شرایط عمل آنزیم محیط بهینه برای عملکرد آنزیم

هضم یک فرآیند فیزیولوژیکی چند مرحله ای پیچیده است که طی آن غذا (منبع انرژی و مواد مغذی برای بدن) که وارد دستگاه گوارش می شود، تحت پردازش مکانیکی و شیمیایی قرار می گیرد.

ویژگی های فرآیند هضم

هضم غذا شامل پردازش مکانیکی (مرطوب کردن و آسیاب کردن) و شیمیایی است. فرآیند شیمیاییشامل تعدادی از مراحل متوالی از تجزیه مواد پیچیده به عناصر ساده تر است که سپس در خون جذب می شود.

انواع کشک و آنزیم های منعقد کننده

سه نوع آنزیم وجود دارد.

کیموزین در اثر تخمیر تولید می شود

فرآیند فعال سازی بسته به آنزیم و شرایط، توسط یک واکنش تک یا دو مولکولی رخ می دهد. این نشان می دهد که در بیشتر موارد حداقل 85 درصد از اسیدهای آمینه لازم است که با واکنش های متقاطع ایمونوشیمیایی یکسان باشند.

این آنزیم عمدتاً دارای فعالیت اندوپپتیدی و فعالیت اگزوپپتیدی بسیار کمی است، این به دلیل این واقعیت است که سایت فعال گسترده است و می تواند حاوی هفت باقی مانده اسید آمینه باشد. به همین دلیل، ویژگی پیچیده ای دارد و به نظر می رسد آنزیم غیر اختصاصی است. برخی از پروتئازهای آسپارتیک موجود دارای انواع مولکولی حاوی ترکیبات آنزیمی کم و بیش هستند، ریزهتروژنیتی که کم و بیش توسط مجموعه ای از آنزیم های منعقد کننده بیان می شود. میکروتروژنیتی باعث گلیکولیز، فسفوریلاسیون، دآمیداسیون یا پروتئولیز جزئی می شود.

این اتفاق می افتد زمانی که مشارکت اجباریآنزیم هایی که فرآیندهای بدن را تسریع می کنند. کاتالیزورها تولید می شوند و بخشی از شیره هایی هستند که ترشح می کنند. تشکیل آنزیم ها بستگی به محیطی دارد که در معده، حفره دهان و سایر قسمت های دستگاه گوارش در یک زمان یا زمان دیگر ایجاد می شود.

غذا پس از عبور از دهان، حلق و مری به صورت مخلوط مایع وارد معده می شود و با دندان له می شود و این مخلوط تحت تأثیر شیره معده به توده ای مایع و نیمه مایع تبدیل می شود که کاملاً مخلوط می شود. به دلیل پریستالیس دیوارها. سپس وارد دوازدهه می شود و در آنجا بیشتر توسط آنزیم ها پردازش می شود.

جنبه های مولکولی خاص

با ویژگی بالای انعقاد شیر و به عنوان یک قاعده، فعالیت پروتئولیتیک کم مشخص می شود. کویموژن که پروکیموسین نیز نامیده می شود، با اسیدپاشی به آنزیم فعال تبدیل می شود. این از طریق واسطه سودوکیموزین در pH 2 رخ می دهد، جایی که سرعت فعال سازی سریع است، که در pH بالا به کیموزین تبدیل می شود. آنها با درجه بالایی از فعالیت پروتئولیتیک و مقاومت در برابر عملیات حرارتی مشخص می شوند. این آنزیم ها همولوگ هستند اما ویژگی های متفاوتی دارند. . هضم غذا در نتیجه واکنشی به نام هیدرولیز رخ می دهد که شامل تجزیه برخی مواد با مشارکت مولکول های آب است.

ماهیت غذا تعیین می کند که چه نوع محیطی در دهان و معده ایجاد می شود. عادی در حفره دهانمحیط کمی قلیایی میوه ها و آب میوه ها باعث کاهش PH مایع دهان (3.0) و تشکیل یک محیط اسیدی می شوند. محصولات حاوی آمونیوم و اوره (منتول، پنیر، آجیل) می توانند باعث قلیایی شدن واکنش بزاق شوند (pH 8.0).

ساختار معده

معده عضوی توخالی است که غذا در آن ذخیره می شود، تا حدی هضم و جذب می شود. این اندام در نیمه بالایی حفره شکمی قرار دارد. اگر یک خط عمودی از طریق ناف و سینه بکشید، تقریباً 3/4 معده در سمت چپ آن قرار می گیرد. در یک فرد بالغ، حجم معده به طور متوسط ​​2-3 لیتر است. هنگام مصرف زیاد غذا افزایش می یابد و اگر فرد گرسنه باشد کاهش می یابد.

این واکنش های هیدرولیز توسط آنزیم هایی که معمولا آنزیم های هیدرولیتیک نامیده می شوند کاتالیز می شوند. آنزیم‌های گوارشی، کاتالیزورهای بیولوژیکی هستند که در اندام‌های سیستم گوارشی آزاد می‌شوند و واکنش‌های شیمیایی را تحریک می‌کنند که باعث کاهش مولکول‌ها، ترکیبات آلی کوچک‌تر موجود در غذاها می‌شود و به آنها اجازه می‌دهد تا توسط بدن جذب و استفاده شوند.

آنزیم های گوارشی با توجه به بستری که بر روی آن عمل می کنند، اعم از کربوهیدرات، لیپید یا پروتئین نام گذاری می شوند. پروتئاز کربوهیدرات لیپاز نوکلئاز مالتاز آمیلاز. . آنزیم ها بسیار بزرگ و پیچیده هستند مولکول های پروتئینکه به عنوان کاتالیزور در واکنش های بیوشیمیایی عمل می کنند. روی نشاسته با رهاسازی عمل می کنند محصولات مختلفاز جمله دکسترین ها و به تدریج پلیمرهای کوچک متشکل از واحدهای گلوکز. آمیلاز که در بزاق و پانکراس تولید می شود توسط قارچ ها، باکتری ها و سبزیجات مختلف نیز تولید می شود.

شکل معده می تواند مطابق با پر شدن آن با غذا و گازها و همچنین بسته به وضعیت اندام های مجاور: پانکراس، کبد، روده تغییر کند. شکل معده نیز تحت تأثیر لحن دیواره های آن است.

معده یک قسمت منبسط شده است دستگاه گوارش. در ورودی یک اسفنکتر (دریچه پیلور) وجود دارد که به غذا اجازه می دهد تا در قسمت هایی از مری به معده عبور کند. به قسمت مجاور ورودی مری، قسمت قلبی می گویند. در سمت چپ آن فوندوس معده قرار دارد. قسمت میانی "بدن معده" نامیده می شود.

آمیلازها به دو گروه اندوآمیلازها و اگزوآمیلازها تقسیم می شوند. اندوآمیلازها هیدرولیز تصادفی را در مولکول نشاسته کاتالیز می کنند. اگزوآمیلازها منحصراً پیوندهای گلیکوزیدی -1،4 مانند α-آمیلاز یا هر دو پیوند α-1،4 و α-1،6 مانند آمیل‌گلوکوزیداز و گلیکوزیداز را هیدرولیز می‌کنند. آمیلاز، مانند تمام آنزیم های دیگر، به عنوان یک کاتالیزور عمل می کند، به این معنی که در واکنش تغییر نمی کند، بلکه آن را تسهیل می کند، و مقدار انرژی مورد نیاز برای رسیدن به آن را کاهش می دهد. آمیلاز نشاسته ها را با کاتالیز هیدرولیز هضم می کند که با افزودن یک مولکول آب از بین می رود.

بین آنتروم (انتهای) اندام و دوازدهه پیلور دیگری وجود دارد. باز و بسته شدن آن توسط محرک های شیمیایی آزاد شده از آن کنترل می شود روده کوچک.

ویژگی های ساختار دیواره معده

دیواره معده با سه لایه پوشانده شده است. لایه داخلی غشای مخاطی است. چین خوردگی ایجاد می کند و تمام سطح آن با غده هایی پوشیده شده است (در مجموع حدود 35 میلیون) که شیره معده ترشح می کنند. آنزیم های گوارشی، برای پردازش شیمیایی مواد غذایی در نظر گرفته شده است. فعالیت این غدد تعیین می کند که در یک دوره معین چه محیطی در معده - قلیایی یا اسیدی - برقرار می شود.

بنابراین، نشاسته به اضافه آب در مالتوز تشکیل می شود. سپس آنزیم های دیگر مالتوز را به گلوکز تجزیه می کنند که از طریق دیواره ها جذب می شود روده کوچکو پس از وارد شدن به کبد به عنوان انرژی استفاده می شود. علاوه بر تجزیه کاتالیزوری مولکول های نشاسته، آلفا آمیلاز قارچی یک آنزیم چندگانه است که قادر به انجام بیش از 30 عملکرد آنزیمی از جمله تجزیه مولکول های چربی و پروتئین است. همچنین قادر است 450 برابر بیشتر نشاسته را به مالتوز تبدیل کند وزن خود. آمیلاز هیدرولیز چربی ها را کاتالیز می کند و آنها را به گلیسرول و اسیدهای چرب، پروتئین ها به پروتئوز و مشتقات نشاسته را به دکسترین و قندهای ساده تبدیل می کند.

زیر مخاط ساختار نسبتاً ضخیمی دارد که توسط اعصاب و عروق نفوذ می کند.

لایه سوم یک غشای قدرتمند است که از فیبرهای عضلانی صاف برای پردازش و هل دادن غذا تشکیل شده است.

قسمت بیرونی معده با یک غشای متراکم پوشیده شده است - صفاق.

PH فعالیت آن نزدیک به 7 است. موارد مصرف:؟ -آمیلاز هضم نشاسته، چربی ها و پروتئین ها را تسریع و تسهیل می کند. بنابراین، می‌تواند استفاده بدن از غذا را افزایش دهد و در درمان کمبود ترشح پانکراس و التهاب مزمن پانکراس، از جمله فواید دیگر، استفاده شود.

موارد منع مصرف: نباید در بیمارانی که حساسیت مفرط شناخته شده به آنزیم قارچی دارند تجویز شود. عوارض جانبی: احتمال بروز واکنش های آلرژیک در افراد مبتلا به حساسیت به آنزیم قارچی. لیپازها می توانند منشأ گیاهی، خوکی یا میکروبی داشته باشند و دومی مزیت قابل توجهی دارد. زمانی که کمبود تولید در لوزالمعده رخ می دهد مفید است، لیپاز آنزیمی است که مکمل آن ممکن است در موارد سوء هاضمه، بیماری سلیاک مفید باشد. فیبروز سیستیکو بیماری کرون

شیره معده: ترکیب و ویژگی ها

نقش اصلی در مرحله هضم توسط شیره معده ایفا می شود. غدد معده از نظر ساختار متفاوت هستند، اما نقش اصلی در تشکیل مایع معده توسط سلول هایی است که پپسینوژن، اسید هیدروکلریک و مواد موکوئید (مخاط) ترشح می کنند.

لیپاز مسئول تجزیه و جذب چربی در روده است. لیپاز یک آنزیم ضروری برای جذب و هضم مواد مغذی در روده و مسئول تجزیه لیپیدها، به ویژه تری گلیسیریدها، به بدن اجازه می دهد تا با حفظ مواد مغذی در سطوح مناسب، راحت تر غذا را جذب کند. در بدن انسان، لیپاز عمدتاً توسط پانکراس تولید می شود، اما از حفره دهان و معده نیز ترشح می شود. اکثر مردم مقادیر کافی لیپاز پانکراس تولید می کنند.

استفاده از مکمل های لیپاز ممکن است در مواردی مطلوب باشد اختلال مزمنمعده در مطالعه‌ای بر روی 18 نفر، مکمل‌های حاوی لیپاز و سایر آنزیم‌های لوزالمعده نشان دادند که چاپ معده، پارگی، گاز و ناراحتی بعد از خوردن یک وعده غذایی پرچرب را کاهش می‌دهند. از آنجایی که برخی از این علائم با سندرم روده تحریک پذیر همراه است، برخی از افراد مبتلا به این بیماری ممکن است با استفاده از آنزیم های پانکراس بهبود پیدا کنند.

شیره گوارشی مایعی بی رنگ و بی بو است و تعیین می کند که چه نوع محیطی باید در معده باشد. یک واکنش اسیدی مشخص دارد. هنگام انجام یک مطالعه برای تشخیص آسیب شناسی، برای یک متخصص آسان است که تعیین کند چه نوع محیطی در معده خالی (روزه دار) وجود دارد. در نظر گرفته شده است که معمولاً اسیدیته آب میوه با معده خالی نسبتاً کم است، اما هنگامی که ترشح آن تحریک می شود به طور قابل توجهی افزایش می یابد.

تحقیقات نشان می دهد که لیپاز ممکن است در موارد بیماری سلیاک مفید باشد، وضعیتی که در آن گلوتن از غذا باعث آسیب به دستگاه روده می شود. علائم شامل درد شکم، کاهش وزن و خستگی است. در یک مطالعه روی 40 کودک مبتلا به بیماری سلیاک، آنهایی که تحت درمان پانکراس قرار گرفتند نسبت به گروه دارونما افزایش اندکی در وزن نشان دادند. افراد مبتلا به نارسایی پانکراس و فیبروز کیستیک اغلب به لیپاز و سایر مکمل های آنزیمی نیاز دارند. افراد مبتلا به بیماری سلیاک، بیماری کرون یا اختلالات گوارشی ممکن است دچار کمبود آنزیم های پانکراس از جمله لیپاز باشند.

فردی که از رژیم غذایی معمولی پیروی می کند در طول روز 1.5-2.5 لیتر مایع معده تولید می کند. فرآیند اصلی که در معده اتفاق می افتد، تجزیه اولیه پروتئین ها است. از آنجایی که آب معده بر ترشح کاتالیزورها برای فرآیند هضم تأثیر می گذارد، مشخص می شود که آنزیم های معده در چه محیطی فعال هستند - در یک محیط اسیدی.

موارد مصرف: در موارد کمبود آنزیم پانکراس، سوء هاضمه، فیبروز کیستیک و بیماری سلیاک، بیماری کرون. موارد منع مصرف: هیچ مرجعی در کتاب های مرجع وجود ندارد. عوارض جانبی: هیچ گزارشی از عوارض جانبی با استفاده از دوز پیشنهادی در بالا وجود ندارد.

موارد احتیاط: لیپاز نباید همزمان با بتائین هیدروکلراید یا اسید کلریدریک مصرف شود که ممکن است آنزیم را از بین ببرد. تداخلات: اگر بیمار از اورلیستات استفاده می کند، با پزشک خود صحبت کنید، زیرا با فعالیت مکمل های لیپاز تداخل می کند و توانایی آنها را برای تجزیه چربی ها مسدود می کند.

آنزیم های تولید شده توسط غدد مخاط معده

پپسین مهم ترین آنزیم موجود در شیره گوارشی است که در تجزیه پروتئین ها نقش دارد. تحت تأثیر اسید هیدروکلریک از سلف خود، پپسینوژن تولید می شود. عمل پپسین حدود 95 درصد از شیره شکافته است. نمونه های واقعی نشان می دهد که فعالیت آن چقدر است: 1 گرم از این ماده برای هضم 50 کیلوگرم سفیده تخم مرغ و انعقاد 100000 لیتر شیر در دو ساعت کافی است.

آنزیمی است که توسط پانکراس ترشح می شود و در تخریب پروتئین های حاصل از عمل پپسین معده نقش دارد. پروتئاز به عنوان یک پروآنزیم ترشح می شود و توسط آب روده فعال می شود. این دارو همراه با سایر آمیلازهای پانکراس و لیپازهای پروپانسین در صورت کاهش ترشح پانکراس تجویز می شود.

پروتئازها آنزیم هایی هستند که پیوندهای پپتیدی بین اسیدهای آمینه موجود در پروتئین ها را تجزیه می کنند. این فرآیند شکاف پروتئولیتیک نامیده می شود. مکانیزم مشترکفعال یا غیرفعال شدن آنزیم هایی که عمدتاً در هضم و لخته شدن خون نقش دارند.

موسین (مخاط معده) مجموعه پیچیده ای از مواد پروتئینی است. کل سطح مخاط معده را می پوشاند و از آسیب مکانیکی و هضم خود محافظت می کند، زیرا می تواند اثر اسید هیدروکلریک را تضعیف کند و به عبارت دیگر آن را خنثی کند.

لیپاز در معده نیز وجود دارد - لیپاز معده غیر فعال است و عمدتاً روی چربی شیر تأثیر می گذارد.

پروتئازها به طور طبیعی در همه موجودات وجود دارند و 1-5٪ از محتوای ژنتیکی آنها را تشکیل می دهند. این آنزیم ها در طیف گسترده ای از واکنش های متابولیک، از هضم ساده پروتئین های غذا تا آبشارهای بسیار تنظیم شده، درگیر هستند. پروتئازها در انواع میکروارگانیسم ها مانند ویروس ها، باکتری ها، تک یاخته ها، مخمرها و قارچ ها یافت می شوند. ناتوانی پروتئازهای گیاهی و حیوانی در پاسخگویی به تقاضای جهانی برای آنزیم ها منجر به افزایش علاقه به پروتئازهای با منشاء میکروبی شده است.

میکروارگانیسم ها به دلیل تنوع بیوشیمیایی زیاد و سهولت، منبع بسیار خوبی از پروتئازها هستند. دستکاری ژنتیکی. تعداد زیادی پروتئیناز توسط میکروارگانیسم های منفرد بسته به گونه یا حتی توسط سویه های مختلف از همان گونه تولید می شود. پروتئینازهای مختلف نیز می توانند توسط سویه مشابه با تغییر شرایط کشت تولید شوند.

ماده دیگری که شایسته ذکر است این است که باعث جذب ویتامین B12 می شود. عامل داخلیقلعه. یادآوری می کنیم که ویتامین B 12 برای انتقال هموگلوبین در خون ضروری است.

نقش اسید کلریدریک در هضم

اسید کلریدریک آنزیم های موجود در شیره معده را فعال می کند و باعث هضم پروتئین ها می شود، زیرا باعث متورم شدن و شل شدن آنها می شود. علاوه بر این باکتری هایی را که با غذا وارد بدن می شوند را از بین می برد. اسید کلریدریک بدون توجه به محیط معده، وجود غذا در آن یا خالی بودن آن در دوزهای کوچک آزاد می شود.

مقدار مصرف: دوز از 600 واحد تا 500 واحد متغیر است. موارد منع مصرف: در بیمارانی که حساسیت بیش از حد شناخته شده به آنزیم باکتریایی دارند، نباید تجویز شود. عوارض جانبی: ممکن است عکس العمل های آلرژیتیکدر افرادی که به آنزیم باکتریایی حساسیت دارند.

با هر وعده غذایی 1 تا 2 کپسول مصرف کنید. پپسینوژن شکل غیر فعال آنزیم است. این پیش ماده از مخاط معده ترشح می شود و برای فعال شدن باید با اسید هیدروکلریک درمان شود. حدود 1 درصد پپسینوژن می تواند وارد جریان خون شود و ممکن است یک شاخص مفید برای بیماری معده باشد. به ویژه، ارزش های آن با هدف در نظر گرفته می شود.

اما ترشح آن به زمان روز بستگی دارد: مشخص شده است که حداقل سطح ترشح معدهبین ساعت 7 تا 11 صبح و حداکثر در شب مشاهده شد. وقتی غذا وارد معده می شود، به دلیل افزایش فعالیت، ترشح اسید تحریک می شود عصب واگ، اتساع معده و قرار گرفتن در معرض مواد شیمیاییاجزای غذا بر روی غشای مخاطی.

پپسینوژن و پپسین: نقش بیولوژیکی و هضم پروتئین

نظارت بر سلامت و عملکرد مخاط معده؛ ارزیابی خطر ابتلا به گاستریت؛ نسبت افرادی که در نتیجه برخی شرایط پاتولوژیک تحت تأثیر قرار گرفته اند را تعیین کنید. پپسین به صورت زیموژن ترشح می‌شود، یعنی به شکل غیرفعال، که تنها پس از انجام دقیق، ظرفیت عملکردی پیدا می‌کند. تغییر ساختاری. به خصوص، اسید هیدروکلریککه توسط سلول های جداری معده ترشح می شود، پپسینوژن، پیش ساز خود را به پپسین، از طریق یک برش پروتئولیتیک تبدیل می کند و در نتیجه حدود چهل اسید آمینه حذف می شود.

چه محیطی در معده استاندارد، هنجار و انحراف در نظر گرفته می شود

هنگامی که در مورد محیط معده یک فرد سالم صحبت می شود، باید در نظر داشت که قسمت های مختلف اندام دارای مقادیر اسیدی متفاوتی هستند. بنابراین، بالاترین ارزش pH 0.86 و حداقل آن 8.3 است. شاخص استاندارد اسیدیته در بدن معده در معده خالی 1.5-2.0 است. در سطح لایه مخاطی داخلی PH 1.5-2.0 و در اعماق این لایه - 7.0 است. در قسمت انتهایی معده از 1.3 تا 7.4 متغیر است.

بیماری های معده در نتیجه عدم تعادل تولید اسید و نئولیز ایجاد می شوند و به طور مستقیم به محیط معده بستگی دارند. مهم است که مقادیر pH همیشه نرمال باشد.

ترشح بیش از حد طولانی مدت اسید هیدروکلریک یا خنثی سازی ناکافی اسید منجر به افزایش اسیدیته در معده می شود. در این مورد، آسیب شناسی وابسته به اسید ایجاد می شود.

اسیدیته پایین مشخصه (گاسترودئودنیت) و سرطان است. شاخص گاستریت با اسیدیته پایین 5.0 pH یا بیشتر است. بیماری ها عمدتاً با آتروفی سلول های مخاط معده یا اختلال در عملکرد آنها ایجاد می شوند.

گاستریت با نارسایی شدید ترشحی

آسیب شناسی در بیماران بالغ و مسن رخ می دهد. بیشتر اوقات، ثانویه است، یعنی در برابر پس زمینه بیماری دیگری که قبل از آن است (به عنوان مثال، زخم معده خوش خیم) ایجاد می شود و نتیجه محیط معده است - در این مورد قلیایی است.

توسعه و سیر بیماری با عدم وجود فصلی و دوره ای واضح از تشدید مشخص می شود، یعنی زمان وقوع و مدت آنها غیرقابل پیش بینی است.

علائم نارسایی ترشحی

• آروغ زدن مداوم با طعم فاسد.
• حالت تهوع و استفراغ در هنگام تشدید.
• بی اشتهایی (بی اشتهایی).
• احساس سنگینی در ناحیه اپی گاستر.
• اسهال و یبوست متناوب.
• نفخ شکم، غرش و تزریق در معده.
• سندرم دامپینگ: احساس سرگیجه بعد از خوردن غذاهای کربوهیدراتی که به دلیل ورود سریع کیم از معده به دوازدهه با کاهش فعالیت معده ایجاد می شود.
• کاهش وزن (کاهش وزن تا چند کیلوگرم است).

اسهال معده می تواند ناشی از موارد زیر باشد:

• ورود غذای ضعیف به معده؛
• عدم تعادل شدید در روند هضم فیبر؛
• تسریع تخلیه معده در صورت اختلال در عملکرد بسته شدن اسفنکتر.
• نقض عملکرد باکتری کش؛
• آسیب شناسی پانکراس

گاستریت با عملکرد ترشحی طبیعی یا افزایش یافته

این بیماری بیشتر در جوانان دیده می شود. این ماهیت اولیه است، یعنی اولین علائم به طور غیر منتظره برای بیمار ظاهر می شود، زیرا قبل از آن هیچ ناراحتی مشخصی احساس نمی کرد و به طور ذهنی خود را سالم می دانست. این بیماری با تشدیدها و وقفه های متناوب، بدون فصلی مشخص رخ می دهد. برای تعریف دقیقتشخیص، شما باید با پزشک مشورت کنید تا بتواند معاینه، از جمله ابزاری را تجویز کند.

در مرحله حاد، سندرم های درد و سوء هاضمه غالب است. درد، به عنوان یک قاعده، به وضوح به محیط معده انسان در زمان غذا خوردن مربوط می شود. درد تقریباً بلافاصله پس از خوردن غذا رخ می دهد. درد دیر ناشتا (مدتی پس از غذا خوردن) کمتر شایع است؛ ترکیبی از هر دو ممکن است.

علائم افزایش عملکرد ترشحی

• درد معمولاً متوسط ​​است، گاهی اوقات با فشار و سنگینی در ناحیه اپی گاستر همراه است.
• درد دیررس شدید است.
• سندرم سوء هاضمه با آروغ زدن هوای "ترش" ظاهر می شود. طعم بددر دهان، اختلالات احساسات چشاییتهوع، تسکین درد با استفراغ.
• بیماران سوزش سر دل را تجربه می کنند که گاهی اوقات دردناک است.
• سندرم سوء هاضمه روده ای با یبوست یا اسهال ظاهر می شود.
• به طور معمول با پرخاشگری، نوسانات خلقی، بی خوابی و خستگی مشخص می شود.

ک.ا. کووالوا

ه) نارسایی گوارشی در حین گاسترکتومی، گاسترکتومی، گاستریت آتروفیک.

2. نقض هضم جداری به دلیل کمبود دی ساکاریدازها (کمبود مادرزادی، اکتسابی لاکتاز یا سایر دی ساکاریدازها)، با اختلال در حمل و نقل درون سلولی اجزای غذا در نتیجه مرگ انتروسیت ها (بیماری کرون، انتروپاتی سلیاک، سارکوئیدوز، تشعشع، ایسکمیک و سایر آنتریت ها).

3. اختلال در خروج لنف از روده - انسداد مجاری لنفاوی با لنفانگکتازی، لنفوم، سل روده، کارسینوئید.

4. اختلالات ترکیبی در دیابت شیرین، ژیاردیازیس، پرکاری تیروئید، هیپوگاماگلوبولینمی، آمیلوئیدوز، ایدز، سپسیس.

همه شرایط ذکر شده در بالا، به یک درجه یا دیگری، نشانه هایی برای آنزیم درمانی هستند.

با وجود علل گوناگونی که باعث اختلالات گوارشی می شود، شدیدترین اختلالات ناشی از بیماری های پانکراس است که با نارسایی برون ریز همراه است. در بیماری های لوزالمعده همراه با نارسایی عملکرد برون ریز آن (پانکراتیت مزمن، فیبروز پانکراس و غیره) رخ می دهد. نارسایی اگزوکرین پانکراس یکی از نارسایی های پانکراس است مشکلات فعلی V پزشکی مدرن. هر ساله در روسیه بیش از 500 هزار نفر به دلیل آسیب شناسی های مختلف پانکراس همراه با نارسایی برون ریز به موسسات پزشکی مراجعه می کنند. علاوه بر این، حتی انحرافات جزئی در ساختار شیمیایی غذا منجر به ایجاد نارسایی برون ریز پانکراس می شود. در پانکراتیت مزمن، نارسایی برون ریز پانکراس بیش از حد ایجاد می شود مراحل پایانیبیماری های ناشی از از دست دادن پیشرونده پارانشیم اندام فعال عملکردی و آتروفی آن. در همان زمان، علائم بالینی سوء هاضمه با کاهش وزن بدن آشکار می شود. عوارض سیستمیک(نقص ایمنی، عوارض عفونی، اختلالات عصبی و غیره). در برخی موارد، بیماران مبتلا به پانکراتیت مزمن علامت دردآزار نمی دهد و بیماری خود را به صورت نارسایی برون ریز و/یا غدد درون ریز نشان می دهد. سابقه طولانی مدت پانکراتیت مزمن به طور قابل توجهی خطر ابتلا به سرطان پانکراس را افزایش می دهد. تا به امروز، مشخص شده است که دلیل اصلی توسعه است پانکراتیت مزمنبا نارسایی برون ریز، اثرات سمی متابولیک بر روی پانکراس وجود دارد. در کشورهای توسعه یافته، سوء مصرف الکل عامل اصلی ایجاد پانکراتیت مزمن است، به ویژه در ترکیب با محتوای پروتئین و چربی بالا در رژیم غذایی مصرف کنندگان. در 55-80٪ از بیماران مبتلا به پانکریتیت مزمن با نارسایی پانکراس اگزوکرین، علت بیماری توسط الکل تعیین می شود. همچنین داده هایی وجود دارد که نشان می دهد استعداد ژنتیکیبرای ایجاد پانکراتیت مزمن. علاوه بر این، در اخیراسیگار کشیدن در ایجاد پانکراتیت مزمن نقش دارد. علائم بالینی نارسایی برون ریز پانکراس شامل نفخ شکم، استاتوره، حالت تهوع، کاهش وزن، آتروفی عضلانی، کمبود ویتامین های محلول در چربی. علامت درد شکم با نارسایی برون ریز پانکراس نه تنها می تواند ناشی از پانکراتیت همزمان باشد، بلکه در اثر کشیدگی بیش از حد دیواره روده به دلیل تجمع بیش از حد گازها و تسریع دفع مدفوع نیز ایجاد می شود. به گفته برخی از نویسندگان، علامت درد در نارسایی برون ریز پانکراس ممکن است به این دلیل باشد که کاهش ترشح آنزیم های پانکراس در نارسایی برون ریز منجر به تحریک بیش از حد پانکراس توسط سطوح بالای کوله سیستوکینین در پلاسمای خون و در نتیجه سندرم درد شکمی می شود. . برای تشخیص نارسایی برون ریز از روش های تحقیق آزمایشگاهی و ابزاری نیز استفاده می شود. تحقیقات اسکاتولوژیکتا به امروز ارتباط خود را از دست نداده است و یک روش آموزنده در دسترس برای تعیین وجود نارسایی پانکراس اگزوکرین است. با کمبود عملکردی، ماده چند مدفوعی ظاهر می شود، مدفوع رنگ مایل به خاکستری پیدا می کند، ظاهری "چرب" دارد و بدبو است. بوی گندیده، استئاتوره، ایجاد کننده، به ندرت آمیلوره. معاینه اسکاتولوژیک همیشه در مورد اختلالات خفیف عملکرد برون ریز آموزنده نیست. یکی از موارد تعیین میزان الاستاز-1 در مدفوع است روش های مدرنارزیابی شدت نارسایی برون‌ریز پانکراس، از آنجایی که الاستاز پانکراس ساختار خود را با عبور از دستگاه گوارش تغییر نمی‌دهد. همچنین روش های ضروری برای تشخیص علتی که منجر به ایجاد نارسایی برون ریز پانکراس شده است سونوگرافیلوزالمعده، توموگرافی کامپیوتری و غیره

درمان اختلالات گوارشی مبتنی بر استفاده از آماده سازی آنزیمی است که انتخاب آن باید با در نظر گرفتن نوع، شدت، برگشت پذیری تغییرات پاتولوژیک و اختلالات حرکتی دستگاه گوارش انجام شود. دستگاه روده. به طور معمول، آماده سازی آنزیمی داروهای چند جزئی است که اساس آن مجموعه ای از آنزیم های حیوانی، گیاهی یا قارچی است. شکل خالصیا در ترکیب با اجزای کمکی (اسیدهای صفراوی، اسیدهای آمینه، همی سلولاز، سیمتیکون، جاذب ها و غیره).

که در عمل بالینیانتخاب و دوز آماده سازی آنزیمیتوسط عوامل اصلی زیر تعیین می شود:

• ترکیب و مقدار آنزیم های گوارشی فعال که تجزیه مواد مغذی را تضمین می کند.
• فرم انتشار دارو: اطمینان از مقاومت آنزیم ها در برابر عمل اسید هیدروکلریک. آزادسازی سریع آنزیم ها در دوازدهه؛ اطمینان از آزادسازی آنزیم ها در محدوده 5-7 واحد. pH;
• به خوبی قابل تحمل و بدون عوارض جانبی؛
• بلند مدتذخیره سازی

باید به خاطر داشت که آنزیم های لوزالمعده در محیط اسیدی ناپایدار هستند و پوشش مقاوم به اسید استفاده شده از مخلوط شدن یکنواخت دارو با محتویات مجرای روده جلوگیری می کند. غیرفعال شدن آنزیم های با منشاء حیوانی نیز در قسمت اولیه روده کوچک به دلیل آلودگی میکروبی، اسیدی شدن محتویات دوازدهه، از جمله به دلیل کاهش تولید بی کربنات ها توسط پانکراس، امکان پذیر است. بنابراین، استفاده از داروهایی با منشاء طبیعی که در محیط اسیدی پایدار بوده و در برابر عملکرد مهارکننده های آنزیم پانکراس مقاوم هستند، ارجح تر به نظر می رسد. مزیت دیگر داروها منشا گیاهیعدم وجود اجزای پروتئین صفرا، گوشت گاو و خوک است که باعث می شود قرار ملاقات احتمالیاین دارو برای آلرژی و همچنین در مواردی که وجود اسیدهای صفراوی بسیار نامطلوب است.

بیایید نگاهی دقیق تر به داروی Unienzyme با MPS با ترکیب آنزیم پیچیده منحصر به فرد آن بیندازیم (جدول 1).

سه معیار اصلی برای آنزیم ها نیز اعمال می شود که مشخصه کاتالیزورهای معدنی نیز هستند. به طور خاص، آنها پس از واکنش نسبتاً بدون تغییر باقی می مانند، یعنی دوباره آزاد می شوند و می توانند با مولکول های سوبسترای جدید واکنش دهند (اگرچه نمی توان اثرات جانبی شرایط محیطی بر فعالیت آنزیم را رد کرد). آنزیم ها اثر خود را در غلظت های بسیار ناچیز اعمال می کنند (به عنوان مثال، یک مولکول آنزیم رنین، موجود در غشای مخاطی معده گوساله، حدود 106 مولکول کازئینوژن شیر را در 10 دقیقه در دمای 37 درجه سانتیگراد منعقد می کند). وجود یا عدم وجود آنزیم یا هر کاتالیزور دیگری بر مقدار ثابت تعادل یا تغییر انرژی آزاد (ΔG) تأثیر نمی گذارد. کاتالیزورها فقط سرعت نزدیک شدن یک سیستم به تعادل ترمودینامیکی را افزایش می دهند، بدون اینکه نقطه تعادل را تغییر دهند. واکنش‌های شیمیایی با ثابت تعادل بالا و مقدار ΔG منفی معمولاً اگزرگونیک نامیده می‌شوند. واکنش‌هایی با ثابت تعادل کم و مقدار ΔG مربوطه مثبت (معمولاً خود به خود رخ نمی‌دهند) اندرگونیک می‌گویند. برای شروع و تکمیل این واکنش ها، هجوم انرژی از خارج ضروری است. با این حال، در سیستم‌های زنده، فرآیندهای اگزرگونیک با واکنش‌های اندرگونیک همراه می‌شوند و انرژی لازم را برای دومی فراهم می‌کنند.

آنزیم ها که پروتئین هستند دارای تعدادی خواص مشخصه برای این دسته از ترکیبات آلی هستند که با خواص کاتالیزورهای معدنی متفاوت است.

پایداری حرارتی آنزیم ها

از آنجایی که سرعت واکنش های شیمیایی به دما بستگی دارد، واکنش های کاتالیز شده توسط آنزیم ها نیز به تغییرات دما حساس هستند. سرعت یک واکنش شیمیایی با افزایش دما به میزان 10 درجه سانتیگراد 2 برابر افزایش می یابد. اما به دلیل ماهیت پروتئینی آنزیم، دناتوره شدن حرارتی پروتئین آنزیمی با افزایش دما کاهش می یابد. تمرکز موثرآنزیم با کاهش بعدی در سرعت واکنش. بنابراین، تا حدود 45-50 درجه سانتیگراد، اثر افزایش سرعت واکنش، پیش بینی شده توسط نظریه سینتیک شیمیایی، غالب است. در دمای بالای 45 درجه سانتی گراد، دناتوره شدن حرارتی پروتئین آنزیم و کاهش سریع سرعت واکنش اهمیت بیشتری پیدا می کند (شکل 51).

بنابراین، حرارت پذیری یا حساسیت به افزایش دما، یکی از ویژگی های مشخصه آنزیم ها است که آنها را به شدت از کاتالیزورهای معدنی متمایز می کند. در حضور دومی، سرعت واکنش به طور تصاعدی با افزایش دما افزایش می یابد (شکل 51 را ببینید).

در دمای 100 درجه سانتی گراد، تقریباً همه آنزیم ها فعالیت خود را از دست می دهند (البته استثنا فقط یک آنزیم است. بافت ماهیچه ای- میوکیناز، که می تواند حرارت را تا 100 درجه سانتیگراد تحمل کند. دمای مطلوب برای عمل اکثر آنزیم ها در حیوانات خونگرم 37-40 درجه سانتی گراد است. در دماهای پایین (0 درجه یا کمتر)، آنزیم ها، به عنوان یک قاعده، از بین نمی روند (دناتوره)، اگرچه فعالیت آنها تقریباً به صفر می رسد. در همه موارد، زمان قرار گرفتن در معرض دمای مناسب مهم است. در حال حاضر برای پپسین، تریپسین و تعدادی آنزیم دیگر، وجود رابطه مستقیم بین سرعت غیرفعال شدن آنزیم و درجه دناتوره شدن پروتئین ثابت شده است. همچنین اشاره می کنیم که حرارت پذیری آنزیم ها تا حد معینی تحت تأثیر غلظت سوبسترا، pH محیط و عوامل دیگر است.

وابستگی فعالیت آنزیم به pH محیط

آنزیم‌ها معمولاً در یک منطقه باریک از غلظت یون هیدروژن فعال‌تر هستند، که برای بافت‌های حیوانی عمدتاً با مقادیر pH فیزیولوژیکی محیط توسعه‌یافته در طول تکامل (pH 6.0-8.0) مطابقت دارد. هنگامی که به صورت گرافیکی نشان داده می شود، منحنی زنگی شکل دارای یک نقطه خاص است که در آن آنزیم حداکثر فعالیت را نشان می دهد. این نقطه pH بهینه محیط برای عمل این آنزیم نامیده می شود (شکل 52). هنگام تعیین وابستگی فعالیت آنزیم به غلظت یون‌های هیدروژن، واکنش در مقادیر مختلف pH محیط، معمولاً در دمای مطلوب و در حضور غلظت‌های کافی بالای بستر انجام می‌شود. روی میز جدول 17 حدود pH بهینه را برای تعدادی از آنزیم ها نشان می دهد.

از روی میز 17 می توان دید که pH بهینه برای عملکرد آنزیم در درون است ارزش های فیزیولوژیکی. استثنا پپسین است که pH بهینه آن 2.0 است (در pH 6.0 فعال و پایدار نیست). این با عملکرد پپسین توضیح داده می شود، زیرا شیره معده حاوی اسید هیدروکلریک آزاد است که محیطی با این مقدار pH ایجاد می کند. از سوی دیگر، pH بهینه آرژیناز در ناحیه بسیار قلیایی قرار دارد (حدود 10.0). چنین محیطی در سلول های کبدی وجود ندارد؛ بنابراین، در داخل بدن، آرژیناز ظاهراً در منطقه pH مطلوب خود عمل نمی کند.

بر اساس مفاهیم مدرن، تأثیر تغییرات pH محیط بر روی مولکول آنزیم، تأثیر بر وضعیت یا درجه یونیزاسیون گروه‌های اسیدی و بازی است (به ویژه، گروه COOH اسیدهای آمینه دی کربوکسیلیک، گروه SH سیستئین). نیتروژن ایمیدازول هیستیدین، گروه NH 2 لیزین و غیره). در معانی مختلف pH محیط، مرکز فعال می تواند به صورت جزئی یونیزه یا غیریونیزه باشد، که بر ساختار سوم پروتئین و بر این اساس، تشکیل مجتمع آنزیم-سوبسترای فعال تأثیر می گذارد. علاوه بر این، وضعیت یونیزاسیون بسترها و کوفاکتورها مهم است.

ویژگی آنزیمی

آنزیم ها ویژگی عمل بالایی دارند. در این ویژگی، آنها اغلب به طور قابل توجهی با کاتالیزورهای معدنی متفاوت هستند. بنابراین، پلاتین و پالادیوم ریز آسیاب شده می توانند کاهش (با مشارکت هیدروژن مولکولی) ده ها هزار ترکیب شیمیایی از ساختارهای مختلف را کاتالیز کنند. همانطور که در بالا ذکر شد، ویژگی بالای آنزیم ها به دلیل مکمل بودن ساختاری و الکترواستاتیکی بین مولکول های بستر و آنزیم و ساختار منحصر به فرد مرکز فعال آنزیم است که "تشخیص"، میل ترکیبی و انتخاب پذیری بالا را برای وقوع یک واکنش در میان هزاران واکنش شیمیایی دیگر که به طور همزمان در سلول های زنده رخ می دهد.

بسته به مکانیسم اثر، آنزیم هایی با ویژگی نسبی یا گروهی و با ویژگی مطلق متمایز می شوند. بنابراین، برای عمل برخی از آنزیم های هیدرولیتیک، نوع پیوند شیمیایی در مولکول سوبسترا بیشترین اهمیت را دارد. به عنوان مثال، پپسین پروتئین های با منشاء حیوانی و گیاهی را تجزیه می کند، اگرچه ممکن است در هر دو تفاوت قابل توجهی با یکدیگر داشته باشند. ساختار شیمیاییهم ترکیب اسید آمینه و هم خواص فیزیکوشیمیایی. با این حال، پپسین کربوهیدرات ها یا چربی ها را تجزیه نمی کند. این با این واقعیت توضیح داده می شود که محل عمل پپسین پیوند پپتیدی CO-NH است. برای عمل لیپاز، که هیدرولیز چربی ها را به گلیسرول کاتالیز می کند و اسید چرب، چنین مکانی پیوند استری است. تریپسین، کیموتریپسین، پپتیدازها، آنزیم هایی که پیوندهای آلفا گلیکوزیدی (اما نه پیوندهای بتا گلیکوزیدی موجود در سلولز) را در پلی ساکاریدها هیدرولیز می کنند و غیره دارای ویژگی گروهی مشابهی هستند.به طور معمول، این آنزیم ها در فرآیند هضم نقش دارند و ویژگی گروهی آنها عبارت است از به احتمال زیاد همه چیز معنای بیولوژیکی خاصی دارد. برخی از آنزیم های داخل سلولی نیز دارای ویژگی نسبی مشابهی هستند، برای مثال هگزوکیناز، که فسفوریلاسیون تقریباً تمام هگزوزها را در حضور ATP کاتالیز می کند، اگرچه در همان زمان در سلول ها آنزیم های اختصاصی برای هر هگزوز وجود دارد که فسفوریلاسیون یکسانی را انجام می دهند.

ویژگی مطلق عمل توانایی یک آنزیم برای کاتالیز کردن تبدیل تنها یک سوبسترا است. هر گونه تغییر (اصلاح) در ساختار سوبسترا باعث می شود که آنزیم از عملکرد آنزیم خارج شود. نمونه ای از این آنزیم ها آرژیناز است که تجزیه می شود شرایط طبیعی(در بدن) آرژنین، اوره آز، که تجزیه اوره و غیره را کاتالیز می کند (به متابولیسم پروتئین های ساده مراجعه کنید).

شواهد تجربی مبنی بر وجود به اصطلاح ویژگی استریوشیمیایی، به دلیل وجود ایزومرهای نوری L- و D- یا ایزومرهای هندسی (cis- و trans-) مواد شیمیایی وجود دارد. بنابراین، اکسیدازهای اسیدهای آمینه L و D شناخته شده اند، اگرچه فقط اسیدهای آمینه L در پروتئین های طبیعی یافت می شوند. هر نوع اکسیداز فقط بر روی استریوایزومر 1 خاص خود عمل می کند. (1 با این حال، گروه کوچکی از آنزیم ها - راسمازها وجود دارد که تغییر در پیکربندی فضایی بستر را کاتالیز می کند. بنابراین، آلانین راسماز باکتریایی به طور برگشت پذیر L- و D-آلانین را به یک مخلوط نوری غیرفعال از هر دو ایزومر تبدیل می کند: DL-آلانین (راسمات).)

یک مثال واضح از ویژگی استریوشیمیایی، آسپارتات دکربوکسیلاز باکتریایی است که حذف CO 2 را فقط از اسید ال-اسپارتیک کاتالیز می کند و آن را به ال-آلانین تبدیل می کند. استریوویژیتی توسط آنزیم هایی که کاتالیزور و واکنش های مصنوعی هستند نشان داده می شود. بنابراین، از آمونیاک و α-کتوگلوتارات، L-ایزومر اسید گلوتامیک، که بخشی از پروتئین های طبیعی است، در تمام موجودات زنده سنتز می شود. اگر ترکیبی به شکل ایزومرهای سیس و ترانس با آرایش های مختلف از گروه های اتم در اطراف پیوند دوگانه وجود داشته باشد، به عنوان یک قاعده، تنها یکی از این ایزومرهای هندسی می تواند به عنوان بستری برای عمل آنزیم عمل کند.

به عنوان مثال، فوماراز تنها تبدیل اسید فوماریک (ایزومر ترانس) را کاتالیز می کند، اما روی اسید مالئیک (ایزومر سیس) اثری ندارد.

بنابراین، به دلیل ویژگی عمل، آنزیم ها از وقوع اطمینان حاصل می کنند سرعت بالاتنها واکنش‌های خاصی از طیف عظیمی از تحولات ممکن در ریزفضای سلول‌ها و کل ارگانیسم انجام می‌شود که در نتیجه شدت متابولیسم را تنظیم می‌کند.

عوامل تعیین کننده فعالیت آنزیم

عواملی که سرعت واکنش‌های کاتالیز شده توسط آنزیم‌ها را تعیین می‌کنند در اینجا به اختصار مورد بحث قرار خواهند گرفت و سؤالات مربوط به فعال‌سازی و مهار عمل آنزیم با جزئیات بیشتری مورد بحث قرار خواهند گرفت.

همانطور که مشخص است، سرعت هر واکنش شیمیایی با گذشت زمان کاهش می یابد، با این حال، منحنی پیشرفت واکنش های آنزیمی در طول زمان (نگاه کنید به شکل 53) شکل کلی که مشخصه واکنش های شیمیایی همگن است را ندارد. کاهش سرعت واکنش‌های آنزیمی در طول زمان ممکن است به دلیل مهار محصولات واکنش، کاهش درجه اشباع آنزیم با سوبسترا (از آنجایی که غلظت سوبسترا با ادامه واکنش کاهش می‌یابد) و غیرفعال شدن جزئی آنزیم در دمای معین و pH محیط.

علاوه بر این، باید سرعت واکنش معکوس را نیز در نظر گرفت، که ممکن است زمانی که غلظت محصولات واکنش آنزیمی افزایش می‌یابد قابل توجه‌تر باشد. با در نظر گرفتن این شرایط، هنگام مطالعه میزان واکنش های آنزیمی در بافت ها و مایعات بیولوژیکیمعمولاً، سرعت واکنش اولیه در شرایطی تعیین می‌شود که سرعت واکنش آنزیمی به خطی نزدیک می‌شود (از جمله زمانی که غلظت سوبسترا به اندازه کافی برای اشباع شدن بالا باشد).

اثر سوبسترا و غلظت آنزیم
در مورد نرخ واکنش آنزیمی

از مطالب فوق نتیجه می گیرد نتیجه گیری مهمیکی از مهم‌ترین عوامل تعیین‌کننده سرعت واکنش آنزیمی، غلظت سوبسترا است. در غلظت ثابت آنزیم، سرعت واکنش به تدریج افزایش می‌یابد و به حداکثر معینی می‌رسد (شکل 54)، زمانی که افزایش بیشتر در مقدار سوبسترا دیگر بر سرعت واکنش تأثیر نمی‌گذارد یا در برخی موارد حتی آن را مهار می‌کند. همانطور که از منحنی رابطه بین سرعت واکنش آنزیمی و غلظت سوبسترا مشاهده می شود، در غلظت های پایین بستر رابطه مستقیمی بین این شاخص ها وجود دارد، اما در غلظت های بالا سرعت واکنش مستقل از غلظت بستر؛ در این موارد معمولاً فرض می شود که سوبسترا بیش از حد است و آنزیم کاملاً اشباع شده است. عامل محدود کننده سرعت در مورد دوم غلظت آنزیم است.

سرعت هر واکنش آنزیمی به طور مستقیم به غلظت آنزیم بستگی دارد. در شکل 55 رابطه بین سرعت واکنش و افزایش مقادیر آنزیم در حضور سوبسترا اضافی را نشان می دهد. مشاهده می شود که یک رابطه خطی بین این مقادیر وجود دارد، یعنی سرعت واکنش متناسب با مقدار آنزیم موجود است.

هرگونه مطالعه در مورد خواص آنزیم ها، هرگونه کاربرد آنها در فعالیت های عملی - در پزشکی و در اقتصاد ملی- همیشه با نیاز به دانستن اینکه واکنش آنزیمی با چه سرعتی انجام می شود همراه است. برای درک و ارزیابی صحیح نتایج تعیین فعالیت آنزیمی، باید به وضوح تصور کنید که سرعت واکنش به چه عواملی بستگی دارد و چه شرایطی بر آن تأثیر می گذارد. چنین شرایطی زیاد است. اول از همه، این نسبت غلظت خود مواد واکنش دهنده است: آنزیم و سوبسترا. علاوه بر این، اینها همه انواع ویژگی های محیطی هستند که واکنش در آن انجام می شود: دما، اسیدیته، وجود نمک ها یا سایر ناخالصی ها که می توانند روند آنزیمی را هم تسریع و هم کند کنند و غیره.

عمل آنزیم ها به عوامل مختلفی بستگی دارد، در درجه اول به دما و واکنش محیط (pH). دمای بهینه که در آن فعالیت آنزیم در آن بالاتر است معمولاً در محدوده 37 تا 50 درجه سانتیگراد است. در دماهای پایین تر، سرعت واکنش های آنزیمی کاهش می یابد و در دمای نزدیک به صفر درجه سانتی گراد تقریباً به طور کامل متوقف می شود. با افزایش دما، سرعت نیز کاهش می یابد و در نهایت به طور کامل متوقف می شود. کاهش شدت آنزیم با افزایش دما عمدتاً به دلیل تخریب پروتئین موجود در آنزیم است. از آنجایی که پروتئین ها در حالت خشک بسیار کندتر از زمانی که هیدراته می شوند (به شکل ژل یا محلول پروتئینی) دنیشن می شوند، غیرفعال شدن آنزیم ها در حالت خشک بسیار کندتر از حضور رطوبت اتفاق می افتد. بنابراین، هاگ های باکتری خشک یا دانه های خشک می توانند حرارت را تا دمای بسیار بالاتر تحمل کنند. دمای بالا، از دانه ها و هاگ ها مرطوب ترند.

برای اکثر آنزیم های شناخته شده فعلی، pH بهینه تعیین شده است که در آن حداکثر فعالیت را دارند. این مقدار یک معیار مهم برای ویژگی های آنزیم است. گاهی از این خاصیت آنزیم ها برای جداسازی مقدماتی آنها استفاده می شود. وجود pH بهینه را می توان با این واقعیت توضیح داد که آنزیم ها پلی الکترولیت هستند و شارژ آنها به مقدار pH بستگی دارد. گاهی اوقات مواد همراه می توانند pH بهینه را تغییر دهند، مانند محلول های بافر. در برخی موارد، بسته به سوبسترا، آنزیم هایی با ویژگی ضعیف بیان شده دارای چندین بهینه هستند.

عامل مهمی که عملکرد آنزیم ها به آن بستگی دارد، همانطور که سورنسن برای اولین بار مشخص کرد، واکنش فعال محیط است - pH. آنزیم های منفرد در مقدار pH بهینه برای عملکردشان متفاوت هستند. به عنوان مثال، پپسین موجود در شیره معده در یک محیط شدیدا اسیدی (pH 1-2) بیشترین فعالیت را دارد. تریپسین - یک آنزیم پروتئولیتیک که توسط پانکراس ترشح می شود، در یک محیط کمی قلیایی (pH 8 - 9) عملکرد مطلوبی دارد. پاپائین، آنزیمی با منشاء گیاهی، در یک محیط کمی اسیدی (pH 5-6) به طور مطلوب عمل می کند.

نتیجه این است که مقدار (PH Optimum) یک علامت بسیار حساس برای این آنزیم است. این بستگی به ماهیت بستر و ترکیب محلول بافر دارد و بنابراین یک ثابت واقعی نیست. همچنین لازم است خواص آنزیم ها را به عنوان اجسام پروتئینی که قادر به دناتوره شدن اسید-باز هستند در نظر داشته باشید. دناتوره شدن اسید-باز می تواند منجر به تغییرات غیر قابل برگشت در ساختار آنزیم با از دست دادن خواص کاتالیزوری آن شود.

سرعت هر فرآیند آنزیمی تا حد زیادی به غلظت سوبسترا و آنزیم بستگی دارد. به طور معمول، سرعت واکنش مستقیماً با مقدار آنزیم متناسب است، مشروط بر اینکه محتوای سوبسترا در محدوده بهینه یا کمی بیشتر باشد. در مقدار ثابت آنزیم، سرعت با افزایش غلظت سوبسترا افزایش می یابد. این واکنش تابع قانون کنش توده ای است و در پرتو نظریه مایکلیس-منتون، یعنی:

V=K(F)،

V - سرعت واکنش
K - ثابت نرخ
F - غلظت آنزیم.

وجود یون های خاص در محیط واکنش می تواند تشکیل سوبسترای فعال کمپلکس آنزیمی را فعال کند که در این صورت سرعت واکنش آنزیمی افزایش می یابد. چنین موادی فعال کننده نامیده می شوند. در این حالت، موادی که واکنش های آنزیمی را کاتالیز می کنند، مستقیماً در آنها شرکت نمی کنند. فعالیت برخی از آنزیم ها به طور قابل توجهی تحت تأثیر غلظت نمک ها در سیستم قرار می گیرد، در حالی که سایر آنزیم ها به حضور یون ها حساس نیستند. با این حال، برخی از یون ها برای عملکرد طبیعی برخی از آنزیم ها کاملا ضروری هستند. یون هایی شناخته شده اند که فعالیت برخی از آنزیم ها را مهار می کنند و برای برخی دیگر فعال کننده هستند. فعال کننده های خاص عبارتند از کاتیون های فلزی: Na +، K +، Rb +، Cs +، Mg2 +، Ca2 +، Zn2 +، Cd2 +، Cr2 +، Cu2 +، Mn2 +، Co2 +، Ni2 +، Al3 +. همچنین مشخص است که کاتیون‌های Fe2+، Rb+، Cs+ تنها در حضور منیزیم به عنوان فعال‌کننده عمل می‌کنند؛ در موارد دیگر، این کاتیون‌ها فعال‌کننده نیستند. در بیشتر موارد، یک یا دو یون می توانند آنزیم خاصی را فعال کنند. به عنوان مثال، Mg2 + - یک فعال کننده رایج برای بسیاری از آنزیم ها، که روی سوبستراهای فسفری شده عمل می کند، تقریباً در همه موارد می تواند با Mn2 + جایگزین شود، اگرچه فلزات دیگر نمی توانند جایگزین آن شوند. لازم به ذکر است که فلزات قلیایی خاکی به طور کلی با یکدیگر رقابت می کنند، به ویژه، Ca2 + فعالیت بسیاری از آنزیم های فعال شده توسط Mg2 + و Zn2 + را سرکوب می کند. دلیل این امر هنوز مشخص نیست. مکانیسم تأثیر یون های فلزی - فعال کننده ها می تواند متفاوت باشد. اول از همه، فلز ممکن است جزئی از محل فعال آنزیم باشد. اما می تواند به عنوان یک پل ارتباطی بین آنزیم و سوبسترا عمل کند و بستر را در محل فعال آنزیم نگه دارد. شواهدی وجود دارد که یون های فلزی قادر به اتصال هستند ترکیب آلیبا پروتئین ها و در نهایت، یکی از مکانیسم های ممکن عمل فلزات به عنوان فعال کننده، تغییر در ثابت تعادل واکنش آنزیمی است. ثابت شده است که آنیون ها بر فعالیت تعدادی از آنزیم ها نیز تأثیر می گذارند. به عنوان مثال، تأثیر CI بر فعالیت A- آمیلاز با منشاء حیوانی بسیار زیاد است.

عملکرد آنزیم ها نیز به وجود فعال کننده ها یا مهار کننده های خاص بستگی دارد. بنابراین، آنزیم انتروکیناز پانکراس تریپسینوژن غیر فعال را به تریپسین فعال تبدیل می کند. این گونه آنزیم های غیر فعال موجود در سلول ها و در ترشحات غدد مختلف، پروآنزیم نامیده می شوند. یک آنزیم می تواند رقابتی یا غیر رقابتی باشد. در مهار رقابتی، بازدارنده و سوبسترا با یکدیگر رقابت می کنند و سعی می کنند یکدیگر را از کمپلکس آنزیم-سوبسترا جابجا کنند. اثر یک بازدارنده رقابتی با غلظت های بالای بستر حذف می شود، در حالی که اثر یک بازدارنده غیررقابتی در این شرایط باقی می ماند. اثر فعال کننده ها و بازدارنده های خاص بر روی آنزیم است پراهمیتبرای تنظیم فرآیندهای آنزیمی در بدن.

در کنار وجود فعال کننده های آنزیمی، تعدادی از مواد نیز شناخته شده اند که وجود آن ها باعث مهار عمل کاتالیزوری آنزیم ها و یا غیرفعال شدن کامل آن می شود. چنین موادی معمولاً بازدارنده نامیده می شوند. بازدارنده ها موادی هستند که به روش شیمیایی خاصی بر روی آنزیم ها عمل می کنند و با توجه به ماهیت عملکرد آنها می توان آنها را به بازدارنده های برگشت پذیر و غیر قابل برگشت تقسیم کرد. مهار برگشت پذیر با تعادل بین آنزیم و بازدارنده با یک ثابت تعادل مشخص مشخص می شود. سیستمی از این نوع بسته به غلظت بازدارنده با درجه خاصی از بازداری مشخص می شود و مهار به سرعت حاصل می شود و سپس مستقل از زمان است. هنگامی که مهار کننده با دیالیز حذف می شود، فعالیت آنزیم بازیابی می شود. مهار برگشت ناپذیر در درجه اول در این واقعیت بیان می شود که دیالیز فعالیت آنزیم را بازیابی نمی کند. و بر خلاف مهار برگشت پذیر، با گذشت زمان افزایش می یابد، به طوری که مهار کامل فعالیت کاتالیزوری آنزیم می تواند در غلظت بسیار پایین بازدارنده رخ دهد. در این مورد، اثربخشی بازدارنده به ثابت تعادل بستگی ندارد، بلکه به ثابت سرعت بستگی دارد که نسبت آنزیمی را که در این مورد مهار می شود، تعیین می کند.



در نتیجه، در رابطه با PH محیط، آنزیم های گوارشی ماهی ها عمدتاً در شرایط بهینه کار نمی کنند. این "کمبود" در عملکرد دستگاه گوارش با این واقعیت جبران می شود که هضم در ماهی با مخلوط کردن مداوم غذا و آنزیم های دستگاه گوارش به دلیل پریستالیس دومی اتفاق می افتد. حرکات دستگاه گوارش نه تنها برای حرکت مداوم غذا در طول دستگاه، بلکه برای مخلوط کردن آنزیم با سوبسترا (غذا)، برای آسیاب کردن بستر و اشباع بهتر آن با آنزیم مهم است.[...]

فونک به طور تجربی نشان داد که اگر هضم در لوله‌های آزمایش با هم زدن مداوم انجام شود، فیبرین توسط آب پاک کراتیک تقریباً 2 برابر سریع‌تر هضم می‌شود در مقایسه با لوله‌های آزمایش تیره که در آن هم زدن انجام نمی‌شود.

در طی فرآیند هضم، بخش‌های جدیدی از آنزیم‌ها به طور مداوم در دستگاه گوارش آزاد می‌شود که البته باعث افزایش توانایی گوارشی دستگاه گوارش می‌شود.[...]

در شرایط طبیعی، محصولات حاصل از برهمکنش شیمیایی: آنزیم و سوبسترا از کره واکنش حذف می شوند و در نتیجه شرایطی برای اثر کاملتر آنزیم بر روی بستر ایجاد می شود، یعنی اثر بازدارندگی معکوس محصول واکنش شیمیایی بر روی ماده اولیه وجود ندارد. مواد واکنش دهنده.[...]

هر آنزیم فعال کننده خاص خود را دارد که در حضور آن آنزیم فعال می شود. پپسین دارای اسید هیدروکلریک، تریپسین دارای انتروکیناز و صفرا، لیپاز دارای کلرید، منیزیم و صفرا است.[...]

تریپسین معمولا پروتئین ها را در یک محیط کمی قلیایی هضم می کند، اما در محیط اسیدی هضم نمی شود. اما اگر مقدار قابل توجهی صفرا اضافه شود، می تواند فیبرین را در یک محیط کمی اسیدی هضم کند.[...]

همانطور که می بینید، فعال شدن آنزیم ها در بدن می تواند به روش های مختلفی انجام شود و نتیجه نهایی هضم، کامل بودن آن، نه تنها به خود آنزیم، بلکه به محیطی که در آن کار می کند، به آن ها بستگی دارد. فعال کننده هایی که در دستگاه گوارش آزاد می شوند و علاوه بر این، به پریستالسیس دستگاه گوارش نیز بستگی دارند.[...]

بنابراین، شدت هضم غذا نه تنها به کیفیت آن، بلکه به خود آنزیم نیز بستگی دارد. فرض کنید غلظت آنزیم به اندازه کافی زیاد است و روی یک بستر خاص عمل می کند، بنابراین یک محیط مساعد برای هضم موفقیت آمیز غذا نیز لازم است." اگر محیط برای عملکرد آنزیم نامطلوب باشد، آنزیم ممکن است به هیچ وجه عمل نکند یا اثر ضعیفی روی بستر داشته باشد.