Gremošana ir sarežģīts daudzpakāpju fizioloģisks process, kura laikā gremošanas traktā nonākušais ēdiens (organisma enerģijas un barības vielu avots) tiek mehāniski un ķīmiski apstrādāts.
Gremošanas procesa iezīmes
Pārtikas gremošana ietver mehānisko (mitrināšanu un malšanu) un ķīmisko apstrādi. Ķīmiskais process ietver virkni secīgu posmu sarežģītu vielu sadalīšanai vienkāršākos elementos, kas pēc tam uzsūcas asinīs.
Koagulantu biezpiena veidi un fermenti
Ir trīs veidu fermenti.
Himozīns, ko iegūst fermentācijas ceļā
Aktivizācijas process notiek ar mono- vai bimolekulāru reakciju, atkarībā no fermenta un apstākļiem. Tas norāda, ka vairumā gadījumu vismaz 85% aminoskābju ir jābūt identiskām ar imūnķīmiskām krusteniskām reakcijām.Enzīmam ir galvenokārt endopeptīda aktivitāte un ļoti maza eksopeptīda aktivitāte, tas ir saistīts ar faktu, ka aktīvā vieta ir plaša un var saturēt septiņas aminoskābju atliekas. Šī iemesla dēļ tam ir sarežģīta specifika, un enzīms šķiet nespecifisks. Dažām esošajām asparagīna proteāzēm ir molekulāri varianti, kas satur vairāk vai mazāk enzīmu sastāvu, un mikroheterogenitāti vairāk vai mazāk izsaka koagulantu enzīmu kopums. Mikroheterogenitāte izraisa glikolīzi, fosforilāciju, deamidāciju vai daļēju proteolīzi.
Tas notiek, kad obligāta dalība fermenti, kas paātrina procesus organismā. Katalizatori tiek ražoti un ir daļa no sulām, ko tie izdala. Fermentu veidošanās ir atkarīga no tā, kāda vide vienā vai otrā reizē tiek izveidota kuņģī, mutes dobumā un citās gremošanas trakta daļās.
Izejot caur muti, rīkli un barības vadu, ēdiens šķidruma maisījuma un ar zobiem sasmalcinātā veidā nonāk kuņģī.Šis maisījums kuņģa sulas ietekmē pārvēršas šķidrā un pusšķidrā masā, kuru kārtīgi samaisa. sienu peristaltikas dēļ. Tālāk tas nonāk divpadsmitpirkstu zarnā, kur to tālāk apstrādā fermenti.
Īpaši molekulārie aspekti
To raksturo augsta piena koagulācijas specifika un, kā likums, zema proteolītiskā aktivitāte. Kvimogēns, ko sauc arī par prohimozīnu, tiek pārveidots par aktīvu fermentu, apstrādājot ar skābi. Tas notiek caur pseidohimozīna starpproduktu pie pH 2, kur aktivācijas ātrums ir ātrs, kas pārvēršas par himozīnu pie augsta pH. Tiem ir raksturīga augsta proteolītiskās aktivitātes pakāpe un izturība pret termisko apstrādi. Šie fermenti ir homologi, bet tiem ir atšķirīga specifika. . Pārtikas sagremošana notiek reakcijas, ko sauc par hidrolīzi, rezultātā, kas ietver noteiktu vielu sadalīšanos, piedaloties ūdens molekulām.
Ēdiena raksturs nosaka, kāda vide tiks izveidota mutē un kuņģī. Normāls iekšā mutes dobums nedaudz sārmainā vidē. Augļi un sulas izraisa pH pazemināšanos mutes dobuma šķidrums(3.0) un skābas vides veidošanos. Produkti, kas satur amoniju un urīnvielu (mentols, siers, rieksti), var izraisīt siekalu reakcijas sārmainu (pH 8,0).
Kuņģa struktūra
Kuņģis ir dobs orgāns, kurā pārtika tiek uzglabāta, daļēji sagremota un absorbēta. Orgāns atrodas vēdera dobuma augšējā pusē. Ja caur nabu un krūtīm novelkat vertikālu līniju, tad apmēram 3/4 kuņģa būs pa kreisi no tās. Pieaugušam cilvēkam kuņģa tilpums ir vidēji 2-3 litri. Patērējot lielu daudzumu pārtikas, tas palielinās, un, ja cilvēks cieš badu, tas samazinās.
Šīs hidrolīzes reakcijas katalizē fermenti, ko parasti sauc par hidrolītiskajiem enzīmiem. Gremošanas enzīmi ir bioloģiski katalizatori, kas izdalās gremošanas sistēmas orgānos, kas veicina ķīmiskas reakcijas, kas samazina molekulu, mazāku organisko savienojumu daudzumu, kas atrodas pārtikas produktos, ļaujot tiem absorbēt un izmantot ķermeni.
Gremošanas enzīmi tiek nosaukti atkarībā no substrāta, uz kura tie darbojas, neatkarīgi no tā, vai tie ir ogļhidrāti, lipīdi vai olbaltumvielas. Proteāzes ogļhidrāze Lipāze Nukleāze Maltāze Amilāze. . Fermenti ir ļoti lieli un sarežģīti olbaltumvielu molekulas, kas darbojas kā katalizators bioķīmiskajās reakcijās. Uz cietes tie darbojas, atbrīvojoties dažādi produkti, ieskaitot dekstrīnus un pakāpeniski mazus polimērus, kas sastāv no glikozes vienībām. Amilāzi ražo siekalās un aizkuņģa dziedzerī, to ražo arī dažādas sēnītes, baktērijas un dārzeņi.
Kuņģa forma var mainīties atkarībā no tā piepildījuma ar pārtiku un gāzēm, kā arī atkarībā no blakus esošo orgānu stāvokļa: aizkuņģa dziedzera, aknu, zarnu. Kuņģa formu ietekmē arī tā sieniņu tonis.
Kuņģis ir paplašināta gremošanas trakta daļa. Pie ieejas ir sfinkteris (piloriskais vārsts), kas ļauj pārtikai porcijās nokļūt no barības vada kuņģī. Daļu, kas atrodas blakus barības vada ieejai, sauc par sirds daļu. Pa kreisi no tā atrodas kuņģa dibens. Vidējo daļu sauc par "kuņģa ķermeni".
Amilāzes iedala divās grupās: endoamilāzes un eksoamilāzes. Endoamilāzes katalizē nejaušu hidrolīzi cietes molekulā. Eksoamilāzes hidrolizē tikai -1,4 glikozīdu saites, piemēram, α-amilāzi vai abas α-1,4 un α-1,6 saites, piemēram, amiloglikozidāzi un glikozidāzi. Amilāze, tāpat kā visi citi enzīmi, darbojas kā katalizators, kas nozīmē, ka reakcija to nemaina, bet atvieglo to, samazinot enerģijas daudzumu, kas nepieciešams tās sasniegšanai. Amilāze sagremo cieti, katalizējot hidrolīzi, kas ir iznīcināšana, pievienojot vienu ūdens molekulu.
Starp orgāna antrumu (galu) un divpadsmitpirkstu zarnas atrodas vēl viens pilors. Tās atvēršanu un aizvēršanu kontrolē ķīmiskie kairinātāji, kas izdalās no tievā zarnā.
Kuņģa sienas struktūras iezīmes
Kuņģa siena ir izklāta ar trīs slāņiem. Iekšējais slānis ir gļotāda. Tas veido krokas, un visa tā virsma ir klāta ar dziedzeriem (kopā aptuveni 35 miljoni), kas izdala kuņģa sulu, gremošanas enzīmi, paredzēts pārtikas ķīmiskai apstrādei. Šo dziedzeru darbība nosaka, kāda vide kuņģī - sārmaina vai skāba - noteiktā laika posmā izveidosies.
Tādējādi maltozē veidojas ciete un ūdens. Pēc tam citi enzīmi maltozi sadala glikozē, kas tiek absorbēta caur sienām tievā zarnā, un pēc nonākšanas aknās to izmanto kā enerģiju. Papildus cietes molekulu katalītiskajai sadalīšanai sēnīšu alfa-amilāze ir multienzīms, kas spēj veikt vairāk nekā 30 enzīmu funkcijas, tostarp tauku un olbaltumvielu molekulu sadalīšanu. Tas arī spēj pārvērst 450 reizes vairāk cietes par maltozi nekā paša svars. -Amilāze katalizē tauku hidrolīzi, pārvēršot tos glicerīnā un taukskābēs, olbaltumvielas proteozēs un cietes atvasinājumus dekstrīnā un vienkāršākos cukuros.
Zemgļotādai ir diezgan bieza struktūra, caur kuru iekļūst nervi un asinsvadi.
Trešais slānis ir spēcīga membrāna, kas sastāv no gludām muskuļu šķiedrām, kas nepieciešamas pārtikas apstrādei un stumšanai.
Kuņģa ārpuse ir pārklāta ar blīvu membrānu - vēderplēvi.
Tā aktivitāte ir pH tuvu 7. Indikācijas:? -Amilāze paātrina un atvieglo cietes, tauku un olbaltumvielu gremošanu. Tādējādi tas var palielināt ķermeņa pārtikas izmantošanu un izmantot aizkuņģa dziedzera sekrēcijas deficīta un hroniska aizkuņģa dziedzera iekaisuma ārstēšanai, kā arī citas priekšrocības.
Kontrindikācijas: Nedrīkst lietot pacientiem ar zināmu paaugstinātu jutību pret sēnīšu enzīmu. Blakusparādības: alerģisku reakciju iespējamība personām ar paaugstinātu jutību pret sēnīšu enzīmu. Lipāzes var būt augu, cūku vai mikrobu izcelsmes, un pēdējam ir būtiska priekšrocība. Noderīga, ja aizkuņģa dziedzerī rodas ražošanas deficīts, lipāze ir enzīms, kura papildināšana var būt noderīga gremošanas traucējumu, celiakijas, cistiskā fibroze un Krona slimība.
Kuņģa sula: sastāvs un īpašības
Galvenā loma gremošanas stadijā ir kuņģa sulai. Kuņģa dziedzeri ir daudzveidīgi pēc savas uzbūves, bet galvenā loma kuņģa šķidruma veidošanā ir šūnām, kas izdala pepsinogēnu, sālsskābi un gļotādas vielas (gļotas).
Lipāze ir atbildīga par tauku sadalīšanos un uzsūkšanos zarnās. Enzīms, kas ir būtisks barības vielu uzsūkšanai un sagremošanai zarnās, kas atbild par lipīdu, īpaši triglicerīdu, sadalīšanos, lipāze ļauj organismam vieglāk uzņemt pārtiku, uzturot barības vielas atbilstošā līmenī. Cilvēka organismā lipāzi galvenokārt ražo aizkuņģa dziedzeris, bet to izdala arī mutes dobums un kuņģis. Lielākā daļa cilvēku ražo pietiekamu daudzumu aizkuņģa dziedzera lipāzes.
Dažos gadījumos var būt vēlama lipāzes piedevu lietošana hronisks traucējums vēders. Pētījumā, kurā piedalījās 18 cilvēki, tika pierādīts, ka uztura bagātinātāji, kas satur lipāzi un citus aizkuņģa dziedzera enzīmus, samazina vēdera izspiedumu, asarošanu, gāzi un diskomfortu pēc treknas maltītes. Tā kā daži no šiem simptomiem ir saistīti ar kairinātu zarnu sindromu, daži cilvēki ar šo stāvokli var uzlaboties, lietojot aizkuņģa dziedzera enzīmus.
Gremošanas sula ir bezkrāsains šķidrums bez smaržas un nosaka, kādai videi jābūt kuņģī. Tam ir izteikta skāba reakcija. Veicot pētījumu patoloģiju noteikšanai, speciālistam ir viegli noteikt, kāda vide pastāv tukšā (badošanās) vēderā. Tiek ņemts vērā, ka parasti sulas skābums tukšā dūšā ir salīdzinoši zems, bet, stimulējot sekrēciju, tas ievērojami palielinās.
Pētījumi liecina, ka lipāze var būt noderīga celiakijas gadījumos, kad lipeklis no pārtikas izraisa zarnu trakta bojājumus. Simptomi ir sāpes vēderā, svara zudums un nogurums. Pētījumā, kurā piedalījās 40 bērni ar celiakiju, tiem, kuri saņēma aizkuņģa dziedzera terapiju, bija neliels svara pieaugums, salīdzinot ar placebo grupu. Cilvēkiem ar aizkuņģa dziedzera mazspēju un cistisko fibrozi bieži nepieciešama lipāze un citi enzīmu piedevas. Cilvēkiem ar celiakiju, Krona slimību vai gremošanas traucējumiem var būt aizkuņģa dziedzera enzīmu, tostarp lipāzes, deficīts.
Cilvēks, kurš ievēro normālu uzturu, dienas laikā ražo 1,5-2,5 litrus kuņģa šķidruma. Galvenais process, kas notiek kuņģī, ir sākotnējā olbaltumvielu sadalīšanās. Tā kā kuņģa sula ietekmē gremošanas procesa katalizatoru sekrēciju, kļūst skaidrs, kādā vidē kuņģa enzīmi darbojas – skābā vidē.
Indikācijas: Aizkuņģa dziedzera enzīmu deficīta, dispepsijas, cistiskās fibrozes un celiakijas, Krona slimības gadījumos. Kontrindikācijas: uzziņu grāmatās nav atsauču. Blakusparādības: Nav ziņu par blakusparādībām, lietojot iepriekš ieteiktās devas.
Piesardzības pasākumi: Lipāzi nedrīkst lietot vienlaikus ar betaīna hidrohlorīdu vai sālsskābi, kas var iznīcināt fermentu. Mijiedarbība: konsultējieties ar savu ārstu, ja pacients lieto orlistatu, jo tas traucē lipāzes piedevu darbību, bloķējot to spēju sadalīt taukus.
Fermenti, ko ražo kuņģa gļotādas dziedzeri
Pepsīns ir vissvarīgākais enzīms gremošanas sulā, kas ir iesaistīts olbaltumvielu sadalīšanā. To ražo sālsskābes ietekmē no tā priekšgājēja pepsinogēna. Pepsīna darbība ir aptuveni 95% no šķelšanās sulas. Faktiskie piemēri parāda, cik augsta ir tā aktivitāte: ar 1 g šīs vielas pietiek, lai divās stundās sagremotu 50 kg olu baltuma un sarecinātu 100 000 litru piena.
Tas ir aizkuņģa dziedzera izdalīts enzīms, kas ir iesaistīts olbaltumvielu sadalīšanā, kas rodas kuņģa pepsīna darbības rezultātā. Proteāze tiek izdalīta kā proenzīms, un to aktivizē zarnu sula. To lieto kopā ar citām aizkuņģa dziedzera amilāzēm un propancīna lipāzēm, ja ir samazināta aizkuņģa dziedzera sekrēcija.
Proteāzes ir fermenti, kas sadala peptīdu saites starp proteīnu aminoskābēm. Šo procesu sauc par proteolītisko šķelšanos, kas ir kopīgs mehānisms enzīmu aktivizēšanai vai inaktivēšanai, kas galvenokārt ir saistīti ar gremošanu un asins recēšanu.
Mucīns (kuņģa gļotas) ir sarežģīts olbaltumvielu vielu komplekss. Tas nosedz visu kuņģa gļotādas virsmu un pasargā to gan no mehāniskiem bojājumiem, gan pašas sagremošanas, jo var vājināt sālsskābes iedarbību, citiem vārdiem sakot, neitralizēt to.
Lipāze atrodas arī kuņģī – kuņģa lipāze ir neaktīva un galvenokārt ietekmē piena taukus.
Proteāzes dabiski sastopamas visos organismos un veido 1-5% no to ģenētiskā satura. Šie fermenti ir iesaistīti daudzās vielmaiņas reakcijās, sākot no vienkāršas pārtikas olbaltumvielu sagremošanas līdz ļoti regulētām kaskādēm. Proteāzes ir atrodamas dažādos mikroorganismos, piemēram, vīrusos, baktērijās, vienšūņos, raugos un sēnēs. Augu un dzīvnieku proteāžu nespēja apmierināt globālo pieprasījumu pēc fermentiem ir izraisījusi pieaugošu interesi par mikrobu izcelsmes proteāzēm.
Mikroorganismi ir lielisks proteāžu avots to lielās bioķīmiskās daudzveidības un viegluma dēļ ģenētiskā manipulācija. Daudzas proteināzes ražo atsevišķi mikroorganismi atkarībā no sugas vai pat dažādi vienas sugas celmi. Viens un tas pats celms var ražot dažādas proteināzes, mainot audzēšanas apstākļus.
Vēl viena viela, kas ir jāpiemin, ir tā, ka tā veicina B12 vitamīna uzsūkšanos. iekšējais faktors Pils. Atgādināsim, ka B 12 vitamīns ir nepieciešams hemoglobīna transportēšanai asinīs.
Sālsskābes loma gremošanu
Sālsskābe aktivizē kuņģa sulā esošos enzīmus un veicina olbaltumvielu sagremošanu, jo izraisa to pietūkumu un atslābināšanos. Turklāt tas nogalina baktērijas, kas nonāk organismā ar pārtiku. Sālsskābe izdalās nelielās devās, neatkarīgi no vides kuņģī, vai tajā ir barība, vai tas ir tukšs.
Devas: Deva svārstās no 600 līdz 500 vienībām. Kontrindikācijas: Nedrīkst lietot pacientiem ar zināmu paaugstinātu jutību pret baktēriju enzīmu. Blakusparādības: alerģisku reakciju iespējamība personām ar paaugstinātu jutību pret baktēriju enzīmu.
Lietojiet 1 līdz 2 kapsulas katrā ēdienreizē. Pepsinogēns ir neaktīva enzīma forma. Šo prekursoru izdala kuņģa gļotāda, un, lai tas būtu aktīvs, tas jāārstē ar sālsskābi. Apmēram 1% pepsinogēna var iekļūt asinsritē un var būt noderīgs kuņģa slimības indikators. Jo īpaši tā vērtības tiek ņemtas vērā ar mērķi.
Bet tā sekrēcija ir atkarīga no diennakts laika: ir konstatēts, ka minimālais līmenis kuņģa sekrēcija novērots no pulksten 7 līdz 11 un maksimums naktī. Pārtikai nonākot kuņģī, pastiprinātas aktivitātes dēļ tiek stimulēta skābes sekrēcija vagusa nervs, vēdera uzpūšanās un ķīmiskā iedarbība pārtikas sastāvdaļas uz gļotādas.
Pepsinogēns un pepsīns: bioloģiskā loma un olbaltumvielu gremošana
Uzraudzīt kuņģa gļotādas veselību un funkcionalitāti; Novērtēt gastrīta attīstības risku; Nosakiet to cilvēku īpatsvaru, kuri ir cietuši noteiktu patoloģisku stāvokļu rezultātā. Pepsīns tiek izdalīts kā zimogēns, tas ir, neaktīvā formā, kas iegūst funkcionālās spējas tikai pēc precīzām struktūras izmaiņām. Konkrēti, sālsskābe, ko izdala kuņģa parietālās šūnas, proteolītiskā griezumā pārvērš pepsinogēnu, tā prekursoru par pepsīnu, kā rezultātā tiek noņemtas apmēram četrdesmit aminoskābes.
Kāda vide kuņģī tiek uzskatīta par standartu, normu un novirzēm
Runājot par vidi vesela cilvēka kuņģī, jāņem vērā, ka dažādām orgāna daļām ir dažādas skābuma vērtības. Tātad, augstākā vērtība pH ir 0,86, bet minimums ir 8,3. Standarta skābuma rādītājs kuņģa ķermenī tukšā dūšā ir 1,5-2,0; uz iekšējās gļotādas slāņa virsmas pH ir 1,5-2,0, un šī slāņa dziļumā - 7,0; kuņģa beigu daļā svārstās no 1,3 līdz 7,4.
Kuņģa slimības attīstās skābes ražošanas un neolīzes nelīdzsvarotības rezultātā un ir tieši atkarīgas no vides kuņģī. Ir svarīgi, lai pH vērtības vienmēr būtu normālas.
Ilgstoša sālsskābes hipersekrēcija vai nepietiekama skābes neitralizācija izraisa skābuma palielināšanos kuņģī. Šajā gadījumā attīstās no skābes atkarīgas patoloģijas.
Zems skābums ir raksturīgs (gastroduodenīts) un vēzim. Gastrīta ar zemu skābumu indikators ir 5,0 pH vai vairāk. Slimības galvenokārt attīstās ar kuņģa gļotādas šūnu atrofiju vai to disfunkciju.
Gastrīts ar smagu sekrēcijas mazspēju
Patoloģija rodas nobriedušiem un gados vecākiem pacientiem. Visbiežāk tas ir sekundārs, tas ir, attīstās uz citas slimības fona (piemēram, labdabīga kuņģa čūla) un ir kuņģī esošās vides rezultāts - šajā gadījumā sārmains.
Slimības attīstību un gaitu raksturo sezonalitātes trūkums un skaidra paasinājumu periodiskums, tas ir, to rašanās laiks un ilgums nav paredzams.
Sekrēcijas mazspējas simptomi
- Pastāvīga atraugas ar puvušu garšu.
- Slikta dūša un vemšana saasināšanās laikā.
- Anoreksija (apetītes trūkums).
- Smaguma sajūta epigastrālajā reģionā.
- Mainīga caureja un aizcietējums.
- Meteorisms, rīboņa un asins pārliešana kuņģī.
- Dempinga sindroms: reiboņa sajūta pēc ogļhidrātu saturošas pārtikas ēšanas, kas rodas sakarā ar ātru chyme iekļūšanu no kuņģa divpadsmitpirkstu zarnā, samazinoties kuņģa darbībai.
- Svara zudums (svara zudums ir līdz vairākiem kilogramiem).
Gastrogēno caureju var izraisīt:
- slikti sagremota pārtika, kas nonāk kuņģī;
- asa nelīdzsvarotība šķiedrvielu gremošanas procesā;
- paātrināta kuņģa iztukšošanās gadījumā, ja tiek traucēta sfinktera slēgšanas funkcija;
- baktericīdas funkcijas pārkāpums;
- aizkuņģa dziedzera patoloģijas.
Gastrīts ar normālu vai pastiprinātu sekrēcijas funkciju
Šī slimība biežāk sastopama jauniešiem. Tam ir primārs raksturs, tas ir, pirmie simptomi pacientam parādās negaidīti, jo pirms tam viņš nejuta nekādu izteiktu diskomfortu un subjektīvi uzskatīja sevi par veselu. Slimība notiek ar pārmaiņus paasinājumiem un atelpas, bez izteiktas sezonalitātes. Lai precīzi noteiktu diagnozi, jums jākonsultējas ar ārstu, lai viņš varētu nozīmēt pārbaudi, ieskaitot instrumentālo.
Akūtā fāzē dominē sāpju un dispepsijas sindromi. Sāpes, kā likums, ir nepārprotami saistītas ar vidi cilvēka vēderā ēšanas laikā. Sāpes rodas gandrīz uzreiz pēc ēšanas. Vēlīnas sāpes tukšā dūšā (kādu laiku pēc ēšanas) ir retāk sastopamas; ir iespējama abu kombinācija.
Paaugstinātas sekrēcijas funkcijas simptomi
- Sāpes parasti ir mērenas, dažreiz kopā ar spiedienu un smaguma sajūtu epigastrālajā reģionā.
- Vēlīnās sāpes ir intensīvas.
- Dispepsiskais sindroms izpaužas kā “skābā” gaisa atraugas, slikta pēcgarša mutē, traucējumi garšas sajūtas, slikta dūša, sāpju mazināšana ar vemšanu.
- Pacientiem rodas grēmas, dažreiz sāpīgas.
- Zarnu dispepsijas sindroms izpaužas kā aizcietējums vai caureja.
- Parasti to raksturo agresivitāte, garastāvokļa svārstības, bezmiegs un nogurums.
E) gastrogēna nepietiekamība gastrektomijas laikā, gastrektomija, atrofisks gastrīts.
2. Parietālās gremošanas pārkāpums disaharidāžu deficīta dēļ (iedzimts, iegūts laktāzes vai cita disaharidāzes deficīts), ar pārtikas komponentu intracelulārās transportēšanas traucējumiem enterocītu nāves rezultātā (Krona slimība, celiakijas enteropātija, sarkoidoze, radiācija išēmisks un cits enterīts).
3. Traucēta limfas aizplūšana no zarnām - limfvadu aizsprostojums ar limfangektāziju, limfoma, zarnu tuberkuloze, karcinoīds.
4. Kombinēti traucējumi cukura diabēta, giardiozes, hipertireozes, hipogammaglobulinēmijas, amiloidozes, AIDS, sepses gadījumā.
Visi iepriekš uzskaitītie nosacījumi vienā vai otrā pakāpē liecina par fermentu terapiju.
Neskatoties uz dažādiem cēloņiem, kas izraisa gremošanas traucējumus, vissmagākos traucējumus izraisa aizkuņģa dziedzera slimības, kuras pavada eksokrīna nepietiekamība. Tas rodas aizkuņģa dziedzera slimībām kopā ar tās eksokrīnās funkcijas nepietiekamību (hronisks pankreatīts, aizkuņģa dziedzera fibroze utt.). Eksokrīna aizkuņģa dziedzera mazspēja joprojām ir viena no visbiežāk sastopamajām pašreizējās problēmas V mūsdienu medicīna. Katru gadu Krievijā vairāk nekā 500 tūkstoši cilvēku nonāk medicīnas iestādēs dažādu aizkuņģa dziedzera patoloģiju dēļ, ko pavada eksokrīna nepietiekamība. Turklāt pat nelielas novirzes pārtikas ķīmiskajā struktūrā izraisa eksokrīnas aizkuņģa dziedzera nepietiekamības attīstību. Hroniska pankreatīta gadījumā eksokrīna aizkuņģa dziedzera mazspēja attīstās vēlīnās stadijas slimības, kas saistītas ar funkcionāli aktīvās orgānu parenhīmas progresējošu zudumu un tās atrofiju. Tajā pašā laikā priekšplānā izvirzās nepareizas gremošanas traucējumu klīniskās pazīmes ar ķermeņa masas samazināšanos; sistēmiskas komplikācijas(imūndeficīts, infekcijas komplikācijas, neiroloģiski traucējumi utt.). Dažos gadījumos pacienti ar hronisku pankreatītu sāpju simptoms netraucē un slimība izpaužas kā eksokrīna un/vai endokrīna mazspēja. Ilgstoša hroniska pankreatīta anamnēze ievērojami palielina aizkuņģa dziedzera vēža attīstības risku. Līdz šim ir noskaidrots, ka galvenais attīstības iemesls hronisks pankreatīts ar eksokrīno nepietiekamību ir toksiska-metaboliska ietekme uz aizkuņģa dziedzeri. Attīstītajās valstīs pārmērīga alkohola lietošana ir galvenais hroniska pankreatīta attīstības cēlonis, īpaši kombinācijā ar augstu olbaltumvielu un tauku saturu dzērāju uzturā. 55–80% pacientu ar hronisku pankretītu ar eksokrīno aizkuņģa dziedzera mazspēju slimības etioloģiju nosaka alkohols. Ir arī dati, kas norāda ģenētiskā predispozīcija hroniska pankreatīta attīstībai. Turklāt iekšā Nesen Cigarešu smēķēšana ir saistīta ar hroniska pankreatīta attīstību. Eksokrīnas aizkuņģa dziedzera mazspējas klīniskās pazīmes ir meteorisms, steatoreja, slikta dūša, svara zudums, muskuļu atrofija, deficīts taukos šķīstošie vitamīni. Sāpju vēderā simptomu ar eksokrīno aizkuņģa dziedzera mazspēju var izraisīt ne tikai vienlaicīga pankreatīts, bet arī zarnu sieniņu pārstiepums pārmērīgas gāzu uzkrāšanās un paātrinātas fekāliju izvadīšanas dēļ. Pēc dažu autoru domām, sāpju simptoms eksokrīnas aizkuņģa dziedzera mazspējas gadījumā var būt saistīts ar faktu, ka samazināta aizkuņģa dziedzera enzīmu sekrēcija eksokrīnas nepietiekamības gadījumā izraisa aizkuņģa dziedzera hiperstimulāciju ar augstu holecistokinīna līmeni asins plazmā un līdz ar to vēdera sāpju sindromu. . Lai diagnosticētu eksokrīno nepietiekamību, tiek izmantotas arī laboratorijas un instrumentālās pētījumu metodes. Skatoloģiskie pētījumi līdz pat šai dienai nav zaudējusi savu aktualitāti un ir pieejama informatīva metode eksokrīnas aizkuņģa dziedzera mazspējas klātbūtnes noteikšanai. Ar funkcionālu deficītu parādās polifekālas vielas, izkārnījumi iegūst pelēcīgu nokrāsu, ir “taukaini”, parādās niecīga, puves smaka, parādās steatoreja, kreatoreja un reti amiloreja. Skatoloģiskā izmeklēšana ne vienmēr ir informatīva vieglu eksokrīno funkciju traucējumu gadījumā. Elastāzes-1 satura noteikšana izkārnījumos ir viena no mūsdienu metodēm eksokrīnas aizkuņģa dziedzera mazspējas smaguma noteikšanai, jo aizkuņģa dziedzera elastāze nemaina savu struktūru, ejot cauri kuņģa-zarnu traktam. Arī neaizstājamas metodes, lai diagnosticētu cēloni, kas izraisīja eksokrīnas aizkuņģa dziedzera mazspējas attīstību, ir ultrasonogrāfija aizkuņģa dziedzeris, datortomogrāfija utt.
Gremošanas traucējumu terapijas pamatā ir enzīmu preparātu lietošana, kuru izvēle jāveic, ņemot vērā patoloģisko izmaiņu veidu, smagumu, atgriezeniskumu un kuņģa-zarnu trakta motoriskos traucējumus. Parasti fermentu preparāti ir daudzkomponentu zāles, kuru pamatā ir dzīvnieku, augu vai sēnīšu izcelsmes enzīmu komplekss. tīrā formā vai kombinācijā ar palīgkomponentiem (žultsskābēm, aminoskābēm, hemicelulāzi, simetikonu, adsorbentiem utt.).
IN klīniskā prakse fermentu preparātu izvēli un devu nosaka šādi galvenie faktori:
- aktīvo gremošanas enzīmu sastāvs un daudzums, kas nodrošina barības vielu sadalīšanos;
- zāļu izdalīšanās forma: enzīmu rezistences nodrošināšana pret sālsskābes iedarbību; nodrošinot ātru fermentu izdalīšanos divpadsmitpirkstu zarnā; nodrošinot fermentu izdalīšanos 5–7 vienību diapazonā. pH;
- labi panesams un bez blakusparādībām;
- ilgs glabāšanas laiks.
Sīkāk apskatīsim zāles Unienzyme ar MPS ar unikālo komplekso enzīmu sastāvu (1. tabula).
Trīs galvenie kritēriji attiecas arī uz fermentiem, kas raksturīgi arī neorganiskiem katalizatoriem. Jo īpaši tie pēc reakcijas paliek relatīvi nemainīgi, t.i., tie atkal izdalās un var reaģēt ar jaunām substrāta molekulām (lai gan nevar izslēgt vides apstākļu blakusefektus uz fermenta aktivitāti). Fermenti iedarbojas nenozīmīgi mazās koncentrācijās (piemēram, viena renīna enzīma molekula, kas atrodas teļa kuņģa gļotādā, 37 °C temperatūrā 10 minūtēs sarecina apmēram 106 molekulas piena kazeinogēna). Fermenta vai jebkura cita katalizatora klātbūtne vai neesamība neietekmē ne līdzsvara konstantes vērtību, ne brīvās enerģijas (ΔG) izmaiņas. Katalizatori tikai palielina ātrumu, ar kādu sistēma tuvojas termodinamiskajam līdzsvaram, nepārvietojot līdzsvara punktu. Ķīmiskās reakcijas ar augstu līdzsvara konstanti un negatīvu ΔG vērtību parasti sauc par eksergoniskām. Reakcijas ar zemu līdzsvara konstanti un attiecīgi pozitīvu ΔG vērtību (tās parasti nenotiek spontāni) sauc par endergoniskām. Lai sāktu un pabeigtu šīs reakcijas, ir nepieciešams enerģijas pieplūdums no ārpuses. Taču dzīvās sistēmās eksergoniskie procesi tiek savienoti ar endergoniskām reakcijām, nodrošinot pēdējām nepieciešamo enerģijas daudzumu.
Fermentiem, kas ir proteīni, ir vairākas šai organisko savienojumu klasei raksturīgas īpašības, kas atšķiras no neorganisko katalizatoru īpašībām.
Fermentu termiskā labilitāte
Tā kā ķīmisko reakciju ātrums ir atkarīgs no temperatūras, reakcijas, ko katalizē fermenti, ir jutīgas arī pret temperatūras izmaiņām. Ķīmiskās reakcijas ātrums palielinās 2 reizes, kad temperatūra paaugstinās par 10°C. Tomēr, ņemot vērā fermenta proteīna raksturu, fermenta proteīna termiskā denaturācija, palielinoties temperatūrai, samazināsies efektīva koncentrācija fermentu ar sekojošu reakcijas ātruma samazināšanos. Tādējādi līdz aptuveni 45-50°C dominē ķīmiskās kinētikas teorijas prognozētais reakcijas ātruma palielināšanas efekts. Virs 45°C svarīgāka kļūst fermenta proteīna termiskā denaturācija un straujš reakcijas ātruma kritums (51. att.).
Tādējādi termolabilitāte jeb jutība pret paaugstinātu temperatūru ir viena no fermentu raksturīgajām īpašībām, kas tos krasi atšķir no neorganiskiem katalizatoriem. Pēdējā klātbūtnē reakcijas ātrums palielinās eksponenciāli, pieaugot temperatūrai (sk. 51. att.).
100°C temperatūrā gandrīz visi fermenti zaudē savu aktivitāti (izņēmums, protams, ir tikai viens enzīms muskuļu audi- miokināze, kas var izturēt karsēšanu līdz 100°C). Optimālā temperatūra vairumam enzīmu darbībai siltasiņu dzīvniekiem ir 37-40°C. Zemā temperatūrā (0° vai zemāk) fermenti, kā likums, netiek iznīcināti (denaturēti), lai gan to aktivitāte nokrītas gandrīz līdz nullei. Visos gadījumos svarīgs ir atbilstošās temperatūras iedarbības laiks. Pašlaik attiecībā uz pepsīnu, tripsīnu un vairākiem citiem fermentiem ir pierādīta tieša saikne starp enzīmu inaktivācijas ātrumu un proteīna denaturācijas pakāpi. Mēs arī norādām, ka enzīmu termolabilitāti zināmā mērā ietekmē substrāta koncentrācija, barotnes pH un citi faktori.
Fermentu aktivitātes atkarība no vides pH
Fermenti parasti ir visaktīvākie šaurā ūdeņraža jonu koncentrācijas zonā, kas dzīvnieku audiem galvenokārt atbilst vides fizioloģiskajām pH vērtībām, kas veidojas evolūcijas laikā (pH 6,0-8,0). Grafiski attēlojot, zvanveida līknei ir noteikts punkts, kurā fermentam ir maksimāla aktivitāte; šo punktu sauc par vides optimālo pH šī enzīma darbībai (52. att.). Nosakot fermentu aktivitātes atkarību no ūdeņraža jonu koncentrācijas, reakcija tiek veikta pie dažādām vides pH vērtībām, parasti optimālā temperatūrā un pietiekami augstas substrāta koncentrācijas klātbūtnē. Tabulā 17. tabulā parādītas optimālās pH robežas vairākiem fermentiem.
No galda 17 var redzēt, ka pH optimālais fermentu darbībai ir iekšā fizioloģiskās vērtības. Izņēmums ir pepsīns, kura pH optimālais ir 2,0 (pie pH 6,0 tas nav aktīvs un stabils). Tas izskaidrojams ar pepsīna funkciju, jo kuņģa sula satur brīvu sālsskābi, radot vidi ar aptuveni šādu pH vērtību. No otras puses, argināzes pH optimums atrodas ļoti sārmainā zonā (apmēram 10,0); Aknu šūnās šādas vides nav, tāpēc in vivo argināze acīmredzot nedarbojas savā optimālajā pH zonā.
Saskaņā ar mūsdienu koncepcijām vides pH izmaiņu ietekme uz fermenta molekulu ietekmē skābo un bāzisko grupu (īpaši dikarboksilaminoskābju COOH grupas, cisteīna SH grupas) stāvokli vai jonizācijas pakāpi. , histidīna imidazola slāpeklis, lizīna NH 2 grupa utt.). Pie dažādām barotnes pH vērtībām aktīvais centrs var būt daļēji jonizētā vai nejonizētā formā, kas ietekmē proteīna terciāro struktūru un attiecīgi aktīvā enzīma-substrāta kompleksa veidošanos. Turklāt svarīgs ir substrātu un kofaktoru jonizācijas stāvoklis.
Fermentu specifika
Fermentiem ir augsta darbības specifika. Ar šo īpašību tie bieži ievērojami atšķiras no neorganiskajiem katalizatoriem. Tādējādi smalki samalts platīns un pallādijs var katalizēt (ar molekulārā ūdeņraža piedalīšanos) desmitiem tūkstošu dažādu struktūru ķīmisko savienojumu. Fermentu augstā specifika, kā minēts iepriekš, ir saistīta ar konformācijas un elektrostatisko komplementaritāti starp substrāta un enzīma molekulām un unikālo enzīma aktīvā centra struktūru, nodrošinot “atpazīšanu”, augstu afinitāti un selektivitāti pret enzīmu. vienas reakcijas rašanās starp tūkstošiem citu ķīmisko reakciju, kas vienlaikus notiek dzīvās šūnās.
Atkarībā no darbības mehānisma izšķir fermentus ar relatīvu vai grupu specifiskumu un ar absolūtu specifiskumu. Tādējādi dažu hidrolītisko enzīmu darbībai vislielākā nozīme ir ķīmiskās saites veidam substrāta molekulā. Piemēram, pepsīns sadala dzīvnieku un augu izcelsmes olbaltumvielas, lai gan tās var būtiski atšķirties viena no otras abos ķīmiskā struktūra gan aminoskābju sastāvs, gan fizikāli ķīmiskās īpašības. Tomēr pepsīns nesadala ogļhidrātus vai taukus. Tas izskaidrojams ar to, ka pepsīna darbības vieta ir peptīda CO-NH saite. Lipāzes darbībai, kas katalizē tauku hidrolīzi par glicerīnu un taukskābju, šāda vieta ir estera saite. Līdzīga grupu specifika ir arī tripsīnam, himotripsīnam, peptidāzēm, fermentiem, kas hidrolizē α-glikozīdiskās saites (bet ne β-glikozīdās saites, kas atrodas celulozē) polisaharīdos u.c.. Parasti šie fermenti ir iesaistīti gremošanas procesā, un to grupas specifika ir visticamāk visam ir noteikta bioloģiskā nozīme. Dažiem intracelulāriem enzīmiem ir arī līdzīga relatīvā specifika, piemēram, heksokināze, kas katalizē gandrīz visu heksožu fosforilēšanos ATP klātbūtnē, lai gan tajā pašā laikā šūnās ir katrai heksozei specifiski enzīmi, kas veic vienādu fosforilāciju.
Darbības absolūtā specifika ir fermenta spēja katalizēt tikai viena substrāta transformāciju. Jebkuras izmaiņas (modifikācijas) substrāta struktūrā padara to nepieejamu fermenta darbībai. Šādu enzīmu piemērs ir argināze, kas šķeļ arginīnu dabiskos apstākļos (organismā), ureāze, kas katalizē urīnvielas sadalīšanos u.c. (sk. Vienkāršo proteīnu vielmaiņa).
Eksperimentāli ir pierādījumi par tā sauktās stereoķīmiskās specifikas esamību, ko izraisa ķīmisko vielu optiski izomēru L- un D-formas vai ģeometriskie (cis- un trans-) izomēri. Tādējādi ir zināmas L- un D-aminoskābju oksidāzes, lai gan dabiskajos proteīnos ir atrodamas tikai L-aminoskābes. Katrs oksidāzes veids iedarbojas tikai uz tā specifisko stereoizomēru 1. (1 Tomēr ir neliela fermentu grupa - racemāzes, kas katalizē substrāta steriskās konfigurācijas izmaiņas. Tādējādi baktēriju alanīna racemāze atgriezeniski pārvērš gan L-, gan D-alanīnu optiski neaktīvā abu izomēru maisījumā: DL-alanīnā (racemātā).)
Spilgts stereoķīmiskās specifikas piemērs ir baktēriju aspartāta dekarboksilāze, kas katalizē CO 2 izvadīšanu tikai no L-asparagīnskābes, pārvēršot to L-alanīnā. Stereospecificitāti uzrāda fermenti, kas katalizē un sintētiskās reakcijas. Tādējādi no amonjaka un α-ketoglutarāta visos dzīvajos organismos tiek sintezēts glutamīnskābes L-izomērs, kas ir daļa no dabīgiem proteīniem. Ja savienojums eksistē cis un trans izomēru formā ar atšķirīgu atomu grupu izvietojumu ap dubultsaiti, tad parasti tikai viens no šiem ģeometriskajiem izomēriem var kalpot par substrātu fermenta darbībai.
Piemēram, fumarāze katalizē tikai fumārskābes (trans-izomēra) pārveidi, bet neiedarbojas uz maleīnskābi (cis izomēru).
Tādējādi, pateicoties darbības specifikai, fermenti nodrošina rašanos liels ātrums tikai noteiktas reakcijas no ļoti daudzām iespējamām transformācijām šūnu un visa organisma mikrotelpā, tādējādi regulējot vielmaiņas intensitāti.
Faktori, kas nosaka fermentu aktivitāti
Šeit īsumā tiks apskatīti faktori, kas nosaka enzīmu katalizēto reakciju ātrumu, un sīkāk tiks apspriesti jautājumi par enzīmu darbības aktivizēšanu un inhibīciju.
Kā zināms, jebkuras ķīmiskās reakcijas ātrums ar laiku samazinās, tomēr fermentatīvo reakciju norises līknei laika gaitā (sk. 53. att.) nav tādas vispārējās formas, kāda raksturīga viendabīgām ķīmiskām reakcijām. Fermentatīvo reakciju ātruma samazināšanās laika gaitā var būt saistīta ar reakcijas produktu inhibīciju, fermenta piesātinājuma pakāpes samazināšanos ar substrātu (jo substrāta koncentrācija samazinās reakcijas gaitā) un daļēju inaktivāciju. fermentu noteiktā vides temperatūrā un pH.
Turklāt jāņem vērā apgrieztās reakcijas ātrums, kas var būt nozīmīgāks, palielinoties fermentatīvo reakciju produktu koncentrācijai. Ņemot vērā šos apstākļus, pētot fermentatīvo reakciju ātrumu audos un bioloģiskajos šķidrumos, sākotnējo reakcijas ātrumu parasti nosaka apstākļos, kad fermentatīvās reakcijas ātrums tuvojas lineāram (tajā skaitā, kad substrāta koncentrācija ir pietiekami augsta, lai piesātinātu).
SUBSTRĀTA UN FERMENTA KONCENTRĀCIJAS IETEKME
PAR ENZIMATĪVĀS REAKCIJAS ĀTRUMU
No iepriekš minētā materiāla izriet svarīgs secinājums ka viens no būtiskākajiem faktoriem, kas nosaka fermentatīvās reakcijas ātrumu, ir substrāta koncentrācija. Pie nemainīgas enzīmu koncentrācijas reakcijas ātrums pamazām palielinās, sasniedzot noteiktu maksimumu (54. att.), kad tālāka substrāta daudzuma palielināšanās reakcijas ātrumu vairs neietekmē vai atsevišķos gadījumos pat kavē. Kā redzams no fermentatīvās reakcijas ātruma un substrāta koncentrācijas attiecības līknes, pie zemām substrāta koncentrācijām pastāv tieša saistība starp šiem rādītājiem, bet augstās koncentrācijās reakcijas ātrums kļūst neatkarīgs no substrāta koncentrācija; šajos gadījumos parasti tiek pieņemts, ka substrāts ir pārāk daudz un ferments ir pilnībā piesātināts. Ātrumu ierobežojošais faktors pēdējā gadījumā ir fermenta koncentrācija.
Jebkuras fermentatīvās reakcijas ātrums ir tieši atkarīgs no fermenta koncentrācijas. Attēlā 55 parāda saistību starp reakcijas ātrumu un pieaugošo fermenta daudzumu substrāta pārpalikuma klātbūtnē. Var redzēt, ka starp šiem daudzumiem pastāv lineāra sakarība, t.i., reakcijas ātrums ir proporcionāls esošā enzīma daudzumam.
Jebkurš enzīmu īpašību pētījums, jebkurš to pielietojums praktiskajā darbībā – medicīnā un in tautsaimniecība- vienmēr ir saistīta ar nepieciešamību zināt, kādā ātrumā notiek fermentatīvā reakcija. Lai saprastu un pareizi novērtētu fermentatīvās aktivitātes noteikšanas rezultātus, jums skaidri jāiedomājas, no kādiem faktoriem ir atkarīgs reakcijas ātrums un kādi apstākļi to ietekmē. Šādu nosacījumu ir daudz. Pirmkārt, tā ir pašu reaģējošo vielu koncentrācijas attiecība: ferments un substrāts. Turklāt tās ir visdažādākās vides iezīmes, kurā notiek reakcija: temperatūra, skābums, sāļu vai citu piemaisījumu klātbūtne, kas var gan paātrināt, gan palēnināt fermentatīvo procesu utt.
Fermentu darbība ir atkarīga no vairākiem faktoriem, galvenokārt no temperatūras un vides reakcijas (pH). Optimālā temperatūra, kurā fermentu aktivitāte ir visaugstākā, parasti ir diapazonā no 37 līdz 50˚C. Zemākā temperatūrā fermentatīvo reakciju ātrums samazinās, un temperatūrā, kas ir tuvu 0˚C, tas gandrīz pilnībā apstājas. Temperatūrai paaugstinoties, ātrums arī samazinās un beidzot pilnībā apstājas. Fermentu intensitātes samazināšanās, palielinoties temperatūrai, galvenokārt ir saistīta ar fermentā iekļautā proteīna iznīcināšanu. Tā kā olbaltumvielas sausā stāvoklī denaturējas daudz lēnāk nekā hidratētas (olbaltumvielu želejas vai šķīduma veidā), fermentu inaktivācija sausā stāvoklī notiek daudz lēnāk nekā mitruma klātbūtnē. Tāpēc sausas baktēriju sporas vai sausas sēklas var izturēt karsēšanu līdz daudz augstākām temperatūrām. augstas temperatūras, nekā sēklas un sporas ir mitrākas.
Lielākajai daļai pašlaik zināmo enzīmu ir noteikts optimālais pH, pie kura tiem ir maksimālā aktivitāte. Šī vērtība ir svarīgs fermenta īpašību kritērijs. Dažreiz šo fermentu īpašību izmanto to sagatavošanai. Optimāla pH esamība ir izskaidrojama ar to, ka fermenti ir polielektrolīti un to lādiņš ir atkarīgs no pH vērtības. Dažreiz pievienotās vielas var mainīt pH optimālo vērtību, piemēram, buferšķīdumi. Dažos gadījumos, atkarībā no substrātiem, fermentiem ar vāji izteiktu specifiku ir vairāki optimi.
Svarīgs faktors, no kura atkarīga enzīmu darbība, kā pirmo reizi konstatēja Sērensens, ir vides aktīvā reakcija – pH. Atsevišķi fermenti atšķiras pēc to darbības optimālās pH vērtības. Piemēram, pepsīns, ko satur kuņģa sula, visaktīvāk darbojas stipri skābā vidē (pH 1 – 2); tripsīns - proteolītisks enzīms, ko izdala aizkuņģa dziedzeris, optimāli iedarbojas viegli sārmainā vidē (pH 8 - 9); papaīns, augu izcelsmes enzīms, optimāli darbojas nedaudz skābā vidē (pH 5 – 6).
No tā izriet, ka vērtība (PH optimums) ir ļoti jutīga zīme šim fermentam. Tas ir atkarīgs no substrāta veida un buferšķīduma sastāva, un tāpēc tā nav patiesa konstante. Ir arī jāpatur prātā fermentu īpašības kā proteīnu ķermeņi, kas spēj denaturēties ar skābēm-bāzēm. Skābju-bāzes denaturācija var izraisīt neatgriezeniskas izmaiņas fermenta struktūrā, zaudējot tā katalītiskās īpašības.
Jebkura fermentatīvā procesa ātrums lielā mērā ir atkarīgs gan no substrāta, gan fermenta koncentrācijas. Parasti reakcijas ātrums ir tieši proporcionāls fermenta daudzumam, ja substrāta saturs ir optimālā diapazonā vai nedaudz lielāks. Pie nemainīga fermenta daudzuma ātrums palielinās, palielinoties substrāta koncentrācijai. Šī reakcija ir pakļauta masu darbības likumam un tiek aplūkota Mihaelisa-Mentona teorijas gaismā, tas ir,
V=K(F) ,
V - reakcijas ātrums
K - ātruma konstante
F - enzīmu koncentrācija.
Dažu jonu klātbūtne reakcijas vidē var aktivizēt fermentu kompleksa aktīvā substrāta veidošanos, un tādā gadījumā fermentatīvās reakcijas ātrums palielināsies. Šādas vielas sauc par aktivatoriem. Šajā gadījumā vielas, kas katalizē fermentatīvās reakcijas, tajās tieši nepiedalās. Dažu enzīmu darbību būtiski ietekmē sāļu koncentrācija sistēmā, savukārt citi enzīmi nav jutīgi pret jonu klātbūtni. Tomēr daži joni ir absolūti nepieciešami dažu enzīmu normālai darbībai. Ir zināmi joni, kas kavē dažu enzīmu darbību un ir aktivatori citiem. Pie īpašiem aktivatoriem pieder metālu katjoni: Na + , K + , Rb + , Cs + , Mg2 + , Ca2 + , Zn2 + , Cd2 + , Cr2 + , Cu2 + , Mn2 + , Co2 + , Ni2 + , Al3 + . Ir arī zināms, ka Fe2 +, Rb +, Cs + katjoni darbojas kā aktivatori tikai Mg klātbūtnē, citos gadījumos šie katjoni nav aktivatori. Vairumā gadījumu viens vai divi joni var aktivizēt noteiktu fermentu. Piemēram, Mg2 + - kopīgs aktivators daudziem fermentiem, kas iedarbojas uz fosforizētiem substrātiem, gandrīz visos gadījumos var aizstāt ar Mn2 +, lai gan citi metāli to nevar aizstāt. Jāatzīmē, ka sārmzemju metāli parasti konkurē viens ar otru, jo īpaši Ca2 + nomāc daudzu enzīmu aktivitāti, ko aktivizē Mg2 + un Zn2 +. Iemesls tam joprojām nav skaidrs. Metālu jonu – aktivatoru iedarbības mehānisms var būt dažāds. Pirmkārt, metāls var būt fermenta aktīvās vietas sastāvdaļa. Bet tas var darboties kā savienojošais tilts starp fermentu un substrātu, noturot substrātu fermenta aktīvajā vietā. Ir pierādījumi, ka metālu joni spēj saistīties organiskais savienojums ar olbaltumvielām un, visbeidzot, viens no iespējamiem metālu kā aktivatoru darbības mehānismiem ir fermentatīvās reakcijas līdzsvara konstantes maiņa. Ir pierādīts, ka anjoni ietekmē arī vairāku enzīmu darbību. Piemēram, CI ietekme uz dzīvnieku izcelsmes A-amilāzes aktivitāti ir ļoti liela.
Fermentu darbība ir atkarīga arī no specifisku aktivatoru vai inhibitoru klātbūtnes. Tādējādi aizkuņģa dziedzera enzīms enterokināze pārvērš neaktīvo tripsinogēnu par aktīvo tripsīnu. Šādus neaktīvos enzīmus, kas atrodas šūnās un dažādu dziedzeru izdalījumos, sauc par proenzīmiem. Ferments var būt konkurētspējīgs vai nekonkurējošs. Konkurences inhibīcijā inhibitors un substrāts konkurē viens ar otru, cenšoties izspiest viens otru no enzīma-substrāta kompleksa. Konkurētspējīga inhibitora iedarbība tiek novērsta ar augstu substrāta koncentrāciju, savukārt nekonkurējoša inhibitora iedarbība šajos apstākļos saglabājas. Specifisku aktivatoru un inhibitoru ietekme uz fermentu ir liela nozīme regulēt fermentatīvos procesus organismā.
Līdz ar fermentu aktivatoru esamību ir zināmas vairākas vielas, kuru klātbūtne kavē enzīmu katalītisko darbību vai pilnībā to inaktivē. Šādas vielas parasti sauc par inhibitoriem. Inhibitori ir vielas, kas noteiktā ķīmiskā veidā iedarbojas uz enzīmiem un pēc to darbības veida var iedalīt atgriezeniskajos un neatgriezeniskajos inhibitoros. Atgriezenisku inhibīciju raksturo līdzsvars starp fermentu un inhibitoru ar noteiktu līdzsvara konstanti. Šāda veida sistēmai ir raksturīga noteikta inhibīcijas pakāpe atkarībā no inhibitora koncentrācijas, un inhibīcija tiek panākta ātri un pēc tam nav atkarīga no laika. Kad inhibitors tiek noņemts ar dialīzi, fermentu aktivitāte tiek atjaunota. Neatgriezeniska inhibīcija galvenokārt izpaužas faktā, ka dialīze neatjauno enzīmu aktivitāti. Un pretēji atgriezeniskajai inhibīcijai, tā laika gaitā palielinās, tā ka var notikt pilnīga fermenta katalītiskās aktivitātes inhibīcija pie ļoti zemas inhibitora koncentrācijas. Šajā gadījumā inhibitora efektivitāte nav atkarīga no līdzsvara konstantes, bet gan no ātruma konstantes, kas nosaka fermenta proporciju, kas šajā gadījumā tiek inhibēta.
Līdz ar to attiecībā pret vides pH zivju gremošanas enzīmi pārsvarā nedarbojas optimālos apstākļos. Šo gremošanas trakta darbības "trūkumu" kompensē tas, ka zivīs gremošana notiek, pastāvīgi sajaucoties ar pārtiku un fermentiem. kuņģa-zarnu trakta pateicoties pēdējo peristaltikai. Kuņģa-zarnu trakta kustības ir svarīgas ne tikai pastāvīgai pārtikas kustībai pa traktu, bet arī fermenta sajaukšanai ar substrātu (barību), substrāta samalšanai un labākai piesātināšanai ar fermentu.[...]
Fonks eksperimentāli parādīja, ka fibrīns tiek sagremots ar pak-kreatic sulu aptuveni 2 reizes ātrāk, ja fermentāciju mēģenēs veic ar pastāvīgu maisīšanu, salīdzinot ar tumšām mēģenēm, kurās maisīšana netiek veikta.
Gremošanas procesā gremošanas traktā notiek nepārtraukta jaunu enzīmu porciju izdalīšanās, kas, protams, uzlabo pēdējo gremošanas spēju.[...]
Dabiskos apstākļos ķīmiskās mijiedarbības produkti: enzīms un substrāts tiek izvadīti no reakcijas sfēras un tādējādi tiek radīti apstākļi pilnīgākai fermenta iedarbībai uz substrātu, t.i., nav ķīmiskās reakcijas produkta reversās inhibējošās iedarbības uz oriģinālo. reaģējošas vielas.[...]
Katram fermentam ir savs specifisks aktivators, kura klātbūtnē ferments kļūst aktīvs. Pepsīnam ir sālsskābe, tripsīnam ir enterokināze un žults, lipāzei ir hlorīds, magnijs un žults.[...]
Tripsīns parasti sagremo olbaltumvielas nedaudz sārmainā vidē, bet nesagremojas skābā vidē. Bet tas var sagremot fibrīnu nedaudz skābā vidē, ja pievieno ievērojamu daudzumu žults.[...]
Kā redzat, enzīmu aktivāciju organismā var veikt dažādi, un gremošanas gala rezultāts, tā pilnīgums ir atkarīgs ne tikai no paša fermenta, bet arī no vides, kurā tas darbojas, no tiem. aktivatori, kas izdalās gremošanas traktā un turklāt , ir atkarīgi arī no gremošanas trakta peristaltikas.[...]
Tātad pārtikas gremošanas intensitāte ir atkarīga ne tikai no tā kvalitātes, bet arī no paša fermenta. Pieņemsim, ka enzīma koncentrācija ir pietiekami augsta un tas iedarbojas uz konkrētu substrātu, tad ir nepieciešama arī labvēlīga vide veiksmīgai pārtikas sagremošanai." Ja vide ir nelabvēlīga fermenta darbībai, tad ferments. var nedarboties vispār vai vāji iedarboties uz pamatni.
