang bekerja pada substrat terfosforim, di hampir semua kasus dapat digantikan oleh Mn2 +, meskipun logam lain tidak dapat menggantikannya. Perlu dicatat bahwa logam alkali tanah umumnya bersaing satu sama lain, khususnya Ca2+ menekan aktivitas banyak enzim yang diaktifkan oleh Mg2+ dan Zn2+. Alasannya masih belum jelas. Mekanisme pengaruh ion logam – aktivator bisa berbeda-beda. Pertama-tama, logam mungkin merupakan komponen situs aktif enzim. Namun ia dapat bertindak sebagai jembatan penghubung antara enzim dan substrat, menahan substrat pada sisi aktif enzim. Ada bukti bahwa ion logam mampu mengikat senyawa organik dengan protein dan, terakhir, salah satu kemungkinan mekanisme kerja logam sebagai aktivator adalah perubahan konstanta kesetimbangan reaksi enzimatik. Anion telah terbukti mempengaruhi aktivitas sejumlah enzim. Misalnya pengaruh CI terhadap aktivitas A-amilase yang berasal dari hewan sangat besar.
Kerja enzim juga bergantung pada adanya aktivator atau inhibitor tertentu. Dengan demikian, enzim enterokinase pankreas mengubah trypsinogen yang tidak aktif menjadi trypsin aktif. Enzim tidak aktif yang terkandung dalam sel dan sekresi berbagai kelenjar disebut proenzim. Suatu enzim dapat bersifat kompetitif atau non-kompetitif. Dalam penghambatan kompetitif, inhibitor dan substrat bersaing satu sama lain, mencoba untuk menggantikan satu sama lain dari kompleks enzim-substrat. Efek dari inhibitor kompetitif dihilangkan dengan konsentrasi substrat yang tinggi, sedangkan efek dari inhibitor non-kompetitif tetap pada kondisi ini. Pengaruh aktivator dan inhibitor spesifik pada enzim adalah sangat penting untuk mengatur proses enzimatik dalam tubuh.
Seiring dengan adanya aktivator enzim, diketahui pula sejumlah zat yang keberadaannya menghambat kerja katalitik enzim atau menonaktifkannya sama sekali. Zat seperti ini biasa disebut inhibitor. Inhibitor adalah zat yang bekerja secara kimiawi tertentu pada enzim dan, menurut sifat kerjanya, dapat dibagi menjadi inhibitor reversibel dan ireversibel. Penghambatan reversibel ditandai dengan adanya keseimbangan antara enzim dan inhibitor dengan konstanta kesetimbangan tertentu. Sistem jenis ini dicirikan oleh tingkat penghambatan tertentu, bergantung pada konsentrasi inhibitor, dan penghambatan dicapai dengan cepat dan kemudian tidak bergantung pada waktu. Ketika inhibitor dihilangkan melalui dialisis, aktivitas enzim dipulihkan. Penghambatan ireversibel terutama dinyatakan dalam kenyataan bahwa dialisis tidak mengembalikan aktivitas enzim. Dan berbeda dengan penghambatan reversibel, penghambatan ini meningkat seiring berjalannya waktu, sehingga penghambatan total aktivitas katalitik enzim dapat terjadi pada konsentrasi inhibitor yang sangat rendah. Dalam hal ini, efektivitas inhibitor tidak bergantung pada konstanta kesetimbangan, tetapi pada konstanta laju, yang menentukan proporsi enzim yang dihambat dalam kasus ini.
Akibatnya, terkait dengan pH lingkungan, enzim pencernaan ikan sebagian besar tidak bekerja dalam kondisi optimal. “Kekurangan” fungsi saluran pencernaan ini dikompensasi oleh fakta bahwa pencernaan pada ikan terjadi dengan pencampuran makanan dan enzim yang konstan. saluran pencernaan berkat peristaltik yang terakhir. Pergerakan saluran pencernaan penting tidak hanya untuk pergerakan makanan yang konstan di sepanjang saluran, tetapi juga untuk mencampurkan enzim dengan substrat (makanan), untuk menggiling substrat dan menjenuhkannya dengan enzim dengan lebih baik.[...]
Fonck secara eksperimental menunjukkan bahwa fibrin dicerna oleh jus pak-creatic kira-kira 2 kali lebih cepat jika pencernaan dalam tabung reaksi dilakukan dengan pengadukan konstan dibandingkan dengan tabung reaksi gelap yang tidak dilakukan pengadukan. [...]
Selama proses pencernaan, sebagian enzim baru terus dilepaskan ke dalam saluran pencernaan, yang tentu saja meningkatkan kemampuan pencernaan enzim tersebut.[...]
Dalam kondisi alami, produk interaksi kimia: enzim dan substrat dikeluarkan dari bidang reaksi dan dengan demikian menciptakan kondisi untuk efek enzim yang lebih lengkap pada substrat, yaitu. tidak ada efek penghambatan balik dari produk reaksi kimia pada produk asli. zat yang bereaksi.[...]
Setiap enzim memiliki aktivator spesifiknya sendiri, dengan adanya enzim tersebut menjadi aktif. Pepsin mengandung asam klorida, trypsin mengandung enterokinase dan empedu, lipase mengandung klorida, magnesium dan empedu.[...]
Tripsin biasanya mencerna protein dalam lingkungan yang sedikit basa, namun tidak mencerna dalam lingkungan asam. Tapi ia dapat mencerna fibrin dalam lingkungan yang sedikit asam jika sejumlah besar empedu ditambahkan.[...]
Seperti yang Anda lihat, aktivasi enzim dalam tubuh dapat dilakukan dengan cara yang berbeda-beda, dan hasil akhir pencernaan, kelengkapannya, tidak hanya bergantung pada enzim itu sendiri, tetapi juga pada lingkungan di mana ia beroperasi, pada enzim tersebut. aktivator yang dilepaskan ke dalam saluran pencernaan dan selain itu juga bergantung pada gerak peristaltik saluran pencernaan.[...]
Jadi, intensitas pencernaan makanan tidak hanya bergantung pada kualitasnya, tetapi juga pada enzim itu sendiri. Mari kita asumsikan bahwa konsentrasi enzim cukup tinggi dan bekerja pada substrat tertentu, maka lingkungan yang mendukung juga diperlukan untuk keberhasilan pencernaan makanan." Jika lingkungan tidak mendukung kerja enzim, maka enzim tersebut mungkin tidak berfungsi sama sekali atau memberikan efek yang lemah pada media.
