Entre los muchos millones de tipos de moléculas que componen el entorno bioquímico del cuerpo, hay muchos miles que desempeñan un papel informativo. Incluso si no consideramos aquellas sustancias que el cuerpo libera al medio ambiente, comunicándose a otros seres vivos: compañeros de tribu, enemigos y víctimas, una gran variedad de moléculas pueden clasificarse biológicamente en diferentes clases. sustancias activas(abreviado como BAS), circulando en los medios líquidos del cuerpo y transmitiendo tal o cual información del centro a la periferia, de una célula a otra, o de la periferia al centro. A pesar de la diversidad de composición y estructura química, todas estas moléculas de una forma u otra afectan directamente los procesos metabólicos que llevan a cabo células específicas del cuerpo.

Los más importantes para la regulación fisiológica de las sustancias biológicamente activas son los mediadores, hormonas, enzimas y vitaminas.

Mediadores - Son sustancias de naturaleza no proteica, que tienen una estructura relativamente simple y un peso molecular bajo. Son liberados por las terminaciones de las células nerviosas bajo la influencia del siguiente impulso nervioso recibido allí (de vesículas especiales en las que se acumulan en los intervalos entre impulsos nerviosos). La despolarización de la membrana de la fibra nerviosa conduce a la ruptura de la vesícula madura y las gotas del transmisor ingresan a la hendidura sináptica. Una sinapsis es la unión de dos fibras nerviosas o una fibra nerviosa con una célula de otro tejido. Aunque la señal se transmite eléctricamente a lo largo de una fibra nerviosa, a diferencia de los cables metálicos comunes, las fibras nerviosas no pueden conectarse simplemente mecánicamente entre sí: un impulso no se puede transmitir de esta manera, ya que la vaina de la fibra nerviosa no es un conductor, sino un aislante. En este sentido, la fibra nerviosa se parece menos a un alambre y más a un cable rodeado por una capa de aislante eléctrico. Por eso se necesita un mediador químico. Este papel lo desempeña precisamente la molécula mediadora. Una vez en la hendidura sináptica, el transmisor actúa sobre la membrana postsináptica, provocando un cambio local en su polarización y, por tanto, se genera un impulso eléctrico en la célula a la que se debe transferir la excitación. Muy a menudo, las moléculas de acetilcolina, adrenalina, norepinefrina, dopamina y ácido gamma-aminobutírico (GABA) actúan como mediadores en el cuerpo humano. Tan pronto como se completa la acción del mediador sobre la membrana postsináptica, la molécula mediadora se destruye con la ayuda de enzimas especiales que están constantemente presentes en esta unión celular, evitando así la sobreexcitación de la membrana postsináptica y, en consecuencia, de las células en las que se ejerce la influencia informativa. Es por esta razón que un impulso que llega a la membrana presináptica genera un impulso único en la membrana postsináptica. El agotamiento de las reservas de transmisores en la membrana presináptica a veces puede provocar alteraciones en la conducción de los impulsos nerviosos.

hormonas - sustancias de alto peso molecular producidas por las glándulas endocrinas para controlar la actividad de otros órganos y sistemas del cuerpo.

Según su composición química, las hormonas pueden pertenecer a diferentes clases. compuestos orgánicos, significativamente diferentes en tamaño molecular (Tabla 13). Composición química La hormona determina el mecanismo de su interacción con las células diana.

Las hormonas pueden ser de dos tipos: de acción directa o trópicas. Los primeros afectan directamente a las células somáticas, cambiando su estado metabólico y provocando que cambien su actividad funcional. Estas últimas están destinadas a influir en otras glándulas endocrinas, en las que, bajo la influencia de hormonas trópicas, se acelera o ralentiza la producción de sus propias hormonas, que normalmente actúan directamente sobre las células somáticas.

Agencia Federal para la Educación

Institución educativa estatal

educación profesional superior Departamento de Química y Biotecnología de la "Universidad Técnica Estatal de Perm"

Química de compuestos biológicamente activos.

Apuntes de conferencias para estudiantes de tiempo completo

especialidad 070100 “Biotecnología”

Editorial

Universidad Técnica Estatal de Perm

Compilado por: Ph.D. Biol. Ciencias L.V. anikina

Crítico

Doctor en Filosofía. química. Ciencias, Profesor Asociado I. A. Tolmachev

(Universidad Estatal de Perm)

Química de sustancias biológicamente activas./comp. L.V. Anikina - Perm: Editorial de Perm. estado tecnología. Univ., 2009. – 109 p.

Se presentan apuntes sobre el programa del curso "Química de sustancias biológicamente activas".

Destinado a estudiantes de tiempo completo de la dirección 550800 “Tecnología química y biotecnología”, especialidad 070100 “Biotecnología”.

© Institución Educativa Estatal de Educación Profesional Superior

"Estado permanente

Universidad Técnica", 2009

Introducción……………………………………………………………………………………..4

Tema 1. Componentes químicos de los seres vivos…………………………………….7

Tema 2. Carbohidratos……………………………………………………………….12

Tema 3. Lípidos………………………………………………………………..20

Conferencia 4. Aminoácidos……………………………………………………..…35

Tema 5. Proteínas……………………………………………………………….….43

Tema 6. Propiedades de las proteínas……………………………………………………...57

Tema 7. Proteínas simples y complejas……………………………………………………...61

Tema 8. Ácidos nucleicos y nucleoproteínas………………………….72

Conferencia 9. Enzimas…………………………………………………….….85

Tema 10. Clasificación de enzimas…………………………………………………………... 94

Introducción

En la formación de especialistas en biotecnología, las disciplinas básicas más importantes son la bioquímica, la química orgánica y la química de sustancias biológicamente activas. Estas disciplinas forman la base fundamental de la biotecnología, cuyo desarrollo está asociado con la solución de problemas sociales tan importantes de nuestro tiempo como el suministro de energía, piensos y recursos alimentarios, la protección del medio ambiente y la salud humana.

De acuerdo con los requisitos del Estándar Estatal de Educación Profesional Superior para el contenido mínimo obligatorio de los programas educativos básicos en la dirección 550800 “Tecnología química y biotecnología”, especialidad 070100 “Biotecnología”, la disciplina “Química de sustancias biológicamente activas” incluye lo siguiente unidades didácticas: estructura y organización espacial de proteínas, ácidos nucleicos, carbohidratos, lípidos, biorreguladores de bajo peso molecular y antibióticos; concepto de enzimas, anticuerpos, proteínas estructurales; catálisis enzimática.

El objetivo de la enseñanza de la disciplina "Química de sustancias biológicamente activas" es formar ideas en los estudiantes sobre la estructura y los fundamentos del funcionamiento de sustancias biológicamente activas, sobre la catálisis enzimática.

Las conferencias sobre la disciplina "Química de sustancias biológicamente activas" se basan en el conocimiento de los estudiantes de los cursos "Química general", "Química inorgánica", "Química física", "Química analítica" y "Química de compuestos de coordinación". Las disposiciones de esta disciplina se utilizan para estudios posteriores de los cursos "Bioquímica", "Microbiología", "Biotecnología".

Los apuntes propuestos cubren los siguientes temas impartidos en el curso “Química de Sustancias Biológicamente Activas”:

Hidratos de carbono, clasificación, estructura química y función biológica, reacciones químicas características de los carbohidratos. Monosacáridos, disacáridos, polisacáridos.

Lípidos. Clasificación por estructura química, funciones biológicas de los lípidos y sus derivados: vitaminas, hormonas, biorreguladores.

Aminoácidos, fórmula general, clasificación y papel biológico. Propiedades fisicoquímicas de los aminoácidos. Aminoácidos proteinogénicos, aminoácidos como precursores de moléculas biológicamente activas: coenzimas, ácidos biliares, neurotransmisores, hormonas, histohormonas, alcaloides y algunos antibióticos.

Proteínas, composición elemental y funciones de las proteínas. Estructura primaria de una proteína. Características del enlace peptídico. Estructura secundaria de proteínas: hélice α y lámina β.

Estructura de proteínas supersecundarias, principio de dominio de la evolución de proteínas. Estructura terciaria de la proteína y los enlaces que la estabilizan.

El concepto de proteínas fibrilares y globulares. Estructura cuaternaria de las proteínas.

Propiedades fisicoquímicas y biológicas de las proteínas.

Ácidos nucleicos, papel biológico en la célula.

Bases nitrogenadas, nucleósidos, nucleótidos, polinucleótidos de ADN y ARN.

Tipos de ARN. Estructura espacial del ADN, niveles de compactación del ADN en cromatina.

Las enzimas como catalizadores biológicos, su diferencia con los catalizadores no proteicos.

Enzimas simples y complejas. El sitio activo de la enzima. El mecanismo de acción de las enzimas, reducción de la energía de activación, formación de un complejo enzima-sustrato, teoría de la deformación del enlace, catálisis ácido-base y covalente.

Isoformas enzimáticas. Sistemas multienzimáticos. Regulación de la actividad enzimática a nivel celular: proteólisis limitada, agregación molecular, modificación química, inhibición alostérica. Tipos de inhibición: reversible e irreversible, competitiva y no competitiva. Activadores e inhibidores de enzimas. Nomenclatura de enzimas. Clasificación internacional de enzimas.

Oxidorreductasas: deshidrogenasas dependientes de NAD, deshidrogenasas dependientes de flavina, quinonas, sistema citocromo, oxidasas.

Transferasas: fosfotransferasas, aciltransferasas y coenzima A, aminotransferasas que utilizan fosfato de piridoxal, transferasas C 1 que contienen formas activas como coenzimas

ácido fólico

y cianocobalamina, una glicosiltransferasa.

Hidrolasas: esterasas, fosfatasas, glicosidasas, peptidasas, amidasas.

Liasas: descarboxilasas que utilizan pirofosfato de tiamina como coenzima, aldolasas, hidratasas, desaminasas, sintasas. .

Isomerasas: transferencia de hidrógeno, grupos fosfato y acilo, movimiento de dobles enlaces, estereoisomerasas. :

Ligasas: la relación entre la síntesis y la descomposición del ATP, la carboxilasa y el papel de la carboxibiotina, la acil-coenzima A sintetasa.

Al final de los apuntes hay una lista de literatura que se debe utilizar para dominar con éxito el curso "Química de sustancias biológicamente activas".

Metabolitos inespecíficos Metabolitos específicos

A). hormonas tisulares (parahormonas); b). verdaderas hormonas.

Metabolitos inespecíficos - productos metabólicos producidos por cualquier célula en proceso de actividad vital y que posee actividad biológica (CO 2, ácido láctico). Metabolitos específicos

- productos de desecho producidos por ciertos tipos especializados de células, que poseen actividad biológica y especificidad de acción: A) hormonas tisulares

Participación de sustancias biológicamente activas en varios niveles de regulación neurohumoral:

nivelo : regulación local o local Proporcionado por factores humorales. : principalmente - metabolitos no específicos y en menor medida - metabolitos específicos (hormonas tisulares).

II nivel de regulación : regional (órgano).hormonas tisulares.

Nivel III - regulación interorgánica e intersistema. La regulación humoral está representada. glándulas endocrinas.

Nivel IV. Nivel de todo el organismo. Nervioso y regulación humoral están subordinados a este nivel de regulación del comportamiento.

La influencia regulatoria a cualquier nivel está determinada por una serie de factores:

cantidad sustancia biológicamente activa;

2. cantidad receptores;

3. sensibilidad receptores.

SucesivamenteLa sensibilidad depende:

A). de estado funcional células;

b). del estado del microambiente (pH, concentración de iones, etc.);

V). de la duración de la exposición al factor perturbador.

Regulación local (1 nivel de regulación)

Miércoles es fluido tisular. Factores principales:

Conexiones creativas.

2. Metabolitos inespecíficos.

Conexiones creativas- intercambio entre células de macromoléculas que transportan información sobre procesos celulares, permitiendo que las células de los tejidos funcionen de manera cooperativa. Este es uno de los métodos de regulación más antiguos desde el punto de vista evolutivo.

Keylons- sustancias que proporcionan conexiones creativas. Están representados por proteínas simples o glicoproteínas que afectan la división celular y la síntesis de ADN. Violación de conexiones creativas. puede ser la base de una serie de enfermedades (crecimiento de tumores), así como del proceso de envejecimiento.

Metabolitos inespecíficos - CO 2, ácido láctico: actúa en el lugar de formación de grupos de células vecinas.

Regulación regional (órgano) (segundo nivel de regulación)

1. metabolitos inespecíficos,

2. metabolitos específicos (hormonas tisulares).

Sistema hormonal tisular

Sustancia	lugar de generacion	Efecto
serotonina	mucosa intestinal (tejido enterocromafín), cerebro, plaquetas	Mediador del SNC, efecto vasoconstrictor, hemostasia vascular-plaquetaria
prostaglandinas	derivado del ácido araquidónico y linolénico, tejido corporal	El efecto vasomotor y el efecto dilatador y constrictor potencian contracciones uterinas, mejora la excreción de agua y sodio, reduce la secreción de enzimas y HCl por el estómago
bradicinina	Péptido, plasma sanguíneo, glándulas salivales, pulmones.	efecto vasodilatador, aumenta la permeabilidad vascular
acetilcolina	cerebro, ganglios, uniones neuromusculares	relaja los músculos lisos de los vasos sanguíneos, reduce las contracciones del corazón
histamina	derivado de histidina, estómago e intestinos, piel, mastocitos, basófilos	mediador de los receptores del dolor, dilata los microvasos, aumenta la secreción de las glándulas gástricas
Endorfinas, encefalinas	cerebro	efectos analgésicos y adaptativos
hormonas gastrointestinales	se producen en varios departamentos tracto gastrointestinal	Participar en la regulación de los procesos de secreción, motilidad y absorción.

Doctor en Ciencias Biológicas, Profesor V. M. Shkumatov;

diputado director general en preguntas

desarrollo innovador de RUE "Belmedpreparaty"

Candidato de Ciencias Técnicas T. V. Trukhacheva

Leontiev, V.N.

Química de sustancias biológicamente activas: un curso electrónico de textos de conferencias para estudiantes de la especialidad 1-48 02 01 "Biotecnología" de formas de estudio a tiempo completo y parcial / V. N. Leontyev, O. S. Ignatovets. – Minsk: BSTU, 2013. – 129 p.

El curso electrónico de textos de conferencias está dedicado a las características estructurales y funcionales y a las propiedades químicas de las principales clases de sustancias biológicamente activas (proteínas, carbohidratos, lípidos, vitaminas, antibióticos, etc.). Métodos de síntesis química y análisis estructural de las clases de compuestos enumeradas, sus propiedades y efectos sobre sistemas biológicos, así como la distribución en la naturaleza.

Tema 1. Introducción	4
Tema 2. Proteínas y péptidos. Estructura primaria de proteínas y péptidos.
Tema 3. Organización estructural de proteínas y péptidos. Métodos de selección
Tema 4. Síntesis química y modificación química de proteínas y péptidos.
Tema 5. Enzimas	45
Tema 6. Algunas proteínas biológicamente importantes	68
Tema 7. Estructura de los ácidos nucleicos.	76
Tema 8. Estructura de los carbohidratos y biopolímeros que contienen carbohidratos.
Tema 9. Estructura, propiedades y síntesis química de los lípidos.	104
Tema 10. Esteroides	117
Tema 11. Vitaminas	120
Tema 12. Introducción a la farmacología. Farmacocinética	134
Tema 13. Medicamentos antipalúdicos	137
Tema 14. Medios que afectan a la central sistema nervioso
Tema 15. Fármacos sulfonamidas.	144
Tema 16. Antibióticos	146
Referencias	157

Tema 1. Introducción
La química de sustancias biológicamente activas estudia la estructura y las funciones biológicas de los componentes más importantes de la materia viva, principalmente biopolímeros y biorreguladores de bajo peso molecular, centrándose en dilucidar los patrones de relación entre estructura y acción biológica. Esencialmente, es la base química biología moderna. Al desarrollar los problemas fundamentales de la química del mundo vivo, la química bioorgánica contribuye a resolver los problemas de obtención práctica. drogas importantes para la medicina, la agricultura y una serie de industrias.

Objetos de estudio: proteínas y péptidos, ácidos nucleicos, carbohidratos, lípidos, biopolímeros mixtos: glicoproteínas, nucleoproteínas, lipoproteínas, glicolípidos, etc.; alcaloides, terpenoides, vitaminas, antibióticos, hormonas, prostaglandinas, sustancias de crecimiento, feromonas, toxinas y también sintéticos. medicamentos, pesticidas, etc.

Métodos de investigación: el arsenal principal consiste en métodos química orgánica, sin embargo, para resolver problemas estructurales y funcionales, se requieren diversos métodos físicos, fisicoquímicos, matemáticos y métodos biológicos.

Tareas principales: aislamiento de los compuestos estudiados en un estado individual mediante cristalización, destilación, diversos tipos de cromatografía, electroforesis, ultrafiltración, ultracentrifugación, distribución en contracorriente, etc.; establecimiento de estructura, incluida la estructura espacial, basado en enfoques de química orgánica y físico-orgánica mediante espectrometría de masas, diversos tipos de espectroscopia óptica (IR, UV, láser, etc.), análisis de difracción de rayos X, resonancia magnética nuclear, paramagnética electrónica. resonancia, rotación de dispersión óptica y dicroísmo circular, métodos de cinética rápida, etc. en combinación con cálculos informáticos; síntesis química y modificación química de los compuestos estudiados, incluida la síntesis completa, síntesis de análogos y derivados, con el fin de confirmar la estructura, aclarar la relación entre estructura y función biológica y obtener fármacos prácticamente valiosos; pruebas biológicas de los compuestos resultantes in vitro Y en vivo.

Más común en biomoléculas. grupos funcionales:

hidroxilo (alcoholes)	grupo amino (aminas)
aldehído (aldehídos)	amida (amidas)
carbonilo (cetonas)	ester
carboxílico (ácido)	etéreo
sulfhidrilo (tioles)	metilo
disulfuro	etilo
fosfato	fenilo
guanidina	imidazol

Tema 2. Proteínas y péptidos. Estructura primaria de proteínas y péptidos.
Ardillas– biopolímeros de alto peso molecular construidos a partir de residuos de aminoácidos. El peso molecular de las proteínas oscila entre 6.000 y 2.000.000 Da. Las proteínas son producto de la información genética transmitida de generación en generación y llevan a cabo todos los procesos vitales en la célula. Estos polímeros sorprendentemente diversos tienen algunas de las funciones celulares más importantes y versátiles.

Las proteínas se pueden dividir:
1) por estructura : Las proteínas simples se construyen a partir de residuos de aminoácidos y, tras la hidrólisis, se descomponen únicamente en aminoácidos libres o sus derivados.

Proteínas complejas Son proteínas de dos componentes que constan de una proteína simple y un componente no proteico llamado grupo protésico. Durante la hidrólisis de proteínas complejas, además de los aminoácidos libres, se forma una parte no proteica o sus productos de degradación. Pueden contener iones metálicos (metaloproteínas), moléculas de pigmento (cromoproteínas), pueden formar complejos con otras moléculas (lipo, nucleo, glicoproteínas) y también se unen covalentemente a fosfatos inorgánicos (fosfoproteínas);

2. solubilidad en agua:

– soluble en agua,

– soluble en sal,

– soluble en alcohol,

– insoluble;

3. funciones realizadas : Las funciones biológicas de las proteínas incluyen:

– catalítico (enzimático),

– regulatorio (capacidad de regular la velocidad reacciones quimicas en la célula y el nivel de metabolismo en todo el organismo),

– transporte (transporte de sustancias en el cuerpo y su transferencia a través de biomembranas),

– estructural (compuesto por cromosomas, citoesqueleto, conectivo, músculo, tejidos de soporte),

– receptor (interacción de moléculas receptoras con componentes extracelulares e inicio de una respuesta celular específica).

Además, las proteínas realizan funciones protectoras, de almacenamiento, tóxicas, contráctiles y otras;

4) dependiendo de la estructura espacial:

– fibrilares (son utilizados por la naturaleza como material estructural),

– globulares (enzimas, anticuerpos, algunas hormonas, etc.).

AMINOÁCIDOS, SUS PROPIEDADES
Aminoácidos Se llaman ácidos carboxílicos que contienen un grupo amino y un grupo carboxilo. Los aminoácidos naturales son los ácidos 2-aminocarboxílicos o α-aminoácidos, aunque existen aminoácidos como la β-alanina, la taurina y el ácido γ-aminobutírico. EN caso general La fórmula de los α-aminoácidos se ve así:


Los α-aminoácidos tienen cuatro sustituyentes diferentes en el segundo átomo de carbono, es decir, todos los α-aminoácidos, excepto la glicina, tienen un átomo de carbono asimétrico (quiral) y existen en forma de dos enantiómeros: l- Y D-aminoácidos. Los aminoácidos naturales son l-fila. D-Los aminoácidos se encuentran en bacterias y antibióticos peptídicos.

Todos los aminoácidos en soluciones acuosas Pueden existir en forma de iones bipolares y su carga total depende del pH del medio. El valor de pH en el que la carga total es cero se llama punto isoeléctrico. En el punto isoeléctrico, el aminoácido es un zwitterión, es decir, su grupo amino está protonado y su grupo carboxilo está disociado. En la región de pH neutro, la mayoría de los aminoácidos son zwitteriones:


Los aminoácidos no absorben luz en la región visible del espectro, los aminoácidos aromáticos absorben luz en la región UV del espectro: triptófano y tirosina a 280 nm, fenilalanina a 260 nm.

Las proteínas dan una serie de reacciones de color debido a la presencia de ciertos residuos de aminoácidos o grupos químicos generales. Estas reacciones se utilizan ampliamente con fines analíticos. Entre ellas, las más famosas son la reacción de la ninhidrina, que permite la determinación cuantitativa de grupos amino en proteínas, péptidos y aminoácidos, así como la reacción de biuret, utilizada para la determinación cualitativa y cuantitativa de proteínas y péptidos. Cuando una proteína o un péptido, pero no un aminoácido, se calienta con CuSO 4 en una solución alcalina, se forma un compuesto complejo de cobre de color violeta, cuya cantidad se puede determinar espectrofotométricamente. Las reacciones de color a aminoácidos individuales se utilizan para detectar péptidos que contienen los residuos de aminoácidos correspondientes. Para identificar el grupo guanidina de la arginina, se utiliza la reacción de Sakaguchi: cuando interactúa con a-naftol e hipoclorito de sodio, las guanidinas en ambiente alcalino dar un color rojo. El anillo indol del triptófano se puede detectar mediante la reacción de Ehrlich: un color rojo violeta cuando reacciona con p-dimetilamino-benzaldehído en H 2 SO 4. La reacción de Pauli revela residuos de histidina y tirosina, que en soluciones alcalinas reaccionan con el ácido diazobencenosulfónico formando derivados de color rojo.

Papel biológico de los aminoácidos:

1) elementos estructurales de péptidos y proteínas, los llamados aminoácidos proteinogénicos. Las proteínas contienen 20 aminoácidos, que están codificados por el código genético y se incorporan a las proteínas durante la traducción, algunos de los cuales pueden estar fosforilados, acilados o hidroxilados;

2) elementos estructurales de otros compuestos naturales: coenzimas, ácidos biliares, antibióticos;

3) moléculas de señalización. Algunos de los aminoácidos son neurotransmisores o precursores de neurotransmisores, hormonas e histohormonas;

4) los metabolitos más importantes, por ejemplo, algunos aminoácidos son precursores de alcaloides vegetales, sirven como donantes de nitrógeno o son componentes vitales de la nutrición.

La nomenclatura, el peso molecular y los valores de pK de los aminoácidos se dan en la Tabla 1.

Tabla 1
Nomenclatura, peso molecular y valores de pK de los aminoácidos.

aminoácido	Designación	Molecular peso	pag k 1 (-COOH)	pag k 2 (-NH3+)	pag k R (R-grupos)
glicina	gly g	75	2,34	9,60	−
alanina	Ala A	89	2,34	9,69	−
Valin	Val V	117	2,32	9,62	−
leucina	leu l	131	2,36	9,60	−
isoleucina	ile yo	131	2,36	9,68	−
Prolina	ProP	115	1,99	10,96	−
fenilalanina	Phe F	165	1,83	9,13	−
tirosina	Tyr Y	181	2,20	9,11	10,07
triptófano	Trp W	204	2,38	9,39	−
Canario	Ser S	105	2,21	9,15	13,60
treonina	thr t	119	2,11	9,62	13,60
cisteína	Cis C	121	1,96	10,78	10,28
metionina	Conocí a M	149	2,28	9,21	−
asparagina	asn n	132	2,02	8,80	−
glutamina	GlnQ	146	2,17	9,13	−
aspartato	áspid d	133	1,88	9,60	3,65
Glutamato	Pegamento	147	2,19	9,67	4,25
lisina	Lys K.	146	2,18	8,95	10,53
arginina	arg R	174	2,17	9,04	12,48
histidina	Su H	155	1,82	9,17	6,00

Los aminoácidos varían en solubilidad en agua. Esto se debe a su naturaleza zwitteriónica, así como a la capacidad de los radicales para interactuar con el agua (hidrato). A hidrófilo incluyen radicales que contienen grupos funcionales catiónicos, aniónicos y polares sin carga. A hidrofóbico– radicales que contienen grupos alquilo o arilo.

Dependiendo de la polaridad R-grupos existen cuatro clases de aminoácidos: no polares, polares sin carga, con carga negativa y con carga positiva.

Los aminoácidos no polares incluyen: glicina; aminoácidos con cadenas laterales de alquilo y arilo: alanina, valina, leucina, isoleucina; tirosina, triptófano, fenilalanina; iminoácido - prolina. Se esfuerzan por entrar en el entorno hidrofóbico "dentro" de la molécula de proteína (Fig. 1).

Arroz. 1. Aminoácidos no polares
Los aminoácidos con carga polar incluyen: aminoácidos con carga positiva: histidina, lisina, arginina (Fig. 2); Aminoácidos cargados negativamente: aspártico y ácido glutámico(Figura 3). Por lo general, sobresalen hacia el ambiente acuoso de la proteína.

Los aminoácidos restantes forman la categoría de polares sin carga: serina y treonina (aminoácidos-alcoholes); asparagina y glutamina (amidas de los ácidos aspártico y glutámico); cisteína y metionina (aminoácidos que contienen azufre).

Dado que a pH neutro los grupos COOH de los ácidos glutámico y aspártico están completamente disociados, generalmente se les llama glutamato Y aspartato independientemente de la naturaleza de los cationes presentes en el medio.

Varias proteínas contienen aminoácidos especiales que se forman modificando aminoácidos ordinarios después de su inclusión en la cadena polipeptídica, por ejemplo, 4-hidroxiprolina, fosfoserina, ácido -carboxiglutámico, etc.

Arroz. 2. Aminoácidos con grupos laterales cargados
Todos los aminoácidos formados durante la hidrólisis de proteínas en condiciones bastante suaves exhiben actividad óptica, es decir, la capacidad de rotar el plano de la luz polarizada (con la excepción de la glicina).

Arroz. 3. Aminoácidos con grupos laterales cargados
Todos los compuestos que pueden existir en dos formas estereoisoméricas, isómeros L y D, tienen actividad óptica (Fig. 4). Las proteínas contienen sólo l-aminoácidos.

l-alanina D-alanina
Arroz. 4. Isómeros ópticos de alanina.

La glicina no tiene átomos de carbono asimétricos, mientras que la treonina y la isoleucina contienen cada una dos átomos de carbono asimétricos. Todos los demás aminoácidos tienen un átomo de carbono asimétrico.

La forma ópticamente inactiva de un aminoácido se llama racemato y es una mezcla equimolar. D- Y l-isómeros, y se designa con el símbolo D.L.-.

METRO

Los números de aminoácidos que forman los polipéptidos se denominan residuos de aminoácidos. Los residuos de aminoácidos están conectados entre sí mediante un enlace peptídico (Fig. 5), en cuya formación participan el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α-amino de otro.
Arroz. 5. Formación de enlaces peptídicos
El equilibrio de esta reacción se desplaza hacia la formación de aminoácidos libres en lugar del péptido. Por tanto, la biosíntesis de polipéptidos requiere catálisis y gasto energético.

Dado que el dipéptido contiene un grupo carboxilo y amino reactivo, se le pueden unir otros residuos de aminoácidos mediante nuevos enlaces peptídicos, lo que da como resultado la formación de un polipéptido, una proteína.

La cadena polipeptídica consta de secciones que se repiten regularmente: grupos NHCHRCO, que forman la cadena principal (esqueleto o columna vertebral de la molécula), y una parte variable, que incluye cadenas laterales características. R- grupos de residuos de aminoácidos sobresalen de la cadena principal del péptido y forman en gran medida la superficie del polímero, determinando muchos aspectos físicos y propiedades quimicas proteínas. La rotación libre en la estructura peptídica es posible entre el átomo de nitrógeno del grupo peptídico y el átomo de carbono α vecino, así como entre el átomo de carbono α y el carbono del grupo carbonilo. Debido a esto, la estructura lineal puede adquirir una conformación espacial más compleja.

Un residuo de aminoácido que contiene un grupo α-amino libre se llama norte-terminal y que tiene un grupo -carboxilo libre – CON-fin.

La estructura de los péptidos generalmente se representa con norte-fin.

A veces, los grupos terminales -amino y -carboxilo se unen entre sí, formando péptidos cíclicos.

Los péptidos se diferencian en la cantidad de aminoácidos, la composición de los aminoácidos y el orden de conexión de los aminoácidos.

Los enlaces peptídicos son muy fuertes y su hidrólisis química requiere condiciones duras: alta temperatura y presión, un ambiente ácido y mucho tiempo.

En una célula viva, los enlaces peptídicos pueden romperse mediante enzimas proteolíticas llamadas proteasas o péptido hidrolasas.

Al igual que los aminoácidos, las proteínas son compuestos anfóteros y se cargan en soluciones acuosas. Cada proteína tiene su propio punto isoeléctrico: el valor de pH en el que las cargas positivas y negativas de la proteína están completamente compensadas y la carga total de la molécula es cero. A valores de pH por encima del punto isoeléctrico, la proteína lleva una carga negativa, y a valores de pH por debajo del punto isoeléctrico, lleva una carga positiva.
SEQUENADORES. ESTRATEGIA Y TÁCTICAS DE ANÁLISIS DE ESTRUCTURA PRIMARIA
La determinación de la estructura primaria de las proteínas se reduce a determinar el orden de los aminoácidos en la cadena polipeptídica. Este problema se resuelve usando el método secuenciación(del ingles secuencia-subsecuencia).

En principio, la estructura primaria de las proteínas puede determinarse mediante análisis directo secuencia de aminoácidos o descifrando la secuencia de nucleótidos de los genes correspondientes utilizando el código genético. Naturalmente, la mayor fiabilidad se consigue mediante una combinación de estos métodos.

La secuenciación en sí misma al nivel actual permite determinar la secuencia de aminoácidos en polipéptidos cuyo tamaño no supera varias decenas de residuos de aminoácidos. Al mismo tiempo, los fragmentos de polipéptidos en estudio son mucho más cortos que las proteínas naturales con las que tenemos que lidiar. Por tanto, es necesario un corte preliminar del polipéptido original en fragmentos cortos. Después de secuenciar los fragmentos resultantes, se deben volver a unir en la secuencia original.

Por tanto, determinar la secuencia primaria de una proteína se reduce a los siguientes pasos principales:

1) escisión de la proteína en varios fragmentos de longitud accesibles para secuenciación;

2) secuenciación de cada uno de los fragmentos obtenidos;

3) ensamblaje de la estructura proteica completa a partir de las estructuras establecidas de sus fragmentos.

El estudio de la estructura primaria de una proteína consta de las siguientes etapas:

– determinación de su peso molecular;

– determinación de la composición específica de aminoácidos (composición AA);

- definición norte- Y CON-residuos de aminoácidos terminales;

– división de la cadena polipeptídica en fragmentos;

– escisión de la cadena polipeptídica original de otra forma;

– separación de los fragmentos resultantes;

– análisis de aminoácidos de cada fragmento;

– establecimiento de la estructura primaria del polipéptido, teniendo en cuenta las secuencias superpuestas de fragmentos de ambas escisiones.

Dado que todavía no existe ningún método que permita establecer la estructura primaria completa de una proteína en una molécula completa, la cadena polipeptídica se somete a una escisión específica con reactivos químicos o enzimas proteolíticas. La mezcla de los fragmentos peptídicos resultantes se separa y se determina la composición y secuencia de aminoácidos de cada uno de ellos. Una vez establecida la estructura de todos los fragmentos, es necesario determinar el orden de su ubicación en la cadena polipeptídica original. Para ello, la proteína se somete a escisión con otro agente y se obtiene un segundo conjunto diferente de fragmentos peptídicos, que se separan y analizan de forma similar.

1. Determinación del peso molecular. (Los siguientes métodos se analizan en detalle en el tema 3):

– por viscosidad;

– por velocidad de sedimentación (método de ultracentrifugación);

– cromatografía en gel;

– electroforesis en PAGE en condiciones disociantes.

2. Determinación de la composición de AA. El análisis de la composición de aminoácidos incluye la hidrólisis ácida completa de la proteína o péptido en estudio utilizando 6 n. ácido clorhídrico y cuantificación de todos los aminoácidos en el hidrolizado. La hidrólisis de la muestra se lleva a cabo en ampollas selladas al vacío a 150°C durante 6 horas. La determinación cuantitativa de aminoácidos en un hidrolizado de proteína o péptido se lleva a cabo utilizando un analizador de aminoácidos.

3. Determinación de residuos de aminoácidos N y C. En la cadena polipeptídica de una proteína, en un lado hay un residuo de aminoácido que lleva un grupo α-amino libre (amino o norte-residuo terminal), y por el otro, un residuo con un grupo α-carboxilo libre (carboxilo, o CON-residuo terminal). El análisis de residuos terminales juega un papel importante en el proceso de determinación de la secuencia de aminoácidos de una proteína. En la primera etapa del estudio, permite estimar el número de cadenas polipeptídicas que componen la molécula de proteína y el grado de homogeneidad del fármaco en estudio. En etapas posteriores, utilizando el análisis. norte-los residuos de aminoácidos terminales controlan el proceso de separación de fragmentos peptídicos.

Reacciones para determinar los residuos de aminoácidos N-terminales:

1) uno de los primeros métodos para determinar norte-los residuos de aminoácidos terminales fueron propuestos por F. Sanger en 1945. Cuando el grupo α-amino de un péptido o proteína reacciona con 2,4-dinitrofluorobenceno, se obtiene un derivado de dinitrofenilo (DNP), coloreado amarillo. La hidrólisis ácida posterior (HCl 5,7 N) conduce a la escisión de los enlaces peptídicos y a la formación de un derivado de DNP. norte-aminoácido terminal. El aminoácido DNP se extrae con éter y se identifica mediante cromatografía en presencia de estándares.

2) método de dansilación. La mejor aplicación para determinar norte-Los residuos terminales se encuentran actualmente mediante el método dansil, desarrollado en 1963 por W. Gray y B. Hartley. Al igual que el método de dinitrofenilación, se basa en la introducción de una "etiqueta" en los grupos amino de la proteína, que no se elimina durante la hidrólisis posterior. Su primer paso es la reacción del cloruro de dansilo (1-dimetilaminonaftaleno-5-sulfocloruro) con el grupo α-amino no protonado de un péptido o proteína para formar péptido de dansilo (péptido DNS). En la siguiente etapa, el péptido DNS se hidroliza (HC1 5,7 N, 105°C, 12 - 16 horas) y se libera. norte-aminoácido α-DNS terminal. Los aminoácidos DNS exhiben una intensa fluorescencia en la región ultravioleta del espectro (365 nm); Normalmente, para su identificación son suficientes entre 0,1 y 0,5 nmol de la sustancia.

Hay varios métodos que se pueden utilizar para determinar cómo norte-residuo de aminoácido terminal y secuencia de aminoácidos. Estos incluyen la degradación por el método de Edman y la hidrólisis enzimática por aminopeptidasas. Estos métodos se discutirán en detalle a continuación cuando se describa la secuencia de aminoácidos de los péptidos.

Reacciones para determinar los residuos de aminoácidos C-terminales:

1) entre los métodos químicos de determinación CON-residuos de aminoácidos terminales, merecen atención el método de hidrazinolisis propuesto por S. Akabori y el método de oxazolona. En el primero de ellos, cuando un péptido o proteína se calienta con hidracina anhidra a 100 - 120°C, los enlaces peptídicos se hidrolizan para formar hidrazidas de aminoácidos. CON El aminoácido terminal permanece como un aminoácido libre y puede aislarse de la mezcla de reacción e identificarse (Fig. 6).

Arroz. 6. Escisión del enlace peptídico con hidracina.
El método tiene una serie de limitaciones. La hidrazinolisis destruye la glutamina, la asparagina, la cisteína y la cistina; La arginina pierde su fracción guanidina para formar ornitina. Las hidrazidas de serina, treonina y glicina son lábiles y se convierten fácilmente en aminoácidos libres, lo que dificulta la interpretación de los resultados;

2) El método de la oxazolona, ​​a menudo llamado método de la etiqueta de tritio, se basa en la capacidad CON-El residuo de aminoácido terminal sufre ciclación bajo la influencia del anhídrido acético para formar oxazolona. En condiciones alcalinas, la movilidad de los átomos de hidrógeno en la posición 4 del anillo de oxazolona aumenta considerablemente y pueden ser reemplazados fácilmente por tritio. Los productos de reacción formados como resultado de la hidrólisis ácida posterior del péptido o proteína tritiados contienen marcados radiactivamente. CON-aminoácido terminal. La cromatografía del hidrolizado y la medición de la radiactividad permiten la identificación. CON-aminoácido terminal de un péptido o proteína;

3) más a menudo para determinar CON Los residuos de aminoácidos C-terminales son hidrolizados enzimáticamente por carboxipeptidasas, lo que también permite analizar la secuencia de aminoácidos C-terminal. La carboxipeptidasa hidroliza sólo aquellos enlaces peptídicos que se forman CON-aminoácido terminal que tiene un grupo α-carboxilo libre. Por lo tanto, bajo la acción de esta enzima, los aminoácidos se escinden secuencialmente del péptido, comenzando con CON-Terminal. Esto le permite determinar posición relativa residuos de aminoácidos alternos.

Como resultado de la identificación norte- Y CON Los residuos terminales de un polipéptido proporcionan dos puntos de referencia importantes para determinar su secuencia de aminoácidos (estructura primaria).

4. Fragmentación de la cadena polipeptídica.

Métodos enzimáticos. Para la degradación específica de proteínas en determinados puntos, se utilizan métodos tanto enzimáticos como químicos. De las enzimas que catalizan la hidrólisis de proteínas en puntos específicos, las más utilizadas son la tripsina y la quimotripsina. La tripsina cataliza la hidrólisis de los enlaces peptídicos ubicados después de los residuos de lisina y arginina. La quimotripsina descompone preferentemente las proteínas después de los residuos de aminoácidos aromáticos: fenilalanina, tirosina y triptófano. Si es necesario, se puede aumentar o cambiar la especificidad de la tripsina. Por ejemplo, el tratamiento de la proteína en estudio con anhídrido citracónico conduce a la acilación de residuos de lisina. En dicha proteína modificada, la escisión se producirá sólo en los residuos de arginina. También al estudiar la estructura primaria de las proteínas. amplia aplicación encuentra una proteinasa, que también pertenece a la clase de las serina proteinasas. La enzima tiene dos máximos de actividad proteolítica a pH 4,0 y 7,8. La proteinasa escinde los enlaces peptídicos formados por el grupo carboxilo del ácido glutámico con alto rendimiento.

Los investigadores también tienen a su disposición un gran conjunto de enzimas proteolíticas menos específicas (pepsina, elastasa, subtilisina, papaína, pronasa, etc.). Estas enzimas se utilizan principalmente para una fragmentación adicional de péptidos. Su especificidad de sustrato está determinada por la naturaleza de los residuos de aminoácidos, que no solo forman un enlace hidrolizable, sino que también están más distantes a lo largo de la cadena.

Métodos químicos.

1) entre los métodos químicos de fragmentación de proteínas, el más específico y el más utilizado es la escisión con bromuro de cianógeno en los residuos de metionina (Figura 7).

La reacción con bromuro de cianógeno da como resultado la formación del derivado cianosulfonio intermedio de la metionina, que se convierte espontáneamente en condiciones ácidas en homoserina iminolactona, que, a su vez, se hidroliza rápidamente con la escisión del enlace imina. Resultando en CON-terminal de los péptidos, la homoserina lactona se hidroliza parcialmente a homoserina (HSer), lo que da como resultado cada fragmento de péptido excepto CON-terminal, existe en dos formas: homoserina y homoserina lactona;

Arroz. 7. Escisión de la cadena polipeptídica con bromuro de cianógeno.
2) se han propuesto una gran cantidad de métodos para la escisión de proteínas en el grupo carbonilo del residuo de triptófano. Uno de los reactivos utilizados para este propósito es norte-bromosuccinimida;

3) reacción de intercambio tiol-disulfuro. Como reactivos se utilizan glutatión reducido, 2-mercaptoetanol y ditiotreitol.

5. Determinación de la secuencia de fragmentos peptídicos. En esta etapa se establece la secuencia de aminoácidos en cada uno de los fragmentos peptídicos obtenidos en la etapa anterior. Para ello suelen utilizar método químico, diseñado por Per Edman. La división de Edman se reduce al hecho de que sólo norte-el residuo terminal del péptido y todos los demás enlaces peptídicos no se ven afectados. Después de identificar la escisión norte- el resto terminal de la etiqueta se introduce en la siguiente, que ahora se ha convertido norte-terminal, un residuo que se escinde de la misma manera, pasando por la misma serie de reacciones. Así, eliminando residuo a residuo, es posible determinar la secuencia completa de aminoácidos de un péptido utilizando para ello una sola muestra. En el método de Edman, el péptido reacciona primero con isotiocianato de fenilo, que se une al grupo α-amino libre. norte-residuo terminal. El tratamiento del péptido con ácido diluido en frío conduce a la eliminación. norte-residuo terminal en forma de derivado de feniltiohidantoína, que puede identificarse mediante métodos cromatográficos. El resto del valor del péptido después de la eliminación. norte-el residuo terminal aparece intacto. La operación se repite tantas veces como residuos queden en el péptido. De esta manera, se puede determinar fácilmente la secuencia de aminoácidos de péptidos que contienen entre 10 y 20 residuos de aminoácidos. La secuencia de aminoácidos se determina para todos los fragmentos formados durante la escisión. Después de eso, surge el siguiente problema: determinar en qué orden se ubicaron los fragmentos en la cadena polipeptídica original.

Determinación automática de la secuencia de aminoácidos. . Un logro importante en el campo de los estudios estructurales de proteínas fue la creación en 1967 por P. Edman y J. Begg. secuenciador– un dispositivo que realiza la eliminación automática secuencial con alta eficiencia norte-residuos de aminoácidos terminales mediante el método de Edman. Los secuenciadores modernos implementan varios metodos determinar la secuencia de aminoácidos.

6. Escisión de la cadena polipeptídica original de otra forma. Para establecer el orden de disposición de los fragmentos peptídicos resultantes, se toma una nueva porción de la preparación polipeptídica original y se divide en fragmentos más pequeños de alguna otra manera, mediante la cual se escinden los enlaces peptídicos resistentes a la acción del reactivo anterior. Cada uno de los péptidos cortos resultantes se somete a escisión secuencial mediante el método de Edman (igual que en la etapa anterior), y de esta forma se determina su secuencia de aminoácidos.

7. Establecimiento de la estructura primaria del polipéptido, teniendo en cuenta las secuencias superpuestas de fragmentos de ambas escisiones. Las secuencias de aminoácidos en los fragmentos peptídicos obtenidos mediante los dos métodos se comparan para encontrar péptidos en el segundo conjunto en los que las secuencias de secciones individuales coincidirían con las secuencias de ciertas secciones de los péptidos del primer conjunto. Los péptidos del segundo conjunto con regiones superpuestas permiten que los fragmentos peptídicos obtenidos como resultado de la primera escisión de la cadena polipeptídica original se conecten en el orden correcto.

A veces, una segunda escisión de un polipéptido en fragmentos no es suficiente para encontrar regiones superpuestas para todos los péptidos obtenidos después de la primera escisión. En este caso, se utiliza un tercer método de escisión, y a veces un cuarto, para obtener un conjunto de péptidos que aseguran una superposición completa de todas las regiones y establecen la secuencia completa de aminoácidos en la cadena polipeptídica original.

La palabra “suplementos” se ha convertido últimamente casi en una mala palabra entre algunos médicos. Mientras tanto, los suplementos dietéticos no son en absoluto inútiles y pueden aportar beneficios tangibles. El desdén hacia ellos y la pérdida de confianza entre la gente se debe a que en la cima de la moda por las sustancias biológicamente activas han aparecido muchas falsificaciones. Dado que nuestro sitio a menudo habla de medidas preventivas, ayudando a mantener la salud, vale la pena abordar este tema con más detalle: qué se refiere a las sustancias biológicamente activas y dónde buscarlas.

¿Qué son las sustancias biológicamente activas?

Por sustancias biológicamente activas se entienden sustancias que tienen una alta actividad fisiológica y afectan al organismo en dosis mínimas. Pueden acelerar los procesos metabólicos, mejorar el metabolismo, participar en la síntesis de vitaminas y ayudar a regular el correcto funcionamiento de los sistemas del cuerpo.

Los BAV pueden desempeñar diferentes funciones. Varias sustancias similares, cuando se estudian en detalle, han demostrado su capacidad para inhibir el crecimiento. tumores cancerosos. Otras sustancias como ácido ascórbico, participar en un numero enorme procesos que ocurren en el cuerpo y ayudan a fortalecer el sistema inmunológico.

Los complementos dietéticos, o complementos dietéticos, son preparados a base de una mayor concentración de determinadas sustancias biológicamente activas. No se consideran un medicamento, pero pueden tratar con éxito enfermedades asociadas con un desequilibrio de sustancias en el cuerpo.

Como regla general, las sustancias biológicamente activas se encuentran en plantas y productos animales, por lo que se elaboran muchos medicamentos a base de ellas.

Tipos de sustancias biológicamente activas.

El efecto terapéutico de las hierbas medicinales y de diversos complementos dietéticos se explica por la combinación de sustancias activas que contienen. ¿Qué sustancias se consideran biológicamente activas por la medicina moderna? Se trata de vitaminas, ácidos grasos, micro y macroelementos, ácidos orgánicos, glucósidos, alcaloides, fitoncidas, enzimas, aminoácidos y muchos otros conocidos. Ya hemos escrito sobre el papel de los microelementos en el artículo, ahora hablemos más específicamente de otras sustancias biológicamente activas.

Aminoácidos

Del curso de biología escolar sabemos que los aminoácidos forman parte de proteínas, enzimas, muchas vitaminas y otros compuestos orgánicos. EN cuerpo humano Se sintetizan 12 de los 20 aminoácidos esenciales, es decir, hay una serie de aminoácidos esenciales que sólo podemos obtener de los alimentos.

Los aminoácidos sirven para la síntesis de proteínas, que a su vez forman glándulas, músculos, tendones, cabello; en una palabra, todas las partes del cuerpo. Sin ciertos aminoácidos, el funcionamiento normal del cerebro es imposible, ya que es el aminoácido el que permite la transmisión de los impulsos nerviosos de uno célula nerviosa a otro. Además, los aminoácidos regulan el metabolismo energético y garantizan que las vitaminas y microelementos se absorban y funcionen plenamente.

Los aminoácidos más importantes incluyen triptófano, metionina y lisina, que no son sintetizados por el ser humano y deben suministrarse con los alimentos. Si no hay suficientes, es necesario tomarlos como parte de un suplemento dietético.

El triptófano se encuentra en la carne, los plátanos, la avena, los dátiles, las semillas de sésamo y el maní; metionina - en pescado, productos lácteos, huevos; lisina: en carne, pescado, productos lácteos, trigo.

Si no hay suficientes aminoácidos, el cuerpo intenta extraerlos primero de sus propios tejidos. Y esto conduce a su daño. En primer lugar, el cuerpo extrae aminoácidos de los músculos; para él es más importante alimentar el cerebro que los bíceps. Por tanto, el primer síntoma de la falta de aminoácidos esenciales es la debilidad, fatiga A esto se suman el agotamiento, luego la anemia, la pérdida de apetito y el deterioro del estado de la piel.

La falta de aminoácidos esenciales en la infancia es muy peligrosa: esto puede provocar un retraso en el crecimiento y el desarrollo mental.

carbohidratos

Todos hemos oído hablar de los carbohidratos en las revistas de moda: las mujeres que están perdiendo peso los consideran su enemigo número uno. Mientras tanto, los carbohidratos juegan papel vital en la construcción de los tejidos corporales y su falta tiene consecuencias tristes: las dietas bajas en carbohidratos lo demuestran constantemente.

Los carbohidratos incluyen monosacáridos (glucosa, fructosa), oligosacáridos (sacarosa, maltosa, estaquiosa), polisacáridos (almidón, fibra, inulina, pectina, etc.).

La fibra actúa como un desintoxicante natural. La inulina reduce los niveles de colesterol y azúcar en la sangre, ayuda a aumentar la densidad ósea y fortalece el sistema inmunológico. La pectina tiene un efecto antitóxico, reduce los niveles de colesterol, tiene un efecto beneficioso sobre el sistema cardiovascular y fortalece el sistema inmunológico. La pectina se encuentra en manzanas, bayas y muchas frutas. Hay mucha inulina en la achicoria y la alcachofa de Jerusalén. Las verduras y los cereales son ricos en fibra. El salvado se utiliza con mayor frecuencia como un complemento dietético eficaz que contiene fibra.

La glucosa es esencial para el correcto funcionamiento del cerebro. Se encuentra en frutas y verduras.

Ácidos orgánicos

Los ácidos orgánicos apoyan el cuerpo. equilibrio ácido-base y participar en muchos procesos metabólicos. Cada ácido tiene su propio espectro de acción. Los ácidos ascórbico y succínico tienen un poderoso efecto antioxidante, por lo que también se les llama el elixir de la juventud. El ácido benzoico tiene un efecto antiséptico y ayuda a combatir. procesos inflamatorios. El ácido oleico mejora el funcionamiento del músculo cardíaco y previene la atrofia muscular. Varios ácidos forman parte de las hormonas.

Muchos ácidos orgánicos se encuentran en verduras y frutas. Debe tener en cuenta que consumir demasiados suplementos dietéticos que contengan ácidos orgánicos puede perjudicar al cuerpo: el cuerpo se alcalinizará excesivamente, lo que provocará alteraciones del hígado y un deterioro en la eliminación de toxinas.

Ácidos grasos

El cuerpo puede sintetizar muchos ácidos grasos por sí solo. No puede producir solo ácidos poliinsaturados, que se llaman omega-3 y 6. Acerca de los beneficios de los insaturados ácidos grasos Sólo los perezosos no han oído hablar de los omega-3 y omega-6.

Aunque fueron descubiertos a principios del siglo XX, su papel comenzó a estudiarse recién en los años 70 del siglo pasado. Los nutricionistas han descubierto que las personas que comen pescado rara vez padecen hipertensión y aterosclerosis. Como el pescado es rico en ácidos omega-3, la gente rápidamente se interesó por él. Resultó que el omega-3 tiene un efecto beneficioso sobre las articulaciones, los vasos sanguíneos, la composición de la sangre y el estado de la piel. Se ha descubierto que este ácido restablece el equilibrio hormonal y también permite regular los niveles de calcio; hoy en día se utiliza con éxito para el tratamiento y la prevención del envejecimiento prematuro, la enfermedad de Alzheimer, las migrañas, la osteoprosis, diabetes mellitus, hipertensión, aterosclerosis.

El omega-6 ayuda a regular el funcionamiento del sistema hormonal, mejorar el estado de la piel y las articulaciones, especialmente en casos de artritis. Omega-9 es un excelente preventivo del cáncer.

Una gran cantidad de omega-6 y 9 se encuentran en la manteca de cerdo, las nueces y las semillas. El omega-3 se encuentra, además del pescado y el marisco, en aceites vegetales, aceite de pescado, huevos, legumbres.

Resinas

Sorprendentemente, también se trata de sustancias biológicamente activas. Se encuentran en muchas plantas y tienen valiosas propiedades medicinales. Así, las resinas contenidas en las yemas de abedul tienen un efecto antiséptico y las resinas de las coníferas tienen un efecto antiinflamatorio, antiesclerótico y cicatrizante. especialmente mucho propiedades útiles en oleorresina utilizada para preparar bálsamos de abeto y cedro.

Fitoncidas

Los fitoncidas tienen la capacidad de destruir o inhibir la proliferación de bacterias, microorganismos y hongos. Se sabe que matan el virus de la influenza, la disentería y el bacilo de la tuberculosis, tienen un efecto curativo de heridas y regulan función secretora tracto gastrointestinal, mejorar la actividad cardíaca. Se valoran especialmente las propiedades fitoncidas del ajo, la cebolla, el pino, el abeto y el eucalipto.

enzimas

Las enzimas son catalizadores biológicos de muchos procesos que ocurren en el cuerpo. A veces se les llama enzimas. Ayudan a mejorar la digestión, eliminar toxinas del organismo, estimular actividad cerebral, fortalecer el sistema inmunológico, participar en la renovación del organismo. Puede ser de origen vegetal o animal.

Investigaciones recientes establecen claramente que para que las enzimas vegetales funcionen, la planta no debe cocinarse antes de comerse. Cocinar mata las enzimas y las inutiliza.

Particularmente importante para el cuerpo es la coenzima Q10, un compuesto similar a una vitamina que normalmente se produce en el hígado. Es un poderoso catalizador para una serie de procesos vitales, especialmente la formación de la molécula ATP-o, una fuente de energía. Con el paso de los años, el proceso de producción de coenzima se ralentiza y, en la vejez, queda muy poca. Se cree que la falta de coenzima es la culpable del envejecimiento.

Hoy en día se propone introducir la coenzima Q10 en la dieta de forma artificial mediante suplementos dietéticos. Estos medicamentos se utilizan ampliamente para mejorar la función cardíaca, mejorar apariencia piel, rendimiento mejorado sistema inmunitario, con el fin de combatir el exceso de peso. Una vez escribimos sobre esto, aquí agregaremos que al tomar coenzima, también debes tener en cuenta estas recomendaciones.

Glucósidos

Los glucósidos son compuestos de glucosa y otros azúcares con una parte no azucarada. Los glucósidos cardíacos contenidos en las plantas son útiles para las enfermedades del corazón y normalizan su funcionamiento. Estos glucósidos se encuentran en la digital, el lirio de los valles y la ictericia.

Los antraglucósidos tienen un efecto laxante y también son capaces de disolver los cálculos renales. Los antraglucósidos se encuentran en la corteza de espino amarillo, las raíces de ruibarbo, la acedera y la rubia.

Las saponinas tienen diferentes efectos. Así, las saponinas de cola de caballo tienen un efecto diurético, el regaliz tiene un efecto expectorante, el ginseng y la aralia tienen un efecto tónico.

También existen amargos que estimulan la secreción de jugo gástrico y normalizan la digestión. Curiosamente, aún no se ha estudiado su estructura química. El amargor está contenido en el ajenjo.

Flavonoides

Los flavonoides son compuestos fenólicos que se encuentran en muchas plantas. Por efecto terapéutico Los flavonoides son similares a la vitamina P - rutina. Los flavonoides tienen propiedades vasodilatadoras, antiinflamatorias, coleréticas y fortalecedoras vasculares.

Los taninos también se clasifican como compuestos fenólicos. Estas sustancias biológicamente activas tienen un efecto hemostático, astringente y antimicrobiano. Estas sustancias contienen corteza de roble, quemadura, hojas de arándano rojo, raíz de bergenia y piñas de aliso.

Alcaloides

Los alcaloides son sustancias que contienen nitrógeno biológicamente activas y que se encuentran en las plantas. Son muy activos, la mayoría de los alcaloides en dosis alta venenoso. En un espacio pequeño esto es lo más valioso. recurso. Como regla general, los alcaloides tienen un efecto selectivo. Los alcaloides incluyen sustancias como la cafeína, la atropina, la quinina, la codeína y la teobromina. La cafeína tiene un efecto estimulante sobre el sistema nervioso y la codeína, por ejemplo, suprime la tos.

Sabiendo qué son las sustancias biológicamente activas y cómo actúan, podrás elegir los complementos dietéticos de forma más inteligente. Esto, a su vez, le permitirá seleccionar exactamente el medicamento que realmente le ayudará a afrontar los problemas de salud y mejorar su calidad de vida.