Di antara jutaan jenis molekul yang membentuk lingkungan biokimia tubuh, ada ribuan yang berperan sebagai informasi. Bahkan jika kita tidak mempertimbangkan zat-zat yang dilepaskan tubuh ke lingkungan, berkomunikasi dengan makhluk hidup lain: sesama anggota suku, musuh dan korban, berbagai macam molekul dapat diklasifikasikan ke dalam kelas yang berbeda secara biologis. zat aktif(disingkat BAS), bersirkulasi dalam media cair tubuh dan mentransmisikan informasi ini atau itu dari pusat ke pinggiran, dari satu sel ke sel lain, atau dari pinggiran ke pusat. Terlepas dari keragaman komposisi dan struktur kimianya, semua molekul ini dalam satu atau lain cara secara langsung mempengaruhi proses metabolisme yang dilakukan oleh sel-sel tertentu dalam tubuh.
Zat aktif biologis yang paling penting untuk regulasi fisiologis adalah mediator, hormon, enzim dan vitamin.
Mediator - Ini adalah zat yang bersifat non-protein, memiliki struktur yang relatif sederhana dan berat molekul rendah. Mereka dilepaskan oleh ujung sel saraf di bawah pengaruh impuls saraf berikutnya yang diterima di sana (dari vesikel khusus di mana mereka terakumulasi dalam interval antara impuls saraf). Depolarisasi membran serabut saraf menyebabkan pecahnya vesikel matang, dan tetesan pemancar memasuki celah sinaptik. Sinaps adalah pertemuan dua serabut saraf atau serabut saraf dengan sel jaringan lain. Meskipun sinyal ditransmisikan secara elektrik melalui serabut saraf, tidak seperti kabel logam konvensional, serabut saraf tidak dapat dihubungkan secara mekanis satu sama lain: impuls tidak dapat ditransmisikan dengan cara ini, karena selubung serabut saraf bukanlah konduktor, melainkan isolator. Dalam pengertian ini, serabut saraf tidak seperti kawat, melainkan lebih seperti kabel yang dikelilingi oleh lapisan isolator listrik. Oleh karena itu diperlukan mediator kimia. Peran ini justru dilakukan oleh molekul mediator. Begitu berada di celah sinaptik, pemancar bekerja pada membran pascasinaps, menyebabkan perubahan lokal dalam polarisasinya, dan dengan demikian impuls listrik dihasilkan di dalam sel ke mana eksitasi perlu ditransfer. Paling sering, molekul asetilkolin, adrenalin, norepinefrin, dopamin, dan asam gamma-aminobutyric (GABA) bertindak sebagai mediator dalam tubuh manusia. Segera setelah aksi mediator pada membran postsinaptik selesai, molekul mediator dihancurkan dengan bantuan enzim khusus yang selalu ada di persimpangan sel ini, sehingga mencegah eksitasi berlebihan pada membran postsinaptik dan, oleh karena itu, sel-sel di mana pengaruh informasional diberikan. Karena alasan inilah satu impuls yang mencapai membran prasinaps menghasilkan satu impuls di membran pascasinaps. Menipisnya cadangan pemancar pada membran prasinaps terkadang dapat menyebabkan gangguan konduksi impuls saraf.
Hormon - zat dengan berat molekul tinggi yang diproduksi oleh kelenjar endokrin untuk mengontrol aktivitas organ dan sistem tubuh lainnya.
Berdasarkan komposisi kimianya, hormon dapat dikelompokkan ke dalam kelas yang berbeda. senyawa organik, berbeda secara signifikan dalam ukuran molekul (Tabel 13). Komposisi kimia Hormon menentukan mekanisme interaksinya dengan sel target.
Hormon dapat terdiri dari dua jenis - kerja langsung atau tropis. Yang pertama secara langsung mempengaruhi sel somatik, mengubah keadaan metabolismenya dan menyebabkan perubahan aktivitas fungsionalnya. Yang terakhir ini dimaksudkan untuk mempengaruhi kelenjar endokrin lain, di mana, di bawah pengaruh hormon tropik, produksi hormon mereka sendiri, yang biasanya bekerja langsung pada sel somatik, dipercepat atau diperlambat.
Badan Federal untuk Pendidikan
Lembaga pendidikan negara
pendidikan profesional yang lebih tinggi "Universitas Teknik Negeri Perm" Departemen Kimia dan Bioteknologi
Kimia senyawa aktif biologis
Catatan kuliah untuk siswa penuh waktu
spesialisasi 070100 “Bioteknologi”
Penerbitan
Universitas Teknik Negeri Perm
Disusun oleh: Ph.D. biologi. Sains L.V. Anikina
pengulas
Ph.D. kimia. Sains, Profesor Madya I.A.Tolmacheva
(Universitas Negeri Perm)
Kimia zat aktif biologis/komp. L.V. Anikina - Perm: Rumah Penerbitan Perm. negara teknologi. Universitas, 2009. – 109 hal.
Catatan kuliah pada program kursus “Kimia zat aktif biologis” disajikan.
Ditujukan untuk mahasiswa penuh waktu di jurusan 550800 “Teknologi kimia dan bioteknologi”, spesialisasi 070100 “Bioteknologi”.
© Lembaga Pendidikan Negara Pendidikan Profesi Tinggi
"Negara Perm
Universitas Teknik", 2009
Pendahuluan…………………………………………………………………………………..4
Kuliah 1. Komponen kimia makhluk hidup…………………………………….7
Kuliah 2. Karbohidrat…………………………………………………………….12
Kuliah 3. Lipid..................................................................................................20
Kuliah 4. Asam amino…………………………………………………..…35
Kuliah 5. Protein…………………………………………………………….….43
Kuliah 6. Sifat-sifat protein…………………………………………………...57
Kuliah 7. Protein sederhana dan kompleks…………………………………………………...61
Kuliah 8. Asam nukleat dan nukleoprotein………………….72
Kuliah 9. Enzim………………………………………………….….85
Kuliah 10. Klasifikasi Enzim…………………………………………………... 94
Perkenalan
Saat melatih spesialis di bidang bioteknologi, disiplin ilmu dasar yang paling penting adalah biokimia, kimia organik, dan kimia zat aktif biologis. Disiplin-disiplin ini membentuk landasan fundamental bioteknologi, yang perkembangannya dikaitkan dengan pemecahan masalah-masalah sosial utama di zaman kita seperti penyediaan energi, pakan dan sumber daya pangan, perlindungan lingkungan dan kesehatan manusia.
Menurut persyaratan Standar Negara Pendidikan Profesi Tinggi untuk isi minimum wajib program pendidikan dasar di bidang 550800 “Teknologi kimia dan bioteknologi”, spesialisasi 070100 “Bioteknologi”, disiplin “Kimia zat aktif biologis” meliputi yang berikut ini unit didaktik: struktur dan organisasi spasial protein, asam nukleat, karbohidrat, lipid, bioregulator dengan berat molekul rendah dan antibiotik; konsep enzim, antibodi, protein struktural; katalisis enzimatik.
Tujuan pengajaran disiplin ilmu “Kimia Zat Aktif Biologis” adalah untuk membentuk gagasan siswa tentang struktur dan dasar-dasar fungsi zat aktif biologis, tentang katalisis enzimatik.
Perkuliahan pada disiplin ilmu “Kimia Zat Aktif Biologis” didasarkan pada pengetahuan mahasiswa tentang mata kuliah “Kimia Umum”, “Kimia Anorganik”, “Kimia Fisika”, “Kimia Analitik” dan “Kimia Senyawa Koordinasi”. Ketentuan disiplin ini digunakan untuk studi lebih lanjut pada mata kuliah “Biokimia”, “Mikrobiologi”, “Bioteknologi”.
Catatan kuliah yang diusulkan mencakup topik-topik berikut yang diajarkan dalam mata kuliah “Kimia Zat Aktif Secara Biologis”:
Karbohidrat, klasifikasi, struktur kimia dan peran biologis, reaksi kimia karakteristik karbohidrat. Monosakarida, disakarida, polisakarida.
Lemak. Klasifikasi berdasarkan struktur kimia, fungsi biologis lipid dan turunannya - vitamin, hormon, bioregulator.
Asam amino, rumus umum, klasifikasi dan peran biologis. Sifat fisikokimia asam amino. Asam amino proteinogenik, asam amino sebagai prekursor molekul aktif biologis - koenzim, asam empedu, neurotransmiter, hormon, histohormon, alkaloid, dan beberapa antibiotik.
Protein, komposisi unsur dan fungsi protein. Struktur primer suatu protein. Karakteristik ikatan peptida. Struktur sekunder protein: α-helix dan β-sheet. Struktur protein supersekunder, prinsip domain evolusi protein. Struktur tersier suatu protein dan ikatan yang menstabilkannya. Konsep protein fibrilar dan globular. Struktur protein kuarter.
Sifat fisikokimia dan biologi protein. Denaturasi. Pendamping.
Protein sederhana: histon, protamin, prolamin, glutin, albumin, globulin, skleroprotein, racun.
Protein kompleks: kromoprotein, metaloprotein, lipoprotein, glikoprotein, proteoglikan, nukleoprotein.
Asam nukleat, peran biologis dalam sel. Basa nitrogen, nukleosida, nukleotida, polinukleotida DNA dan RNA. Jenis RNA. Struktur spasial DNA, tingkat pemadatan DNA dalam kromatin.
Enzim sebagai katalis biologis, perbedaannya dengan katalis non-protein. Enzim sederhana dan kompleks. Situs aktif enzim. Mekanisme kerja enzim, penurunan energi aktivasi, pembentukan kompleks enzim-substrat, teori deformasi ikatan, katalisis asam basa dan kovalen. Isoform enzim. Sistem multienzim.
Pengaturan aktivitas enzim pada tingkat sel: proteolisis terbatas, agregasi molekul, modifikasi kimia, penghambatan alosterik. Jenis penghambatan: reversibel dan ireversibel, kompetitif dan non-kompetitif. Aktivator dan inhibitor enzim.
Tata nama enzim. Klasifikasi enzim internasional.
Oksidoreduktase: dehidrogenase yang bergantung pada NAD, dehidrogenase yang bergantung pada flavin, kuinon, sistem sitokrom, oksidase.
Transferase: fosfotransferase, asiltransferase dan koenzim A, aminotransferase menggunakan piridoksal fosfat, C1 -transferase yang mengandung bentuk aktif sebagai koenzim asam folat dan sianokobalamin, suatu glikosiltransferase.
Hidrolase: esterase, fosfatase, glikosidase, peptidase, tengahase.
Liase: dekarboksilase menggunakan tiamin pirofosfat sebagai koenzim, aldolase, hidratase, deaminase, sintase.
Isomerase: transfer gugus hidrogen, fosfat dan asil, pergerakan ikatan rangkap, stereoisomerase.
Ligase: hubungan antara sintesis dan pemecahan ATP, karboksilase dan peran karboksibiotin, asil-koenzim A sintetase.
Di akhir catatan perkuliahan terdapat daftar literatur yang harus digunakan agar berhasil menguasai mata kuliah “Kimia Zat Aktif Biologis”.
Metabolit nonspesifik .
Metabolit spesifik :
A). hormon jaringan (parahormon);
B). hormon yang sebenarnya.
Metabolit nonspesifik- produk metabolisme yang dihasilkan oleh sel mana pun dalam proses aktivitas vital dan memiliki aktivitas biologis (CO 2, asam laktat).
Metabolit spesifik- produk limbah yang dihasilkan oleh jenis sel khusus tertentu, yang memiliki aktivitas biologis dan tindakan spesifik:
A) hormon jaringan- BAS yang diproduksi oleh sel khusus mempunyai efek terutama di tempat produksi.
B) hormon yang sebenarnya- diproduksi oleh kelenjar endokrin
Partisipasi zat aktif biologis pada berbagai tingkat regulasi neurohumoral:
saya menyamakan kedudukan : peraturan daerah atau daerah Disediakan oleh faktor humoral : sebagian besar - metabolit nonspesifik dan pada tingkat lebih rendah - metabolit spesifik (hormon jaringan).
Peraturan tingkat II : daerah (organ).hormon jaringan.
Tingkat III - regulasi antarorgan, antarsistem. Regulasi humoral terwakili kelenjar endokrin.
Tingkat IV. Tingkat seluruh organisme. Gugup dan regulasi humoral disubordinasikan pada tingkat regulasi perilaku ini.
Pengaruh peraturan di tingkat mana pun ditentukan oleh sejumlah faktor:
kuantitas zat aktif biologis;
2. kuantitas reseptor;
3. kepekaan reseptor.
Pada gilirannyasensitivitas tergantung:
A). dari keadaan fungsional sel;
B). tentang keadaan lingkungan mikro (pH, konsentrasi ion, dll.);
V). pada durasi paparan faktor yang mengganggu.
Peraturan Daerah (1 tingkat peraturan)
Rabu adalah cairan jaringan. Faktor utama:
Koneksi kreatif.
2. Metabolit nonspesifik.
Koneksi kreatif- pertukaran makromolekul antar sel yang membawa informasi tentang proses seluler, memungkinkan sel-sel jaringan berfungsi secara kooperatif. Ini adalah salah satu metode regulasi yang paling tua secara evolusioner.
Keylon- zat yang memberikan koneksi kreatif. Mereka diwakili oleh protein sederhana atau glikoprotein yang mempengaruhi pembelahan sel dan sintesis DNA. Pelanggaran koneksi kreatif mungkin mendasari sejumlah penyakit (pertumbuhan tumor) serta proses penuaan.
Metabolit nonspesifik - CO 2, asam laktat - bekerja di tempat pembentukan kelompok sel yang berdekatan.
Peraturan daerah (organ) (peraturan tingkat 2)
1. metabolit nonspesifik,
2. metabolit spesifik (hormon jaringan).
Sistem hormon jaringan
|
Zat |
Tempat generasi |
Memengaruhi |
|
seratonin |
mukosa usus (jaringan enterokromafin), otak, trombosit |
Mediator SSP, efek vasokonstriktor, hemostasis vaskular-trombosit |
|
Prostaglandin |
turunan asam arakidonat dan linolenat, jaringan tubuh |
Efek vasomotor, serta efek dilator dan konstriktor, meningkat kontraksi rahim, meningkatkan ekskresi air dan natrium, mengurangi sekresi enzim dan HCl oleh lambung |
|
Bradikinin |
Peptida, plasma darah, kelenjar ludah, paru-paru |
efek vasodilator, meningkatkan permeabilitas pembuluh darah |
|
Asetilkolin |
otak, ganglia, sambungan neuromuskular |
melemaskan otot polos pembuluh darah, mengurangi kontraksi jantung |
|
Histamin |
turunan histidin, lambung dan usus, kulit, sel mast, basofil |
mediator reseptor nyeri, melebarkan pembuluh darah mikro, meningkatkan sekresi kelenjar lambung |
|
Endorfin, enkephalin |
otak |
efek analgesik dan adaptif |
|
Hormon pencernaan |
diproduksi di berbagai departemen Saluran pencernaan |
berpartisipasi dalam pengaturan proses sekresi, motilitas dan penyerapan |
Doktor Ilmu Biologi, Profesor V.M.Shkumatov;
wakil Direktur Jenderal pada pertanyaan
pengembangan inovatif RUE "Belmedpreparaty"
Kandidat Ilmu Teknik T.V. Trukhacheva
Leontyev, V.N.
Kimia zat aktif biologis: kursus elektronik teks kuliah untuk siswa khusus 1-48 02 01 “Bioteknologi” bentuk studi penuh waktu dan paruh waktu / V. N. Leontiev, O. S. Ignatovets. – Minsk: BSTU, 2013. – 129 hal.
Kursus elektronik teks kuliah dikhususkan untuk fitur struktural dan fungsional dan sifat kimia dari kelas utama zat aktif biologis (protein, karbohidrat, lipid, vitamin, antibiotik, dll.). Metode sintesis kimia dan analisis struktur golongan senyawa yang terdaftar, sifat dan pengaruhnya sistem biologis, serta sebarannya di alam.
| Topik 1. Pendahuluan | 4 |
| Topik 2. Protein dan peptida. Struktur primer protein dan peptida | |
| Topik 3. Organisasi struktural protein dan peptida. Metode seleksi | |
| Topik 4. Sintesis kimia dan modifikasi kimia protein dan peptida | |
| Topik 5. Enzim | 45 |
| Topik 6. Beberapa protein yang penting secara biologis | 68 |
| Topik 7. Struktur asam nukleat | 76 |
| Topik 8. Struktur karbohidrat dan biopolimer yang mengandung karbohidrat | |
| Topik 9. Struktur, sifat dan sintesis kimia lipid | 104 |
| Topik 10. Steroid | 117 |
| Topik 11. Vitamin | 120 |
| Topik 12. Pengantar Farmakologi. Farmakokinetik | 134 |
| Topik 13. Obat antimalaria | 137 |
| Topik 14. Sarana yang mempengaruhi pusat sistem saraf | |
| Topik 15. Obat sulfonamida | 144 |
| Topik 16. Antibiotik | 146 |
| Bibliografi | 157 |
Topik 1. Perkenalan
Kimia zat aktif biologis mempelajari struktur dan fungsi biologis komponen terpenting makhluk hidup, terutama biopolimer dan bioregulator dengan berat molekul rendah, dengan fokus pada penjelasan pola hubungan antara struktur dan tindakan biologis. Pada dasarnya, ini adalah dasar kimia biologi modern. Dengan mengembangkan masalah-masalah mendasar kimia dunia kehidupan, kimia bioorganik berkontribusi dalam memecahkan masalah-masalah yang diperoleh secara praktis obat-obatan penting untuk kedokteran, pertanian, dan sejumlah industri.
Objek studi: protein dan peptida, asam nukleat, karbohidrat, lipid, biopolimer campuran - glikoprotein, nukleoprotein, lipoprotein, glikolipid, dll.; alkaloid, terpenoid, vitamin, antibiotik, hormon, prostaglandin, zat pertumbuhan, feromon, racun, serta sintetis obat-obatan, pestisida, dll.
Metode penelitian: persenjataan utama terdiri dari metode kimia organik, namun, untuk memecahkan masalah struktural dan fungsional, berbagai masalah fisika, fisika-kimia, matematika dan metode biologis.
Tujuan utama: isolasi senyawa yang diteliti dalam keadaan individual menggunakan kristalisasi, distilasi, berbagai jenis kromatografi, elektroforesis, ultrafiltrasi, ultrasentrifugasi, distribusi arus berlawanan, dll; pembentukan struktur, termasuk struktur spasial, berdasarkan pendekatan kimia organik dan fisika-organik menggunakan spektrometri massa, berbagai jenis spektroskopi optik (IR, UV, laser, dll), analisis difraksi sinar-X, resonansi magnetik nuklir, paramagnetik elektron resonansi, rotasi dispersi optik dan dikroisme melingkar, metode kinetika cepat, dll. yang dikombinasikan dengan perhitungan komputer; sintesis kimia dan modifikasi kimia dari senyawa yang diteliti, termasuk sintesis lengkap, sintesis analog dan turunannya, untuk memastikan struktur, memperjelas hubungan antara struktur dan fungsi biologis, dan memperoleh obat yang bernilai praktis; pengujian biologis terhadap senyawa yang dihasilkan secara in vitro Dan secara alami.
Paling umum di biomolekul kelompok fungsional:
| hidroksil (alkohol) |  gugus amino (amina) |
 aldehida (aldehida) |  Amida (amida) |
 karbonil (keton) |  ester |
 asam karboksilat) |  sangat halus |
 sulfhidril (tiol) |  metil |
 disulfida |  etil |
 fosfat |  fenil |
 guanidin |  imidazol |
Topik 2. Protein dan peptida. Struktur primer protein dan peptida
Tupai– biopolimer dengan berat molekul tinggi yang dibuat dari residu asam amino. Berat molekul protein berkisar antara 6.000 hingga 2.000.000 Da. Protein merupakan produk informasi genetik yang diturunkan dari generasi ke generasi dan menjalankan semua proses kehidupan di dalam sel. Polimer yang sangat beragam ini memiliki beberapa fungsi seluler yang paling penting dan serbaguna.
Protein dapat dibagi:
1) berdasarkan struktur
:
protein sederhana dibangun dari residu asam amino dan, setelah hidrolisis, hanya terurai menjadi asam amino bebas atau turunannya.
Protein kompleks adalah protein dua komponen yang terdiri dari protein sederhana dan komponen non-protein yang disebut gugus prostetik. Selama hidrolisis protein kompleks, selain asam amino bebas, bagian non-protein atau produk pemecahannya juga terbentuk. Mereka mungkin mengandung ion logam (metaloprotein), molekul pigmen (kromoprotein), mereka dapat membentuk kompleks dengan molekul lain (lipo-, nukleo-, glikoprotein), dan juga mengikat fosfat anorganik (fosfoprotein) secara kovalen;
2. kelarutan dalam air:
– larut dalam air,
– larut dalam garam,
– larut dalam alkohol,
– tidak larut;
3. fungsi yang dilakukan : Fungsi biologis protein meliputi:
– katalitik (enzimatik),
– regulasi (kemampuan mengatur kecepatan reaksi kimia dalam sel dan tingkat metabolisme di seluruh organisme),
– transportasi (transportasi zat dalam tubuh dan perpindahannya melalui biomembran),
– struktural (terdiri dari kromosom, sitoskeleton, ikat, otot, jaringan pendukung),
– reseptor (interaksi molekul reseptor dengan komponen ekstraseluler dan inisiasi respons seluler spesifik).
Selain itu, protein melakukan fungsi pelindung, penyimpanan, toksik, kontraktil, dan lainnya;
4) tergantung pada struktur tata ruang:
– fibrillar (digunakan secara alami sebagai bahan struktural),
– berbentuk bulat (enzim, antibodi, beberapa hormon, dll.).
ASAM AMINO, SIFATNYA
Asam amino disebut asam karboksilat yang mengandung gugus amino dan gugus karboksil. Asam amino alami adalah asam 2-aminokarboksilat, atau asam α-amino, meskipun ada juga asam amino seperti β-alanin, taurin, asam γ-aminobutirat. DI DALAM kasus umum Rumus asam α-amino terlihat seperti ini: 
Asam α-amino memiliki empat substituen berbeda pada atom karbon ke-2, yaitu semua asam α-amino, kecuali glisin, memiliki atom karbon asimetris (kiral) dan berada dalam bentuk dua enansiomer - L- Dan D-asam amino. Asam amino alami adalah L-baris. D-asam amino ditemukan pada bakteri dan antibiotik peptida.
Semua asam amino di larutan berair dapat ada dalam bentuk ion bipolar, dan muatan totalnya bergantung pada pH medium. Nilai pH di mana muatan totalnya nol disebut titik isoelektrik. Pada titik isoelektrik, asam amino berbentuk zwitterion, yaitu gugus aminanya terprotonasi, dan gugus karboksilnya terdisosiasi. Di wilayah pH netral, sebagian besar asam amino adalah zwitterion: 
Asam amino tidak menyerap cahaya di wilayah spektrum tampak, asam amino aromatik menyerap cahaya di wilayah spektrum UV: triptofan dan tirosin pada 280 nm, fenilalanin pada 260 nm.
Protein memberikan sejumlah reaksi warna karena adanya residu asam amino tertentu atau gugus kimia umum. Reaksi-reaksi ini banyak digunakan untuk tujuan analitis. Diantaranya, yang paling terkenal adalah reaksi ninhidrin, yang memungkinkan penentuan kuantitatif gugus amino dalam protein, peptida dan asam amino, serta reaksi biuret, yang digunakan untuk penentuan protein dan peptida secara kualitatif dan kuantitatif. Ketika protein atau peptida, tetapi bukan asam amino, dipanaskan dengan CuSO 4 dalam larutan basa, senyawa kompleks tembaga berwarna ungu akan terbentuk, yang jumlahnya dapat ditentukan secara spektrofotometri. Reaksi warna terhadap asam amino individu digunakan untuk mendeteksi peptida yang mengandung residu asam amino yang sesuai. Untuk mengidentifikasi gugus guanidin arginin, reaksi Sakaguchi digunakan - ketika berinteraksi dengan a-naftol dan natrium hipoklorit, guanidin dalam lingkungan basa memberi warna merah. Cincin indol triptofan dapat dideteksi dengan reaksi Ehrlich - warna merah-ungu bila direaksikan dengan p-dimetilamino-benzaldehida dalam H 2 SO 4. Reaksi Pauli menunjukkan residu histidin dan tirosin, yang dalam larutan basa bereaksi dengan asam diazobenzena sulfonat, membentuk turunan berwarna merah.
Peran biologis asam amino:
1) elemen struktural peptida dan protein, yang disebut asam amino proteinogenik. Protein mengandung 20 asam amino, yang dikodekan oleh kode genetik dan dimasukkan ke dalam protein selama translasi, beberapa di antaranya dapat difosforilasi, diasilasi, atau dihidroksilasi;
2) elemen struktural senyawa alami lainnya - koenzim, asam empedu, antibiotik;
3) molekul pemberi sinyal. Beberapa asam amino merupakan neurotransmiter atau prekursor neurotransmiter, hormon dan histohormon;
4) metabolit terpenting, misalnya beberapa asam amino, merupakan prekursor alkaloid tumbuhan, atau berfungsi sebagai donor nitrogen, atau merupakan komponen nutrisi penting.
Tata nama, berat molekul dan nilai pK asam amino diberikan pada Tabel 1.
Tabel 1
Tata nama, berat molekul dan nilai pK asam amino
| Asam amino | Penamaan | Molekuler berat | P K 1 (−COOH) | P K 2 (−NH3+) | P K R (R-grup) |
| Glisin | Gly G | 75 | 2,34 | 9,60 | − |
| Alanin | Ala A | 89 | 2,34 | 9,69 | − |
| Valin | Val V | 117 | 2,32 | 9,62 | − |
| Leusin | Leu L | 131 | 2,36 | 9,60 | − |
| Isoleusin | Ile I | 131 | 2,36 | 9,68 | − |
| Prolin | Pro P | 115 | 1,99 | 10,96 | − |
| Fenilalanin | Phe F | 165 | 1,83 | 9,13 | − |
| Tirosin | Tir Y | 181 | 2,20 | 9,11 | 10,07 |
| triptofan | Trp W | 204 | 2,38 | 9,39 | − |
| Serin | Ser S | 105 | 2,21 | 9,15 | 13,60 |
| Treonin | Melalui T | 119 | 2,11 | 9,62 | 13,60 |
| sistein | Cy C | 121 | 1,96 | 10,78 | 10,28 |
| Metionin | Bertemu M | 149 | 2,28 | 9,21 | − |
| Asparagin | Asn N | 132 | 2,02 | 8,80 | − |
| Glutamin | Gln Q | 146 | 2,17 | 9,13 | − |
| Aspartat | Asp D | 133 | 1,88 | 9,60 | 3,65 |
| Glutamat | Glu E | 147 | 2,19 | 9,67 | 4,25 |
| lisin | Lys K | 146 | 2,18 | 8,95 | 10,53 |
| Arginin | Arg R | 174 | 2,17 | 9,04 | 12,48 |
| Histidin | H-nya | 155 | 1,82 | 9,17 | 6,00 |
Asam amino bervariasi dalam kelarutan dalam air. Hal ini disebabkan sifat zwitterioniknya, serta kemampuan radikal berinteraksi dengan air (hidrat). KE hidrofilik termasuk radikal yang mengandung gugus fungsi tak bermuatan kationik, anionik, dan polar. KE hidrofobik– radikal yang mengandung gugus alkil atau aril.
Tergantung pada polaritasnya R-kelompok asam amino ada empat kelas: nonpolar, polar tidak bermuatan, bermuatan negatif dan bermuatan positif.
Asam amino non-polar meliputi: glisin; asam amino dengan rantai samping alkil dan aril - alanin, valin, leusin, isoleusin; tirosin, triptofan, fenilalanin; asam imino - prolin. Mereka berusaha untuk masuk ke lingkungan hidrofobik “di dalam” molekul protein (Gbr. 1).
Beras. 1. Asam amino non polar
Asam amino bermuatan polar meliputi: asam amino bermuatan positif – histidin, lisin, arginin (Gbr. 2); asam amino bermuatan negatif - aspartat dan asam glutamat(Gbr. 3). Mereka biasanya menonjol keluar ke dalam lingkungan berair protein.
Asam amino yang tersisa membentuk kategori tidak bermuatan polar: serin dan treonin (asam amino-alkohol); asparagin dan glutamin (amida dari asam aspartat dan glutamat); sistein dan metionin (asam amino yang mengandung sulfur).
Karena pada pH netral gugus COOH dari asam glutamat dan asam aspartat terdisosiasi sempurna, mereka biasanya disebut glutamat Dan aspartat terlepas dari sifat kation yang ada dalam medium.
Sejumlah protein mengandung asam amino khusus yang dibentuk dengan memodifikasi asam amino biasa setelah dimasukkan ke dalam rantai polipeptida, misalnya 4-hidroksiprolin, fosfoserin, asam -karboksiglutamat, dll. 
Beras. 2. Asam amino dengan gugus samping bermuatan
Semua asam amino yang terbentuk selama hidrolisis protein dalam kondisi cukup ringan menunjukkan aktivitas optik, yaitu kemampuan memutar bidang cahaya terpolarisasi (kecuali glisin).
Beras. 3. Asam amino dengan gugus samping bermuatan
Semua senyawa yang dapat berada dalam dua bentuk stereoisomer, isomer L dan D, memiliki aktivitas optik (Gbr. 4). Protein hanya mengandung L-asam amino. 
L-alanin D-alanin
Beras. 4. Isomer optik alanin
Glisin tidak memiliki atom karbon asimetris, sedangkan treonin dan isoleusin masing-masing mengandung dua atom karbon asimetris. Semua asam amino lainnya memiliki satu atom karbon asimetris.
Bentuk asam amino yang tidak aktif secara optik disebut rasemat, yang merupakan campuran ekuimolar D- Dan L-isomer, dan dilambangkan dengan simbol D.L.-.
M 
Nomor asam amino yang membentuk polipeptida disebut residu asam amino. Residu asam amino dihubungkan satu sama lain melalui ikatan peptida (Gbr. 5), dalam pembentukannya yang melibatkan gugus α-karboksil dari satu asam amino dan gugus α-amino dari asam amino lainnya.
Beras. 5. Pembentukan ikatan peptida
Kesetimbangan reaksi ini bergeser ke arah pembentukan asam amino bebas, bukan peptida. Oleh karena itu, biosintesis polipeptida memerlukan katalisis dan pengeluaran energi.
Karena dipeptida mengandung gugus karboksil dan amino reaktif, residu asam amino lainnya dapat melekat padanya melalui ikatan peptida baru, menghasilkan pembentukan polipeptida - protein.
Rantai polipeptida terdiri dari bagian yang berulang secara teratur - gugus NHCHRCO, membentuk rantai utama (kerangka atau tulang punggung molekul), dan bagian variabel, termasuk rantai samping yang khas. R- kelompok residu asam amino menonjol dari tulang punggung peptida dan sebagian besar membentuk permukaan polimer, menentukan banyak sifat fisik dan Sifat kimia protein. Rotasi bebas pada tulang punggung peptida dimungkinkan antara atom nitrogen dari gugus peptida dan atom karbon α yang berdekatan, serta antara atom karbon α dan karbon dari gugus karbonil. Oleh karena itu, struktur linier dapat memperoleh konformasi spasial yang lebih kompleks.
Residu asam amino yang mengandung gugus α-amino bebas disebut N-terminal, dan mempunyai gugus -karboksil bebas – DENGAN-akhir.
Struktur peptida biasanya digambarkan dengan N-akhir.
Kadang-kadang gugus -amino dan -karboksil terminal berikatan satu sama lain, membentuk peptida siklik.
Peptida berbeda dalam jumlah asam amino, komposisi asam amino dan urutan ikatan asam amino.
Ikatan peptida sangat kuat, dan hidrolisis kimianya memerlukan kondisi yang keras: suhu dan tekanan tinggi, lingkungan asam, dan waktu yang lama.
Dalam sel hidup, ikatan peptida dapat diputus oleh enzim proteolitik yang disebut protease, atau hidrolase peptida.
Sama seperti asam amino, protein adalah senyawa amfoter dan bermuatan dalam larutan air. Setiap protein memiliki titik isoelektriknya sendiri - nilai pH di mana muatan positif dan negatif protein terkompensasi sepenuhnya dan muatan total molekul adalah nol. Pada nilai pH di atas titik isoelektrik, protein membawa muatan negatif, dan pada nilai pH di bawah titik isoelektrik, protein membawa muatan positif.
SEQUENATOR. STRATEGI DAN TAKTIK ANALISIS STRUKTUR PRIMER
Penentuan struktur primer protein dilakukan dengan menentukan urutan asam amino dalam rantai polipeptida. Masalah ini diselesaikan dengan menggunakan metode ini pengurutan(dari bahasa Inggris urutan-selanjutnya).
Pada prinsipnya struktur primer protein dapat ditentukan dengan analisis langsung urutan asam amino atau dengan menguraikan urutan nukleotida dari gen yang sesuai menggunakan kode genetik. Tentu saja, keandalan terbesar dijamin oleh kombinasi metode ini.
Pengurutan sendiri pada tingkat saat ini memungkinkan untuk menentukan urutan asam amino dalam polipeptida yang ukurannya tidak melebihi beberapa puluh residu asam amino. Pada saat yang sama, fragmen polipeptida yang diteliti jauh lebih pendek daripada protein alami yang kita hadapi. Oleh karena itu, diperlukan pemotongan awal polipeptida asli menjadi fragmen pendek. Setelah mengurutkan fragmen yang dihasilkan, fragmen tersebut harus dijahit kembali sesuai urutan aslinya.
Jadi, menentukan urutan primer suatu protein dilakukan dengan langkah-langkah utama berikut:
1) pembelahan protein menjadi beberapa fragmen dengan panjang yang dapat diakses untuk pengurutan;
2) mengurutkan setiap fragmen yang diperoleh;
3) perakitan struktur protein lengkap dari struktur fragmennya yang sudah ada.
Studi tentang struktur primer suatu protein terdiri dari tahapan sebagai berikut:
– penentuan berat molekulnya;
– penentuan komposisi asam amino spesifik (komposisi AA);
- definisi N- Dan DENGAN-residu asam amino terminal;
– pemisahan rantai polipeptida menjadi fragmen;
– pembelahan rantai polipeptida asli dengan cara lain;
– pemisahan fragmen yang dihasilkan;
– analisis asam amino setiap fragmen;
– pembentukan struktur primer polipeptida, dengan mempertimbangkan urutan fragmen kedua pembelahan yang tumpang tindih.
Karena belum ada metode yang memungkinkan seseorang untuk menetapkan struktur primer lengkap suatu protein pada seluruh molekul, rantai polipeptida mengalami pembelahan spesifik dengan reagen kimia atau enzim proteolitik. Campuran fragmen peptida yang dihasilkan dipisahkan dan komposisi asam amino serta urutan asam amino ditentukan untuk masing-masing fragmen. Setelah struktur semua fragmen terbentuk, perlu ditentukan urutan lokasinya dalam rantai polipeptida asli. Untuk melakukan ini, protein dipecah menggunakan agen lain dan diperoleh kumpulan fragmen peptida kedua yang berbeda, yang dipisahkan dan dianalisis dengan cara yang sama.
1. Penentuan berat molekul (metode berikut dibahas secara rinci dalam topik 3):
– berdasarkan viskositas;
– berdasarkan laju sedimentasi (metode ultrasentrifugasi);
– kromatografi gel;
– elektroforesis di PAGE dalam kondisi disosiasi.
2. Penentuan komposisi AA. Analisis komposisi asam amino meliputi hidrolisis asam lengkap dari protein atau peptida yang diteliti menggunakan 6 n. dari asam klorida dan kuantifikasi semua asam amino dalam hidrolisat. Hidrolisis sampel dilakukan dalam ampul tertutup dalam ruang hampa bersuhu 150°C selama 6 jam.Penentuan kuantitatif asam amino dalam hidrolisat protein atau peptida dilakukan dengan menggunakan alat penganalisis asam amino.
3. Penentuan residu asam amino N- dan C. Pada rantai polipeptida suatu protein, pada salah satu sisinya terdapat residu asam amino yang membawa gugus α-amino bebas (amino atau N-residu terminal), dan di sisi lain - residu dengan gugus α-karboksil bebas (karboksil, atau DENGAN-residu terminal). Analisis residu terminal berperan penting dalam proses penentuan urutan asam amino suatu protein. Pada penelitian tahap pertama, memungkinkan untuk memperkirakan jumlah rantai polipeptida yang menyusun molekul protein dan derajat homogenitas obat yang diteliti. Pada tahap selanjutnya menggunakan analisis N-Residu asam amino terminal mengontrol proses pemisahan fragmen peptida.
Reaksi untuk menentukan residu asam amino terminal-N:
1) salah satu metode penentuan pertama N-residu asam amino terminal diusulkan oleh F. Sanger pada tahun 1945. Ketika gugus α-amino dari peptida atau protein bereaksi dengan 2,4-dinitrofluorobenzene, diperoleh turunan dinitrofenil (DNP), berwarna kuning. Hidrolisis asam selanjutnya (5,7 N HCl) menyebabkan pemutusan ikatan peptida dan pembentukan turunan DNP N-asam amino terminal. Asam amino DNP diekstraksi dengan eter dan diidentifikasi dengan kromatografi dengan adanya standar.
2) metode dansilasi. Aplikasi terbaik untuk menentukan N-residu terminal saat ini ditemukan dengan metode dansil, yang dikembangkan pada tahun 1963 oleh W. Gray dan B. Hartley. Seperti metode dinitrofenilasi, metode ini didasarkan pada pengenalan “tag” ke dalam gugus amino protein, yang tidak dihilangkan selama hidrolisis berikutnya. Langkah pertamanya adalah reaksi dansil klorida (1-dimetilaminonaftalena-5-sulfoklorida) dengan gugus α-amino yang tidak terprotonasi dari suatu peptida atau protein untuk membentuk dansil peptida (peptida DNS). Pada tahap berikutnya, peptida DNS dihidrolisis (5,7 N HC1, 105°C, 12 - 16 jam) dan dilepaskan N-asam amino α-DNS terminal. Asam amino DNS menunjukkan fluoresensi intens di wilayah spektrum ultraviolet (365 nm); Biasanya 0,1 - 0,5 nmol zat sudah cukup untuk identifikasi.
Ada beberapa metode yang dapat digunakan untuk menentukan caranya N-Residu asam amino terminal dan urutan asam amino. Ini termasuk degradasi dengan metode Edman dan hidrolisis enzimatik oleh aminopeptidase. Metode-metode ini akan dibahas secara rinci di bawah ketika menjelaskan urutan asam amino peptida.
Reaksi untuk menentukan residu asam amino terminal-C:
1) di antara metode penentuan kimia DENGAN-residu asam amino terminal, metode hidrazinolisis yang diusulkan oleh S. Akabori dan metode oksazolon patut mendapat perhatian. Yang pertama, ketika peptida atau protein dipanaskan dengan hidrazin anhidrat pada suhu 100 - 120°C, ikatan peptida dihidrolisis untuk membentuk asam amino hidrazida. DENGAN Asam amino terminal tetap sebagai asam amino bebas dan dapat diisolasi dari campuran reaksi dan diidentifikasi (Gbr. 6).
Beras. 6. Pemutusan ikatan peptida dengan hidrazin
Metode ini memiliki sejumlah keterbatasan. Hidrazinolisis menghancurkan glutamin, asparagin, sistein dan sistin; arginin kehilangan bagian guanidinnya untuk membentuk ornitin. Hidrazida serin, treonin, dan glisin bersifat labil dan mudah diubah menjadi asam amino bebas, sehingga hasilnya sulit diinterpretasikan;
2) Metode oksazolon, sering disebut metode tag tritium, didasarkan pada kemampuan DENGAN-Residu asam amino terminal mengalami siklisasi di bawah pengaruh asetat anhidrida untuk membentuk oksazolon. Dalam kondisi basa, mobilitas atom hidrogen pada posisi 4 cincin oksazolon meningkat tajam dan dapat dengan mudah digantikan oleh tritium. Produk reaksi yang terbentuk sebagai hasil hidrolisis asam selanjutnya dari peptida atau protein tertrisiasi mengandung label radioaktif DENGAN-asam amino terminal. Kromatografi hidrolisat dan pengukuran radioaktivitas memungkinkan identifikasi DENGAN-asam amino terminal dari peptida atau protein;
3) paling sering ditentukan DENGAN-Residu asam amino terminal dihidrolisis secara enzimatis oleh karboksipeptidase, yang juga memungkinkan analisis urutan asam amino terminal-C. Karboksipeptidase hanya menghidrolisis ikatan peptida yang terbentuk DENGAN-asam amino terminal yang memiliki gugus α-karboksil bebas. Oleh karena itu, di bawah aksi enzim ini, asam amino secara berurutan dibelah dari peptida, dimulai dengan DENGAN-terminal. Ini memungkinkan Anda untuk menentukan pengaturan bersama residu asam amino bergantian.
Sebagai hasil identifikasi N- Dan DENGAN-Residu terminal polipeptida memberikan dua titik acuan penting untuk menentukan urutan asam aminonya (struktur primer).
4. Fragmentasi rantai polipeptida.
Metode enzimatik. Untuk pemecahan protein tertentu pada titik-titik tertentu, metode enzimatik dan kimia digunakan. Dari enzim yang mengkatalisis hidrolisis protein pada titik tertentu, trypsin dan chymotrypsin adalah yang paling banyak digunakan. Tripsin mengkatalisis hidrolisis ikatan peptida yang terletak setelah residu lisin dan arginin. Chymotrypsin secara istimewa memecah protein setelah residu asam amino aromatik - fenilalanin, tirosin, dan triptofan. Jika perlu, spesifisitas trypsin dapat ditingkatkan atau diubah. Misalnya, perlakuan protein yang diteliti dengan citraconic anhydride menyebabkan asilasi residu lisin. Pada protein yang dimodifikasi tersebut, pembelahan hanya akan terjadi pada residu arginin. Juga ketika mempelajari struktur utama protein aplikasi yang luas menemukan proteinase, yang juga termasuk dalam kelas proteinase serin. Enzim ini memiliki dua aktivitas proteolitik maksimum pada pH 4,0 dan 7,8. Proteinase memecah ikatan peptida yang dibentuk oleh gugus karboksil asam glutamat dengan hasil tinggi.
Para peneliti juga memiliki sejumlah besar enzim proteolitik yang kurang spesifik (pepsin, elastase, subtilisin, papain, pronase, dll.). Enzim ini terutama digunakan untuk fragmentasi peptida tambahan. Spesifisitas substratnya ditentukan oleh sifat residu asam amino, tidak hanya membentuk ikatan yang dapat terhidrolisis, tetapi juga jarak yang lebih jauh di sepanjang rantai.
Metode kimia.
1) di antara metode kimia fragmentasi protein, yang paling spesifik dan paling sering digunakan adalah pembelahan sianogen bromida pada residu metionin (Gambar 7).
Reaksi dengan sianogen bromida menghasilkan pembentukan turunan antara sianosulfonium metionin, yang secara spontan berubah dalam kondisi asam menjadi homoserin iminolakton, yang selanjutnya dengan cepat terhidrolisis dengan pemutusan ikatan imina. Menghasilkan DENGAN-di ujung peptida, homoserin lakton selanjutnya dihidrolisis sebagian menjadi homoserin (HSer), menghasilkan setiap fragmen peptida kecuali DENGAN-terminal, ada dalam dua bentuk - homoserin dan homoserin lakton; 
Beras. 7. Pemutusan rantai polipeptida dengan sianogen bromida
2) sejumlah besar metode telah diusulkan untuk pembelahan protein pada gugus karbonil residu triptofan. Salah satu reagen yang digunakan untuk tujuan ini adalah N-bromosuksinimida;
3) reaksi pertukaran tiol-disulfida. Glutathione tereduksi, 2-merkaptoetanol, dan dithiothreitol digunakan sebagai reagen.
5. Penentuan urutan fragmen peptida. Pada tahap ini, urutan asam amino pada setiap fragmen peptida yang diperoleh pada tahap sebelumnya ditetapkan. Untuk tujuan ini biasanya mereka gunakan metode kimia, dirancang oleh Per Edman. Belahan dada Edman bermuara pada fakta itu saja N-residu terminal peptida, dan semua ikatan peptida lainnya tidak terpengaruh. Setelah mengidentifikasi perpecahan N- sisa terminal label dimasukkan ke label berikutnya, yang sekarang menjadi N-terminal, residu yang dibelah dengan cara yang sama, melalui rangkaian reaksi yang sama. Jadi, dengan menghilangkan residu demi residu, dimungkinkan untuk menentukan seluruh rangkaian asam amino suatu peptida hanya dengan menggunakan satu sampel untuk tujuan ini. Dalam metode Edman, peptida pertama-tama bereaksi dengan fenil isothiocyanate, yang menempel pada gugus α-amino bebas. N-residu terminal. Perlakuan peptida dengan asam encer dingin menyebabkan eliminasi N-residu terminal berupa turunan feniltiohidantoin, yang dapat diidentifikasi dengan metode kromatografi. Sisa nilai peptida setelah dihilangkan N-Residu terminal tampak utuh. Operasi ini diulangi sebanyak masih ada residu dalam peptida. Dengan cara ini, rangkaian asam amino peptida yang mengandung 10 - 20 residu asam amino dapat dengan mudah ditentukan. Urutan asam amino ditentukan untuk semua fragmen yang terbentuk selama pembelahan. Setelah ini, masalah berikutnya muncul - untuk menentukan urutan penempatan fragmen dalam rantai polipeptida asli.
Penentuan otomatis urutan asam amino . Pencapaian besar dalam bidang studi struktural protein adalah penciptaan pada tahun 1967 oleh P. Edman dan J. Begg sequencer– perangkat yang melakukan eliminasi otomatis berurutan dengan efisiensi tinggi N-residu asam amino terminal menggunakan metode Edman. Implementasi sequencer modern berbagai metode menentukan urutan asam amino.
6. Pemutusan rantai polipeptida asli dengan cara lain. Untuk menentukan urutan susunan fragmen peptida yang dihasilkan, ambil bagian baru dari sediaan polipeptida asli dan pisahkan menjadi fragmen yang lebih kecil dengan cara lain, sehingga ikatan peptida yang resisten terhadap aksi reagen sebelumnya dibelah. Masing-masing peptida pendek yang dihasilkan dilakukan pembelahan berurutan menggunakan metode Edman (sama seperti pada tahap sebelumnya), dan dengan cara ini urutan asam aminonya ditentukan.
7. Penetapan struktur utama polipeptida, dengan mempertimbangkan urutan fragmen kedua pembelahan yang tumpang tindih. Urutan asam amino dalam fragmen peptida yang diperoleh dengan kedua metode dibandingkan untuk menemukan peptida pada set kedua di mana urutan bagian individu akan cocok dengan urutan bagian tertentu dari peptida set pertama. Peptida dari set kedua dengan daerah yang tumpang tindih memungkinkan fragmen peptida yang diperoleh sebagai hasil pembelahan pertama rantai polipeptida asli dihubungkan dalam urutan yang benar.
Terkadang pembelahan kedua suatu polipeptida menjadi fragmen tidak cukup untuk menemukan daerah yang tumpang tindih untuk semua peptida yang diperoleh setelah pembelahan pertama. Dalam hal ini, metode pembelahan ketiga, dan terkadang keempat, digunakan untuk mendapatkan satu set peptida yang memastikan tumpang tindih seluruh wilayah dan membentuk urutan asam amino lengkap dalam rantai polipeptida asli.
Kata “suplemen” akhir-akhir ini menjadi kata kotor di kalangan beberapa dokter. Sementara itu, suplemen makanan sama sekali tidak sia-sia dan bisa membawa manfaat nyata. Sikap menghina terhadap mereka dan hilangnya kepercayaan masyarakat disebabkan oleh banyaknya pemalsuan yang muncul di puncak kegilaan akan zat aktif biologis. Karena situs kami sering membicarakan tentang tindakan pencegahan, membantu menjaga kesehatan, ada baiknya membahas masalah ini secara lebih rinci - apa yang dimaksud dengan zat aktif biologis dan di mana mencarinya.
Apa saja zat yang aktif secara biologis?
Zat aktif biologis berarti zat yang mempunyai aktivitas fisiologis tinggi dan mempengaruhi tubuh dalam dosis terkecil. Mereka dapat mempercepat proses metabolisme, meningkatkan metabolisme, berpartisipasi dalam sintesis vitamin, dan membantu mengatur berfungsinya sistem tubuh.
BAV dapat memainkan peran yang berbeda. Sejumlah zat serupa, jika dipelajari secara detail, telah menunjukkan kemampuannya dalam menekan pertumbuhan tumor kanker. Zat lain seperti asam askorbat, berpartisipasi dalam jumlah yang sangat besar proses yang terjadi di dalam tubuh dan membantu memperkuat sistem kekebalan tubuh.
Suplemen makanan, atau suplemen makanan, adalah sediaan yang didasarkan pada peningkatan konsentrasi zat aktif biologis tertentu. Mereka tidak dianggap sebagai obat, tetapi mereka berhasil mengobati penyakit yang berhubungan dengan ketidakseimbangan zat dalam tubuh.
Biasanya, zat aktif biologis ditemukan pada tumbuhan dan produk hewani, sehingga banyak obat dibuat berdasarkan bahan tersebut.
Jenis zat aktif biologis
Efek terapeutik jamu dan berbagai suplemen makanan dijelaskan oleh kombinasi zat aktif yang dikandungnya. Zat apa yang dianggap aktif secara biologis oleh pengobatan modern? Ini adalah vitamin, asam lemak, unsur mikro dan makro yang terkenal, asam organik, glikosida, alkaloid, fitoncides, enzim, asam amino dan sejumlah lainnya. Peran unsur mikro telah kita tulis di artikel, sekarang mari kita bicara lebih spesifik tentang zat aktif biologis lainnya.
Asam amino
Dari pelajaran biologi sekolah kita mengetahui bahwa asam amino merupakan bagian dari protein, enzim, banyak vitamin dan senyawa organik lainnya. DI DALAM tubuh manusia 12 dari 20 asam amino esensial disintesis, artinya ada sejumlah asam amino esensial yang hanya bisa kita peroleh dari makanan.
Asam amino berfungsi untuk sintesis protein, yang pada gilirannya membentuk kelenjar, otot, tendon, rambut - singkatnya, seluruh bagian tubuh. Tanpa asam amino tertentu, fungsi normal otak tidak mungkin terjadi, karena asam aminolah yang memungkinkan transmisi impuls saraf dari satu otak ke otak lainnya. sel saraf ke yang lain. Selain itu, asam amino mengatur metabolisme energi dan memastikan vitamin dan unsur mikro diserap dan bekerja sepenuhnya.
Asam amino terpenting termasuk triptofan, metionin, dan lisin, yang tidak disintesis oleh manusia dan harus diperoleh dari makanan. Jika jumlahnya tidak cukup, maka Anda perlu meminumnya sebagai bagian dari suplemen makanan.
Triptofan ditemukan dalam daging, pisang, oat, kurma, biji wijen, dan kacang tanah; metionin - dalam ikan, produk susu, telur; lisin - dalam daging, ikan, produk susu, gandum.
Jika asam amino tidak mencukupi, tubuh mencoba mengekstraknya terlebih dahulu dari jaringannya sendiri. Dan ini menyebabkan kerusakan pada mereka. Pertama-tama, tubuh mengekstrak asam amino dari otot - lebih penting untuk memberi nutrisi pada otak daripada bisep. Oleh karena itu, gejala pertama kekurangan asam amino esensial adalah kelemahan, kelelahan yang cepat, kelelahan, kemudian anemia, kehilangan nafsu makan dan memburuknya kondisi kulit ikut bergabung.
Kekurangan asam amino esensial pada masa kanak-kanak sangat berbahaya - hal ini dapat menyebabkan keterlambatan pertumbuhan dan perkembangan mental.
Karbohidrat
Semua orang pernah mendengar tentang karbohidrat dari majalah mengkilap - wanita yang sedang menurunkan berat badan menganggapnya sebagai musuh nomor satu. Sedangkan karbohidrat berperan peran penting dalam pembangunan jaringan tubuh dan kekurangannya menyebabkan konsekuensi yang menyedihkan - diet rendah karbohidrat terus-menerus menunjukkan hal ini.
Karbohidrat meliputi monosakarida (glukosa, fruktosa), oligosakarida (sukrosa, maltosa, stachyose), polisakarida (pati, serat, inulin, pektin, dll).
Serat bertindak sebagai detoksifikasi alami. Inulin menurunkan kadar kolesterol dan gula dalam darah, membantu meningkatkan kepadatan tulang, dan memperkuat sistem kekebalan tubuh. Pektin memiliki efek antitoksik, menurunkan kadar kolesterol, memiliki efek menguntungkan pada sistem kardiovaskular dan memperkuat sistem kekebalan tubuh. Pektin ditemukan dalam apel, beri, dan banyak buah-buahan. Ada banyak inulin dalam sawi putih dan artichoke Yerusalem. Sayuran dan biji-bijian kaya akan serat. Dedak paling sering digunakan sebagai suplemen makanan efektif yang mengandung serat.
Glukosa sangat penting untuk fungsi otak yang baik. Hal ini ditemukan dalam buah-buahan dan sayuran.
Asam organik
Asam organik mendukung tubuh keseimbangan asam-basa dan berpartisipasi dalam banyak hal proses metabolisme. Setiap asam memiliki spektrum aksinya sendiri. Asam askorbat dan suksinat memiliki efek antioksidan yang kuat, sehingga disebut juga ramuan awet muda. Asam benzoat memiliki efek antiseptik dan membantu melawan proses inflamasi. Asam oleat meningkatkan fungsi otot jantung dan mencegah atrofi otot. Sejumlah asam adalah bagian dari hormon.
Asam organik banyak ditemukan pada sayuran dan buah-buahan. Anda harus menyadari bahwa mengonsumsi terlalu banyak suplemen makanan yang mengandung asam organik dapat berdampak buruk bagi tubuh - tubuh akan menjadi terlalu basa, yang akan menyebabkan gangguan pada hati dan penurunan pembuangan racun.
Asam lemak
Tubuh dapat mensintesis banyak asam lemak sendiri. Itu tidak bisa hanya menghasilkan asam tak jenuh ganda, yang disebut omega-3 dan 6. Tentang manfaat tak jenuh asam lemak Hanya orang malas yang belum pernah mendengar tentang omega-3 dan omega-6.
Meskipun ditemukan pada awal abad ke-20, perannya baru mulai dipelajari pada tahun 70-an abad terakhir. Ahli gizi menemukan bahwa orang yang makan ikan jarang menderita hipertensi dan aterosklerosis. Karena ikan kaya akan asam omega-3, orang-orang dengan cepat menjadi tertarik padanya. Ternyata omega-3 memiliki efek menguntungkan pada persendian, pembuluh darah, komposisi darah, dan kondisi kulit. Ditemukan bahwa asam ini mengembalikan keseimbangan hormonal dan juga memungkinkan Anda mengatur kadar kalsium - saat ini asam ini berhasil digunakan untuk pengobatan dan pencegahan penuaan dini, penyakit Alzheimer, migrain, osteoprosis, diabetes mellitus, hipertensi, aterosklerosis.
Omega-6 membantu mengatur fungsi sistem hormonal, memperbaiki kondisi kulit dan persendian, terutama pada kasus arthritis. Omega-9 adalah pencegahan kanker yang sangat baik.
Omega-6 dan 9 banyak ditemukan pada lemak babi, kacang-kacangan, dan biji-bijian. Omega-3 ditemukan, selain ikan dan makanan laut, di Minyak sayur, minyak ikan, telur, kacang-kacangan.
Resin
Anehnya, mereka juga merupakan zat aktif secara biologis. Mereka ditemukan di banyak tanaman dan memiliki khasiat obat yang berharga. Dengan demikian, resin yang terkandung dalam tunas pohon birch memiliki efek antiseptik, dan resin pohon jenis konifera memiliki efek antiinflamasi, antisklerotik, dan penyembuhan luka. Terutama banyak properti yang berguna dalam oleoresin digunakan untuk menyiapkan balsam cemara dan cedar.
fitoncides
Phytoncides memiliki kemampuan untuk menghancurkan atau menghambat perkembangbiakan bakteri, mikroorganisme, dan jamur. Diketahui bahwa mereka membunuh virus influenza, basil disentri dan tuberkulosis, memiliki efek penyembuhan luka, dan mengatur fungsi sekretori saluran pencernaan, meningkatkan aktivitas jantung. Sifat fittoncidal dari bawang putih, bawang bombay, pinus, cemara, dan kayu putih sangat dihargai.
Enzim
Enzim adalah katalis biologis untuk banyak proses yang terjadi di dalam tubuh. Mereka kadang-kadang disebut enzim. Mereka membantu meningkatkan pencernaan, mengeluarkan racun dari tubuh, dan merangsang aktivitas otak, memperkuat sistem kekebalan tubuh, berpartisipasi dalam pembaharuan tubuh. Mungkin berasal dari tumbuhan atau hewan.
Penelitian terbaru dengan jelas menyatakan bahwa agar enzim tanaman dapat bekerja, tanaman tidak boleh dimasak sebelum dimakan. Memasak membunuh enzim dan menjadikannya tidak berguna.
Yang paling penting bagi tubuh adalah koenzim Q10, senyawa mirip vitamin yang biasanya diproduksi di hati. Ini adalah katalis kuat untuk sejumlah proses penting, terutama pembentukan molekul ATP-o, sumber energi. Selama bertahun-tahun, proses produksi koenzim melambat, dan di usia tua jumlahnya sangat sedikit. Dipercayai bahwa kekurangan koenzim adalah penyebab penuaan.
Saat ini diusulkan untuk memasukkan koenzim Q10 ke dalam makanan secara artifisial dengan suplemen makanan. Obat-obatan tersebut banyak digunakan untuk meningkatkan fungsi jantung, meningkatkan penampilan kulit, peningkatan kinerja sistem imun, untuk memerangi kelebihan berat badan. Kami pernah menulis tentangnya, di sini kami akan menambahkan bahwa ketika mengambil koenzim, Anda juga harus mempertimbangkan rekomendasi ini.
Glikosida
Glikosida adalah senyawa glukosa dan gula lainnya dengan bagian non-gula. Glikosida jantung yang terkandung dalam tumbuhan bermanfaat untuk penyakit jantung dan menormalkan fungsinya. Glikosida semacam itu ditemukan pada digitalis, lily of the valley, dan penyakit kuning.
Antraglikosida mempunyai efek pencahar dan juga mampu melarutkan batu ginjal. Antraglikosida ditemukan di kulit buckthorn, akar rhubarb, coklat kemerah-merahan kuda, dan madder.
Saponin mempunyai efek yang berbeda-beda. Jadi, saponin ekor kuda memiliki efek diuretik, licorice memiliki efek ekspektoran, ginseng dan aralia memiliki efek tonik.
Ada juga rasa pahit yang merangsang sekresi cairan lambung dan menormalkan pencernaan. Menariknya, struktur kimianya belum dipelajari. Kepahitan terkandung dalam apsintus.
Flavonoid
Flavonoid merupakan senyawa fenolik yang banyak ditemukan pada tumbuhan. Oleh efek terapeutik flavonoid mirip dengan vitamin P - rutin. Flavonoid memiliki sifat vasodilatasi, anti-inflamasi, koleretik, dan memperkuat pembuluh darah.
Tanin juga tergolong senyawa fenolik. Zat aktif biologis ini memiliki efek hemostatik, astringen, dan antimikroba. Zat tersebut mengandung kulit kayu ek, burnet, daun lingonberry, akar bergenia, dan alder cone.
Alkaloid
Alkaloid adalah zat aktif biologis yang mengandung nitrogen yang ditemukan pada tumbuhan. Mereka sangat aktif, sebagian besar mengandung alkaloid dosis tinggi beracun. Di ruang kecil ini adalah yang paling berharga memperbaiki. Biasanya, alkaloid memiliki efek selektif. Alkaloid termasuk zat seperti kafein, atropin, kina, kodein, dan teobromin. Kafein memiliki efek merangsang pada sistem saraf, dan kodein, misalnya, menekan batuk.
Mengetahui apa itu zat aktif biologis dan cara kerjanya, Anda dapat memilih suplemen makanan dengan lebih cerdas. Hal ini, pada gilirannya, akan memungkinkan Anda memilih obat yang tepat yang benar-benar akan membantu Anda mengatasi masalah kesehatan dan meningkatkan kualitas hidup Anda.
