شروط عمل الانزيمات. البيئة المثلى لعمل الانزيم

الهضم هو عملية فسيولوجية معقدة متعددة المراحل يمر خلالها الطعام (مصدر للطاقة والمواد الغذائية للجسم) الذي يدخل الجهاز الهضمي بمعالجة ميكانيكية وكيميائية.

ملامح العملية الهضمية

يشمل هضم الطعام المعالجة الميكانيكية (الترطيب والطحن) والمعالجة الكيميائية. تتضمن العملية الكيميائية سلسلة من الخطوات المتتالية في تفكيك المواد المعقدة إلى عناصر أبسط ، والتي يتم امتصاصها بعد ذلك في الدم.

أنواع الخثارة والإنزيمات المخثرة

هناك ثلاثة أنواع من الإنزيمات.

تم الحصول على الكيموسين عن طريق التخمير

تحدث عملية التنشيط عن طريق تفاعل أحادي أو ثنائي الجزيء ، اعتمادًا على الإنزيم والظروف. يشير هذا إلى أنه في معظم الحالات ، يلزم ما لا يقل عن 85٪ من الأحماض الأمينية أن تكون متطابقة مع التفاعلات المتصالبة الكيميائية المناعية.

يحتوي الإنزيم بشكل أساسي على نشاط endopeptide ونشاط منخفض للغاية من exopeptide ، ويرجع ذلك إلى حقيقة أن الموقع النشط واسع النطاق ويمكن أن يحتوي على سبعة أحماض أمينية متبقية. لهذا السبب ، له خصوصية معقدة ويبدو أن الإنزيم غير محدد. تحتوي بعض بروتياز الأسبارتيك الموجودة على متغيرات جزيئية تحتوي على تركيبات إنزيمية أكثر أو أقل ، يتم التعبير عن التجانس الجزئي بشكل أو بآخر بواسطة مجموعة إنزيمات التخثر. التجانس الجزئي هو سبب تحلل السكر أو الفسفرة أو التآكل أو التحلل الجزئي للبروتين.

يحدث هذا عندما المشاركة الإجباريةالإنزيمات التي تسرع العمليات في الجسم. يتم إنتاج المواد الحفازة وهي جزء من العصائر التي تفرزها. يعتمد تكوين الإنزيمات على نوع البيئة التي تنشأ في المعدة وتجويف الفم وأجزاء أخرى من الجهاز الهضمي في وقت أو آخر.

بعد اجتياز الفم والبلعوم والمريء يدخل الطعام إلى المعدة على شكل خليط من الأسنان السائلة والمكسرة ، ويتحول هذا الخليط تحت تأثير العصارة المعدية إلى كتلة سائلة وشبه سائلة ، يتم خلطها جيدًا بسبب لتمعج الجدران. ثم يدخل في الاثني عشر ، حيث تتم معالجته بواسطة الإنزيمات.

جوانب جزيئية محددة

يتميز بخصوصية عالية لتخثر الحليب ، وكقاعدة عامة ، نشاط منخفض للبروتين. يتم تحويل الكيموجين ، المعروف أيضًا باسم prochymosin ، إلى الإنزيم النشط عن طريق المعالجة الحمضية. يحدث هذا من خلال شكل وسيط من pseudochymosin عند درجة الحموضة 2 حيث يكون معدل التنشيط سريعًا ، والذي يتم تحويله إلى كيموسين عند درجة حموضة عالية. تتميز بدرجة عالية من النشاط التحلل للبروتين ومقاومة المعالجة الحرارية. هذه الإنزيمات متماثلة لكن لها خصائص مختلفة. . يحدث هضم الطعام نتيجة تفاعل يسمى التحلل المائي ، والذي يتكون من تكسير بعض المواد بمشاركة جزيئات الماء.

تحدد طبيعة الطعام نوع البيئة التي تنشأ في الفم والمعدة. عادي في تجويف الفمبيئة قلوية ضعيفة. تسبب الفواكه والعصائر انخفاضًا في درجة الحموضة سائل فموي(3.0) وتكوين بيئة حمضية. يمكن أن تؤدي المنتجات التي تحتوي على الأمونيوم واليوريا (المنثول والجبن والمكسرات) إلى تفاعل اللعاب مع القلويات (درجة الحموضة 8.0).

هيكل المعدة

المعدة عبارة عن عضو مجوف يتم فيه تخزين الطعام وهضمه وامتصاصه جزئيًا. يقع العضو في النصف العلوي من تجويف البطن. إذا قمت برسم خط عمودي عبر السرة والصدر ، فسيكون حوالي 3/4 من المعدة على يساره. يبلغ متوسط ​​حجم المعدة في البالغين 2-3 لترات. عندما يستهلك الإنسان كمية كبيرة من الطعام ، فإنه يزداد ، وإذا كان الشخص يتضور جوعًا ، فإنه يتناقص.

يتم تحفيز تفاعلات التحلل المائي هذه بواسطة إنزيمات يشار إليها عادةً باسم إنزيمات التحلل المائي. إنزيمات الجهاز الهضمي هي محفزات بيولوجية يتم إطلاقها في أعضاء الجهاز الهضمي وتعزز التفاعلات الكيميائية التي تقلل الجزيئات والمركبات العضوية الأصغر الموجودة في الأطعمة ، مما يسمح للجسم بامتصاصها واستخدامها.

تتم تسمية الإنزيمات الهاضمة وفقًا للركيزة التي تعمل عليها ، سواء كانت كربوهيدرات أو دهونًا أو بروتينات. كربوهيدرات بروتياز ليباز نوكلياز مالتاز أميليز. . الإنزيمات كبيرة جدًا ومعقدة جزيئات البروتين، والتي تعمل كمحفزات في التفاعلات الكيميائية الحيوية. على النشا ، فإنها تعمل عن طريق إطلاقه منتجات مختلفة، بما في ذلك الدكسترين والبوليمرات الصغيرة تدريجياً المكونة من وحدات الجلوكوز. ينتج الأميليز ، الذي ينتج في اللعاب والبنكرياس ، عن طريق الفطريات والبكتيريا والخضروات المختلفة.

يمكن أن يتغير شكل المعدة حسب امتلائها بالغذاء والغازات ، وأيضًا اعتمادًا على حالة الأعضاء المجاورة: البنكرياس والكبد والأمعاء. يتأثر شكل المعدة أيضًا بلهجة جدرانها.

المعدة جزء متضخم من الجهاز الهضمي. يوجد عند المدخل العضلة العاصرة (صمام البواب) - يمرر الطعام جزئيًا من المريء إلى المعدة. الجزء المجاور لمدخل المريء يسمى الجزء القلبي. على يساره أسفل المعدة. الجزء الأوسط يسمى "جسم المعدة".

تنقسم الأميليز إلى مجموعتين: إندو أميليز وإكسو أميليز. تحفز Endoamylases التحلل المائي العشوائي في جزيء النشا. تحلل Exoamylases حصريًا -1،4 روابط جليكوسيدية مثل α-amylase أو كلاهما α-1،4 و α-1،6 روابط مثل amyloglucosidase و glycosidase. يعمل الأميليز ، مثله مثل جميع الإنزيمات الأخرى ، كمحفز ، مما يعني أنه لا يتغير بالتفاعل ، ولكنه يسهله عن طريق تقليل كمية الطاقة اللازمة لتحقيقه. يعمل الأميليز على هضم النشويات عن طريق تحفيز التحلل المائي ، وهو التحلل بإضافة جزيء واحد من الماء.

بين الجزء الغار (الأخير) من العضو والاثني عشر هو بواب آخر. فتحه وإغلاقه يتحكم في المهيجات الكيميائية المنبعثة من الأمعاء الدقيقة.

السمات الهيكلية لجدار المعدة

جدار المعدة مبطن بثلاث طبقات. الطبقة الداخلية هي الغشاء المخاطي. تشكل طيات ، وسطحها بالكامل مغطى بالغدد (يوجد حوالي 35 مليون في المجموع) ، التي تفرز العصارة المعدية ، الانزيمات الهاضمةللمعالجة الكيميائية للأغذية. يحدد نشاط هذه الغدد البيئة في المعدة - القلوية أو الحمضية - التي سيتم إنشاؤها في فترة معينة.

وهكذا ، يتكون النشا والماء في المالتوز. ثم تقوم إنزيمات أخرى بتفكيك المالتوز إلى جلوكوز يتم امتصاصه من خلال الجدران. الأمعاء الدقيقة، وبعد تناوله في الكبد يستخدم كطاقة. بالإضافة إلى التحلل التحفيزي لجزيئات النشا ، فإن ألفا-أميليز الفطري عبارة عن إنزيم متعدد قادر على القيام بأكثر من 30 وظيفة إنزيمية ، بما في ذلك تكسير جزيئات الدهون والبروتين. كما أنه قادر على تحويل النشا بمقدار 450 مرة إلى مالتوز زنه. - يحفز الأميليز التحلل المائي للدهون ، ويحولها إلى جلسرين وأحماض دهنية ، والبروتينات إلى بروتينات ، ومشتقات النشا إلى دكسترين وسكريات أبسط.

تحتوي الطبقة تحت المخاطية على بنية سميكة إلى حد ما ، تخترقها الأعصاب والأوعية.

الطبقة الثالثة عبارة عن قشرة قوية تتكون من ألياف عضلية ملساء ضرورية لمعالجة ودفع الطعام.

في الخارج ، المعدة مغطاة بغشاء كثيف - الصفاق.

له نشاط درجة الحموضة قريبة من 7. دواعي الإستعمال:؟ - الأميليز يسرع ويسهل هضم النشا والدهون والبروتينات. وبالتالي ، يمكن أن يزيد من استخدام الطعام من قبل الجسم ويستخدم لعلاج نقص إفراز البنكرياس والتهاب البنكرياس المزمن ، من بين فوائد أخرى.

موانع الاستعمال: لا يعطى للمرضى الذين لديهم حساسية من الإنزيم الفطري. التفاعلات العكسية: احتمالية حدوث تفاعلات تحسسية لدى الأشخاص الذين يعانون من فرط الحساسية للإنزيم الفطري. يمكن أن يكون الليباز من أصل نباتي أو خنازير أو جرثومي ، مع وجود ميزة كبيرة لهذا الأخير. مفيد عند حدوث نقص في الإنتاج في البنكرياس ، الليباز هو إنزيم قد تكون مكملاته مفيدة في حالات عسر الهضم والداء البطني ، تليّف كيسيومرض كرون.

عصير المعدة: تكوينه وخصائصه

يلعب عصير المعدة دورًا رئيسيًا في عملية الهضم. تتنوع غدد المعدة في التركيب ، ولكن الدور الرئيسي في تكوين السائل المعدي تلعبه الخلايا التي تفرز مادة الببسينوجين وحمض الهيدروكلوريك والمواد المخاطية (المخاط).

الليباز مسؤول عن تكسير وامتصاص الدهون في الأمعاء. إنزيم ضروري لامتصاص وهضم العناصر الغذائية في الأمعاء ، وهو المسؤول عن تكسير الدهون ، وخاصة الدهون الثلاثية ، ويسمح الليباز للجسم بامتصاص الطعام بسهولة أكبر عن طريق الحفاظ على العناصر الغذائية عند المستويات المناسبة. في جسم الإنسان ، ينتج البنكرياس الليباز بشكل أساسي ، ولكن يفرز أيضًا عن طريق الفم والمعدة. ينتج معظم الناس ما يكفي من الليباز البنكرياس.

قد يكون استخدام مكملات الليباز مرغوبًا في بعض الحالات اضطراب مزمنمعدة. في دراسة أجريت على 18 شخصًا ، تبين أن المكملات التي تحتوي على الليباز وأنزيمات البنكرياس الأخرى تقلل من كتابة المعدة ، وتدمع العيون ، والغازات ، وعدم الراحة بعد الوجبات الغنية بالدهون. نظرًا لأن بعض هذه الأعراض مرتبطة بمتلازمة القولون العصبي ، فقد يشعر بعض الأشخاص المصابين بهذه الحالة بتحسن في استخدام إنزيمات البنكرياس.

عصير الجهاز الهضمي هو سائل عديم اللون والرائحة ويحدد نوع البيئة التي يجب أن تكون في المعدة. لها تفاعل حامضي واضح. عند إجراء دراسة للكشف عن الأمراض ، يسهل على الأخصائي تحديد نوع البيئة الموجودة في معدة فارغة (صائمة). يأخذ هذا في الاعتبار أن حموضة العصير على معدة فارغة عادة ما تكون منخفضة نسبيًا ، ولكن عندما يتم تحفيز الإفراز ، فإنها تزداد كثيرًا.

تشير الأبحاث إلى أن الليباز قد يكون مفيدًا في حالات مرض الاضطرابات الهضمية ، وهي حالة يتسبب فيها الغلوتين من الطعام في تلف القناة المعوية. تشمل الأعراض آلامًا في البطن ونقصًا في الوزن وإرهاقًا. في دراسة أجريت على 40 طفلاً يعانون من مرض الاضطرابات الهضمية ، أظهر أولئك الذين تلقوا علاجًا بالبنكرياس زيادة طفيفة في الوزن مقارنة بمجموعة الدواء الوهمي. غالبًا ما يحتاج الأشخاص المصابون بقصور البنكرياس والتليف الكيسي إلى الليباز ومكملات الإنزيم الأخرى. قد يعاني الأشخاص المصابون بمرض الاضطرابات الهضمية ومرض كرون وأولئك الذين يعانون من عسر الهضم من نقص في إنزيمات البنكرياس ، بما في ذلك الليباز.

في الشخص الذي يلتزم بنظام غذائي عادي ، يتم إنتاج 1.5-2.5 لتر من سوائل المعدة خلال النهار. العملية الرئيسية التي تحدث في المعدة هي الانهيار الأولي للبروتينات. نظرًا لأن عصير المعدة يؤثر على إفراز المحفزات لعملية الهضم ، فإنه يتضح في أي بيئة تنشط إنزيمات المعدة - في بيئة حمضية.

الاستطبابات: في حالات نقص إنزيم البنكرياس وعسر الهضم والتليف الكيسي ومرض الاضطرابات الهضمية ومرض كرون. موانع الاستعمال: لا توجد مراجع في الكتب المرجعية. ردود الفعل السلبية: لا توجد تقارير عن آثار جانبية عند استخدام الجرعة المقترحة أعلاه.

الاحتياطات: لا ينبغي أن يؤخذ الليباز بالتزامن مع هيدروكلوريد البيتين أو حمض الهيدروكلوريك ، حيث يمكن أن يدمر الإنزيم. التفاعلات: تحدث مع طبيبك إذا كان المريض يأخذ أورليستات ، لأنه يتداخل مع نشاط مكملات الليباز عن طريق منع قدرتها على تكسير الدهون.

الانزيمات التي تنتجها الغدد في الغشاء المخاطي في المعدة

البيبسين هو أهم إنزيم في العصارة الهضمية يشارك في تكسير البروتينات. يتم إنتاجه عن طريق عمل حمض الهيدروكلوريك من سلائفه ، الببسينوجين. يمثل تأثير البيبسين حوالي 95٪ من العصير المنفصل. ما مدى ارتفاع نشاطها من خلال الأمثلة الفعلية: 1 غرام من هذه المادة يكفي لهضم 50 كجم من بياض البيض في ساعتين واللبن الرائب 100000 لتر من الحليب.

وهو إنزيم يفرزه البنكرياس ويساهم في تحلل البروتينات الناتجة عن عمل البيبسين المعدي. يُفرز البروتياز باعتباره طليعة الإنزيم ويتم تنشيطه بواسطة العصارة المعوية. يتم إعطاؤه جنبًا إلى جنب مع الأميلازات البنكرياسية الأخرى والبروبانسين الليباز عندما يكون هناك انخفاض في إفراز البنكرياس.

البروتياز عبارة عن إنزيمات تكسر روابط الببتيد بين الأحماض الأمينية في البروتينات. تُسمى هذه العملية الهضم المُحلل للبروتين ، وهي آلية عامة لتنشيط أو تعطيل الإنزيمات التي تشارك بشكل أساسي في عملية الهضم وتجلط الدم.

Mucin (مخاط المعدة) عبارة عن مركب معقد من مواد ذات طبيعة بروتينية. إنه يغطي الغشاء المخاطي في المعدة على السطح بالكامل ويحميه من التلف الميكانيكي ومن الهضم الذاتي ، لأنه يمكن أن يضعف تأثير حمض الهيدروكلوريك ، بمعنى آخر ، يحيده.

يوجد الليباز أيضًا في المعدة - إن الليباز المعدي غير نشط ويؤثر بشكل أساسي على دهون الحليب.

تحدث البروتياز بشكل طبيعي في جميع الكائنات الحية وتتوافق مع 1-5٪ من محتواها الجيني. تشارك هذه الإنزيمات في مجموعة واسعة من التفاعلات الأيضية ، من الهضم البسيط للبروتينات الغذائية إلى الشلالات شديدة التنظيم. تم العثور على البروتياز في الكائنات الحية الدقيقة المختلفة مثل الفيروسات والبكتيريا والأوليات ، والخمائر والفطريات. أدى عدم قدرة البروتياز النباتي والحيواني على تلبية الطلب العالمي على الإنزيمات إلى زيادة الاهتمام بالبروتياز من أصل ميكروبي.

تعد الكائنات الحية الدقيقة مصدرًا ممتازًا للبروتياز نظرًا لتنوعها البيوكيميائي الكبير وسهولة استخدامها التلاعب الجيني. يتم إنتاج العديد من البروتينات بواسطة الكائنات الحية الدقيقة الفردية ، اعتمادًا على الأنواع ، أو حتى عن طريق سلالات مختلفة من نفس النوع. يمكن أيضًا إنتاج بروتينات مختلفة من نفس السلالة عن طريق تغيير ظروف الاستزراع.

مادة أخرى تستحق الذكر هي فيتامين ب 12 ، الذي يعزز الامتصاص. عامل داخليقلعة. تذكر أن فيتامين ب 12 ضروري لنقل الهيموجلوبين في الدم.

دور حمض الهيدروكلوريك في الهضم

ينشط حمض الهيدروكلوريك إنزيمات عصير المعدة ويعزز هضم البروتينات ، لأنه يتسبب في انتفاخها وتفككها. بالإضافة إلى أنه يقتل البكتيريا التي تدخل الجسم بالطعام. يُفرز حمض الهيدروكلوريك بجرعات صغيرة بغض النظر عن البيئة الموجودة في المعدة ، سواء كان فيها طعام أو فارغ.

الجرعة: تتراوح الجرعة من 600 وحدة إلى 500 وحدة. موانع الاستعمال: لا يعطى للمرضى الذين لديهم حساسية معروفة لانزيم بكتيري. الآثار الجانبية: احتمالية حدوث تفاعلات تحسسية لدى الأشخاص الذين يعانون من فرط الحساسية للإنزيم البكتيري.

خذ 1 إلى 2 كبسولة مع كل وجبة. البيبسينوجين هو شكل غير نشط من الإنزيم. يتم إفراز هذا السلائف بواسطة الغشاء المخاطي في المعدة ويجب معالجته بحمض الهيدروكلوريك ليكون نشطًا. يمكن أن يدخل حوالي 1 ٪ من مادة الببسين إلى مجرى الدم وقد يكون مؤشرًا مفيدًا لأمراض المعدة. على وجه الخصوص ، تؤخذ قيمها في الاعتبار مع الهدف.

لكن إفرازه يعتمد على الوقت من اليوم: فقد وجد أن المستوى الأدنى إفراز معديلوحظ من 7 إلى 11 صباحًا ، والحد الأقصى - في الليل. عندما يدخل الطعام إلى المعدة ، يتم تحفيز إفراز الحمض بسبب زيادة النشاط العصب المبهموانتفاخ المعدة و هجوم كيميائيالمكونات الغذائية على الغشاء المخاطي.

البيبسينوجين والبيبسين: الدور البيولوجي وهضم البروتين

مراقبة صحة ووظيفة الغشاء المخاطي في المعدة ؛ تقييم مخاطر الإصابة بالتهاب المعدة. اضبط الجزء المصاب نتيجة لحالات مرضية معينة. يتم إطلاق البيبسين على شكل زيموجين ، أي في شكل غير نشط لا يكتسب القدرة الوظيفية إلا بعد تغيير هيكلي دقيق. على وجه الخصوص ، يقوم حمض الهيدروكلوريك الذي تفرزه الخلايا الجدارية في المعدة بتحويل مادة الببسين ، سلائفها إلى الببسين ، من خلال قطع محلول للبروتين ، مما يؤدي إلى إزالة حوالي أربعين حمضًا أمينيًا.

ما هي البيئة في المعدة التي تعتبر معيارية وقاعدة وانحرافات

عند الحديث عن نوع البيئة الموجودة في معدة الشخص السليم ، يجب أن يؤخذ في الاعتبار أن أجزاء مختلفة من العضو لها قيم حموضة مختلفة. لذا، أعلى قيمةهو 0.86 درجة الحموضة ، والحد الأدنى هو 8.3. المؤشر القياسي للحموضة في جسم المعدة على معدة فارغة هو 1.5-2.0 ؛ على سطح الطبقة المخاطية الداخلية ، يكون الرقم الهيدروجيني 1.5-2.0 ، وفي عمق هذه الطبقة - 7.0 ؛ في القسم الأخير من المعدة يختلف 1.3-7.4.

تتطور أمراض المعدة نتيجة خلل في إنتاج الحمض واستخلاصه وتعتمد بشكل مباشر على البيئة في المعدة. من المهم أن تكون قيم الأس الهيدروجيني دائمًا في النطاق الطبيعي.

يؤدي فرط إفراز حمض الهيدروكلوريك لفترات طويلة أو عدم كفاية معادلة الحمض إلى زيادة الحموضة في المعدة. في الوقت نفسه ، تتطور الأمراض المعتمدة على الحمض.

انخفاض الحموضة هو سمة من سمات (التهاب المعدة والأمعاء) والسرطان. مؤشر التهاب المعدة ذي الحموضة المنخفضة هو 5.0 درجة حموضة أو أكثر. تتطور الأمراض بشكل رئيسي مع ضمور خلايا الغشاء المخاطي في المعدة أو ضعفها.

التهاب المعدة مع القصور الإفرازي الشديد

يحدث علم الأمراض في المرضى البالغين وكبار السن. غالبًا ما يكون ثانويًا ، أي أنه يتطور على خلفية مرض آخر يسبقه (على سبيل المثال ، قرحة المعدة الحميدة) وهو نتيجة لنوع البيئة القلوية في المعدة ، في هذه الحالة.

يتميز تطور المرض ومساره بغياب الموسمية وتواتر واضح للتفاقم ، أي أن وقت حدوثها ومدتها غير متوقعة.

أعراض القصور الإفرازي

• التجشؤ المستمر بطعم فاسد.
• الغثيان والقيء أثناء التفاقم.
• فقدان الشهية (قلة الشهية).
• الشعور بثقل في المنطقة الشرسوفية.
• تناوب الإسهال والإمساك.
• انتفاخ البطن ، قرقرة ونقل الدم في البطن.
• متلازمة الإغراق: شعور بالدوار بعد تناول أطعمة كربوهيدراتية ، والتي تحدث بسبب التدفق السريع للكيموس من المعدة إلى الاثني عشر ، مع انخفاض في نشاط المعدة.
• فقدان الوزن (فقدان الوزن حتى عدة كيلوغرامات).

يمكن أن يكون سبب الإسهال المعدي:

• دخول الطعام السيء إلى المعدة ؛
• خلل حاد في عملية هضم الألياف.
• إفراغ متسارع من المعدة في انتهاك لوظيفة إغلاق العضلة العاصرة ؛
• انتهاك وظيفة مبيد للجراثيم.
• أمراض البنكرياس.

التهاب المعدة مع وظيفة إفرازية طبيعية أو متزايدة

هذا المرض أكثر شيوعًا عند الشباب. له طابع أساسي ، أي أن الأعراض الأولى تظهر بشكل غير متوقع للمريض ، لأنه قبل ذلك لم يشعر بأي إزعاج واضح وكان يعتبر نفسه بصحة جيدة. يستمر المرض بتفاقم متناوب وفترة راحة ، دون موسمية واضحة. لتحديد التشخيص بدقة ، تحتاج إلى استشارة الطبيب ليصف الفحص ، بما في ذلك الفحص الآلي.

في المرحلة الحادة ، تسود متلازمات الألم وعسر الهضم. من الواضح أن الألم ، كقاعدة عامة ، مرتبط بالبيئة في معدة الإنسان وقت الأكل. يحدث الألم فورًا تقريبًا بعد تناول الطعام. في كثير من الأحيان ، تكون الآلام المتأخرة في الصيام مزعجة (بعض الوقت بعد الأكل) ، مزيجها ممكن.

الأعراض مع زيادة الوظيفة الإفرازية

• عادة ما يكون الألم معتدلاً ، وأحيانًا يكون مصحوبًا بضغط وثقل في المنطقة الشرسوفية.
• الآلام المتأخرة شديدة.
• تتجلى متلازمة عسر الهضم في تجشؤ الهواء "الحامض" ، طعم سيءفي الفم واضطرابات أحاسيس الذوقالغثيان وتخفيف الآلام عن طريق التقيؤ.
• يعاني المرضى من حرقة ، مؤلمة في بعض الأحيان.
• تتجلى متلازمة عسر الهضم المعوي في الإمساك أو الإسهال.
• عادة ما تتميز بالعدوانية وتقلب المزاج والأرق والإرهاق.

ك. كوفاليفا

ه) قصور معدي خلال استئصال المعدة ، استئصال المعدة ، التهاب المعدة الضموري.

2. انتهاك الهضم الجداري مع نقص ديساكاريداز (خلقي ، لاكتاز مكتسب أو نقص ديسكاريداز آخر) ، مع انتهاكات النقل داخل الخلايا لمكونات الغذاء نتيجة موت الخلايا المعوية (مرض كرون ، اعتلال الأمعاء الزلاقي ، الساركويد ، الإشعاع ، نقص تروية والتهاب الأمعاء الأخرى).

3. انتهاك تدفق الليمفاوية من الأمعاء - انسداد القنوات الليمفاوية مع توسع الأوعية اللمفاوية ، سرطان الغدد الليمفاوية ، السل المعوي ، السرطانات.

4. الاضطرابات المشتركة في مرض السكري ، الجيارديات ، فرط نشاط الغدة الدرقية ، نقص السكر في الدم ، الداء النشواني ، الإيدز ، تعفن الدم.

جميع الشروط المذكورة أعلاه ، بدرجة أو بأخرى ، هي مؤشرات لتعيين العلاج بالأنزيم.

على الرغم من تنوع الأسباب التي تسبب عسر الهضم ، فإن الاضطرابات الأكثر وضوحًا تسبب أمراض البنكرياس ، والتي يصاحبها قصور في إفرازات الغدد الصماء. يحدث في أمراض البنكرياس ، جنبًا إلى جنب مع قصور في وظيفة الإفرازات الخارجية (التهاب البنكرياس المزمن ، وتليف البنكرياس ، وما إلى ذلك). لا يزال قصور البنكرياس الإفرازي من أكثر الحالات مشاكل فعليةالخامس الطب الحديث. كل عام في روسيا ، يلجأ أكثر من 500 ألف شخص إلى المؤسسات الطبية فيما يتعلق بأمراض البنكرياس المختلفة ، مصحوبة بقصور إفرادي. بالإضافة إلى ذلك ، حتى الانحرافات الطفيفة في التركيب الكيميائي للغذاء تؤدي إلى تطور قصور البنكرياس الخارجي. في التهاب البنكرياس المزمن ، يتطور قصور البنكرياس الخارجي للمزيد المراحل المتأخرةالأمراض بسبب الفقدان التدريجي للحمة النشطة وظيفيًا للعضو وضموره. في الوقت نفسه ، تظهر العلامات السريرية لسوء الهضم مع فقدان الوزن مضاعفات جهازية(نقص المناعة ، المضاعفات المعديةوالاضطرابات العصبية وما إلى ذلك). في بعض الحالات ، مرضى التهاب البنكرياس المزمن أعراض الألملا يزعج نفسه ويتجلى المرض في شكل إفرازات خارجية و / أو قصور في الغدد الصماء. يزيد التاريخ الطويل من التهاب البنكرياس المزمن بشكل كبير من خطر الإصابة بسرطان البنكرياس. حتى الآن ، ثبت أن السبب الرئيسي للتنمية التهاب البنكرياس المزمنمع قصور الإفرازات الخارجية هي تأثيرات التمثيل الغذائي السامة على البنكرياس. في البلدان المتقدمة ، يعتبر تعاطي الكحول هو السبب الرئيسي لالتهاب البنكرياس المزمن ، خاصةً عندما يقترن بنظام غذائي غني بالبروتين والدهون لدى شاربي الكحوليات. في 55-80 ٪ من المرضى الذين يعانون من التهاب البنكرياس المزمن مع قصور البنكرياس الخارجي ، يتم تحديد المسببات الكحولية للمرض. هناك أيضا بيانات تشير الاستعداد الوراثيلتطور التهاب البنكرياس المزمن. الى جانب ذلك ، في مؤخرافي تطوير التهاب البنكرياس المزمن بدأ يعتبر تدخين السجائر. تشمل العلامات السريرية لقصور البنكرياس الإفرازي انتفاخ البطن والإسهال الدهني والغثيان وفقدان الوزن. ضمور العضلات، عجز الفيتامينات التي تذوب في الدهون. يمكن أن يكون سبب آلام البطن في قصور البنكرياس الإفرازي ليس فقط بسبب التهاب البنكرياس المصاحب ، ولكن أيضًا عن طريق التمدد المفرط لجدار الأمعاء بسبب التراكم المفرط للغازات ، وتسريع مرور البراز. وفقًا لبعض المؤلفين ، قد تكون أعراض الألم في قصور البنكرياس الخارجي بسبب حقيقة أن انخفاض إفراز إنزيمات البنكرياس في قصور الإفرازات يؤدي إلى فرط تحفيز البنكرياس عن طريق مستويات عالية من الكوليسيستوكينين في بلازما الدم ، وبالتالي إلى متلازمة آلام البطن. . لتشخيص قصور الإفرازات الخارجية ، تُستخدم أيضًا طرق البحث المختبرية والأدوات. دراسة Scatologicalحتى الآن ، لم تفقد أهميتها وهي طريقة إعلامية يمكن الوصول إليها لتحديد وجود قصور البنكرياس الخارجي. مع قصور وظيفي ، يظهر polyfecalia ، ويكتسب البراز لونًا رماديًا ، وله مظهر "دهني" ، ورائحة كريهة ، ورائحة كريهة ، وإسهال دهني ، وإسهال مخلوق ، ونادرًا ما يظهر الداء النشواني. لا تكون دراسة علم الفحوص مفيدة دائمًا للانتهاكات الخفيفة لوظيفة الإفرازات الخارجية. يعد تحديد محتوى الإيلاستاز -1 في البراز إحدى الطرق الحديثة لتقييم شدة قصور البنكرياس الإفرازي ، نظرًا لأن الإيلاستاز البنكرياس لا يغير هيكله لأنه يمر عبر الجهاز الهضمي. أيضًا الطرق التي لا غنى عنها لتشخيص السبب الذي كان بمثابة تطور قصور البنكرياس الخارجي هي الموجات فوق الصوتيةالبنكرياس ، التصوير المقطعي ، إلخ.

يعتمد علاج اضطرابات وظيفة الجهاز الهضمي على استخدام مستحضرات الإنزيم ، والتي يجب أن يعتمد اختيارها على نوع التغيرات المرضية وشدتها وإمكانية عكسها والاضطرابات الحركية في الجهاز الهضمي. عادةً ما تكون مستحضرات الإنزيم عبارة عن أدوية متعددة المكونات ، والتي تعتمد على مجموعة من الإنزيمات من أصل حيواني أو نباتي أو فطري في شكل نقيأو بالاشتراك مع المكونات المساعدة (الأحماض الصفراوية ، والأحماض الأمينية ، والهيميسليولاز ، والسيميثيكون ، والممتزات ، وما إلى ذلك).

في الممارسة السريريةيتم تحديد اختيار وجرعة مستحضرات الإنزيم من خلال العوامل الرئيسية التالية:

• تكوين وكمية إنزيمات الجهاز الهضمي النشطة التي توفر تكسير المغذيات ؛
• الافراج عن شكل الدواء: ضمان مقاومة الانزيمات لعمل حمض الهيدروكلوريك. توفير الإفراج السريع عن الإنزيمات في الاثني عشر. توفير إفراز الإنزيمات في حدود 5-7 وحدات. الرقم الهيدروجيني.
• التسامح الجيد وعدم وجود ردود فعل سلبية ؛
• صلاحية طويلة.

يجب أن نتذكر أن إنزيمات البنكرياس غير مستقرة في البيئة الحمضية ، والقشرة المقاومة للأحماض المستخدمة تمنع الخلط المنتظم للدواء مع محتويات تجويف الأمعاء. من الممكن أيضًا تعطيل الإنزيمات من أصل حيواني في القسم الأولي من الأمعاء الدقيقة بسبب التلوث الميكروبي ، وتحمض محتويات الاثني عشر ، بما في ذلك بسبب انخفاض إنتاج البيكربونات بواسطة البنكرياس. لذلك ، يبدو أن استخدام المستحضرات الطبيعية ، والمستقرة للحمض ، والمقاومة لمثبطات إنزيم البنكرياس هو الأفضل. ميزة أخرى للأدوية أصل نباتيهو عدم وجود مكونات بروتين الصفراء ولحم البقر ولحم الخنزير ، مما يجعل موعد ممكنهذا المنتج الطبي في حالة الحساسية ، وكذلك في الحالات التي يكون فيها وجود الأحماض الصفراوية أمرًا غير مرغوب فيه للغاية.

دعونا نفكر بمزيد من التفصيل في Unienzyme مع MPS بتكوينه الإنزيمي المعقد الفريد (الجدول 1).

تخضع الإنزيمات أيضًا لثلاثة معايير رئيسية ، والتي تتميز أيضًا بالمحفزات غير العضوية. على وجه الخصوص ، تظل دون تغيير نسبيًا بعد التفاعل ، أي يتم إطلاقها مرة أخرى ويمكن أن تتفاعل مع جزيئات الركيزة الجديدة (على الرغم من أنه لا يمكن استبعاد الآثار الجانبية للظروف البيئية على نشاط الإنزيم). تمارس الإنزيمات تأثيرها بتركيزات ضئيلة (على سبيل المثال ، جزيء واحد من إنزيم رينين الموجود في الغشاء المخاطي لمعدة العجل يتخثر حوالي 10 6 جزيئات من كازينوجين الحليب في 10 دقائق عند 37 درجة مئوية). لا يؤثر وجود أو عدم وجود إنزيم أو أي محفز آخر على كل من قيمة ثابت التوازن والتغير في الطاقة الحرة (ΔG). المحفزات تزيد فقط المعدل الذي يقترب فيه النظام من التوازن الديناميكي الحراري دون تغيير نقطة التوازن. تسمى التفاعلات الكيميائية ذات ثابت التوازن العالي والقيمة السالبة لـ ΔG exergonic. تسمى التفاعلات ذات ثابت التوازن المنخفض و ΔG الموجب المقابل (عادة لا تستمر بشكل تلقائي) Endergonic. لبدء هذه التفاعلات وإكمالها ، من الضروري تدفق الطاقة من الخارج. ومع ذلك ، في النظم الحية ، ترتبط عمليات الطاقة المفرطة بتفاعلات الطاقة ، مما يوفر للأخيرة الكمية اللازمة من الطاقة.

الإنزيمات ، كونها بروتينات ، لها عدد من الخصائص المميزة لهذه الفئة من المركبات العضوية ، والتي تختلف عن تلك الخاصة بالمحفزات غير العضوية.

القابلية الحرارية للإنزيمات

نظرًا لأن معدل التفاعلات الكيميائية يعتمد على درجة الحرارة ، فإن التفاعلات المحفزة بواسطة الإنزيمات تكون أيضًا حساسة للتغيرات في درجة الحرارة. يتضاعف معدل التفاعل الكيميائي عندما ترتفع درجة الحرارة بمقدار 10 درجات مئوية. ومع ذلك ، نظرًا لطبيعة البروتين للإنزيم ، فإن التمسخ الحراري لبروتين الإنزيم مع زيادة درجة الحرارة سيقلل تركيز فعالإنزيم يتبعه انخفاض في معدل التفاعل. لذلك ، حتى حوالي 45-50 درجة مئوية ، يسود تأثير زيادة معدل التفاعل ، الذي تنبأت به نظرية الحركية الكيميائية. فوق 45 درجة مئوية ، يصبح التمسخ الحراري لبروتين الإنزيم والانخفاض السريع في معدل التفاعل أكثر أهمية (الشكل 51).

وبالتالي ، فإن القابلية للحرارة ، أو الحساسية لزيادة درجة الحرارة ، هي إحدى الخصائص المميزة للإنزيمات ، والتي تميزها بشدة عن المحفزات غير العضوية. في وجود هذا الأخير ، يزيد معدل التفاعل أضعافا مضاعفة مع زيادة درجة الحرارة (انظر الشكل 51).

عند 100 درجة مئوية ، تفقد جميع الإنزيمات تقريبًا نشاطها (من الواضح أن الاستثناء الوحيد هو واحد أنسجة عضلية- ميوكيناز ، الذي يمكنه تحمل التسخين حتى 100 درجة مئوية). درجة الحرارة المثلى لعمل معظم الإنزيمات في الحيوانات ذوات الدم الحار هي 37-40 درجة مئوية. في درجات الحرارة المنخفضة (0 درجة مئوية أو أقل) ، لا يتم تدمير الإنزيمات ، كقاعدة عامة (لا تفسد الطبيعة) ، على الرغم من انخفاض نشاطها إلى الصفر تقريبًا. في جميع الحالات ، يكون وقت التعرض لدرجة الحرارة المعنية مهمًا. في الوقت الحاضر ، بالنسبة للبيبسين والتربسين وعدد من الإنزيمات الأخرى ، تم إثبات وجود علاقة مباشرة بين معدل تعطيل الإنزيم ودرجة تمسخ البروتين. نشير أيضًا إلى أن القابلية الحرارية للإنزيمات تتأثر إلى حد ما بتركيز الركيزة ودرجة الحموضة في الوسط وعوامل أخرى.

اعتماد نشاط الإنزيم على الأس الهيدروجيني للوسط

عادة ما تكون الإنزيمات أكثر نشاطًا داخل منطقة ضيقة من تركيز أيون الهيدروجين ، بما يتوافق مع قيم الأس الهيدروجيني الفسيولوجية للوسط الذي تم تطويره أثناء التطور (الرقم الهيدروجيني 6.0-8.0) للأنسجة الحيوانية. عندما يتم رسمها بيانياً ، يكون للمنحنى على شكل جرس نقطة محددة يظهر عندها الإنزيم أقصى نشاط ؛ وتسمى هذه النقطة الرقم الهيدروجيني الأمثل للوسط لعمل هذا الإنزيم (الشكل 52). عند تحديد اعتماد نشاط الإنزيم على تركيز أيونات الهيدروجين ، يتم إجراء التفاعل عند قيم أس هيدروجيني مختلفة للوسط ، عادةً عند درجة الحرارة المثلى وفي وجود تركيزات عالية بدرجة كافية من الركيزة. في الجدول. يوضح الشكل 17 حدود الأس الهيدروجيني المثلى لعدد من الإنزيمات.

من الجدول. 17 يمكن ملاحظة أن درجة الحموضة المثلى لعمل الإنزيمات تكمن في الداخل القيم الفسيولوجية. الاستثناء هو البيبسين ، حيث يكون الرقم الهيدروجيني الأمثل له 2.0 (عند درجة الحموضة 6.0 يكون غير نشط وغير مستقر). يتم تفسير ذلك من خلال وظيفة البيبسين ، حيث يحتوي عصير المعدة على حمض الهيدروكلوريك المجاني ، مما يخلق بيئة تقارب قيمة الرقم الهيدروجيني هذه. من ناحية أخرى ، يكمن الرقم الهيدروجيني الأمثل للأرجيناز في المنطقة القلوية القوية (حوالي 10.0) ؛ لا يوجد مثل هذا الوسط في خلايا الكبد ، وبالتالي ، وظائف أرجيناز في الجسم الحي ، على ما يبدو ، ليست في منطقة الأس الهيدروجيني المثلى للوسط.

وفقًا للمفاهيم الحديثة ، فإن تأثير التغيرات في الرقم الهيدروجيني للوسط على جزيء الإنزيم يتمثل في التأثير على حالة أو درجة تأين المجموعات الحمضية والأساسية (على وجه الخصوص ، مجموعات COOH من الأحماض الأمينية ثنائية الكربوكسيل ، ومجموعة SH من السيستين. ، نيتروجين إيميدازول من الهيستيدين ، مجموعة NH 2 من ليسين ، إلخ). عند قيم الأس الهيدروجيني المختلفة للوسط ، يمكن أن يكون المركز النشط في شكل مؤين جزئيًا أو غير مؤين ، مما يؤثر على البنية الثلاثية للبروتين ، وبالتالي تكوين مركب الركيزة الإنزيمية النشط. بالإضافة إلى ذلك ، فإن حالة تأين الركائز والعوامل المساعدة مهمة.

خصوصية الانزيم

الإنزيمات لها خصائص عالية في العمل. في هذه الخاصية ، غالبًا ما تختلف اختلافًا كبيرًا عن المحفزات غير العضوية. وبالتالي ، فإن البلاتين والبلاديوم المطحون ناعماً يمكن أن يحفز الاختزال (بمشاركة الهيدروجين الجزيئي) لعشرات الآلاف من المركبات الكيميائية ذات الهياكل المختلفة. تعود الخصوصية العالية للإنزيمات ، كما ذكر أعلاه ، إلى التكامل التوافقي والإلكتروستاتيكي بين جزيئات الركيزة والإنزيم والبنية الفريدة للمركز النشط للإنزيم ، مما يوفر "التعرف" ، والتقارب العالي والانتقائية لأي تفاعل واحد من آلاف التفاعلات الكيميائية الأخرى التي تحدث في وقت واحد في الخلايا الحية.

اعتمادًا على آلية العمل ، يتم تمييز الإنزيمات بالخصوصية النسبية أو الجماعية والخصوصية المطلقة. وبالتالي ، بالنسبة لعمل بعض الإنزيمات المتحللة للماء ، فإن نوع الرابطة الكيميائية في جزيء الركيزة له أهمية قصوى. على سبيل المثال ، يقوم البيبسين بتفكيك البروتينات من أصل حيواني ونباتي ، على الرغم من أنها يمكن أن تختلف بشكل كبير عن بعضها البعض من حيث التركيب الكيميائيوتكوين الأحماض الأمينية ، والخصائص الفيزيائية والكيميائية. ومع ذلك ، فإن البيبسين لا يكسر الكربوهيدرات أو الدهون. يفسر ذلك حقيقة أن موقع عمل البيبسين هو رابطة ببتيد - CO-NH-. لعمل الليباز ، الذي يحفز التحلل المائي للدهون في الجلسرين و حمض دهني، مثل هذا الموقع هو رابط استر. التربسين ، الكيموتريبسين ، الببتيدازات ، الإنزيمات التي تحلل روابط α-glycosidic (ولكن ليس روابط-glycosidic الموجودة في السليلوز) في السكريات ، إلخ ، لها خصوصية جماعية متشابهة. عادةً ما تشارك هذه الإنزيمات في عملية الهضم ، وخصوصية مجموعتها أكثر من المحتمل أن كل شيء له معنى بيولوجي معين. تتمتع بعض الإنزيمات داخل الخلايا أيضًا بخصوصية نسبية مماثلة ، على سبيل المثال ، هيكسوكيناز ، الذي يحفز الفسفرة لجميع السداسيات تقريبًا في وجود ATP ، على الرغم من وجود إنزيمات محددة لكل سداسي في نفس الوقت تؤدي نفس الفسفرة في الخلايا.

الخصوصية المطلقة للعمل هي قدرة الإنزيم على تحفيز تحويل ركيزة واحدة فقط. أي تغييرات (تعديلات) في بنية الركيزة تجعلها غير قابلة للوصول إلى عمل الإنزيم. ومن الأمثلة على هذه الإنزيمات الأرجيناز ، الذي يكسر الأرجينين في الظروف الطبيعية (في الجسم) ، واليورياز ، الذي يحفز تكسير اليوريا ، وغيرها (انظر التبادل البسيط للبروتين).

هناك دليل تجريبي على وجود ما يسمى بالخصوصية الكيميائية الفراغية بسبب وجود شكلي L- و D متماثل بصريًا أو أيزومرات هندسية (cis- و trans-) للمواد الكيميائية. وبالتالي ، فإن أوكسيدات الأحماض الأمينية L و D معروفة ، على الرغم من وجود الأحماض الأمينية L فقط في البروتينات الطبيعية. يعمل كل نوع من أوكسيديز فقط على الأيزومير الفراغي المحدد الخاص به 1. (1 ومع ذلك ، هناك مجموعة صغيرة من الإنزيمات - الأنزيمات العنصرية ، التي تحفز التغيير في التكوين الفراغي للركيزة. وهكذا ، فإن نظام السباق ألانين البكتيري يحول كلا من L- و D- ألانين بشكل عكسي إلى خليط غير نشط بصريًا من كلا الأيزومرين: DL-alanine (رفيق السباق).)

من الأمثلة الجيدة على الخصوصية الكيميائية الفراغية البكتيرية ديكاربوكسيلاز الأسبارتات ، الذي يحفز إزالة ثاني أكسيد الكربون فقط من حمض L- الأسبارتيك بتحويله إلى L- ألانين. يتم إظهار الخصوصية الفراغية بواسطة الإنزيمات التي تحفز التفاعلات الاصطناعية. لذلك ، من الأمونيا و α-ketoglutarate في جميع الكائنات الحية ، يتم تصنيع L-isomer لحمض الجلوتاميك ، وهو جزء من البروتينات الطبيعية. إذا كان أي مركب موجودًا في شكل cis- و trans-isomers بترتيب مختلف لمجموعات الذرات حول الرابطة المزدوجة ، فعندئذٍ ، كقاعدة عامة ، يمكن أن يعمل واحد فقط من هذه الأيزومرات الهندسية كركيزة لعمل الإنزيم.

على سبيل المثال ، يحفز fumarase فقط تحويل حمض الفوماريك (الأيزومر العابر) ، لكنه لا يعمل على حمض الماليك (أيزومر رابطة الدول المستقلة).

وبالتالي ، نظرًا لخصوصية العمل ، تضمن الإنزيمات تدفق السرعه العاليهفقط تفاعلات معينة من مجموعة كبيرة ومتنوعة من التحولات المحتملة في الحيز الدقيق للخلايا والكائن الحي بأكمله ، وبالتالي تنظيم شدة التمثيل الغذائي.

العوامل التي تحدد نشاط الانزيمات

هنا ، سيتم النظر بإيجاز في العوامل التي تحدد معدل التفاعلات التي تحفزها الإنزيمات ، وستتم مناقشة أسئلة حول تنشيط وتثبيط عمل الإنزيمات بمزيد من التفصيل.

كما هو معروف ، فإن معدل أي تفاعل كيميائي يتناقص بمرور الوقت ، ومع ذلك ، فإن منحنى الدورة الزمنية للتفاعلات الأنزيمية (انظر الشكل 53) لا يحتوي على الشكل العام الذي يتميز به التفاعلات الكيميائية المتجانسة. قد يكون الانخفاض في معدل التفاعلات الأنزيمية بمرور الوقت ناتجًا عن تثبيط نواتج التفاعل ، وانخفاض درجة تشبع الإنزيم بالركيزة (نظرًا لأن تركيز الركيزة ينخفض ​​مع تقدم التفاعل) ، وتعطيل جزئي لـ إنزيم عند درجة حرارة معينة ودرجة حموضة الوسط.

بالإضافة إلى ذلك ، ينبغي للمرء أن يأخذ في الاعتبار قيمة معدل التفاعل العكسي ، والذي قد يكون أكثر أهمية مع زيادة تركيز نواتج التفاعل الأنزيمي. في ظل هذه الظروف ، عند دراسة معدل التفاعلات الأنزيمية في الأنسجة والسوائل البيولوجية ، يتم تحديد معدل التفاعل الأولي عادةً في ظل الظروف التي يقترب فيها معدل التفاعل الإنزيمي من الخطية (بما في ذلك تركيز الركيزة المرتفع بدرجة كافية للتشبع).

تأثير تركيز الركيزة والإنزيم
حول معدل رد الفعل الإنزيمي

يتبع من المواد المذكورة أعلاه استنتاج مهمأن أحد أهم العوامل التي تحدد معدل التفاعل الأنزيمي هو تركيز الركيزة. عند وجود تركيز ثابت للإنزيم ، يزداد معدل التفاعل تدريجيًا ، ليصل إلى حد أقصى معين (الشكل 54) ، عندما لا تؤثر الزيادة الإضافية في كمية الركيزة على معدل التفاعل أو ، في بعض الحالات ، تؤدي إلى إبطائها. كما يتضح من منحنى الاعتماد بين معدل التفاعل الإنزيمي وتركيز الركيزة ، عند التركيزات المنخفضة من الركيزة ، توجد علاقة مباشرة بين هذه المؤشرات ، ومع ذلك ، عند التركيزات العالية ، يصبح معدل التفاعل مستقلاً عن تركيز الركيزة في هذه الحالات ، من المفترض أن تكون الركيزة زائدة وأن الإنزيم مشبع تمامًا. العامل المحدد للمعدل في الحالة الأخيرة هو تركيز الإنزيم.

معدل أي تفاعل إنزيمي يعتمد بشكل مباشر على تركيز الإنزيم. على التين. يوضح الشكل 55 العلاقة بين معدل التفاعل وزيادة كميات الإنزيم في وجود فائض من الركيزة. يمكن ملاحظة أن هناك علاقة خطية بين هذه القيم ، أي أن معدل التفاعل يتناسب مع كمية الإنزيم الموجود.

أي دراسة لخصائص الإنزيمات وأي تطبيق لها في الأنشطة العملية - في الطب وفي اقتصاد وطني- يرتبط دائمًا بالحاجة إلى معرفة المعدل الذي يستمر به التفاعل الأنزيمي. من أجل فهم نتائج تحديد النشاط الأنزيمي وتقييمها بشكل صحيح ، من الضروري أن نتخيل بوضوح العوامل التي يعتمد عليها معدل التفاعل والظروف التي تؤثر عليها. هناك العديد من هذه الشروط. بادئ ذي بدء ، هذه هي نسبة تركيز المواد المتفاعلة نفسها: الإنزيم والركيزة. علاوة على ذلك ، فهذه كلها أنواع من سمات البيئة التي يحدث فيها التفاعل: درجة الحرارة ، والحموضة ، ووجود الأملاح أو الشوائب الأخرى التي يمكن أن تسرع وتبطئ العملية الأنزيمية ، وما إلى ذلك.

يعتمد عمل الإنزيمات على عدد من العوامل ، في المقام الأول على درجة الحرارة وتفاعل الوسط (الأس الهيدروجيني). عادة ما تكون درجة الحرارة المثلى التي يكون فيها نشاط الإنزيمات على أعلى مستوى في حدود 37-50 درجة مئوية. في درجات الحرارة المنخفضة ، ينخفض ​​معدل التفاعلات الأنزيمية ، وعند درجات حرارة قريبة من 0 درجة مئوية ، يتوقف تمامًا تقريبًا. مع ارتفاع درجة الحرارة ، تنخفض السرعة أيضًا وتتوقف أخيرًا تمامًا. يرجع الانخفاض في شدة الإنزيمات مع زيادة درجة الحرارة أساسًا إلى تدمير البروتين الذي هو جزء من الإنزيم. نظرًا لأن البروتينات في الحالة الجافة تفسد بشكل أبطأ بكثير مما كانت عليه عند ترطيبها (في شكل هلام أو محلول بروتين) ، فإن تعطيل الإنزيم في الحالة الجافة يحدث بشكل أبطأ بكثير مما يحدث في وجود الرطوبة. لذلك ، يمكن للجراثيم الجافة من البكتيريا أو البذور الجافة تحمل التسخين إلى أكثر من ذلك بكثير درجات حرارة عاليةمن البذور والجراثيم أكثر ترطيبًا.

بالنسبة لغالبية الإنزيمات المعروفة حاليًا ، تم تحديد الرقم الهيدروجيني الأمثل ، حيث يكون لها أقصى نشاط. هذه القيمة هي معيار مهم لخصائص الانزيم. في بعض الأحيان يتم استخدام خاصية الإنزيمات هذه لفصلها التحضيري. يمكن تفسير وجود الرقم الهيدروجيني الأمثل من خلال حقيقة أن الإنزيمات عبارة عن بولي إلكتروليتات وأن شحنتها تعتمد على قيمة الرقم الهيدروجيني. في بعض الأحيان ، يمكن للمواد المصاحبة تغيير درجة الحموضة المثلى ، مثل المحاليل العازلة. في بعض الحالات ، اعتمادًا على الركائز ، يكون للإنزيمات ذات النوعية الضعيفة العديد من الاختيارات.

أحد العوامل المهمة التي يعتمد عليها عمل الإنزيمات ، كما أسس سورينسن لأول مرة ، هو التفاعل النشط للوسط - الأس الهيدروجيني. تختلف الإنزيمات الفردية في قيمة الأس الهيدروجيني المثلى لعملها. لذلك ، على سبيل المثال ، الببسين الموجود في عصير المعدة يكون أكثر نشاطًا في بيئة حمضية بقوة (الرقم الهيدروجيني 1 - 2) ؛ التربسين - إنزيم محلل للبروتين يفرزه البنكرياس ، وله تأثير مثالي في بيئة قلوية قليلاً (درجة الحموضة 8-9) ؛ غراء ، إنزيم مشتق من النبات ، يعمل على النحو الأمثل في بيئة حمضية قليلاً (درجة الحموضة 5-6).

ويترتب على ذلك أن القيمة (РН الأمثل) هي علامة حساسة للغاية لهذا الإنزيم. يعتمد ذلك على طبيعة الركيزة ، وتكوين محلول المخزن المؤقت ، وبالتالي فهو ليس ثابتًا حقيقيًا. من الضروري أيضًا مراعاة خصائص الإنزيمات كأجسام بروتينية قادرة على تمسخ القاعدة الحمضية. يمكن أن يؤدي التمسخ الحمضي القاعدي إلى تغييرات لا رجعة فيها في بنية الإنزيم مع فقدان خصائصه التحفيزية.

يعتمد معدل أي عملية إنزيمية بشكل كبير على تركيز كل من الركيزة والإنزيم. عادةً ما يكون معدل التفاعل متناسبًا طرديًا مع كمية الإنزيم ، بشرط أن يكون محتوى الركيزة ضمن النطاق الأمثل أو أعلى قليلاً. عند وجود كمية ثابتة من الإنزيم ، يزداد المعدل مع زيادة تركيز الركيزة. يخضع رد الفعل هذا لقانون العمل الجماعي ويُنظر إليه في ضوء نظرية ميكايليس-مينتون ، أي ،

V = K (F) ،

V - معدل التفاعل
ك - معدل ثابت
F هو تركيز الانزيم.

يمكن أن يؤدي وجود أيونات معينة في وسط التفاعل إلى تنشيط تكوين الركيزة النشطة لمركب الإنزيم ، وفي هذه الحالة سيزداد معدل التفاعل الإنزيمي. تسمى هذه المواد المنشطات. في نفس الوقت ، المواد التي تحفز التفاعلات الأنزيمية لا تشارك فيها بشكل مباشر. يتأثر نشاط بعض الإنزيمات بشكل كبير بتركيز الأملاح في النظام ، في حين أن الإنزيمات الأخرى ليست حساسة لوجود الأيونات. ومع ذلك ، فإن بعض الأيونات ضرورية للغاية لعمل بعض الإنزيمات بشكل طبيعي. المعروف أن الأيونات تثبط نشاط بعض الإنزيمات وتكون منشطة لبعض الإنزيمات. تشمل المنشطات المحددة الكاتيونات المعدنية: Na + ، K + ، Rb + ، Cs + ، Mg2 + ، Ca2 + ، Zn2 + ، Cd2 + ، Cr2 + ، Cu2 + ، Mn2 + ، Co2 + ، Ni2 + ، Al3 +. ومن المعروف أيضًا أن الكاتيونات Fe2 + و Rb + و Cs + تعمل كمنشطات فقط في وجود المغنيسيوم ، وفي حالات أخرى لا تكون هذه الكاتيونات منشطات. في معظم الحالات ، يمكن لأيون أو اثنين تنشيط إنزيم واحد أو آخر. على سبيل المثال ، Mg2 + - منشط شائع للعديد من الإنزيمات ، يعمل على ركائز فسفرة ، يمكن استبداله بـ Mn2 + في جميع الحالات تقريبًا ، على الرغم من أن المعادن الأخرى لا يمكن أن تحل محلها. وتجدر الإشارة إلى أن المعادن الأرضية القلوية تتنافس بشكل عام مع بعضها البعض ، ولا سيما Ca2 + يثبط نشاط العديد من الإنزيمات التي يتم تنشيطها بواسطة Mg2 + و Zn2 +. سبب ذلك لا يزال غير واضح. آلية تأثير أيونات المعادن - يمكن أن تكون المنشطات مختلفة. بادئ ذي بدء ، يمكن أن يكون المعدن أحد مكونات الموقع النشط للإنزيم. لكنها يمكن أن تعمل كجسر بين الإنزيم والركيزة ، مما يحمل الركيزة في الموقع النشط للإنزيم. هناك أدلة على أن أيونات المعادن قادرة على الارتباط مركب عضويبالبروتينات ، وأخيرًا ، إحدى الآليات الممكنة لعمل المعادن كمنشطات هي تغيير ثابت التوازن للتفاعل الأنزيمي. لقد ثبت أن الأنيونات تؤثر أيضًا على نشاط عدد من الإنزيمات. على سبيل المثال ، تأثير CI - على نشاط A - amylase من أصل حيواني كبير جدًا.

يعتمد عمل الإنزيمات أيضًا على وجود منشطات أو مثبطات محددة. لذا فإن إنزيم إنتيروكيناز البنكرياس يحول التربسينوجين غير النشط إلى التربسين النشط. تسمى الإنزيمات الخاملة المماثلة الموجودة في الخلايا وفي إفرازات الغدد المختلفة بالإنزيمات الأولية. يمكن أن يكون الإنزيم منافسًا أو غير قادر على المنافسة. في التثبيط التنافسي ، يتنافس المانع والركيزة مع بعضهما البعض ، في محاولة لإزاحة بعضهما البعض عن مركب الركيزة الإنزيمية. تتم إزالة تأثير المانع التنافسي بتركيزات عالية من الركيزة ، بينما يتم الحفاظ على عمل المانع غير التنافسي في ظل هذه الظروف. تأثير المنشطات والمثبطات المحددة على الإنزيم له أهمية عظيمةلتنظيم العمليات الأنزيمية في الجسم.

إلى جانب وجود منشطات الإنزيم ، يُعرف عدد من المواد ، والتي يثبط وجودها العمل التحفيزي للإنزيمات أو يعطلها تمامًا. تسمى هذه المواد مثبطات. المثبطات هي مواد تعمل بطريقة كيميائية معينة على الإنزيمات ، ووفقًا لطبيعة عملها ، يمكن تقسيمها إلى مثبطات قابلة للعكس وغير قابلة للعكس. يتميز التثبيط العكسي بالتوازن بين الإنزيم والمثبط مع ثابت توازن معين. يتميز نظام من هذا النوع بدرجة معينة من التثبيط ، اعتمادًا على تركيز المثبط ، بينما يتحقق التثبيط بسرعة وبعد ذلك لا يعتمد على الوقت. عندما تتم إزالة المانع عن طريق غسيل الكلى ، يتم استعادة نشاط الإنزيم. يتم التعبير عن التثبيط الذي لا رجعة فيه ، أولاً وقبل كل شيء ، في حقيقة أن غسيل الكلى لا يساهم في استعادة نشاط الإنزيم. وعلى عكس التثبيط القابل للانعكاس ، فإنه يزداد بمرور الوقت ، بحيث يمكن أن يحدث تثبيط كامل للنشاط التحفيزي للإنزيم عند تركيز مثبط منخفض للغاية. في هذه الحالة ، لا تعتمد كفاءة عمل المانع على ثابت التوازن ، ولكن على معدل ثابت ، الذي يحدد جزء الإنزيم المعرض للتثبيط في هذه الحالة.



لذلك ، فيما يتعلق بدرجة الحموضة في البيئة ، فإن الإنزيمات الهاضمة للأسماك لا تعمل ، في الغالب ، في ظل الظروف المثلى. يتم تعويض هذا "الخلل" في عمل الجهاز الهضمي من خلال حقيقة أن عملية الهضم في الأسماك تتواصل مع الخلط المستمر للغذاء والإنزيمات. الجهاز الهضميبفضل التمعج الأخير. تعتبر حركات الجهاز الهضمي مهمة ليس فقط للحركة المستمرة للطعام على طول القناة ، ولكن أيضًا لخلط الإنزيم مع الركيزة (الطعام) ، لسحق الركيزة وامتصاصها بشكل أفضل مع الإنزيم. [...]

أظهر Fonck بشكل تجريبي أن الفيبرين يتم هضمه عن طريق عصير pak-creatic أسرع مرتين تقريبًا إذا تم الهضم في أنابيب الاختبار مع التحريك المستمر مقارنة بأنابيب الاختبار المظلمة التي لا يتم فيها التقليب. [...]

في عملية الهضم ، هناك إطلاق مستمر للجديد: أجزاء من الإنزيمات في الجهاز الهضمي ، والتي ، بالطبع ، تعزز القدرة الهضمية لهذا الأخير. [...]

في ظل الظروف الطبيعية ، نواتج التفاعل الكيميائي: تتم إزالة الإنزيم والركيزة من مجال التفاعل ، وبالتالي يتم تهيئة الظروف لتأثير أكثر اكتمالاً للإنزيم على الركيزة ، أي لا يوجد تأثير مثبط عكسي لمنتج التفاعل الكيميائي على المتفاعلات الأولية. [...]

كل إنزيم له المنشط الخاص به ، والذي بحضوره يصبح الإنزيم نشطًا. البيبسين يحتوي على حمض الهيدروكلوريك ، التربسين يحتوي على إنتيروكيناز والصفراء ، والليباز يحتوي على الكلوريد والمغنيسيوم والصفراء. [...]

عادة ما يهضم التربسين البروتينات في بيئة قلوية ضعيفة ، لكنه لا يهضم في بيئة حمضية. ولكن يمكنه أيضًا هضم الفيبرين في بيئة حمضية قليلاً ، إذا تمت إضافة الصفراء بكمية كبيرة. [...]

كما ترون ، يمكن أن يتم تنشيط الإنزيمات في الجسم بطرق مختلفة ، والنتيجة النهائية للهضم ، لا يعتمد اكتمالها على الإنزيم نفسه فحسب ، بل يعتمد أيضًا على البيئة التي يعمل فيها ، على تلك المنشطات. التي يتم إطلاقها في الجهاز الهضمي ، علاوة على ذلك ، لا تزال تعتمد على التمعج في الجهاز الهضمي. [...]

لذلك ، فإن شدة هضم الطعام لا تعتمد فقط على جودته ، ولكن أيضًا على الإنزيم نفسه. لنفترض أن تركيز الإنزيم مرتفع بما يكفي ويعمل على ركيزة معينة ، فإن البيئة المواتية لا تزال ضرورية لهضم الطعام بنجاح. "إذا كانت البيئة غير مواتية لعمل الإنزيم ، فقد لا يكون الإنزيم تعمل على الإطلاق أو يكون لها تأثير ضعيف على الركيزة.