Wśród wielu milionów typów cząsteczek tworzących środowisko biochemiczne organizmu wiele tysięcy pełni rolę informacyjną. Nawet jeśli nie weźmiemy pod uwagę substancji, które organizm uwalnia do środowiska, komunikując się z innymi żywymi istotami: współplemieńcami, wrogami i ofiarami, ogromną różnorodność cząsteczek można podzielić na różne klasy biologiczne substancje czynne(w skrócie BAS), krążący w płynnych ośrodkach ciała i przekazujący tę lub inną informację z centrum na peryferie, z jednej komórki do drugiej lub z peryferii do centrum. Pomimo różnorodności składu i struktury chemicznej, wszystkie te cząsteczki w taki czy inny sposób bezpośrednio wpływają na procesy metaboliczne przeprowadzane przez określone komórki organizmu.
Najważniejsze dla fizjologicznej regulacji substancji biologicznie czynnych są mediatory, hormony, enzymy i witaminy.
Mediatorzy - Są to substancje o charakterze niebiałkowym, posiadające stosunkowo prostą budowę i niską masę cząsteczkową. Uwalniane są przez zakończenia komórek nerwowych pod wpływem kolejnego otrzymanego tam impulsu nerwowego (ze specjalnych pęcherzyków, w których gromadzą się w przerwach między impulsami nerwowymi). Depolaryzacja błony włókna nerwowego prowadzi do pęknięcia dojrzałego pęcherzyka, a krople przekaźnika przedostają się do szczeliny synaptycznej. Synapsa to połączenie dwóch włókien nerwowych lub włókna nerwowego z komórką innej tkanki. Chociaż sygnał jest przesyłany elektrycznie wzdłuż włókna nerwowego, w przeciwieństwie do konwencjonalnych drutów metalowych, włókien nerwowych nie można po prostu połączyć ze sobą mechanicznie: w ten sposób nie można przekazać impulsu, ponieważ osłona włókna nerwowego nie jest przewodnikiem, ale izolatorem. W tym sensie włókno nerwowe w mniejszym stopniu przypomina drut, a bardziej kabel otoczony warstwą izolatora elektrycznego. Dlatego potrzebny jest mediator chemiczny. Rolę tę pełni właśnie cząsteczka mediatora. Po dotarciu do szczeliny synaptycznej nadajnik oddziałuje na błonę postsynaptyczną, powodując lokalną zmianę jej polaryzacji, w wyniku czego w komórce powstaje impuls elektryczny, do którego należy przekazać wzbudzenie. Najczęściej mediatorami w organizmie człowieka są cząsteczki acetylocholiny, adrenaliny, noradrenaliny, dopaminy i kwasu gamma-aminomasłowego (GABA). Po zakończeniu działania mediatora na błonie postsynaptycznej cząsteczka mediatora zostaje zniszczona za pomocą specjalnych enzymów, które są stale obecne na tym połączeniu komórkowym, zapobiegając w ten sposób nadmiernemu pobudzeniu błony postsynaptycznej i odpowiednio komórek, na których wywierany jest wpływ informacyjny. Z tego powodu jeden impuls docierający do błony presynaptycznej generuje pojedynczy impuls w błonie postsynaptycznej. Wyczerpywanie się rezerw przekaźnikowych w błonie presynaptycznej może czasami powodować zaburzenia w przewodzeniu impulsów nerwowych.
Hormony - substancje o dużej masie cząsteczkowej wytwarzane przez gruczoły dokrewne w celu kontrolowania aktywności innych narządów i układów organizmu.
W zależności od składu chemicznego hormony mogą należeć do różnych klas. związki organiczne, znacząco różniące się wielkością cząsteczek (Tabela 13). Skład chemiczny Hormon określa mechanizm jego interakcji z komórkami docelowymi.
Hormony mogą być dwojakiego rodzaju - działające bezpośrednio lub zwrotnikowo. Te pierwsze wpływają bezpośrednio na komórki somatyczne, zmieniając ich stan metaboliczny i powodując zmianę ich aktywności funkcjonalnej. Te ostatnie mają za zadanie oddziaływać na inne gruczoły wydzielania wewnętrznego, w których pod wpływem hormonów tropowych przyspieszana lub spowalniana jest produkcja własnych hormonów, działających zwykle bezpośrednio na komórki somatyczne.
Federalna Agencja Edukacji
Państwowa instytucja edukacyjna
wyższe wykształcenie zawodowe „Perm State Technical University” Wydział Chemii i Biotechnologii
Chemia związków biologicznie czynnych
Notatki z wykładów dla studentów studiów stacjonarnych
specjalność 070100 „Biotechnologia”
Wydawnictwo
Państwowy Uniwersytet Techniczny w Permie
Opracował: Ph.D. Biol. Nauka L.V. Anikina
Recenzent
Doktorat chemia nauk ścisłych, profesor nadzwyczajny I.A. Tolmacheva
(Uniwersytet Stanowy w Permie)
Chemia substancji biologicznie czynnych/komp. LV Anikina - Perm: Wydawnictwo Perm. państwo technologia Uniwersytet, 2009. – 109 s.
Przedstawiono notatki z wykładów z programu zajęć „Chemia substancji biologicznie czynnych”.
Przeznaczony dla studentów studiów stacjonarnych na kierunku 550800 „Technologia chemiczna i biotechnologia”, specjalność 070100 „Biotechnologia”.
© Państwowa Instytucja Edukacyjna Wyższego Szkolnictwa Zawodowego
„Stan Perm
Politechnika”, 2009
Wprowadzenie……………………………………………………………………………..4
Wykład 1. Składniki chemiczne organizmów żywych………………………………….7
Wykład 2. Węglowodany…………………………………………………………….12
Wykład 3. Lipidy……………………………………………………………..20
Wykład 4. Aminokwasy…………………………………………………..…35
Wykład 5. Białka…………………………………………………………….….43
Wykład 6. Właściwości białek…………………………………………………...57
Wykład 7. Białka proste i złożone…………………………………………………...61
Wykład 8. Kwasy nukleinowe i nukleoproteiny……………………….72
Wykład 9. Enzymy……………………………………………………….….85
Wykład 10. Klasyfikacja enzymów………………………………………………………... 94
Wstęp
W kształceniu specjalistów w dziedzinie biotechnologii najważniejszymi dyscyplinami podstawowymi są biochemia, chemia organiczna i chemia substancji biologicznie czynnych. Dyscypliny te stanowią podstawową podstawę biotechnologii, której rozwój wiąże się z rozwiązaniem tak głównych problemów społecznych naszych czasów, jak zapewnienie zasobów energii, pasz i żywności, ochrona środowiska i zdrowie ludzkie.
Zgodnie z wymogami Państwowego Standardu Wyższego Kształcenia Zawodowego dotyczącego obowiązkowej minimalnej treści podstawowych programów edukacyjnych na kierunku 550800 „Technologia chemiczna i biotechnologia”, specjalność 070100 „Biotechnologia”, dyscyplina „Chemia substancji biologicznie czynnych” obejmuje: jednostki dydaktyczne: budowa i organizacja przestrzenna białek, kwasów nukleinowych, węglowodanów, lipidów, bioregulatorów niskocząsteczkowych i antybiotyków; koncepcja enzymów, przeciwciał, białek strukturalnych; kataliza enzymatyczna.
Celem nauczania dyscypliny „Chemia substancji biologicznie czynnych” jest kształtowanie wyobrażeń uczniów na temat budowy i podstaw działania substancji biologicznie czynnych, katalizy enzymatycznej.
Wykłady z dyscypliny „Chemia substancji biologicznie aktywnych” opierają się na wiedzy studentów z przedmiotów „Chemia ogólna”, „Chemia nieorganiczna”, „Chemia fizyczna”, „Chemia analityczna” i „Chemia związków koordynacyjnych”. Przepisy tej dyscypliny służą do dalszej nauki przedmiotów „Biochemia”, „Mikrobiologia”, „Biotechnologia”.
Proponowane notatki z wykładów obejmują następujące zagadnienia realizowane w ramach przedmiotu „Chemia substancji biologicznie czynnych”:
Węglowodany, klasyfikacja, budowa chemiczna i rola biologiczna, reakcje chemiczne charakterystyczne dla węglowodanów. Monosacharydy, disacharydy, polisacharydy.
Lipidy. Klasyfikacja ze względu na budowę chemiczną, funkcje biologiczne lipidów i ich pochodnych – witaminy, hormony, bioregulatory.
Aminokwasy, wzór ogólny, klasyfikacja i rola biologiczna. Właściwości fizykochemiczne aminokwasów. Aminokwasy proteinogenne, aminokwasy jako prekursory cząsteczek biologicznie aktywnych – koenzymów, kwasy żółciowe, neuroprzekaźniki, hormony, histohormony, alkaloidy i niektóre antybiotyki.
Białka, skład pierwiastkowy i funkcje białek. Podstawowa struktura białka. Charakterystyka wiązania peptydowego. Struktura drugorzędowa białka: α-helisa i β-kartka. Superwtórna struktura białka, domenowa zasada ewolucji białek. Trzeciorzędowa struktura białka i wiązania ją stabilizujące. Pojęcie białek włóknistych i globularnych. Czwartorzędowa struktura białka.
Właściwości fizykochemiczne i biologiczne białek. Denaturacja. Opiekunowie.
Białka proste: histony, protaminy, prolaminy, gluteiny, albuminy, globuliny, skleroproteiny, toksyny.
Białka złożone: chromoproteiny, metaloproteiny, lipoproteiny, glikoproteiny, proteoglikany, nukleoproteiny.
Kwasy nukleinowe, rola biologiczna w komórce. Zasady azotowe, nukleozydy, nukleotydy, polinukleotydy DNA i RNA. Rodzaje RNA. Struktura przestrzenna DNA, poziomy zagęszczenia DNA w chromatynie.
Enzymy jako katalizatory biologiczne, czym się różnią od katalizatorów niebiałkowych. Enzymy proste i złożone. Miejsce aktywne enzymu. Mechanizm działania enzymów, redukcja energii aktywacji, tworzenie kompleksu enzym-substrat, teoria deformacji wiązania, kataliza kwasowo-zasadowa i kowalencyjna. Izoformy enzymów. Układy wieloenzymowe.
Regulacja aktywności enzymów na poziomie komórkowym: ograniczona proteoliza, agregacja molekularna, modyfikacja chemiczna, hamowanie allosteryczne. Rodzaje hamowania: odwracalne i nieodwracalne, konkurencyjne i niekonkurencyjne. Aktywatory i inhibitory enzymów.
Nazewnictwo enzymów. Międzynarodowa klasyfikacja enzymów.
Oksydoreduktazy: dehydrogenazy zależne od NAD, dehydrogenazy zależne od flawiny, chinony, układ cytochromowy, oksydazy.
Transferazy: fosfotransferazy, acylotransferazy i koenzym A, aminotransferazy wykorzystujące fosforan pirydoksalu, C 1 -transferazy zawierające formy aktywne jako koenzymy kwas foliowy i cyjanokobalamina, glikozylotransferaza.
Hydrolazy: esterazy, fosfatazy, glikozydazy, peptydazy, amidazy.
Liazy: dekarboksylazy wykorzystujące pirofosforan tiaminy jako koenzym, aldolaza, hydratazy, deaminazy, syntazy.
Izomerazy: przeniesienie grup wodorowych, fosforanowych i acylowych, ruch wiązań podwójnych, stereoizomerazy.
Ligazy: związek między syntezą a rozkładem ATP, karboksylaza i rola karboksybiotyny, syntetazy acylo-koenzymu A.
Na końcu notatek z wykładów znajduje się wykaz literatury, z której należy skorzystać, aby pomyślnie opanować kurs „Chemia substancji biologicznie czynnych”.
Niespecyficzne metabolity .
Specyficzne metabolity :
A). hormony tkankowe (parahormony);
B). prawdziwe hormony.
Niespecyficzne metabolity- produkty metaboliczne wytwarzane przez dowolną komórkę w procesie życiowej aktywności i posiadające aktywność biologiczną (CO 2, kwas mlekowy).
Specyficzne metabolity- produkty odpadowe wytwarzane przez określone wyspecjalizowane typy komórek, posiadające aktywność biologiczną i specyfikę działania:
A) hormony tkankowe- BAS wytwarzany przez wyspecjalizowane komórki oddziałuje głównie w miejscu produkcji.
B) prawdziwe hormony- wytwarzany przez gruczoły wydzielania wewnętrznego
Udział substancji biologicznie czynnych na różnych poziomach regulacji neurohumoralnej:
Poziom I : przepisy lokalne lub lokalne Dostarczone przez czynniki humoralne : głównie - niespecyficzne metabolity i w mniejszym stopniu - specyficzne metabolity (hormony tkankowe).
II poziom regulacji : regionalny (organy).hormony tkankowe.
Poziom III - regulacja międzyorganowa, międzysystemowa. Reprezentowana jest regulacja humoralna gruczoły wydzielania wewnętrznego.
Poziom IV. Poziom całego organizmu. Nerwowy i regulacja humoralna są podporządkowane na tym poziomie regulacji behawioralnej.
Wpływ regulacyjny na dowolnym poziomie zależy od szeregu czynników:
ilość substancja biologicznie czynna;
2. ilość receptory;
3. wrażliwość receptory.
Z koleiczułość zależy:
A). z stan funkcjonalny komórki;
B). od stanu mikrośrodowiska (pH, stężenie jonów itp.);
V). od czasu trwania narażenia na czynnik zakłócający.
Regulacja lokalna (1 poziom regulacji)
Środa Jest płyn tkankowy. Główne czynniki:
Kreatywne połączenia.
2. Niespecyficzne metabolity.
Kreatywne połączenia- wymiana między komórkami makrocząsteczek niosących informacje o procesach komórkowych, umożliwiająca komórkom tkankowym wspólne funkcjonowanie. Jest to jedna z najbardziej ewolucyjnie starych metod regulacji.
Keylony- substancje zapewniające twórcze połączenia. Reprezentowane są przez proste białka lub glikoproteiny, które wpływają na podział komórek i syntezę DNA. Naruszenie połączeń twórczych może leżeć u podstaw wielu chorób (rozrostu nowotworów), a także procesu starzenia.
Niespecyficzne metabolity - CO 2, kwas mlekowy - działają w miejscu powstawania na sąsiednie grupy komórek.
Regulacja regionalna (organowa) (drugi poziom regulacji)
1. niespecyficzne metabolity,
2. specyficzne metabolity (hormony tkankowe).
Układ hormonalny tkanki
|
Substancja |
Miejsce generacji |
Efekt |
|
Seratonina |
błona śluzowa jelit (tkanka enterochromafinowa), mózg, płytki krwi |
Mediator OUN, działanie zwężające naczynia krwionośne, hemostaza naczyniowo-płytkowa |
|
Prostaglandyny |
pochodna kwasu arachidonowego i linolenowego, tkanka ciała |
Nasila się działanie naczynioruchowe oraz działanie rozszerzające i zwężające skurcze macicy, wzmaga wydalanie wody i sodu, zmniejsza wydzielanie enzymów i HCl przez żołądek |
|
Bradykinin |
Peptydy, osocze krwi, gruczoły ślinowe, płuca |
działanie rozszerzające naczynia krwionośne, zwiększa przepuszczalność naczyń |
|
Acetylocholina |
mózg, zwoje, połączenia nerwowo-mięśniowe |
rozluźnia mięśnie gładkie naczyń krwionośnych, zmniejsza skurcze serca |
|
Histamina |
pochodna histydyny, żołądek i jelita, skóra, komórki tuczne, bazofile |
mediator receptorów bólowych, rozszerza mikronaczynia, zwiększa wydzielanie gruczołów żołądkowych |
|
Endorfiny, enkefaliny |
mózg |
działanie przeciwbólowe i adaptacyjne |
|
Hormony żołądkowo-jelitowe |
produkowane są w różne działy Przewód pokarmowy |
biorą udział w regulacji procesów wydzielania, motoryki i wchłaniania |
Doktor nauk biologicznych, profesor V. M. Szkumatow;
zastępca dyrektor generalny na pytania
innowacyjny rozwój RUE „Belmedpreparaty”
Kandydat nauk technicznych T. W. Truchaczewa
Leontyev, V. N.
Chemia substancji biologicznie czynnych: elektroniczny kurs tekstów wykładowych dla studentów specjalności 1-48 02 01 „Biotechnologia” studiów stacjonarnych i niestacjonarnych / V. N. Leontiev, O. S. Ignatovets. – Mińsk: BSTU, 2013. – 129 s.
Elektroniczny kurs tekstów wykładowych poświęcony jest cechom strukturalnym, funkcjonalnym i właściwościom chemicznym głównych klas substancji biologicznie czynnych (białka, węglowodany, lipidy, witaminy, antybiotyki itp.). Metody syntezy chemicznej i analizy strukturalnej wymienionych klas związków, ich właściwości i wpływ systemy biologiczne, a także dystrybucja w przyrodzie.
| Temat 1. Wprowadzenie | 4 |
| Temat 2. Białka i peptydy. Podstawowa struktura białek i peptydów | |
| Temat 3. Strukturalna organizacja białek i peptydów. Metody selekcji | |
| Temat 4. Synteza chemiczna i modyfikacja chemiczna białek i peptydów | |
| Temat 5. Enzymy | 45 |
| Temat 6. Niektóre biologicznie ważne białka | 68 |
| Temat 7. Struktura kwasów nukleinowych | 76 |
| Temat 8. Struktura węglowodanów i biopolimerów zawierających węglowodany | |
| Temat 9. Budowa, właściwości i synteza chemiczna lipidów | 104 |
| Temat 10. Sterydy | 117 |
| Temat 11. Witaminy | 120 |
| Temat 12. Wprowadzenie do farmakologii. Farmakokinetyka | 134 |
| Temat 13. Leki przeciwmalaryczne | 137 |
| Temat 14. Środki oddziałujące na centralny system nerwowy | |
| Temat 15. Leki sulfonamidowe | 144 |
| Temat 16. Antybiotyki | 146 |
| Bibliografia | 157 |
Temat 1. Wstęp
Chemia substancji biologicznie czynnych bada strukturę i funkcje biologiczne najważniejszych składników materii żywej, przede wszystkim biopolimerów i bioregulatorów niskocząsteczkowych, ze szczególnym uwzględnieniem wyjaśnienia wzorców zależności między strukturą a działaniem biologicznym. Zasadniczo jest to podstawa chemiczna współczesna biologia. Rozwijając podstawowe problemy chemii świata ożywionego, chemia bioorganiczna przyczynia się do rozwiązywania problemów otrzymywania w praktyce ważne leki dla medycyny, rolnictwa i wielu gałęzi przemysłu.
Przedmioty studiów: białka i peptydy, kwasy nukleinowe, węglowodany, lipidy, biopolimery mieszane - glikoproteiny, nukleoproteiny, lipoproteiny, glikolipidy itp.; alkaloidy, terpenoidy, witaminy, antybiotyki, hormony, prostaglandyny, substancje wzrostowe, feromony, toksyny, a także syntetyczne leki, pestycydy itp.
Metody badawcze: główny arsenał składa się z metod Chemia organiczna, jednak do rozwiązywania problemów strukturalnych i funkcjonalnych, różnych fizycznych, fizykochemicznych, matematycznych i metody biologiczne.
Główne cele: izolacja badanych związków w stanie indywidualnym metodą krystalizacji, destylacji, różnego rodzaju chromatografii, elektroforezy, ultrafiltracji, ultrawirowania, dystrybucji przeciwprądowej itp.; ustalanie struktury, w tym struktury przestrzennej, w oparciu o podejścia chemii organicznej i fizyczno-organicznej z wykorzystaniem spektrometrii masowej, różnych rodzajów spektroskopii optycznej (IR, UV, laserowa itp.), analizy dyfrakcji promieni rentgenowskich, magnetycznego rezonansu jądrowego, paramagnetyków elektronowych rezonans, rotacja dyspersji optycznej i dichroizm kołowy, metody szybkiej kinetyki itp. w połączeniu z obliczeniami komputerowymi; synteza chemiczna i modyfikacja chemiczna badanych związków, w tym synteza pełna, synteza analogów i pochodnych, w celu potwierdzenia struktury, wyjaśnienia związku pomiędzy strukturą a funkcją biologiczną i otrzymania praktycznie wartościowych leków; badania biologiczne powstałych związków in vitro I na żywo.
Najczęściej występujący w biomolekułach grupy funkcyjne:
| hydroksylowe (alkohole) |  grupa aminowa (aminy) |
 aldehydowy (aldehydy) |  amid (amidy) |
 karbonyl (ketony) |  ester |
 kwas karboksylowy) |  eteryczny |
 sulfhydryl (tiole) |  metyl |
 dwusiarczek |  etyl |
 fosforan |  fenyl |
 guanidyna |  imidazol |
Temat 2. Białka i peptydy. Podstawowa struktura białek i peptydów
Wiewiórki– biopolimery o dużej masie cząsteczkowej zbudowane z reszt aminokwasowych. Masa cząsteczkowa białek waha się od 6 000 do 2 000 000 Da. To właśnie białka są produktem informacji genetycznej przekazywanej z pokolenia na pokolenie i realizują wszystkie procesy życiowe w komórce. Te niezwykle różnorodne polimery pełnią jedne z najważniejszych i wszechstronnych funkcji komórkowych.
Białka można podzielić:
1) według struktury
:
proste białka zbudowane są z reszt aminokwasowych i podczas hydrolizy rozkładają się jedynie na wolne aminokwasy lub ich pochodne.
Złożone białka to białka dwuskładnikowe składające się z białka prostego i składnika niebiałkowego zwanego grupą prostetyczną. Podczas hydrolizy białek złożonych oprócz wolnych aminokwasów powstaje część niebiałkowa lub produkty jej rozkładu. Mogą zawierać jony metali (metaloproteiny), cząsteczki pigmentu (chromoproteiny), mogą tworzyć kompleksy z innymi cząsteczkami (lipo-, nukleo-, glikoproteiny), a także kowalencyjnie wiązać nieorganiczne fosforany (fosfoproteiny);
2. rozpuszczalność w wodzie:
- rozpuszczalne w wodzie,
– rozpuszczalny w soli,
– rozpuszczalny w alkoholu,
– nierozpuszczalny;
3. wykonywane funkcje : Do biologicznych funkcji białek zalicza się:
– katalityczny (enzymatyczny),
– regulacyjne (możliwość regulacji prędkości reakcje chemiczne w komórce i poziom metabolizmu w całym organizmie),
– transport (transport substancji w organizmie i ich przenikanie przez biomembrany),
– strukturalne (zbudowane z chromosomów, cytoszkieletu, tkanki łącznej, mięśniowej, podporowej),
– receptor (oddziaływanie cząsteczek receptora ze składnikami zewnątrzkomórkowymi i inicjacja specyficznej odpowiedzi komórkowej).
Ponadto białka pełnią funkcje ochronne, magazynujące, toksyczne, kurczliwe i inne;
4) w zależności od struktury przestrzennej:
– włókniste (są wykorzystywane przez naturę jako materiał konstrukcyjny),
– kuliste (enzymy, przeciwciała, niektóre hormony itp.).
AMINOKWASY, ICH WŁAŚCIWOŚCI
Aminokwasy nazywane są kwasami karboksylowymi zawierającymi grupę aminową i grupę karboksylową. Naturalnymi aminokwasami są kwasy 2-aminokarboksylowe, czyli α-aminokwasy, chociaż zdarzają się takie aminokwasy jak β-alanina, tauryna, kwas γ-aminomasłowy. W przypadek ogólny Wzór α-aminokwasu wygląda następująco: 
α-aminokwasy mają cztery różne podstawniki przy 2. atomie węgla, czyli wszystkie α-aminokwasy, z wyjątkiem glicyny, mają asymetryczny (chiralny) atom węgla i występują w postaci dwóch enancjomerów - L- I D-aminokwasy Naturalne aminokwasy są L-wiersz. D-aminokwasy występują w bakteriach i antybiotykach peptydowych.
Wszystkie aminokwasy w roztwory wodne mogą występować w postaci jonów bipolarnych, a ich całkowity ładunek zależy od pH ośrodka. Nazywa się wartość pH, przy której całkowity ładunek wynosi zero punkt izoelektryczny. W punkcie izoelektrycznym aminokwas jest jonem obojnaczym, tj. jego grupa aminowa jest protonowana, a grupa karboksylowa zdysocjowana. W obszarze obojętnego pH większość aminokwasów to jony obojnacze: 
Aminokwasy nie absorbują światła w zakresie widzialnym widma, aminokwasy aromatyczne absorbują światło w obszarze UV widma: tryptofan i tyrozyna przy 280 nm, fenyloalanina przy 260 nm.
Białka dają szereg reakcji barwnych ze względu na obecność pewnych reszt aminokwasowych lub ogólnych grup chemicznych. Reakcje te są szeroko stosowane do celów analitycznych. Do najbardziej znanych należą reakcja ninhydrynowa, która pozwala na ilościowe oznaczanie grup aminowych w białkach, peptydach i aminokwasach, a także reakcja biuretowa, stosowana do jakościowego i ilościowego oznaczania białek i peptydów. Gdy białko lub peptyd, ale nie aminokwas, ogrzewa się z CuSO4 w roztworze zasadowym, powstaje fioletowo zabarwiony kompleks miedzi, którego ilość można określić spektrofotometrycznie. Reakcje barwne na poszczególne aminokwasy służą do wykrywania peptydów zawierających odpowiednie reszty aminokwasowe. Aby zidentyfikować grupę guanidynową argininy, stosuje się reakcję Sakaguchi - podczas interakcji z a-naftolem i podchlorynem sodu, guanidyny w środowisko alkaliczne nadać kolor czerwony. Pierścień indolowy tryptofanu można wykryć za pomocą reakcji Ehrlicha - czerwono-fioletowy kolor po reakcji z p-dimetyloamino-benzaldehydem w H2SO4. W reakcji Pauliego ujawniają się reszty histydyny i tyrozyny, które w roztworach zasadowych reagują z kwasem diazobenzenosulfonowym, tworząc pochodne o barwie czerwonej.
Biologiczna rola aminokwasów:
1) elementy strukturalne peptydów i białek, tzw. aminokwasy proteinogenne. Białka zawierają 20 aminokwasów, które są kodowane przez kod genetyczny i włączane do białek podczas translacji, z których część może być fosforylowana, acylowana lub hydroksylowana;
2) elementy strukturalne innych związków naturalnych – koenzymy, kwasy żółciowe, antybiotyki;
3) cząsteczki sygnalizacyjne. Niektóre aminokwasy są neuroprzekaźnikami lub prekursorami neuroprzekaźników, hormonów i histohormonów;
4) najważniejsze metabolity, na przykład niektóre aminokwasy, są prekursorami alkaloidów roślinnych, służą jako donory azotu lub są niezbędnymi składnikami pożywienia.
Nazewnictwo, masę cząsteczkową i wartości pK aminokwasów podano w tabeli 1.
Tabela 1
Nazewnictwo, masa cząsteczkowa i wartości pK aminokwasów
| Aminokwas | Przeznaczenie | Molekularny waga | P K 1 (-COOH) | P K 2 (-NH3+) | P K R (R-grupy) |
| Glicyna | Gly G | 75 | 2,34 | 9,60 | − |
| Alanin | Ala A | 89 | 2,34 | 9,69 | − |
| Walin | Val W | 117 | 2,32 | 9,62 | − |
| Leucyna | Leu L | 131 | 2,36 | 9,60 | − |
| Izoleucyna | Ile I | 131 | 2,36 | 9,68 | − |
| Prolina | Pro P | 115 | 1,99 | 10,96 | − |
| Fenyloalanina | Phe F | 165 | 1,83 | 9,13 | − |
| Tyrozyna | Tyr Y | 181 | 2,20 | 9,11 | 10,07 |
| Tryptofan | Trp W | 204 | 2,38 | 9,39 | − |
| Serin | Ser S | 105 | 2,21 | 9,15 | 13,60 |
| Treonina | Thr T | 119 | 2,11 | 9,62 | 13,60 |
| Cysteina | Cys C | 121 | 1,96 | 10,78 | 10,28 |
| Metionina | Spotkałem M | 149 | 2,28 | 9,21 | − |
| Asparagina | Asn N | 132 | 2,02 | 8,80 | − |
| Glutamina | Gln Q | 146 | 2,17 | 9,13 | − |
| Asparaginian | Asp D | 133 | 1,88 | 9,60 | 3,65 |
| glutaminian | Glu E | 147 | 2,19 | 9,67 | 4,25 |
| Lizyna | Lys K | 146 | 2,18 | 8,95 | 10,53 |
| Arginina | Arg R | 174 | 2,17 | 9,04 | 12,48 |
| Histydyna | Jego H | 155 | 1,82 | 9,17 | 6,00 |
Aminokwasy różnią się rozpuszczalnością w wodzie. Wynika to z ich obojnaczego charakteru, a także zdolności rodników do interakcji z wodą (hydratem). DO hydrofilowy obejmują rodniki zawierające kationowe, anionowe i polarne nienaładowane grupy funkcyjne. DO hydrofobowy– rodniki zawierające grupy alkilowe lub arylowe.
W zależności od polaryzacji R-grupy Wyróżnia się cztery klasy aminokwasów: niepolarne, polarne nienaładowane, naładowane ujemnie i naładowane dodatnio.
Aminokwasy niepolarne obejmują: glicynę; aminokwasy z alkilowymi i arylowymi łańcuchami bocznymi – alanina, walina, leucyna, izoleucyna; tyrozyna, tryptofan, fenyloalanina; iminokwas – prolina. Dążą do przedostania się do środowiska hydrofobowego „wewnątrz” cząsteczki białka (ryc. 1).
Ryż. 1. Aminokwasy niepolarne
Do aminokwasów naładowanych polarnie zalicza się: aminokwasy naładowane dodatnio – histydyna, lizyna, arginina (ryc. 2); ujemnie naładowane aminokwasy - asparaginowy i Kwas glutaminowy(ryc. 3). Zwykle wystają na zewnątrz, do wodnego środowiska białka.
Pozostałe aminokwasy tworzą kategorię polarnych nienaładowanych: seryna i treonina (aminokwasy-alkohole); asparagina i glutamina (amidy kwasu asparaginowego i glutaminowego); cysteina i metionina (aminokwasy zawierające siarkę).
Ponieważ przy obojętnym pH grupy COOH kwasu glutaminowego i asparaginowego są całkowicie zdysocjowane, zwykle nazywa się je glutaminian I asparaginian niezależnie od rodzaju kationów obecnych w ośrodku.
Wiele białek zawiera specjalne aminokwasy, które powstają w wyniku modyfikacji zwykłych aminokwasów po ich włączeniu do łańcucha polipeptydowego, na przykład 4-hydroksyprolina, fosfoseryna, kwas -karboksyglutaminowy itp. 
Ryż. 2. Aminokwasy z naładowanymi grupami bocznymi
Wszystkie aminokwasy powstałe podczas hydrolizy białek w dość łagodnych warunkach wykazują aktywność optyczną, czyli zdolność do obracania płaszczyzny światła spolaryzowanego (z wyjątkiem glicyny).
Ryż. 3. Aminokwasy z naładowanymi grupami bocznymi
Wszystkie związki, które mogą występować w dwóch postaciach stereoizomerycznych, izomerach L i D, mają aktywność optyczną (ryc. 4). Białka zawierają tylko L-aminokwasy. 
L-alanina D-alanina
Ryż. 4. Izomery optyczne alaniny
Glicyna nie ma asymetrycznego atomu węgla, podczas gdy treonina i izoleucyna zawierają po dwa asymetryczne atomy węgla. Wszystkie pozostałe aminokwasy mają jeden asymetryczny atom węgla.
Optycznie nieaktywna forma aminokwasu nazywana jest racematem i jest mieszaniną równomolową D- I L-izomery i jest oznaczony symbolem D.L.-.
M 
Liczby aminokwasów tworzące polipeptydy nazywane są resztami aminokwasów. Reszty aminokwasów są połączone ze sobą wiązaniem peptydowym (ryc. 5), w tworzeniu którego biorą udział grupa α-karboksylowa jednego aminokwasu i grupa α-aminowa drugiego.
Ryż. 5. Tworzenie wiązań peptydowych
Równowaga tej reakcji jest przesunięta w kierunku tworzenia wolnych aminokwasów, a nie peptydu. Dlatego biosynteza polipeptydów wymaga katalizy i wydatku energetycznego.
Ponieważ dipeptyd zawiera reaktywną grupę karboksylową i aminową, za pomocą nowych wiązań peptydowych można do niego przyłączać inne reszty aminokwasowe, w wyniku czego powstaje polipeptyd - białko.
Łańcuch polipeptydowy składa się z regularnie powtarzających się odcinków - grup NHCHRCO, tworzących łańcuch główny (szkielet lub szkielet cząsteczki) oraz części zmiennej, obejmującej charakterystyczne łańcuchy boczne. R- grupy reszt aminokwasowych wystają ze szkieletu peptydowego i w dużej mierze tworzą powierzchnię polimeru, determinując wiele właściwości fizycznych i Właściwości chemiczne białka. Swobodna rotacja w szkielecie peptydowym jest możliwa pomiędzy atomem azotu grupy peptydowej a sąsiadującym atomem węgla α, a także pomiędzy atomem węgla α a węglem grupy karbonylowej. Dzięki temu struktura liniowa może uzyskać bardziej złożoną konformację przestrzenną.
Nazywa się resztę aminokwasową zawierającą wolną grupę α-aminową N-końcowy i posiadający wolną grupę -karboksylową – Z-koniec.
Strukturę peptydów zwykle przedstawia się za pomocą N-koniec.
Czasami końcowe grupy -aminowe i -karboksylowe łączą się ze sobą, tworząc cykliczne peptydy.
Peptydy różnią się liczbą aminokwasów, składem aminokwasów i kolejnością łączenia aminokwasów.
Wiązania peptydowe są bardzo mocne, a ich chemiczna hydroliza wymaga trudnych warunków: wysokiej temperatury i ciśnienia, kwaśnego środowiska i długiego czasu.
W żywej komórce wiązania peptydowe mogą zostać rozerwane przez enzymy proteolityczne zwane proteazami lub hydrolazami peptydowymi.
Podobnie jak aminokwasy, białka są związkami amfoterycznymi i są naładowane w roztworach wodnych. Każde białko ma swój własny punkt izoelektryczny – wartość pH, przy której dodatnie i ujemne ładunki białka są całkowicie kompensowane, a całkowity ładunek cząsteczki wynosi zero. Przy wartościach pH powyżej punktu izoelektrycznego białko przenosi ładunek ujemny, a przy wartościach pH poniżej punktu izoelektrycznego – ładunek dodatni.
SEKWENATORY. STRATEGIA I TAKTYKA ANALIZY KONSTRUKCJI PODSTAWOWEJ
Określenie struktury pierwszorzędowej białek sprowadza się do ustalenia kolejności aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Problem ten rozwiązuje się za pomocą metody sekwencjonowanie(z angielskiego sekwencja-następca).
W zasadzie pierwotną strukturę białek można określić za pomocą bezpośrednia analiza sekwencji aminokwasów lub poprzez odszyfrowanie sekwencji nukleotydów odpowiednich genów przy użyciu kodu genetycznego. Oczywiście największą niezawodność zapewnia połączenie tych metod.
Samo sekwencjonowanie na obecnym poziomie umożliwia określenie sekwencji aminokwasów w polipeptydach, których wielkość nie przekracza kilkudziesięciu reszt aminokwasowych. Jednocześnie badane fragmenty polipeptydów są znacznie krótsze od tych naturalnych białek, z którymi mamy do czynienia. Dlatego konieczne jest wstępne pocięcie oryginalnego polipeptydu na krótkie fragmenty. Po zsekwencjonowaniu powstałych fragmentów należy je ponownie zszyć w oryginalnej kolejności.
Zatem określenie sekwencji pierwszorzędowej białka sprowadza się do następujących głównych etapów:
1) rozszczepienie białka na kilka fragmentów o długości dostępnej do sekwencjonowania;
2) sekwencjonowanie każdego z uzyskanych fragmentów;
3) złożenie kompletnej struktury białka z ustalonych struktur jej fragmentów.
Badanie pierwotnej struktury białka składa się z następujących etapów:
– oznaczenie masy cząsteczkowej;
– określenie specyficznego składu aminokwasowego (składu AA);
- definicja N- I Z-końcowe reszty aminokwasowe;
– rozszczepienie łańcucha polipeptydowego na fragmenty;
– rozszczepienie pierwotnego łańcucha polipeptydowego w inny sposób;
– separacja powstałych fragmentów;
– analiza aminokwasów każdego fragmentu;
– ustalenie pierwszorzędowej struktury polipeptydu z uwzględnieniem nakładających się sekwencji fragmentów obu rozszczepień.
Ponieważ nie ma jeszcze metody pozwalającej ustalić pełną strukturę pierwszorzędową białka na całej cząsteczce, łańcuch polipeptydowy poddawany jest specyficznemu rozszczepianiu za pomocą odczynników chemicznych lub enzymów proteolitycznych. Mieszaninę powstałych fragmentów peptydowych rozdziela się i dla każdego z nich określa się skład aminokwasowy i sekwencję aminokwasową. Po ustaleniu struktury wszystkich fragmentów należy ustalić kolejność ich umiejscowienia w pierwotnym łańcuchu polipeptydowym. W tym celu białko poddaje się rozszczepieniu przy użyciu innego środka i otrzymuje się drugi, inny zestaw fragmentów peptydowych, które rozdziela się i analizuje w podobny sposób.
1. Oznaczanie masy cząsteczkowej (poniższe metody zostały szczegółowo omówione w temacie 3):
– według lepkości;
– według szybkości sedymentacji (metoda ultrawirowania);
– chromatografia żelowa;
– elektroforeza w PAGE w warunkach dysocjujących.
2. Określenie składu AA. Analiza składu aminokwasów obejmuje całkowitą hydrolizę kwasową badanego białka lub peptydu przy użyciu 6 n. kwasu solnego i oznaczenie ilościowe wszystkich aminokwasów w hydrolizacie. Hydrolizę próbki przeprowadza się w szczelnie zamkniętych ampułkach w próżni w temperaturze 150°C przez 6 godzin. Ilościowe oznaczanie aminokwasów w hydrolizacie białka lub peptydu przeprowadza się za pomocą analizatora aminokwasów.
3. Oznaczanie reszt N- i C-aminokwasowych. W łańcuchu polipeptydowym białka po jednej stronie znajduje się reszta aminokwasowa niosąca wolną grupę α-aminową (amino lub N-końcowa reszta), a z drugiej - reszta z wolną grupą α-karboksylową (karboksyl lub Z-reszta końcowa). Analiza reszt końcowych odgrywa ważną rolę w procesie określania sekwencji aminokwasów białka. Już w pierwszym etapie badań można oszacować liczbę łańcuchów polipeptydowych tworzących cząsteczkę białka oraz stopień jednorodności badanego leku. W kolejnych etapach korzystając z analizy N-końcowe reszty aminokwasowe kontrolują proces rozdzielania fragmentów peptydowych.
Reakcje do oznaczania N-końcowych reszt aminokwasowych:
1) jedna z pierwszych metod ustalania N-końcowe reszty aminokwasowe zaproponował F. Sanger w 1945 r. Kiedy grupa α-aminowa peptydu lub białka reaguje z 2,4-dinitrofluorobenzenem, otrzymuje się pochodną dinitrofenylu (DNP), zabarwioną żółty. Późniejsza hydroliza kwasowa (5,7 N HCl) prowadzi do rozerwania wiązań peptydowych i powstania pochodnej DNP N-terminalny aminokwas. Aminokwas DNP ekstrahuje się eterem i identyfikuje metodą chromatografii w obecności standardów.
2) metoda dansylacji. Najlepsza aplikacja do określania N reszty -końcowe są obecnie znajdowane metodą Dansil, opracowaną w 1963 roku przez W. Graya i B. Hartleya. Podobnie jak metoda dinitrofenylowania, polega ona na wprowadzeniu do grup aminowych białka „znacznika”, który nie jest usuwany podczas późniejszej hydrolizy. Jej pierwszym etapem jest reakcja chlorku dansylu (1-dimetyloaminonaftaleno-5-sulfochlorku) z nieprotonowaną grupą α-aminową peptydu lub białka, w wyniku której powstaje peptyd dansylu (peptyd DNS). W kolejnym etapie peptyd DNS jest hydrolizowany (5,7 N HCl, 105°C, 12 - 16 h) i uwalniany N-końcowy aminokwas α-DNS. Aminokwasy DNS wykazują intensywną fluorescencję w zakresie ultrafioletu widma (365 nm); Do ich identyfikacji wystarcza zazwyczaj 0,1 – 0,5 nmola substancji.
Istnieje wiele metod pozwalających ustalić, w jaki sposób N-końcowa reszta aminokwasowa i sekwencja aminokwasowa. Należą do nich degradacja metodą Edmana i hydroliza enzymatyczna przez aminopeptydazy. Metody te zostaną szczegółowo omówione poniżej przy opisywaniu sekwencji aminokwasów peptydów.
Reakcje do oznaczania C-końcowych reszt aminokwasowych:
1) wśród chemicznych metod oznaczania Z-końcowe reszty aminokwasowe, na uwagę zasługują metoda hydrazynolizy zaproponowana przez S. Akabori oraz metoda oksazolonowa. W pierwszym z nich, podczas ogrzewania peptydu lub białka z bezwodną hydrazyną w temperaturze 100 - 120°C, wiązania peptydowe ulegają hydrolizie, tworząc hydrazydy aminokwasów. Z Aminokwas -końcowy pozostaje jako wolny aminokwas i można go wyizolować z mieszaniny reakcyjnej i zidentyfikować (ryc. 6).
Ryż. 6. Rozszczepienie wiązania peptydowego za pomocą hydrazyny
Metoda ma wiele ograniczeń. Hydrazynoliza niszczy glutaminę, asparaginę, cysteinę i cystynę; arginina traci resztę guanidynową, tworząc ornitynę. Hydrazydy seryny, treoniny i glicyny są labilne i łatwo przekształcają się w wolne aminokwasy, co utrudnia interpretację wyników;
2) Metoda oksazolonowa, często nazywana metodą znacznika trytowego, opiera się na zdolności Z-końcowa reszta aminokwasowa ulega cyklizacji pod wpływem bezwodnika octowego, tworząc oksazolon. W warunkach zasadowych ruchliwość atomów wodoru w pozycji 4 pierścienia oksazolonu gwałtownie wzrasta i można je łatwo zastąpić trytem. Produkty reakcji powstałe w wyniku późniejszej hydrolizy kwasowej trytowanego peptydu lub białka zawierają znakowane radioaktywnie Z-terminalny aminokwas. Chromatografia hydrolizatu i pomiar radioaktywności umożliwia identyfikację Z-terminalny aminokwas peptydu lub białka;
3) najczęściej do ustalenia Z-końcowe reszty aminokwasowe są enzymatycznie hydrolizowane przez karboksypeptydazy, co umożliwia również analizę sekwencji aminokwasów C-końcowych. Karboksypeptydaza hydrolizuje tylko te wiązania peptydowe, które powstają Z-terminalny aminokwas posiadający wolną grupę α-karboksylową. Dlatego pod działaniem tego enzymu aminokwasy są sekwencyjnie odszczepiane od peptydu, zaczynając od Z-terminal. To pozwala określić wzajemne porozumienie naprzemienne reszty aminokwasowe.
W wyniku identyfikacji N- I Z-reszty końcowe polipeptydu dostarczają dwóch ważnych punktów odniesienia dla określenia jego sekwencji aminokwasowej (struktury pierwszorzędowej).
4. Fragmentacja łańcucha polipeptydowego.
Metody enzymatyczne. W celu specyficznego rozkładu białek w określonych punktach stosuje się zarówno metody enzymatyczne, jak i chemiczne. Spośród enzymów katalizujących hydrolizę białek w określonych punktach najczęściej stosowane są trypsyna i chymotrypsyna. Trypsyna katalizuje hydrolizę wiązań peptydowych znajdujących się po resztach lizyny i argininy. Chymotrypsyna preferencyjnie rozkłada białka po resztach aminokwasów aromatycznych - fenyloalaninie, tyrozynie i tryptofanie. W razie potrzeby można zwiększyć lub zmienić swoistość trypsyny. Na przykład traktowanie badanego białka bezwodnikiem cytrakonowym prowadzi do acylowania reszt lizyny. W tak zmodyfikowanym białku rozszczepienie nastąpi jedynie przy resztach argininy. Również przy badaniu pierwotnej struktury białek szerokie zastosowanie znajduje proteinazę, która również należy do klasy proteinaz serynowych. Enzym ma dwa maksima aktywności proteolitycznej przy pH 4,0 i 7,8. Proteinaza z dużą wydajnością rozcina wiązania peptydowe utworzone przez grupę karboksylową kwasu glutaminowego.
Badacze mają do dyspozycji także duży zestaw mniej specyficznych enzymów proteolitycznych (pepsyna, elastaza, subtylizyna, papaina, pronaza itp.). Enzymy te służą głównie do dodatkowej fragmentacji peptydów. Ich specyficzność substratowa jest zdeterminowana naturą reszt aminokwasowych, nie tylko tworzących wiązanie ulegające hydrolizie, ale także znajdujących się dalej w łańcuchu.
Metody chemiczne.
1) wśród chemicznych metod fragmentacji białek najbardziej specyficzną i najczęściej stosowaną jest rozszczepianie bromkiem cyjanu na resztach metioniny (ryc. 7).
W wyniku reakcji z bromkiem cyjanu powstaje pośrednia pochodna cyjanosulfoniowa metioniny, która w warunkach kwaśnych samorzutnie przekształca się w iminolakton homoseryny, który z kolei szybko hydrolizuje z rozerwaniem wiązania iminowego. Wynik na Z-końcu peptydów, lakton homoseryny jest dalej częściowo hydrolizowany do homoseryny (HSer), w wyniku czego powstaje każdy fragment peptydowy z wyjątkiem Z-końcowy, występuje w dwóch postaciach - homoseryny i laktonu homoseryny; 
Ryż. 7. Rozszczepienie łańcucha polipeptydowego bromkiem cyjanu
2) zaproponowano wiele metod rozszczepiania białka na grupie karbonylowej reszty tryptofanu. Jednym z odczynników stosowanych w tym celu jest N-bromosukcynimid;
3) reakcja wymiany tiol-disiarczek. Jako odczynniki stosuje się zredukowany glutation, 2-merkaptoetanol i ditiotreitol.
5. Oznaczanie sekwencji fragmentów peptydowych. Na tym etapie ustalana jest sekwencja aminokwasów w każdym z fragmentów peptydowych uzyskanych w poprzednim etapie. W tym celu zwykle używają metoda chemiczna, zaprojektowany przez Pera Edmana. Dekolt Edmana sprowadza się do tego, że tylko N-końcowa reszta peptydu i wszystkie inne wiązania peptydowe nie ulegają zmianie. Po zidentyfikowaniu podziału N- końcowa pozostała część etykiety jest wprowadzana do następnej, która teraz stała się N-koniec, reszta, która jest odcinana w ten sam sposób, przechodząc przez tę samą serię reakcji. Zatem, eliminując resztę po reszcie, możliwe jest określenie całej sekwencji aminokwasów peptydu przy użyciu tylko jednej próbki do tego celu. W metodzie Edmana peptyd najpierw reaguje z izotiocyjanianem fenylu, który przyłącza się do wolnej grupy α-aminowej N-pozostałość końcowa. Traktowanie peptydu zimnym rozcieńczonym kwasem prowadzi do eliminacji N-końcowa reszta w postaci pochodnej fenylotiohydantoiny, którą można zidentyfikować metodami chromatograficznymi. Pozostała część wartości peptydu po usunięciu N-pozostałość końcowa wydaje się nienaruszona. Operację powtarza się tyle razy, ile jest reszt w peptydzie. W ten sposób można łatwo określić sekwencję aminokwasową peptydów zawierających 10 - 20 reszt aminokwasowych. Sekwencję aminokwasową określa się dla wszystkich fragmentów powstałych podczas rozszczepiania. Następnie pojawia się kolejny problem – ustalenie, w jakiej kolejności znajdowały się fragmenty w oryginalnym łańcuchu polipeptydowym.
Automatyczne określenie sekwencji aminokwasów . Dużym osiągnięciem w dziedzinie badań strukturalnych białek było utworzenie w 1967 roku przez P. Edmana i J. Begga sekwencer– urządzenie przeprowadzające sekwencyjną automatyczną eliminację z dużą wydajnością N-końcowe reszty aminokwasowe metodą Edmana. Implementacja nowoczesnych sekwencerów różne metody określenie sekwencji aminokwasów.
6. Rozszczepienie pierwotnego łańcucha polipeptydowego w inny sposób. Aby ustalić kolejność ułożenia powstałych fragmentów peptydowych, należy pobrać nową porcję pierwotnego preparatu polipeptydowego i w inny sposób podzielić go na mniejsze fragmenty, w wyniku czego rozerwane zostaną wiązania peptydowe odporne na działanie poprzedniego odczynnika. Każdy z powstałych krótkich peptydów poddawany jest sekwencyjnemu rozszczepianiu metodą Edmana (tak samo jak w poprzednim etapie) i w ten sposób określana jest ich sekwencja aminokwasowa.
7. Ustalenie pierwszorzędowej struktury polipeptydu z uwzględnieniem nakładających się sekwencji fragmentów obu rozszczepień. Sekwencje aminokwasowe we fragmentach peptydowych otrzymanych obiema metodami porównuje się w celu znalezienia peptydów w drugim zestawie, w którym sekwencje poszczególnych sekcji odpowiadają sekwencjom pewnych sekcji peptydów z pierwszego zestawu. Peptydy z drugiego zestawu z nakładającymi się regionami pozwalają na połączenie we właściwej kolejności fragmentów peptydowych otrzymanych w wyniku pierwszego cięcia pierwotnego łańcucha polipeptydowego.
Czasami drugie rozszczepienie polipeptydu na fragmenty nie wystarczy, aby znaleźć nakładające się regiony dla wszystkich peptydów otrzymanych po pierwszym rozszczepieniu. W tym przypadku stosuje się trzecią, a czasami czwartą metodę rozszczepiania, aby otrzymać zestaw peptydów, który zapewnia całkowite nakładanie się wszystkich regionów i ustala pełną sekwencję aminokwasową w oryginalnym łańcuchu polipeptydowym.
Słowo „suplementy” stało się ostatnio wśród niektórych lekarzy słowem niemal wulgarnym. Tymczasem suplementy diety wcale nie są bezużyteczne, a mogą przynieść wymierne korzyści. Pogardliwy stosunek do nich i utrata zaufania wśród ludzi wynika z faktu, że na fali szaleństwa na substancje biologicznie czynne pojawiło się wiele zafałszowań. Ponieważ nasza strona często mówi o środki zapobiegawcze pomagając zachować zdrowie, warto poruszyć tę kwestię szerzej – czym są substancje biologicznie czynne i gdzie ich szukać.
Co to są substancje biologicznie czynne?
Substancje biologicznie czynne oznaczają substancje, które mają wysoką aktywność fizjologiczną i działają na organizm w najmniejszych dawkach. Mogą przyspieszać procesy metaboliczne, poprawiać przemianę materii, uczestniczyć w syntezie witamin, pomagać w regulacji prawidłowego funkcjonowania układów organizmu.
BAV mogą odgrywać różne role. Szczegółowo zbadane wiele podobnych substancji wykazało ich zdolność do hamowania wzrostu guzy nowotworowe. Inne substancje, np kwas askorbinowy, uczestniczyć w ogromna liczba procesy zachodzące w organizmie i pomagają wzmocnić układ odpornościowy.
Suplementy diety, czyli suplementy diety, to preparaty oparte na podwyższonym stężeniu niektórych substancji biologicznie czynnych. Nie są uważane za lekarstwo, ale mogą skutecznie leczyć choroby związane z brakiem równowagi substancji w organizmie.
Z reguły substancje biologicznie czynne znajdują się w roślinach i produktach zwierzęcych, dlatego na ich podstawie wytwarza się wiele leków.
Rodzaje substancji biologicznie czynnych
Efekt terapeutyczny ziół i różnych suplementów diety tłumaczy się kombinacją zawartych w nich substancji aktywnych. Jakie substancje są uważane za biologicznie aktywne przez współczesną medycynę? Są to powszechnie znane witaminy, kwasy tłuszczowe, mikro- i makroelementy, kwasy organiczne, glikozydy, alkaloidy, fitoncydy, enzymy, aminokwasy i szereg innych. O roli mikroelementów pisaliśmy już w artykule, teraz porozmawiajmy bardziej szczegółowo o innych substancjach biologicznie czynnych.
Aminokwasy
Ze szkolnych zajęć z biologii wiemy, że aminokwasy wchodzą w skład białek, enzymów, wielu witamin i innych związków organicznych. W Ludzkie ciało Syntetyzowanych jest 12 z 20 niezbędnych aminokwasów, co oznacza, że istnieje wiele niezbędnych aminokwasów, które możemy uzyskać wyłącznie z pożywienia.
Aminokwasy służą do syntezy białek, z których z kolei powstają gruczoły, mięśnie, ścięgna, włosy - jednym słowem wszystkie części ciała. Bez niektórych aminokwasów normalne funkcjonowanie mózgu jest niemożliwe, ponieważ to aminokwas umożliwia przekazywanie impulsów nerwowych z jednego komórka nerwowa do innego. Dodatkowo aminokwasy regulują metabolizm energetyczny oraz zapewniają wchłanianie i pełne działanie witamin i mikroelementów.
Do najważniejszych aminokwasów należą tryptofan, metionina i lizyna, które nie są syntetyzowane przez człowieka i muszą być dostarczane z pożywieniem. Jeśli jest ich za mało, warto sięgnąć po nie w ramach suplementu diety.
Tryptofan występuje w mięsie, bananach, owsie, daktylach, nasionach sezamu i orzeszkach ziemnych; metionina – w rybach, produktach mlecznych, jajach; lizyna – w mięsie, rybach, produktach mlecznych, pszenicy.
Jeżeli aminokwasów jest za mało, organizm stara się je najpierw wydobyć z własnych tkanek. A to prowadzi do ich uszkodzenia. Przede wszystkim organizm wydobywa z mięśni aminokwasy – ważniejsze jest dla niego odżywianie mózgu niż bicepsa. Dlatego pierwszym objawem braku niezbędnych aminokwasów jest osłabienie, szybkie męczenie się Do tego dołączają się zmęczenie, później anemia, utrata apetytu i pogorszenie stanu skóry.
Brak niezbędnych aminokwasów w dzieciństwie jest bardzo niebezpieczny - może prowadzić do opóźnienia wzrostu i rozwoju umysłowego.
Węglowodany
O węglowodanach słyszał każdy z kolorowych magazynów – kobiety odchudzające się uważają je za swojego wroga numer jeden. Tymczasem węglowodany grają Istotną rolę w budowie tkanek organizmu, a ich brak prowadzi do smutnych konsekwencji – diety niskowęglowodanowe są tego ciągłym dowodem.
Węglowodany obejmują monosacharydy (glukoza, fruktoza), oligosacharydy (sacharoza, maltoza, stachioza), polisacharydy (skrobia, błonnik, inulina, pektyna itp.).
Błonnik działa jak naturalny detoksykator. Inulina obniża poziom cholesterolu i cukru we krwi, pomaga zwiększyć gęstość kości i wzmacnia układ odpornościowy. Pektyna działa antytoksycznie, obniża poziom cholesterolu, korzystnie wpływa na układ sercowo-naczyniowy i wzmacnia układ odpornościowy. Pektynę można znaleźć w jabłkach, jagodach i wielu owocach. Inuliny jest dużo w cykorii i topinamburu. Warzywa i zboża są bogate w błonnik. Otręby najczęściej stosowane są jako skuteczny suplement diety zawierający błonnik.
Glukoza jest niezbędna do prawidłowego funkcjonowania mózgu. Występuje w owocach i warzywach.
Kwasy organiczne
Kwasy organiczne wspierają organizm Równowaga kwasowej zasady i uczestniczyć w wielu procesy metaboliczne. Każdy kwas ma swoje spektrum działania. Kwasy askorbinowy i bursztynowy mają silne działanie antyoksydacyjne, dlatego nazywane są także eliksirami młodości. Kwas benzoesowy działa antyseptycznie i pomaga w walce procesy zapalne. Kwas oleinowy poprawia pracę mięśnia sercowego i zapobiega zanikowi mięśni. Wiele kwasów wchodzi w skład hormonów.
Wiele kwasów organicznych znajduje się w warzywach i owocach. Należy mieć świadomość, że spożywanie zbyt dużej ilości suplementów diety zawierających kwasy organiczne może wyrządzić organizmowi krzywdę – organizm ulegnie nadmiernej alkalizacji, co doprowadzi do zaburzenia pracy wątroby i pogorszenia usuwania toksyn.
Kwas tłuszczowy
Organizm potrafi samodzielnie syntetyzować wiele kwasów tłuszczowych. Nie może wytwarzać wyłącznie kwasów wielonienasyconych, czyli omega-3 i 6. O zaletach kwasów nienasyconych Kwasy tłuszczowe Tylko leniwi nie słyszeli o omega-3 i omega-6.
Choć odkryto je na początku XX wieku, badania nad ich rolą zaczęto dopiero w latach 70. ubiegłego wieku. Dietetycy odkryli, że osoby jedzące ryby rzadko cierpią na nadciśnienie i miażdżycę. Ponieważ ryby są bogate w kwasy omega-3, ludzie szybko się nimi zainteresowali. Okazało się, że omega-3 korzystnie wpływają na stawy, naczynia krwionośne, skład krwi i stan skóry. Stwierdzono, że kwas ten przywraca równowagę hormonalną, a także pozwala regulować poziom wapnia – dziś z powodzeniem stosowany jest w leczeniu i profilaktyce wczesnego starzenia, choroby Alzheimera, migreny, osteoprozy, cukrzyca, nadciśnienie, miażdżyca.
Omega-6 pomaga regulować pracę układu hormonalnego, poprawiać stan skóry i stawów, szczególnie w przypadku zapalenia stawów. Omega-9 to doskonały środek zapobiegający nowotworom.
Dużo kwasów omega-6 i 9 znajduje się w smalcu, orzechach i nasionach. Omega-3, oprócz ryb i owoców morza, znajduje się w oleje roślinne, olej rybny, jajka, rośliny strączkowe.
Żywice
Co ciekawe, są to także substancje biologicznie czynne. Występują w wielu roślinach i mają cenne właściwości lecznicze. Zatem żywice zawarte w pąkach brzozy działają antyseptycznie, a żywice drzew iglastych mają działanie przeciwzapalne, przeciwstwardniające i gojące rany. Zwłaszcza dużo przydatne właściwości w żywicy używanej do sporządzania balsamów jodłowych i cedrowych.
Fitoncydy
Fitoncydy mają zdolność niszczenia lub hamowania namnażania się bakterii, mikroorganizmów i grzybów. Wiadomo, że zabijają wirusa grypy, czerwonki i prątki gruźlicy, działają gojąco na rany i regulują funkcja wydzielnicza przewód pokarmowy, poprawić czynność serca. Szczególnie cenione są fitoncydowe właściwości czosnku, cebuli, sosny, świerku i eukaliptusa.
Enzymy
Enzymy są biologicznymi katalizatorami wielu procesów zachodzących w organizmie. Czasami nazywane są enzymami. Poprawiają trawienie, usuwają toksyny z organizmu, pobudzają aktywność mózgu, wzmacniają układ odpornościowy, uczestniczą w odnowie organizmu. Może być pochodzenia roślinnego lub zwierzęcego.
Z ostatnich badań jasno wynika, że aby enzymy roślinne zadziałały, rośliny nie można gotować przed spożyciem. Gotowanie zabija enzymy i czyni je bezużytecznymi.
Szczególnie ważny dla organizmu jest koenzym Q10, związek witaminopodobny, który normalnie wytwarzany jest w wątrobie. Jest potężnym katalizatorem wielu procesów życiowych, zwłaszcza tworzenia cząsteczki ATP-o, źródła energii. Z biegiem lat proces produkcji koenzymu zwalnia, a na starość jest go już bardzo mało. Uważa się, że za starzenie odpowiada brak koenzymu.
Obecnie proponuje się sztuczne wprowadzanie do diety koenzymu Q10 za pomocą suplementów diety. Takie leki są szeroko stosowane w celu poprawy czynności serca, poprawy wygląd skórę, lepszą wydajność układ odpornościowy, w celu zwalczania nadwagi. Już kiedyś o tym pisaliśmy, tutaj dodamy, że zażywając koenzym również należy wziąć pod uwagę te zalecenia.
Glikozydy
Glikozydy to związki glukozy i innych cukrów z częścią niecukrową. Glikozydy nasercowe zawarte w roślinach są przydatne w chorobach serca i normalizują jego funkcjonowanie. Takie glikozydy występują w naparstnicy, konwalii i żółtaczce.
Antraglikozydy mają działanie przeczyszczające, a także są zdolne do rozpuszczania kamieni nerkowych. Antraglikozydy znajdują się w korze rokitnika, korzeniach rabarbaru, szczawiu końskim i marzannie.
Saponiny mają różne działanie. Zatem saponiny skrzypu mają działanie moczopędne, lukrecja ma działanie wykrztuśne, żeń-szeń i aralia mają działanie tonizujące.
Istnieją również gorzkie, które stymulują wydzielanie soku żołądkowego i normalizują trawienie. Co ciekawe, ich struktura chemiczna nie została jeszcze zbadana. Gorycz zawarta jest w piołunie.
Flawonoidy
Flawonoidy to związki fenolowe występujące w wielu roślinach. Przez efekt terapeutyczny flawonoidy są podobne do witaminy P – rutyny. Flawonoidy mają właściwości rozszerzające naczynia, przeciwzapalne, żółciopędne i wzmacniające naczynia.
Do związków fenolowych zalicza się także garbniki. Te biologicznie aktywne substancje mają działanie hemostatyczne, ściągające i przeciwdrobnoustrojowe. Substancje te zawierają korę dębu, biedronkę, liście borówki brusznicy, korzeń bergenii i szyszki olchy.
Alkaloidy
Alkaloidy to biologicznie aktywne substancje zawierające azot występujące w roślinach. Są bardzo aktywne, zawierają większość alkaloidów wysoka dawka trujący. W małym miejscu to jest najcenniejsze zaradzić. Z reguły alkaloidy mają działanie selektywne. Alkaloidy obejmują substancje takie jak kofeina, atropina, chinina, kodeina i teobromina. Kofeina działa stymulująco na układ nerwowy, a kodeina na przykład tłumi kaszel.
Wiedząc, czym są substancje biologicznie aktywne i jak działają, możesz mądrzej wybierać suplementy diety. To z kolei pozwoli Ci wybrać dokładnie taki lek, który naprawdę pomoże Ci uporać się z problemami zdrowotnymi i poprawi jakość Twojego życia.
