Mezi mnoha miliony typů molekul, které tvoří biochemické prostředí těla, existuje mnoho tisíc, které hrají informační roli. I když nebereme v úvahu látky, které tělo uvolňuje do prostředí a komunikuje se s jinými živými bytostmi: spoluobčany, nepřáteli a oběťmi, velké množství molekul lze biologicky klasifikovat do různých tříd. účinné látky(zkráceně BAS), cirkulující v kapalném prostředí těla a přenášející tu či onu informaci z centra do periferie, z jedné buňky do druhé nebo z periferie do centra. Navzdory rozmanitosti složení a chemické struktury všechny tyto molekuly tak či onak přímo ovlivňují metabolické procesy prováděné specifickými buňkami těla.
Nejdůležitější pro fyziologickou regulaci biologicky aktivních látek jsou mediátory, hormony, enzymy a vitamíny.
Mediátoři - Jedná se o látky nebílkovinné povahy, mající relativně jednoduchou strukturu a nízkou molekulovou hmotnost. Jsou uvolňovány zakončeními nervových buněk pod vlivem tam přijatého dalšího nervového impulsu (ze speciálních váčků, ve kterých se hromadí v intervalech mezi nervovými impulsy). Depolarizace membrány nervového vlákna vede k prasknutí zralého váčku a kapky přenašeče se dostanou do synaptické štěrbiny. Synapse je spojení dvou nervových vláken nebo nervového vlákna s buňkou jiné tkáně. Přestože je signál přenášen elektricky po nervovém vláknu, na rozdíl od běžných kovových drátů nelze nervová vlákna mezi sebou jednoduše mechanicky propojit: nelze tímto způsobem přenést impuls, protože obal nervového vlákna není vodič, ale izolant. V tomto smyslu je nervové vlákno méně jako drát a více jako kabel obklopený vrstvou elektrického izolátoru. To je důvod, proč je zapotřebí chemický mediátor. Tuto roli přesně plní molekula mediátoru. Jakmile je vysílač v synaptické štěrbině, působí na postsynaptickou membránu, což vede k lokální změně její polarizace a tím vzniká v buňce elektrický impuls, do kterého je potřeba přenést vzruch. Nejčastěji v lidském těle působí jako mediátory molekuly acetylcholinu, adrenalinu, norepinefrinu, dopaminu a kyseliny gama-aminomáselné (GABA). Jakmile je působení mediátoru na postsynaptickou membránu ukončeno, je molekula mediátoru zničena pomocí speciálních enzymů, které jsou neustále přítomny na tomto buněčném spojení, čímž se zabrání přebuzení postsynaptické membrány a tím i buněk, na kterých je uplatňován informační vliv. Z tohoto důvodu jeden impuls, který zasáhne presynaptickou membránu, generuje jediný impuls v postsynaptické membráně. Vyčerpání rezerv transmiterů v presynaptické membráně může někdy způsobit poruchy vedení nervových vzruchů.
Hormony - látky s vysokou molekulovou hmotností produkované žlázami s vnitřní sekrecí k řízení činnosti jiných orgánů a systémů těla.
Podle chemického složení mohou hormony patřit do různých tříd. organické sloučeniny, významně odlišné ve velikosti molekul (tabulka 13). Chemické složení Hormon určuje mechanismus jeho interakce s cílovými buňkami.
Hormony mohou být dvou typů – přímo působící nebo tropické. První z nich přímo ovlivňují somatické buňky, mění jejich metabolický stav a způsobují změnu jejich funkční aktivity. Posledně jmenované mají ovlivňovat další žlázy s vnitřní sekrecí, ve kterých se vlivem tropických hormonů urychluje nebo zpomaluje tvorba vlastních hormonů, které většinou působí přímo na somatické buňky.
Federální agentura pro vzdělávání
Státní vzdělávací instituce
vyšší odborné vzdělání "Permská státní technická univerzita" Katedra chemie a biotechnologie
Chemie biologicky aktivních látek
Poznámky z přednášek pro prezenční studenty
specialita 070100 "Biotechnologie"
Nakladatelství
Státní technická univerzita v Permu
Sestavil: Ph.D. Biol. Sciences L.V. Anikina
Recenzent
Ph.D. chem. vědy, docent I. A. Tolmacheva
(Permská státní univerzita)
Chemie biologicky aktivních látek/srov. L.V. Anikina - Perm: Nakladatelství Perm. Stát tech. Univ., 2009. – 109 s.
Jsou uvedeny přednáškové poznámky ke studijnímu programu „Chemie biologicky aktivních látek“.
Určeno pro prezenční studenty oboru 550800 „Chemická technologie a biotechnologie“, obor 070100 „Biotechnologie“.
© Státní vzdělávací instituce vyššího odborného vzdělávání
„Permský stát
Technická univerzita", 2009
Úvod………………………………………………………………………………………………..4
Přednáška 1. Chemické složky živých tvorů……………………………………………….7
Přednáška 2. Sacharidy……………………………………………………………………….12
Přednáška 3. Lipidy………………………………………………………………………..20
Přednáška 4. Aminokyseliny………………………………………………………..…35
Přednáška 5. Bílkoviny……………………………………………………………….….43
Přednáška 6. Vlastnosti bílkovin………………………………………………………………...57
Přednáška 7. Jednoduché a komplexní proteiny………………………………………………………...61
Přednáška 8. Nukleové kyseliny a nukleoproteiny………………………….72
Přednáška 9. Enzymy……………………………………………………….….85
Přednáška 10. Klasifikace enzymů………………………………………………………... 94
Úvod
Při přípravě specialistů v biotechnologiích jsou nejdůležitějšími základními disciplínami biochemie, organická chemie a chemie biologicky aktivních látek. Tyto disciplíny tvoří základní základ biotechnologie, jejíž rozvoj je spojen s řešením tak velkých společenských problémů naší doby, jako je zajištění energetických, krmivářských a potravinových zdrojů, ochrana životního prostředí a lidského zdraví.
Dle požadavků Státního standardu vyššího odborného vzdělávání na povinný minimální obsah základních vzdělávacích programů ve směru 550800 „Chemická technologie a biotechnologie“, odbornost 070100 „Biotechnologie“, obor „Chemie biologicky aktivních látek“ zahrnuje: didaktické jednotky: struktura a prostorová organizace proteinů, nukleových kyselin, sacharidů, lipidů, nízkomolekulárních bioregulátorů a antibiotik; koncepce enzymů, protilátek, strukturních proteinů; enzymatická katalýza.
Účelem výuky disciplíny „Chemie biologicky aktivních látek“ je vytvořit si představu studentů o struktuře a principech fungování biologicky aktivních látek, o enzymatické katalýze.
Přednášky v oboru „Chemie biologicky aktivních látek“ vycházejí ze znalostí studentů z předmětů „Obecná chemie“, „Anorganická chemie“, „Fyzikální chemie“, „Analytická chemie“ a „Chemie koordinačních sloučenin“. Ustanovení tohoto oboru jsou využívána pro další studium předmětů „Biochemie“, „Mikrobiologie“, „Biotechnologie“.
Navrhované poznámky pokrývají následující témata vyučovaná v kurzu „Chemie biologicky aktivních látek“:
Sacharidy, klasifikace, chemická struktura a biologická úloha, chemické reakce charakteristické pro sacharidy. Monosacharidy, disacharidy, polysacharidy.
Lipidy. Klasifikace podle chemické struktury, biologické funkce lipidů a jejich derivátů - vitamíny, hormony, bioregulátory.
Aminokyseliny, obecný vzorec, klasifikace a biologická úloha. Fyzikálně chemické vlastnosti aminokyselin. Proteinogenní aminokyseliny, aminokyseliny jako prekurzory biologicky aktivních molekul - koenzymů, žlučových kyselin, neurotransmitery, hormony, histohormony, alkaloidy a některá antibiotika.
Bílkoviny, elementární složení a funkce bílkovin. Primární struktura proteinu. Charakteristika peptidové vazby. Sekundární struktura proteinu: α-helix a β-list. Supersekundární proteinová struktura, doménový princip evoluce proteinů. Terciární struktura proteinu a vazby, které ji stabilizují. Pojem fibrilárních a globulárních proteinů. Kvartérní struktura bílkovin.
Fyzikálně-chemické a biologické vlastnosti proteinů. Denaturace. Asistenti.
Jednoduché proteiny: histony, protaminy, prolaminy, gluteiny, albuminy, globuliny, skleroproteiny, toxiny.
Komplexní proteiny: chromoproteiny, metaloproteiny, lipoproteiny, glykoproteiny, proteoglykany, nukleoproteiny.
Nukleové kyseliny, biologická úloha v buňce. Dusíkaté báze, nukleosidy, nukleotidy, polynukleotidy DNA a RNA. Typy RNA. Prostorová struktura DNA, úrovně zhutnění DNA v chromatinu.
Enzymy jako biologické katalyzátory, jejich odlišnost od neproteinových katalyzátorů. Jednoduché a složité enzymy. Aktivní místo enzymu. Mechanismus účinku enzymů, snížení aktivační energie, tvorba komplexu enzym-substrát, teorie deformace vazby, acidobazická a kovalentní katalýza. Izoformy enzymů. Multienzymové systémy.
Regulace aktivity enzymů na buněčné úrovni: omezená proteolýza, molekulární agregace, chemická modifikace, alosterická inhibice. Typy inhibice: reverzibilní a ireverzibilní, kompetitivní a nekompetitivní. Aktivátory a inhibitory enzymů.
Názvosloví enzymů. Mezinárodní klasifikace enzymů.
Oxidoreduktázy: NAD-dependentní dehydrogenázy, flavin-dependentní dehydrogenázy, chinony, cytochromový systém, oxidázy.
Transferázy: fosfotransferázy, acyltransferázy a koenzym A, aminotransferázy využívající pyridoxalfosfát, C1-transferázy obsahující aktivní formy jako koenzymy kyselina listová a kyanokobalamin, glykosyltransferáza.
Hydrolázy: esterázy, fosfatázy, glykosidázy, peptidázy, amidázy.
Lyázy: dekarboxylázy využívající thiaminpyrofosfát jako koenzym, aldoláza, hydratázy, deaminázy, syntázy.
Isomerázy: přenos vodíkových, fosfátových a acylových skupin, pohyb dvojných vazeb, stereoizomerázy.
Ligázy: vztah mezi syntézou a rozkladem ATP, karboxyláza a úloha karboxybiotinu, acyl-koenzym A syntetázy.
Na konci poznámek k přednášce je uveden seznam literatury, která musí být použita k úspěšnému zvládnutí předmětu „Chemie biologicky aktivních látek“.
Nespecifické metabolity .
Specifické metabolity :
A). tkáňové hormony (parahormony);
b). pravé hormony.
Nespecifické metabolity- metabolické produkty produkované jakoukoli buňkou v procesu vitální aktivity a mající biologickou aktivitu (CO 2, kyselina mléčná).
Specifické metabolity- odpadní produkty produkované určitými specializovanými typy buněk, které mají biologickou aktivitu a specifičnost účinku:
A) tkáňové hormony- BAS produkované specializovanými buňkami působí především v místě produkce.
b) pravé hormony- produkují žlázy s vnitřní sekrecí
Účast biologicky aktivních látek na různých úrovních neurohumorální regulace:
I úroveň : místní nebo místní předpisy Poskytováno humorálními faktory : většinou - nespecifické metabolity a v menší míře - specifické metabolity (tkáňové hormony).
II stupeň regulace : regionální (varhany).tkáňové hormony.
Úroveň III - meziorgánová, mezisystémová regulace. Zastoupena je humorná regulace endokrinní žlázy.
Úroveň IV. Úroveň celého organismu. Nervózní a humorální regulace jsou podřízeny této úrovni regulace chování.
Regulační vliv na jakékoli úrovni je určen řadou faktorů:
Množství biologicky aktivní látka;
2. Množství receptory;
3. citlivost receptory.
Ve své řaděcitlivost závisí na:
A). z funkční stav buňky;
b). na stavu mikroprostředí (pH, koncentrace iontů atd.);
PROTI). na délce expozice rušivému faktoru.
Místní regulace (1 úroveň regulace)
středa je tkáňový mok. Hlavní faktory:
Kreativní spojení.
2. Nespecifické metabolity.
Kreativní spojení- výměna mezi buňkami makromolekul, které nesou informace o buněčných procesech, umožňující tkáňovým buňkám spolupracovat. Jedná se o jednu z evolučně nejstarších metod regulace.
Keylony- látky, které poskytují kreativní spojení. Jsou představovány jednoduchými proteiny nebo glykoproteiny, které ovlivňují buněčné dělení a syntézu DNA. Porušení kreativních spojení může být základem řady onemocnění (nádorový růst) a také procesu stárnutí.
Nespecifické metabolity - CO 2, kyselina mléčná - působí v místě vzniku na sousední skupiny buněk.
Regionální (orgánová) regulace (2. stupeň regulace)
1. nespecifické metabolity,
2. specifické metabolity (tkáňové hormony).
Systém tkáňového hormonu
|
Látka |
Místo generace |
Účinek |
|
Seratonin |
střevní sliznice (enterochromafní tkáň), mozek, krevní destičky |
Mediátor CNS, vazokonstrikční účinek, vaskulárně-destičková hemostáza |
|
prostaglandiny |
derivát kyseliny arachidonové a linolenové, tělesná tkáň |
Zesiluje se vazomotorický účinek a dilatační a konstrikční účinek děložní kontrakce, zvyšuje vylučování vody a sodíku, snižuje sekreci enzymů a HCl žaludkem |
|
Bradykinin |
Peptid, krevní plazma, slinné žlázy, plíce |
vazodilatační účinek, zvyšuje vaskulární permeabilitu |
|
Acetylcholin |
mozek, ganglia, nervosvalová spojení |
uvolňuje hladké svaly krevních cév, snižuje srdeční stahy |
|
Histamin |
derivát histidinu, žaludek a střeva, kůže, žírné buňky, bazofily |
mediátor receptorů bolesti, rozšiřuje mikrocévy, zvyšuje sekreci žaludečních žláz |
|
Endorfiny, enkefaliny |
mozek |
analgetické a adaptivní účinky |
|
Gastrointestinální hormony |
jsou vyráběny v různá oddělení Gastrointestinální trakt |
podílet se na regulaci sekrece, motility a absorpčních procesů |
Doktor biologických věd, profesor V. M. Škumatov;
náměstek generální ředitel na otázky
inovativní vývoj RUE "Belmedpreparaty"
Kandidát technických věd T. V. Truchačeva
Leontyev, V. N.
Chemie biologicky aktivních látek: elektronický kurz přednáškových textů pro studenty oboru 1-48 02 01 „Biotechnologie“ prezenčního a kombinovaného vzdělávání / V. N. Leontiev, O. S. Ignatovets. – Minsk: BSTU, 2013. – 129 s.
Elektronický kurz přednáškových textů je věnován strukturním a funkčním vlastnostem a chemickým vlastnostem hlavních tříd biologicky aktivních látek (bílkoviny, sacharidy, lipidy, vitamíny, antibiotika atd.). Metody chemické syntézy a strukturní analýzy uvedených tříd sloučenin, jejich vlastnosti a účinky na biologické systémy, stejně jako distribuce v přírodě.
| Téma 1. Úvod | 4 |
| Téma 2. Proteiny a peptidy. Primární struktura proteinů a peptidů | |
| Téma 3. Strukturní organizace proteinů a peptidů. Metody výběru | |
| Téma 4. Chemická syntéza a chemická modifikace proteinů a peptidů | |
| Téma 5. Enzymy | 45 |
| Téma 6. Některé biologicky významné proteiny | 68 |
| Téma 7. Struktura nukleových kyselin | 76 |
| Téma 8. Struktura sacharidů a biopolymery obsahující sacharidy | |
| Téma 9. Struktura, vlastnosti a chemická syntéza lipidů | 104 |
| Téma 10. Steroidy | 117 |
| Téma 11. Vitamíny | 120 |
| Téma 12. Úvod do farmakologie. Farmakokinetika | 134 |
| Téma 13. Antimalarika | 137 |
| Téma 14. Prostředky ovlivňující centrální nervový systém | |
| Téma 15. Sulfonamidová léčiva | 144 |
| Téma 16. Antibiotika | 146 |
| Bibliografie | 157 |
Téma 1. Úvod
Chemie biologicky aktivních látek studuje strukturu a biologické funkce nejdůležitějších složek živé hmoty, především biopolymerů a nízkomolekulárních bioregulátorů, se zaměřením na objasnění zákonitostí vztahu mezi strukturou a biologickým působením. V podstatě jde o chemický základ moderní biologie. Rozvíjením základních problémů chemie živého světa přispívá bioorganická chemie k řešení problémů získávání prakticky důležité léky pro lékařství, zemědělství a řadu průmyslových odvětví.
Předměty studia: proteiny a peptidy, nukleové kyseliny, sacharidy, lipidy, směsné biopolymery - glykoproteiny, nukleoproteiny, lipoproteiny, glykolipidy atd.; alkaloidy, terpenoidy, vitamíny, antibiotika, hormony, prostaglandiny, růstové látky, feromony, toxiny, ale i syntetické léky, pesticidy atd.
Metody výzkumu: hlavní arzenál tvoří metody organická chemie, však k řešení strukturálních a funkčních problémů, různých fyzikálních, fyzikálně chemických, matematických a biologické metody.
Hlavní cíle: izolace studovaných sloučenin v individuálním stavu pomocí krystalizace, destilace, různých typů chromatografie, elektroforézy, ultrafiltrace, ultracentrifugace, protiproudé distribuce atd.; stanovení struktury včetně prostorové struktury na základě přístupů organické a fyzikálně-organické chemie pomocí hmotnostní spektrometrie, různých typů optické spektroskopie (IR, UV, laser atd.), rentgenové difrakční analýzy, nukleární magnetické rezonance, elektronové paramagnetiky rezonance, rotace optické disperze a kruhový dichroismus, metody rychlé kinetiky atd. v kombinaci s počítačovými výpočty; chemická syntéza a chemická modifikace studovaných sloučenin, včetně kompletní syntézy, syntézy analogů a derivátů, za účelem potvrzení struktury, objasnění vztahu mezi strukturou a biologickou funkcí a získání prakticky cenných léčiv; biologické testování výsledných sloučenin in vitro A in vivo.
Nejběžnější v biomolekulách funkční skupiny:
| hydroxyl (alkoholy) |  aminoskupina (aminy) |
 aldehydové (aldehydy) |  amid (amidy) |
 karbonyl (ketony) |  ester |
 karboxylová kyselina) |  éterický |
 sulfhydryl (thioly) |  methyl |
 disulfid |  ethyl |
 fosfát |  fenyl |
 guanidin |  imidazol |
Téma 2. Proteiny a peptidy. Primární struktura proteinů a peptidů
Veverky– vysokomolekulární biopolymery vytvořené ze zbytků aminokyselin. Molekulová hmotnost proteinů se pohybuje od 6 000 do 2 000 000 Da. Právě bílkoviny jsou produktem genetické informace přenášené z generace na generaci a provádějí v buňce všechny životní procesy. Tyto úžasně rozmanité polymery mají některé z nejdůležitějších a nejvšestrannějších buněčných funkcí.
Proteiny lze rozdělit:
1) podle struktury
:
jednoduché proteiny se skládají z aminokyselinových zbytků a při hydrolýze se rozkládají pouze na volné aminokyseliny nebo jejich deriváty.
Komplexní proteiny jsou dvousložkové proteiny, které se skládají z jednoduchého proteinu a nebílkovinné složky zvané protetická skupina. Při hydrolýze komplexních bílkovin vzniká kromě volných aminokyselin i nebílkovinná část nebo produkty jejího rozkladu. Mohou obsahovat kovové ionty (metaloproteiny), molekuly pigmentu (chromoproteiny), mohou tvořit komplexy s jinými molekulami (lipo-, nukleo-, glykoproteiny) a také kovalentně vázat anorganický fosfát (fosfoproteiny);
2. rozpustnost ve vodě:
- rozpustné ve vodě,
- rozpustný v soli,
- rozpustný v alkoholu,
– nerozpustný;
3. vykonávané funkce : Biologické funkce proteinů zahrnují:
- katalytické (enzymatické),
– regulační (schopnost regulovat rychlost chemické reakce v buňce a úroveň metabolismu v celém organismu),
- transport (transport látek v těle a jejich přenos přes biomembrány),
- strukturální (skládá se z chromozomů, cytoskeletu, pojivových, svalových, podpůrných tkání),
– receptor (interakce molekul receptoru s extracelulárními složkami a zahájení specifické buněčné odpovědi).
Kromě toho proteiny plní ochranné, zásobní, toxické, kontraktilní a další funkce;
4) v závislosti na prostorové struktuře:
– fibrilární (přirozeně se používají jako konstrukční materiál),
– globulární (enzymy, protilátky, některé hormony atd.).
AMINOKYSELINY, JEJICH VLASTNOSTI
Aminokyseliny se nazývají karboxylové kyseliny obsahující aminoskupinu a karboxylovou skupinu. Přírodní aminokyseliny jsou 2-aminokarboxylové kyseliny nebo α-aminokyseliny, i když existují aminokyseliny jako β-alanin, taurin, kyselina γ-aminomáselná. V obecný případ Vzorec α-aminokyseliny vypadá takto: 
α-aminokyseliny mají čtyři různé substituenty na 2. atomu uhlíku, tj. všechny α-aminokyseliny, kromě glycinu, mají asymetrický (chirální) atom uhlíku a existují ve formě dvou enantiomerů - L- A D-aminokyseliny. Přírodní aminokyseliny jsou L-řádek. D-aminokyseliny se nacházejí v bakteriích a peptidových antibiotikech.
Všechny aminokyseliny v vodní roztoky mohou existovat ve formě bipolárních iontů a jejich celkový náboj závisí na pH prostředí. Hodnota pH, při které je celkový náboj nulový, se nazývá izoelektrický bod. V izoelektrickém bodě je aminokyselina zwitteriont, tj. její aminová skupina je protonována a její karboxylová skupina je disociovaná. V oblasti neutrálního pH je většina aminokyselin zwitterionty: 
Aminokyseliny neabsorbují světlo ve viditelné oblasti spektra, aromatické aminokyseliny absorbují světlo v UV oblasti spektra: tryptofan a tyrosin při 280 nm, fenylalanin při 260 nm.
Proteiny způsobují řadu barevných reakcí v důsledku přítomnosti určitých aminokyselinových zbytků nebo obecných chemických skupin. Tyto reakce jsou široce používány pro analytické účely. Mezi nejznámější patří ninhydrinová reakce, která umožňuje kvantitativní stanovení aminoskupin v proteinech, peptidech a aminokyselinách, a dále biuretová reakce, používaná pro kvalitativní a kvantitativní stanovení proteinů a peptidů. Když se protein nebo peptid, ale ne aminokyselina, zahřeje s CuSO 4 v alkalickém roztoku, vznikne fialově zbarvená komplexní sloučenina mědi, jejíž množství lze určit spektrofotometricky. Barevné reakce na jednotlivé aminokyseliny se používají k detekci peptidů obsahujících odpovídající aminokyselinové zbytky. K identifikaci guanidinové skupiny argininu se používá Sakaguchiho reakce - při interakci s a-naftolem a chlornanem sodným se guanidiny v alkalické prostředí dát červenou barvu. Indolový kruh tryptofanu lze detekovat Ehrlichovou reakcí - červenofialové zbarvení, když reaguje s p-dimethylamino-benzaldehydem v H2SO4. Pauliho reakce odhalí zbytky histidinu a tyrosinu, které v alkalických roztocích reagují s kyselinou diazobenzensulfonovou za vzniku červeně zbarvených derivátů.
Biologická role aminokyselin:
1) strukturní prvky peptidů a proteinů, tzv. proteinogenní aminokyseliny. Proteiny obsahují 20 aminokyselin, které jsou kódovány genetickým kódem a inkorporovány do proteinů během translace, z nichž některé mohou být fosforylovány, acylovány nebo hydroxylovány;
2) strukturní prvky jiných přírodních sloučenin - koenzymy, žlučové kyseliny, antibiotika;
3) signální molekuly. Některé z aminokyselin jsou neurotransmitery nebo prekurzory neurotransmiterů, hormonů a histohormonů;
4) nejdůležitější metabolity, například některé aminokyseliny jsou prekurzory rostlinných alkaloidů nebo slouží jako donory dusíku nebo jsou životně důležitými složkami výživy.
Nomenklatura, molekulová hmotnost a hodnoty pK aminokyselin jsou uvedeny v tabulce 1.
stůl 1
Nomenklatura, molekulová hmotnost a hodnoty pK aminokyselin
| Aminokyselina | Označení | Molekulární hmotnost | p K 1 (−COOH) | p K 2 (−NH3+) | p K R (R-skupiny) |
| Glycin | Gly G | 75 | 2,34 | 9,60 | − |
| alanin | Ala A | 89 | 2,34 | 9,69 | − |
| Valin | Val V | 117 | 2,32 | 9,62 | − |
| Leucin | Leu L | 131 | 2,36 | 9,60 | − |
| isoleucin | Ile I | 131 | 2,36 | 9,68 | − |
| Proline | Pro P | 115 | 1,99 | 10,96 | − |
| fenylalanin | Phe F | 165 | 1,83 | 9,13 | − |
| tyrosin | Tyr Y | 181 | 2,20 | 9,11 | 10,07 |
| tryptofan | Trp W | 204 | 2,38 | 9,39 | − |
| Serin | Ser S | 105 | 2,21 | 9,15 | 13,60 |
| threonin | Thr T | 119 | 2,11 | 9,62 | 13,60 |
| Cystein | Cys C | 121 | 1,96 | 10,78 | 10,28 |
| methionin | Potkal M | 149 | 2,28 | 9,21 | − |
| Asparagin | Asn N | 132 | 2,02 | 8,80 | − |
| Glutamin | Gln Q | 146 | 2,17 | 9,13 | − |
| aspartát | Asp D | 133 | 1,88 | 9,60 | 3,65 |
| Glutamát | Glu E | 147 | 2,19 | 9,67 | 4,25 |
| Lysin | Lys K | 146 | 2,18 | 8,95 | 10,53 |
| arginin | Arg R | 174 | 2,17 | 9,04 | 12,48 |
| Histidin | Jeho H | 155 | 1,82 | 9,17 | 6,00 |
Aminokyseliny se liší rozpustností ve vodě. To je způsobeno jejich zwitteriontovou povahou a také schopností radikálů interagovat s vodou (hydráty). NA hydrofilní Výraz "nenabitý" zahrnuje radikály obsahující kationtové, aniontové a polární nenabité funkční skupiny. NA hydrofobní– radikály obsahující alkylové nebo arylové skupiny.
V závislosti na polaritě R-skupiny existují čtyři třídy aminokyselin: nepolární, polární bez náboje, záporně nabité a kladně nabité.
Nepolární aminokyseliny zahrnují: glycin; aminokyseliny s alkylovými a arylovými postranními řetězci - alanin, valin, leucin, isoleucin; tyrosin, tryptofan, fenylalanin; iminokyselina - prolin. Snaží se dostat do hydrofobního prostředí „uvnitř“ molekuly proteinu (obr. 1).
Rýže. 1. Nepolární aminokyseliny
Mezi polární nabité aminokyseliny patří: pozitivně nabité aminokyseliny – histidin, lysin, arginin (obr. 2); záporně nabité aminokyseliny – asparagové a kyselina glutamová(obr. 3). Obvykle vyčnívají směrem ven do vodného prostředí proteinu.
Zbývající aminokyseliny tvoří kategorii polárních nenabitých: serin a threonin (aminokyseliny-alkoholy); asparagin a glutamin (amidy kyseliny asparagové a glutamové); cystein a methionin (aminokyseliny obsahující síru).
Protože při neutrálním pH jsou skupiny COOH kyselin glutamové a asparagové zcela disociovány, jsou obvykle tzv. glutamát A aspartát bez ohledu na povahu kationtů přítomných v médiu.
Řada proteinů obsahuje speciální aminokyseliny, které vznikají modifikací běžných aminokyselin po jejich zařazení do polypeptidového řetězce, například 4-hydroxyprolin, fosfoserin, kyselina -karboxyglutamová atd. 
Rýže. 2. Aminokyseliny s nabitými postranními skupinami
Všechny aminokyseliny vzniklé při hydrolýze proteinů za poměrně mírných podmínek vykazují optickou aktivitu, tj. schopnost otáčet rovinu polarizovaného světla (s výjimkou glycinu).
Rýže. 3. Aminokyseliny s nabitými postranními skupinami
Všechny sloučeniny, které mohou existovat ve dvou stereoizomerních formách, L- a D-izomerech, mají optickou aktivitu (obr. 4). Bílkoviny obsahují pouze L-aminokyseliny. 
L-alanin D-alanin
Rýže. 4. Optické izomery alaninu
Glycin nemá žádný asymetrický atom uhlíku, zatímco threonin a isoleucin obsahují dva asymetrické atomy uhlíku. Všechny ostatní aminokyseliny mají jeden asymetrický atom uhlíku.
Opticky neaktivní forma aminokyseliny se nazývá racemát, což je ekvimolární směs D- A L-izomery a je označen symbolem D.L.-.
M 
Čísla aminokyselin, která tvoří polypeptidy, se nazývají aminokyselinové zbytky. Aminokyselinové zbytky jsou navzájem spojeny peptidovou vazbou (obr. 5), na jejímž vzniku se podílí α-karboxylová skupina jedné aminokyseliny a α-aminoskupina druhé.
Rýže. 5. Tvorba peptidové vazby
Rovnováha této reakce je posunuta směrem k tvorbě volných aminokyselin spíše než k peptidu. Biosyntéza polypeptidů proto vyžaduje katalýzu a energetický výdej.
Vzhledem k tomu, že dipeptid obsahuje reaktivní karboxylovou a aminoskupinu, mohou se na něj pomocí nových peptidových vazeb vázat další aminokyselinové zbytky, čímž vzniká polypeptid - protein.
Polypeptidový řetězec se skládá z pravidelně se opakujících úseků – skupin NHCHRCO, tvořících hlavní řetězec (kostru nebo kostru molekuly), a variabilní části včetně charakteristických postranních řetězců. R- skupiny aminokyselinových zbytků vyčnívají z peptidové kostry a z velké části tvoří povrch polymeru, určující mnoho fyzikálních a Chemické vlastnosti proteiny. Volná rotace v peptidové kostře je možná mezi atomem dusíku peptidové skupiny a sousedním a-uhlíkovým atomem, stejně jako mezi a-uhlíkovým atomem a uhlíkem karbonylové skupiny. Díky tomu může lineární struktura získat složitější prostorovou konformaci.
Aminokyselinový zbytek obsahující volnou a-aminoskupinu se nazývá N-terminální a mající volnou -karboxylovou skupinu - S-konec.
Struktura peptidů je obvykle znázorněna pomocí N-konec.
Někdy se koncové -amino a -karboxylové skupiny na sebe vážou a tvoří cyklické peptidy.
Peptidy se liší počtem aminokyselin, složením aminokyselin a pořadím aminokyselinového spojení.
Peptidové vazby jsou velmi pevné a jejich chemická hydrolýza vyžaduje drsné podmínky: vysokou teplotu a tlak, kyselé prostředí a dlouhou dobu.
V živé buňce mohou být peptidové vazby narušeny proteolytickými enzymy nazývanými proteázy nebo peptidové hydrolázy.
Stejně jako aminokyseliny jsou proteiny amfoterní sloučeniny a jsou nabité ve vodných roztocích. Každý protein má svůj izoelektrický bod – hodnotu pH, při které jsou kladné a záporné náboje proteinu zcela kompenzovány a celkový náboj molekuly je nulový. Při hodnotách pH nad izoelektrickým bodem nese protein záporný náboj a při hodnotách pH pod izoelektrickým bodem nese kladný náboj.
SEKVENÁTORY. STRATEGIE A TAKTIKA ANALÝZY PRIMÁRNÍ STRUKTURY
Určení primární struktury proteinů spočívá v určení pořadí aminokyselin v polypeptidovém řetězci. Tento problém je řešen pomocí metody sekvenování(z angličtiny sekvence-subsekvence).
V zásadě lze primární strukturu proteinů určit pomocí přímá analýza aminokyselinovou sekvenci nebo dešifrováním nukleotidové sekvence odpovídajících genů pomocí genetického kódu. Největší spolehlivost samozřejmě zajišťuje kombinace těchto metod.
Samotné sekvenování na současné úrovni umožňuje určit aminokyselinovou sekvenci u polypeptidů, jejichž velikost nepřesahuje několik desítek aminokyselinových zbytků. Studované polypeptidové fragmenty jsou přitom mnohem kratší než ty přirozené proteiny, se kterými se musíme vypořádat. Proto je nezbytné předběžné rozřezání původního polypeptidu na krátké fragmenty. Po sekvenování výsledných fragmentů je nutné je sešít zpět v původní sekvenci.
Určení primární sekvence proteinu tedy spočívá v následujících hlavních krocích:
1) štěpení proteinu na několik fragmentů délky dostupných pro sekvenování;
2) sekvenování každého ze získaných fragmentů;
3) sestavení kompletní proteinové struktury ze zavedených struktur jejích fragmentů.
Studium primární struktury proteinu se skládá z následujících fází:
– stanovení jeho molekulové hmotnosti;
– stanovení specifického složení aminokyselin (složení AA);
- definice N- A S-koncové aminokyselinové zbytky;
– štěpení polypeptidového řetězce na fragmenty;
– štěpení původního polypeptidového řetězce jiným způsobem;
– oddělení výsledných fragmentů;
– analýza aminokyselin každého fragmentu;
– stanovení primární struktury polypeptidu s přihlédnutím k překrývajícím se sekvencím fragmentů obou štěpení.
Protože dosud neexistuje metoda, která by umožňovala stanovit kompletní primární strukturu proteinu na celé molekule, je polypeptidový řetězec podroben specifickému štěpení chemickými činidly nebo proteolytickými enzymy. Směs výsledných peptidových fragmentů se oddělí a pro každý z nich se určí složení aminokyselin a sekvence aminokyselin. Po stanovení struktury všech fragmentů je nutné určit pořadí jejich umístění v původním polypeptidovém řetězci. K tomu je protein podroben štěpení pomocí jiného činidla a je získána druhá, odlišná sada peptidových fragmentů, které jsou separovány a analyzovány podobným způsobem.
1. Stanovení molekulové hmotnosti (následující metody jsou podrobně popsány v tématu 3):
– podle viskozity;
– rychlostí sedimentace (metoda ultracentrifugace);
– gelová chromatografie;
– elektroforéza v PAGE za disociačních podmínek.
2. Stanovení složení AA. Analýza složení aminokyselin zahrnuje kompletní kyselou hydrolýzu studovaného proteinu nebo peptidu za použití 6n. kyseliny chlorovodíkové a kvantifikace všech aminokyselin v hydrolyzátu. Hydrolýza vzorku se provádí v zatavených ampulích ve vakuu při 150 °C po dobu 6 h. Kvantitativní stanovení aminokyselin v proteinovém nebo peptidovém hydrolyzátu se provádí pomocí analyzátoru aminokyselin.
3. Stanovení N- a C-aminokyselinových zbytků. V polypeptidovém řetězci proteinu je na jedné straně aminokyselinový zbytek nesoucí volnou α-aminoskupinu (amino nebo N-koncový zbytek), a na druhé straně - zbytek s volnou α-karboxylovou skupinou (karboxyl, popř. S-koncový zbytek). Analýza terminálních zbytků hraje důležitou roli v procesu stanovení aminokyselinové sekvence proteinu. V první fázi studie umožňuje odhadnout počet polypeptidových řetězců, které tvoří molekulu proteinu, a stupeň homogenity studovaného léčiva. V dalších fázích pomocí analýzy N-terminální aminokyselinové zbytky řídí proces separace peptidových fragmentů.
Reakce pro stanovení N-koncových aminokyselinových zbytků:
1) jedna z prvních metod pro stanovení N-terminální aminokyselinové zbytky navrhl F. Sanger v roce 1945. Když α-aminoskupina peptidu nebo proteinu reaguje s 2,4-dinitrofluorbenzenem, získá se dinitrofenylový (DNP) derivát, barevný žlutá. Následná kyselá hydrolýza (5,7 N HCl) vede ke štěpení peptidových vazeb a vzniku derivátu DNP N- koncová aminokyselina. Aminokyselina DNP se extrahuje etherem a identifikuje se chromatografií v přítomnosti standardů.
2) metoda dansylace. Největší aplikace pro určování N-terminální zbytky se v současnosti nacházejí dansilovou metodou, kterou v roce 1963 vyvinuli W. Gray a B. Hartley. Stejně jako metoda dinitrofenylace je založena na zavedení „tagu“ do aminoskupin proteinu, který se při následné hydrolýze neodstraní. Jeho prvním krokem je reakce dansylchloridu (1-dimethylaminonaftalen-5-sulfochlorid) s neprotonovanou a-aminoskupinou peptidu nebo proteinu za vzniku dansylpeptidu (DNS peptid). V další fázi je DNS peptid hydrolyzován (5,7 N HC1, 105 °C, 12 - 16 hodin) a uvolněn N-terminální α-DNS aminokyselina. Aminokyseliny DNS vykazují intenzivní fluorescenci v ultrafialové oblasti spektra (365 nm); K jejich identifikaci obvykle stačí 0,1 - 0,5 nmol látky.
Existuje řada metod, které lze použít k určení jak N-koncový aminokyselinový zbytek a aminokyselinová sekvence. Patří mezi ně degradace Edmanovou metodou a enzymatická hydrolýza aminopeptidázami. Tyto způsoby budou podrobně diskutovány níže při popisu aminokyselinové sekvence peptidů.
Reakce pro stanovení C-koncových aminokyselinových zbytků:
1) mezi chemickými metodami stanovení S Pozornost si zaslouží -terminální aminokyselinové zbytky, metoda hydrazinolýzy navržená S. Akaborim a oxazolonová metoda. V prvním z nich, když je peptid nebo protein zahříván s bezvodým hydrazinem na 100 - 120 °C, jsou peptidové vazby hydrolyzovány za vzniku hydrazidů aminokyselin. S-Koncová aminokyselina zůstává jako volná aminokyselina a lze ji izolovat z reakční směsi a identifikovat (obr. 6).
Rýže. 6. Štěpení peptidové vazby hydrazinem
Metoda má řadu omezení. Hydrazinolýza ničí glutamin, asparagin, cystein a cystin; arginin ztrácí svou guanidinovou část za vzniku ornithinu. Serinové, threoninové a glycinové hydrazidy jsou labilní a snadno se převádějí na volné aminokyseliny, což ztěžuje interpretaci výsledků;
2) Oxazolonová metoda, často nazývaná metoda tritium tag, je založena na schopnosti S-koncový aminokyselinový zbytek podléhá cyklizaci pod vlivem acetanhydridu za vzniku oxazolonu. Za alkalických podmínek se pohyblivost vodíkových atomů v poloze 4 oxazolonového kruhu prudce zvyšuje a lze je snadno nahradit tritiem. Reakční produkty vzniklé jako výsledek následné kyselé hydrolýzy tritiovaného peptidu nebo proteinu obsahují radioaktivně značené S- koncová aminokyselina. Chromatografie hydrolyzátu a měření radioaktivity umožňuje identifikaci S-koncová aminokyselina peptidu nebo proteinu;
3) nejčastěji k určení S-terminální aminokyselinové zbytky jsou enzymaticky hydrolyzovány karboxypeptidázami, což také umožňuje analyzovat C-terminální aminokyselinovou sekvenci. Karboxypeptidáza hydrolyzuje pouze ty vytvořené peptidové vazby S-koncová aminokyselina mající volnou a-karboxylovou skupinu. Proto se působením tohoto enzymu aminokyseliny postupně odštěpují z peptidu, počínaje S-terminál. To vám umožní určit vzájemné domluvě střídající se aminokyselinové zbytky.
V důsledku identifikace N- A S-terminální zbytky polypeptidu poskytují dva důležité referenční body pro stanovení jeho aminokyselinové sekvence (primární struktury).
4. Fragmentace polypeptidového řetězce.
Enzymatické metody. Pro specifické štěpení bílkovin v určitých bodech se používají jak enzymatické, tak chemické metody. Z enzymů, které katalyzují hydrolýzu proteinů ve specifických bodech, jsou nejpoužívanější trypsin a chymotrypsin. Trypsin katalyzuje hydrolýzu peptidových vazeb umístěných za zbytky lysinu a argininu. Chymotrypsin přednostně štěpí bílkoviny po zbytcích aromatických aminokyselin – fenylalanin, tyrosin a tryptofan. V případě potřeby lze zvýšit nebo změnit specificitu trypsinu. Například zpracování studovaného proteinu anhydridem kyseliny citrakonové vede k acylaci lysinových zbytků. V takto modifikovaném proteinu dojde ke štěpení pouze na argininových zbytcích. Také při studiu primární struktury bílkovin široké uplatnění nachází proteinázu, která také patří do třídy serinových proteináz. Enzym má dvě maxima proteolytické aktivity při pH 4,0 a 7,8. Proteináza s vysokým výtěžkem štěpí peptidové vazby tvořené karboxylovou skupinou kyseliny glutamové.
Vědci mají k dispozici i velký soubor méně specifických proteolytických enzymů (pepsin, elastáza, subtilisin, papain, pronáza atd.). Tyto enzymy se používají hlavně pro další fragmentaci peptidů. Jejich substrátová specifita je dána povahou aminokyselinových zbytků, nejen tvořících hydrolyzovatelnou vazbu, ale také vzdálenějších podél řetězce.
Chemické metody.
1) z chemických metod fragmentace proteinů je nejspecifičtější a nejčastěji využívané bromkyanové štěpení na methioninových zbytcích (obrázek 7).
Reakce s bromkyanem vede ke vzniku meziproduktu kyanosulfoniového derivátu methioninu, který se za kyselých podmínek spontánně přemění na homoserin iminolakton, který zase rychle hydrolyzuje štěpením iminové vazby. Výsledkem je S-konec peptidů je homoserin lakton dále částečně hydrolyzován na homoserin (HSer), což vede ke vzniku každého peptidového fragmentu kromě S-terminální, existuje ve dvou formách - homoserin a homoserin lakton; 
Rýže. 7. Štěpení polypeptidového řetězce bromkyanem
2) bylo navrženo velké množství metod pro štěpení proteinu na karbonylové skupině tryptofanového zbytku. Jedním z činidel používaných k tomuto účelu je N-bromsukcinimid;
3) výměnná reakce thiol-disulfid. Jako činidla se používá redukovaný glutathion, 2-merkaptoethanol a dithiothreitol.
5. Stanovení sekvence peptidových fragmentů. V této fázi je stanovena aminokyselinová sekvence v každém z peptidových fragmentů získaných v předchozí fázi. K tomuto účelu obvykle používají chemická metoda, navržený Perem Edmanem. Edmanův dekolt se scvrkává na skutečnost, že jedině N-koncový zbytek peptidu a všechny ostatní peptidové vazby nejsou ovlivněny. Po identifikaci odštěpení N- koncový zbytek štítku je vložen do dalšího štítku, který se nyní stal N-terminál, zbytek, který se odštěpuje stejným způsobem a prochází stejnou sérií reakcí. Eliminací zbytku po zbytku je tedy možné určit celou aminokyselinovou sekvenci peptidu za použití pouze jednoho vzorku pro tento účel. V Edmanově metodě peptid nejprve reaguje s fenylisothiokyanátem, který se váže na volnou α-aminoskupinu N- koncový zbytek. Ošetření peptidu studenou zředěnou kyselinou vede k eliminaci N-koncový zbytek ve formě derivátu fenylthiohydantoinu, který lze identifikovat chromatografickými metodami. Zbytek hodnoty peptidu po odstranění N- terminální zbytek se jeví nedotčený. Operace se opakuje tolikrát, kolikrát je v peptidu zbytků. Tímto způsobem lze snadno určit aminokyselinovou sekvenci peptidů obsahujících 10 - 20 aminokyselinových zbytků. Aminokyselinová sekvence je určena pro všechny fragmenty vzniklé během štěpení. Poté nastává další problém – určit, v jakém pořadí byly fragmenty umístěny v původním polypeptidovém řetězci.
Automatické stanovení sekvence aminokyselin . Velkým úspěchem na poli strukturních studií proteinů bylo vytvoření v roce 1967 P. Edmanem a J. Beggem sekvencer– zařízení, které s vysokou účinností provádí sekvenční automatickou eliminaci N-terminální aminokyselinové zbytky za použití Edmanovy metody. Moderní sekvencery implementují různé metody určení aminokyselinové sekvence.
6. Odštěpení původního polypeptidového řetězce jiným způsobem. Pro stanovení pořadí uspořádání výsledných peptidových fragmentů vezměte novou část původního polypeptidového preparátu a rozdělte ji na menší fragmenty jiným způsobem, čímž se štěpí peptidové vazby, které jsou odolné vůči působení předchozího činidla. Každý z výsledných krátkých peptidů je podroben sekvenčnímu štěpení Edmanovou metodou (stejnou jako v předchozí fázi) a tímto způsobem je stanovena jejich aminokyselinová sekvence.
7. Stanovení primární struktury polypeptidu s přihlédnutím k překrývajícím se sekvencím fragmentů obou štěpení. Aminokyselinové sekvence v peptidových fragmentech získaných těmito dvěma způsoby jsou porovnány za účelem nalezení peptidů ve druhé sadě, ve kterých by sekvence jednotlivých sekcí odpovídaly sekvencím určitých sekcí peptidů z první sady. Peptidy z druhé sady s překrývajícími se oblastmi umožňují, aby se peptidové fragmenty získané v důsledku prvního štěpení původního polypeptidového řetězce spojily ve správném pořadí.
Někdy druhé štěpení polypeptidu na fragmenty nestačí k nalezení překrývajících se oblastí pro všechny peptidy získané po prvním štěpení. V tomto případě se třetí a někdy i čtvrtá metoda štěpení používá k získání sady peptidů, které zajistí úplné překrytí všech oblastí a ustanoví kompletní aminokyselinovou sekvenci v původním polypeptidovém řetězci.
Slovo „doplňky“ se v poslední době mezi některými lékaři stalo téměř sprostým slovem. Mezitím doplňky stravy nejsou vůbec zbytečné a mohou přinést hmatatelné výhody. Přezíravý přístup k nim a ztráta důvěry mezi lidmi je způsobena tím, že se na hřebenu šílenství po biologicky aktivních látkách objevilo mnoho falzifikátů. Vzhledem k tomu, že naše stránky často mluví o preventivní opatření, pomáhá udržovat zdraví, stojí za to se této problematice dotknout podrobněji - co se týká biologicky aktivních látek a kde je hledat.
Co jsou to biologicky aktivní látky?
Biologicky aktivními látkami se rozumí látky, které mají vysokou fyziologickou aktivitu a působí na organismus v nejmenších dávkách. Dokážou urychlit metabolické procesy, zlepšit metabolismus, podílet se na syntéze vitamínů a pomáhají regulovat správné fungování tělesných systémů.
BAV mohou hrát různé role. Řada podobných látek při podrobném studiu prokázala schopnost potlačovat růst rakovinné nádory. Další látky jako např kyselina askorbová, účastnit obrovské číslo procesy probíhající v těle a pomáhají posilovat imunitní systém.
Doplňky stravy, neboli doplňky stravy, jsou přípravky založené na zvýšené koncentraci některých biologicky aktivních látek. Nejsou považovány za lék, ale mohou úspěšně léčit nemoci spojené s nerovnováhou látek v těle.
Biologicky aktivní látky se zpravidla nacházejí v rostlinách a živočišných produktech, takže se na jejich základě vyrábí mnoho léků.
Druhy biologicky aktivních látek
Léčebný účinek bylinné medicíny a různých doplňků stravy se vysvětluje kombinací obsažených účinných látek. Jaké látky považuje moderní medicína za biologicky aktivní? Jde o známé vitamíny, mastné kyseliny, mikro- a makroprvky, organické kyseliny, glykosidy, alkaloidy, fytoncidy, enzymy, aminokyseliny a řadu dalších. O roli mikroelementů jsme již psali v článku, nyní si povíme konkrétněji o dalších biologicky aktivních látkách.
Aminokyseliny
Ze školního kurzu biologie víme, že aminokyseliny jsou součástí bílkovin, enzymů, mnoha vitamínů a dalších organických sloučenin. V Lidské tělo 12 z 20 esenciálních aminokyselin je syntetizováno, to znamená, že existuje řada esenciálních aminokyselin, které můžeme získat pouze z potravy.
Aminokyseliny slouží k syntéze bílkovin, které zase tvoří žlázy, svaly, šlachy, vlasy – jedním slovem všechny části těla. Bez určitých aminokyselin je normální fungování mozku nemožné, protože je to aminokyselina, která umožňuje přenos nervových vzruchů nervová buňka jinému. Aminokyseliny navíc regulují energetický metabolismus a zajišťují vstřebávání a plné fungování vitamínů a mikroprvků.
Mezi nejdůležitější aminokyseliny patří tryptofan, methionin a lysin, které si člověk nesyntetizuje a musí je dodávat potravou. Pokud je jich málo, pak je třeba je užívat jako součást doplňku stravy.
Tryptofan se nachází v mase, banánech, ovsu, datlích, sezamových semínkách a arašídech; methionin - v rybách, mléčných výrobcích, vejcích; lysin – v mase, rybách, mléčných výrobcích, pšenici.
Pokud není dostatek aminokyselin, tělo se je snaží nejprve extrahovat z vlastních tkání. A to vede k jejich poškození. V prvé řadě si tělo ze svalů extrahuje aminokyseliny – důležitější je pro něj krmit mozek než biceps. Prvním příznakem nedostatku esenciálních aminokyselin je tedy slabost, rychlá únavnost k tomu se připojuje vyčerpání, dále anémie, nechutenství a zhoršení stavu kůže.
Nedostatek esenciálních aminokyselin v dětství je velmi nebezpečný – to může vést k opožděnému růstu a duševnímu vývoji.
Sacharidy
Každý slyšel o sacharidech z lesklých časopisů - ženy, které hubnou, je považují za svého nepřítele číslo jedna. Mezitím hrají sacharidy zásadní roli při stavbě tělesných tkání a jejich nedostatek vede k smutným důsledkům – nízkosacharidové diety to neustále dokazují.
Mezi sacharidy patří monosacharidy (glukóza, fruktóza), oligosacharidy (sacharóza, maltóza, stachyóza), polysacharidy (škrob, vláknina, inulin, pektin atd.).
Vláknina působí jako přírodní detoxikant. Inulin snižuje hladinu cholesterolu a cukru v krvi, pomáhá zvyšovat hustotu kostí a posiluje imunitní systém. Pektin působí antitoxicky, snižuje hladinu cholesterolu, příznivě působí na kardiovaskulární systém a posiluje imunitní systém. Pektin se nachází v jablkách, bobulích a mnoha druzích ovoce. V čekance a topinamburu je hodně inulinu. Zelenina a obiloviny jsou bohaté na vlákninu. Otruby se nejčastěji používají jako účinný doplněk stravy s obsahem vlákniny.
Glukóza je nezbytná pro správnou funkci mozku. Nachází se v ovoci a zelenině.
Organické kyseliny
Organické kyseliny podporují tělo acidobazická rovnováha a účastní se mnoha metabolické procesy. Každá kyselina má své vlastní spektrum účinku. Kyselina askorbová a jantarová mají silný antioxidační účinek, pro který jsou také nazývány elixírem mládí. Kyselina benzoová působí antisepticky a pomáhá v boji zánětlivé procesy. Kyselina olejová zlepšuje činnost srdečního svalu a zabraňuje svalové atrofii. Řada kyselin je součástí hormonů.
Mnoho organických kyselin se nachází v zelenině a ovoci. Měli byste si být vědomi toho, že přílišná konzumace doplňků stravy s obsahem organických kyselin může vést k neblahé službě tělu – tělo se nadměrně zalkalizuje, což povede k narušení jater a zhoršení odvádění toxinů.
Mastné kyseliny
Řadu mastných kyselin si tělo dokáže syntetizovat samo. Neumí produkovat pouze polynenasycené kyseliny, které se nazývají omega-3 a 6. O výhodách nenasycených mastné kyseliny Jen líní neslyšeli o omega-3 a omega-6.
Přestože byly objeveny na počátku 20. století, jejich role se začala zkoumat až v 70. letech minulého století. Odborníci na výživu zjistili, že lidé, kteří jedí ryby, zřídka trpí hypertenzí a aterosklerózou. Jelikož jsou ryby bohaté na omega-3 kyseliny, lidé se o ně rychle začali zajímat. Ukázalo se, že omega-3 má příznivý vliv na klouby, cévy, složení krve a stav pokožky. Bylo zjištěno, že tato kyselina obnovuje hormonální rovnováhu a také umožňuje regulovat hladinu vápníku – dnes se úspěšně používá k léčbě a prevenci předčasného stárnutí, Alzheimerovy choroby, migrény, osteoprózy, diabetes mellitus, hypertenze, ateroskleróza.
Omega-6 pomáhá regulovat fungování hormonálního systému, zlepšuje stav pokožky a kloubů, zejména při artritidě. Omega-9 je vynikající prevencí rakoviny.
Hodně omega-6 a 9 se nachází v sádle, ořechách a semenech. Omega-3 se nachází kromě ryb a mořských plodů v rostlinné oleje, rybí tuk, vejce, luštěniny.
Pryskyřice
Překvapivě jsou to i biologicky aktivní látky. Nacházejí se v mnoha rostlinách a mají cenné léčivé vlastnosti. Pryskyřice obsažené v pupenech břízy tedy působí antisepticky a pryskyřice jehličnatých stromů působí protizánětlivě, antiskleroticky a hojí rány. Hlavně hodně užitečné vlastnosti v oleoresinu používaném k přípravě jedlových a cedrových balzámů.
Phytoncidy
Fytoncidy mají schopnost ničit nebo inhibovat proliferaci bakterií, mikroorganismů a hub. Je známo, že zabíjejí chřipkový virus, bacil úplavice a tuberkulózy, mají účinek na hojení ran a regulují sekreční funkce gastrointestinální trakt, zlepšit srdeční činnost. Zvláště ceněny jsou fytoncidní vlastnosti česneku, cibule, borovice, smrku a eukalyptu.
Enzymy
Enzymy jsou biologickými katalyzátory mnoha procesů probíhajících v těle. Někdy se jim říká enzymy. Pomáhají zlepšit trávení, odstraňují toxiny z těla, stimulují mozková činnost, posilují imunitní systém, podílejí se na obnově těla. Může být rostlinného nebo živočišného původu.
Nedávné výzkumy jasně říkají, že aby rostlinné enzymy fungovaly, nesmí se rostlina před konzumací vařit. Vaření zabíjí enzymy a činí je nepoužitelnými.
Pro tělo je zvláště důležitý koenzym Q10, sloučenina podobná vitaminu, která se normálně tvoří v játrech. Je silným katalyzátorem řady životně důležitých procesů, zejména tvorby molekuly ATP-o, zdroje energie. V průběhu let se proces tvorby koenzymu zpomaluje a ve stáří je ho velmi málo. Předpokládá se, že za stárnutí může nedostatek koenzymu.
Dnes se navrhuje zavádět koenzym Q10 do stravy uměle pomocí doplňků stravy. Takové léky jsou široce používány ke zlepšení funkce srdce, zlepšení vzhled kůže, zlepšený výkon imunitní systém za účelem boje s nadváhou. Kdysi jsme psali o, zde dodáme, že při užívání koenzymu byste měli brát v úvahu i tato doporučení.
Glykosidy
Glykosidy jsou sloučeniny glukózy a jiných cukrů s necukernou částí. Srdeční glykosidy obsažené v rostlinách jsou užitečné při srdečních chorobách a normalizují jeho fungování. Takové glykosidy se nacházejí v digitalisu, konvalince a žloutence.
Antraglykosidy mají projímavý účinek a jsou také schopné rozpouštět ledvinové kameny. Antraglykosidy se nacházejí v kůře krušiny, kořenech rebarbory, koňském šťovíku a madderu.
Saponiny mají různé účinky. Saponiny z přesličky tedy působí močopudně, lékořice působí expektoračně, ženšen a aralie mají tonizující účinek.
Existují také hořčiny, které stimulují sekreci žaludeční šťávy a normalizují trávení. Zajímavé je, že jejich chemická struktura dosud nebyla studována. Hořčiny jsou obsaženy v pelyňku.
Flavonoidy
Flavonoidy jsou fenolické sloučeniny, které se nacházejí v mnoha rostlinách. Podle terapeutický účinek flavonoidy jsou podobné vitaminu P – rutinu. Flavonoidy mají vazodilatační, protizánětlivé, choleretické a cévy posilující vlastnosti.
Taniny jsou také klasifikovány jako fenolické sloučeniny. Tyto biologicky aktivní látky mají hemostatický, adstringentní a antimikrobiální účinek. Tyto látky obsahují dubovou kůru, pálenku, brusinkové listy, kořen bergénie a šištice olše.
Alkaloidy
Alkaloidy jsou biologicky aktivní látky obsahující dusík, které se nacházejí v rostlinách. Jsou velmi aktivní, většina alkaloidů v vysoká dávka jedovatý. Na malém prostoru je to nejcennější lék. Alkaloidy mají zpravidla selektivní účinek. Alkaloidy zahrnují látky jako kofein, atropin, chinin, kodein a theobromin. Kofein působí povzbudivě na nervovou soustavu a kodein například tlumí kašel.
S vědomím, co jsou biologicky aktivní látky a jak fungují, můžete doplňky stravy vybírat inteligentněji. To vám zase umožní vybrat přesně ten lék, který vám skutečně pomůže vyrovnat se se zdravotními problémy a zlepší kvalitu vašeho života.
