Među mnogim milionima tipova molekula koji čine biohemijsko okruženje tela, postoji mnogo hiljada koji igraju informativnu ulogu. Čak i ako ne uzmemo u obzir one tvari koje tijelo ispušta u okolinu, komunicirajući sa drugim živim bićima: suplemenicima, neprijateljima i žrtvama, veliki broj molekula se može klasificirati u različite klase biološki. aktivne supstance(skraćeno BAS), kruži u tekućim medijima tijela i prenosi ovu ili onu informaciju od centra do periferije, od jedne ćelije do druge, ili od periferije do centra. Unatoč raznolikosti sastava i kemijske strukture, svi ovi molekuli na ovaj ili onaj način direktno utječu na metaboličke procese koje provode određene stanice tijela.
Najvažniji za fiziološku regulaciju biološki aktivnih supstanci su medijatori, hormoni, enzimi i vitamini.
Posrednici - To su supstance neproteinske prirode, relativno jednostavne strukture i male molekularne težine. Oslobađaju ih završeci nervnih ćelija pod uticajem sledećeg nervnog impulsa primljenog tamo (iz posebnih vezikula u kojima se akumuliraju u intervalima između nervnih impulsa). Depolarizacija membrane nervnih vlakana dovodi do rupture zrele vezikule, a kapi transmitera ulaze u sinaptičku pukotinu. Sinapsa je spoj dvaju nervnih vlakana ili nervnog vlakna sa ćelijom drugog tkiva. Iako se signal prenosi električnim putem duž nervnog vlakna, za razliku od konvencionalnih metalnih žica, nervna vlakna se ne mogu jednostavno mehanički povezati jedno s drugim: impuls se ne može prenijeti na ovaj način, budući da omotač nervnog vlakna nije provodnik, već izolator. U tom smislu, nervno vlakno je manje poput žice, a više kao kabla okruženog slojem električnog izolatora. Zbog toga je potreban hemijski posrednik. Ovu ulogu upravo obavlja molekula posrednika. Jednom u sinaptičkom pukotinu, transmiter djeluje na postsinaptičku membranu, što dovodi do lokalne promjene u njenoj polarizaciji, te se tako u ćeliji stvara električni impuls na koji treba prenijeti ekscitaciju. Najčešće molekuli acetilholina, adrenalina, norepinefrina, dopamina i gama-aminobuterne kiseline (GABA) djeluju kao posrednici u ljudskom tijelu. Čim se završi djelovanje medijatora na postsinaptičku membranu, molekula medijatora se uništava uz pomoć posebnih enzima koji su stalno prisutni na ovom ćelijskom spoju, čime se sprječava prekomjerna ekscitacija postsinaptičke membrane i, shodno tome, stanica na kojima se vrši se informativni uticaj. Iz tog razloga jedan impuls koji stigne do presinaptičke membrane stvara jedan impuls u postsinaptičkoj membrani. Iscrpljivanje rezervi transmitera u presinaptičkoj membrani ponekad može uzrokovati poremećaj provodljivosti nervnih impulsa.
Hormoni - supstance visoke molekularne težine koje proizvode endokrine žlezde za kontrolu aktivnosti drugih organa i sistema u telu.
Po svom hemijskom sastavu, hormoni mogu pripadati različitim klasama. organska jedinjenja, značajno različite veličine molekula (tabela 13). Hemijski sastav Hormon određuje mehanizam njegove interakcije sa ciljnim ćelijama.
Hormoni mogu biti dvije vrste - direktnog djelovanja ili tropskog. Prvi direktno utječu na somatske stanice, mijenjajući njihovo metaboličko stanje i uzrokujući da promijene svoju funkcionalnu aktivnost. Potonji imaju za cilj da utiču na druge endokrine žlezde, u kojima se pod uticajem tropskih hormona ubrzava ili usporava proizvodnja sopstvenih hormona, koji obično deluju direktno na somatske ćelije.
Federalna agencija za obrazovanje
Državna obrazovna ustanova
visoko stručno obrazovanje "Perm State Technical University" Katedra za hemiju i biotehnologiju
Hemija biološki aktivnih spojeva
Bilješke sa predavanja za redovne studente
specijalnost 070100 “Biotehnologija”
Izdavačka kuća
Permski državni tehnički univerzitet
Sastavio: dr.sc. Biol. Nauka L.V. Anikina
Recenzent
dr.sc. chem. nauka, vanredni profesor I.A. Tolmacheva
(Permski državni univerzitet)
Hemija biološki aktivnih supstanci/comp. L.V. Anikina - Perm: Izdavačka kuća Perm. stanje tech. Univerzitet, 2009. – 109 str.
Prikazuju se zapisi sa predavanja iz programa predmeta „Hemija biološki aktivnih supstanci“.
Namijenjeno redovnim studentima smjera 550800 “Hemijska tehnologija i biotehnologija”, specijalnost 070100 “Biotehnologija”.
© Državna obrazovna ustanova visokog stručnog obrazovanja
„Država Perm
Tehnički univerzitet", 2009
Uvod………………………………………………………………………………………………..4
Predavanje 1. Hemijske komponente živih bića…………………………………….7
Predavanje 2. Ugljikohidrati………………………………………………………………………….12
Predavanje 3. Lipidi…………………………………………………………………………..20
Predavanje 4. Aminokiseline……………………………………………………..…35
Predavanje 5. Proteini………………………………………………………………………….….43
Predavanje 6. Osobine proteina………………………………………………………...57
Predavanje 7. Jednostavni i složeni proteini………………………………………………………...61
Predavanje 8. Nukleinske kiseline i nukleoproteini………………………….72
Predavanje 9. Enzimi……………………………………………………….….85
Predavanje 10. Klasifikacija enzima…………………………………………………………………… 94
Uvod
Prilikom školovanja specijalista biotehnologije, najvažnije osnovne discipline su biohemija, organska hemija i hemija biološki aktivnih supstanci. Ove discipline čine temeljnu osnovu biotehnologije, čiji je razvoj povezan s rješavanjem tako velikih društvenih problema našeg vremena kao što su opskrba energijom, stočnim i prehrambenim resursima, zaštita okoliša i zdravlje ljudi.
Prema zahtjevima Državnog standarda visokog stručnog obrazovanja za obavezni minimalni sadržaj osnovnih obrazovnih programa smjera 550800 „Hemijska tehnologija i biotehnologija“, specijalnost 070100 „Biotehnologija“, disciplina „Hemija biološki aktivnih supstanci“ uključuje sljedeće didaktičke jedinice: struktura i prostorna organizacija proteina, nukleinskih kiselina, ugljikohidrata, lipida, niskomolekularnih bioregulatora i antibiotika; koncept enzima, antitijela, strukturnih proteina; enzimska kataliza.
Svrha nastave iz discipline „Hemija biološki aktivnih supstanci“ je formiranje predstava studenata o strukturi i osnovama funkcionisanja biološki aktivnih supstanci, o enzimskoj katalizi.
Predavanja iz discipline „Hemija biološki aktivnih supstanci” zasnivaju se na znanju studenata iz predmeta „Opšta hemija”, „Neorganska hemija”, „Fizička hemija”, „Analitička hemija” i „Hemija koordinacionih jedinjenja”. Odredbe ove discipline koriste se za dalje izučavanje predmeta „Biohemija“, „Mikrobiologija“, „Biotehnologija“.
Predloženi zapisi sa predavanja pokrivaju sljedeće teme iz predmeta „Hemija biološki aktivnih supstanci“:
Ugljeni hidrati, klasifikacija, hemijska struktura i biološka uloga, hemijske reakcije karakteristične za ugljene hidrate. Monosaharidi, disaharidi, polisaharidi.
Lipidi. Klasifikacija prema hemijskoj strukturi, biološkim funkcijama lipida i njihovih derivata - vitamina, hormona, bioregulatora.
Aminokiseline, opća formula, klasifikacija i biološka uloga. Fizičko-hemijska svojstva aminokiselina. Proteinogene aminokiseline, aminokiseline kao prekursori biološki aktivnih molekula - koenzima, žučne kiseline, neurotransmiteri, hormoni, histohormoni, alkaloidi i neki antibiotici.
Proteini, elementarni sastav i funkcije proteina. Primarna struktura proteina. Karakteristike peptidne veze. Sekundarna struktura proteina: α-heliks i β-list. Supersekundarna struktura proteina, princip domena evolucije proteina. Tercijarna struktura proteina i veze koje ga stabiliziraju. Koncept fibrilarnih i globularnih proteina. Kvartarna struktura proteina.
Fizičko-hemijska i biološka svojstva proteina. Denaturacija. Chaperones.
Jednostavni proteini: histoni, protamini, prolamini, gluteini, albumini, globulini, skleroproteini, toksini.
Kompleksni proteini: hromoproteini, metaloproteini, lipoproteini, glikoproteini, proteoglikani, nukleoproteini.
Nukleinske kiseline, biološka uloga u ćeliji. Azotne baze, nukleozidi, nukleotidi, polinukleotidi DNK i RNK. Vrste RNK. Prostorna struktura DNK, nivoi zbijenosti DNK u hromatinu.
Enzimi kao biološki katalizatori, njihova razlika od neproteinskih katalizatora. Jednostavni i složeni enzimi. Aktivno mjesto enzima. Mehanizam djelovanja enzima, smanjenje energije aktivacije, formiranje kompleksa enzim-supstrat, teorija deformacije veze, acidobazna i kovalentna kataliza. Izoforme enzima. Multienzimski sistemi.
Regulacija aktivnosti enzima na ćelijskom nivou: ograničena proteoliza, molekularna agregacija, hemijska modifikacija, alosterična inhibicija. Vrste inhibicije: reverzibilna i nepovratna, kompetitivna i nekonkurentna. Aktivatori i inhibitori enzima.
Nomenklatura enzima. Međunarodna klasifikacija enzima.
Oksidoreduktaze: NAD-zavisne dehidrogenaze, flavin-zavisne dehidrogenaze, kinoni, citokromski sistem, oksidaze.
Transferaze: fosfotransferaze, aciltransferaze i koenzim A, aminotransferaze koje koriste piridoksal fosfat, C1-transferaze koje sadrže aktivne oblike kao koenzime folna kiselina i cijanokobalamin, glikoziltransferaza.
Hidrolaze: esteraze, fosfataze, glikozidaze, peptidaze, amidaze.
Liaze: dekarboksilaze koje koriste tiamin pirofosfat kao koenzim, aldolaze, hidrataze, deaminaze, sintaze.
Izomeraze: prijenos hidrogenskih, fosfatnih i acilnih grupa, kretanje dvostrukih veza, stereoizomeraze.
Ligaze: odnos između sinteze i razgradnje ATP-a, karboksilaze i uloge karboksibiotina, acil-koenzima A sintetaze.
Na kraju bilješke sa predavanja nalazi se spisak literature koja se mora koristiti za uspješno savladavanje predmeta „Hemija biološki aktivnih supstanci“.
Nespecifični metaboliti .
Specifični metaboliti :
A). tkivni hormoni (parahormoni);
b). pravi hormoni.
Nespecifični metaboliti- metabolički produkti koje proizvodi bilo koja stanica u procesu vitalne aktivnosti i posjeduju biološku aktivnost (CO 2, mliječna kiselina).
Specifični metaboliti- otpadni proizvodi određenih specijaliziranih vrsta ćelija, koji posjeduju biološku aktivnost i specifičnost djelovanja:
A) tkivni hormoni- BAS koje proizvode specijalizirane ćelije djeluju uglavnom na mjestu proizvodnje.
b) pravi hormoni- proizvode endokrine žlijezde
Učešće biološki aktivnih supstanci na različitim nivoima neurohumoralne regulacije:
I nivo : lokalni ili lokalni propisi Obezbeđuju humoralni faktori : uglavnom - nespecifični metaboliti iu manjoj meri - specifični metaboliti (tkivni hormoni).
II nivo regulacije : regionalni (organ).tkivni hormoni.
Nivo III - međuorganska, međusistemska regulacija. Zastupljena je humoralna regulacija endokrine žlezde.
Nivo IV. Nivo celog organizma. Nervozan i humoralna regulacija su podređeni ovom nivou regulacije ponašanja.
Regulatorni uticaj na bilo kom nivou je određen brojnim faktorima:
količina biološki aktivna tvar;
2. količina receptori;
3. osjetljivost receptori.
Zauzvratosetljivost zavisi od:
A). od funkcionalno stanjećelije;
b). o stanju mikrookruženja (pH, koncentracija jona, itd.);
V). o trajanju izlaganja uznemirujućem faktoru.
Lokalna regulacija (1 nivo regulacije)
srijeda je tkivna tečnost. Glavni faktori:
Kreativne veze.
2. Nespecifični metaboliti.
Kreativne veze- razmjena između ćelija makromolekula koje nose informacije o ćelijskim procesima, omogućavajući ćelijama tkiva da funkcionišu kooperativno. Ovo je jedna od evolucijski najstarijih metoda regulacije.
Keylons- supstance koje pružaju kreativne veze. Predstavljaju ih jednostavni proteini ili glikoproteini koji utiču na diobu stanica i sintezu DNK. Kršenje kreativnih veza može biti u osnovi brojnih bolesti (rast tumora) kao i procesa starenja.
Nespecifični metaboliti - CO 2, mliječna kiselina - djeluju na mjestu formiranja na susjedne grupe stanica.
Regionalna (organska) regulativa (2. nivo regulative)
1. nespecifični metaboliti,
2. specifični metaboliti (tkivni hormoni).
Hormonski sistem tkiva
|
Supstanca |
Mesto generacije |
Efekat |
|
Seratonin |
crijevna sluznica (enterohromafino tkivo), mozak, trombociti |
CNS medijator, vazokonstriktorski efekat, vaskularno-trombocitna hemostaza |
|
Prostaglandini |
derivat arahidonske i linolenske kiseline, tjelesno tkivo |
Vazomotorni efekat, te dilatatorski i konstriktorski efekat se pojačava kontrakcije materice, pojačava izlučivanje vode i natrijuma, smanjuje lučenje enzima i HCl u želucu |
|
Bradykinin |
Peptid, krvna plazma, pljuvačne žlezde, pluća |
vazodilatatorno dejstvo, povećava vaskularnu permeabilnost |
|
Acetilholin |
mozak, ganglije, neuromuskularni spojevi |
opušta glatke mišiće krvnih sudova, smanjuje srčane kontrakcije |
|
Histamin |
derivat histidina, želudac i crijeva, koža, mastociti, bazofili |
medijator receptora bola, širi mikrožilne sudove, povećava sekreciju želučanih žlijezda |
|
Endorfini, enkefalini |
mozak |
analgetski i adaptivni efekti |
|
Gastrointestinalni hormoni |
se proizvode u raznim odjelima Gastrointestinalni trakt |
učestvuju u regulaciji procesa sekrecije, pokretljivosti i apsorpcije |
Doktor bioloških nauka, prof V. M. Škumatov;
zamjenik generalni direktor na pitanja
inovativni razvoj RUE "Belmedpreparaty"
Kandidat tehničkih nauka T. V. Trukhacheva
Leontjev, V. N.
Hemija biološki aktivnih supstanci: elektronski kurs tekstova predavanja za studente specijalnosti 1-48 02 01 "Biotehnologija" redovnih i vanrednih oblika studija / V. N. Leontiev, O. S. Ignatovets. – Minsk: BSTU, 2013. – 129 str.
Elektronski kurs nastavnih tekstova posvećen je strukturnim i funkcionalnim osobinama i hemijskim svojstvima glavnih klasa biološki aktivnih supstanci (proteini, ugljeni hidrati, lipidi, vitamini, antibiotici itd.). Metode za hemijsku sintezu i strukturnu analizu navedenih klasa jedinjenja, njihova svojstva i uticaj na biološki sistemi, kao i rasprostranjenost u prirodi.
| Tema 1. Uvod | 4 |
| Tema 2. Proteini i peptidi. Primarna struktura proteina i peptida | |
| Tema 3. Strukturna organizacija proteina i peptida. Metode odabira | |
| Tema 4. Hemijska sinteza i hemijska modifikacija proteina i peptida | |
| Tema 5. Enzimi | 45 |
| Tema 6. Neki biološki važni proteini | 68 |
| Tema 7. Struktura nukleinskih kiselina | 76 |
| Tema 8. Struktura ugljikohidrata i biopolimera koji sadrže ugljikohidrate | |
| Tema 9. Struktura, svojstva i hemijska sinteza lipida | 104 |
| Tema 10. Steroidi | 117 |
| Tema 11. Vitamini | 120 |
| Tema 12. Uvod u farmakologiju. Farmakokinetika | 134 |
| Tema 13. Antimalarijski lijekovi | 137 |
| Tema 14. Sredstva koja utiču na centralnu nervni sistem | |
| Tema 15. Sulfonamidni lijekovi | 144 |
| Tema 16. Antibiotici | 146 |
| Bibliografija | 157 |
Tema 1. Uvod
Hemija biološki aktivnih supstanci proučava strukturu i biološke funkcije najvažnijih komponenata žive materije, prvenstveno biopolimera i niskomolekularnih bioregulatora, pri čemu posebnu pažnju posvećuje rasvetljavanju obrazaca odnosa strukture i biološkog delovanja. U suštini, to je hemijska osnova moderna biologija. Razvijajući fundamentalne probleme hemije živog sveta, bioorganska hemija doprinosi rešavanju problema dobijanja praktično važne droge za medicinu, poljoprivredu i brojne industrije.
Objekti studija: proteini i peptidi, nukleinske kiseline, ugljikohidrati, lipidi, miješani biopolimeri - glikoproteini, nukleoproteini, lipoproteini, glikolipidi itd.; alkaloidi, terpenoidi, vitamini, antibiotici, hormoni, prostaglandini, supstance za rast, feromoni, toksini, kao i sintetički lijekovi, pesticide itd.
Metode istraživanja: glavni arsenal se sastoji od metoda organska hemija, međutim, za rješavanje strukturnih i funkcionalnih problema, raznih fizičkih, fizičko-hemijskih, matematičkih i biološke metode.
Glavni ciljevi: izolovanje proučavanih jedinjenja u pojedinačnom stanju pomoću kristalizacije, destilacije, raznih vrsta hromatografije, elektroforeze, ultrafiltracije, ultracentrifugiranja, protivstrujne distribucije itd.; uspostavljanje strukture, uključujući i prostornu strukturu, zasnovanu na pristupima organske i fizičko-organske hemije primenom masene spektrometrije, raznih vrsta optičke spektroskopije (IR, UV, laser, itd.), analize difrakcije rendgenskih zraka, nuklearne magnetne rezonance, elektronske paramagnetne rezonancija, rotacija optičke disperzije i kružni dikroizam, metode brze kinetike itd. u kombinaciji sa kompjuterskim proračunima; hemijska sinteza i hemijska modifikacija proučavanih jedinjenja, uključujući potpunu sintezu, sintezu analoga i derivata, kako bi se potvrdila struktura, razjasnila veza između strukture i biološke funkcije i dobili praktično vredni lekovi; biološko ispitivanje nastalih spojeva in vitro I in vivo.
Najčešći u biomolekulama funkcionalne grupe:
| hidroksil (alkoholi) |  amino grupa (amini) |
 aldehidni (aldehidi) |  amid (amidi) |
 karbonil (ketoni) |  ester |
 karboksilna (kiselina) |  eterično |
 sulfhidril (tioli) |  metil |
 disulfid |  etil |
 fosfat |  fenil |
 gvanidin |  imidazol |
Tema 2. Proteini i peptidi. Primarna struktura proteina i peptida
Vjeverice– biopolimeri visoke molekularne težine izgrađeni od ostataka aminokiselina. Molekularna težina proteina kreće se od 6.000 do 2.000.000 Da. Upravo su proteini proizvod genetskih informacija koje se prenose s generacije na generaciju i provode sve životne procese u ćeliji. Ovi neverovatno raznoliki polimeri imaju neke od najvažnijih i najraznovrsnijih ćelijskih funkcija.
Proteini se mogu podijeliti:
1) po strukturi
:
jednostavni proteini se grade od aminokiselinskih ostataka i nakon hidrolize se razlažu samo na slobodne aminokiseline ili njihove derivate.
Kompleksni proteini su dvokomponentni proteini koji se sastoje od jednostavnog proteina i neproteinske komponente koja se naziva prostetička grupa. Prilikom hidrolize složenih proteina, osim slobodnih aminokiselina, nastaje i neproteinski dio ili produkti njegovog razgradnje. Mogu sadržavati metalne jone (metaloproteine), pigmentne molekule (hromoproteine), mogu formirati komplekse sa drugim molekulima (lipo-, nukleo-, glikoproteine), a takođe i kovalentno vezati neorganski fosfat (fosfoproteine);
2. rastvorljivost u vodi:
- rastvorljiv u vodi,
– rastvorljiv u soli,
– rastvorljiv u alkoholu,
– nerastvorljiv;
3. izvršene funkcije : Biološke funkcije proteina uključuju:
– katalitičke (enzimske),
– regulatorna (sposobnost regulacije brzine hemijske reakcije u ćeliji i nivo metabolizma u cijelom organizmu),
– transport (transport supstanci u tijelu i njihov prijenos kroz biomembrane),
– strukturni (sastavljen od hromozoma, citoskeleta, vezivnog, mišićnog, potpornog tkiva),
– receptor (interakcija receptorskih molekula sa ekstracelularnim komponentama i iniciranje specifičnog ćelijskog odgovora).
Osim toga, proteini obavljaju zaštitne, skladišne, toksične, kontraktilne i druge funkcije;
4) zavisno od prostorne strukture:
– fibrilarni (koristi ih priroda kao konstrukcijski materijal),
– globularni (enzimi, antitela, neki hormoni, itd.).
AMINOKISELINE, NJIHOVA SVOJSTVA
Amino kiseline nazivaju se karboksilne kiseline koje sadrže amino grupu i karboksilnu grupu. Prirodne aminokiseline su 2-aminokarboksilne kiseline, ili α-amino kiseline, iako postoje aminokiseline kao što su β-alanin, taurin, γ-aminobutirna kiselina. IN opšti slučaj Formula α-amino kiselina izgleda ovako: 
α-amino kiseline imaju četiri različita supstituenta na 2. atomu ugljika, tj. sve α-amino kiseline, osim glicina, imaju asimetrični (hiralni) atom ugljika i postoje u obliku dva enantiomera - L- I D-amino kiseline. Prirodne aminokiseline su L-red. D-amino kiseline se nalaze u bakterijama i peptidnim antibioticima.
Sve aminokiseline u vodeni rastvori mogu postojati u obliku bipolarnih jona, a njihov ukupni naboj zavisi od pH sredine. Naziva se pH vrijednost pri kojoj je ukupni naboj nula izoelektrična tačka. Na izoelektričnoj tački, aminokiselina je cviterion, odnosno njena aminska grupa je protonirana, a njena karboksilna grupa je disocirana. U neutralnom pH području većina aminokiselina su cwitterioni: 
Aminokiseline ne apsorbuju svetlost u vidljivom delu spektra, aromatične aminokiseline apsorbuju svetlost u UV oblasti spektra: triptofan i tirozin na 280 nm, fenilalanin na 260 nm.
Proteini daju brojne reakcije boje zbog prisustva određenih aminokiselinskih ostataka ili općih kemijskih grupa. Ove reakcije se široko koriste u analitičke svrhe. Među njima su najpoznatije ninhidrinske reakcije, koje omogućavaju kvantitativno određivanje amino grupa u proteinima, peptidima i aminokiselinama, kao i biuret reakcija, koja se koristi za kvalitativno i kvantitativno određivanje proteina i peptida. Kada se protein ili peptid, ali ne i aminokiselina, zagrije sa CuSO 4 u alkalnoj otopini, formira se kompleksno jedinjenje bakra ljubičaste boje, čija se količina može odrediti spektrofotometrijski. Reakcije boja na pojedinačne aminokiseline se koriste za otkrivanje peptida koji sadrže odgovarajuće aminokiselinske ostatke. Za identifikaciju gvanidinske grupe arginina, koristi se Sakaguchijeva reakcija - pri interakciji s a-naftolom i natrijevim hipokloritom, gvanidini u alkalnom okruženju dati crvenu boju. Indolni prsten triptofana može se otkriti Ehrlichovom reakcijom - crveno-ljubičasta boja kada reagira s p-dimetilamino-benzaldehidom u H 2 SO 4. Paulijeva reakcija otkriva ostatke histidina i tirozina, koji u alkalnim otopinama reagiraju s diazobenzen sulfonskom kiselinom, stvarajući crveno obojene derivate.
Biološka uloga aminokiselina:
1) strukturni elementi peptida i proteina, tzv. proteinogene aminokiseline. Proteini sadrže 20 aminokiselina, koje su kodirane genetskim kodom i ugrađene u proteine tokom translacije, od kojih neke mogu biti fosforilirane, acilirane ili hidroksilirane;
2) strukturni elementi drugih prirodnih jedinjenja - koenzima, žučnih kiselina, antibiotika;
3) signalne molekule. Neke od aminokiselina su neurotransmiteri ili prekursori neurotransmitera, hormona i histohormona;
4) najvažniji metaboliti, na primjer, neke aminokiseline su prekursori biljnih alkaloida, ili služe kao donori dušika, ili su vitalne komponente ishrane.
Nomenklatura, molekulska težina i pK vrijednosti aminokiselina date su u tabeli 1.
Tabela 1
Nomenklatura, molekulska težina i pK vrijednosti aminokiselina
| Amino kiseline | Oznaka | Molekularno težina | str K 1 (−COOH) | str K 2 (−NH3+) | str K R (R-grupe) |
| Glycine | Gly G | 75 | 2,34 | 9,60 | − |
| Alanin | Ala A | 89 | 2,34 | 9,69 | − |
| Valin | Val V | 117 | 2,32 | 9,62 | − |
| Leucin | Leu L | 131 | 2,36 | 9,60 | − |
| Izoleucin | Ile I | 131 | 2,36 | 9,68 | − |
| Proline | Pro P | 115 | 1,99 | 10,96 | − |
| fenilalanin | Phe F | 165 | 1,83 | 9,13 | − |
| Tirozin | Tyr Y | 181 | 2,20 | 9,11 | 10,07 |
| Triptofan | Trp W | 204 | 2,38 | 9,39 | − |
| Serin | Ser S | 105 | 2,21 | 9,15 | 13,60 |
| Treonin | Thr T | 119 | 2,11 | 9,62 | 13,60 |
| Cistein | Cys C | 121 | 1,96 | 10,78 | 10,28 |
| Metionin | Upoznao se sa M | 149 | 2,28 | 9,21 | − |
| Asparagin | Asn N | 132 | 2,02 | 8,80 | − |
| Glutamin | Gln Q | 146 | 2,17 | 9,13 | − |
| Aspartat | Asp D | 133 | 1,88 | 9,60 | 3,65 |
| Glutamat | Ljepilo | 147 | 2,19 | 9,67 | 4,25 |
| Lysine | Lys K | 146 | 2,18 | 8,95 | 10,53 |
| Arginin | Arg R | 174 | 2,17 | 9,04 | 12,48 |
| Histidin | Njegov H | 155 | 1,82 | 9,17 | 6,00 |
Aminokiseline variraju u rastvorljivosti u vodi. To je zbog njihove cwitterionske prirode, kao i sposobnosti radikala da komuniciraju s vodom (hidratom). TO hidrofilna uključuju radikale koji sadrže kationske, anionske i polarne nenabijene funkcionalne grupe. TO hidrofobna– radikali koji sadrže alkil ili aril grupe.
U zavisnosti od polariteta R-grupe postoje četiri klase aminokiselina: nepolarne, polarne nenabijene, negativno nabijene i pozitivno nabijene.
Nepolarne aminokiseline uključuju: glicin; aminokiseline sa alkil i aril bočnim lancima - alanin, valin, leucin, izoleucin; tirozin, triptofan, fenilalanin; iminokiselina - prolin. Oni nastoje da uđu u hidrofobno okruženje „unutar“ proteinskog molekula (slika 1).
Rice. 1. Nepolarne aminokiseline
Polarno nabijene aminokiseline uključuju: pozitivno nabijene aminokiseline – histidin, lizin, arginin (slika 2); negativno nabijene aminokiseline – asparaginska i glutaminska kiselina(Sl. 3). Obično strše prema van u vodenu sredinu proteina.
Preostale aminokiseline čine kategoriju polarnih nenabijenih: serin i treonin (aminokiseline-alkoholi); asparagin i glutamin (amidi asparaginske i glutaminske kiseline); cistein i metionin (aminokiseline koje sadrže sumpor).
Budući da su pri neutralnom pH COOH grupe glutaminske i asparaginske kiseline potpuno disocirane, obično se nazivaju glutamat I aspartat bez obzira na prirodu kationa prisutnih u mediju.
Brojni proteini sadrže posebne aminokiseline koje nastaju modifikacijom običnih aminokiselina nakon njihovog uključivanja u polipeptidni lanac, na primjer, 4-hidroksiprolin, fosfoserin, -karboksiglutaminsku kiselinu, itd. 
Rice. 2. Aminokiseline sa nabijenim bočnim grupama
Sve aminokiseline nastale hidrolizom proteina u prilično blagim uslovima pokazuju optičku aktivnost, odnosno sposobnost rotacije ravni polarizovane svetlosti (sa izuzetkom glicina).
Rice. 3. Aminokiseline sa nabijenim bočnim grupama
Sva jedinjenja koja mogu postojati u dva stereoizomerna oblika, L- i D-izomeri, imaju optičku aktivnost (slika 4). Proteini sadrže samo L-amino kiseline. 
L-alanin D-alanin
Rice. 4. Optički izomeri alanina
Glicin nema asimetrični atom ugljika, dok treonin i izoleucin sadrže po dva asimetrična atoma ugljika. Sve ostale aminokiseline imaju jedan asimetrični atom ugljika.
Optički neaktivan oblik aminokiseline naziva se racemat, koji je ekvimolarna smjesa D- I L-izomeri, a označen je simbolom D.L.-.
M 
Brojevi aminokiselina koji čine polipeptide nazivaju se aminokiselinskim ostacima. Aminokiselinski ostaci su međusobno povezani peptidnom vezom (slika 5), u čijem formiranju učestvuju α-karboksilna grupa jedne aminokiseline i α-amino grupa druge.
Rice. 5. Formiranje peptidne veze
Ravnoteža ove reakcije je pomaknuta u pravcu stvaranja slobodnih aminokiselina, a ne peptida. Stoga, biosinteza polipeptida zahtijeva katalizu i utrošak energije.
Budući da dipeptid sadrži reaktivnu karboksilnu i amino grupu, uz pomoć novih peptidnih veza mogu se vezati i ostali ostaci aminokiselina, što rezultira stvaranjem polipeptida – proteina.
Polipeptidni lanac se sastoji od sekcija koje se redovno ponavljaju - NHCHRCO grupa, koje čine glavni lanac (skelet ili kičmu molekula) i promjenjivog dijela, uključujući karakteristične bočne lance. R- grupe aminokiselinskih ostataka strše iz peptidne kičme i velikim dijelom formiraju površinu polimera, određujući mnoge fizičke i Hemijska svojstva proteini. Slobodna rotacija u peptidnoj kičmi je moguća između atoma dušika peptidne grupe i susjednog α-ugljičnog atoma, kao i između α-ugljičnog atoma i ugljika karbonilne grupe. Zbog toga linearna struktura može dobiti složeniju prostornu konformaciju.
Aminokiselinski ostatak koji sadrži slobodnu -amino grupu naziva se N-terminal, i ima slobodnu -karboksilnu grupu – WITH-kraj.
Struktura peptida se obično prikazuje sa N-kraj.
Ponekad se terminalne -amino i -karboksilne grupe vežu jedna za drugu, formirajući ciklične peptide.
Peptidi se razlikuju po broju aminokiselina, sastavu aminokiselina i redoslijedu povezivanja aminokiselina.
Peptidne veze su veoma jake, a njihova hemijska hidroliza zahteva teške uslove: visoka temperatura i pritisak, kisela sredina i dugo vremena.
U živoj ćeliji, peptidne veze mogu biti razbijene proteolitičkim enzimima zvanim proteaze ili peptidne hidrolaze.
Baš kao i aminokiseline, proteini su amfoterna jedinjenja i nabijeni su u vodenim rastvorima. Svaki protein ima svoju izoelektričnu tačku - pH vrijednost pri kojoj su pozitivni i negativni naboji proteina potpuno kompenzirani, a ukupni naboj molekula je nula. Na pH vrijednostima iznad izoelektrične tačke, protein nosi negativan naboj, a pri pH vrijednostima ispod izoelektrične tačke nosi pozitivan naboj.
SEQUENATORS. STRATEGIJA I TAKTIKA ANALIZE PRIMARNE STRUKTURE
Određivanje primarne strukture proteina svodi se na određivanje reda aminokiselina u polipeptidnom lancu. Ovaj problem se rješava metodom sekvenciranje(sa engleskog sekvenca-podsekvenca).
U principu, primarna struktura proteina se može odrediti direktnu analizu sekvence aminokiselina ili dekodiranjem nukleotidne sekvence odgovarajućih gena korištenjem genetskog koda. Naravno, kombinacija ovih metoda osigurava najveću pouzdanost.
Samo sekvenciranje na trenutnom nivou omogućava određivanje sekvence aminokiselina u polipeptidima čija veličina ne prelazi nekoliko desetina aminokiselinskih ostataka. U isto vrijeme, fragmenti polipeptida koji se proučavaju su mnogo kraći od onih prirodnih proteina s kojima se moramo suočiti. Stoga je neophodno prethodno rezanje originalnog polipeptida na kratke fragmente. Nakon sekvenciranja rezultirajućih fragmenata, oni moraju biti ponovo spojeni u originalnom nizu.
Dakle, određivanje primarne sekvence proteina svodi se na sljedeće glavne korake:
1) cepanje proteina na nekoliko fragmenata dužine dostupnih za sekvenciranje;
2) sekvencioniranje svakog od dobijenih fragmenata;
3) sklapanje kompletne strukture proteina od uspostavljenih struktura njegovih fragmenata.
Proučavanje primarne strukture proteina sastoji se od sljedećih faza:
– određivanje njegove molekularne težine;
– određivanje specifičnog aminokiselinskog sastava (sastav AA);
- definicija N- I WITH-terminalni aminokiselinski ostaci;
– cijepanje polipeptidnog lanca na fragmente;
– cijepanje originalnog polipeptidnog lanca na drugi način;
– odvajanje nastalih fragmenata;
– analiza aminokiselina svakog fragmenta;
– uspostavljanje primarne strukture polipeptida, uzimajući u obzir preklapajuće sekvence fragmenata oba cijepanja.
Pošto još ne postoji metoda koja omogućava uspostavljanje kompletne primarne strukture proteina na čitavom molekulu, polipeptidni lanac se podvrgava specifičnom cepanju hemijskim reagensima ili proteolitičkim enzimima. Smjesa nastalih peptidnih fragmenata se odvaja i za svaki od njih se određuje sastav aminokiselina i sekvenca aminokiselina. Nakon što je utvrđena struktura svih fragmenata, potrebno je odrediti redosled njihove lokacije u originalnom polipeptidnom lancu. Da bi se to postiglo, protein se podvrgava cijepanju pomoću drugog sredstva i dobiva se drugi, drugačiji set peptidnih fragmenata, koji se odvajaju i analiziraju na sličan način.
1. Određivanje molekulske težine (o sljedećim metodama se detaljno govori u temi 3):
– po viskoznosti;
– brzinom sedimentacije (metoda ultracentrifugiranja);
– gel hromatografija;
– elektroforeza u PAGE pod uslovima disocijacije.
2. Određivanje sastava AA. Analiza sastava aminokiselina uključuje potpunu kiselinsku hidrolizu proteina ili peptida koji se proučava korištenjem 6 n. hlorovodonične kiseline i kvantifikaciju svih aminokiselina u hidrolizatu. Hidroliza uzorka se provodi u zatvorenim ampulama u vakuumu na 150°C u trajanju od 6 sati.
3. Određivanje N- i C-aminokiselinskih ostataka. U polipeptidnom lancu proteina, na jednoj strani se nalazi aminokiselinski ostatak koji nosi slobodnu α-amino grupu (amino ili N-terminalni ostatak), a s druge - ostatak sa slobodnom α-karboksilnom grupom (karboksil, ili WITH-terminalni ostatak). Analiza terminalnih ostataka igra važnu ulogu u procesu određivanja aminokiselinske sekvence proteina. U prvoj fazi studije, omogućava procjenu broja polipeptidnih lanaca koji čine proteinski molekul i stepen homogenosti lijeka koji se proučava. U narednim fazama, koristeći analizu N-terminalni aminokiselinski ostaci kontrolišu proces odvajanja peptidnih fragmenata.
Reakcije za određivanje N-terminalnih aminokiselinskih ostataka:
1) jedna od prvih metoda za određivanje N-terminalne aminokiselinske ostatke predložio je F. Sanger 1945. Kada α-amino grupa peptida ili proteina reaguje sa 2,4-dinitrofluorobenzenom, dobija se derivat dinitrofenila (DNP), obojen žuta. Naknadna kisela hidroliza (5,7 N HCl) dovodi do cijepanja peptidnih veza i stvaranja DNP derivata N-terminalne aminokiseline. DNP aminokiselina se ekstrahuje etrom i identifikuje hromatografijom u prisustvu standarda.
2) metoda dansilacije. Najveća aplikacija za određivanje N-terminalni ostaci se trenutno pronalaze metodom dansil, koju su 1963. razvili W. Gray i B. Hartley. Kao i metoda dinitrofenilacije, ona se zasniva na uvođenju „oznake“ u amino grupe proteina, koja se ne uklanja tokom naknadne hidrolize. Njegov prvi korak je reakcija dansil hlorida (1-dimetilaminonaftalen-5-sulfoklorid) sa neprotoniranom α-amino grupom peptida ili proteina da bi se formirao dansil peptid (DNS peptid). U sljedećoj fazi, DNS peptid se hidrolizira (5,7 N HC1, 105°C, 12 - 16 h) i oslobađa N-terminalna α-DNS aminokiselina. DNS aminokiseline pokazuju intenzivnu fluorescenciju u ultraljubičastom području spektra (365 nm); Obično je 0,1 - 0,5 nmol supstance dovoljno za njihovu identifikaciju.
Postoji niz metoda koje se mogu koristiti da se odredi kako N-terminalni aminokiselinski ostatak i aminokiselinska sekvenca. To uključuje razgradnju Edmanovom metodom i enzimsku hidrolizu aminopeptidazama. Ove metode će biti detaljno razmotrene u nastavku kada se opisuje sekvenca aminokiselina peptida.
Reakcije za određivanje C-terminalnih aminokiselinskih ostataka:
1) među hemijskim metodama određivanja WITH-terminalni aminokiselinski ostaci, metoda hidrazinolize koju je predložio S. Akabori i metoda oksazolona zaslužuju pažnju. U prvom od njih, kada se peptid ili protein zagrije sa bezvodnim hidrazinom na 100 - 120°C, peptidne veze se hidroliziraju da bi se formirali aminokiselinski hidrazidi. WITH-terminalna aminokiselina ostaje kao slobodna aminokiselina i može se izolovati iz reakcione smeše i identifikovati (slika 6).
Rice. 6. Cepanje peptidne veze sa hidrazinom
Metoda ima niz ograničenja. Hidrazinoliza uništava glutamin, asparagin, cistein i cistin; arginin gubi svoju gvanidinsku grupu i formira ornitin. Serin, treonin i glicin hidrazidi su labilni i lako se pretvaraju u slobodne aminokiseline, što otežava tumačenje rezultata;
2) Oksazolonska metoda, koja se često naziva metodom tricijumske oznake, zasniva se na sposobnosti WITH-terminalni aminokiselinski ostatak podvrgava se ciklizaciji pod uticajem anhidrida sirćetne kiseline da bi se formirao oksazolon. U alkalnim uslovima, pokretljivost atoma vodika na poziciji 4 oksazolonskog prstena naglo se povećava i oni se lako mogu zameniti tricijumom. Produkti reakcije nastali kao rezultat naknadne kisele hidrolize tricijanog peptida ili proteina sadrže radioaktivno označene WITH-terminalne aminokiseline. Kromatografija hidrolizata i mjerenje radioaktivnosti omogućava identifikaciju WITH-terminalna aminokiselina peptida ili proteina;
3) najčešće odrediti WITH-terminalni aminokiselinski ostaci se enzimski hidroliziraju karboksipeptidazama, što također omogućava analizu C-terminalne aminokiselinske sekvence. Karboksipeptidaza hidrolizira samo one peptidne veze koje se formiraju WITH-terminalna aminokiselina koja ima slobodnu α-karboksilnu grupu. Dakle, pod dejstvom ovog enzima, aminokiseline se sekvencijalno odvajaju od peptida, počevši od WITH-terminal. Ovo vam omogućava da odredite međusobnog dogovora naizmjenični ostaci aminokiselina.
Kao rezultat identifikacije N- I WITH-terminalni ostaci polipeptida obezbeđuju dve važne referentne tačke za određivanje njegove aminokiselinske sekvence (primarne strukture).
4. Fragmentacija polipeptidnog lanca.
Enzimske metode. Za specifičnu razgradnju proteina u određenim tačkama koriste se i enzimske i hemijske metode. Od enzima koji kataliziraju hidrolizu proteina na određenim mjestima, tripsin i kimotripsin su najšire korišteni. Tripsin katalizira hidrolizu peptidnih veza koje se nalaze nakon ostataka lizina i arginina. Kimotripsin prvenstveno razgrađuje proteine nakon ostataka aromatičnih aminokiselina - fenilalanina, tirozina i triptofana. Ako je potrebno, specifičnost tripsina se može povećati ili promijeniti. Na primjer, tretman proteina koji se proučava citrakonskim anhidridom dovodi do acilacije lizinskih ostataka. U tako modificiranom proteinu, cijepanje će se dogoditi samo na ostacima arginina. Takođe kada se proučava primarna struktura proteina široka primena pronalazi proteinazu, koja takođe pripada klasi serinskih proteinaza. Enzim ima dva maksimuma proteolitičke aktivnosti na pH 4,0 i 7,8. Proteinaza cijepa peptidne veze formirane od karboksilne grupe glutaminske kiseline sa visokim prinosom.
Istraživačima je na raspolaganju i veliki skup manje specifičnih proteolitičkih enzima (pepsin, elastaza, subtilizin, papain, pronaza itd.). Ovi enzimi se uglavnom koriste za dodatnu fragmentaciju peptida. Njihova specifičnost supstrata određena je prirodom aminokiselinskih ostataka, koji ne samo da formiraju vezu koja se može hidrolizirati, već je i udaljenija duž lanca.
Hemijske metode.
1) među hemijskim metodama fragmentacije proteina najspecifičnija i najčešće korišćena je cepanje cijanogen bromidom na ostacima metionina (slika 7).
Reakcija sa cijanogen bromidom dovodi do formiranja intermedijarnog cijanosulfonijum derivata metionina, koji se spontano pretvara u kiselim uslovima u homoserin iminolakton, koji se, zauzvrat, brzo hidrolizira cijepanjem iminske veze. Rezultat dalje WITH-kraj peptida, homoserinski lakton se dalje djelimično hidrolizira u homoserin (HSer), što rezultira svakim fragmentom peptida osim WITH-terminalni, postoji u dva oblika - homoserin i homoserin lakton; 
Rice. 7. Cepanje polipeptidnog lanca sa cijanogen bromidom
2) veliki broj metoda je predložen za cijepanje proteina na karbonilnoj grupi ostatka triptofana. Jedan od reagensa koji se koristi za ovu svrhu je N-bromosukcinimid;
3) reakcija izmene tiol-disulfida. Kao reagensi se koriste redukovani glutation, 2-merkaptoetanol i ditiotreitol.
5. Određivanje sekvence peptidnih fragmenata. U ovoj fazi se uspostavlja sekvenca aminokiselina u svakom od peptidnih fragmenata dobijenih u prethodnoj fazi. U tu svrhu obično koriste hemijska metoda, dizajnirao Per Edman. Edmanov dekolte se svodi samo na to N-terminalni ostatak peptida, a sve ostale peptidne veze nisu pogođene. Nakon identifikacije odvajanja N- završni ostatak etikete se uvodi u sljedeću, koja je sada postala N-terminal, ostatak koji se odcjepi na isti način, prolazeći kroz istu seriju reakcija. Dakle, eliminacijom ostatka po ostatku, moguće je odrediti čitav niz aminokiselina peptida koristeći samo jedan uzorak za ovu svrhu. U Edman metodi, peptid prvo reagira sa fenil izotiocijanatom, koji se vezuje za slobodnu α-amino grupu N-terminalni ostatak. Tretman peptida hladnom razrijeđenom kiselinom dovodi do eliminacije N-terminalni ostatak u obliku derivata feniltiohidantoina, koji se može identifikovati hromatografskim metodama. Ostatak vrijednosti peptida nakon uklanjanja N-terminalni ostatak izgleda netaknut. Operacija se ponavlja onoliko puta koliko ima ostataka u peptidu. Na ovaj način se lako može odrediti aminokiselinska sekvenca peptida koji sadrži 10 - 20 aminokiselinskih ostataka. Aminokiselinska sekvenca je određena za sve fragmente nastale tokom cijepanja. Nakon toga nastaje sljedeći problem - odrediti kojim redoslijedom su fragmenti locirani u originalnom polipeptidnom lancu.
Automatsko određivanje sekvence aminokiselina . Veliko dostignuće u oblasti strukturnih studija proteina bilo je stvaranje 1967. od strane P. Edmana i J. Bega. sekvencer– uređaj koji vrši sekvencijalnu automatsku eliminaciju sa visokom efikasnošću N-terminalne aminokiselinske ostatke koristeći Edmanovu metodu. Moderni sekvenceri implementiraju razne metode određivanje sekvence aminokiselina.
6. Cepanje originalnog polipeptidnog lanca na drugi način. Da biste utvrdili redoslijed rasporeda nastalih peptidnih fragmenata, uzmite novi dio originalnog polipeptidnog preparata i na neki drugi način podijelite na manje fragmente, čime se cijepaju peptidne veze koje su otporne na djelovanje prethodnog reagensa. Svaki od nastalih kratkih peptida se podvrgava sekvencijalnom cijepanju Edman metodom (isto kao u prethodnoj fazi) i na taj način se određuje njihova aminokiselinska sekvenca.
7. Uspostavljanje primarne strukture polipeptida, uzimajući u obzir preklapajuće sekvence fragmenata oba cijepanja. Aminokiselinske sekvence u peptidnim fragmentima dobijenim pomoću ove dvije metode upoređuju se kako bi se pronašli peptidi u drugom setu u kojem bi sekvence pojedinačnih sekcija odgovarale sekvencama određenih sekcija peptida iz prvog seta. Peptidi iz drugog seta sa preklapajućim regionima omogućavaju da se peptidni fragmenti dobijeni kao rezultat prvog cepanja originalnog polipeptidnog lanca povežu u ispravnom redosledu.
Ponekad drugo cepanje polipeptida na fragmente nije dovoljno da se pronađu preklapajući regioni za sve peptide dobijene nakon prvog cepanja. U ovom slučaju se koristi treća, a ponekad i četvrta metoda cijepanja kako bi se dobio skup peptida koji osiguravaju potpuno preklapanje svih regija i uspostavljaju kompletnu sekvencu aminokiselina u originalnom polipeptidnom lancu.
Riječ "suplementi" je nedavno postala gotovo prljava riječ među nekim ljekarima. U međuvremenu, dodaci prehrani nisu nimalo beskorisni i mogu donijeti opipljive koristi. Prezir odnos prema njima i gubitak povjerenja među ljudima posljedica je činjenice da su se na vrhuncu pomame za biološki aktivnim supstancama pojavili brojni falsifikati. Pošto se na našoj stranici često govori o preventivne mjere, pomažući u održavanju zdravlja, vrijedi se detaljnije dotaknuti ovog pitanja - što se odnosi na biološki aktivne tvari i gdje ih tražiti.
Šta su biološki aktivne supstance?
Biološki aktivne tvari su tvari koje imaju visoku fiziološku aktivnost i djeluju na organizam u najmanjim dozama. Mogu ubrzati metaboličke procese, poboljšati metabolizam, učestvovati u sintezi vitamina i pomoći u regulaciji pravilnog funkcionisanja tjelesnih sistema.
BAV mogu igrati različite uloge. Brojne slične supstance, kada se detaljno proučavaju, pokazale su svoju sposobnost suzbijanja rasta kancerozni tumori. Druge supstance kao npr askorbinska kiselina, učestvovati u ogroman broj procesi koji se odvijaju u organizmu i pomažu u jačanju imunološkog sistema.
Dodaci prehrani, odnosno dodaci prehrani su preparati na bazi povećane koncentracije određenih biološki aktivnih supstanci. Ne smatraju se lijekom, ali mogu uspješno liječiti bolesti povezane s neravnotežom tvari u tijelu.
U pravilu se biološki aktivne tvari nalaze u biljkama i proizvodima životinjskog podrijetla, pa se na njihovoj osnovi proizvode mnogi lijekovi.
Vrste biološki aktivnih supstanci
Terapeutski učinak biljnog lijeka i raznih dodataka prehrani objašnjava se kombinacijom aktivnih supstanci koje se nalaze. Koje supstance moderna medicina smatra biološki aktivnim? To su dobro poznati vitamini, masne kiseline, mikro- i makroelementi, organske kiseline, glikozidi, alkaloidi, fitoncidi, enzimi, aminokiseline i niz drugih. O ulozi mikroelemenata smo već pisali u članku, a sada ćemo govoriti konkretnije o drugim biološki aktivnim tvarima.
Amino kiseline
Iz školskog predmeta biologije znamo da su aminokiseline dio proteina, enzima, mnogih vitamina i drugih organskih jedinjenja. IN ljudsko tijelo Sintetizira se 12 od 20 esencijalnih aminokiselina, odnosno postoji niz esencijalnih aminokiselina koje možemo dobiti samo hranom.
Aminokiseline služe za sintezu proteina, koji zauzvrat formiraju žlezde, mišiće, tetive, kosu – jednom rečju, sve delove tela. Bez određenih aminokiselina normalno funkcionisanje mozga je nemoguće, jer je to aminokiselina koja omogućava prijenos nervnih impulsa s jednog nervne ćelije drugome. Osim toga, aminokiseline reguliraju energetski metabolizam i osiguravaju da se vitamini i mikroelementi apsorbiraju i rade u potpunosti.
Najvažnije aminokiseline uključuju triptofan, metionin i lizin, koje ljudi ne sintetiziraju i moraju se unositi hranom. Ako ih nema dovoljno, onda ih trebate uzimati kao dio dodatka prehrani.
Triptofan se nalazi u mesu, bananama, zobi, urmi, sjemenkama susama i kikirikiju; metionin - u ribi, mliječnim proizvodima, jajima; lizin - u mesu, ribi, mliječnim proizvodima, pšenici.
Ako nema dovoljno aminokiselina, tijelo ih prvo pokušava izvući iz vlastitog tkiva. A to dovodi do njihove štete. Prije svega, tijelo izvlači aminokiseline iz mišića – važnije mu je hraniti mozak nego bicepse. Dakle, prvi simptom nedostatka esencijalnih aminokiselina je slabost, brza zamornost, iscrpljenost, zatim anemija, gubitak apetita i pogoršanje stanja kože.
Nedostatak esencijalnih aminokiselina u djetinjstvu je vrlo opasan – to može dovesti do odgođenog rasta i mentalnog razvoja.
Ugljikohidrati
Svi su čuli za ugljikohidrate iz sjajnih časopisa - žene koje mršave smatraju ih svojim neprijateljem broj jedan. U međuvremenu, ugljikohidrati se igraju vitalna uloga u izgradnji tjelesnih tkiva i njihov nedostatak dovodi do tužnih posljedica - dijete s niskim udjelom ugljikohidrata to stalno pokazuju.
Ugljikohidrati uključuju monosaharide (glukoza, fruktoza), oligosaharide (saharoza, maltoza, stahioza), polisaharide (škrob, vlakna, inulin, pektin, itd.).
Vlakna djeluju kao prirodni detoksikator. Inulin smanjuje nivo holesterola i šećera u krvi, pomaže u povećanju gustine kostiju i jača imuni sistem. Pektin ima antitoksično dejstvo, snižava nivo holesterola, blagotvorno deluje na kardiovaskularni sistem i jača imuni sistem. Pektin se nalazi u jabukama, bobicama i mnogim vrstama voća. Mnogo inulina ima u cikoriji i jerusalimskoj artičoci. Povrće i žitarice su bogate vlaknima. Mekinje se najčešće koriste kao efikasan dodatak prehrani koji sadrži vlakna.
Glukoza je neophodna za pravilnu funkciju mozga. Nalazi se u voću i povrću.
Organske kiseline
Organske kiseline podržavaju organizam acido-baznu ravnotežu i učestvuju u mnogima metabolički procesi. Svaka kiselina ima svoj spektar delovanja. Askorbinska i jantarna kiselina imaju snažno antioksidativno djelovanje, zbog čega se nazivaju i eliksirom mladosti. Benzojeva kiselina ima antiseptički učinak i pomaže u borbi upalnih procesa. Oleinska kiselina poboljšava rad srčanog mišića i sprječava atrofiju mišića. Brojne kiseline su dio hormona.
Mnoge organske kiseline nalaze se u povrću i voću. Trebate biti svjesni da konzumiranje previše dijetetskih suplemenata koji sadrže organske kiseline može dovesti do pružanja medvjeđe usluge tijelu - tijelo će postati pretjerano alkalizirano, što će dovesti do poremećaja u radu jetre i pogoršanja uklanjanja toksina.
Masna kiselina
Tijelo može samostalno sintetizirati mnoge masne kiseline. Ne može proizvoditi samo polinezasićene kiseline, koje se nazivaju omega-3 i 6. O prednostima nezasićenih masne kiseline Samo lijeni nisu čuli za omega-3 i omega-6.
Iako su otkriveni početkom 20. stoljeća, njihova uloga počela se proučavati tek 70-ih godina prošlog stoljeća. Nutricionisti su otkrili da ljudi koji jedu ribu rijetko pate od hipertenzije i ateroskleroze. Pošto je riba bogata omega-3 kiselinama, ljudi su se brzo zainteresovali za nju. Pokazalo se da omega-3 ima blagotvoran učinak na zglobove, krvne sudove, sastav krvi i stanje kože. Utvrđeno je da ova kiselina vraća hormonsku ravnotežu i takođe omogućava regulaciju nivoa kalcijuma - danas se uspešno koristi za lečenje i prevenciju ranog starenja, Alchajmerove bolesti, migrene, osteoproze, dijabetes melitus, hipertenzija, ateroskleroza.
Omega-6 pomaže u regulaciji rada hormonskog sistema, poboljšava stanje kože i zglobova, posebno u slučajevima artritisa. Omega-9 je odlična prevencija raka.
Mnogo omega-6 i 9 masnih kiselina nalazi se u masti, orašastim plodovima i sjemenkama. Omega-3 se, pored ribe i morskih plodova, nalazi u biljna ulja, riblje ulje, jaja, mahunarke.
Smole
Iznenađujuće, oni su i biološki aktivne supstance. Nalaze se u mnogim biljkama i imaju vrijedna ljekovita svojstva. Tako smole koje se nalaze u pupoljcima breze imaju antiseptički učinak, a smole četinara djeluju protuupalno, antisklerotično i zacjeljuju rane. Posebno puno korisna svojstva u smoli koja se koristi za pripremu balzama od jele i kedra.
Phytoncides
Fitoncidi imaju sposobnost da unište ili inhibiraju proliferaciju bakterija, mikroorganizama i gljivica. Poznato je da ubijaju virus gripe, dizenteriju i bacil tuberkuloze, djeluju zacjeljujuće i regulišu sekretorna funkcija gastrointestinalnog trakta, poboljšavaju srčanu aktivnost. Posebno se cijene fitoncidna svojstva bijelog luka, luka, bora, smrče i eukaliptusa.
Enzimi
Enzimi su biološki katalizatori mnogih procesa koji se odvijaju u tijelu. Ponekad se nazivaju enzimima. Pomažu poboljšanju probave, uklanjaju toksine iz tijela, stimuliraju aktivnost mozga, jačaju imuni sistem, učestvuju u obnovi organizma. Može biti biljnog ili životinjskog porijekla.
Najnovija istraživanja jasno govore da se biljka ne smije kuhati prije jela kako bi biljni enzimi radili. Kuvanje ubija enzime i čini ih beskorisnim.
Za organizam je posebno važan koenzim Q10, vitaminsko jedinjenje koje se normalno proizvodi u jetri. Snažan je katalizator brojnih vitalnih procesa, posebno formiranja ATP-o molekula, izvora energije. S godinama se proces proizvodnje koenzima usporava, a u starosti ga je vrlo malo. Smatra se da je nedostatak koenzima kriv za starenje.
Danas se predlaže uvođenje koenzima Q10 u prehranu umjetno uz dijetetske suplemente. Takvi lijekovi se naširoko koriste za poboljšanje rada srca, poboljšanje izgled kože, poboljšane performanse imunološki sistem, u cilju borbe protiv viška kilograma. Jednom smo pisali, ovdje ćemo dodati da prilikom uzimanja koenzima treba uzeti u obzir i ove preporuke.
Glikozidi
Glikozidi su spojevi glukoze i drugih šećera sa nešećernim dijelom. Srčani glikozidi sadržani u biljkama korisni su za bolesti srca i normaliziraju njegovo funkcioniranje. Takvi glikozidi se nalaze u digitalisu, đurđicu i žutici.
Antraglikozidi imaju laksativno dejstvo i takođe su sposobni da rastvore kamen u bubregu. Antraglikozidi se nalaze u kori krkavine, korijenu rabarbare, konjskoj kiselici i jezi.
Saponini imaju različite efekte. Tako saponini preslice imaju diuretski učinak, sladić ima ekspektorans, ginseng i aralija imaju tonik.
Tu su i gorčice koje podstiču lučenje želudačnog soka i normalizuju probavu. Zanimljivo je da njihova hemijska struktura još nije proučavana. Gorčina je sadržana u pelinu.
Flavonoidi
Flavonoidi su fenolna jedinjenja koja se nalaze u mnogim biljkama. By terapeutski efekat flavonoidi su slični vitaminu P - rutinu. Flavonoidi imaju vazodilatirajuća, protuupalna, koleretska i vaskularna svojstva.
Tanini se takođe klasifikuju kao fenolna jedinjenja. Ove biološki aktivne supstance imaju hemostatsko, adstringentno i antimikrobno dejstvo. Ove supstance sadrže hrastovu koru, papriku, lišće brusnice, korijen bergenije i češere johe.
Alkaloidi
Alkaloidi su biološki aktivne tvari koje sadrže dušik i nalaze se u biljkama. Vrlo su aktivni, u njima ima najviše alkaloida visoka doza otrovno. U malom mjestu ovo je najvrednije lijek. Po pravilu, alkaloidi imaju selektivno djelovanje. Alkaloidi uključuju supstance kao što su kofein, atropin, kinin, kodein i teobromin. Kofein djeluje stimulativno na nervni sistem, a kodein, na primjer, suzbija kašalj.
Znajući šta su biološki aktivne tvari i kako djeluju, možete inteligentnije birati dodatke prehrani. To će vam zauzvrat omogućiti da odaberete upravo onaj lijek koji će vam zaista pomoći da se nosite sa zdravstvenim problemima i poboljšate kvalitetu vašeg života.
