Di antara berjuta-juta jenis molekul yang membentuk persekitaran biokimia badan, terdapat beribu-ribu yang memainkan peranan maklumat. Walaupun kita tidak menganggap bahan-bahan yang dikeluarkan oleh badan ke alam sekitar, berkomunikasi dengan makhluk hidup lain: sesama kaum, musuh dan mangsa, pelbagai jenis molekul boleh diklasifikasikan ke dalam kelas yang berbeza secara biologi. bahan aktif(disingkat BAS), beredar dalam media cecair badan dan menghantar maklumat ini atau itu dari pusat ke pinggir, dari satu sel ke sel lain, atau dari pinggir ke pusat. Walaupun kepelbagaian komposisi dan struktur kimia, semua molekul ini dalam satu cara atau yang lain secara langsung mempengaruhi proses metabolik yang dijalankan oleh sel-sel tertentu badan.
Yang paling penting untuk pengawalan fisiologi bahan aktif secara biologi ialah mediator, hormon, enzim dan vitamin.
Pengantara - Ini adalah bahan bukan protein, mempunyai struktur yang agak mudah dan berat molekul yang rendah. Mereka dilepaskan oleh hujung sel saraf di bawah pengaruh impuls saraf seterusnya yang diterima di sana (dari vesikel khas di mana ia terkumpul dalam selang antara impuls saraf). Depolarisasi membran gentian saraf membawa kepada pecah vesikel matang, dan titisan pemancar memasuki celah sinaptik. Sinaps ialah persimpangan dua gentian saraf atau gentian saraf dengan sel tisu lain. Walaupun isyarat dihantar secara elektrik di sepanjang gentian saraf, tidak seperti wayar logam konvensional, gentian saraf tidak boleh disambungkan secara mekanikal antara satu sama lain: impuls tidak boleh dihantar dengan cara ini, kerana sarung gentian saraf bukanlah konduktor, tetapi penebat. Dalam pengertian ini, gentian saraf kurang seperti wayar dan lebih seperti kabel yang dikelilingi oleh lapisan penebat elektrik. Inilah sebabnya mengapa pengantara kimia diperlukan. Peranan ini dilakukan dengan tepat oleh molekul mediator. Sekali dalam celah sinaptik, pemancar bertindak pada membran pascasinaptik, membawa kepada perubahan setempat dalam polarisasinya, dan dengan itu impuls elektrik dijana dalam sel yang mana pengujaan perlu dipindahkan. Selalunya, molekul acetylcholine, adrenaline, norepinephrine, dopamine dan gamma-aminobutyric acid (GABA) bertindak sebagai mediator dalam tubuh manusia. Sebaik sahaja tindakan mediator pada membran postsynaptic selesai, molekul mediator dimusnahkan dengan bantuan enzim khas yang sentiasa ada di persimpangan sel ini, dengan itu menghalang pengujaan berlebihan membran postsynaptic dan, dengan itu, sel-sel di mana pengaruh maklumat diberikan. Atas sebab inilah satu impuls yang mencapai membran presinaptik menghasilkan satu impuls dalam membran pascasinaptik. Pengurangan rizab pemancar dalam membran presinaptik kadangkala boleh menyebabkan gangguan dalam pengaliran impuls saraf.
Hormon - bahan berat molekul tinggi yang dihasilkan oleh kelenjar endokrin untuk mengawal aktiviti organ dan sistem badan yang lain.
Mengikut komposisi kimianya, hormon boleh tergolong dalam kelas yang berbeza. sebatian organik, berbeza dengan ketara dalam saiz molekul (Jadual 13). Komposisi kimia Hormon menentukan mekanisme interaksinya dengan sel sasaran.
Hormon boleh terdiri daripada dua jenis - lakonan langsung atau tropika. Yang pertama secara langsung menjejaskan sel somatik, mengubah keadaan metabolik mereka dan menyebabkan mereka mengubah aktiviti fungsinya. Yang terakhir ini bertujuan untuk mempengaruhi kelenjar endokrin lain, di mana, di bawah pengaruh hormon tropika, pengeluaran hormon mereka sendiri, yang biasanya bertindak secara langsung pada sel somatik, dipercepatkan atau diperlahankan.
Agensi Pendidikan Persekutuan
Institusi pendidikan negeri
pendidikan profesional tinggi "Universiti Teknikal Negeri Perm" Jabatan Kimia dan Bioteknologi
Kimia sebatian aktif secara biologi
Nota kuliah untuk pelajar sepenuh masa
kepakaran 070100 "Bioteknologi"
Rumah penerbitan
Universiti Teknikal Negeri Perm
Disusun oleh: Ph.D. biol. Sains L.V. Anikina
Penyemak
Ph.D. kimia. Sains, Profesor Madya I.A. Tolmacheva
(Universiti Negeri Perm)
Kimia bahan aktif secara biologi/komp. L.V. Anikina - Perm: Rumah Penerbitan Perm. negeri teknologi Univ., 2009. – 109 p.
Nota kuliah mengenai program kursus "Kimia bahan aktif biologi" dibentangkan.
Ditujukan untuk pelajar sepenuh masa ke arah 550800 "Teknologi kimia dan bioteknologi", kepakaran 070100 "Bioteknologi".
© Institusi Pendidikan Pendidikan Profesional Tinggi Negeri
"Negeri Perm
Universiti Teknikal", 2009
Pendahuluan……………………………………………………………………………………..4
Kuliah 1. Komponen kimia benda hidup………………………………………….7
Kuliah 2. Karbohidrat……………………………………………………………………….12
Kuliah 3. Lipid………………………………………………………………..20
Kuliah 4. Asid amino……………………………………………………..…35
Kuliah 5. Protein………………………………………………………………………….43
Kuliah 6. Sifat-sifat protein……………………………………………………...57
Kuliah 7. Protein ringkas dan kompleks……………………………………………………...61
Kuliah 8. Asid nukleik dan nukleoprotein……………………………….72
Kuliah 9. Enzim……………………………………………………….85
Kuliah 10. Pengelasan enzim……………………………………………………………… 94
pengenalan
Apabila melatih pakar dalam bioteknologi, disiplin asas yang paling penting ialah biokimia, kimia organik dan kimia bahan aktif secara biologi. Disiplin ini membentuk asas asas bioteknologi, pembangunan yang dikaitkan dengan penyelesaian masalah sosial utama pada zaman kita seperti penyediaan tenaga, makanan dan sumber makanan, perlindungan alam sekitar dan kesihatan manusia.
Mengikut keperluan Standard Pendidikan Profesional Tinggi Negeri untuk kandungan minimum mandatori program pendidikan asas ke arah 550800 "Teknologi kimia dan bioteknologi", khusus 070100 "Bioteknologi", disiplin "Kimia bahan aktif biologi" termasuk yang berikut unit didaktik: struktur dan organisasi spatial protein, asid asid nukleik, karbohidrat, lipid, bioregulator berat molekul rendah dan antibiotik; konsep enzim, antibodi, protein struktur; pemangkinan enzimatik.
Tujuan pengajaran disiplin "Kimia Bahan Aktif Secara Biologi" adalah untuk membentuk idea pelajar tentang struktur dan asas berfungsi bahan aktif secara biologi, tentang pemangkinan enzimatik.
Kuliah mengenai disiplin "Kimia Bahan Aktif Biologi" adalah berdasarkan pengetahuan pelajar tentang kursus "Kimia Am", "Kimia Tak Organik", "Kimia Fizikal", "Kimia Analitik" dan "Kimia Sebatian Koordinasi". Peruntukan disiplin ini digunakan untuk kajian lanjut kursus "Biokimia", "Mikrobiologi", "Bioteknologi".
Nota kuliah yang dicadangkan meliputi topik berikut yang diajar dalam kursus "Kimia Bahan Aktif Secara Biologi":
Karbohidrat, klasifikasi, struktur kimia dan peranan biologi, tindak balas kimia ciri karbohidrat. Monosakarida, disakarida, polisakarida.
Lipid. Pengelasan mengikut struktur kimia, fungsi biologi lipid dan derivatifnya - vitamin, hormon, bioregulator.
Asid amino, formula am, klasifikasi dan peranan biologi. Sifat fizikokimia asid amino. Asid amino proteinogenik, asid amino sebagai prekursor molekul aktif secara biologi - koenzim, asid hempedu, neurotransmiter, hormon, histohormon, alkaloid, dan beberapa antibiotik.
Protein, komposisi unsur dan fungsi protein. Struktur utama protein. Ciri-ciri ikatan peptida. Struktur sekunder protein: α-helix dan β-sheet. Struktur protein supersecondary, prinsip domain evolusi protein. Struktur tertier protein dan ikatan yang menstabilkannya. Konsep protein fibrillar dan globular. Struktur kuarter protein.
Sifat fizikokimia dan biologi protein. Denaturasi. Chaperones.
Protein ringkas: histon, protamin, prolamin, glutein, albumin, globulin, skleroprotein, toksin.
Protein kompleks: kromoprotein, metaloprotein, lipoprotein, glikoprotein, proteoglikan, nukleoprotein.
Asid nukleik, peranan biologi dalam sel. Bes nitrogen, nukleosida, nukleotida, polinukleotida DNA dan RNA. Jenis-jenis RNA. Struktur spatial DNA, tahap pemadatan DNA dalam kromatin.
Enzim sebagai pemangkin biologi, perbezaannya daripada pemangkin bukan protein. Enzim ringkas dan kompleks. Tapak aktif enzim. Mekanisme tindakan enzim, pengurangan tenaga pengaktifan, pembentukan kompleks enzim-substrat, teori ubah bentuk ikatan, asid-bes dan pemangkinan kovalen. Isoform enzim. Sistem multienzim.
Peraturan aktiviti enzim di peringkat sel: proteolisis terhad, pengagregatan molekul, pengubahsuaian kimia, perencatan alosterik. Jenis perencatan: boleh balik dan tidak boleh balik, berdaya saing dan tidak berdaya saing. Pengaktif dan perencat enzim.
Nomenklatur enzim. Klasifikasi antarabangsa enzim.
Oksidoreduktase: dehidrogenase yang bergantung kepada NAD, dehidrogenase yang bergantung kepada flavin, kuinon, sistem sitokrom, oksidase.
Transferase: phosphotransferases, acyltransferases dan koenzim A, aminotransferases menggunakan pyridoxal phosphate, C 1 -transferases yang mengandungi bentuk aktif sebagai koenzim asid folik dan cyanocobalamin, suatu glycosyltransferase.
Hidrolase: esterase, fosfatase, glikosidase, peptidase, amidase.
Lyases: decarboxylases menggunakan tiamin pirofosfat sebagai koenzim, aldolase, hidratase, deaminases, sintase.
Isomerase: pemindahan hidrogen, fosfat dan kumpulan asil, pergerakan ikatan berganda, stereoisomerase.
Ligase: hubungan antara sintesis dan pecahan ATP, karboksilase dan peranan karboksibiotin, asil-koenzim A sintetase.
Pada akhir nota kuliah terdapat senarai literatur yang mesti digunakan untuk berjaya menguasai kursus "Kimia Bahan Aktif Biologi".
Metabolit tidak spesifik .
Metabolit khusus :
A). hormon tisu (parahormon);
b). hormon sebenar.
Metabolit tidak spesifik- produk metabolik yang dihasilkan oleh mana-mana sel dalam proses aktiviti penting dan mempunyai aktiviti biologi (CO 2, asid laktik).
Metabolit khusus- bahan buangan yang dihasilkan oleh jenis sel khusus tertentu, yang mempunyai aktiviti biologi dan kekhususan tindakan:
A) hormon tisu- BAS yang dihasilkan oleh sel khusus mempunyai kesan terutamanya di tapak pengeluaran.
b) hormon sebenar- dihasilkan oleh kelenjar endokrin
Penyertaan bahan aktif secara biologi pada pelbagai peringkat peraturan neurohumoral:
saya tingkatkan : peraturan tempatan atau tempatan Disediakan oleh faktor humoral : kebanyakannya - metabolit tidak spesifik dan pada tahap yang lebih rendah - metabolit tertentu (hormon tisu).
II peringkat peraturan : serantau (organ).hormon tisu.
Tahap III - interorgan, peraturan antara sistem. Peraturan humor diwakili kelenjar endokrin.
Tahap IV. Tahap keseluruhan organisma. Saraf dan peraturan humoral adalah subordinat pada tahap peraturan tingkah laku ini.
Pengaruh kawal selia di mana-mana peringkat ditentukan oleh beberapa faktor:
kuantiti bahan aktif secara biologi;
2. kuantiti reseptor;
3. sensitiviti reseptor.
Pada gilirannyasensitiviti bergantung:
A). daripada keadaan berfungsi sel;
b). mengenai keadaan persekitaran mikro (pH, kepekatan ion, dll.);
V). mengenai tempoh pendedahan kepada faktor yang mengganggu.
Peraturan tempatan (1 peringkat peraturan)
Rabu ialah cecair tisu. Faktor utama:
Sambungan kreatif.
2. Metabolit tidak spesifik.
Sambungan kreatif- pertukaran antara sel-sel makromolekul yang membawa maklumat tentang proses selular, membolehkan sel-sel tisu berfungsi secara kooperatif. Ini adalah salah satu kaedah pengawalseliaan yang paling evolusioner.
Keylon- bahan yang menyediakan sambungan kreatif. Mereka diwakili oleh protein mudah atau glikoprotein yang mempengaruhi pembahagian sel dan sintesis DNA. Pelanggaran sambungan kreatif mungkin mendasari beberapa penyakit (pertumbuhan tumor) serta proses penuaan.
Metabolit tidak spesifik - CO 2, asid laktik - bertindak di tapak pembentukan pada kumpulan sel jiran.
Peraturan serantau (organ) (peraturan peringkat ke-2)
1. metabolit tidak spesifik,
2. metabolit khusus (hormon tisu).
Sistem hormon tisu
|
bahan |
Tempat penjanaan |
Kesan |
|
Seratonin |
mukosa usus (tisu enterochromaffin), otak, platelet |
Pengantara CNS, kesan vasoconstrictor, hemostasis vaskular-platelet |
|
Prostaglandin |
terbitan asid arakidonik dan linolenik, tisu badan |
Kesan vasomotor, dan kesan dilator dan constrictor, meningkat pengecutan rahim, meningkatkan perkumuhan air dan natrium, mengurangkan rembesan enzim dan HCl oleh perut |
|
Bradykinin |
Peptida, plasma darah, kelenjar air liur, paru-paru |
kesan vasodilator, meningkatkan kebolehtelapan vaskular |
|
Asetilkolin |
otak, ganglia, persimpangan neuromuskular |
melegakan otot licin saluran darah, mengurangkan kontraksi jantung |
|
Histamin |
terbitan histidin, perut dan usus, kulit, sel mast, basofil |
pengantara reseptor sakit, melebarkan saluran mikro, meningkatkan rembesan kelenjar gastrik |
|
Endorfin, enkefalin |
otak |
kesan analgesik dan penyesuaian |
|
Hormon gastrousus |
dihasilkan dalam pelbagai jabatan Saluran gastrousus |
mengambil bahagian dalam peraturan rembesan, motilitas dan proses penyerapan |
Doktor Sains Biologi, Profesor V. M. Shkumatov;
timbalan Ketua pengarah pada soalan
pembangunan inovatif RUE "Belmedpreparaty"
Calon Sains Teknikal T. V. Trukhacheva
Leontyev, V. N.
Kimia bahan aktif secara biologi: kursus elektronik teks kuliah untuk pelajar kepakaran 1-48 02 01 "Bioteknologi" bentuk pengajian sepenuh masa dan separuh masa / V. N. Leontiev, O. S. Ignatovets. – Minsk: BSTU, 2013. – 129 p.
Kursus elektronik teks kuliah ditumpukan kepada ciri struktur dan fungsian dan sifat kimia kelas utama bahan aktif secara biologi (protein, karbohidrat, lipid, vitamin, antibiotik, dll.). Kaedah sintesis kimia dan analisis struktur kelas sebatian yang disenaraikan, sifat dan kesannya terhadap sistem biologi, serta pengedaran dalam alam semula jadi.
| Topik 1. Pengenalan | 4 |
| Topik 2. Protein dan peptida. Struktur utama protein dan peptida | |
| Topik 3. Organisasi struktur protein dan peptida. Kaedah pemilihan | |
| Topik 4. Sintesis kimia dan pengubahsuaian kimia protein dan peptida | |
| Topik 5. Enzim | 45 |
| Topik 6. Beberapa protein penting secara biologi | 68 |
| Topik 7. Struktur asid nukleik | 76 |
| Topik 8. Struktur karbohidrat dan biopolimer yang mengandungi karbohidrat | |
| Topik 9. Struktur, sifat dan sintesis kimia lipid | 104 |
| Topik 10. Steroid | 117 |
| Topik 11. Vitamin | 120 |
| Topik 12. Pengenalan kepada farmakologi. Farmakokinetik | 134 |
| Topik 13. Ubat antimalaria | 137 |
| Topik 14. Bermaksud menjejaskan pusat sistem saraf | |
| Topik 15. Ubat sulfonamida | 144 |
| Topik 16. Antibiotik | 146 |
| Bibliografi | 157 |
Topik 1. pengenalan
Kimia bahan aktif biologi mengkaji struktur dan fungsi biologi komponen terpenting bahan hidup, terutamanya biopolimer dan bioregulator molekul rendah, memberi perhatian khusus untuk menjelaskan corak hubungan antara struktur dan tindakan biologi. Pada asasnya, ia adalah asas kimia biologi moden. Dengan membangunkan masalah asas kimia dunia hidup, kimia bioorganik menyumbang kepada penyelesaian masalah mendapatkan secara praktikal ubat penting untuk perubatan, pertanian, dan beberapa industri.
Objek kajian: protein dan peptida, asid nukleik, karbohidrat, lipid, biopolimer campuran - glikoprotein, nukleoprotein, lipoprotein, glikolipid, dll.; alkaloid, terpenoid, vitamin, antibiotik, hormon, prostaglandin, bahan pertumbuhan, feromon, toksin, serta sintetik ubat-ubatan, racun perosak, dsb.
Kaedah penyelidikan: senjata utama terdiri daripada kaedah kimia organik, walau bagaimanapun, untuk menyelesaikan masalah struktur dan fungsi, pelbagai fizikal, fizikokimia, matematik dan kaedah biologi.
Matlamat utama: pengasingan sebatian yang dikaji dalam keadaan individu menggunakan penghabluran, penyulingan, pelbagai jenis kromatografi, elektroforesis, ultraturasan, ultrasentrifugasi, taburan arus balas, dsb.; penubuhan struktur, termasuk struktur spatial, berdasarkan pendekatan kimia organik dan fizikal-organik menggunakan spektrometri jisim, pelbagai jenis spektroskopi optik (IR, UV, laser, dll.), analisis pembelauan sinar-X, resonans magnet nuklear, paramagnet elektron resonans, putaran penyebaran optik dan dichroism bulat, kaedah kinetik pantas, dsb. dalam kombinasi dengan pengiraan komputer; sintesis kimia dan pengubahsuaian kimia bagi sebatian yang dikaji, termasuk sintesis lengkap, sintesis analog dan derivatif, untuk mengesahkan struktur, menjelaskan hubungan antara struktur dan fungsi biologi, dan mendapatkan ubat yang bernilai praktikal; ujian biologi sebatian yang terhasil dalam vitro Dan dalam vivo.
Paling biasa dalam biomolekul kumpulan berfungsi:
| hidroksil (alkohol) |  kumpulan amino (amina) |
 aldehid (aldehid) |  amida (amida) |
 karbonil (keton) |  ester |
 karboksilik (asid) |  halus |
 sulfhidril (tiol) |  metil |
 disulfida |  etil |
 fosfat |  fenil |
 guanidine |  imidazole |
Topik 2. Protein dan peptida. Struktur utama protein dan peptida
tupai– biopolimer berat molekul tinggi yang dibina daripada sisa asid amino. Berat molekul protein berkisar antara 6,000 hingga 2,000,000 Da. Ia adalah protein yang merupakan produk maklumat genetik yang dihantar dari generasi ke generasi dan menjalankan semua proses kehidupan dalam sel. Polimer yang sangat pelbagai ini mempunyai beberapa fungsi selular yang paling penting dan serba boleh.
Protein boleh dibahagikan:
1) mengikut struktur
:
protein ringkas dibina daripada sisa-sisa asid amino dan, apabila dihidrolisis, terurai hanya kepada asid amino bebas atau derivatifnya.
Protein kompleks ialah protein dua komponen yang terdiri daripada protein ringkas dan komponen bukan protein yang dipanggil kumpulan prostetik. Semasa hidrolisis protein kompleks, sebagai tambahan kepada asid amino bebas, bahagian bukan protein atau produk pecahannya terbentuk. Ia mungkin mengandungi ion logam (metaloprotein), molekul pigmen (kromoprotein), ia boleh membentuk kompleks dengan molekul lain (lipo-, nukleo-, glikoprotein), dan juga mengikat fosfat tak organik (fosfoprotein) secara kovalen;
2. keterlarutan air:
- larut air,
- larut garam,
- larut alkohol,
– tidak larut;
3. fungsi yang dilakukan : Fungsi biologi protein termasuk:
- pemangkin (enzimatik),
– peraturan (keupayaan untuk mengawal kelajuan tindak balas kimia dalam sel dan tahap metabolisme dalam keseluruhan organisma),
– pengangkutan (pengangkutan bahan dalam badan dan pemindahannya melalui biomembran),
– struktur (terdiri daripada kromosom, sitoskeleton, penghubung, otot, tisu sokongan),
– reseptor (interaksi molekul reseptor dengan komponen ekstraselular dan permulaan tindak balas selular tertentu).
Di samping itu, protein melakukan fungsi perlindungan, penyimpanan, toksik, kontraktil dan lain-lain;
4) bergantung kepada struktur spatial:
– fibrillar (ia digunakan secara semula jadi sebagai bahan struktur),
– globular (enzim, antibodi, beberapa hormon, dll.).
ASID AMINO, SIFAT-SIFATNYA
Asid amino dipanggil asid karboksilik yang mengandungi kumpulan amino dan kumpulan karboksil. Asid amino semula jadi ialah asid 2-aminokarboksilik, atau asid α-amino, walaupun terdapat asid amino seperti β-alanine, taurin, asid γ-aminobutyric. DALAM kes am Formula asid α-amino kelihatan seperti ini: 
Asid α-amino mempunyai empat substituen berbeza pada atom karbon ke-2, iaitu semua asid α-amino, kecuali glisin, mempunyai atom karbon tidak simetri (kiral) dan wujud dalam bentuk dua enansiomer - L- Dan D-asid amino. Asid amino semulajadi ialah L-baris. D-asid amino terdapat dalam bakteria dan antibiotik peptida.
Semua asid amino dalam larutan akueus boleh wujud dalam bentuk ion bipolar, dan jumlah casnya bergantung pada pH medium. Nilai pH di mana jumlah cas adalah sifar dipanggil titik isoelektrik. Pada titik isoelektrik, asid amino ialah zwitterion, iaitu kumpulan aminanya terprotonasi, dan kumpulan karboksilnya dipisahkan. Dalam kawasan pH neutral, kebanyakan asid amino adalah zwitterions: 
Asid amino tidak menyerap cahaya di kawasan spektrum yang kelihatan, asid amino aromatik menyerap cahaya di kawasan UV spektrum: triptofan dan tirosin pada 280 nm, fenilalanin pada 260 nm.
Protein memberikan beberapa tindak balas warna kerana kehadiran sisa asid amino tertentu atau kumpulan kimia am. Tindak balas ini digunakan secara meluas untuk tujuan analisis. Antaranya, yang paling terkenal ialah tindak balas ninhidrin, yang membolehkan penentuan kuantitatif kumpulan amino dalam protein, peptida dan asid amino, serta tindak balas biuret, yang digunakan untuk penentuan kualitatif dan kuantitatif protein dan peptida. Apabila protein atau peptida, tetapi bukan asid amino, dipanaskan dengan CuSO 4 dalam larutan alkali, sebatian kompleks kuprum berwarna ungu terbentuk, yang jumlahnya boleh ditentukan secara spektrofotometri. Tindak balas warna kepada asid amino individu digunakan untuk mengesan peptida yang mengandungi sisa asid amino yang sepadan. Untuk mengenal pasti kumpulan guanidin arginin, tindak balas Sakaguchi digunakan - apabila berinteraksi dengan a-naphthol dan natrium hipoklorit, guanidine dalam persekitaran alkali memberi warna merah. Cincin indole tryptophan boleh dikesan oleh tindak balas Ehrlich - warna merah-ungu apabila bertindak balas dengan p-dimethylamino-benzaldehyde dalam H 2 SO 4. Tindak balas Pauli mendedahkan sisa histidin dan tirosin, yang dalam larutan alkali bertindak balas dengan asid sulfonik diazobenzena, membentuk derivatif berwarna merah.
Peranan biologi asid amino:
1) unsur struktur peptida dan protein, yang dipanggil asid amino proteinogenik. Protein mengandungi 20 asid amino, yang dikodkan oleh kod genetik dan dimasukkan ke dalam protein semasa terjemahan, sebahagian daripadanya boleh difosforilasi, diasilasi atau dihidroksilasi;
2) unsur struktur sebatian semula jadi lain - koenzim, asid hempedu, antibiotik;
3) molekul isyarat. Sebahagian daripada asid amino adalah neurotransmitter atau prekursor neurotransmitter, hormon dan histohormon;
4) metabolit yang paling penting, contohnya, beberapa asid amino adalah prekursor alkaloid tumbuhan, atau berfungsi sebagai penderma nitrogen, atau merupakan komponen penting nutrisi.
Nomenklatur, berat molekul dan nilai pK asid amino diberikan dalam Jadual 1.
Jadual 1
Nomenklatur, berat molekul dan nilai pK asid amino
| Asid amino | Jawatan | Molekul berat badan | hlm K 1 (−COOH) | hlm K 2 (−NH3+) | hlm K R (R-kumpulan) |
| Glisin | Gly G | 75 | 2,34 | 9,60 | − |
| Alanin | Ala A | 89 | 2,34 | 9,69 | − |
| Valin | Val V | 117 | 2,32 | 9,62 | − |
| Leucine | Leu L | 131 | 2,36 | 9,60 | − |
| Isoleucine | Ile I | 131 | 2,36 | 9,68 | − |
| prolin | Pro P | 115 | 1,99 | 10,96 | − |
| Fenilalanin | Phe F | 165 | 1,83 | 9,13 | − |
| Tirosin | Tyr Y | 181 | 2,20 | 9,11 | 10,07 |
| Tryptophan | Trp W | 204 | 2,38 | 9,39 | − |
| Serin | Ser S | 105 | 2,21 | 9,15 | 13,60 |
| Threonine | Thr T | 119 | 2,11 | 9,62 | 13,60 |
| Sistein | Cys C | 121 | 1,96 | 10,78 | 10,28 |
| metionin | Bertemu M | 149 | 2,28 | 9,21 | − |
| Asparagine | Asn N | 132 | 2,02 | 8,80 | − |
| Glutamin | Gln Q | 146 | 2,17 | 9,13 | − |
| Aspartat | Asp D | 133 | 1,88 | 9,60 | 3,65 |
| Glutamat | Glu E | 147 | 2,19 | 9,67 | 4,25 |
| Lisin | Lys K | 146 | 2,18 | 8,95 | 10,53 |
| Arginine | Arg R | 174 | 2,17 | 9,04 | 12,48 |
| Histidine | H | 155 | 1,82 | 9,17 | 6,00 |
Asid amino berbeza dalam keterlarutan dalam air. Ini adalah kerana sifat zwitterionik mereka, serta keupayaan radikal untuk berinteraksi dengan air (hidrat). KEPADA hidrofilik termasuk radikal yang mengandungi kumpulan berfungsi kationik, anionik dan polar tidak bercas. KEPADA hidrofobik– radikal yang mengandungi kumpulan alkil atau aril.
Bergantung kepada kekutuban R-kumpulan terdapat empat kelas asid amino: nonpolar, polar tidak bercas, bercas negatif dan bercas positif.
Asid amino bukan polar termasuk: glisin; asid amino dengan rantai sampingan alkil dan aril - alanin, valine, leucine, isoleucine; tirosin, triptofan, fenilalanin; asid imino - prolin. Mereka berusaha untuk masuk ke dalam persekitaran hidrofobik "di dalam" molekul protein (Rajah 1).
nasi. 1. Asid amino bukan kutub
Asid amino bercas polar termasuk: asid amino bercas positif – histidin, lisin, arginin (Rajah 2); asid amino bercas negatif - aspartik dan asid glutamik(Gamb. 3). Mereka biasanya menonjol keluar ke dalam persekitaran berair protein.
Baki asid amino membentuk kategori polar tidak bercas: serine dan threonine (asid amino-alkohol); asparagine dan glutamin (amida asid aspartik dan glutamat); sistein dan metionin (asid amino yang mengandungi sulfur).
Oleh kerana pada pH neutral kumpulan COOH bagi asid glutamat dan aspartik tercerai sepenuhnya, ia biasanya dipanggil glutamat Dan aspartat tanpa mengira sifat kation yang terdapat dalam medium.
Sebilangan protein mengandungi asid amino khas yang terbentuk dengan mengubah suai asid amino biasa selepas dimasukkan ke dalam rantai polipeptida, contohnya, 4-hydroxyproline, phosphoserine, -carboxyglutamic acid, dsb. 
nasi. 2. Asid amino dengan kumpulan sampingan bercas
Semua asid amino yang terbentuk semasa hidrolisis protein dalam keadaan yang agak sederhana menunjukkan aktiviti optik, iaitu, keupayaan untuk memutar satah cahaya terkutub (dengan pengecualian glisin).
nasi. 3. Asid amino dengan kumpulan sampingan bercas
Semua sebatian yang boleh wujud dalam dua bentuk stereoisomer, L- dan D-isomer, mempunyai aktiviti optik (Rajah 4). Protein mengandungi sahaja L-asid amino. 
L-alanine D-alanine
nasi. 4. Isomer optik alanin
Glycine tidak mempunyai atom karbon asimetrik, manakala threonine dan isoleucine masing-masing mengandungi dua atom karbon asimetrik. Semua asid amino lain mempunyai satu atom karbon asimetri.
Bentuk optik tidak aktif asid amino dipanggil racemate, yang merupakan campuran equimolar D- Dan L-isomer, dan ditetapkan oleh simbol D.L.-.
M 
Nombor asid amino yang membentuk polipeptida dipanggil residu asid amino. Sisa asid amino disambungkan antara satu sama lain melalui ikatan peptida (Rajah 5), dalam pembentukan kumpulan α-karboksil satu asid amino dan kumpulan α-amino yang lain mengambil bahagian.
nasi. 5. Pembentukan ikatan peptida
Keseimbangan tindak balas ini beralih ke arah pembentukan asid amino bebas dan bukannya peptida. Oleh itu, biosintesis polipeptida memerlukan pemangkinan dan perbelanjaan tenaga.
Oleh kerana dipeptida mengandungi kumpulan karboksil dan amino reaktif, sisa asid amino lain boleh dilekatkan padanya dengan bantuan ikatan peptida baru, mengakibatkan pembentukan polipeptida - protein.
Rantai polipeptida terdiri daripada bahagian yang berulang secara tetap - kumpulan NHCHRCO, membentuk rantai utama (rangka atau tulang belakang molekul), dan bahagian yang berubah-ubah, termasuk rantai sisi yang berciri. R- kumpulan sisa asid amino menonjol dari tulang belakang peptida dan sebahagian besarnya membentuk permukaan polimer, menentukan banyak fizikal dan Sifat kimia protein. Putaran bebas dalam tulang belakang peptida adalah mungkin antara atom nitrogen kumpulan peptida dan atom α-karbon bersebelahan, serta antara atom α-karbon dan karbon kumpulan karbonil. Disebabkan ini, struktur linear boleh memperoleh konformasi spatial yang lebih kompleks.
Sisa asid amino yang mengandungi kumpulan α-amino bebas dipanggil N-terminal, dan mempunyai kumpulan -karboksil bebas – DENGAN-akhir.
Struktur peptida biasanya digambarkan dengan N-akhir.
Kadangkala kumpulan terminal -amino dan -karboksil mengikat antara satu sama lain, membentuk peptida kitaran.
Peptida berbeza dalam bilangan asid amino, komposisi asid amino dan susunan sambungan asid amino.
Ikatan peptida sangat kuat, dan hidrolisis kimianya memerlukan keadaan yang keras: suhu dan tekanan tinggi, persekitaran berasid dan masa yang lama.
Dalam sel hidup, ikatan peptida boleh dipecahkan oleh enzim proteolitik yang dipanggil protease, atau hidrolase peptida.
Sama seperti asid amino, protein adalah sebatian amfoterik dan dicas dalam larutan akueus. Setiap protein mempunyai titik isoelektrik sendiri - nilai pH di mana cas positif dan negatif protein dikompensasikan sepenuhnya dan jumlah cas molekul adalah sifar. Pada nilai pH di atas titik isoelektrik, protein membawa cas negatif, dan pada nilai pH di bawah titik isoelektrik, ia membawa cas positif.
SEQUENATORS. STRATEGI DAN TAKTIK ANALISIS STRUKTUR UTAMA
Menentukan struktur utama protein turun kepada menentukan susunan asid amino dalam rantai polipeptida. Masalah ini diselesaikan menggunakan kaedah penjujukan(dari bahasa Inggeris urutan-seterusnya).
Pada dasarnya, struktur utama protein boleh ditentukan oleh analisis langsung jujukan asid amino atau dengan mentafsir jujukan nukleotida gen yang sepadan menggunakan kod genetik. Sememangnya, kebolehpercayaan yang paling besar dipastikan oleh gabungan kaedah ini.
Penjujukan dirinya pada tahap semasa memungkinkan untuk menentukan jujukan asid amino dalam polipeptida yang saiznya tidak melebihi beberapa puluh sisa asid amino. Pada masa yang sama, serpihan polipeptida yang dikaji adalah lebih pendek daripada protein semula jadi yang perlu kita hadapi. Oleh itu, pemotongan awal polipeptida asal kepada serpihan pendek adalah perlu. Selepas menyusun serpihan yang terhasil, ia mesti dicantum semula dalam urutan asal.
Oleh itu, penentuan urutan utama protein datang kepada langkah-langkah utama berikut:
1) pembelahan protein kepada beberapa serpihan panjang yang boleh diakses untuk penjujukan;
2) penjujukan setiap serpihan yang diperolehi;
3) pemasangan struktur protein lengkap daripada struktur yang telah ditetapkan serpihannya.
Kajian tentang struktur utama protein terdiri daripada peringkat berikut:
– penentuan berat molekulnya;
– penentuan komposisi asid amino tertentu (komposisi AA);
- definisi N- Dan DENGAN-sisa asid amino terminal;
– pemisahan rantai polipeptida kepada serpihan;
– belahan rantai polipeptida asal dengan cara lain;
– pemisahan serpihan yang terhasil;
– analisis asid amino setiap serpihan;
– penubuhan struktur utama polipeptida, dengan mengambil kira urutan bertindih serpihan kedua-dua belahan.
Memandangkan belum ada kaedah yang membenarkan seseorang untuk mewujudkan struktur primer lengkap protein pada keseluruhan molekul, rantai polipeptida tertakluk kepada belahan khusus dengan reagen kimia atau enzim proteolitik. Campuran serpihan peptida yang terhasil dipisahkan dan komposisi asid amino dan urutan asid amino ditentukan untuk setiap daripadanya. Selepas struktur semua serpihan telah ditubuhkan, adalah perlu untuk menentukan susunan lokasi mereka dalam rantai polipeptida asal. Untuk melakukan ini, protein tertakluk kepada belahan menggunakan agen lain dan set kedua, serpihan peptida yang berbeza diperolehi, yang dipisahkan dan dianalisis dengan cara yang sama.
1. Penentuan berat molekul (kaedah berikut dibincangkan secara terperinci dalam topik 3):
– mengikut kelikatan;
– dengan kadar pemendapan (kaedah ultrasentrifugasi);
– kromatografi gel;
– elektroforesis dalam PAGE dalam keadaan berpisah.
2. Penentuan komposisi AA. Analisis komposisi asid amino termasuk hidrolisis asid lengkap protein atau peptida yang dikaji menggunakan 6 n. daripada asid hidroklorik dan kuantifikasi semua asid amino dalam hidrolisis. Hidrolisis sampel dijalankan dalam ampul tertutup dalam vakum pada 150 ° C selama 6 jam. Penentuan kuantitatif asid amino dalam protein atau hidrolisis peptida dijalankan menggunakan penganalisis asid amino.
3. Penentuan sisa asid amino N- dan C-. Dalam rantai polipeptida protein, pada satu sisi terdapat sisa asid amino yang membawa kumpulan α-amino bebas (amino atau N-sisa terminal), dan di sisi lain - residu dengan kumpulan α-karboksil bebas (karboksil, atau DENGAN-sisa terminal). Analisis sisa terminal memainkan peranan penting dalam proses menentukan urutan asid amino protein. Pada peringkat pertama kajian, ia memungkinkan untuk menganggarkan bilangan rantai polipeptida yang membentuk molekul protein dan tahap kehomogenan ubat yang sedang dikaji. Pada peringkat seterusnya, menggunakan analisis N-sisa asid amino terminal mengawal proses pengasingan serpihan peptida.
Tindak balas untuk menentukan residu asid amino terminal-N:
1) salah satu kaedah pertama untuk menentukan N-sisa asid amino terminal telah dicadangkan oleh F. Sanger pada tahun 1945. Apabila kumpulan α-amino peptida atau protein bertindak balas dengan 2,4-dinitrofluorobenzene, terbitan dinitrophenyl (DNP) diperolehi, berwarna. kuning. Hidrolisis asid seterusnya (5.7 N HCl) membawa kepada pembelahan ikatan peptida dan pembentukan derivatif DNP N-terminal asid amino. Asid amino DNP diekstrak dengan eter dan dikenal pasti melalui kromatografi dengan adanya piawaian.
2) kaedah dansilasi. Aplikasi terbaik untuk menentukan N-sisa terminal kini ditemui dengan kaedah dansil, dibangunkan pada tahun 1963 oleh W. Gray dan B. Hartley. Seperti kaedah dinitrophenylation, ia berdasarkan pengenalan "tag" ke dalam kumpulan amino protein, yang tidak dikeluarkan semasa hidrolisis berikutnya. Langkah pertamanya ialah tindak balas dansyl chloride (1-dimethylaminonaphthalene-5-sulfochloride) dengan kumpulan α-amino yang tidak terproton daripada peptida atau protein untuk membentuk dansyl peptide (DNS peptide). Pada peringkat seterusnya, peptida DNS dihidrolisiskan (5.7 N HC1, 105°C, 12 - 16 jam) dan dibebaskan N-terminal asid amino α-DNS. Asid amino DNS mempamerkan pendarfluor sengit di kawasan ultraungu spektrum (365 nm); Biasanya 0.1 - 0.5 nmol bahan adalah mencukupi untuk pengenalannya.
Terdapat beberapa kaedah yang boleh digunakan untuk menentukan bagaimana N-terminal sisa asid amino dan urutan asid amino. Ini termasuk degradasi oleh kaedah Edman dan hidrolisis enzimatik oleh aminopeptidases. Kaedah ini akan dibincangkan secara terperinci di bawah apabila menerangkan urutan asid amino peptida.
Tindak balas untuk menentukan sisa-sisa asid amino terminal-C:
1) antara kaedah penentuan kimia DENGAN-sisa asid amino terminal, kaedah hidrazinolisis yang dicadangkan oleh S. Akabori dan kaedah oxazolone patut diberi perhatian. Dalam yang pertama, apabila peptida atau protein dipanaskan dengan hidrazin kontang pada 100 - 120°C, ikatan peptida dihidrolisiskan untuk membentuk hidrazida asid amino. DENGAN Asid amino -terminal kekal sebagai asid amino bebas dan boleh diasingkan daripada campuran tindak balas dan dikenal pasti (Rajah 6).
nasi. 6. Pembelahan ikatan peptida dengan hidrazin
Kaedah ini mempunyai beberapa batasan. Hidrazinolisis memusnahkan glutamin, asparagin, sistein dan sistin; arginin kehilangan bahagian guanidine untuk membentuk ornithine. Serine, threonine, dan glycine hydrazides adalah labil dan mudah ditukar kepada asid amino bebas, menjadikan keputusan sukar untuk ditafsirkan;
2) Kaedah oxazolone, sering dipanggil kaedah tag tritium, adalah berdasarkan keupayaan DENGAN-sisa asid amino terminal mengalami kitaran di bawah pengaruh anhidrida asetik untuk membentuk oksazolon. Di bawah keadaan alkali, mobiliti atom hidrogen pada kedudukan 4 cincin oksazolon meningkat secara mendadak dan ia boleh digantikan dengan mudah oleh tritium. Hasil tindak balas yang terbentuk hasil daripada hidrolisis asid seterusnya peptida atau protein tritiated mengandungi berlabel radioaktif DENGAN-terminal asid amino. Kromatografi hidrolisat dan pengukuran radioaktiviti membolehkan pengecaman DENGAN-terminal asid amino peptida atau protein;
3) paling kerap untuk menentukan DENGAN-sisa asid amino terminal dihidrolisiskan secara enzimatik oleh carboxypeptidases, yang juga membolehkan jujukan asid amino terminal C dianalisis. Carboxypeptidase hanya menghidrolisis ikatan peptida yang terbentuk DENGAN-terminal asid amino yang mempunyai kumpulan α-karboksil bebas. Oleh itu, di bawah tindakan enzim ini, asid amino dipisahkan secara berurutan daripada peptida, bermula dengan DENGAN-terminal. Ini membolehkan anda menentukan susunan bersama selang seli sisa asid amino.
Hasil daripada pengenalan N- Dan DENGAN-sisa terminal polipeptida menyediakan dua titik rujukan penting untuk menentukan urutan asid aminonya (struktur utama).
4. Pecahan rantai polipeptida.
Kaedah enzimatik. Untuk pecahan spesifik protein pada titik tertentu, kedua-dua kaedah enzimatik dan kimia digunakan. Daripada enzim yang memangkinkan hidrolisis protein pada titik tertentu, yang paling banyak digunakan ialah trypsin dan chymotrypsin. Trypsin memangkinkan hidrolisis ikatan peptida yang terletak selepas sisa lisin dan arginin. Chymotrypsin lebih suka memecahkan protein selepas residu asid amino aromatik - fenilalanin, tirosin dan triptofan. Jika perlu, kekhususan trypsin boleh ditingkatkan atau diubah. Sebagai contoh, rawatan protein yang dikaji dengan anhidrida sitrakonik membawa kepada asilasi sisa lisin. Dalam protein yang diubahsuai sedemikian, pembelahan hanya akan berlaku pada residu arginin. Juga apabila mengkaji struktur utama protein aplikasi yang luas menemui proteinase, yang juga tergolong dalam kelas proteinase serine. Enzim mempunyai dua maksima aktiviti proteolitik pada pH 4.0 dan 7.8. Proteinase memecahkan ikatan peptida yang dibentuk oleh kumpulan karboksil asid glutamat dengan hasil yang tinggi.
Penyelidik juga mempunyai satu set besar enzim proteolitik yang kurang spesifik (pepsin, elastase, subtilisin, papain, pronase, dll.). Enzim ini digunakan terutamanya untuk pemecahan tambahan peptida. Kekhususan substrat mereka ditentukan oleh sifat residu asid amino, bukan sahaja membentuk ikatan hidrolisis, tetapi juga lebih jauh di sepanjang rantai.
Kaedah kimia.
1) antara kaedah kimia pemecahan protein, yang paling spesifik dan paling kerap digunakan ialah pembelahan sianogen bromida pada sisa metionin (Rajah 7).
Tindak balas dengan sianogen bromida menghasilkan pembentukan derivatif cyanosulfonium perantaraan metionin, yang secara spontan menukar dalam keadaan berasid kepada homoserin iminolactone, yang seterusnya, dihidrolisiskan dengan cepat dengan pembelahan ikatan imina. Terhasil pada DENGAN-terminus peptida, lakton homoserin dihidrolisiskan separa kepada homoserin (HSer), menghasilkan setiap serpihan peptida kecuali DENGAN-terminal, wujud dalam dua bentuk - homoserin dan homoserine lakton; 
nasi. 7. Pembelahan rantai polipeptida dengan sianogen bromida
2) sejumlah besar kaedah telah dicadangkan untuk pembelahan protein pada kumpulan karbonil sisa triptofan. Salah satu reagen yang digunakan untuk tujuan ini ialah N-bromosuccinimide;
3) tindak balas pertukaran tiol-disulfida. Glutathione terkurang, 2-mercaptoethanol, dan dithiothreitol digunakan sebagai reagen.
5. Penentuan urutan serpihan peptida. Pada peringkat ini, urutan asid amino dalam setiap serpihan peptida yang diperoleh pada peringkat sebelumnya ditubuhkan. Untuk tujuan ini mereka biasanya menggunakan kaedah kimia, direka oleh Per Edman. belahan Edman berpunca daripada fakta bahawa sahaja N-sisa terminal peptida, dan semua ikatan peptida lain tidak terjejas. Selepas mengenal pasti perpecahan N- baki terminal label dimasukkan ke dalam label seterusnya, yang kini telah menjadi N-terminal, sisa yang terbelah dengan cara yang sama, melalui siri tindak balas yang sama. Oleh itu, dengan menghapuskan sisa dengan residu, adalah mungkin untuk menentukan keseluruhan urutan asid amino peptida menggunakan hanya satu sampel untuk tujuan ini. Dalam kaedah Edman, peptida mula bertindak balas dengan fenil isothiocyanate, yang melekat pada kumpulan α-amino bebas. N-sisa terminal. Rawatan peptida dengan asid cair sejuk membawa kepada penyingkiran N-sisa terminal dalam bentuk derivatif fenilthiohydantoin, yang boleh dikenal pasti melalui kaedah kromatografi. Selebihnya nilai peptida selepas penyingkiran N-sisa terminal kelihatan utuh. Operasi diulang seberapa banyak kali kerana terdapat sisa dalam peptida. Dengan cara ini, urutan asid amino peptida yang mengandungi 10 - 20 sisa asid amino boleh ditentukan dengan mudah. Urutan asid amino ditentukan untuk semua serpihan yang terbentuk semasa pembelahan. Selepas ini, masalah seterusnya timbul - untuk menentukan dalam susunan apa serpihan itu terletak dalam rantai polipeptida asal.
Penentuan automatik urutan asid amino . Pencapaian utama dalam bidang kajian struktur protein adalah penciptaan pada tahun 1967 oleh P. Edman dan J. Begg penjujukan– peranti yang menjalankan penyingkiran automatik berurutan dengan kecekapan tinggi N-sisa asid amino terminal menggunakan kaedah Edman. Sequencers moden melaksanakan pelbagai kaedah menentukan urutan asid amino.
6. Pembelahan rantai polipeptida asal dengan cara lain. Untuk menetapkan susunan susunan serpihan peptida yang terhasil, ambil bahagian baharu penyediaan polipeptida asal dan bahagikannya kepada serpihan yang lebih kecil dengan cara lain, yang mana ikatan peptida yang tahan terhadap tindakan reagen sebelumnya dibelah. Setiap peptida pendek yang terhasil tertakluk kepada belahan berurutan menggunakan kaedah Edman (sama seperti pada peringkat sebelumnya), dan dengan cara ini urutan asid amino mereka ditentukan.
7. Penubuhan struktur utama polipeptida, dengan mengambil kira urutan bertindih serpihan kedua-dua belahan. Jujukan asid amino dalam serpihan peptida yang diperolehi oleh kedua-dua kaedah dibandingkan untuk mencari peptida dalam set kedua di mana jujukan bahagian individu akan sepadan dengan jujukan bahagian tertentu peptida set pertama. Peptida daripada set kedua dengan kawasan bertindih membenarkan serpihan peptida yang diperoleh hasil daripada belahan pertama rantai polipeptida asal disambungkan dalam susunan yang betul.
Kadangkala pembelahan kedua polipeptida kepada serpihan tidak mencukupi untuk mencari kawasan bertindih bagi semua peptida yang diperoleh selepas pembelahan pertama. Dalam kes ini, kaedah belah ketiga, dan kadangkala keempat, digunakan untuk mendapatkan satu set peptida yang memastikan pertindihan lengkap semua kawasan dan mewujudkan urutan asid amino lengkap dalam rantai polipeptida asal.
Perkataan "suplemen" baru-baru ini menjadi hampir perkataan kotor di kalangan sesetengah doktor. Sementara itu, makanan tambahan tidak sama sekali sia-sia dan boleh membawa faedah yang ketara. Sikap penghinaan terhadap mereka dan hilangnya kepercayaan di kalangan orang adalah disebabkan oleh fakta bahawa banyak pemalsuan telah muncul di puncak kegilaan terhadap bahan aktif secara biologi. Oleh kerana laman web kami sering bercakap tentang langkah pencegahan, membantu untuk mengekalkan kesihatan, adalah bernilai menyentuh isu ini dengan lebih terperinci - apa yang merujuk kepada bahan aktif biologi dan di mana untuk mencari mereka.
Apakah bahan aktif secara biologi?
Bahan aktif secara biologi bermaksud bahan yang mempunyai aktiviti fisiologi yang tinggi dan menjejaskan badan dalam dos terkecil. Mereka boleh mempercepatkan proses metabolik, meningkatkan metabolisme, mengambil bahagian dalam sintesis vitamin, dan membantu mengawal fungsi sistem badan yang betul.
BAV boleh memainkan peranan yang berbeza. Sebilangan bahan yang serupa, apabila dikaji secara terperinci, telah menunjukkan keupayaannya untuk menyekat pertumbuhan tumor kanser. Bahan-bahan lain seperti asid askorbik, mengambil bahagian dalam jumlah yang besar proses yang berlaku dalam badan dan membantu menguatkan sistem imun.
Makanan tambahan, atau makanan tambahan, adalah persediaan berdasarkan peningkatan kepekatan bahan aktif biologi tertentu. Mereka tidak dianggap sebagai ubat, tetapi mereka berjaya merawat penyakit yang berkaitan dengan ketidakseimbangan bahan dalam badan.
Sebagai peraturan, bahan aktif secara biologi terdapat dalam tumbuhan dan produk haiwan, begitu banyak ubat dibuat berdasarkannya.
Jenis bahan aktif secara biologi
Kesan terapeutik ubat herba dan pelbagai makanan tambahan dijelaskan oleh gabungan bahan aktif yang terkandung. Apakah bahan yang dianggap aktif secara biologi oleh perubatan moden? Ini adalah vitamin yang terkenal, asid lemak, unsur mikro dan makro, asid organik, glikosida, alkaloid, phytoncides, enzim, asid amino dan beberapa lagi. Kami telah menulis tentang peranan unsur mikro dalam artikel itu, sekarang mari bercakap lebih khusus tentang bahan aktif biologi yang lain.
Asid amino
Dari kursus biologi sekolah kita tahu bahawa asid amino adalah sebahagian daripada protein, enzim, banyak vitamin dan sebatian organik lain. DALAM badan manusia 12 daripada 20 asid amino perlu disintesis, iaitu, terdapat beberapa asid amino penting yang hanya boleh kita perolehi daripada makanan.
Asid amino berfungsi untuk sintesis protein, yang seterusnya membentuk kelenjar, otot, tendon, rambut - dalam satu perkataan, semua bahagian badan. Tanpa asid amino tertentu, fungsi normal otak adalah mustahil, kerana ia adalah asid amino yang membolehkan penghantaran impuls saraf dari satu. sel saraf kepada yang lain. Selain itu, asid amino mengawal metabolisme tenaga dan memastikan vitamin dan unsur mikro diserap dan berfungsi sepenuhnya.
Asid amino yang paling penting termasuk triptofan, metionin dan lisin, yang tidak disintesis oleh manusia dan mesti dibekalkan dengan makanan. Jika jumlahnya tidak mencukupi, maka anda perlu mengambilnya sebagai sebahagian daripada makanan tambahan.
Tryptophan ditemui dalam daging, pisang, oat, kurma, bijan, dan kacang tanah; methionine - dalam ikan, produk tenusu, telur; lisin - dalam daging, ikan, produk tenusu, gandum.
Jika asid amino tidak mencukupi, badan cuba mengekstraknya terlebih dahulu daripada tisunya sendiri. Dan ini membawa kepada kerosakan mereka. Pertama sekali, badan mengekstrak asid amino daripada otot - ia lebih penting untuk memberi makan kepada otak daripada bisep. Oleh itu, gejala pertama kekurangan asid amino penting adalah kelemahan, cepat keletihan, keletihan, kemudian anemia, hilang selera makan dan kemerosotan keadaan kulit menyertai ini.
Kekurangan asid amino penting pada zaman kanak-kanak adalah sangat berbahaya - ini boleh menyebabkan pertumbuhan tertunda dan perkembangan mental.
Karbohidrat
Semua orang telah mendengar tentang karbohidrat dari majalah berkilat - wanita kehilangan berat badan menganggap mereka musuh nombor satu mereka. Sementara itu, karbohidrat bermain peranan penting dalam pembinaan tisu badan dan kekurangannya membawa kepada akibat yang menyedihkan - diet rendah karbohidrat menunjukkan ini secara berterusan.
Karbohidrat termasuk monosakarida (glukosa, fruktosa), oligosakarida (sukrosa, maltosa, stachyose), polisakarida (kanji, serat, inulin, pektin, dll.).
Serat bertindak sebagai detoks semula jadi. Inulin mengurangkan paras kolesterol dan gula dalam darah, membantu meningkatkan ketumpatan tulang, dan menguatkan sistem imun. Pektin mempunyai kesan antitoksik, menurunkan tahap kolesterol, mempunyai kesan yang baik terhadap sistem kardiovaskular dan menguatkan sistem imun. Pektin terdapat dalam epal, beri, dan banyak buah-buahan. Terdapat banyak inulin dalam chicory dan articok Jerusalem. Sayur-sayuran dan bijirin kaya dengan serat. Dedak paling kerap digunakan sebagai makanan tambahan yang berkesan mengandungi serat.
Glukosa adalah penting untuk fungsi otak yang betul. Ia terdapat dalam buah-buahan dan sayur-sayuran.
Asid organik
Asid organik menyokong badan keseimbangan asid-bes dan mengambil bahagian dalam banyak proses metabolik. Setiap asid mempunyai spektrum tindakan sendiri. Asid askorbik dan succinic mempunyai kesan antioksidan yang kuat, yang mana ia juga dipanggil elixir of youth. Asid benzoik mempunyai kesan antiseptik dan membantu melawan proses keradangan. Asid oleik meningkatkan fungsi otot jantung dan menghalang atrofi otot. Sebilangan asid adalah sebahagian daripada hormon.
Banyak asid organik terdapat dalam sayur-sayuran dan buah-buahan. Anda harus sedar bahawa mengambil terlalu banyak makanan tambahan yang mengandungi asid organik boleh membawa kepada kerosakan yang diberikan kepada badan - badan akan menjadi terlalu alkali, yang akan menyebabkan gangguan hati dan kemerosotan dalam penyingkiran toksin.
Asid lemak
Badan boleh mensintesis banyak asid lemak sendiri. Ia tidak boleh menghasilkan hanya asid tak tepu, yang dipanggil omega-3 dan 6. Mengenai faedah tak tepu asid lemak Hanya yang malas sahaja yang tidak pernah mendengar tentang omega-3 dan omega-6.
Walaupun mereka ditemui pada awal abad ke-20, peranan mereka mula dikaji hanya pada tahun 70-an abad yang lalu. Pakar pemakanan mendapati bahawa orang yang makan ikan jarang mengalami hipertensi dan aterosklerosis. Memandangkan ikan kaya dengan asid omega-3, orang ramai dengan cepat berminat dengannya. Ternyata omega-3 mempunyai kesan yang baik pada sendi, saluran darah, komposisi darah, dan keadaan kulit. Telah didapati bahawa asid ini memulihkan keseimbangan hormon dan juga membolehkan anda mengawal tahap kalsium - hari ini ia berjaya digunakan untuk rawatan dan pencegahan penuaan awal, penyakit Alzheimer, migrain, osteoprosis, kencing manis, hipertensi, aterosklerosis.
Omega-6 membantu mengawal fungsi sistem hormon, memperbaiki keadaan kulit dan sendi, terutamanya dalam kes arthritis. Omega-9 adalah pencegahan kanser yang sangat baik.
Banyak omega-6 dan 9 ditemui dalam lemak babi, kacang, dan biji. Omega-3 ditemui, sebagai tambahan kepada ikan dan makanan laut, dalam minyak sayuran, minyak ikan, telur, kekacang.
Damar
Yang menghairankan, mereka juga merupakan bahan aktif secara biologi. Mereka ditemui dalam banyak tumbuhan dan mempunyai sifat perubatan yang berharga. Oleh itu, resin yang terkandung dalam tunas birch mempunyai kesan antiseptik, dan resin pokok konifer mempunyai kesan anti-radang, anti-sklerotik, dan penyembuhan luka. Terutamanya banyak sifat berfaedah dalam oleoresin digunakan untuk menyediakan balsam cedar dan cedar.
Phytoncides
Phytoncides mempunyai keupayaan untuk memusnahkan atau menghalang pembiakan bakteria, mikroorganisma, dan kulat. Adalah diketahui bahawa mereka membunuh virus influenza, disentri dan bacillus tuberkulosis, mempunyai kesan penyembuhan luka, dan mengawal selia. fungsi rembesan saluran gastrousus, meningkatkan aktiviti jantung. Ciri-ciri phytoncidal bawang putih, bawang, pain, spruce, dan eucalyptus amat dihargai.
Enzim
Enzim adalah pemangkin biologi untuk banyak proses yang berlaku di dalam badan. Mereka kadang-kadang dipanggil enzim. Mereka membantu meningkatkan penghadaman, mengeluarkan toksin dari badan, merangsang aktiviti otak, menguatkan sistem imun, mengambil bahagian dalam pembaharuan badan. Mungkin berasal dari tumbuhan atau haiwan.
Penyelidikan terkini dengan jelas menyatakan bahawa untuk membolehkan enzim tumbuhan berfungsi, tumbuhan itu tidak boleh dimasak sebelum dimakan. Memasak membunuh enzim dan menjadikannya tidak berguna.
Terutama penting untuk badan ialah koenzim Q10, sebatian seperti vitamin yang biasanya dihasilkan dalam hati. Ia adalah pemangkin yang kuat untuk beberapa proses penting, terutamanya pembentukan molekul ATP-o, sumber tenaga. Selama bertahun-tahun, proses pengeluaran koenzim menjadi perlahan, dan pada usia tua terdapat sangat sedikit. Adalah dipercayai bahawa kekurangan koenzim adalah untuk dipersalahkan untuk penuaan.
Hari ini dicadangkan untuk memperkenalkan koenzim Q10 ke dalam diet secara buatan dengan makanan tambahan. Ubat sedemikian digunakan secara meluas untuk meningkatkan fungsi jantung, bertambah baik penampilan kulit, prestasi yang lebih baik sistem imun, untuk memerangi berat badan berlebihan. Kami pernah menulis tentang, di sini kami akan menambah bahawa apabila mengambil koenzim, anda harus mengambil kira cadangan ini juga.
Glikosida
Glikosida adalah sebatian glukosa dan gula lain dengan bahagian bukan gula. Glikosida jantung yang terkandung dalam tumbuhan berguna untuk penyakit jantung dan menormalkan fungsinya. Glikosida tersebut terdapat dalam digitalis, lily of the valley, dan jaundis.
Antraglycosides mempunyai kesan pencahar dan juga mampu melarutkan batu karang. Anthraglycosides terdapat dalam kulit buckthorn, akar rhubarb, coklat kemerah-merahan kuda, dan madder.
Saponin mempunyai kesan yang berbeza. Oleh itu, saponin ekor kuda mempunyai kesan diuretik, likuoris mempunyai kesan ekspektoran, ginseng dan aralia mempunyai kesan tonik.
Terdapat juga pahit yang merangsang rembesan jus gastrik dan menormalkan pencernaan. Menariknya, struktur kimia mereka masih belum dikaji. Kepahitan terkandung dalam wormwood.
Flavonoid
Flavonoid adalah sebatian fenolik yang terdapat dalam banyak tumbuhan. Oleh kesan terapeutik flavonoid adalah serupa dengan vitamin P - rutin. Flavonoid mempunyai sifat vasodilating, anti-radang, koleretik, dan pengukuhan vaskular.
Tannin juga dikelaskan sebagai sebatian fenolik. Bahan aktif biologi ini mempunyai kesan hemostatik, astringen dan antimikrobial. Bahan-bahan ini mengandungi kulit kayu oak, burnet, daun lingonberry, akar bergenia, dan kon alder.
Alkaloid
Alkaloid ialah bahan yang mengandungi nitrogen aktif secara biologi yang terdapat dalam tumbuhan. Mereka sangat aktif, kebanyakan alkaloid dalam dos yang tinggi beracun. Dalam ruang kecil ini adalah yang paling berharga remedi. Sebagai peraturan, alkaloid mempunyai kesan selektif. Alkaloid termasuk bahan seperti kafein, atropin, kina, kodin, dan teobromin. Kafein mempunyai kesan merangsang pada sistem saraf, dan codeine, sebagai contoh, menyekat batuk.
Mengetahui apakah bahan aktif secara biologi dan cara ia berfungsi, anda boleh memilih makanan tambahan dengan lebih bijak. Ini, seterusnya, akan membolehkan anda memilih ubat yang benar-benar akan membantu anda mengatasi masalah kesihatan dan meningkatkan kualiti hidup anda.
