Серед багатьох мільйонів видів молекул, що становлять біохімічне середовище організму, є багато тисяч, що виконують інформаційну роль. Навіть якщо не розглядати ті речовини, які організм виділяє в навколишнє середовище, повідомляючи про себе іншим живим істотам: одноплемінникам, ворогам і жертвам, - величезна різноманітність молекул може бути віднесена до різних класів біологічно активних речовин(скорочено - БАВ), що циркулюють у рідких середовищах організму та передають ту чи іншу інформацію від центру до периферії, від однієї клітини до іншої, або від периферії до центру. Незважаючи на різноманітність складу та хімічної будови, всі ці молекули так чи інакше впливають безпосередньо на обмінні процеси, що здійснюються конкретними клітинами організму.
Найбільш важливими для фізіологічної регуляції БАВ є медіатори, гормони, ферменти та вітаміни.
Медіатори - це речовини небілкової природи, що мають порівняно просту будову та невелику молекулярну вагу. Вони виділяються закінченнями нервових клітин під впливом чергового нервового імпульсу, що надійшов туди (зі спеціальних бульбашок, в яких вони накопичуються в проміжках між нервовими імпульсами). Деполяризація мембрани нервового волокна призводить до розриву дозрілої бульбашки, і краплі медіатора надходять у синаптичну щілину. Синапс – це місце з'єднання двох нервових волокон або нервового волокна з клітиною іншої тканини. Хоча по нервовому волокну сигнал передається в електричному вигляді, на відміну від звичайних металевих проводів, нервові волокна не можна просто механічно між собою з'єднати: імпульс таким чином передаватися не може, оскільки оболонка нервового волокна не провідник, а ізолятор. У цьому сенсі нервове волокно більше не на провід, але в кабель, оточений шаром електроізолятора. Ось чому потрібний хімічний посередник. Цю роль таки виконує молекула медіатора. Опинившись у синаптичній щілини, медіатор впливає на постсинаптичну мембрану, призводячи до місцевої зміни її поляризації, і таким чином зароджується електричний імпульс у тій клітині, яку потрібно передати збудження. Найчастіше в організмі людини як медіатори виступають молекули ацетилхоліну, адреналіну, норадреналіну, дофаміну та гамма-аміномасляної кислоти (ГАМК). Як тільки дія медіатора на постсинаптичну мембрану завершилася, молекула медіатора руйнується за допомогою спеціальних ферментів, що постійно присутні в цьому місці з'єднання клітин, - таким чином запобігає перезбудженню постсинаптичної мембрани і відповідно клітин, на які виявляється інформаційний вплив. Саме з цієї причини один імпульс, що сягнув пресинаптичної мембрани, породжує єдиний імпульс у постсинаптичній мембрані. Виснаження запасів медіатора в пресинаптичній мембрані може іноді спричиняти порушення проведення нервового імпульсу.
Гормони - Високомолекулярні речовини, що виробляються залозами внутрішньої секреції для управління активністю інших органів та систем організму.
За своїм хімічним складом гормони можуть відноситися до різних класів. органічних сполук, що істотно різняться за розміром молекул (табл. 13). Хімічний складгормон визначає механізм його взаємодії з клітинами-мішенями.
Гормони може бути двох типів - прямого впливу чи тропні. Перші безпосередньо впливають на соматичні клітини, змінюючи їхній метаболічний стан і змушуючи їх змінювати свою функціональну активність. Другі призначені для на інші залози внутрішньої секреції, у яких під впливом тропних гормонів прискорюється чи уповільнюється вироблення власних гормонів, які зазвичай діють безпосередньо на соматичні клітини.
Федеральне агентство з освіти
Державний освітній заклад
вищої професійної освіти «Пермський державний технічний університет» Кафедра хімії та біотехнології
Хімія біологічно активних сполук
Конспект лекцій для студентів очної форми навчання
за спеціальністю 070100 «Біотехнологія»
Видавництво
Пермського державного технічного університету
Упорядник: канд. Біол. Наук Л.В. Анікіна
Рецензент
канд. хім. наук, доц. І.А.Толмачова
(Пермський державний університет)
Хімія біологічно активних речовин/ Уклад. Л.В. Анікіна - Перм: Вид-во Пермь. держ. техн. ун-ту, 2009. - 109 с.
Наведено конспект лекцій за програмою курсу «Хімія біологічно активних речовин».
Призначено для студентів очної форми навчання за напрямом 550800 «Хімічна технологія та біотехнологія», спеціальності 070100 «Біотехнологія».
© ГОУ ВПО
«Пермський державний
технічний університет», 2009
Введение…………………………………………………………………………..4
Лекція 1. Хімічні компоненти живого…………………………………….7
Лекція 2. Вуглеводи…………………………………………………………… .12
Лекція 3. Ліпіди………………………………………………………………..20
Лекція 4. Амінокислоти……………………………………………………..…35
Лекція 5. Білки……………………………………………………………….….43
Лекція 6. Властивості білків……………………………………………………...57
Лекція 7. Прості та складні білки…………………………………………...61
Лекція 8. Нуклеїнові кислоти та нуклеопротеїди………………………….72
Лекція 9. Ферменти………………………………………………………….….85
Лекція 10. Класифікація ферментів………………………………………... 94
Вступ
Під час підготовки фахівців з біотехнології найважливішими базовими дисциплінами є біохімія, органічна хімія та хімія біологічно активних речовин. Ці дисципліни становлять фундаментальну основу біотехнології, з розвитком якої пов'язують вирішення таких найважливіших соціальних проблем сучасності, як забезпечення енергією, кормовими та харчовими ресурсами, охорона довкілля та здоров'я людини.
Відповідно до вимог Державного Стандарту вищої професійної освіти до обов'язкового мінімуму змісту основних освітніх програм за напрямом 550800 «Хімічна технологія та біотехнологія», спеціальності 070100 «Біотехнологія» дисципліна «Хімія біологічно активних речовин» включає в себе такі дидактичні одиниці: структура та просторова організація кислот, вуглеводів, ліпідів, низькомолекулярних біорегуляторів та антибіотиків; поняття про ферменти, антитіла, структурні білки; ферментативний каталіз.
Мета викладання дисципліни «Хімія біологічно активних речовин» полягає у формуванні у студентів уявлень про структуру та основи функціонування біологічно активних речовин, про ферментативний каталіз.
Лекції з дисципліни "Хімія біологічно активних речовин" базується на знанні студентами курсів "Загальна хімія", "Неорганічна хімія", "Фізична хімія", "Аналітична хімія" та "Хімія координаційних сполук". Положення цієї дисципліни використовуються для подальшого вивчення курсів "Біохімія", "Мікробіологія", "Біотехнологія".
Пропонований конспект лекцій розкриває такі теми, які читаються в курсі «Хімія біологічно активних речовин»:
Вуглеводи, класифікація, хімічна будова та біологічна роль, хімічні реакції, властиві вуглеводам. Моносахариди, дисахариди, полісахариди.
Ліпіди. Класифікація з хімічної будови, біологічні функції ліпідів та їх похідних – вітамінів, гормонів, біорегуляторів.
Амінокислоти, загальна формула, класифікація та бологічна роль. Фізико-хімічні властивості амінокислот. Протеїногенні амінокислоти, амінокислоти як попередники біологічно активних молекул - коферментів, жовчних кислот, нейромедіаторів, гормонів, гістогормонів, алкалоїдів, та деяких антибіотиків.
Білки, елементний склад та функції білків. Первинна структура білка. Характеристика пептидного зв'язку. Вторинна структура білка: α-спіраль та β-складчастість. Надвторинна структура білка, доменний принцип еволюції білків. Третинна структура білка та зв'язку, її стабілізуючі. Поняття про фібрилярні та глобулярні білки. Четвертична структура білка.
Фізико-хімічні та біологічні властивості білків. Денатурація. Шаперони.
Прості білки: гістони, протаміни, проламіни, глютеїни, альбуміни, глобуліни, склеропротеїди, токсини.
Складні білки: хромопротеїди, металопротеїди, ліпопротеїди, глікопротеїди, протеоглікани, нуклеопротеїди.
Нуклеїнові кислоти, біологічна роль клітині. Азотисті основи, нуклеозиди, нуклеотиди, полінуклеотиди ДНК та РНК. Види РНК. Просторова структура ДНК, рівні компактизації ДНК у хроматині.
Ферменти як біологічні каталізатори, їхня відмінність від каталізаторів небілкової природи. Прості та складні ферменти. Активний центр ферменту. Механізм дії ферментів, зниження енергії активації, утворення фермент-субстратного комплексу, теорія деформації зв'язків, кислотно-основний та ковалентний каталіз. Ізоформи ферментів. Поліферментні системи
Регуляція активності ферментів на клітинному рівні: обмежений протеоліз, агрегація молекул, хімічна модифікація, алостеричне інгібування. Типи інгібування: оборотне та незворотне, конкурентне та неконкурентне. Активатори та інгібітори ферментів.
Номенклатура ферментів. Міжнародна класифікація ферментів.
Оксидоредуктази: НАД-залежні дегідрогенази, флавінзалежні дегідрогенази, хінони, система цитохромів, оксидази.
Трансферази: фосфотрансферази, ацилтрансферази та коензим-А, амінотрансферази, що використовують піридоксальфосфат, С 1 -трансферази, що містять як коферменти активні форми фолієвої кислотита ціанокобаламіну, глікозилтрансферази.
Гідролази: естерази, фосфатази, глікозидази, пептидази, амідази.
Ліази: декарбоксилази, що використовують як кофермент тіамінпірофосфат, альдолаза, гідратази, дезамінази, синтази.
Ізомерази: перенесення водню, фосфатних та ацильних груп, переміщення подвійних зв'язків, стереоізомерази.
Лігази: сполученість синтезу з розпадом АТФ, карбоксилази та роль карбоксибіотину, ацил-коензим А-синтетази.
Наприкінці конспекту лекцій наведено список літератури, якою необхідно скористатися для успішного освоєння курсу «Хімія біологічно активних речовин».
Неспецифічні метаболіти .
Специфічні метаболіти :
а). тканинні гормони (парагормони);
б). справжні гормони.
Неспецифічні метаболіти- продукти метаболізму, що виробляються будь-якою клітиною в процесі життєдіяльності та мають біологічну активність (СО 2 , молочна кислота).
Специфічні метаболіти- продукти життєдіяльності, що виробляються певними спеціалізованими видами клітин, що мають біологічну активність і специфічність дії:
а) тканинні гормони- БАВ, що виробляються спеціалізованими клітинами, мають ефект в основному на місці вироблення.
б) справжні гормони- Виробляються залозами внутрішньої секреції
Участь БАВ на різних рівнях нейро-гуморальної регуляції:
I рівень : місцеве або локальне регулюванняЗабезпечується гуморальними факторами : в основному - неспецифічними метаболітамиі в меншому ступені - специфічними метаболітами (тканинними гормонами).
II рівень регуляції : регіональний (органний).тканинними гормонами.
III рівень - міжорганне, міжсистемне регулювання.Гуморальне регулювання представлено залозами внутрішньої секреції.
IV рівень. Рівень цілісного організму.Нервова та гуморальне регулюванняпідпорядковані цьому рівні поведінкової регуляції.
Регулюючий вплив будь-якому рівні визначається низкою чинників:
кількістьбіологічно активної речовини;
2. кількістьрецепторів;
3. чутливістьрецепторів.
В свою чергучутливість залежить:
а). від функціонального стануклітини;
б). від стану мікросередовища (рН, концентрація іонів тощо);
в). від тривалості впливу фактора, що обурює.
Місцеве регулювання (1 рівень регулювання)
Середовищеє тканинна рідина. Основні фактори:
Креаторні зв'язки.
2. Неспецифічні метаболіти.
Креаторні зв'язки- обмін між клітинами макромолекулами, що несуть інформацію про клітинні процеси, що дозволяє клітинам тканини функціонувати співдружньо. Це один із найбільш еволюційно старих способів регуляції.
Кейлони- Речовини, що забезпечують креаторні зв'язки. Представлені простими білками або глікопротеїдами, що впливають на поділ клітин та синтез ДНК. Порушення креаторних зв'язківможе лежати в основі низки захворювань (пухлинний ріст) і процесу старіння.
Неспецифічні метаболітиСО 2 молочна кислота - діють у місці утворення на сусідні групи клітин.
Регіональне (органне) регулювання (2 рівень регулювання)
1. неспецифічні метаболіти,
2. Специфічні метаболіти (тканинні гормони).
Система тканинних гормонів
|
Речовина |
Місце виробітку |
Ефект |
|
Сератонін |
слизова оболонка кишечника (ентерохромафінна тканина), головний мозок, тромбоцити |
медіатор ЦНС, судинозвужувальний ефект, судинно-тромбоцитарний гемостаз |
|
Простаглан-діни |
похідне арахідонової та ліноленової кислоти, тканини організму |
Судиннорухову дію, і дилятаторний та констрикторний ефект, посилює скорочення матки, посилює виведення води та натрію, знижує секрецію ферментів та HCl шлунком |
|
Брадікінін |
Пептид, плазма крові, слинні залози, легені |
судинорозширювальну дію, підвищує судинну проникність |
|
Ацетилхолін |
головний мозок, ганглії, нервово-м'язові синапси |
розслаблює гладку мускулатуру судин, уріжає серцеві скорочення |
|
Гістамін |
похідне гістидину, шлунок і кишечник, шкіра, огрядні клітини, базофіли |
медіатор больових рецепторів, розширює мікросудини, підвищує секрецію залоз шлунка. |
|
Ендорфіни, енкефаліни |
головний мозок |
знеболюючий та адаптивний ефекти |
|
Гастроінтестинальні гормони |
виробляються в різних відділахШКТ |
беруть участь у регуляції процесів секреції, моторики та всмоктування |
доктор біологічних наук, професор В. М. Шкуматов;
заступник генерального директораза запитаннями
інноваційного розвитку РУП «Білмедпрепарати»
кандидат технічних наук Т. В. Трухачова
Леонтьєв, Ст Н.
Хімія біологічно активних речовин: електронний курс текстів лекцій для студентів спеціальності 1-48 02 01 «Біотехнологія» очної та заочної форм навчання / В. Н. Леонтьєв, О. С. Ігнатовець. - Мінськ: БДТУ, 2013. - 129 с.
Електронний курс текстів лекцій присвячений структурно-функціональним особливостям та хімічним властивостям основних класів біологічно активних речовин (білків, вуглеводів, ліпідів, вітамінів, антибіотиків та ін.). Описано методи хімічного синтезу та структурного аналізу перерахованих класів сполук, їх властивості та вплив на біологічні системи, і навіть поширення у природі.
| Тема 1. | 4 |
| Тема 2. Білки та пептиди. Первинна структура білків та пептидів | |
| Тема 3. Структурна організація білків та пептидів. Методи виділення | |
| Тема 4. Хімічний синтез та хімічна модифікація білків та пептидів | |
| Тема 5. Ферменти | 45 |
| Тема 6. Деякі біологічно важливі білки | 68 |
| Тема 7. Структура нуклеїнових кислот | 76 |
| Тема 8. Будова вуглеводів та вуглеводовмісних біополімерів | |
| Тема 9. Структура, властивості та хімічний синтез ліпідів | 104 |
| Тема 10. Стероїди | 117 |
| Тема 11. Вітаміни | 120 |
| Тема 12. Введення у фармакологію. Фармакокінетика | 134 |
| Тема 13. Протималярійні препарати | 137 |
| Тема 14. Кошти, що впливають на центральну нервову систему | |
| Тема 15. Сульфаніламідні препарати | 144 |
| Тема 16. Антибіотики | 146 |
| Список літератури | 157 |
Тема 1. Вступ
Хімія біологічно активних речовин вивчає будову та біологічні функції найважливіших компонентів живої матерії, насамперед біополімерів та низькомолекулярних біорегуляторів, приділяючи основну увагу з'ясуванню закономірностей взаємозв'язку між структурою та біологічною дією. Фактично, вона є хімічним фундаментом сучасної біології. Розробляючи основні проблеми хімії живого світу, біоорганічна хімія сприяє вирішенню завдань отримання практично важливих препаратівдля медицини, сільського господарства, низки галузей промисловості.
Об'єкти вивчення:білки та пептиди, нуклеїнові кислоти, вуглеводи, ліпіди, біополімери змішаного типу – глікопротеїни, нуклеопротеїни, ліпопротеїни, гліколіпіди тощо; алкалоїди, терпеноїди, вітаміни, антибіотики, гормони, простагландини, ростові речовини, феромони, токсини, а також синтетичні лікарські засоби, пестициди та ін.
Методи дослідження:основний арсенал складають методи органічної хімії, проте для вирішення структурно-функціональних завдань залучаються і різноманітні фізичні, фізико-хімічні, математичні та біологічні методи.
Основні завдання:виділення в індивідуальному стані досліджуваних сполук за допомогою кристалізації, перегонки, різних видів хроматографії, електрофорезу, ультрафільтрації, ультрацентрифугування, протиточного розподілу тощо; встановлення структури, включаючи просторову будову, на основі підходів органічної та фізико-органічної хімії із застосуванням мас-спектрометрії, різних видів оптичної спектроскопії (ІЧ, УФ, лазерної та ін.), рентгеноструктурного аналізу, ядерного магнітного резонансу, електронного парамагнітного резонансу, дисперс обертання та кругового дихроїзму, методів швидкої кінетики тощо у поєднанні з розрахунками на ЕОМ; хімічний синтез та хімічна модифікація досліджуваних сполук, включаючи повний синтез, синтез аналогів та похідних, – з метою підтвердження структури, з'ясування зв'язку будови та біологічної функції, отримання практично цінних препаратів; біологічне тестування отриманих сполук in vitroі in vivo.
Найчастіше зустрічаються в біомолекулах функціональні групи:
| гідроксильна (спирти) |  аміногрупа (аміни) |
 альдегідна (альдегіди) |  амідна (аміди) |
 карбонільна (кетони) |  складно-ефірна |
 карбоксильна (кислоти) |  ефірна |
 сульфгідрильна (тіоли) |  мітильна |
 дисульфідна |  етильна |
 фосфатна |  фенільна |
 гуанідінова |  імідазольна |
Тема 2. Білки та пептиди. Первинна структура білків та пептидів
Білки- Високомолекулярні біополімери, побудовані з залишків амінокислот. Молекулярна маса білків коливається в межах від 6000 до 2000000 Так. Саме білки є продуктом генетичної інформації, що передається з покоління в покоління, та здійснюють усі процеси життєдіяльності у клітині. Цим дивовижним за різноманіттям полімерів притаманні одні з найбільш важливих та різнобічних клітинних функцій.
Білки можна розділити:
1) за будовою
:
прості білки побудовані з залишків амінокислот і при гідроліз розпадаються, відповідно, тільки на вільні амінокислоти або їх похідні.
Складні білки– це двокомпонентні білки, які складаються з будь-якого простого білка та небілкового компонента, що називається простетичною групою. При гідролізі складних білків крім вільних амінокислот утворюються небілкова частина або продукти її розпаду. До їх складу можуть входити іони металів (металопротеїни), молекули пігментів (хромопротеїни), можуть утворювати комплекси з іншими молекулами (ліпо-, нуклео-, глікопротеїни), а також ковалентно пов'язувати неорганічний фосфат (фосфопротеїни);
2. розчинності у воді:
- водорозчинні,
- солерозчинні,
- спирторозчинні,
- Нерозчинні;
3. виконуваним функціям : до біологічних функцій білків відносяться:
– каталітична (ферментативна),
– регуляторна (здатність регулювати швидкість хімічних реакційв клітині та рівень метаболізму в цілому організмі),
– транспортна (транспорт речовин в організмі та перенесення їх через біомембрани),
- структурна (у складі хромосом, цитоскелета, сполучних, м'язових, опорних тканин),
– рецепторна (взаємодія рецепторних молекул із позаклітинними компонентами та ініціювання специфічної клітинної відповіді).
Крім цього, білки виконують захисні, запасні, токсичні, скорочувальні та інші функції;
4) залежно від просторової структури:
- фібрилярні (вони використовуються природою як структурний матеріал),
– глобулярні (ферменти, антитіла, деякі гормони та ін.).
АМІНОКИСЛОТИ, ЇХ ВЛАСТИВОСТІ
Амінокислотаминазиваються карбонові кислоти, що містять аміногрупу та карбоксильну групу. Природні амінокислоти є 2-амінокарбоновими кислотами, або α-амінокислотами, хоча існують такі амінокислоти, як β-аланін, таурин, γ-аміномасляна кислота. У загальному випадкуформула α-амінокислоти виглядає так: 
У α-амінокислот при 2-му атомі вуглецю є чотири різних заступники, тобто всі α-амінокислоти, крім гліцину, мають асиметричний (хіральний) атом вуглецю і існують у вигляді двох енантіомерів – L- І D-Амінокислот. Природні амінокислоти відносяться до L-Ряд. D-амінокислоти зустрічаються в бактеріях та пептидних антибіотиках.
Усі амінокислоти в водних розчинахможуть існувати у вигляді біполярних іонів, причому їхній сумарний заряд залежить від рН середовища. Величина рН, коли сумарний заряд дорівнює нулю, називається ізоелектричною точкою. В ізоелектричній точці амінокислота є цвіттер-іоном, тобто амінна група у неї протонована, а карбоксильна - дисоційована. У нейтральній ділянці рН більшість амінокислот є цвіттер-іонами: 
Амінокислоти не поглинають світло у видимій ділянці спектру, ароматичні амінокислоти поглинають світло в УФ області спектра: триптофан і тирозин при 280 нм, фенілаланін при 260 нм.
Білки дають низку кольорових реакцій, зумовлених наявністю певних амінокислотних залишків або загальних хімічних угруповань. Ці реакції широко використовуються для аналітичних цілей. Серед них найбільш відомі нінгідринова реакція, що дозволяє проводити кількісне визначення аміногруп у білках, пептидах та амінокислотах, а також біуретова реакція, що застосовується для якісного та кількісного визначення білків та пептидів. При нагріванні білка або пептиду, але не амінокислоти, з CuSO 4 у лужному розчині утворюється пофарбована у фіолетовий колір комплексна сполука міді, кількість якої можна визначити спектрофотометрично. Кольорові реакції окремі амінокислоти використовуються виявлення пептидів, містять відповідні амінокислотні залишки. Для ідентифікації гуанідинової групи аргініну застосовується реакція Сакагучі – при взаємодії з а-нафтолом та гіпохлоритом натрію гуанідини лужному середовищідають червоне фарбування. Індольне кільце триптофану може бути виявлено реакцією Ерліха - червоно-фіолетове забарвлення при реакції з п-диметиламіно-бензальдегідом H 2 SO 4 . Реакція Паулі дозволяє виявити залишки гістидину та тирозину, які у лужних розчинах реагують з діазобензол-сульфокислотою, утворюючи похідні, забарвлені у червоний колір.
Біологічна роль амінокислот:
1) структурні елементи пептидів та білків, так звані протеїногенні амінокислоти. До складу білків входять 20 амінокислот, які кодуються генетичним кодом і включаються до білків у процесі трансляції, деякі з них можуть бути фосфорильовані, ацильовані або гідроксильовані;
2) структурні елементи інших природних сполук – коферментів, жовчних кислот, антибіотиків;
3) сигнальні молекули. Деякі з амінокислот є нейромедіаторами або попередниками нейромедіаторів, гормонів та гістогормонів;
4) найважливіші метаболіти, наприклад, деякі амінокислоти є попередниками алкалоїдів рослин, або є донорами азоту, або є життєво важливими компонентами харчування.
Номенклатура, молекулярна маса та значення pK амінокислот наведені у таблиці 1.
Таблиця 1
Номенклатура, молекулярна маса та значення pK амінокислот
| Амінокислота | Позначення | Молекулярна маса | p K 1 (−СООН) | p K 2 (−NH3+) | p K R (R-групи) |
| Гліцин | Gly G | 75 | 2,34 | 9,60 | − |
| Аланін | Ala A | 89 | 2,34 | 9,69 | − |
| Валін | Val V | 117 | 2,32 | 9,62 | − |
| Лейцин | Leu L | 131 | 2,36 | 9,60 | − |
| Ізолейцин | Ile I | 131 | 2,36 | 9,68 | − |
| Пролін | Pro P | 115 | 1,99 | 10,96 | − |
| Фенілаланін | Phe F | 165 | 1,83 | 9,13 | − |
| Тирозін | Tyr Y | 181 | 2,20 | 9,11 | 10,07 |
| Триптофан | Trp W | 204 | 2,38 | 9,39 | − |
| Серін | Ser S | 105 | 2,21 | 9,15 | 13,60 |
| Треонін | Thr T | 119 | 2,11 | 9,62 | 13,60 |
| Цистеїн | Cys C | 121 | 1,96 | 10,78 | 10,28 |
| Метіонін | Met M | 149 | 2,28 | 9,21 | − |
| Аспарагін | Asn N | 132 | 2,02 | 8,80 | − |
| Глутамін | Gln Q | 146 | 2,17 | 9,13 | − |
| Аспартат | Asp D | 133 | 1,88 | 9,60 | 3,65 |
| Глутамат | Glu E | 147 | 2,19 | 9,67 | 4,25 |
| Лізін | Lys K | 146 | 2,18 | 8,95 | 10,53 |
| Аргінін | Arg R | 174 | 2,17 | 9,04 | 12,48 |
| Гістідін | His H | 155 | 1,82 | 9,17 | 6,00 |
Амінокислоти розрізняються по розчинності у воді. Це з їх цвиттерионным характером, і навіть зі здатністю радикалів взаємодіяти з водою (гідратуватися). До гідрофільнимвідносяться радикали, що містять катіонні, аніонні та полярні незаряджені функціональні групи. До гідрофобним- радикали, що містять алкільні або арильні групи.
Залежно від полярності R-груп виділяють чотири класи амінокислот: неполярні, полярні незаряджені, негативно заряджені та позитивно заряджені.
До неполярних амінокислот відносяться: гліцин; амінокислоти з алкільними та арильними бічними ланцюгами – аланін, валін, лейцин, ізолейцин; тирозин, триптофан, фенілаланін; імінокислота – пролін. Вони прагнуть потрапити у гідрофобне оточення "всередині" молекули білка (рис.1).
Мал. 1. Неполярні амінокислоти
До полярних заряджених амінокислот відносяться: позитивно заряджені амінокислоти - гістидин, лізин, аргінін (рис. 2); негативно заряджені амінокислоти – аспарагінова та глутамінова кислота(Рис. 3). Вони зазвичай виступають назовні у водне оточення білка.
Інші амінокислоти утворюють категорію полярних незаряджених: серин та треонін (амінокислоти-спирти); аспарагін та глутамін (аміди аспарагінової та глутамінової кислот); цистеїн та метіонін (сірковмісні амінокислоти).
Оскільки при нейтральному значенні рН СООН-групи глутамінової та аспарагінової кислот повністю дисоційовані, їх прийнято називати глутаматомі аспартатомнезалежно від природи присутніх у середовищі катіонів.
У ряді білків містяться особливі амінокислоти, що утворюються шляхом модифікації звичайних амінокислот після їх включення в поліпептидний ланцюг, наприклад, 4-гідроксипролін, фосфосерин, -карбоксиглутамінова кислота та ін. 
Мал. 2. Амінокислоти із зарядженими бічними групами
Усі амінокислоти, що утворюються при гідролізі білків у досить м'яких умовах, виявляють оптичну активність, тобто здатність обертати площину поляризованого світла (за винятком гліцину).
Мал. 3. Амінокислоти із зарядженими бічними групами
Оптичну активність мають усі сполуки, здатні існувати у двох стереоізомерних формах L- та D-ізомери (рис. 4). До складу білків входять лише L-амінокислоти. 
L-Аланін D-Аланін
Мал. 4. Оптичні ізомери аланіну
Гліцин не має асиметричного атома вуглецю, а треонін та ізолейцин містять по два асиметричні атоми вуглецю. Решта амінокислоти мають один асиметричний атом вуглецю.
Оптично неактивна форма амінокислоти називається рацематом, що є еквімолярною сумішшю. D- І L-ізомерів, і позначається символом DL-.
М 
Ономери амінокислот, що входять до складу поліпептидів, називаються амінокислотними залишками. Залишки амінокислот з'єднуються один з одним пептидним зв'язком (рис. 5), у формуванні якого бере участь -карбоксильна група однієї амінокислоти та α-аміногрупа іншою.
Мал. 5. Утворення пептидного зв'язку
Рівновага цієї реакції зрушено у бік утворення вільних амінокислот, а не пептиду. Тому біосинтез поліпептидів вимагає каталізу та витрат енергії.
Оскільки дипептид містить реакційноздатну карбоксильну та аміногрупу, то до нього за допомогою нових пептидних зв'язків можуть приєднуватися інші амінокислотні залишки, у результаті утворюється поліпептид – білок.
Поліпептидний ланцюг складається з ділянок, що регулярно повторюються, - груп - NH - CHR - CO -, що утворюють основний ланцюг (скелет або кістяк молекули), і варіабельної частини, що включає характерні бічні ланцюги. R-групи амінокислотних залишків виступають з пептидного кістяка і формують значною мірою поверхню полімеру, визначаючи багато фізичних і Хімічні властивостібілків. Вільне обертання в пептидному кістяку можливе між атомом азоту пептидної групи і сусіднім -вуглецевим атомом, а також між -вуглецевим атомом і вуглецем карбонільної групи. Завдяки цьому лінійна структура може набувати складнішої просторової конформації.
Амінокислотний залишок, що має вільну -аміногрупу, називається N-кінцевим, а має вільну -карбоксильну групу – З-Кінцевим.
Структуру пептидів прийнято зображати з N-Кінця.
Іноді кінцеві -аміно- та -карбоксильні групи зв'язуються одна з одною, утворюючи циклічні пептиди.
Пептиди відрізняються кількістю амінокислот, амінокислотним складом та порядком сполуки амінокислот.
Пептидні зв'язки дуже міцні, і для їхнього хімічного гідролізу потрібні жорсткі умови: високі температура та тиск, кисле середовище та тривалий час.
У живій клітині пептидні зв'язки можуть розриватися за допомогою протеолітичних ферментів, званих протеазами або пептидгідролазами.
Так само, як і амінокислоти, білки є амфотерними сполуками та у водних розчинах заряджені. Для кожного білка існує своя ізоелектрична точка - значення рН, при якому позитивні та негативні заряди білка повністю компенсовані і сумарний заряд молекули дорівнює нулю. При значеннях рН вище за ізоелектричну точку білок несе негативний заряд, а при значеннях рН нижче за ізоелектричну точку – позитивний.
СЕКВЕНАТОРИ. СТРАТЕГІЯ І ТАКТИКА АНАЛІЗУ ПЕРВИННОЇ СТРУКТУРИ
Визначення первинної структури білків зводиться до з'ясування порядку розташування амінокислот у поліпептидному ланцюжку. Це завдання вирішують за допомогою методу секвенування(Від англ. sequence-Послідовність).
Принципово первинну структуру білків можна визначати шляхом безпосереднього аналізуамінокислотної послідовності або шляхом розшифрування нуклеотидної послідовності відповідних генів за допомогою генетичного коду. Звичайно, найбільшу надійність забезпечує поєднання цих методів.
Власне секвенування на його сьогоднішньому рівні дозволяє визначити амінокислотну послідовність поліпептидах, розмір яких не перевищує кілька десятків амінокислотних залишків. У той же час досліджувані поліпептидні фрагменти значно коротші за ті природні білки, з якими доводиться мати справу. Тому необхідно попереднє розрізання вихідного поліпептиду на короткі фрагменти. Після секвенування отриманих фрагментів їх необхідно знову пошити у початковій послідовності.
Таким чином, визначення первинної послідовності білка зводиться до наступних основних етапів:
1) розщеплення білка на кілька фрагментів завдовжки, доступною для секвенування;
2) секвенування кожного з отриманих фрагментів;
3) складання повної структури білка із встановлених структур його фрагментів.
Дослідження первинної структури білка складається з наступних стадій:
- Визначення його молекулярної маси;
- Визначення питомого амінокислотного складу (АК-складу);
- Визначення N- І З-Кінцевих амінокислотних залишків;
- Розщеплення поліпептидного ланцюга на фрагменти;
- Розщеплення вихідного поліпептидного ланцюга ще одним способом;
- Поділ отриманих фрагментів;
- Амінокислотний аналіз кожного фрагмента;
- Встановлення первинної структури поліпептиду з урахуванням перекриваються послідовностей фрагментів обох розщеплень.
Оскільки поки що не існує методу, що дозволяє встановити повну первинну структуру білка на цілій молекулі, поліпептидний ланцюг піддають специфічному розщепленню хімічними реагентами або протеолітичними ферментами. Суміш пептидних фрагментів, що утворилися, поділяють і для кожного з них визначають амінокислотний склад і амінокислотну послідовність. Після того, як структура всіх фрагментів встановлена, необхідно з'ясувати порядок їх розташування у вихідному поліпептидному ланцюзі. Для цього білок розщеплюють за допомогою іншого агента і отримують другий, відмінний від першого набір пептидних фрагментів, які поділяють і аналізують аналогічним чином.
1. Визначення молекулярної маси (Наведені нижче методи докладно розглянуті в темі 3):
– за в'язкістю;
– за швидкістю седиментації (метод ультрацентрифугування);
- гельхроматографія;
– електрофорез у ПААГ у дисоціюючих умовах.
2. Визначення АК-складу. Аналіз амінокислотного складу включає повний кислотний гідроліз білка, що досліджується, або пептиду за допомогою 6 н. соляної кислотита кількісне визначення всіх амінокислот у гідролізаті. Гідроліз зразка проводиться у запаяних ампулах у вакуумі при 150°С протягом 6 годин. Кількісне визначення амінокислот у гідролізаті білка або пептиду проводиться за допомогою амінокислотного аналізатора.
3. Визначення N- та С-амінокислотних залишків. У поліпептидному ланцюгу білка з одного боку розташований амінокислотний залишок, що несе вільну α-аміногрупу (аміно- або N-кінцевий залишок), а з іншого – залишок з вільною α-карбоксильною групою (карбоксильний, або З-Кінцевий залишок). Аналіз кінцевих залишків відіграє у процесі визначення амінокислотної послідовності білка. На першому етапі дослідження він дає можливість оцінити кількість поліпептидних ланцюгів, що становлять молекулу білка, та ступінь гомогенності досліджуваного препарату. На наступних етапах за допомогою аналізу N-Кінцевих амінокислотних залишків здійснюється контроль за процесом поділу пептидних фрагментів
Реакції визначення N-кінцевих амінокислотних залишків:
1) один із перших методів визначення N-кінцевих амінокислотних залишків був запропонований Ф. Сенгером в 1945 р. При реакції α-аміногрупи пептиду або білка з 2,4-динитрофторбензолом виходить динітрофенільне (ДНФ) похідне, пофарбоване в жовтий колір. Наступний кислотний гідроліз (5,7 н. НСl) призводить до розриву пептидних зв'язків та утворення ДНФ-похідного N-Кінцевої амінокислоти. ДНФ-амінокислота екстрагується ефіром та ідентифікується хроматографічним методом у присутності стандартів.
2) метод дансилування. Найбільше застосування для визначення N-Кінцевих залишків в даний час знаходить розроблений в 1963 р. В. Греєм і Б. Хартлі дансильний метод. Як і метод динітрофенілювання, заснований на введенні в аміногрупи білка «мітки», що не видаляється при подальшому гідролізі. Його перша стадія – реакція дансилхлориду (1-диметиламінонафталін-5-сульфохлориду) з непротонованою а-аміно-групою пептиду або білка з утворенням дансилпептиду (ДНС-пептиду). На наступній стадії ДНС-пептид гідролізується (5,7 н. НС1, 105°С, 12 - 16 год) та звільняється N-Кінцева α-ДНС-амінокислота. ДНС-амінокислоти мають інтенсивну флуоресценцію в ультрафіолетовій області спектру (365 нм); зазвичай їх ідентифікації досить 0,1 - 0,5 нмоль речовини.
Є низка методів, за допомогою яких можна визначати як N-Кінцевий амінокислотний залишок, так і амінокислотну послідовність. До них відносяться деградація за методом Едмана та ферментативний гідроліз амінопептидазами. Ці методи будуть детально розглянуті нижче в описі амінокислотної послідовності пептидів.
Реакції визначення С-кінцевих амінокислотних залишків:
1) серед хімічних методів визначення З-Кінцевих амінокислотних залишків заслуговують на увагу метод гідразинолізу, запропонований С. Акаборі, і оксазолоновий. У першому з них при нагріванні пептиду або білка з безводним гідразином при 100 - 120 ° С пептидні зв'язки гідролізуються з утворенням амінокислот гідразидів. З-Кінцева амінокислота залишається у вигляді вільної амінокислоти і може бути виділена з реакційної суміші та ідентифікована (рис. 6).
Мал. 6. Розщеплення пептидного зв'язку гідразином
Метод має низку обмежень. При гідразинолізі руйнуються глутамін, аспарагін, цистеїн та цистин; аргінін втрачає гуанідинове угруповання з утворенням орнітину. Гідразиди серину, треоніну та гліцину лабільні і легко перетворюються на вільні амінокислоти, що ускладнює інтерпретацію результатів;
2) оксазолоновий метод, часто званий методом тритієвої мітки, заснований на здатності З-кінцевого амінокислотного залишку під дією оцтового ангідриду піддаватися циклізації з утворенням оксазолону У лужних умовах різко збільшується рухливість атомів водню в положенні 4 кільця оксазолонового і вони можуть бути легко замінена тритієм. Продукти реакції, що утворюються в результаті подальшого кислотного гідролізу тритійованого пептиду або білка, містять радіоактивно мічену. З-Кінцеву амінокислоту. Хроматографування гідролізату та вимірювання радіоактивності дозволяють ідентифікувати З-Кінцеву амінокислоту пептиду або білка;
3) найчастіше для визначення З-Кінцевих амінокислотних залишків використовують ферментативний гідроліз карбоксипептидазами, що дозволяє аналізувати також і С-кінцеву амінокислотну послідовність. Карбоксипептидаза гідролізує тільки ті пептидні зв'язки, які утворені З-кінцевою амінокислотою, що має вільну α-карбоксильну групу Тому під дією цього ферменту від пептиду послідовно відщеплюються амінокислоти, починаючи з З-Кінцевий. Це дозволяє визначити взаємне розташуванняамінокислотних залишків, що чергуються.
Внаслідок ідентифікації N- І З-кінцевих залишків поліпептиду отримують дві важливі реперні точки для визначення його амінокислотної послідовності (первинної структури).
4. Фрагментація поліпептидного ланцюга.
Ферментативні методи.Для специфічного розщеплення білків за певними точками застосовуються як ферментативні, і хімічні методи. З ферментів, що каталізують гідроліз білків за певними точками, найбільш широко використовують трипсин та хімотрипсин. Трипсин каталізує гідроліз пептидних зв'язків, розташованих після залишків лізину та аргініну. Хімотрипсин переважно розщеплює білки після залишків ароматичних амінокислот – фенілаланіну, тирозину та триптофану. При необхідності специфічність трипсину може бути підвищена або змінена. Наприклад, обробка цитраконовим ангідридом досліджуваного білка призводить до ацилювання залишків лізину. У такому модифікованому білку розщеплення проходитиме лише з залишків аргініну. Також при дослідженні первинної структури білків широке застосуваннязнаходить протеїназу, яка також відноситься до класу серинових протеїназ. Фермент має два максимуми протеолітичної активності при рН 4,0 та 7,8. Протеїназа з високим виходом розщеплює пептидні зв'язки, утворені карбоксильною групою глутамінової кислоти.
У розпорядженні дослідників є також великий набір менш специфічних протеолітичних ферментів (пепсин, еластаза, субтилізин, папаїн, проназа та ін.). Ці ферменти використовуються переважно при додатковій фрагментації пептидів. Їх субстратна специфічність визначається природою амінокислотних залишків, як утворюють гидролизуемую зв'язок, а й віддалених ланцюга.
Хімічні способи.
1) серед хімічних методів фрагментації білків найбільш специфічним та найчастіше застосовуваним є розщеплення бромціаном по залишках метіоніну (рис 7).
Реакція з бромціаном проходить з утворенням проміжного ціансульфонієвого похідного метіоніну, що спонтанно перетворюється в кислих умовах на імінолактон гомосерину, який, у свою чергу, швидко гідролізується з розривом імінного зв'язку. Виходить на З-кінець пептидів лактон гомосерину далі частково гідролізується до гомосерину (HSer), внаслідок чого кожен пептидний фрагмент, за винятком З-Кінцевого, існує у двох формах – гомосеринової та гомосеринлактонової; 
Мал. 7. Розщеплення поліпептидного ланцюга бромціаном
2) велика кількість методів запропонована для розщеплення білка по карбонільній групі залишку триптофану. Одним із реагентів, що використовуються для цієї мети, є N-бромсукцінімід;
3) реакція тіолдісульфідного обміну. Як реагенти використовують відновлений глутатіон, 2-меркаптоетанол, дитіотреітол.
5. Визначення послідовності пептидних фрагментів. На цій стадії встановлюється амінокислотна послідовність у кожному з пептидних фрагментів, отриманих на попередній стадії. Для цієї мети зазвичай використовують хімічний метод, розроблений Пером Едманом Розщеплення за Едманом зводиться до того, що мітиться і відщеплюється тільки N-Кінцевий залишок пептиду, а всі інші пептидні зв'язки не торкаються. Після ідентифікації відщепленого N-кінцевого залишку мітка вводиться в наступний, що став тепер N-Кінцевим, залишок, який так само відщеплюється, проходячи через ту ж серію реакцій. Так, відщеплюючи залишок за залишком, можна визначити всю амінокислотну послідовність пептиду, використовуючи для цієї мети лише одну пробу. У методі Едмана спочатку пептид взаємодіє з фенілізотіоціонатом, який приєднується до вільної α-аміногрупи N-Кінцевого залишку. Обробка пептиду холодною розбавленою кислотою призводить до відщеплення N-кінцевого залишку у вигляді фенілтіогідантоїнового похідного, яке можна ідентифікувати хроматографічними методами Решта пептидної ціни після видалення N-Кінцевого залишку виявляється непошкодженою. Операція повторюється стільки разів, скільки залишків містить пептид. У такий спосіб можна легко визначити амінокислотну послідовність пептидів, що містять 10 - 20 амінокислотних залишків. Визначення амінокислотної послідовності проводиться всім фрагментів, що утворилися при розщепленні. Після цього виникає наступна проблема - визначити, в якому порядку розташовувалися фрагменти в початковому поліпептидному ланцюзі.
Автоматичне визначення амінокислотної послідовності . Великим досягненням у сфері структурних досліджень білків стало створення 1967 р. П. Едманом і Дж. Беггом секвенатора– приладу, який з високою ефективністю здійснює послідовне автоматичне відщеплення N-Кінцевих амінокислотних залишків за методом Едмана У сучасних секвенаторах реалізовано різні методивизначення амінокислотної послідовності
6. Розщеплення вихідного поліпептидного ланцюга ще одним способом. Щоб встановити порядок розташування пептидних фрагментів, що утворилися, беруть нову порцію препарату вихідного поліпептиду і розщеплюють його на більш дрібні фрагменти будь-яким іншим способом, за допомогою якого розщеплюються пептидні зв'язки, стійкі до дії попереднього реагенту. Кожен з отриманих коротких пептидів піддається послідовному розщепленню методом Едмана (так само, як на попередній стадії), і таким шляхом встановлюють їх амінокислотну послідовність.
7. Встановлення первинної структури поліпептиду з урахуванням перекриваються послідовностей фрагментів обох розщеплень. Амінокислотні послідовності в пептидних фрагментах, отриманих двома способами, порівнюють, щоб у другому наборі знайти пептиди, в яких послідовності окремих ділянок збігалися б з послідовностями тих чи інших ділянок пептидів першого набору. Пептиди з другого набору з ділянками, що перекриваються, дозволяють з'єднати в правильному порядку пептидні фрагменти, отримані в результаті першого розщеплення вихідного поліпептидного ланцюга.
Іноді другого розщеплення поліпептиду на фрагменти виявляється недостатньо, для того щоб знайти ділянки, що перекриваються, для всіх пептидів, отриманих після першого розщеплення. У цьому випадку застосовується третій, а іноді і четвертий спосіб розщеплення, щоб отримати набір пептидів, що забезпечують повне перекривання всіх ділянок та встановлення повної послідовності амінокислот у вихідному поліпептидному ланцюзі.
Слово «бади» останнім часом стає в деяких лікарів мало не лайливим. Тим часом біологічно активні добавки зовсім не марні і можуть приносити відчутну користь. Зневажливе ставлення до них і втрата довіри у людей пов'язані з тим, що на гребені захоплення біологічно активними речовинами з'явилося багато фальсифікацій. Так як наш сайт часто розповідає про профілактичних заходах, Що допомагають зберегти здоров'я, варто торкнутися цього питання докладніше - що ж стосується біологічно активних речовин і де їх шукати.
Що таке біологічно активні речовини?
Під біологічно активними речовинами мають на увазі речовини, які мають високу фізіологічну активність і впливають на організм у найменших дозах. Вони можуть прискорювати обмінні процеси, покращувати метаболізм, брати участь у синтезі вітамінів, сприяти регулюванню правильної роботи систем організму.
БАВи можуть грати різні ролі. Ряд подібних речовин при детальному вивченні показали свою здатність пригнічувати зростання ракових пухлин. Інші речовини, такі як аскорбінова кислота, беруть участь у величезній кількостіпроцесів, що протікають в організмі, та сприяють зміцненню імунітету.
БАДи, або біологічно активні добавки, є препаратами на основі підвищеної концентрації певних біологічно активних речовин. Вони не вважаються ліками, але можуть успішно лікувати захворювання, пов'язані з порушенням балансу речовин в організмі.
Як правило, БАВи містяться в рослинах та тваринних продуктах, тому багато препаратів зроблено на їх основі.
Види біологічно активних речовин
Лікувальна дія фітотерапії та різних біологічно активних добавок пояснюється комбінацією активних речовин, що містяться. Які ж речовини відносяться сучасною медициною до біологічно активних? Це всім відомі вітаміни, жирні кислоти, мікро- та макроелементи, органічні кислоти, глікозиди, алкалоїди, фітонциди, ферменти, амінокислоти та низка інших. Про роль мікроелементів ми вже писали у статті, тепер більш конкретно поговоримо про інші біологічно активні речовини.
Амінокислоти
З курсу шкільної біології ми знаємо, що амінокислоти входять до складу білків, ферментів, багатьох вітамінів та інших органічних сполук. У людському організмісинтезується 12 із 20 необхідних амінокислот, тобто існує ряд незамінних амінокислот, які ми можемо отримати лише з їжею.
Амінокислоти служать для синтезу білків, у тому числі формуються залози, м'язи, сухожилля, волосся - словом, всі частини організму. Без певних амінокислот неможливе нормальне функціонування головного мозку, оскільки саме амінокислота дозволяє передавати нервові імпульси від однієї. нервової клітинидо іншого. Крім того, амінокислоти регулюють енергетичний обмін і сприяють тому, щоб вітаміни та мікроелементи засвоювалися та працювали повною мірою.
До найважливіших амінокислот відносяться триптофан, метіонін і лізин, які саме не синтезуються людиною і повинні надходити з їжею. Якщо їх не вистачає, потрібно приймати їх у складі БАД.
Триптофан міститься у м'ясі, бананах, вівсі, фініках, кунжуті, арахісі; метіонін – у рибі, молочних продуктах, яйцях; лізин - у м'ясі, рибі, молочних продуктах, пшениці.
Якщо не вистачає амінокислот, організм намагається витягти їх спочатку зі своїх тканин. А це веде до їх ушкодження. Насамперед організм витягує амінокислоти з м'язів – для нього важливіше прогодувати мозок, ніж біцепси. Звідси першим симптомом нестачі незамінних амінокислот є слабкість, швидка стомлюваність, виснаження, потім до цього приєднуються анемія, втрата апетиту та погіршення стану шкіри.
Дуже небезпечна нестача незамінних амінокислот у дитинстві - це може призвести до затримки росту та психічного розвитку.
Вуглеводи
Про вуглеводи всі чули з глянсових журналів - жінки, що худнуть, вважають їх своїм ворогом номер один. Тим часом вуглеводи грають найважливішу рольу побудові тканин тіла та їх брак веде до сумних наслідків – низьковуглеводні дієти це демонструють постійно.
До вуглеводів відносяться моносахариди (глюкоза, фруктоза), олігосахариди (сахароза, мальтоза, стахіозу), полісахариди (крохмаль, клітковина, інулін, пектин та ін.).
Клітковина виконує роль природного очисного засобу від токсинів. Інулін знижує в крові рівень холестерину та цукру, сприяє підвищенню щільності кісткової маси, зміцнює імунну систему. Пектин має антитоксичну дію, знижує рівень холестерину, благотворно діє на серцево-судинну систему та зміцнює імунітет. Пектин міститься у яблуках, ягодах, багатьох фруктах. Інуліна багато в цикорії та топінамбурі. Клітковиною багаті овочі, злаки. Як ефективну БАД, що містить клітковину, найчастіше використовуються висівки.
Глюкоза обов'язково потрібна для правильної роботи мозку. Міститься вона у фруктах та овочах.
Органічні кислоти
Органічні кислоти підтримують в організмі кислотно-лужна рівновагаі беруть участь у багатьох обмінних процесів. Кожна кислота має власний діапазон дії. Аскорбінова і янтарна кислоти мають потужну антиоксидантну дію, за що їх ще називають еліксиром молодості. Бензойна кислота має антисептичну дію і допомагає боротися з запальними процесами. Олеїнова кислота покращує роботу серцевого м'яза, перешкоджає атрофії м'язів. Ряд кислот входить до складу гормонів.
Багато органічних кислот входить до складу овочів та фруктів. Слід знати, що вживання дуже великої кількості БАДів, що містять органічні кислоти, може призвести до того, що організму буде надана ведмежа послуга - станеться надмірне олужування організму, що призведе до порушення роботи печінки, погіршення виведення токсинів.
Жирні кислоти
Багато жирних кислот організм може синтезувати самостійно. Не може він виробляти лише поліненасичені кислоти, які названі омега-3 та 6. Про користь ненасичених жирних кислотомега-3 та омега-6 не чув тільки лінивий.
Хоча відкрили в початку ХХ століття, та їх роль почали вивчати лише у 70-х роках минулого століття. Дієтологи з'ясували, що народи, що харчуються рибою, рідко страждають на гіпертонію і атеросклероз. Оскільки риба багата на кислоти омега-3, ними швидко зацікавилися. З'ясувалося, що омега-3 сприятливо впливає на суглоби, судини, склад крові, стан шкіри. З'ясовано, що ця кислота відновлює гормональний баланс, а також дозволяє регулювати рівень кальцію – сьогодні її з успіхом застосовують для лікування та профілактики раннього старіння, хвороби Альцгеймера, мігрені, остеопрозу, цукрового діабету, гіпертонії, атеросклерозу
Омега-6 допомагає регулювати роботу гормональної системи, покращити стан шкіри, суглобів, особливо при захворюваннях на артрит. Омега-9 є чудовим профілактичним засобом ракових захворювань.
Багато омеги-6 і 9 міститься у свинячому салі, горіхах, насінні. Омега-3 міститься, крім риби та морепродуктів, рослинних оліях, риб'ячому жирі, яйця, бобові.
Смоли
Як не дивно, вони також є біологічно активними речовинами. Вони містяться в багатьох рослинах і мають цінні лікувальні властивості. Так, смоли, що містяться в березових нирках, мають антисептичну дію, а смоли хвойних дерев мають протизапальну, антисклеротичну, ранозагоювальну дію. Особливо багато корисних властивостейу живиці, що використовується для приготування ялицевих та кедрових бальзамів.
Фітонциди
Фітонциди мають здатність знищувати або гальмувати розмноження бактерій, мікроорганізмів, грибків. Відомо, що вони вбивають вірус грипу, дизентерійну і туберкульозну паличку, мають ранозагоювальну дію, регулюють секреторну функцію шлунково-кишковий тракт, покращують серцеву діяльність. Особливо цінуються фітонцидні властивості часнику, цибулі, сосни, ялини, евкаліпту.
Ферменти
Ферменти є біологічними каталізаторами багатьох процесів, які у організмі. Іноді їх називають ензимами. Вони допомагають покращити травлення, виводять токсини з організму, стимулюють мозкову діяльність, зміцнюють імунітет, беруть участь у оновленні організму Можуть бути рослинного чи тваринного походження.
Останні дослідження недвозначно стверджують, що для того, щоб рослинні ензими працювали, рослина не повинна бути піддана перед їжею термічної обробки. Готування вбиває ензими і робить їх марними.
Особливо важливий для організму коензим Q10 - вітаміноподібна сполука, яка в нормі виробляється в печінці. Воно є потужним каталізатором низки життєво важливих процесів, особливо утворення молекули АТФ-про джерело енергії. З роками процес вироблення коензиму уповільнюється, і в літньому віці його міститься зовсім мало. Вважається, що недолік коензиму винен у старінні.
Сьогодні пропонується вводити до раціону коензим Q10 штучно з БАДами. Такі препарати широко використовуються для покращення діяльності серця, покращення зовнішнього виглядушкіри, покращення роботи імунної системи, з метою боротьби із зайвою вагою. Ми якось писали про , тут додамо, що, приймаючи коензим, варто враховувати ці рекомендації також.
Глікозиди
Глікозиди є сполуками глюкози та інших цукрів з нецукровою частиною. Серцеві глікозиди, що містяться в рослинах, корисні при захворюваннях серця та нормалізують його роботу. Такі глікозиди містяться в наперстянці, конвалії, жовтяничнику.
Антраглікозиди мають проносну дію, а також здатні розчиняти камені в нирках. Антраглікозиди містяться в корі жостеру, коренях ревеню, кінського щавлю, в марені фарбувальної.
Сапоніни мають різну дію. Так, сапоніни хвоща відрізняються сечогінною дією, солодки - відхаркувальною, женьшеню та аралії - тонізуючою.
Є ще гіркоти, які стимулюють виділення шлункового соку та нормалізують травлення. Цікаво, що їхня хімічна будова досі не вивчена. Гіркоти містяться в полині.
Флавоноїди
Флавоноїди є фенольними сполуками та містяться у багатьох рослинах. за лікувальної діїфлавоноїди схожі на вітамін Р – рутин. Флавоноїди мають судинорозширювальні, протизапальні, жовчогінні, судинозміцнюючі властивості.
Дубильні речовини також відносять до фенольних сполук. Ці біологічно активні речовини мають кровоспинну, в'яжучу та антимікробну дію. Ці речовини містять кора дуба, кровохліб, листя брусниці, корінь бадану, вільхові шишки.
Алкалоїди
Алкалоїди – це біологічно активні азотовмісні речовини, що містяться в рослинах. Вони дуже активні, більшість алкалоїдів у великий дозіотруйні. У невеликій це цінне лікувальний засіб. Як правило алкалоїди мають вибірковий вплив. До алкалоїдів відносяться такі речовини, як кофеїн, атропін, хінін, кодеїн, теобромін. Кофеїн надає збуджуючий вплив на нервову систему, а кодеїн, наприклад, пригнічує кашель.
Знаючи, якими бувають біологічно активні речовини і як вони діють, можна осмислено вибирати біологічно активні добавки. Це, у свою чергу, дозволить підбирати саме той препарат, який дійсно допоможе впоратися з проблемами зі здоров'ям та покращити якість життя.
